data_XXXX # _audit_author.name "Yan, N." _audit_author.pdbx_ordinal 1 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Pyrabactin-bound PYL1 structure in the open and close forms" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords HYDROLASE _struct_keywords.text "PYL1, pyrabactin, HORMONE RECEPTOR, HYDROLASE" # _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.crystals_number 1 # _citation.id primary _citation.title "Functional mechanism of the ABA agonist pyrabactin" _citation.journal_abbrev J.Biol.Chem. _citation.journal_volume 285 _citation.page_first 28946 _citation.page_last 28952 _citation.year 2010 _citation.journal_id_ASTM JBCHA3 _citation.country US _citation.journal_id_ISSN 0021-9258 _citation.journal_id_CSD 0071 _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 20554531 _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1074/jbc.M110.149005 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Hao, Q." 1 ? primary "Yin, P." 2 ? primary "Yan, C." 3 ? primary "Yuan, X." 4 ? primary "Li, W." 5 ? primary "Zhang, Z." 6 ? primary "Liu, L." 7 ? primary "Wang, J." 8 ? primary "Yan, N." 9 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;ISTLHHQTMPSDLTQDEFTQLSQSIAEFHTYQLGNGRCSSLLAQRIHAPPETVWSVVRRFDRPQIYKHFIKSCNVSEDFE MRVGCTRDVNVISGLPANTSRERLDLLDDDRRVTGFSITGGEHRLRNYKSVTTVHRFEKEEEEERIWTVVLESYVVDVPE GNSEEDTRLFADTVIRLNLQKLASITEAMNRNNNNNNSSQVR ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;ISTLHHQTMPSDLTQDEFTQLSQSIAEFHTYQLGNGRCSSLLAQRIHAPPETVWSVVRRFDRPQIYKHFIKSCNVSEDFE MRVGCTRDVNVISGLPANTSRERLDLLDDDRRVTGFSITGGEHRLRNYKSVTTVHRFEKEEEEERIWTVVLESYVVDVPE GNSEEDTRLFADTVIRLNLQKLASITEAMNRNNNNNNSSQVR ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 ILE n 1 2 SER n 1 3 THR n 1 4 LEU n 1 5 HIS n 1 6 HIS n 1 7 GLN n 1 8 THR n 1 9 MET n 1 10 PRO n 1 11 SER n 1 12 ASP n 1 13 LEU n 1 14 THR n 1 15 GLN n 1 16 ASP n 1 17 GLU n 1 18 PHE n 1 19 THR n 1 20 GLN n 1 21 LEU n 1 22 SER n 1 23 GLN n 1 24 SER n 1 25 ILE n 1 26 ALA n 1 27 GLU n 1 28 PHE n 1 29 HIS n 1 30 THR n 1 31 TYR n 1 32 GLN n 1 33 LEU n 1 34 GLY n 1 35 ASN n 1 36 GLY n 1 37 ARG n 1 38 CYS n 1 39 SER n 1 40 SER n 1 41 LEU n 1 42 LEU n 1 43 ALA n 1 44 GLN n 1 45 ARG n 1 46 ILE n 1 47 HIS n 1 48 ALA n 1 49 PRO n 1 50 PRO n 1 51 GLU n 1 52 THR n 1 53 VAL n 1 54 TRP n 1 55 SER n 1 56 VAL n 1 57 VAL n 1 58 ARG n 1 59 ARG n 1 60 PHE n 1 61 ASP n 1 62 ARG n 1 63 PRO n 1 64 GLN n 1 65 ILE n 1 66 TYR n 1 67 LYS n 1 68 HIS n 1 69 PHE n 1 70 ILE n 1 71 LYS n 1 72 SER n 1 73 CYS n 1 74 ASN n 1 75 VAL n 1 76 SER n 1 77 GLU n 1 78 ASP n 1 79 PHE n 1 80 GLU n 1 81 MET n 1 82 ARG n 1 83 VAL n 1 84 GLY n 1 85 CYS n 1 86 THR n 1 87 ARG n 1 88 ASP n 1 89 VAL n 1 90 ASN n 1 91 VAL n 1 92 ILE n 1 93 SER n 1 94 GLY n 1 95 LEU n 1 96 PRO n 1 97 ALA n 1 98 ASN n 1 99 THR n 1 100 SER n 1 101 ARG n 1 102 GLU n 1 103 ARG n 1 104 LEU n 1 105 ASP n 1 106 LEU n 1 107 LEU n 1 108 ASP n 1 109 ASP n 1 110 ASP n 1 111 ARG n 1 112 ARG n 1 113 VAL n 1 114 THR n 1 115 GLY n 1 116 PHE n 1 117 SER n 1 118 ILE n 1 119 THR n 1 120 GLY n 1 121 GLY n 1 122 GLU n 1 123 HIS n 1 124 ARG n 1 125 LEU n 1 126 ARG n 1 127 ASN n 1 128 TYR n 1 129 LYS n 1 130 SER n 1 131 VAL n 1 132 THR n 1 133 THR n 1 134 VAL n 1 135 HIS n 1 136 ARG n 1 137 PHE n 1 138 GLU n 1 139 LYS n 1 140 GLU n 1 141 GLU n 1 142 GLU n 1 143 GLU n 1 144 GLU n 1 145 ARG n 1 146 ILE n 1 147 TRP n 1 148 THR n 1 149 VAL n 1 150 VAL n 1 151 LEU n 1 152 GLU n 1 153 SER n 1 154 TYR n 1 155 VAL n 1 156 VAL n 1 157 ASP n 1 158 VAL n 1 159 PRO n 1 160 GLU n 1 161 GLY n 1 162 ASN n 1 163 SER n 1 164 GLU n 1 165 GLU n 1 166 ASP n 1 167 THR n 1 168 ARG n 1 169 LEU n 1 170 PHE n 1 171 ALA n 1 172 ASP n 1 173 THR n 1 174 VAL n 1 175 ILE n 1 176 ARG n 1 177 LEU n 1 178 ASN n 1 179 LEU n 1 180 GLN n 1 181 LYS n 1 182 LEU n 1 183 ALA n 1 184 SER n 1 185 ILE n 1 186 THR n 1 187 GLU n 1 188 ALA n 1 189 MET n 1 190 ASN n 1 191 ARG n 1 192 ASN n 1 193 ASN n 1 194 ASN n 1 195 ASN n 1 196 ASN n 1 197 ASN n 1 198 SER n 1 199 SER n 1 200 GLN n 1 201 VAL n 1 202 ARG n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL1" 23327.898 1 3.1.3.16 ? "UNP residues 20-221" ? 2 non-polymer syn "4-bromo-N-(pyridin-2-ylmethyl)naphthalene-1-sulfonamide" 377.256 1 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "BROMIDE ION" 79.904 1 ? ? ? ? 4 water nat water 18.015 2 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 ILE 1 -1 ? ? ? A ? n A 1 2 SER 2 0 ? ? ? A ? n A 1 3 THR 3 1 ? ? ? A ? n A 1 4 LEU 4 2 ? ? ? A ? n A 1 5 HIS 5 3 3 HIS ALA A ? n A 1 6 HIS 6 4 4 HIS HIS A ? n A 1 7 GLN 7 5 5 GLN GLN A ? n A 1 8 THR 8 6 6 THR THR A ? n A 1 9 MET 9 7 7 MET MET A ? n A 1 10 PRO 10 8 8 PRO PRO A ? n A 1 11 SER 11 9 9 SER SER A ? n A 1 12 ASP 12 10 10 ASP ASP A ? n A 1 13 LEU 13 11 11 LEU LEU A ? n A 1 14 THR 14 12 12 THR THR A ? n A 1 15 GLN 15 13 13 GLN GLN A ? n A 1 16 ASP 16 14 14 ASP ASP A ? n A 1 17 GLU 17 15 15 GLU GLU A ? n A 1 18 PHE 18 16 16 PHE PHE A ? n A 1 19 THR 19 17 17 THR THR A ? n A 1 20 GLN 20 18 18 GLN GLN A ? n A 1 21 LEU 21 19 19 LEU LEU A ? n A 1 22 SER 22 20 20 SER SER A ? n A 1 23 GLN 23 21 21 GLN GLN A ? n A 1 24 SER 24 22 22 SER SER A ? n A 1 25 ILE 25 23 23 ILE ILE A ? n A 1 26 ALA 26 24 24 ALA ALA A ? n A 1 27 GLU 27 25 25 GLU GLU A ? n A 1 28 PHE 28 26 26 PHE PHE A ? n A 1 29 HIS 29 27 27 HIS HIS A ? n A 1 30 THR 30 28 28 THR THR A ? n A 1 31 TYR 31 29 29 TYR TYR A ? n A 1 32 GLN 32 30 30 GLN GLN A ? n A 1 33 LEU 33 31 31 LEU LEU A ? n A 1 34 GLY 34 32 32 GLY GLY A ? n A 1 35 ASN 35 33 33 ASN ASN A ? n A 1 36 GLY 36 34 34 GLY GLY A ? n A 1 37 ARG 37 35 35 ARG ARG A ? n A 1 38 CYS 38 36 36 CYS CYS A ? n A 1 39 SER 39 37 37 SER SER A ? n A 1 40 SER 40 38 38 SER SER A ? n A 1 41 LEU 41 39 39 LEU LEU A ? n A 1 42 LEU 42 40 40 LEU LEU A ? n A 1 43 ALA 43 41 41 ALA ALA A ? n A 1 44 GLN 44 42 42 GLN GLN A ? n A 1 45 ARG 45 43 43 ARG ARG A ? n A 1 46 ILE 46 44 44 ILE ILE A ? n A 1 47 HIS 47 45 45 HIS HIS A ? n A 1 48 ALA 48 46 46 ALA ALA A ? n A 1 49 PRO 49 47 47 PRO PRO A ? n A 1 50 PRO 50 48 48 PRO PRO A ? n A 1 51 GLU 51 49 49 GLU GLU A ? n A 1 52 THR 52 50 50 THR THR A ? n A 1 53 VAL 53 51 51 VAL VAL A ? n A 1 54 TRP 54 52 52 TRP TRP A ? n A 1 55 SER 55 53 53 SER SER A ? n A 1 56 VAL 56 54 54 VAL VAL A ? n A 1 57 VAL 57 55 55 VAL VAL A ? n A 1 58 ARG 58 56 56 ARG ARG A ? n A 1 59 ARG 59 57 57 ARG ARG A ? n A 1 60 PHE 60 58 58 PHE PHE A ? n A 1 61 ASP 61 59 59 ASP ASP A ? n A 1 62 ARG 62 60 60 ARG ARG A ? n A 1 63 PRO 63 61 61 PRO PRO A ? n A 1 64 GLN 64 62 62 GLN GLN A ? n A 1 65 ILE 65 63 63 ILE ILE A ? n A 1 66 TYR 66 64 64 TYR TYR A ? n A 1 67 LYS 67 65 65 LYS LYS A ? n A 1 68 HIS 68 66 66 HIS HIS A ? n A 1 69 PHE 69 67 67 PHE PHE A ? n A 1 70 ILE 70 68 68 ILE ILE A ? n A 1 71 LYS 71 69 69 LYS LYS A ? n A 1 72 SER 72 70 70 SER SER A ? n A 1 73 CYS 73 71 71 CYS CYS A ? n A 1 74 ASN 74 72 72 ASN ASN A ? n A 1 75 VAL 75 73 73 VAL VAL A ? n A 1 76 SER 76 74 74 SER SER A ? n A 1 77 GLU 77 75 75 GLU GLU A ? n A 1 78 ASP 78 76 76 ASP ASP A ? n A 1 79 PHE 79 77 77 PHE PHE A ? n A 1 80 GLU 80 78 78 GLU GLU A ? n A 1 81 MET 81 79 79 MET MET A ? n A 1 82 ARG 82 80 80 ARG ARG A ? n A 1 83 VAL 83 81 81 VAL VAL A ? n A 1 84 GLY 84 82 82 GLY GLY A ? n A 1 85 CYS 85 83 83 CYS CYS A ? n A 1 86 THR 86 84 84 THR THR A ? n A 1 87 ARG 87 85 85 ARG ARG A ? n A 1 88 ASP 88 86 86 ASP ASP A ? n A 1 89 VAL 89 87 87 VAL VAL A ? n A 1 90 ASN 90 88 88 ASN ASN A ? n A 1 91 VAL 91 89 89 VAL VAL A ? n A 1 92 ILE 92 90 90 ILE ILE A ? n A 1 93 SER 93 91 91 SER SER A ? n A 1 94 GLY 94 92 92 GLY GLY A ? n A 1 95 LEU 95 93 93 LEU LEU A ? n A 1 96 PRO 96 94 94 PRO PRO A ? n A 1 97 ALA 97 95 95 ALA ALA A ? n A 1 98 ASN 98 96 96 ASN ASN A ? n A 1 99 THR 99 97 97 THR THR A ? n A 1 100 SER 100 98 98 SER SER A ? n A 1 101 ARG 101 99 99 ARG ARG A ? n A 1 102 GLU 102 100 100 GLU GLU A ? n A 1 103 ARG 103 101 101 ARG ARG A ? n A 1 104 LEU 104 102 102 LEU LEU A ? n A 1 105 ASP 105 103 103 ASP ASP A ? n A 1 106 LEU 106 104 104 LEU LEU A ? n A 1 107 LEU 107 105 105 LEU LEU A ? n A 1 108 ASP 108 106 106 ASP ASP A ? n A 1 109 ASP 109 107 107 ASP ASP A ? n A 1 110 ASP 110 108 108 ASP ASP A ? n A 1 111 ARG 111 109 109 ARG ARG A ? n A 1 112 ARG 112 110 110 ARG ARG A ? n A 1 113 VAL 113 111 111 VAL VAL A ? n A 1 114 THR 114 112 112 THR THR A ? n A 1 115 GLY 115 113 113 GLY GLY A ? n A 1 116 PHE 116 114 114 PHE PHE A ? n A 1 117 SER 117 115 115 SER SER A ? n A 1 118 ILE 118 116 116 ILE ILE A ? n A 1 119 THR 119 117 117 THR THR A ? n A 1 120 GLY 120 118 118 GLY GLY A ? n A 1 121 GLY 121 119 119 GLY GLY A ? n A 1 122 GLU 122 120 120 GLU GLU A ? n A 1 123 HIS 123 121 121 HIS HIS A ? n A 1 124 ARG 124 122 122 ARG ARG A ? n A 1 125 LEU 125 123 123 LEU LEU A ? n A 1 126 ARG 126 124 124 ARG ARG A ? n A 1 127 ASN 127 125 125 ASN ASN A ? n A 1 128 TYR 128 126 126 TYR TYR A ? n A 1 129 LYS 129 127 127 LYS LYS A ? n A 1 130 SER 130 128 128 SER SER A ? n A 1 131 VAL 131 129 129 VAL VAL A ? n A 1 132 THR 132 130 130 THR THR A ? n A 1 133 THR 133 131 131 THR THR A ? n A 1 134 VAL 134 132 132 VAL VAL A ? n A 1 135 HIS 135 133 133 HIS HIS A ? n A 1 136 ARG 136 134 134 ARG ARG A ? n A 1 137 PHE 137 135 135 PHE PHE A ? n A 1 138 GLU 138 136 136 GLU GLU A ? n A 1 139 LYS 139 137 137 LYS ALA A ? n A 1 140 GLU 140 138 ? ? ? A ? n A 1 141 GLU 141 139 ? ? ? A ? n A 1 142 GLU 142 140 ? ? ? A ? n A 1 143 GLU 143 141 ? ? ? A ? n A 1 144 GLU 144 142 ? ? ? A ? n A 1 145 ARG 145 143 143 ARG ARG A ? n A 1 146 ILE 146 144 144 ILE ILE A ? n A 1 147 TRP 147 145 145 TRP TRP A ? n A 1 148 THR 148 146 146 THR THR A ? n A 1 149 VAL 149 147 147 VAL VAL A ? n A 1 150 VAL 150 148 148 VAL VAL A ? n A 1 151 LEU 151 149 149 LEU LEU A ? n A 1 152 GLU 152 150 150 GLU GLU A ? n A 1 153 SER 153 151 151 SER SER A ? n A 1 154 TYR 154 152 152 TYR TYR A ? n A 1 155 VAL 155 153 153 VAL VAL A ? n A 1 156 VAL 156 154 154 VAL VAL A ? n A 1 157 ASP 157 155 155 ASP ASP A ? n A 1 158 VAL 158 156 156 VAL VAL A ? n A 1 159 PRO 159 157 157 PRO PRO A ? n A 1 160 GLU 160 158 158 GLU GLU A ? n A 1 161 GLY 161 159 159 GLY GLY A ? n A 1 162 ASN 162 160 160 ASN ASN A ? n A 1 163 SER 163 161 161 SER SER A ? n A 1 164 GLU 164 162 162 GLU GLU A ? n A 1 165 GLU 165 163 163 GLU GLU A ? n A 1 166 ASP 166 164 164 ASP ASP A ? n A 1 167 THR 167 165 165 THR THR A ? n A 1 168 ARG 168 166 166 ARG ARG A ? n A 1 169 LEU 169 167 167 LEU LEU A ? n A 1 170 PHE 170 168 168 PHE PHE A ? n A 1 171 ALA 171 169 169 ALA ALA A ? n A 1 172 ASP 172 170 170 ASP ASP A ? n A 1 173 THR 173 171 171 THR THR A ? n A 1 174 VAL 174 172 172 VAL VAL A ? n A 1 175 ILE 175 173 173 ILE ILE A ? n A 1 176 ARG 176 174 174 ARG ARG A ? n A 1 177 LEU 177 175 175 LEU LEU A ? n A 1 178 ASN 178 176 176 ASN ASN A ? n A 1 179 LEU 179 177 177 LEU LEU A ? n A 1 180 GLN 180 178 178 GLN GLN A ? n A 1 181 LYS 181 179 179 LYS LYS A ? n A 1 182 LEU 182 180 180 LEU LEU A ? n A 1 183 ALA 183 181 181 ALA ALA A ? n A 1 184 SER 184 182 182 SER SER A ? n A 1 185 ILE 185 183 183 ILE ILE A ? n A 1 186 THR 186 184 184 THR THR A ? n A 1 187 GLU 187 185 185 GLU GLU A ? n A 1 188 ALA 188 186 186 ALA ALA A ? n A 1 189 MET 189 187 187 MET MET A ? n A 1 190 ASN 190 188 188 ASN ASN A ? n A 1 191 ARG 191 189 189 ARG ARG A ? n A 1 192 ASN 192 190 ? ? ? A ? n A 1 193 ASN 193 191 ? ? ? A ? n A 1 194 ASN 194 192 ? ? ? A ? n A 1 195 ASN 195 193 ? ? ? A ? n A 1 196 ASN 196 194 ? ? ? A ? n A 1 197 ASN 197 195 ? ? ? A ? n A 1 198 SER 198 196 ? ? ? A ? n A 1 199 SER 199 197 ? ? ? A ? n A 1 200 GLN 200 198 ? ? ? A ? n A 1 201 VAL 201 199 ? ? ? A ? n A 1 202 ARG 202 200 ? ? ? A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 2 PYV 1 201 1 PYV PRB A ? D 3 BR 1 202 1 BR BR A ? F 4 HOH 1 203 1 HOH HOH A ? F 4 HOH 2 204 2 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 BR non-polymer . "BROMIDE ION" ? "Br -1" 79.904 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 PYV non-polymer . "4-bromo-N-(pyridin-2-ylmethyl)naphthalene-1-sulfonamide" Pyrabactin "C16 H13 Br N2 O2 S" 377.256 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? C N N 2 ? D N N 3 ? F N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 14 ? HIS A 29 ? THR A 12 HIS A 27 1 ? 16 HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 49 ? ARG A 58 ? PRO A 47 ARG A 56 1 ? 10 HELX_P HELX_P3 AA3 ARG A 62 ? TYR A 66 ? ARG A 60 TYR A 64 5 ? 5 HELX_P HELX_P4 AA4 SER A 163 ? ASN A 190 ? SER A 161 ASN A 188 1 ? 28 # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 7 _struct_sheet.details ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 ARG A 37 ? ILE A 46 ? ARG A 35 ILE A 44 AA1 2 TRP A 147 ? ASP A 157 ? TRP A 145 ASP A 155 AA1 3 LYS A 129 ? PHE A 137 ? LYS A 127 PHE A 135 AA1 4 VAL A 113 ? GLU A 122 ? VAL A 111 GLU A 120 AA1 5 THR A 99 ? ASP A 108 ? THR A 97 ASP A 106 AA1 6 THR A 86 ? VAL A 91 ? THR A 84 VAL A 89 AA1 7 ILE A 70 ? ASN A 74 ? ILE A 68 ASN A 72 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.007679 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.004433 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.008867 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.011331 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol BR C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 C A C A 1 3 D A D A 1 4 F A F A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "4-bromo-N-(pyridin-2-ylmethyl)naphthalene-1-sulfonamide" PYV 3 "BROMIDE ION" BR 4 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N LEU A 42 ? N LEU A 40 O GLU A 152 ? O GLU A 150 AA1 2 3 O SER A 153 ? O SER A 151 N VAL A 131 ? N VAL A 129 AA1 3 4 O THR A 132 ? O THR A 130 N THR A 114 ? N THR A 112 AA1 4 5 O GLY A 115 ? O GLY A 113 N ASP A 105 ? N ASP A 103 AA1 5 6 O SER A 100 ? O SER A 98 N VAL A 89 ? N VAL A 87 AA1 6 7 O ASN A 90 ? O ASN A 88 N SER A 72 ? N SER A 70 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . HIS A 1 5 ? -81.979 33.092 4.129 1.00 160.16 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A N 1 ATOM 2 C CA . HIS A 1 5 ? -81.186 32.295 3.195 1.00 160.77 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CA 1 ATOM 3 C C . HIS A 1 5 ? -81.332 32.808 1.761 1.00 162.86 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A C 1 ATOM 4 O O . HIS A 1 5 ? -82.451 32.946 1.259 1.00 165.33 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A O 1 ATOM 5 C CB . HIS A 1 5 ? -81.578 30.828 3.283 1.00 162.20 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CB 1 ATOM 6 N N . HIS A 1 6 ? -80.202 33.074 1.102 1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A N 1 ATOM 7 C CA . HIS A 1 6 ? -80.203 33.751 -0.203 1.00 159.41 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CA 1 ATOM 8 C C . HIS A 1 6 ? -79.746 32.883 -1.390 1.00 158.86 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A C 1 ATOM 9 O O . HIS A 1 6 ? -79.981 31.672 -1.415 1.00 160.87 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A O 1 ATOM 10 C CB . HIS A 1 6 ? -79.378 35.048 -0.132 1.00 154.94 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CB 1 ATOM 11 C CG . HIS A 1 6 ? -77.896 34.830 -0.062 1.00 149.83 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CG 1 ATOM 12 N ND1 . HIS A 1 6 ? -76.997 35.610 -0.760 1.00 146.28 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A ND1 1 ATOM 13 C CD2 . HIS A 1 6 ? -77.156 33.920 0.614 1.00 148.24 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CD2 1 ATOM 14 C CE1 . HIS A 1 6 ? -75.769 35.192 -0.514 1.00 143.49 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CE1 1 ATOM 15 N NE2 . HIS A 1 6 ? -75.838 34.166 0.315 1.00 145.13 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A NE2 1 ATOM 16 N N . GLN A 1 7 ? -79.119 33.520 -2.379 1.00 156.16 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A N 1 ATOM 17 C CA . GLN A 1 7 ? -78.564 32.824 -3.545 1.00 154.20 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CA 1 ATOM 18 C C . GLN A 1 7 ? -77.380 33.577 -4.167 1.00 152.79 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A C 1 ATOM 19 O O . GLN A 1 7 ? -77.538 34.683 -4.692 1.00 152.04 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A O 1 ATOM 20 C CB . GLN A 1 7 ? -79.641 32.571 -4.608 1.00 153.83 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CB 1 ATOM 21 C CG . GLN A 1 7 ? -79.079 32.411 -6.020 1.00 150.02 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CG 1 ATOM 22 C CD . GLN A 1 7 ? -79.608 31.182 -6.732 1.00 150.03 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CD 1 ATOM 23 O OE1 . GLN A 1 7 ? -78.942 30.620 -7.604 1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A OE1 1 ATOM 24 N NE2 . GLN A 1 7 ? -80.808 30.752 -6.358 1.00 153.15 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A NE2 1 ATOM 25 N N . THR A 1 8 ? -76.195 32.973 -4.102 1.00 152.31 ? ? ? ? ? ? 6 THR A N 1 ATOM 26 C CA . THR A 1 8 ? -75.012 33.529 -4.759 1.00 148.96 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CA 1 ATOM 27 C C . THR A 1 8 ? -74.613 32.701 -5.990 1.00 145.19 ? ? ? ? ? ? 6 THR A C 1 ATOM 28 O O . THR A 1 8 ? -75.171 31.628 -6.242 1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 6 THR A O 1 ATOM 29 C CB . THR A 1 8 ? -73.796 33.674 -3.783 1.00 170.75 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CB 1 ATOM 30 O OG1 . THR A 1 8 ? -73.847 32.653 -2.778 1.00 171.96 ? ? ? ? ? ? 6 THR A OG1 1 ATOM 31 C CG2 . THR A 1 8 ? -73.783 35.055 -3.106 1.00 169.70 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CG2 1 ATOM 32 N N . MET A 1 9 ? -73.654 33.223 -6.753 1.00 142.78 ? ? ? ? ? ? 7 MET A N 1 ATOM 33 C CA . MET A 1 9 ? -73.116 32.549 -7.936 1.00 139.82 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CA 1 ATOM 34 C C . MET A 1 9 ? -71.977 31.595 -7.531 1.00 130.54 ? ? ? ? ? ? 7 MET A C 1 ATOM 35 O O . MET A 1 9 ? -71.650 31.486 -6.348 1.00 131.74 ? ? ? ? ? ? 7 MET A O 1 ATOM 36 C CB . MET A 1 9 ? -72.616 33.596 -8.943 1.00 141.97 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CB 1 ATOM 37 C CG . MET A 1 9 ? -73.631 34.692 -9.281 1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CG 1 ATOM 38 S SD . MET A 1 9 ? -72.914 36.080 -10.201 1.00 211.26 ? ? ? ? ? ? 7 MET A SD 1 ATOM 39 C CE . MET A 1 9 ? -71.955 36.927 -8.934 1.00 82.93 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CE 1 ATOM 40 N N . PRO A 1 10 ? -71.369 30.892 -8.503 1.00 118.97 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A N 1 ATOM 41 C CA . PRO A 1 10 ? -70.262 30.018 -8.100 1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CA 1 ATOM 42 C C . PRO A 1 10 ? -68.913 30.744 -8.076 1.00 94.45 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A C 1 ATOM 43 O O . PRO A 1 10 ? -67.975 30.249 -7.461 1.00 90.99 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A O 1 ATOM 44 C CB . PRO A 1 10 ? -70.275 28.932 -9.173 1.00 110.37 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CB 1 ATOM 45 C CG . PRO A 1 10 ? -70.780 29.640 -10.396 1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CG 1 ATOM 46 C CD . PRO A 1 10 ? -71.702 30.747 -9.933 1.00 116.64 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CD 1 ATOM 47 N N . SER A 1 11 ? -68.821 31.896 -8.733 1.00 86.09 ? ? ? ? ? ? 9 SER A N 1 ATOM 48 C CA . SER A 1 11 ? -67.595 32.694 -8.703 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 9 SER A CA 1 ATOM 49 C C . SER A 1 11 ? -67.391 33.366 -7.340 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 9 SER A C 1 ATOM 50 O O . SER A 1 11 ? -66.253 33.562 -6.897 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 9 SER A O 1 ATOM 51 C CB . SER A 1 11 ? -67.589 33.734 -9.830 1.00 79.63 ? ? ? ? ? ? 9 SER A CB 1 ATOM 52 O OG . SER A 1 11 ? -66.713 33.341 -10.877 1.00 76.27 ? ? ? ? ? ? 9 SER A OG 1 ATOM 53 N N . ASP A 1 12 ? -68.509 33.708 -6.692 1.00 80.92 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A N 1 ATOM 54 C CA . ASP A 1 12 ? -68.543 34.207 -5.311 1.00 77.89 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CA 1 ATOM 55 C C . ASP A 1 12 ? -68.075 33.137 -4.317 1.00 70.88 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A C 1 ATOM 56 O O . ASP A 1 12 ? -68.400 31.954 -4.462 1.00 69.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A O 1 ATOM 57 C CB . ASP A 1 12 ? -69.970 34.655 -4.930 1.00 83.71 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CB 1 ATOM 58 C CG . ASP A 1 12 ? -70.363 36.012 -5.529 1.00 89.82 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CG 1 ATOM 59 O OD1 . ASP A 1 12 ? -69.883 36.356 -6.641 1.00 90.10 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD1 1 ATOM 60 O OD2 . ASP A 1 12 ? -71.169 36.728 -4.878 1.00 93.53 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD2 1 ATOM 61 N N . LEU A 1 13 ? -67.344 33.558 -3.286 1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N 1 ATOM 62 C CA . LEU A 1 13 ? -66.816 32.622 -2.295 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA 1 ATOM 63 C C . LEU A 1 13 ? -67.898 31.990 -1.423 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C 1 ATOM 64 O O . LEU A 1 13 ? -68.946 32.596 -1.167 1.00 66.74 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O 1 ATOM 65 C CB . LEU A 1 13 ? -65.806 33.291 -1.370 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB 1 ATOM 66 C CG . LEU A 1 13 ? -64.861 34.405 -1.796 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG 1 ATOM 67 C CD1 . LEU A 1 13 ? -63.544 34.193 -1.097 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 1 ATOM 68 C CD2 . LEU A 1 13 ? -64.671 34.467 -3.310 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 1 ATOM 69 N N . THR A 1 14 ? -67.631 30.768 -0.963 1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 12 THR A N 1 ATOM 70 C CA . THR A 1 14 ? -68.496 30.117 -0.002 1.00 64.90 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CA 1 ATOM 71 C C . THR A 1 14 ? -68.083 30.666 1.349 1.00 69.42 ? ? ? ? ? ? 12 THR A C 1 ATOM 72 O O . THR A 1 14 ? -67.050 31.326 1.469 1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 12 THR A O 1 ATOM 73 C CB . THR A 1 14 ? -68.363 28.563 -0.039 1.00 78.20 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CB 1 ATOM 74 O OG1 . THR A 1 14 ? -67.405 28.103 0.926 1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 12 THR A OG1 1 ATOM 75 C CG2 . THR A 1 14 ? -67.921 28.104 -1.398 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CG2 1 ATOM 76 N N . GLN A 1 15 ? -68.891 30.390 2.365 1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A N 1 ATOM 77 C CA . GLN A 1 15 ? -68.640 30.857 3.719 1.00 74.06 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CA 1 ATOM 78 C C . GLN A 1 15 ? -67.315 30.348 4.284 1.00 78.01 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A C 1 ATOM 79 O O . GLN A 1 15 ? -66.515 31.144 4.776 1.00 74.83 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A O 1 ATOM 80 C CB . GLN A 1 15 ? -69.789 30.411 4.600 1.00 76.73 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CB 1 ATOM 81 C CG . GLN A 1 15 ? -69.875 31.061 5.940 1.00 81.25 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CG 1 ATOM 82 C CD . GLN A 1 15 ? -71.277 30.991 6.452 1.00 88.43 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CD 1 ATOM 83 O OE1 . GLN A 1 15 ? -71.544 30.368 7.477 1.00 89.23 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A OE1 1 ATOM 84 N NE2 . GLN A 1 15 ? -72.207 31.592 5.705 1.00 92.40 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A NE2 1 ATOM 85 N N . ASP A 1 16 ? -67.082 29.032 4.221 1.00 86.67 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A N 1 ATOM 86 C CA . ASP A 1 16 ? -65.841 28.454 4.758 1.00 93.17 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CA 1 ATOM 87 C C . ASP A 1 16 ? -64.698 29.110 4.040 1.00 85.61 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A C 1 ATOM 88 O O . ASP A 1 16 ? -63.685 29.460 4.639 1.00 88.53 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A O 1 ATOM 89 C CB . ASP A 1 16 ? -65.725 26.931 4.560 1.00 106.06 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CB 1 ATOM 90 C CG . ASP A 1 16 ? -67.039 26.276 4.153 1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CG 1 ATOM 91 O OD1 . ASP A 1 16 ? -67.955 26.189 5.016 1.00 126.09 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD1 1 ATOM 92 O OD2 . ASP A 1 16 ? -67.142 25.831 2.976 1.00 121.42 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD2 1 ATOM 93 N N . GLU A 1 17 ? -64.874 29.279 2.740 1.00 77.52 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A N 1 ATOM 94 C CA . GLU A 1 17 ? -63.852 29.899 1.935 1.00 77.21 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CA 1 ATOM 95 C C . GLU A 1 17 ? -63.563 31.295 2.463 1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A C 1 ATOM 96 O O . GLU A 1 17 ? -62.406 31.654 2.725 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A O 1 ATOM 97 C CB . GLU A 1 17 ? -64.286 29.958 0.471 1.00 80.99 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CB 1 ATOM 98 C CG . GLU A 1 17 ? -64.544 28.602 -0.152 1.00 86.14 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CG 1 ATOM 99 C CD . GLU A 1 17 ? -64.565 28.667 -1.665 1.00 88.63 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CD 1 ATOM 100 O OE1 . GLU A 1 17 ? -64.741 29.785 -2.196 1.00 85.57 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A OE1 1 ATOM 101 O OE2 . GLU A 1 17 ? -64.404 27.606 -2.317 1.00 92.52 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A OE2 1 ATOM 102 N N . PHE A 1 18 ? -64.618 32.080 2.633 1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A N 1 ATOM 103 C CA . PHE A 1 18 ? -64.453 33.446 3.098 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CA 1 ATOM 104 C C . PHE A 1 18 ? -63.836 33.575 4.500 1.00 66.31 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A C 1 ATOM 105 O O . PHE A 1 18 ? -63.066 34.505 4.773 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A O 1 ATOM 106 C CB . PHE A 1 18 ? -65.775 34.187 3.068 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CB 1 ATOM 107 C CG . PHE A 1 18 ? -65.697 35.541 3.690 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CG 1 ATOM 108 C CD1 . PHE A 1 18 ? -65.152 36.602 2.993 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CD1 1 ATOM 109 C CD2 . PHE A 1 18 ? -66.130 35.750 4.972 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CD2 1 ATOM 110 C CE1 . PHE A 1 18 ? -65.067 37.850 3.563 1.00 58.96 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CE1 1 ATOM 111 C CE2 . PHE A 1 18 ? -66.041 36.991 5.537 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CE2 1 ATOM 112 C CZ . PHE A 1 18 ? -65.513 38.046 4.837 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CZ 1 ATOM 113 N N . THR A 1 19 ? -64.171 32.663 5.404 1.00 69.46 ? ? ? ? ? ? 17 THR A N 1 ATOM 114 C CA . THR A 1 19 ? -63.591 32.782 6.724 1.00 76.04 ? ? ? ? ? ? 17 THR A CA 1 ATOM 115 C C . THR A 1 19 ? -62.075 32.509 6.699 1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 17 THR A C 1 ATOM 116 O O . THR A 1 19 ? -61.316 33.119 7.449 1.00 80.49 ? ? ? ? ? ? 17 THR A O 1 ATOM 117 C CB . THR A 1 19 ? -64.354 31.971 7.795 1.00 87.37 ? ? ? ? ? ? 17 THR A CB 1 ATOM 118 O OG1 . THR A 1 19 ? -63.915 30.615 7.784 1.00 98.28 ? ? ? ? ? ? 17 THR A OG1 1 ATOM 119 C CG2 . THR A 1 19 ? -65.843 32.018 7.535 1.00 86.10 ? ? ? ? ? ? 17 THR A CG2 1 ATOM 120 N N . GLN A 1 20 ? -61.620 31.630 5.824 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A N 1 ATOM 121 C CA . GLN A 1 20 ? -60.184 31.391 5.728 1.00 72.86 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CA 1 ATOM 122 C C . GLN A 1 20 ? -59.437 32.523 5.018 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A C 1 ATOM 123 O O . GLN A 1 20 ? -58.297 32.835 5.360 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A O 1 ATOM 124 C CB . GLN A 1 20 ? -59.910 30.073 5.015 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CB 1 ATOM 125 C CG . GLN A 1 20 ? -60.756 28.942 5.540 1.00 86.50 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CG 1 ATOM 126 C CD . GLN A 1 20 ? -60.024 27.623 5.522 1.00 90.79 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CD 1 ATOM 127 O OE1 . GLN A 1 20 ? -60.329 26.718 6.317 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A OE1 1 ATOM 128 N NE2 . GLN A 1 20 ? -59.035 27.506 4.627 1.00 85.86 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A NE2 1 ATOM 129 N N . LEU A 1 21 ? -60.090 33.142 4.040 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A N 1 ATOM 130 C CA . LEU A 1 21 ? -59.427 34.083 3.144 1.00 63.96 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CA 1 ATOM 131 C C . LEU A 1 21 ? -59.661 35.565 3.455 1.00 64.88 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A C 1 ATOM 132 O O . LEU A 1 21 ? -59.035 36.447 2.866 1.00 66.31 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A O 1 ATOM 133 C CB . LEU A 1 21 ? -59.879 33.783 1.727 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CB 1 ATOM 134 C CG . LEU A 1 21 ? -59.490 32.346 1.410 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CG 1 ATOM 135 C CD1 . LEU A 1 21 ? -60.035 31.885 0.077 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CD1 1 ATOM 136 C CD2 . LEU A 1 21 ? -57.981 32.235 1.434 1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CD2 1 ATOM 137 N N . SER A 1 22 ? -60.563 35.840 4.381 1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 20 SER A N 1 ATOM 138 C CA . SER A 1 22 ? -60.963 37.209 4.648 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 20 SER A CA 1 ATOM 139 C C . SER A 1 22 ? -59.784 38.172 4.743 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 20 SER A C 1 ATOM 140 O O . SER A 1 22 ? -59.835 39.265 4.204 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 20 SER A O 1 ATOM 141 C CB . SER A 1 22 ? -61.774 37.258 5.934 1.00 61.83 ? ? ? ? ? ? 20 SER A CB 1 ATOM 142 O OG . SER A 1 22 ? -61.005 36.698 6.979 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 20 SER A OG 1 ATOM 143 N N . GLN A 1 23 ? -58.730 37.779 5.444 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A N 1 ATOM 144 C CA . GLN A 1 23 ? -57.583 38.665 5.616 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CA 1 ATOM 145 C C . GLN A 1 23 ? -56.942 38.926 4.256 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A C 1 ATOM 146 O O . GLN A 1 23 ? -56.641 40.068 3.899 1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A O 1 ATOM 147 C CB . GLN A 1 23 ? -56.576 38.071 6.611 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CB 1 ATOM 148 C CG . GLN A 1 23 ? -57.165 37.932 8.000 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CG 1 ATOM 149 C CD . GLN A 1 23 ? -56.156 37.488 9.062 1.00 85.68 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CD 1 ATOM 150 O OE1 . GLN A 1 23 ? -55.829 38.248 9.993 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A OE1 1 ATOM 151 N NE2 . GLN A 1 23 ? -55.660 36.249 8.928 1.00 90.14 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A NE2 1 ATOM 152 N N . SER A 1 24 ? -56.746 37.866 3.489 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 22 SER A N 1 ATOM 153 C CA . SER A 1 24 ? -56.198 38.032 2.171 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 22 SER A CA 1 ATOM 154 C C . SER A 1 24 ? -57.029 39.023 1.362 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 22 SER A C 1 ATOM 155 O O . SER A 1 24 ? -56.483 39.925 0.733 1.00 65.80 ? ? ? ? ? ? 22 SER A O 1 ATOM 156 C CB . SER A 1 24 ? -56.088 36.683 1.477 1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 22 SER A CB 1 ATOM 157 O OG . SER A 1 24 ? -54.946 36.013 1.972 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 22 SER A OG 1 ATOM 158 N N . ILE A 1 25 ? -58.346 38.875 1.394 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A N 1 ATOM 159 C CA . ILE A 1 25 ? -59.209 39.827 0.722 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CA 1 ATOM 160 C C . ILE A 1 25 ? -58.944 41.240 1.232 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A C 1 ATOM 161 O O . ILE A 1 25 ? -58.812 42.190 0.462 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A O 1 ATOM 162 C CB . ILE A 1 25 ? -60.681 39.471 0.931 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CB 1 ATOM 163 C CG1 . ILE A 1 25 ? -60.958 38.092 0.360 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CG1 1 ATOM 164 C CG2 . ILE A 1 25 ? -61.588 40.482 0.264 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CG2 1 ATOM 165 C CD1 . ILE A 1 25 ? -62.361 37.683 0.538 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CD1 1 ATOM 166 N N . ALA A 1 26 ? -58.855 41.374 2.541 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A N 1 ATOM 167 C CA . ALA A 1 26 ? -58.600 42.671 3.149 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CA 1 ATOM 168 C C . ALA A 1 26 ? -57.354 43.333 2.600 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A C 1 ATOM 169 O O . ALA A 1 26 ? -57.359 44.525 2.329 1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A O 1 ATOM 170 C CB . ALA A 1 26 ? -58.482 42.532 4.634 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CB 1 ATOM 171 N N . GLU A 1 27 ? -56.289 42.564 2.433 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A N 1 ATOM 172 C CA . GLU A 1 27 ? -55.012 43.137 2.040 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CA 1 ATOM 173 C C . GLU A 1 27 ? -54.924 43.405 0.521 1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A C 1 ATOM 174 O O . GLU A 1 27 ? -54.668 44.546 0.065 1.00 68.19 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A O 1 ATOM 175 C CB . GLU A 1 27 ? -53.889 42.205 2.488 1.00 65.62 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CB 1 ATOM 176 C CG . GLU A 1 27 ? -52.493 42.814 2.459 1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CG 1 ATOM 177 C CD . GLU A 1 27 ? -51.448 41.915 3.124 1.00 76.47 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CD 1 ATOM 178 O OE1 . GLU A 1 27 ? -51.855 40.996 3.874 1.00 77.21 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A OE1 1 ATOM 179 O OE2 . GLU A 1 27 ? -50.229 42.129 2.901 1.00 76.18 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A OE2 1 ATOM 180 N N . PHE A 1 28 ? -55.179 42.352 -0.251 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A N 1 ATOM 181 C CA . PHE A 1 28 ? -54.915 42.351 -1.683 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CA 1 ATOM 182 C C . PHE A 1 28 ? -56.095 42.674 -2.606 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A C 1 ATOM 183 O O . PHE A 1 28 ? -55.923 43.363 -3.609 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A O 1 ATOM 184 C CB . PHE A 1 28 ? -54.309 41.016 -2.084 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CB 1 ATOM 185 C CG . PHE A 1 28 ? -53.060 40.693 -1.355 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CG 1 ATOM 186 C CD1 . PHE A 1 28 ? -51.873 41.290 -1.704 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CD1 1 ATOM 187 C CD2 . PHE A 1 28 ? -53.072 39.792 -0.308 1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CD2 1 ATOM 188 C CE1 . PHE A 1 28 ? -50.716 40.996 -1.027 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CE1 1 ATOM 189 C CE2 . PHE A 1 28 ? -51.913 39.491 0.381 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CE2 1 ATOM 190 C CZ . PHE A 1 28 ? -50.737 40.094 0.023 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CZ 1 ATOM 191 N N . HIS A 1 29 ? -57.284 42.195 -2.271 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 1 ATOM 192 C CA . HIS A 1 29 ? -58.405 42.277 -3.195 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 1 ATOM 193 C C . HIS A 1 29 ? -59.446 43.322 -2.828 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 1 ATOM 194 O O . HIS A 1 29 ? -60.640 43.089 -2.962 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 1 ATOM 195 C CB . HIS A 1 29 ? -59.069 40.917 -3.296 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 1 ATOM 196 C CG . HIS A 1 29 ? -58.115 39.819 -3.624 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 1 ATOM 197 N ND1 . HIS A 1 29 ? -57.616 39.625 -4.894 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 1 ATOM 198 C CD2 . HIS A 1 29 ? -57.562 38.856 -2.850 1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 1 ATOM 199 C CE1 . HIS A 1 29 ? -56.800 38.586 -4.888 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 1 ATOM 200 N NE2 . HIS A 1 29 ? -56.756 38.095 -3.662 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 1 ATOM 201 N N . THR A 1 30 ? -59.002 44.484 -2.380 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 28 THR A N 1 ATOM 202 C CA . THR A 1 30 ? -59.945 45.526 -1.987 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CA 1 ATOM 203 C C . THR A 1 30 ? -59.524 46.883 -2.537 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 28 THR A C 1 ATOM 204 O O . THR A 1 30 ? -58.370 47.284 -2.415 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 28 THR A O 1 ATOM 205 C CB . THR A 1 30 ? -60.133 45.560 -0.446 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CB 1 ATOM 206 O OG1 . THR A 1 30 ? -61.065 44.536 -0.077 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 28 THR A OG1 1 ATOM 207 C CG2 . THR A 1 30 ? -60.681 46.877 -0.014 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CG2 1 ATOM 208 N N . TYR A 1 31 ? -60.453 47.592 -3.157 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A N 1 ATOM 209 C CA . TYR A 1 31 ? -60.067 48.787 -3.886 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CA 1 ATOM 210 C C . TYR A 1 31 ? -60.887 49.969 -3.466 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A C 1 ATOM 211 O O . TYR A 1 31 ? -61.978 49.812 -2.925 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A O 1 ATOM 212 C CB . TYR A 1 31 ? -60.231 48.565 -5.390 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CB 1 ATOM 213 C CG . TYR A 1 31 ? -59.496 47.355 -5.871 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CG 1 ATOM 214 C CD1 . TYR A 1 31 ? -58.149 47.426 -6.222 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CD1 1 ATOM 215 C CD2 . TYR A 1 31 ? -60.133 46.131 -5.945 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CD2 1 ATOM 216 C CE1 . TYR A 1 31 ? -57.465 46.304 -6.655 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CE1 1 ATOM 217 C CE2 . TYR A 1 31 ? -59.463 45.003 -6.369 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CE2 1 ATOM 218 C CZ . TYR A 1 31 ? -58.133 45.094 -6.729 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CZ 1 ATOM 219 O OH . TYR A 1 31 ? -57.480 43.963 -7.161 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A OH 1 ATOM 220 N N . GLN A 1 32 ? -60.356 51.154 -3.729 1.00 61.70 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A N 1 ATOM 221 C CA . GLN A 1 32 ? -61.100 52.373 -3.522 1.00 68.60 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CA 1 ATOM 222 C C . GLN A 1 32 ? -62.068 52.574 -4.663 1.00 79.27 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A C 1 ATOM 223 O O . GLN A 1 32 ? -61.654 52.752 -5.802 1.00 83.96 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A O 1 ATOM 224 C CB . GLN A 1 32 ? -60.162 53.549 -3.488 1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CB 1 ATOM 225 C CG . GLN A 1 32 ? -60.899 54.843 -3.583 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CG 1 ATOM 226 C CD . GLN A 1 32 ? -60.014 55.989 -3.224 1.00 81.98 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CD 1 ATOM 227 O OE1 . GLN A 1 32 ? -58.847 56.019 -3.627 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A OE1 1 ATOM 228 N NE2 . GLN A 1 32 ? -60.543 56.943 -2.447 1.00 81.37 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A NE2 1 ATOM 229 N N . LEU A 1 33 ? -63.357 52.552 -4.367 1.00 85.06 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 1 ATOM 230 C CA . LEU A 1 33 ? -64.355 52.668 -5.413 1.00 89.99 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 1 ATOM 231 C C . LEU A 1 33 ? -64.795 54.108 -5.549 1.00 94.84 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 1 ATOM 232 O O . LEU A 1 33 ? -63.990 55.018 -5.375 1.00 94.97 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 1 ATOM 233 C CB . LEU A 1 33 ? -65.539 51.758 -5.115 1.00 93.27 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 1 ATOM 234 C CG . LEU A 1 33 ? -65.156 50.280 -5.225 1.00 93.26 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 1 ATOM 235 C CD1 . LEU A 1 33 ? -66.055 49.376 -4.364 1.00 96.78 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 1 ATOM 236 C CD2 . LEU A 1 33 ? -65.153 49.850 -6.683 1.00 88.29 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 1 ATOM 237 N N . GLY A 1 34 ? -66.071 54.310 -5.862 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A N 1 ATOM 238 C CA . GLY A 1 34 ? -66.611 55.644 -6.064 1.00 108.34 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A CA 1 ATOM 239 C C . GLY A 1 34 ? -66.072 56.370 -7.292 1.00 112.63 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A C 1 ATOM 240 O O . GLY A 1 34 ? -64.951 56.112 -7.746 1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A O 1 ATOM 241 N N . ASN A 1 35 ? -66.883 57.284 -7.825 1.00 116.44 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A N 1 ATOM 242 C CA . ASN A 1 35 ? -66.493 58.139 -8.953 1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A CA 1 ATOM 243 C C . ASN A 1 35 ? -66.169 57.376 -10.240 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A C 1 ATOM 244 O O . ASN A 1 35 ? -65.050 57.448 -10.763 1.00 94.36 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A O 1 ATOM 245 C CB . ASN A 1 35 ? -65.339 59.077 -8.562 1.00 120.66 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A CB 1 ATOM 246 C CG . ASN A 1 35 ? -65.817 60.316 -7.802 1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A CG 1 ATOM 247 O OD1 . ASN A 1 35 ? -66.219 61.313 -8.412 1.00 131.68 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A OD1 1 ATOM 248 N ND2 . ASN A 1 35 ? -65.771 60.259 -6.466 1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A ND2 1 ATOM 249 N N . GLY A 1 36 ? -67.164 56.648 -10.738 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A N 1 ATOM 250 C CA . GLY A 1 36 ? -67.059 55.948 -12.006 1.00 87.89 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A CA 1 ATOM 251 C C . GLY A 1 36 ? -66.032 54.835 -12.034 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A C 1 ATOM 252 O O . GLY A 1 36 ? -65.433 54.551 -13.067 1.00 77.90 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A O 1 ATOM 253 N N . ARG A 1 37 ? -65.806 54.206 -10.892 1.00 79.45 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A N 1 ATOM 254 C CA . ARG A 1 37 ? -64.971 53.022 -10.877 1.00 74.48 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CA 1 ATOM 255 C C . ARG A 1 37 ? -65.835 51.811 -10.575 1.00 69.96 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A C 1 ATOM 256 O O . ARG A 1 37 ? -66.999 51.940 -10.200 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A O 1 ATOM 257 C CB . ARG A 1 37 ? -63.846 53.159 -9.858 1.00 75.02 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CB 1 ATOM 258 C CG . ARG A 1 37 ? -62.607 53.860 -10.390 1.00 80.31 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CG 1 ATOM 259 C CD . ARG A 1 37 ? -61.585 54.104 -9.271 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CD 1 ATOM 260 N NE . ARG A 1 37 ? -60.327 53.350 -9.385 1.00 94.92 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A NE 1 ATOM 261 C CZ . ARG A 1 37 ? -59.827 52.806 -10.502 1.00 97.69 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CZ 1 ATOM 262 N NH1 . ARG A 1 37 ? -60.456 52.906 -11.671 1.00 97.07 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A NH1 1 ATOM 263 N NH2 . ARG A 1 37 ? -58.668 52.156 -10.448 1.00 97.10 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A NH2 1 ATOM 264 N N . CYS A 1 38 ? -65.272 50.630 -10.772 1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A N 1 ATOM 265 C CA . CYS A 1 38 ? -65.942 49.415 -10.362 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A CA 1 ATOM 266 C C . CYS A 1 38 ? -64.932 48.297 -10.194 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A C 1 ATOM 267 O O . CYS A 1 38 ? -63.875 48.283 -10.834 1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A O 1 ATOM 268 C CB . CYS A 1 38 ? -67.011 49.020 -11.363 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A CB 1 ATOM 269 S SG . CYS A 1 38 ? -66.420 47.956 -12.665 1.00 78.54 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A SG 1 ATOM 270 N N . SER A 1 39 ? -65.243 47.372 -9.298 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N 1 ATOM 271 C CA . SER A 1 39 ? -64.314 46.301 -9.002 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA 1 ATOM 272 C C . SER A 1 39 ? -65.078 45.033 -8.775 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C 1 ATOM 273 O O . SER A 1 39 ? -66.301 45.038 -8.662 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O 1 ATOM 274 C CB . SER A 1 39 ? -63.492 46.613 -7.758 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB 1 ATOM 275 O OG . SER A 1 39 ? -64.330 46.646 -6.629 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG 1 ATOM 276 N N . SER A 1 40 ? -64.340 43.941 -8.716 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 38 SER A N 1 ATOM 277 C CA . SER A 1 40 ? -64.963 42.670 -8.513 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 38 SER A CA 1 ATOM 278 C C . SER A 1 40 ? -63.970 41.642 -8.007 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 38 SER A C 1 ATOM 279 O O . SER A 1 40 ? -62.760 41.806 -8.135 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 38 SER A O 1 ATOM 280 C CB . SER A 1 40 ? -65.621 42.199 -9.799 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 38 SER A CB 1 ATOM 281 O OG . SER A 1 40 ? -66.487 41.120 -9.507 1.00 69.45 ? ? ? ? ? ? 