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GLN B 1 36 ? 66.988 -1.287 50.112 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 39 GLN B CB 1 ATOM 79 C CG . GLN B 1 36 ? 66.277 -0.040 49.873 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 39 GLN B CG 1 ATOM 80 C CD . GLN B 1 36 ? 67.243 1.039 49.467 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 39 GLN B CD 1 ATOM 81 O OE1 . GLN B 1 36 ? 67.076 1.689 48.417 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 39 GLN B OE1 1 ATOM 82 N NE2 . GLN B 1 36 ? 68.309 1.187 50.251 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 39 GLN B NE2 1 ATOM 83 N N . LEU B 1 37 ? 65.172 -3.485 48.861 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B N 1 ATOM 84 C CA . LEU B 1 37 ? 64.170 -3.787 47.862 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CA 1 ATOM 85 C C . LEU B 1 37 ? 63.207 -4.940 48.259 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B C 1 ATOM 86 O O . LEU B 1 37 ? 62.251 -5.204 47.521 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B O 1 ATOM 87 C CB . LEU B 1 37 ? 64.855 -4.154 46.563 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CB 1 ATOM 88 C CG . LEU B 1 37 ? 65.193 -2.957 45.624 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CG 1 ATOM 89 C CD1 . 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GLN B 1 39 ? 57.734 -5.779 48.699 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B O 1 ATOM 101 C CB . GLN B 1 39 ? 59.089 -4.060 51.262 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CB 1 ATOM 102 C CG . GLN B 1 39 ? 59.470 -4.155 52.846 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CG 1 ATOM 103 C CD . GLN B 1 39 ? 61.035 -4.068 53.133 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CD 1 ATOM 104 O OE1 . GLN B 1 39 ? 61.878 -3.912 52.198 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B OE1 1 ATOM 105 N NE2 . GLN B 1 39 ? 61.402 -4.172 54.423 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B NE2 1 ATOM 106 N N . SER B 1 40 ? 59.435 -4.479 48.029 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 43 SER B N 1 ATOM 107 C CA . SER B 1 40 ? 58.892 -4.332 46.662 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 43 SER B CA 1 ATOM 108 C C . SER B 1 40 ? 58.949 -5.650 45.918 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 43 SER B C 1 ATOM 109 O O . SER B 1 40 ? 58.037 -6.007 45.118 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 43 SER B O 1 ATOM 110 C CB . SER B 1 40 ? 59.660 -3.303 45.833 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 43 SER B CB 1 ATOM 111 O OG . SER B 1 40 ? 59.428 -2.098 46.479 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 43 SER B OG 1 ATOM 112 N N . ILE B 1 41 ? 59.977 -6.433 46.206 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B N 1 ATOM 113 C CA . ILE B 1 41 ? 60.086 -7.718 45.482 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CA 1 ATOM 114 C C . ILE B 1 41 ? 58.924 -8.615 45.958 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B C 1 ATOM 115 O O . ILE B 1 41 ? 58.254 -9.253 45.155 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B O 1 ATOM 116 C CB . ILE B 1 41 ? 61.416 -8.393 45.744 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CB 1 ATOM 117 C CG1 . ILE B 1 41 ? 62.474 -7.706 44.918 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CG1 1 ATOM 118 C CG2 . ILE B 1 41 ? 61.450 -9.890 45.278 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CG2 1 ATOM 119 C CD1 . ILE B 1 41 ? 63.865 -7.959 45.508 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CD1 1 ATOM 120 N N . ALA B 1 42 ? 58.656 -8.646 47.265 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B N 1 ATOM 121 C CA . ALA B 1 42 ? 57.564 -9.502 47.736 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B CA 1 ATOM 122 C C . ALA B 1 42 ? 56.234 -9.005 47.180 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B C 1 ATOM 123 O O . ALA B 1 42 ? 55.346 -9.808 46.865 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B O 1 ATOM 124 C CB . ALA B 1 42 ? 57.470 -9.501 49.311 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B CB 1 ATOM 125 N N . GLU B 1 43 ? 56.056 -7.688 47.184 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B N 1 ATOM 126 C CA . GLU B 1 43 ? 54.853 -7.113 46.718 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CA 1 ATOM 127 C C . GLU B 1 43 ? 54.583 -7.309 45.232 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B C 1 ATOM 128 O O . GLU B 1 43 ? 53.414 -7.568 44.836 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B O 1 ATOM 129 C CB . GLU B 1 43 ? 54.849 -5.633 47.023 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CB 1 ATOM 130 C CG . GLU B 1 43 ? 53.527 -5.025 46.515 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CG 1 ATOM 131 C CD . GLU B 1 43 ? 53.295 -3.630 47.083 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CD 1 ATOM 132 O OE1 . GLU B 1 43 ? 54.164 -3.093 47.812 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B OE1 1 ATOM 133 O OE2 . GLU B 1 43 ? 52.260 -3.070 46.749 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B OE2 1 ATOM 134 N N . PHE B 1 44 ? 55.619 -7.148 44.394 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B N 1 ATOM 135 C CA . PHE B 1 44 ? 55.393 -7.098 42.933 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CA 1 ATOM 136 C C . PHE B 1 44 ? 56.058 -8.198 42.102 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B C 1 ATOM 137 O O . PHE B 1 44 ? 55.693 -8.401 40.933 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B O 1 ATOM 138 C CB . PHE B 1 44 ? 55.882 -5.772 42.355 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CB 1 ATOM 139 C CG . PHE B 1 44 ? 55.140 -4.579 42.858 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CG 1 ATOM 140 C CD1 . PHE B 1 44 ? 53.786 -4.359 42.481 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CD1 1 ATOM 141 C CD2 . PHE B 1 44 ? 55.782 -3.630 43.677 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CD2 1 ATOM 142 C CE1 . PHE B 1 44 ? 53.074 -3.200 42.915 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CE1 1 ATOM 143 C CE2 . PHE B 1 44 ? 55.052 -2.460 44.137 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CE2 1 ATOM 144 C CZ . PHE B 1 44 ? 53.687 -2.285 43.735 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 47 PHE B CZ 1 ATOM 145 N N . HIS B 1 45 ? 57.094 -8.840 42.632 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B N 1 ATOM 146 C CA . HIS B 1 45 ? 57.929 -9.613 41.765 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CA 1 ATOM 147 C C . HIS B 1 45 ? 57.969 -11.072 42.157 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B C 1 ATOM 148 O O . HIS B 1 45 ? 58.873 -11.748 41.713 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B O 1 ATOM 149 C CB . HIS B 1 45 ? 59.385 -9.019 41.741 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CB 1 ATOM 150 C CG . HIS B 1 45 ? 59.449 -7.610 41.217 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CG 1 ATOM 151 N ND1 . HIS B 1 45 ? 59.166 -7.284 39.898 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B ND1 1 ATOM 152 C CD2 . HIS B 1 45 ? 59.761 -6.457 41.837 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CD2 1 ATOM 153 C CE1 . HIS B 1 45 ? 59.316 -5.977 39.745 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CE1 1 ATOM 154 N NE2 . HIS B 1 45 ? 59.679 -5.451 40.910 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B NE2 1 ATOM 155 N N . THR B 1 46 ? 57.020 -11.548 42.982 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 49 THR B N 1 ATOM 156 C CA . THR B 1 46 ? 56.908 -12.976 43.323 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 49 THR B CA 1 ATOM 157 C C . THR B 1 46 ? 55.641 -13.617 42.682 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 49 THR B C 1 ATOM 158 O O . THR B 1 46 ? 54.683 -12.922 42.461 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 49 THR B O 1 ATOM 159 C CB . THR B 1 46 ? 56.888 -13.147 44.889 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 49 THR B CB 1 ATOM 160 O OG1 . THR B 1 46 ? 58.071 -12.510 45.421 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 49 THR B OG1 1 ATOM 161 C CG2 . THR B 1 46 ? 57.032 -14.480 45.186 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 49 THR B CG2 1 ATOM 162 N N . TYR B 1 47 ? 55.636 -14.914 42.351 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B N 1 ATOM 163 C CA . TYR B 1 47 ? 54.526 -15.531 41.580 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CA 1 ATOM 164 C C . TYR B 1 47 ? 54.267 -16.912 42.159 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B C 1 ATOM 165 O O . TYR B 1 47 ? 55.205 -17.662 42.401 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B O 1 ATOM 166 C CB . TYR B 1 47 ? 54.905 -15.680 40.096 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CB 1 ATOM 167 C CG . TYR B 1 47 ? 55.168 -14.361 39.489 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CG 1 ATOM 168 C CD1 . TYR B 1 47 ? 56.433 -13.786 39.578 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CD1 1 ATOM 169 C CD2 . TYR B 1 47 ? 54.126 -13.633 38.896 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CD2 1 ATOM 170 C CE1 . TYR B 1 47 ? 56.665 -12.549 39.045 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CE1 1 ATOM 171 C CE2 . TYR B 1 47 ? 54.327 -12.378 38.428 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CE2 1 ATOM 172 C CZ . TYR B 1 47 ? 55.625 -11.850 38.483 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CZ 1 ATOM 173 O OH . TYR B 1 47 ? 55.855 -10.619 37.992 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B OH 1 ATOM 174 N N . GLN B 1 48 ? 53.039 -17.248 42.473 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B N 1 ATOM 175 C CA . GLN B 1 48 ? 52.885 -18.549 43.183 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B CA 1 ATOM 176 C C . GLN B 1 48 ? 52.345 -19.433 42.141 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B C 1 ATOM 177 O O . GLN B 1 48 ? 51.140 -19.413 41.884 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B O 1 ATOM 178 C CB . GLN B 1 48 ? 52.042 -18.504 44.492 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B CB 1 ATOM 179 C CG . GLN B 1 48 ? 52.733 -17.740 45.765 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B CG 1 ATOM 180 C CD . GLN B 1 48 ? 53.950 -16.715 45.455 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B CD 1 ATOM 181 O OE1 . GLN B 1 48 ? 55.114 -17.134 45.312 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B OE1 1 ATOM 182 N NE2 . GLN B 1 48 ? 53.659 -15.397 45.420 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 51 GLN B NE2 1 ATOM 183 N N . LEU B 1 49 ? 53.273 -20.160 41.515 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B N 1 ATOM 184 C CA . LEU B 1 49 ? 53.030 -20.817 40.235 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B CA 1 ATOM 185 C C . LEU B 1 49 ? 52.626 -22.273 40.235 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B C 1 ATOM 186 O O . LEU B 1 49 ? 53.187 -23.092 40.977 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B O 1 ATOM 187 C CB . LEU B 1 49 ? 54.259 -20.674 39.354 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B CB 1 ATOM 188 C CG . LEU B 1 49 ? 54.476 -19.187 39.077 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B CG 1 ATOM 189 C CD1 . LEU B 1 49 ? 