data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Akiyama, T." 1 "Sue, M." 2 "Takeuchi, J." 3 "Okamoto, M." 4 "Muto, T." 5 "Endo, A." 6 "Nambara, E." 7 "Hirai, N." 8 "Ohnishi, T." 9 "Cutler, S.R." 10 "Todoroki, Y." 11 "Yajima, S." 12 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Crystal structure of the abscisic acid receptor PYR1 in complex with an antagonist AS6" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords "HORMONE RECEPTOR" _struct_keywords.text "Abscisic acid, HORMONE RECEPTOR" # _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.crystals_number 1 # _citation.id primary _citation.title "Designed abscisic acid analogs as antagonists of PYL-PP2C receptor interactions" _citation.journal_abbrev Nat.Chem.Biol. _citation.journal_volume 10 _citation.page_first 477 _citation.page_last 482 _citation.year 2014 _citation.journal_id_ASTM ? _citation.country US _citation.journal_id_ISSN 1552-4450 _citation.journal_id_CSD ? _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 24792952 _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1038/nchembio.1524 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Takeuchi, J." 1 ? primary "Okamoto, M." 2 ? primary "Akiyama, T." 3 ? primary "Muto, T." 4 ? primary "Yajima, S." 5 ? primary "Sue, M." 6 ? primary "Seo, M." 7 ? primary "Kanno, Y." 8 ? primary "Kamo, T." 9 ? primary "Endo, A." 10 ? primary "Nambara, E." 11 ? primary "Hirai, N." 12 ? primary "Ohnishi, T." 13 ? primary "Cutler, S.R." 14 ? primary "Todoroki, Y." 15 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMASMTGGQQMGRGSEFMPSELTPEERSELKNSIAEFHTYQLDPGSCSSLHAQRIHAPPEL VWSIVRRFDKPQTYKHFIKSCSVEQNFEMRVGCTRDVIVISGLPANTSTERLDILDDERRVTGFSIIGGEHRLTNYKSVT TVHRFEKENRIWTVVLESYVVDMPEGNSEDDTRMFADTVVKLNLQKLATVAEAMARNSGDGSGSQVT ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMASMTGGQQMGRGSEFMPSELTPEERSELKNSIAEFHTYQLDPGSCSSLHAQRIHAPPEL VWSIVRRFDKPQTYKHFIKSCSVEQNFEMRVGCTRDVIVISGLPANTSTERLDILDDERRVTGFSIIGGEHRLTNYKSVT TVHRFEKENRIWTVVLESYVVDMPEGNSEDDTRMFADTVVKLNLQKLATVAEAMARNSGDGSGSQVT ; _entity_poly.pdbx_strand_id A,A-2 _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 GLY n 1 3 SER n 1 4 SER n 1 5 HIS n 1 6 HIS n 1 7 HIS n 1 8 HIS n 1 9 HIS n 1 10 HIS n 1 11 SER n 1 12 SER n 1 13 GLY n 1 14 LEU n 1 15 VAL n 1 16 PRO n 1 17 ARG n 1 18 GLY n 1 19 SER n 1 20 HIS n 1 21 MET n 1 22 ALA n 1 23 SER n 1 24 MET n 1 25 THR n 1 26 GLY n 1 27 GLY n 1 28 GLN n 1 29 GLN n 1 30 MET n 1 31 GLY n 1 32 ARG n 1 33 GLY n 1 34 SER n 1 35 GLU n 1 36 PHE n 1 37 MET n 1 38 PRO n 1 39 SER n 1 40 GLU n 1 41 LEU n 1 42 THR n 1 43 PRO n 1 44 GLU n 1 45 GLU n 1 46 ARG n 1 47 SER n 1 48 GLU n 1 49 LEU n 1 50 LYS n 1 51 ASN n 1 52 SER n 1 53 ILE n 1 54 ALA n 1 55 GLU n 1 56 PHE n 1 57 HIS n 1 58 THR n 1 59 TYR n 1 60 GLN n 1 61 LEU n 1 62 ASP n 1 63 PRO n 1 64 GLY n 1 65 SER n 1 66 CYS n 1 67 SER n 1 68 SER n 1 69 LEU n 1 70 HIS n 1 71 ALA n 1 72 GLN n 1 73 ARG n 1 74 ILE n 1 75 HIS n 1 76 ALA n 1 77 PRO n 1 78 PRO n 1 79 GLU n 1 80 LEU n 1 81 VAL n 1 82 TRP n 1 83 SER n 1 84 ILE n 1 85 VAL n 1 86 ARG n 1 87 ARG n 1 88 PHE n 1 89 ASP n 1 90 LYS n 1 91 PRO n 1 92 GLN n 1 93 THR n 1 94 TYR n 1 95 LYS n 1 96 HIS n 1 97 PHE n 1 98 ILE n 1 99 LYS n 1 100 SER n 1 101 CYS n 1 102 SER n 1 103 VAL n 1 104 GLU n 1 105 GLN n 1 106 ASN n 1 107 PHE n 1 108 GLU n 1 109 MET n 1 110 ARG n 1 111 VAL n 1 112 GLY n 1 113 CYS n 1 114 THR n 1 115 ARG n 1 116 ASP n 1 117 VAL n 1 118 ILE n 1 119 VAL n 1 120 ILE n 1 121 SER n 1 122 GLY n 1 123 LEU n 1 124 PRO n 1 125 ALA n 1 126 ASN n 1 127 THR n 1 128 SER n 1 129 THR n 1 130 GLU n 1 131 ARG n 1 132 LEU n 1 133 ASP n 1 134 ILE n 1 135 LEU n 1 136 ASP n 1 137 ASP n 1 138 GLU n 1 139 ARG n 1 140 ARG n 1 141 VAL n 1 142 THR n 1 143 GLY n 1 144 PHE n 1 145 SER n 1 146 ILE n 1 147 ILE n 1 148 GLY n 1 149 GLY n 1 150 GLU n 1 151 HIS n 1 152 ARG n 1 153 LEU n 1 154 THR n 1 155 ASN n 1 156 TYR n 1 157 LYS n 1 158 SER n 1 159 VAL n 1 160 THR n 1 161 THR n 1 162 VAL n 1 163 HIS n 1 164 ARG n 1 165 PHE n 1 166 GLU n 1 167 LYS n 1 168 GLU n 1 169 ASN n 1 170 ARG n 1 171 ILE n 1 172 TRP n 1 173 THR n 1 174 VAL n 1 175 VAL n 1 176 LEU n 1 177 GLU n 1 178 SER n 1 179 TYR n 1 180 VAL n 1 181 VAL n 1 182 ASP n 1 183 MET n 1 184 PRO n 1 185 GLU n 1 186 GLY n 1 187 ASN n 1 188 SER n 1 189 GLU n 1 190 ASP n 1 191 ASP n 1 192 THR n 1 193 ARG n 1 194 MET n 1 195 PHE n 1 196 ALA n 1 197 ASP n 1 198 THR n 1 199 VAL n 1 200 VAL n 1 201 LYS n 1 202 LEU n 1 203 ASN n 1 204 LEU n 1 205 GLN n 1 206 LYS n 1 207 LEU n 1 208 ALA n 1 209 THR n 1 210 VAL n 1 211 ALA n 1 212 GLU n 1 213 ALA n 1 214 MET n 1 215 ALA n 1 216 ARG n 1 217 ASN n 1 218 SER n 1 219 GLY n 1 220 ASP n 1 221 GLY n 1 222 SER n 1 223 GLY n 1 224 SER n 1 225 GLN n 1 226 VAL n 1 227 THR n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYR1" 25432.488 2 ? ? ? ? 2 non-polymer syn "(2Z,4E)-5-[(1S)-3-(hexylsulfanyl)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" 380.541 2 ? ? ? ? 3 water nat water 18.015 66 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 -35 ? ? ? A ? n A 1 2 GLY 2 -34 ? ? ? A ? n A 1 3 SER 3 -33 ? ? ? A ? n A 1 4 SER 4 -32 ? ? ? A ? n A 1 5 HIS 5 -31 ? ? ? A ? n A 1 6 HIS 6 -30 ? ? ? A ? n A 1 7 HIS 7 -29 ? ? ? A ? n A 1 8 HIS 8 -28 ? ? ? A ? n A 1 9 HIS 9 -27 ? ? ? A ? n A 1 10 HIS 10 -26 ? ? ? A ? n A 1 11 SER 11 -25 ? ? ? A ? n A 1 12 SER 12 -24 ? ? ? A ? n A 1 13 GLY 13 -23 ? ? ? A ? n A 1 14 LEU 14 -22 ? ? ? A ? n A 1 15 VAL 15 -21 ? ? ? A ? n A 1 16 PRO 16 -20 ? ? ? A ? n A 1 17 ARG 17 -19 ? ? ? A ? n A 1 18 GLY 18 -18 ? ? ? A ? n A 1 19 SER 19 -17 ? ? ? A ? n A 1 20 HIS 20 -16 ? ? ? A ? n A 1 21 MET 21 -15 ? ? ? A ? n A 1 22 ALA 22 -14 ? ? ? A ? n A 1 23 SER 23 -13 ? ? ? A ? n A 1 24 MET 24 -12 ? ? ? A ? n A 1 25 THR 25 -11 ? ? ? A ? n A 1 26 GLY 26 -10 ? ? ? A ? n A 1 27 GLY 27 -9 ? ? ? A ? n A 1 28 GLN 28 -8 ? ? ? A ? n A 1 29 GLN 29 -7 ? ? ? A ? n A 1 30 MET 30 -6 ? ? ? A ? n A 1 31 GLY 31 -5 ? ? ? A ? n A 1 32 ARG 32 -4 ? ? ? A ? n A 1 33 GLY 33 -3 ? ? ? A ? n A 1 34 SER 34 -2 ? ? ? A ? n A 1 35 GLU 35 -1 ? ? ? A ? n A 1 36 PHE 36 0 ? ? ? A ? n A 1 37 MET 37 1 ? ? ? A ? n A 1 38 PRO 38 2 ? ? ? A ? n A 1 39 SER 39 3 3 SER SER A ? n A 1 40 GLU 40 4 4 GLU GLU A ? n A 1 41 LEU 41 5 5 LEU LEU A ? n A 1 42 THR 42 6 6 THR THR A ? n A 1 43 PRO 43 7 7 PRO PRO A ? n A 1 44 GLU 44 8 8 GLU GLU A ? n A 1 45 GLU 45 9 9 GLU GLU A ? n A 1 46 ARG 46 10 10 ARG ARG A ? n A 1 47 SER 47 11 11 SER SER A ? n A 1 48 GLU 48 12 12 GLU GLU A ? n A 1 49 LEU 49 13 13 LEU LEU A ? n A 1 50 LYS 50 14 14 LYS LYS A ? n A 1 51 ASN 51 15 15 ASN ASN A ? n A 1 52 SER 52 16 16 SER SER A ? n A 1 53 ILE 53 17 17 ILE ILE A ? n A 1 54 ALA 54 18 18 ALA ALA A ? n A 1 55 GLU 55 19 19 GLU GLU A ? n A 1 56 PHE 56 20 20 PHE PHE A ? n A 1 57 HIS 57 21 21 HIS HIS A ? n A 1 58 THR 58 22 22 THR THR A ? n A 1 59 TYR 59 23 23 TYR TYR A ? n A 1 60 GLN 60 24 24 GLN GLN A ? n A 1 61 LEU 61 25 25 LEU LEU A ? n A 1 62 ASP 62 26 26 ASP ASP A ? n A 1 63 PRO 63 27 27 PRO PRO A ? n A 1 64 GLY 64 28 28 GLY GLY A ? n A 1 65 SER 65 29 29 SER SER A ? n A 1 66 CYS 66 30 30 CYS CYS A ? n A 1 67 SER 67 31 31 SER SER A ? n A 1 68 SER 68 32 32 SER SER A ? n A 1 69 LEU 69 33 33 LEU LEU A ? n A 1 70 HIS 70 34 34 HIS HIS A ? n A 1 71 ALA 71 35 35 ALA ALA A ? n A 1 72 GLN 72 36 36 GLN GLN A ? n A 1 73 ARG 73 37 37 ARG ARG A ? n A 1 74 ILE 74 38 38 ILE ILE A ? n A 1 75 HIS 75 39 39 HIS HIS A ? n A 1 76 ALA 76 40 40 ALA ALA A ? n A 1 77 PRO 77 41 41 PRO PRO A ? n A 1 78 PRO 78 42 42 PRO PRO A ? n A 1 79 GLU 79 43 43 GLU GLU A ? n A 1 80 LEU 80 44 44 LEU LEU A ? n A 1 81 VAL 81 45 45 VAL VAL A ? n A 1 82 TRP 82 46 46 TRP TRP A ? n A 1 83 SER 83 47 47 SER SER A ? n A 1 84 ILE 84 48 48 ILE ILE A ? n A 1 85 VAL 85 49 49 VAL VAL A ? n A 1 86 ARG 86 50 50 ARG ARG A ? n A 1 87 ARG 87 51 51 ARG ARG A ? n A 1 88 PHE 88 52 52 PHE PHE A ? n A 1 89 ASP 89 53 53 ASP ASP A ? n A 1 90 LYS 90 54 54 LYS LYS A ? n A 1 91 PRO 91 55 55 PRO PRO A ? n A 1 92 GLN 92 56 56 GLN GLN A ? n A 1 93 THR 93 57 57 THR THR A ? n A 1 94 TYR 94 58 58 TYR TYR A ? n A 1 95 LYS 95 59 59 LYS LYS A ? n A 1 96 HIS 96 60 60 HIS HIS A ? n A 1 97 PHE 97 61 61 PHE PHE A ? n A 1 98 ILE 98 62 62 ILE ILE A ? n A 1 99 LYS 99 63 63 LYS LYS A ? n A 1 100 SER 100 64 64 SER SER A ? n A 1 101 CYS 101 65 65 CYS CYS A ? n A 1 102 SER 102 66 66 SER SER A ? n A 1 103 VAL 103 67 67 VAL VAL A ? n A 1 104 GLU 104 68 68 GLU GLU A ? n A 1 105 GLN 105 69 69 GLN GLN A ? n A 1 106 ASN 106 70 70 ASN ASN A ? n A 1 107 PHE 107 71 71 PHE PHE A ? n A 1 108 GLU 108 72 72 GLU GLU A ? n A 1 109 MET 109 73 73 MET MET A ? n A 1 110 ARG 110 74 74 ARG ARG A ? n A 1 111 VAL 111 75 75 VAL VAL A ? n A 1 112 GLY 112 76 76 GLY GLY A ? n A 1 113 CYS 113 77 77 CYS CYS A ? n A 1 114 THR 114 78 78 THR THR A ? n A 1 115 ARG 115 79 79 ARG ARG A ? n A 1 116 ASP 116 80 80 ASP ASP A ? n A 1 117 VAL 117 81 81 VAL VAL A ? n A 1 118 ILE 118 82 82 ILE ILE A ? n A 1 119 VAL 119 83 83 VAL VAL A ? n A 1 120 ILE 120 84 84 ILE ILE A ? n A 1 121 SER 121 85 85 SER SER A ? n A 1 122 GLY 122 86 86 GLY GLY A ? n A 1 123 LEU 123 87 87 LEU LEU A ? n A 1 124 PRO 124 88 88 PRO PRO A ? n A 1 125 ALA 125 89 89 ALA ALA A ? n A 1 126 ASN 126 90 90 ASN ASN A ? n A 1 127 THR 127 91 91 THR THR A ? n A 1 128 SER 128 92 92 SER SER A ? n A 1 129 THR 129 93 93 THR THR A ? n A 1 130 GLU 130 94 94 GLU GLU A ? n A 1 131 ARG 131 95 95 ARG ARG A ? n A 1 132 LEU 132 96 96 LEU LEU A ? n A 1 133 ASP 133 97 97 ASP ASP A ? n A 1 134 ILE 134 98 98 ILE ILE A ? n A 1 135 LEU 135 99 99 LEU LEU A ? n A 1 136 ASP 136 100 100 ASP ASP A ? n A 1 137 ASP 137 101 101 ASP ASP A ? n A 1 138 GLU 138 102 102 GLU GLU A ? n A 1 139 ARG 139 103 103 ARG ARG A ? n A 1 140 ARG 140 104 104 ARG ARG A ? n A 1 141 VAL 141 105 105 VAL VAL A ? n A 1 142 THR 142 106 106 THR THR A ? n A 1 143 GLY 143 107 107 GLY GLY A ? n A 1 144 PHE 144 108 108 PHE PHE A ? n A 1 145 SER 145 109 109 SER SER A ? n A 1 146 ILE 146 110 110 ILE ILE A ? n A 1 147 ILE 147 111 111 ILE ILE A ? n A 1 148 GLY 148 112 112 GLY GLY A ? n A 1 149 GLY 149 113 113 GLY GLY A ? n A 1 150 GLU 150 114 114 GLU GLU A ? n A 1 151 HIS 151 115 115 HIS HIS A ? n A 1 152 ARG 152 116 116 ARG ARG A ? n A 1 153 LEU 153 117 117 LEU LEU A ? n A 1 154 THR 154 118 118 THR THR A ? n A 1 155 ASN 155 119 119 ASN ASN A ? n A 1 156 TYR 156 120 120 TYR TYR A ? n A 1 157 LYS 157 121 121 LYS LYS A ? n A 1 158 SER 158 122 122 SER SER A ? n A 1 159 VAL 159 123 123 VAL VAL A ? n A 1 160 THR 160 124 124 THR THR A ? n A 1 161 THR 161 125 125 THR THR A ? n A 1 162 VAL 162 126 126 VAL VAL A ? n A 1 163 HIS 163 127 127 HIS HIS A ? n A 1 164 ARG 164 128 128 ARG ARG A ? n A 1 165 PHE 165 129 129 PHE PHE A ? n A 1 166 GLU 166 130 130 GLU GLU A ? n A 1 167 LYS 167 131 131 LYS LYS A ? n A 1 168 GLU 168 132 132 GLU GLU A ? n A 1 169 ASN 169 133 133 ASN ASN A ? n A 1 170 ARG 170 134 134 ARG ARG A ? n A 1 171 ILE 171 135 135 ILE ILE A ? n A 1 172 TRP 172 136 136 TRP TRP A ? n A 1 173 THR 173 137 137 THR THR A ? n A 1 174 VAL 174 138 138 VAL VAL A ? n A 1 175 VAL 175 139 139 VAL VAL A ? n A 1 176 LEU 176 140 140 LEU LEU A ? n A 1 177 GLU 177 141 141 GLU GLU A ? n A 1 178 SER 178 142 142 SER SER A ? n A 1 179 TYR 179 143 143 TYR TYR A ? n A 1 180 VAL 180 144 144 VAL VAL A ? n A 1 181 VAL 181 145 145 VAL VAL A ? n A 1 182 ASP 182 146 146 ASP ASP A ? n A 1 183 MET 183 147 147 MET MET A ? n A 1 184 PRO 184 148 148 PRO PRO A ? n A 1 185 GLU 185 149 ? ? ? A ? n A 1 186 GLY 186 150 ? ? ? A ? n A 1 187 ASN 187 151 ? ? ? A ? n A 1 188 SER 188 152 152 SER SER A ? n A 1 189 GLU 189 153 153 GLU GLU A ? n A 1 190 ASP 190 154 154 ASP ASP A ? n A 1 191 ASP 191 155 155 ASP ASP A ? n A 1 192 THR 192 156 156 THR THR A ? n A 1 193 ARG 193 157 157 ARG ARG A ? n A 1 194 MET 194 158 158 MET MET A ? n A 1 195 PHE 195 159 159 PHE PHE A ? n A 1 196 ALA 196 160 160 ALA ALA A ? n A 1 197 ASP 197 161 161 ASP ASP A ? n A 1 198 THR 198 162 162 THR THR A ? n A 1 199 VAL 199 163 163 VAL VAL A ? n A 1 200 VAL 200 164 164 VAL VAL A ? n A 1 201 LYS 201 165 165 LYS LYS A ? n A 1 202 LEU 202 166 166 LEU LEU A ? n A 1 203 ASN 203 167 167 ASN ASN A ? n A 1 204 LEU 204 168 168 LEU LEU A ? n A 1 205 GLN 205 169 169 GLN GLN A ? n A 1 206 LYS 206 170 170 LYS LYS A ? n A 1 207 LEU 207 171 171 LEU LEU A ? n A 1 208 ALA 208 172 172 ALA ALA A ? n A 1 209 THR 209 173 173 THR THR A ? n A 1 210 VAL 210 174 174 VAL VAL A ? n A 1 211 ALA 211 175 175 ALA ALA A ? n A 1 212 GLU 212 176 176 GLU GLU A ? n A 1 213 ALA 213 177 177 ALA ALA A ? n A 1 214 MET 214 178 178 MET MET A ? n A 1 215 ALA 215 179 179 ALA ALA A ? n A 1 216 ARG 216 180 180 ARG ARG A ? n A 1 217 ASN 217 181 ? ? ? A ? n A 1 218 SER 218 182 ? ? ? A ? n A 1 219 GLY 219 183 ? ? ? A ? n A 1 220 ASP 220 184 ? ? ? A ? n A 1 221 GLY 221 185 ? ? ? A ? n A 1 222 SER 222 186 ? ? ? A ? n A 1 223 GLY 223 187 ? ? ? A ? n A 1 224 SER 224 188 ? ? ? A ? n A 1 225 GLN 225 189 ? ? ? A ? n A 1 226 VAL 226 190 ? ? ? A ? n A 1 227 THR 227 191 ? ? ? A ? n A-2 1 1 MET 1 -35 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 2 GLY 2 -34 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 3 SER 3 -33 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 4 SER 4 -32 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 5 HIS 5 -31 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 6 HIS 6 -30 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 7 HIS 7 -29 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 8 HIS 8 -28 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 9 HIS 9 -27 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 10 HIS 10 -26 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 11 SER 11 -25 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 12 SER 12 -24 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 13 GLY 13 -23 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 14 LEU 14 -22 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 15 VAL 15 -21 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 16 PRO 16 -20 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 17 ARG 17 -19 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 18 GLY 18 -18 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 19 SER 19 -17 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 20 HIS 20 -16 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 21 MET 21 -15 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 22 ALA 22 -14 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 23 SER 23 -13 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 24 MET 24 -12 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 25 THR 25 -11 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 26 GLY 26 -10 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 27 GLY 27 -9 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 28 GLN 28 -8 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 29 GLN 29 -7 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 30 MET 30 -6 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 31 GLY 31 -5 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 32 ARG 32 -4 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 33 GLY 33 -3 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 34 SER 34 -2 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 35 GLU 35 -1 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 36 PHE 36 0 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 37 MET 37 1 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 38 PRO 38 2 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 39 SER 39 3 3 SER SER A-2 ? n A-2 1 40 GLU 40 4 4 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 41 LEU 41 5 5 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 42 THR 42 6 6 THR THR A-2 ? n A-2 1 43 PRO 43 7 7 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 44 GLU 44 8 8 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 45 GLU 45 9 9 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 46 ARG 46 10 10 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 47 SER 47 11 11 SER SER A-2 ? n A-2 1 48 GLU 48 12 12 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 49 LEU 49 13 13 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 50 LYS 50 14 14 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 51 ASN 51 15 15 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 52 SER 52 16 16 SER SER A-2 ? n A-2 1 53 ILE 53 17 17 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 54 ALA 54 18 18 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 55 GLU 55 19 19 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 56 PHE 56 20 20 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 57 HIS 57 21 21 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 58 THR 58 22 22 THR THR A-2 ? n A-2 1 59 TYR 59 23 23 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 60 GLN 60 24 24 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 61 LEU 61 25 25 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 62 ASP 62 26 26 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 63 PRO 63 27 27 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 64 GLY 64 28 28 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 65 SER 65 29 29 SER SER A-2 ? n A-2 1 66 CYS 66 30 30 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 67 SER 67 31 31 SER SER A-2 ? n A-2 1 68 SER 68 32 32 SER SER A-2 ? n A-2 1 69 LEU 69 33 33 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 70 HIS 70 34 34 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 71 ALA 71 35 35 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 72 GLN 72 36 36 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 73 ARG 73 37 37 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 74 ILE 74 38 38 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 75 HIS 75 39 39 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 76 ALA 76 40 40 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 77 PRO 77 41 41 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 78 PRO 78 42 42 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 79 GLU 79 43 43 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 80 LEU 80 44 44 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 81 VAL 81 45 45 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 82 TRP 82 46 46 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 83 SER 83 47 47 SER SER A-2 ? n A-2 1 84 ILE 84 48 48 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 85 VAL 85 49 49 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 86 ARG 86 50 50 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 87 ARG 87 51 51 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 88 PHE 88 52 52 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 89 ASP 89 53 53 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 90 LYS 90 54 54 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 91 PRO 91 55 55 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 92 GLN 92 56 56 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 93 THR 93 57 57 THR THR A-2 ? n A-2 1 94 TYR 94 58 58 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 95 LYS 95 59 59 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 96 HIS 96 60 60 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 97 PHE 97 61 61 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 98 ILE 98 62 62 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 99 LYS 99 63 63 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 100 SER 100 64 64 SER SER A-2 ? n A-2 1 101 CYS 101 65 65 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 102 SER 102 66 66 SER SER A-2 ? n A-2 1 103 VAL 103 67 67 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 104 GLU 104 68 68 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 105 GLN 105 69 69 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 106 ASN 106 70 70 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 107 PHE 107 71 71 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 108 GLU 108 72 72 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 109 MET 109 73 73 MET MET A-2 ? n A-2 1 110 ARG 110 74 74 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 111 VAL 111 75 75 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 112 GLY 112 76 76 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 113 CYS 113 77 77 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 114 THR 114 78 78 THR THR A-2 ? n A-2 1 115 ARG 115 79 79 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 116 ASP 116 80 80 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 117 VAL 117 81 81 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 118 ILE 118 82 82 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 119 VAL 119 83 83 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 120 ILE 120 84 84 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 121 SER 121 85 85 SER SER A-2 ? n A-2 1 122 GLY 122 86 86 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 123 LEU 123 87 87 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 124 PRO 124 88 88 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 125 ALA 125 89 89 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 126 ASN 126 90 90 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 127 THR 127 91 91 THR THR A-2 ? n A-2 1 128 SER 128 92 92 SER SER A-2 ? n A-2 1 129 THR 129 93 93 THR THR A-2 ? n A-2 1 130 GLU 130 94 94 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 131 ARG 131 95 95 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 132 LEU 132 96 96 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 133 ASP 133 97 97 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 134 ILE 134 98 98 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 135 LEU 135 99 99 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 136 ASP 136 100 100 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 137 ASP 137 101 101 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 138 GLU 138 102 102 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 139 ARG 139 103 103 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 140 ARG 140 104 104 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 141 VAL 141 105 105 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 142 THR 142 106 106 THR THR A-2 ? n A-2 1 143 GLY 143 107 107 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 144 PHE 144 108 108 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 145 SER 145 109 109 SER SER A-2 ? n A-2 1 146 ILE 146 110 110 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 147 ILE 147 111 111 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 148 GLY 148 112 112 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 149 GLY 149 113 113 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 150 GLU 150 114 114 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 151 HIS 151 115 115 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 152 ARG 152 116 116 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 153 LEU 153 117 117 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 154 THR 154 118 118 THR THR A-2 ? n A-2 1 155 ASN 155 119 119 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 156 TYR 156 120 120 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 157 LYS 157 121 121 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 158 SER 158 122 122 SER SER A-2 ? n A-2 1 159 VAL 159 123 123 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 160 THR 160 124 124 THR THR A-2 ? n A-2 1 161 THR 161 125 125 THR THR A-2 ? n A-2 1 162 VAL 162 126 126 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 163 HIS 163 127 127 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 164 ARG 164 128 128 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 165 PHE 165 129 129 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 166 GLU 166 130 130 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 167 LYS 167 131 131 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 168 GLU 168 132 132 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 169 ASN 169 133 133 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 170 ARG 170 134 134 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 171 ILE 171 135 135 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 172 TRP 172 136 136 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 173 THR 173 137 137 THR THR A-2 ? n A-2 1 174 VAL 174 138 138 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 175 VAL 175 139 139 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 176 LEU 176 140 140 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 177 GLU 177 141 141 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 178 SER 178 142 142 SER SER A-2 ? n A-2 1 179 TYR 179 143 143 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 180 VAL 180 144 144 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 181 VAL 181 145 145 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 182 ASP 182 146 146 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 183 MET 183 147 147 MET MET A-2 ? n A-2 1 184 PRO 184 148 148 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 185 GLU 185 149 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 186 GLY 186 150 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 187 ASN 187 151 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 188 SER 188 152 152 SER SER A-2 ? n A-2 1 189 GLU 189 153 153 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 190 ASP 190 154 154 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 191 ASP 191 155 155 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 192 THR 192 156 156 THR THR A-2 ? n A-2 1 193 ARG 193 157 157 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 194 MET 194 158 158 MET MET A-2 ? n A-2 1 195 PHE 195 159 159 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 196 ALA 196 160 160 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 197 ASP 197 161 161 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 198 THR 198 162 162 THR THR A-2 ? n A-2 1 199 VAL 199 163 163 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 200 VAL 200 164 164 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 201 LYS 201 165 165 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 202 LEU 202 166 166 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 203 ASN 203 167 167 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 204 LEU 204 168 168 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 205 GLN 205 169 169 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 206 LYS 206 170 170 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 207 LEU 207 171 171 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 208 ALA 208 172 172 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 209 THR 209 173 173 THR THR A-2 ? n A-2 1 210 VAL 210 174 174 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 211 ALA 211 175 175 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 212 GLU 212 176 176 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 213 ALA 213 177 177 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 214 MET 214 178 178 MET MET A-2 ? n A-2 1 215 ALA 215 179 179 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 216 ARG 216 180 180 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 217 ASN 217 181 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 218 SER 218 182 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 219 GLY 219 183 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 220 ASP 220 184 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 221 GLY 221 185 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 222 SER 222 186 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 223 GLY 223 187 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 224 SER 224 188 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 225 GLN 225 189 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 226 VAL 226 190 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 227 THR 227 191 ? ? ? A-2 ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code B 2 6AS 1 201 1 6AS AS6 A ? B-2 2 6AS 1 201 1 6AS AS6 A-2 ? C 3 HOH 1 301 1 HOH HOH A ? C 3 HOH 2 302 2 HOH HOH A ? C 3 HOH 3 303 3 HOH HOH A ? C 3 HOH 4 304 4 HOH HOH A ? C 3 HOH 5 305 5 HOH HOH A ? C 3 HOH 6 306 6 HOH HOH A ? C 3 HOH 7 307 7 HOH HOH A ? C 3 HOH 8 308 8 HOH HOH A ? C 3 HOH 9 309 9 HOH HOH A ? C 3 HOH 10 310 11 HOH HOH A ? C 3 HOH 11 311 12 HOH HOH A ? C 3 HOH 12 312 14 HOH HOH A ? C 3 HOH 13 313 15 HOH HOH A ? C 3 HOH 14 314 16 HOH HOH A ? C 3 HOH 15 315 18 HOH HOH A ? C 3 HOH 16 316 19 HOH HOH A ? C 3 HOH 17 317 20 HOH HOH A ? C 3 HOH 18 318 21 HOH HOH A ? C 3 HOH 19 319 22 HOH HOH A ? C 3 HOH 20 320 23 HOH HOH A ? C 3 HOH 21 321 24 HOH HOH A ? C 3 HOH 22 322 25 HOH HOH A ? C 3 HOH 23 323 26 HOH HOH A ? C 3 HOH 24 324 27 HOH HOH A ? C 3 HOH 25 325 28 HOH HOH A ? C 3 HOH 26 326 29 HOH HOH A ? C 3 HOH 27 327 32 HOH HOH A ? C 3 HOH 28 328 33 HOH HOH A ? C 3 HOH 29 329 34 HOH HOH A ? C 3 HOH 30 330 37 HOH HOH A ? C 3 HOH 31 331 38 HOH HOH A ? C 3 HOH 32 332 39 HOH HOH A ? C 3 HOH 33 333 41 HOH HOH A ? C-2 3 HOH 1 301 1 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 2 302 2 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 3 303 3 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 4 304 4 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 5 305 5 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 6 306 6 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 7 307 7 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 8 308 8 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 9 309 9 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 10 310 11 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 11 311 12 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 12 312 14 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 13 313 15 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 14 314 16 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 15 315 18 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 16 316 19 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 17 317 20 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 18 318 21 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 19 319 22 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 20 320 23 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 21 321 24 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 22 322 25 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 23 323 26 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 24 324 27 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 25 325 28 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 26 326 29 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 27 327 32 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 28 328 33 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 29 329 34 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 30 330 37 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 31 331 38 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 32 332 39 HOH HOH A-2 ? C-2 3 HOH 33 333 41 HOH HOH A-2 ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight 6AS non-polymer . "(2Z,4E)-5-[(1S)-3-(hexylsulfanyl)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" ? "C21 H32 O4 S" 380.541 ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? A-2 N N 1 ? B N N 2 ? B-2 N N 2 ? C N N 3 ? C-2 N N 3 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 42 ? HIS A 57 ? THR A 6 HIS A 21 1 ? 16 HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 77 ? ARG A 87 ? PRO A 41 ARG A 51 1 ? 11 HELX_P HELX_P3 AA3 LYS A 90 ? TYR A 94 ? LYS A 54 TYR A 58 5 ? 5 HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A 191 ? ALA A 215 ? ASP A 155 ALA A 179 1 ? 25 HELX_P HELX_P5 AA5 THR A-2 42 ? HIS A-2 57 ? THR A-2 6 HIS A-2 21 1 ? 16 HELX_P HELX_P6 AA6 PRO A-2 77 ? ARG A-2 87 ? PRO A-2 41 ARG A-2 51 1 ? 11 HELX_P HELX_P7 AA7 LYS A-2 90 ? TYR A-2 94 ? LYS A-2 54 TYR A-2 58 5 ? 5 HELX_P HELX_P8 AA8 ASP A-2 191 ? ALA A-2 215 ? ASP A-2 155 ALA A-2 179 1 ? 25 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 7 ? AA2 ? 7 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA2 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 SER A 65 ? ILE A 74 ? SER A 29 ILE A 38 AA1 2 ARG A 170 ? ASP A 182 ? ARG A 134 ASP A 146 AA1 3 TYR A 156 ? LYS A 167 ? TYR A 120 LYS A 131 AA1 4 VAL A 141 ? GLY A 148 ? VAL A 105 GLY A 112 AA1 5 THR A 127 ? ASP A 136 ? THR A 91 ASP A 100 AA1 6 ASP A 116 ? VAL A 119 ? ASP A 80 VAL A 83 AA1 7 ILE A 98 ? SER A 102 ? ILE A 62 SER A 66 AA2 1 SER A-2 65 ? ILE A-2 74 ? SER A-2 29 ILE A-2 38 AA2 2 ARG A-2 170 ? ASP A-2 182 ? ARG A-2 134 ASP A-2 146 AA2 3 TYR A-2 156 ? LYS A-2 167 ? TYR A-2 120 LYS A-2 131 AA2 4 VAL A-2 141 ? GLY A-2 148 ? VAL A-2 105 GLY A-2 112 AA2 5 THR A-2 127 ? ASP A-2 136 ? THR A-2 91 ASP A-2 100 AA2 6 ASP A-2 116 ? VAL A-2 119 ? ASP A-2 80 VAL A-2 83 AA2 7 ILE A-2 98 ? SER A-2 102 ? ILE A-2 62 SER A-2 66 # loop_ _pdbx_struct_oper_list.id _pdbx_struct_oper_list.type _pdbx_struct_oper_list.name _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 1 "identity operation" 1_555 x,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 2 "crystal symmetry operation" 5_554 x-y,-y,-z-1/3 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 -26.0790000000 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.014941 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.008626 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.017252 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.012782 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 1 A-2 A-2 A A 2 2 B A B A 1 2 B-2 A-2 B A 2 3 C A C A 1 3 C-2 A-2 C A 2 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "(2Z,4E)-5-[(1S)-3-(hexylsulfanyl)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" 6AS 3 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N ILE A 74 ? N ILE A 38 O THR A 173 ? O THR A 137 AA1 2 3 O LEU A 176 ? O LEU A 140 N THR A 161 ? N THR A 125 AA1 3 4 O THR A 160 ? O THR A 124 N THR A 142 ? N THR A 106 AA1 4 5 O GLY A 148 ? O GLY A 112 N THR A 129 ? N THR A 93 AA1 5 6 O SER A 128 ? O SER A 92 N VAL A 117 ? N VAL A 81 AA1 6 7 O ILE A 118 ? O ILE A 82 N SER A 100 ? N SER A 64 AA2 1 2 N ILE A-2 74 ? N ILE A-2 38 O THR A-2 173 ? O THR A-2 137 AA2 2 3 O LEU A-2 176 ? O LEU A-2 140 N THR A-2 161 ? N THR A-2 125 AA2 3 4 O THR A-2 160 ? O THR A-2 124 N THR A-2 142 ? N THR A-2 106 AA2 4 5 O GLY A-2 148 ? O GLY A-2 112 N THR A-2 129 ? N THR A-2 93 AA2 5 6 O SER A-2 128 ? O SER A-2 92 N VAL A-2 117 ? N VAL A-2 81 AA2 6 7 O ILE A-2 118 ? O ILE A-2 82 N SER A-2 100 ? N SER A-2 64 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . SER A 1 39 ? -15.176 -20.291 -8.820 0.50 55.59 ? ? ? ? ? ? 3 SER A N 1 ATOM 2 C CA . SER A 1 39 ? -16.153 -20.093 -7.717 0.50 53.19 ? ? ? ? ? ? 3 SER A CA 1 ATOM 3 C C . SER A 1 39 ? -16.959 -18.816 -7.923 0.50 54.12 ? ? ? ? ? ? 3 SER A C 1 ATOM 4 O O . SER A 1 39 ? -16.839 -17.869 -7.139 0.50 52.96 ? ? ? ? ? ? 3 SER A O 1 ATOM 5 C CB . SER A 1 39 ? -15.419 -19.992 -6.400 0.50 51.66 ? ? ? ? ? ? 3 SER A CB 1 ATOM 6 O OG . SER A 1 39 ? -14.779 -18.747 -6.314 0.50 51.90 ? ? ? ? ? ? 3 SER A OG 1 ATOM 7 N N . GLU A 1 40 ? -17.746 -18.800 -9.000 0.50 52.49 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A N 1 ATOM 8 C CA . GLU A 1 40 ? -18.681 -17.731 -9.307 0.50 45.97 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CA 1 ATOM 9 C C . GLU A 1 40 ? -20.030 -18.390 -9.483 0.50 46.75 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A C 1 ATOM 10 O O . GLU A 1 40 ? -20.116 -19.607 -9.550 0.50 45.62 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A O 1 ATOM 11 C CB . GLU A 1 40 ? -18.286 -17.024 -10.588 0.50 47.97 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CB 1 ATOM 12 C CG . GLU A 1 40 ? -17.817 -17.966 -11.671 0.50 50.00 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CG 1 ATOM 13 C CD . GLU A 1 40 ? -17.171 -17.235 -12.824 0.50 52.84 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CD 1 ATOM 14 O OE1 . GLU A 1 40 ? -17.851 -16.391 -13.426 0.50 52.57 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A OE1 1 ATOM 15 O OE2 . GLU A 1 40 ? -15.989 -17.505 -13.139 0.50 55.05 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A OE2 1 ATOM 16 N N . LEU A 1 41 ? -21.086 -17.590 -9.573 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 1 ATOM 17 C CA . LEU A 1 41 ? -22.482 -18.096 -9.444 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 1 ATOM 18 C C . LEU A 1 41 ? -23.017 -18.841 -10.670 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 1 ATOM 19 O O . LEU A 1 41 ? -22.760 -18.488 -11.831 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 1 ATOM 20 C CB . LEU A 1 41 ? -23.476 -16.987 -9.089 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 1 ATOM 21 C CG . LEU A 1 41 ? -23.296 -16.085 -7.868 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 1 ATOM 22 C CD1 . LEU A 1 41 ? -24.546 -15.243 -7.685 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 1 ATOM 23 C CD2 . LEU A 1 41 ? -22.966 -16.830 -6.576 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 1 ATOM 24 N N . THR A 1 42 ? -23.793 -19.876 -10.389 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 6 THR A N 1 ATOM 25 C CA . THR A 1 42 ? -24.313 -20.725 -11.437 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CA 1 ATOM 26 C C . THR A 1 42 ? -25.487 -20.029 -12.099 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 6 THR A C 1 ATOM 27 O O . THR A 1 42 ? -26.082 -19.097 -11.522 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 6 THR A O 1 ATOM 28 C CB . THR A 1 42 ? -24.785 -22.071 -10.851 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CB 1 ATOM 29 O OG1 . THR A 1 42 ? -25.885 -21.847 -9.958 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 6 THR A OG1 1 ATOM 30 C CG2 . THR A 1 42 ? -23.653 -22.755 -10.091 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CG2 1 ATOM 31 N N . PRO A 1 43 ? -25.850 -20.473 -13.299 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A N 1 ATOM 32 C CA . PRO A 1 43 ? -27.060 -19.882 -13.894 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CA 1 ATOM 33 C C . PRO A 1 43 ? -28.269 -19.890 -12.957 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A C 1 ATOM 34 O O . PRO A 1 43 ? -29.053 -18.928 -12.961 1.00 60.96 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A O 1 ATOM 35 C CB . PRO A 1 43 ? -27.293 -20.745 -15.140 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CB 1 ATOM 36 C CG . PRO A 1 43 ? -25.903 -21.154 -15.530 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CG 1 ATOM 37 C CD . PRO A 1 43 ? -25.139 -21.355 -14.246 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CD 1 ATOM 38 N N . GLU A 1 44 ? -28.405 -20.943 -12.149 1.00 60.06 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A N 1 ATOM 39 C CA . GLU A 1 44 ? -29.559 -21.065 -11.240 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CA 1 ATOM 40 C C . GLU A 1 44 ? -29.530 -20.062 -10.105 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A C 1 ATOM 41 O O . GLU A 1 44 ? -30.551 -19.477 -9.765 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A O 1 ATOM 42 C CB . GLU A 1 44 ? -29.626 -22.460 -10.634 1.00 69.39 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CB 1 ATOM 43 C CG . GLU A 1 44 ? -30.089 -23.539 -11.592 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CG 1 ATOM 44 C CD . GLU A 1 44 ? -30.635 -24.762 -10.865 1.00 81.83 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CD 1 ATOM 45 O OE1 . GLU A 1 44 ? -30.032 -25.153 -9.849 1.00 78.83 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A OE1 1 ATOM 46 O OE2 . GLU A 1 44 ? -31.651 -25.345 -11.311 1.00 83.48 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A OE2 1 ATOM 47 N N . GLU A 1 45 ? -28.358 -19.893 -9.496 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A N 1 ATOM 48 C CA . GLU A 1 45 ? -28.194 -18.908 -8.439 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CA 1 ATOM 49 C C . GLU A 1 45 ? -28.452 -17.525 -9.008 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A C 1 ATOM 50 O O . GLU A 1 45 ? -29.167 -16.717 -8.388 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A O 1 ATOM 51 C CB . GLU A 1 45 ? -26.793 -18.969 -7.820 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CB 1 ATOM 52 C CG . GLU A 1 45 ? -26.520 -20.218 -6.992 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CG 1 ATOM 53 C CD . GLU A 1 45 ? -25.041 -20.538 -6.819 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CD 1 ATOM 54 O OE1 . GLU A 1 45 ? -24.683 -21.028 -5.729 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE1 1 ATOM 55 O OE2 . GLU A 1 45 ? -24.250 -20.314 -7.766 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE2 1 ATOM 56 N N . ARG A 1 46 ? -27.914 -17.279 -10.206 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A N 1 ATOM 57 C CA . ARG A 1 46 ? -28.141 -16.019 -10.926 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CA 1 ATOM 58 C C . ARG A 1 46 ? -29.625 -15.773 -11.106 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A C 1 ATOM 59 O O . ARG A 1 46 ? -30.124 -14.713 -10.729 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A O 1 ATOM 60 C CB . ARG A 1 46 ? -27.382 -15.981 -12.279 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CB 1 ATOM 61 C CG . ARG A 1 46 ? -25.858 -15.909 -12.130 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CG 1 ATOM 62 C CD . ARG A 1 46 ? -25.145 -15.245 -13.309 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CD 1 ATOM 63 N NE . ARG A 1 46 ? -25.347 -15.917 -14.593 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NE 1 ATOM 64 C CZ . ARG A 1 46 ? -24.729 -17.039 -14.969 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CZ 1 ATOM 65 N NH1 . ARG A 1 46 ? -23.860 -17.645 -14.154 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH1 1 ATOM 66 N NH2 . ARG A 1 46 ? -24.981 -17.573 -16.170 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH2 1 ATOM 67 N N . SER A 1 47 ? -30.349 -16.772 -11.613 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 11 SER A N 1 ATOM 68 C CA . SER A 1 47 ? -31.813 -16.648 -11.809 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 11 SER A CA 1 ATOM 69 C C . SER A 1 47 ? -32.553 -16.328 -10.524 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 11 SER A C 1 ATOM 70 O O . SER A 1 47 ? -33.349 -15.415 -10.463 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 11 SER A O 1 ATOM 71 C CB . SER A 1 47 ? -32.402 -17.942 -12.373 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 11 SER A CB 1 ATOM 72 O OG . SER A 1 47 ? -31.839 -18.243 -13.631 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 11 SER A OG 1 ATOM 73 N N . GLU A 1 48 ? -32.311 -17.127 -9.499 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A N 1 ATOM 74 C CA . GLU A 1 48 ? -32.896 -16.871 -8.199 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CA 1 ATOM 75 C C . GLU A 1 48 ? -32.595 -15.436 -7.695 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A C 1 ATOM 76 O O . GLU A 1 48 ? -33.424 -14.833 -7.035 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A O 1 ATOM 77 C CB . GLU A 1 48 ? -32.351 -17.921 -7.211 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CB 1 ATOM 78 C CG . GLU A 1 48 ? -32.577 -17.627 -5.723 1.00 71.96 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CG 1 ATOM 79 C CD . GLU A 1 48 ? -33.920 -18.116 -5.209 1.00 80.06 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CD 1 ATOM 80 O OE1 . GLU A 1 48 ? -34.253 -19.282 -5.539 1.00 85.02 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE1 1 ATOM 81 O OE2 . GLU A 1 48 ? -34.620 -17.356 -4.470 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE2 1 ATOM 82 N N . LEU A 1 49 ? -31.404 -14.907 -8.003 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A N 1 ATOM 83 C CA . LEU A 1 49 ? -30.953 -13.604 -7.491 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CA 1 ATOM 84 C C . LEU A 1 49 ? -31.281 -12.426 -8.425 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A C 1 ATOM 85 O O . LEU A 1 49 ? -31.068 -11.258 -8.078 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A O 1 ATOM 86 C CB . LEU A 1 49 ? -29.456 -13.675 -7.207 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CB 1 ATOM 87 C CG . LEU A 1 49 ? -28.945 -14.040 -5.788 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CG 1 ATOM 88 C CD1 . LEU A 1 49 ? -29.963 -14.648 -4.844 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CD1 1 ATOM 89 C CD2 . LEU A 1 49 ? -27.666 -14.891 -5.869 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CD2 1 ATOM 90 N N . LYS A 1 50 ? -31.799 -12.717 -9.610 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A N 1 ATOM 91 C CA . LYS A 1 50 ? -32.194 -11.664 -10.557 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CA 1 ATOM 92 C C . LYS A 1 50 ? -33.036 -10.554 -9.882 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A C 1 ATOM 93 O O . LYS A 1 50 ? -32.774 -9.381 -10.089 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A O 1 ATOM 94 C CB . LYS A 1 50 ? -32.971 -12.311 -11.715 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CB 1 ATOM 95 C CG . LYS A 1 50 ? -33.533 -11.373 -12.780 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CG 1 ATOM 96 C CD . LYS A 1 50 ? -34.963 -11.749 -13.224 1.00 78.13 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CD 1 ATOM 97 C CE . LYS A 1 50 ? -35.008 -13.034 -14.056 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CE 1 ATOM 98 N NZ . LYS A 1 50 ? -34.960 -14.320 -13.286 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A NZ 1 ATOM 99 N N . ASN A 1 51 ? -34.019 -10.911 -9.054 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A N 1 ATOM 100 C CA . ASN A 1 51 ? -34.889 -9.896 -8.445 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CA 1 ATOM 101 C C . ASN A 1 51 ? -34.229 -9.080 -7.363 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A C 1 ATOM 102 O O . ASN A 1 51 ? -34.570 -7.917 -7.156 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A O 1 ATOM 103 C CB . ASN A 1 51 ? -36.149 -10.534 -7.867 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CB 1 ATOM 104 C CG . ASN A 1 51 ? -36.985 -11.172 -8.938 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CG 1 ATOM 105 O OD1 . ASN A 1 51 ? -37.039 -10.683 -10.065 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A OD1 1 ATOM 106 N ND2 . ASN A 1 51 ? -37.610 -12.279 -8.615 1.00 61.83 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A ND2 1 ATOM 107 N N . SER A 1 52 ? -33.302 -9.703 -6.650 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 16 SER A N 1 ATOM 108 C CA . SER A 1 52 ? -32.567 -8.995 -5.598 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CA 1 ATOM 109 C C . SER A 1 52 ? -31.628 -7.951 -6.234 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 16 SER A C 1 ATOM 110 O O . SER A 1 52 ? -31.431 -6.855 -5.728 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 16 SER A O 1 ATOM 111 C CB . SER A 1 52 ? -31.774 -9.994 -4.729 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CB 1 ATOM 112 O OG . SER A 1 52 ? -32.548 -11.141 -4.380 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 16 SER A OG 1 ATOM 113 N N . ILE A 1 53 ? -31.088 -8.285 -7.382 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A N 1 ATOM 114 C CA . ILE A 1 53 ? -30.151 -7.388 -8.082 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CA 1 ATOM 115 C C . ILE A 1 53 ? -30.933 -6.160 -8.578 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A C 1 ATOM 116 O O . ILE A 1 53 ? -30.507 -5.000 -8.385 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A O 1 ATOM 117 C CB . ILE A 1 53 ? -29.422 -8.152 -9.205 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CB 1 ATOM 118 C CG1 . ILE A 1 53 ? -28.527 -9.235 -8.586 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CG1 1 ATOM 119 C CG2 . ILE A 1 53 ? -28.632 -7.212 -10.101 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CG2 1 ATOM 120 C CD1 . ILE A 1 53 ? -28.042 -10.292 -9.576 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CD1 1 ATOM 121 N N . ALA A 1 54 ? -32.124 -6.412 -9.115 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A N 1 ATOM 122 C CA . ALA A 1 54 ? -32.989 -5.318 -9.599 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CA 1 ATOM 123 C C . ALA A 1 54 ? -33.382 -4.373 -8.489 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A C 1 ATOM 124 O O . ALA A 1 54 ? -33.393 -3.181 -8.697 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A O 1 ATOM 125 C CB . ALA A 1 54 ? -34.240 -5.880 -10.250 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CB 1 ATOM 126 N N . GLU A 1 55 ? -33.631 -4.909 -7.297 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A N 1 ATOM 127 C CA . GLU A 1 55 ? -34.173 -4.137 -6.177 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CA 1 ATOM 128 C C . GLU A 1 55 ? -33.102 -3.392 -5.390 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A C 1 ATOM 129 O O . GLU A 1 55 ? -33.322 -2.272 -4.968 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A O 1 ATOM 130 C CB . GLU A 1 55 ? -34.984 -5.072 -5.236 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CB 1 ATOM 131 C CG . GLU A 1 55 ? -35.619 -4.319 -4.057 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CG 1 ATOM 132 C CD . GLU A 1 55 ? -36.709 -5.070 -3.275 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CD 1 ATOM 133 O OE1 . GLU A 1 55 ? -37.378 -4.395 -2.481 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A OE1 1 ATOM 134 O OE2 . GLU A 1 55 ? -36.913 -6.297 -3.398 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A OE2 1 ATOM 135 N N . PHE A 1 56 ? -31.941 -4.021 -5.170 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A N 1 ATOM 136 C CA . PHE A 1 56 ? -30.888 -3.442 -4.302 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CA 1 ATOM 137 C C . PHE A 1 56 ? -29.550 -3.105 -4.980 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A C 1 ATOM 138 O O . PHE A 1 56 ? -28.705 -2.408 -4.383 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A O 1 ATOM 139 C CB . PHE A 1 56 ? -30.622 -4.422 -3.158 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CB 1 ATOM 140 C CG . PHE A 1 56 ? -31.848 -4.742 -2.314 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CG 1 ATOM 141 C CD1 . PHE A 1 56 ? -32.351 -3.811 -1.402 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CD1 1 ATOM 142 C CD2 . PHE A 1 56 ? -32.468 -5.973 -2.414 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CD2 1 ATOM 143 C CE1 . PHE A 1 56 ? -33.473 -4.086 -0.649 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CE1 1 ATOM 144 C CE2 . PHE A 1 56 ? -33.586 -6.263 -1.674 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CE2 1 ATOM 145 C CZ . PHE A 1 56 ? -34.081 -5.320 -0.780 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CZ 1 ATOM 146 N N . HIS A 1 57 ? -29.320 -3.623 -6.191 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A N 1 ATOM 147 C CA . HIS A 1 57 ? -27.974 -3.561 -6.803 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CA 1 ATOM 148 C C . HIS A 1 57 ? -27.958 -2.885 -8.187 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A C 1 ATOM 149 O O . HIS A 1 57 ? -26.991 -3.046 -8.980 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A O 1 ATOM 150 C CB . HIS A 1 57 ? -27.342 -4.948 -6.886 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CB 1 ATOM 151 C CG . HIS A 1 57 ? -27.149 -5.604 -5.554 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CG 1 ATOM 152 N ND1 . HIS A 1 57 ? -26.256 -5.132 -4.629 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A ND1 1 ATOM 153 C CD2 . HIS A 1 57 ? -27.730 -6.694 -4.997 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CD2 1 ATOM 154 C CE1 . HIS A 1 57 ? -26.316 -5.877 -3.539 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CE1 1 ATOM 155 N NE2 . HIS A 1 57 ? -27.218 -6.821 -3.727 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A NE2 1 ATOM 156 N N . THR A 1 58 ? -29.002 -2.099 -8.422 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 157 C CA . THR A 1 58 ? -29.179 -1.439 -9.680 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 158 C C . THR A 1 58 ? -29.175 0.034 -9.389 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 159 O O . THR A 1 58 ? -29.849 0.523 -8.464 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 160 C CB . THR A 1 58 ? -30.462 -1.897 -10.399 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 161 O OG1 . THR A 1 58 ? -30.352 -3.311 -10.691 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 162 C CG2 . THR A 1 58 ? -30.587 -1.146 -11.717 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 163 N N . TYR A 1 59 ? -28.345 0.743 -10.117 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 1 ATOM 164 C CA . TYR A 1 59 ? -28.177 2.119 -9.798 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 1 ATOM 165 C C . TYR A 1 59 ? -28.392 2.947 -11.041 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 1 ATOM 166 O O . TYR A 1 59 ? -28.110 2.507 -12.161 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 1 ATOM 167 C CB . TYR A 1 59 ? -26.777 2.371 -9.278 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 1 ATOM 168 C CG . TYR A 1 59 ? -26.339 1.527 -8.096 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 1 ATOM 169 C CD1 . TYR A 1 59 ? -26.453 2.014 -6.812 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 1 ATOM 170 C CD2 . TYR A 1 59 ? -25.768 0.265 -8.276 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 1 ATOM 171 C CE1 . TYR A 1 59 ? -26.052 1.268 -5.733 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 1 ATOM 172 C CE2 . TYR A 1 59 ? -25.349 -0.486 -7.204 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 1 ATOM 173 C CZ . TYR A 1 59 ? -25.478 0.011 -5.927 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 1 ATOM 174 O OH . TYR A 1 59 ? -25.069 -0.721 -4.809 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 1 ATOM 175 N N . GLN A 1 60 ? -28.850 4.164 -10.776 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A N 1 ATOM 176 C CA . GLN A 1 60 ? -28.978 5.238 -11.719 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CA 1 ATOM 177 C C . GLN A 1 60 ? -27.704 5.992 -11.673 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A C 1 ATOM 178 O O . GLN A 1 60 ? -27.492 6.767 -10.755 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A O 1 ATOM 179 C CB . GLN A 1 60 ? -30.037 6.218 -11.195 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CB 1 ATOM 180 C CG . GLN A 1 60 ? -31.371 5.579 -10.911 1.00 63.63 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CG 1 ATOM 181 C CD . GLN A 1 60 ? -32.065 5.282 -12.198 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CD 1 ATOM 182 O OE1 . GLN A 1 60 ? -31.622 4.444 -12.965 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A OE1 1 ATOM 183 N NE2 . GLN A 1 60 ? -33.150 5.992 -12.462 1.00 73.26 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A NE2 1 ATOM 184 N N . LEU A 1 61 ? -26.807 5.780 -12.608 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A N 1 ATOM 185 C CA . LEU A 1 61 ? -25.483 6.410 -12.412 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CA 1 ATOM 186 C C . LEU A 1 61 ? -25.453 7.928 -12.715 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A C 1 ATOM 187 O O . LEU A 1 61 ? -26.087 8.392 -13.657 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A O 1 ATOM 188 C CB . LEU A 1 61 ? -24.428 5.695 -13.255 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CB 1 ATOM 189 C CG . LEU A 1 61 ? -24.135 4.260 -12.869 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CG 1 ATOM 190 C CD1 . LEU A 1 61 ? -23.378 3.632 -14.012 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD1 1 ATOM 191 C CD2 . LEU A 1 61 ? -23.352 4.234 -11.563 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD2 1 ATOM 192 N N . ASP A 1 62 ? -24.659 8.664 -11.950 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A N 1 ATOM 193 C CA . ASP A 1 62 ? -24.199 10.013 -12.324 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CA 1 ATOM 194 C C . ASP A 1 62 ? -23.063 9.870 -13.371 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A C 1 ATOM 195 O O . ASP A 1 62 ? -22.206 9.004 -13.221 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A O 1 ATOM 196 C CB . ASP A 1 62 ? -23.623 10.730 -11.084 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CB 1 ATOM 197 C CG . ASP A 1 62 ? -24.605 11.704 -10.439 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CG 1 ATOM 198 O OD1 . ASP A 1 62 ? -25.704 11.297 -9.998 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A OD1 1 ATOM 199 O OD2 . ASP A 1 62 ? -24.252 12.891 -10.356 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A OD2 1 ATOM 200 N N . PRO A 1 63 ? -23.051 10.705 -14.433 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A N 1 ATOM 201 C CA . PRO A 1 63 ? -21.916 10.648 -15.339 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CA 1 ATOM 202 C C . PRO A 1 63 ? -20.611 10.881 -14.614 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A C 1 ATOM 203 O O . PRO A 1 63 ? -20.545 11.702 -13.729 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A O 1 ATOM 204 C CB . PRO A 1 63 ? -22.210 11.782 -16.323 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CB 1 ATOM 205 C CG . PRO A 1 63 ? -23.697 11.802 -16.407 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CG 1 ATOM 206 C CD . PRO A 1 63 ? -24.172 11.476 -15.007 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CD 1 ATOM 207 N N . GLY A 1 64 ? -19.581 10.119 -14.951 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A N 1 ATOM 208 C CA . GLY A 1 64 ? -18.352 10.178 -14.213 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A CA 1 ATOM 209 C C . GLY A 1 64 ? -18.309 9.202 -13.049 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A C 1 ATOM 210 O O . GLY A 1 64 ? -17.288 9.106 -12.364 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A O 1 ATOM 211 N N . SER A 1 65 ? -19.385 8.453 -12.830 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 212 C CA . SER A 1 65 ? -19.395 7.368 -11.830 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 213 C C . SER A 1 65 ? -19.433 5.962 -12.466 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 214 O O . SER A 1 65 ? -19.766 5.802 -13.625 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 215 C CB . SER A 1 65 ? -20.570 7.578 -10.830 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 216 O OG . SER A 1 65 ? -21.841 7.398 -11.445 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 217 N N . CYS A 1 66 ? -19.044 4.951 -11.681 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A N 1 ATOM 218 C CA . CYS A 1 66 ? -19.144 3.571 -12.063 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CA 1 ATOM 219 C C . CYS A 1 66 ? -19.650 2.619 -10.959 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A C 1 ATOM 220 O O . CYS A 1 66 ? -19.721 2.953 -9.771 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A O 1 ATOM 221 C CB . CYS A 1 66 ? -17.787 3.077 -12.580 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CB 1 ATOM 222 S SG . CYS A 1 66 ? -16.507 3.076 -11.346 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A SG 1 ATOM 223 N N . SER A 1 67 ? -19.966 1.401 -11.382 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 31 SER A N 1 ATOM 224 C CA . SER A 1 67 ? -20.579 0.439 -10.530 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 31 SER A CA 1 ATOM 225 C C . SER A 1 67 ? -20.001 -0.892 -10.728 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 31 SER A C 1 ATOM 226 O O . SER A 1 67 ? -19.521 -1.232 -11.781 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 31 SER A O 1 ATOM 227 C CB . SER A 1 67 ? -22.056 0.315 -10.826 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 31 SER A CB 1 ATOM 228 O OG . SER A 1 67 ? -22.648 -0.465 -9.796 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 31 SER A OG 1 ATOM 229 N N . SER A 1 68 ? -20.116 -1.707 -9.713 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 230 C CA . SER A 1 68 ? -19.555 -3.027 -9.783 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 231 C C . SER A 1 68 ? -20.473 -3.934 -8.984 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 232 O O . SER A 1 68 ? -21.128 -3.476 -8.041 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 233 C CB . SER A 1 68 ? -18.141 -2.948 -9.204 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 234 O OG . SER A 1 68 ? -17.240 -3.684 -9.972 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 235 N N . LEU A 1 69 ? -20.555 -5.203 -9.368 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N 1 ATOM 236 C CA . LEU A 1 69 ? -21.265 -6.219 -8.573 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA 1 ATOM 237 C C . LEU A 1 69 ? -20.439 -7.487 -8.348 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C 1 ATOM 238 O O . LEU A 1 69 ? -20.008 -8.104 -9.286 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O 1 ATOM 239 C CB . LEU A 1 69 ? -22.539 -6.615 -9.308 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB 1 ATOM 240 C CG . LEU A 1 69 ? -23.720 -7.230 -8.567 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG 1 ATOM 241 C CD1 . LEU A 1 69 ? -24.500 -8.238 -9.430 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1 1 ATOM 242 C CD2 . LEU A 1 69 ? -23.421 -7.833 -7.226 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2 1 ATOM 243 N N . HIS A 1 70 ? -20.261 -7.887 -7.091 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 1 ATOM 244 C CA . HIS A 1 70 ? -19.501 -9.103 -6.723 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 1 ATOM 245 C C . HIS A 1 70 ? -20.401 -10.087 -5.961 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 1 ATOM 246 O O . HIS A 1 70 ? -21.333 -9.678 -5.218 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 1 ATOM 247 C CB . HIS A 1 70 ? -18.390 -8.689 -5.785 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 1 ATOM 248 C CG . HIS A 1 70 ? -17.395 -7.756 -6.391 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 1 ATOM 249 N ND1 . HIS A 1 70 ? -16.205 -8.199 -6.933 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 ATOM 250 C CD2 . HIS A 1 70 ? -17.405 -6.409 -6.563 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 ATOM 251 C CE1 . HIS A 1 70 ? -15.510 -7.161 -7.380 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 ATOM 252 N NE2 . HIS A 1 70 ? -16.215 -6.070 -7.175 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 ATOM 253 N N . ALA A 1 71 ? -20.106 -11.368 -6.120 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A N 1 ATOM 254 C CA . ALA A 1 71 ? -20.830 -12.444 -5.453 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CA 1 ATOM 255 C C . ALA A 1 71 ? -19.865 -13.378 -4.745 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A C 1 ATOM 256 O O . ALA A 1 71 ? -18.734 -13.535 -5.189 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A O 1 ATOM 257 C CB . ALA A 1 71 ? -21.643 -13.234 -6.463 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CB 1 ATOM 258 N N . GLN A 1 72 ? -20.340 -14.063 -3.696 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 259 C CA . GLN A 1 72 ? -19.525 -14.973 -2.879 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 260 C C . GLN A 1 72 ? -20.439 -16.073 -2.359 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 261 O O . GLN A 1 72 ? -21.417 -15.782 -1.648 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 262 C CB . GLN A 1 72 ? -18.880 -14.205 -1.709 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 263 C CG . GLN A 1 72 ? -17.952 -15.027 -0.809 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 264 C CD . GLN A 1 72 ? -16.719 -15.552 -1.557 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 265 O OE1 . GLN A 1 72 ? -15.947 -14.805 -2.164 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 266 N NE2 . GLN A 1 72 ? -16.561 -16.829 -1.538 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 267 N N . ARG A 1 73 ? -20.179 -17.315 -2.769 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A N 1 ATOM 268 C CA . ARG A 1 73 ? -20.846 -18.459 -2.172 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CA 1 ATOM 269 C C . ARG A 1 73 ? -20.207 -18.759 -0.814 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A C 1 ATOM 270 O O . ARG A 1 73 ? -18.979 -18.711 -0.649 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A O 1 ATOM 271 C CB . ARG A 1 73 ? -20.769 -19.680 -3.066 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CB 1 ATOM 272 C CG . ARG A 1 73 ? -21.795 -20.738 -2.698 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CG 1 ATOM 273 C CD . ARG A 1 73 ? -21.747 -21.909 -3.656 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CD 1 ATOM 274 N NE . ARG A 1 73 ? -22.079 -21.510 -5.008 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NE 1 ATOM 275 C CZ . ARG A 1 73 ? -21.204 -21.268 -5.988 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CZ 1 ATOM 276 N NH1 . ARG A 1 73 ? -19.901 -21.390 -5.783 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH1 1 ATOM 277 N NH2 . ARG A 1 73 ? -21.646 -20.895 -7.196 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH2 1 ATOM 278 N N . ILE A 1 74 ? -21.048 -19.010 0.175 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A N 1 ATOM 279 C CA . ILE A 1 74 ? -20.597 -19.310 1.516 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CA 1 ATOM 280 C C . ILE A 1 74 ? -21.341 -20.562 1.925 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A C 1 ATOM 281 O O . ILE A 1 74 ? -22.566 -20.568 1.908 1.00 58.90 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A O 1 ATOM 282 C CB . ILE A 1 74 ? -20.917 -18.135 2.456 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CB 1 ATOM 283 C CG1 . ILE A 1 74 ? -20.187 -16.881 1.989 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CG1 1 ATOM 284 C CG2 . ILE A 1 74 ? -20.501 -18.453 3.885 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CG2 1 ATOM 285 C CD1 . ILE A 1 74 ? -20.108 -15.776 3.018 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CD1 1 ATOM 286 N N . HIS A 1 75 ? -20.616 -21.629 2.263 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A N 1 ATOM 287 C CA . HIS A 1 75 ? -21.238 -22.930 2.627 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CA 1 ATOM 288 C C . HIS A 1 75 ? -21.515 -22.927 4.096 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A C 1 ATOM 289 O O . HIS A 1 75 ? -20.809 -23.553 4.890 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A O 1 ATOM 290 C CB . HIS A 1 75 ? -20.343 -24.097 2.235 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CB 1 ATOM 291 C CG . HIS A 1 75 ? -20.303 -24.309 0.769 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CG 1 ATOM 292 N ND1 . HIS A 1 75 ? -21.336 -24.921 0.088 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A ND1 1 ATOM 293 C CD2 . HIS A 1 75 ? -19.412 -23.906 -0.167 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CD2 1 ATOM 294 C CE1 . HIS A 1 75 ? -21.068 -24.921 -1.203 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CE1 1 ATOM 295 N NE2 . HIS A 1 75 ? -19.907 -24.308 -1.385 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A NE2 1 ATOM 296 N N . ALA A 1 76 ? -22.523 -22.149 4.455 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 1 ATOM 297 C CA . ALA A 1 76 ? -22.837 -21.887 5.827 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 1 ATOM 298 C C . ALA A 1 76 ? -24.277 -21.401 5.842 1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 1 ATOM 299 O O . ALA A 1 76 ? -24.873 -21.184 4.776 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 1 ATOM 300 C CB . ALA A 1 76 ? -21.905 -20.845 6.416 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 1 ATOM 301 N N . PRO A 1 77 ? -24.863 -21.280 7.040 1.00 70.05 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 1 ATOM 302 C CA . PRO A 1 77 ? -26.227 -20.781 7.060 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 1 ATOM 303 C C . PRO A 1 77 ? -26.312 -19.258 6.930 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 1 ATOM 304 O O . PRO A 1 77 ? -25.494 -18.520 7.529 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 1 ATOM 305 C CB . PRO A 1 77 ? -26.758 -21.251 8.425 1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 1 ATOM 306 C CG . PRO A 1 77 ? -25.864 -22.389 8.808 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 1 ATOM 307 C CD . PRO A 1 77 ? -24.521 -21.972 8.295 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 1 ATOM 308 N N . PRO A 1 78 ? -27.324 -18.787 6.180 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A N 1 ATOM 309 C CA . PRO A 1 78 ? -27.616 -17.373 5.930 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CA 1 ATOM 310 C C . PRO A 1 78 ? -27.544 -16.498 7.175 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A C 1 ATOM 311 O O . PRO A 1 78 ? -26.860 -15.486 7.200 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A O 1 ATOM 312 C CB . PRO A 1 78 ? -29.057 -17.422 5.418 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CB 1 ATOM 313 C CG . PRO A 1 78 ? -29.173 -18.745 4.746 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CG 1 ATOM 314 C CD . PRO A 1 78 ? -28.251 -19.677 5.448 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CD 1 ATOM 315 N N . GLU A 1 79 ? -28.234 -16.908 8.222 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A N 1 ATOM 316 C CA . GLU A 1 79 ? -28.396 -16.054 9.409 1.00 66.07 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CA 1 ATOM 317 C C . GLU A 1 79 ? -27.068 -15.889 10.132 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A C 1 ATOM 318 O O . GLU A 1 79 ? -26.813 -14.867 10.804 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A O 1 ATOM 319 C CB . GLU A 1 79 ? -29.469 -16.613 10.349 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CB 1 ATOM 320 C CG . GLU A 1 79 ? -29.477 -18.139 10.443 1.00 77.11 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CG 1 ATOM 321 C CD . GLU A 1 79 ? -30.158 -18.810 9.254 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CD 1 ATOM 322 O OE1 . GLU A 1 79 ? -29.439 -19.403 8.427 1.00 90.30 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A OE1 1 ATOM 323 O OE2 . GLU A 1 79 ? -31.398 -18.723 9.120 1.00 79.64 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A OE2 1 ATOM 324 N N . LEU A 1 80 ? -26.217 -16.901 10.007 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A N 1 ATOM 325 C CA . LEU A 1 80 ? -24.864 -16.813 10.567 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CA 1 ATOM 326 C C . LEU A 1 80 ? -24.065 -15.740 9.797 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A C 1 ATOM 327 O O . LEU A 1 80 ? -23.415 -14.843 10.371 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A O 1 ATOM 328 C CB . LEU A 1 80 ? -24.195 -18.173 10.461 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CB 1 ATOM 329 C CG . LEU A 1 80 ? -22.736 -18.212 10.885 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CG 1 ATOM 330 C CD1 . LEU A 1 80 ? -22.570 -17.793 12.336 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD1 1 ATOM 331 C CD2 . LEU A 1 80 ? -22.247 -19.614 10.648 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD2 1 ATOM 332 N N . VAL A 1 81 ? -24.129 -15.852 8.480 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A N 1 ATOM 333 C CA . VAL A 1 81 ? -23.510 -14.885 7.611 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CA 1 ATOM 334 C C . VAL A 1 81 ? -24.079 -13.522 7.978 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A C 1 ATOM 335 O O . VAL A 1 81 ? -23.329 -12.554 8.304 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A O 1 ATOM 336 C CB . VAL A 1 81 ? -23.811 -15.242 6.149 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CB 1 ATOM 337 C CG1 . VAL A 1 81 ? -23.400 -14.101 5.222 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CG1 1 ATOM 338 C CG2 . VAL A 1 81 ? -23.147 -16.574 5.777 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CG2 1 ATOM 339 N N . TRP A 1 82 ? -25.417 -13.447 7.970 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A N 1 ATOM 340 C CA . TRP A 1 82 ? -26.102 -12.180 8.219 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CA 1 ATOM 341 C C . TRP A 1 82 ? -25.683 -11.508 9.528 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A C 1 ATOM 342 O O . TRP A 1 82 ? -25.555 -10.260 9.610 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A O 1 ATOM 343 C CB . TRP A 1 82 ? -27.614 -12.351 8.163 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CB 1 ATOM 344 C CG . TRP A 1 82 ? -28.311 -11.071 8.544 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CG 1 ATOM 345 C CD1 . TRP A 1 82 ? -29.133 -10.864 9.611 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CD1 1 ATOM 346 C CD2 . TRP A 1 82 ? -28.195 -9.822 7.878 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CD2 1 ATOM 347 N NE1 . TRP A 1 82 ? -29.539 -9.545 9.653 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A NE1 1 ATOM 348 C CE2 . TRP A 1 82 ? -28.976 -8.889 8.590 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CE2 1 ATOM 349 C CE3 . TRP A 1 82 ? -27.502 -9.390 6.732 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CE3 1 ATOM 350 C CZ2 . TRP A 1 82 ? -29.086 -7.560 8.191 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CZ2 1 ATOM 351 C CZ3 . TRP A 1 82 ? -27.605 -8.055 6.335 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CZ3 1 ATOM 352 C CH2 . TRP A 1 82 ? -28.387 -7.160 7.061 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CH2 1 ATOM 353 N N . SER A 1 83 ? -25.456 -12.325 10.550 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 47 SER A N 1 ATOM 354 C CA . SER A 1 83 ? -25.092 -11.816 11.894 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CA 1 ATOM 355 C C . SER A 1 83 ? -23.782 -11.059 11.874 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 47 SER A C 1 ATOM 356 O O . SER A 1 83 ? -23.623 -10.080 12.608 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 47 SER A O 1 ATOM 357 C CB . SER A 1 83 ? -24.965 -12.963 12.914 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CB 1 ATOM 358 O OG . SER A 1 83 ? -24.052 -13.985 12.460 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 47 SER A OG 1 ATOM 359 N N . ILE A 1 84 ? -22.843 -11.514 11.028 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A N 1 ATOM 360 C CA . ILE A 1 84 ? -21.557 -10.826 10.870 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CA 1 ATOM 361 C C . ILE A 1 84 ? -21.703 -9.582 10.002 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A C 1 ATOM 362 O O . ILE A 1 84 ? -21.144 -8.504 10.301 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A O 1 ATOM 363 C CB . ILE A 1 84 ? -20.506 -11.759 10.220 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CB 1 ATOM 364 C CG1 . ILE A 1 84 ? -20.372 -13.059 11.011 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG1 1 ATOM 365 C CG2 . ILE A 1 84 ? -19.148 -11.054 10.107 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG2 1 ATOM 366 C CD1 . ILE A 1 84 ? -19.632 -14.139 10.264 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CD1 1 ATOM 367 N N . VAL A 1 85 ? -22.449 -9.722 8.912 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A N 1 ATOM 368 C CA . VAL A 1 85 ? -22.625 -8.601 7.944 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CA 1 ATOM 369 C C . VAL A 1 85 ? -23.292 -7.390 8.568 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A C 1 ATOM 370 O O . VAL A 1 85 ? -22.965 -6.251 8.229 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A O 1 ATOM 371 C CB . VAL A 1 85 ? -23.439 -9.065 6.724 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CB 1 ATOM 372 C CG1 . VAL A 1 85 ? -23.705 -7.930 5.743 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CG1 1 ATOM 373 C CG2 . VAL A 1 85 ? -22.715 -10.196 6.014 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CG2 1 ATOM 374 N N . ARG A 1 86 ? -24.226 -7.611 9.496 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A N 1 ATOM 375 C CA . ARG A 1 86 ? -25.014 -6.490 10.037 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CA 1 ATOM 376 C C . ARG A 1 86 ? -24.247 -5.631 11.017 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A C 1 ATOM 377 O O . ARG A 1 86 ? -24.558 -4.440 11.213 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A O 1 ATOM 378 C CB . ARG A 1 86 ? -26.290 -7.014 10.681 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CB 1 ATOM 379 C CG . ARG A 1 86 ? -26.086 -7.904 11.905 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CG 1 ATOM 380 C CD . ARG A 1 86 ? -27.408 -8.527 12.399 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CD 1 ATOM 381 N NE . ARG A 1 86 ? -28.390 -7.489 12.725 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NE 1 ATOM 382 C CZ . ARG A 1 86 ? -28.318 -6.652 13.770 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CZ 1 ATOM 383 N NH1 . ARG A 1 86 ? -29.253 -5.730 13.935 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NH1 1 ATOM 384 N NH2 . ARG A 1 86 ? -27.328 -6.733 14.660 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NH2 1 ATOM 385 N N . ARG A 1 87 ? -23.232 -6.234 11.624 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A N 1 ATOM 386 C CA . ARG A 1 87 ? -22.476 -5.650 12.743 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CA 1 ATOM 387 C C . ARG A 1 87 ? -21.580 -4.506 12.307 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A C 1 ATOM 388 O O . ARG A 1 87 ? -20.343 -4.619 12.292 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A O 1 ATOM 389 C CB . ARG A 1 87 ? -21.631 -6.723 13.453 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CB 1 ATOM 390 C CG . ARG A 1 87 ? -22.403 -7.723 14.313 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CG 1 ATOM 391 C CD . ARG A 1 87 ? -21.493 -8.413 15.344 1.00 73.96 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CD 1 ATOM 392 N NE . ARG A 1 87 ? -21.738 -8.050 16.758 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NE 1 ATOM 393 C CZ . ARG A 1 87 ? -21.756 -6.813 17.279 1.00 81.48 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CZ 1 ATOM 394 N NH1 . ARG A 1 87 ? -21.594 -5.718 16.538 1.00 88.15 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH1 1 ATOM 395 N NH2 . ARG A 1 87 ? -21.958 -6.662 18.578 1.00 76.20 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH2 1 ATOM 396 N N . PHE A 1 88 ? -22.235 -3.381 12.042 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A N 1 ATOM 397 C CA . PHE A 1 88 ? -21.637 -2.219 11.451 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CA 1 ATOM 398 C C . PHE A 1 88 ? -20.559 -1.616 12.339 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A C 1 ATOM 399 O O . PHE A 1 88 ? -19.732 -0.828 11.861 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A O 1 ATOM 400 C CB . PHE A 1 88 ? -22.735 -1.191 11.191 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CB 1 ATOM 401 C CG . PHE A 1 88 ? -22.252 0.102 10.633 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CG 1 ATOM 402 C CD1 . PHE A 1 88 ? -22.093 0.260 9.246 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CD1 1 ATOM 403 C CD2 . PHE A 1 88 ? -21.969 1.186 11.472 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CD2 1 ATOM 404 C CE1 . PHE A 1 88 ? -21.666 1.463 8.711 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CE1 1 ATOM 405 C CE2 . PHE A 1 88 ? -21.519 2.392 10.940 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CE2 1 ATOM 406 C CZ . PHE A 1 88 ? -21.386 2.536 9.547 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CZ 1 ATOM 407 N N . ASP A 1 89 ? -20.565 -1.937 13.628 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A N 1 ATOM 408 C CA . ASP A 1 89 ? -19.491 -1.443 14.494 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CA 1 ATOM 409 C C . ASP A 1 89 ? -18.282 -2.385 14.516 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A C 1 ATOM 410 O O . ASP A 1 89 ? -17.245 -1.982 14.934 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A O 1 ATOM 411 C CB . ASP A 1 89 ? -19.987 -1.115 15.926 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CB 1 ATOM 412 C CG . ASP A 1 89 ? -20.566 -2.327 16.638 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CG 1 ATOM 413 O OD1 . ASP A 1 89 ? -20.242 -2.534 17.837 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD1 1 ATOM 414 O OD2 . ASP A 1 89 ? -21.329 -3.071 15.987 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD2 1 ATOM 415 N N . LYS A 1 90 ? -18.394 -3.604 14.032 0.50 40.51 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 416 C CA . LYS A 1 90 ? -17.259 -4.502 14.086 0.50 38.30 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 417 C C . LYS A 1 90 ? -16.912 -5.025 12.686 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 418 O O . LYS A 1 90 ? -16.971 -6.206 12.418 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 419 C CB . LYS A 1 90 ? -17.608 -5.626 15.055 0.50 35.84 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 420 C CG . LYS A 1 90 ? -17.653 -5.167 16.515 0.50 36.40 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 421 C CD . LYS A 1 90 ? -16.255 -4.801 16.997 0.50 36.56 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 422 C CE . LYS A 1 90 ? -16.188 -4.362 18.449 0.50 34.56 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 423 N NZ . LYS A 1 90 ? -14.773 -4.107 18.847 0.50 33.11 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 424 N N . PRO A 1 91 ? -16.613 -4.135 11.736 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A N 1 ATOM 425 C CA . PRO A 1 91 ? -16.386 -4.663 10.410 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CA 1 ATOM 426 C C . PRO A 1 91 ? -15.099 -5.484 10.293 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A C 1 ATOM 427 O O . PRO A 1 91 ? -15.010 -6.340 9.401 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A O 1 ATOM 428 C CB . PRO A 1 91 ? -16.283 -3.421 9.573 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CB 1 ATOM 429 C CG . PRO A 1 91 ? -15.814 -2.372 10.502 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CG 1 ATOM 430 C CD . PRO A 1 91 ? -16.630 -2.663 11.725 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CD 1 ATOM 431 N N . GLN A 1 92 ? -14.142 -5.227 11.203 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 432 C CA . GLN A 1 92 ? -12.900 -6.027 11.367 1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 433 C C . GLN A 1 92 ? -13.143 -7.493 11.416 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 434 O O . GLN A 1 92 ? -12.278 -8.257 11.069 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 435 C CB . GLN A 1 92 ? -12.170 -5.742 12.678 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 436 C CG . GLN A 1 92 ? -12.108 -4.305 13.082 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 437 C CD . GLN A 1 92 ? -13.281 -3.955 13.947 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 438 O OE1 . GLN A 1 92 ? -14.296 -3.483 13.454 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 439 N NE2 . GLN A 1 92 ? -13.165 -4.221 15.235 1.00 65.05 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 440 N N . THR A 1 93 ? -14.293 -7.911 11.906 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 1 ATOM 441 C CA . THR A 1 93 ? -14.588 -9.358 11.948 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 1 ATOM 442 C C . THR A 1 93 ? -14.322 -10.078 10.633 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 1 ATOM 443 O O . THR A 1 93 ? -13.893 -11.205 10.634 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 1 ATOM 444 C CB . THR A 1 93 ? -16.035 -9.618 12.405 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 1 ATOM 445 O OG1 . THR A 1 93 ? -16.295 -8.796 13.551 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 1 ATOM 446 C CG2 . THR A 1 93 ? -16.244 -11.057 12.833 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 1 ATOM 447 N N . TYR A 1 94 ? -14.578 -9.424 9.506 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A N 1 ATOM 448 C CA . TYR A 1 94 ? -14.346 -10.056 8.208 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CA 1 ATOM 449 C C . TYR A 1 94 ? -13.641 -9.172 7.152 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A C 1 ATOM 450 O O . TYR A 1 94 ? -13.314 -9.621 6.064 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A O 1 ATOM 451 C CB . TYR A 1 94 ? -15.671 -10.578 7.684 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CB 1 ATOM 452 C CG . TYR A 1 94 ? -16.536 -9.523 7.055 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CG 1 ATOM 453 C CD1 . TYR A 1 94 ? -16.497 -9.324 5.697 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CD1 1 ATOM 454 C CD2 . TYR A 1 94 ? -17.401 -8.747 7.812 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CD2 1 ATOM 455 C CE1 . TYR A 1 94 ? -17.270 -8.378 5.101 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CE1 1 ATOM 456 C CE2 . TYR A 1 94 ? -18.189 -7.776 7.226 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CE2 1 ATOM 457 C CZ . TYR A 1 94 ? -18.119 -7.619 5.857 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CZ 1 ATOM 458 O OH . TYR A 1 94 ? -18.864 -6.714 5.194 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A OH 1 ATOM 459 N N . LYS A 1 95 ? -13.400 -7.918 7.465 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A N 1 ATOM 460 C CA . LYS A 1 95 ? -12.649 -7.095 6.579 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CA 1 ATOM 461 C C . LYS A 1 95 ? -11.115 -7.212 6.785 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A C 1 ATOM 462 O O . LYS A 1 95 ? -10.547 -6.841 7.821 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A O 1 ATOM 463 C CB . LYS A 1 95 ? -13.141 -5.674 6.694 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CB 1 ATOM 464 C CG . LYS A 1 95 ? -14.557 -5.533 6.128 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CG 1 ATOM 465 C CD . LYS A 1 95 ? -14.901 -4.063 5.943 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CD 1 ATOM 466 C CE . LYS A 1 95 ? -16.334 -3.878 5.409 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CE 1 ATOM 467 N NZ . LYS A 1 95 ? -16.655 -2.412 5.286 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A NZ 1 ATOM 468 N N . HIS A 1 96 ? -10.482 -7.749 5.752 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A N 1 ATOM 469 C CA . HIS A 1 96 ? -9.056 -8.037 5.719 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CA 1 ATOM 470 C C . HIS A 1 96 ? -8.188 -6.931 6.238 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A C 1 ATOM 471 O O . HIS A 1 96 ? -7.435 -7.125 7.156 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A O 1 ATOM 472 C CB . HIS A 1 96 ? -8.629 -8.308 4.258 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CB 1 ATOM 473 C CG . HIS A 1 96 ? -8.524 -9.759 3.914 1.00 62.73 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CG 1 ATOM 474 N ND1 . HIS A 1 96 ? -7.449 -10.533 4.287 1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A ND1 1 ATOM 475 C CD2 . HIS A 1 96 ? -9.360 -10.572 3.227 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CD2 1 ATOM 476 C CE1 . HIS A 1 96 ? -7.632 -11.767 3.849 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CE1 1 ATOM 477 N NE2 . HIS A 1 96 ? -8.780 -11.816 3.193 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A NE2 1 ATOM 478 N N . PHE A 1 97 ? -8.294 -5.776 5.609 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A N 1 ATOM 479 C CA . PHE A 1 97 ? -7.376 -4.704 5.847 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CA 1 ATOM 480 C C . PHE A 1 97 ? -7.765 -3.741 6.953 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A C 1 ATOM 481 O O . PHE A 1 97 ? -7.089 -2.725 7.083 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A O 1 ATOM 482 C CB . PHE A 1 97 ? -7.172 -3.893 4.566 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CB 1 ATOM 483 C CG . PHE A 1 97 ? -6.636 -4.690 3.402 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CG 1 ATOM 484 C CD1 . PHE A 1 97 ? -7.171 -4.524 2.136 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CD1 1 ATOM 485 C CD2 . PHE A 1 97 ? -5.607 -5.603 3.570 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CD2 1 ATOM 486 C CE1 . PHE A 1 97 ? -6.700 -5.250 1.060 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CE1 1 ATOM 487 C CE2 . PHE A 1 97 ? -5.131 -6.337 2.496 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CE2 1 ATOM 488 C CZ . PHE A 1 97 ? -5.676 -6.161 1.249 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CZ 1 ATOM 489 N N . ILE A 1 98 ? -8.826 -4.000 7.734 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A N 1 ATOM 490 C CA . ILE A 1 98 ? -9.131 -3.074 8.864 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CA 1 ATOM 491 C C . ILE A 1 98 ? -8.288 -3.455 10.083 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A C 1 ATOM 492 O O . ILE A 1 98 ? -8.245 -4.626 10.440 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A O 1 ATOM 493 C CB . ILE A 1 98 ? -10.608 -3.075 9.329 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CB 1 ATOM 494 C CG1 . ILE A 1 98 ? -11.491 -2.500 8.238 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CG1 1 ATOM 495 C CG2 . ILE A 1 98 ? -10.750 -2.205 10.584 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CG2 1 ATOM 496 C CD1 . ILE A 1 98 ? -12.959 -2.561 8.545 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CD1 1 ATOM 497 N N . LYS A 1 99 ? -7.655 -2.446 10.690 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A N 1 ATOM 498 C CA . LYS A 1 99 ? -6.863 -2.555 11.927 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CA 1 ATOM 499 C C . LYS A 1 99 ? -7.776 -2.360 13.154 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A C 1 ATOM 500 O O . LYS A 1 99 ? -7.844 -3.229 14.037 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A O 1 ATOM 501 C CB . LYS A 1 99 ? -5.767 -1.474 11.911 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CB 1 ATOM 502 C CG . LYS A 1 99 ? -4.808 -1.434 13.090 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CG 1 ATOM 503 C CD . LYS A 1 99 ? -3.722 -2.467 12.932 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CD 1 ATOM 504 C CE . LYS A 1 99 ? -2.686 -2.352 14.036 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CE 1 ATOM 505 N NZ . LYS A 1 99 ? -3.243 -2.928 15.269 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A NZ 1 ATOM 506 N N . SER A 1 100 ? -8.480 -1.228 13.207 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 64 SER A N 1 ATOM 507 C CA . SER A 1 100 ? -9.459 -0.978 14.283 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 64 SER A CA 1 ATOM 508 C C . SER A 1 100 ? -10.640 -0.181 13.808 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 