38 SER A OG 1 ATOM 282 N N . LEU A 1 41 ? -64.507 40.574 -7.445 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A N 1 ATOM 283 C CA . LEU A 1 41 ? -63.697 39.525 -6.890 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CA 1 ATOM 284 C C . LEU A 1 41 ? -64.202 38.170 -7.371 1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A C 1 ATOM 285 O O . LEU A 1 41 ? -65.393 37.870 -7.263 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A O 1 ATOM 286 C CB . LEU A 1 41 ? -63.803 39.594 -5.386 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CB 1 ATOM 287 C CG . LEU A 1 41 ? -63.192 38.430 -4.635 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CG 1 ATOM 288 C CD1 . LEU A 1 41 ? -61.729 38.316 -4.974 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD1 1 ATOM 289 C CD2 . LEU A 1 41 ? -63.380 38.648 -3.149 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD2 1 ATOM 290 N N . LEU A 1 42 ? -63.304 37.347 -7.901 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 1 ATOM 291 C CA . LEU A 1 42 ? -63.690 36.001 -8.300 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 1 ATOM 292 C C . LEU A 1 42 ? -62.843 34.887 -7.680 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 1 ATOM 293 O O . LEU A 1 42 ? -61.620 35.015 -7.547 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 1 ATOM 294 C CB . LEU A 1 42 ? -63.689 35.879 -9.818 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 1 ATOM 295 C CG . LEU A 1 42 ? -64.644 36.835 -10.526 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 1 ATOM 296 C CD1 . LEU A 1 42 ? -63.971 38.159 -10.791 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 1 ATOM 297 C CD2 . LEU A 1 42 ? -65.078 36.216 -11.812 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 1 ATOM 298 N N . ALA A 1 43 ? -63.502 33.795 -7.298 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A N 1 ATOM 299 C CA . ALA A 1 43 ? -62.804 32.634 -6.761 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A CA 1 ATOM 300 C C . ALA A 1 43 ? -62.867 31.481 -7.728 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A C 1 ATOM 301 O O . ALA A 1 43 ? -63.787 31.379 -8.528 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A O 1 ATOM 302 C CB . ALA A 1 43 ? -63.426 32.215 -5.478 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A CB 1 ATOM 303 N N . GLN A 1 44 ? -61.888 30.597 -7.641 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A N 1 ATOM 304 C CA . GLN A 1 44 ? -61.927 29.350 -8.389 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CA 1 ATOM 305 C C . GLN A 1 44 ? -61.267 28.280 -7.554 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A C 1 ATOM 306 O O . GLN A 1 44 ? -60.127 28.467 -7.134 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A O 1 ATOM 307 C CB . GLN A 1 44 ? -61.151 29.484 -9.683 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CB 1 ATOM 308 C CG . GLN A 1 44 ? -60.890 28.167 -10.331 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CG 1 ATOM 309 C CD . GLN A 1 44 ? -62.061 27.702 -11.148 1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CD 1 ATOM 310 O OE1 . GLN A 1 44 ? -62.617 28.457 -11.956 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A OE1 1 ATOM 311 N NE2 . GLN A 1 44 ? -62.430 26.449 -10.975 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A NE2 1 ATOM 312 N N . ARG A 1 45 ? -61.966 27.174 -7.307 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A N 1 ATOM 313 C CA . ARG A 1 45 ? -61.346 26.069 -6.591 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CA 1 ATOM 314 C C . ARG A 1 45 ? -60.659 25.168 -7.599 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A C 1 ATOM 315 O O . ARG A 1 45 ? -61.166 24.970 -8.693 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A O 1 ATOM 316 C CB . ARG A 1 45 ? -62.367 25.266 -5.781 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CB 1 ATOM 317 C CG . ARG A 1 45 ? -63.268 26.086 -4.859 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CG 1 ATOM 318 C CD . ARG A 1 45 ? -64.430 26.722 -5.631 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CD 1 ATOM 319 N NE . ARG A 1 45 ? -65.186 27.703 -4.849 1.00 84.73 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NE 1 ATOM 320 C CZ . ARG A 1 45 ? -65.894 28.694 -5.388 1.00 85.54 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CZ 1 ATOM 321 N NH1 . ARG A 1 45 ? -65.941 28.846 -6.713 1.00 83.08 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NH1 1 ATOM 322 N NH2 . ARG A 1 45 ? -66.546 29.541 -4.602 1.00 86.21 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NH2 1 ATOM 323 N N . ILE A 1 46 ? -59.497 24.633 -7.236 1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A N 1 ATOM 324 C CA . ILE A 1 46 ? -58.722 23.776 -8.141 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CA 1 ATOM 325 C C . ILE A 1 46 ? -58.136 22.572 -7.420 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A C 1 ATOM 326 O O . ILE A 1 46 ? -57.318 22.737 -6.524 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A O 1 ATOM 327 C CB . ILE A 1 46 ? -57.519 24.517 -8.720 1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CB 1 ATOM 328 C CG1 . ILE A 1 46 ? -57.955 25.695 -9.591 1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG1 1 ATOM 329 C CG2 . ILE A 1 46 ? -56.659 23.555 -9.503 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG2 1 ATOM 330 C CD1 . ILE A 1 46 ? -56.827 26.691 -9.840 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CD1 1 ATOM 331 N N . HIS A 1 47 ? -58.528 21.368 -7.817 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A N 1 ATOM 332 C CA . HIS A 1 47 ? -57.982 20.166 -7.196 1.00 69.39 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CA 1 ATOM 333 C C . HIS A 1 47 ? -56.560 19.885 -7.678 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A C 1 ATOM 334 O O . HIS A 1 47 ? -56.281 18.912 -8.392 1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A O 1 ATOM 335 C CB . HIS A 1 47 ? -58.927 18.974 -7.366 1.00 79.42 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CB 1 ATOM 336 C CG . HIS A 1 47 ? -60.250 19.176 -6.693 1.00 94.26 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CG 1 ATOM 337 N ND1 . HIS A 1 47 ? -61.453 19.080 -7.360 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A ND1 1 ATOM 338 C CD2 . HIS A 1 47 ? -60.556 19.513 -5.413 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CD2 1 ATOM 339 C CE1 . HIS A 1 47 ? -62.443 19.326 -6.516 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CE1 1 ATOM 340 N NE2 . HIS A 1 47 ? -61.925 19.593 -5.328 1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A NE2 1 ATOM 341 N N . ALA A 1 48 ? -55.665 20.779 -7.282 1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A N 1 ATOM 342 C CA . ALA A 1 48 ? -54.247 20.650 -7.559 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CA 1 ATOM 343 C C . ALA A 1 48 ? -53.493 21.389 -6.464 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A C 1 ATOM 344 O O . ALA A 1 48 ? -54.047 22.254 -5.784 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A O 1 ATOM 345 C CB . ALA A 1 48 ? -53.926 21.228 -8.897 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CB 1 ATOM 346 N N . PRO A 1 49 ? -52.218 21.046 -6.275 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A N 1 ATOM 347 C CA . PRO A 1 49 ? -51.480 21.695 -5.183 1.00 69.39 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CA 1 ATOM 348 C C . PRO A 1 49 ? -51.139 23.139 -5.534 1.00 66.16 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A C 1 ATOM 349 O O . PRO A 1 49 ? -50.886 23.447 -6.699 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A O 1 ATOM 350 C CB . PRO A 1 49 ? -50.221 20.837 -5.056 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CB 1 ATOM 351 C CG . PRO A 1 49 ? -50.036 20.219 -6.431 1.00 73.58 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CG 1 ATOM 352 C CD . PRO A 1 49 ? -51.394 20.113 -7.067 1.00 71.91 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CD 1 ATOM 353 N N . PRO A 1 50 ? -51.153 24.024 -4.540 1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A N 1 ATOM 354 C CA . PRO A 1 50 ? -50.890 25.444 -4.766 1.00 65.00 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CA 1 ATOM 355 C C . PRO A 1 50 ? -49.596 25.658 -5.522 1.00 70.85 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A C 1 ATOM 356 O O . PRO A 1 50 ? -49.482 26.593 -6.303 1.00 69.68 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A O 1 ATOM 357 C CB . PRO A 1 50 ? -50.746 26.001 -3.353 1.00 66.49 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CB 1 ATOM 358 C CG . PRO A 1 50 ? -51.599 25.121 -2.522 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CG 1 ATOM 359 C CD . PRO A 1 50 ? -51.495 23.742 -3.140 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CD 1 ATOM 360 N N . GLU A 1 51 ? -48.615 24.802 -5.300 1.00 78.96 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A N 1 ATOM 361 C CA . GLU A 1 51 ? -47.325 25.073 -5.901 1.00 85.27 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CA 1 ATOM 362 C C . GLU A 1 51 ? -47.399 24.992 -7.422 1.00 81.22 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A C 1 ATOM 363 O O . GLU A 1 51 ? -46.837 25.828 -8.131 1.00 79.05 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A O 1 ATOM 364 C CB . GLU A 1 51 ? -46.243 24.158 -5.333 1.00 98.61 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CB 1 ATOM 365 C CG . GLU A 1 51 ? -44.847 24.682 -5.632 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CG 1 ATOM 366 C CD . GLU A 1 51 ? -44.802 26.217 -5.725 1.00 113.15 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CD 1 ATOM 367 O OE1 . GLU A 1 51 ? -44.385 26.735 -6.792 1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A OE1 1 ATOM 368 O OE2 . GLU A 1 51 ? -45.180 26.902 -4.738 1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A OE2 1 ATOM 369 N N . THR A 1 52 ? -48.110 23.990 -7.920 1.00 79.88 ? ? ? ? ? ? 50 THR A N 1 ATOM 370 C CA . THR A 1 52 ? -48.336 23.865 -9.347 1.00 76.06 ? ? ? ? ? ? 50 THR A CA 1 ATOM 371 C C . THR A 1 52 ? -49.120 25.047 -9.878 1.00 71.80 ? ? ? ? ? ? 50 THR A C 1 ATOM 372 O O . THR A 1 52 ? -48.717 25.674 -10.855 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 50 THR A O 1 ATOM 373 C CB . THR A 1 52 ? -49.146 22.629 -9.662 1.00 77.28 ? ? ? ? ? ? 50 THR A CB 1 ATOM 374 O OG1 . THR A 1 52 ? -48.439 21.473 -9.201 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 50 THR A OG1 1 ATOM 375 C CG2 . THR A 1 52 ? -49.386 22.538 -11.160 1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 50 THR A CG2 1 ATOM 376 N N . VAL A 1 53 ? -50.251 25.345 -9.244 1.00 65.20 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A N 1 ATOM 377 C CA . VAL A 1 53 ? -51.076 26.449 -9.707 1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CA 1 ATOM 378 C C . VAL A 1 53 ? -50.287 27.749 -9.742 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A C 1 ATOM 379 O O . VAL A 1 53 ? -50.396 28.525 -10.680 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A O 1 ATOM 380 C CB . VAL A 1 53 ? -52.330 26.652 -8.848 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CB 1 ATOM 381 C CG1 . VAL A 1 53 ? -53.036 27.931 -9.260 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CG1 1 ATOM 382 C CG2 . VAL A 1 53 ? -53.267 25.468 -8.995 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CG2 1 ATOM 383 N N . TRP A 1 54 ? -49.484 27.989 -8.722 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A N 1 ATOM 384 C CA . TRP A 1 54 ? -48.740 29.233 -8.656 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CA 1 ATOM 385 C C . TRP A 1 54 ? -47.774 29.321 -9.821 1.00 62.88 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A C 1 ATOM 386 O O . TRP A 1 54 ? -47.687 30.348 -10.484 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A O 1 ATOM 387 C CB . TRP A 1 54 ? -47.996 29.348 -7.328 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CB 1 ATOM 388 C CG . TRP A 1 54 ? -47.050 30.480 -7.278 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CG 1 ATOM 389 C CD1 . TRP A 1 54 ? -45.701 30.407 -7.134 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CD1 1 ATOM 390 C CD2 . TRP A 1 54 ? -47.370 31.870 -7.374 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CD2 1 ATOM 391 N NE1 . TRP A 1 54 ? -45.157 31.669 -7.124 1.00 63.80 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A NE1 1 ATOM 392 C CE2 . TRP A 1 54 ? -46.164 32.584 -7.272 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CE2 1 ATOM 393 C CE3 . TRP A 1 54 ? -48.560 32.580 -7.514 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CE3 1 ATOM 394 C CZ2 . TRP A 1 54 ? -46.114 33.970 -7.323 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CZ2 1 ATOM 395 C CZ3 . TRP A 1 54 ? -48.506 33.961 -7.559 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CZ3 1 ATOM 396 C CH2 . TRP A 1 54 ? -47.297 34.639 -7.472 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CH2 1 ATOM 397 N N . SER A 1 55 ? -47.059 28.240 -10.092 1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 53 SER A N 1 ATOM 398 C CA . SER A 1 55 ? -46.039 28.295 -11.129 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 53 SER A CA 1 ATOM 399 C C . SER A 1 55 ? -46.603 28.772 -12.478 1.00 67.24 ? ? ? ? ? ? 53 SER A C 1 ATOM 400 O O . SER A 1 55 ? -45.891 29.428 -13.234 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 53 SER A O 1 ATOM 401 C CB . SER A 1 55 ? -45.328 26.952 -11.281 1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 53 SER A CB 1 ATOM 402 O OG . SER A 1 55 ? -46.038 26.126 -12.186 1.00 76.65 ? ? ? ? ? ? 53 SER A OG 1 ATOM 403 N N . VAL A 1 56 ? -47.865 28.454 -12.777 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A N 1 ATOM 404 C CA . VAL A 1 56 ? -48.510 28.943 -14.011 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CA 1 ATOM 405 C C . VAL A 1 56 ? -48.931 30.420 -13.913 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A C 1 ATOM 406 O O . VAL A 1 56 ? -48.599 31.247 -14.774 1.00 60.56 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A O 1 ATOM 407 C CB . VAL A 1 56 ? -49.772 28.112 -14.401 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CB 1 ATOM 408 C CG1 . VAL A 1 56 ? -50.548 28.812 -15.500 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CG1 1 ATOM 409 C CG2 . VAL A 1 56 ? -49.404 26.704 -14.841 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CG2 1 ATOM 410 N N . VAL A 1 57 ? -49.680 30.727 -12.861 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A N 1 ATOM 411 C CA . VAL A 1 57 ? -50.187 32.063 -12.606 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CA 1 ATOM 412 C C . VAL A 1 57 ? -49.075 33.110 -12.630 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A C 1 ATOM 413 O O . VAL A 1 57 ? -49.284 34.246 -13.060 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A O 1 ATOM 414 C CB . VAL A 1 57 ? -50.898 32.084 -11.236 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CB 1 ATOM 415 C CG1 . VAL A 1 57 ? -50.935 33.485 -10.632 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG1 1 ATOM 416 C CG2 . VAL A 1 57 ? -52.289 31.505 -11.366 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG2 1 ATOM 417 N N . ARG A 1 58 ? -47.886 32.729 -12.177 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A N 1 ATOM 418 C CA . ARG A 1 58 ? -46.798 33.692 -12.046 1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CA 1 ATOM 419 C C . ARG A 1 58 ? -46.134 34.017 -13.380 1.00 69.89 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A C 1 ATOM 420 O O . ARG A 1 58 ? -45.467 35.039 -13.490 1.00 73.06 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A O 1 ATOM 421 C CB . ARG A 1 58 ? -45.745 33.197 -11.054 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CB 1 ATOM 422 C CG . ARG A 1 58 ? -45.101 31.902 -11.490 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CG 1 ATOM 423 C CD . ARG A 1 58 ? -44.288 31.275 -10.387 1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CD 1 ATOM 424 N NE . ARG A 1 58 ? -43.171 32.120 -9.982 1.00 76.44 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NE 1 ATOM 425 C CZ . ARG A 1 58 ? -42.097 32.352 -10.731 1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CZ 1 ATOM 426 N NH1 . ARG A 1 58 ? -41.997 31.820 -11.947 1.00 76.88 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NH1 1 ATOM 427 N NH2 . ARG A 1 58 ? -41.127 33.131 -10.266 1.00 79.61 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NH2 1 ATOM 428 N N . ARG A 1 59 ? -46.301 33.154 -14.382 1.00 70.87 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A N 1 ATOM 429 C CA . ARG A 1 59 ? -45.638 33.347 -15.680 1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CA 1 ATOM 430 C C . ARG A 1 59 ? -46.138 34.583 -16.412 1.00 69.58 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A C 1 ATOM 431 O O . ARG A 1 59 ? -46.939 34.473 -17.340 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A O 1 ATOM 432 C CB . ARG A 1 59 ? -45.824 32.127 -16.587 1.00 79.26 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CB 1 ATOM 433 C CG . ARG A 1 59 ? -44.838 31.012 -16.331 1.00 88.36 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CG 1 ATOM 434 C CD . ARG A 1 59 ? -43.480 31.580 -15.930 1.00 96.90 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CD 1 ATOM 435 N NE . ARG A 1 59 ? -42.791 32.233 -17.039 1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A NE 1 ATOM 436 C CZ . ARG A 1 59 ? -41.809 31.669 -17.734 1.00 108.86 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CZ 1 ATOM 437 N NH1 . ARG A 1 59 ? -41.397 30.446 -17.427 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A NH1 1 ATOM 438 N NH2 . ARG A 1 59 ? -41.233 32.325 -18.732 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A NH2 1 ATOM 439 N N . PHE A 1 60 ? -45.669 35.756 -16.004 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 1 ATOM 440 C CA . PHE A 1 60 ? -46.206 36.987 -16.547 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 1 ATOM 441 C C . PHE A 1 60 ? -45.949 37.083 -18.042 1.00 66.81 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 1 ATOM 442 O O . PHE A 1 60 ? -46.691 37.748 -18.775 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 1 ATOM 443 C CB . PHE A 1 60 ? -45.602 38.193 -15.851 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 1 ATOM 444 C CG . PHE A 1 60 ? -46.037 39.505 -16.438 1.00 63.87 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 1 ATOM 445 C CD1 . PHE A 1 60 ? -47.291 40.025 -16.150 1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 1 ATOM 446 C CD2 . PHE A 1 60 ? -45.196 40.217 -17.287 1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 1 ATOM 447 C CE1 . PHE A 1 60 ? -47.693 41.236 -16.685 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 1 ATOM 448 C CE2 . PHE A 1 60 ? -45.591 41.429 -17.829 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 1 ATOM 449 C CZ . PHE A 1 60 ? -46.840 41.941 -17.527 1.00 64.70 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 1 ATOM 450 N N . ASP A 1 61 ? -44.898 36.418 -18.500 1.00 69.37 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 451 C CA . ASP A 1 61 ? -44.511 36.548 -19.893 1.00 74.20 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 452 C C . ASP A 1 61 ? -45.304 35.607 -20.775 1.00 73.60 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 453 O O . ASP A 1 61 ? -45.380 35.815 -21.975 1.00 81.16 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 454 C CB . ASP A 1 61 ? -43.017 36.306 -20.071 1.00 79.49 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 455 C CG . ASP A 1 61 ? -42.610 34.923 -19.655 1.00 84.72 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 456 O OD1 . ASP A 1 61 ? -42.438 34.688 -18.445 1.00 86.23 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 457 O OD2 . ASP A 1 61 ? -42.472 34.059 -20.537 1.00 89.35 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 458 N N . ARG A 1 62 ? -45.901 34.581 -20.188 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A N 1 ATOM 459 C CA . ARG A 1 62 ? -46.679 33.634 -20.970 1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CA 1 ATOM 460 C C . ARG A 1 62 ? -48.118 33.484 -20.463 1.00 67.37 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A C 1 ATOM 461 O O . ARG A 1 62 ? -48.518 32.414 -20.011 1.00 65.49 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A O 1 ATOM 462 C CB . ARG A 1 62 ? -45.958 32.277 -21.051 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CB 1 ATOM 463 C CG . ARG A 1 62 ? -44.687 32.290 -21.936 1.00 93.58 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CG 1 ATOM 464 C CD . ARG A 1 62 ? -44.025 30.902 -22.073 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CD 1 ATOM 465 N NE . ARG A 1 62 ? -42.847 30.881 -22.956 1.00 111.58 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A NE 1 ATOM 466 C CZ . ARG A 1 62 ? -42.892 30.781 -24.293 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CZ 1 ATOM 467 N NH1 . ARG A 1 62 ? -44.061 30.712 -24.925 1.00 116.61 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A NH1 1 ATOM 468 N NH2 . ARG A 1 62 ? -41.767 30.756 -25.012 1.00 117.61 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A NH2 1 ATOM 469 N N . PRO A 1 63 ? -48.914 34.561 -20.553 1.00 66.20 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A N 1 ATOM 470 C CA . PRO A 1 63 ? -50.291 34.465 -20.050 1.00 61.27 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CA 1 ATOM 471 C C . PRO A 1 63 ? -51.129 33.527 -20.899 1.00 64.48 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A C 1 ATOM 472 O O . PRO A 1 63 ? -52.070 32.925 -20.360 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A O 1 ATOM 473 C CB . PRO A 1 63 ? -50.815 35.902 -20.150 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CB 1 ATOM 474 C CG . PRO A 1 63 ? -49.973 36.546 -21.198 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CG 1 ATOM 475 C CD . PRO A 1 63 ? -48.621 35.876 -21.149 1.00 67.21 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CD 1 ATOM 476 N N . GLN A 1 64 ? -50.785 33.403 -22.187 1.00 67.75 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A N 1 ATOM 477 C CA . GLN A 1 64 ? -51.481 32.499 -23.115 1.00 72.60 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CA 1 ATOM 478 C C . GLN A 1 64 ? -51.744 31.129 -22.515 1.00 76.37 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A C 1 ATOM 479 O O . GLN A 1 64 ? -52.774 30.504 -22.802 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A O 1 ATOM 480 C CB . GLN A 1 64 ? -50.672 32.293 -24.391 1.00 76.82 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CB 1 ATOM 481 C CG . GLN A 1 64 ? -49.971 33.534 -24.872 1.00 87.00 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CG 1 ATOM 482 C CD . GLN A 1 64 ? -48.466 33.464 -24.691 1.00 95.06 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CD 1 ATOM 483 O OE1 . GLN A 1 64 ? -47.886 32.378 -24.653 1.00 97.77 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A OE1 1 ATOM 484 N NE2 . GLN A 1 64 ? -47.823 34.625 -24.592 1.00 98.34 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A NE2 1 ATOM 485 N N . ILE A 1 65 ? -50.800 30.668 -21.693 1.00 75.64 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A N 1 ATOM 486 C CA . ILE A 1 65 ? -50.860 29.343 -21.098 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CA 1 ATOM 487 C C . ILE A 1 65 ? -52.226 29.035 -20.512 1.00 66.23 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A C 1 ATOM 488 O O . ILE A 1 65 ? -52.653 27.883 -20.500 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A O 1 ATOM 489 C CB . ILE A 1 65 ? -49.818 29.183 -20.008 1.00 72.60 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CB 1 ATOM 490 C CG1 . ILE A 1 65 ? -48.421 29.393 -20.587 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG1 1 ATOM 491 C CG2 . ILE A 1 65 ? -49.921 27.808 -19.381 1.00 71.97 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG2 1 ATOM 492 C CD1 . ILE A 1 65 ? -47.341 29.489 -19.509 1.00 82.37 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CD1 1 ATOM 493 N N . TYR A 1 66 ? -52.933 30.053 -20.048 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A N 1 ATOM 494 C CA . TYR A 1 66 ? -54.239 29.781 -19.462 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CA 1 ATOM 495 C C . TYR A 1 66 ? -55.312 30.828 -19.749 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A C 1 ATOM 496 O O . TYR A 1 66 ? -56.499 30.518 -19.682 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A O 1 ATOM 497 C CB . TYR A 1 66 ? -54.108 29.555 -17.954 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CB 1 ATOM 498 C CG . TYR A 1 66 ? -54.041 30.825 -17.156 1.00 59.15 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CG 1 ATOM 499 C CD1 . TYR A 1 66 ? -55.203 31.425 -16.706 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CD1 1 ATOM 500 C CD2 . TYR A 1 66 ? -52.815 31.429 -16.854 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CD2 1 ATOM 501 C CE1 . TYR A 1 66 ? -55.160 32.589 -15.962 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CE1 1 ATOM 502 C CE2 . TYR A 1 66 ? -52.753 32.611 -16.127 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CE2 1 ATOM 503 C CZ . TYR A 1 66 ? -53.938 33.181 -15.672 1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CZ 1 ATOM 504 O OH . TYR A 1 66 ? -53.939 34.345 -14.930 1.00 72.40 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A OH 1 ATOM 505 N N . LYS A 1 67 ? -54.911 32.060 -20.057 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A N 1 ATOM 506 C CA . LYS A 1 67 ? -55.879 33.060 -20.488 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CA 1 ATOM 507 C C . LYS A 1 67 ? -56.327 32.761 -21.927 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A C 1 ATOM 508 O O . LYS A 1 67 ? -55.546 32.263 -22.737 1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A O 1 ATOM 509 C CB . LYS A 1 67 ? -55.288 34.459 -20.392 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CB 1 ATOM 510 C CG . LYS A 1 67 ? -55.205 35.049 -18.976 1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CG 1 ATOM 511 C CD . LYS A 1 67 ? -54.124 36.135 -18.906 1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CD 1 ATOM 512 C CE . LYS A 1 67 ? -54.105 36.882 -17.574 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CE 1 ATOM 513 N NZ . LYS A 1 67 ? -55.104 37.994 -17.524 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A NZ 1 ATOM 514 N N . HIS A 1 68 ? -57.598 33.029 -22.217 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A N 1 ATOM 515 C CA . HIS A 1 68 ? -58.163 32.843 -23.543 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CA 1 ATOM 516 C C . HIS A 1 68 ? -57.998 34.087 -24.403 1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A C 1 ATOM 517 O O . HIS A 1 68 ? -57.745 35.184 -23.896 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A O 1 ATOM 518 C CB . HIS A 1 68 ? -59.661 32.593 -23.462 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CB 1 ATOM 519 C CG . HIS A 1 68 ? -60.036 31.255 -22.919 1.00 77.53 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CG 1 ATOM 520 N ND1 . HIS A 1 68 ? -60.355 31.053 -21.593 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A ND1 1 ATOM 521 C CD2 . HIS A 1 68 ? -60.189 30.058 -23.530 1.00 84.91 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CD2 1 ATOM 522 C CE1 . HIS A 1 68 ? -60.671 29.785 -21.405 1.00 85.28 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CE1 1 ATOM 523 N NE2 . HIS A 1 68 ? -60.574 29.158 -22.564 1.00 88.40 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A NE2 1 ATOM 524 N N . PHE A 1 69 ? -58.166 33.905 -25.711 1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A N 1 ATOM 525 C CA . PHE A 1 69 ? -58.383 35.027 -26.595 1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CA 1 ATOM 526 C C . PHE A 1 69 ? -57.105 35.794 -26.911 1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A C 1 ATOM 527 O O . PHE A 1 69 ? -57.146 36.908 -27.440 1.00 69.90 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A O 1 ATOM 528 C CB . PHE A 1 69 ? -59.402 35.962 -25.958 1.00 61.62 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CB 1 ATOM 529 C CG . PHE A 1 69 ? -60.701 35.298 -25.633 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CG 1 ATOM 530 C CD1 . PHE A 1 69 ? -61.309 34.457 -26.557 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD1 1 ATOM 531 C CD2 . PHE A 1 69 ? -61.321 35.520 -24.413 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD2 1 ATOM 532 C CE1 . PHE A 1 69 ? -62.507 33.839 -26.262 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE1 1 ATOM 533 C CE2 . PHE A 1 69 ? -62.526 34.918 -24.111 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE2 1 ATOM 534 C CZ . PHE A 1 69 ? -63.120 34.075 -25.031 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CZ 1 ATOM 535 N N . ILE A 1 70 ? -55.965 35.199 -26.597 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A N 1 ATOM 536 C CA . ILE A 1 70 ? -54.707 35.843 -26.911 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CA 1 ATOM 537 C C . ILE A 1 70 ? -54.131 35.292 -28.221 1.00 67.33 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A C 1 ATOM 538 O O . ILE A 1 70 ? -53.915 34.090 -28.365 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A O 1 ATOM 539 C CB . ILE A 1 70 ? -53.733 35.704 -25.728 1.00 57.67 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CB 1 ATOM 540 C CG1 . ILE A 1 70 ? -54.313 36.428 -24.500 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CG1 1 ATOM 541 C CG2 . ILE A 1 70 ? -52.360 36.265 -26.072 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CG2 1 ATOM 542 C CD1 . ILE A 1 70 ? -53.509 36.240 -23.245 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CD1 1 ATOM 543 N N . LYS A 1 71 ? -53.916 36.163 -29.200 1.00 70.36 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A N 1 ATOM 544 C CA . LYS A 1 71 ? -53.291 35.720 -30.445 1.00 68.89 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CA 1 ATOM 545 C C . LYS A 1 71 ? -51.786 35.655 -30.239 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A C 1 ATOM 546 O O . LYS A 1 71 ? -51.081 34.878 -30.878 1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A O 1 ATOM 547 C CB . LYS A 1 71 ? -53.636 36.633 -31.625 1.00 70.19 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CB 1 ATOM 548 C CG . LYS A 1 71 ? -52.846 36.270 -32.887 1.00 76.84 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CG 1 ATOM 549 C CD . LYS A 1 71 ? -53.488 36.747 -34.184 1.00 81.92 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CD 1 ATOM 550 C CE . LYS A 1 71 ? -53.035 38.140 -34.588 1.00 87.03 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CE 1 ATOM 551 N NZ . LYS A 1 71 ? -53.634 38.535 -35.905 1.00 90.13 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A NZ 1 ATOM 552 N N . SER A 1 72 ? -51.296 36.472 -29.324 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 70 SER A N 1 ATOM 553 C CA . SER A 1 72 ? -49.875 36.499 -29.071 1.00 69.76 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CA 1 ATOM 554 C C . SER A 1 72 ? -49.561 37.493 -27.974 1.00 74.95 ? ? ? ? ? ? 70 SER A C 1 ATOM 555 O O . SER A 1 72 ? -50.319 38.432 -27.720 1.00 77.16 ? ? ? ? ? ? 70 SER A O 1 ATOM 556 C CB . SER A 1 72 ? -49.121 36.913 -30.326 1.00 67.87 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CB 1 ATOM 557 O OG . SER A 1 72 ? -49.081 38.326 -30.424 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 70 SER A OG 1 ATOM 558 N N . CYS A 1 73 ? -48.422 37.289 -27.336 1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A N 1 ATOM 559 C CA . CYS A 1 73 ? -48.002 38.173 -26.289 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A CA 1 ATOM 560 C C . CYS A 1 73 ? -46.502 38.289 -26.354 1.00 76.59 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A C 1 ATOM 561 O O . CYS A 1 73 ? -45.792 37.344 -26.032 1.00 79.86 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A O 1 ATOM 562 C CB . CYS A 1 73 ? -48.416 37.603 -24.952 1.00 64.83 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A CB 1 ATOM 563 S SG . CYS A 1 73 ? -47.555 38.364 -23.610 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A SG 1 ATOM 564 N N . ASN A 1 74 ? -46.020 39.447 -26.778 1.00 77.35 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A N 1 ATOM 565 C CA . ASN A 1 74 ? -44.594 39.663 -26.879 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A CA 1 ATOM 566 C C . ASN A 1 74 ? -44.061 40.463 -25.712 1.00 78.88 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A C 1 ATOM 567 O O . ASN A 1 74 ? -44.623 41.486 -25.334 1.00 75.29 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A O 1 ATOM 568 C CB . ASN A 1 74 ? -44.249 40.392 -28.178 1.00 94.43 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A CB 1 ATOM 569 C CG . ASN A 1 74 ? -44.991 39.833 -29.372 1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A CG 1 ATOM 570 O OD1 . ASN A 1 74 ? -46.181 40.109 -29.568 1.00 103.11 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A OD1 1 ATOM 571 N ND2 . ASN A 1 74 ? -44.292 39.045 -30.185 1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A ND2 1 ATOM 572 N N . VAL A 1 75 ? -42.963 39.987 -25.148 1.00 81.44 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 1 ATOM 573 C CA . VAL A 1 75 ? -42.177 40.788 -24.233 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 1 ATOM 574 C C . VAL A 1 75 ? -40.892 41.162 -24.964 1.00 98.06 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 1 ATOM 575 O O . VAL A 1 75 ? -40.620 40.634 -26.049 1.00 98.42 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 1 ATOM 576 C CB . VAL A 1 75 ? -41.862 40.007 -22.966 1.00 84.91 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 1 ATOM 577 C CG1 . VAL A 1 75 ? -43.146 39.742 -22.189 1.00 82.48 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 1 ATOM 578 C CG2 . VAL A 1 75 ? -41.198 38.703 -23.326 1.00 84.86 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 1 ATOM 579 N N . SER A 1 76 ? -40.110 42.073 -24.392 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 74 SER A N 1 ATOM 580 C CA . SER A 1 76 ? -38.870 42.500 -25.041 1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CA 1 ATOM 581 C C . SER A 1 76 ? -37.763 41.453 -24.885 1.00 119.86 ? ? ? ? ? ? 74 SER A C 1 ATOM 582 O O . SER A 1 76 ? -38.002 40.352 -24.386 1.00 116.96 ? ? ? ? ? ? 74 SER A O 1 ATOM 583 C CB . SER A 1 76 ? -38.408 43.865 -24.518 1.00 111.52 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CB 1 ATOM 584 O OG . SER A 1 76 ? -37.895 43.761 -23.206 1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 74 SER A OG 1 ATOM 585 N N . GLU A 1 77 ? -36.555 41.798 -25.320 1.00 128.68 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A N 1 ATOM 586 C CA . GLU A 1 77 ? -35.430 40.868 -25.246 1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CA 1 ATOM 587 C C . GLU A 1 77 ? -34.719 40.905 -23.899 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A C 1 ATOM 588 O O . GLU A 1 77 ? -34.559 39.874 -23.242 1.00 132.04 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A O 1 ATOM 589 C CB . GLU A 1 77 ? -34.434 41.114 -26.382 1.00 138.87 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CB 1 ATOM 590 C CG . GLU A 1 77 ? -34.859 40.520 -27.710 1.00 141.64 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CG 1 ATOM 591 C CD . GLU A 1 77 ? -35.152 39.025 -27.625 1.00 143.28 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CD 1 ATOM 592 O OE1 . GLU A 1 77 ? -35.498 38.528 -26.525 1.00 141.10 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE1 1 ATOM 593 O OE2 . GLU A 1 77 ? -35.043 38.343 -28.669 1.00 145.24 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE2 1 ATOM 594 N N . ASP A 1 78 ? -34.291 42.095 -23.496 1.00 135.65 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A N 1 ATOM 595 C CA . ASP A 1 78 ? -33.687 42.280 -22.180 1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CA 1 ATOM 596 C C . ASP A 1 78 ? -34.744 42.192 -21.077 1.00 130.36 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A C 1 ATOM 597 O O . ASP A 1 78 ? -34.537 42.661 -19.951 1.00 129.14 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A O 1 ATOM 598 C CB . ASP A 1 78 ? -32.902 43.600 -22.107 1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CB 1 ATOM 599 C CG . ASP A 1 78 ? -33.550 44.726 -22.907 1.00 145.44 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CG 1 ATOM 600 O OD1 . ASP A 1 78 ? -34.712 44.570 -23.351 1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD1 1 ATOM 601 O OD2 . ASP A 1 78 ? -32.887 45.773 -23.089 1.00 145.83 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD2 1 ATOM 602 N N . PHE A 1 79 ? -35.874 41.578 -21.422 1.00 124.82 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A N 1 ATOM 603 C CA . PHE A 1 79 ? -36.972 41.355 -20.490 1.00 117.72 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CA 1 ATOM 604 C C . PHE A 1 79 ? -36.577 40.360 -19.407 1.00 115.49 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A C 1 ATOM 605 O O . PHE A 1 79 ? -36.336 39.185 -19.690 1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A O 1 ATOM 606 C CB . PHE A 1 79 ? -38.215 40.846 -21.238 1.00 112.17 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CB 1 ATOM 607 C CG . PHE A 1 79 ? -39.288 40.299 -20.335 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CG 1 ATOM 608 C CD1 . PHE A 1 79 ? -40.352 41.090 -19.938 1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CD1 1 ATOM 609 C CD2 . PHE A 1 79 ? -39.234 38.989 -19.882 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CD2 1 ATOM 610 C CE1 . PHE A 1 79 ? -41.344 40.582 -19.095 1.00 98.05 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CE1 1 ATOM 611 C CE2 . PHE A 1 79 ? -40.219 38.479 -19.038 1.00 98.23 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CE2 1 ATOM 612 C CZ . PHE A 1 79 ? -41.274 39.275 -18.649 1.00 94.58 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CZ 1 ATOM 613 N N . GLU A 1 80 ? -36.485 40.853 -18.175 1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A N 1 ATOM 614 C CA . GLU A 1 80 ? -36.406 40.001 -16.994 1.00 114.33 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CA 1 ATOM 615 C C . GLU A 1 80 ? -37.758 40.129 -16.325 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A C 1 ATOM 616 O O . GLU A 1 80 ? -38.294 41.233 -16.224 1.00 105.00 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A O 1 ATOM 617 C CB . GLU A 1 80 ? -35.329 40.487 -16.019 1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CB 1 ATOM 618 C CG . GLU A 1 80 ? -33.928 40.629 -16.600 1.00 129.85 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CG 1 ATOM 619 C CD . GLU A 1 80 ? -32.958 41.295 -15.625 1.00 136.43 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CD 1 ATOM 620 O OE1 . GLU A 1 80 ? -33.258 41.339 -14.407 1.00 134.42 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A OE1 1 ATOM 621 O OE2 . GLU A 1 80 ? -31.896 41.780 -16.081 1.00 141.71 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A OE2 1 ATOM 622 N N . MET A 1 81 ? -38.319 39.014 -15.873 1.00 98.59 ? ? ? ? ? ? 79 MET A N 1 ATOM 623 C CA . MET A 1 81 ? -39.629 39.062 -15.243 1.00 92.95 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CA 1 ATOM 624 C C . MET A 1 81 ? -39.531 39.628 -13.843 1.00 92.78 ? ? ? ? ? ? 79 MET A C 1 ATOM 625 O O . MET A 1 81 ? -39.341 38.899 -12.872 1.00 92.16 ? ? ? ? ? ? 79 MET A O 1 ATOM 626 C CB . MET A 1 81 ? -40.269 37.686 -15.185 1.00 91.49 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CB 1 ATOM 627 C CG . MET A 1 81 ? -41.583 37.686 -14.446 1.00 88.20 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CG 1 ATOM 628 S SD . MET A 1 81 ? -42.063 36.013 -14.045 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 79 MET A SD 1 ATOM 629 C CE . MET A 1 81 ? -42.117 35.326 -15.695 1.00 78.24 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CE 1 ATOM 630 N N . ARG A 1 82 ? -39.656 40.940 -13.744 1.00 92.05 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 1 ATOM 631 C CA . ARG A 1 82 ? -39.595 41.592 -12.459 1.00 87.16 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 1 ATOM 632 C C . ARG A 1 82 ? -40.470 42.833 -12.474 1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 1 ATOM 633 O O . ARG A 1 82 ? -40.757 43.404 -13.517 1.00 82.57 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 1 ATOM 634 C CB . ARG A 1 82 ? -38.151 41.919 -12.086 1.00 93.68 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 1 ATOM 635 C CG . ARG A 1 82 ? -37.522 43.036 -12.882 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 1 ATOM 636 C CD . ARG A 1 82 ? -36.047 43.181 -12.520 1.00 115.29 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 1 ATOM 637 N NE . ARG A 1 82 ? -35.501 44.490 -12.881 1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 1 ATOM 638 C CZ . ARG A 1 82 ? -35.461 45.539 -12.057 1.00 131.48 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 1 ATOM 639 N NH1 . ARG A 1 82 ? -35.938 45.441 -10.815 1.00 130.03 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 1 ATOM 640 N NH2 . ARG A 1 82 ? -34.943 46.691 -12.474 1.00 135.42 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 1 ATOM 641 N N . VAL A 1 83 ? -40.917 43.221 -11.296 1.00 77.44 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 1 ATOM 642 C CA . VAL A 1 83 ? -41.806 44.353 -11.125 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 1 ATOM 643 C C . VAL A 1 83 ? -41.430 45.534 -12.009 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 1 ATOM 644 O O . VAL A 1 83 ? -40.273 45.941 -12.058 1.00 72.11 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 1 ATOM 645 C CB . VAL A 1 83 ? -41.776 44.779 -9.658 1.00 69.07 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 1 ATOM 646 C CG1 . VAL A 1 83 ? -42.762 45.897 -9.399 1.00 68.65 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 1 ATOM 647 C CG2 . VAL A 1 83 ? -42.052 43.574 -8.800 1.00 66.19 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 1 ATOM 648 N N . GLY A 1 84 ? -42.421 46.086 -12.695 1.00 68.39 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A N 1 ATOM 649 C CA . GLY A 1 84 ? -42.202 47.214 -13.584 1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A CA 1 ATOM 650 C C . GLY A 1 84 ? -42.112 46.822 -15.056 1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A C 1 ATOM 651 O O . GLY A 1 84 ? -42.228 47.672 -15.938 1.00 68.95 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A O 1 ATOM 652 N N . CYS A 1 85 ? -41.911 45.533 -15.316 1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A N 1 ATOM 653 C CA . CYS A 1 85 ? -41.720 45.050 -16.670 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A CA 1 ATOM 654 C C . CYS A 1 85 ? -43.063 44.892 -17.395 1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A C 1 ATOM 655 O O . CYS A 1 85 ? -44.116 44.879 -16.762 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A O 1 ATOM 656 C CB . CYS A 1 85 ? -40.959 43.730 -16.645 1.00 68.64 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A CB 1 ATOM 657 S SG . CYS A 1 85 ? -41.996 42.304 -16.321 1.00 121.70 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A SG 1 ATOM 658 N N . THR A 1 86 ? -43.039 44.767 -18.719 1.00 69.63 ? ? ? ? ? ? 84 THR A N 1 ATOM 659 C CA . THR A 1 86 ? -44.281 44.897 -19.473 1.00 67.05 ? ? ? ? ? ? 84 THR A CA 1 ATOM 660 C C . THR A 1 86 ? -44.486 43.855 -20.565 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 84 THR A C 1 ATOM 661 O O . THR A 1 86 ? -43.544 43.200 -21.011 1.00 71.74 ? ? ? ? ? ? 