55.618 -19.041 38.069 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B CD1 1 ATOM 190 C CD2 . LEU B 1 49 ? 53.118 -18.536 38.600 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 52 LEU B CD2 1 ATOM 191 N N . GLY B 1 50 ? 51.652 -22.579 39.367 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 53 GLY B N 1 ATOM 192 C CA . GLY B 1 50 ? 51.376 -23.958 38.946 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 53 GLY B CA 1 ATOM 193 C C . GLY B 1 50 ? 52.351 -24.255 37.825 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 53 GLY B C 1 ATOM 194 O O . GLY B 1 50 ? 52.949 -23.339 37.246 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 53 GLY B O 1 ATOM 195 N N . ASN B 1 51 ? 52.543 -25.522 37.498 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B N 1 ATOM 196 C CA . ASN B 1 51 ? 53.418 -25.826 36.350 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B CA 1 ATOM 197 C C . ASN B 1 51 ? 52.763 -25.460 35.006 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B C 1 ATOM 198 O O . ASN B 1 51 ? 51.597 -25.005 34.935 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B O 1 ATOM 199 C CB . ASN B 1 51 ? 54.024 -27.264 36.369 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B CB 1 ATOM 200 C CG . ASN B 1 51 ? 53.093 -28.307 36.989 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B CG 1 ATOM 201 O OD1 . ASN B 1 51 ? 52.382 -28.043 37.975 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B OD1 1 ATOM 202 N ND2 . ASN B 1 51 ? 53.113 -29.514 36.428 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 54 ASN B ND2 1 ATOM 203 N N . GLY B 1 52 ? 53.536 -25.660 33.951 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B N 1 ATOM 204 C CA . GLY B 1 52 ? 53.212 -25.070 32.677 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B CA 1 ATOM 205 C C . GLY B 1 52 ? 53.376 -23.555 32.743 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B C 1 ATOM 206 O O . GLY B 1 52 ? 52.970 -22.877 31.803 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B O 1 ATOM 207 N N . ARG B 1 53 ? 53.913 -23.020 33.856 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B N 1 ATOM 208 C CA . ARG B 1 53 ? 54.108 -21.556 33.992 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B CA 1 ATOM 209 C C . ARG B 1 53 ? 55.513 -21.214 34.473 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B C 1 ATOM 210 O O . ARG B 1 53 ? 56.031 -21.830 35.407 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B O 1 ATOM 211 C CB . ARG B 1 53 ? 53.127 -20.886 34.956 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B CB 1 ATOM 212 C CG . ARG B 1 53 ? 51.658 -20.975 34.604 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B CG 1 ATOM 213 C CD . ARG B 1 53 ? 50.963 -19.703 35.054 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B CD 1 ATOM 214 N NE . ARG B 1 53 ? 50.948 -18.817 33.907 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B NE 1 ATOM 215 C CZ . ARG B 1 53 ? 50.701 -17.505 33.924 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B CZ 1 ATOM 216 N NH1 . ARG B 1 53 ? 50.371 -16.880 35.064 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B NH1 1 ATOM 217 N NH2 . ARG B 1 53 ? 50.746 -16.845 32.770 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 56 ARG B NH2 1 ATOM 218 N N . CYS B 1 54 ? 56.125 -20.209 33.878 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B N 1 ATOM 219 C CA . CYS B 1 54 ? 57.431 -19.857 34.337 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B CA 1 ATOM 220 C C . CYS B 1 54 ? 57.596 -18.363 34.663 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B C 1 ATOM 221 O O . CYS B 1 54 ? 56.910 -17.513 34.082 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B O 1 ATOM 222 C CB . CYS B 1 54 ? 58.483 -20.435 33.380 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B CB 1 ATOM 223 S SG . CYS B 1 54 ? 58.926 -19.450 32.041 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B SG 1 ATOM 224 N N . SER B 1 55 ? 58.425 -18.069 35.661 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 58 SER B N 1 ATOM 225 C CA . SER B 1 55 ? 58.670 -16.685 36.075 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 58 SER B CA 1 ATOM 226 C C . SER B 1 55 ? 60.140 -16.420 36.333 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 58 SER B C 1 ATOM 227 O O . SER B 1 55 ? 60.953 -17.372 36.495 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 58 SER B O 1 ATOM 228 C CB . SER B 1 55 ? 57.864 -16.330 37.313 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 58 SER B CB 1 ATOM 229 O OG . SER B 1 55 ? 58.232 -17.227 38.369 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 58 SER B OG 1 ATOM 230 N N . SER B 1 56 ? 60.488 -15.129 36.431 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 59 SER B N 1 ATOM 231 C CA . SER B 1 56 ? 61.867 -14.793 36.580 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 59 SER B CA 1 ATOM 232 C C . SER B 1 56 ? 61.947 -13.356 37.061 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 59 SER B C 1 ATOM 233 O O . SER B 1 56 ? 61.021 -12.618 36.842 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 59 SER B O 1 ATOM 234 C CB . SER B 1 56 ? 62.542 -15.021 35.210 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 59 SER B CB 1 ATOM 235 O OG . SER B 1 56 ? 63.939 -14.829 35.377 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 59 SER B OG 1 ATOM 236 N N . LEU B 1 57 ? 63.023 -12.954 37.685 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B N 1 ATOM 237 C CA . LEU B 1 57 ? 63.229 -11.579 38.121 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B CA 1 ATOM 238 C C . LEU B 1 57 ? 64.656 -11.168 37.652 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B C 1 ATOM 239 O O . LEU B 1 57 ? 65.570 -11.945 37.843 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B O 1 ATOM 240 C CB . LEU B 1 57 ? 63.101 -11.467 39.645 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B CB 1 ATOM 241 C CG . LEU B 1 57 ? 63.696 -10.203 40.308 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B CG 1 ATOM 242 C CD1 . LEU B 1 57 ? 62.769 -8.949 39.982 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B CD1 1 ATOM 243 C CD2 . LEU B 1 57 ? 63.785 -10.441 41.812 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 60 LEU B CD2 1 ATOM 244 N N . LEU B 1 58 ? 64.771 -9.948 37.121 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B N 1 ATOM 245 C CA . LEU B 1 58 ? 66.024 -9.335 36.583 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CA 1 ATOM 246 C C . LEU B 1 58 ? 66.195 -7.964 37.203 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B C 1 ATOM 247 O O . LEU B 1 58 ? 65.191 -7.249 37.386 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B O 1 ATOM 248 C CB . LEU B 1 58 ? 65.912 -9.172 35.050 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CB 1 ATOM 249 C CG . LEU B 1 58 ? 65.938 -10.518 34.230 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CG 1 ATOM 250 C CD1 . LEU B 1 58 ? 64.507 -11.077 34.041 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD1 1 ATOM 251 C CD2 . LEU B 1 58 ? 66.617 -10.293 32.821 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD2 1 ATOM 252 N N . ALA B 1 59 ? 67.443 -7.593 37.577 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 62 ALA B N 1 ATOM 253 C CA . ALA B 1 59 ? 67.742 -6.272 38.133 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 62 ALA B CA 1 ATOM 254 C C . ALA B 1 59 ? 68.751 -5.581 37.228 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 62 ALA B C 1 ATOM 255 O O . ALA B 1 59 ? 69.576 -6.269 36.640 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 62 ALA B O 1 ATOM 256 C CB . ALA B 1 59 ? 68.456 -6.472 39.516 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 62 ALA B CB 1 ATOM 257 N N . GLN B 1 60 ? 68.676 -4.274 37.053 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B N 1 ATOM 258 C CA . GLN B 1 60 ? 69.739 -3.641 36.277 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B CA 1 ATOM 259 C C . GLN B 1 60 ? 70.059 -2.368 37.058 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B C 1 ATOM 260 O O . GLN B 1 60 ? 69.115 -1.581 37.394 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B O 1 ATOM 261 C CB . GLN B 1 60 ? 69.177 -3.187 34.912 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B CB 1 ATOM 262 C CG . GLN B 1 60 ? 70.060 -2.214 34.118 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B CG 1 ATOM 263 C CD . GLN B 1 60 ? 71.285 -2.902 33.555 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B CD 1 ATOM 264 O OE1 . GLN B 1 60 ? 71.208 -3.996 33.087 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B OE1 1 ATOM 265 N NE2 . GLN B 1 60 ? 72.454 -2.278 33.709 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 63 GLN B NE2 1 ATOM 266 N N . ARG B 1 61 ? 71.346 -2.131 37.299 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B N 1 ATOM 267 C CA . ARG B 1 61 ? 71.725 -0.956 38.055 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CA 1 ATOM 268 C C . ARG B 1 61 ? 71.948 0.133 37.013 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B C 1 ATOM 269 O O . ARG B 1 61 ? 72.510 -0.167 35.939 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B O 1 ATOM 270 C CB . ARG B 1 61 ? 73.018 -1.327 38.851 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CB 1 ATOM 271 C CG . ARG B 1 61 ? 73.354 -0.561 40.100 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CG 1 ATOM 272 C CD . ARG B 1 61 ? 74.615 -1.195 40.909 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CD 1 ATOM 273 N NE . ARG B 1 61 ? 74.236 -2.423 41.691 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NE 1 ATOM 274 C CZ . ARG B 1 61 ? 74.483 -3.696 41.320 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CZ 1 ATOM 275 N NH1 . ARG B 1 61 ? 75.161 -3.955 40.210 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NH1 1 ATOM 276 N NH2 . ARG B 1 61 ? 74.084 -4.725 42.072 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NH2 1 ATOM 277 N N . ILE B 1 62 ? 71.499 1.369 37.247 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B N 1 ATOM 278 C CA . ILE B 1 62 ? 71.697 2.431 36.251 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B CA 1 ATOM 279 C C . ILE B 1 62 ? 72.254 3.636 36.934 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B C 1 ATOM 280 O O . ILE B 1 62 ? 71.709 4.066 38.021 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B O 1 ATOM 281 C CB . ILE B 1 62 ? 70.354 2.781 35.595 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B CB 1 ATOM 282 C CG1 . ILE B 1 62 ? 69.804 1.543 34.898 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B CG1 1 ATOM 283 C CG2 . ILE B 1 62 ? 70.519 3.819 34.550 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B CG2 1 ATOM 284 C CD1 . ILE B 1 62 ? 68.420 1.776 34.157 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 65 ILE B CD1 1 ATOM 285 N N . HIS B 1 63 ? 73.358 4.181 36.391 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B N 1 ATOM 286 C CA . HIS B 1 63 ? 73.989 5.352 37.003 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B CA 1 ATOM 287 C C . HIS B 1 63 ? 73.364 6.631 36.464 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B C 1 ATOM 288 O O . HIS B 1 63 ? 73.991 7.360 35.716 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B O 1 ATOM 289 C CB . HIS B 1 63 ? 