64 SER A C 1 ATOM 509 O O . SER A 1 100 ? -10.563 0.550 12.836 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 64 SER A O 1 ATOM 510 C CB . SER A 1 100 ? -8.823 -0.215 15.435 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 64 SER A CB 1 ATOM 511 O OG . SER A 1 100 ? -8.596 1.119 15.055 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 64 SER A OG 1 ATOM 512 N N . CYS A 1 101 ? -11.748 -0.338 14.513 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A N 1 ATOM 513 C CA . CYS A 1 101 ? -12.957 0.400 14.218 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A CA 1 ATOM 514 C C . CYS A 1 101 ? -13.608 0.836 15.497 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A C 1 ATOM 515 O O . CYS A 1 101 ? -14.109 -0.025 16.239 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A O 1 ATOM 516 C CB . CYS A 1 101 ? -13.969 -0.454 13.478 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A CB 1 ATOM 517 S SG . CYS A 1 101 ? -15.494 0.471 13.147 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A SG 1 ATOM 518 N N . SER A 1 102 ? -13.641 2.157 15.708 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 66 SER A N 1 ATOM 519 C CA . SER A 1 102 ? -14.355 2.772 16.819 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 66 SER A CA 1 ATOM 520 C C . SER A 1 102 ? -15.662 3.467 16.378 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 66 SER A C 1 ATOM 521 O O . SER A 1 102 ? -15.752 4.040 15.269 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 66 SER A O 1 ATOM 522 C CB . SER A 1 102 ? -13.469 3.820 17.504 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 66 SER A CB 1 ATOM 523 O OG . SER A 1 102 ? -13.696 5.128 16.978 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 66 SER A OG 1 ATOM 524 N N . VAL A 1 103 ? -16.625 3.444 17.302 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A N 1 ATOM 525 C CA . VAL A 1 103 ? -17.924 4.151 17.210 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CA 1 ATOM 526 C C . VAL A 1 103 ? -18.116 5.076 18.432 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A C 1 ATOM 527 O O . VAL A 1 103 ? -17.405 4.925 19.428 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A O 1 ATOM 528 C CB . VAL A 1 103 ? -19.061 3.110 17.149 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CB 1 ATOM 529 C CG1 . VAL A 1 103 ? -19.045 2.418 15.789 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CG1 1 ATOM 530 C CG2 . VAL A 1 103 ? -18.938 2.064 18.273 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CG2 1 ATOM 531 N N . GLU A 1 104 ? -19.060 6.014 18.383 1.00 61.63 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A N 1 ATOM 532 C CA . GLU A 1 104 ? -19.310 6.969 19.517 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CA 1 ATOM 533 C C . GLU A 1 104 ? -19.795 6.305 20.849 1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A C 1 ATOM 534 O O . GLU A 1 104 ? -20.256 5.132 20.895 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A O 1 ATOM 535 C CB . GLU A 1 104 ? -20.350 8.035 19.107 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CB 1 ATOM 536 C CG . GLU A 1 104 ? -21.766 7.440 19.055 1.00 66.47 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CG 1 ATOM 537 C CD . GLU A 1 104 ? -22.848 8.378 18.528 1.00 71.49 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CD 1 ATOM 538 O OE1 . GLU A 1 104 ? -22.689 9.619 18.650 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A OE1 1 ATOM 539 O OE2 . GLU A 1 104 ? -23.880 7.858 18.018 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A OE2 1 ATOM 540 N N . GLN A 1 105 ? -19.744 7.099 21.924 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A N 1 ATOM 541 C CA . GLN A 1 105 ? -20.235 6.655 23.237 1.00 70.67 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CA 1 ATOM 542 C C . GLN A 1 105 ? -21.689 6.226 23.193 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A C 1 ATOM 543 O O . GLN A 1 105 ? -22.528 6.888 22.543 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A O 1 ATOM 544 C CB . GLN A 1 105 ? -20.123 7.776 24.256 1.00 78.68 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CB 1 ATOM 545 C CG . GLN A 1 105 ? -18.748 8.388 24.355 1.00 84.30 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CG 1 ATOM 546 C CD . GLN A 1 105 ? -18.654 9.277 25.567 1.00 92.29 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CD 1 ATOM 547 O OE1 . GLN A 1 105 ? -19.553 10.090 25.826 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A OE1 1 ATOM 548 N NE2 . GLN A 1 105 ? -17.583 9.110 26.343 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A NE2 1 ATOM 549 N N . ASN A 1 106 ? -21.986 5.129 23.895 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A N 1 ATOM 550 C CA . ASN A 1 106 ? -23.354 4.609 24.003 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CA 1 ATOM 551 C C . ASN A 1 106 ? -23.927 4.353 22.622 1.00 67.06 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A C 1 ATOM 552 O O . ASN A 1 106 ? -25.088 4.670 22.335 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A O 1 ATOM 553 C CB . ASN A 1 106 ? -24.286 5.579 24.768 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CB 1 ATOM 554 C CG . ASN A 1 106 ? -24.066 5.549 26.261 1.00 78.24 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CG 1 ATOM 555 O OD1 . ASN A 1 106 ? -24.915 5.041 27.007 1.00 86.56 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A OD1 1 ATOM 556 N ND2 . ASN A 1 106 ? -22.932 6.091 26.714 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A ND2 1 ATOM 557 N N . PHE A 1 107 ? -23.101 3.771 21.773 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A N 1 ATOM 558 C CA . PHE A 1 107 ? -23.437 3.624 20.378 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CA 1 ATOM 559 C C . PHE A 1 107 ? -24.624 2.666 20.211 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A C 1 ATOM 560 O O . PHE A 1 107 ? -24.630 1.583 20.778 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A O 1 ATOM 561 C CB . PHE A 1 107 ? -22.200 3.116 19.591 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CB 1 ATOM 562 C CG . PHE A 1 107 ? -22.542 2.498 18.272 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CG 1 ATOM 563 C CD1 . PHE A 1 107 ? -22.845 1.137 18.175 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CD1 1 ATOM 564 C CD2 . PHE A 1 107 ? -22.613 3.289 17.134 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CD2 1 ATOM 565 C CE1 . PHE A 1 107 ? -23.194 0.578 16.951 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CE1 1 ATOM 566 C CE2 . PHE A 1 107 ? -22.953 2.732 15.907 1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CE2 1 ATOM 567 C CZ . PHE A 1 107 ? -23.246 1.382 15.813 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CZ 1 ATOM 568 N N . GLU A 1 108 ? -25.611 3.080 19.421 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A N 1 ATOM 569 C CA . GLU A 1 108 ? -26.743 2.225 19.032 1.00 60.89 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CA 1 ATOM 570 C C . GLU A 1 108 ? -26.779 2.246 17.525 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A C 1 ATOM 571 O O . GLU A 1 108 ? -26.654 3.316 16.909 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A O 1 ATOM 572 C CB . GLU A 1 108 ? -28.096 2.758 19.546 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CB 1 ATOM 573 C CG . GLU A 1 108 ? -28.371 2.623 21.049 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CG 1 ATOM 574 C CD . GLU A 1 108 ? -29.229 3.773 21.574 0.50 63.35 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CD 1 ATOM 575 O OE1 . GLU A 1 108 ? -28.917 4.281 22.681 0.50 59.89 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A OE1 1 ATOM 576 O OE2 . GLU A 1 108 ? -30.192 4.184 20.865 0.50 55.37 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A OE2 1 ATOM 577 N N . MET A 1 109 ? -26.967 1.072 16.932 1.00 62.39 ? ? ? ? ? ? 73 MET A N 1 ATOM 578 C CA . MET A 1 109 ? -26.901 0.930 15.478 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CA 1 ATOM 579 C C . MET A 1 109 ? -28.176 1.402 14.784 1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 73 MET A C 1 ATOM 580 O O . MET A 1 109 ? -29.178 0.671 14.723 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 73 MET A O 1 ATOM 581 C CB . MET A 1 109 ? -26.607 -0.515 15.100 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CB 1 ATOM 582 C CG . MET A 1 109 ? -26.250 -0.733 13.633 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CG 1 ATOM 583 S SD . MET A 1 109 ? -26.101 -2.484 13.211 1.00 67.05 ? ? ? ? ? ? 73 MET A SD 1 ATOM 584 C CE . MET A 1 109 ? -24.732 -2.882 14.308 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CE 1 ATOM 585 N N . ARG A 1 110 ? -28.127 2.622 14.246 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 1 ATOM 586 C CA . ARG A 1 110 ? -29.222 3.158 13.415 1.00 61.96 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 1 ATOM 587 C C . ARG A 1 110 ? -28.730 3.800 12.096 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 1 ATOM 588 O O . ARG A 1 110 ? -27.615 4.398 12.009 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 1 ATOM 589 C CB . ARG A 1 110 ? -30.053 4.192 14.199 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 1 ATOM 590 C CG . ARG A 1 110 ? -30.688 3.665 15.482 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 1 ATOM 591 C CD . ARG A 1 110 ? -31.497 4.725 16.219 0.50 59.22 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 1 ATOM 592 N NE . ARG A 1 110 ? -32.045 4.202 17.469 0.50 60.43 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 1 ATOM 593 C CZ . ARG A 1 110 ? -33.101 3.394 17.554 0.50 64.73 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 1 ATOM 594 N NH1 . ARG A 1 110 ? -33.757 2.998 16.466 0.50 62.98 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 1 ATOM 595 N NH2 . ARG A 1 110 ? -33.508 2.969 18.737 0.50 68.62 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 1 ATOM 596 N N . VAL A 1 111 ? -29.585 3.691 11.080 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A N 1 ATOM 597 C CA . VAL A 1 111 ? -29.376 4.425 9.858 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CA 1 ATOM 598 C C . VAL A 1 111 ? -28.958 5.847 10.256 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A C 1 ATOM 599 O O . VAL A 1 111 ? -29.587 6.465 11.111 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A O 1 ATOM 600 C CB . VAL A 1 111 ? -30.635 4.405 8.986 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CB 1 ATOM 601 C CG1 . VAL A 1 111 ? -30.500 5.380 7.810 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG1 1 ATOM 602 C CG2 . VAL A 1 111 ? -30.883 2.994 8.496 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG2 1 ATOM 603 N N . GLY A 1 112 ? -27.858 6.330 9.692 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A N 1 ATOM 604 C CA . GLY A 1 112 ? -27.334 7.664 9.964 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A CA 1 ATOM 605 C C . GLY A 1 112 ? -26.168 7.666 10.916 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A C 1 ATOM 606 O O . GLY A 1 112 ? -25.488 8.683 11.037 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A O 1 ATOM 607 N N . CYS A 1 113 ? -25.913 6.559 11.582 0.50 36.10 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A N 1 ATOM 608 C CA . CYS A 1 113 ? -24.774 6.486 12.476 0.50 35.25 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CA 1 ATOM 609 C C . CYS A 1 113 ? -23.465 6.239 11.730 0.50 37.63 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A C 1 ATOM 610 O O . CYS A 1 113 ? -23.434 5.582 10.708 0.50 32.33 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A O 1 ATOM 611 C CB . CYS A 1 113 ? -24.987 5.368 13.469 0.50 33.85 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CB 1 ATOM 612 S SG . CYS A 1 113 ? -24.909 3.783 12.668 0.50 33.32 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A SG 1 ATOM 613 N N . THR A 1 114 ? -22.379 6.779 12.280 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 78 THR A N 1 ATOM 614 C CA . THR A 1 114 ? -21.063 6.697 11.695 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CA 1 ATOM 615 C C . THR A 1 114 ? -20.058 5.744 12.416 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 78 THR A C 1 ATOM 616 O O . THR A 1 114 ? -20.392 5.127 13.447 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 78 THR A O 1 ATOM 617 C CB . THR A 1 114 ? -20.464 8.088 11.533 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CB 1 ATOM 618 O OG1 . THR A 1 114 ? -20.285 8.688 12.819 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 78 THR A OG1 1 ATOM 619 C CG2 . THR A 1 114 ? -21.355 8.969 10.642 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CG2 1 ATOM 620 N N . ARG A 1 115 ? -18.884 5.543 11.780 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 1 ATOM 621 C CA . ARG A 1 115 ? -17.768 4.733 12.338 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 1 ATOM 622 C C . ARG A 1 115 ? -16.481 5.237 11.747 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 1 ATOM 623 O O . ARG A 1 115 ? -16.455 5.677 10.621 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 1 ATOM 624 C CB . ARG A 1 115 ? -17.912 3.229 12.092 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 1 ATOM 625 C CG . ARG A 1 115 ? -17.641 2.789 10.660 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 1 ATOM 626 C CD . ARG A 1 115 ? -18.102 1.374 10.361 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 1 ATOM 627 N NE . ARG A 1 115 ? -18.013 1.044 8.933 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 1 ATOM 628 C CZ . ARG A 1 115 ? -18.376 -0.128 8.401 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 1 ATOM 629 N NH1 . ARG A 1 115 ? -18.275 -0.315 7.091 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 1 ATOM 630 N NH2 . ARG A 1 115 ? -18.859 -1.110 9.150 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 1 ATOM 631 N N . ASP A 1 116 ? -15.413 5.210 12.527 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A N 1 ATOM 632 C CA . ASP A 1 116 ? -14.122 5.610 12.029 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CA 1 ATOM 633 C C . ASP A 1 116 ? -13.270 4.399 11.969 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A C 1 ATOM 634 O O . ASP A 1 116 ? -13.052 3.750 12.974 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A O 1 ATOM 635 C CB . ASP A 1 116 ? -13.538 6.680 12.901 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CB 1 ATOM 636 C CG . ASP A 1 116 ? -14.303 7.958 12.760 1.00 62.48 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CG 1 ATOM 637 O OD1 . ASP A 1 116 ? -14.296 8.493 11.631 1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD1 1 ATOM 638 O OD2 . ASP A 1 116 ? -14.953 8.378 13.739 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD2 1 ATOM 639 N N . VAL A 1 117 ? -12.891 4.057 10.745 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 1 ATOM 640 C CA . VAL A 1 117 ? -12.099 2.873 10.483 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 1 ATOM 641 C C . VAL A 1 117 ? -10.684 3.321 10.277 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 1 ATOM 642 O O . VAL A 1 117 ? -10.409 4.300 9.569 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 1 ATOM 643 C CB . VAL A 1 117 ? -12.539 2.130 9.205 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 1 ATOM 644 C CG1 . VAL A 1 117 ? -11.433 1.199 8.727 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 1 ATOM 645 C CG2 . VAL A 1 117 ? -13.801 1.328 9.474 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 1 ATOM 646 N N . ILE A 1 118 ? -9.791 2.582 10.895 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N 1 ATOM 647 C CA . ILE A 1 118 ? -8.381 2.764 10.676 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA 1 ATOM 648 C C . ILE A 1 118 ? -7.890 1.560 9.928 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C 1 ATOM 649 O O . ILE A 1 118 ? -8.143 0.384 10.334 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O 1 ATOM 650 C CB . ILE A 1 118 ? -7.624 2.897 12.004 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB 1 ATOM 651 C CG1 . ILE A 1 118 ? -8.198 4.087 12.798 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1 1 ATOM 652 C CG2 . ILE A 1 118 ? -6.117 2.982 11.731 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2 1 ATOM 653 C CD1 . ILE A 1 118 ? -7.591 4.270 14.193 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1 1 ATOM 654 N N . VAL A 1 119 ? -7.161 1.812 8.849 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A N 1 ATOM 655 C CA . VAL A 1 119 ? -6.662 0.678 8.028 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CA 1 ATOM 656 C C . VAL A 1 119 ? -5.263 0.310 8.507 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A C 1 ATOM 657 O O . VAL A 1 119 ? -4.604 1.110 9.207 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A O 1 ATOM 658 C CB . VAL A 1 119 ? -6.733 0.975 6.508 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CB 1 ATOM 659 C CG1 . VAL A 1 119 ? -5.487 1.635 5.965 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG1 1 ATOM 660 C CG2 . VAL A 1 119 ? -6.936 -0.307 5.749 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG2 1 ATOM 661 N N . ILE A 1 120 ? -4.818 -0.894 8.136 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A N 1 ATOM 662 C CA . ILE A 1 120 ? -3.490 -1.358 8.469 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CA 1 ATOM 663 C C . ILE A 1 120 ? -2.365 -0.592 7.753 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A C 1 ATOM 664 O O . ILE A 1 120 ? -2.579 0.135 6.760 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A O 1 ATOM 665 C CB . ILE A 1 120 ? -3.313 -2.873 8.216 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CB 1 ATOM 666 C CG1 . ILE A 1 120 ? -3.387 -3.242 6.720 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG1 1 ATOM 667 C CG2 . ILE A 1 120 ? -4.326 -3.666 9.018 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG2 1 ATOM 668 C CD1 . ILE A 1 120 ? -2.995 -4.697 6.522 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CD1 1 ATOM 669 N N . SER A 1 121 ? -1.163 -0.744 8.300 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 85 SER A N 1 ATOM 670 C CA . SER A 1 121 ? 0.023 -0.161 7.685 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 85 SER A CA 1 ATOM 671 C C . SER A 1 121 ? 0.403 -0.706 6.293 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 85 SER A C 1 ATOM 672 O O . SER A 1 121 ? 0.221 -1.871 5.985 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 85 SER A O 1 ATOM 673 C CB . SER A 1 121 ? 1.204 -0.311 8.633 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 85 SER A CB 1 ATOM 674 O OG . SER A 1 121 ? 0.976 0.547 9.732 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 85 SER A OG 1 ATOM 675 N N . GLY A 1 122 ? 0.934 0.187 5.466 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A N 1 ATOM 676 C CA . GLY A 1 122 ? 1.508 -0.167 4.176 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A CA 1 ATOM 677 C C . GLY A 1 122 ? 0.527 -0.103 3.043 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A C 1 ATOM 678 O O . GLY A 1 122 ? 0.834 -0.564 1.923 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A O 1 ATOM 679 N N . LEU A 1 123 ? -0.668 0.420 3.330 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A N 1 ATOM 680 C CA . LEU A 1 123 ? -1.672 0.653 2.286 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CA 1 ATOM 681 C C . LEU A 1 123 ? -1.689 2.097 1.929 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A C 1 ATOM 682 O O . LEU A 1 123 ? -1.170 2.950 2.671 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A O 1 ATOM 683 C CB . LEU A 1 123 ? -3.056 0.265 2.771 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CB 1 ATOM 684 C CG . LEU A 1 123 ? -3.230 -1.230 2.931 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CG 1 ATOM 685 C CD1 . LEU A 1 123 ? -4.533 -1.437 3.649 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD1 1 ATOM 686 C CD2 . LEU A 1 123 ? -3.216 -2.011 1.629 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD2 1 ATOM 687 N N . PRO A 1 124 ? -2.327 2.415 0.806 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A N 1 ATOM 688 C CA . PRO A 1 124 ? -2.291 3.789 0.355 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CA 1 ATOM 689 C C . PRO A 1 124 ? -3.498 4.574 0.931 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A C 1 ATOM 690 O O . PRO A 1 124 ? -3.853 5.665 0.464 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A O 1 ATOM 691 C CB . PRO A 1 124 ? -2.335 3.613 -1.140 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CB 1 ATOM 692 C CG . PRO A 1 124 ? -3.207 2.442 -1.336 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CG 1 ATOM 693 C CD . PRO A 1 124 ? -3.130 1.589 -0.101 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CD 1 ATOM 694 N N . ALA A 1 125 ? -4.080 4.026 1.989 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A N 1 ATOM 695 C CA . ALA A 1 125 ? -5.110 4.713 2.781 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A CA 1 ATOM 696 C C . ALA A 1 125 ? -4.718 4.578 4.248 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A C 1 ATOM 697 O O . ALA A 1 125 ? -3.968 3.651 4.606 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A O 1 ATOM 698 C CB . ALA A 1 125 ? -6.465 4.085 2.523 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A CB 1 ATOM 699 N N . ASN A 1 126 ? -5.153 5.534 5.074 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A N 1 ATOM 700 C CA . ASN A 1 126 ? -4.989 5.487 6.537 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CA 1 ATOM 701 C C . ASN A 1 126 ? -6.310 5.240 7.283 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A C 1 ATOM 702 O O . ASN A 1 126 ? -6.424 4.388 8.183 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A O 1 ATOM 703 C CB . ASN A 1 126 ? -4.405 6.808 7.056 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CB 1 ATOM 704 C CG . ASN A 1 126 ? -3.077 7.157 6.424 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CG 1 ATOM 705 O OD1 . ASN A 1 126 ? -2.765 8.337 6.224 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A OD1 1 ATOM 706 N ND2 . ASN A 1 126 ? -2.286 6.141 6.092 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A ND2 1 ATOM 707 N N . THR A 1 127 ? -7.314 6.002 6.907 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N 1 ATOM 708 C CA . THR A 1 127 ? -8.571 5.973 7.633 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA 1 ATOM 709 C C . THR A 1 127 ? -9.783 6.128 6.707 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C 1 ATOM 710 O O . THR A 1 127 ? -9.678 6.653 5.561 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O 1 ATOM 711 C CB . THR A 1 127 ? -8.582 7.103 8.699 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB 1 ATOM 712 O OG1 . THR A 1 127 ? -9.745 6.986 9.521 1.00 60.96 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1 1 ATOM 713 C CG2 . THR A 1 127 ? -8.591 8.448 8.047 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2 1 ATOM 714 N N . SER A 1 128 ? -10.936 5.699 7.225 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 92 SER A N 1 ATOM 715 C CA . SER A 1 128 ? -12.203 5.955 6.560 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CA 1 ATOM 716 C C . SER A 1 128 ? -13.332 6.167 7.549 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 92 SER A C 1 ATOM 717 O O . SER A 1 128 ? -13.466 5.426 8.523 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 92 SER A O 1 ATOM 718 C CB . SER A 1 128 ? -12.594 4.783 5.675 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CB 1 ATOM 719 O OG . SER A 1 128 ? -13.621 5.191 4.775 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 92 SER A OG 1 ATOM 720 N N . THR A 1 129 ? -14.166 7.148 7.252 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1 ATOM 721 C CA . THR A 1 129 ? -15.341 7.418 8.079 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1 ATOM 722 C C . THR A 1 129 ? -16.631 7.165 7.266 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1 ATOM 723 O O . THR A 1 129 ? -16.784 7.639 6.132 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1 ATOM 724 C CB . THR A 1 129 ? -15.263 8.796 8.790 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1 ATOM 725 O OG1 . THR A 1 129 ? -16.575 9.190 9.210 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1 ATOM 726 C CG2 . THR A 1 129 ? -14.715 9.831 7.935 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1 ATOM 727 N N . GLU A 1 130 ? -17.525 6.391 7.869 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A N 1 ATOM 728 C CA . GLU A 1 130 ? -18.619 5.715 7.179 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CA 1 ATOM 729 C C . GLU A 1 130 ? -19.971 5.824 7.891 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A C 1 ATOM 730 O O . GLU A 1 130 ? -20.128 5.477 9.055 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A O 1 ATOM 731 C CB . GLU A 1 130 ? -18.217 4.232 6.964 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CB 1 ATOM 732 C CG . GLU A 1 130 ? -16.792 4.209 6.421 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CG 1 ATOM 733 C CD . GLU A 1 130 ? -16.187 2.893 6.055 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CD 1 ATOM 734 O OE1 . GLU A 1 130 ? -16.579 1.820 6.578 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE1 1 ATOM 735 O OE2 . GLU A 1 130 ? -15.184 3.000 5.312 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE2 1 ATOM 736 N N . ARG A 1 131 ? -20.959 6.297 7.135 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A N 1 ATOM 737 C CA . ARG A 1 131 ? -22.344 6.371 7.562 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CA 1 ATOM 738 C C . ARG A 1 131 ? -23.176 5.123 7.115 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A C 1 ATOM 739 O O . ARG A 1 131 ? -23.233 4.798 5.933 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A O 1 ATOM 740 C CB . ARG A 1 131 ? -22.938 7.668 6.985 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CB 1 ATOM 741 C CG . ARG A 1 131 ? -24.402 7.915 7.351 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CG 1 ATOM 742 C CD . ARG A 1 131 ? -25.240 8.128 6.113 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CD 1 ATOM 743 N NE . ARG A 1 131 ? -24.763 9.301 5.405 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NE 1 ATOM 744 C CZ . ARG A 1 131 ? -24.767 9.477 4.085 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CZ 1 ATOM 745 N NH1 . ARG A 1 131 ? -25.206 8.540 3.260 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NH1 1 ATOM 746 N NH2 . ARG A 1 131 ? -24.305 10.609 3.579 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NH2 1 ATOM 747 N N . LEU A 1 132 ? -23.818 4.420 8.045 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A N 1 ATOM 748 C CA . LEU A 1 132 ? -24.703 3.317 7.680 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CA 1 ATOM 749 C C . LEU A 1 132 ? -25.923 3.892 7.011 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A C 1 ATOM 750 O O . LEU A 1 132 ? -26.647 4.682 7.642 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A O 1 ATOM 751 C CB . LEU A 1 132 ? -25.153 2.577 8.908 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CB 1 ATOM 752 C CG . LEU A 1 132 ? -26.134 1.440 8.733 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CG 1 ATOM 753 C CD1 . LEU A 1 132 ? -25.426 0.245 8.141 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD1 1 ATOM 754 C CD2 . LEU A 1 132 ? -26.710 1.051 10.081 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD2 1 ATOM 755 N N . ASP A 1 133 ? -26.158 3.506 5.753 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 756 C CA . ASP A 1 133 ? -27.283 4.017 4.978 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 757 C C . ASP A 1 133 ? -28.510 3.095 5.029 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 758 O O . ASP A 1 133 ? -29.602 3.531 4.676 1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 759 C CB . ASP A 1 133 ? -26.916 4.150 3.496 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 760 C CG . ASP A 1 133 ? -25.772 5.090 3.235 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 761 O OD1 . ASP A 1 133 ? -25.769 6.172 3.819 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 762 O OD2 . ASP A 1 133 ? -24.909 4.768 2.362 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 763 N N . ILE A 1 134 ? -28.332 1.818 5.382 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A N 1 ATOM 764 C CA . ILE A 1 134 ? -29.442 0.841 5.346 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CA 1 ATOM 765 C C . ILE A 1 134 ? -29.180 -0.268 6.333 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A C 1 ATOM 766 O O . ILE A 1 134 ? -28.060 -0.724 6.434 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A O 1 ATOM 767 C CB . ILE A 1 134 ? -29.586 0.113 3.986 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CB 1 ATOM 768 C CG1 . ILE A 1 134 ? -29.536 1.080 2.789 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CG1 1 ATOM 769 C CG2 . ILE A 1 134 ? -30.862 -0.723 3.954 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CG2 1 ATOM 770 C CD1 . ILE A 1 134 ? -29.394 0.402 1.428 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CD1 1 ATOM 771 N N . LEU A 1 135 ? -30.222 -0.699 7.045 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A N 1 ATOM 772 C CA . LEU A 1 135 ? -30.205 -1.972 7.747 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CA 1 ATOM 773 C C . LEU A 1 135 ? -31.606 -2.579 7.847 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A C 1 ATOM 774 O O . LEU A 1 135 ? -32.408 -2.143 8.645 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A O 1 ATOM 775 C CB . LEU A 1 135 ? -29.602 -1.820 9.150 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CB 1 ATOM 776 C CG . LEU A 1 135 ? -29.579 -3.140 9.923 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CG 1 ATOM 777 C CD1 . LEU A 1 135 ? -28.679 -4.121 9.209 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD1 1 ATOM 778 C CD2 . LEU A 1 135 ? -29.104 -2.952 11.332 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD2 1 ATOM 779 N N . ASP A 1 136 ? -31.883 -3.577 7.023 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N 1 ATOM 780 C CA . ASP A 1 136 ? -33.148 -4.292 7.019 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA 1 ATOM 781 C C . ASP A 1 136 ? -32.875 -5.707 7.495 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C 1 ATOM 782 O O . ASP A 1 136 ? -32.403 -6.546 6.737 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O 1 ATOM 783 C CB . ASP A 1 136 ? -33.740 -4.280 5.614 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB 1 ATOM 784 C CG . ASP A 1 136 ? -35.125 -4.939 5.524 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG 1 ATOM 785 O OD1 . ASP A 1 136 ? -35.411 -5.932 6.208 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 1 ATOM 786 O OD2 . ASP A 1 136 ? -35.931 -4.509 4.683 1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 1 ATOM 787 N N . ASP A 1 137 ? -33.166 -5.975 8.769 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A N 1 ATOM 788 C CA . ASP A 1 137 ? -32.992 -7.338 9.344 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CA 1 ATOM 789 C C . ASP A 1 137 ? -33.971 -8.334 8.760 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A C 1 ATOM 790 O O . ASP A 1 137 ? -33.696 -9.542 8.710 1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A O 1 ATOM 791 C CB . ASP A 1 137 ? -33.108 -7.331 10.869 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CB 1 ATOM 792 C CG . ASP A 1 137 ? -31.888 -6.757 11.530 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CG 1 ATOM 793 O OD1 . ASP A 1 137 ? -30.810 -7.313 11.292 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD1 1 ATOM 794 O OD2 . ASP A 1 137 ? -31.988 -5.757 12.273 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD2 1 ATOM 795 N N . GLU A 1 138 ? -35.106 -7.833 8.303 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A N 1 ATOM 796 C CA . GLU A 1 138 ? -36.092 -8.691 7.653 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CA 1 ATOM 797 C C . GLU A 1 138 ? -35.552 -9.261 6.344 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A C 1 ATOM 798 O O . GLU A 1 138 ? -35.695 -10.443 6.074 1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A O 1 ATOM 799 C CB . GLU A 1 138 ? -37.444 -7.960 7.430 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CB 1 ATOM 800 C CG . GLU A 1 138 ? -38.344 -7.959 8.657 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CG 1 ATOM 801 C CD . GLU A 1 138 ? -38.612 -9.362 9.157 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CD 1 ATOM 802 O OE1 . GLU A 1 138 ? -39.032 -10.228 8.345 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE1 1 ATOM 803 O OE2 . GLU A 1 138 ? -38.378 -9.604 10.360 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE2 1 ATOM 804 N N . ARG A 1 139 ? -34.939 -8.412 5.531 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N 1 ATOM 805 C CA . ARG A 1 139 ? -34.548 -8.809 4.180 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA 1 ATOM 806 C C . ARG A 1 139 ? -33.052 -8.996 4.043 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C 1 ATOM 807 O O . ARG A 1 139 ? -32.588 -9.402 3.002 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O 1 ATOM 808 C CB . ARG A 1 139 ? -35.067 -7.762 3.191 1.00 61.55 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB 1 ATOM 809 C CG . ARG A 1 139 ? -36.588 -7.624 3.298 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG 1 ATOM 810 C CD . ARG A 1 139 ? -37.180 -6.914 2.111 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD 1 ATOM 811 N NE . ARG A 1 139 ? -37.138 -7.712 0.883 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE 1 ATOM 812 C CZ . ARG A 1 139 ? -37.379 -7.204 -0.327 1.00 63.65 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ 1 ATOM 813 N NH1 . ARG A 1 139 ? -37.681 -5.911 -0.453 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 1 ATOM 814 N NH2 . ARG A 1 139 ? -37.313 -7.977 -1.405 1.00 62.62 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 1 ATOM 815 N N . ARG A 1 140 ? -32.324 -8.656 5.101 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N 1 ATOM 816 C CA . ARG A 1 140 ? -30.883 -8.841 5.208 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA 1 ATOM 817 C C . ARG A 1 140 ? -30.212 -7.994 4.176 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C 1 ATOM 818 O O . ARG A 1 140 ? -29.645 -8.493 3.207 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O 1 ATOM 819 C CB . ARG A 1 140 ? -30.532 -10.298 5.052 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB 1 ATOM 820 C CG . ARG A 1 140 ? -31.088 -11.120 6.191 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG 1 ATOM 821 C CD . ARG A 1 140 ? -31.119 -12.580 5.820 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD 1 ATOM 822 N NE . ARG A 1 140 ? -31.317 -13.397 7.007 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE 1 ATOM 823 C CZ . ARG A 1 140 ? -31.694 -14.675 6.988 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ 1 ATOM 824 N NH1 . ARG A 1 140 ? -31.931 -15.324 5.820 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 1 ATOM 825 N NH2 . ARG A 1 140 ? -31.831 -15.305 8.145 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 1 ATOM 826 N N . VAL A 1 141 ? -30.338 -6.701 4.367 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A N 1 ATOM 827 C CA . VAL A 1 141 ? -29.699 -5.759 3.499 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CA 1 ATOM 828 C C . VAL A 1 141 ? -29.057 -4.667 4.351 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A C 1 ATOM 829 O O . VAL A 1 141 ? -29.734 -4.076 5.177 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A O 1 ATOM 830 C CB . VAL A 1 141 ? -30.728 -5.145 2.578 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CB 1 ATOM 831 C CG1 . VAL A 1 141 ? -30.032 -4.327 1.501 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG1 1 ATOM 832 C CG2 . VAL A 1 141 ? -31.593 -6.219 1.963 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG2 1 ATOM 833 N N . THR A 1 142 ? -27.754 -4.432 4.169 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N 1 ATOM 834 C CA . THR A 1 142 ? -27.065 -3.243 4.695 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA 1 ATOM 835 C C . THR A 1 142 ? -26.438 -2.471 3.552 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C 1 ATOM 836 O O . THR A 1 142 ? -26.317 -2.960 2.466 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O 1 ATOM 837 C CB . THR A 1 142 ? -25.814 -3.524 5.585 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB 1 ATOM 838 O OG1 . THR A 1 142 ? -25.394 -4.897 5.480 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 ATOM 839 C CG2 . THR A 1 142 ? -26.039 -3.163 6.927 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 ATOM 840 N N . GLY A 1 143 ? -25.948 -1.294 3.869 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N 1 ATOM 841 C CA . GLY A 1 143 ? -25.167 -0.519 2.940 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA 1 ATOM 842 C C . GLY A 1 143 ? -24.648 0.660 3.710 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C 1 ATOM 843 O O . GLY A 1 143 ? -25.226 1.058 4.744 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O 1 ATOM 844 N N . PHE A 1 144 ? -23.576 1.231 3.199 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N 1 ATOM 845 C CA . PHE A 1 144 ? -22.948 2.335 3.846 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA 1 ATOM 846 C C . PHE A 1 144 ? -22.298 3.256 2.791 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C 1 ATOM 847 O O . PHE A 1 144 ? -22.131 2.888 1.631 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O 1 ATOM 848 C CB . PHE A 1 144 ? -21.920 1.797 4.859 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB 1 ATOM 849 C CG . PHE A 1 144 ? -20.678 1.208 4.229 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG 1 ATOM 850 C CD1 . PHE A 1 144 ? -19.577 1.990 4.023 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1 1 ATOM 851 C CD2 . PHE A 1 144 ? -20.623 -0.123 3.870 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2 1 ATOM 852 C CE1 . PHE A 1 144 ? -18.429 1.468 3.442 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1 1 ATOM 853 C CE2 . PHE A 1 144 ? -19.475 -0.677 3.281 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2 1 ATOM 854 C CZ . PHE A 1 144 ? -18.371 0.119 3.094 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ 1 ATOM 855 N N . SER A 1 145 ? -21.996 4.477 3.189 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 109 SER A N 1 ATOM 856 C CA . SER A 1 145 ? -21.322 5.406 2.314 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CA 1 ATOM 857 C C . SER A 1 145 ? -20.079 5.875 3.011 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 109 SER A C 1 ATOM 858 O O . SER A 1 145 ? -20.092 6.129 4.174 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 109 SER A O 1 ATOM 859 C CB . SER A 1 145 ? -22.208 6.594 1.968 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CB 1 ATOM 860 O OG . SER A 1 145 ? -23.464 6.167 1.485 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 109 SER A OG 1 ATOM 861 N N . ILE A 1 146 ? -18.995 6.002 2.267 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N 1 ATOM 862 C CA . ILE A 1 146 ? -17.786 6.583 2.787 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA 1 ATOM 863 C C . ILE A 1 146 ? -17.879 8.085 2.603 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C 1 ATOM 864 O O . ILE A 1 146 ? -17.737 8.570 1.481 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O 1 ATOM 865 C CB . ILE A 1 146 ? -16.555 6.052 2.050 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB 1 ATOM 866 C CG1 . ILE A 1 146 ? -16.508 4.517 2.124 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 ATOM 867 C CG2 . ILE A 1 146 ? -15.292 6.702 2.617 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 ATOM 868 C CD1 . ILE A 1 146 ? -15.290 3.913 1.450 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 ATOM 869 N N . ILE A 1 147 ? -18.025 8.811 3.719 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N 1 ATOM 870 C CA . ILE A 1 147 ? -18.194 10.278 3.703 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 1 ATOM 871 C C . ILE A 1 147 ? -16.976 11.108 4.095 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C 1 ATOM 872 O O . ILE A 1 147 ? -17.056 12.346 4.137 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O 1 ATOM 873 C CB . ILE A 1 147 ? -19.369 10.719 4.600 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB 1 ATOM 874 C CG1 . ILE A 1 147 ? -18.958 10.840 6.092 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 1 ATOM 875 C CG2 . ILE A 1 147 ? -20.574 9.809 4.348 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 1 ATOM 876 C CD1 . ILE A 1 147 ? -19.274 9.626 6.957 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 1 ATOM 877 N N . GLY A 1 148 ? -15.876 10.443 4.443 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N 1 ATOM 878 C CA . GLY A 1 148 ? -14.583 11.130 4.633 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA 1 ATOM 879 C C . GLY A 1 148 ? -13.466 10.205 5.063 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C 1 ATOM 880 O O . GLY A 1 148 ? -13.671 9.044 5.290 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O 1 ATOM 881 N N . GLY A 1 149 ? -12.281 10.736 5.243 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 1 ATOM 882 C CA . GLY A 1 149 ? -11.174 9.917 5.675 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 1 ATOM 883 C C . GLY A 1 149 ? -9.962 10.232 4.832 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 1 ATOM 884 O O . GLY A 1 149 ? -10.049 11.031 3.910 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 1 ATOM 885 N N . GLU A 1 150 ? -8.832 9.611 5.160 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N 1 ATOM 886 C CA . GLU A 1 150 ? -7.578 9.764 4.399 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA 1 ATOM 887 C C . GLU A 1 150 ? -7.461 8.586 3.416 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C 1 ATOM 888 O O . GLU A 1 150 ? -6.855 7.534 3.692 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O 1 ATOM 889 C CB . GLU A 1 150 ? -6.356 9.833 5.318 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB 1 ATOM 890 C CG . GLU A 1 150 ? -6.346 11.064 6.233 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG 1 ATOM 891 C CD . GLU A 1 150 ? -5.177 11.076 7.238 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD 1 ATOM 892 O OE1 . GLU A 1 150 ? -4.138 10.424 6.970 1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 1 ATOM 893 O OE2 . GLU A 1 150 ? -5.301 11.738 8.307 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 1 ATOM 894 N N . HIS A 1 151 ? -8.087 8.803 2.275 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N 1 ATOM 895 C CA . HIS A 1 151 ? -8.082 7.893 1.124 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA 1 ATOM 896 C C . HIS A 1 151 ? -8.568 8.731 -0.083 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C 1 ATOM 897 O O . HIS A 1 151 ? -8.760 9.951 0.032 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O 1 ATOM 898 C CB . HIS A 1 151 ? -9.027 6.722 1.370 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB 1 ATOM 899 C CG . HIS A 1 151 ? -10.450 7.149 1.516 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG 1 ATOM 900 N ND1 . HIS A 1 151 ? -11.012 7.494 2.729 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 ATOM 901 C CD2 . HIS A 1 151 ? -11.411 7.338 0.595 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 ATOM 902 C CE1 . HIS A 1 151 ? -12.259 7.866 2.545 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 ATOM 903 N NE2 . HIS A 1 151 ? -12.531 7.766 1.258 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 ATOM 904 N N . ARG A 1 152 ? -8.787 8.079 -1.213 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A N 1 ATOM 905 C CA . ARG A 1 152 ? -9.130 8.785 -2.443 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CA 1 ATOM 906 C C . ARG A 1 152 ? -10.418 8.270 -3.094 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A C 1 ATOM 907 O O . ARG A 1 152 ? -10.659 8.557 -4.239 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A O 1 ATOM 908 C CB . ARG A 1 152 ? -7.966 8.662 -3.446 1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CB 1 ATOM 909 C CG . ARG A 1 152 ? -6.634 9.288 -3.003 1.00 70.63 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CG 1 ATOM 910 C CD . ARG A 1 152 ? -5.464 8.377 -3.387 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CD 1 ATOM 911 N NE . ARG A 1 152 ? -4.198 9.090 -3.599 1.00 88.31 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NE 1 ATOM 912 C CZ . ARG A 1 152 ? -3.143 8.590 -4.252 1.00 89.41 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CZ 1 ATOM 913 N NH1 . ARG A 1 152 ? -3.196 7.357 -4.786 1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH1 1 ATOM 914 N NH2 . ARG A 1 152 ? -2.035 9.330 -4.383 1.00 82.20 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH2 1 ATOM 915 N N . LEU A 1 153 ? -11.206 7.465 -2.399 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N 1 ATOM 916 C CA . LEU A 1 153 ? -12.507 7.054 -2.928 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA 1 ATOM 917 C C . LEU A 1 153 ? -13.308 8.302 -2.841 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C 1 ATOM 918 O O . LEU A 1 153 ? -13.231 9.028 -1.843 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O 1 ATOM 919 C CB . LEU A 1 153 ? -13.157 5.905 -2.158 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB 1 ATOM 920 C CG . LEU A 1 153 ? -12.590 4.529 -2.553 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG 1 ATOM 921 