84 THR A O 1 ATOM 662 C CB . THR A 1 86 ? -44.382 46.286 -20.112 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 84 THR A CB 1 ATOM 663 O OG1 . THR A 1 86 ? -43.231 46.503 -20.928 1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 84 THR A OG1 1 ATOM 664 C CG2 . THR A 1 86 ? -44.444 47.381 -19.037 1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 84 THR A CG2 1 ATOM 665 N N . ARG A 1 87 ? -45.731 43.712 -21.000 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A N 1 ATOM 666 C CA . ARG A 1 87 ? -46.039 42.786 -22.074 1.00 63.80 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CA 1 ATOM 667 C C . ARG A 1 87 ? -47.037 43.414 -23.028 1.00 67.26 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A C 1 ATOM 668 O O . ARG A 1 87 ? -47.965 44.095 -22.601 1.00 70.83 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A O 1 ATOM 669 C CB . ARG A 1 87 ? -46.607 41.498 -21.501 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CB 1 ATOM 670 C CG . ARG A 1 87 ? -47.875 41.695 -20.702 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CG 1 ATOM 671 C CD . ARG A 1 87 ? -48.443 40.361 -20.271 1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CD 1 ATOM 672 N NE . ARG A 1 87 ? -49.535 40.525 -19.322 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NE 1 ATOM 673 C CZ . ARG A 1 87 ? -49.895 39.594 -18.448 1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CZ 1 ATOM 674 N NH1 . ARG A 1 87 ? -49.238 38.444 -18.416 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH1 1 ATOM 675 N NH2 . ARG A 1 87 ? -50.898 39.807 -17.604 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH2 1 ATOM 676 N N . ASP A 1 88 ? -46.834 43.205 -24.321 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A N 1 ATOM 677 C CA . ASP A 1 88 ? -47.789 43.666 -25.320 1.00 69.76 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A CA 1 ATOM 678 C C . ASP A 1 88 ? -48.545 42.441 -25.784 1.00 66.82 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A C 1 ATOM 679 O O . ASP A 1 88 ? -47.952 41.502 -26.297 1.00 69.76 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A O 1 ATOM 680 C CB . ASP A 1 88 ? -47.087 44.371 -26.479 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A CB 1 ATOM 681 C CG . ASP A 1 88 ? -46.469 45.713 -26.064 1.00 91.02 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A CG 1 ATOM 682 O OD1 . ASP A 1 88 ? -45.567 45.732 -25.186 1.00 99.20 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A OD1 1 ATOM 683 O OD2 . ASP A 1 88 ? -46.883 46.760 -26.612 1.00 95.03 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A OD2 1 ATOM 684 N N . VAL A 1 89 ? -49.848 42.424 -25.544 1.00 62.46 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1 ATOM 685 C CA . VAL A 1 89 ? -50.639 41.257 -25.867 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1 ATOM 686 C C . VAL A 1 89 ? -51.616 41.622 -26.934 1.00 69.69 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1 ATOM 687 O O . VAL A 1 89 ? -52.247 42.679 -26.869 1.00 72.70 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1 ATOM 688 C CB . VAL A 1 89 ? -51.425 40.701 -24.660 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1 ATOM 689 C CG1 . VAL A 1 89 ? -51.887 41.804 -23.778 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1 ATOM 690 C CG2 . VAL A 1 89 ? -52.619 39.901 -25.143 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1 ATOM 691 N N . ASN A 1 90 ? -51.722 40.733 -27.919 1.00 72.66 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A N 1 ATOM 692 C CA . ASN A 1 90 ? -52.631 40.890 -29.040 1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CA 1 ATOM 693 C C . ASN A 1 90 ? -53.811 39.952 -28.956 1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A C 1 ATOM 694 O O . ASN A 1 90 ? -53.637 38.740 -28.862 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A O 1 ATOM 695 C CB . ASN A 1 90 ? -51.899 40.619 -30.329 1.00 80.69 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CB 1 ATOM 696 C CG . ASN A 1 90 ? -51.984 41.773 -31.270 1.00 94.55 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CG 1 ATOM 697 O OD1 . ASN A 1 90 ? -52.692 41.723 -32.291 1.00 97.24 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A OD1 1 ATOM 698 N ND2 . ASN A 1 90 ? -51.276 42.849 -30.927 1.00 99.29 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A ND2 1 ATOM 699 N N . VAL A 1 91 ? -55.013 40.514 -28.999 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A N 1 ATOM 700 C CA . VAL A 1 91 ? -56.218 39.710 -28.927 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CA 1 ATOM 701 C C . VAL A 1 91 ? -56.564 39.127 -30.275 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A C 1 ATOM 702 O O . VAL A 1 91 ? -56.305 39.731 -31.319 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A O 1 ATOM 703 C CB . VAL A 1 91 ? -57.410 40.544 -28.505 1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CB 1 ATOM 704 C CG1 . VAL A 1 91 ? -58.637 39.657 -28.343 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CG1 1 ATOM 705 C CG2 . VAL A 1 91 ? -57.108 41.262 -27.226 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CG2 1 ATOM 706 N N . ILE A 1 92 ? -57.177 37.956 -30.256 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N 1 ATOM 707 C CA . ILE A 1 92 ? -57.640 37.373 -31.498 1.00 65.29 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 1 ATOM 708 C C . ILE A 1 92 ? -58.590 38.328 -32.221 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C 1 ATOM 709 O O . ILE A 1 92 ? -59.149 39.260 -31.623 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O 1 ATOM 710 C CB . ILE A 1 92 ? -58.306 35.999 -31.293 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB 1 ATOM 711 C CG1 . ILE A 1 92 ? -59.581 36.122 -30.468 1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1 1 ATOM 712 C CG2 . ILE A 1 92 ? -57.348 35.043 -30.629 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2 1 ATOM 713 C CD1 . ILE A 1 92 ? -60.437 34.877 -30.552 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1 1 ATOM 714 N N . SER A 1 93 ? -58.753 38.085 -33.517 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 91 SER A N 1 ATOM 715 C CA . SER A 1 93 ? -59.538 38.948 -34.372 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CA 1 ATOM 716 C C . SER A 1 93 ? -61.010 38.697 -34.146 1.00 76.15 ? ? ? ? ? ? 91 SER A C 1 ATOM 717 O O . SER A 1 93 ? -61.428 37.556 -33.928 1.00 76.97 ? ? ? ? ? ? 91 SER A O 1 ATOM 718 C CB . SER A 1 93 ? -59.200 38.660 -35.829 1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CB 1 ATOM 719 O OG . SER A 1 93 ? -57.801 38.453 -35.975 1.00 88.23 ? ? ? ? ? ? 91 SER A OG 1 ATOM 720 N N . GLY A 1 94 ? -61.793 39.769 -34.197 1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A N 1 ATOM 721 C CA . GLY A 1 94 ? -63.230 39.656 -34.084 1.00 72.67 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A CA 1 ATOM 722 C C . GLY A 1 94 ? -63.768 40.075 -32.732 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A C 1 ATOM 723 O O . GLY A 1 94 ? -64.982 40.191 -32.553 1.00 79.15 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A O 1 ATOM 724 N N . LEU A 1 95 ? -62.883 40.303 -31.771 1.00 68.77 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A N 1 ATOM 725 C CA . LEU A 1 95 ? -63.341 40.765 -30.475 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CA 1 ATOM 726 C C . LEU A 1 95 ? -63.308 42.283 -30.372 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A C 1 ATOM 727 O O . LEU A 1 95 ? -62.717 42.969 -31.225 1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A O 1 ATOM 728 C CB . LEU A 1 95 ? -62.521 40.131 -29.346 1.00 68.59 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CB 1 ATOM 729 C CG . LEU A 1 95 ? -62.505 38.606 -29.381 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CG 1 ATOM 730 C CD1 . LEU A 1 95 ? -61.775 38.058 -28.183 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD1 1 ATOM 731 C CD2 . LEU A 1 95 ? -63.920 38.083 -29.439 1.00 69.30 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD2 1 ATOM 732 N N . PRO A 1 96 ? -63.937 42.809 -29.309 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A N 1 ATOM 733 C CA . PRO A 1 96 ? -64.045 44.237 -29.015 1.00 78.33 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CA 1 ATOM 734 C C . PRO A 1 96 ? -62.782 44.809 -28.399 1.00 78.55 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A C 1 ATOM 735 O O . PRO A 1 96 ? -62.821 45.925 -27.903 1.00 84.23 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A O 1 ATOM 736 C CB . PRO A 1 96 ? -65.177 44.287 -27.998 1.00 77.63 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CB 1 ATOM 737 C CG . PRO A 1 96 ? -65.056 43.004 -27.276 1.00 75.61 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CG 1 ATOM 738 C CD . PRO A 1 96 ? -64.675 42.001 -28.322 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CD 1 ATOM 739 N N . ALA A 1 97 ? -61.684 44.067 -28.426 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A N 1 ATOM 740 C CA . ALA A 1 97 ? -60.399 44.613 -28.007 1.00 77.62 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CA 1 ATOM 741 C C . ALA A 1 97 ? -59.280 44.050 -28.875 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A C 1 ATOM 742 O O . ALA A 1 97 ? -59.184 42.842 -29.070 1.00 82.39 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A O 1 ATOM 743 C CB . ALA A 1 97 ? -60.148 44.329 -26.521 1.00 73.07 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CB 1 ATOM 744 N N . ASN A 1 98 ? -58.441 44.920 -29.418 1.00 86.71 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A N 1 ATOM 745 C CA . ASN A 1 98 ? -57.406 44.446 -30.329 1.00 89.57 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CA 1 ATOM 746 C C . ASN A 1 98 ? -56.058 44.229 -29.643 1.00 88.32 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A C 1 ATOM 747 O O . ASN A 1 98 ? -55.498 43.132 -29.721 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A O 1 ATOM 748 C CB . ASN A 1 98 ? -57.295 45.337 -31.572 1.00 92.30 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CB 1 ATOM 749 C CG . ASN A 1 98 ? -58.571 45.330 -32.409 1.00 97.51 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CG 1 ATOM 750 O OD1 . ASN A 1 98 ? -59.133 44.271 -32.727 1.00 101.30 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A OD1 1 ATOM 751 N ND2 . ASN A 1 98 ? -59.033 46.519 -32.772 1.00 98.63 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A ND2 1 ATOM 752 N N . THR A 1 99 ? -55.547 45.252 -28.961 1.00 82.90 ? ? ? ? ? ? 97 THR A N 1 ATOM 753 C CA . THR A 1 99 ? -54.283 45.102 -28.237 1.00 76.80 ? ? ? ? ? ? 97 THR A CA 1 ATOM 754 C C . THR A 1 99 ? -54.352 45.588 -26.808 1.00 75.99 ? ? ? ? ? ? 97 THR A C 1 ATOM 755 O O . THR A 1 99 ? -55.169 46.444 -26.468 1.00 80.05 ? ? ? ? ? ? 97 THR A O 1 ATOM 756 C CB . THR A 1 99 ? -53.145 45.878 -28.886 1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 97 THR A CB 1 ATOM 757 O OG1 . THR A 1 99 ? -53.523 47.252 -28.983 1.00 75.25 ? ? ? ? ? ? 97 THR A OG1 1 ATOM 758 C CG2 . THR A 1 99 ? -52.861 45.340 -30.254 1.00 70.66 ? ? ? ? ? ? 97 THR A CG2 1 ATOM 759 N N . SER A 1 100 ? -53.462 45.049 -25.982 1.00 70.60 ? ? ? ? ? ? 98 SER A N 1 ATOM 760 C CA . SER A 1 100 ? -53.349 45.459 -24.591 1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 98 SER A CA 1 ATOM 761 C C . SER A 1 100 ? -51.876 45.496 -24.199 1.00 66.10 ? ? ? ? ? ? 98 SER A C 1 ATOM 762 O O . SER A 1 100 ? -51.112 44.607 -24.571 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 98 SER A O 1 ATOM 763 C CB . SER A 1 100 ? -54.128 44.488 -23.703 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 98 SER A CB 1 ATOM 764 O OG . SER A 1 100 ? -54.020 44.816 -22.339 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 98 SER A OG 1 ATOM 765 N N . ARG A 1 101 ? -51.479 46.543 -23.482 1.00 67.81 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A N 1 ATOM 766 C CA . ARG A 1 101 ? -50.140 46.639 -22.913 1.00 72.17 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CA 1 ATOM 767 C C . ARG A 1 101 ? -50.225 46.671 -21.375 1.00 67.97 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A C 1 ATOM 768 O O . ARG A 1 101 ? -50.883 47.528 -20.783 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A O 1 ATOM 769 C CB . ARG A 1 101 ? -49.404 47.868 -23.447 1.00 82.94 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CB 1 ATOM 770 C CG . ARG A 1 101 ? -47.884 47.741 -23.391 1.00 96.04 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CG 1 ATOM 771 C CD . ARG A 1 101 ? -47.196 48.908 -24.089 1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CD 1 ATOM 772 N NE . ARG A 1 101 ? -47.401 50.156 -23.356 1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NE 1 ATOM 773 C CZ . ARG A 1 101 ? -47.292 51.369 -23.894 1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CZ 1 ATOM 774 N NH1 . ARG A 1 101 ? -46.983 51.498 -25.185 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NH1 1 ATOM 775 N NH2 . ARG A 1 101 ? -47.501 52.449 -23.141 1.00 122.67 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NH2 1 ATOM 776 N N . GLU A 1 102 ? -49.557 45.729 -20.730 1.00 63.93 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N 1 ATOM 777 C CA . GLU A 1 102 ? -49.763 45.514 -19.320 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA 1 ATOM 778 C C . GLU A 1 102 ? -48.440 45.545 -18.581 1.00 69.01 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C 1 ATOM 779 O O . GLU A 1 102 ? -47.432 45.077 -19.100 1.00 78.09 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O 1 ATOM 780 C CB . GLU A 1 102 ? -50.465 44.178 -19.140 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB 1 ATOM 781 C CG . GLU A 1 102 ? -51.730 44.109 -19.998 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG 1 ATOM 782 C CD . GLU A 1 102 ? -52.369 42.734 -20.051 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD 1 ATOM 783 O OE1 . GLU A 1 102 ? -51.763 41.779 -19.517 1.00 69.69 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 ATOM 784 O OE2 . GLU A 1 102 ? -53.474 42.614 -20.630 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 ATOM 785 N N . ARG A 1 103 ? -48.444 46.115 -17.379 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A N 1 ATOM 786 C CA . ARG A 1 103 ? -47.249 46.207 -16.567 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CA 1 ATOM 787 C C . ARG A 1 103 ? -47.420 45.336 -15.350 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A C 1 ATOM 788 O O . ARG A 1 103 ? -48.466 45.361 -14.712 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A O 1 ATOM 789 C CB . ARG A 1 103 ? -47.036 47.648 -16.100 1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CB 1 ATOM 790 C CG . ARG A 1 103 ? -45.852 47.842 -15.156 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CG 1 ATOM 791 C CD . ARG A 1 103 ? -45.939 49.180 -14.468 1.00 66.11 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CD 1 ATOM 792 N NE . ARG A 1 103 ? -47.225 49.326 -13.800 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NE 1 ATOM 793 C CZ . ARG A 1 103 ? -47.868 50.481 -13.670 1.00 72.32 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CZ 1 ATOM 794 N NH1 . ARG A 1 103 ? -47.341 51.596 -14.159 1.00 75.13 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH1 1 ATOM 795 N NH2 . ARG A 1 103 ? -49.042 50.518 -13.059 1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH2 1 ATOM 796 N N . LEU A 1 104 ? -46.384 44.577 -15.014 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 1 ATOM 797 C CA . LEU A 1 104 ? -46.385 43.768 -13.803 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 1 ATOM 798 C C . LEU A 1 104 ? -46.172 44.637 -12.549 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 1 ATOM 799 O O . LEU A 1 104 ? -45.183 45.365 -12.449 1.00 69.93 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 1 ATOM 800 C CB . LEU A 1 104 ? -45.314 42.688 -13.920 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 1 ATOM 801 C CG . LEU A 1 104 ? -45.062 41.789 -12.718 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 1 ATOM 802 C CD1 . LEU A 1 104 ? -46.244 40.893 -12.494 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 ATOM 803 C CD2 . LEU A 1 104 ? -43.821 40.957 -12.948 1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 ATOM 804 N N . ASP A 1 105 ? -47.101 44.558 -11.595 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N 1 ATOM 805 C CA . ASP A 1 105 ? -47.073 45.418 -10.404 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA 1 ATOM 806 C C . ASP A 1 105 ? -46.496 44.758 -9.161 1.00 66.56 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C 1 ATOM 807 O O . ASP A 1 105 ? -46.045 45.429 -8.226 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O 1 ATOM 808 C CB . ASP A 1 105 ? -48.487 45.815 -10.022 1.00 71.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB 1 ATOM 809 C CG . ASP A 1 105 ? -49.144 46.674 -11.036 1.00 77.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG 1 ATOM 810 O OD1 . ASP A 1 105 ? -48.453 47.529 -11.638 1.00 82.18 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 1 ATOM 811 O OD2 . ASP A 1 105 ? -50.367 46.495 -11.208 1.00 79.83 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 1 ATOM 812 N N . LEU A 1 106 ? -46.544 43.436 -9.156 1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N 1 ATOM 813 C CA . LEU A 1 106 ? -46.582 42.685 -7.929 1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA 1 ATOM 814 C C . LEU A 1 106 ? -46.134 41.261 -8.187 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C 1 ATOM 815 O O . LEU A 1 106 ? -46.731 40.559 -9.007 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O 1 ATOM 816 C CB . LEU A 1 106 ? -48.029 42.649 -7.478 1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB 1 ATOM 817 C CG . LEU A 1 106 ? -48.356 43.032 -6.048 1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG 1 ATOM 818 C CD1 . LEU A 1 106 ? -49.866 42.929 -5.858 1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 ATOM 819 C CD2 . LEU A 1 106 ? -47.599 42.136 -5.067 1.00 63.78 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 ATOM 820 N N . LEU A 1 107 ? -45.095 40.816 -7.494 1.00 67.19 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N 1 ATOM 821 C CA . LEU A 1 107 ? -44.630 39.452 -7.697 1.00 67.88 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA 1 ATOM 822 C C . LEU A 1 107 ? -43.950 38.961 -6.448 1.00 73.35 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C 1 ATOM 823 O O . LEU A 1 107 ? -42.814 39.335 -6.171 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O 1 ATOM 824 C CB . LEU A 1 107 ? -43.667 39.376 -8.879 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB 1 ATOM 825 C CG . LEU A 1 107 ? -43.626 38.019 -9.562 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG 1 ATOM 826 C CD1 . LEU A 1 107 ? -43.271 36.921 -8.591 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 ATOM 827 C CD2 . LEU A 1 107 ? -44.990 37.754 -10.157 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 ATOM 828 N N . ASP A 1 108 ? -44.648 38.112 -5.704 1.00 72.92 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N 1 ATOM 829 C CA . ASP A 1 108 ? -44.168 37.633 -4.422 1.00 74.55 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA 1 ATOM 830 C C . ASP A 1 108 ? -44.274 36.113 -4.378 1.00 74.48 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C 1 ATOM 831 O O . ASP A 1 108 ? -45.339 35.565 -4.121 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O 1 ATOM 832 C CB . ASP A 1 108 ? -44.984 38.278 -3.303 1.00 75.23 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB 1 ATOM 833 C CG . ASP A 1 108 ? -44.545 37.840 -1.913 1.00 80.09 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG 1 ATOM 834 O OD1 . ASP A 1 108 ? -45.078 38.410 -0.929 1.00 77.71 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1 ATOM 835 O OD2 . ASP A 1 108 ? -43.679 36.937 -1.801 1.00 83.73 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1 ATOM 836 N N . ASP A 1 109 ? -43.160 35.435 -4.634 1.00 78.84 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N 1 ATOM 837 C CA . ASP A 1 109 ? -43.149 33.980 -4.639 1.00 80.82 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA 1 ATOM 838 C C . ASP A 1 109 ? -43.342 33.361 -3.255 1.00 84.44 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C 1 ATOM 839 O O . ASP A 1 109 ? -43.546 32.155 -3.139 1.00 86.47 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O 1 ATOM 840 C CB . ASP A 1 109 ? -41.875 33.458 -5.294 1.00 83.00 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB 1 ATOM 841 C CG . ASP A 1 109 ? -41.903 33.597 -6.806 1.00 86.18 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG 1 ATOM 842 O OD1 . ASP A 1 109 ? -40.818 33.706 -7.420 1.00 90.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 ATOM 843 O OD2 . ASP A 1 109 ? -43.011 33.601 -7.384 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 ATOM 844 N N . ASP A 1 110 ? -43.284 34.177 -2.208 1.00 86.15 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N 1 ATOM 845 C CA . ASP A 1 110 ? -43.407 33.657 -0.854 1.00 89.31 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA 1 ATOM 846 C C . ASP A 1 110 ? -44.874 33.543 -0.493 1.00 83.52 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C 1 ATOM 847 O O . ASP A 1 110 ? -45.317 32.534 0.060 1.00 83.98 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O 1 ATOM 848 C CB . ASP A 1 110 ? -42.704 34.574 0.148 1.00 99.17 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB 1 ATOM 849 C CG . ASP A 1 110 ? -41.232 34.778 -0.173 1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG 1 ATOM 850 O OD1 . ASP A 1 110 ? -40.490 33.770 -0.240 1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 ATOM 851 O OD2 . ASP A 1 110 ? -40.819 35.950 -0.354 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 ATOM 852 N N . ARG A 1 111 ? -45.623 34.592 -0.815 1.00 76.48 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N 1 ATOM 853 C CA . ARG A 1 111 ? -47.033 34.672 -0.464 1.00 69.34 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA 1 ATOM 854 C C . ARG A 1 111 ? -47.943 34.350 -1.644 1.00 64.47 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C 1 ATOM 855 O O . ARG A 1 111 ? -49.170 34.459 -1.547 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O 1 ATOM 856 C CB . ARG A 1 111 ? -47.350 36.063 0.067 1.00 68.74 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB 1 ATOM 857 C CG . ARG A 1 111 ? -46.659 36.379 1.380 1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG 1 ATOM 858 C CD . ARG A 1 111 ? -47.021 37.761 1.890 1.00 71.62 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD 1 ATOM 859 N NE . ARG A 1 111 ? -48.362 37.808 2.455 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE 1 ATOM 860 C CZ . ARG A 1 111 ? -48.963 38.935 2.827 1.00 77.18 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ 1 ATOM 861 N NH1 . ARG A 1 111 ? -48.340 40.099 2.675 1.00 76.51 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 1 ATOM 862 N NH2 . ARG A 1 111 ? -50.189 38.906 3.346 1.00 81.01 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 1 ATOM 863 N N . ARG A 1 112 ? -47.335 33.956 -2.758 1.00 64.88 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A N 1 ATOM 864 C CA . ARG A 1 112 ? -48.076 33.659 -3.982 1.00 62.82 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CA 1 ATOM 865 C C . ARG A 1 112 ? -49.093 34.745 -4.326 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A C 1 ATOM 866 O O . ARG A 1 112 ? -50.297 34.504 -4.370 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A O 1 ATOM 867 C CB . ARG A 1 112 ? -48.761 32.311 -3.855 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CB 1 ATOM 868 C CG . ARG A 1 112 ? -47.843 31.227 -3.340 1.00 66.45 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CG 1 ATOM 869 C CD . ARG A 1 112 ? -48.194 29.916 -3.984 1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CD 1 ATOM 870 N NE . ARG A 1 112 ? -47.461 28.785 -3.437 1.00 73.08 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NE 1 ATOM 871 C CZ . ARG A 1 112 ? -47.717 28.239 -2.259 1.00 76.36 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CZ 1 ATOM 872 N NH1 . ARG A 1 112 ? -48.673 28.745 -1.481 1.00 76.20 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH1 1 ATOM 873 N NH2 . ARG A 1 112 ? -47.006 27.198 -1.859 1.00 79.20 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH2 1 ATOM 874 N N . VAL A 1 113 ? -48.585 35.946 -4.558 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N 1 ATOM 875 C CA . VAL A 1 113 ? -49.401 37.086 -4.908 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA 1 ATOM 876 C C . VAL A 1 113 ? -48.835 37.735 -6.167 1.00 63.19 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C 1 ATOM 877 O O . VAL A 1 113 ? -47.630 37.946 -6.281 1.00 67.17 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O 1 ATOM 878 C CB . VAL A 1 113 ? -49.370 38.113 -3.784 1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB 1 ATOM 879 C CG1 . VAL A 1 113 ? -49.819 39.470 -4.281 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 ATOM 880 C CG2 . VAL A 1 113 ? -50.250 37.662 -2.677 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 ATOM 881 N N . THR A 1 114 ? -49.703 38.062 -7.110 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N 1 ATOM 882 C CA . THR A 1 114 ? -49.268 38.792 -8.293 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA 1 ATOM 883 C C . THR A 1 114 ? -50.357 39.706 -8.819 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C 1 ATOM 884 O O . THR A 1 114 ? -51.541 39.492 -8.552 1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O 1 ATOM 885 C CB . THR A 1 114 ? -48.810 37.849 -9.416 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB 1 ATOM 886 O OG1 . THR A 1 114 ? -48.472 38.625 -10.564 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 1 ATOM 887 C CG2 . THR A 1 114 ? -49.906 36.879 -9.778 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 1 ATOM 888 N N . GLY A 1 115 ? -49.950 40.728 -9.561 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 1 ATOM 889 C CA . GLY A 1 115 ? -50.883 41.705 -10.093 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 1 ATOM 890 C C . GLY A 1 115 ? -50.281 42.512 -11.223 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 1 ATOM 891 O O . GLY A 1 115 ? -49.082 42.791 -11.224 1.00 66.11 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 1 ATOM 892 N N . PHE A 1 116 ? -51.107 42.889 -12.189 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A N 1 ATOM 893 C CA . PHE A 1 116 ? -50.658 43.753 -13.259 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CA 1 ATOM 894 C C . PHE A 1 116 ? -51.640 44.896 -13.484 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A C 1 ATOM 895 O O . PHE A 1 116 ? -52.778 44.831 -13.033 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A O 1 ATOM 896 C CB . PHE A 1 116 ? -50.540 42.940 -14.526 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CB 1 ATOM 897 C CG . PHE A 1 116 ? -51.860 42.448 -15.053 1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CG 1 ATOM 898 C CD1 . PHE A 1 116 ? -52.571 43.192 -15.976 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD1 1 ATOM 899 C CD2 . PHE A 1 116 ? -52.376 41.236 -14.642 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD2 1 ATOM 900 C CE1 . PHE A 1 116 ? -53.779 42.741 -16.461 1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE1 1 ATOM 901 C CE2 . PHE A 1 116 ? -53.577 40.785 -15.128 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE2 1 ATOM 902 C CZ . PHE A 1 116 ? -54.283 41.540 -16.031 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CZ 1 ATOM 903 N N . SER A 1 117 ? -51.200 45.942 -14.177 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 115 SER A N 1 ATOM 904 C CA . SER A 1 117 ? -52.104 46.991 -14.644 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CA 1 ATOM 905 C C . SER A 1 117 ? -52.099 47.074 -16.169 1.00 65.75 ? ? ? ? ? ? 115 SER A C 1 ATOM 906 O O . SER A 1 117 ? -51.150 46.653 -16.827 1.00 72.76 ? ? ? ? ? ? 115 SER A O 1 ATOM 907 C CB . SER A 1 117 ? -51.708 48.360 -14.104 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CB 1 ATOM 908 O OG . SER A 1 117 ? -51.507 48.316 -12.714 1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 115 SER A OG 1 ATOM 909 N N . ILE A 1 118 ? -53.154 47.660 -16.720 1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N 1 ATOM 910 C CA . ILE A 1 118 ? -53.269 47.851 -18.148 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA 1 ATOM 911 C C . ILE A 1 118 ? -53.033 49.320 -18.497 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C 1 ATOM 912 O O . ILE A 1 118 ? -53.781 50.193 -18.070 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O 1 ATOM 913 C CB . ILE A 1 118 ? -54.650 47.400 -18.621 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB 1 ATOM 914 C CG1 . ILE A 1 118 ? -54.823 45.916 -18.317 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1 1 ATOM 915 C CG2 . ILE A 1 118 ? -54.811 47.668 -20.097 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2 1 ATOM 916 C CD1 . ILE A 1 118 ? -55.639 45.143 -19.340 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1 1 ATOM 917 N N . THR A 1 119 ? -52.018 49.597 -19.310 1.00 66.69 ? ? ? ? ? ? 117 THR A N 1 ATOM 918 C CA . THR A 1 119 ? -51.521 50.960 -19.398 1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CA 1 ATOM 919 C C . THR A 1 119 ? -51.326 51.637 -20.758 1.00 77.79 ? ? ? ? ? ? 117 THR A C 1 ATOM 920 O O . THR A 1 119 ? -50.314 52.308 -20.929 1.00 88.14 ? ? ? ? ? ? 117 THR A O 1 ATOM 921 C CB . THR A 1 119 ? -50.165 51.043 -18.686 1.00 67.67 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CB 1 ATOM 922 O OG1 . THR A 1 119 ? -49.187 50.307 -19.428 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 117 THR A OG1 1 ATOM 923 C CG2 . THR A 1 119 ? -50.259 50.428 -17.315 1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CG2 1 ATOM 924 N N . GLY A 1 120 ? -52.218 51.497 -21.736 1.00 77.67 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N 1 ATOM 925 C CA . GLY A 1 120 ? -53.289 50.527 -21.802 1.00 80.21 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA 1 ATOM 926 C C . GLY A 1 120 ? -53.246 49.891 -23.195 1.00 84.19 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C 1 ATOM 927 O O . GLY A 1 120 ? -52.478 48.956 -23.428 1.00 87.63 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O 1 ATOM 928 N N . GLY A 1 121 ? -54.045 50.397 -24.134 1.00 82.19 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N 1 ATOM 929 C CA . GLY A 1 121 ? -53.985 49.914 -25.506 1.00 79.00 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA 1 ATOM 930 C C . GLY A 1 121 ? -55.262 50.103 -26.305 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C 1 ATOM 931 O O . GLY A 1 121 ? -55.991 51.069 -26.108 1.00 80.32 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O 1 ATOM 932 N N . GLU A 1 122 ? -55.538 49.183 -27.220 1.00 77.60 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N 1 ATOM 933 C CA . GLU A 1 122 ? -56.739 49.294 -28.046 1.00 82.07 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA 1 ATOM 934 C C . GLU A 1 122 ? -57.911 48.546 -27.421 1.00 83.23 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C 1 ATOM 935 O O . GLU A 1 122 ? -58.236 47.427 -27.837 1.00 85.22 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O 1 ATOM 936 C CB . GLU A 1 122 ? -56.487 48.786 -29.472 1.00 81.91 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB 1 ATOM 937 C CG . GLU A 1 122 ? -56.107 49.872 -30.463 1.00 89.04 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG 1 ATOM 938 C CD . GLU A 1 122 ? -55.912 49.343 -31.889 1.00 96.72 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD 1 ATOM 939 O OE1 . GLU A 1 122 ? -56.783 48.590 -32.393 1.00 98.15 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 1 ATOM 940 O OE2 . GLU A 1 122 ? -54.882 49.689 -32.513 1.00 99.49 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 1 ATOM 941 N N . HIS A 1 123 ? -58.545 49.171 -26.431 1.00 80.52 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N 1 ATOM 942 C CA . HIS A 1 123 ? -59.655 48.551 -25.711 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA 1 ATOM 943 C C . HIS A 1 123 ? -60.349 49.551 -24.803 1.00 76.86 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C 1 ATOM 944 O O . HIS A 1 123 ? -59.959 50.710 -24.729 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O 1 ATOM 945 C CB . HIS A 1 123 ? -59.151 47.393 -24.862 1.00 76.09 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB 1 ATOM 946 C CG . HIS A 1 123 ? -58.103 47.797 -23.882 1.00 78.88 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG 1 ATOM 947 N ND1 . HIS A 1 123 ? -58.339 48.718 -22.884 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 1 ATOM 948 C CD2 . HIS A 1 123 ? -56.808 47.425 -23.754 1.00 80.66 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 1 ATOM 949 C CE1 . HIS A 1 123 ? -57.237 48.887 -22.176 1.00 82.12 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 1 ATOM 950 N NE2 . HIS A 1 123 ? -56.293 48.115 -22.684 1.00 82.01 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 1 ATOM 951 N N . ARG A 1 124 ? -61.372 49.088 -24.100 1.00 72.28 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N 1 ATOM 952 C CA . ARG A 1 124 ? -62.146 49.951 -23.224 1.00 76.85 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA 1 ATOM 953 C C . ARG A 1 124 ? -62.200 49.434 -21.787 1.00 78.79 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C 1 ATOM 954 O O . ARG A 1 124 ? -63.266 49.346 -21.179 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O 1 ATOM 955 C CB . ARG A 1 124 ? -63.544 50.165 -23.796 1.00 82.08 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB 1 ATOM 956 C CG . ARG A 1 124 ? -63.536 51.101 -24.983 1.00 94.70 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG 1 ATOM 957 C CD . ARG A 1 124 ? -64.847 51.079 -25.746 1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD 1 ATOM 958 N NE . ARG A 1 124 ? -65.920 51.796 -25.056 1.00 118.58 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE 1 ATOM 959 C CZ . ARG A 1 124 ? -67.001 51.217 -24.531 1.00 122.67 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ 1 ATOM 960 N NH1 . ARG A 1 124 ? -67.169 49.894 -24.607 1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 ATOM 961 N NH2 . ARG A 1 124 ? -67.921 51.965 -23.931 1.00 125.50 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 ATOM 962 N N . LEU A 1 125 ? -61.031 49.081 -21.260 1.00 76.01 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N 1 ATOM 963 C CA . LEU A 1 125 ? -60.861 48.804 -19.841 1.00 67.59 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA 1 ATOM 964 C C . LEU A 1 125 ? -59.768 49.727 -19.290 1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C 1 ATOM 965 O O . LEU A 1 125 ? -58.694 49.272 -18.916 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O 1 ATOM 966 C CB . LEU A 1 125 ? -60.511 47.330 -19.616 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB 1 ATOM 967 C CG . LEU A 1 125 ? -61.636 46.327 -19.936 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG 1 ATOM 968 C CD1 . LEU A 1 125 ? -61.297 44.873 -19.552 1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 ATOM 969 C CD2 . LEU A 1 125 ? -62.906 46.747 -19.241 1.00 61.97 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 ATOM 970 N N . ARG A 1 126 ? -60.047 51.026 -19.250 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 1 ATOM 971 C CA . ARG A 1 126 ? -59.066 52.017 -18.827 1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 1 ATOM 972 C C . ARG A 1 126 ? -58.637 51.886 -17.361 1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 1 ATOM 973 O O . ARG A 1 126 ? -59.467 51.928 -16.449 1.00 73.56 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 1 ATOM 974 C CB . ARG A 1 126 ? -59.633 53.422 -19.032 1.00 87.15 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 1 ATOM 975 C CG . ARG A 1 126 ? -59.798 53.839 -20.468 1.00 99.06 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 1 ATOM 976 C CD . ARG A 1 126 ? -58.456 53.891 -21.175 1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 1 ATOM 977 N NE . ARG A 1 126 ? -58.438 53.018 -22.347 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 1 ATOM 978 C CZ . ARG A 1 126 ? -57.343 52.732 -23.044 1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 1 ATOM 979 N NH1 . ARG A 1 126 ? -56.168 53.243 -22.686 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 ATOM 980 N NH2 . ARG A 1 126 ? -57.427 51.931 -24.094 1.00 108.35 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 ATOM 981 N N . ASN A 1 127 ? -57.337 51.772 -17.127 1.00 70.95 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A N 1 ATOM 982 C CA . ASN A 1 127 ? -56.837 51.822 -15.761 1.00 68.59 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A CA 1 ATOM 983 C C . ASN A 1 127 ? -57.257 50.612 -14.954 1.00 66.00 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A C 1 ATOM 984 O O . ASN A 1 127 ? -57.520 50.697 -13.759 1.00 68.13 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A O 1 ATOM 985 C CB . ASN A 1 127 ? -57.315 53.094 -15.083 1.00 73.81 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A CB 1 ATOM 986 C CG . ASN A 1 127 ? -56.666 54.328 -15.660 1.00 83.77 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A CG 1 ATOM 987 O OD1 . ASN A 1 127 ? -55.519 54.284 -16.113 1.00 87.52 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A OD1 1 ATOM 988 N ND2 . ASN A 1 127 ? -57.392 55.441 -15.648 1.00 87.77 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A ND2 1 ATOM 989 N N . TYR A 1 128 ? -57.341 49.483 -15.636 1.00 62.91 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A N 1 ATOM 990 C CA . TYR A 1 128 ? -57.598 48.201 -15.013 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CA 1 ATOM 991 C C . TYR A 1 128 ? -56.379 47.806 -14.181 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A C 1 ATOM 992 O O . TYR A 1 128 ? -55.236 47.961 -14.608 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A O 1 ATOM 993 C CB . TYR A 1 128 ? -57.845 47.210 -16.125 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CB 1 ATOM 994 C CG . TYR A 1 128 ? -58.133 45.791 -15.747 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CG 1 ATOM 995 C CD1 . TYR A 1 128 ? -59.422 45.302 -15.772 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD1 1 ATOM 996 C CD2 . TYR A 1 128 ? -57.103 44.911 -15.457 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD2 1 ATOM 997 C CE1 . TYR A 1 128 ? -59.691 43.978 -15.458 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE1 1 ATOM 998 C CE2 . TYR A 1 128 ? -57.355 43.582 -15.157 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE2 1 ATOM 999 C CZ . TYR A 1 128 ? -58.655 43.121 -15.154 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CZ 1 ATOM 1000 O OH . TYR A 1 128 ? -58.913 41.799 -14.833 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A OH 1 ATOM 1001 N N . LYS A 1 129 ? -56.634 47.340 -12.965 1.00 63.49 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N 1 ATOM 1002 C CA . LYS A 1 129 ? -55.584 46.891 -12.060 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA 1 ATOM 1003 C C . LYS A 1 129 ? -56.089 45.577 -11.516 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C 1 ATOM 1004 O O . LYS A 1 129 ? -57.204 45.505 -11.017 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O 1 ATOM 1005 C CB . LYS A 1 129 ? -55.384 47.893 -10.925 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB 1 ATOM 1006 C CG . LYS A 1 129 ? -54.178 47.624 -10.046 1.00 65.93 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG 1 ATOM 1007 C CD . LYS A 1 129 ? -54.162 48.594 -8.851 1.00 77.71 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD 1 ATOM 1008 C CE . LYS A 1 129 ? -52.993 48.352 -7.864 1.00 84.41 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE 1 ATOM 1009 N NZ . LYS A 1 129 ? -51.663 48.904 -8.318 1.00 88.61 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ 1 ATOM 1010 N N . SER A 1 130 ? -55.300 44.525 -11.644 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 128 SER A N 1 ATOM 1011 C CA . SER A 1 130 ? -55.748 43.240 -11.163 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 128 SER A CA 1 ATOM 1012 C C . SER A 1 130 ? -54.743 42.649 -10.185 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 128 SER A C 1 ATOM 1013 O O . SER A 1 130 ? -53.545 42.936 -10.247 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 128 SER A O 1 ATOM 1014 C CB . SER A 1 130 ? -55.998 42.297 -12.339 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 128 SER A CB 1 ATOM 1015 O OG . SER A 1 130 ? -55.848 40.939 -11.961 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 128 SER A OG 1 ATOM 1016 N N . VAL A 1 131 ? -55.246 41.852 -9.252 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N 1 ATOM 1017 C CA . VAL A 1 131 ? -54.400 41.079 -8.366 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA 1 ATOM 1018 C C . VAL A 1 131 ? -54.964 39.666 -8.281 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C 1 ATOM 1019 O O . VAL A 1 131 ? -56.190 39.454 -8.312 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O 1 ATOM 1020 C CB . VAL A 1 131 ? -54.361 41.668 -6.954 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB 1 ATOM 1021 C CG1 . VAL A 1 131 ? -53.557 40.768 -6.042 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1 1 ATOM 1022 C CG2 . VAL A 1 131 ? -53.785 43.047 -6.969 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2 1 ATOM 1023 N N . THR A 1 132 ? -54.058 38.704 -8.167 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 130 THR A N 1 ATOM 1024 C CA . THR A 1 132 ? -54.414 37.305 -8.166 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CA 1 ATOM 1025 C C . THR A 1 132 ? -53.604 36.695 -7.065 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 130 THR A C 1 ATOM 1026 O O . THR A 1 132 ? -52.412 36.944 -6.983 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 130 THR A O 1 ATOM 1027 C CB . THR A 1 132 ? -54.003 36.644 -9.494 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CB 1 ATOM 1028 O OG1 . THR A 1 132 ? -54.804 37.172 -10.562 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 130 THR A OG1 1 ATOM 1029 C CG2 . THR A 1 132 ? -54.174 35.133 -9.435 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CG2 1 ATOM 1030 N N . THR A 1 133 ? -54.242 35.906 -6.211 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 131 THR A N 1 ATOM 1031 C CA . THR A 1 133 ? -53.553 35.267 -5.097 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA 1 ATOM 1032 C C . THR A 1 133 ? -53.906 33.787 -5.060 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 131 THR A C 1 ATOM 1033 O O . THR A 1 133 ? -55.024 33.408 -5.416 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 131 THR A O 1 ATOM 1034 C CB . THR A 1 133 ? -53.944 35.929 -3.758 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB 1 ATOM 1035 O OG1 . THR A 1 133 ? -55.352 35.805 -3.536 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1 ATOM 1036 C CG2 . THR A 1 133 ? -53.612 37.397 -3.793 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1 ATOM 1037 N N . VAL A 1 134 ? -52.971 32.936 -4.654 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N 1 ATOM 1038 C CA . VAL A 1 134 ? -53.299 31.520 -4.548 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA 1 ATOM 1039 C C . VAL A 1 134 ? -53.174 31.044 -3.111 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C 1 ATOM 1040 O O . VAL A 1 134 ? -52.337 31.538 -2.342 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O 1 ATOM 1041 C CB . VAL A 1 134 ? -52.422 30.653 -5.448 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB 1 ATOM 1042 C CG1 . VAL A 1 134 ? -52.233 31.309 -6.791 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 ATOM 1043 C CG2 . VAL A 1 134 ? -51.112 30.472 -4.812 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 ATOM 1044 N N . HIS A 1 135 ? -54.008 30.079 -2.747 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A N 1 ATOM 1045 C CA . HIS A 1 135 ? -54.109 29.685 -1.356 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CA 1 ATOM 1046 C C . HIS A 1 135 ? -54.177 28.182 -1.199 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A C 1 ATOM 1047 O O . HIS A 1 135 ? -54.582 27.488 -2.122 1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A O 1 ATOM 1048 C CB . HIS A 1 135 ? -55.323 30.351 -0.705 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CB 1 ATOM 1049 C CG . HIS A 1 135 ? -55.369 31.834 -0.901 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CG 1 ATOM 1050 N ND1 . HIS A 1 135 ? -54.649 32.710 -0.121 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A ND1 1 ATOM 1051 C CD2 . HIS A 1 135 ? -56.041 32.596 -1.796 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CD2 1 ATOM 1052 C CE1 . HIS A 1 135 ? -54.877 33.948 -0.522 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CE1 1 ATOM 1053 N NE2 . HIS A 1 135 ? -55.719 33.905 -1.539 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A NE2 1 ATOM 1054 N N . ARG A 1 136 ? -53.753 27.684 -0.035 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N 1 ATOM 1055 C CA . ARG A 1 136 ? -53.849 26.263 0.250 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA 1 ATOM 1056 C C . ARG A 1 136 ? -55.085 25.973 1.085 1.00 76.02 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C 1 ATOM 1057 O O . ARG A 1 136 ? -55.526 26.807 1.875 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O 1 ATOM 1058 C CB . ARG A 1 136 ? -52.599 25.755 0.956 1.00 75.64 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB 1 ATOM 1059 C CG . ARG A 1 136 ? -52.435 24.247 0.857 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG 1 ATOM 1060 C CD . ARG A 1 136 ? -51.037 23.802 1.229 1.00 88.81 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD 1 ATOM 1061 N NE . ARG A 1 136 ? -50.908 23.758 2.676 1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE 1 ATOM 1062 C CZ . ARG A 1 136 ? -51.234 22.701 3.419 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ 1 ATOM 1063 N NH1 . ARG A 1 136 ? -51.700 21.601 2.830 1.00 113.93 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 1 ATOM 1064 N NH2 . ARG A 1 136 ? -51.091 22.739 4.746 1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 1 ATOM 1065 N N . PHE A 1 137 ? -55.638 24.781 0.908 1.00 79.45 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A N 1 ATOM 1066 C CA . PHE A 1 137 ? -56.871 24.395 1.577 1.00 84.23 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CA 1 ATOM 1067 C C . PHE A 1 137 ? -56.797 22.931 1.985 1.00 94.96 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A C 1 ATOM 1068 O O . PHE A 1 137 ? -56.375 22.084 1.185 1.00 95.09 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A O 1 ATOM 1069 C CB . PHE A 1 137 ? -58.054 24.608 0.640 1.00 81.61 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CB 1 ATOM 1070 C CG . PHE A 1 137 ? -58.845 25.839 0.935 1.00 80.05 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CG 1 ATOM 1071 C CD1 . PHE A 1 137 ? -60.167 25.740 1.347 1.00 80.71 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CD1 1 ATOM 1072 C CD2 . PHE A 1 137 ? -58.278 27.093 0.802 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CD2 1 ATOM 1073 C CE1 . PHE A 1 137 ? -60.914 26.865 1.627 1.00 78.79 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CE1 1 ATOM 1074 C CE2 . PHE A 1 137 ? -59.019 28.228 1.082 1.00 78.40 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CE2 1 ATOM 1075 C CZ . PHE A 1 137 ? -60.343 28.112 1.501 1.00 78.05 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CZ 1 ATOM 1076 N N . GLU A 1 138 ? -57.211 22.640 3.225 1.00 103.32 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N 1 ATOM 1077 C CA . GLU A 1 138 ? -57.110 21.295 3.807 1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA 1 ATOM 1078 C C . GLU A 1 138 ? -58.406 20.833 4.487 1.00 112.31 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C 1 ATOM 1079 O O . GLU A 1 138 ? -59.215 21.657 4.918 1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O 1 ATOM 1080 C CB . GLU A 1 138 ? -55.978 21.252 4.833 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB 1 ATOM 1081 C CG . GLU A 1 138 ? -54.577 21.200 4.256 1.00 116.