75.574 5.286 36.908 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B CB 1 ATOM 290 C CG . HIS B 1 63 ? 76.104 4.029 37.546 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B CG 1 ATOM 291 N ND1 . HIS B 1 63 ? 76.344 3.930 38.902 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B ND1 1 ATOM 292 C CD2 . HIS B 1 63 ? 76.260 2.773 37.048 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B CD2 1 ATOM 293 C CE1 . HIS B 1 63 ? 76.700 2.690 39.197 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B CE1 1 ATOM 294 N NE2 . HIS B 1 63 ? 76.633 1.963 38.096 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 66 HIS B NE2 1 ATOM 295 N N . ALA B 1 64 ? 72.115 6.882 36.875 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B N 1 ATOM 296 C CA . ALA B 1 64 ? 71.294 8.008 36.405 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B CA 1 ATOM 297 C C . ALA B 1 64 ? 70.201 8.260 37.476 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B C 1 ATOM 298 O O . ALA B 1 64 ? 69.907 7.347 38.282 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B O 1 ATOM 299 C CB . ALA B 1 64 ? 70.572 7.620 35.084 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B CB 1 ATOM 300 N N . PRO B 1 65 ? 69.553 9.447 37.449 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B N 1 ATOM 301 C CA . PRO B 1 65 ? 68.615 9.652 38.512 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B CA 1 ATOM 302 C C . PRO B 1 65 ? 67.367 8.802 38.278 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B C 1 ATOM 303 O O . PRO B 1 65 ? 67.000 8.546 37.129 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B O 1 ATOM 304 C CB . PRO B 1 65 ? 68.308 11.185 38.465 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B CB 1 ATOM 305 C CG . PRO B 1 65 ? 69.494 11.812 37.619 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B CG 1 ATOM 306 C CD . PRO B 1 65 ? 69.794 10.676 36.643 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 68 PRO B CD 1 ATOM 307 N N . PRO B 1 66 ? 66.749 8.320 39.364 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B N 1 ATOM 308 C CA . PRO B 1 66 ? 65.570 7.485 39.092 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B CA 1 ATOM 309 C C . PRO B 1 66 ? 64.438 8.228 38.393 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B C 1 ATOM 310 O O . PRO B 1 66 ? 63.658 7.626 37.685 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B O 1 ATOM 311 C CB . PRO B 1 66 ? 65.103 7.044 40.442 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B CB 1 ATOM 312 C CG . PRO B 1 66 ? 65.848 7.946 41.445 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B CG 1 ATOM 313 C CD . PRO B 1 66 ? 67.031 8.554 40.786 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 69 PRO B CD 1 ATOM 314 N N . GLU B 1 67 ? 64.354 9.529 38.529 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B N 1 ATOM 315 C CA . GLU B 1 67 ? 63.260 10.178 37.796 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B CA 1 ATOM 316 C C . GLU B 1 67 ? 63.537 10.157 36.278 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B C 1 ATOM 317 O O . GLU B 1 67 ? 62.585 10.055 35.438 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B O 1 ATOM 318 C CB . GLU B 1 67 ? 63.001 11.622 38.380 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B CB 1 ATOM 319 C CG . GLU B 1 67 ? 61.571 12.200 38.063 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B CG 1 ATOM 320 C CD . GLU B 1 67 ? 60.396 11.156 37.945 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B CD 1 ATOM 321 O OE1 . GLU B 1 67 ? 60.047 10.376 38.896 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B OE1 1 ATOM 322 O OE2 . GLU B 1 67 ? 59.828 11.143 36.819 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 70 GLU B OE2 1 ATOM 323 N N . THR B 1 68 ? 64.819 10.283 35.899 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 71 THR B N 1 ATOM 324 C CA . THR B 1 68 ? 65.160 10.154 34.461 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 71 THR B CA 1 ATOM 325 C C . THR B 1 68 ? 64.789 8.732 33.937 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 71 THR B C 1 ATOM 326 O O . THR B 1 68 ? 64.191 8.553 32.849 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 71 THR B O 1 ATOM 327 C CB . THR B 1 68 ? 66.638 10.378 34.235 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 71 THR B CB 1 ATOM 328 O OG1 . THR B 1 68 ? 66.952 11.695 34.633 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 71 THR B OG1 1 ATOM 329 C CG2 . THR B 1 68 ? 66.979 10.238 32.758 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 71 THR B CG2 1 ATOM 330 N N . VAL B 1 69 ? 65.117 7.719 34.737 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B N 1 ATOM 331 C CA . VAL B 1 69 ? 64.861 6.349 34.296 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B CA 1 ATOM 332 C C . VAL B 1 69 ? 63.340 6.174 34.178 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B C 1 ATOM 333 O O . VAL B 1 69 ? 62.814 5.744 33.122 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B O 1 ATOM 334 C CB . VAL B 1 69 ? 65.509 5.329 35.256 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B CB 1 ATOM 335 C CG1 . VAL B 1 69 ? 65.021 3.920 34.851 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B CG1 1 ATOM 336 C CG2 . VAL B 1 69 ? 67.120 5.462 35.205 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 72 VAL B CG2 1 ATOM 337 N N . TRP B 1 70 ? 62.617 6.496 35.270 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B N 1 ATOM 338 C CA . TRP B 1 70 ? 61.162 6.390 35.261 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CA 1 ATOM 339 C C . TRP B 1 70 ? 60.488 7.123 34.050 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B C 1 ATOM 340 O O . TRP B 1 70 ? 59.518 6.598 33.462 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B O 1 ATOM 341 C CB . TRP B 1 70 ? 60.580 6.906 36.590 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CB 1 ATOM 342 C CG . TRP B 1 70 ? 59.056 6.868 36.620 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CG 1 ATOM 343 C CD1 . TRP B 1 70 ? 58.186 7.962 36.784 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CD1 1 ATOM 344 C CD2 . TRP B 1 70 ? 58.243 5.710 36.582 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CD2 1 ATOM 345 N NE1 . TRP B 1 70 ? 56.872 7.493 36.822 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B NE1 1 ATOM 346 C CE2 . TRP B 1 70 ? 56.896 6.127 36.647 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CE2 1 ATOM 347 C CE3 . TRP B 1 70 ? 58.524 4.333 36.453 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CE3 1 ATOM 348 C CZ2 . TRP B 1 70 ? 55.828 5.200 36.660 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CZ2 1 ATOM 349 C CZ3 . TRP B 1 70 ? 57.489 3.436 36.407 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CZ3 1 ATOM 350 C CH2 . TRP B 1 70 ? 56.150 3.857 36.501 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 73 TRP B CH2 1 ATOM 351 N N . SER B 1 71 ? 60.994 8.281 33.663 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 74 SER B N 1 ATOM 352 C CA . SER B 1 71 ? 60.332 9.060 32.609 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 74 SER B CA 1 ATOM 353 C C . SER B 1 71 ? 60.371 8.326 31.252 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 74 SER B C 1 ATOM 354 O O . SER B 1 71 ? 59.556 8.573 30.380 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 74 SER B O 1 ATOM 355 C CB . SER B 1 71 ? 60.962 10.475 32.506 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 74 SER B CB 1 ATOM 356 O OG . SER B 1 71 ? 62.179 10.421 31.740 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 74 SER B OG 1 ATOM 357 N N . VAL B 1 72 ? 61.280 7.371 31.102 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B N 1 ATOM 358 C CA . VAL B 1 72 ? 61.345 6.538 29.890 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B CA 1 ATOM 359 C C . VAL B 1 72 ? 60.504 5.278 30.071 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B C 1 ATOM 360 O O . VAL B 1 72 ? 59.681 4.922 29.164 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B O 1 ATOM 361 C CB . VAL B 1 72 ? 62.811 6.156 29.613 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B CB 1 ATOM 362 C CG1 . VAL B 1 72 ? 62.909 5.001 28.600 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B CG1 1 ATOM 363 C CG2 . VAL B 1 72 ? 63.561 7.426 29.202 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 75 VAL B CG2 1 ATOM 364 N N . VAL B 1 73 ? 60.676 4.637 31.235 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B N 1 ATOM 365 C CA . VAL B 1 73 ? 59.972 3.406 31.637 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B CA 1 ATOM 366 C C . VAL B 1 73 ? 58.438 3.562 31.567 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B C 1 ATOM 367 O O . VAL B 1 73 ? 57.736 2.635 31.183 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B O 1 ATOM 368 C CB . VAL B 1 73 ? 60.406 2.900 33.108 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B CB 1 ATOM 369 C CG1 . VAL B 1 73 ? 59.433 1.764 33.637 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B CG1 1 ATOM 370 C CG2 . VAL B 1 73 ? 61.812 2.290 33.003 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 76 VAL B CG2 1 ATOM 371 N N . ARG B 1 74 ? 57.929 4.730 31.880 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B N 1 ATOM 372 C CA . ARG B 1 74 ? 56.474 4.913 32.178 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B CA 1 ATOM 373 C C . ARG B 1 74 ? 55.760 5.188 30.872 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B C 1 ATOM 374 O O . ARG B 1 74 ? 54.490 5.186 30.804 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B O 1 ATOM 375 C CB . ARG B 1 74 ? 56.258 6.131 33.118 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B CB 1 ATOM 376 C CG . ARG B 1 74 ? 56.661 7.479 32.454 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B CG 1 ATOM 377 C CD . ARG B 1 74 ? 56.436 8.753 33.444 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B CD 1 ATOM 378 N NE . ARG B 1 74 ? 55.000 8.918 33.775 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B NE 1 ATOM 379 C CZ . ARG B 1 74 ? 54.090 9.505 33.002 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B CZ 1 ATOM 380 N NH1 . ARG B 1 74 ? 54.432 9.973 31.807 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B NH1 1 ATOM 381 N NH2 . ARG B 1 74 ? 52.826 9.655 33.427 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 77 ARG B NH2 1 ATOM 382 N N . ARG B 1 75 ? 56.518 5.435 29.799 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B N 1 ATOM 383 C CA . ARG B 1 75 ? 55.875 5.878 28.531 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CA 1 ATOM 384 C C . ARG B 1 75 ? 55.409 4.649 27.748 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B C 1 ATOM 385 O O . ARG B 1 75 ? 56.104 4.114 26.907 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B O 1 ATOM 386 C CB . ARG B 1 75 ? 56.760 6.829 27.664 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CB 1 ATOM 387 C CG . ARG B 1 75 ? 56.791 8.301 28.119 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CG 1 ATOM 388 C CD . ARG B 1 75 ? 55.415 9.023 27.964 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CD 1 ATOM 389 N NE . ARG B 1 75 ? 54.849 9.076 26.588 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NE 1 ATOM 390 C CZ . ARG B 1 75 ? 55.045 10.094 25.764 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CZ 1 ATOM 391 N NH1 . ARG B 1 75 ? 