C CD1 . LEU A 1 153 ? -11.070 4.502 -2.469 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 1 ATOM 922 C CD2 . LEU A 1 153 ? -13.154 3.358 -1.740 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 1 ATOM 923 N N . THR A 1 154 ? -14.004 8.606 -3.922 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N 1 ATOM 924 C CA . THR A 1 154 ? -14.886 9.757 -3.929 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA 1 ATOM 925 C C . THR A 1 154 ? -16.311 9.276 -4.132 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C 1 ATOM 926 O O . THR A 1 154 ? -16.616 8.639 -5.135 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O 1 ATOM 927 C CB . THR A 1 154 ? -14.416 10.770 -4.997 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB 1 ATOM 928 O OG1 . THR A 1 154 ? -13.025 11.067 -4.773 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 ATOM 929 C CG2 . THR A 1 154 ? -15.247 12.050 -4.958 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 ATOM 930 N N . ASN A 1 155 ? -17.162 9.527 -3.136 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N 1 ATOM 931 C CA . ASN A 1 155 ? -18.597 9.230 -3.205 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA 1 ATOM 932 C C . ASN A 1 155 ? -18.832 7.734 -3.257 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C 1 ATOM 933 O O . ASN A 1 155 ? -19.680 7.263 -3.986 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O 1 ATOM 934 C CB . ASN A 1 155 ? -19.261 9.958 -4.426 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB 1 ATOM 935 C CG . ASN A 1 155 ? -19.442 11.472 -4.207 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG 1 ATOM 936 O OD1 . ASN A 1 155 ? -20.040 11.893 -3.236 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 1 ATOM 937 N ND2 . ASN A 1 155 ? -18.948 12.274 -5.129 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 1 ATOM 938 N N . TYR A 1 156 ? -18.051 6.965 -2.494 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A N 1 ATOM 939 C CA . TYR A 1 156 ? -18.230 5.514 -2.479 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CA 1 ATOM 940 C C . TYR A 1 156 ? -19.473 5.186 -1.667 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A C 1 ATOM 941 O O . TYR A 1 156 ? -19.648 5.704 -0.549 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A O 1 ATOM 942 C CB . TYR A 1 156 ? -17.000 4.815 -1.911 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CB 1 ATOM 943 C CG . TYR A 1 156 ? -17.063 3.319 -1.858 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CG 1 ATOM 944 C CD1 . TYR A 1 156 ? -17.685 2.669 -0.808 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD1 1 ATOM 945 C CD2 . TYR A 1 156 ? -16.488 2.542 -2.839 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD2 1 ATOM 946 C CE1 . TYR A 1 156 ? -17.777 1.301 -0.761 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE1 1 ATOM 947 C CE2 . TYR A 1 156 ? -16.556 1.141 -2.793 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE2 1 ATOM 948 C CZ . TYR A 1 156 ? -17.183 0.542 -1.742 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CZ 1 ATOM 949 O OH . TYR A 1 156 ? -17.255 -0.798 -1.681 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A OH 1 ATOM 950 N N . LYS A 1 157 ? -20.319 4.315 -2.226 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A N 1 ATOM 951 C CA . LYS A 1 157 ? -21.468 3.772 -1.507 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CA 1 ATOM 952 C C . LYS A 1 157 ? -21.601 2.321 -1.961 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A C 1 ATOM 953 O O . LYS A 1 157 ? -21.539 2.058 -3.161 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A O 1 ATOM 954 C CB . LYS A 1 157 ? -22.695 4.615 -1.903 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CB 1 ATOM 955 C CG . LYS A 1 157 ? -24.057 4.258 -1.336 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CG 1 ATOM 956 C CD . LYS A 1 157 ? -25.146 5.130 -1.993 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CD 1 ATOM 957 C CE . LYS A 1 157 ? -26.529 4.917 -1.359 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CE 1 ATOM 958 N NZ . LYS A 1 157 ? -27.008 3.507 -1.089 1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A NZ 1 ATOM 959 N N . SER A 1 158 ? -21.729 1.381 -1.020 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N 1 ATOM 960 C CA . SER A 1 158 ? -22.042 0.014 -1.314 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA 1 ATOM 961 C C . SER A 1 158 ? -23.290 -0.533 -0.603 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C 1 ATOM 962 O O . SER A 1 158 ? -23.695 -0.057 0.455 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O 1 ATOM 963 C CB . SER A 1 158 ? -20.871 -0.845 -0.904 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB 1 ATOM 964 O OG . SER A 1 158 ? -20.737 -0.950 0.499 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG 1 ATOM 965 N N . VAL A 1 159 ? -23.811 -1.616 -1.149 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N 1 ATOM 966 C CA . VAL A 1 159 ? -24.960 -2.316 -0.618 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA 1 ATOM 967 C C . VAL A 1 159 ? -24.570 -3.802 -0.538 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C 1 ATOM 968 O O . VAL A 1 159 ? -23.929 -4.346 -1.472 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O 1 ATOM 969 C CB . VAL A 1 159 ? -26.170 -2.132 -1.549 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB 1 ATOM 970 C CG1 . VAL A 1 159 ? -27.349 -3.023 -1.180 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1 1 ATOM 971 C CG2 . VAL A 1 159 ? -26.621 -0.718 -1.492 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2 1 ATOM 972 N N . THR A 1 160 ? -24.946 -4.466 0.549 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N 1 ATOM 973 C CA . THR A 1 160 ? -24.583 -5.891 0.763 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA 1 ATOM 974 C C . THR A 1 160 ? -25.828 -6.608 1.169 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C 1 ATOM 975 O O . THR A 1 160 ? -26.527 -6.123 2.077 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O 1 ATOM 976 C CB . THR A 1 160 ? -23.561 -6.025 1.914 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB 1 ATOM 977 O OG1 . THR A 1 160 ? -22.439 -5.150 1.683 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1 1 ATOM 978 C CG2 . THR A 1 160 ? -23.141 -7.477 2.148 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2 1 ATOM 979 N N . THR A 1 161 ? -26.099 -7.739 0.506 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 125 THR A N 1 ATOM 980 C CA . THR A 1 161 ? -27.296 -8.545 0.759 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CA 1 ATOM 981 C C . THR A 1 161 ? -26.959 -10.011 0.833 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 125 THR A C 1 ATOM 982 O O . THR A 1 161 ? -26.137 -10.530 0.029 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 125 THR A O 1 ATOM 983 C CB . THR A 1 161 ? -28.395 -8.407 -0.347 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CB 1 ATOM 984 O OG1 . THR A 1 161 ? -27.881 -8.780 -1.631 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 125 THR A OG1 1 ATOM 985 C CG2 . THR A 1 161 ? -28.865 -7.036 -0.365 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CG2 1 ATOM 986 N N . VAL A 1 162 ? -27.642 -10.681 1.759 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A N 1 ATOM 987 C CA . VAL A 1 162 ? -27.427 -12.115 2.062 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CA 1 ATOM 988 C C . VAL A 1 162 ? -28.641 -12.894 1.682 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A C 1 ATOM 989 O O . VAL A 1 162 ? -29.788 -12.471 1.948 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A O 1 ATOM 990 C CB . VAL A 1 162 ? -27.185 -12.329 3.545 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CB 1 ATOM 991 C CG1 . VAL A 1 162 ? -26.867 -13.785 3.862 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG1 1 ATOM 992 C CG2 . VAL A 1 162 ? -26.091 -11.402 4.010 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG2 1 ATOM 993 N N . HIS A 1 163 ? -28.381 -14.040 1.061 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N 1 ATOM 994 C CA . HIS A 1 163 ? -29.397 -14.801 0.339 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA 1 ATOM 995 C C . HIS A 1 163 ? -29.292 -16.317 0.606 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C 1 ATOM 996 O O . HIS A 1 163 ? -28.240 -16.924 0.374 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O 1 ATOM 997 C CB . HIS A 1 163 ? -29.262 -14.579 -1.165 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB 1 ATOM 998 C CG . HIS A 1 163 ? -29.163 -13.145 -1.572 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG 1 ATOM 999 N ND1 . HIS A 1 163 ? -30.271 -12.335 -1.736 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 1 ATOM 1000 C CD2 . HIS A 1 163 ? -28.088 -12.380 -1.894 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 1 ATOM 1001 C CE1 . HIS A 1 163 ? -29.883 -11.127 -2.102 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 1 ATOM 1002 N NE2 . HIS A 1 163 ? -28.566 -11.127 -2.207 1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 1 ATOM 1003 N N . ARG A 1 164 ? -30.398 -16.924 1.040 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A N 1 ATOM 1004 C CA . ARG A 1 164 ? -30.470 -18.375 1.392 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CA 1 ATOM 1005 C C . ARG A 1 164 ? -30.684 -19.269 0.185 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A C 1 ATOM 1006 O O . ARG A 1 164 ? -31.500 -18.957 -0.670 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A O 1 ATOM 1007 C CB . ARG A 1 164 ? -31.630 -18.613 2.375 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CB 1 ATOM 1008 C CG . ARG A 1 164 ? -31.913 -20.068 2.751 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CG 1 ATOM 1009 C CD . ARG A 1 164 ? -32.843 -20.158 3.966 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CD 1 ATOM 1010 N NE . ARG A 1 164 ? -32.797 -21.461 4.650 1.00 74.13 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NE 1 ATOM 1011 C CZ . ARG A 1 164 ? -33.246 -22.606 4.134 1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CZ 1 ATOM 1012 N NH1 . ARG A 1 164 ? -33.762 -22.652 2.907 1.00 77.93 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NH1 1 ATOM 1013 N NH2 . ARG A 1 164 ? -33.165 -23.723 4.840 1.00 73.78 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NH2 1 ATOM 1014 N N . PHE A 1 165 ? -29.973 -20.391 0.123 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N 1 ATOM 1015 C CA . PHE A 1 165 ? -30.196 -21.390 -0.932 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA 1 ATOM 1016 C C . PHE A 1 165 ? -30.421 -22.771 -0.300 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C 1 ATOM 1017 O O . PHE A 1 165 ? -30.016 -23.001 0.842 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O 1 ATOM 1018 C CB . PHE A 1 165 ? -29.014 -21.442 -1.925 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB 1 ATOM 1019 C CG . PHE A 1 165 ? -29.086 -20.406 -3.036 1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG 1 ATOM 1020 C CD1 . PHE A 1 165 ? -29.640 -20.733 -4.261 1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 1 ATOM 1021 C CD2 . PHE A 1 165 ? -28.586 -19.111 -2.850 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 1 ATOM 1022 C CE1 . PHE A 1 165 ? -29.708 -19.805 -5.277 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 1 ATOM 1023 C CE2 . PHE A 1 165 ? -28.654 -18.177 -3.870 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 1 ATOM 1024 C CZ . PHE A 1 165 ? -29.215 -18.517 -5.079 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ 1 ATOM 1025 N N . GLU A 1 166 ? -31.070 -23.667 -1.047 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N 1 ATOM 1026 C CA . GLU A 1 166 ? -31.368 -25.031 -0.571 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA 1 ATOM 1027 C C . GLU A 1 166 ? -31.660 -25.995 -1.717 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C 1 ATOM 1028 O O . GLU A 1 166 ? -32.505 -25.728 -2.574 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O 1 ATOM 1029 C CB . GLU A 1 166 ? -32.553 -25.013 0.392 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB 1 ATOM 1030 C CG . GLU A 1 166 ? -32.969 -26.387 0.895 1.00 63.48 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG 1 ATOM 1031 C CD . GLU A 1 166 ? -34.113 -26.312 1.891 0.50 64.37 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD 1 ATOM 1032 O OE1 . GLU A 1 166 ? -35.103 -25.593 1.618 0.50 59.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 ATOM 1033 O OE2 . GLU A 1 166 ? -34.019 -26.988 2.941 0.50 70.44 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 ATOM 1034 N N . LYS A 1 167 ? -30.944 -27.108 -1.750 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N 1 ATOM 1035 C CA . LYS A 1 167 ? -31.262 -28.152 -2.701 0.50 57.51 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA 1 ATOM 1036 C C . LYS A 1 167 ? -31.000 -29.456 -2.012 0.50 63.25 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C 1 ATOM 1037 O O . LYS A 1 167 ? -29.843 -29.798 -1.742 0.50 53.61 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O 1 ATOM 1038 C CB . LYS A 1 167 ? -30.430 -28.056 -3.958 0.50 55.83 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB 1 ATOM 1039 C CG . LYS A 1 167 ? -30.799 -29.115 -4.972 0.50 53.31 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG 1 ATOM 1040 C CD . LYS A 1 167 ? -32.308 -29.175 -5.163 0.50 53.54 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD 1 ATOM 1041 C CE . LYS A 1 167 ? -32.690 -30.293 -6.119 0.50 50.35 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CE 1 ATOM 1042 N NZ . LYS A 1 167 ? -34.149 -30.510 -6.161 0.50 48.03 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A NZ 1 ATOM 1043 N N . GLU A 1 168 ? -32.103 -30.149 -1.719 1.00 76.48 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A N 1 ATOM 1044 C CA . GLU A 1 168 ? -32.121 -31.398 -0.946 1.00 83.98 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CA 1 ATOM 1045 C C . GLU A 1 168 ? -31.061 -31.624 0.161 1.00 81.71 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A C 1 ATOM 1046 O O . GLU A 1 168 ? -30.036 -32.299 -0.029 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A O 1 ATOM 1047 C CB . GLU A 1 168 ? -32.246 -32.651 -1.850 1.00 84.28 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CB 1 ATOM 1048 C CG . GLU A 1 168 ? -32.078 -32.434 -3.344 1.00 86.27 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CG 1 ATOM 1049 C CD . GLU A 1 168 ? -30.677 -32.736 -3.817 1.00 87.21 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CD 1 ATOM 1050 O OE1 . GLU A 1 168 ? -29.733 -32.232 -3.173 1.00 88.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE1 1 ATOM 1051 O OE2 . GLU A 1 168 ? -30.533 -33.463 -4.832 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE2 1 ATOM 1052 N N . ASN A 1 169 ? -31.286 -30.972 1.287 1.00 84.07 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A N 1 ATOM 1053 C CA . ASN A 1 169 ? -30.525 -31.145 2.537 1.00 81.92 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CA 1 ATOM 1054 C C . ASN A 1 169 ? -29.243 -30.316 2.606 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A C 1 ATOM 1055 O O . ASN A 1 169 ? -28.624 -30.260 3.672 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A O 1 ATOM 1056 C CB . ASN A 1 169 ? -30.210 -32.632 2.868 1.00 89.09 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CB 1 ATOM 1057 C CG . ASN A 1 169 ? -31.238 -33.265 3.792 1.00 83.39 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CG 1 ATOM 1058 O OD1 . ASN A 1 169 ? -31.574 -34.447 3.654 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A OD1 1 ATOM 1059 N ND2 . ASN A 1 169 ? -31.745 -32.486 4.733 1.00 76.33 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A ND2 1 ATOM 1060 N N . ARG A 1 170 ? -28.855 -29.681 1.495 1.00 74.18 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N 1 ATOM 1061 C CA . ARG A 1 170 ? -27.723 -28.759 1.493 1.00 70.26 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA 1 ATOM 1062 C C . ARG A 1 170 ? -28.207 -27.315 1.433 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C 1 ATOM 1063 O O . ARG A 1 170 ? -28.847 -26.889 0.459 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O 1 ATOM 1064 C CB . ARG A 1 170 ? -26.733 -29.041 0.368 0.50 68.64 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB 1 ATOM 1065 C CG . ARG A 1 170 ? -25.530 -29.866 0.798 0.50 66.44 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG 1 ATOM 1066 C CD . ARG A 1 170 ? -24.881 -29.470 2.115 0.50 64.96 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD 1 ATOM 1067 N NE . ARG A 1 170 ? -23.771 -28.546 1.940 0.50 68.00 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE 1 ATOM 1068 C CZ . ARG A 1 170 ? -22.659 -28.840 1.275 0.50 72.08 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ 1 ATOM 1069 N NH1 . ARG A 1 170 ? -22.535 -30.028 0.711 0.50 74.89 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 1 ATOM 1070 N NH2 . ARG A 1 170 ? -21.679 -27.950 1.158 0.50 69.47 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 1 ATOM 1071 N N . ILE A 1 171 ? -27.908 -26.615 2.525 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A N 1 ATOM 1072 C CA . ILE A 1 171 ? -28.174 -25.215 2.719 1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CA 1 ATOM 1073 C C . ILE A 1 171 ? -26.856 -24.474 2.522 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A C 1 ATOM 1074 O O . ILE A 1 171 ? -25.815 -24.881 3.073 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A O 1 ATOM 1075 C CB . ILE A 1 171 ? -28.645 -24.904 4.148 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CB 1 ATOM 1076 C CG1 . ILE A 1 171 ? -29.711 -25.907 4.619 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG1 1 ATOM 1077 C CG2 . ILE A 1 171 ? -29.167 -23.478 4.235 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG2 1 ATOM 1078 C CD1 . ILE A 1 171 ? -30.881 -26.111 3.679 1.00 62.27 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CD1 1 ATOM 1079 N N . TRP A 1 172 ? -26.900 -23.399 1.739 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A N 1 ATOM 1080 C CA . TRP A 1 172 ? -25.733 -22.536 1.575 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CA 1 ATOM 1081 C C . TRP A 1 172 ? -26.160 -21.113 1.290 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A C 1 ATOM 1082 O O . TRP A 1 172 ? -27.320 -20.864 0.969 1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A O 1 ATOM 1083 C CB . TRP A 1 172 ? -24.831 -23.065 0.463 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CB 1 ATOM 1084 C CG . TRP A 1 172 ? -25.331 -22.853 -0.942 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CG 1 ATOM 1085 C CD1 . TRP A 1 172 ? -24.996 -21.824 -1.772 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD1 1 ATOM 1086 C CD2 . TRP A 1 172 ? -26.183 -23.719 -1.698 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD2 1 ATOM 1087 N NE1 . TRP A 1 172 ? -25.604 -21.980 -2.986 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A NE1 1 ATOM 1088 C CE2 . TRP A 1 172 ? -26.336 -23.140 -2.970 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE2 1 ATOM 1089 C CE3 . TRP A 1 172 ? -26.823 -24.950 -1.427 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE3 1 ATOM 1090 C CZ2 . TRP A 1 172 ? -27.127 -23.727 -3.970 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ2 1 ATOM 1091 C CZ3 . TRP A 1 172 ? -27.596 -25.536 -2.414 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ3 1 ATOM 1092 C CH2 . TRP A 1 172 ? -27.752 -24.919 -3.674 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CH2 1 ATOM 1093 N N . THR A 1 173 ? -25.202 -20.199 1.395 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 137 THR A N 1 ATOM 1094 C CA . THR A 1 173 ? -25.447 -18.770 1.265 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CA 1 ATOM 1095 C C . THR A 1 173 ? -24.724 -18.150 0.054 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 137 THR A C 1 ATOM 1096 O O . THR A 1 173 ? -23.609 -18.543 -0.302 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 137 THR A O 1 ATOM 1097 C CB . THR A 1 173 ? -25.018 -18.069 2.540 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CB 1 ATOM 1098 O OG1 . THR A 1 173 ? -25.855 -18.520 3.604 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 137 THR A OG1 1 ATOM 1099 C CG2 . THR A 1 173 ? -25.136 -16.531 2.425 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CG2 1 ATOM 1100 N N . VAL A 1 174 ? -25.397 -17.208 -0.608 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N 1 ATOM 1101 C CA . VAL A 1 174 ? -24.730 -16.330 -1.568 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA 1 ATOM 1102 C C . VAL A 1 174 ? -24.872 -14.908 -1.073 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C 1 ATOM 1103 O O . VAL A 1 174 ? -25.947 -14.514 -0.650 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O 1 ATOM 1104 C CB . VAL A 1 174 ? -25.314 -16.443 -2.975 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB 1 ATOM 1105 C CG1 . VAL A 1 174 ? -24.728 -15.353 -3.857 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1 ATOM 1106 C CG2 . VAL A 1 174 ? -25.019 -17.819 -3.547 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1 ATOM 1107 N N . VAL A 1 175 ? -23.772 -14.174 -1.084 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N 1 ATOM 1108 C CA . VAL A 1 175 ? -23.748 -12.779 -0.704 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA 1 ATOM 1109 C C . VAL A 1 175 ? -23.457 -12.018 -1.970 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C 1 ATOM 1110 O O . VAL A 1 175 ? -22.593 -12.435 -2.770 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O 1 ATOM 1111 C CB . VAL A 1 175 ? -22.647 -12.469 0.314 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB 1 ATOM 1112 C CG1 . VAL A 1 175 ? -22.593 -10.993 0.704 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1 ATOM 1113 C CG2 . VAL A 1 175 ? -22.835 -13.320 1.577 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1 ATOM 1114 N N . LEU A 1 176 ? -24.197 -10.929 -2.149 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A N 1 ATOM 1115 C CA . LEU A 1 176 ? -23.987 -9.976 -3.224 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CA 1 ATOM 1116 C C . LEU A 1 176 ? -23.557 -8.686 -2.598 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A C 1 ATOM 1117 O O . LEU A 1 176 ? -24.071 -8.307 -1.560 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A O 1 ATOM 1118 C CB . LEU A 1 176 ? -25.260 -9.741 -4.000 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CB 1 ATOM 1119 C CG . LEU A 1 176 ? -25.770 -10.952 -4.718 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CG 1 ATOM 1120 C CD1 . LEU A 1 176 ? -27.095 -10.631 -5.362 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD1 1 ATOM 1121 C CD2 . LEU A 1 176 ? -24.778 -11.423 -5.768 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD2 1 ATOM 1122 N N . GLU A 1 177 ? -22.550 -8.056 -3.200 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N 1 ATOM 1123 C CA . GLU A 1 177 ? -22.136 -6.718 -2.796 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA 1 ATOM 1124 C C . GLU A 1 177 ? -21.823 -5.857 -3.996 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C 1 ATOM 1125 O O . GLU A 1 177 ? -20.982 -6.227 -4.841 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O 1 ATOM 1126 C CB . GLU A 1 177 ? -20.946 -6.743 -1.826 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB 1 ATOM 1127 C CG . GLU A 1 177 ? -20.429 -5.346 -1.437 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG 1 ATOM 1128 C CD . GLU A 1 177 ? -19.431 -5.321 -0.244 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD 1 ATOM 1129 O OE1 . GLU A 1 177 ? -18.748 -4.287 -0.055 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1 ATOM 1130 O OE2 . GLU A 1 177 ? -19.322 -6.305 0.507 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1 ATOM 1131 N N . SER A 1 178 ? -22.460 -4.681 -4.053 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N 1 ATOM 1132 C CA . SER A 1 178 ? -22.233 -3.775 -5.153 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA 1 ATOM 1133 C C . SER A 1 178 ? -21.812 -2.420 -4.614 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C 1 ATOM 1134 O O . SER A 1 178 ? -22.021 -2.138 -3.461 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O 1 ATOM 1135 C CB . SER A 1 178 ? -23.484 -3.669 -6.040 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB 1 ATOM 1136 O OG . SER A 1 178 ? -24.566 -3.151 -5.296 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG 1 ATOM 1137 N N . TYR A 1 179 ? -21.208 -1.590 -5.456 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N 1 ATOM 1138 C CA . TYR A 1 179 ? -20.919 -0.243 -5.060 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA 1 ATOM 1139 C C . TYR A 1 179 ? -20.995 0.684 -6.220 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C 1 ATOM 1140 O O . TYR A 1 179 ? -21.009 0.242 -7.347 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O 1 ATOM 1141 C CB . TYR A 1 179 ? -19.555 -0.145 -4.469 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB 1 ATOM 1142 C CG . TYR A 1 179 ? -18.431 -0.386 -5.437 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG 1 ATOM 1143 C CD1 . TYR A 1 179 ? -17.980 0.610 -6.283 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1 ATOM 1144 C CD2 . TYR A 1 179 ? -17.778 -1.592 -5.448 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1 ATOM 1145 C CE1 . TYR A 1 179 ? -16.946 0.377 -7.149 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1 ATOM 1146 C CE2 . TYR A 1 179 ? -16.763 -1.850 -6.321 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1 ATOM 1147 C CZ . TYR A 1 179 ? -16.327 -0.859 -7.159 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ 1 ATOM 1148 O OH . TYR A 1 179 ? -15.260 -1.153 -8.003 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH 1 ATOM 1149 N N . VAL A 1 180 ? -21.021 1.969 -5.906 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N 1 ATOM 1150 C CA . VAL A 1 180 ? -20.907 3.054 -6.877 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA 1 ATOM 1151 C C . VAL A 1 180 ? -19.769 3.922 -6.333 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C 1 ATOM 1152 O O . VAL A 1 180 ? -19.658 4.062 -5.142 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O 1 ATOM 1153 C CB . VAL A 1 180 ? -22.226 3.862 -7.011 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB 1 ATOM 1154 C CG1 . VAL A 1 180 ? -22.067 4.962 -8.028 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1 1 ATOM 1155 C CG2 . VAL A 1 180 ? -23.341 2.994 -7.540 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2 1 ATOM 1156 N N . VAL A 1 181 ? -18.889 4.407 -7.203 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N 1 ATOM 1157 C CA . VAL A 1 181 ? -17.887 5.413 -6.884 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA 1 ATOM 1158 C C . VAL A 1 181 ? -17.636 6.368 -8.052 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C 1 ATOM 1159 O O . VAL A 1 181 ? -17.929 6.027 -9.188 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O 1 ATOM 1160 C CB . VAL A 1 181 ? -16.472 4.858 -6.575 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB 1 ATOM 1161 C CG1 . VAL A 1 181 ? -16.338 4.556 -5.126 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1 ATOM 1162 C CG2 . VAL A 1 181 ? -16.111 3.658 -7.433 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1 ATOM 1163 N N . ASP A 1 182 ? -17.013 7.512 -7.767 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A N 1 ATOM 1164 C CA . ASP A 1 182 ? -16.609 8.417 -8.841 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CA 1 ATOM 1165 C C . ASP A 1 182 ? -15.430 7.813 -9.575 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A C 1 ATOM 1166 O O . ASP A 1 182 ? -14.607 7.124 -8.979 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A O 1 ATOM 1167 C CB . ASP A 1 182 ? -16.258 9.790 -8.284 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CB 1 ATOM 1168 C CG . ASP A 1 182 ? -17.451 10.542 -7.860 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CG 1 ATOM 1169 O OD1 . ASP A 1 182 ? -18.562 9.996 -7.987 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD1 1 ATOM 1170 O OD2 . ASP A 1 182 ? -17.290 11.700 -7.440 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD2 1 ATOM 1171 N N . MET A 1 183 ? -15.395 8.003 -10.885 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 147 MET A N 1 ATOM 1172 C CA . MET A 1 183 ? -14.238 7.589 -11.661 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CA 1 ATOM 1173 C C . MET A 1 183 ? -13.146 8.607 -11.388 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 147 MET A C 1 ATOM 1174 O O . MET A 1 183 ? -13.457 9.811 -11.255 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 147 MET A O 1 ATOM 1175 C CB . MET A 1 183 ? -14.542 7.551 -13.133 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CB 1 ATOM 1176 C CG . MET A 1 183 ? -15.488 6.415 -13.465 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CG 1 ATOM 1177 S SD . MET A 1 183 ? -15.822 6.142 -15.208 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 147 MET A SD 1 ATOM 1178 C CE . MET A 1 183 ? -16.774 7.613 -15.676 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CE 1 ATOM 1179 N N . PRO A 1 184 ? -11.883 8.126 -11.289 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A N 1 ATOM 1180 C CA . PRO A 1 184 ? -10.675 8.910 -10.976 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CA 1 ATOM 1181 C C . PRO A 1 184 ? -10.145 9.722 -12.163 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A C 1 ATOM 1182 O O . PRO A 1 184 ? -10.910 10.097 -13.035 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A O 1 ATOM 1183 C CB . PRO A 1 184 ? -9.648 7.824 -10.539 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CB 1 ATOM 1184 C CG . PRO A 1 184 ? -10.069 6.579 -11.260 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CG 1 ATOM 1185 C CD . PRO A 1 184 ? -11.573 6.683 -11.424 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CD 1 ATOM 1186 N N . SER A 1 188 ? -4.105 10.228 -14.366 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N 1 ATOM 1187 C CA . SER A 1 188 ? -2.951 11.046 -13.906 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA 1 ATOM 1188 C C . SER A 1 188 ? -2.281 10.377 -12.693 1.00 65.29 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C 1 ATOM 1189 O O . SER A 1 188 ? -1.046 10.190 -12.606 1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O 1 ATOM 1190 C CB . SER A 1 188 ? -3.476 12.439 -13.540 0.50 56.28 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB 1 ATOM 1191 O OG . SER A 1 188 ? -4.902 12.403 -13.548 0.50 47.68 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG 1 ATOM 1192 N N . GLU A 1 189 ? -3.149 10.191 -11.707 1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N 1 ATOM 1193 C CA . GLU A 1 189 ? -3.168 9.090 -10.778 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA 1 ATOM 1194 C C . GLU A 1 189 ? -4.640 8.939 -10.381 1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C 1 ATOM 1195 O O . GLU A 1 189 ? -5.593 9.469 -11.002 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O 1 ATOM 1196 C CB . GLU A 1 189 ? -2.400 9.325 -9.484 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB 1 ATOM 1197 C CG . GLU A 1 189 ? -0.905 9.242 -9.502 0.50 51.85 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG 1 ATOM 1198 C CD . GLU A 1 189 ? -0.333 9.550 -8.120 0.50 49.75 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD 1 ATOM 1199 O OE1 . GLU A 1 189 ? -1.115 9.887 -7.172 0.50 44.85 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1 ATOM 1200 O OE2 . GLU A 1 189 ? 0.912 9.459 -7.999 0.50 42.76 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1 ATOM 1201 N N . ASP A 1 190 ? -4.779 8.353 -9.215 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N 1 ATOM 1202 C CA . ASP A 1 190 ? -5.033 6.960 -9.284 1.00 67.45 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA 1 ATOM 1203 C C . ASP A 1 190 ? -6.317 6.242 -8.849 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C 1 ATOM 1204 O O . ASP A 1 190 ? -7.372 6.856 -8.610 1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O 1 ATOM 1205 C CB . ASP A 1 190 ? -3.794 6.313 -8.672 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB 1 ATOM 1206 C CG . ASP A 1 190 ? -2.956 5.614 -9.691 1.00 82.51 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG 1 ATOM 1207 O OD1 . ASP A 1 190 ? -2.378 4.574 -9.290 0.50 83.23 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 ATOM 1208 O OD2 . ASP A 1 190 ? -2.900 6.034 -10.882 0.50 76.14 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 ATOM 1209 N N . ASP A 1 191 ? -6.113 4.923 -8.688 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1 ATOM 1210 C CA . ASP A 1 191 ? -6.830 3.853 -9.420 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1 ATOM 1211 C C . ASP A 1 191 ? -7.908 3.219 -8.544 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1 ATOM 1212 O O . ASP A 1 191 ? -7.929 2.030 -8.266 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1 ATOM 1213 C CB . ASP A 1 191 ? -5.828 2.771 -9.887 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1 ATOM 1214 C CG . ASP A 1 191 ? -5.455 2.881 -11.360 0.50 66.32 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1 ATOM 1215 O OD1 . ASP A 1 191 ? -6.081 2.169 -12.193 0.50 65.96 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 ATOM 1216 O OD2 . ASP A 1 191 ? -4.506 3.645 -11.675 0.50 72.07 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 ATOM 1217 N N . THR A 1 192 ? -8.819 4.068 -8.140 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N 1 ATOM 1218 C CA . THR A 1 192 ? -9.799 3.738 -7.125 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA 1 ATOM 1219 C C . THR A 1 192 ? -10.680 2.487 -7.406 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C 1 ATOM 1220 O O . THR A 1 192 ? -11.069 1.763 -6.474 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O 1 ATOM 1221 C CB . THR A 1 192 ? -10.629 5.022 -6.816 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB 1 ATOM 1222 O OG1 . THR A 1 192 ? -11.535 4.760 -5.742 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1 ATOM 1223 C CG2 . THR A 1 192 ? -11.400 5.500 -8.013 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1 ATOM 1224 N N . ARG A 1 193 ? -10.982 2.207 -8.668 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A N 1 ATOM 1225 C CA . ARG A 1 193 ? -11.791 1.038 -9.022 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CA 1 ATOM 1226 C C . ARG A 1 193 ? -11.035 -0.223 -8.712 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A C 1 ATOM 1227 O O . ARG A 1 193 ? -11.559 -1.138 -8.108 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A O 1 ATOM 1228 C CB . ARG A 1 193 ? -12.063 1.005 -10.517 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CB 1 ATOM 1229 C CG . ARG A 1 193 ? -13.472 0.604 -10.893 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CG 1 ATOM 1230 C CD . ARG A 1 193 ? -13.791 0.837 -12.380 0.50 65.01 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CD 1 ATOM 1231 N NE . ARG A 1 193 ? -13.098 1.962 -13.030 0.50 63.19 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NE 1 ATOM 1232 C CZ . ARG A 1 193 ? -12.854 3.157 -12.497 0.50 59.08 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CZ 1 ATOM 1233 N NH1 . ARG A 1 193 ? -13.227 3.486 -11.263 0.50 58.46 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NH1 1 ATOM 1234 N NH2 . ARG A 1 193 ? -12.209 4.043 -13.229 0.50 58.94 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NH2 1 ATOM 1235 N N . MET A 1 194 ? -9.802 -0.292 -9.189 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 158 MET A N 1 ATOM 1236 C CA . MET A 1 194 ? -9.012 -1.459 -8.934 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA 1 ATOM 1237 C C . MET A 1 194 ? -8.954 -1.653 -7.402 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 158 MET A C 1 ATOM 1238 O O . MET A 1 194 ? -9.113 -2.767 -6.925 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 158 MET A O 1 ATOM 1239 C CB . MET A 1 194 ? -7.614 -1.300 -9.553 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB 1 ATOM 1240 C CG . MET A 1 194 ? -6.719 -2.524 -9.372 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG 1 ATOM 1241 S SD . MET A 1 194 ? -5.962 -2.715 -7.718 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD 1 ATOM 1242 C CE . MET A 1 194 ? -4.481 -1.683 -7.929 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE 1 ATOM 1243 N N . PHE A 1 195 ? -8.688 -0.575 -6.643 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A N 1 ATOM 1244 C CA . PHE A 1 195 ? -8.614 -0.692 -5.193 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CA 1 ATOM 1245 C C . PHE A 1 195 ? -9.922 -1.281 -4.650 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A C 1 ATOM 1246 O O . PHE A 1 195 ? -9.888 -2.242 -3.920 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A O 1 ATOM 1247 C CB . PHE A 1 195 ? -8.404 0.652 -4.511 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CB 1 ATOM 1248 C CG . PHE A 1 195 ? -7.031 1.227 -4.659 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CG 1 ATOM 1249 C CD1 . PHE A 1 195 ? -6.775 2.490 -4.150 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD1 1 ATOM 1250 C CD2 . PHE A 1 195 ? -6.014 0.555 -5.336 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD2 1 ATOM 1251 C CE1 . PHE A 1 195 ? -5.517 3.065 -4.273 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE1 1 ATOM 1252 C CE2 . PHE A 1 195 ? -4.771 1.138 -5.497 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE2 1 ATOM 1253 C CZ . PHE A 1 195 ? -4.514 2.399 -4.960 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CZ 1 ATOM 1254 N N . ALA A 1 196 ? -11.054 -0.713 -5.062 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N 1 ATOM 1255 C CA . ALA A 1 196 ? -12.372 -1.118 -4.574 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA 1 ATOM 1256 C C . ALA A 1 196 ? -12.660 -2.587 -4.905 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C 1 ATOM 1257 O O . ALA A 1 196 ? -13.077 -3.369 -4.044 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O 1 ATOM 1258 C CB . ALA A 1 196 ? -13.429 -0.211 -5.176 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB 1 ATOM 1259 N N . ASP A 1 197 ? -12.385 -2.985 -6.136 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1 ATOM 1260 C CA . ASP A 1 197 ? -12.615 -4.390 -6.534 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1 ATOM 1261 C C . ASP A 1 197 ? -11.762 -5.368 -5.765 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1 ATOM 1262 O O . ASP A 1 197 ? -12.215 -6.418 -5.335 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1 ATOM 1263 C CB . ASP A 1 197 ? -12.434 -4.589 -8.028 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1 ATOM 1264 C CG . ASP A 1 197 ? -13.575 -4.038 -8.818 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1 ATOM 1265 O OD1 . ASP A 1 197 ? -14.694 -3.783 -8.249 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 ATOM 1266 O OD2 . ASP A 1 197 ? -13.334 -3.787 -10.013 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 ATOM 1267 N N . THR A 1 198 ? -10.525 -5.003 -5.535 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 162 THR A N 1 ATOM 1268 C CA . THR A 1 198 ? -9.638 -5.924 -4.872 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA 1 ATOM 1269 C C . THR A 1 198 ? -10.070 -6.033 -3.431 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 162 THR A C 1 ATOM 1270 O O . THR A 1 198 ? -10.181 -7.121 -2.859 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 162 THR A O 1 ATOM 1271 C CB . THR A 1 198 ? -8.182 -5.423 -5.005 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB 1 ATOM 1272 O OG1 . THR A 1 198 ? -7.898 -5.155 -6.385 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1 1 ATOM 1273 C CG2 . THR A 1 198 ? -7.231 -6.440 -4.500 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2 1 ATOM 1274 N N . VAL A 1 199 ? -10.365 -4.900 -2.818 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A N 1 ATOM 1275 C CA . VAL A 1 199 ? -10.781 -4.945 -1.407 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CA 1 ATOM 1276 C C . VAL A 1 199 ? -12.081 -5.698 -1.137 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A C 1 ATOM 1277 O O . VAL A 1 199 ? -12.104 -6.590 -0.319 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A O 1 ATOM 1278 C CB . VAL A 1 199 ? -10.792 -3.538 -0.798 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CB 1 ATOM 1279 C CG1 . VAL A 1 199 ? -11.481 -3.528 0.574 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG1 1 ATOM 1280 C CG2 . VAL A 1 199 ? -9.365 -3.069 -0.694 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG2 1 ATOM 1281 N N . VAL A 1 200 ? -13.146 -5.377 -1.842 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N 1 ATOM 1282 C CA . VAL A 1 200 ? -14.426 -6.147 -1.710 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA 1 ATOM 1283 C C . VAL A 1 200 ? -14.258 -7.635 -1.987 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C 1 ATOM 1284 O O . VAL A 1 200 ? -14.831 -8.509 -1.261 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O 1 ATOM 1285 C CB . VAL A 1 200 ? -15.452 -5.620 -2.717 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB 1 ATOM 1286 C CG1 . VAL A 1 200 ? -16.693 -6.472 -2.750 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 1 ATOM 1287 C CG2 . VAL A 1 200 ? -15.790 -4.170 -2.414 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 1 ATOM 1288 N N . LYS A 1 201 ? -13.498 -7.970 -3.030 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N 1 ATOM 1289 C CA . LYS A 1 201 ? -13.303 -9.423 -3.325 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA 1 ATOM 1290 C C . LYS A 1 201 ? -12.664 -10.183 -2.165 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C 1 ATOM 1291 O O . LYS A 1 201 ? -13.119 -11.267 -1.762 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O 1 ATOM 1292 C CB . LYS A 1 201 ? -12.465 -9.656 -4.584 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB 1 ATOM 1293 C CG . LYS A 1 201 ? -13.280 -9.741 -5.863 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG 1 ATOM 1294 C CD . LYS A 1 201 ? -12.418 -9.750 -7.134 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD 1 ATOM 1295 C CE . LYS A 1 201 ? -13.306 -9.537 -8.371 1.00 71.98 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE 1 ATOM 1296 N NZ . LYS A 1 201 ? -12.674 -9.661 -9.722 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ 1 ATOM 1297 N N . LEU A 1 202 ? -11.607 -9.610 -1.607 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N 1 ATOM 1298 C CA . LEU A 1 202 ? -10.949 -10.216 -0.446 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA 1 ATOM 1299 C C . LEU A 1 202 ? -11.873 -10.307 0.766 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C 1 ATOM 1300 O O . LEU A 1 202 ? -11.934 -11.340 1.419 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O 1 ATOM 1301 C CB . LEU A 1 202 ? -9.702 -9.431 -0.085 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB 1 ATOM 1302 C CG . LEU A 1 202 ? -8.590 -9.403 -1.144 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG 1 ATOM 1303 C CD1 . LEU A 1 202 ? -7.352 -8.701 -0.619 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 ATOM 1304 C CD2 . LEU A 1 202 ? -8.276 -10.813 -1.619 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 ATOM 1305 N N . ASN A 1 203 ? -12.583 -9.217 1.059 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N 1 ATOM 1306 C CA . ASN A 1 203 ? -13.548 -9.184 2.170 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA 1 ATOM 1307 C C . ASN A 1 203 ? -14.591 -10.230 2.010 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C 1 ATOM 1308 O O . ASN A 1 203 ? -14.999 -10.868 2.967 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O 1 ATOM 1309 C CB . ASN A 1 203 ? -14.248 -7.838 2.229 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB 1 ATOM 1310 C CG . ASN A 1 203 ? -13.334 -6.752 2.657 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG 1 ATOM 1311 O OD1 . ASN A 1 203 ? -12.274 -7.053 3.187 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1 ATOM 1312 N ND2 . ASN A 1 203 ? -13.744 -5.474 2.480 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1 ATOM 1313 N N . LEU A 1 204 ? -15.056 -10.412 0.789 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N 1 ATOM 1314 C CA . LEU A 1 204 ? -15.998 -11.477 0.574 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA 1 ATOM 1315 C C . LEU A 1 204 ? -15.362 -12.866 0.796 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C 1 ATOM 1316 O O . LEU A 1 204 ? -16.044 -13.781 1.282 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O 1 ATOM 1317 C CB . LEU A 1 204 ? -16.674 -11.347 -0.812 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB 1 ATOM 1318 C CG . LEU A 1 204 ? -17.694 -10.198 -0.902 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG 1 ATOM 1319 C CD1 . LEU A 1 204 ? -18.383 -10.214 -2.250 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 1 ATOM 1320 C CD2 . LEU A 1 204 ? -18.694 -10.292 0.248 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 1 ATOM 1321 N N . GLN A 1 205 ? -14.090 -13.042 0.447 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A N 1 ATOM 1322 C CA . GLN A 1 205 ? -13.448 -14.358 0.672 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CA 1 ATOM 1323 C C . GLN A 1 205 ? -13.226 -14.603 2.159 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A C 1 ATOM 1324 O O . GLN A 1 205 ? -13.463 -15.722 2.673 