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG 1 ATOM 1082 C CD . GLU A 1 138 ? -53.516 21.000 5.335 1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD 1 ATOM 1083 O OE1 . GLU A 1 138 ? -53.682 21.538 6.457 1.00 128.12 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1 ATOM 1084 O OE2 . GLU A 1 138 ? -52.514 20.299 5.063 1.00 128.60 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1 ATOM 1085 N N . LYS A 1 139 ? -58.584 19.513 4.586 1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A N 1 ATOM 1086 C CA . LYS A 1 139 ? -59.695 18.918 5.335 1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CA 1 ATOM 1087 C C . LYS A 1 139 ? -59.228 17.694 6.133 1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A C 1 ATOM 1088 O O . LYS A 1 139 ? -59.237 17.690 7.373 1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A O 1 ATOM 1089 C CB . LYS A 1 139 ? -60.847 18.545 4.398 1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CB 1 ATOM 1090 N N . ARG A 1 145 ? -55.908 15.007 1.368 1.00 121.14 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A N 1 ATOM 1091 C CA . ARG A 1 145 ? -56.826 15.686 0.447 1.00 118.60 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CA 1 ATOM 1092 C C . ARG A 1 145 ? -56.557 17.194 0.448 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A C 1 ATOM 1093 O O . ARG A 1 145 ? -57.018 17.911 1.341 1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A O 1 ATOM 1094 C CB . ARG A 1 145 ? -58.277 15.394 0.843 1.00 124.08 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CB 1 ATOM 1095 C CG . ARG A 1 145 ? -58.462 14.029 1.524 1.00 132.95 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CG 1 ATOM 1096 C CD . ARG A 1 145 ? -59.927 13.599 1.571 1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CD 1 ATOM 1097 N NE . ARG A 1 145 ? -60.529 13.576 0.237 1.00 138.78 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NE 1 ATOM 1098 C CZ . ARG A 1 145 ? -60.421 12.566 -0.626 1.00 141.53 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CZ 1 ATOM 1099 N NH1 . ARG A 1 145 ? -59.729 11.479 -0.303 1.00 146.27 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NH1 1 ATOM 1100 N NH2 . ARG A 1 145 ? -61.006 12.642 -1.816 1.00 138.04 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NH2 1 ATOM 1101 N N . ILE A 1 146 ? -55.815 17.667 -0.553 1.00 100.66 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A N 1 ATOM 1102 C CA . ILE A 1 146 ? -55.243 19.016 -0.533 1.00 93.85 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CA 1 ATOM 1103 C C . ILE A 1 146 ? -55.559 19.835 -1.779 1.00 87.33 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A C 1 ATOM 1104 O O . ILE A 1 146 ? -55.000 19.571 -2.841 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A O 1 ATOM 1105 C CB . ILE A 1 146 ? -53.703 18.950 -0.451 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CB 1 ATOM 1106 C CG1 . ILE A 1 146 ? -53.255 18.203 0.802 1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG1 1 ATOM 1107 C CG2 . ILE A 1 146 ? -53.098 20.342 -0.510 1.00 93.06 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG2 1 ATOM 1108 C CD1 . ILE A 1 146 ? -53.197 16.683 0.631 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CD1 1 ATOM 1109 N N . TRP A 1 147 ? -56.412 20.848 -1.658 1.00 82.28 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A N 1 ATOM 1110 C CA . TRP A 1 147 ? -56.757 21.652 -2.834 1.00 76.81 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CA 1 ATOM 1111 C C . TRP A 1 147 ? -56.345 23.126 -2.772 1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A C 1 ATOM 1112 O O . TRP A 1 147 ? -55.855 23.604 -1.761 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A O 1 ATOM 1113 C CB . TRP A 1 147 ? -58.243 21.525 -3.167 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CB 1 ATOM 1114 C CG . TRP A 1 147 ? -59.141 22.250 -2.240 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CG 1 ATOM 1115 C CD1 . TRP A 1 147 ? -59.621 23.519 -2.389 1.00 84.01 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD1 1 ATOM 1116 C CD2 . TRP A 1 147 ? -59.694 21.753 -1.019 1.00 89.30 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD2 1 ATOM 1117 N NE1 . TRP A 1 147 ? -60.437 23.848 -1.329 1.00 86.78 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A NE1 1 ATOM 1118 C CE2 . TRP A 1 147 ? -60.499 22.777 -0.475 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE2 1 ATOM 1119 C CE3 . TRP A 1 147 ? -59.590 20.546 -0.333 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE3 1 ATOM 1120 C CZ2 . TRP A 1 147 ? -61.193 22.625 0.723 1.00 94.14 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ2 1 ATOM 1121 C CZ3 . TRP A 1 147 ? -60.282 20.398 0.858 1.00 99.27 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ3 1 ATOM 1122 C CH2 . TRP A 1 147 ? -61.071 21.432 1.374 1.00 97.98 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CH2 1 ATOM 1123 N N . THR A 1 148 ? -56.543 23.840 -3.874 1.00 66.32 ? ? ? ? ? ? 146 THR A N 1 ATOM 1124 C CA . THR A 1 148 ? -56.134 25.236 -3.982 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CA 1 ATOM 1125 C C . THR A 1 148 ? -57.341 26.122 -4.238 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 146 THR A C 1 ATOM 1126 O O . THR A 1 148 ? -58.313 25.694 -4.850 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 146 THR A O 1 ATOM 1127 C CB . THR A 1 148 ? -55.147 25.443 -5.163 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CB 1 ATOM 1128 O OG1 . THR A 1 148 ? -54.021 24.572 -5.017 1.00 65.68 ? ? ? ? ? ? 146 THR A OG1 1 ATOM 1129 C CG2 . THR A 1 148 ? -54.654 26.881 -5.216 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CG2 1 ATOM 1130 N N . VAL A 1 149 ? -57.277 27.363 -3.781 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N 1 ATOM 1131 C CA . VAL A 1 149 ? -58.250 28.350 -4.189 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA 1 ATOM 1132 C C . VAL A 1 149 ? -57.520 29.549 -4.743 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C 1 ATOM 1133 O O . VAL A 1 149 ? -56.612 30.069 -4.086 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O 1 ATOM 1134 C CB . VAL A 1 149 ? -59.086 28.838 -3.028 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB 1 ATOM 1135 C CG1 . VAL A 1 149 ? -59.810 30.134 -3.408 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 1 ATOM 1136 C CG2 . VAL A 1 149 ? -60.061 27.762 -2.607 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 1 ATOM 1137 N N . VAL A 1 150 ? -57.921 29.976 -5.944 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N 1 ATOM 1138 C CA . VAL A 1 150 ? -57.390 31.169 -6.583 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA 1 ATOM 1139 C C . VAL A 1 150 ? -58.400 32.304 -6.493 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C 1 ATOM 1140 O O . VAL A 1 150 ? -59.582 32.135 -6.806 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O 1 ATOM 1141 C CB . VAL A 1 150 ? -57.093 30.921 -8.067 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB 1 ATOM 1142 C CG1 . VAL A 1 150 ? -56.506 32.165 -8.692 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1 1 ATOM 1143 C CG2 . VAL A 1 150 ? -56.133 29.771 -8.233 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2 1 ATOM 1144 N N . LEU A 1 151 ? -57.930 33.459 -6.046 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N 1 ATOM 1145 C CA . LEU A 1 151 ? -58.757 34.653 -5.980 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA 1 ATOM 1146 C C . LEU A 1 151 ? -58.230 35.647 -6.994 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C 1 ATOM 1147 O O . LEU A 1 151 ? -57.020 35.903 -7.054 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O 1 ATOM 1148 C CB . LEU A 1 151 ? -58.668 35.295 -4.601 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB 1 ATOM 1149 C CG . LEU A 1 151 ? -59.121 34.508 -3.376 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG 1 ATOM 1150 C CD1 . LEU A 1 151 ? -59.191 35.456 -2.210 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 ATOM 1151 C CD2 . LEU A 1 151 ? -60.474 33.840 -3.600 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 ATOM 1152 N N . GLU A 1 152 ? -59.117 36.210 -7.801 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 1 ATOM 1153 C CA . GLU A 1 152 ? -58.684 37.265 -8.692 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 1 ATOM 1154 C C . GLU A 1 152 ? -59.627 38.415 -8.534 1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 1 ATOM 1155 O O . GLU A 1 152 ? -60.844 38.237 -8.536 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 1 ATOM 1156 C CB . GLU A 1 152 ? -58.627 36.808 -10.151 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 1 ATOM 1157 C CG . GLU A 1 152 ? -58.044 37.878 -11.062 1.00 74.57 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 1 ATOM 1158 C CD . GLU A 1 152 ? -57.558 37.356 -12.411 1.00 89.65 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 1 ATOM 1159 O OE1 . GLU A 1 152 ? -57.076 36.199 -12.461 1.00 95.73 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 ATOM 1160 O OE2 . GLU A 1 152 ? -57.635 38.118 -13.415 1.00 94.44 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 ATOM 1161 N N . SER A 1 153 ? -59.069 39.598 -8.363 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1 ATOM 1162 C CA . SER A 1 153 ? -59.899 40.779 -8.315 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1 ATOM 1163 C C . SER A 1 153 ? -59.343 41.819 -9.265 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1 ATOM 1164 O O . SER A 1 153 ? -58.254 41.661 -9.806 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1 ATOM 1165 C CB . SER A 1 153 ? -59.953 41.338 -6.899 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1 ATOM 1166 O OG . SER A 1 153 ? -58.684 41.827 -6.525 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1 ATOM 1167 N N . TYR A 1 154 ? -60.090 42.888 -9.468 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A N 1 ATOM 1168 C CA . TYR A 1 154 ? -59.596 43.956 -10.297 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CA 1 ATOM 1169 C C . TYR A 1 154 ? -60.398 45.174 -9.972 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A C 1 ATOM 1170 O O . TYR A 1 154 ? -61.454 45.070 -9.380 1.00 58.48 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A O 1 ATOM 1171 C CB . TYR A 1 154 ? -59.808 43.613 -11.776 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CB 1 ATOM 1172 C CG . TYR A 1 154 ? -61.267 43.461 -12.123 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CG 1 ATOM 1173 C CD1 . TYR A 1 154 ? -61.867 42.217 -12.131 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CD1 1 ATOM 1174 C CD2 . TYR A 1 154 ? -62.051 44.564 -12.402 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CD2 1 ATOM 1175 C CE1 . TYR A 1 154 ? -63.210 42.071 -12.428 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CE1 1 ATOM 1176 C CE2 . TYR A 1 154 ? -63.390 44.429 -12.696 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CE2 1 ATOM 1177 C CZ . TYR A 1 154 ? -63.962 43.179 -12.705 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CZ 1 ATOM 1178 O OH . TYR A 1 154 ? -65.297 43.034 -13.002 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A OH 1 ATOM 1179 N N . VAL A 1 155 ? -59.899 46.331 -10.374 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 1 ATOM 1180 C CA . VAL A 1 155 ? -60.713 47.531 -10.422 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 1 ATOM 1181 C C . VAL A 1 155 ? -60.423 48.163 -11.763 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 1 ATOM 1182 O O . VAL A 1 155 ? -59.368 47.915 -12.338 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 1 ATOM 1183 C CB . VAL A 1 155 ? -60.357 48.518 -9.304 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 1 ATOM 1184 C CG1 . VAL A 1 155 ? -58.894 48.923 -9.384 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1 ATOM 1185 C CG2 . VAL A 1 155 ? -61.268 49.726 -9.379 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1 ATOM 1186 N N . VAL A 1 156 ? -61.345 48.982 -12.254 1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N 1 ATOM 1187 C CA . VAL A 1 156 ? -61.237 49.496 -13.606 1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA 1 ATOM 1188 C C . VAL A 1 156 ? -62.222 50.636 -13.776 1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C 1 ATOM 1189 O O . VAL A 1 156 ? -63.178 50.734 -13.005 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O 1 ATOM 1190 C CB . VAL A 1 156 ? -61.581 48.392 -14.618 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB 1 ATOM 1191 C CG1 . VAL A 1 156 ? -63.078 48.081 -14.573 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 1 ATOM 1192 C CG2 . VAL A 1 156 ? -61.149 48.783 -16.006 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 1 ATOM 1193 N N . ASP A 1 157 ? -61.997 51.487 -14.782 1.00 66.72 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1 ATOM 1194 C CA . ASP A 1 157 ? -62.855 52.648 -15.030 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1 ATOM 1195 C C . ASP A 1 157 ? -64.141 52.255 -15.744 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1 ATOM 1196 O O . ASP A 1 157 ? -64.133 51.375 -16.586 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1 ATOM 1197 C CB . ASP A 1 157 ? -62.120 53.684 -15.875 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1 ATOM 1198 C CG . ASP A 1 157 ? -61.006 54.371 -15.123 1.00 80.60 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1 ATOM 1199 O OD1 . ASP A 1 157 ? -60.762 54.010 -13.952 1.00 84.30 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 ATOM 1200 O OD2 . ASP A 1 157 ? -60.372 55.279 -15.705 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 ATOM 1201 N N . VAL A 1 158 ? -65.247 52.908 -15.410 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N 1 ATOM 1202 C CA . VAL A 1 158 ? -66.502 52.651 -16.102 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA 1 ATOM 1203 C C . VAL A 1 158 ? -66.665 53.665 -17.222 1.00 78.56 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C 1 ATOM 1204 O O . VAL A 1 158 ? -66.891 54.858 -16.965 1.00 81.38 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O 1 ATOM 1205 C CB . VAL A 1 158 ? -67.727 52.700 -15.152 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB 1 ATOM 1206 C CG1 . VAL A 1 158 ? -69.013 52.434 -15.909 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1 ATOM 1207 C CG2 . VAL A 1 158 ? -67.581 51.670 -14.062 1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1 ATOM 1208 N N . PRO A 1 159 ? -66.544 53.183 -18.471 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A N 1 ATOM 1209 C CA . PRO A 1 159 ? -66.617 53.942 -19.725 1.00 82.84 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CA 1 ATOM 1210 C C . PRO A 1 159 ? -67.835 54.859 -19.786 1.00 89.48 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A C 1 ATOM 1211 O O . PRO A 1 159 ? -68.859 54.564 -19.174 1.00 88.76 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A O 1 ATOM 1212 C CB . PRO A 1 159 ? -66.733 52.844 -20.786 1.00 80.29 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CB 1 ATOM 1213 C CG . PRO A 1 159 ? -66.091 51.649 -20.171 1.00 77.41 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CG 1 ATOM 1214 C CD . PRO A 1 159 ? -66.412 51.733 -18.712 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CD 1 ATOM 1215 N N . GLU A 1 160 ? -67.714 55.946 -20.544 1.00 98.69 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N 1 ATOM 1216 C CA . GLU A 1 160 ? -68.719 57.011 -20.596 1.00 107.03 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA 1 ATOM 1217 C C . GLU A 1 160 ? -70.185 56.583 -20.477 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C 1 ATOM 1218 O O . GLU A 1 160 ? -70.806 56.764 -19.428 1.00 111.69 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O 1 ATOM 1219 C CB . GLU A 1 160 ? -68.543 57.851 -21.860 1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB 1 ATOM 1220 C CG . GLU A 1 160 ? -69.364 59.138 -21.858 1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG 1 ATOM 1221 C CD . GLU A 1 160 ? -69.105 60.004 -20.624 1.00 123.83 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD 1 ATOM 1222 O OE1 . GLU A 1 160 ? -69.227 59.495 -19.483 1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1 1 ATOM 1223 O OE2 . GLU A 1 160 ? -68.789 61.203 -20.801 1.00 128.32 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2 1 ATOM 1224 N N . GLY A 1 161 ? -70.743 56.044 -21.557 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N 1 ATOM 1225 C CA . GLY A 1 161 ? -72.151 55.688 -21.577 1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA 1 ATOM 1226 C C . GLY A 1 161 ? -72.443 54.233 -21.260 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C 1 ATOM 1227 O O . GLY A 1 161 ? -73.300 53.605 -21.901 1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O 1 ATOM 1228 N N . ASN A 1 162 ? -71.726 53.691 -20.278 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A N 1 ATOM 1229 C CA . ASN A 1 162 ? -71.937 52.314 -19.846 1.00 97.73 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CA 1 ATOM 1230 C C . ASN A 1 162 ? -72.294 52.248 -18.375 1.00 97.35 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A C 1 ATOM 1231 O O . ASN A 1 162 ? -71.944 53.142 -17.601 1.00 99.82 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A O 1 ATOM 1232 C CB . ASN A 1 162 ? -70.702 51.458 -20.104 1.00 96.19 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CB 1 ATOM 1233 C CG . ASN A 1 162 ? -70.584 51.023 -21.545 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CG 1 ATOM 1234 O OD1 . ASN A 1 162 ? -71.403 51.394 -22.396 1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A OD1 1 ATOM 1235 N ND2 . ASN A 1 162 ? -69.561 50.228 -21.834 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A ND2 1 ATOM 1236 N N . SER A 1 163 ? -72.995 51.191 -17.987 1.00 93.76 ? ? ? ? ? ? 161 SER A N 1 ATOM 1237 C CA . SER A 1 163 ? -73.329 51.005 -16.585 1.00 88.56 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CA 1 ATOM 1238 C C . SER A 1 163 ? -72.206 50.246 -15.923 1.00 81.76 ? ? ? ? ? ? 161 SER A C 1 ATOM 1239 O O . SER A 1 163 ? -71.441 49.545 -16.577 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 161 SER A O 1 ATOM 1240 C CB . SER A 1 163 ? -74.667 50.270 -16.408 1.00 88.98 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CB 1 ATOM 1241 O OG . SER A 1 163 ? -74.588 48.909 -16.795 1.00 84.41 ? ? ? ? ? ? 161 SER A OG 1 ATOM 1242 N N . GLU A 1 164 ? -72.096 50.394 -14.616 1.00 82.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N 1 ATOM 1243 C CA . GLU A 1 164 ? -71.087 49.661 -13.888 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA 1 ATOM 1244 C C . GLU A 1 164 ? -71.397 48.165 -13.932 1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C 1 ATOM 1245 O O . GLU A 1 164 ? -70.486 47.351 -14.036 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O 1 ATOM 1246 C CB . GLU A 1 164 ? -70.993 50.179 -12.467 1.00 77.93 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB 1 ATOM 1247 C CG . GLU A 1 164 ? -71.011 49.123 -11.422 1.00 82.76 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG 1 ATOM 1248 C CD . GLU A 1 164 ? -71.148 49.723 -10.058 1.00 94.30 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD 1 ATOM 1249 O OE1 . GLU A 1 164 ? -71.507 48.977 -9.121 1.00 99.11 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1 ATOM 1250 O OE2 . GLU A 1 164 ? -70.907 50.949 -9.929 1.00 98.43 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1 ATOM 1251 N N . GLU A 1 165 ? -72.673 47.794 -13.893 1.00 77.87 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N 1 ATOM 1252 C CA . GLU A 1 165 ? -73.010 46.379 -14.003 1.00 82.46 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA 1 ATOM 1253 C C . GLU A 1 165 ? -72.535 45.797 -15.335 1.00 82.25 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C 1 ATOM 1254 O O . GLU A 1 165 ? -72.028 44.675 -15.375 1.00 84.37 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O 1 ATOM 1255 C CB . GLU A 1 165 ? -74.506 46.121 -13.815 1.00 94.02 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB 1 ATOM 1256 C CG . GLU A 1 165 ? -74.827 44.630 -13.638 1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG 1 ATOM 1257 C CD . GLU A 1 165 ? -76.322 44.301 -13.741 1.00 115.43 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD 1 ATOM 1258 O OE1 . GLU A 1 165 ? -77.039 44.949 -14.546 1.00 117.68 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1 1 ATOM 1259 O OE2 . GLU A 1 165 ? -76.774 43.376 -13.020 1.00 119.05 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2 1 ATOM 1260 N N . ASP A 1 166 ? -72.701 46.550 -16.423 1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A N 1 ATOM 1261 C CA . ASP A 1 166 ? -72.224 46.101 -17.730 1.00 74.27 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A CA 1 ATOM 1262 C C . ASP A 1 166 ? -70.725 45.824 -17.695 1.00 67.08 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A C 1 ATOM 1263 O O . ASP A 1 166 ? -70.279 44.729 -18.048 1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A O 1 ATOM 1264 C CB . ASP A 1 166 ? -72.526 47.130 -18.824 1.00 82.17 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A CB 1 ATOM 1265 C CG . ASP A 1 166 ? -73.954 47.034 -19.354 1.00 89.67 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A CG 1 ATOM 1266 O OD1 . ASP A 1 166 ? -74.664 46.055 -19.007 1.00 88.66 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A OD1 1 ATOM 1267 O OD2 . ASP A 1 166 ? -74.358 47.945 -20.124 1.00 93.91 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A OD2 1 ATOM 1268 N N . THR A 1 167 ? -69.947 46.813 -17.263 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 165 THR A N 1 ATOM 1269 C CA . THR A 1 167 ? -68.502 46.646 -17.166 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CA 1 ATOM 1270 C C . THR A 1 167 ? -68.074 45.472 -16.289 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 165 THR A C 1 ATOM 1271 O O . THR A 1 167 ? -67.106 44.788 -16.605 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 165 THR A O 1 ATOM 1272 C CB . THR A 1 167 ? -67.827 47.876 -16.592 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CB 1 ATOM 1273 O OG1 . THR A 1 167 ? -68.348 49.044 -17.225 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 165 THR A OG1 1 ATOM 1274 C CG2 . THR A 1 167 ? -66.342 47.797 -16.834 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CG2 1 ATOM 1275 N N . ARG A 1 168 ? -68.764 45.240 -15.180 1.00 58.60 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A N 1 ATOM 1276 C CA . ARG A 1 168 ? -68.370 44.135 -14.318 1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CA 1 ATOM 1277 C C . ARG A 1 168 ? -68.648 42.803 -15.003 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A C 1 ATOM 1278 O O . ARG A 1 168 ? -67.795 41.921 -15.026 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A O 1 ATOM 1279 C CB . ARG A 1 168 ? -69.059 44.203 -12.950 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CB 1 ATOM 1280 C CG . ARG A 1 168 ? -68.759 42.993 -12.043 1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CG 1 ATOM 1281 C CD . ARG A 1 168 ? -69.472 43.088 -10.697 1.00 78.42 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CD 1 ATOM 1282 N NE . ARG A 1 168 ? -69.128 44.334 -10.026 1.00 80.16 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NE 1 ATOM 1283 C CZ . ARG A 1 168 ? -69.929 45.387 -9.960 1.00 84.10 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CZ 1 ATOM 1284 N NH1 . ARG A 1 168 ? -71.142 45.337 -10.495 1.00 81.74 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH1 1 ATOM 1285 N NH2 . ARG A 1 168 ? -69.524 46.481 -9.333 1.00 90.05 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH2 1 ATOM 1286 N N . LEU A 1 169 ? -69.838 42.666 -15.570 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N 1 ATOM 1287 C CA . LEU A 1 169 ? -70.185 41.479 -16.345 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA 1 ATOM 1288 C C . LEU A 1 169 ? -69.101 41.087 -17.344 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C 1 ATOM 1289 O O . LEU A 1 169 ? -68.659 39.929 -17.382 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O 1 ATOM 1290 C CB . LEU A 1 169 ? -71.481 41.713 -17.091 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB 1 ATOM 1291 C CG . LEU A 1 169 ? -72.559 40.744 -16.658 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG 1 ATOM 1292 C CD1 . LEU A 1 169 ? -73.029 41.108 -15.269 1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1 1 ATOM 1293 C CD2 . LEU A 1 169 ? -73.700 40.825 -17.643 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2 1 ATOM 1294 N N . PHE A 1 170 ? -68.690 42.068 -18.147 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A N 1 ATOM 1295 C CA . PHE A 1 170 ? -67.622 41.928 -19.128 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CA 1 ATOM 1296 C C . PHE A 1 170 ? -66.350 41.354 -18.526 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A C 1 ATOM 1297 O O . PHE A 1 170 ? -66.006 40.206 -18.782 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A O 1 ATOM 1298 C CB . PHE A 1 170 ? -67.326 43.298 -19.734 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CB 1 ATOM 1299 C CG . PHE A 1 170 ? -66.271 43.284 -20.801 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CG 1 ATOM 1300 C CD1 . PHE A 1 170 ? -66.341 42.400 -21.852 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CD1 1 ATOM 1301 C CD2 . PHE A 1 170 ? -65.221 44.173 -20.761 1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CD2 1 ATOM 1302 C CE1 . PHE A 1 170 ? -65.377 42.393 -22.824 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CE1 1 ATOM 1303 C CE2 . PHE A 1 170 ? -64.259 44.172 -21.738 1.00 64.82 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CE2 1 ATOM 1304 C CZ . PHE A 1 170 ? -64.335 43.282 -22.765 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CZ 1 ATOM 1305 N N . ALA A 1 171 ? -65.657 42.150 -17.715 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1 ATOM 1306 C CA . ALA A 1 171 ? -64.423 41.710 -17.067 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1 ATOM 1307 C C . ALA A 1 171 ? -64.610 40.366 -16.373 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1 ATOM 1308 O O . ALA A 1 171 ? -63.816 39.443 -16.567 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1 ATOM 1309 C CB . ALA A 1 171 ? -63.952 42.748 -16.083 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1 ATOM 1310 N N . ASP A 1 172 ? -65.663 40.253 -15.571 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A N 1 ATOM 1311 C CA . ASP A 1 172 ? -65.971 38.983 -14.930 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CA 1 ATOM 1312 C C . ASP A 1 172 ? -65.902 37.793 -15.893 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A C 1 ATOM 1313 O O . ASP A 1 172 ? -65.356 36.742 -15.543 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A O 1 ATOM 1314 C CB . ASP A 1 172 ? -67.329 39.029 -14.223 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CB 1 ATOM 1315 C CG . ASP A 1 172 ? -67.265 39.734 -12.877 1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CG 1 ATOM 1316 O OD1 . ASP A 1 172 ? -66.251 40.429 -12.622 1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD1 1 ATOM 1317 O OD2 . ASP A 1 172 ? -68.225 39.598 -12.077 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD2 1 ATOM 1318 N N . THR A 1 173 ? -66.434 37.938 -17.102 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1 ATOM 1319 C CA . THR A 1 173 ? -66.473 36.784 -17.990 1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1 ATOM 1320 C C . THR A 1 173 ? -65.103 36.336 -18.427 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1 ATOM 1321 O O . THR A 1 173 ? -64.809 35.139 -18.465 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1 ATOM 1322 C CB . THR A 1 173 ? -67.282 37.004 -19.251 1.00 63.59 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1 ATOM 1323 O OG1 . THR A 1 173 ? -68.536 37.593 -18.918 1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1 ATOM 1324 C CG2 . THR A 1 173 ? -67.544 35.661 -19.875 1.00 68.10 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1 ATOM 1325 N N . VAL A 1 174 ? -64.268 37.297 -18.781 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A N 1 ATOM 1326 C CA . VAL A 1 174 ? -62.930 36.972 -19.224 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CA 1 ATOM 1327 C C . VAL A 1 174 ? -62.203 36.271 -18.086 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A C 1 ATOM 1328 O O . VAL A 1 174 ? -61.572 35.227 -18.276 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A O 1 ATOM 1329 C CB . VAL A 1 174 ? -62.175 38.235 -19.631 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CB 1 ATOM 1330 C CG1 . VAL A 1 174 ? -60.712 37.920 -19.913 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CG1 1 ATOM 1331 C CG2 . VAL A 1 174 ? -62.846 38.865 -20.846 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CG2 1 ATOM 1332 N N . ILE A 1 175 ? -62.318 36.831 -16.889 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A N 1 ATOM 1333 C CA . ILE A 1 175 ? -61.589 36.279 -15.776 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CA 1 ATOM 1334 C C . ILE A 1 175 ? -62.148 34.918 -15.454 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A C 1 ATOM 1335 O O . ILE A 1 175 ? -61.406 33.958 -15.211 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A O 1 ATOM 1336 C CB . ILE A 1 175 ? -61.689 37.150 -14.537 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CB 1 ATOM 1337 C CG1 . ILE A 1 175 ? -61.012 38.493 -14.780 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG1 1 ATOM 1338 C CG2 . ILE A 1 175 ? -61.014 36.462 -13.382 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG2 1 ATOM 1339 C CD1 . ILE A 1 175 ? -61.106 39.414 -13.617 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CD1 1 ATOM 1340 N N . ARG A 1 176 ? -63.466 34.820 -15.462 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A N 1 ATOM 1341 C CA . ARG A 1 176 ? -64.054 33.557 -15.092 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CA 1 ATOM 1342 C C . ARG A 1 176 ? -63.614 32.438 -16.034 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A C 1 ATOM 1343 O O . ARG A 1 176 ? -63.272 31.344 -15.576 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A O 1 ATOM 1344 C CB . ARG A 1 176 ? -65.560 33.633 -15.004 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CB 1 ATOM 1345 C CG . ARG A 1 176 ? -66.155 32.269 -14.874 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CG 1 ATOM 1346 C CD . ARG A 1 176 ? -67.622 32.357 -14.576 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CD 1 ATOM 1347 N NE . ARG A 1 176 ? -67.926 33.532 -13.767 1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NE 1 ATOM 1348 C CZ . ARG A 1 176 ? -68.401 34.673 -14.260 1.00 68.60 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CZ 1 ATOM 1349 N NH1 . ARG A 1 176 ? -68.625 34.787 -15.572 1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH1 1 ATOM 1350 N NH2 . ARG A 1 176 ? -68.660 35.695 -13.440 1.00 67.63 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH2 1 ATOM 1351 N N . LEU A 1 177 ? -63.585 32.700 -17.341 1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A N 1 ATOM 1352 C CA . LEU A 1 177 ? -63.194 31.637 -18.256 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA 1 ATOM 1353 C C . LEU A 1 177 ? -61.724 31.342 -18.059 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A C 1 ATOM 1354 O O . LEU A 1 177 ? -61.313 30.184 -18.015 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A O 1 ATOM 1355 C CB . LEU A 1 177 ? -63.505 31.984 -19.707 1.00 68.66 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB 1 ATOM 1356 C CG . LEU A 1 177 ? -64.961 32.431 -19.885 1.00 76.47 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG 1 ATOM 1357 C CD1 . LEU A 1 177 ? -65.192 32.960 -21.287 1.00 80.40 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1 1 ATOM 1358 C CD2 . LEU A 1 177 ? -65.947 31.311 -19.556 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2 1 ATOM 1359 N N . ASN A 1 178 ? -60.932 32.390 -17.912 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N 1 ATOM 1360 C CA . ASN A 1 178 ? -59.520 32.186 -17.700 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA 1 ATOM 1361 C C . ASN A 1 178 ? -59.256 31.213 -16.566 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C 1 ATOM 1362 O O . ASN A 1 178 ? -58.483 30.260 -16.718 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O 1 ATOM 1363 C CB . ASN A 1 178 ? -58.833 33.506 -17.427 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB 1 ATOM 1364 C CG . ASN A 1 178 ? -58.735 34.348 -18.655 1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG 1 ATOM 1365 O OD1 . ASN A 1 178 ? -58.932 33.859 -19.766 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 1 ATOM 1366 N ND2 . ASN A 1 178 ? -58.436 35.621 -18.476 1.00 59.56 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 1 ATOM 1367 N N . LEU A 1 179 ? -59.908 31.439 -15.432 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1 ATOM 1368 C CA . LEU A 1 179 ? -59.655 30.601 -14.280 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1 ATOM 1369 C C . LEU A 1 179 ? -60.102 29.178 -14.541 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1 ATOM 1370 O O . LEU A 1 179 ? -59.504 28.231 -14.030 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1 ATOM 1371 C CB . LEU A 1 179 ? -60.370 31.142 -13.052 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1 ATOM 1372 C CG . LEU A 1 179 ? -59.832 32.475 -12.535 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1 ATOM 1373 C CD1 . LEU A 1 179 ? -60.630 32.901 -11.340 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1 ATOM 1374 C CD2 . LEU A 1 179 ? -58.352 32.393 -12.186 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1 ATOM 1375 N N . GLN A 1 180 ? -61.159 29.013 -15.329 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A N 1 ATOM 1376 C CA . GLN A 1 180 ? -61.610 27.668 -15.646 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CA 1 ATOM 1377 C C . GLN A 1 180 ? -60.550 26.949 -16.461 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A C 1 ATOM 1378 O O . GLN A 1 180 ? -60.376 25.734 -16.320 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A O 1 ATOM 1379 C CB . GLN A 1 180 ? -62.945 27.682 -16.372 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CB 1 ATOM 1380 C CG . GLN A 1 180 ? -64.021 28.298 -15.549 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CG 1 ATOM 1381 C CD . GLN A 1 180 ? -65.341 28.395 -16.262 1.00 63.19 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CD 1 ATOM 1382 O OE1 . GLN A 1 180 ? -66.367 28.684 -15.645 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A OE1 1 ATOM 1383 N NE2 . GLN A 1 180 ? -65.335 28.152 -17.566 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A NE2 1 ATOM 1384 N N . LYS A 1 181 ? -59.840 27.696 -17.305 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A N 1 ATOM 1385 C CA . LYS A 1 181 ? -58.821 27.092 -18.131 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CA 1 ATOM 1386 C C . LYS A 1 181 ? -57.699 26.725 -17.189 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A C 1 ATOM 1387 O O . LYS A 1 181 ? -57.149 25.629 -17.260 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A O 1 ATOM 1388 C CB . LYS A 1 181 ? -58.358 28.058 -19.231 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CB 1 ATOM 1389 C CG . LYS A 1 181 ? -57.465 27.458 -20.338 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CG 1 ATOM 1390 C CD . LYS A 1 181 ? -57.407 28.421 -21.525 1.00 64.64 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CD 1 ATOM 1391 C CE . LYS A 1 181 ? -56.880 27.783 -22.834 1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CE 1 ATOM 1392 N NZ . LYS A 1 181 ? -55.480 28.216 -23.191 1.00 69.96 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A NZ 1 ATOM 1393 N N . LEU A 1 182 ? -57.384 27.645 -16.286 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1 ATOM 1394 C CA . LEU A 1 182 ? -56.342 27.433 -15.279 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1 ATOM 1395 C C . LEU A 1 182 ? -56.598 26.178 -14.481 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1 ATOM 1396 O O . LEU A 1 182 ? -55.724 25.339 -14.320 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1 ATOM 1397 C CB . LEU A 1 182 ? -56.288 28.605 -14.311 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1 ATOM 1398 C CG . LEU A 1 182 ? -55.192 28.395 -13.283 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1 ATOM 1399 C CD1 . LEU A 1 182 ? -53.870 28.108 -13.989 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1 ATOM 1400 C CD2 . LEU A 1 182 ? -55.085 29.617 -12.404 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1 ATOM 1401 N N . ALA A 1 183 ? -57.810 26.075 -13.964 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N 1 ATOM 1402 C CA . ALA A 1 183 ? -58.244 24.889 -13.252 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA 1 ATOM 1403 C C . ALA A 1 183 ? -57.981 23.667 -14.109 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C 1 ATOM 1404 O O . ALA A 1 183 ? -57.338 22.708 -13.689 1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O 1 ATOM 1405 C CB . ALA A 1 183 ? -59.713 24.998 -12.963 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB 1 ATOM 1406 N N . SER A 1 184 ? -58.467 23.731 -15.339 1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N 1 ATOM 1407 C CA . SER A 1 184 ? -58.430 22.595 -16.244 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA 1 ATOM 1408 C C . SER A 1 184 ? -57.039 22.033 -16.531 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 182 SER A C 1 ATOM 1409 O O . SER A 1 184 ? -56.840 20.819 -16.469 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 182 SER A O 1 ATOM 1410 C CB . SER A 1 184 ? -59.124 22.944 -17.546 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB 1 ATOM 1411 O OG . SER A 1 184 ? -59.703 21.770 -18.073 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG 1 ATOM 1412 N N . ILE A 1 185 ? -56.086 22.898 -16.863 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A N 1 ATOM 1413 C CA . ILE A 1 185 ? -54.748 22.423 -17.172 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CA 1 ATOM 1414 C C . ILE A 1 185 ? -54.022 21.973 -15.932 1.00 60.08 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A C 1 ATOM 1415 O O . ILE A 1 185 ? -53.227 21.035 -15.976 1.00 65.76 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A O 1 ATOM 1416 C CB . ILE A 1 185 ? -53.885 23.483 -17.853 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CB 1 ATOM 1417 C CG1 . ILE A 1 185 ? -53.983 24.791 -17.110 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG1 1 ATOM 1418 C CG2 . ILE A 1 185 ? -54.303 23.690 -19.301 1.00 61.87 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG2 1 ATOM 1419 C CD1 . ILE A 1 185 ? -53.568 25.939 -17.966 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CD1 1 ATOM 1420 N N . THR A 1 186 ? -54.275 22.632 -14.813 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 184 THR A N 1 ATOM 1421 C CA . THR A 1 186 ? -53.476 22.312 -13.649 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CA 1 ATOM 1422 C C . THR A 1 186 ? -53.975 21.024 -13.004 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 184 THR A C 1 ATOM 1423 O O . THR A 1 186 ? -53.188 20.245 -12.461 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 184 THR A O 1 ATOM 1424 C CB . THR A 1 186 ? -53.402 23.477 -12.677 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CB 1 ATOM 1425 O OG1 . THR A 1 186 ? -54.726 23.934 -12.397 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 184 THR A OG1 1 ATOM 1426 C CG2 . THR A 1 186 ? -52.612 24.610 -13.299 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CG2 1 ATOM 1427 N N . GLU A 1 187 ? -55.276 20.779 -13.096 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N 1 ATOM 1428 C CA . GLU A 1 187 ? -55.809 19.505 -12.644 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA 1 ATOM 1429 C C . GLU A 1 187 ? -55.409 18.410 -13.607 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C 1 ATOM 1430 O O . GLU A 1 187 ? -55.492 17.235 -13.280 1.00 77.05 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O 1 ATOM 1431 C CB . GLU A 1 187 ? -57.330 19.552 -12.539 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB 1 ATOM 1432 C CG . GLU A 1 187 ? -57.835 20.303 -11.320 1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG 1 ATOM 1433 C CD . GLU A 1 187 ? -59.330 20.559 -11.372 1.00 77.99 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD 1 ATOM 1434 O OE1 . GLU A 1 187 ? -59.966 20.169 -12.394 1.00 85.33 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 1 ATOM 1435 O OE2 . GLU A 1 187 ? -59.859 21.157 -10.402 1.00 71.97 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 1 ATOM 1436 N N . ALA A 1 188 ? -54.960 18.805 -14.790 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N 1 ATOM 1437 C CA . ALA A 1 188 ? -54.911 17.902 -15.922 1.00 78.80 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA 1 ATOM 1438 C C . ALA A 1 188 ? -54.028 16.692 -15.689 1.00 89.42 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C 1 ATOM 1439 O O . ALA A 1 188 ? -54.437 15.553 -15.949 1.00 88.34 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O 1 ATOM 1440 C CB . ALA A 1 188 ? -54.468 18.642 -17.152 1.00 79.99 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB 1 ATOM 1441 N N . MET A 1 189 ? -52.809 16.924 -15.218 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 187 MET A N 1 ATOM 1442 C CA . MET A 1 189 ? -51.915 15.795 -14.973 1.00 118.36 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CA 1 ATOM 1443 C C . MET A 1 189 ? -52.277 15.059 -13.675 1.00 127.57 ? ? ? ? ? ? 