55.825 11.116 26.157 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NH1 1 ATOM 392 N NH2 . ARG B 1 75 ? 54.467 10.116 24.562 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NH2 1 ATOM 393 N N . PHE B 1 76 ? 54.206 4.178 28.065 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B N 1 ATOM 394 C CA . PHE B 1 76 ? 53.675 2.890 27.542 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CA 1 ATOM 395 C C . PHE B 1 76 ? 53.490 2.959 26.018 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B C 1 ATOM 396 O O . PHE B 1 76 ? 53.576 1.937 25.340 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B O 1 ATOM 397 C CB . PHE B 1 76 ? 52.348 2.624 28.230 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CB 1 ATOM 398 C CG . PHE B 1 76 ? 51.651 1.352 27.768 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CG 1 ATOM 399 C CD1 . PHE B 1 76 ? 52.100 0.116 28.225 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CD1 1 ATOM 400 C CD2 . PHE B 1 76 ? 50.555 1.407 26.912 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CD2 1 ATOM 401 C CE1 . PHE B 1 76 ? 51.458 -1.025 27.849 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CE1 1 ATOM 402 C CE2 . PHE B 1 76 ? 49.886 0.228 26.498 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CE2 1 ATOM 403 C CZ . PHE B 1 76 ? 50.348 -0.996 26.981 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 79 PHE B CZ 1 ATOM 404 N N . ASP B 1 77 ? 53.311 4.174 25.484 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B N 1 ATOM 405 C CA . ASP B 1 77 ? 53.182 4.398 24.046 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B CA 1 ATOM 406 C C . ASP B 1 77 ? 54.520 4.493 23.325 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B C 1 ATOM 407 O O . ASP B 1 77 ? 54.526 4.668 22.109 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B O 1 ATOM 408 C CB . ASP B 1 77 ? 52.355 5.670 23.744 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B CB 1 ATOM 409 C CG . ASP B 1 77 ? 52.835 6.892 24.510 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B CG 1 ATOM 410 O OD1 . ASP B 1 77 ? 52.491 7.979 24.079 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B OD1 1 ATOM 411 O OD2 . ASP B 1 77 ? 53.534 6.833 25.551 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 80 ASP B OD2 1 ATOM 412 N N . ARG B 1 78 ? 55.657 4.392 24.043 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B N 1 ATOM 413 C CA . ARG B 1 78 ? 57.009 4.530 23.375 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B CA 1 ATOM 414 C C . ARG B 1 78 ? 57.992 3.455 23.849 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B C 1 ATOM 415 O O . ARG B 1 78 ? 59.132 3.747 24.203 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B O 1 ATOM 416 C CB . ARG B 1 78 ? 57.603 5.917 23.686 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B CB 1 ATOM 417 C CG . ARG B 1 78 ? 56.869 7.113 22.946 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B CG 1 ATOM 418 C CD . ARG B 1 78 ? 57.284 8.483 23.569 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B CD 1 ATOM 419 N NE . ARG B 1 78 ? 58.703 8.926 23.394 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B NE 1 ATOM 420 C CZ . ARG B 1 78 ? 59.223 9.299 22.229 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B CZ 1 ATOM 421 N NH1 . ARG B 1 78 ? 60.508 9.680 22.150 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B NH1 1 ATOM 422 N NH2 . ARG B 1 78 ? 58.469 9.295 21.125 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 81 ARG B NH2 1 ATOM 423 N N . PRO B 1 79 ? 57.571 2.218 23.899 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B N 1 ATOM 424 C CA . PRO B 1 79 ? 58.522 1.231 24.346 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CA 1 ATOM 425 C C . PRO B 1 79 ? 59.692 1.109 23.336 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B C 1 ATOM 426 O O . PRO B 1 79 ? 60.764 0.665 23.724 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B O 1 ATOM 427 C CB . PRO B 1 79 ? 57.732 -0.084 24.294 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CB 1 ATOM 428 C CG . PRO B 1 79 ? 56.709 0.156 23.174 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CG 1 ATOM 429 C CD . PRO B 1 79 ? 56.332 1.632 23.343 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CD 1 ATOM 430 N N . GLN B 1 80 ? 59.494 1.472 22.082 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B N 1 ATOM 431 C CA . GLN B 1 80 ? 60.603 1.345 21.098 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B CA 1 ATOM 432 C C . GLN B 1 80 ? 61.861 2.182 21.430 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B C 1 ATOM 433 O O . GLN B 1 80 ? 62.949 1.900 20.872 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B O 1 ATOM 434 C CB . GLN B 1 80 ? 60.114 1.686 19.659 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B CB 1 ATOM 435 C CG . GLN B 1 80 ? 59.981 3.230 19.310 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B CG 1 ATOM 436 C CD . GLN B 1 80 ? 58.708 3.841 19.907 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B CD 1 ATOM 437 O OE1 . GLN B 1 80 ? 57.977 3.169 20.603 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B OE1 1 ATOM 438 N NE2 . GLN B 1 80 ? 58.438 5.091 19.612 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 83 GLN B NE2 1 ATOM 439 N N . ILE B 1 81 ? 61.736 3.179 22.318 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B N 1 ATOM 440 C CA . ILE B 1 81 ? 62.837 4.015 22.725 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B CA 1 ATOM 441 C C . ILE B 1 81 ? 63.921 3.204 23.417 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B C 1 ATOM 442 O O . ILE B 1 81 ? 65.107 3.456 23.183 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B O 1 ATOM 443 C CB . ILE B 1 81 ? 62.369 5.188 23.654 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B CB 1 ATOM 444 C CG1 . ILE B 1 81 ? 61.412 6.171 22.971 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B CG1 1 ATOM 445 C CG2 . ILE B 1 81 ? 63.510 5.954 24.330 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B CG2 1 ATOM 446 C CD1 . ILE B 1 81 ? 61.861 6.729 21.591 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 84 ILE B CD1 1 ATOM 447 N N . TYR B 1 82 ? 63.545 2.204 24.233 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B N 1 ATOM 448 C CA . TYR B 1 82 ? 64.552 1.446 24.944 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CA 1 ATOM 449 C C . TYR B 1 82 ? 64.503 -0.046 24.733 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B C 1 ATOM 450 O O . TYR B 1 82 ? 65.417 -0.695 25.156 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B O 1 ATOM 451 C CB . TYR B 1 82 ? 64.522 1.800 26.452 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CB 1 ATOM 452 C CG . TYR B 1 82 ? 63.414 1.130 27.210 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CG 1 ATOM 453 C CD1 . TYR B 1 82 ? 62.117 1.661 27.227 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CD1 1 ATOM 454 C CD2 . TYR B 1 82 ? 63.656 -0.076 27.845 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CD2 1 ATOM 455 C CE1 . TYR B 1 82 ? 61.077 1.003 27.870 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CE1 1 ATOM 456 C CE2 . TYR B 1 82 ? 62.643 -0.753 28.479 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CE2 1 ATOM 457 C CZ . TYR B 1 82 ? 61.366 -0.203 28.518 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B CZ 1 ATOM 458 O OH . TYR B 1 82 ? 60.431 -0.861 29.253 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 85 TYR B OH 1 ATOM 459 N N . LYS B 1 83 ? 63.466 -0.599 24.089 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B N 1 ATOM 460 C CA . LYS B 1 83 ? 63.425 -2.020 23.907 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B CA 1 ATOM 461 C C . LYS B 1 83 ? 64.242 -2.452 22.672 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B C 1 ATOM 462 O O . LYS B 1 83 ? 64.018 -1.990 21.540 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B O 1 ATOM 463 C CB . LYS B 1 83 ? 61.997 -2.544 23.904 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B CB 1 ATOM 464 C CG . LYS B 1 83 ? 61.366 -2.464 25.367 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B CG 1 ATOM 465 C CD . LYS B 1 83 ? 59.942 -3.127 25.351 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B CD 1 ATOM 466 C CE . LYS B 1 83 ? 59.195 -2.794 26.663 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B CE 1 ATOM 467 N NZ . LYS B 1 83 ? 58.041 -3.756 26.786 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 86 LYS B NZ 1 ATOM 468 N N . HIS B 1 84 ? 65.220 -3.308 22.943 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B N 1 ATOM 469 C CA . HIS B 1 84 ? 66.322 -3.627 22.042 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B CA 1 ATOM 470 C C . HIS B 1 84 ? 65.836 -4.118 20.715 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B C 1 ATOM 471 O O . HIS B 1 84 ? 66.413 -3.717 19.673 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B O 1 ATOM 472 C CB . HIS B 1 84 ? 67.162 -4.758 22.685 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B CB 1 ATOM 473 C CG . HIS B 1 84 ? 68.390 -5.133 21.900 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B CG 1 ATOM 474 N ND1 . HIS B 1 84 ? 69.598 -4.496 22.085 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B ND1 1 ATOM 475 C CD2 . HIS B 1 84 ? 68.604 -6.111 20.978 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B CD2 1 ATOM 476 C CE1 . HIS B 1 84 ? 70.503 -5.031 21.267 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B CE1 1 ATOM 477 N NE2 . HIS B 1 84 ? 69.933 -6.035 20.607 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 87 HIS B NE2 1 ATOM 478 N N . PHE B 1 85 ? 64.796 -4.972 20.728 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B N 1 ATOM 479 C CA . PHE B 1 85 ? 64.279 -5.539 19.458 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CA 1 ATOM 480 C C . PHE B 1 85 ? 62.975 -4.963 18.971 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B C 1 ATOM 481 O O . PHE B 1 85 ? 62.373 -5.482 18.035 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B O 1 ATOM 482 C CB . PHE B 1 85 ? 64.002 -7.046 19.616 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CB 1 ATOM 483 C CG . PHE B 1 85 ? 65.259 -7.883 19.741 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CG 1 ATOM 484 C CD1 . PHE B 1 85 ? 66.216 -7.861 18.734 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CD1 1 ATOM 485 C CD2 . PHE B 1 85 ? 65.483 -8.657 20.883 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CD2 1 ATOM 486 C CE1 . PHE B 1 85 ? 67.413 -8.635 18.799 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CE1 1 ATOM 487 C CE2 . PHE B 1 85 ? 66.663 -9.459 20.962 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CE2 1 ATOM 488 C CZ . PHE B 1 85 ? 67.619 -9.412 19.931 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 88 PHE B CZ 1 ATOM 489 N N . ILE B 1 86 ? 62.525 -3.886 19.557 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B N 1 ATOM 490 C CA . ILE B 1 86 ? 61.236 -3.300 19.129 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CA 1 ATOM 491 C C . ILE B 1 86 ? 61.548 -2.134 18.177 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B C 1 ATOM 492 O O . ILE B 1 86 ? 62.264 -1.168 18.542 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B O 1 ATOM 493 C CB . ILE B 1 86 ? 