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A O 1 ATOM 1325 C CB . GLN A 1 205 ? -12.124 -14.541 -0.112 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CB 1 ATOM 1326 C CG . GLN A 1 205 ? -11.387 -15.867 0.161 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CG 1 ATOM 1327 C CD . GLN A 1 205 ? -12.298 -17.105 0.073 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CD 1 ATOM 1328 O OE1 . GLN A 1 205 ? -12.830 -17.428 -0.988 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A OE1 1 ATOM 1329 N NE2 . GLN A 1 205 ? -12.491 -17.787 1.198 1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A NE2 1 ATOM 1330 N N . LYS A 1 206 ? -12.775 -13.575 2.859 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A N 1 ATOM 1331 C CA . LYS A 1 206 ? -12.642 -13.695 4.293 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CA 1 ATOM 1332 C C . LYS A 1 206 ? -13.974 -13.876 5.001 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A C 1 ATOM 1333 O O . LYS A 1 206 ? -14.032 -14.635 5.956 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A O 1 ATOM 1334 C CB . LYS A 1 206 ? -11.902 -12.536 4.895 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CB 1 ATOM 1335 C CG . LYS A 1 206 ? -11.396 -12.868 6.280 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CG 1 ATOM 1336 C CD . LYS A 1 206 ? -11.066 -11.626 7.114 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CD 1 ATOM 1337 C CE . LYS A 1 206 ? -10.497 -11.956 8.505 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CE 1 ATOM 1338 N NZ . LYS A 1 206 ? -10.552 -10.738 9.373 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A NZ 1 ATOM 1339 N N . LEU A 1 207 ? -15.042 -13.213 4.543 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A N 1 ATOM 1340 C CA . LEU A 1 207 ? -16.386 -13.438 5.134 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CA 1 ATOM 1341 C C . LEU A 1 207 ? -16.744 -14.892 5.123 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A C 1 ATOM 1342 O O . LEU A 1 207 ? -17.228 -15.433 6.117 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A O 1 ATOM 1343 C CB . LEU A 1 207 ? -17.466 -12.754 4.343 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CB 1 ATOM 1344 C CG . LEU A 1 207 ? -18.612 -12.113 5.100 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CG 1 ATOM 1345 C CD1 . LEU A 1 207 ? -19.740 -11.822 4.121 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD1 1 ATOM 1346 C CD2 . LEU A 1 207 ? -19.109 -12.912 6.270 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD2 1 ATOM 1347 N N . ALA A 1 208 ? -16.537 -15.504 3.963 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A N 1 ATOM 1348 C CA . ALA A 1 208 ? -16.835 -16.922 3.762 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CA 1 ATOM 1349 C C . ALA A 1 208 ? -16.003 -17.802 4.686 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A C 1 ATOM 1350 O O . ALA A 1 208 ? -16.498 -18.750 5.307 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A O 1 ATOM 1351 C CB . ALA A 1 208 ? -16.555 -17.301 2.333 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CB 1 ATOM 1352 N N . THR A 1 209 ? -14.729 -17.478 4.769 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 173 THR A N 1 ATOM 1353 C CA . THR A 1 209 ? -13.805 -18.283 5.565 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA 1 ATOM 1354 C C . THR A 1 209 ? -14.250 -18.221 7.032 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 173 THR A C 1 ATOM 1355 O O . THR A 1 209 ? -14.497 -19.250 7.658 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 173 THR A O 1 ATOM 1356 C CB . THR A 1 209 ? -12.376 -17.767 5.336 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB 1 ATOM 1357 O OG1 . THR A 1 209 ? -11.957 -18.169 4.020 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1 1 ATOM 1358 C CG2 . THR A 1 209 ? -11.381 -18.280 6.401 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2 1 ATOM 1359 N N . VAL A 1 210 ? -14.426 -16.997 7.526 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1360 C CA . VAL A 1 210 ? -14.810 -16.741 8.901 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1361 C C . VAL A 1 210 ? -16.132 -17.432 9.253 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1362 O O . VAL A 1 210 ? -16.183 -18.174 10.243 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1363 C CB . VAL A 1 210 ? -14.866 -15.231 9.194 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1364 C CG1 . VAL A 1 210 ? -15.406 -14.956 10.580 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1365 C CG2 . VAL A 1 210 ? -13.482 -14.608 9.063 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1366 N N . ALA A 1 211 ? -17.177 -17.239 8.441 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N 1 ATOM 1367 C CA . ALA A 1 211 ? -18.491 -17.887 8.700 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA 1 ATOM 1368 C C . ALA A 1 211 ? -18.561 -19.431 8.567 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C 1 ATOM 1369 O O . ALA A 1 211 ? -19.347 -20.086 9.266 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O 1 ATOM 1370 C CB . ALA A 1 211 ? -19.577 -17.254 7.842 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB 1 ATOM 1371 N N . GLU A 1 212 ? -17.794 -19.995 7.644 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A N 1 ATOM 1372 C CA . GLU A 1 212 ? -17.678 -21.451 7.528 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CA 1 ATOM 1373 C C . GLU A 1 212 ? -16.988 -22.115 8.751 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A C 1 ATOM 1374 O O . GLU A 1 212 ? -17.262 -23.282 9.066 1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A O 1 ATOM 1375 C CB . GLU A 1 212 ? -16.999 -21.826 6.209 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CB 1 ATOM 1376 C CG . GLU A 1 212 ? -17.960 -21.618 5.051 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CG 1 ATOM 1377 C CD . GLU A 1 212 ? -17.382 -21.961 3.693 1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CD 1 ATOM 1378 O OE1 . GLU A 1 212 ? -16.749 -23.012 3.519 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE1 1 ATOM 1379 O OE2 . GLU A 1 212 ? -17.600 -21.182 2.765 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE2 1 ATOM 1380 N N . ALA A 1 213 ? -16.123 -21.368 9.442 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N 1 ATOM 1381 C CA . ALA A 1 213 ? -15.522 -21.848 10.682 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA 1 ATOM 1382 C C . ALA A 1 213 ? -16.576 -21.885 11.765 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C 1 ATOM 1383 O O . ALA A 1 213 ? -16.758 -22.923 12.412 1.00 71.26 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O 1 ATOM 1384 C CB . ALA A 1 213 ? -14.357 -20.970 11.099 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB 1 ATOM 1385 N N . MET A 1 214 ? -17.295 -20.770 11.937 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 178 MET A N 1 ATOM 1386 C CA . MET A 1 214 ? -18.368 -20.679 12.950 1.00 67.39 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CA 1 ATOM 1387 C C . MET A 1 214 ? -19.518 -21.672 12.705 1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 178 MET A C 1 ATOM 1388 O O . MET A 1 214 ? -20.355 -21.890 13.580 1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 178 MET A O 1 ATOM 1389 C CB . MET A 1 214 ? -18.962 -19.284 12.996 1.00 69.24 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CB 1 ATOM 1390 C CG . MET A 1 214 ? -17.983 -18.144 13.211 1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CG 1 ATOM 1391 S SD . MET A 1 214 ? -18.875 -16.614 12.835 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ? 178 MET A SD 1 ATOM 1392 C CE . MET A 1 214 ? -19.251 -15.911 14.444 1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CE 1 ATOM 1393 N N . ALA A 1 215 ? -19.561 -22.255 11.511 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A N 1 ATOM 1394 C CA . ALA A 1 215 ? -20.432 -23.384 11.211 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CA 1 ATOM 1395 C C . ALA A 1 215 ? -19.859 -24.711 11.772 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A C 1 ATOM 1396 O O . ALA A 1 215 ? -20.287 -25.793 11.375 1.00 74.78 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A O 1 ATOM 1397 C CB . ALA A 1 215 ? -20.612 -23.483 9.705 1.00 66.23 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CB 1 ATOM 1398 N N . ARG A 1 216 ? -18.929 -24.603 12.721 0.50 68.41 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A N 1 ATOM 1399 C CA . ARG A 1 216 ? -18.105 -25.707 13.214 0.50 65.72 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CA 1 ATOM 1400 C C . ARG A 1 216 ? -18.896 -26.926 13.665 0.50 65.24 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A C 1 ATOM 1401 O O . ARG A 1 216 ? -19.565 -26.890 14.694 0.50 67.48 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A O 1 ATOM 1402 C CB . ARG A 1 216 ? -17.329 -25.171 14.400 0.50 66.47 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CB 1 ATOM 1403 C CG . ARG A 1 216 ? -18.078 -24.011 15.031 0.50 67.21 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CG 1 ATOM 1404 C CD . ARG A 1 216 ? -17.906 -23.985 16.522 0.50 70.60 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CD 1 ATOM 1405 N NE . ARG A 1 216 ? -16.596 -23.476 16.878 0.50 72.91 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NE 1 ATOM 1406 C CZ . ARG A 1 216 ? -15.871 -23.945 17.886 0.50 77.07 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CZ 1 ATOM 1407 N NH1 . ARG A 1 216 ? -16.335 -24.949 18.619 0.50 74.15 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH1 1 ATOM 1408 N NH2 . ARG A 1 216 ? -14.678 -23.421 18.147 0.50 78.96 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH2 1 ATOM 1409 N N . SER A-2 1 39 ? -15.176 20.291 -17.259 0.50 55.59 ? ? ? ? ? ? 3 SER A-2 N 1 ATOM 1410 C CA . SER A-2 1 39 ? -16.153 20.093 -18.362 0.50 53.19 ? ? ? ? ? ? 3 SER A-2 CA 1 ATOM 1411 C C . SER A-2 1 39 ? -16.959 18.816 -18.156 0.50 54.12 ? ? ? ? ? ? 3 SER A-2 C 1 ATOM 1412 O O . SER A-2 1 39 ? -16.839 17.869 -18.940 0.50 52.96 ? ? ? ? ? ? 3 SER A-2 O 1 ATOM 1413 C CB . SER A-2 1 39 ? -15.419 19.992 -19.679 0.50 51.66 ? ? ? ? ? ? 3 SER A-2 CB 1 ATOM 1414 O OG . SER A-2 1 39 ? -14.779 18.747 -19.765 0.50 51.90 ? ? ? ? ? ? 3 SER A-2 OG 1 ATOM 1415 N N . GLU A-2 1 40 ? -17.746 18.800 -17.079 0.50 52.49 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 N 1 ATOM 1416 C CA . GLU A-2 1 40 ? -18.681 17.731 -16.772 0.50 45.97 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 CA 1 ATOM 1417 C C . GLU A-2 1 40 ? -20.030 18.390 -16.596 0.50 46.75 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 C 1 ATOM 1418 O O . GLU A-2 1 40 ? -20.116 19.607 -16.529 0.50 45.62 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 O 1 ATOM 1419 C CB . GLU A-2 1 40 ? -18.286 17.024 -15.491 0.50 47.97 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 CB 1 ATOM 1420 C CG . GLU A-2 1 40 ? -17.817 17.966 -14.408 0.50 50.00 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 CG 1 ATOM 1421 C CD . GLU A-2 1 40 ? -17.171 17.235 -13.255 0.50 52.84 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 CD 1 ATOM 1422 O OE1 . GLU A-2 1 40 ? -17.851 16.391 -12.653 0.50 52.57 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1423 O OE2 . GLU A-2 1 40 ? -15.989 17.505 -12.940 0.50 55.05 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1424 N N . LEU A-2 1 41 ? -21.086 17.590 -16.506 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 N 1 ATOM 1425 C CA . LEU A-2 1 41 ? -22.482 18.096 -16.635 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CA 1 ATOM 1426 C C . LEU A-2 1 41 ? -23.017 18.841 -15.409 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 C 1 ATOM 1427 O O . LEU A-2 1 41 ? -22.760 18.488 -14.248 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 O 1 ATOM 1428 C CB . LEU A-2 1 41 ? -23.476 16.987 -16.990 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CB 1 ATOM 1429 C CG . LEU A-2 1 41 ? -23.296 16.085 -18.211 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CG 1 ATOM 1430 C CD1 . LEU A-2 1 41 ? -24.546 15.243 -18.394 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1431 C CD2 . LEU A-2 1 41 ? -22.966 16.830 -19.503 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1432 N N . THR A-2 1 42 ? -23.793 19.876 -15.690 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 N 1 ATOM 1433 C CA . THR A-2 1 42 ? -24.313 20.725 -14.642 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CA 1 ATOM 1434 C C . THR A-2 1 42 ? -25.487 20.029 -13.980 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 C 1 ATOM 1435 O O . THR A-2 1 42 ? -26.082 19.097 -14.557 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 O 1 ATOM 1436 C CB . THR A-2 1 42 ? -24.785 22.071 -15.228 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CB 1 ATOM 1437 O OG1 . THR A-2 1 42 ? -25.885 21.847 -16.121 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 OG1 1 ATOM 1438 C CG2 . THR A-2 1 42 ? -23.653 22.755 -15.988 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CG2 1 ATOM 1439 N N . PRO A-2 1 43 ? -25.850 20.473 -12.780 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 N 1 ATOM 1440 C CA . PRO A-2 1 43 ? -27.060 19.882 -12.185 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CA 1 ATOM 1441 C C . PRO A-2 1 43 ? -28.269 19.890 -13.122 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 C 1 ATOM 1442 O O . PRO A-2 1 43 ? -29.053 18.928 -13.118 1.00 60.96 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 O 1 ATOM 1443 C CB . PRO A-2 1 43 ? -27.293 20.745 -10.939 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CB 1 ATOM 1444 C CG . PRO A-2 1 43 ? -25.903 21.154 -10.549 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CG 1 ATOM 1445 C CD . PRO A-2 1 43 ? -25.139 21.355 -11.833 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CD 1 ATOM 1446 N N . GLU A-2 1 44 ? -28.405 20.943 -13.930 1.00 60.06 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 N 1 ATOM 1447 C CA . GLU A-2 1 44 ? -29.559 21.065 -14.839 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CA 1 ATOM 1448 C C . GLU A-2 1 44 ? -29.530 20.062 -15.974 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 C 1 ATOM 1449 O O . GLU A-2 1 44 ? -30.551 19.477 -16.314 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 O 1 ATOM 1450 C CB . GLU A-2 1 44 ? -29.626 22.460 -15.445 1.00 69.39 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CB 1 ATOM 1451 C CG . GLU A-2 1 44 ? -30.089 23.539 -14.487 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CG 1 ATOM 1452 C CD . GLU A-2 1 44 ? -30.635 24.762 -15.214 1.00 81.83 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CD 1 ATOM 1453 O OE1 . GLU A-2 1 44 ? -30.032 25.153 -16.230 1.00 78.83 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1454 O OE2 . GLU A-2 1 44 ? -31.651 25.345 -14.768 1.00 83.48 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1455 N N . GLU A-2 1 45 ? -28.358 19.893 -16.583 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 N 1 ATOM 1456 C CA . GLU A-2 1 45 ? -28.194 18.908 -17.640 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CA 1 ATOM 1457 C C . GLU A-2 1 45 ? -28.452 17.525 -17.071 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 C 1 ATOM 1458 O O . GLU A-2 1 45 ? -29.167 16.717 -17.691 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 O 1 ATOM 1459 C CB . GLU A-2 1 45 ? -26.793 18.969 -18.259 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CB 1 ATOM 1460 C CG . GLU A-2 1 45 ? -26.520 20.218 -19.087 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CG 1 ATOM 1461 C CD . GLU A-2 1 45 ? -25.041 20.538 -19.260 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CD 1 ATOM 1462 O OE1 . GLU A-2 1 45 ? -24.683 21.028 -20.350 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1463 O OE2 . GLU A-2 1 45 ? -24.250 20.314 -18.313 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1464 N N . ARG A-2 1 46 ? -27.914 17.279 -15.873 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 N 1 ATOM 1465 C CA . ARG A-2 1 46 ? -28.141 16.019 -15.153 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CA 1 ATOM 1466 C C . ARG A-2 1 46 ? -29.625 15.773 -14.973 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 C 1 ATOM 1467 O O . ARG A-2 1 46 ? -30.124 14.713 -15.350 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 O 1 ATOM 1468 C CB . ARG A-2 1 46 ? -27.382 15.981 -13.800 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CB 1 ATOM 1469 C CG . ARG A-2 1 46 ? -25.858 15.909 -13.949 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CG 1 ATOM 1470 C CD . ARG A-2 1 46 ? -25.145 15.245 -12.770 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CD 1 ATOM 1471 N NE . ARG A-2 1 46 ? -25.347 15.917 -11.486 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NE 1 ATOM 1472 C CZ . ARG A-2 1 46 ? -24.729 17.039 -11.110 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1473 N NH1 . ARG A-2 1 46 ? -23.860 17.645 -11.925 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1474 N NH2 . ARG A-2 1 46 ? -24.981 17.573 -9.909 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1475 N N . SER A-2 1 47 ? -30.349 16.772 -14.466 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 N 1 ATOM 1476 C CA . SER A-2 1 47 ? -31.813 16.648 -14.270 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 CA 1 ATOM 1477 C C . SER A-2 1 47 ? -32.553 16.328 -15.555 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 C 1 ATOM 1478 O O . SER A-2 1 47 ? -33.349 15.415 -15.616 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 O 1 ATOM 1479 C CB . SER A-2 1 47 ? -32.402 17.942 -13.706 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 CB 1 ATOM 1480 O OG . SER A-2 1 47 ? -31.839 18.243 -12.448 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 OG 1 ATOM 1481 N N . GLU A-2 1 48 ? -32.311 17.127 -16.580 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 N 1 ATOM 1482 C CA . GLU A-2 1 48 ? -32.896 16.871 -17.880 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CA 1 ATOM 1483 C C . GLU A-2 1 48 ? -32.595 15.436 -18.384 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 C 1 ATOM 1484 O O . GLU A-2 1 48 ? -33.424 14.833 -19.044 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 O 1 ATOM 1485 C CB . GLU A-2 1 48 ? -32.351 17.921 -18.868 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CB 1 ATOM 1486 C CG . GLU A-2 1 48 ? -32.577 17.627 -20.356 1.00 71.96 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CG 1 ATOM 1487 C CD . GLU A-2 1 48 ? -33.920 18.116 -20.870 1.00 80.06 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CD 1 ATOM 1488 O OE1 . GLU A-2 1 48 ? -34.253 19.282 -20.540 1.00 85.02 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1489 O OE2 . GLU A-2 1 48 ? -34.620 17.356 -21.609 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1490 N N . LEU A-2 1 49 ? -31.404 14.907 -18.076 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 N 1 ATOM 1491 C CA . LEU A-2 1 49 ? -30.953 13.604 -18.588 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CA 1 ATOM 1492 C C . LEU A-2 1 49 ? -31.281 12.426 -17.654 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 C 1 ATOM 1493 O O . LEU A-2 1 49 ? -31.068 11.258 -18.001 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 O 1 ATOM 1494 C CB . LEU A-2 1 49 ? -29.456 13.675 -18.872 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CB 1 ATOM 1495 C CG . LEU A-2 1 49 ? -28.945 14.040 -20.291 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CG 1 ATOM 1496 C CD1 . LEU A-2 1 49 ? -29.963 14.648 -21.235 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1497 C CD2 . LEU A-2 1 49 ? -27.666 14.891 -20.210 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1498 N N . LYS A-2 1 50 ? -31.799 12.717 -16.469 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 N 1 ATOM 1499 C CA . LYS A-2 1 50 ? -32.194 11.664 -15.522 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CA 1 ATOM 1500 C C . LYS A-2 1 50 ? -33.036 10.554 -16.197 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 C 1 ATOM 1501 O O . LYS A-2 1 50 ? -32.774 9.381 -15.990 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 O 1 ATOM 1502 C CB . LYS A-2 1 50 ? -32.971 12.311 -14.364 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CB 1 ATOM 1503 C CG . LYS A-2 1 50 ? -33.533 11.373 -13.299 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CG 1 ATOM 1504 C CD . LYS A-2 1 50 ? -34.963 11.749 -12.855 1.00 78.13 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CD 1 ATOM 1505 C CE . LYS A-2 1 50 ? -35.008 13.034 -12.023 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CE 1 ATOM 1506 N NZ . LYS A-2 1 50 ? -34.960 14.320 -12.793 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1507 N N . ASN A-2 1 51 ? -34.019 10.911 -17.025 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 N 1 ATOM 1508 C CA . ASN A-2 1 51 ? -34.889 9.896 -17.634 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CA 1 ATOM 1509 C C . ASN A-2 1 51 ? -34.229 9.080 -18.716 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 C 1 ATOM 1510 O O . ASN A-2 1 51 ? -34.570 7.917 -18.923 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 O 1 ATOM 1511 C CB . ASN A-2 1 51 ? -36.149 10.534 -18.212 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CB 1 ATOM 1512 C CG . ASN A-2 1 51 ? -36.985 11.172 -17.141 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CG 1 ATOM 1513 O OD1 . ASN A-2 1 51 ? -37.039 10.683 -16.014 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1514 N ND2 . ASN A-2 1 51 ? -37.610 12.279 -17.464 1.00 61.83 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1515 N N . SER A-2 1 52 ? -33.302 9.703 -19.429 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 N 1 ATOM 1516 C CA . SER A-2 1 52 ? -32.567 8.995 -20.481 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CA 1 ATOM 1517 C C . SER A-2 1 52 ? -31.628 7.951 -19.845 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 C 1 ATOM 1518 O O . SER A-2 1 52 ? -31.431 6.855 -20.351 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 O 1 ATOM 1519 C CB . SER A-2 1 52 ? -31.774 9.994 -21.350 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CB 1 ATOM 1520 O OG . SER A-2 1 52 ? -32.548 11.141 -21.699 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 OG 1 ATOM 1521 N N . ILE A-2 1 53 ? -31.088 8.285 -18.697 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 N 1 ATOM 1522 C CA . ILE A-2 1 53 ? -30.151 7.388 -17.997 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CA 1 ATOM 1523 C C . ILE A-2 1 53 ? -30.933 6.160 -17.501 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 C 1 ATOM 1524 O O . ILE A-2 1 53 ? -30.507 5.000 -17.694 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 O 1 ATOM 1525 C CB . ILE A-2 1 53 ? -29.422 8.152 -16.874 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CB 1 ATOM 1526 C CG1 . ILE A-2 1 53 ? -28.527 9.235 -17.493 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1527 C CG2 . ILE A-2 1 53 ? -28.632 7.212 -15.978 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1528 C CD1 . ILE A-2 1 53 ? -28.042 10.292 -16.503 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1529 N N . ALA A-2 1 54 ? -32.124 6.412 -16.964 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 N 1 ATOM 1530 C CA . ALA A-2 1 54 ? -32.989 5.318 -16.480 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 CA 1 ATOM 1531 C C . ALA A-2 1 54 ? -33.382 4.373 -17.590 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 C 1 ATOM 1532 O O . ALA A-2 1 54 ? -33.393 3.181 -17.382 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 O 1 ATOM 1533 C CB . ALA A-2 1 54 ? -34.240 5.880 -15.829 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 CB 1 ATOM 1534 N N . GLU A-2 1 55 ? -33.631 4.909 -18.782 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 N 1 ATOM 1535 C CA . GLU A-2 1 55 ? -34.173 4.137 -19.902 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CA 1 ATOM 1536 C C . GLU A-2 1 55 ? -33.102 3.392 -20.689 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 C 1 ATOM 1537 O O . GLU A-2 1 55 ? -33.322 2.272 -21.111 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 O 1 ATOM 1538 C CB . GLU A-2 1 55 ? -34.984 5.072 -20.843 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CB 1 ATOM 1539 C CG . GLU A-2 1 55 ? -35.619 4.319 -22.022 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CG 1 ATOM 1540 C CD . GLU A-2 1 55 ? -36.709 5.070 -22.804 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CD 1 ATOM 1541 O OE1 . GLU A-2 1 55 ? -37.378 4.395 -23.598 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1542 O OE2 . GLU A-2 1 55 ? -36.913 6.297 -22.681 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1543 N N . PHE A-2 1 56 ? -31.941 4.021 -20.909 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 N 1 ATOM 1544 C CA . PHE A-2 1 56 ? -30.888 3.442 -21.777 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CA 1 ATOM 1545 C C . PHE A-2 1 56 ? -29.550 3.105 -21.099 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 C 1 ATOM 1546 O O . PHE A-2 1 56 ? -28.705 2.408 -21.696 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 O 1 ATOM 1547 C CB . PHE A-2 1 56 ? -30.622 4.422 -22.921 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CB 1 ATOM 1548 C CG . PHE A-2 1 56 ? -31.848 4.742 -23.765 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CG 1 ATOM 1549 C CD1 . PHE A-2 1 56 ? -32.351 3.811 -24.677 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1550 C CD2 . PHE A-2 1 56 ? -32.468 5.973 -23.665 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1551 C CE1 . PHE A-2 1 56 ? -33.473 4.086 -25.430 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1552 C CE2 . PHE A-2 1 56 ? -33.586 6.263 -24.405 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1553 C CZ . PHE A-2 1 56 ? -34.081 5.320 -25.299 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1554 N N . HIS A-2 1 57 ? -29.320 3.623 -19.888 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 N 1 ATOM 1555 C CA . HIS A-2 1 57 ? -27.974 3.561 -19.276 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CA 1 ATOM 1556 C C . HIS A-2 1 57 ? -27.958 2.885 -17.892 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 C 1 ATOM 1557 O O . HIS A-2 1 57 ? -26.991 3.046 -17.099 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 O 1 ATOM 1558 C CB . HIS A-2 1 57 ? -27.342 4.948 -19.193 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CB 1 ATOM 1559 C CG . HIS A-2 1 57 ? -27.149 5.604 -20.525 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CG 1 ATOM 1560 N ND1 . HIS A-2 1 57 ? -26.256 5.132 -21.450 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1561 C CD2 . HIS A-2 1 57 ? -27.730 6.694 -21.082 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1562 C CE1 . HIS A-2 1 57 ? -26.316 5.877 -22.540 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1563 N NE2 . HIS A-2 1 57 ? -27.218 6.821 -22.352 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1564 N N . THR A-2 1 58 ? -29.002 2.099 -17.657 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 N 1 ATOM 1565 C CA . THR A-2 1 58 ? -29.179 1.439 -16.399 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CA 1 ATOM 1566 C C . THR A-2 1 58 ? -29.175 -0.034 -16.690 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 C 1 ATOM 1567 O O . THR A-2 1 58 ? -29.849 -0.523 -17.615 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 O 1 ATOM 1568 C CB . THR A-2 1 58 ? -30.462 1.897 -15.680 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CB 1 ATOM 1569 O OG1 . THR A-2 1 58 ? -30.352 3.311 -15.388 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 OG1 1 ATOM 1570 C CG2 . THR A-2 1 58 ? -30.587 1.146 -14.362 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CG2 1 ATOM 1571 N N . TYR A-2 1 59 ? -28.345 -0.743 -15.962 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 N 1 ATOM 1572 C CA . TYR A-2 1 59 ? -28.177 -2.119 -16.281 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CA 1 ATOM 1573 C C . TYR A-2 1 59 ? -28.392 -2.947 -15.038 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 C 1 ATOM 1574 O O . TYR A-2 1 59 ? -28.110 -2.507 -13.918 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 O 1 ATOM 1575 C CB . TYR A-2 1 59 ? -26.777 -2.371 -16.801 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CB 1 ATOM 1576 C CG . TYR A-2 1 59 ? -26.339 -1.527 -17.983 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CG 1 ATOM 1577 C CD1 . TYR A-2 1 59 ? -26.453 -2.014 -19.267 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1578 C CD2 . TYR A-2 1 59 ? -25.768 -0.265 -17.803 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1579 C CE1 . TYR A-2 1 59 ? -26.052 -1.268 -20.346 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1580 C CE2 . TYR A-2 1 59 ? -25.349 0.486 -18.875 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1581 C CZ . TYR A-2 1 59 ? -25.478 -0.011 -20.152 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1582 O OH . TYR A-2 1 59 ? -25.069 0.721 -21.270 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 OH 1 ATOM 1583 N N . GLN A-2 1 60 ? -28.850 -4.164 -15.303 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 N 1 ATOM 1584 C CA . GLN A-2 1 60 ? -28.978 -5.238 -14.360 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CA 1 ATOM 1585 C C . GLN A-2 1 60 ? -27.704 -5.992 -14.406 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 C 1 ATOM 1586 O O . GLN A-2 1 60 ? -27.492 -6.767 -15.324 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 O 1 ATOM 1587 C CB . GLN A-2 1 60 ? -30.037 -6.218 -14.884 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CB 1 ATOM 1588 C CG . GLN A-2 1 60 ? -31.371 -5.579 -15.168 1.00 63.63 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CG 1 ATOM 1589 C CD . GLN A-2 1 60 ? -32.065 -5.282 -13.881 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CD 1 ATOM 1590 O OE1 . GLN A-2 1 60 ? -31.622 -4.444 -13.114 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1591 N NE2 . GLN A-2 1 60 ? -33.150 -5.992 -13.617 1.00 73.26 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1592 N N . LEU A-2 1 61 ? -26.807 -5.780 -13.471 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 N 1 ATOM 1593 C CA . LEU A-2 1 61 ? -25.483 -6.410 -13.667 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CA 1 ATOM 1594 C C . LEU A-2 1 61 ? -25.453 -7.928 -13.364 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 C 1 ATOM 1595 O O . LEU A-2 1 61 ? -26.087 -8.392 -12.422 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 O 1 ATOM 1596 C CB . LEU A-2 1 61 ? -24.428 -5.695 -12.824 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CB 1 ATOM 1597 C CG . LEU A-2 1 61 ? -24.135 -4.260 -13.210 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CG 1 ATOM 1598 C CD1 . LEU A-2 1 61 ? -23.378 -3.632 -12.067 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1599 C CD2 . LEU A-2 1 61 ? -23.352 -4.234 -14.516 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1600 N N . ASP A-2 1 62 ? -24.659 -8.664 -14.129 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 N 1 ATOM 1601 C CA . ASP A-2 1 62 ? -24.199 -10.013 -13.755 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CA 1 ATOM 1602 C C . ASP A-2 1 62 ? -23.063 -9.870 -12.708 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 C 1 ATOM 1603 O O . ASP A-2 1 62 ? -22.206 -9.004 -12.858 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 O 1 ATOM 1604 C CB . ASP A-2 1 62 ? -23.623 -10.730 -14.995 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CB 1 ATOM 1605 C CG . ASP A-2 1 62 ? -24.605 -11.704 -15.640 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CG 1 ATOM 1606 O OD1 . ASP A-2 1 62 ? -25.704 -11.297 -16.081 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1607 O OD2 . ASP A-2 1 62 ? -24.252 -12.891 -15.723 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1608 N N . PRO A-2 1 63 ? -23.051 -10.705 -11.646 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 N 1 ATOM 1609 C CA . PRO A-2 1 63 ? -21.916 -10.648 -10.740 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CA 1 ATOM 1610 C C . PRO A-2 1 63 ? -20.611 -10.881 -11.465 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 C 1 ATOM 1611 O O . PRO A-2 1 63 ? -20.545 -11.702 -12.350 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 O 1 ATOM 1612 C CB . PRO A-2 1 63 ? -22.210 -11.782 -9.756 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CB 1 ATOM 1613 C CG . PRO A-2 1 63 ? -23.697 -11.802 -9.672 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CG 1 ATOM 1614 C CD . PRO A-2 1 63 ? -24.172 -11.476 -11.072 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CD 1 ATOM 1615 N N . GLY A-2 1 64 ? -19.581 -10.119 -11.128 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 N 1 ATOM 1616 C CA . GLY A-2 1 64 ? -18.352 -10.178 -11.866 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 CA 1 ATOM 1617 C C . GLY A-2 1 64 ? -18.309 -9.202 -13.030 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 C 1 ATOM 1618 O O . GLY A-2 1 64 ? -17.288 -9.106 -13.715 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 O 1 ATOM 1619 N N . SER A-2 1 65 ? -19.385 -8.453 -13.249 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 N 1 ATOM 1620 C CA . SER A-2 1 65 ? -19.395 -7.368 -14.249 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 CA 1 ATOM 1621 C C . SER A-2 1 65 ? -19.433 -5.962 -13.613 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 C 1 ATOM 1622 O O . SER A-2 1 65 ? -19.766 -5.802 -12.454 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 O 1 ATOM 1623 C CB . SER A-2 1 65 ? -20.570 -7.578 -15.249 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 CB 1 ATOM 1624 O OG . SER A-2 1 65 ? -21.841 -7.398 -14.634 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 OG 1 ATOM 1625 N N . CYS A-2 1 66 ? -19.044 -4.951 -14.398 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 N 1 ATOM 1626 C CA . CYS A-2 1 66 ? -19.144 -3.571 -14.016 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CA 1 ATOM 1627 C C . CYS A-2 1 66 ? -19.650 -2.619 -15.120 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 C 1 ATOM 1628 O O . CYS A-2 1 66 ? -19.721 -2.953 -16.308 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 O 1 ATOM 1629 C CB . CYS A-2 1 66 ? -17.787 -3.077 -13.499 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CB 1 ATOM 1630 S SG . CYS A-2 1 66 ? -16.507 -3.076 -14.733 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 SG 1 ATOM 1631 N N . SER A-2 1 67 ? -19.966 -1.401 -14.697 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 N 1 ATOM 1632 C CA . SER A-2 1 67 ? -20.579 -0.439 -15.549 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 CA 1 ATOM 1633 C C . SER A-2 1 67 ? -20.001 0.892 -15.351 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 C 1 ATOM 1634 O O . SER A-2 1 67 ? -19.521 1.232 -14.298 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 O 1 ATOM 1635 C CB . SER A-2 1 67 ? -22.056 -0.315 -15.253 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 CB 1 ATOM 1636 O OG . SER A-2 1 67 ? -22.648 0.465 -16.283 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 OG 1 ATOM 1637 N N . SER A-2 1 68 ? -20.116 1.707 -16.366 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 N 1 ATOM 1638 C CA . SER A-2 1 68 ? -19.555 3.027 -16.296 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 CA 1 ATOM 1639 C C . SER A-2 1 68 ? -20.473 3.934 -17.095 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 C 1 ATOM 1640 O O . SER A-2 1 68 ? -21.128 3.476 -18.038 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 O 1 ATOM 1641 C CB . SER A-2 1 68 ? -18.141 2.948 -16.875 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 CB 1 ATOM 1642 O OG . SER A-2 1 68 ? -17.240 3.684 -16.107 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 OG 1 ATOM 1643 N N . LEU A-2 1 69 ? -20.555 5.203 -16.711 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 N 1 ATOM 1644 C CA . LEU A-2 1 69 ? -21.265 6.219 -17.506 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CA 1 ATOM 1645 C C . LEU A-2 1 69 ? -20.439 7.487 -17.731 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 C 1 ATOM 1646 O O . LEU A-2 1 69 ? -20.008 8.104 -16.793 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 O 1 ATOM 1647 C CB . LEU A-2 1 69 ? -22.539 6.615 -16.771 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CB 1 ATOM 1648 C CG . LEU A-2 1 69 ? -23.720 7.230 -17.512 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CG 1 ATOM 1649 C CD1 . LEU A-2 1 69 ? -24.500 8.238 -16.649 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1650 C CD2 . LEU A-2 1 69 ? -23.421 7.833 -18.853 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1651 N N . HIS A-2 1 70 ? -20.261 7.887 -18.988 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 N 1 ATOM 1652 C CA . HIS A-2 1 70 ? -19.501 9.103 -19.356 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CA 1 ATOM 1653 C C . HIS A-2 1 70 ? -20.401 10.087 -20.118 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 C 1 ATOM 1654 O O . HIS A-2 1 70 ? -21.333 9.678 -20.861 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 O 1 ATOM 1655 C CB . HIS A-2 1 70 ? -18.390 8.689 -20.294 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CB 1 ATOM 1656 C CG . HIS A-2 1 70 ? -17.395 7.756 -19.688 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CG 1 ATOM 1657 N ND1 . HIS A-2 1 70 ? -16.205 8.199 -19.146 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1658 C CD2 . HIS A-2 1 70 ? -17.405 6.409 -19.516 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1659 C CE1 . HIS A-2 1 70 ? -15.510 7.161 -18.699 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1660 N NE2 . HIS A-2 1 70 ? -16.215 6.070 -18.904 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1661 N N . ALA A-2 1 71 ? -20.106 11.368 -19.959 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 N 1 ATOM 1662 C CA . ALA A-2 1 71 ? -20.830 12.444 -20.626 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CA 1 ATOM 1663 C C . ALA A-2 1 71 ? -19.865 13.378 -21.334 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 C 1 ATOM 1664 O O . ALA A-2 1 71 ? -18.734 13.535 -20.890 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 O 1 ATOM 1665 C CB . ALA A-2 1 71 ? -21.643 13.234 -19.616 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CB 1 ATOM 1666 N N . GLN A-2 1 72 ? -20.340 14.063 -22.383 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 N 1 ATOM 1667 C CA . GLN A-2 1 72 ? -19.525 14.973 -23.200 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CA 1 ATOM 1668 C C . GLN A-2 1 72 ? -20.439 16.073 -23.720 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 C 1 ATOM 1669 O O . GLN A-2 1 72 ? -21.417 15.782 -24.431 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 O 1 ATOM 1670 C CB . GLN A-2 1 72 ? -18.880 14.205 -24.370 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CB 1 ATOM 1671 C CG . GLN A-2 1 72 ? -17.952 15.027 -25.270 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CG 1 ATOM 1672 C CD . GLN A-2 1 72 ? -16.719 15.552 -24.522 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CD 1 ATOM 1673 O OE1 . GLN A-2 1 72 ? -15.947 14.805 -23.915 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1674 N NE2 . GLN A-2 1 72 ? -16.561 16.829 -24.541 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1675 N N . ARG A-2 1 73 ? -20.179 17.315 -23.310 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 N 1 ATOM 1676 C CA . ARG A-2 1 73 ? -20.846 18.459 -23.907 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CA 1 ATOM 1677 C C . ARG A-2 1 73 ? -20.207 18.759 -25.265 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 C 1 ATOM 1678 O O . ARG A-2 1 73 ? -18.979 18.711 -25.430 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 O 1 ATOM 1679 C CB . ARG A-2 1 73 ? -20.769 19.680 -23.013 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CB 1 ATOM 1680 C CG . ARG A-2 1 73 ? -21.795 20.738 -23.381 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CG 1 ATOM 1681 C CD . ARG A-2 1 73 ? -21.747 21.909 -22.423 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CD 1 ATOM 1682 N NE . ARG A-2 1 73 ? -22.079 21.510 -21.071 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NE 1 ATOM 1683 C CZ . ARG A-2 1 73 ? -21.204 21.268 -20.091 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1684 N NH1 . ARG A-2 1 73 ? -19.901 21.390 -20.296 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1685 N NH2 . ARG A-2 1 73 ? -21.646 20.895 -18.883 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1686 N N . ILE A-2 1 74 ? -21.048 19.010 -26.254 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 N 1 ATOM 1687 C CA . ILE A-2 1 74 ? -20.597 19.310 -27.595 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CA 1 ATOM 1688 C C . ILE A-2 1 74 ? -21.341 20.562 -28.004 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 C 1 ATOM 1689 O O . ILE A-2 1 74 ? -22.566 20.568 -27.987 1.00 58.90 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 O 1 ATOM 1690 C CB . ILE A-2 1 74 ? -20.917 18.135 -28.535 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CB 1 ATOM 1691 C CG1 . ILE A-2 1 74 ? -20.187 16.881 -28.068 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1692 C CG2 . ILE A-2 1 74 ? -20.501 18.453 -29.964 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1693 C CD1 . ILE A-2 1 74 ? -20.108 15.776 -29.097 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1694 N N . HIS A-2 1 75 ? -20.616 21.629 -28.342 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 N 1 ATOM 1695 C CA . HIS A-2 1 75 ? -21.238 22.930 -28.706 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CA 1 ATOM 1696 C C . HIS A-2 1 75 ? -21.515 22.927 -30.175 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 C 1 ATOM 1697 O O . HIS A-2 1 75 ? -20.809 23.553 -30.969 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 O 1 ATOM 1698 C CB . HIS A-2 1 75 ? -20.343 24.097 -28.314 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CB 1 ATOM 1699 C CG . HIS A-2 1 75 ? -20.303 24.309 -26.848 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CG 1 ATOM 1700 N ND1 . HIS A-2 1 75 ? -21.336 24.921 -26.167 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1701 C CD2 . HIS A-2 1 75 ? -19.412 23.906 -25.912 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1702 C CE1 . HIS A-2 1 75 ? -21.068 24.921 -24.876 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1703 N NE2 . HIS A-2 1 75 ? -19.907 24.308 -24.694 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1704 N N . ALA A-2 1 76 ? -22.523 22.149 -30.534 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 N 1 ATOM 1705 C CA . ALA A-2 1 76 ? -22.837 21.887 -31.906 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CA 1 ATOM 1706 C C . ALA A-2 1 76 ? -24.277 21.401 -31.921 1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 C 1 ATOM 1707 O O . ALA A-2 1 76 ? -24.873 21.184 -30.855 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 O 1 ATOM 1708 C CB . ALA A-2 1 76 ? -21.905 20.845 -32.495 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CB 1 ATOM 1709 N N . PRO A-2 1 77 ? -24.863 21.280 -33.119 1.00 70.05 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 N 1 ATOM 1710 C CA . PRO A-2 1 77 ? -26.227 20.781 -33.139 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CA 1 ATOM 1711 C C . PRO A-2 1 77 ? -26.312 19.258 -33.009 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 C 1 ATOM 1712 O O . PRO A-2 1 77 ? -25.494 18.520 -33.608 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 O 1 ATOM 1713 C CB . PRO A-2 1 77 ? -26.758 21.251 -34.504 1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CB 1 ATOM 1714 C CG . PRO A-2 1 77 ? -25.864 22.389 -34.887 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CG 1 ATOM 1715 C CD . PRO A-2 1 77 ? -24.521 21.972 -34.374 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CD 1 ATOM 1716 N N . PRO A-2 1 78 ? -27.324 18.787 -32.259 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 N 1 ATOM 1717 C CA . PRO A-2 1 78 ? -27.616 17.373 -32.009 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CA 1 ATOM 1718 C C . PRO A-2 1 78 ? -27.544 16.498 -33.254 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 C 1 ATOM 1719 O O . PRO A-2 1 78 ? -26.860 15.486 -33.279 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 O 1 ATOM 1720 C CB . PRO A-2 1 78 ? -29.057 17.422 -31.497 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CB 1 ATOM 1721 C CG . PRO A-2 1 78 ? -29.173 18.745 -30.825 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CG 1 ATOM 1722 C CD . PRO A-2 1 78 ? -28.251 19.677 -31.527 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CD 1 ATOM 1723 N N . GLU A-2 1 79 ? -28.234 16.908 -34.301 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 N 1 ATOM 1724 C CA . GLU A-2 1 79 ? -28.396 16.054 -35.488 1.00 66.07 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CA 1 ATOM 1725 C C . GLU A-2 1 79 ? -27.068 15.889 -36.211 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 C 1 ATOM 1726 O O . GLU A-2 1 79 ? -26.813 14.867 -36.883 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 O 1 ATOM 1727 C CB . GLU A-2 1 79 ? -29.469 16.613 -36.428 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CB 1 ATOM 1728 C CG . GLU A-2 1 79 ? -29.477 18.139 -36.522 