187 MET A C 1 ATOM 1444 O O . MET A 1 189 ? -52.223 13.820 -13.609 1.00 129.62 ? ? ? ? ? ? 187 MET A O 1 ATOM 1445 C CB . MET A 1 189 ? -50.453 16.239 -14.945 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CB 1 ATOM 1446 C CG . MET A 1 189 ? -49.470 15.069 -14.930 1.00 127.95 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CG 1 ATOM 1447 S SD . MET A 1 189 ? -49.311 14.197 -16.506 1.00 131.26 ? ? ? ? ? ? 187 MET A SD 1 ATOM 1448 C CE . MET A 1 189 ? -48.605 12.633 -15.954 1.00 124.38 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CE 1 ATOM 1449 N N . ASN A 1 190 ? -52.644 15.834 -12.652 1.00 129.39 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A N 1 ATOM 1450 C CA . ASN A 1 190 ? -53.045 15.282 -11.364 1.00 131.82 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CA 1 ATOM 1451 C C . ASN A 1 190 ? -51.960 14.402 -10.737 1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A C 1 ATOM 1452 O O . ASN A 1 190 ? -50.913 14.902 -10.321 1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A O 1 ATOM 1453 C CB . ASN A 1 190 ? -54.374 14.522 -11.488 1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CB 1 ATOM 1454 C CG . ASN A 1 190 ? -55.524 15.227 -10.768 1.00 126.76 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CG 1 ATOM 1455 O OD1 . ASN A 1 190 ? -56.695 14.971 -11.051 1.00 125.62 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A OD1 1 ATOM 1456 N ND2 . ASN A 1 190 ? -55.189 16.118 -9.833 1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A ND2 1 ATOM 1457 N N . ARG A 1 191 ? -52.213 13.096 -10.679 1.00 142.45 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N 1 ATOM 1458 C CA . ARG A 1 191 ? -51.307 12.161 -10.011 1.00 144.91 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA 1 ATOM 1459 C C . ARG A 1 191 ? -51.614 10.716 -10.402 1.00 147.32 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C 1 ATOM 1460 O O . ARG A 1 191 ? -51.882 10.418 -11.567 1.00 144.97 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O 1 ATOM 1461 C CB . ARG A 1 191 ? -51.394 12.332 -8.488 1.00 143.76 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB 1 ATOM 1462 C CG . ARG A 1 191 ? -50.575 11.335 -7.685 1.00 146.52 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG 1 ATOM 1463 C CD . ARG A 1 191 ? -50.703 11.614 -6.194 1.00 146.22 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD 1 ATOM 1464 N NE . ARG A 1 191 ? -49.983 10.639 -5.374 1.00 149.98 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE 1 ATOM 1465 C CZ . ARG A 1 191 ? -49.903 10.689 -4.046 1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ 1 ATOM 1466 N NH1 . ARG A 1 191 ? -50.498 11.673 -3.378 1.00 146.01 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1 1 ATOM 1467 N NH2 . ARG A 1 191 ? -49.227 9.758 -3.383 1.00 152.31 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2 1 HETATM 1468 S S A PYV C 2 . ? -55.737 40.493 -22.267 0.84 66.15 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A S 1 HETATM 1469 BR BR A PYV C 2 . ? -61.750 40.836 -24.216 0.84 224.92 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A BR 1 HETATM 1470 C C1 A PYV C 2 . ? -59.963 40.745 -23.631 0.84 45.27 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C1 1 HETATM 1471 N N1 A PYV C 2 . ? -55.669 41.084 -20.795 0.84 56.50 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A N1 1 HETATM 1472 O O1 A PYV C 2 . ? -54.899 41.318 -23.083 0.84 66.40 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A O1 1 HETATM 1473 C C2 A PYV C 2 . ? -59.248 42.005 -23.292 0.84 50.61 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C2 1 HETATM 1474 N N2 A PYV C 2 . ? -57.848 39.875 -18.149 0.84 53.61 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A N2 1 HETATM 1475 O O2 A PYV C 2 . ? -55.326 39.122 -22.299 0.84 68.81 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A O2 1 HETATM 1476 C C3 A PYV C 2 . ? -57.848 41.917 -22.857 0.84 50.58 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C3 1 HETATM 1477 C C4 A PYV C 2 . ? -57.235 40.582 -22.768 0.84 47.97 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C4 1 HETATM 1478 C C5 A PYV C 2 . ? -57.965 39.444 -23.116 0.84 47.30 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C5 1 HETATM 1479 C C6 A PYV C 2 . ? -59.299 39.522 -23.541 0.84 44.84 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C6 1 HETATM 1480 C C7 A PYV C 2 . ? -57.144 43.057 -22.527 0.84 55.68 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C7 1 HETATM 1481 C C8 A PYV C 2 . ? -57.780 44.290 -22.621 0.84 59.04 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C8 1 HETATM 1482 C C9 A PYV C 2 . ? -59.103 44.386 -23.038 0.84 58.97 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C9 1 HETATM 1483 C C10 A PYV C 2 . ? -59.840 43.253 -23.371 0.84 56.42 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C10 1 HETATM 1484 C C11 A PYV C 2 . ? -55.919 40.228 -19.657 0.84 56.65 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C11 1 HETATM 1485 C C12 A PYV C 2 . ? -57.263 40.623 -19.102 0.84 54.26 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C12 1 HETATM 1486 C C13 A PYV C 2 . ? -59.044 40.209 -17.657 0.84 52.16 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C13 1 HETATM 1487 C C14 A PYV C 2 . ? -59.707 41.340 -18.105 0.84 50.22 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C14 1 HETATM 1488 C C15 A PYV C 2 . ? -59.121 42.130 -19.070 0.84 50.77 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C15 1 HETATM 1489 C C16 A PYV C 2 . ? -57.883 41.768 -19.574 0.84 52.21 ? ? ? ? ? ? 201 PYV A C16 1 HETATM 1490 BR BR A BR D 3 . ? -62.759 46.400 -24.865 0.41 83.13 ? ? ? ? ? ? 202 BR A BR 1 HETATM 1491 O O . HOH F 4 . ? -52.960 39.623 -20.304 1.00 69.48 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O 1 HETATM 1492 O O . HOH F 4 . ? -57.194 36.518 -15.859 1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . HIS A 5 ? 1.7419 2.4112 1.9324 -0.2808 0.3190 -0.3166 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A N 2 C CA . HIS A 5 ? 1.7800 2.3782 1.9501 -0.2893 0.3060 -0.2885 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CA 3 C C . HIS A 5 ? 1.7836 2.4010 2.0033 -0.2648 0.2755 -0.3007 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A C 4 O O . HIS A 5 ? 1.7728 2.4643 2.0447 -0.2689 0.2770 -0.3296 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A O 5 C CB . HIS A 5 ? 1.8106 2.3934 1.9589 -0.3411 0.3363 -0.2781 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CB 6 N N . HIS A 6 ? 1.7861 2.3396 1.9881 -0.2399 0.2480 -0.2789 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A N 7 C CA . HIS A 6 ? 1.7506 2.3151 1.9910 -0.2112 0.2165 -0.2876 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CA 8 C C . HIS A 6 ? 1.7607 2.2810 1.9944 -0.2248 0.2068 -0.2702 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A C 9 O O . HIS A 6 ? 1.7944 2.3029 2.0151 -0.2625 0.2275 -0.2640 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A O 10 C CB . HIS A 6 ? 1.7054 2.2429 1.9387 -0.1673 0.1901 -0.2832 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CB 11 C CG . HIS A 6 ? 1.6852 2.1386 1.8693 -0.1630 0.1809 -0.2502 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CG 12 N ND1 . HIS A 6 ? 1.6536 2.0690 1.8354 -0.1333 0.1520 -0.2403 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A ND1 13 C CD2 . HIS A 6 ? 1.6983 2.1005 1.8337 -0.1841 0.1965 -0.2254 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CD2 14 C CE1 . HIS A 6 ? 1.6540 2.0058 1.7924 -0.1368 0.1506 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A CE1 15 N NE2 . HIS A 6 ? 1.6877 2.0296 1.7971 -0.1651 0.1760 -0.2034 ? ? ? ? ? ? 4 HIS A NE2 16 N N . GLN A 7 ? 1.7323 2.2274 1.9736 -0.1948 0.1762 -0.2636 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A N 17 C CA . GLN A 7 ? 1.7248 2.1766 1.9575 -0.2027 0.1646 -0.2477 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CA 18 C C . GLN A 7 ? 1.7289 2.1298 1.9467 -0.1698 0.1358 -0.2303 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A C 19 O O . GLN A 7 ? 1.7038 2.1267 1.9463 -0.1395 0.1133 -0.2413 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A O 20 C CB . GLN A 7 ? 1.6861 2.1948 1.9640 -0.2131 0.1602 -0.2703 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CB 21 C CG . GLN A 7 ? 1.6492 2.1244 1.9264 -0.2047 0.1371 -0.2598 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CG 22 C CD . GLN A 7 ? 1.6432 2.1280 1.9292 -0.2407 0.1486 -0.2663 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A CD 23 O OE1 . GLN A 7 ? 1.6206 2.0587 1.8890 -0.2453 0.1399 -0.2523 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A OE1 24 N NE2 . GLN A 7 ? 1.6529 2.1999 1.9663 -0.2681 0.1693 -0.2895 ? ? ? ? ? ? 5 GLN A NE2 25 N N . THR A 8 ? 1.7595 2.0920 1.9357 -0.1758 0.1368 -0.2033 ? ? ? ? ? ? 6 THR A N 26 C CA . THR A 8 ? 1.7374 2.0235 1.8991 -0.1510 0.1125 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CA 27 C C . THR A 8 ? 1.7010 1.9572 1.8583 -0.1615 0.1057 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 6 THR A C 28 O O . THR A 8 ? 1.6780 1.9407 1.8385 -0.1892 0.1206 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 6 THR A O 29 C CB . THR A 8 ? 2.0433 2.2804 2.1638 -0.1426 0.1141 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CB 30 O OG1 . THR A 8 ? 2.0731 2.2959 2.1649 -0.1675 0.1395 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 6 THR A OG1 31 C CG2 . THR A 8 ? 2.0215 2.2773 2.1492 -0.1167 0.1044 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CG2 32 N N . MET A 9 ? 1.6841 1.9077 1.8332 -0.1408 0.0842 -0.1644 ? ? ? ? ? ? 7 MET A N 33 C CA . MET A 9 ? 1.6591 1.8527 1.8008 -0.1470 0.0765 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CA 34 C C . MET A 9 ? 1.5745 1.7092 1.6762 -0.1569 0.0870 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 7 MET A C 35 O O . MET A 9 ? 1.6023 1.7214 1.6816 -0.1585 0.0986 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 7 MET A O 36 C CB . MET A 9 ? 1.6856 1.8739 1.8348 -0.1208 0.0499 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CB 37 C CG . MET A 9 ? 1.6863 1.9243 1.8692 -0.1026 0.0356 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CG 38 S SD . MET A 9 ? 2.5445 2.7595 2.7229 -0.0705 0.0057 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 7 MET A SD 39 C CE . MET A 9 ? 0.9375 1.1200 1.0933 -0.0573 0.0074 -0.1542 ? ? ? ? ? ? 7 MET A CE 40 N N . PRO A 10 ? 1.4421 1.5448 1.5334 -0.1616 0.0823 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A N 41 C CA . PRO A 10 ? 1.3370 1.3847 1.3913 -0.1653 0.0906 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CA 42 C C . PRO A 10 ? 1.1752 1.1986 1.2147 -0.1409 0.0747 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A C 43 O O . PRO A 10 ? 1.1531 1.1406 1.1637 -0.1380 0.0796 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A O 44 C CB . PRO A 10 ? 1.3714 1.3988 1.4234 -0.1809 0.0936 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CB 45 C CG . PRO A 10 ? 1.3907 1.4556 1.4738 -0.1735 0.0761 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CG 46 C CD . PRO A 10 ? 1.4019 1.5180 1.5120 -0.1643 0.0712 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 8 PRO A CD 47 N N . SER A 11 ? 1.0569 1.0995 1.1148 -0.1239 0.0560 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 9 SER A N 48 C CA . SER A 11 ? 1.0038 1.0273 1.0498 -0.1050 0.0422 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 9 SER A CA 49 C C . SER A 11 ? 0.9726 0.9997 1.0094 -0.0965 0.0446 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 9 SER A C 50 O O . SER A 11 ? 0.9072 0.9133 0.9253 -0.0875 0.0401 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 9 SER A O 51 C CB . SER A 11 ? 0.9758 1.0114 1.0386 -0.0925 0.0229 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 9 SER A CB 52 O OG . SER A 11 ? 0.9439 0.9571 0.9971 -0.0926 0.0168 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 9 SER A OG 53 N N . ASP A 12 ? 0.9883 1.0469 1.0394 -0.0998 0.0518 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A N 54 C CA . ASP A 12 ? 0.9503 1.0174 0.9917 -0.0950 0.0581 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CA 55 C C . ASP A 12 ? 0.8809 0.9227 0.8894 -0.1061 0.0743 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A C 56 O O . ASP A 12 ? 0.8685 0.8974 0.8684 -0.1235 0.0880 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A O 57 C CB . ASP A 12 ? 1.0004 1.1130 1.0671 -0.0975 0.0651 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CB 58 C CG . ASP A 12 ? 1.0615 1.1964 1.1548 -0.0774 0.0466 -0.1322 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A CG 59 O OD1 . ASP A 12 ? 1.0692 1.1881 1.1661 -0.0688 0.0301 -0.1269 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD1 60 O OD2 . ASP A 12 ? 1.0928 1.2599 1.2012 -0.0696 0.0489 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 10 ASP A OD2 61 N N . LEU A 13 ? 0.8270 0.8601 0.8147 -0.0963 0.0726 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N 62 C CA . LEU A 13 ? 0.8049 0.8120 0.7556 -0.1022 0.0848 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA 63 C C . LEU A 13 ? 0.8261 0.8449 0.7669 -0.1208 0.1074 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C 64 O O . LEU A 13 ? 0.8382 0.8962 0.8012 -0.1247 0.1131 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O 65 C CB . LEU A 13 ? 0.7888 0.7912 0.7197 -0.0867 0.0757 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB 66 C CG . LEU A 13 ? 0.7798 0.7840 0.7222 -0.0702 0.0550 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG 67 C CD1 . LEU A 13 ? 0.7290 0.7159 0.6426 -0.0612 0.0494 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 68 C CD2 . LEU A 13 ? 0.7920 0.7897 0.7562 -0.0690 0.0443 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 69 N N . THR A 14 ? 0.8262 0.8099 0.7321 -0.1321 0.1209 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 12 THR A N 70 C CA . THR A 14 ? 0.8646 0.8510 0.7505 -0.1526 0.1446 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CA 71 C C . THR A 14 ? 0.9286 0.9210 0.7879 -0.1417 0.1448 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 12 THR A C 72 O O . THR A 14 ? 0.9078 0.8955 0.7623 -0.1204 0.1267 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 12 THR A O 73 C CB . THR A 14 ? 1.0615 0.9967 0.9130 -0.1698 0.1596 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CB 74 O OG1 . THR A 14 ? 1.1048 1.0005 0.9072 -0.1596 0.1599 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 12 THR A OG1 75 C CG2 . THR A 14 ? 1.0882 1.0002 0.9542 -0.1667 0.1488 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CG2 76 N N . GLN A 15 ? 0.9923 0.9974 0.8335 -0.1583 0.1659 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A N 77 C CA . GLN A 15 ? 0.9958 1.0101 0.8079 -0.1508 0.1689 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CA 78 C C . GLN A 15 ? 1.0770 1.0459 0.8410 -0.1370 0.1603 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A C 79 O O . GLN A 15 ? 1.0356 1.0141 0.7933 -0.1172 0.1447 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A O 80 C CB . GLN A 15 ? 1.0286 1.0611 0.8255 -0.1761 0.1973 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CB 81 C CG . GLN A 15 ? 1.0846 1.1427 0.8599 -0.1712 0.2034 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CG 82 C CD . GLN A 15 ? 1.1584 1.2582 0.9432 -0.1957 0.2302 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CD 83 O OE1 . GLN A 15 ? 1.1861 1.2763 0.9278 -0.2135 0.2520 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A OE1 84 N NE2 . GLN A 15 ? 1.1739 1.3218 1.0149 -0.1974 0.2292 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A NE2 85 N N . ASP A 16 ? 1.2145 1.1342 0.9446 -0.1467 0.1697 0.0017 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A N 86 C CA . ASP A 16 ? 1.3273 1.2029 1.0098 -0.1296 0.1604 0.0262 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CA 87 C C . ASP A 16 ? 1.2212 1.1031 0.9285 -0.1038 0.1332 0.0232 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A C 88 O O . ASP A 16 ? 1.2643 1.1469 0.9524 -0.0838 0.1184 0.0293 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A O 89 C CB . ASP A 16 ? 1.5238 1.3368 1.1693 -0.1399 0.1721 0.0493 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CB 90 C CG . ASP A 16 ? 1.6969 1.5067 1.3538 -0.1739 0.1967 0.0425 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CG 91 O OD1 . ASP A 16 ? 1.7757 1.5997 1.4156 -0.1958 0.2187 0.0397 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD1 92 O OD2 . ASP A 16 ? 1.7119 1.5074 1.3941 -0.1799 0.1947 0.0387 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD2 93 N N . GLU A 17 ? 1.1020 0.9916 0.8517 -0.1060 0.1269 0.0127 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A N 94 C CA . GLU A 17 ? 1.0878 0.9840 0.8619 -0.0859 0.1037 0.0092 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CA 95 C C . GLU A 17 ? 1.0213 0.9559 0.8092 -0.0738 0.0908 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A C 96 O O . GLU A 17 ? 1.0638 0.9989 0.8424 -0.0564 0.0747 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A O 97 C CB . GLU A 17 ? 1.1197 1.0223 0.9352 -0.0931 0.1010 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CB 98 C CG . GLU A 17 ? 1.2016 1.0655 1.0057 -0.1063 0.1129 0.0088 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CG 99 C CD . GLU A 17 ? 1.2196 1.0882 1.0597 -0.1072 0.1044 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A CD 100 O OE1 . GLU A 17 ? 1.1573 1.0619 1.0321 -0.1023 0.0930 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A OE1 101 O OE2 . GLU A 17 ? 1.2839 1.1171 1.1143 -0.1122 0.1089 0.0074 ? ? ? ? ? ? 15 GLU A OE2 102 N N . PHE A 18 ? 0.8982 0.8664 0.7090 -0.0829 0.0980 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A N 103 C CA . PHE A 18 ? 0.8467 0.8463 0.6708 -0.0720 0.0868 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CA 104 C C . PHE A 18 ? 0.9108 0.9123 0.6963 -0.0640 0.0855 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A C 105 O O . PHE A 18 ? 0.8702 0.8854 0.6592 -0.0512 0.0697 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A O 106 C CB . PHE A 18 ? 0.8136 0.8479 0.6677 -0.0801 0.0957 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CB 107 C CG . PHE A 18 ? 0.7764 0.8368 0.6387 -0.0685 0.0867 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CG 108 C CD1 . PHE A 18 ? 0.7737 0.8361 0.6611 -0.0560 0.0672 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CD1 109 C CD2 . PHE A 18 ? 0.7213 0.8006 0.5627 -0.0711 0.0983 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CD2 110 C CE1 . PHE A 18 ? 0.7564 0.8352 0.6486 -0.0465 0.0594 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CE1 111 C CE2 . PHE A 18 ? 0.7271 0.8276 0.5748 -0.0601 0.0901 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CE2 112 C CZ . PHE A 18 ? 0.7031 0.8012 0.5765 -0.0478 0.0704 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CZ 113 N N . THR A 19 ? 0.9686 0.9559 0.7146 -0.0731 0.1022 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 17 THR A N 114 C CA . THR A 19 ? 1.0646 1.0547 0.7698 -0.0644 0.0997 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 17 THR A CA 115 C C . THR A 19 ? 1.0451 1.0160 0.7316 -0.0449 0.0794 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 17 THR A C 116 O O . THR A 19 ? 1.1325 1.1205 0.8051 -0.0324 0.0665 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 17 THR A O 117 C CB . THR A 19 ? 1.2259 1.2064 0.8872 -0.0796 0.1234 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 17 THR A CB 118 O OG1 . THR A 19 ? 1.3933 1.3252 1.0158 -0.0803 0.1277 0.0219 ? ? ? ? ? ? 17 THR A OG1 119 C CG2 . THR A 19 ? 1.1938 1.1958 0.8819 -0.1015 0.1448 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 17 THR A CG2 120 N N . GLN A 20 ? 0.9890 0.9288 0.6774 -0.0416 0.0760 0.0139 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A N 121 C CA . GLN A 20 ? 1.0540 0.9833 0.7309 -0.0207 0.0565 0.0252 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CA 122 C C . GLN A 20 ? 1.0227 0.9815 0.7414 -0.0123 0.0369 0.0082 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A C 123 O O . GLN A 20 ? 1.0241 0.9969 0.7361 0.0027 0.0201 0.0079 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A O 124 C CB . GLN A 20 ? 1.1353 1.0209 0.8003 -0.0177 0.0596 0.0450 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CB 125 C CG . GLN A 20 ? 1.2714 1.1187 0.8964 -0.0317 0.0816 0.0615 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CG 126 C CD . GLN A 20 ? 1.3560 1.1515 0.9421 -0.0180 0.0794 0.0865 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CD 127 O OE1 . GLN A 20 ? 1.4274 1.1843 0.9626 -0.0227 0.0928 0.1055 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A OE1 128 N NE2 . GLN A 20 ? 1.2875 1.0799 0.8949 0.0000 0.0627 0.0868 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A NE2 129 N N . LEU A 21 ? 0.9629 0.9319 0.7230 -0.0228 0.0393 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A N 130 C CA . LEU A 21 ? 0.8828 0.8683 0.6791 -0.0181 0.0231 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CA 131 C C . LEU A 21 ? 0.8788 0.8922 0.6940 -0.0206 0.0173 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A C 132 O O . LEU A 21 ? 0.8859 0.9090 0.7246 -0.0184 0.0041 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A O 133 C CB . LEU A 21 ? 0.8140 0.7862 0.6391 -0.0256 0.0268 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CB 134 C CG . LEU A 21 ? 0.8727 0.8133 0.6778 -0.0215 0.0311 0.0015 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CG 135 C CD1 . LEU A 21 ? 0.8456 0.7715 0.6741 -0.0311 0.0371 0.0013 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CD1 136 C CD2 . LEU A 21 ? 0.9065 0.8502 0.7042 -0.0035 0.0148 0.0079 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CD2 137 N N . SER A 22 ? 0.8480 0.8721 0.6512 -0.0259 0.0284 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 20 SER A N 138 C CA . SER A 22 ? 0.8164 0.8623 0.6377 -0.0270 0.0250 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 20 SER A CA 139 C C . SER A 22 ? 0.8046 0.8607 0.6310 -0.0202 0.0062 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 20 SER A C 140 O O . SER A 22 ? 0.8116 0.8705 0.6638 -0.0219 -0.0010 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 20 SER A O 141 C CB . SER A 22 ? 0.8303 0.8908 0.6280 -0.0304 0.0387 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 20 SER A CB 142 O OG . SER A 22 ? 0.8703 0.9292 0.6267 -0.0248 0.0364 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 20 SER A OG 143 N N . GLN A 23 ? 0.8389 0.9004 0.6394 -0.0129 -0.0019 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A N 144 C CA . GLN A 23 ? 0.8392 0.9177 0.6452 -0.0094 -0.0193 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CA 145 C C . GLN A 23 ? 0.8081 0.8801 0.6458 -0.0121 -0.0286 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A C 146 O O . GLN A 23 ? 0.8253 0.9018 0.6828 -0.0181 -0.0368 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A O 147 C CB . GLN A 23 ? 0.8547 0.9468 0.6272 0.0012 -0.0277 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CB 148 C CG . GLN A 23 ? 1.0115 1.1106 0.7471 0.0025 -0.0188 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CG 149 C CD . GLN A 23 ? 1.1476 1.2623 0.8454 0.0151 -0.0302 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A CD 150 O OE1 . GLN A 23 ? 1.1109 1.2510 0.7961 0.0157 -0.0380 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A OE1 151 N NE2 . GLN A 23 ? 1.2160 1.3148 0.8942 0.0268 -0.0322 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 21 GLN A NE2 152 N N . SER A 24 ? 0.7265 0.7846 0.5661 -0.0088 -0.0261 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 22 SER A N 153 C CA . SER A 24 ? 0.7718 0.8254 0.6389 -0.0120 -0.0326 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 22 SER A CA 154 C C . SER A 24 ? 0.7869 0.8304 0.6793 -0.0221 -0.0301 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 22 SER A C 155 O O . SER A 24 ? 0.8486 0.8931 0.7583 -0.0279 -0.0388 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 22 SER A O 156 C CB . SER A 24 ? 0.8326 0.8696 0.6962 -0.0064 -0.0277 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 22 SER A CB 157 O OG . SER A 24 ? 0.8997 0.9474 0.7458 0.0068 -0.0361 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 22 SER A OG 158 N N . ILE A 25 ? 0.7214 0.7556 0.6148 -0.0241 -0.0184 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A N 159 C CA . ILE A 25 ? 0.6777 0.7050 0.5937 -0.0286 -0.0180 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CA 160 C C . ILE A 25 ? 0.6683 0.7001 0.5865 -0.0294 -0.0266 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A C 161 O O . ILE A 25 ? 0.7208 0.7399 0.6544 -0.0331 -0.0340 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A O 162 C CB . ILE A 25 ? 0.6795 0.7081 0.5971 -0.0292 -0.0041 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CB 163 C CG1 . ILE A 25 ? 0.7147 0.7338 0.6298 -0.0324 0.0050 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CG1 164 C CG2 . ILE A 25 ? 0.5974 0.6230 0.5393 -0.0286 -0.0063 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CG2 165 C CD1 . ILE A 25 ? 0.7652 0.7901 0.6837 -0.0376 0.0200 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CD1 166 N N . ALA A 26 ? 0.6204 0.6670 0.5193 -0.0267 -0.0253 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A N 167 C CA . ALA A 26 ? 0.6209 0.6711 0.5187 -0.0284 -0.0327 -0.1388 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CA 168 C C . ALA A 26 ? 0.6876 0.7338 0.5941 -0.0359 -0.0459 -0.1421 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A C 169 O O . ALA A 26 ? 0.7828 0.8137 0.6984 -0.0413 -0.0513 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A O 170 C CB . ALA A 26 ? 0.5570 0.6280 0.4285 -0.0249 -0.0303 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CB 171 N N . GLU A 27 ? 0.6934 0.7527 0.5964 -0.0363 -0.0506 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A N 172 C CA . GLU A 27 ? 0.7833 0.8499 0.6953 -0.0457 -0.0618 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CA 173 C C . GLU A 27 ? 0.8200 0.8655 0.7525 -0.0541 -0.0624 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A C 174 O O . GLU A 27 ? 0.8736 0.9034 0.8140 -0.0662 -0.0672 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A O 175 C CB . GLU A 27 ? 0.8315 0.9281 0.7337 -0.0396 -0.0675 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CB 176 C CG . GLU A 27 ? 0.9038 1.0248 0.8151 -0.0497 -0.0794 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CG 177 C CD . GLU A 27 ? 0.9487 1.1075 0.8493 -0.0381 -0.0874 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A CD 178 O OE1 . GLU A 27 ? 0.9654 1.1251 0.8432 -0.0224 -0.0842 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A OE1 179 O OE2 . GLU A 27 ? 0.9308 1.1189 0.8447 -0.0444 -0.0968 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 25 GLU A OE2 180 N N . PHE A 28 ? 0.7367 0.7780 0.6739 -0.0486 -0.0570 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A N 181 C CA . PHE A 28 ? 0.7044 0.7328 0.6569 -0.0556 -0.0576 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CA 182 C C . PHE A 28 ? 0.7265 0.7261 0.6872 -0.0558 -0.0535 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A C 183 O O . PHE A 28 ? 0.7622 0.7440 0.7302 -0.0645 -0.0570 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A O 184 C CB . PHE A 28 ? 0.6547 0.6973 0.6076 -0.0492 -0.0556 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CB 185 C CG . PHE A 28 ? 0.6537 0.7279 0.6011 -0.0454 -0.0624 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CG 186 C CD1 . PHE A 28 ? 0.6353 0.7289 0.5945 -0.0565 -0.0696 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CD1 187 C CD2 . PHE A 28 ? 0.7202 0.8063 0.6491 -0.0309 -0.0618 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CD2 188 C CE1 . PHE A 28 ? 0.6572 0.7888 0.6149 -0.0516 -0.0775 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CE1 189 C CE2 . PHE A 28 ? 0.7058 0.8238 0.6281 -0.0235 -0.0708 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CE2 190 C CZ . PHE A 28 ? 0.6777 0.8221 0.6168 -0.0330 -0.0794 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 26 PHE A CZ 191 N N . HIS A 29 ? 0.6797 0.6765 0.6380 -0.0466 -0.0463 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 192 C CA . HIS A 29 ? 0.6003 0.5798 0.5693 -0.0445 -0.0433 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 193 C C . HIS A 29 ? 0.6217 0.5908 0.5937 -0.0391 -0.0443 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 194 O O . HIS A 29 ? 0.6348 0.6059 0.6144 -0.0321 -0.0391 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 195 C CB . HIS A 29 ? 0.5565 0.5437 0.5255 -0.0399 -0.0336 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 196 C CG . HIS A 29 ? 0.6038 0.5965 0.5681 -0.0410 -0.0325 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 197 N ND1 . HIS A 29 ? 0.6406 0.6266 0.6134 -0.0454 -0.0352 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 198 C CD2 . HIS A 29 ? 0.6258 0.6290 0.5758 -0.0360 -0.0293 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 199 C CE1 . HIS A 29 ? 0.6549 0.6492 0.6221 -0.0423 -0.0333 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 200 N NE2 . HIS A 29 ? 0.6300 0.6327 0.5827 -0.0354 -0.0305 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 201 N N . THR A 30 ? 0.6656 0.6246 0.6327 -0.0423 -0.0509 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 28 THR A N 202 C CA . THR A 30 ? 0.7262 0.6716 0.6948 -0.0341 -0.0523 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CA 203 C C . THR A 30 ? 0.7578 0.6678 0.7239 -0.0398 -0.0621 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 28 THR A C 204 O O . THR A 30 ? 0.8106 0.7162 0.7695 -0.0535 -0.0662 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 28 THR A O 205 C CB . THR A 30 ? 0.6174 0.5837 0.5759 -0.0297 -0.0473 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CB 206 O OG1 . THR A 30 ? 0.6675 0.6564 0.6279 -0.0229 -0.0361 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 28 THR A OG1 207 C CG2 . THR A 30 ? 0.5711 0.5198 0.5290 -0.0230 -0.0510 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CG2 208 N N . TYR A 31 ? 0.7329 0.6169 0.7037 -0.0296 -0.0660 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A N 209 C CA . TYR A 31 ? 0.7503 0.5898 0.7130 -0.0354 -0.0751 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CA 210 C C . TYR A 31 ? 0.8309 0.6422 0.7901 -0.0209 -0.0797 -0.1695 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A C 211 O O . TYR A 31 ? 0.8795 0.7100 0.8483 -0.0032 -0.0763 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A O 212 C CB . TYR A 31 ? 0.6939 0.5168 0.6591 -0.0359 -0.0786 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CB 213 C CG . TYR A 31 ? 0.6606 0.5110 0.6302 -0.0476 -0.0734 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CG 214 C CD1 . TYR A 31 ? 0.6976 0.5447 0.6605 -0.0670 -0.0739 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CD1 215 C CD2 . TYR A 31 ? 0.6380 0.5185 0.6188 -0.0398 -0.0671 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CD2 216 C CE1 . TYR A 31 ? 0.6971 0.5715 0.6654 -0.0741 -0.0692 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CE1 217 C CE2 . TYR A 31 ? 0.6730 0.5730 0.6559 -0.0482 -0.0622 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CE2 218 C CZ . TYR A 31 ? 0.7233 0.6208 0.7004 -0.0633 -0.0638 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A CZ 219 O OH . TYR A 31 ? 0.7591 0.6777 0.7396 -0.0679 -0.0592 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 29 TYR A OH 220 N N . GLN A 32 ? 0.8784 0.6429 0.8232 -0.0291 -0.0868 -0.1743 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A N 221 C CA . GLN A 32 ? 0.9816 0.7056 0.9194 -0.0131 -0.0929 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CA 222 C C . GLN A 32 ? 1.1240 0.8233 1.0646 0.0060 -0.1002 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A C 223 O O . GLN A 32 ? 1.1975 0.8655 1.1270 -0.0032 -0.1053 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A O 224 C CB . GLN A 32 ? 1.0136 0.6874 0.9309 -0.0311 -0.0975 -0.1976 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CB 225 C CG . GLN A 32 ? 1.1192 0.7343 1.0242 -0.0133 -0.1054 -0.2099 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CG 226 C CD . GLN A 32 ? 1.2219 0.7876 1.1052 -0.0332 -0.1076 -0.2229 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A CD 227 O OE1 . GLN A 32 ? 1.2637 0.8202 1.1377 -0.0632 -0.1059 -0.2133 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A OE1 228 N NE2 . GLN A 32 ? 1.2268 0.7624 1.1026 -0.0182 -0.1103 -0.2472 ? ? ? ? ? ? 30 GLN A NE2 229 N N . LEU A 33 ? 1.1867 0.9035 1.1415 0.0325 -0.1007 -0.1912 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 230 C CA . LEU A 33 ? 1.2514 0.9559 1.2121 0.0540 -0.1095 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 231 C C . LEU A 33 ? 1.3379 0.9820 1.2834 0.0739 -0.1213 -0.1941 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 232 O O . LEU A 33 ? 1.3642 0.9573 1.2870 0.0608 -0.1236 -0.1976 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 233 C CB . LEU A 33 ? 1.2636 1.0285 1.2519 0.0711 -0.1036 -0.1901 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 234 C CG . LEU A 33 ? 1.2445 1.0562 1.2428 0.0520 -0.0929 -0.1753 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 235 C CD1 . LEU A 33 ? 1.2622 1.1331 1.2818 0.0587 -0.0807 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 236 C CD2 . LEU A 33 ? 1.1843 0.9880 1.1823 0.0491 -0.0992 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 237 N N . GLY A 34 ? 1.4012 1.0509 1.3592 0.1058 -0.1290 -0.2004 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A N 238 C CA . GLY A 34 ? 1.5277 1.1178 1.4709 0.1323 -0.1425 -0.2100 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A CA 239 C C . GLY A 34 ? 1.6179 1.1334 1.5283 0.1265 -0.1545 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A C 240 O O . GLY A 34 ? 1.6001 1.1013 1.4949 0.0940 -0.1499 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A O 241 N N . ASN A 35 ? 1.6855 1.1544 1.5842 0.1591 -0.1699 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A N 242 C CA . ASN A 35 ? 1.7016 1.0872 1.5609 0.1576 -0.1825 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A CA 243 C C . ASN A 35 ? 1.5254 0.9236 1.3780 0.1416 -0.1843 -0.1388 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A C 244 O O . ASN A 35 ? 1.4651 0.8283 1.2919 0.1087 -0.1797 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A O 245 C CB . ASN A 35 ? 1.8146 1.1289 1.6408 0.1297 -0.1778 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A CB 246 C CG . ASN A 35 ? 1.9153 1.1749 1.7298 0.1554 -0.1841 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A CG 247 O OD1 . ASN A 35 ? 2.0111 1.1950 1.7970 0.1791 -0.1986 -0.1900 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A OD1 248 N ND2 . ASN A 35 ? 1.8737 1.1689 1.7073 0.1519 -0.1736 -0.2231 ? ? ? ? ? ? 33 ASN A ND2 249 N N . GLY A 36 ? 1.4151 0.8672 1.2921 0.1642 -0.1904 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A N 250 C CA . GLY A 36 ? 1.3342 0.8001 1.2050 0.1549 -0.1943 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A CA 251 C C . GLY A 36 ? 1.2318 0.7385 1.1108 0.1147 -0.1778 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A C 252 O O . GLY A 36 ? 1.2023 0.6954 1.0623 0.0962 -0.1782 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 34 GLY A O 253 N N . ARG A 37 ? 1.1857 0.7420 1.0909 0.1022 -0.1632 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A N 254 C CA . ARG A 37 ? 1.1040 0.7054 1.0203 0.0713 -0.1491 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CA 255 C C . ARG A 37 ? 1.0096 0.6866 0.9620 0.0808 -0.1430 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A C 256 O O . ARG A 37 ? 1.0317 0.7321 1.0033 0.1077 -0.1475 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A O 257 C CB . ARG A 37 ? 1.1141 0.7104 1.0260 0.0454 -0.1372 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CB 258 C CG . ARG A 37 ? 1.2108 0.7503 1.0904 0.0186 -0.1372 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CG 259 C CD . ARG A 37 ? 1.3188 0.8592 1.1977 -0.0049 -0.1273 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CD 260 N NE . ARG A 37 ? 1.3850 0.9551 1.2664 -0.0373 -0.1169 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A NE 261 C CZ . ARG A 37 ? 1.4202 0.9958 1.2956 -0.0518 -0.1151 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A CZ 262 N NH1 . ARG A 37 ? 1.4245 0.9763 1.2875 -0.0391 -0.1233 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A NH1 263 N NH2 . ARG A 37 ? 1.4002 1.0079 1.2814 -0.0781 -0.1053 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 35 ARG A NH2 264 N N . CYS A 38 ? 0.9017 0.6162 0.8627 0.0586 -0.1324 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A N 265 C CA . CYS A 38 ? 0.8132 0.5928 0.8043 0.0608 -0.1233 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A CA 266 C C . CYS A 38 ? 0.7954 0.5995 0.7880 0.0334 -0.1095 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A C 267 O O . CYS A 38 ? 0.7937 0.5752 0.7690 0.0151 -0.1092 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A O 268 C CB . CYS A 38 ? 0.8065 0.6090 0.8096 0.0772 -0.1323 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A CB 269 S SG . CYS A 38 ? 1.0587 0.8711 1.0543 0.0561 -0.1301 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 36 CYS A SG 270 N N . SER A 39 ? 0.7769 0.6268 0.7889 0.0309 -0.0976 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N 271 C CA . SER A 39 ? 0.7235 0.5935 0.7350 0.0097 -0.0854 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA 272 C C . SER A 39 ? 0.6302 0.5454 0.6607 0.0099 -0.0754 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C 273 O O . SER A 39 ? 0.5622 0.5000 0.6094 0.0238 -0.0761 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O 274 C CB . SER A 39 ? 0.7332 0.5994 0.7370 0.0013 -0.0794 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB 275 O OG . SER A 39 ? 0.7779 0.6677 0.7928 0.0130 -0.0741 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG 276 N N . SER A 40 ? 0.6455 0.5735 0.6733 -0.0061 -0.0657 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 38 SER A N 277 C CA . SER A 40 ? 0.6967 0.6581 0.7372 -0.0098 -0.0546 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 38 SER A CA 278 C C . SER A 40 ? 0.6663 0.6322 0.6972 -0.0237 -0.0439 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 38 SER A C 279 O O . SER A 40 ? 0.6808 0.6306 0.6994 -0.0305 -0.0466 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 38 SER A O 280 C CB . SER A 40 ? 0.7532 0.7226 0.8028 -0.0088 -0.0591 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 38 SER A CB 281 O OG . SER A 40 ? 0.8572 0.8598 0.9218 -0.0130 -0.0479 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 38 SER A OG 282 N N . LEU A 41 ? 0.6050 0.5933 0.6410 -0.0277 -0.0315 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A N 283 C CA . LEU A 41 ? 0.5827 0.5714 0.6062 -0.0368 -0.0217 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CA 284 C C . LEU A 41 ? 0.6481 0.6448 0.6756 -0.0448 -0.0121 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A C 285 O O . LEU A 41 ? 0.7031 0.7184 0.7429 -0.0464 -0.0054 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A O 286 C CB . LEU A 41 ? 0.5586 0.5581 0.5744 -0.0349 -0.0141 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CB 287 C CG . LEU A 41 ? 0.6084 0.6083 0.6068 -0.0412 -0.0037 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CG 288 C CD1 . LEU A 41 ? 0.6241 0.6105 0.6122 -0.0420 -0.0108 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD1 289 C CD2 . LEU A 41 ? 0.6338 0.6453 0.6207 -0.0388 0.0028 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD2 290 N N . LEU A 42 ? 0.6102 0.5943 0.6283 -0.0505 -0.0106 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 291 C CA . LEU A 42 ? 0.6197 0.6038 0.6377 -0.0589 -0.0005 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 292 C C . LEU A 42 ? 0.6415 0.6115 0.6399 -0.0614 0.0085 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 293 O O . LEU A 42 ? 0.7025 0.6647 0.6909 -0.0560 0.0031 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 294 C CB . LEU A 42 ? 0.6582 0.6382 0.6835 -0.0615 -0.0072 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 295 C CG . LEU A 42 ? 0.7002 0.6926 0.7414 -0.0565 -0.0176 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 296 C CD1 . LEU A 42 ? 0.7158 0.6949 0.7519 -0.0484 -0.0309 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 297 C CD2 . LEU A 42 ? 0.7356 0.7322 0.7830 -0.0623 -0.0192 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 298 N N . ALA A 43 ? 0.5687 0.5355 0.5611 -0.0696 0.0221 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A N 299 C CA . ALA A 43 ? 0.5317 0.4764 0.5006 -0.0700 0.0306 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A CA 300 C C . ALA A 43 ? 0.5751 0.5016 0.5424 -0.0775 0.0362 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A C 301 O O . ALA A 43 ? 0.6286 0.5643 0.6118 -0.0873 0.0382 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A O 302 C CB . ALA A 43 ? 0.5592 0.5035 0.5130 -0.0753 0.0437 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A CB 303 N N . GLN A 44 ? 0.6007 0.5025 0.5485 -0.0714 0.0382 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A N 304 C CA . GLN A 44 ? 0.6725 0.5490 0.6133 -0.0776 0.0458 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CA 305 C C . GLN A 44 ? 0.7342 0.5770 0.6442 -0.0702 0.0530 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A C 306 O O . GLN A 44 ? 0.7363 0.5795 0.6369 -0.0532 0.0446 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A O 307 C CB . GLN A 44 ? 0.6405 0.5199 0.5921 -0.0717 0.0360 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CB 308 C CG . GLN A 44 ? 0.7124 0.5623 0.6526 -0.0732 0.0431 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CG 309 C CD . GLN A 44 ? 0.8225 0.6712 0.7725 -0.0916 0.0502 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CD 310 O OE1 . GLN A 44 ? 0.8835 0.7594 0.8543 -0.0973 0.0430 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A OE1 311 N NE2 . GLN A 44 ? 0.8663 0.6821 0.7999 -0.1012 0.0636 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A NE2 312 N N . ARG A 45 ? 0.7492 0.5628 0.6422 -0.0829 0.0680 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A N 313 C CA . ARG A 45 ? 0.8480 0.6184 0.7051 -0.0741 0.0745 0.0104 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CA 314 C C . ARG A 45 ? 0.8753 0.6170 0.7284 -0.0664 0.0731 0.0109 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A C 315 O O . ARG A 45 ? 0.8750 0.6187 0.7448 -0.0792 0.0757 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A O 316 C CB . ARG A 45 ? 0.9893 0.7324 0.8227 -0.0931 0.0935 0.0159 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CB 317 C CG . ARG A 45 ? 1.0895 0.8659 0.9295 -0.1044 0.0987 0.0113 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CG 318 C CD . ARG A 45 ? 1.1477 0.9640 1.0263 -0.1219 0.1001 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CD 319 N NE . ARG A 45 ? 1.1573 1.0132 1.0488 -0.1262 0.1019 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NE 320 C CZ . ARG A 45 ? 1.1412 1.0404 1.0685 -0.1287 0.0950 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CZ 321 N NH1 . ARG A 45 ? 1.0990 1.0074 1.0502 -0.1285 0.0855 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NH1 322 N NH2 . ARG A 45 ? 1.1353 1.0678 1.0725 -0.1294 0.0972 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NH2 323 N N . ILE A 46 ? 0.9515 0.6695 0.7825 -0.0438 0.0680 0.0222 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A N 324 C CA . ILE A 46 ? 0.9898 0.6820 0.8167 -0.0314 0.0662 0.0210 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CA 325 C C . ILE A 46 ? 1.0586 0.6966 0.8452 -0.0138 0.0703 0.0365 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A C 326 O O . ILE A 46 ? 1.1231 0.7659 0.8948 0.0077 0.0616 0.0472 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A O 327 C CB . ILE A 46 ? 0.9296 0.6602 0.7786 -0.0123 0.0505 0.0154 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CB 328 C CG1 . ILE A 46 ? 0.8444 0.6199 0.7278 -0.0271 0.0451 0.0021 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG1 329 C CG2 . ILE A 46 ? 