60.433 -2.719 20.332 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CB 1 ATOM 494 C CG1 . ILE B 1 86 ? 59.928 -3.843 21.279 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CG1 1 ATOM 495 C CG2 . ILE B 1 86 ? 59.210 -1.988 19.795 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CG2 1 ATOM 496 C CD1 . ILE B 1 86 ? 59.313 -5.087 20.513 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CD1 1 ATOM 497 N N . LYS B 1 87 ? 60.949 -2.203 17.000 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B N 1 ATOM 498 C CA . LYS B 1 87 ? 61.174 -1.207 15.933 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B CA 1 ATOM 499 C C . LYS B 1 87 ? 60.219 -0.039 16.042 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B C 1 ATOM 500 O O . LYS B 1 87 ? 60.646 1.083 15.878 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B O 1 ATOM 501 C CB . LYS B 1 87 ? 61.070 -1.904 14.549 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B CB 1 ATOM 502 C CG . LYS B 1 87 ? 61.244 -0.999 13.351 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B CG 1 ATOM 503 C CD . LYS B 1 87 ? 61.161 -1.816 12.074 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B CD 1 ATOM 504 C CE . LYS B 1 87 ? 61.070 -0.851 10.876 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B CE 1 ATOM 505 N NZ . LYS B 1 87 ? 61.100 -1.649 9.626 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 90 LYS B NZ 1 ATOM 506 N N . SER B 1 88 ? 58.950 -0.277 16.372 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 91 SER B N 1 ATOM 507 C CA . SER B 1 88 ? 57.989 0.790 16.411 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 91 SER B CA 1 ATOM 508 C C . SER B 1 88 ? 56.799 0.391 17.302 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 91 SER B C 1 ATOM 509 O O . SER B 1 88 ? 56.600 -0.790 17.606 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 91 SER B O 1 ATOM 510 C CB . SER B 1 88 ? 57.475 1.116 14.995 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 91 SER B CB 1 ATOM 511 O OG . SER B 1 88 ? 56.840 -0.007 14.472 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 91 SER B OG 1 ATOM 512 N N . CYS B 1 89 ? 55.986 1.365 17.668 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B N 1 ATOM 513 C CA . CYS B 1 89 ? 54.795 1.088 18.462 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B CA 1 ATOM 514 C C . CYS B 1 89 ? 53.680 1.982 17.972 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B C 1 ATOM 515 O O . CYS B 1 89 ? 53.887 3.211 17.732 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B O 1 ATOM 516 C CB . CYS B 1 89 ? 55.056 1.412 19.943 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B CB 1 ATOM 517 S SG . CYS B 1 89 ? 53.573 1.296 21.025 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B SG 1 ATOM 518 N N . ASN B 1 90 ? 52.495 1.362 17.873 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B N 1 ATOM 519 C CA . ASN B 1 90 ? 51.283 2.049 17.490 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B CA 1 ATOM 520 C C . ASN B 1 90 ? 50.165 2.042 18.509 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B C 1 ATOM 521 O O . ASN B 1 90 ? 49.826 0.997 19.096 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B O 1 ATOM 522 C CB . ASN B 1 90 ? 50.776 1.483 16.179 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B CB 1 ATOM 523 C CG . ASN B 1 90 ? 51.401 2.173 15.035 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B CG 1 ATOM 524 O OD1 . ASN B 1 90 ? 52.246 1.601 14.347 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B OD1 1 ATOM 525 N ND2 . ASN B 1 90 ? 51.053 3.468 14.858 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 93 ASN B ND2 1 ATOM 526 N N . VAL B 1 91 ? 49.601 3.220 18.735 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B N 1 ATOM 527 C CA . VAL B 1 91 ? 48.425 3.378 19.622 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B CA 1 ATOM 528 C C . VAL B 1 91 ? 47.261 4.043 18.892 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B C 1 ATOM 529 O O . VAL B 1 91 ? 47.457 4.600 17.790 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B O 1 ATOM 530 C CB . VAL B 1 91 ? 48.802 4.087 20.990 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B CB 1 ATOM 531 C CG1 . VAL B 1 91 ? 49.853 3.271 21.678 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B CG1 1 ATOM 532 C CG2 . VAL B 1 91 ? 49.308 5.484 20.756 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 94 VAL B CG2 1 ATOM 533 N N . SER B 1 92 ? 46.054 3.947 19.454 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 95 SER B N 1 ATOM 534 C CA . SER B 1 92 ? 44.860 4.439 18.738 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 95 SER B CA 1 ATOM 535 C C . SER B 1 92 ? 44.852 5.970 18.728 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 95 SER B C 1 ATOM 536 O O . SER B 1 92 ? 45.526 6.595 19.564 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 95 SER B O 1 ATOM 537 C CB . SER B 1 92 ? 43.564 3.936 19.377 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 95 SER B CB 1 ATOM 538 O OG . SER B 1 92 ? 43.558 4.223 20.765 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 95 SER B OG 1 ATOM 539 N N . GLU B 1 93 ? 44.086 6.568 17.817 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B N 1 ATOM 540 C CA . GLU B 1 93 ? 43.990 8.052 17.772 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CA 1 ATOM 541 C C . GLU B 1 93 ? 43.714 8.753 19.146 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B C 1 ATOM 542 O O . GLU B 1 93 ? 44.488 9.628 19.613 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B O 1 ATOM 543 C CB . GLU B 1 93 ? 42.973 8.485 16.720 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CB 1 ATOM 544 C CG . GLU B 1 93 ? 42.742 10.001 16.755 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CG 1 ATOM 545 C CD . GLU B 1 93 ? 42.193 10.547 15.466 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CD 1 ATOM 546 O OE1 . GLU B 1 93 ? 42.018 11.792 15.363 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B OE1 1 ATOM 547 O OE2 . GLU B 1 93 ? 41.945 9.737 14.554 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B OE2 1 ATOM 548 N N . ASP B 1 94 ? 42.634 8.365 19.814 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B N 1 ATOM 549 C CA . ASP B 1 94 ? 42.365 8.910 21.130 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CA 1 ATOM 550 C C . ASP B 1 94 ? 43.050 8.141 22.219 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B C 1 ATOM 551 O O . ASP B 1 94 ? 42.398 7.739 23.185 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B O 1 ATOM 552 C CB . ASP B 1 94 ? 40.873 8.964 21.438 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CB 1 ATOM 553 C CG . ASP B 1 94 ? 40.105 7.780 20.883 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CG 1 ATOM 554 O OD1 . ASP B 1 94 ? 40.502 6.615 21.112 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B OD1 1 ATOM 555 O OD2 . ASP B 1 94 ? 39.064 8.049 20.220 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B OD2 1 ATOM 556 N N . PHE B 1 95 ? 44.364 7.947 22.103 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B N 1 ATOM 557 C CA . PHE B 1 95 ? 45.094 7.276 23.137 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CA 1 ATOM 558 C C . PHE B 1 95 ? 45.292 8.110 24.379 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B C 1 ATOM 559 O O . PHE B 1 95 ? 45.842 9.217 24.366 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B O 1 ATOM 560 C CB . PHE B 1 95 ? 46.461 6.838 22.639 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CB 1 ATOM 561 C CG . PHE B 1 95 ? 47.340 6.234 23.718 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CG 1 ATOM 562 C CD1 . PHE B 1 95 ? 47.212 4.898 24.065 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CD1 1 ATOM 563 C CD2 . PHE B 1 95 ? 48.288 7.011 24.387 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CD2 1 ATOM 564 C CE1 . PHE B 1 95 ? 48.036 4.349 25.043 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CE1 1 ATOM 565 C CE2 . PHE B 1 95 ? 49.090 6.496 25.355 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CE2 1 ATOM 566 C CZ . PHE B 1 95 ? 48.995 5.140 25.692 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 98 PHE B CZ 1 ATOM 567 N N . GLU B 1 96 ? 44.906 7.535 25.490 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B N 1 ATOM 568 C CA . GLU B 1 96 ? 45.249 8.136 26.764 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B CA 1 ATOM 569 C C . GLU B 1 96 ? 45.905 7.084 27.579 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B C 1 ATOM 570 O O . GLU B 1 96 ? 45.437 5.937 27.619 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B O 1 ATOM 571 C CB . GLU B 1 96 ? 44.030 8.651 27.493 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B CB 1 ATOM 572 C CG . GLU B 1 96 ? 43.877 10.121 27.325 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B CG 1 ATOM 573 C CD . GLU B 1 96 ? 42.814 10.674 28.248 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B CD 1 ATOM 574 O OE1 . GLU B 1 96 ? 43.018 10.692 29.514 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B OE1 1 ATOM 575 O OE2 . GLU B 1 96 ? 41.773 11.072 27.683 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 99 GLU B OE2 1 ATOM 576 N N . MET B 1 97 ? 47.004 7.460 28.202 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 100 MET B N 1 ATOM 577 C CA . MET B 1 97 ? 47.768 6.511 28.911 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 100 MET B CA 1 ATOM 578 C C . MET B 1 97 ? 47.150 6.256 30.270 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 100 MET B C 1 ATOM 579 O O . MET B 1 97 ? 47.367 7.037 31.164 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 100 MET B O 1 ATOM 580 C CB . MET B 1 97 ? 49.187 7.023 29.075 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 100 MET B CB 1 ATOM 581 C CG . MET B 1 97 ? 50.064 5.861 29.331 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 100 MET B CG 1 ATOM 582 S SD . MET B 1 97 ? 51.686 6.233 29.831 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 100 MET B SD 1 ATOM 583 C CE . MET B 1 97 ? 52.226 7.086 28.447 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 100 MET B CE 1 ATOM 584 N N . ARG B 1 98 ? 46.393 5.176 30.422 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N 1 ATOM 585 C CA . ARG B 1 98 ? 45.598 4.938 31.625 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA 1 ATOM 586 C C . ARG B 1 98 ? 45.607 3.438 31.748 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C 1 ATOM 587 O O . ARG B 1 98 ? 45.597 2.760 30.708 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O 1 ATOM 588 C CB . ARG B 1 98 ? 44.118 5.356 31.381 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB 1 ATOM 589 C CG . ARG B 1 98 ? 43.855 6.781 31.575 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG 1 ATOM 590 C CD . ARG B 1 98 ? 42.416 7.184 31.094 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD 1 ATOM 591 N NE . ARG B 1 98 ? 42.055 6.515 29.833 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE 1 ATOM 592 C CZ . ARG B 1 98 ? 41.172 6.985 28.948 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ 1 ATOM 593 N NH1 . ARG B 1 98 ? 40.566 8.162 29.147 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 1 ATOM 594 N NH2 . ARG B 1 98 ? 40.906 6.289 27.856 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 1 ATOM 595 N N . VAL B 1 99 ? 