1.00 77.11 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CG 1 ATOM 1729 C CD . GLU A-2 1 79 ? -30.158 18.810 -35.333 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CD 1 ATOM 1730 O OE1 . GLU A-2 1 79 ? -29.439 19.403 -34.506 1.00 90.30 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1731 O OE2 . GLU A-2 1 79 ? -31.398 18.723 -35.199 1.00 79.64 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1732 N N . LEU A-2 1 80 ? -26.217 16.901 -36.086 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 N 1 ATOM 1733 C CA . LEU A-2 1 80 ? -24.864 16.813 -36.646 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CA 1 ATOM 1734 C C . LEU A-2 1 80 ? -24.065 15.740 -35.876 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 C 1 ATOM 1735 O O . LEU A-2 1 80 ? -23.415 14.843 -36.450 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 O 1 ATOM 1736 C CB . LEU A-2 1 80 ? -24.195 18.173 -36.540 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CB 1 ATOM 1737 C CG . LEU A-2 1 80 ? -22.736 18.212 -36.964 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CG 1 ATOM 1738 C CD1 . LEU A-2 1 80 ? -22.570 17.793 -38.415 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1739 C CD2 . LEU A-2 1 80 ? -22.247 19.614 -36.727 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1740 N N . VAL A-2 1 81 ? -24.129 15.852 -34.559 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 N 1 ATOM 1741 C CA . VAL A-2 1 81 ? -23.510 14.885 -33.690 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CA 1 ATOM 1742 C C . VAL A-2 1 81 ? -24.079 13.522 -34.057 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 C 1 ATOM 1743 O O . VAL A-2 1 81 ? -23.329 12.554 -34.383 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 O 1 ATOM 1744 C CB . VAL A-2 1 81 ? -23.811 15.242 -32.228 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CB 1 ATOM 1745 C CG1 . VAL A-2 1 81 ? -23.400 14.101 -31.301 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1746 C CG2 . VAL A-2 1 81 ? -23.147 16.574 -31.856 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1747 N N . TRP A-2 1 82 ? -25.417 13.447 -34.049 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 N 1 ATOM 1748 C CA . TRP A-2 1 82 ? -26.102 12.180 -34.298 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CA 1 ATOM 1749 C C . TRP A-2 1 82 ? -25.683 11.508 -35.607 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 C 1 ATOM 1750 O O . TRP A-2 1 82 ? -25.555 10.260 -35.689 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 O 1 ATOM 1751 C CB . TRP A-2 1 82 ? -27.614 12.351 -34.242 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CB 1 ATOM 1752 C CG . TRP A-2 1 82 ? -28.311 11.071 -34.623 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CG 1 ATOM 1753 C CD1 . TRP A-2 1 82 ? -29.133 10.864 -35.690 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CD1 1 ATOM 1754 C CD2 . TRP A-2 1 82 ? -28.195 9.822 -33.957 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CD2 1 ATOM 1755 N NE1 . TRP A-2 1 82 ? -29.539 9.545 -35.732 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 NE1 1 ATOM 1756 C CE2 . TRP A-2 1 82 ? -28.976 8.889 -34.669 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CE2 1 ATOM 1757 C CE3 . TRP A-2 1 82 ? -27.502 9.390 -32.811 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CE3 1 ATOM 1758 C CZ2 . TRP A-2 1 82 ? -29.086 7.560 -34.270 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 1759 C CZ3 . TRP A-2 1 82 ? -27.605 8.055 -32.414 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 1760 C CH2 . TRP A-2 1 82 ? -28.387 7.160 -33.140 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CH2 1 ATOM 1761 N N . SER A-2 1 83 ? -25.456 12.325 -36.629 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 N 1 ATOM 1762 C CA . SER A-2 1 83 ? -25.092 11.816 -37.973 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CA 1 ATOM 1763 C C . SER A-2 1 83 ? -23.782 11.059 -37.953 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 C 1 ATOM 1764 O O . SER A-2 1 83 ? -23.623 10.080 -38.687 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 O 1 ATOM 1765 C CB . SER A-2 1 83 ? -24.965 12.963 -38.993 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CB 1 ATOM 1766 O OG . SER A-2 1 83 ? -24.052 13.985 -38.539 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 OG 1 ATOM 1767 N N . ILE A-2 1 84 ? -22.843 11.514 -37.107 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 N 1 ATOM 1768 C CA . ILE A-2 1 84 ? -21.557 10.826 -36.949 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CA 1 ATOM 1769 C C . ILE A-2 1 84 ? -21.703 9.582 -36.081 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 C 1 ATOM 1770 O O . ILE A-2 1 84 ? -21.144 8.504 -36.380 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 O 1 ATOM 1771 C CB . ILE A-2 1 84 ? -20.506 11.759 -36.299 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CB 1 ATOM 1772 C CG1 . ILE A-2 1 84 ? -20.372 13.059 -37.090 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1773 C CG2 . ILE A-2 1 84 ? -19.148 11.054 -36.186 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1774 C CD1 . ILE A-2 1 84 ? -19.632 14.139 -36.343 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1775 N N . VAL A-2 1 85 ? -22.449 9.722 -34.991 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 N 1 ATOM 1776 C CA . VAL A-2 1 85 ? -22.625 8.601 -34.023 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CA 1 ATOM 1777 C C . VAL A-2 1 85 ? -23.292 7.390 -34.647 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 C 1 ATOM 1778 O O . VAL A-2 1 85 ? -22.965 6.251 -34.308 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 O 1 ATOM 1779 C CB . VAL A-2 1 85 ? -23.439 9.065 -32.803 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CB 1 ATOM 1780 C CG1 . VAL A-2 1 85 ? -23.705 7.930 -31.822 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1781 C CG2 . VAL A-2 1 85 ? -22.715 10.196 -32.093 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1782 N N . ARG A-2 1 86 ? -24.226 7.611 -35.575 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 N 1 ATOM 1783 C CA . ARG A-2 1 86 ? -25.014 6.490 -36.116 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CA 1 ATOM 1784 C C . ARG A-2 1 86 ? -24.247 5.631 -37.096 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 C 1 ATOM 1785 O O . ARG A-2 1 86 ? -24.558 4.440 -37.292 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 O 1 ATOM 1786 C CB . ARG A-2 1 86 ? -26.290 7.014 -36.760 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CB 1 ATOM 1787 C CG . ARG A-2 1 86 ? -26.086 7.904 -37.984 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CG 1 ATOM 1788 C CD . ARG A-2 1 86 ? -27.408 8.527 -38.478 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CD 1 ATOM 1789 N NE . ARG A-2 1 86 ? -28.390 7.489 -38.804 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NE 1 ATOM 1790 C CZ . ARG A-2 1 86 ? -28.318 6.652 -39.849 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1791 N NH1 . ARG A-2 1 86 ? -29.253 5.730 -40.014 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1792 N NH2 . ARG A-2 1 86 ? -27.328 6.733 -40.739 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1793 N N . ARG A-2 1 87 ? -23.232 6.234 -37.703 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 N 1 ATOM 1794 C CA . ARG A-2 1 87 ? -22.476 5.650 -38.822 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CA 1 ATOM 1795 C C . ARG A-2 1 87 ? -21.580 4.506 -38.386 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 C 1 ATOM 1796 O O . ARG A-2 1 87 ? -20.343 4.619 -38.371 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 O 1 ATOM 1797 C CB . ARG A-2 1 87 ? -21.631 6.723 -39.532 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CB 1 ATOM 1798 C CG . ARG A-2 1 87 ? -22.403 7.723 -40.392 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CG 1 ATOM 1799 C CD . ARG A-2 1 87 ? -21.493 8.413 -41.423 1.00 73.96 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CD 1 ATOM 1800 N NE . ARG A-2 1 87 ? -21.738 8.050 -42.837 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NE 1 ATOM 1801 C CZ . ARG A-2 1 87 ? -21.756 6.813 -43.358 1.00 81.48 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1802 N NH1 . ARG A-2 1 87 ? -21.594 5.718 -42.617 1.00 88.15 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1803 N NH2 . ARG A-2 1 87 ? -21.958 6.662 -44.657 1.00 76.20 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1804 N N . PHE A-2 1 88 ? -22.235 3.381 -38.121 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 N 1 ATOM 1805 C CA . PHE A-2 1 88 ? -21.637 2.219 -37.530 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CA 1 ATOM 1806 C C . PHE A-2 1 88 ? -20.559 1.616 -38.418 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 C 1 ATOM 1807 O O . PHE A-2 1 88 ? -19.732 0.828 -37.940 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 O 1 ATOM 1808 C CB . PHE A-2 1 88 ? -22.735 1.191 -37.270 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CB 1 ATOM 1809 C CG . PHE A-2 1 88 ? -22.252 -0.102 -36.712 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CG 1 ATOM 1810 C CD1 . PHE A-2 1 88 ? -22.093 -0.260 -35.325 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1811 C CD2 . PHE A-2 1 88 ? -21.969 -1.186 -37.551 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1812 C CE1 . PHE A-2 1 88 ? -21.666 -1.463 -34.790 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1813 C CE2 . PHE A-2 1 88 ? -21.519 -2.392 -37.019 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1814 C CZ . PHE A-2 1 88 ? -21.386 -2.536 -35.626 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1815 N N . ASP A-2 1 89 ? -20.565 1.937 -39.707 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 N 1 ATOM 1816 C CA . ASP A-2 1 89 ? -19.491 1.443 -40.573 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CA 1 ATOM 1817 C C . ASP A-2 1 89 ? -18.282 2.385 -40.595 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 C 1 ATOM 1818 O O . ASP A-2 1 89 ? -17.245 1.982 -41.013 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 O 1 ATOM 1819 C CB . ASP A-2 1 89 ? -19.987 1.115 -42.005 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CB 1 ATOM 1820 C CG . ASP A-2 1 89 ? -20.566 2.327 -42.717 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CG 1 ATOM 1821 O OD1 . ASP A-2 1 89 ? -20.242 2.534 -43.916 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1822 O OD2 . ASP A-2 1 89 ? -21.329 3.071 -42.066 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1823 N N . LYS A-2 1 90 ? -18.394 3.604 -40.111 0.50 40.51 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 N 1 ATOM 1824 C CA . LYS A-2 1 90 ? -17.259 4.502 -40.165 0.50 38.30 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CA 1 ATOM 1825 C C . LYS A-2 1 90 ? -16.912 5.025 -38.765 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 C 1 ATOM 1826 O O . LYS A-2 1 90 ? -16.971 6.206 -38.497 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 O 1 ATOM 1827 C CB . LYS A-2 1 90 ? -17.608 5.626 -41.134 0.50 35.84 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CB 1 ATOM 1828 C CG . LYS A-2 1 90 ? -17.653 5.167 -42.594 0.50 36.40 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CG 1 ATOM 1829 C CD . LYS A-2 1 90 ? -16.255 4.801 -43.076 0.50 36.56 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CD 1 ATOM 1830 C CE . LYS A-2 1 90 ? -16.188 4.362 -44.528 0.50 34.56 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CE 1 ATOM 1831 N NZ . LYS A-2 1 90 ? -14.773 4.107 -44.926 0.50 33.11 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1832 N N . PRO A-2 1 91 ? -16.613 4.135 -37.815 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 N 1 ATOM 1833 C CA . PRO A-2 1 91 ? -16.386 4.663 -36.489 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CA 1 ATOM 1834 C C . PRO A-2 1 91 ? -15.099 5.484 -36.372 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 C 1 ATOM 1835 O O . PRO A-2 1 91 ? -15.010 6.340 -35.480 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 O 1 ATOM 1836 C CB . PRO A-2 1 91 ? -16.283 3.421 -35.652 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CB 1 ATOM 1837 C CG . PRO A-2 1 91 ? -15.814 2.372 -36.581 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CG 1 ATOM 1838 C CD . PRO A-2 1 91 ? -16.630 2.663 -37.804 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CD 1 ATOM 1839 N N . GLN A-2 1 92 ? -14.142 5.227 -37.282 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 N 1 ATOM 1840 C CA . GLN A-2 1 92 ? -12.900 6.027 -37.446 1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CA 1 ATOM 1841 C C . GLN A-2 1 92 ? -13.143 7.493 -37.495 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 C 1 ATOM 1842 O O . GLN A-2 1 92 ? -12.278 8.257 -37.148 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 O 1 ATOM 1843 C CB . GLN A-2 1 92 ? -12.170 5.742 -38.757 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CB 1 ATOM 1844 C CG . GLN A-2 1 92 ? -12.108 4.305 -39.161 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CG 1 ATOM 1845 C CD . GLN A-2 1 92 ? -13.281 3.955 -40.026 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CD 1 ATOM 1846 O OE1 . GLN A-2 1 92 ? -14.296 3.483 -39.533 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1847 N NE2 . GLN A-2 1 92 ? -13.165 4.221 -41.314 1.00 65.05 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1848 N N . THR A-2 1 93 ? -14.293 7.911 -37.985 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 N 1 ATOM 1849 C CA . THR A-2 1 93 ? -14.588 9.358 -38.027 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CA 1 ATOM 1850 C C . THR A-2 1 93 ? -14.322 10.078 -36.712 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 C 1 ATOM 1851 O O . THR A-2 1 93 ? -13.893 11.205 -36.713 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 O 1 ATOM 1852 C CB . THR A-2 1 93 ? -16.035 9.618 -38.484 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CB 1 ATOM 1853 O OG1 . THR A-2 1 93 ? -16.295 8.796 -39.630 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 OG1 1 ATOM 1854 C CG2 . THR A-2 1 93 ? -16.244 11.057 -38.912 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CG2 1 ATOM 1855 N N . TYR A-2 1 94 ? -14.578 9.424 -35.585 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 N 1 ATOM 1856 C CA . TYR A-2 1 94 ? -14.346 10.056 -34.287 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CA 1 ATOM 1857 C C . TYR A-2 1 94 ? -13.641 9.172 -33.231 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 C 1 ATOM 1858 O O . TYR A-2 1 94 ? -13.314 9.621 -32.143 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 O 1 ATOM 1859 C CB . TYR A-2 1 94 ? -15.671 10.578 -33.763 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CB 1 ATOM 1860 C CG . TYR A-2 1 94 ? -16.536 9.523 -33.134 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CG 1 ATOM 1861 C CD1 . TYR A-2 1 94 ? -16.497 9.324 -31.776 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1862 C CD2 . TYR A-2 1 94 ? -17.401 8.747 -33.891 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1863 C CE1 . TYR A-2 1 94 ? -17.270 8.378 -31.180 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1864 C CE2 . TYR A-2 1 94 ? -18.189 7.776 -33.305 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1865 C CZ . TYR A-2 1 94 ? -18.119 7.619 -31.936 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1866 O OH . TYR A-2 1 94 ? -18.864 6.714 -31.273 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 OH 1 ATOM 1867 N N . LYS A-2 1 95 ? -13.400 7.918 -33.544 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 N 1 ATOM 1868 C CA . LYS A-2 1 95 ? -12.649 7.095 -32.658 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CA 1 ATOM 1869 C C . LYS A-2 1 95 ? -11.115 7.212 -32.864 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 C 1 ATOM 1870 O O . LYS A-2 1 95 ? -10.547 6.841 -33.900 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 O 1 ATOM 1871 C CB . LYS A-2 1 95 ? -13.141 5.674 -32.773 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CB 1 ATOM 1872 C CG . LYS A-2 1 95 ? -14.557 5.533 -32.207 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CG 1 ATOM 1873 C CD . LYS A-2 1 95 ? -14.901 4.063 -32.022 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CD 1 ATOM 1874 C CE . LYS A-2 1 95 ? -16.334 3.878 -31.488 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CE 1 ATOM 1875 N NZ . LYS A-2 1 95 ? -16.655 2.412 -31.365 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1876 N N . HIS A-2 1 96 ? -10.482 7.749 -31.831 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 N 1 ATOM 1877 C CA . HIS A-2 1 96 ? -9.056 8.037 -31.798 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CA 1 ATOM 1878 C C . HIS A-2 1 96 ? -8.188 6.931 -32.317 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 C 1 ATOM 1879 O O . HIS A-2 1 96 ? -7.435 7.125 -33.235 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 O 1 ATOM 1880 C CB . HIS A-2 1 96 ? -8.629 8.308 -30.337 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CB 1 ATOM 1881 C CG . HIS A-2 1 96 ? -8.524 9.759 -29.993 1.00 62.73 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CG 1 ATOM 1882 N ND1 . HIS A-2 1 96 ? -7.449 10.533 -30.366 1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1883 C CD2 . HIS A-2 1 96 ? -9.360 10.572 -29.306 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1884 C CE1 . HIS A-2 1 96 ? -7.632 11.767 -29.928 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1885 N NE2 . HIS A-2 1 96 ? -8.780 11.816 -29.272 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1886 N N . PHE A-2 1 97 ? -8.294 5.776 -31.688 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 N 1 ATOM 1887 C CA . PHE A-2 1 97 ? -7.376 4.704 -31.926 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CA 1 ATOM 1888 C C . PHE A-2 1 97 ? -7.765 3.741 -33.032 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 C 1 ATOM 1889 O O . PHE A-2 1 97 ? -7.089 2.725 -33.162 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 O 1 ATOM 1890 C CB . PHE A-2 1 97 ? -7.172 3.893 -30.645 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CB 1 ATOM 1891 C CG . PHE A-2 1 97 ? -6.636 4.690 -29.481 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CG 1 ATOM 1892 C CD1 . PHE A-2 1 97 ? -7.171 4.524 -28.215 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1893 C CD2 . PHE A-2 1 97 ? -5.607 5.603 -29.649 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1894 C CE1 . PHE A-2 1 97 ? -6.700 5.250 -27.139 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1895 C CE2 . PHE A-2 1 97 ? -5.131 6.337 -28.575 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1896 C CZ . PHE A-2 1 97 ? -5.676 6.161 -27.328 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1897 N N . ILE A-2 1 98 ? -8.826 4.000 -33.813 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 N 1 ATOM 1898 C CA . ILE A-2 1 98 ? -9.131 3.074 -34.943 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CA 1 ATOM 1899 C C . ILE A-2 1 98 ? -8.288 3.455 -36.162 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 C 1 ATOM 1900 O O . ILE A-2 1 98 ? -8.245 4.626 -36.519 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 O 1 ATOM 1901 C CB . ILE A-2 1 98 ? -10.608 3.075 -35.408 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CB 1 ATOM 1902 C CG1 . ILE A-2 1 98 ? -11.491 2.500 -34.317 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1903 C CG2 . ILE A-2 1 98 ? -10.750 2.205 -36.663 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1904 C CD1 . ILE A-2 1 98 ? -12.959 2.561 -34.624 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1905 N N . LYS A-2 1 99 ? -7.655 2.446 -36.769 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 N 1 ATOM 1906 C CA . LYS A-2 1 99 ? -6.863 2.555 -38.006 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CA 1 ATOM 1907 C C . LYS A-2 1 99 ? -7.776 2.360 -39.233 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 C 1 ATOM 1908 O O . LYS A-2 1 99 ? -7.844 3.229 -40.116 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 O 1 ATOM 1909 C CB . LYS A-2 1 99 ? -5.767 1.474 -37.990 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CB 1 ATOM 1910 C CG . LYS A-2 1 99 ? -4.808 1.434 -39.169 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CG 1 ATOM 1911 C CD . LYS A-2 1 99 ? -3.722 2.467 -39.011 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CD 1 ATOM 1912 C CE . LYS A-2 1 99 ? -2.686 2.352 -40.115 1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CE 1 ATOM 1913 N NZ . LYS A-2 1 99 ? -3.243 2.928 -41.348 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1914 N N . SER A-2 1 100 ? -8.480 1.228 -39.286 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 N 1 ATOM 1915 C CA . SER A-2 1 100 ? -9.459 0.978 -40.362 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 CA 1 ATOM 1916 C C . SER A-2 1 100 ? -10.640 0.181 -39.887 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 C 1 ATOM 1917 O O . SER A-2 1 100 ? -10.563 -0.550 -38.915 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 O 1 ATOM 1918 C CB . SER A-2 1 100 ? -8.823 0.215 -41.514 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 CB 1 ATOM 1919 O OG . SER A-2 1 100 ? -8.596 -1.119 -41.134 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 OG 1 ATOM 1920 N N . CYS A-2 1 101 ? -11.748 0.338 -40.592 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 N 1 ATOM 1921 C CA . CYS A-2 1 101 ? -12.957 -0.400 -40.297 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 CA 1 ATOM 1922 C C . CYS A-2 1 101 ? -13.608 -0.836 -41.576 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 C 1 ATOM 1923 O O . CYS A-2 1 101 ? -14.109 0.025 -42.318 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 O 1 ATOM 1924 C CB . CYS A-2 1 101 ? -13.969 0.454 -39.557 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 CB 1 ATOM 1925 S SG . CYS A-2 1 101 ? -15.494 -0.471 -39.226 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 SG 1 ATOM 1926 N N . SER A-2 1 102 ? -13.641 -2.157 -41.787 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 N 1 ATOM 1927 C CA . SER A-2 1 102 ? -14.355 -2.772 -42.898 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 CA 1 ATOM 1928 C C . SER A-2 1 102 ? -15.662 -3.467 -42.457 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 C 1 ATOM 1929 O O . SER A-2 1 102 ? -15.752 -4.040 -41.348 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 O 1 ATOM 1930 C CB . SER A-2 1 102 ? -13.469 -3.820 -43.583 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 CB 1 ATOM 1931 O OG . SER A-2 1 102 ? -13.696 -5.128 -43.057 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 OG 1 ATOM 1932 N N . VAL A-2 1 103 ? -16.625 -3.444 -43.381 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 N 1 ATOM 1933 C CA . VAL A-2 1 103 ? -17.924 -4.151 -43.289 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CA 1 ATOM 1934 C C . VAL A-2 1 103 ? -18.116 -5.076 -44.511 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 C 1 ATOM 1935 O O . VAL A-2 1 103 ? -17.405 -4.925 -45.507 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 O 1 ATOM 1936 C CB . VAL A-2 1 103 ? -19.061 -3.110 -43.228 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CB 1 ATOM 1937 C CG1 . VAL A-2 1 103 ? -19.045 -2.418 -41.868 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1938 C CG2 . VAL A-2 1 103 ? -18.938 -2.064 -44.352 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1939 N N . GLU A-2 1 104 ? -19.060 -6.014 -44.462 1.00 61.63 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 N 1 ATOM 1940 C CA . GLU A-2 1 104 ? -19.310 -6.969 -45.596 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CA 1 ATOM 1941 C C . GLU A-2 1 104 ? -19.795 -6.305 -46.928 1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 C 1 ATOM 1942 O O . GLU A-2 1 104 ? -20.256 -5.132 -46.974 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 O 1 ATOM 1943 C CB . GLU A-2 1 104 ? -20.350 -8.035 -45.186 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CB 1 ATOM 1944 C CG . GLU A-2 1 104 ? -21.766 -7.440 -45.134 1.00 66.47 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CG 1 ATOM 1945 C CD . GLU A-2 1 104 ? -22.848 -8.378 -44.607 1.00 71.49 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CD 1 ATOM 1946 O OE1 . GLU A-2 1 104 ? -22.689 -9.619 -44.729 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1947 O OE2 . GLU A-2 1 104 ? -23.880 -7.858 -44.097 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1948 N N . GLN A-2 1 105 ? -19.744 -7.099 -48.003 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 N 1 ATOM 1949 C CA . GLN A-2 1 105 ? -20.235 -6.655 -49.316 1.00 70.67 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CA 1 ATOM 1950 C C . GLN A-2 1 105 ? -21.689 -6.226 -49.272 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 C 1 ATOM 1951 O O . GLN A-2 1 105 ? -22.528 -6.888 -48.622 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 O 1 ATOM 1952 C CB . GLN A-2 1 105 ? -20.123 -7.776 -50.335 1.00 78.68 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CB 1 ATOM 1953 C CG . GLN A-2 1 105 ? -18.748 -8.388 -50.434 1.00 84.30 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CG 1 ATOM 1954 C CD . GLN A-2 1 105 ? -18.654 -9.277 -51.646 1.00 92.29 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CD 1 ATOM 1955 O OE1 . GLN A-2 1 105 ? -19.553 -10.090 -51.905 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1956 N NE2 . GLN A-2 1 105 ? -17.583 -9.110 -52.422 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1957 N N . ASN A-2 1 106 ? -21.986 -5.129 -49.974 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 N 1 ATOM 1958 C CA . ASN A-2 1 106 ? -23.354 -4.609 -50.082 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CA 1 ATOM 1959 C C . ASN A-2 1 106 ? -23.927 -4.353 -48.701 1.00 67.06 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 C 1 ATOM 1960 O O . ASN A-2 1 106 ? -25.088 -4.670 -48.414 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 O 1 ATOM 1961 C CB . ASN A-2 1 106 ? -24.286 -5.579 -50.847 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CB 1 ATOM 1962 C CG . ASN A-2 1 106 ? -24.066 -5.549 -52.340 1.00 78.24 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CG 1 ATOM 1963 O OD1 . ASN A-2 1 106 ? -24.915 -5.041 -53.086 1.00 86.56 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1964 N ND2 . ASN A-2 1 106 ? -22.932 -6.091 -52.793 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1965 N N . PHE A-2 1 107 ? -23.101 -3.771 -47.852 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 N 1 ATOM 1966 C CA . PHE A-2 1 107 ? -23.437 -3.624 -46.457 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CA 1 ATOM 1967 C C . PHE A-2 1 107 ? -24.624 -2.666 -46.290 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 C 1 ATOM 1968 O O . PHE A-2 1 107 ? -24.630 -1.583 -46.857 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 O 1 ATOM 1969 C CB . PHE A-2 1 107 ? -22.200 -3.116 -45.670 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CB 1 ATOM 1970 C CG . PHE A-2 1 107 ? -22.542 -2.498 -44.351 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CG 1 ATOM 1971 C CD1 . PHE A-2 1 107 ? -22.845 -1.137 -44.254 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1972 C CD2 . PHE A-2 1 107 ? -22.613 -3.289 -43.213 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1973 C CE1 . PHE A-2 1 107 ? -23.194 -0.578 -43.030 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1974 C CE2 . PHE A-2 1 107 ? -22.953 -2.732 -41.986 1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1975 C CZ . PHE A-2 1 107 ? -23.246 -1.382 -41.892 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1976 N N . GLU A-2 1 108 ? -25.611 -3.080 -45.500 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 N 1 ATOM 1977 C CA . GLU A-2 1 108 ? -26.743 -2.225 -45.111 1.00 60.89 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CA 1 ATOM 1978 C C . GLU A-2 1 108 ? -26.779 -2.246 -43.604 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 C 1 ATOM 1979 O O . GLU A-2 1 108 ? -26.654 -3.316 -42.988 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 O 1 ATOM 1980 C CB . GLU A-2 1 108 ? -28.096 -2.758 -45.625 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CB 1 ATOM 1981 C CG . GLU A-2 1 108 ? -28.371 -2.623 -47.128 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CG 1 ATOM 1982 C CD . GLU A-2 1 108 ? -29.229 -3.773 -47.653 0.50 63.35 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CD 1 ATOM 1983 O OE1 . GLU A-2 1 108 ? -28.917 -4.281 -48.760 0.50 59.89 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1984 O OE2 . GLU A-2 1 108 ? -30.192 -4.184 -46.944 0.50 55.37 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1985 N N . MET A-2 1 109 ? -26.967 -1.072 -43.011 1.00 62.39 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 N 1 ATOM 1986 C CA . MET A-2 1 109 ? -26.901 -0.930 -41.557 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CA 1 ATOM 1987 C C . MET A-2 1 109 ? -28.176 -1.402 -40.863 1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 C 1 ATOM 1988 O O . MET A-2 1 109 ? -29.178 -0.671 -40.802 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 O 1 ATOM 1989 C CB . MET A-2 1 109 ? -26.607 0.515 -41.179 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CB 1 ATOM 1990 C CG . MET A-2 1 109 ? -26.250 0.733 -39.712 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CG 1 ATOM 1991 S SD . MET A-2 1 109 ? -26.101 2.484 -39.290 1.00 67.05 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 SD 1 ATOM 1992 C CE . MET A-2 1 109 ? -24.732 2.882 -40.387 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CE 1 ATOM 1993 N N . ARG A-2 1 110 ? -28.127 -2.622 -40.325 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 N 1 ATOM 1994 C CA . ARG A-2 1 110 ? -29.222 -3.158 -39.494 1.00 61.96 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CA 1 ATOM 1995 C C . ARG A-2 1 110 ? -28.730 -3.800 -38.175 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 C 1 ATOM 1996 O O . ARG A-2 1 110 ? -27.615 -4.398 -38.088 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 O 1 ATOM 1997 C CB . ARG A-2 1 110 ? -30.053 -4.192 -40.278 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CB 1 ATOM 1998 C CG . ARG A-2 1 110 ? -30.688 -3.665 -41.561 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CG 1 ATOM 1999 C CD . ARG A-2 1 110 ? -31.497 -4.725 -42.298 0.50 59.22 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CD 1 ATOM 2000 N NE . ARG A-2 1 110 ? -32.045 -4.202 -43.548 0.50 60.43 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NE 1 ATOM 2001 C CZ . ARG A-2 1 110 ? -33.101 -3.394 -43.633 0.50 64.73 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2002 N NH1 . ARG A-2 1 110 ? -33.757 -2.998 -42.545 0.50 62.98 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2003 N NH2 . ARG A-2 1 110 ? -33.508 -2.969 -44.816 0.50 68.62 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2004 N N . VAL A-2 1 111 ? -29.585 -3.691 -37.159 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 N 1 ATOM 2005 C CA . VAL A-2 1 111 ? -29.376 -4.425 -35.937 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CA 1 ATOM 2006 C C . VAL A-2 1 111 ? -28.958 -5.847 -36.335 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 C 1 ATOM 2007 O O . VAL A-2 1 111 ? -29.587 -6.465 -37.190 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 O 1 ATOM 2008 C CB . VAL A-2 1 111 ? -30.635 -4.405 -35.065 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CB 1 ATOM 2009 C CG1 . VAL A-2 1 111 ? -30.500 -5.380 -33.889 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2010 C CG2 . VAL A-2 1 111 ? -30.883 -2.994 -34.575 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2011 N N . GLY A-2 1 112 ? -27.858 -6.330 -35.771 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 N 1 ATOM 2012 C CA . GLY A-2 1 112 ? -27.334 -7.664 -36.043 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 CA 1 ATOM 2013 C C . GLY A-2 1 112 ? -26.168 -7.666 -36.995 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 C 1 ATOM 2014 O O . GLY A-2 1 112 ? -25.488 -8.683 -37.116 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 O 1 ATOM 2015 N N . CYS A-2 1 113 ? -25.913 -6.559 -37.661 0.50 36.10 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 N 1 ATOM 2016 C CA . CYS A-2 1 113 ? -24.774 -6.486 -38.555 0.50 35.25 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 CA 1 ATOM 2017 C C . CYS A-2 1 113 ? -23.465 -6.239 -37.809 0.50 37.63 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 C 1 ATOM 2018 O O . CYS A-2 1 113 ? -23.434 -5.582 -36.787 0.50 32.33 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 O 1 ATOM 2019 C CB . CYS A-2 1 113 ? -24.987 -5.368 -39.548 0.50 33.85 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 CB 1 ATOM 2020 S SG . CYS A-2 1 113 ? -24.909 -3.783 -38.747 0.50 33.32 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 SG 1 ATOM 2021 N N . THR A-2 1 114 ? -22.379 -6.779 -38.359 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 N 1 ATOM 2022 C CA . THR A-2 1 114 ? -21.063 -6.697 -37.774 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CA 1 ATOM 2023 C C . THR A-2 1 114 ? -20.058 -5.744 -38.495 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 C 1 ATOM 2024 O O . THR A-2 1 114 ? -20.392 -5.127 -39.526 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 O 1 ATOM 2025 C CB . THR A-2 1 114 ? -20.464 -8.088 -37.612 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CB 1 ATOM 2026 O OG1 . THR A-2 1 114 ? -20.285 -8.688 -38.898 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 OG1 1 ATOM 2027 C CG2 . THR A-2 1 114 ? -21.355 -8.969 -36.721 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CG2 1 ATOM 2028 N N . ARG A-2 1 115 ? -18.884 -5.543 -37.859 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 N 1 ATOM 2029 C CA . ARG A-2 1 115 ? -17.768 -4.733 -38.417 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CA 1 ATOM 2030 C C . ARG A-2 1 115 ? -16.481 -5.237 -37.826 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 C 1 ATOM 2031 O O . ARG A-2 1 115 ? -16.455 -5.677 -36.700 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 O 1 ATOM 2032 C CB . ARG A-2 1 115 ? -17.912 -3.229 -38.171 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CB 1 ATOM 2033 C CG . ARG A-2 1 115 ? -17.641 -2.789 -36.739 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CG 1 ATOM 2034 C CD . ARG A-2 1 115 ? -18.102 -1.374 -36.440 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CD 1 ATOM 2035 N NE . ARG A-2 1 115 ? -18.013 -1.044 -35.012 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NE 1 ATOM 2036 C CZ . ARG A-2 1 115 ? -18.376 0.128 -34.480 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2037 N NH1 . ARG A-2 1 115 ? -18.275 0.315 -33.170 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2038 N NH2 . ARG A-2 1 115 ? -18.859 1.110 -35.229 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2039 N N . ASP A-2 1 116 ? -15.413 -5.210 -38.606 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 N 1 ATOM 2040 C CA . ASP A-2 1 116 ? -14.122 -5.610 -38.108 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CA 1 ATOM 2041 C C . ASP A-2 1 116 ? -13.270 -4.399 -38.048 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 C 1 ATOM 2042 O O . ASP A-2 1 116 ? -13.052 -3.750 -39.053 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 O 1 ATOM 2043 C CB . ASP A-2 1 116 ? -13.538 -6.680 -38.980 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CB 1 ATOM 2044 C CG . ASP A-2 1 116 ? -14.303 -7.958 -38.839 1.00 62.48 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CG 1 ATOM 2045 O OD1 . ASP A-2 1 116 ? -14.296 -8.493 -37.710 1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2046 O OD2 . ASP A-2 1 116 ? -14.953 -8.378 -39.818 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2047 N N . VAL A-2 1 117 ? -12.891 -4.057 -36.824 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 N 1 ATOM 2048 C CA . VAL A-2 1 117 ? -12.099 -2.873 -36.562 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CA 1 ATOM 2049 C C . VAL A-2 1 117 ? -10.684 -3.321 -36.356 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 C 1 ATOM 2050 O O . VAL A-2 1 117 ? -10.409 -4.300 -35.648 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 O 1 ATOM 2051 C CB . VAL A-2 1 117 ? -12.539 -2.130 -35.284 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CB 1 ATOM 2052 C CG1 . VAL A-2 1 117 ? -11.433 -1.199 -34.806 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2053 C CG2 . VAL A-2 1 117 ? -13.801 -1.328 -35.553 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2054 N N . ILE A-2 1 118 ? -9.791 -2.582 -36.974 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 N 1 ATOM 2055 C CA . ILE A-2 1 118 ? -8.381 -2.764 -36.755 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CA 1 ATOM 2056 C C . ILE A-2 1 118 ? -7.890 -1.560 -36.007 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 C 1 ATOM 2057 O O . ILE A-2 1 118 ? -8.143 -0.384 -36.413 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 O 1 ATOM 2058 C CB . ILE A-2 1 118 ? -7.624 -2.897 -38.083 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CB 1 ATOM 2059 C CG1 . ILE A-2 1 118 ? -8.198 -4.087 -38.877 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2060 C CG2 . ILE A-2 1 118 ? -6.117 -2.982 -37.810 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2061 C CD1 . ILE A-2 1 118 ? -7.591 -4.270 -40.272 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2062 N N . VAL A-2 1 119 ? -7.161 -1.812 -34.928 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 N 1 ATOM 2063 C CA . VAL A-2 1 119 ? -6.662 -0.678 -34.107 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CA 1 ATOM 2064 C C . VAL A-2 1 119 ? -5.263 -0.310 -34.586 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 C 1 ATOM 2065 O O . VAL A-2 1 119 ? -4.604 -1.110 -35.286 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 O 1 ATOM 2066 C CB . VAL A-2 1 119 ? -6.733 -0.975 -32.587 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CB 1 ATOM 2067 C CG1 . VAL A-2 1 119 ? -5.487 -1.635 -32.044 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2068 C CG2 . VAL A-2 1 119 ? -6.936 0.307 -31.828 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2069 N N . ILE A-2 1 120 ? -4.818 0.894 -34.215 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 N 1 ATOM 2070 C CA . ILE A-2 1 120 ? -3.490 1.358 -34.548 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CA 1 ATOM 2071 C C . ILE A-2 1 120 ? -2.365 0.592 -33.832 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 C 1 ATOM 2072 O O . ILE A-2 1 120 ? -2.579 -0.135 -32.839 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 O 1 ATOM 2073 C CB . ILE A-2 1 120 ? -3.313 2.873 -34.295 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CB 1 ATOM 2074 C CG1 . ILE A-2 1 120 ? -3.387 3.242 -32.799 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2075 C CG2 . ILE A-2 1 120 ? -4.326 3.666 -35.097 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2076 C CD1 . ILE A-2 1 120 ? -2.995 4.697 -32.601 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2077 N N . SER A-2 1 121 ? -1.163 0.744 -34.379 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 N 1 ATOM 2078 C CA . SER A-2 1 121 ? 0.023 0.161 -33.764 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 CA 1 ATOM 2079 C C . SER A-2 1 121 ? 0.403 0.706 -32.372 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 C 1 ATOM 2080 O O . SER A-2 1 121 ? 0.221 1.871 -32.064 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 O 1 ATOM 2081 C CB . SER A-2 1 121 ? 1.204 0.311 -34.712 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 CB 1 ATOM 2082 O OG . SER A-2 1 121 ? 0.976 -0.547 -35.811 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 OG 1 ATOM 2083 N N . GLY A-2 1 122 ? 0.934 -0.187 -31.545 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 N 1 ATOM 2084 C CA . GLY A-2 1 122 ? 1.508 0.167 -30.255 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 CA 1 ATOM 2085 C C . GLY A-2 1 122 ? 0.527 0.103 -29.122 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 C 1 ATOM 2086 O O . GLY A-2 1 122 ? 