0.9514 0.6574 0.7939 0.0041 0.0499 0.0134 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG2 330 C CD1 . ILE A 46 ? 0.7762 0.5918 0.6775 -0.0137 0.0311 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CD1 331 N N . HIS A 47 ? 1.0722 0.6571 0.8396 -0.0221 0.0826 0.0371 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A N 332 C CA . HIS A 47 ? 1.1303 0.6519 0.8541 -0.0034 0.0864 0.0530 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CA 333 C C . HIS A 47 ? 1.0803 0.6027 0.8068 0.0320 0.0729 0.0515 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A C 334 O O . HIS A 47 ? 1.1262 0.6077 0.8429 0.0403 0.0768 0.0471 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A O 335 C CB . HIS A 47 ? 1.2876 0.7444 0.9856 -0.0270 0.1058 0.0542 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CB 336 C CG . HIS A 47 ? 1.4764 0.9360 1.1689 -0.0608 0.1205 0.0564 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CG 337 N ND1 . HIS A 47 ? 1.5558 1.0219 1.2672 -0.0959 0.1334 0.0413 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A ND1 338 C CD2 . HIS A 47 ? 1.5619 1.0265 1.2345 -0.0646 0.1242 0.0699 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CD2 339 C CE1 . HIS A 47 ? 1.6099 1.0861 1.3152 -0.1197 0.1453 0.0449 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A CE1 340 N NE2 . HIS A 47 ? 1.5945 1.0685 1.2751 -0.1017 0.1407 0.0624 ? ? ? ? ? ? 45 HIS A NE2 341 N N . ALA A 48 ? 1.0033 0.5763 0.7448 0.0521 0.0574 0.0527 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A N 342 C CA . ALA A 48 ? 0.9979 0.5869 0.7458 0.0865 0.0437 0.0502 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CA 343 C C . ALA A 48 ? 1.0444 0.6725 0.7903 0.1055 0.0294 0.0586 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A C 344 O O . ALA A 48 ? 1.0039 0.6578 0.7537 0.0889 0.0294 0.0611 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A O 345 C CB . ALA A 48 ? 0.9018 0.5368 0.6909 0.0812 0.0398 0.0306 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CB 346 N N . PRO A 49 ? 1.1038 0.7391 0.8440 0.1415 0.0166 0.0610 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A N 347 C CA . PRO A 49 ? 1.0748 0.7501 0.8115 0.1597 0.0016 0.0676 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CA 348 C C . PRO A 49 ? 0.9929 0.7463 0.7747 0.1473 -0.0068 0.0517 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A C 349 O O . PRO A 49 ? 1.0142 0.7950 0.8287 0.1403 -0.0060 0.0365 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A O 350 C CB . PRO A 49 ? 1.1230 0.7873 0.8450 0.2034 -0.0103 0.0715 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CB 351 C CG . PRO A 49 ? 1.1354 0.7852 0.8752 0.2061 -0.0039 0.0577 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CG 352 C CD . PRO A 49 ? 1.1259 0.7404 0.8658 0.1675 0.0144 0.0548 ? ? ? ? ? ? 47 PRO A CD 353 N N . PRO A 50 ? 0.9631 0.7486 0.7436 0.1429 -0.0138 0.0550 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A N 354 C CA . PRO A 50 ? 0.9336 0.7841 0.7518 0.1283 -0.0210 0.0404 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CA 355 C C . PRO A 50 ? 0.9818 0.8796 0.8305 0.1439 -0.0312 0.0268 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A C 356 O O . PRO A 50 ? 0.9430 0.8800 0.8246 0.1258 -0.0312 0.0132 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A O 357 C CB . PRO A 50 ? 0.9516 0.8217 0.7529 0.1337 -0.0300 0.0470 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CB 358 C CG . PRO A 50 ? 1.0296 0.8405 0.7861 0.1339 -0.0202 0.0653 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CG 359 C CD . PRO A 50 ? 1.0738 0.8310 0.8129 0.1487 -0.0139 0.0725 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CD 360 N N . GLU A 51 ? 1.0895 0.9843 0.9264 0.1778 -0.0395 0.0302 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A N 361 C CA . GLU A 51 ? 1.1393 1.0919 1.0088 0.1930 -0.0493 0.0147 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CA 362 C C . GLU A 51 ? 1.0790 1.0333 0.9736 0.1796 -0.0389 0.0019 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A C 363 O O . GLU A 51 ? 1.0224 1.0305 0.9508 0.1678 -0.0406 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A O 364 C CB . GLU A 51 ? 1.3128 1.2675 1.1664 0.2371 -0.0622 0.0192 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CB 365 C CG . GLU A 51 ? 1.4077 1.4432 1.2994 0.2515 -0.0748 0.0007 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CG 366 C CD . GLU A 51 ? 1.4266 1.5216 1.3509 0.2179 -0.0759 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CD 367 O OE1 . GLU A 51 ? 1.4127 1.5470 1.3714 0.2028 -0.0712 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A OE1 368 O OE2 . GLU A 51 ? 1.4246 1.5241 1.3372 0.2061 -0.0806 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A OE2 369 N N . THR A 52 ? 1.0887 0.9825 0.9641 0.1791 -0.0274 0.0075 ? ? ? ? ? ? 50 THR A N 370 C CA . THR A 52 ? 1.0351 0.9259 0.9291 0.1644 -0.0170 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 50 THR A CA 371 C C . THR A 52 ? 0.9671 0.8797 0.8812 0.1266 -0.0117 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 50 THR A C 372 O O . THR A 52 ? 0.9773 0.9292 0.9181 0.1153 -0.0110 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 50 THR A O 373 C CB . THR A 52 ? 1.0841 0.9016 0.9506 0.1651 -0.0051 0.0015 ? ? ? ? ? ? 50 THR A CB 374 O OG1 . THR A 52 ? 1.1642 0.9493 1.0065 0.2029 -0.0100 0.0079 ? ? ? ? ? ? 50 THR A OG1 375 C CG2 . THR A 52 ? 1.0300 0.8491 0.9152 0.1489 0.0047 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 50 THR A CG2 376 N N . VAL A 53 ? 0.8972 0.7834 0.7966 0.1079 -0.0077 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A N 377 C CA . VAL A 53 ? 0.8155 0.7185 0.7322 0.0764 -0.0042 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CA 378 C C . VAL A 53 ? 0.7941 0.7554 0.7361 0.0705 -0.0134 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A C 379 O O . VAL A 53 ? 0.8114 0.7927 0.7722 0.0515 -0.0114 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A O 380 C CB . VAL A 53 ? 0.7555 0.6315 0.6556 0.0608 0.0005 0.0040 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CB 381 C CG1 . VAL A 53 ? 0.6518 0.5520 0.5724 0.0348 0.0006 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CG1 382 C CG2 . VAL A 53 ? 0.8039 0.6233 0.6818 0.0564 0.0128 0.0100 ? ? ? ? ? ? 51 VAL A CG2 383 N N . TRP A 54 ? 0.7772 0.7644 0.7173 0.0859 -0.0236 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A N 384 C CA . TRP A 54 ? 0.7461 0.7876 0.7093 0.0766 -0.0317 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CA 385 C C . TRP A 54 ? 0.7745 0.8526 0.7621 0.0764 -0.0307 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A C 386 O O . TRP A 54 ? 0.8051 0.9085 0.8105 0.0537 -0.0291 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A O 387 C CB . TRP A 54 ? 0.7435 0.8103 0.6995 0.0947 -0.0439 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CB 388 C CG . TRP A 54 ? 0.7170 0.8433 0.6982 0.0857 -0.0522 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CG 389 C CD1 . TRP A 54 ? 0.7474 0.9248 0.7442 0.1027 -0.0616 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CD1 390 C CD2 . TRP A 54 ? 0.6773 0.8183 0.6711 0.0563 -0.0517 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CD2 391 N NE1 . TRP A 54 ? 0.7267 0.9516 0.7457 0.0818 -0.0658 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A NE1 392 C CE2 . TRP A 54 ? 0.6790 0.8772 0.6942 0.0533 -0.0597 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CE2 393 C CE3 . TRP A 54 ? 0.6526 0.7638 0.6414 0.0335 -0.0457 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CE3 394 C CZ2 . TRP A 54 ? 0.6540 0.8720 0.6821 0.0256 -0.0606 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CZ2 395 C CZ3 . TRP A 54 ? 0.6232 0.7536 0.6246 0.0109 -0.0482 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CZ3 396 C CH2 . TRP A 54 ? 0.6348 0.8138 0.6537 0.0058 -0.0550 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 52 TRP A CH2 397 N N . SER A 55 ? 0.7987 0.8774 0.7852 0.1018 -0.0307 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 53 SER A N 398 C CA . SER A 55 ? 0.8293 0.9517 0.8406 0.1036 -0.0289 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 53 SER A CA 399 C C . SER A 55 ? 0.8065 0.9224 0.8259 0.0751 -0.0181 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 53 SER A C 400 O O . SER A 55 ? 0.8230 0.9822 0.8626 0.0623 -0.0160 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 53 SER A O 401 C CB . SER A 55 ? 0.8898 1.0067 0.8968 0.1387 -0.0296 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 53 SER A CB 402 O OG . SER A 55 ? 0.9494 1.0184 0.9444 0.1363 -0.0183 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 53 SER A OG 403 N N . VAL A 56 ? 0.7628 0.8275 0.7655 0.0643 -0.0112 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A N 404 C CA . VAL A 56 ? 0.7723 0.8306 0.7792 0.0387 -0.0035 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CA 405 C C . VAL A 56 ? 0.7435 0.8141 0.7562 0.0126 -0.0068 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A C 406 O O . VAL A 56 ? 0.7279 0.8224 0.7508 -0.0054 -0.0048 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A O 407 C CB . VAL A 56 ? 0.6246 0.6294 0.6139 0.0349 0.0038 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CB 408 C CG1 . VAL A 56 ? 0.6515 0.6547 0.6441 0.0087 0.0078 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CG1 409 C CG2 . VAL A 56 ? 0.5779 0.5626 0.5597 0.0559 0.0093 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CG2 410 N N . VAL A 57 ? 0.6964 0.7469 0.6996 0.0108 -0.0111 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A N 411 C CA . VAL A 57 ? 0.6771 0.7312 0.6831 -0.0094 -0.0149 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CA 412 C C . VAL A 57 ? 0.6896 0.7865 0.7106 -0.0191 -0.0193 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A C 413 O O . VAL A 57 ? 0.6860 0.7841 0.7097 -0.0404 -0.0196 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A O 414 C CB . VAL A 57 ? 0.7274 0.7621 0.7214 -0.0038 -0.0186 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CB 415 C CG1 . VAL A 57 ? 0.7169 0.7663 0.7158 -0.0175 -0.0249 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG1 416 C CG2 . VAL A 57 ? 0.7273 0.7216 0.7089 -0.0075 -0.0120 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG2 417 N N . ARG A 58 ? 0.7140 0.8459 0.7443 -0.0035 -0.0230 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A N 418 C CA . ARG A 58 ? 0.7559 0.9352 0.8030 -0.0148 -0.0271 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CA 419 C C . ARG A 58 ? 0.7968 1.0022 0.8565 -0.0312 -0.0194 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A C 420 O O . ARG A 58 ? 0.8232 1.0590 0.8938 -0.0514 -0.0195 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A O 421 C CB . ARG A 58 ? 0.7573 0.9744 0.8123 0.0086 -0.0355 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CB 422 C CG . ARG A 58 ? 0.8023 1.0310 0.8616 0.0349 -0.0332 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CG 423 C CD . ARG A 58 ? 0.8220 1.0768 0.8824 0.0656 -0.0443 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CD 424 N NE . ARG A 58 ? 0.8340 1.1535 0.9167 0.0585 -0.0519 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NE 425 C CZ . ARG A 58 ? 0.8345 1.2098 0.9437 0.0517 -0.0485 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CZ 426 N NH1 . ARG A 58 ? 0.8110 1.1842 0.9258 0.0524 -0.0375 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NH1 427 N NH2 . ARG A 58 ? 0.8195 1.2556 0.9496 0.0421 -0.0552 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NH2 428 N N . ARG A 59 ? 0.8144 1.0075 0.8708 -0.0244 -0.0117 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A N 429 C CA . ARG A 59 ? 0.8344 1.0551 0.8998 -0.0387 -0.0027 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CA 430 C C . ARG A 59 ? 0.7943 0.9990 0.8507 -0.0710 0.0007 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A C 431 O O . ARG A 59 ? 0.8237 0.9981 0.8662 -0.0780 0.0053 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A O 432 C CB . ARG A 59 ? 0.9151 1.1212 0.9751 -0.0238 0.0047 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CB 433 C CG . ARG A 59 ? 1.0166 1.2519 1.0888 0.0065 0.0042 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CG 434 C CD . ARG A 59 ? 1.0948 1.3960 1.1911 0.0055 0.0008 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CD 435 N NE . ARG A 59 ? 1.1529 1.4943 1.2613 -0.0193 0.0111 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A NE 436 C CZ . ARG A 59 ? 1.2080 1.5953 1.3328 -0.0094 0.0186 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A CZ 437 N NH1 . ARG A 59 ? 1.2329 1.6283 1.3644 0.0282 0.0151 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A NH1 438 N NH2 . ARG A 59 ? 1.2196 1.6434 1.3523 -0.0364 0.0301 -0.1395 ? ? ? ? ? ? 57 ARG A NH2 439 N N . PHE A 60 ? 0.7140 0.9370 0.7762 -0.0904 -0.0021 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 440 C CA . PHE A 60 ? 0.6960 0.8916 0.7440 -0.1187 -0.0005 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 441 C C . PHE A 60 ? 0.7655 0.9669 0.8063 -0.1358 0.0104 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 442 O O . PHE A 60 ? 0.8092 0.9746 0.8295 -0.1520 0.0115 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 443 C CB . PHE A 60 ? 0.6834 0.8960 0.7378 -0.1382 -0.0041 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 444 C CG . PHE A 60 ? 0.7376 0.9155 0.7736 -0.1674 -0.0020 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 445 C CD1 . PHE A 60 ? 0.7339 0.8591 0.7525 -0.1657 -0.0090 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 446 C CD2 . PHE A 60 ? 0.7546 0.9514 0.7889 -0.1962 0.0075 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 447 C CE1 . PHE A 60 ? 0.7620 0.8498 0.7607 -0.1880 -0.0088 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 448 C CE2 . PHE A 60 ? 0.7720 0.9274 0.7828 -0.2226 0.0093 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 449 C CZ . PHE A 60 ? 0.7892 0.8877 0.7814 -0.2165 0.0000 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 450 N N . ASP A 61 ? 0.7772 1.0252 0.8333 -0.1305 0.0181 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 451 C CA . ASP A 61 ? 0.8363 1.0979 0.8852 -0.1490 0.0305 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 452 C C . ASP A 61 ? 0.8426 1.0768 0.8769 -0.1356 0.0335 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 453 O O . ASP A 61 ? 0.9451 1.1750 0.9636 -0.1519 0.0417 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 454 C CB . ASP A 61 ? 0.8718 1.2029 0.9455 -0.1511 0.0393 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 455 C CG . ASP A 61 ? 0.9228 1.2808 1.0156 -0.1141 0.0366 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 456 O OD1 . ASP A 61 ? 0.9345 1.3017 1.0402 -0.0948 0.0260 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 457 O OD2 . ASP A 61 ? 0.9786 1.3455 1.0707 -0.1032 0.0449 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 458 N N . ARG A 62 ? 0.7805 0.9949 0.8176 -0.1080 0.0273 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A N 459 C CA . ARG A 62 ? 0.8352 1.0224 0.8593 -0.0972 0.0303 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CA 460 C C . ARG A 62 ? 0.8039 0.9402 0.8157 -0.0900 0.0216 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A C 461 O O . ARG A 62 ? 0.7850 0.9048 0.7983 -0.0692 0.0201 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A O 462 C CB . ARG A 62 ? 0.9517 1.1642 0.9894 -0.0718 0.0356 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CB 463 C CG . ARG A 62 ? 1.0798 1.3468 1.1290 -0.0792 0.0474 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CG 464 C CD . ARG A 62 ? 1.1786 1.4683 1.2411 -0.0490 0.0521 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CD 465 N NE . ARG A 62 ? 1.2719 1.6198 1.3476 -0.0548 0.0648 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A NE 466 C CZ . ARG A 62 ? 1.3438 1.6955 1.4059 -0.0683 0.0767 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A CZ 467 N NH1 . ARG A 62 ? 1.3648 1.6661 1.3998 -0.0769 0.0758 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A NH1 468 N NH2 . ARG A 62 ? 1.3275 1.7382 1.4031 -0.0736 0.0898 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 60 ARG A NH2 469 N N . PRO A 63 ? 0.8023 0.9126 0.8006 -0.1073 0.0164 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A N 470 C CA . PRO A 63 ? 0.7554 0.8264 0.7461 -0.1002 0.0084 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CA 471 C C . PRO A 63 ? 0.8054 0.8580 0.7865 -0.0947 0.0110 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A C 472 O O . PRO A 63 ? 0.7684 0.7978 0.7496 -0.0845 0.0078 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A O 473 C CB . PRO A 63 ? 0.7293 0.7813 0.7080 -0.1182 0.0023 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CB 474 C CG . PRO A 63 ? 0.7986 0.8674 0.7683 -0.1380 0.0090 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CG 475 C CD . PRO A 63 ? 0.8175 0.9310 0.8051 -0.1333 0.0179 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 61 PRO A CD 476 N N . GLN A 64 ? 0.8459 0.9103 0.8179 -0.1034 0.0177 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A N 477 C CA . GLN A 64 ? 0.9153 0.9664 0.8768 -0.1002 0.0205 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CA 478 C C . GLN A 64 ? 0.9646 1.0025 0.9346 -0.0809 0.0226 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A C 479 O O . GLN A 64 ? 0.9776 0.9922 0.9405 -0.0800 0.0217 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A O 480 C CB . GLN A 64 ? 0.9631 1.0388 0.9169 -0.1077 0.0303 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CB 481 C CG . GLN A 64 ? 1.0887 1.1827 1.0341 -0.1282 0.0328 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CG 482 C CD . GLN A 64 ? 1.1707 1.3077 1.1334 -0.1280 0.0425 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A CD 483 O OE1 . GLN A 64 ? 1.1938 1.3508 1.1703 -0.1107 0.0485 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A OE1 484 N NE2 . GLN A 64 ? 1.2075 1.3593 1.1695 -0.1472 0.0439 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 62 GLN A NE2 485 N N . ILE A 65 ? 0.9461 0.9984 0.9296 -0.0659 0.0252 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A N 486 C CA . ILE A 65 ? 0.8890 0.9233 0.8753 -0.0451 0.0276 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CA 487 C C . ILE A 65 ? 0.8471 0.8429 0.8263 -0.0459 0.0237 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A C 488 O O . ILE A 65 ? 0.9023 0.8719 0.8756 -0.0376 0.0281 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A O 489 C CB . ILE A 65 ? 0.9021 0.9549 0.9014 -0.0273 0.0258 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CB 490 C CG1 . ILE A 65 ? 0.9525 1.0528 0.9638 -0.0263 0.0308 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG1 491 C CG2 . ILE A 65 ? 0.9052 0.9293 0.9001 -0.0038 0.0274 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG2 492 C CD1 . ILE A 65 ? 0.9900 1.1217 1.0181 -0.0110 0.0264 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CD1 493 N N . TYR A 66 ? 0.7679 0.7597 0.7474 -0.0568 0.0165 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A N 494 C CA . TYR A 66 ? 0.8118 0.7754 0.7879 -0.0582 0.0142 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CA 495 C C . TYR A 66 ? 0.8309 0.7931 0.8054 -0.0726 0.0069 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A C 496 O O . TYR A 66 ? 0.8690 0.8163 0.8425 -0.0763 0.0061 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A O 497 C CB . TYR A 66 ? 0.8143 0.7686 0.7933 -0.0459 0.0132 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CB 498 C CG . TYR A 66 ? 0.7648 0.7328 0.7496 -0.0502 0.0057 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CG 499 C CD1 . TYR A 66 ? 0.7987 0.7553 0.7831 -0.0578 0.0015 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CD1 500 C CD2 . TYR A 66 ? 0.7405 0.7351 0.7324 -0.0470 0.0031 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CD2 501 C CE1 . TYR A 66 ? 0.8642 0.8294 0.8525 -0.0605 -0.0051 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CE1 502 C CE2 . TYR A 66 ? 0.7691 0.7731 0.7649 -0.0532 -0.0035 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CE2 503 C CZ . TYR A 66 ? 0.8653 0.8512 0.8580 -0.0591 -0.0076 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A CZ 504 O OH . TYR A 66 ? 0.9219 0.9123 0.9168 -0.0639 -0.0139 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 64 TYR A OH 505 N N . LYS A 67 ? 0.7815 0.7587 0.7552 -0.0805 0.0017 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A N 506 C CA . LYS A 67 ? 0.7421 0.7133 0.7100 -0.0904 -0.0068 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CA 507 C C . LYS A 67 ? 0.7663 0.7382 0.7229 -0.0974 -0.0067 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A C 508 O O . LYS A 67 ? 0.7457 0.7277 0.6966 -0.0990 0.0000 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A O 509 C CB . LYS A 67 ? 0.7636 0.7407 0.7284 -0.0974 -0.0119 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CB 510 C CG . LYS A 67 ? 0.7665 0.7411 0.7405 -0.0928 -0.0154 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CG 511 C CD . LYS A 67 ? 0.7885 0.7731 0.7606 -0.1020 -0.0164 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CD 512 C CE . LYS A 67 ? 0.8024 0.7837 0.7812 -0.0996 -0.0214 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A CE 513 N NZ . LYS A 67 ? 0.8349 0.7931 0.8061 -0.1029 -0.0301 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 65 LYS A NZ 514 N N . HIS A 68 ? 0.7712 0.7363 0.7252 -0.1004 -0.0146 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A N 515 C CA . HIS A 68 ? 0.7964 0.7651 0.7382 -0.1066 -0.0178 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CA 516 C C . HIS A 68 ? 0.8361 0.8059 0.7594 -0.1128 -0.0260 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A C 517 O O . HIS A 68 ? 0.8633 0.8258 0.7850 -0.1131 -0.0307 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A O 518 C CB . HIS A 68 ? 0.8634 0.8308 0.8125 -0.1062 -0.0243 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CB 519 C CG . HIS A 68 ? 1.0079 0.9693 0.9684 -0.1059 -0.0149 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CG 520 N ND1 . HIS A 68 ? 1.0715 1.0247 1.0447 -0.1019 -0.0113 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A ND1 521 C CD2 . HIS A 68 ? 1.1036 1.0618 1.0610 -0.1106 -0.0078 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CD2 522 C CE1 . HIS A 68 ? 1.1074 1.0497 1.0832 -0.1050 -0.0018 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CE1 523 N NE2 . HIS A 68 ? 1.1493 1.0929 1.1164 -0.1102 0.0003 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A NE2 524 N N . PHE A 69 ? 0.8253 0.8010 0.7314 -0.1186 -0.0276 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A N 525 C CA . PHE A 69 ? 0.8483 0.8189 0.7304 -0.1234 -0.0381 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CA 526 C C . PHE A 69 ? 0.9009 0.8692 0.7664 -0.1332 -0.0317 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A C 527 O O . PHE A 69 ? 0.9534 0.9076 0.7950 -0.1388 -0.0391 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A O 528 C CB . PHE A 69 ? 0.8319 0.7902 0.7192 -0.1153 -0.0522 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CB 529 C CG . PHE A 69 ? 0.7874 0.7555 0.6937 -0.1082 -0.0575 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CG 530 C CD1 . PHE A 69 ? 0.7767 0.7591 0.6793 -0.1115 -0.0590 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD1 531 C CD2 . PHE A 69 ? 0.7038 0.6694 0.6314 -0.1005 -0.0602 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD2 532 C CE1 . PHE A 69 ? 0.7479 0.7431 0.6697 -0.1091 -0.0626 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE1 533 C CE2 . PHE A 69 ? 0.6654 0.6447 0.6114 -0.0973 -0.0629 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE2 534 C CZ . PHE A 69 ? 0.7201 0.7147 0.6644 -0.1026 -0.0640 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CZ 535 N N . ILE A 70 ? 0.8552 0.8373 0.7324 -0.1355 -0.0178 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A N 536 C CA . ILE A 70 ? 0.8370 0.8265 0.7027 -0.1478 -0.0096 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CA 537 C C . ILE A 70 ? 0.9006 0.9086 0.7489 -0.1562 0.0002 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A C 538 O O . ILE A 70 ? 0.9034 0.9271 0.7634 -0.1496 0.0083 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A O 539 C CB . ILE A 70 ? 0.7661 0.7679 0.6570 -0.1445 -0.0018 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CB 540 C CG1 . ILE A 70 ? 0.7169 0.6997 0.6188 -0.1385 -0.0117 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CG1 541 C CG2 . ILE A 70 ? 0.7511 0.7713 0.6356 -0.1598 0.0085 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CG2 542 C CD1 . ILE A 70 ? 0.6576 0.6531 0.5826 -0.1331 -0.0067 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CD1 543 N N . LYS A 71 ? 0.9512 0.9541 0.7682 -0.1707 -0.0003 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A N 544 C CA . LYS A 71 ? 0.9322 0.9559 0.7295 -0.1808 0.0110 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CA 545 C C . LYS A 71 ? 0.8861 0.9379 0.6964 -0.1896 0.0281 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A C 546 O O . LYS A 71 ? 0.8354 0.9159 0.6467 -0.1911 0.0412 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A O 547 C CB . LYS A 71 ? 0.9690 0.9764 0.7217 -0.1937 0.0047 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CB 548 C CG . LYS A 71 ? 1.0529 1.0849 0.7816 -0.2075 0.0192 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CG 549 C CD . LYS A 71 ? 1.1381 1.1556 0.8190 -0.2148 0.0106 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CD 550 C CE . LYS A 71 ? 1.2237 1.2175 0.8657 -0.2344 0.0121 0.0072 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CE 551 N NZ . LYS A 71 ? 1.2860 1.2640 0.8748 -0.2394 0.0031 0.0190 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A NZ 552 N N . SER A 72 ? 0.8817 0.9287 0.7039 -0.1948 0.0279 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 70 SER A N 553 C CA . SER A 72 ? 0.9106 0.9912 0.7486 -0.2043 0.0427 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CA 554 C C . SER A 72 ? 0.9758 1.0462 0.8258 -0.2108 0.0388 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 70 SER A C 555 O O . SER A 72 ? 1.0216 1.0538 0.8564 -0.2139 0.0270 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 70 SER A O 556 C CB . SER A 72 ? 0.8907 0.9882 0.6999 -0.2277 0.0560 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CB 557 O OG . SER A 72 ? 0.8976 0.9677 0.6803 -0.2492 0.0535 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 70 SER A OG 558 N N . CYS A 73 ? 0.9478 1.0544 0.8250 -0.2120 0.0482 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A N 559 C CA . CYS A 73 ? 0.9107 1.0148 0.8009 -0.2200 0.0453 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A CA 560 C C . CYS A 73 ? 0.9505 1.1042 0.8554 -0.2365 0.0605 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A C 561 O O . CYS A 73 ? 0.9679 1.1646 0.9018 -0.2215 0.0662 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A O 562 C CB . CYS A 73 ? 0.8147 0.9153 0.7332 -0.1952 0.0354 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A CB 563 S SG . CYS A 73 ? 0.9352 1.0527 0.8766 -0.2022 0.0342 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 71 CYS A SG 564 N N . ASN A 74 ? 0.9690 1.1165 0.8533 -0.2673 0.0673 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A N 565 C CA . ASN A 74 ? 1.0195 1.2191 0.9183 -0.2890 0.0835 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A CA 566 C C . ASN A 74 ? 0.9574 1.1635 0.8761 -0.3000 0.0803 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A C 567 O O . ASN A 74 ? 0.9347 1.0913 0.8348 -0.3107 0.0716 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A O 568 C CB . ASN A 74 ? 1.1777 1.3717 1.0386 -0.3229 0.0976 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A CB 569 C CG . ASN A 74 ? 1.2946 1.4704 1.1251 -0.3145 0.0975 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A CG 570 O OD1 . ASN A 74 ? 1.3309 1.4526 1.1343 -0.3062 0.0834 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A OD1 571 N ND2 . ASN A 74 ? 1.3318 1.5562 1.1673 -0.3157 0.1128 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 72 ASN A ND2 572 N N . VAL A 75 ? 0.9563 1.2251 0.9128 -0.2958 0.0866 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 573 C CA . VAL A 75 ? 1.0189 1.3101 0.9946 -0.3139 0.0869 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 574 C C . VAL A 75 ? 1.1337 1.4788 1.1133 -0.3483 0.1075 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 575 O O . VAL A 75 ? 1.1330 1.5023 1.1043 -0.3510 0.1205 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 576 C CB . VAL A 75 ? 0.9602 1.2893 0.9768 -0.2831 0.0770 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 577 C CG1 . VAL A 75 ? 0.9499 1.2244 0.9597 -0.2550 0.0591 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 578 C CG2 . VAL A 75 ? 0.9319 1.3190 0.9732 -0.2601 0.0842 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 579 N N . SER A 76 ? 1.2224 1.5881 1.2138 -0.3766 0.1115 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 74 SER A N 580 C CA . SER A 76 ? 1.2917 1.7128 1.2883 -0.4151 0.1331 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CA 581 C C . SER A 76 ? 1.3299 1.8487 1.3755 -0.3968 0.1399 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 74 SER A C 582 O O . SER A 76 ? 1.2806 1.8141 1.3493 -0.3529 0.1281 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 74 SER A O 583 C CB . SER A 76 ? 1.2789 1.6877 1.2706 -0.4564 0.1363 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CB 584 O OG . SER A 76 ? 1.2126 1.6655 1.2469 -0.4443 0.1260 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 74 SER A OG 585 N N . GLU A 77 ? 1.4147 1.9997 1.4751 -0.4304 0.1595 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A N 586 C CA . GLU A 77 ? 1.4206 2.1068 1.5297 -0.4129 0.1669 -0.1809 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CA 587 C C . GLU A 77 ? 1.3911 2.1324 1.5463 -0.4032 0.1553 -0.1993 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A C 588 O O . GLU A 77 ? 1.3500 2.1288 1.5380 -0.3582 0.1427 -0.2117 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A O 589 C CB . GLU A 77 ? 1.4745 2.2198 1.5823 -0.4516 0.1948 -0.1935 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CB 590 C CG . GLU A 77 ? 1.5264 2.2525 1.6027 -0.4448 0.2062 -0.1862 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CG 591 C CD . GLU A 77 ? 1.5348 2.2767 1.6326 -0.3874 0.1953 -0.1962 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CD 592 O OE1 . GLU A 77 ? 1.5037 2.2338 1.6238 -0.3502 0.1744 -0.1968 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE1 593 O OE2 . GLU A 77 ? 1.5556 2.3184 1.6446 -0.3805 0.2085 -0.2037 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE2 594 N N . ASP A 78 ? 1.4185 2.1623 1.5734 -0.4456 0.1592 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A N 595 C CA . ASP A 78 ? 1.4153 2.2069 1.6095 -0.4408 0.1465 -0.2184 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CA 596 C C . ASP A 78 ? 1.3483 2.0723 1.5323 -0.4074 0.1209 -0.2032 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A C 597 O O . ASP A 78 ? 1.3237 2.0587 1.5242 -0.4105 0.1088 -0.2109 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A O 598 C CB . ASP A 78 ? 1.4916 2.3055 1.6875 -0.5009 0.1599 -0.2276 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CB 599 C CG . ASP A 78 ? 1.5555 2.2769 1.6936 -0.5454 0.1718 -0.2023 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CG 600 O OD1 . ASP A 78 ? 1.5869 2.2248 1.6850 -0.5263 0.1650 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD1 601 O OD2 . ASP A 78 ? 1.5590 2.2913 1.6908 -0.5999 0.1877 -0.2082 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD2 602 N N . PHE A 79 ? 1.3094 1.9672 1.4660 -0.3769 0.1137 -0.1834 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A N 603 C CA . PHE A 79 ? 1.2439 1.8392 1.3896 -0.3437 0.0920 -0.1689 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CA 604 C C . PHE A 79 ? 1.1855 1.8336 1.3691 -0.3002 0.0771 -0.1839 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A C 605 O O . PHE A 79 ? 1.1448 1.8275 1.3445 -0.2669 0.0778 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A O 606 C CB . PHE A 79 ? 1.2092 1.7328 1.3201 -0.3239 0.0900 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CB 607 C CG . PHE A 79 ? 1.1509 1.6259 1.2575 -0.2849 0.0702 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CG 608 C CD1 . PHE A 79 ? 1.1521 1.5525 1.2311 -0.2917 0.0604 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CD1 609 C CD2 . PHE A 79 ? 1.1016 1.6042 1.2302 -0.2412 0.0622 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CD2 610 C CE1 . PHE A 79 ? 1.0958 1.4576 1.1720 -0.2581 0.0444 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CE1 611 C CE2 . PHE A 79 ? 1.0515 1.5079 1.1728 -0.2093 0.0462 -0.1334 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CE2 612 C CZ . PHE A 79 ? 1.0358 1.4256 1.1323 -0.2190 0.0382 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 77 PHE A CZ 613 N N . GLU A 80 ? 1.1814 1.8337 1.3764 -0.3006 0.0635 -0.1884 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A N 614 C CA . GLU A 80 ? 1.1487 1.8285 1.3667 -0.2566 0.0451 -0.1956 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CA 615 C C . GLU A 80 ? 1.0764 1.6701 1.2647 -0.2414 0.0312 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A C 616 O O . GLU A 80 ? 1.0937 1.6360 1.2597 -0.2702 0.0313 -0.1652 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A O 617 C CB . GLU A 80 ? 1.2024 1.9551 1.4534 -0.2682 0.0386 -0.2177 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CB 618 C CG . GLU A 80 ? 1.2670 2.1149 1.5517 -0.2933 0.0536 -0.2425 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CG 619 C CD . GLU A 80 ? 1.3167 2.2342 1.6326 -0.3125 0.0467 -0.2655 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A CD 620 O OE1 . GLU A 80 ? 1.2961 2.1997 1.6116 -0.2934 0.0272 -0.2643 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A OE1 621 O OE2 . GLU A 80 ? 1.3518 2.3403 1.6921 -0.3487 0.0614 -0.2859 ? ? ? ? ? ? 78 GLU A OE2 622 N N . MET A 81 ? 0.9943 1.5705 1.1812 -0.1970 0.0201 -0.1676 ? ? ? ? ? ? 79 MET A N 623 C CA . MET A 81 ? 0.9569 1.4574 1.1174 -0.1832 0.0089 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CA 624 C C . MET A 81 ? 0.9502 1.4585 1.1166 -0.1832 -0.0048 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 79 MET A C 625 O O . MET A 81 ? 0.9303 1.4633 1.1080 -0.1510 -0.0172 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 79 MET A O 626 C CB . MET A 81 ? 0.9484 1.4252 1.1028 -0.1403 0.0035 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CB 627 C CG . MET A 81 ? 0.9373 1.3460 1.0679 -0.1273 -0.0067 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CG 628 S SD . MET A 81 ? 1.2007 1.5923 1.3273 -0.0787 -0.0133 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 79 MET A SD 629 C CE . MET A 81 ? 0.8214 1.2069 0.9443 -0.0797 0.0015 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 79 MET A CE 630 N N . ARG A 82 ? 0.9526 1.4368 1.1082 -0.2194 -0.0027 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 631 C CA . ARG A 82 ? 0.8883 1.3764 1.0469 -0.2235 -0.0148 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 632 C C . ARG A 82 ? 0.8456 1.2614 0.9759 -0.2513 -0.0134 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 633 O O . ARG A 82 ? 0.8824 1.2601 0.9948 -0.2760 -0.0022 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 634 C CB . ARG A 82 ? 0.9317 1.5052 1.1225 -0.2407 -0.0150 -0.1865 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 635 C CG . ARG A 82 ? 1.0513 1.6362 1.2440 -0.2921 0.0005 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 636 C CD . ARG A 82 ? 1.1551 1.8390 1.3864 -0.3074 0.0009 -0.2230 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 637 N NE . ARG A 82 ? 1.2750 1.9629 1.5050 -0.3641 0.0138 -0.2336 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 638 C CZ . ARG A 82 ? 1.3657 2.0392 1.5908 -0.3904 0.0080 -0.2428 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 639 N NH1 . ARG A 82 ? 1.3535 2.0123 1.5749 -0.3641 -0.0107 -0.2432 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 640 N NH2 . ARG A 82 ? 1.4177 2.0889 1.6389 -0.4446 0.0219 -0.2521 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 641 N N . VAL A 83 ? 0.8077 1.2031 0.9315 -0.2443 -0.0255 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 642 C CA . VAL A 83 ? 0.7636 1.0892 0.8613 -0.2632 -0.0265 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 643 C C . VAL A 83 ? 0.7484 1.0537 0.8357 -0.3084 -0.0143 -0.1481 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 644 O O . VAL A 83 ? 0.7594 1.1161 0.8645 -0.3362 -0.0083 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 645 C CB . VAL A 83 ? 0.7297 1.0644 0.8304 -0.2591 -0.0392 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 646 C CG1 . VAL A 83 ? 0.7579 1.0185 0.8318 -0.2728 -0.0410 -0.1536 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 647 C CG2 . VAL A 83 ? 0.6843 1.0399 0.7905 -0.2159 -0.0502 -0.1553 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 648 N N . GLY A 84 ? 0.7704 1.0006 0.8273 -0.3159 -0.0106 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A N 649 C CA . GLY A 84 ? 0.8352 1.0296 0.8719 -0.3570 0.0008 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A CA 650 C C . GLY A 84 ? 0.8146 1.0081 0.8417 -0.3641 0.0137 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A C 651 O O . GLY A 84 ? 0.8246 0.9713 0.8237 -0.3930 0.0228 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A O 652 N N . CYS A 85 ? 0.7411 0.9830 0.7881 -0.3373 0.0146 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A N 653 C CA . CYS A 85 ? 0.7687 1.0206 0.8095 -0.3425 0.0273 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A CA 654 C C . CYS A 85 ? 0.8325 1.0151 0.8419 -0.3262 0.0245 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A C 655 O O . CYS A 85 ? 0.8820 1.0225 0.8830 -0.3038 0.0122 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A O 656 C CB . CYS A 85 ? 0.7348 1.0640 0.8092 -0.3180 0.0289 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A CB 657 S SG . CYS A 85 ? 1.4124 1.7239 1.4879 -0.2646 0.0172 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 83 CYS A SG 658 N N . THR A 86 ? 0.8261 1.0013 0.8183 -0.3376 0.0357 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 84 THR A N 659 C CA . THR A 86 ? 0.8274 0.9349 0.7852 -0.3289 0.0319 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 84 THR A CA 660 C C . THR A 86 ? 0.8317 0.9536 0.7854 -0.3141 0.0377 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 84 THR A C 661 O O . THR A 86 ? 0.8581 1.0378 0.8298 -0.3178 0.0489 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 84 THR A O 662 C CB . THR A 86 ? 0.8542 0.9037 0.7739 -0.3639 0.0372 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 84 THR A CB 663 O OG1 . THR A 86 ? 0.9037 0.9891 0.8214 -0.3987 0.0551 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 84 THR A OG1 664 C CG2 . THR A 86 ? 0.8366 0.8534 0.7539 -0.3759 0.0296 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 84 THR A CG2 665 N N . ARG A 87 ? 0.8078 0.8793 0.7385 -0.2968 0.0299 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A N 666 C CA . ARG A 87 ? 0.8074 0.8867 0.7301 -0.2846 0.0344 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CA 667 C C . ARG A 87 ? 0.8855 0.9037 0.7665 -0.2905 0.0304 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A C 668 O O . ARG A 87 ? 0.9522 0.9200 0.8191 -0.2837 0.0181 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A O 669 C CB . ARG A 87 ? 0.7223 0.8167 0.6677 -0.2475 0.0263 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CB 670 C CG . ARG A 87 ? 0.6691 0.7183 0.6098 -0.2287 0.0114 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CG 671 C CD . ARG A 87 ? 0.6624 0.7239 0.6206 -0.1972 0.0067 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CD 672 N NE . ARG A 87 ? 0.7465 0.7760 0.7051 -0.1813 -0.0052 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NE 673 C CZ . ARG A 87 ? 0.8533 0.8925 0.8285 -0.1582 -0.0091 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CZ 674 N NH1 . ARG A 87 ? 0.8973 0.9712 0.8881 -0.1461 -0.0035 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH1 675 N NH2 . ARG A 87 ? 0.8793 0.8924 0.8537 -0.1469 -0.0178 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH2 676 N N . ASP A 88 ? 0.9110 0.9356 0.7713 -0.3019 0.0404 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A N 677 C CA . ASP A 88 ? 0.9538 0.9251 0.7715 -0.3036 0.0349 0.0096 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A CA 678 C C . ASP A 88 ? 0.9104 0.8945 0.7340 -0.2761 0.0300 0.0068 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A C 679 O O . ASP A 88 ? 0.9289 0.9573 0.7644 -0.2745 0.0408 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A O 680 C CB . ASP A 88 ? 1.0266 0.9906 0.8086 -0.3386 0.0494 0.0183 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A CB 681 C CG . ASP A 88 ? 1.2507 1.1880 1.0198 -0.3706 0.0543 0.0227 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A CG 682 O OD1 . ASP A 88 ? 1.3296 1.3070 1.1326 -0.3804 0.0602 0.0069 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A OD1 683 O OD2 . ASP A 88 ? 1.3377 1.2119 1.0612 -0.3861 0.0516 0.0416 ? ? ? ? ? ? 86 ASP A OD2 684 N N . VAL A 89 ? 0.8692 0.8171 0.6869 -0.2541 0.0141 0.0140 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 685 C CA . VAL A 89 ? 0.8588 0.8185 0.6848 -0.2304 0.0091 0.0091 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 686 C C . VAL A 89 ? 0.9785 0.9025 0.7670 -0.2292 0.0003 0.0228 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 687 O O . VAL A 89 ? 1.0392 0.9180 0.8051 -0.2300 -0.0108 0.0363 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 688 C CB . VAL A 89 ? 0.7882 0.7469 0.6437 -0.2045 -0.0015 0.0026 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 689 C CG1 . VAL A 89 ? 0.8276 0.7510 0.6802 -0.2041 -0.0119 0.0097 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 690 C CG2 . VAL A 89 ? 0.7246 0.6762 0.5766 -0.1858 -0.0096 0.0022 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 691 N N . ASN A 90 ? 1.0117 0.9563 0.7926 -0.2256 0.0046 0.0180 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A N 692 C CA . ASN A 90 ? 1.0145 0.9352 0.7596 -0.2228 -0.0046 0.0284 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CA 693 C C . ASN A 90 ? 0.9151 0.8417 0.6762 -0.1982 -0.0162 0.0201 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A C 694 O O . ASN A 90 ? 0.9104 0.8689 0.6960 -0.1904 -0.0091 0.0043 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A O 695 C CB . ASN A 90 ? 1.1348 1.0764 0.8545 -0.2404 0.0093 0.0274 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CB 696 C CG . ASN A 90 ? 1.3408 1.2439 1.0078 -0.2580 0.0067 0.0481 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CG 697 O OD1 . ASN A 90 ? 1.3902 1.2804 1.0239 -0.2533 -0.0015 0.0555 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A OD1 698 N ND2 . ASN A 90 ? 1.4117 1.2931 1.0676 -0.2790 0.0131 0.0581 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A ND2 699 N N . VAL A 91 ? 0.8522 0.7478 0.5991 -0.1862 -0.0339 0.0297 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A N 700 C CA . VAL A 91 ? 0.8220 0.7271 0.5852 -0.1659 -0.0451 0.0206 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CA 701 C C . VAL A 91 ? 0.8822 0.8002 0.6220 -0.1672 -0.0467 0.0175 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A C 702 O O . VAL A 91 ? 0.9470 0.8523 0.6466 -0.1787 -0.0468 0.0294 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A O 703 C CB . VAL A 91 ? 0.8467 0.7226 0.6064 -0.1506 -0.0643 0.0292 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CB 704 C CG1 . VAL A 91 ? 0.8300 0.7255 0.6132 -0.1328 -0.0737 0.0163 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CG1 705 C CG2 . VAL A 91 ? 0.8166 0.6755 0.5937 -0.1501 -0.0634 0.0318 ? ? ? ? ? ? 89 VAL A CG2 706 N N . ILE A 92 ? 0.8747 0.8159 0.6365 -0.1566 -0.0478 0.0013 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N 707 C CA . ILE A 92 ? 0.9283 0.8832 0.6692 -0.1572 -0.0513 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 708 C C . ILE A 92 ? 0.9745 0.9083 0.6810 -0.1514 -0.0713 0.0097 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C 709 O O . ILE A 92 ? 0.9720 0.8809 0.6792 -0.1414 -0.0842 0.0211 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O 710 C CB . ILE A 92 ? 