45.610 2.917 32.969 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B N 1 ATOM 596 C CA . VAL B 1 99 ? 45.432 1.483 33.159 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CA 1 ATOM 597 C C . VAL B 1 99 ? 44.313 0.933 32.229 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B C 1 ATOM 598 O O . VAL B 1 99 ? 43.239 1.485 32.183 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B O 1 ATOM 599 C CB . VAL B 1 99 ? 45.176 1.140 34.637 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CB 1 ATOM 600 C CG1 . VAL B 1 99 ? 44.715 -0.249 34.762 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CG1 1 ATOM 601 C CG2 . VAL B 1 99 ? 46.462 1.271 35.395 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CG2 1 ATOM 602 N N . GLY B 1 100 ? 44.586 -0.140 31.484 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N 1 ATOM 603 C CA . GLY B 1 100 ? 43.647 -0.588 30.480 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA 1 ATOM 604 C C . GLY B 1 100 ? 43.935 -0.117 29.053 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C 1 ATOM 605 O O . GLY B 1 100 ? 43.406 -0.670 28.113 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O 1 ATOM 606 N N . CYS B 1 101 ? 44.762 0.895 28.825 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 104 CYS B N 1 ATOM 607 C CA . CYS B 1 101 ? 44.980 1.279 27.425 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 104 CYS B CA 1 ATOM 608 C C . CYS B 1 101 ? 45.841 0.135 26.766 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 104 CYS B C 1 ATOM 609 O O . CYS B 1 101 ? 46.412 -0.720 27.464 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 104 CYS B O 1 ATOM 610 C CB . CYS B 1 101 ? 45.674 2.629 27.313 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 104 CYS B CB 1 ATOM 611 S SG . CYS B 1 101 ? 47.447 2.627 27.947 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 104 CYS B SG 1 ATOM 612 N N . THR B 1 102 ? 45.911 0.123 25.433 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 105 THR B N 1 ATOM 613 C CA . THR B 1 102 ? 46.553 -1.000 24.739 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 105 THR B CA 1 ATOM 614 C C . THR B 1 102 ? 47.501 -0.392 23.725 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 105 THR B C 1 ATOM 615 O O . THR B 1 102 ? 47.446 0.807 23.433 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 105 THR B O 1 ATOM 616 C CB . THR B 1 102 ? 45.449 -1.883 23.972 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 105 THR B CB 1 ATOM 617 O OG1 . THR B 1 102 ? 44.754 -1.026 23.066 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 105 THR B OG1 1 ATOM 618 C CG2 . THR B 1 102 ? 44.392 -2.565 24.917 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 105 THR B CG2 1 ATOM 619 N N . ARG B 1 103 ? 48.388 -1.221 23.201 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N 1 ATOM 620 C CA . ARG B 1 103 ? 49.379 -0.796 22.183 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA 1 ATOM 621 C C . ARG B 1 103 ? 49.652 -2.007 21.306 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C 1 ATOM 622 O O . ARG B 1 103 ? 49.467 -3.137 21.747 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O 1 ATOM 623 C CB . ARG B 1 103 ? 50.695 -0.370 22.864 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB 1 ATOM 624 C CG . ARG B 1 103 ? 51.378 -1.523 23.595 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG 1 ATOM 625 C CD . ARG B 1 103 ? 52.742 -1.017 24.257 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD 1 ATOM 626 N NE . ARG B 1 103 ? 53.404 -2.001 25.110 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE 1 ATOM 627 C CZ . ARG B 1 103 ? 54.353 -1.680 26.019 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ 1 ATOM 628 N NH1 . ARG B 1 103 ? 54.710 -0.395 26.245 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1 1 ATOM 629 N NH2 . ARG B 1 103 ? 54.830 -2.631 26.793 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2 1 ATOM 630 N N . ASP B 1 104 ? 50.133 -1.785 20.098 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N 1 ATOM 631 C CA . ASP B 1 104 ? 50.674 -2.859 19.270 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA 1 ATOM 632 C C . ASP B 1 104 ? 52.155 -2.536 18.990 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C 1 ATOM 633 O O . ASP B 1 104 ? 52.429 -1.450 18.559 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O 1 ATOM 634 C CB . ASP B 1 104 ? 49.889 -2.913 17.953 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB 1 ATOM 635 C CG . ASP B 1 104 ? 48.531 -3.563 18.122 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG 1 ATOM 636 O OD1 . ASP B 1 104 ? 48.487 -4.747 18.457 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 1 ATOM 637 O OD2 . ASP B 1 104 ? 47.502 -2.924 17.930 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 1 ATOM 638 N N . VAL B 1 105 ? 53.115 -3.425 19.286 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N 1 ATOM 639 C CA . VAL B 1 105 ? 54.531 -3.114 19.012 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA 1 ATOM 640 C C . VAL B 1 105 ? 54.991 -4.017 17.872 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C 1 ATOM 641 O O . VAL B 1 105 ? 54.505 -5.160 17.795 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O 1 ATOM 642 C CB . VAL B 1 105 ? 55.435 -3.253 20.283 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB 1 ATOM 643 C CG1 . VAL B 1 105 ? 54.883 -2.375 21.404 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 1 ATOM 644 C CG2 . VAL B 1 105 ? 55.444 -4.599 20.775 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 1 ATOM 645 N N . ASN B 1 106 ? 55.876 -3.513 17.003 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B N 1 ATOM 646 C CA . ASN B 1 106 ? 56.518 -4.304 15.930 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CA 1 ATOM 647 C C . ASN B 1 106 ? 57.958 -4.614 16.207 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B C 1 ATOM 648 O O . ASN B 1 106 ? 58.724 -3.742 16.663 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B O 1 ATOM 649 C CB . ASN B 1 106 ? 56.505 -3.514 14.647 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CB 1 ATOM 650 C CG . ASN B 1 106 ? 55.134 -3.211 14.191 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CG 1 ATOM 651 O OD1 . ASN B 1 106 ? 54.169 -3.764 14.688 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B OD1 1 ATOM 652 N ND2 . ASN B 1 106 ? 55.024 -2.300 13.206 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B ND2 1 ATOM 653 N N . VAL B 1 107 ? 58.328 -5.855 15.927 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B N 1 ATOM 654 C CA . VAL B 1 107 ? 59.659 -6.321 16.200 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B CA 1 ATOM 655 C C . VAL B 1 107 ? 60.612 -5.990 15.030 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B C 1 ATOM 656 O O . VAL B 1 107 ? 60.150 -5.786 13.923 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B O 1 ATOM 657 C CB . VAL B 1 107 ? 59.581 -7.877 16.468 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B CB 1 ATOM 658 C CG1 . VAL B 1 107 ? 60.874 -8.411 16.757 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B CG1 1 ATOM 659 C CG2 . VAL B 1 107 ? 58.675 -8.104 17.673 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 110 VAL B CG2 1 ATOM 660 N N . ILE B 1 108 ? 61.935 -5.901 15.269 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B N 1 ATOM 661 C CA . ILE B 1 108 ? 62.873 -5.717 14.159 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CA 1 ATOM 662 C C . ILE B 1 108 ? 62.679 -6.888 13.154 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B C 1 ATOM 663 O O . ILE B 1 108 ? 62.097 -7.955 13.509 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B O 1 ATOM 664 C CB . ILE B 1 108 ? 64.357 -5.807 14.609 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CB 1 ATOM 665 C CG1 . ILE B 1 108 ? 64.652 -7.199 15.285 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG1 1 ATOM 666 C CG2 . ILE B 1 108 ? 64.786 -4.535 15.350 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG2 1 ATOM 667 C CD1 . ILE B 1 108 ? 66.141 -7.669 15.138 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CD1 1 ATOM 668 N N . SER B 1 109 ? 63.164 -6.708 11.908 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 112 SER B N 1 ATOM 669 C CA . SER B 1 109 ? 62.962 -7.709 10.915 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 112 SER B CA 1 ATOM 670 C C . SER B 1 109 ? 63.861 -8.910 11.262 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 112 SER B C 1 ATOM 671 O O . SER B 1 109 ? 64.925 -8.797 11.949 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 112 SER B O 1 ATOM 672 C CB . SER B 1 109 ? 63.196 -7.201 9.452 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 112 SER B CB 1 ATOM 673 O OG . SER B 1 109 ? 64.527 -6.700 9.298 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 112 SER B OG 1 ATOM 674 N N . GLY B 1 110 ? 63.427 -10.065 10.800 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B N 1 ATOM 675 C CA . GLY B 1 110 ? 64.291 -11.227 10.940 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B CA 1 ATOM 676 C C . GLY B 1 110 ? 63.785 -12.041 12.119 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B C 1 ATOM 677 O O . GLY B 1 110 ? 63.555 -13.245 11.954 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B O 1 ATOM 678 N N . LEU B 1 111 ? 63.541 -11.409 13.274 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N 1 ATOM 679 C CA . LEU B 1 111 ? 62.954 -12.191 14.393 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA 1 ATOM 680 C C . LEU B 1 111 ? 61.638 -12.813 13.928 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C 1 ATOM 681 O O . LEU B 1 111 ? 60.903 -12.143 13.223 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O 1 ATOM 682 C CB . LEU B 1 111 ? 62.743 -11.355 15.606 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB 1 ATOM 683 C CG . LEU B 1 111 ? 63.998 -10.963 16.422 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG 1 ATOM 684 C CD1 . LEU B 1 111 ? 63.564 -10.240 17.668 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 ATOM 685 C CD2 . LEU B 1 111 ? 64.805 -12.171 16.847 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 ATOM 686 N N . PRO B 1 112 ? 61.357 -14.086 14.266 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B N 1 ATOM 687 C CA . PRO B 1 112 ? 60.090 -14.684 13.758 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B CA 1 ATOM 688 C C . PRO B 1 112 ? 58.774 -14.010 14.308 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B C 1 ATOM 689 O O . PRO B 1 112 ? 57.804 -13.969 13.602 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B O 1 ATOM 690 C CB . PRO B 1 112 ? 60.176 -16.144 14.197 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B CB 1 ATOM 691 C CG . PRO B 1 112 ? 61.128 -16.169 15.362 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B CG 1 ATOM 692 C CD . PRO B 1 112 ? 62.079 -15.001 15.169 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 115 PRO B CD 1 ATOM 693 N N . ALA B 1 113 ? 58.780 -13.512 15.536 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B N 1 ATOM 694 C CA . ALA B 1 113 ? 57.624 -12.838 16.124 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CA 1 ATOM 695 C C . ALA B 1 113 ? 57.148 -11.631 15.265 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B C 1 ATOM 696 O O . ALA B 1 113 ? 