0.834 0.564 -28.002 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 O 1 ATOM 2087 N N . LEU A-2 1 123 ? -0.668 -0.420 -29.409 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 N 1 ATOM 2088 C CA . LEU A-2 1 123 ? -1.672 -0.653 -28.365 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CA 1 ATOM 2089 C C . LEU A-2 1 123 ? -1.689 -2.097 -28.008 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 C 1 ATOM 2090 O O . LEU A-2 1 123 ? -1.170 -2.950 -28.750 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 O 1 ATOM 2091 C CB . LEU A-2 1 123 ? -3.056 -0.265 -28.850 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CB 1 ATOM 2092 C CG . LEU A-2 1 123 ? -3.230 1.230 -29.010 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CG 1 ATOM 2093 C CD1 . LEU A-2 1 123 ? -4.533 1.437 -29.728 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2094 C CD2 . LEU A-2 1 123 ? -3.216 2.011 -27.708 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2095 N N . PRO A-2 1 124 ? -2.327 -2.415 -26.885 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 N 1 ATOM 2096 C CA . PRO A-2 1 124 ? -2.291 -3.789 -26.434 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CA 1 ATOM 2097 C C . PRO A-2 1 124 ? -3.498 -4.574 -27.010 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 C 1 ATOM 2098 O O . PRO A-2 1 124 ? -3.853 -5.665 -26.543 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 O 1 ATOM 2099 C CB . PRO A-2 1 124 ? -2.335 -3.613 -24.939 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CB 1 ATOM 2100 C CG . PRO A-2 1 124 ? -3.207 -2.442 -24.743 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CG 1 ATOM 2101 C CD . PRO A-2 1 124 ? -3.130 -1.589 -25.978 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CD 1 ATOM 2102 N N . ALA A-2 1 125 ? -4.080 -4.026 -28.068 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 N 1 ATOM 2103 C CA . ALA A-2 1 125 ? -5.110 -4.713 -28.860 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 CA 1 ATOM 2104 C C . ALA A-2 1 125 ? -4.718 -4.578 -30.327 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 C 1 ATOM 2105 O O . ALA A-2 1 125 ? -3.968 -3.651 -30.685 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 O 1 ATOM 2106 C CB . ALA A-2 1 125 ? -6.465 -4.085 -28.602 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 CB 1 ATOM 2107 N N . ASN A-2 1 126 ? -5.153 -5.534 -31.153 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 N 1 ATOM 2108 C CA . ASN A-2 1 126 ? -4.989 -5.487 -32.616 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CA 1 ATOM 2109 C C . ASN A-2 1 126 ? -6.310 -5.240 -33.362 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 C 1 ATOM 2110 O O . ASN A-2 1 126 ? -6.424 -4.388 -34.262 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 O 1 ATOM 2111 C CB . ASN A-2 1 126 ? -4.405 -6.808 -33.135 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CB 1 ATOM 2112 C CG . ASN A-2 1 126 ? -3.077 -7.157 -32.503 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CG 1 ATOM 2113 O OD1 . ASN A-2 1 126 ? -2.765 -8.337 -32.303 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2114 N ND2 . ASN A-2 1 126 ? -2.286 -6.141 -32.171 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2115 N N . THR A-2 1 127 ? -7.314 -6.002 -32.986 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 N 1 ATOM 2116 C CA . THR A-2 1 127 ? -8.571 -5.973 -33.712 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CA 1 ATOM 2117 C C . THR A-2 1 127 ? -9.783 -6.128 -32.786 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 C 1 ATOM 2118 O O . THR A-2 1 127 ? -9.678 -6.653 -31.640 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 O 1 ATOM 2119 C CB . THR A-2 1 127 ? -8.582 -7.103 -34.778 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CB 1 ATOM 2120 O OG1 . THR A-2 1 127 ? -9.745 -6.986 -35.600 1.00 60.96 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 OG1 1 ATOM 2121 C CG2 . THR A-2 1 127 ? -8.591 -8.448 -34.126 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CG2 1 ATOM 2122 N N . SER A-2 1 128 ? -10.936 -5.699 -33.304 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 N 1 ATOM 2123 C CA . SER A-2 1 128 ? -12.203 -5.955 -32.639 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 CA 1 ATOM 2124 C C . SER A-2 1 128 ? -13.332 -6.167 -33.628 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 C 1 ATOM 2125 O O . SER A-2 1 128 ? -13.466 -5.426 -34.602 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 O 1 ATOM 2126 C CB . SER A-2 1 128 ? -12.594 -4.783 -31.754 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 CB 1 ATOM 2127 O OG . SER A-2 1 128 ? -13.621 -5.191 -30.854 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 OG 1 ATOM 2128 N N . THR A-2 1 129 ? -14.166 -7.148 -33.331 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 N 1 ATOM 2129 C CA . THR A-2 1 129 ? -15.341 -7.418 -34.158 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CA 1 ATOM 2130 C C . THR A-2 1 129 ? -16.631 -7.165 -33.345 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 C 1 ATOM 2131 O O . THR A-2 1 129 ? -16.784 -7.639 -32.211 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 O 1 ATOM 2132 C CB . THR A-2 1 129 ? -15.263 -8.796 -34.869 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CB 1 ATOM 2133 O OG1 . THR A-2 1 129 ? -16.575 -9.190 -35.289 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 OG1 1 ATOM 2134 C CG2 . THR A-2 1 129 ? -14.715 -9.831 -34.014 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CG2 1 ATOM 2135 N N . GLU A-2 1 130 ? -17.525 -6.391 -33.948 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 N 1 ATOM 2136 C CA . GLU A-2 1 130 ? -18.619 -5.715 -33.258 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CA 1 ATOM 2137 C C . GLU A-2 1 130 ? -19.971 -5.824 -33.970 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 C 1 ATOM 2138 O O . GLU A-2 1 130 ? -20.128 -5.477 -35.134 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 O 1 ATOM 2139 C CB . GLU A-2 1 130 ? -18.217 -4.232 -33.043 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CB 1 ATOM 2140 C CG . GLU A-2 1 130 ? -16.792 -4.209 -32.500 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CG 1 ATOM 2141 C CD . GLU A-2 1 130 ? -16.187 -2.893 -32.134 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CD 1 ATOM 2142 O OE1 . GLU A-2 1 130 ? -16.579 -1.820 -32.657 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2143 O OE2 . GLU A-2 1 130 ? -15.184 -3.000 -31.391 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2144 N N . ARG A-2 1 131 ? -20.959 -6.297 -33.214 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 N 1 ATOM 2145 C CA . ARG A-2 1 131 ? -22.344 -6.371 -33.641 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CA 1 ATOM 2146 C C . ARG A-2 1 131 ? -23.176 -5.123 -33.194 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 C 1 ATOM 2147 O O . ARG A-2 1 131 ? -23.233 -4.798 -32.012 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 O 1 ATOM 2148 C CB . ARG A-2 1 131 ? -22.938 -7.668 -33.064 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CB 1 ATOM 2149 C CG . ARG A-2 1 131 ? -24.402 -7.915 -33.430 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CG 1 ATOM 2150 C CD . ARG A-2 1 131 ? -25.240 -8.128 -32.192 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CD 1 ATOM 2151 N NE . ARG A-2 1 131 ? -24.763 -9.301 -31.484 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NE 1 ATOM 2152 C CZ . ARG A-2 1 131 ? -24.767 -9.477 -30.164 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2153 N NH1 . ARG A-2 1 131 ? -25.206 -8.540 -29.339 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2154 N NH2 . ARG A-2 1 131 ? -24.305 -10.609 -29.658 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2155 N N . LEU A-2 1 132 ? -23.818 -4.420 -34.124 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 N 1 ATOM 2156 C CA . LEU A-2 1 132 ? -24.703 -3.317 -33.759 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CA 1 ATOM 2157 C C . LEU A-2 1 132 ? -25.923 -3.892 -33.090 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 C 1 ATOM 2158 O O . LEU A-2 1 132 ? -26.647 -4.682 -33.721 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 O 1 ATOM 2159 C CB . LEU A-2 1 132 ? -25.153 -2.577 -34.987 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CB 1 ATOM 2160 C CG . LEU A-2 1 132 ? -26.134 -1.440 -34.812 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CG 1 ATOM 2161 C CD1 . LEU A-2 1 132 ? -25.426 -0.245 -34.220 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2162 C CD2 . LEU A-2 1 132 ? -26.710 -1.051 -36.160 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2163 N N . ASP A-2 1 133 ? -26.158 -3.506 -31.832 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 N 1 ATOM 2164 C CA . ASP A-2 1 133 ? -27.283 -4.017 -31.057 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CA 1 ATOM 2165 C C . ASP A-2 1 133 ? -28.510 -3.095 -31.108 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 C 1 ATOM 2166 O O . ASP A-2 1 133 ? -29.602 -3.531 -30.755 1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 O 1 ATOM 2167 C CB . ASP A-2 1 133 ? -26.916 -4.150 -29.575 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CB 1 ATOM 2168 C CG . ASP A-2 1 133 ? -25.772 -5.090 -29.314 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CG 1 ATOM 2169 O OD1 . ASP A-2 1 133 ? -25.769 -6.172 -29.898 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2170 O OD2 . ASP A-2 1 133 ? -24.909 -4.768 -28.441 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2171 N N . ILE A-2 1 134 ? -28.332 -1.818 -31.461 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 N 1 ATOM 2172 C CA . ILE A-2 1 134 ? -29.442 -0.841 -31.425 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CA 1 ATOM 2173 C C . ILE A-2 1 134 ? -29.180 0.268 -32.412 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 C 1 ATOM 2174 O O . ILE A-2 1 134 ? -28.060 0.724 -32.513 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 O 1 ATOM 2175 C CB . ILE A-2 1 134 ? -29.586 -0.113 -30.065 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CB 1 ATOM 2176 C CG1 . ILE A-2 1 134 ? -29.536 -1.080 -28.868 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2177 C CG2 . ILE A-2 1 134 ? -30.862 0.723 -30.033 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2178 C CD1 . ILE A-2 1 134 ? -29.394 -0.402 -27.507 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2179 N N . LEU A-2 1 135 ? -30.222 0.699 -33.124 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 N 1 ATOM 2180 C CA . LEU A-2 1 135 ? -30.205 1.972 -33.826 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CA 1 ATOM 2181 C C . LEU A-2 1 135 ? -31.606 2.579 -33.926 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 C 1 ATOM 2182 O O . LEU A-2 1 135 ? -32.408 2.143 -34.724 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 O 1 ATOM 2183 C CB . LEU A-2 1 135 ? -29.602 1.820 -35.229 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CB 1 ATOM 2184 C CG . LEU A-2 1 135 ? -29.579 3.140 -36.002 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CG 1 ATOM 2185 C CD1 . LEU A-2 1 135 ? -28.679 4.121 -35.288 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2186 C CD2 . LEU A-2 1 135 ? -29.104 2.952 -37.411 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2187 N N . ASP A-2 1 136 ? -31.883 3.577 -33.102 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 N 1 ATOM 2188 C CA . ASP A-2 1 136 ? -33.148 4.292 -33.098 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CA 1 ATOM 2189 C C . ASP A-2 1 136 ? -32.875 5.707 -33.574 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 C 1 ATOM 2190 O O . ASP A-2 1 136 ? -32.403 6.546 -32.816 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 O 1 ATOM 2191 C CB . ASP A-2 1 136 ? -33.740 4.280 -31.693 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CB 1 ATOM 2192 C CG . ASP A-2 1 136 ? -35.125 4.939 -31.603 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CG 1 ATOM 2193 O OD1 . ASP A-2 1 136 ? -35.411 5.932 -32.287 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2194 O OD2 . ASP A-2 1 136 ? -35.931 4.509 -30.762 1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2195 N N . ASP A-2 1 137 ? -33.166 5.975 -34.848 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 N 1 ATOM 2196 C CA . ASP A-2 1 137 ? -32.992 7.338 -35.423 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CA 1 ATOM 2197 C C . ASP A-2 1 137 ? -33.971 8.334 -34.839 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 C 1 ATOM 2198 O O . ASP A-2 1 137 ? -33.696 9.542 -34.789 1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 O 1 ATOM 2199 C CB . ASP A-2 1 137 ? -33.108 7.331 -36.948 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CB 1 ATOM 2200 C CG . ASP A-2 1 137 ? -31.888 6.757 -37.609 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CG 1 ATOM 2201 O OD1 . ASP A-2 1 137 ? -30.810 7.313 -37.371 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2202 O OD2 . ASP A-2 1 137 ? -31.988 5.757 -38.352 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2203 N N . GLU A-2 1 138 ? -35.106 7.833 -34.382 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 N 1 ATOM 2204 C CA . GLU A-2 1 138 ? -36.092 8.691 -33.732 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CA 1 ATOM 2205 C C . GLU A-2 1 138 ? -35.552 9.261 -32.423 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 C 1 ATOM 2206 O O . GLU A-2 1 138 ? -35.695 10.443 -32.153 1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 O 1 ATOM 2207 C CB . GLU A-2 1 138 ? -37.444 7.960 -33.509 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CB 1 ATOM 2208 C CG . GLU A-2 1 138 ? -38.344 7.959 -34.736 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CG 1 ATOM 2209 C CD . GLU A-2 1 138 ? -38.612 9.362 -35.236 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CD 1 ATOM 2210 O OE1 . GLU A-2 1 138 ? -39.032 10.228 -34.424 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2211 O OE2 . GLU A-2 1 138 ? -38.378 9.604 -36.439 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2212 N N . ARG A-2 1 139 ? -34.939 8.412 -31.610 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 N 1 ATOM 2213 C CA . ARG A-2 1 139 ? -34.548 8.809 -30.259 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CA 1 ATOM 2214 C C . ARG A-2 1 139 ? -33.052 8.996 -30.122 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 C 1 ATOM 2215 O O . ARG A-2 1 139 ? -32.588 9.402 -29.081 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 O 1 ATOM 2216 C CB . ARG A-2 1 139 ? -35.067 7.762 -29.270 1.00 61.55 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CB 1 ATOM 2217 C CG . ARG A-2 1 139 ? -36.588 7.624 -29.377 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CG 1 ATOM 2218 C CD . ARG A-2 1 139 ? -37.180 6.914 -28.190 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CD 1 ATOM 2219 N NE . ARG A-2 1 139 ? -37.138 7.712 -26.962 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NE 1 ATOM 2220 C CZ . ARG A-2 1 139 ? -37.379 7.204 -25.752 1.00 63.65 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2221 N NH1 . ARG A-2 1 139 ? -37.681 5.911 -25.626 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2222 N NH2 . ARG A-2 1 139 ? -37.313 7.977 -24.674 1.00 62.62 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2223 N N . ARG A-2 1 140 ? -32.324 8.656 -31.180 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N 1 ATOM 2224 C CA . ARG A-2 1 140 ? -30.883 8.841 -31.287 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA 1 ATOM 2225 C C . ARG A-2 1 140 ? -30.212 7.994 -30.255 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C 1 ATOM 2226 O O . ARG A-2 1 140 ? -29.645 8.493 -29.286 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O 1 ATOM 2227 C CB . ARG A-2 1 140 ? -30.532 10.298 -31.131 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB 1 ATOM 2228 C CG . ARG A-2 1 140 ? -31.088 11.120 -32.270 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG 1 ATOM 2229 C CD . ARG A-2 1 140 ? -31.119 12.580 -31.899 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD 1 ATOM 2230 N NE . ARG A-2 1 140 ? -31.317 13.397 -33.086 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE 1 ATOM 2231 C CZ . ARG A-2 1 140 ? -31.694 14.675 -33.067 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2232 N NH1 . ARG A-2 1 140 ? -31.931 15.324 -31.899 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2233 N NH2 . ARG A-2 1 140 ? -31.831 15.305 -34.224 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2234 N N . VAL A-2 1 141 ? -30.338 6.701 -30.446 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 N 1 ATOM 2235 C CA . VAL A-2 1 141 ? -29.699 5.759 -29.578 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CA 1 ATOM 2236 C C . VAL A-2 1 141 ? -29.057 4.667 -30.430 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 C 1 ATOM 2237 O O . VAL A-2 1 141 ? -29.734 4.076 -31.256 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 O 1 ATOM 2238 C CB . VAL A-2 1 141 ? -30.728 5.145 -28.657 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CB 1 ATOM 2239 C CG1 . VAL A-2 1 141 ? -30.032 4.327 -27.580 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2240 C CG2 . VAL A-2 1 141 ? -31.593 6.219 -28.042 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2241 N N . THR A-2 1 142 ? -27.754 4.432 -30.248 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N 1 ATOM 2242 C CA . THR A-2 1 142 ? -27.065 3.243 -30.774 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA 1 ATOM 2243 C C . THR A-2 1 142 ? -26.438 2.471 -29.631 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C 1 ATOM 2244 O O . THR A-2 1 142 ? -26.317 2.960 -28.545 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O 1 ATOM 2245 C CB . THR A-2 1 142 ? -25.814 3.524 -31.664 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB 1 ATOM 2246 O OG1 . THR A-2 1 142 ? -25.394 4.897 -31.559 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 1 ATOM 2247 C CG2 . THR A-2 1 142 ? -26.039 3.163 -33.006 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 1 ATOM 2248 N N . GLY A-2 1 143 ? -25.948 1.294 -29.948 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 N 1 ATOM 2249 C CA . GLY A-2 1 143 ? -25.167 0.519 -29.019 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 CA 1 ATOM 2250 C C . GLY A-2 1 143 ? -24.648 -0.660 -29.789 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 C 1 ATOM 2251 O O . GLY A-2 1 143 ? -25.226 -1.058 -30.823 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 O 1 ATOM 2252 N N . PHE A-2 1 144 ? -23.576 -1.231 -29.278 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 N 1 ATOM 2253 C CA . PHE A-2 1 144 ? -22.948 -2.335 -29.925 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CA 1 ATOM 2254 C C . PHE A-2 1 144 ? -22.298 -3.256 -28.870 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 C 1 ATOM 2255 O O . PHE A-2 1 144 ? -22.131 -2.888 -27.710 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 O 1 ATOM 2256 C CB . PHE A-2 1 144 ? -21.920 -1.797 -30.938 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CB 1 ATOM 2257 C CG . PHE A-2 1 144 ? -20.678 -1.208 -30.308 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CG 1 ATOM 2258 C CD1 . PHE A-2 1 144 ? -19.577 -1.990 -30.102 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2259 C CD2 . PHE A-2 1 144 ? -20.623 0.123 -29.949 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2260 C CE1 . PHE A-2 1 144 ? -18.429 -1.468 -29.521 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2261 C CE2 . PHE A-2 1 144 ? -19.475 0.677 -29.360 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2262 C CZ . PHE A-2 1 144 ? -18.371 -0.119 -29.173 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2263 N N . SER A-2 1 145 ? -21.996 -4.477 -29.268 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 N 1 ATOM 2264 C CA . SER A-2 1 145 ? -21.322 -5.406 -28.393 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CA 1 ATOM 2265 C C . SER A-2 1 145 ? -20.079 -5.875 -29.090 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 C 1 ATOM 2266 O O . SER A-2 1 145 ? -20.092 -6.129 -30.253 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 O 1 ATOM 2267 C CB . SER A-2 1 145 ? -22.208 -6.594 -28.047 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CB 1 ATOM 2268 O OG . SER A-2 1 145 ? -23.464 -6.167 -27.564 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 OG 1 ATOM 2269 N N . ILE A-2 1 146 ? -18.995 -6.002 -28.346 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N 1 ATOM 2270 C CA . ILE A-2 1 146 ? -17.786 -6.583 -28.866 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA 1 ATOM 2271 C C . ILE A-2 1 146 ? -17.879 -8.085 -28.682 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C 1 ATOM 2272 O O . ILE A-2 1 146 ? -17.737 -8.570 -27.560 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O 1 ATOM 2273 C CB . ILE A-2 1 146 ? -16.555 -6.052 -28.129 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB 1 ATOM 2274 C CG1 . ILE A-2 1 146 ? -16.508 -4.517 -28.203 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2275 C CG2 . ILE A-2 1 146 ? -15.292 -6.702 -28.696 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2276 C CD1 . ILE A-2 1 146 ? -15.290 -3.913 -27.529 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2277 N N . ILE A-2 1 147 ? -18.025 -8.811 -29.798 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 N 1 ATOM 2278 C CA . ILE A-2 1 147 ? -18.194 -10.278 -29.782 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CA 1 ATOM 2279 C C . ILE A-2 1 147 ? -16.976 -11.108 -30.174 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 C 1 ATOM 2280 O O . ILE A-2 1 147 ? -17.056 -12.346 -30.216 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 O 1 ATOM 2281 C CB . ILE A-2 1 147 ? -19.369 -10.719 -30.679 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CB 1 ATOM 2282 C CG1 . ILE A-2 1 147 ? -18.958 -10.840 -32.171 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2283 C CG2 . ILE A-2 1 147 ? -20.574 -9.809 -30.427 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2284 C CD1 . ILE A-2 1 147 ? -19.274 -9.626 -33.036 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2285 N N . GLY A-2 1 148 ? -15.876 -10.443 -30.522 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 N 1 ATOM 2286 C CA . GLY A-2 1 148 ? -14.583 -11.130 -30.712 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 CA 1 ATOM 2287 C C . GLY A-2 1 148 ? -13.466 -10.205 -31.142 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 C 1 ATOM 2288 O O . GLY A-2 1 148 ? -13.671 -9.044 -31.369 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 O 1 ATOM 2289 N N . GLY A-2 1 149 ? -12.281 -10.736 -31.322 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 N 1 ATOM 2290 C CA . GLY A-2 1 149 ? -11.174 -9.917 -31.754 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 CA 1 ATOM 2291 C C . GLY A-2 1 149 ? -9.962 -10.232 -30.911 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 C 1 ATOM 2292 O O . GLY A-2 1 149 ? -10.049 -11.031 -29.989 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 O 1 ATOM 2293 N N . GLU A-2 1 150 ? -8.832 -9.611 -31.239 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 N 1 ATOM 2294 C CA . GLU A-2 1 150 ? -7.578 -9.764 -30.478 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CA 1 ATOM 2295 C C . GLU A-2 1 150 ? -7.461 -8.586 -29.495 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 C 1 ATOM 2296 O O . GLU A-2 1 150 ? -6.855 -7.534 -29.771 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 O 1 ATOM 2297 C CB . GLU A-2 1 150 ? -6.356 -9.833 -31.397 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CB 1 ATOM 2298 C CG . GLU A-2 1 150 ? -6.346 -11.064 -32.312 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CG 1 ATOM 2299 C CD . GLU A-2 1 150 ? -5.177 -11.076 -33.317 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CD 1 ATOM 2300 O OE1 . GLU A-2 1 150 ? -4.138 -10.424 -33.049 1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2301 O OE2 . GLU A-2 1 150 ? -5.301 -11.738 -34.386 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2302 N N . HIS A-2 1 151 ? -8.087 -8.803 -28.354 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 N 1 ATOM 2303 C CA . HIS A-2 1 151 ? -8.082 -7.893 -27.203 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CA 1 ATOM 2304 C C . HIS A-2 1 151 ? -8.568 -8.731 -25.996 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 C 1 ATOM 2305 O O . HIS A-2 1 151 ? -8.760 -9.951 -26.111 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 O 1 ATOM 2306 C CB . HIS A-2 1 151 ? -9.027 -6.722 -27.449 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CB 1 ATOM 2307 C CG . HIS A-2 1 151 ? -10.450 -7.149 -27.595 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CG 1 ATOM 2308 N ND1 . HIS A-2 1 151 ? -11.012 -7.494 -28.808 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2309 C CD2 . HIS A-2 1 151 ? -11.411 -7.338 -26.674 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2310 C CE1 . HIS A-2 1 151 ? -12.259 -7.866 -28.624 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2311 N NE2 . HIS A-2 1 151 ? -12.531 -7.766 -27.337 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2312 N N . ARG A-2 1 152 ? -8.787 -8.079 -24.866 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 N 1 ATOM 2313 C CA . ARG A-2 1 152 ? -9.130 -8.785 -23.636 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CA 1 ATOM 2314 C C . ARG A-2 1 152 ? -10.418 -8.270 -22.985 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 C 1 ATOM 2315 O O . ARG A-2 1 152 ? -10.659 -8.557 -21.840 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 O 1 ATOM 2316 C CB . ARG A-2 1 152 ? -7.966 -8.662 -22.633 1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CB 1 ATOM 2317 C CG . ARG A-2 1 152 ? -6.634 -9.288 -23.076 1.00 70.63 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CG 1 ATOM 2318 C CD . ARG A-2 1 152 ? -5.464 -8.377 -22.692 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CD 1 ATOM 2319 N NE . ARG A-2 1 152 ? -4.198 -9.090 -22.480 1.00 88.31 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NE 1 ATOM 2320 C CZ . ARG A-2 1 152 ? -3.143 -8.590 -21.827 1.00 89.41 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2321 N NH1 . ARG A-2 1 152 ? -3.196 -7.357 -21.293 1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2322 N NH2 . ARG A-2 1 152 ? -2.035 -9.330 -21.696 1.00 82.20 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2323 N N . LEU A-2 1 153 ? -11.206 -7.465 -23.680 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 N 1 ATOM 2324 C CA . LEU A-2 1 153 ? -12.507 -7.054 -23.151 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CA 1 ATOM 2325 C C . LEU A-2 1 153 ? -13.308 -8.302 -23.238 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 C 1 ATOM 2326 O O . LEU A-2 1 153 ? -13.231 -9.028 -24.236 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 O 1 ATOM 2327 C CB . LEU A-2 1 153 ? -13.157 -5.905 -23.921 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CB 1 ATOM 2328 C CG . LEU A-2 1 153 ? -12.590 -4.529 -23.526 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CG 1 ATOM 2329 C CD1 . LEU A-2 1 153 ? -11.070 -4.502 -23.610 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2330 C CD2 . LEU A-2 1 153 ? -13.154 -3.358 -24.339 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2331 N N . THR A-2 1 154 ? -14.004 -8.606 -22.157 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N 1 ATOM 2332 C CA . THR A-2 1 154 ? -14.886 -9.757 -22.150 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA 1 ATOM 2333 C C . THR A-2 1 154 ? -16.311 -9.276 -21.947 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C 1 ATOM 2334 O O . THR A-2 1 154 ? -16.616 -8.639 -20.944 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O 1 ATOM 2335 C CB . THR A-2 1 154 ? -14.416 -10.770 -21.082 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB 1 ATOM 2336 O OG1 . THR A-2 1 154 ? -13.025 -11.067 -21.306 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 ATOM 2337 C CG2 . THR A-2 1 154 ? -15.247 -12.050 -21.121 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 ATOM 2338 N N . ASN A-2 1 155 ? -17.162 -9.527 -22.943 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 N 1 ATOM 2339 C CA . ASN A-2 1 155 ? -18.597 -9.230 -22.874 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CA 1 ATOM 2340 C C . ASN A-2 1 155 ? -18.832 -7.734 -22.822 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 C 1 ATOM 2341 O O . ASN A-2 1 155 ? -19.680 -7.263 -22.093 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 O 1 ATOM 2342 C CB . ASN A-2 1 155 ? -19.261 -9.958 -21.653 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CB 1 ATOM 2343 C CG . ASN A-2 1 155 ? -19.442 -11.472 -21.872 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CG 1 ATOM 2344 O OD1 . ASN A-2 1 155 ? -20.040 -11.893 -22.843 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2345 N ND2 . ASN A-2 1 155 ? -18.948 -12.274 -20.950 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2346 N N . TYR A-2 1 156 ? -18.051 -6.965 -23.585 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 N 1 ATOM 2347 C CA . TYR A-2 1 156 ? -18.230 -5.514 -23.600 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CA 1 ATOM 2348 C C . TYR A-2 1 156 ? -19.473 -5.186 -24.412 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 C 1 ATOM 2349 O O . TYR A-2 1 156 ? -19.648 -5.704 -25.530 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 O 1 ATOM 2350 C CB . TYR A-2 1 156 ? -17.000 -4.815 -24.168 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CB 1 ATOM 2351 C CG . TYR A-2 1 156 ? -17.063 -3.319 -24.221 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CG 1 ATOM 2352 C CD1 . TYR A-2 1 156 ? -17.685 -2.669 -25.271 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2353 C CD2 . TYR A-2 1 156 ? -16.488 -2.542 -23.240 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2354 C CE1 . TYR A-2 1 156 ? -17.777 -1.301 -25.318 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2355 C CE2 . TYR A-2 1 156 ? -16.556 -1.141 -23.286 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2356 C CZ . TYR A-2 1 156 ? -17.183 -0.542 -24.337 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2357 O OH . TYR A-2 1 156 ? -17.255 0.798 -24.398 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 OH 1 ATOM 2358 N N . LYS A-2 1 157 ? -20.319 -4.315 -23.853 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 N 1 ATOM 2359 C CA . LYS A-2 1 157 ? -21.468 -3.772 -24.572 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CA 1 ATOM 2360 C C . LYS A-2 1 157 ? -21.601 -2.321 -24.118 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 C 1 ATOM 2361 O O . LYS A-2 1 157 ? -21.539 -2.058 -22.918 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 O 1 ATOM 2362 C CB . LYS A-2 1 157 ? -22.695 -4.615 -24.176 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CB 1 ATOM 2363 C CG . LYS A-2 1 157 ? -24.057 -4.258 -24.743 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CG 1 ATOM 2364 C CD . LYS A-2 1 157 ? -25.146 -5.130 -24.086 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CD 1 ATOM 2365 C CE . LYS A-2 1 157 ? -26.529 -4.917 -24.720 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CE 1 ATOM 2366 N NZ . LYS A-2 1 157 ? -27.008 -3.507 -24.990 1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2367 N N . SER A-2 1 158 ? -21.729 -1.381 -25.059 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 N 1 ATOM 2368 C CA . SER A-2 1 158 ? -22.042 -0.014 -24.765 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CA 1 ATOM 2369 C C . SER A-2 1 158 ? -23.290 0.533 -25.476 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 C 1 ATOM 2370 O O . SER A-2 1 158 ? -23.695 0.057 -26.534 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 O 1 ATOM 2371 C CB . SER A-2 1 158 ? -20.871 0.845 -25.175 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CB 1 ATOM 2372 O OG . SER A-2 1 158 ? -20.737 0.950 -26.578 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 OG 1 ATOM 2373 N N . VAL A-2 1 159 ? -23.811 1.616 -24.930 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 N 1 ATOM 2374 C CA . VAL A-2 1 159 ? -24.960 2.316 -25.461 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CA 1 ATOM 2375 C C . VAL A-2 1 159 ? -24.570 3.802 -25.541 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 C 1 ATOM 2376 O O . VAL A-2 1 159 ? -23.929 4.346 -24.607 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 O 1 ATOM 2377 C CB . VAL A-2 1 159 ? -26.170 2.132 -24.530 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CB 1 ATOM 2378 C CG1 . VAL A-2 1 159 ? -27.349 3.023 -24.899 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2379 C CG2 . VAL A-2 1 159 ? -26.621 0.718 -24.587 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2380 N N . THR A-2 1 160 ? -24.946 4.466 -26.628 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 N 1 ATOM 2381 C CA . THR A-2 1 160 ? -24.583 5.891 -26.842 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CA 1 ATOM 2382 C C . THR A-2 1 160 ? -25.828 6.608 -27.248 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 C 1 ATOM 2383 O O . THR A-2 1 160 ? -26.527 6.123 -28.156 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 O 1 ATOM 2384 C CB . THR A-2 1 160 ? -23.561 6.025 -27.993 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CB 1 ATOM 2385 O OG1 . THR A-2 1 160 ? -22.439 5.150 -27.762 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 OG1 1 ATOM 2386 C CG2 . THR A-2 1 160 ? -23.141 7.477 -28.227 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CG2 1 ATOM 2387 N N . THR A-2 1 161 ? -26.099 7.739 -26.585 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 N 1 ATOM 2388 C CA . THR A-2 1 161 ? -27.296 8.545 -26.838 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CA 1 ATOM 2389 C C . THR A-2 1 161 ? -26.959 10.011 -26.912 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 C 1 ATOM 2390 O O . THR A-2 1 161 ? -26.137 10.530 -26.108 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 O 1 ATOM 2391 C CB . THR A-2 1 161 ? -28.395 8.407 -25.732 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CB 1 ATOM 2392 O OG1 . THR A-2 1 161 ? -27.881 8.780 -24.448 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 OG1 1 ATOM 2393 C CG2 . THR A-2 1 161 ? -28.865 7.036 -25.714 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CG2 1 ATOM 2394 N N . VAL A-2 1 162 ? -27.642 10.681 -27.838 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 N 1 ATOM 2395 C CA . VAL A-2 1 162 ? -27.427 12.115 -28.141 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CA 1 ATOM 2396 C C . VAL A-2 1 162 ? -28.641 12.894 -27.761 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 C 1 ATOM 2397 O O . VAL A-2 1 162 ? -29.788 12.471 -28.027 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 O 1 ATOM 2398 C CB . VAL A-2 1 162 ? -27.185 12.329 -29.624 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CB 1 ATOM 2399 C CG1 . VAL A-2 1 162 ? -26.867 13.785 -29.941 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2400 C CG2 . VAL A-2 1 162 ? -26.091 11.402 -30.089 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2401 N N . HIS A-2 1 163 ? -28.381 14.040 -27.140 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 N 1 ATOM 2402 C CA . HIS A-2 1 163 ? -29.397 14.801 -26.418 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CA 1 ATOM 2403 C C . HIS A-2 1 163 ? -29.292 16.317 -26.685 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 C 1 ATOM 2404 O O . HIS A-2 1 163 ? -28.240 16.924 -26.453 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 O 1 ATOM 2405 C CB . HIS A-2 1 163 ? -29.262 14.579 -24.914 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CB 1 ATOM 2406 C CG . HIS A-2 1 163 ? -29.163 13.145 -24.507 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CG 1 ATOM 2407 N ND1 . HIS A-2 1 163 ? -30.271 12.335 -24.343 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2408 C CD2 . HIS A-2 1 163 ? -28.088 12.380 -24.185 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2409 C CE1 . HIS A-2 1 163 ? -29.883 11.127 -23.977 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2410 N NE2 . HIS A-2 1 163 ? -28.566 11.127 -23.872 1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2411 N N . ARG A-2 1 164 ? -30.398 16.924 -27.119 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 N 1 ATOM 2412 C CA . ARG A-2 1 164 ? -30.470 18.375 -27.471 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CA 1 ATOM 2413 C C . ARG A-2 1 164 ? -30.684 19.269 -26.264 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 C 1 ATOM 2414 O O . ARG A-2 1 164 ? -31.500 18.957 -25.409 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 O 1 ATOM 2415 C CB . ARG A-2 1 164 ? -31.630 18.613 -28.454 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CB 1 ATOM 2416 C CG . ARG A-2 1 164 ? -31.913 20.068 -28.830 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CG 1 ATOM 2417 C CD . ARG A-2 1 164 ? -32.843 20.158 -30.045 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CD 1 ATOM 2418 N NE . ARG A-2 1 164 ? -32.797 21.461 -30.729 1.00 74.13 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NE 1 ATOM 2419 C CZ . ARG A-2 1 164 ? -33.246 22.606 -30.213 1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2420 N NH1 . ARG A-2 1 164 ? -33.762 22.652 -28.986 1.00 77.93 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2421 N NH2 . ARG A-2 1 164 ? -33.165 23.723 -30.919 1.00 73.78 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2422 N N . PHE A-2 1 165 ? -29.973 20.391 -26.202 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 N 1 ATOM 2423 C CA . PHE A-2 1 165 ? -30.196 21.390 -25.147 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CA 1 ATOM 2424 C C . PHE A-2 1 165 ? -30.421 22.771 -25.779 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 C 1 ATOM 2425 O O . PHE A-2 1 165 ? -30.016 23.001 -26.921 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 O 1 ATOM 2426 C CB . PHE A-2 1 165 ? -29.014 21.442 -24.154 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CB 1 ATOM 2427 C CG . PHE A-2 1 165 ? -29.086 20.406 -23.043 1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CG 1 ATOM 2428 C CD1 . PHE A-2 1 165 ? -29.640 20.733 -21.818 1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2429 C CD2 . PHE A-2 1 165 ? -28.586 19.111 -23.229 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2430 C CE1 . PHE A-2 1 165 ? -29.708 19.805 -20.802 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2431 C CE2 . PHE A-2 1 165 ? -28.654 18.177 -22.209 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2432 C CZ . PHE A-2 1 165 ? -29.215 18.517 -21.000 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2433 N N . GLU A-2 1 166 ? -31.070 23.667 -25.032 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N 1 ATOM 2434 C CA . GLU A-2 1 166 ? -31.368 25.031 -25.508 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA 1 ATOM 2435 C C . GLU A-2 1 166 ? -31.660 25.995 -24.362 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C 1 ATOM 2436 O O . GLU A-2 1 166 ? -32.505 25.728 -23.505 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O 1 ATOM 2437 C CB . GLU A-2 1 166 ? -32.553 25.013 -26.471 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB 1 ATOM 2438 C CG . GLU A-2 1 166 ? -32.969 26.387 -26.974 1.00 63.48 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG 1 ATOM 2439 C CD . GLU A-2 1 166 ? -34.113 26.312 -27.970 0.50 64.37 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD 1 ATOM 2440 O OE1 . GLU A-2 1 166 ? -35.103 25.593 -27.697 0.50 59.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2441 O OE2 . GLU A-2 1 166 ? -34.019 26.988 -29.020 0.50 70.44 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2442 N N . LYS A-2 1 167 ? -30.944 27.108 -24.329 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 N 1 ATOM 2443 C CA . LYS A-2 1 167 ? -31.262 28.152 -23.378 0.50 57.51 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CA 1 ATOM 2444 C C . LYS A-2 1 167 ? -31.000 29.456 -24.067 0.50 63.25 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 C 1 ATOM 2445 O O . LYS A-2 1 167 ? -29.843 29.798 -24.337 0.50 53.61 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 O 1 ATOM 2446 C CB . LYS A-2 1 167 ? -30.430 28.056 -22.121 0.50 55.83 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CB 1 ATOM 2447 C CG . LYS A-2 1 167 ? -30.799 29.115 -21.107 0.50 53.31 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CG 1 ATOM 2448 C CD . LYS A-2 1 167 ? -32.308 29.175 -20.916 0.50 53.54 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CD 1 ATOM 2449 C CE . LYS A-2 1 167 ? -32.690 30.293 -19.960 0.50 50.35 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CE 1 ATOM 2450 N NZ . LYS A-2 1 167 ? -34.149 30.510 -19.918 0.50 48.03 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2451 N N . GLU A-2 1 168 ? -32.103 30.149 -24.360 1.00 76.48 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N 1 ATOM 2452 C CA . GLU A-2 1 168 ? -32.121 31.398 -25.133 1.00 83.98 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA 1 ATOM 2453 C C . GLU A-2 1 168 ? -31.061 31.624 -26.240 1.00 81.71 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C 1 ATOM 2454 O O . GLU A-2 1 168 ? -30.036 32.299 -26.050 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O 1 ATOM 2455 C CB . GLU A-2 1 168 ? -32.246 32.651 -24.229 1.00 84.28 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB 1 ATOM 2456 C CG . GLU A-2 1 168 ? -32.078 32.434 -22.735 1.00 86.27 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG 1 ATOM 2457 C CD . GLU A-2 1 168 ? -30.677 32.736 -22.262 1.00 87.21 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD 1 ATOM 2458 O OE1 . GLU A-2 1 168 ? -29.733 32.232 -22.906 1.00 88.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2459 O OE2 . GLU A-2 1 168 ? -30.533 33.463 -21.247 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2460 N N . ASN A-2 1 169 ? -31.286 30.972 -27.366 1.00 84.07 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 N 1 ATOM 2461 C CA . ASN A-2 1 169 ? -30.525 31.145 -28.616 1.00 81.92 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CA 1 ATOM 2462 C C . ASN A-2 1 169 ? -29.243 30.316 -28.685 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 C 1 ATOM 2463 O O . ASN A-2 1 169 ? -28.624 30.260 -29.751 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 O 1 ATOM 2464 C CB . ASN A-2 1 169 ? -30.210 32.632 -28.947 1.00 89.09 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CB 1 ATOM 2465 C CG . ASN A-2 1 169 ? -31.238 33.265 -29.871 1.00 83.39 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CG 1 ATOM 2466 O OD1 . ASN A-2 1 169 ? -31.574 34.447 -29.733 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2467 N ND2 . ASN A-2 1 169 ? -31.745 32.486 -30.812 1.00 76.33 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2468 N N . ARG A-2 1 170 ? -28.855 29.681 -27.574 1.00 74.18 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 N 1 ATOM 2469 C CA . ARG A-2 1 170 ? -27.723 28.759 -27.572 1.00 70.26 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CA 1 ATOM 2470 C C . ARG A-2 1 170 ? -28.207 27.315 -27.512 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 C 1 ATOM 2471 O O . ARG A-2 1 170 ? -28.847 26.889 -26.538 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 O 1 ATOM 2472 C CB . ARG A-2 1 170 ? -26.733 29.041 -26.447 0.50 68.64 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CB 1 ATOM 2473 C CG . ARG A-2 1 170 ? -25.530 29.866 -26.877 0.50 66.44 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CG 1 ATOM 2474 C CD . ARG A-2 1 170 ? -24.881 29.470 -28.194 0.50 64.96 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CD 1 ATOM 2475 N NE . ARG A-2 1 170 ? -23.771 28.546 -28.019 0.50 68.00 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NE 1 ATOM 2476 C CZ . ARG A-2 1 170 ? -22.659 28.840 -27.354 0.50 72.08 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2477 N NH1 . ARG A-2 1 170 ? -22.535 30.028 -26.790 0.50 74.89 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2478 N NH2 . ARG A-2 1 170 ? -21.679 27.950 -27.237 0.50 69.47 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2479 N N . ILE A-2 1 171 ? -27.908 26.615 -28.604 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 N 1 ATOM 2480 C CA . ILE A-2 1 171 ? -28.174 25.215 -28.798 1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CA 1 ATOM 2481 C C . ILE A-2 1 171 ? -26.856 24.474 -28.601 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 C 1 ATOM 2482 O O . ILE A-2 1 171 ? -25.815 24.881 -29.152 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 O 1 ATOM 2483 C CB . ILE A-2 1 171 ? -28.645 24.904 -30.227 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CB 1 ATOM 2484 C CG1 . ILE A-2 1 171 ? -29.711 25.907 -30.698 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2485 C CG2 . ILE A-2 1 171 ? -29.167 23.478 -30.314 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2486 C CD1 . ILE A-2 1 171 ? -30.881 26.111 -29.758 1.00 62.27 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2487 N N . TRP A-2 1 172 ? -26.900 23.399 -27.818 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 N 1 ATOM 2488 C CA . TRP A-2 1 172 ? -25.733 22.536 -27.654 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CA 1 ATOM 2489 C C . TRP A-2 1 172 ? -26.160 21.113 -27.369 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 C 1 ATOM 2490 O O . TRP A-2 1 172 ? -27.320 20.864 -27.048 1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 O 1 ATOM 2491 C CB . TRP A-2 1 172 ? -24.831 23.065 -26.542 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CB 1 ATOM 2492 C CG . TRP A-2 1 172 ? -25.331 22.853 -25.137 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CG 1 ATOM 2493 C CD1 . TRP A-2 1 172 ? -24.996 21.824 -24.307 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CD1 1 ATOM 2494 C CD2 . TRP A-2 1 172 ? -26.183 23.719 -24.381 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CD2 1 ATOM 2495 N NE1 . TRP A-2 1 172 ? -25.604 21.980 -23.093 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 NE1 1 ATOM 2496 C CE2 . TRP A-2 1 172 ? -26.336 23.140 -23.109 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CE2 1 ATOM 2497 C CE3 . TRP A-2 1 172 ? -26.823 24.950 -24.652 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CE3 1 ATOM 2498 C CZ2 . TRP A-2 1 172 ? -27.127 23.727 -22.109 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 2499 C CZ3 . TRP A-2 1 172 ? -27.596 25.536 -23.665 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 2500 C CH2 . TRP A-2 1 172 ? -27.752 24.919 -22.405 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CH2 1 ATOM 2501 N N . THR A-2 1 173 ? -25.202 20.199 -27.474 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 N 1 ATOM 2502 C CA . THR A-2 1 173 ? -25.447 18.770 -27.344 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CA 1 ATOM 2503 C C . THR A-2 1 173 ? -24.724 18.150 -26.133 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 C 1 ATOM 2504 O O . THR A-2 1 173 ? -23.609 18.543 -25.777 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 O 1 ATOM 2505 C CB . THR A-2 1 173 ? -25.018 18.069 -28.619 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CB 1 ATOM 2506 O OG1 . THR A-2 1 173 ? -25.855 18.520 -29.683 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 OG1 1 ATOM 2507 C CG2 . THR A-2 1 173 ? -25.136 16.531 -28.504 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CG2 1 ATOM 2508 N N . VAL A-2 1 174 ? -25.397 17.208 -25.471 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 N 1 ATOM 2509 C CA . VAL A-2 1 174 ? -24.730 16.330 -24.511 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CA 1 ATOM 2510 C C . VAL A-2 1 174 ? -24.872 14.908 -25.006 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 C 1 ATOM 2511 O O . VAL A-2 1 174 ? -25.947 14.514 -25.429 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 O 1 ATOM 2512 C CB . VAL A-2 1 174 ? -25.314 16.443 -23.104 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CB 1 ATOM 2513 C CG1 . VAL A-2 1 174 ? -24.728 15.353 -22.222 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2514 C CG2 . VAL A-2 1 174 ? -25.019 17.819 -22.532 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2515 N N . VAL A-2 1 175 ? -23.772 14.174 -24.995 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 N 1 ATOM 2516 C CA . VAL A-2 1 175 ? -23.748 12.779 -25.375 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CA 1 ATOM 2517 C C . VAL A-2 1 175 ? -23.457 12.018 -24.109 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 C 1 ATOM 2518 O O . VAL A-2 1 175 ? -22.593 12.435 -23.309 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 O 1 ATOM 2519 C CB . VAL A-2 1 175 ? -22.647 12.469 -26.393 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CB 1 ATOM 2520 C CG1 . VAL A-2 1 175 ? -22.593 10.993 -26.783 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2521 C CG2 . VAL A-2 1 175 ? -22.835 13.320 -27.656 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2522 N N . LEU A-2 1 176 ? -24.197 10.929 -23.930 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N 1 ATOM 2523 C CA . LEU A-2 1 176 ? -23.987 9.976 -22.855 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA 1 ATOM 2524 C C . LEU A-2 1 176 ? -23.557 8.686 -23.481 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C 1 ATOM 2525 O O . LEU A-2 1 176 ? -24.071 8.307 -24.519 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O 1 ATOM 2526 C CB . LEU A-2 1 176 ? -25.260 9.741 -22.079 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB 1 ATOM 2527 C CG . LEU A-2 1 176 ? -25.770 10.952 -21.361 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG 1 ATOM 2528 C CD1 . LEU A-2 1 176 ? -27.095 10.631 -20.717 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2529 C CD2 . LEU A-2 1 176 ? -24.778 11.423 -20.311 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2530 N N . GLU A-2 1 177 ? -22.550 8.056 -22.879 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 N 1 ATOM 2531 C CA . GLU A-2 1 177 ? -22.136 6.718 -23.283 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CA 1 ATOM 2532 C C . GLU A-2 1 177 ? -21.823 5.857 -22.083 