0.8938 0.8716 0.6641 -0.1482 -0.0506 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB 711 C CG1 . ILE A 92 ? 0.9064 0.8788 0.6997 -0.1339 -0.0653 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1 712 C CG2 . ILE A 92 ? 0.8375 0.8290 0.6354 -0.1502 -0.0322 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2 713 C CD1 . ILE A 92 ? 0.9078 0.9012 0.7210 -0.1302 -0.0662 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1 714 N N . SER A 93 ? 1.0075 0.9511 0.6820 -0.1558 -0.0743 0.0086 ? ? ? ? ? ? 91 SER A N 715 C CA . SER A 93 ? 1.1069 1.0316 0.7406 -0.1492 -0.0940 0.0237 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CA 716 C C . SER A 93 ? 1.1004 1.0378 0.7550 -0.1287 -0.1145 0.0143 ? ? ? ? ? ? 91 SER A C 717 O O . SER A 93 ? 1.0896 1.0578 0.7769 -0.1267 -0.1111 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 91 SER A O 718 C CB . SER A 93 ? 1.2159 1.1530 0.8074 -0.1612 -0.0898 0.0235 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CB 719 O OG . SER A 93 ? 1.2738 1.2181 0.8605 -0.1815 -0.0655 0.0221 ? ? ? ? ? ? 91 SER A OG 720 N N . GLY A 94 ? 1.0808 0.9939 0.7160 -0.1136 -0.1354 0.0298 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A N 721 C CA . GLY A 94 ? 1.0583 0.9904 0.7124 -0.0925 -0.1568 0.0202 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A CA 722 C C . GLY A 94 ? 1.0699 0.9938 0.7622 -0.0778 -0.1619 0.0188 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A C 723 O O . GLY A 94 ? 1.1195 1.0595 0.8285 -0.0584 -0.1803 0.0118 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A O 724 N N . LEU A 95 ? 1.0007 0.9046 0.7079 -0.0867 -0.1460 0.0234 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A N 725 C CA . LEU A 95 ? 0.9806 0.8754 0.7196 -0.0735 -0.1501 0.0219 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CA 726 C C . LEU A 95 ? 1.0441 0.8903 0.7536 -0.0639 -0.1617 0.0430 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A C 727 O O . LEU A 95 ? 1.0922 0.9060 0.7546 -0.0725 -0.1625 0.0614 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A O 728 C CB . LEU A 95 ? 0.9765 0.8789 0.7505 -0.0856 -0.1285 0.0128 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CB 729 C CG . LEU A 95 ? 0.9442 0.8839 0.7440 -0.0940 -0.1161 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CG 730 C CD1 . LEU A 95 ? 0.8872 0.8293 0.7178 -0.1004 -0.0982 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD1 731 C CD2 . LEU A 95 ? 0.9479 0.9168 0.7685 -0.0821 -0.1290 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD2 732 N N . PRO A 96 ? 1.0896 0.9277 0.8244 -0.0470 -0.1695 0.0399 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A N 733 C CA . PRO A 96 ? 1.1585 0.9467 0.8707 -0.0338 -0.1814 0.0559 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CA 734 C C . PRO A 96 ? 1.1766 0.9280 0.8800 -0.0533 -0.1645 0.0655 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A C 735 O O . PRO A 96 ? 1.2670 0.9753 0.9583 -0.0450 -0.1712 0.0747 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A O 736 C CB . PRO A 96 ? 1.1293 0.9375 0.8826 -0.0100 -0.1917 0.0410 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CB 737 C CG . PRO A 96 ? 1.0736 0.9273 0.8719 -0.0226 -0.1743 0.0215 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CG 738 C CD . PRO A 96 ? 1.0593 0.9370 0.8461 -0.0392 -0.1669 0.0186 ? ? ? ? ? ? 94 PRO A CD 739 N N . ALA A 97 ? 1.1355 0.9049 0.8457 -0.0781 -0.1436 0.0617 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A N 740 C CA . ALA A 97 ? 1.1688 0.9112 0.8691 -0.0996 -0.1279 0.0698 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CA 741 C C . ALA A 97 ? 1.2209 0.9787 0.9034 -0.1250 -0.1109 0.0723 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A C 742 O O . ALA A 97 ? 1.2086 1.0094 0.9125 -0.1281 -0.1024 0.0585 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A O 743 C CB . ALA A 97 ? 1.0910 0.8493 0.8359 -0.0995 -0.1181 0.0560 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CB 744 N N . ASN A 98 ? 1.3103 1.0320 0.9524 -0.1440 -0.1049 0.0890 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A N 745 C CA . ASN A 98 ? 1.3465 1.0871 0.9696 -0.1686 -0.0878 0.0906 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CA 746 C C . ASN A 98 ? 1.3161 1.0762 0.9636 -0.1910 -0.0658 0.0822 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A C 747 O O . ASN A 98 ? 1.3303 1.1364 1.0015 -0.1969 -0.0524 0.0678 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A O 748 C CB . ASN A 98 ? 1.4162 1.1152 0.9757 -0.1793 -0.0922 0.1131 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CB 749 C CG . ASN A 98 ? 1.4923 1.1852 1.0274 -0.1551 -0.1151 0.1191 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A CG 750 O OD1 . ASN A 98 ? 1.5184 1.2564 1.0742 -0.1444 -0.1189 0.1041 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A OD1 751 N ND2 . ASN A 98 ? 1.5405 1.1766 1.0303 -0.1460 -0.1311 0.1403 ? ? ? ? ? ? 96 ASN A ND2 752 N N . THR A 99 ? 1.2603 0.9868 0.9027 -0.2021 -0.0629 0.0895 ? ? ? ? ? ? 97 THR A N 753 C CA . THR A 99 ? 1.1661 0.9173 0.8347 -0.2227 -0.0441 0.0795 ? ? ? ? ? ? 97 THR A CA 754 C C . THR A 99 ? 1.1508 0.8892 0.8475 -0.2158 -0.0483 0.0734 ? ? ? ? ? ? 97 THR A C 755 O O . THR A 99 ? 1.2208 0.9155 0.9052 -0.2022 -0.0630 0.0810 ? ? ? ? ? ? 97 THR A O 756 C CB . THR A 99 ? 1.1291 0.8618 0.7619 -0.2567 -0.0293 0.0909 ? ? ? ? ? ? 97 THR A CB 757 O OG1 . THR A 99 ? 1.2012 0.8650 0.7930 -0.2601 -0.0395 0.1100 ? ? ? ? ? ? 97 THR A OG1 758 C CG2 . THR A 99 ? 1.1084 0.8622 0.7141 -0.2676 -0.0207 0.0944 ? ? ? ? ? ? 97 THR A CG2 759 N N . SER A 100 ? 1.0572 0.8351 0.7902 -0.2241 -0.0355 0.0588 ? ? ? ? ? ? 98 SER A N 760 C CA . SER A 100 ? 0.9894 0.7621 0.7483 -0.2207 -0.0376 0.0510 ? ? ? ? ? ? 98 SER A CA 761 C C . SER A 100 ? 0.9786 0.7806 0.7521 -0.2464 -0.0210 0.0425 ? ? ? ? ? ? 98 SER A C 762 O O . SER A 100 ? 0.9613 0.8106 0.7491 -0.2533 -0.0088 0.0343 ? ? ? ? ? ? 98 SER A O 763 C CB . SER A 100 ? 0.8923 0.6936 0.6896 -0.1934 -0.0444 0.0380 ? ? ? ? ? ? 98 SER A CB 764 O OG . SER A 100 ? 0.8214 0.6218 0.6417 -0.1895 -0.0459 0.0298 ? ? ? ? ? ? 98 SER A OG 765 N N . ARG A 101 ? 1.0106 0.7857 0.7802 -0.2605 -0.0208 0.0429 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A N 766 C CA . ARG A 101 ? 1.0481 0.8568 0.8374 -0.2845 -0.0072 0.0312 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CA 767 C C . ARG A 101 ? 0.9806 0.7995 0.8023 -0.2715 -0.0138 0.0178 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A C 768 O O . ARG A 101 ? 0.9861 0.7598 0.7979 -0.2650 -0.0242 0.0206 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A O 769 C CB . ARG A 101 ? 1.2082 0.9804 0.9625 -0.3210 0.0018 0.0407 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CB 770 C CG . ARG A 101 ? 1.3504 1.1755 1.1232 -0.3520 0.0203 0.0279 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CG 771 C CD . ARG A 101 ? 1.5453 1.3332 1.2786 -0.3937 0.0324 0.0384 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CD 772 N NE . ARG A 101 ? 1.6693 1.3968 1.3869 -0.4038 0.0255 0.0414 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NE 773 C CZ . ARG A 101 ? 1.7723 1.4329 1.4425 -0.4323 0.0299 0.0564 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CZ 774 N NH1 . ARG A 101 ? 1.7980 1.4459 1.4299 -0.4546 0.0415 0.0715 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NH1 775 N NH2 . ARG A 101 ? 1.8001 1.4029 1.4579 -0.4385 0.0230 0.0562 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NH2 776 N N . GLU A 102 ? 0.8976 0.7755 0.7559 -0.2662 -0.0082 0.0028 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N 777 C CA . GLU A 102 ? 0.8590 0.7508 0.7451 -0.2487 -0.0154 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA 778 C C . GLU A 102 ? 0.9252 0.8621 0.8346 -0.2654 -0.0078 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C 779 O O . GLU A 102 ? 1.0222 1.0033 0.9415 -0.2784 0.0035 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O 780 C CB . GLU A 102 ? 0.8134 0.7300 0.7189 -0.2183 -0.0195 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB 781 C CG . GLU A 102 ? 0.8860 0.7680 0.7709 -0.2047 -0.0269 0.0007 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG 782 C CD . GLU A 102 ? 0.8797 0.7866 0.7814 -0.1816 -0.0282 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD 783 O OE1 . GLU A 102 ? 0.9255 0.8715 0.8510 -0.1753 -0.0223 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 784 O OE2 . GLU A 102 ? 0.8124 0.6987 0.7023 -0.1697 -0.0354 0.0033 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 785 N N . ARG A 103 ? 0.8593 0.7888 0.7779 -0.2647 -0.0141 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A N 786 C CA . ARG A 103 ? 0.8226 0.7977 0.7639 -0.2795 -0.0097 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CA 787 C C . ARG A 103 ? 0.8395 0.8488 0.8074 -0.2511 -0.0174 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A C 788 O O . ARG A 103 ? 0.8780 0.8579 0.8418 -0.2310 -0.0265 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A O 789 C CB . ARG A 103 ? 0.8499 0.7875 0.7765 -0.3051 -0.0110 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CB 790 C CG . ARG A 103 ? 0.8086 0.7957 0.7596 -0.3224 -0.0084 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CG 791 C CD . ARG A 103 ? 0.8781 0.8195 0.8142 -0.3411 -0.0125 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CD 792 N NE . ARG A 103 ? 0.9238 0.8204 0.8509 -0.3125 -0.0250 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NE 793 C CZ . ARG A 103 ? 1.0061 0.8343 0.9075 -0.3183 -0.0299 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CZ 794 N NH1 . ARG A 103 ? 1.0627 0.8512 0.9406 -0.3534 -0.0232 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH1 795 N NH2 . ARG A 103 ? 1.0048 0.8028 0.9028 -0.2891 -0.0406 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH2 796 N N . LEU A 104 ? 0.8071 0.8792 0.8009 -0.2489 -0.0136 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 797 C CA . LEU A 104 ? 0.7373 0.8416 0.7516 -0.2227 -0.0212 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 798 C C . LEU A 104 ? 0.8029 0.9070 0.8204 -0.2311 -0.0282 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 799 O O . LEU A 104 ? 0.8357 0.9620 0.8593 -0.2579 -0.0249 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 800 C CB . LEU A 104 ? 0.6617 0.8315 0.7000 -0.2141 -0.0165 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 801 C CG . LEU A 104 ? 0.6318 0.8391 0.6884 -0.1863 -0.0247 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 802 C CD1 . LEU A 104 ? 0.6278 0.8027 0.6748 -0.1569 -0.0289 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 803 C CD2 . LEU A 104 ? 0.6279 0.9013 0.7080 -0.1799 -0.0206 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 804 N N . ASP A 105 ? 0.8168 0.8980 0.8299 -0.2100 -0.0371 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N 805 C CA . ASP A 105 ? 0.8464 0.9210 0.8581 -0.2163 -0.0439 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA 806 C C . ASP A 105 ? 0.7910 0.9180 0.8200 -0.2004 -0.0503 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C 807 O O . ASP A 105 ? 0.7805 0.9213 0.8124 -0.2109 -0.0555 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O 808 C CB . ASP A 105 ? 0.8966 0.9167 0.8915 -0.2019 -0.0496 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB 809 C CG . ASP A 105 ? 1.0046 0.9672 0.9785 -0.2138 -0.0474 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG 810 O OD1 . ASP A 105 ? 1.0692 1.0191 1.0343 -0.2425 -0.0426 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 811 O OD2 . ASP A 105 ? 1.0458 0.9763 1.0110 -0.1943 -0.0508 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 812 N N . LEU A 106 ? 0.7512 0.9034 0.7885 -0.1745 -0.0506 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N 813 C CA . LEU A 106 ? 0.7308 0.9073 0.7718 -0.1495 -0.0583 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA 814 C C . LEU A 106 ? 0.7504 0.9607 0.8018 -0.1268 -0.0570 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C 815 O O . LEU A 106 ? 0.7701 0.9576 0.8167 -0.1171 -0.0512 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O 816 C CB . LEU A 106 ? 0.7413 0.8706 0.7654 -0.1343 -0.0600 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB 817 C CG . LEU A 106 ? 0.7865 0.9146 0.8029 -0.1276 -0.0672 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG 818 C CD1 . LEU A 106 ? 0.8015 0.8862 0.8041 -0.1138 -0.0656 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 819 C CD2 . LEU A 106 ? 0.7416 0.9183 0.7635 -0.1095 -0.0735 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 820 N N . LEU A 107 ? 0.7413 1.0054 0.8062 -0.1169 -0.0631 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N 821 C CA . LEU A 107 ? 0.7377 1.0305 0.8110 -0.0909 -0.0631 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA 822 C C . LEU A 107 ? 0.7915 1.1270 0.8686 -0.0693 -0.0750 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C 823 O O . LEU A 107 ? 0.8513 1.2422 0.9467 -0.0775 -0.0804 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O 824 C CB . LEU A 107 ? 0.7085 1.0363 0.8009 -0.1034 -0.0553 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB 825 C CG . LEU A 107 ? 0.7353 1.0668 0.8305 -0.0785 -0.0509 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG 826 C CD1 . LEU A 107 ? 0.7585 1.1135 0.8544 -0.0428 -0.0607 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 827 C CD2 . LEU A 107 ? 0.8176 1.0852 0.8926 -0.0765 -0.0446 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 828 N N . ASP A 108 ? 0.8004 1.1112 0.8591 -0.0425 -0.0790 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N 829 C CA . ASP A 108 ? 0.8129 1.1541 0.8654 -0.0193 -0.0915 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA 830 C C . ASP A 108 ? 0.8200 1.1492 0.8607 0.0155 -0.0921 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C 831 O O . ASP A 108 ? 0.7936 1.0730 0.8107 0.0256 -0.0879 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O 832 C CB . ASP A 108 ? 0.8371 1.1522 0.8689 -0.0243 -0.0955 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB 833 C CG . ASP A 108 ? 0.8932 1.2380 0.9121 -0.0014 -0.1089 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG 834 O OD1 . ASP A 108 ? 0.8729 1.2050 0.8746 -0.0062 -0.1124 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 835 O OD2 . ASP A 108 ? 0.9255 1.3061 0.9496 0.0230 -0.1164 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 836 N N . ASP A 109 ? 0.8545 1.2293 0.9116 0.0335 -0.0969 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N 837 C CA . ASP A 109 ? 0.8890 1.2481 0.9336 0.0689 -0.0981 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA 838 C C . ASP A 109 ? 0.9490 1.2955 0.9640 0.0965 -0.1093 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C 839 O O . ASP A 109 ? 0.9919 1.3071 0.9864 0.1248 -0.1094 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O 840 C CB . ASP A 109 ? 0.8895 1.3034 0.9609 0.0840 -0.1007 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB 841 C CG . ASP A 109 ? 0.9253 1.3343 1.0147 0.0638 -0.0857 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG 842 O OD1 . ASP A 109 ? 0.9456 1.4122 1.0637 0.0606 -0.0848 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 843 O OD2 . ASP A 109 ? 0.9076 1.2588 0.9823 0.0509 -0.0748 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 844 N N . ASP A 110 ? 0.9658 1.3326 0.9749 0.0875 -0.1183 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N 845 C CA . ASP A 110 ? 1.0189 1.3783 0.9961 0.1125 -0.1294 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA 846 C C . ASP A 110 ? 0.9789 1.2704 0.9239 0.1055 -0.1188 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C 847 O O . ASP A 110 ? 1.0079 1.2626 0.9203 0.1280 -0.1185 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O 848 C CB . ASP A 110 ? 1.1232 1.5385 1.1065 0.1055 -0.1439 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB 849 C CG . ASP A 110 ? 1.2234 1.7173 1.2434 0.1081 -0.1542 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG 850 O OD1 . ASP A 110 ? 1.2573 1.7759 1.2807 0.1416 -0.1624 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 851 O OD2 . ASP A 110 ? 1.2514 1.7822 1.2968 0.0764 -0.1536 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 852 N N . ARG A 111 ? 0.8925 1.1672 0.8462 0.0738 -0.1096 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N 853 C CA . ARG A 111 ? 0.8277 1.0495 0.7575 0.0647 -0.0994 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA 854 C C . ARG A 111 ? 0.7789 0.9563 0.7143 0.0545 -0.0843 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C 855 O O . ARG A 111 ? 0.7432 0.8819 0.6657 0.0444 -0.0748 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O 856 C CB . ARG A 111 ? 0.8156 1.0471 0.7490 0.0409 -0.1009 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB 857 C CG . ARG A 111 ? 0.8644 1.1359 0.7863 0.0492 -0.1154 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG 858 C CD . ARG A 111 ? 0.8406 1.1160 0.7646 0.0248 -0.1157 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD 859 N NE . ARG A 111 ? 0.8565 1.0891 0.7554 0.0228 -0.1063 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE 860 C CZ . ARG A 111 ? 0.9368 1.1607 0.8351 0.0045 -0.1036 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ 861 N NH1 . ARG A 111 ? 0.9137 1.1609 0.8323 -0.0149 -0.1095 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 862 N NH2 . ARG A 111 ? 1.0030 1.1945 0.8806 0.0049 -0.0942 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 863 N N . ARG A 112 ? 0.7738 0.9619 0.7295 0.0572 -0.0823 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A N 864 C CA . ARG A 112 ? 0.7575 0.9099 0.7194 0.0472 -0.0694 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CA 865 C C . ARG A 112 ? 0.7194 0.8510 0.6865 0.0200 -0.0626 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A C 866 O O . ARG A 112 ? 0.7271 0.8201 0.6819 0.0163 -0.0542 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A O 867 C CB . ARG A 112 ? 0.7942 0.9015 0.7308 0.0649 -0.0628 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CB 868 C CG . ARG A 112 ? 0.8282 0.9452 0.7514 0.0968 -0.0712 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CG 869 C CD . ARG A 112 ? 0.8672 0.9399 0.7778 0.1100 -0.0623 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CD 870 N NE . ARG A 112 ? 0.9398 1.0070 0.8300 0.1445 -0.0702 0.0032 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NE 871 C CZ . ARG A 112 ? 1.0024 1.0430 0.8558 0.1602 -0.0737 0.0176 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CZ 872 N NH1 . ARG A 112 ? 1.0120 1.0357 0.8476 0.1425 -0.0688 0.0228 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH1 873 N NH2 . ARG A 112 ? 1.0485 1.0796 0.8810 0.1947 -0.0823 0.0265 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH2 874 N N . VAL A 113 ? 0.6978 0.8559 0.6830 0.0014 -0.0664 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N 875 C CA . VAL A 113 ? 0.7167 0.8534 0.7055 -0.0216 -0.0622 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA 876 C C . VAL A 113 ? 0.7482 0.8960 0.7565 -0.0403 -0.0598 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C 877 O O . VAL A 113 ? 0.7805 0.9683 0.8031 -0.0444 -0.0639 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O 878 C CB . VAL A 113 ? 0.7342 0.8825 0.7179 -0.0292 -0.0691 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB 879 C CG1 . VAL A 113 ? 0.7518 0.8822 0.7427 -0.0529 -0.0670 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 880 C CG2 . VAL A 113 ? 0.8237 0.9531 0.7846 -0.0162 -0.0680 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 881 N N . THR A 114 ? 0.7278 0.8430 0.7357 -0.0522 -0.0531 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N 882 C CA . THR A 114 ? 0.7264 0.8450 0.7452 -0.0723 -0.0502 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA 883 C C . THR A 114 ? 0.7000 0.7783 0.7114 -0.0862 -0.0481 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C 884 O O . THR A 114 ? 0.7227 0.7742 0.7256 -0.0776 -0.0470 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O 885 C CB . THR A 114 ? 0.7014 0.8305 0.7274 -0.0669 -0.0443 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB 886 O OG1 . THR A 114 ? 0.6863 0.8167 0.7180 -0.0891 -0.0400 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 887 C CG2 . THR A 114 ? 0.6837 0.7792 0.6996 -0.0545 -0.0391 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 888 N N . GLY A 115 ? 0.6824 0.7572 0.6962 -0.1074 -0.0473 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 889 C CA . GLY A 115 ? 0.7060 0.7390 0.7094 -0.1184 -0.0475 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 890 C C . GLY A 115 ? 0.7360 0.7622 0.7367 -0.1415 -0.0443 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 891 O O . GLY A 115 ? 0.8157 0.8716 0.8245 -0.1564 -0.0425 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 892 N N . PHE A 116 ? 0.6732 0.6625 0.6615 -0.1453 -0.0435 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A N 893 C CA . PHE A 116 ? 0.6521 0.6246 0.6292 -0.1683 -0.0403 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CA 894 C C . PHE A 116 ? 0.6829 0.6008 0.6402 -0.1716 -0.0459 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A C 895 O O . PHE A 116 ? 0.7200 0.6199 0.6764 -0.1531 -0.0515 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A O 896 C CB . PHE A 116 ? 0.6802 0.6630 0.6560 -0.1679 -0.0339 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CB 897 C CG . PHE A 116 ? 0.7255 0.6829 0.6935 -0.1515 -0.0367 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CG 898 C CD1 . PHE A 116 ? 0.7722 0.6911 0.7202 -0.1573 -0.0399 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD1 899 C CD2 . PHE A 116 ? 0.7234 0.6954 0.7023 -0.1310 -0.0364 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD2 900 C CE1 . PHE A 116 ? 0.7857 0.6896 0.7293 -0.1420 -0.0441 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE1 901 C CE2 . PHE A 116 ? 0.7563 0.7102 0.7305 -0.1198 -0.0382 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE2 902 C CZ . PHE A 116 ? 0.7748 0.6988 0.7336 -0.1248 -0.0427 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CZ 903 N N . SER A 117 ? 0.6955 0.5867 0.6359 -0.1947 -0.0439 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 115 SER A N 904 C CA . SER A 117 ? 0.8047 0.6365 0.7204 -0.1952 -0.0500 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CA 905 C C . SER A 117 ? 0.9307 0.7425 0.8251 -0.2056 -0.0465 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 115 SER A C 906 O O . SER A 117 ? 1.0089 0.8499 0.9057 -0.2218 -0.0370 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 115 SER A O 907 C CB . SER A 117 ? 0.8653 0.6637 0.7684 -0.2140 -0.0516 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CB 908 O OG . SER A 117 ? 0.9487 0.7717 0.8697 -0.2085 -0.0541 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 115 SER A OG 909 N N . ILE A 118 ? 0.9140 0.6774 0.7861 -0.1955 -0.0547 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N 910 C CA . ILE A 118 ? 0.8483 0.5864 0.6931 -0.2034 -0.0540 0.0055 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA 911 C C . ILE A 118 ? 0.9514 0.6284 0.7611 -0.2236 -0.0551 0.0136 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C 912 O O . ILE A 118 ? 0.9729 0.6029 0.7701 -0.2118 -0.0653 0.0138 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O 913 C CB . ILE A 118 ? 0.7606 0.4896 0.6026 -0.1756 -0.0643 0.0121 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB 914 C CG1 . ILE A 118 ? 0.6826 0.4659 0.5556 -0.1609 -0.0606 0.0042 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1 915 C CG2 . ILE A 118 ? 0.7981 0.4994 0.6067 -0.1820 -0.0659 0.0284 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2 916 C CD1 . ILE A 118 ? 0.6539 0.4446 0.5224 -0.1480 -0.0640 0.0107 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1 917 N N . THR A 119 ? 1.0226 0.6973 0.8140 -0.2541 -0.0440 0.0201 ? ? ? ? ? ? 117 THR A N 918 C CA . THR A 119 ? 1.0833 0.7029 0.8437 -0.2815 -0.0411 0.0247 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CA 919 C C . THR A 119 ? 1.2239 0.7948 0.9368 -0.3033 -0.0364 0.0448 ? ? ? ? ? ? 117 THR A C 920 O O . THR A 119 ? 1.3648 0.9222 1.0618 -0.3401 -0.0242 0.0451 ? ? ? ? ? ? 117 THR A O 921 C CB . THR A 119 ? 1.0434 0.7022 0.8255 -0.3112 -0.0288 0.0085 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CB 922 O OG1 . THR A 119 ? 0.9691 0.6812 0.7602 -0.3301 -0.0148 0.0086 ? ? ? ? ? ? 117 THR A OG1 923 C CG2 . THR A 119 ? 1.0325 0.7372 0.8551 -0.2911 -0.0338 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CG2 924 N N . GLY A 120 ? 1.2391 0.7849 0.9269 -0.2845 -0.0449 0.0612 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N 925 C CA . GLY A 120 ? 1.2549 0.8301 0.9627 -0.2480 -0.0560 0.0601 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA 926 C C . GLY A 120 ? 1.3061 0.8978 0.9949 -0.2520 -0.0518 0.0726 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C 927 O O . GLY A 120 ? 1.3238 0.9726 1.0331 -0.2636 -0.0390 0.0653 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O 928 N N . GLY A 121 ? 1.3107 0.8533 0.9587 -0.2413 -0.0629 0.0905 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N 929 C CA . GLY A 121 ? 1.2750 0.8291 0.8973 -0.2473 -0.0593 0.1028 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA 930 C C . GLY A 121 ? 1.2878 0.8073 0.8795 -0.2195 -0.0786 0.1172 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C 931 O O . GLY A 121 ? 1.3402 0.8016 0.9098 -0.2034 -0.0935 0.1256 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O 932 N N . GLU A 122 ? 1.2675 0.8236 0.8574 -0.2123 -0.0792 0.1187 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N 933 C CA . GLU A 122 ? 1.3411 0.8742 0.9028 -0.1859 -0.0990 0.1306 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA 934 C C . GLU A 122 ? 1.3287 0.8995 0.9343 -0.1512 -0.1131 0.1148 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C 935 O O . GLU A 122 ? 1.3309 0.9517 0.9553 -0.1437 -0.1129 0.1060 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O 936 C CB . GLU A 122 ? 1.3443 0.8942 0.8738 -0.1980 -0.0937 0.1404 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB 937 C CG . GLU A 122 ? 1.4788 0.9647 0.9396 -0.2176 -0.0924 0.1661 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG 938 C CD . GLU A 122 ? 1.5811 1.0871 1.0068 -0.2287 -0.0871 0.1751 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD 939 O OE1 . GLU A 122 ? 1.5864 1.1242 1.0188 -0.2047 -0.1003 0.1701 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 940 O OE2 . GLU A 122 ? 1.6326 1.1246 1.0231 -0.2633 -0.0689 0.1859 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 941 N N . HIS A 123 ? 1.2976 0.8438 0.9181 -0.1318 -0.1241 0.1098 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N 942 C CA . HIS A 123 ? 1.2438 0.8270 0.9073 -0.1018 -0.1350 0.0934 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA 943 C C . HIS A 123 ? 1.2365 0.7805 0.9035 -0.0803 -0.1479 0.0908 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C 944 O O . HIS A 123 ? 1.3408 0.8241 0.9760 -0.0884 -0.1489 0.1016 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O 945 C CB . HIS A 123 ? 1.1784 0.8214 0.8914 -0.1109 -0.1193 0.0743 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB 946 C CG . HIS A 123 ? 1.2128 0.8473 0.9370 -0.1305 -0.1060 0.0694 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG 947 N ND1 . HIS A 123 ? 1.2505 0.8517 0.9786 -0.1223 -0.1118 0.0657 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 948 C CD2 . HIS A 123 ? 1.2245 0.8828 0.9574 -0.1573 -0.0879 0.0656 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 949 C CE1 . HIS A 123 ? 1.2591 0.8640 0.9970 -0.1452 -0.0982 0.0598 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 950 N NE2 . HIS A 123 ? 1.2441 0.8856 0.9863 -0.1661 -0.0839 0.0597 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 951 N N . ARG A 124 ? 1.1540 0.7327 0.8596 -0.0542 -0.1565 0.0749 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N 952 C CA . ARG A 124 ? 1.2185 0.7692 0.9321 -0.0298 -0.1687 0.0684 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA 953 C C . ARG A 124 ? 1.2133 0.8044 0.9760 -0.0277 -0.1594 0.0469 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C 954 O O . ARG A 124 ? 1.2345 0.8470 1.0239 -0.0020 -0.1683 0.0337 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O 955 C CB . ARG A 124 ? 1.2876 0.8369 0.9943 0.0058 -0.1917 0.0702 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB 956 C CG . ARG A 124 ? 1.4878 0.9751 1.1352 0.0097 -0.2049 0.0941 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG 957 C CD . ARG A 124 ? 1.6578 1.1581 1.2984 0.0448 -0.2290 0.0959 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD 958 N NE . ARG A 124 ? 1.7877 1.2748 1.4431 0.0823 -0.2465 0.0859 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE 959 C CZ . ARG A 124 ? 1.8029 1.3513 1.5065 0.1064 -0.2537 0.0643 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ 960 N NH1 . ARG A 124 ? 1.7366 1.3583 1.4764 0.0954 -0.2450 0.0513 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 961 N NH2 . ARG A 124 ? 1.8393 1.3749 1.5543 0.1412 -0.2689 0.0544 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 962 N N . LEU A 125 ? 1.1699 0.7745 0.9434 -0.0549 -0.1413 0.0433 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N 963 C CA . LEU A 125 ? 1.0427 0.6735 0.8519 -0.0558 -0.1325 0.0261 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA 964 C C . LEU A 125 ? 1.1010 0.6932 0.8947 -0.0773 -0.1248 0.0274 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C 965 O O . LEU A 125 ? 1.1503 0.7674 0.9558 -0.1003 -0.1105 0.0232 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O 966 C CB . LEU A 125 ? 0.9213 0.6140 0.7621 -0.0655 -0.1193 0.0175 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB 967 C CG . LEU A 125 ? 0.8875 0.6215 0.7492 -0.0477 -0.1246 0.0112 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG 968 C CD1 . LEU A 125 ? 0.7646 0.5490 0.6551 -0.0572 -0.1104 0.0019 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 969 C CD2 . LEU A 125 ? 0.9137 0.6491 0.7920 -0.0210 -0.1361 0.0004 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 970 N N . ARG A 126 ? 1.1231 0.6541 0.8899 -0.0693 -0.1348 0.0321 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 971 C CA . ARG A 126 ? 1.2101 0.6954 0.9570 -0.0927 -0.1279 0.0329 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 972 C C . ARG A 126 ? 1.1707 0.6839 0.9496 -0.0990 -0.1193 0.0128 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 973 O O . ARG A 126 ? 1.1572 0.6807 0.9572 -0.0754 -0.1253 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 974 C CB . ARG A 126 ? 1.3985 0.8045 1.1083 -0.0778 -0.1420 0.0408 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 975 C CG . ARG A 126 ? 1.5798 0.9406 1.2436 -0.0768 -0.1505 0.0645 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 976 C CD . ARG A 126 ? 1.6881 1.0357 1.3247 -0.1189 -0.1349 0.0781 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 977 N NE . ARG A 126 ? 1.6987 1.0812 1.3282 -0.1226 -0.1331 0.0901 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 978 C CZ . ARG A 126 ? 1.6951 1.0890 1.3094 -0.1566 -0.1176 0.0988 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 979 N NH1 . ARG A 126 ? 1.6804 1.0575 1.2877 -0.1914 -0.1026 0.0969 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 980 N NH2 . ARG A 126 ? 1.6944 1.1206 1.3020 -0.1566 -0.1168 0.1072 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 981 N N . ASN A 127 ? 1.1289 0.6565 0.9105 -0.1306 -0.1055 0.0105 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A N 982 C CA . ASN A 127 ? 1.0843 0.6327 0.8892 -0.1379 -0.0994 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A CA 983 C C . ASN A 127 ? 1.0166 0.6304 0.8607 -0.1208 -0.0971 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A C 984 O O . ASN A 127 ? 1.0340 0.6596 0.8950 -0.1109 -0.0978 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A O 985 C CB . ASN A 127 ? 1.1742 0.6656 0.9645 -0.1277 -0.1078 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A CB 986 C CG . ASN A 127 ? 1.3382 0.7577 1.0869 -0.1518 -0.1069 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A CG 987 O OD1 . ASN A 127 ? 1.3869 0.8123 1.1262 -0.1858 -0.0954 0.0001 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A OD1 988 N ND2 . ASN A 127 ? 1.4206 0.7709 1.1433 -0.1346 -0.1184 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 125 ASN A ND2 989 N N . TYR A 128 ? 0.9608 0.6139 0.8157 -0.1180 -0.0939 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A N 990 C CA . TYR A 128 ? 0.8423 0.5527 0.7293 -0.1069 -0.0892 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CA 991 C C . TYR A 128 ? 0.8673 0.6109 0.7688 -0.1246 -0.0788 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A C 992 O O . TYR A 128 ? 0.8717 0.6168 0.7650 -0.1480 -0.0723 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A O 993 C CB . TYR A 128 ? 0.7501 0.4831 0.6382 -0.1041 -0.0879 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CB 994 C CG . TYR A 128 ? 0.6444 0.4276 0.5597 -0.0949 -0.0822 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CG 995 C CD1 . TYR A 128 ? 0.5865 0.3820 0.5135 -0.0749 -0.0876 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD1 996 C CD2 . TYR A 128 ? 0.6698 0.4873 0.5975 -0.1069 -0.0714 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD2 997 C CE1 . TYR A 128 ? 0.6013 0.4364 0.5495 -0.0705 -0.0806 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE1 998 C CE2 . TYR A 128 ? 0.6657 0.5191 0.6125 -0.0981 -0.0661 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE2 999 C CZ . TYR A 128 ? 0.6710 0.5299 0.6265 -0.0817 -0.0699 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CZ 1000 O OH . TYR A 128 ? 0.7353 0.6234 0.7065 -0.0767 -0.0628 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A OH 1001 N N . LYS A 129 ? 0.9061 0.6781 0.8282 -0.1132 -0.0776 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N 1002 C CA . LYS A 129 ? 0.8478 0.6556 0.7833 -0.1240 -0.0706 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA 1003 C C . LYS A 129 ? 0.7873 0.6339 0.7416 -0.1072 -0.0674 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C 1004 O O . LYS A 129 ? 0.8136 0.6581 0.7732 -0.0900 -0.0702 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O 1005 C CB . LYS A 129 ? 0.8295 0.6216 0.7620 -0.1282 -0.0734 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB 1006 C CG . LYS A 129 ? 0.9108 0.7403 0.8540 -0.1417 -0.0687 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG 1007 C CD . LYS A 129 ? 1.0661 0.8811 1.0055 -0.1439 -0.0725 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD 1008 C CE . LYS A 129 ? 1.1330 0.9913 1.0830 -0.1558 -0.0703 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE 1009 N NZ . LYS A 129 ? 1.1857 1.0477 1.1332 -0.1861 -0.0672 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ 1010 N N . SER A 130 ? 0.7020 0.5830 0.6654 -0.1118 -0.0608 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 128 SER A N 1011 C CA . SER A 130 ? 0.6892 0.5974 0.6649 -0.0971 -0.0569 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 128 SER A CA 1012 C C . SER A 130 ? 0.6982 0.6388 0.6813 -0.0980 -0.0534 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 128 SER A C 1013 O O . SER A 130 ? 0.7561 0.7103 0.7401 -0.1111 -0.0528 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 128 SER A O 1014 C CB . SER A 130 ? 0.7769 0.6904 0.7538 -0.0950 -0.0535 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 128 SER A CB 1015 O OG . SER A 130 ? 0.8234 0.7628 0.8094 -0.0873 -0.0472 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 128 SER A OG 1016 N N . VAL A 131 ? 0.6266 0.5809 0.6137 -0.0842 -0.0511 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N 1017 C CA . VAL A 131 ? 0.5707 0.5538 0.5604 -0.0797 -0.0491 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA 1018 C C . VAL A 131 ? 0.6386 0.6266 0.6283 -0.0665 -0.0431 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C 1019 O O . VAL A 131 ? 0.6459 0.6203 0.6349 -0.0614 -0.0403 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O 1020 C CB . VAL A 131 ? 0.5655 0.5549 0.5512 -0.0775 -0.0527 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB 1021 C CG1 . VAL A 131 ? 0.5769 0.5967 0.5612 -0.0691 -0.0524 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1 1022 C CG2 . VAL A 131 ? 0.5426 0.5228 0.5268 -0.0928 -0.0579 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2 1023 N N . THR A 132 ? 0.6385 0.6460 0.6288 -0.0610 -0.0411 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 130 THR A N 1024 C CA . THR A 132 ? 0.6530 0.6571 0.6391 -0.0496 -0.0349 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CA 1025 C C . THR A 132 ? 0.6663 0.6882 0.6454 -0.0379 -0.0366 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 130 THR A C 1026 O O . THR A 132 ? 0.7115 0.7579 0.6961 -0.0382 -0.0419 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 130 THR A O 1027 C CB . THR A 132 ? 0.7110 0.7155 0.7024 -0.0513 -0.0315 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CB 1028 O OG1 . THR A 132 ? 0.7706 0.7587 0.7645 -0.0610 -0.0312 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 130 THR A OG1 1029 C CG2 . THR A 132 ? 0.6965 0.6934 0.6814 -0.0390 -0.0250 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CG2 1030 N N . THR A 133 ? 0.6621 0.6734 0.6278 -0.0281 -0.0322 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 131 THR A N 1031 C CA . THR A 133 ? 0.6584 0.6813 0.6100 -0.0140 -0.0349 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA 1032 C C . THR A 133 ? 0.6832 0.6834 0.6194 -0.0027 -0.0271 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 131 THR A C 1033 O O . THR A 133 ? 0.7529 0.7296 0.6869 -0.0093 -0.0181 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 131 THR A O 1034 C CB . THR A 133 ? 0.6885 0.7164 0.6287 -0.0144 -0.0373 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB 1035 O OG1 . THR A 133 ? 0.6736 0.6802 0.6071 -0.0184 -0.0281 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1036 C CG2 . THR A 133 ? 0.7211 0.7637 0.6744 -0.0266 -0.0445 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1037 N N . VAL A 134 ? 0.6382 0.6442 0.5632 0.0145 -0.0308 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N 1038 C CA . VAL A 134 ? 0.6552 0.6290 0.5595 0.0259 -0.0232 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA 1039 C C . VAL A 134 ? 0.7385 0.7058 0.6128 0.0401 -0.0253 0.0081 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C 1040 O O . VAL A 134 ? 0.7726 0.7697 0.6448 0.0490 -0.0365 0.0044 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O 1041 C CB . VAL A 134 ? 0.6670 0.6396 0.5771 0.0386 -0.0242 0.0003 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB 1042 C CG1 . VAL A 134 ? 0.6277 0.6178 0.5655 0.0250 -0.0243 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1043 C CG2 . VAL A 134 ? 0.7545 0.7538 0.6605 0.0598 -0.0356 0.0004 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1044 N N . HIS A 135 ? 0.7650 0.6934 0.6138 0.0406 -0.0144 0.0200 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A N 1045 C CA . HIS A 135 ? 0.8350 0.7512 0.6485 0.0500 -0.0139 0.0308 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CA 1046 C C . HIS A 135 ? 0.9115 0.7801 0.6917 0.0625 -0.0066 0.0480 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A C 1047 O O . HIS A 135 ? 0.9057 0.7456 0.6910 0.0564 0.0026 0.0495 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A O 1048 C CB . HIS A 135 ? 0.8301 0.7470 0.6393 0.0312 -0.0048 0.0269 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CB 1049 C CG . HIS A 135 ? 0.7824 0.7356 0.6217 0.0197 -0.0114 0.0095 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CG 1050 N ND1 . HIS A 135 ? 0.7981 0.7831 0.6374 0.0249 -0.0232 0.0016 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A ND1 1051 C CD2 . HIS A 135 ? 0.7564 0.7152 0.6239 0.0039 -0.0083 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CD2 1052 C CE1 . HIS A 135 ? 0.8010 0.8044 0.6663 0.0115 -0.0260 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CE1 1053 N NE2 . HIS A 135 ? 0.7715 0.7586 0.6532 0.0002 -0.0176 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A NE2 1054 N N . ARG A 136 ? 0.9770 0.8348 0.7203 0.0804 -0.0114 0.0609 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N 1055 C CA . ARG A 136 ? 1.0612 0.8629 0.7637 0.0930 -0.0043 0.0801 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA 1056 C C . ARG A 136 ? 1.1505 0.9185 0.8194 0.0743 0.0126 0.0907 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C 1057 O O . ARG A 136 ? 1.1699 0.9646 0.8373 0.0633 0.0137 0.0856 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O 1058 C CB . ARG A 136 ? 1.1312 0.9352 0.8076 0.1278 -0.0206 0.0905 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB 1059 C CG . ARG A 136 ? 1.2559 0.9967 0.8961 0.1473 -0.0164 0.1085 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG 1060 C CD . ARG A 136 ? 1.3319 1.0841 0.9583 0.1883 -0.0365 0.1143 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD 1061 N NE . ARG A 136 ? 1.4989 1.2474 1.0804 0.2017 -0.0440 0.1291 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE 1062 C CZ . ARG A 136 ? 1.6560 1.3388 1.1783 0.2122 -0.0377 0.1533 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ 1063 N NH1 . ARG A 136 ? 1.7371 1.3507 1.2409 0.2095 -0.0234 0.1640 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 1064 N NH2 . ARG A 136 ? 1.6699 1.3537 1.1485 0.2243 -0.0454 0.1669 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 1065 N N . PHE A 137 ? 1.2226 0.9319 0.8642 0.0696 0.0269 0.1040 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A N 1066 C CA . PHE A 137 ? 1.3046 0.9803 0.9153 0.0463 0.0470 0.1133 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CA 1067 C C . PHE A 137 ? 1.4833 1.0860 1.0386 0.0566 0.0549 0.1370 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A C 1068 O O . PHE A 137 ? 1.4972 1.0640 1.0520 0.0685 0.0536 0.1401 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A O 1069 C CB . PHE A 137 ? 1.2586 0.9388 0.9035 0.0146 0.0624 0.0990 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CB 1070 C CG . PHE A 137 ? 1.2137 0.9431 0.8848 -0.0044 0.0655 0.0837 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CG 1071 C CD1 . PHE A 137 ? 1.2275 0.9497 0.8895 -0.0312 0.0855 0.0826 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CD1 1072 C CD2 . PHE A 137 ? 1.1629 0.9453 0.8675 0.0039 0.0493 0.0690 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CD2 1073 C CE1 . PHE A 137 ? 1.1791 0.9481 0.8664 -0.0450 0.0882 0.0665 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CE1 1074 C CE2 . PHE A 137 ? 1.1440 0.9648 0.8702 -0.0111 0.0519 0.0542 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CE2 1075 C CZ . PHE A 137 ? 1.1441 0.9593 0.8623 -0.0334 0.0708 0.0525 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CZ 1076 N N . GLU A 138 ? 1.6139 1.1919 1.1198 0.0521 0.0636 0.1533 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N 1077 C CA . GLU A 138 ? 1.7340 1.2349 1.1754 0.0630 0.0706 0.1800 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA 1078 C C . GLU A 138 ? 1.8013 1.2623 1.2036 0.0289 0.0975 0.1913 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C 1079 O O . GLU A 138 ? 1.7786 1.2825 1.1959 0.0049 0.1071 0.1803 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O 1080 C CB . GLU A 138 ? 1.7956 1.3004 1.1990 0.1006 0.0501 0.1952 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB 1081 C CG . GLU A 138 ? 1.8250 1.3496 1.2508 0.1393 0.0254 0.1902 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG 1082 C CD . GLU A 138 ? 1.9535 1.4795 1.3363 0.1783 0.0046 0.2063 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD 1083 O OE1 . GLU A 138 ? 1.9866 1.5365 1.3449 0.1742 0.0027 0.2109 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1084 O OE2 . GLU A 138 ? 2.0023 1.5080 1.3757 0.2146 -0.0104 0.2133 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1085 N N . LYS A 139 ? 1.8755 1.2533 1.2266 0.0269 0.1104 0.2124 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A N 1086 C CA . LYS A 139 ? 1.8949 1.2254 1.1976 -0.0060 0.1376 0.2271 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CA 1087 C C . LYS A 139 ? 2.0237 1.2652 1.2438 0.0136 0.1389 0.2609 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A C 1088 O O . LYS A 139 ? 2.0862 1.3174 1.2532 0.0171 0.1409 0.2794 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A O 1089 C CB . LYS A 139 ? 