57.949 -10.879 14.708 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B O 1 ATOM 697 C CB . ALA B 1 113 ? 57.911 -12.392 17.496 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CB 1 ATOM 698 N N . ASN B 1 114 ? 55.843 -11.495 15.105 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N 1 ATOM 699 C CA . ASN B 1 114 ? 55.389 -10.485 14.196 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA 1 ATOM 700 C C . ASN B 1 114 ? 55.186 -9.141 14.937 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C 1 ATOM 701 O O . ASN B 1 114 ? 55.896 -8.067 14.755 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O 1 ATOM 702 C CB . ASN B 1 114 ? 54.056 -10.995 13.533 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB 1 ATOM 703 C CG . ASN B 1 114 ? 53.607 -10.114 12.367 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG 1 ATOM 704 O OD1 . ASN B 1 114 ? 52.659 -10.423 11.570 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 ATOM 705 N ND2 . ASN B 1 114 ? 54.314 -9.032 12.226 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 ATOM 706 N N . THR B 1 115 ? 54.209 -9.226 15.797 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N 1 ATOM 707 C CA . THR B 1 115 ? 53.598 -8.061 16.328 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA 1 ATOM 708 C C . THR B 1 115 ? 53.295 -8.636 17.700 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C 1 ATOM 709 O O . THR B 1 115 ? 53.517 -9.906 17.882 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O 1 ATOM 710 C CB . THR B 1 115 ? 52.344 -7.961 15.705 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB 1 ATOM 711 O OG1 . THR B 1 115 ? 52.241 -6.691 14.991 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 ATOM 712 C CG2 . THR B 1 115 ? 51.270 -8.243 16.773 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 ATOM 713 N N . SER B 1 116 ? 52.998 -7.755 18.657 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 119 SER B N 1 ATOM 714 C CA . SER B 1 116 ? 52.526 -8.140 19.994 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 119 SER B CA 1 ATOM 715 C C . SER B 1 116 ? 51.467 -7.136 20.397 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 119 SER B C 1 ATOM 716 O O . SER B 1 116 ? 51.654 -5.906 20.255 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 119 SER B O 1 ATOM 717 C CB . SER B 1 116 ? 53.697 -8.173 20.954 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 119 SER B CB 1 ATOM 718 O OG . SER B 1 116 ? 53.292 -8.480 22.280 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 119 SER B OG 1 ATOM 719 N N . ARG B 1 117 ? 50.349 -7.641 20.919 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B N 1 ATOM 720 C CA . ARG B 1 117 ? 49.270 -6.767 21.385 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B CA 1 ATOM 721 C C . ARG B 1 117 ? 49.251 -6.802 22.920 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B C 1 ATOM 722 O O . ARG B 1 117 ? 49.192 -7.861 23.550 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B O 1 ATOM 723 C CB . ARG B 1 117 ? 47.876 -7.135 20.729 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B CB 1 ATOM 724 C CG . ARG B 1 117 ? 46.655 -6.382 21.441 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B CG 1 ATOM 725 C CD . ARG B 1 117 ? 45.811 -5.305 20.652 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B CD 1 ATOM 726 N NE . ARG B 1 117 ? 45.263 -5.734 19.321 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B NE 1 ATOM 727 C CZ . ARG B 1 117 ? 43.996 -6.100 19.018 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B CZ 1 ATOM 728 N NH1 . ARG B 1 117 ? 43.684 -6.438 17.769 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B NH1 1 ATOM 729 N NH2 . ARG B 1 117 ? 43.032 -6.130 19.931 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 120 ARG B NH2 1 ATOM 730 N N . GLU B 1 118 ? 49.355 -5.625 23.541 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B N 1 ATOM 731 C CA . GLU B 1 118 ? 49.692 -5.502 24.950 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CA 1 ATOM 732 C C . GLU B 1 118 ? 48.807 -4.497 25.670 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B C 1 ATOM 733 O O . GLU B 1 118 ? 48.369 -3.508 25.109 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B O 1 ATOM 734 C CB . GLU B 1 118 ? 51.173 -5.074 25.082 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CB 1 ATOM 735 C CG . GLU B 1 118 ? 52.106 -6.155 24.334 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CG 1 ATOM 736 C CD . GLU B 1 118 ? 53.605 -5.827 24.310 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CD 1 ATOM 737 O OE1 . GLU B 1 118 ? 54.008 -4.678 24.653 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B OE1 1 ATOM 738 O OE2 . GLU B 1 118 ? 54.361 -6.743 23.896 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B OE2 1 ATOM 739 N N . ARG B 1 119 ? 48.571 -4.739 26.943 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N 1 ATOM 740 C CA . ARG B 1 119 ? 47.641 -3.915 27.701 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA 1 ATOM 741 C C . ARG B 1 119 ? 48.368 -3.408 28.965 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C 1 ATOM 742 O O . ARG B 1 119 ? 49.059 -4.179 29.612 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O 1 ATOM 743 C CB . ARG B 1 119 ? 46.459 -4.792 28.119 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB 1 ATOM 744 C CG . ARG B 1 119 ? 45.463 -4.074 29.094 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG 1 ATOM 745 C CD . ARG B 1 119 ? 44.523 -5.066 29.767 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD 1 ATOM 746 N NE . ARG B 1 119 ? 45.217 -5.923 30.725 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE 1 ATOM 747 C CZ . ARG B 1 119 ? 44.937 -7.219 30.933 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ 1 ATOM 748 N NH1 . ARG B 1 119 ? 43.943 -7.834 30.270 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 1 ATOM 749 N NH2 . ARG B 1 119 ? 45.629 -7.910 31.863 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 1 ATOM 750 N N . LEU B 1 120 ? 48.179 -2.142 29.330 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N 1 ATOM 751 C CA . LEU B 1 120 ? 48.858 -1.514 30.488 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA 1 ATOM 752 C C . LEU B 1 120 ? 48.089 -2.018 31.708 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C 1 ATOM 753 O O . LEU B 1 120 ? 46.860 -1.800 31.792 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O 1 ATOM 754 C CB . LEU B 1 120 ? 48.740 0.022 30.388 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB 1 ATOM 755 C CG . LEU B 1 120 ? 49.382 0.803 31.561 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG 1 ATOM 756 C CD1 . LEU B 1 120 ? 50.863 0.478 31.706 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 ATOM 757 C CD2 . LEU B 1 120 ? 49.215 2.379 31.380 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 ATOM 758 N N . ASP B 1 121 ? 48.755 -2.696 32.639 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B N 1 ATOM 759 C CA . ASP B 1 121 ? 48.006 -3.241 33.781 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CA 1 ATOM 760 C C . ASP B 1 121 ? 48.157 -2.286 34.987 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B C 1 ATOM 761 O O . ASP B 1 121 ? 47.255 -2.227 35.800 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B O 1 ATOM 762 C CB . ASP B 1 121 ? 48.613 -4.572 34.249 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CB 1 ATOM 763 C CG . ASP B 1 121 ? 48.362 -5.722 33.277 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CG 1 ATOM 764 O OD1 . ASP B 1 121 ? 47.272 -5.808 32.622 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD1 1 ATOM 765 O OD2 . ASP B 1 121 ? 49.274 -6.561 33.203 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD2 1 ATOM 766 N N . LEU B 1 122 ? 49.344 -1.698 35.140 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N 1 ATOM 767 C CA . LEU B 1 122 ? 49.744 -0.910 36.364 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA 1 ATOM 768 C C . LEU B 1 122 ? 50.410 0.389 35.896 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C 1 ATOM 769 O O . LEU B 1 122 ? 51.160 0.338 34.951 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O 1 ATOM 770 C CB . LEU B 1 122 ? 50.833 -1.673 37.152 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB 1 ATOM 771 C CG . LEU B 1 122 ? 50.470 -3.042 37.710 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG 1 ATOM 772 C CD1 . LEU B 1 122 ? 51.623 -3.565 38.542 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 ATOM 773 C CD2 . LEU B 1 122 ? 49.164 -2.861 38.624 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 ATOM 774 N N . LEU B 1 123 ? 50.192 1.516 36.569 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B N 1 ATOM 775 C CA . LEU B 1 123 ? 50.901 2.751 36.257 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CA 1 ATOM 776 C C . LEU B 1 123 ? 50.841 3.625 37.497 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B C 1 ATOM 777 O O . LEU B 1 123 ? 49.829 4.229 37.738 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B O 1 ATOM 778 C CB . LEU B 1 123 ? 50.219 3.587 35.172 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CB 1 ATOM 779 C CG . LEU B 1 123 ? 51.062 4.564 34.314 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CG 1 ATOM 780 C CD1 . LEU B 1 123 ? 50.499 5.915 34.167 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CD1 1 ATOM 781 C CD2 . LEU B 1 123 ? 52.604 4.583 34.481 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CD2 1 ATOM 782 N N . ASP B 1 124 ? 51.910 3.688 38.292 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B N 1 ATOM 783 C CA . ASP B 1 124 ? 51.843 4.436 39.565 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B CA 1 ATOM 784 C C . ASP B 1 124 ? 53.039 5.363 39.551 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B C 1 ATOM 785 O O . ASP B 1 124 ? 54.187 4.978 39.832 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B O 1 ATOM 786 C CB . ASP B 1 124 ? 51.828 3.482 40.753 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B CB 1 ATOM 787 C CG . ASP B 1 124 ? 51.701 4.201 42.100 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B CG 1 ATOM 788 O OD1 . ASP B 1 124 ? 52.118 5.366 42.229 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B OD1 1 ATOM 789 O OD2 . ASP B 1 124 ? 51.223 3.566 43.082 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 127 ASP B OD2 1 ATOM 790 N N . ASP B 1 125 ? 52.754 6.600 39.243 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B N 1 ATOM 791 C CA . ASP B 1 125 ? 53.777 7.609 39.110 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CA 1 ATOM 792 C C . ASP B 1 125 ? 54.426 8.046 40.437 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B C 1 ATOM 793 O O . ASP B 1 125 ? 55.552 8.605 40.405 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B O 1 ATOM 794 C CB . ASP B 1 125 ? 53.228 8.821 38.332 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CB 1 ATOM 795 C CG . ASP B 1 125 ? 53.278 8.609 36.838 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CG 1 ATOM 796 O OD1 . ASP B 1 125 ? 54.254 8.010 36.258 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD1 1 ATOM 797 O OD2 . ASP B 1 125 ? 52.371 9.109 36.199 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD2 1 ATOM 798 N N . ASP B 1 126 ? 53.789 7.766 41.588 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B N 1 ATOM 799 C CA . ASP B 1 126 ? 