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 C 1 ATOM 2533 O O . GLU A-2 1 177 ? -20.982 6.227 -21.238 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 O 1 ATOM 2534 C CB . GLU A-2 1 177 ? -20.946 6.743 -24.253 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CB 1 ATOM 2535 C CG . GLU A-2 1 177 ? -20.429 5.346 -24.642 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CG 1 ATOM 2536 C CD . GLU A-2 1 177 ? -19.431 5.321 -25.835 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CD 1 ATOM 2537 O OE1 . GLU A-2 1 177 ? -18.748 4.287 -26.024 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2538 O OE2 . GLU A-2 1 177 ? -19.322 6.305 -26.586 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2539 N N . SER A-2 1 178 ? -22.460 4.681 -22.026 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 N 1 ATOM 2540 C CA . SER A-2 1 178 ? -22.233 3.775 -20.926 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 CA 1 ATOM 2541 C C . SER A-2 1 178 ? -21.812 2.420 -21.465 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 C 1 ATOM 2542 O O . SER A-2 1 178 ? -22.021 2.138 -22.618 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 O 1 ATOM 2543 C CB . SER A-2 1 178 ? -23.484 3.669 -20.039 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 CB 1 ATOM 2544 O OG . SER A-2 1 178 ? -24.566 3.151 -20.783 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 OG 1 ATOM 2545 N N . TYR A-2 1 179 ? -21.208 1.590 -20.623 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 N 1 ATOM 2546 C CA . TYR A-2 1 179 ? -20.919 0.243 -21.019 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CA 1 ATOM 2547 C C . TYR A-2 1 179 ? -20.995 -0.684 -19.859 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 C 1 ATOM 2548 O O . TYR A-2 1 179 ? -21.009 -0.242 -18.732 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 O 1 ATOM 2549 C CB . TYR A-2 1 179 ? -19.555 0.145 -21.610 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CB 1 ATOM 2550 C CG . TYR A-2 1 179 ? -18.431 0.386 -20.642 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CG 1 ATOM 2551 C CD1 . TYR A-2 1 179 ? -17.980 -0.610 -19.796 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2552 C CD2 . TYR A-2 1 179 ? -17.778 1.592 -20.631 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2553 C CE1 . TYR A-2 1 179 ? -16.946 -0.377 -18.930 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2554 C CE2 . TYR A-2 1 179 ? -16.763 1.850 -19.758 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2555 C CZ . TYR A-2 1 179 ? -16.327 0.859 -18.920 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2556 O OH . TYR A-2 1 179 ? -15.260 1.153 -18.076 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 OH 1 ATOM 2557 N N . VAL A-2 1 180 ? -21.021 -1.969 -20.173 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 N 1 ATOM 2558 C CA . VAL A-2 1 180 ? -20.907 -3.054 -19.202 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CA 1 ATOM 2559 C C . VAL A-2 1 180 ? -19.769 -3.922 -19.746 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 C 1 ATOM 2560 O O . VAL A-2 1 180 ? -19.658 -4.062 -20.937 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 O 1 ATOM 2561 C CB . VAL A-2 1 180 ? -22.226 -3.862 -19.068 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CB 1 ATOM 2562 C CG1 . VAL A-2 1 180 ? -22.067 -4.962 -18.051 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2563 C CG2 . VAL A-2 1 180 ? -23.341 -2.994 -18.539 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2564 N N . VAL A-2 1 181 ? -18.889 -4.407 -18.876 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 N 1 ATOM 2565 C CA . VAL A-2 1 181 ? -17.887 -5.413 -19.195 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CA 1 ATOM 2566 C C . VAL A-2 1 181 ? -17.636 -6.368 -18.027 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 C 1 ATOM 2567 O O . VAL A-2 1 181 ? -17.929 -6.027 -16.891 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 O 1 ATOM 2568 C CB . VAL A-2 1 181 ? -16.472 -4.858 -19.504 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CB 1 ATOM 2569 C CG1 . VAL A-2 1 181 ? -16.338 -4.556 -20.953 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2570 C CG2 . VAL A-2 1 181 ? -16.111 -3.658 -18.646 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2571 N N . ASP A-2 1 182 ? -17.013 -7.512 -18.312 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N 1 ATOM 2572 C CA . ASP A-2 1 182 ? -16.609 -8.417 -17.238 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA 1 ATOM 2573 C C . ASP A-2 1 182 ? -15.430 -7.813 -16.504 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C 1 ATOM 2574 O O . ASP A-2 1 182 ? -14.607 -7.124 -17.100 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O 1 ATOM 2575 C CB . ASP A-2 1 182 ? -16.258 -9.790 -17.795 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB 1 ATOM 2576 C CG . ASP A-2 1 182 ? -17.451 -10.542 -18.219 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG 1 ATOM 2577 O OD1 . ASP A-2 1 182 ? -18.562 -9.996 -18.092 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2578 O OD2 . ASP A-2 1 182 ? -17.290 -11.700 -18.639 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2579 N N . MET A-2 1 183 ? -15.395 -8.003 -15.194 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 N 1 ATOM 2580 C CA . MET A-2 1 183 ? -14.238 -7.589 -14.418 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CA 1 ATOM 2581 C C . MET A-2 1 183 ? -13.146 -8.607 -14.691 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 C 1 ATOM 2582 O O . MET A-2 1 183 ? -13.457 -9.811 -14.824 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 O 1 ATOM 2583 C CB . MET A-2 1 183 ? -14.542 -7.551 -12.946 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CB 1 ATOM 2584 C CG . MET A-2 1 183 ? -15.488 -6.415 -12.614 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CG 1 ATOM 2585 S SD . MET A-2 1 183 ? -15.822 -6.142 -10.871 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 SD 1 ATOM 2586 C CE . MET A-2 1 183 ? -16.774 -7.613 -10.403 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CE 1 ATOM 2587 N N . PRO A-2 1 184 ? -11.883 -8.126 -14.790 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 N 1 ATOM 2588 C CA . PRO A-2 1 184 ? -10.675 -8.910 -15.103 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CA 1 ATOM 2589 C C . PRO A-2 1 184 ? -10.145 -9.722 -13.916 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 C 1 ATOM 2590 O O . PRO A-2 1 184 ? -10.910 -10.097 -13.044 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 O 1 ATOM 2591 C CB . PRO A-2 1 184 ? -9.648 -7.824 -15.540 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CB 1 ATOM 2592 C CG . PRO A-2 1 184 ? -10.069 -6.579 -14.819 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CG 1 ATOM 2593 C CD . PRO A-2 1 184 ? -11.573 -6.683 -14.655 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CD 1 ATOM 2594 N N . SER A-2 1 188 ? -4.105 -10.228 -11.713 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 N 1 ATOM 2595 C CA . SER A-2 1 188 ? -2.951 -11.046 -12.173 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CA 1 ATOM 2596 C C . SER A-2 1 188 ? -2.281 -10.377 -13.386 1.00 65.29 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 C 1 ATOM 2597 O O . SER A-2 1 188 ? -1.046 -10.190 -13.473 1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 O 1 ATOM 2598 C CB . SER A-2 1 188 ? -3.476 -12.439 -12.539 0.50 56.28 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CB 1 ATOM 2599 O OG . SER A-2 1 188 ? -4.902 -12.403 -12.531 0.50 47.68 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 OG 1 ATOM 2600 N N . GLU A-2 1 189 ? -3.149 -10.191 -14.372 1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 N 1 ATOM 2601 C CA . GLU A-2 1 189 ? -3.168 -9.090 -15.301 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CA 1 ATOM 2602 C C . GLU A-2 1 189 ? -4.640 -8.939 -15.698 1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 C 1 ATOM 2603 O O . GLU A-2 1 189 ? -5.593 -9.469 -15.077 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 O 1 ATOM 2604 C CB . GLU A-2 1 189 ? -2.400 -9.325 -16.595 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CB 1 ATOM 2605 C CG . GLU A-2 1 189 ? -0.905 -9.242 -16.577 0.50 51.85 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CG 1 ATOM 2606 C CD . GLU A-2 1 189 ? -0.333 -9.550 -17.959 0.50 49.75 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CD 1 ATOM 2607 O OE1 . GLU A-2 1 189 ? -1.115 -9.887 -18.907 0.50 44.85 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2608 O OE2 . GLU A-2 1 189 ? 0.912 -9.459 -18.080 0.50 42.76 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2609 N N . ASP A-2 1 190 ? -4.779 -8.353 -16.864 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 N 1 ATOM 2610 C CA . ASP A-2 1 190 ? -5.033 -6.960 -16.795 1.00 67.45 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CA 1 ATOM 2611 C C . ASP A-2 1 190 ? -6.317 -6.242 -17.230 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 C 1 ATOM 2612 O O . ASP A-2 1 190 ? -7.372 -6.856 -17.469 1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 O 1 ATOM 2613 C CB . ASP A-2 1 190 ? -3.794 -6.313 -17.407 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CB 1 ATOM 2614 C CG . ASP A-2 1 190 ? -2.956 -5.614 -16.388 1.00 82.51 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CG 1 ATOM 2615 O OD1 . ASP A-2 1 190 ? -2.378 -4.574 -16.789 0.50 83.23 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2616 O OD2 . ASP A-2 1 190 ? -2.900 -6.034 -15.197 0.50 76.14 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2617 N N . ASP A-2 1 191 ? -6.113 -4.923 -17.391 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 N 1 ATOM 2618 C CA . ASP A-2 1 191 ? -6.830 -3.853 -16.659 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CA 1 ATOM 2619 C C . ASP A-2 1 191 ? -7.908 -3.219 -17.535 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 C 1 ATOM 2620 O O . ASP A-2 1 191 ? -7.929 -2.030 -17.813 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 O 1 ATOM 2621 C CB . ASP A-2 1 191 ? -5.828 -2.771 -16.192 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CB 1 ATOM 2622 C CG . ASP A-2 1 191 ? -5.455 -2.881 -14.719 0.50 66.32 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CG 1 ATOM 2623 O OD1 . ASP A-2 1 191 ? -6.081 -2.169 -13.886 0.50 65.96 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2624 O OD2 . ASP A-2 1 191 ? -4.506 -3.645 -14.404 0.50 72.07 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2625 N N . THR A-2 1 192 ? -8.819 -4.068 -17.939 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 N 1 ATOM 2626 C CA . THR A-2 1 192 ? -9.799 -3.738 -18.954 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CA 1 ATOM 2627 C C . THR A-2 1 192 ? -10.680 -2.487 -18.673 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 C 1 ATOM 2628 O O . THR A-2 1 192 ? -11.069 -1.763 -19.605 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 O 1 ATOM 2629 C CB . THR A-2 1 192 ? -10.629 -5.022 -19.263 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CB 1 ATOM 2630 O OG1 . THR A-2 1 192 ? -11.535 -4.760 -20.337 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 OG1 1 ATOM 2631 C CG2 . THR A-2 1 192 ? -11.400 -5.500 -18.066 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CG2 1 ATOM 2632 N N . ARG A-2 1 193 ? -10.982 -2.207 -17.411 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 N 1 ATOM 2633 C CA . ARG A-2 1 193 ? -11.791 -1.038 -17.057 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CA 1 ATOM 2634 C C . ARG A-2 1 193 ? -11.035 0.223 -17.367 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 C 1 ATOM 2635 O O . ARG A-2 1 193 ? -11.559 1.138 -17.971 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 O 1 ATOM 2636 C CB . ARG A-2 1 193 ? -12.063 -1.005 -15.562 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CB 1 ATOM 2637 C CG . ARG A-2 1 193 ? -13.472 -0.604 -15.186 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CG 1 ATOM 2638 C CD . ARG A-2 1 193 ? -13.791 -0.837 -13.699 0.50 65.01 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CD 1 ATOM 2639 N NE . ARG A-2 1 193 ? -13.098 -1.962 -13.049 0.50 63.19 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NE 1 ATOM 2640 C CZ . ARG A-2 1 193 ? -12.854 -3.157 -13.582 0.50 59.08 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2641 N NH1 . ARG A-2 1 193 ? -13.227 -3.486 -14.816 0.50 58.46 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2642 N NH2 . ARG A-2 1 193 ? -12.209 -4.043 -12.850 0.50 58.94 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2643 N N . MET A-2 1 194 ? -9.802 0.292 -16.890 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 N 1 ATOM 2644 C CA . MET A-2 1 194 ? -9.012 1.459 -17.145 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CA 1 ATOM 2645 C C . MET A-2 1 194 ? -8.954 1.653 -18.677 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 C 1 ATOM 2646 O O . MET A-2 1 194 ? -9.113 2.767 -19.154 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 O 1 ATOM 2647 C CB . MET A-2 1 194 ? -7.614 1.300 -16.526 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CB 1 ATOM 2648 C CG . MET A-2 1 194 ? -6.719 2.524 -16.707 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CG 1 ATOM 2649 S SD . MET A-2 1 194 ? -5.962 2.715 -18.361 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 SD 1 ATOM 2650 C CE . MET A-2 1 194 ? -4.481 1.683 -18.150 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CE 1 ATOM 2651 N N . PHE A-2 1 195 ? -8.688 0.575 -19.436 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 N 1 ATOM 2652 C CA . PHE A-2 1 195 ? -8.614 0.692 -20.886 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CA 1 ATOM 2653 C C . PHE A-2 1 195 ? -9.922 1.281 -21.429 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 C 1 ATOM 2654 O O . PHE A-2 1 195 ? -9.888 2.242 -22.159 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 O 1 ATOM 2655 C CB . PHE A-2 1 195 ? -8.404 -0.652 -21.568 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CB 1 ATOM 2656 C CG . PHE A-2 1 195 ? -7.031 -1.227 -21.420 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CG 1 ATOM 2657 C CD1 . PHE A-2 1 195 ? -6.775 -2.490 -21.929 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2658 C CD2 . PHE A-2 1 195 ? -6.014 -0.555 -20.743 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2659 C CE1 . PHE A-2 1 195 ? -5.517 -3.065 -21.806 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2660 C CE2 . PHE A-2 1 195 ? -4.771 -1.138 -20.582 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2661 C CZ . PHE A-2 1 195 ? -4.514 -2.399 -21.119 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2662 N N . ALA A-2 1 196 ? -11.054 0.713 -21.017 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N 1 ATOM 2663 C CA . ALA A-2 1 196 ? -12.372 1.118 -21.505 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA 1 ATOM 2664 C C . ALA A-2 1 196 ? -12.660 2.587 -21.174 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C 1 ATOM 2665 O O . ALA A-2 1 196 ? -13.077 3.369 -22.035 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O 1 ATOM 2666 C CB . ALA A-2 1 196 ? -13.429 0.211 -20.903 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB 1 ATOM 2667 N N . ASP A-2 1 197 ? -12.385 2.985 -19.943 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 N 1 ATOM 2668 C CA . ASP A-2 1 197 ? -12.615 4.390 -19.545 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CA 1 ATOM 2669 C C . ASP A-2 1 197 ? -11.762 5.368 -20.314 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 C 1 ATOM 2670 O O . ASP A-2 1 197 ? -12.215 6.418 -20.744 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 O 1 ATOM 2671 C CB . ASP A-2 1 197 ? -12.434 4.589 -18.051 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CB 1 ATOM 2672 C CG . ASP A-2 1 197 ? -13.575 4.038 -17.261 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CG 1 ATOM 2673 O OD1 . ASP A-2 1 197 ? -14.694 3.783 -17.830 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2674 O OD2 . ASP A-2 1 197 ? -13.334 3.787 -16.066 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2675 N N . THR A-2 1 198 ? -10.525 5.003 -20.544 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 N 1 ATOM 2676 C CA . THR A-2 1 198 ? -9.638 5.924 -21.207 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CA 1 ATOM 2677 C C . THR A-2 1 198 ? -10.070 6.033 -22.648 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 C 1 ATOM 2678 O O . THR A-2 1 198 ? -10.181 7.121 -23.220 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 O 1 ATOM 2679 C CB . THR A-2 1 198 ? -8.182 5.423 -21.074 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CB 1 ATOM 2680 O OG1 . THR A-2 1 198 ? -7.898 5.155 -19.694 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 OG1 1 ATOM 2681 C CG2 . THR A-2 1 198 ? -7.231 6.440 -21.579 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CG2 1 ATOM 2682 N N . VAL A-2 1 199 ? -10.365 4.900 -23.261 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 N 1 ATOM 2683 C CA . VAL A-2 1 199 ? -10.781 4.945 -24.672 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CA 1 ATOM 2684 C C . VAL A-2 1 199 ? -12.081 5.698 -24.942 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 C 1 ATOM 2685 O O . VAL A-2 1 199 ? -12.104 6.590 -25.760 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 O 1 ATOM 2686 C CB . VAL A-2 1 199 ? -10.792 3.538 -25.281 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CB 1 ATOM 2687 C CG1 . VAL A-2 1 199 ? -11.481 3.528 -26.653 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2688 C CG2 . VAL A-2 1 199 ? -9.365 3.069 -25.385 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2689 N N . VAL A-2 1 200 ? -13.146 5.377 -24.237 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 N 1 ATOM 2690 C CA . VAL A-2 1 200 ? -14.426 6.147 -24.369 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CA 1 ATOM 2691 C C . VAL A-2 1 200 ? -14.258 7.635 -24.092 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 C 1 ATOM 2692 O O . VAL A-2 1 200 ? -14.831 8.509 -24.818 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 O 1 ATOM 2693 C CB . VAL A-2 1 200 ? -15.452 5.620 -23.362 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CB 1 ATOM 2694 C CG1 . VAL A-2 1 200 ? -16.693 6.472 -23.329 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2695 C CG2 . VAL A-2 1 200 ? -15.790 4.170 -23.665 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2696 N N . LYS A-2 1 201 ? -13.498 7.970 -23.049 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 N 1 ATOM 2697 C CA . LYS A-2 1 201 ? -13.303 9.423 -22.754 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CA 1 ATOM 2698 C C . LYS A-2 1 201 ? -12.664 10.183 -23.914 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 C 1 ATOM 2699 O O . LYS A-2 1 201 ? -13.119 11.267 -24.317 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 O 1 ATOM 2700 C CB . LYS A-2 1 201 ? -12.465 9.656 -21.495 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CB 1 ATOM 2701 C CG . LYS A-2 1 201 ? -13.280 9.741 -20.216 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CG 1 ATOM 2702 C CD . LYS A-2 1 201 ? -12.418 9.750 -18.945 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CD 1 ATOM 2703 C CE . LYS A-2 1 201 ? -13.306 9.537 -17.708 1.00 71.98 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CE 1 ATOM 2704 N NZ . LYS A-2 1 201 ? -12.674 9.661 -16.357 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2705 N N . LEU A-2 1 202 ? -11.607 9.610 -24.472 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N 1 ATOM 2706 C CA . LEU A-2 1 202 ? -10.949 10.216 -25.633 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA 1 ATOM 2707 C C . LEU A-2 1 202 ? -11.873 10.307 -26.845 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C 1 ATOM 2708 O O . LEU A-2 1 202 ? -11.934 11.340 -27.498 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O 1 ATOM 2709 C CB . LEU A-2 1 202 ? -9.702 9.431 -25.994 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB 1 ATOM 2710 C CG . LEU A-2 1 202 ? -8.590 9.403 -24.935 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG 1 ATOM 2711 C CD1 . LEU A-2 1 202 ? -7.352 8.701 -25.460 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2712 C CD2 . LEU A-2 1 202 ? -8.276 10.813 -24.460 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2713 N N . ASN A-2 1 203 ? -12.583 9.217 -27.138 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N 1 ATOM 2714 C CA . ASN A-2 1 203 ? -13.548 9.184 -28.249 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA 1 ATOM 2715 C C . ASN A-2 1 203 ? -14.591 10.230 -28.089 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C 1 ATOM 2716 O O . ASN A-2 1 203 ? -14.999 10.868 -29.046 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O 1 ATOM 2717 C CB . ASN A-2 1 203 ? -14.248 7.838 -28.308 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB 1 ATOM 2718 C CG . ASN A-2 1 203 ? -13.334 6.752 -28.736 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG 1 ATOM 2719 O OD1 . ASN A-2 1 203 ? -12.274 7.053 -29.266 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2720 N ND2 . ASN A-2 1 203 ? -13.744 5.474 -28.559 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2721 N N . LEU A-2 1 204 ? -15.056 10.412 -26.868 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 N 1 ATOM 2722 C CA . LEU A-2 1 204 ? -15.998 11.477 -26.653 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CA 1 ATOM 2723 C C . LEU A-2 1 204 ? -15.362 12.866 -26.875 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 C 1 ATOM 2724 O O . LEU A-2 1 204 ? -16.044 13.781 -27.361 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 O 1 ATOM 2725 C CB . LEU A-2 1 204 ? -16.674 11.347 -25.267 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CB 1 ATOM 2726 C CG . LEU A-2 1 204 ? -17.694 10.198 -25.177 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CG 1 ATOM 2727 C CD1 . LEU A-2 1 204 ? -18.383 10.214 -23.829 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2728 C CD2 . LEU A-2 1 204 ? -18.694 10.292 -26.327 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2729 N N . GLN A-2 1 205 ? -14.090 13.042 -26.526 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 N 1 ATOM 2730 C CA . GLN A-2 1 205 ? -13.448 14.358 -26.751 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CA 1 ATOM 2731 C C . GLN A-2 1 205 ? -13.226 14.603 -28.238 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 C 1 ATOM 2732 O O . GLN A-2 1 205 ? -13.463 15.722 -28.752 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 O 1 ATOM 2733 C CB . GLN A-2 1 205 ? -12.124 14.541 -25.967 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CB 1 ATOM 2734 C CG . GLN A-2 1 205 ? -11.387 15.867 -26.240 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CG 1 ATOM 2735 C CD . GLN A-2 1 205 ? -12.298 17.105 -26.152 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CD 1 ATOM 2736 O OE1 . GLN A-2 1 205 ? -12.830 17.428 -25.091 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 OE1 1 ATOM 2737 N NE2 . GLN A-2 1 205 ? -12.491 17.787 -27.277 1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 NE2 1 ATOM 2738 N N . LYS A-2 1 206 ? -12.775 13.575 -28.938 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 N 1 ATOM 2739 C CA . LYS A-2 1 206 ? -12.642 13.695 -30.372 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CA 1 ATOM 2740 C C . LYS A-2 1 206 ? -13.974 13.876 -31.080 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 C 1 ATOM 2741 O O . LYS A-2 1 206 ? -14.032 14.635 -32.035 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 O 1 ATOM 2742 C CB . LYS A-2 1 206 ? -11.902 12.536 -30.974 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CB 1 ATOM 2743 C CG . LYS A-2 1 206 ? -11.396 12.868 -32.359 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CG 1 ATOM 2744 C CD . LYS A-2 1 206 ? -11.066 11.626 -33.193 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CD 1 ATOM 2745 C CE . LYS A-2 1 206 ? -10.497 11.956 -34.584 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CE 1 ATOM 2746 N NZ . LYS A-2 1 206 ? -10.552 10.738 -35.452 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2747 N N . LEU A-2 1 207 ? -15.042 13.213 -30.622 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 N 1 ATOM 2748 C CA . LEU A-2 1 207 ? -16.386 13.438 -31.213 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CA 1 ATOM 2749 C C . LEU A-2 1 207 ? -16.744 14.892 -31.202 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 C 1 ATOM 2750 O O . LEU A-2 1 207 ? -17.228 15.433 -32.196 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 O 1 ATOM 2751 C CB . LEU A-2 1 207 ? -17.466 12.754 -30.422 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CB 1 ATOM 2752 C CG . LEU A-2 1 207 ? -18.612 12.113 -31.179 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CG 1 ATOM 2753 C CD1 . LEU A-2 1 207 ? -19.740 11.822 -30.200 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2754 C CD2 . LEU A-2 1 207 ? -19.109 12.912 -32.349 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2755 N N . ALA A-2 1 208 ? -16.537 15.504 -30.042 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 N 1 ATOM 2756 C CA . ALA A-2 1 208 ? -16.835 16.922 -29.841 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CA 1 ATOM 2757 C C . ALA A-2 1 208 ? -16.003 17.802 -30.765 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 C 1 ATOM 2758 O O . ALA A-2 1 208 ? -16.498 18.750 -31.386 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 O 1 ATOM 2759 C CB . ALA A-2 1 208 ? -16.555 17.301 -28.412 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CB 1 ATOM 2760 N N . THR A-2 1 209 ? -14.729 17.478 -30.848 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 N 1 ATOM 2761 C CA . THR A-2 1 209 ? -13.805 18.283 -31.644 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CA 1 ATOM 2762 C C . THR A-2 1 209 ? -14.250 18.221 -33.111 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 C 1 ATOM 2763 O O . THR A-2 1 209 ? -14.497 19.250 -33.737 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 O 1 ATOM 2764 C CB . THR A-2 1 209 ? -12.376 17.767 -31.415 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CB 1 ATOM 2765 O OG1 . THR A-2 1 209 ? -11.957 18.169 -30.099 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 OG1 1 ATOM 2766 C CG2 . THR A-2 1 209 ? -11.381 18.280 -32.480 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CG2 1 ATOM 2767 N N . VAL A-2 1 210 ? -14.426 16.997 -33.605 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 N 1 ATOM 2768 C CA . VAL A-2 1 210 ? -14.810 16.741 -34.980 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CA 1 ATOM 2769 C C . VAL A-2 1 210 ? -16.132 17.432 -35.332 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 C 1 ATOM 2770 O O . VAL A-2 1 210 ? -16.183 18.174 -36.322 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 O 1 ATOM 2771 C CB . VAL A-2 1 210 ? -14.866 15.231 -35.273 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CB 1 ATOM 2772 C CG1 . VAL A-2 1 210 ? -15.406 14.956 -36.659 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2773 C CG2 . VAL A-2 1 210 ? -13.482 14.608 -35.142 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2774 N N . ALA A-2 1 211 ? -17.177 17.239 -34.520 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N 1 ATOM 2775 C CA . ALA A-2 1 211 ? -18.491 17.887 -34.779 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA 1 ATOM 2776 C C . ALA A-2 1 211 ? -18.561 19.431 -34.646 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C 1 ATOM 2777 O O . ALA A-2 1 211 ? -19.347 20.086 -35.345 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O 1 ATOM 2778 C CB . ALA A-2 1 211 ? -19.577 17.254 -33.921 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB 1 ATOM 2779 N N . GLU A-2 1 212 ? -17.794 19.995 -33.723 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 N 1 ATOM 2780 C CA . GLU A-2 1 212 ? -17.678 21.451 -33.607 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CA 1 ATOM 2781 C C . GLU A-2 1 212 ? -16.988 22.115 -34.830 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 C 1 ATOM 2782 O O . GLU A-2 1 212 ? -17.262 23.282 -35.145 1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 O 1 ATOM 2783 C CB . GLU A-2 1 212 ? -16.999 21.826 -32.288 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CB 1 ATOM 2784 C CG . GLU A-2 1 212 ? -17.960 21.618 -31.130 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CG 1 ATOM 2785 C CD . GLU A-2 1 212 ? -17.382 21.961 -29.772 1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CD 1 ATOM 2786 O OE1 . GLU A-2 1 212 ? -16.749 23.012 -29.598 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2787 O OE2 . GLU A-2 1 212 ? -17.600 21.182 -28.844 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2788 N N . ALA A-2 1 213 ? -16.123 21.368 -35.521 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N 1 ATOM 2789 C CA . ALA A-2 1 213 ? -15.522 21.848 -36.761 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA 1 ATOM 2790 C C . ALA A-2 1 213 ? -16.576 21.885 -37.844 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C 1 ATOM 2791 O O . ALA A-2 1 213 ? -16.758 22.923 -38.491 1.00 71.26 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O 1 ATOM 2792 C CB . ALA A-2 1 213 ? -14.357 20.970 -37.178 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB 1 ATOM 2793 N N . MET A-2 1 214 ? -17.295 20.770 -38.016 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 N 1 ATOM 2794 C CA . MET A-2 1 214 ? -18.368 20.679 -39.029 1.00 67.39 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CA 1 ATOM 2795 C C . MET A-2 1 214 ? -19.518 21.672 -38.784 1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 C 1 ATOM 2796 O O . MET A-2 1 214 ? -20.355 21.890 -39.659 1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 O 1 ATOM 2797 C CB . MET A-2 1 214 ? -18.962 19.284 -39.075 1.00 69.24 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CB 1 ATOM 2798 C CG . MET A-2 1 214 ? -17.983 18.144 -39.290 1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CG 1 ATOM 2799 S SD . MET A-2 1 214 ? -18.875 16.614 -38.914 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 SD 1 ATOM 2800 C CE . MET A-2 1 214 ? -19.251 15.911 -40.523 1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CE 1 ATOM 2801 N N . ALA A-2 1 215 ? -19.561 22.255 -37.590 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 N 1 ATOM 2802 C CA . ALA A-2 1 215 ? -20.432 23.384 -37.290 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CA 1 ATOM 2803 C C . ALA A-2 1 215 ? -19.859 24.711 -37.851 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 C 1 ATOM 2804 O O . ALA A-2 1 215 ? -20.287 25.793 -37.454 1.00 74.78 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 O 1 ATOM 2805 C CB . ALA A-2 1 215 ? -20.612 23.483 -35.784 1.00 66.23 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CB 1 ATOM 2806 N N . ARG A-2 1 216 ? -18.929 24.603 -38.800 0.50 68.41 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 N 1 ATOM 2807 C CA . ARG A-2 1 216 ? -18.105 25.707 -39.293 0.50 65.72 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CA 1 ATOM 2808 C C . ARG A-2 1 216 ? -18.896 26.926 -39.744 0.50 65.24 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 C 1 ATOM 2809 O O . ARG A-2 1 216 ? -19.565 26.890 -40.773 0.50 67.48 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 O 1 ATOM 2810 C CB . ARG A-2 1 216 ? -17.329 25.171 -40.479 0.50 66.47 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CB 1 ATOM 2811 C CG . ARG A-2 1 216 ? -18.078 24.011 -41.110 0.50 67.21 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CG 1 ATOM 2812 C CD . ARG A-2 1 216 ? -17.906 23.985 -42.601 0.50 70.60 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CD 1 ATOM 2813 N NE . ARG A-2 1 216 ? -16.596 23.476 -42.957 0.50 72.91 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NE 1 ATOM 2814 C CZ . ARG A-2 1 216 ? -15.871 23.945 -43.965 0.50 77.07 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2815 N NH1 . ARG A-2 1 216 ? -16.335 24.949 -44.698 0.50 74.15 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2816 N NH2 . ARG A-2 1 216 ? -14.678 23.421 -44.226 0.50 78.96 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH2 1 HETATM 2817 O O11 . 6AS B 2 . ? -16.272 -2.717 2.198 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A O11 1 HETATM 2818 C C1 . 6AS B 2 . ? -15.211 -2.043 2.060 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A C1 1 HETATM 2819 O O12 . 6AS B 2 . ? -14.435 -1.861 3.002 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A O12 1 HETATM 2820 C C2 . 6AS B 2 . ? -14.848 -1.553 0.713 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A C2 1 HETATM 2821 C C3 . 6AS B 2 . ? -13.666 -0.714 0.481 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A C3 1 HETATM 2822 C C6 . 6AS B 2 . ? -13.429 -0.211 -0.924 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A C6 1 HETATM 2823 C C4 . 6AS B 2 . ? -12.676 -0.433 1.578 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A C4 1 HETATM 2824 C C5 . 6AS B 2 . ? -11.503 0.422 1.256 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A C5 1 HETATM 2825 C "C1'" . 6AS B 2 . ? -10.618 0.796 2.272 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C1'" 1 HETATM 2826 C "C2'" . 6AS B 2 . ? -9.337 0.234 2.018 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C2'" 1 HETATM 2827 C "C7'" . 6AS B 2 . ? -8.974 -1.043 2.610 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C7'" 1 HETATM 2828 O "O1'" . 6AS B 2 . ? -11.128 0.346 3.514 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "O1'" 1 HETATM 2829 C "C6'" . 6AS B 2 . ? -10.604 2.302 2.288 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C6'" 1 HETATM 2830 C "C8'" . 6AS B 2 . ? -9.683 2.807 3.432 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C8'" 1 HETATM 2831 C "C9'" . 6AS B 2 . ? -12.046 2.894 2.513 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C9'" 1 HETATM 2832 C "C5'" . 6AS B 2 . ? -10.123 2.808 0.892 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C5'" 1 HETATM 2833 C "C4'" . 6AS B 2 . ? -8.867 2.172 0.583 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C4'" 1 HETATM 2834 O "O4'" . 6AS B 2 . ? -8.052 2.770 -0.143 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "O4'" 1 HETATM 2835 C "C3'" . 6AS B 2 . ? -8.487 0.955 1.180 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A "C3'" 1 HETATM 2836 S S . 6AS B 2 . ? -6.835 0.300 0.831 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A S 1 HETATM 2837 C CA1 . 6AS B 2 . ? -7.250 -0.582 -0.723 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A CA1 1 HETATM 2838 C CA2 . 6AS B 2 . ? -6.072 -0.737 -1.655 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A CA2 1 HETATM 2839 C CA3 . 6AS B 2 . ? -5.489 -2.058 -1.247 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A CA3 1 HETATM 2840 C CA4 . 6AS B 2 . ? -5.468 -3.060 -2.397 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A CA4 1 HETATM 2841 C CA5 . 6AS B 2 . ? -4.025 -3.151 -2.845 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A CA5 1 HETATM 2842 C CA6 . 6AS B 2 . ? -3.766 -1.992 -3.832 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A CA6 1 HETATM 2843 O O11 . 6AS B-2 2 . ? -16.272 2.717 -28.277 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 O11 1 HETATM 2844 C C1 . 6AS B-2 2 . ? -15.211 2.043 -28.139 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 C1 1 HETATM 2845 O O12 . 6AS B-2 2 . ? -14.435 1.861 -29.081 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 O12 1 HETATM 2846 C C2 . 6AS B-2 2 . ? -14.848 1.553 -26.792 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 C2 1 HETATM 2847 C C3 . 6AS B-2 2 . ? -13.666 0.714 -26.560 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 C3 1 HETATM 2848 C C6 . 6AS B-2 2 . ? -13.429 0.211 -25.155 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 C6 1 HETATM 2849 C C4 . 6AS B-2 2 . ? -12.676 0.433 -27.657 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 C4 1 HETATM 2850 C C5 . 6AS B-2 2 . ? -11.503 -0.422 -27.335 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 C5 1 HETATM 2851 C "C1'" . 6AS B-2 2 . ? -10.618 -0.796 -28.351 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C1'" 1 HETATM 2852 C "C2'" . 6AS B-2 2 . ? -9.337 -0.234 -28.097 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C2'" 1 HETATM 2853 C "C7'" . 6AS B-2 2 . ? -8.974 1.043 -28.689 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C7'" 1 HETATM 2854 O "O1'" . 6AS B-2 2 . ? -11.128 -0.346 -29.593 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "O1'" 1 HETATM 2855 C "C6'" . 6AS B-2 2 . ? -10.604 -2.302 -28.367 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C6'" 1 HETATM 2856 C "C8'" . 6AS B-2 2 . ? -9.683 -2.807 -29.511 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C8'" 1 HETATM 2857 C "C9'" . 6AS B-2 2 . ? -12.046 -2.894 -28.592 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C9'" 1 HETATM 2858 C "C5'" . 6AS B-2 2 . ? -10.123 -2.808 -26.971 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C5'" 1 HETATM 2859 C "C4'" . 6AS B-2 2 . ? -8.867 -2.172 -26.662 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C4'" 1 HETATM 2860 O "O4'" . 6AS B-2 2 . ? -8.052 -2.770 -25.936 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "O4'" 1 HETATM 2861 C "C3'" . 6AS B-2 2 . ? -8.487 -0.955 -27.259 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 "C3'" 1 HETATM 2862 S S . 6AS B-2 2 . ? -6.835 -0.300 -26.910 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 S 1 HETATM 2863 C CA1 . 6AS B-2 2 . ? -7.250 0.582 -25.356 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 CA1 1 HETATM 2864 C CA2 . 6AS B-2 2 . ? -6.072 0.737 -24.424 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 CA2 1 HETATM 2865 C CA3 . 6AS B-2 2 . ? -5.489 2.058 -24.832 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 CA3 1 HETATM 2866 C CA4 . 6AS B-2 2 . ? -5.468 3.060 -23.682 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 CA4 1 HETATM 2867 C CA5 . 6AS B-2 2 . ? -4.025 3.151 -23.234 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 CA5 1 HETATM 2868 C CA6 . 6AS B-2 2 . ? -3.766 1.992 -22.247 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 201 6AS A-2 CA6 1 HETATM 2869 O O . HOH C 3 . ? -27.696 -23.535 -13.725 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 2870 O O . HOH C 3 . ? -25.448 2.326 0.790 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 2871 O O . HOH C 3 . ? -21.291 -24.413 15.391 1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 2872 O O . HOH C 3 . ? -8.443 1.627 -11.129 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 2873 O O . HOH C 3 . ? -9.161 -9.204 -4.474 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 2874 O O . HOH C 3 . ? -8.274 12.834 -0.270 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 2875 O O . HOH C 3 . ? -27.340 3.855 -14.375 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 2876 O O . HOH C 3 . ? -7.636 5.759 -1.896 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 2877 O O . HOH C 3 . ? -29.156 5.283 0.083 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 2878 O O . HOH C 3 . ? -24.083 1.346 -3.611 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 2879 O O . HOH C 3 . ? -16.662 -5.345 1.563 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 2880 O O . HOH C 3 . ? -18.065 -17.947 -4.867 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 2881 O O . HOH C 3 . ? -10.706 -5.265 4.305 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 2882 O O . HOH C 3 . ? -31.089 -1.207 -6.708 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 2883 O O . HOH C 3 . ? -18.874 -21.398 -10.923 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 2884 O O . HOH C 3 . ? -18.234 -1.836 0.219 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 2885 O O . HOH C 3 . ? -11.104 -3.164 -11.452 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 2886 O O . HOH C 3 . ? -33.977 -0.970 -2.655 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 2887 O O . HOH C 3 . ? -19.833 -3.620 8.593 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 2888 O O . HOH C 3 . ? -9.746 0.000 -13.039 0.50 46.92 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 2889 O O . HOH C 3 . ? -35.157 -13.675 -9.174 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 2890 O O . HOH C 3 . ? -16.137 7.935 -0.982 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 2891 O O . HOH C 3 . ? 0.977 1.692 0.000 0.50 43.84 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 2892 O O . HOH C 3 . ? -37.111 -8.616 -11.499 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 2893 O O . HOH C 3 . ? -1.177 -2.291 10.474 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 2894 O O . HOH C 3 . ? -1.481 5.538 3.658 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 2895 O O . HOH C 3 . ? -15.541 -0.867 6.690 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 2896 O O . HOH C 3 . ? -1.958 2.556 6.019 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 2897 O O . HOH C 3 . ? -26.935 0.895 -13.910 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 2898 O O . HOH C 3 . ? -31.195 -10.163 0.703 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 2899 O O . HOH C 3 . ? -27.889 5.461 27.062 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 2900 O O . HOH C 3 . ? -22.564 -22.070 14.297 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 2901 O O . HOH C 3 . ? -34.036 -3.883 9.983 1.00 62.18 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 2902 O O . HOH C-2 3 . ? -27.696 23.535 -12.354 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O 1 HETATM 2903 O O . HOH C-2 3 . ? -25.448 -2.326 -26.869 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O 1 HETATM 2904 O O . HOH C-2 3 . ? -21.291 24.413 -41.470 1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O 1 HETATM 2905 O O . HOH C-2 3 . ? -8.443 -1.627 -14.950 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O 1 HETATM 2906 O O . HOH C-2 3 . ? -9.161 9.204 -21.605 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O 1 HETATM 2907 O O . HOH C-2 3 . ? -8.274 -12.834 -25.809 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O 1 HETATM 2908 O O . HOH C-2 3 . ? -27.340 -3.855 -11.704 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O 1 HETATM 2909 O O . HOH C-2 3 . ? -7.636 -5.759 -24.183 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O 1 HETATM 2910 O O . HOH C-2 3 . ? -29.156 -5.283 -26.162 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O 1 HETATM 2911 O O . HOH C-2 3 . ? -24.083 -1.346 -22.468 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O 1 HETATM 2912 O O . HOH C-2 3 . ? -16.662 5.345 -27.642 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O 1 HETATM 2913 O O . HOH C-2 3 . ? -18.065 17.947 -21.212 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O 1 HETATM 2914 O O . HOH C-2 3 . ? -10.706 5.265 -30.384 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O 1 HETATM 2915 O O . HOH C-2 3 . ? -31.089 1.207 -19.371 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O 1 HETATM 2916 O O . HOH C-2 3 . ? -18.874 21.398 -15.156 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O 1 HETATM 2917 O O . HOH C-2 3 . ? -18.234 1.836 -26.298 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O 1 HETATM 2918 O O . HOH C-2 3 . ? -11.104 3.164 -14.627 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O 1 HETATM 2919 O O . HOH C-2 3 . ? -33.977 0.970 -23.424 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O 1 HETATM 2920 O O . HOH C-2 3 . ? -19.833 3.620 -34.672 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O 1 HETATM 2921 O O . HOH C-2 3 . ? -9.746 0.000 -13.040 0.50 46.92 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O 1 HETATM 2922 O O . HOH C-2 3 . ? -35.157 13.675 -16.905 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O 1 HETATM 2923 O O . HOH C-2 3 . ? -16.137 -7.935 -25.097 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O 1 HETATM 2924 O O . HOH C-2 3 . ? 0.977 -1.692 -26.079 0.50 43.84 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O 1 HETATM 2925 O O . HOH C-2 3 . ? -37.111 8.616 -14.580 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O 1 HETATM 2926 O O . HOH C-2 3 . ? -1.177 2.291 -36.553 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O 1 HETATM 2927 O O . HOH C-2 3 . ? -1.481 -5.538 -29.737 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O 1 HETATM 2928 O O . HOH C-2 3 . ? -15.541 0.867 -32.769 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O 1 HETATM 2929 O O . HOH C-2 3 . ? -1.958 -2.556 -32.098 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O 1 HETATM 2930 O O . HOH C-2 3 . ? -26.935 -0.895 -12.169 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O 1 HETATM 2931 O O . HOH C-2 3 . ? -31.195 10.163 -26.782 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O 1 HETATM 2932 O O . HOH C-2 3 . ? -27.889 -5.461 -53.141 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O 1 HETATM 2933 O O . HOH C-2 3 . ? -22.564 22.070 -40.376 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O 1 HETATM 2934 O O . HOH C-2 3 . ? -34.036 3.883 -36.062 1.00 62.18 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O 1 #