1.8333 1.1469 1.1635 -0.0467 0.1612 0.2136 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CB 1090 N N . ARG A 145 ? 2.0608 1.1806 1.3613 0.1242 0.0907 0.2347 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A N 1091 C CA . ARG A 145 ? 1.9920 1.1624 1.3518 0.0828 0.1035 0.2087 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CA 1092 C C . ARG A 145 ? 1.8313 1.1085 1.2471 0.0848 0.0883 0.1910 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A C 1093 O O . ARG A 145 ? 1.8340 1.1455 1.2443 0.0702 0.0913 0.1944 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A O 1094 C CB . ARG A 145 ? 2.0818 1.2162 1.4166 0.0333 0.1322 0.2145 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CB 1095 C CG . ARG A 145 ? 2.2580 1.2808 1.5127 0.0324 0.1468 0.2430 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CG 1096 C CD . ARG A 145 ? 2.3306 1.3157 1.5693 -0.0239 0.1791 0.2427 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CD 1097 N NE . ARG A 145 ? 2.3265 1.3287 1.6180 -0.0517 0.1883 0.2152 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NE 1098 C CZ . ARG A 145 ? 2.3867 1.3221 1.6687 -0.0510 0.1934 0.2112 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CZ 1099 N NH1 . ARG A 145 ? 2.4980 1.3399 1.7196 -0.0219 0.1905 0.2335 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NH1 1100 N NH2 . ARG A 145 ? 2.3175 1.2787 1.6487 -0.0777 0.2007 0.1842 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NH2 1101 N N . ILE A 146 ? 1.6768 1.0036 1.1441 0.1017 0.0733 0.1714 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A N 1102 C CA . ILE A 146 ? 1.5447 0.9632 1.0580 0.1111 0.0557 0.1570 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CA 1103 C C . ILE A 146 ? 1.4227 0.8962 0.9994 0.0898 0.0569 0.1309 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A C 1104 O O . ILE A 146 ? 1.4090 0.8844 1.0095 0.1019 0.0517 0.1197 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A O 1105 C CB . ILE A 146 ? 1.5541 0.9925 1.0679 0.1589 0.0314 0.1590 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CB 1106 C CG1 . ILE A 146 ? 1.6635 1.0525 1.1127 0.1875 0.0249 0.1856 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG1 1107 C CG2 . ILE A 146 ? 1.4801 1.0126 1.0433 0.1630 0.0150 0.1416 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CG2 1108 C CD1 . ILE A 146 ? 1.8014 1.0923 1.2024 0.2034 0.0323 0.2021 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A CD1 1109 N N . TRP A 147 ? 1.3347 0.8539 0.9374 0.0608 0.0628 0.1208 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A N 1110 C CA . TRP A 147 ? 1.2311 0.7983 0.8890 0.0424 0.0627 0.0981 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CA 1111 C C . TRP A 147 ? 1.1222 0.7650 0.8181 0.0456 0.0480 0.0856 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A C 1112 O O . TRP A 147 ? 1.1455 0.8100 0.8284 0.0591 0.0384 0.0918 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A O 1113 C CB . TRP A 147 ? 1.2600 0.8130 0.9243 0.0035 0.0828 0.0916 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CB 1114 C CG . TRP A 147 ? 1.3112 0.8908 0.9734 -0.0169 0.0904 0.0921 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CG 1115 C CD1 . TRP A 147 ? 1.2833 0.9238 0.9849 -0.0297 0.0869 0.0762 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD1 1116 C CD2 . TRP A 147 ? 1.4107 0.9555 1.0268 -0.0265 0.1039 0.1086 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD2 1117 N NE1 . TRP A 147 ? 1.3203 0.9701 1.0067 -0.0452 0.0972 0.0795 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A NE1 1118 C CE2 . TRP A 147 ? 1.4066 1.0004 1.0403 -0.0452 0.1086 0.0994 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE2 1119 C CE3 . TRP A 147 ? 1.5129 0.9871 1.0716 -0.0210 0.1130 0.1306 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE3 1120 C CZ2 . TRP A 147 ? 1.4660 1.0468 1.0639 -0.0599 0.1232 0.1100 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ2 1121 C CZ3 . TRP A 147 ? 1.5988 1.0551 1.1180 -0.0372 0.1275 0.1439 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ3 1122 C CH2 . TRP A 147 ? 1.5567 1.0693 1.0967 -0.0571 0.1331 0.1329 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CH2 1123 N N . THR A 148 ? 1.0335 0.7130 0.7735 0.0324 0.0463 0.0677 ? ? ? ? ? ? 146 THR A N 1124 C CA . THR A 148 ? 0.9285 0.6707 0.7033 0.0333 0.0333 0.0554 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CA 1125 C C . THR A 148 ? 0.8498 0.6160 0.6491 0.0052 0.0406 0.0440 ? ? ? ? ? ? 146 THR A C 1126 O O . THR A 148 ? 0.9033 0.6508 0.7076 -0.0140 0.0527 0.0399 ? ? ? ? ? ? 146 THR A O 1127 C CB . THR A 148 ? 0.9303 0.6981 0.7354 0.0451 0.0228 0.0442 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CB 1128 O OG1 . THR A 148 ? 0.9862 0.7364 0.7731 0.0746 0.0157 0.0518 ? ? ? ? ? ? 146 THR A OG1 1129 C CG2 . THR A 148 ? 0.8538 0.6801 0.6895 0.0433 0.0105 0.0330 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CG2 1130 N N . VAL A 149 ? 0.7363 0.5447 0.5515 0.0037 0.0324 0.0370 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N 1131 C CA . VAL A 149 ? 0.7135 0.5485 0.5568 -0.0163 0.0352 0.0238 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA 1132 C C . VAL A 149 ? 0.7512 0.6248 0.6234 -0.0116 0.0207 0.0130 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C 1133 O O . VAL A 149 ? 0.8088 0.7025 0.6776 0.0007 0.0102 0.0135 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O 1134 C CB . VAL A 149 ? 0.7136 0.5582 0.5461 -0.0256 0.0416 0.0236 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB 1135 C CG1 . VAL A 149 ? 0.6253 0.5052 0.4908 -0.0376 0.0387 0.0073 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 1136 C CG2 . VAL A 149 ? 0.7673 0.5764 0.5741 -0.0393 0.0600 0.0321 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 1137 N N . VAL A 150 ? 0.6887 0.5721 0.5871 -0.0226 0.0202 0.0033 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N 1138 C CA . VAL A 150 ? 0.6032 0.5163 0.5256 -0.0230 0.0087 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA 1139 C C . VAL A 150 ? 0.5983 0.5266 0.5352 -0.0348 0.0082 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C 1140 O O . VAL A 150 ? 0.5982 0.5210 0.5410 -0.0455 0.0157 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O 1141 C CB . VAL A 150 ? 0.5681 0.4797 0.5050 -0.0255 0.0076 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB 1142 C CG1 . VAL A 150 ? 0.5486 0.4866 0.5043 -0.0285 -0.0026 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1 1143 C CG2 . VAL A 150 ? 0.5627 0.4592 0.4873 -0.0111 0.0086 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2 1144 N N . LEU A 151 ? 0.5933 0.5415 0.5360 -0.0323 -0.0011 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N 1145 C CA . LEU A 151 ? 0.6044 0.5634 0.5600 -0.0394 -0.0036 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA 1146 C C . LEU A 151 ? 0.6525 0.6184 0.6236 -0.0425 -0.0136 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C 1147 O O . LEU A 151 ? 0.6848 0.6594 0.6557 -0.0400 -0.0200 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O 1148 C CB . LEU A 151 ? 0.5855 0.5556 0.5312 -0.0355 -0.0057 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB 1149 C CG . LEU A 151 ? 0.6395 0.6041 0.5629 -0.0333 0.0043 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG 1150 C CD1 . LEU A 151 ? 0.6147 0.5952 0.5320 -0.0313 0.0013 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1151 C CD2 . LEU A 151 ? 0.6831 0.6377 0.6083 -0.0430 0.0178 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1152 N N . GLU A 152 ? 0.6282 0.5915 0.6117 -0.0483 -0.0151 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 1153 C CA . GLU A 152 ? 0.6560 0.6189 0.6473 -0.0520 -0.0244 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 1154 C C . GLU A 152 ? 0.6438 0.6041 0.6412 -0.0515 -0.0291 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 1155 O O . GLU A 152 ? 0.6826 0.6455 0.6865 -0.0499 -0.0256 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 1156 C CB . GLU A 152 ? 0.7621 0.7197 0.7575 -0.0563 -0.0242 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 1157 C CG . GLU A 152 ? 0.9608 0.9151 0.9574 -0.0621 -0.0324 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 1158 C CD . GLU A 152 ? 1.1521 1.1061 1.1480 -0.0670 -0.0311 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 1159 O OE1 . GLU A 152 ? 1.2278 1.1870 1.2226 -0.0640 -0.0248 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1160 O OE2 . GLU A 152 ? 1.2162 1.1625 1.2097 -0.0731 -0.0365 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1161 N N . SER A 153 ? 0.6246 0.5806 0.6203 -0.0529 -0.0368 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1162 C CA . SER A 153 ? 0.6545 0.6006 0.6537 -0.0497 -0.0427 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1163 C C . SER A 153 ? 0.6863 0.6129 0.6815 -0.0556 -0.0515 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1164 O O . SER A 153 ? 0.7221 0.6492 0.7132 -0.0647 -0.0514 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1165 C CB . SER A 153 ? 0.6377 0.5892 0.6331 -0.0456 -0.0422 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1166 O OG . SER A 153 ? 0.6654 0.6163 0.6534 -0.0518 -0.0463 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1167 N N . TYR A 154 ? 0.6586 0.5670 0.6534 -0.0502 -0.0587 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A N 1168 C CA . TYR A 154 ? 0.7046 0.5847 0.6887 -0.0568 -0.0666 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CA 1169 C C . TYR A 154 ? 0.7326 0.5893 0.7138 -0.0461 -0.0743 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A C 1170 O O . TYR A 154 ? 0.7870 0.6565 0.7786 -0.0325 -0.0735 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A O 1171 C CB . TYR A 154 ? 0.6999 0.5739 0.6811 -0.0586 -0.0690 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CB 1172 C CG . TYR A 154 ? 0.6548 0.5334 0.6447 -0.0441 -0.0731 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CG 1173 C CD1 . TYR A 154 ? 0.6073 0.5135 0.6101 -0.0420 -0.0662 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CD1 1174 C CD2 . TYR A 154 ? 0.6769 0.5327 0.6621 -0.0322 -0.0840 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CD2 1175 C CE1 . TYR A 154 ? 0.5713 0.4900 0.5858 -0.0314 -0.0696 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CE1 1176 C CE2 . TYR A 154 ? 0.6651 0.5341 0.6620 -0.0168 -0.0892 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CE2 1177 C CZ . TYR A 154 ? 0.6171 0.5215 0.6305 -0.0179 -0.0816 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A CZ 1178 O OH . TYR A 154 ? 0.6472 0.5725 0.6757 -0.0053 -0.0863 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A OH 1179 N N . VAL A 155 ? 0.7505 0.5716 0.7166 -0.0527 -0.0809 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 1180 C CA . VAL A 155 ? 0.7677 0.5541 0.7261 -0.0394 -0.0905 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 1181 C C . VAL A 155 ? 0.8028 0.5505 0.7408 -0.0461 -0.0976 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 1182 O O . VAL A 155 ? 0.7791 0.5270 0.7087 -0.0660 -0.0929 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 1183 C CB . VAL A 155 ? 0.7683 0.5362 0.7205 -0.0416 -0.0912 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 1184 C CG1 . VAL A 155 ? 0.5599 0.3129 0.4987 -0.0668 -0.0888 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1185 C CG2 . VAL A 155 ? 0.7817 0.5091 0.7253 -0.0235 -0.1015 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1186 N N . VAL A 156 ? 0.8435 0.5590 0.7720 -0.0289 -0.1087 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N 1187 C CA . VAL A 156 ? 0.9027 0.5799 0.8064 -0.0322 -0.1165 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA 1188 C C . VAL A 156 ? 0.9894 0.6228 0.8796 -0.0080 -0.1309 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C 1189 O O . VAL A 156 ? 1.0078 0.6569 0.9163 0.0142 -0.1342 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O 1190 C CB . VAL A 156 ? 0.8627 0.5723 0.7737 -0.0305 -0.1160 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB 1191 C CG1 . VAL A 156 ? 0.8335 0.5680 0.7637 -0.0038 -0.1235 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 1192 C CG2 . VAL A 156 ? 0.8718 0.5474 0.7529 -0.0407 -0.1208 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 1193 N N . ASP A 157 ? 1.0331 0.6119 0.8900 -0.0113 -0.1390 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1194 C CA . ASP A 157 ? 1.0700 0.5959 0.9069 0.0144 -0.1548 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1195 C C . ASP A 157 ? 1.0417 0.5922 0.8884 0.0439 -0.1676 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1196 O O . ASP A 157 ? 1.0314 0.6133 0.8813 0.0370 -0.1662 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1197 C CB . ASP A 157 ? 1.1791 0.6306 0.9697 -0.0014 -0.1585 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1198 C CG . ASP A 157 ? 1.2880 0.7070 1.0675 -0.0287 -0.1484 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1199 O OD1 . ASP A 157 ? 1.3126 0.7703 1.1200 -0.0339 -0.1397 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1200 O OD2 . ASP A 157 ? 1.3649 0.7193 1.1056 -0.0464 -0.1489 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1201 N N . VAL A 158 ? 1.0634 0.6025 0.9159 0.0773 -0.1803 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N 1202 C CA . VAL A 158 ? 1.0804 0.6464 0.9436 0.1074 -0.1950 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA 1203 C C . VAL A 158 ? 1.2224 0.7209 1.0417 0.1230 -0.2134 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C 1204 O O . VAL A 158 ? 1.2849 0.7239 1.0834 0.1423 -0.2235 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O 1205 C CB . VAL A 158 ? 0.9350 0.5401 0.8341 0.1387 -0.1992 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB 1206 C CG1 . VAL A 158 ? 0.9109 0.5524 0.8245 0.1689 -0.2152 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1207 C CG2 . VAL A 158 ? 0.9154 0.5833 0.8510 0.1217 -0.1801 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1208 N N . PRO A 159 ? 1.2559 0.7602 1.0576 0.1149 -0.2177 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A N 1209 C CA . PRO A 159 ? 1.3166 0.7612 1.0698 0.1255 -0.2343 0.0169 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CA 1210 C C . PRO A 159 ? 1.4123 0.8294 1.1583 0.1728 -0.2580 0.0119 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A C 1211 O O . PRO A 159 ? 1.3711 0.8425 1.1590 0.1993 -0.2630 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A O 1212 C CB . PRO A 159 ? 1.2658 0.7615 1.0233 0.1171 -0.2349 0.0259 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CB 1213 C CG . PRO A 159 ? 1.1976 0.7526 0.9912 0.0871 -0.2125 0.0153 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CG 1214 C CD . PRO A 159 ? 1.1902 0.7658 1.0196 0.0962 -0.2062 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CD 1215 N N . GLU A 160 ? 1.5748 0.9082 1.2667 0.1831 -0.2720 0.0323 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N 1216 C CA . GLU A 160 ? 1.7011 0.9890 1.3765 0.2308 -0.2960 0.0300 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA 1217 C C . GLU A 160 ? 1.6848 1.0475 1.4052 0.2739 -0.3120 0.0095 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C 1218 O O . GLU A 160 ? 1.6995 1.0878 1.4565 0.2954 -0.3115 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O 1219 C CB . GLU A 160 ? 1.8358 1.0384 1.4424 0.2378 -0.3122 0.0612 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB 1220 C CG . GLU A 160 ? 1.9602 1.0913 1.5380 0.2865 -0.3366 0.0621 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG 1221 C CD . GLU A 160 ? 2.0143 1.0945 1.5962 0.2874 -0.3282 0.0451 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD 1222 O OE1 . GLU A 160 ? 1.9288 1.0732 1.5656 0.2827 -0.3147 0.0172 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1 1223 O OE2 . GLU A 160 ? 2.1252 1.0982 1.6523 0.2922 -0.3349 0.0596 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2 1224 N N . GLY A 161 ? 1.6408 1.0408 1.3581 0.2858 -0.3260 0.0188 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N 1225 C CA . GLY A 161 ? 1.6164 1.0902 1.3750 0.3259 -0.3432 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA 1226 C C . GLY A 161 ? 1.5331 1.1145 1.3501 0.3064 -0.3283 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C 1227 O O . GLY A 161 ? 1.5209 1.1661 1.3583 0.3215 -0.3408 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O 1228 N N . ASN A 162 ? 1.4567 1.0568 1.2984 0.2722 -0.3019 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A N 1229 C CA . ASN A 162 ? 1.3766 1.0675 1.2692 0.2517 -0.2852 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CA 1230 C C . ASN A 162 ? 1.3456 1.0719 1.2813 0.2560 -0.2719 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A C 1231 O O . ASN A 162 ? 1.3978 1.0736 1.3213 0.2613 -0.2689 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A O 1232 C CB . ASN A 162 ? 1.3616 1.0510 1.2424 0.2044 -0.2644 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CB 1233 C CG . ASN A 162 ? 1.4480 1.1397 1.3021 0.1968 -0.2734 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CG 1234 O OD1 . ASN A 162 ? 1.5141 1.2053 1.3541 0.2264 -0.2967 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A OD1 1235 N ND2 . ASN A 162 ? 1.4475 1.1439 1.2936 0.1586 -0.2555 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A ND2 1236 N N . SER A 163 ? 1.2555 1.0678 1.2394 0.2520 -0.2631 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 161 SER A N 1237 C CA . SER A 163 ? 1.1635 1.0152 1.1863 0.2518 -0.2475 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CA 1238 C C . SER A 163 ? 1.0778 0.9283 1.1006 0.2091 -0.2215 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 161 SER A C 1239 O O . SER A 163 ? 1.0194 0.8651 1.0273 0.1814 -0.2148 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 161 SER A O 1240 C CB . SER A 163 ? 1.1207 1.0657 1.1944 0.2663 -0.2486 -0.1437 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CB 1241 O OG . SER A 163 ? 1.0404 1.0365 1.1304 0.2357 -0.2366 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 161 SER A OG 1242 N N . GLU A 164 ? 1.0824 0.9382 1.1208 0.2058 -0.2075 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N 1243 C CA . GLU A 164 ? 1.0009 0.8609 1.0402 0.1694 -0.1847 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA 1244 C C . GLU A 164 ? 0.9302 0.8582 0.9982 0.1498 -0.1715 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C 1245 O O . GLU A 164 ? 0.8702 0.7955 0.9295 0.1202 -0.1586 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O 1246 C CB . GLU A 164 ? 1.0201 0.8735 1.0673 0.1728 -0.1745 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB 1247 C CG . GLU A 164 ? 1.0539 0.9627 1.1279 0.1527 -0.1529 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG 1248 C CD . GLU A 164 ? 1.1977 1.1063 1.2790 0.1618 -0.1453 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD 1249 O OE1 . GLU A 164 ? 1.2335 1.1940 1.3383 0.1529 -0.1289 -0.1879 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1250 O OE2 . GLU A 164 ? 1.2751 1.1291 1.3359 0.1772 -0.1553 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1251 N N . GLU A 165 ? 0.9559 0.9448 1.0579 0.1658 -0.1746 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N 1252 C CA . GLU A 165 ? 0.9860 1.0344 1.1129 0.1441 -0.1616 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA 1253 C C . GLU A 165 ? 0.9935 1.0301 1.1015 0.1292 -0.1676 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C 1254 O O . GLU A 165 ? 1.0154 1.0655 1.1249 0.1008 -0.1524 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O 1255 C CB . GLU A 165 ? 1.0944 1.2151 1.2627 0.1612 -0.1641 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB 1256 C CG . GLU A 165 ? 1.1945 1.3730 1.3882 0.1319 -0.1449 -0.1859 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG 1257 C CD . GLU A 165 ? 1.2978 1.5545 1.5336 0.1436 -0.1484 -0.2107 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD 1258 O OE1 . GLU A 165 ? 1.3196 1.5897 1.5619 0.1732 -0.1718 -0.2162 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1 1259 O OE2 . GLU A 165 ? 1.3187 1.6245 1.5801 0.1225 -0.1277 -0.2248 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2 1260 N N . ASP A 166 ? 0.9579 0.9674 1.0454 0.1495 -0.1898 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A N 1261 C CA . ASP A 166 ? 0.9206 0.9167 0.9846 0.1363 -0.1959 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A CA 1262 C C . ASP A 166 ? 0.8532 0.8056 0.8900 0.1062 -0.1810 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A C 1263 O O . ASP A 166 ? 0.8216 0.7915 0.8598 0.0818 -0.1695 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A O 1264 C CB . ASP A 166 ? 1.0414 1.0035 1.0774 0.1642 -0.2225 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A CB 1265 C CG . ASP A 166 ? 1.1084 1.1283 1.1703 0.1909 -0.2406 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A CG 1266 O OD1 . ASP A 166 ? 1.0590 1.1484 1.1613 0.1812 -0.2305 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A OD1 1267 O OD2 . ASP A 166 ? 1.1776 1.1728 1.2179 0.2213 -0.2652 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 164 ASP A OD2 1268 N N . THR A 167 ? 0.8173 0.7141 0.8302 0.1080 -0.1812 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 165 THR A N 1269 C CA . THR A 167 ? 0.7982 0.6599 0.7887 0.0799 -0.1676 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CA 1270 C C . THR A 167 ? 0.7956 0.6920 0.8080 0.0568 -0.1459 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 165 THR A C 1271 O O . THR A 167 ? 0.8445 0.7357 0.8462 0.0343 -0.1358 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 165 THR A O 1272 C CB . THR A 167 ? 0.8208 0.6254 0.7889 0.0830 -0.1691 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CB 1273 O OG1 . THR A 167 ? 0.9570 0.7215 0.9030 0.1089 -0.1895 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 165 THR A OG1 1274 C CG2 . THR A 167 ? 0.7618 0.5335 0.7044 0.0539 -0.1587 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CG2 1275 N N . ARG A 168 ? 0.7518 0.6823 0.7924 0.0631 -0.1383 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A N 1276 C CA . ARG A 168 ? 0.7602 0.7168 0.8148 0.0421 -0.1180 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CA 1277 C C . ARG A 168 ? 0.6714 0.6622 0.7370 0.0283 -0.1120 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A C 1278 O O . ARG A 168 ? 0.6667 0.6535 0.7251 0.0082 -0.0998 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A O 1279 C CB . ARG A 168 ? 0.8804 0.8644 0.9576 0.0500 -0.1096 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CB 1280 C CG . ARG A 168 ? 0.9243 0.9334 1.0109 0.0290 -0.0886 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CG 1281 C CD . ARG A 168 ? 0.9461 0.9832 1.0505 0.0353 -0.0789 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CD 1282 N NE . ARG A 168 ? 0.9817 0.9892 1.0750 0.0484 -0.0848 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NE 1283 C CZ . ARG A 168 ? 1.0291 1.0358 1.1304 0.0730 -0.0963 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CZ 1284 N NH1 . ARG A 168 ? 0.9803 1.0219 1.1037 0.0886 -0.1039 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH1 1285 N NH2 . ARG A 168 ? 1.1204 1.0929 1.2082 0.0827 -0.1004 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH2 1286 N N . LEU A 169 ? 0.6322 0.6569 0.7152 0.0401 -0.1211 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N 1287 C CA . LEU A 169 ? 0.6313 0.6875 0.7238 0.0263 -0.1174 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA 1288 C C . LEU A 169 ? 0.6954 0.7225 0.7612 0.0112 -0.1171 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C 1289 O O . LEU A 169 ? 0.7169 0.7515 0.7839 -0.0087 -0.1031 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O 1290 C CB . LEU A 169 ? 0.6108 0.7028 0.7199 0.0443 -0.1341 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB 1291 C CG . LEU A 169 ? 0.6481 0.8000 0.7929 0.0356 -0.1234 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG 1292 C CD1 . LEU A 169 ? 0.6782 0.8472 0.8429 0.0432 -0.1140 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1 1293 C CD2 . LEU A 169 ? 0.7709 0.9645 0.9317 0.0501 -0.1415 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2 1294 N N . PHE A 170 ? 0.6837 0.6759 0.7237 0.0213 -0.1319 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A N 1295 C CA . PHE A 170 ? 0.6653 0.6289 0.6763 0.0078 -0.1317 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CA 1296 C C . PHE A 170 ? 0.6556 0.6054 0.6616 -0.0125 -0.1135 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A C 1297 O O . PHE A 170 ? 0.6635 0.6276 0.6728 -0.0275 -0.1026 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A O 1298 C CB . PHE A 170 ? 0.7836 0.7029 0.7640 0.0206 -0.1475 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CB 1299 C CG . PHE A 170 ? 0.8365 0.7277 0.7840 0.0054 -0.1467 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CG 1300 C CD1 . PHE A 170 ? 0.8513 0.7640 0.7944 -0.0034 -0.1466 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CD1 1301 C CD2 . PHE A 170 ? 0.8758 0.7208 0.7963 -0.0017 -0.1451 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CD2 1302 C CE1 . PHE A 170 ? 0.8758 0.7666 0.7882 -0.0174 -0.1443 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CE1 1303 C CE2 . PHE A 170 ? 0.9160 0.7401 0.8069 -0.0180 -0.1422 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CE2 1304 C CZ . PHE A 170 ? 0.9149 0.7627 0.8015 -0.0250 -0.1415 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CZ 1305 N N . ALA A 171 ? 0.6941 0.6166 0.6922 -0.0117 -0.1110 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1306 C CA . ALA A 171 ? 0.6673 0.5818 0.6619 -0.0281 -0.0962 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1307 C C . ALA A 171 ? 0.6659 0.6106 0.6806 -0.0357 -0.0818 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1308 O O . ALA A 171 ? 0.7287 0.6750 0.7391 -0.0483 -0.0718 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1309 C CB . ALA A 171 ? 0.6427 0.5334 0.6321 -0.0246 -0.0967 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1310 N N . ASP A 172 ? 0.6017 0.5688 0.6365 -0.0279 -0.0800 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A N 1311 C CA . ASP A 172 ? 0.6219 0.6131 0.6714 -0.0375 -0.0652 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CA 1312 C C . ASP A 172 ? 0.6421 0.6410 0.6900 -0.0497 -0.0604 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A C 1313 O O . ASP A 172 ? 0.6299 0.6258 0.6753 -0.0607 -0.0470 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A O 1314 C CB . ASP A 172 ? 0.6909 0.7124 0.7632 -0.0299 -0.0639 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CB 1315 C CG . ASP A 172 ? 0.7982 0.8156 0.8724 -0.0225 -0.0604 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CG 1316 O OD1 . ASP A 172 ? 0.8205 0.8093 0.8784 -0.0211 -0.0633 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD1 1317 O OD2 . ASP A 172 ? 0.8330 0.8782 0.9249 -0.0195 -0.0540 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD2 1318 N N . THR A 173 ? 0.6521 0.6587 0.6988 -0.0466 -0.0717 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1319 C CA . THR A 173 ? 0.6984 0.7148 0.7441 -0.0589 -0.0668 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1320 C C . THR A 173 ? 0.6869 0.6803 0.7132 -0.0679 -0.0602 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1321 O O . THR A 173 ? 0.7170 0.7106 0.7434 -0.0785 -0.0483 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1322 C CB . THR A 173 ? 0.7792 0.8122 0.8249 -0.0539 -0.0816 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1323 O OG1 . THR A 173 ? 0.8427 0.9018 0.9082 -0.0406 -0.0910 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1324 C CG2 . THR A 173 ? 0.8292 0.8786 0.8796 -0.0691 -0.0737 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1325 N N . VAL A 174 ? 0.6579 0.6311 0.6671 -0.0640 -0.0674 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A N 1326 C CA . VAL A 174 ? 0.6773 0.6363 0.6707 -0.0728 -0.0607 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CA 1327 C C . VAL A 174 ? 0.6953 0.6521 0.6951 -0.0760 -0.0471 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A C 1328 O O . VAL A 174 ? 0.7274 0.6838 0.7244 -0.0817 -0.0375 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A O 1329 C CB . VAL A 174 ? 0.7109 0.6492 0.6853 -0.0716 -0.0688 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CB 1330 C CG1 . VAL A 174 ? 0.7382 0.6708 0.7012 -0.0824 -0.0594 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CG1 1331 C CG2 . VAL A 174 ? 0.7051 0.6397 0.6652 -0.0668 -0.0831 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CG2 1332 N N . ILE A 175 ? 0.6166 0.5715 0.6233 -0.0704 -0.0470 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A N 1333 C CA . ILE A 175 ? 0.6192 0.5719 0.6273 -0.0714 -0.0365 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CA 1334 C C . ILE A 175 ? 0.6403 0.5988 0.6548 -0.0752 -0.0256 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A C 1335 O O . ILE A 175 ? 0.6878 0.6387 0.6963 -0.0770 -0.0165 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A O 1336 C CB . ILE A 175 ? 0.6331 0.5844 0.6449 -0.0653 -0.0387 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CB 1337 C CG1 . ILE A 175 ? 0.6326 0.5701 0.6349 -0.0645 -0.0480 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG1 1338 C CG2 . ILE A 175 ? 0.6118 0.5636 0.6218 -0.0653 -0.0288 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG2 1339 C CD1 . ILE A 175 ? 0.5854 0.5185 0.5900 -0.0588 -0.0507 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CD1 1340 N N . ARG A 176 ? 0.5980 0.5695 0.6241 -0.0763 -0.0264 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A N 1341 C CA . ARG A 176 ? 0.5812 0.5557 0.6120 -0.0846 -0.0140 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CA 1342 C C . ARG A 176 ? 0.6943 0.6583 0.7169 -0.0921 -0.0086 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A C 1343 O O . ARG A 176 ? 0.7341 0.6822 0.7493 -0.0961 0.0033 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A O 1344 C CB . ARG A 176 ? 0.4773 0.4758 0.5256 -0.0877 -0.0147 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CB 1345 C CG . ARG A 176 ? 0.5561 0.5558 0.6074 -0.1026 -0.0005 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CG 1346 C CD . ARG A 176 ? 0.6738 0.7055 0.7461 -0.1082 0.0013 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CD 1347 N NE . ARG A 176 ? 0.7737 0.8199 0.8548 -0.0951 -0.0048 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NE 1348 C CZ . ARG A 176 ? 0.8168 0.8809 0.9090 -0.0815 -0.0209 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CZ 1349 N NH1 . ARG A 176 ? 0.8327 0.9046 0.9267 -0.0796 -0.0331 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH1 1350 N NH2 . ARG A 176 ? 0.7996 0.8718 0.8983 -0.0686 -0.0251 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH2 1351 N N . LEU A 177 ? 0.7211 0.6907 0.7413 -0.0930 -0.0173 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A N 1352 C CA . LEU A 177 ? 0.7846 0.7459 0.7965 -0.0999 -0.0116 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA 1353 C C . LEU A 177 ? 0.7515 0.6958 0.7513 -0.0945 -0.0060 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A C 1354 O O . LEU A 177 ? 0.8035 0.7326 0.7971 -0.0959 0.0041 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A O 1355 C CB . LEU A 177 ? 0.8754 0.8494 0.8841 -0.1022 -0.0222 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB 1356 C CG . LEU A 177 ? 0.9614 0.9596 0.9845 -0.1029 -0.0316 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG 1357 C CD1 . LEU A 177 ? 1.0100 1.0200 1.0247 -0.1009 -0.0458 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1 1358 C CD2 . LEU A 177 ? 0.9714 0.9792 1.0078 -0.1156 -0.0212 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2 1359 N N . ASN A 178 ? 0.6571 0.6041 0.6539 -0.0880 -0.0127 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N 1360 C CA . ASN A 178 ? 0.6854 0.6266 0.6752 -0.0830 -0.0083 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA 1361 C C . ASN A 178 ? 0.7315 0.6600 0.7199 -0.0774 0.0012 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C 1362 O O . ASN A 178 ? 0.7768 0.6956 0.7586 -0.0727 0.0077 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O 1363 C CB . ASN A 178 ? 0.7041 0.6516 0.6932 -0.0805 -0.0157 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB 1364 C CG . ASN A 178 ? 0.7572 0.7085 0.7390 -0.0861 -0.0232 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG 1365 O OD1 . ASN A 178 ? 0.7619 0.7153 0.7379 -0.0904 -0.0225 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 1366 N ND2 . ASN A 178 ? 0.7785 0.7275 0.7569 -0.0870 -0.0301 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 1367 N N . LEU A 179 ? 0.6599 0.5871 0.6520 -0.0766 0.0020 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1368 C CA . LEU A 179 ? 0.6575 0.5695 0.6417 -0.0713 0.0105 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1369 C C . LEU A 179 ? 0.7417 0.6320 0.7185 -0.0768 0.0212 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1370 O O . LEU A 179 ? 0.8065 0.6744 0.7699 -0.0694 0.0281 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1371 C CB . LEU A 179 ? 0.6454 0.5623 0.6324 -0.0718 0.0108 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1372 C CG . LEU A 179 ? 0.5901 0.5213 0.5808 -0.0656 0.0013 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1373 C CD1 . LEU A 179 ? 0.5331 0.4691 0.5254 -0.0656 0.0031 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1374 C CD2 . LEU A 179 ? 0.5574 0.4891 0.5407 -0.0562 -0.0004 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1375 N N . GLN A 180 ? 0.7046 0.5999 0.6887 -0.0894 0.0222 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A N 1376 C CA . GLN A 180 ? 0.6764 0.5492 0.6532 -0.0988 0.0330 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CA 1377 C C . GLN A 180 ? 0.7321 0.5894 0.6988 -0.0913 0.0347 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A C 1378 O O . GLN A 180 ? 0.8208 0.6458 0.7739 -0.0905 0.0446 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A O 1379 C CB . GLN A 180 ? 0.6295 0.5191 0.6190 -0.1152 0.0323 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CB 1380 C CG . GLN A 180 ? 0.7188 0.6283 0.7211 -0.1208 0.0320 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CG 1381 C CD . GLN A 180 ? 0.8149 0.7515 0.8344 -0.1342 0.0290 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CD 1382 O OE1 . GLN A 180 ? 0.8601 0.8175 0.8932 -0.1406 0.0312 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A OE1 1383 N NE2 . GLN A 180 ? 0.8461 0.7874 0.8656 -0.1382 0.0238 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A NE2 1384 N N . LYS A 181 ? 0.6497 0.5280 0.6212 -0.0858 0.0259 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A N 1385 C CA . LYS A 181 ? 0.6901 0.5621 0.6544 -0.0787 0.0283 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CA 1386 C C . LYS A 181 ? 0.6974 0.5573 0.6547 -0.0611 0.0310 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A C 1387 O O . LYS A 181 ? 0.7466 0.5829 0.6933 -0.0515 0.0376 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A O 1388 C CB . LYS A 181 ? 0.7408 0.6412 0.7096 -0.0802 0.0199 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CB 1389 C CG . LYS A 181 ? 0.7737 0.6756 0.7357 -0.0765 0.0239 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CG 1390 C CD . LYS A 181 ? 0.8557 0.7833 0.8170 -0.0847 0.0168 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CD 1391 C CE . LYS A 181 ? 0.9266 0.8588 0.8788 -0.0860 0.0220 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CE 1392 N NZ . LYS A 181 ? 0.9177 0.8714 0.8691 -0.0800 0.0239 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A NZ 1393 N N . LEU A 182 ? 0.6910 0.5664 0.6531 -0.0556 0.0249 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1394 C CA . LEU A 182 ? 0.6759 0.5477 0.6321 -0.0381 0.0246 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1395 C C . LEU A 182 ? 0.6887 0.5212 0.6273 -0.0316 0.0330 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1396 O O . LEU A 182 ? 0.7124 0.5281 0.6402 -0.0142 0.0351 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1397 C CB . LEU A 182 ? 0.6175 0.5095 0.5799 -0.0377 0.0172 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1398 C CG . LEU A 182 ? 0.6237 0.5181 0.5797 -0.0194 0.0148 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1399 C CD1 . LEU A 182 ? 0.6162 0.5270 0.5772 -0.0070 0.0134 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1400 C CD2 . LEU A 182 ? 0.6029 0.5200 0.5651 -0.0211 0.0071 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1401 N N . ALA A 183 ? 0.7185 0.5363 0.6531 -0.0455 0.0382 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N 1402 C CA . ALA A 183 ? 0.8035 0.5781 0.7170 -0.0462 0.0490 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA 1403 C C . ALA A 183 ? 0.8945 0.6368 0.7975 -0.0433 0.0558 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C 1404 O O . ALA A 183 ? 0.9513 0.6578 0.8341 -0.0270 0.0596 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O 1405 C CB . ALA A 183 ? 0.7994 0.5729 0.7162 -0.0687 0.0556 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB 1406 N N . SER A 184 ? 0.9163 0.6713 0.8317 -0.0575 0.0562 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N 1407 C CA . SER A 184 ? 0.8951 0.6200 0.8008 -0.0595 0.0636 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA 1408 C C . SER A 184 ? 0.8686 0.5827 0.7665 -0.0339 0.0623 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 182 SER A C 1409 O O . SER A 184 ? 0.8990 0.5659 0.7772 -0.0253 0.0701 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 182 SER A O 1410 C CB . SER A 184 ? 0.8577 0.6087 0.7785 -0.0781 0.0614 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB 1411 O OG . SER A 184 ? 0.9693 0.6851 0.8790 -0.0908 0.0716 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG 1412 N N . ILE A 185 ? 0.8174 0.5746 0.7304 -0.0221 0.0532 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A N 1413 C CA . ILE A 185 ? 0.8389 0.5982 0.7499 0.0024 0.0522 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CA 1414 C C . ILE A 185 ? 0.8820 0.6211 0.7797 0.0273 0.0501 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A C 1415 O O . ILE A 185 ? 0.9655 0.6812 0.8521 0.0508 0.0520 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A O 1416 C CB . ILE A 185 ? 0.8513 0.6670 0.7825 0.0048 0.0449 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CB 1417 C CG1 . ILE A 185 ? 0.8843 0.7311 0.8267 -0.0021 0.0365 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG1 1418 C CG2 . ILE A 185 ? 0.8608 0.6922 0.7977 -0.0131 0.0471 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG2 1419 C CD1 . ILE A 185 ? 0.9397 0.8318 0.8976 -0.0116 0.0315 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CD1 1420 N N . THR A 186 ? 0.8400 0.5880 0.7371 0.0249 0.0455 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 184 THR A N 1421 C CA . THR A 186 ? 0.8427 0.5795 0.7258 0.0505 0.0408 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CA 1422 C C . THR A 186 ? 0.9084 0.5763 0.7583 0.0553 0.0496 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 184 THR A C 1423 O O . THR A 186 ? 0.9779 0.6181 0.8082 0.0835 0.0472 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 184 THR A O 1424 C CB . THR A 186 ? 0.8253 0.5984 0.7172 0.0482 0.0321 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CB 1425 O OG1 . THR A 186 ? 0.8945 0.6607 0.7858 0.0223 0.0366 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 184 THR A OG1 1426 C CG2 . THR A 186 ? 0.7371 0.5701 0.6570 0.0469 0.0239 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CG2 1427 N N . GLU A 187 ? 0.8923 0.5318 0.7345 0.0279 0.0598 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N 1428 C CA . GLU A 187 ? 1.0202 0.5889 0.8289 0.0256 0.0713 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA 1429 C C . GLU A 187 ? 1.1316 0.6633 0.9316 0.0360 0.0765 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C 1430 O O . GLU A 187 ? 1.2319 0.6959 0.9996 0.0427 0.0847 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O 1431 C CB . GLU A 187 ? 1.0462 0.6028 0.8535 -0.0109 0.0825 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB 1432 C CG . GLU A 187 ? 1.1113 0.6860 0.9163 -0.0191 0.0814 0.0001 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG 1433 C CD . GLU A 187 ? 1.1886 0.7717 1.0032 -0.0548 0.0913 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD 1434 O OE1 . GLU A 187 ? 1.2802 0.8576 1.1044 -0.0738 0.0975 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 1435 O OE2 . GLU A 187 ? 1.1070 0.7068 0.9208 -0.0632 0.0924 0.0021 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 1436 N N . ALA A 188 ? 1.1203 0.6937 0.9460 0.0373 0.0724 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N 1437 C CA . ALA A 188 ? 1.2090 0.7547 1.0303 0.0371 0.0795 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA 1438 C C . ALA A 188 ? 1.3701 0.8618 1.1657 0.0705 0.0812 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C 1439 O O . ALA A 188 ? 1.3861 0.8126 1.1577 0.0659 0.0918 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O 1440 C CB . ALA A 188 ? 1.1942 0.8004 1.0448 0.0346 0.0743 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB 1441 N N . MET A 189 ? 1.5092 1.0274 1.3096 0.1047 0.0703 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 187 MET A N 1442 C CA . MET A 189 ? 1.7501 1.2202 1.5267 0.1431 0.0693 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CA 1443 C C . MET A 189 ? 1.9050 1.3026 1.6396 0.1505 0.0718 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 187 MET A C 1444 O O . MET A 189 ? 1.9681 1.2883 1.6687 0.1658 0.0780 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 187 MET A O 1445 C CB . MET A 189 ? 1.7750 1.3051 1.5735 0.1794 0.0559 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CB 1446 C CG . MET A 189 ? 1.8640 1.3537 1.6439 0.2241 0.0536 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CG 1447 S SD . MET A 189 ? 1.9113 1.3805 1.6955 0.2273 0.0646 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 187 MET A SD 1448 C CE . MET A 189 ? 1.8669 1.2486 1.6105 0.2787 0.0627 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 187 MET A CE 1449 N N . ASN A 190 ? 1.9207 1.3408 1.6547 0.1392 0.0675 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A N 1450 C CA . ASN A 190 ? 1.9861 1.3447 1.6779 0.1419 0.0707 0.0140 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CA 1451 C C . ASN A 190 ? 2.0971 1.4122 1.7573 0.1901 0.0621 0.0254 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A C 1452 O O . ASN A 190 ? 2.0931 1.4590 1.7669 0.2212 0.0463 0.0283 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A O 1453 C CB . ASN A 190 ? 1.9959 1.2858 1.6625 0.1056 0.0895 0.0146 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CB 1454 C CG . ASN A 190 ? 1.9469 1.2543 1.6149 0.0689 0.0958 0.0250 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CG 1455 O OD1 . ASN A 190 ? 1.9414 1.2254 1.6063 0.0317 0.1103 0.0192 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A OD1 1456 N ND2 . ASN A 190 ? 1.8903 1.2428 1.5643 0.0794 0.0850 0.0380 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A ND2 1457 N N . ARG A 191 ? 2.1913 1.4123 1.8090 0.1964 0.0719 0.0309 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N 1458 C CA . ARG A 191 ? 2.2544 1.4184 1.8330 0.2444 0.0636 0.0449 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA 1459 C C . ARG A 191 ? 2.3344 1.3910 1.8721 0.2471 0.0769 0.0427 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C 1460 O O . ARG A 191 ? 2.3009 1.3515 1.8558 0.2310 0.0865 0.0195 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O 1461 C CB . ARG A 191 ? 2.2569 1.4046 1.8008 0.2512 0.0576 0.0745 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB 1462 C CG . ARG A 191 ? 2.3313 1.4110 1.8250 0.3011 0.0478 0.0935 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG 1463 C CD . ARG A 191 ? 2.3418 1.4139 1.8001 0.3046 0.0415 0.1226 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD 1464 N NE . ARG A 191 ? 2.4318 1.4325 1.8342 0.3532 0.0309 0.1442 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE 1465 C CZ . ARG A 191 ? 2.4482 1.4324 1.8088 0.3668 0.0226 0.1715 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ 1466 N NH1 . ARG A 191 ? 2.3803 1.4163 1.7510 0.3343 0.0250 0.1785 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1 1467 N NH2 . ARG A 191 ? 2.5217 1.4370 1.8283 0.4147 0.0114 0.1915 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2 #