54.424 8.168 42.876 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CA 1 ATOM 800 C C . ASP B 1 126 ? 55.372 7.046 43.323 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B C 1 ATOM 801 O O . ASP B 1 126 ? 56.423 7.324 43.856 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B O 1 ATOM 802 C CB . ASP B 1 126 ? 53.360 8.407 43.952 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CB 1 ATOM 803 C CG . ASP B 1 126 ? 52.388 9.515 43.540 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CG 1 ATOM 804 O OD1 . ASP B 1 126 ? 52.859 10.543 42.966 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD1 1 ATOM 805 O OD2 . ASP B 1 126 ? 51.154 9.309 43.721 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD2 1 ATOM 806 N N . ARG B 1 127 ? 55.018 5.807 43.013 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B N 1 ATOM 807 C CA . ARG B 1 127 ? 55.810 4.649 43.439 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CA 1 ATOM 808 C C . ARG B 1 127 ? 56.780 4.151 42.388 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B C 1 ATOM 809 O O . ARG B 1 127 ? 57.718 3.405 42.738 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B O 1 ATOM 810 C CB . ARG B 1 127 ? 54.930 3.516 43.927 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CB 1 ATOM 811 C CG . ARG B 1 127 ? 54.121 3.929 45.193 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CG 1 ATOM 812 C CD . ARG B 1 127 ? 53.425 2.685 45.751 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CD 1 ATOM 813 N NE . ARG B 1 127 ? 54.372 1.708 46.325 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NE 1 ATOM 814 C CZ . ARG B 1 127 ? 54.035 0.451 46.645 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CZ 1 ATOM 815 N NH1 . ARG B 1 127 ? 52.802 0.012 46.345 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NH1 1 ATOM 816 N NH2 . ARG B 1 127 ? 54.940 -0.373 47.185 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NH2 1 ATOM 817 N N . ARG B 1 128 ? 56.578 4.642 41.156 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B N 1 ATOM 818 C CA . ARG B 1 128 ? 57.356 4.265 39.930 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CA 1 ATOM 819 C C . ARG B 1 128 ? 57.220 2.780 39.708 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B C 1 ATOM 820 O O . ARG B 1 128 ? 58.217 2.001 39.758 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B O 1 ATOM 821 C CB . ARG B 1 128 ? 58.820 4.671 40.078 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CB 1 ATOM 822 C CG . ARG B 1 128 ? 59.025 6.168 40.420 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CG 1 ATOM 823 C CD . ARG B 1 128 ? 60.602 6.445 40.270 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CD 1 ATOM 824 N NE . ARG B 1 128 ? 60.764 7.876 40.422 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NE 1 ATOM 825 C CZ . ARG B 1 128 ? 61.349 8.457 41.460 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CZ 1 ATOM 826 N NH1 . ARG B 1 128 ? 61.417 9.799 41.471 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NH1 1 ATOM 827 N NH2 . ARG B 1 128 ? 61.880 7.675 42.457 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NH2 1 ATOM 828 N N . VAL B 1 129 ? 55.968 2.354 39.483 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B N 1 ATOM 829 C CA . VAL B 1 129 ? 55.642 0.960 39.235 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CA 1 ATOM 830 C C . VAL B 1 129 ? 54.789 0.974 37.968 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B C 1 ATOM 831 O O . VAL B 1 129 ? 53.826 1.703 37.900 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B O 1 ATOM 832 C CB . VAL B 1 129 ? 54.761 0.392 40.392 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CB 1 ATOM 833 C CG1 . VAL B 1 129 ? 54.339 -1.056 40.066 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG1 1 ATOM 834 C CG2 . VAL B 1 129 ? 55.538 0.548 41.762 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG2 1 ATOM 835 N N . THR B 1 130 ? 55.129 0.119 36.994 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 133 THR B N 1 ATOM 836 C CA . THR B 1 130 ? 54.251 -0.112 35.879 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CA 1 ATOM 837 C C . THR B 1 130 ? 54.306 -1.599 35.489 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 133 THR B C 1 ATOM 838 O O . THR B 1 130 ? 55.087 -2.379 36.030 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 133 THR B O 1 ATOM 839 C CB . THR B 1 130 ? 54.671 0.806 34.673 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CB 1 ATOM 840 O OG1 . THR B 1 130 ? 53.664 0.747 33.688 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 133 THR B OG1 1 ATOM 841 C CG2 . THR B 1 130 ? 55.995 0.360 34.084 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CG2 1 ATOM 842 N N . GLY B 1 131 ? 53.450 -2.058 34.580 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B N 1 ATOM 843 C CA . GLY B 1 131 ? 53.493 -3.468 34.223 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B CA 1 ATOM 844 C C . GLY B 1 131 ? 52.437 -3.659 33.128 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B C 1 ATOM 845 O O . GLY B 1 131 ? 51.574 -2.816 32.970 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B O 1 ATOM 846 N N . PHE B 1 132 ? 52.593 -4.693 32.299 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B N 1 ATOM 847 C CA . PHE B 1 132 ? 51.659 -4.897 31.176 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CA 1 ATOM 848 C C . PHE B 1 132 ? 51.434 -6.393 30.967 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B C 1 ATOM 849 O O . PHE B 1 132 ? 52.224 -7.212 31.476 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B O 1 ATOM 850 C CB . PHE B 1 132 ? 52.226 -4.243 29.911 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CB 1 ATOM 851 C CG . PHE B 1 132 ? 53.414 -4.948 29.310 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CG 1 ATOM 852 C CD1 . PHE B 1 132 ? 53.221 -5.906 28.308 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CD1 1 ATOM 853 C CD2 . PHE B 1 132 ? 54.720 -4.622 29.681 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CD2 1 ATOM 854 C CE1 . PHE B 1 132 ? 54.288 -6.498 27.666 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CE1 1 ATOM 855 C CE2 . PHE B 1 132 ? 55.850 -5.255 29.049 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CE2 1 ATOM 856 C CZ . PHE B 1 132 ? 55.646 -6.171 28.059 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B CZ 1 ATOM 857 N N . SER B 1 133 ? 50.361 -6.727 30.240 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 136 SER B N 1 ATOM 858 C CA . SER B 1 133 ? 50.099 -8.062 29.822 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 136 SER B CA 1 ATOM 859 C C . SER B 1 133 ? 50.077 -8.141 28.307 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 136 SER B C 1 ATOM 860 O O . SER B 1 133 ? 49.588 -7.235 27.634 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 136 SER B O 1 ATOM 861 C CB . SER B 1 133 ? 48.714 -8.472 30.331 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 136 SER B CB 1 ATOM 862 O OG . SER B 1 133 ? 48.804 -8.834 31.714 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 136 SER B OG 1 ATOM 863 N N . ILE B 1 134 ? 50.585 -9.240 27.771 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B N 1 ATOM 864 C CA . ILE B 1 134 ? 50.424 -9.506 26.349 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B CA 1 ATOM 865 C C . ILE B 1 134 ? 49.168 -10.323 26.099 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B C 1 ATOM 866 O O . ILE B 1 134 ? 49.084 -11.463 26.495 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B O 1 ATOM 867 C CB . ILE B 1 134 ? 51.657 -10.310 25.793 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B CB 1 ATOM 868 C CG1 . ILE B 1 134 ? 52.901 -9.413 25.913 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B CG1 1 ATOM 869 C CG2 . ILE B 1 134 ? 51.344 -10.791 24.332 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B CG2 1 ATOM 870 C CD1 . ILE B 1 134 ? 54.280 -10.136 25.503 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 137 ILE B CD1 1 ATOM 871 N N . THR B 1 135 ? 48.205 -9.731 25.426 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 138 THR B N 1 ATOM 872 C CA . THR B 1 135 ? 46.930 -10.346 25.172 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CA 1 ATOM 873 C C . THR B 1 135 ? 46.881 -11.077 23.816 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 138 THR B C 1 ATOM 874 O O . THR B 1 135 ? 46.012 -11.934 23.619 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 138 THR B O 1 ATOM 875 C CB . THR B 1 135 ? 45.790 -9.322 25.305 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CB 1 ATOM 876 O OG1 . THR B 1 135 ? 45.933 -8.334 24.292 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 138 THR B OG1 1 ATOM 877 C CG2 . THR B 1 135 ? 45.839 -8.596 26.674 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CG2 1 ATOM 878 N N . GLY B 1 136 ? 47.833 -10.779 22.903 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N 1 ATOM 879 C CA . GLY B 1 136 ? 47.794 -11.410 21.576 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA 1 ATOM 880 C C . GLY B 1 136 ? 49.057 -11.158 20.763 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C 1 ATOM 881 O O . GLY B 1 136 ? 50.029 -10.570 21.259 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O 1 ATOM 882 N N . GLY B 1 137 ? 49.032 -11.591 19.508 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLY B N 1 ATOM 883 C CA . GLY B 1 137 ? 50.119 -11.386 18.643 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 140 GLY B CA 1 ATOM 884 C C . GLY B 1 137 ? 50.629 -12.735 18.222 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 140 GLY B C 1 ATOM 885 O O . GLY B 1 137 ? 50.555 -13.753 18.956 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 140 GLY B O 1 ATOM 886 N N . GLU B 1 138 ? 51.193 -12.783 17.055 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B N 1 ATOM 887 C CA . GLU B 1 138 ? 51.650 -14.074 16.574 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CA 1 ATOM 888 C C . GLU B 1 138 ? 53.116 -14.200 17.024 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B C 1 ATOM 889 O O . GLU B 1 138 ? 54.020 -13.673 16.385 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B O 1 ATOM 890 C CB . GLU B 1 138 ? 51.491 -14.101 15.062 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CB 1 ATOM 891 C CG . GLU B 1 138 ? 50.010 -13.958 14.629 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CG 1 ATOM 892 C CD . GLU B 1 138 ? 49.841 -13.243 13.279 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CD 1 ATOM 893 O OE1 . GLU B 1 138 ? 50.769 -13.258 12.423 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B OE1 1 ATOM 894 O OE2 . GLU B 1 138 ? 48.767 -12.610 13.108 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B OE2 1 ATOM 895 N N . HIS B 1 139 ? 53.297 -14.777 18.205 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N 1 ATOM 896 C CA . HIS B 1 139 ? 54.568 -15.099 18.737 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA 1 ATOM 897 C C . HIS B 1 139 ? 54.323 -16.152 19.823 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C 1 ATOM 898 O O . HIS B 1 139 ? 53.203 -16.469 20.157 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O 1 ATOM 899 C CB . HIS B 1 139 ? 55.197 -13.859 19.329 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB 1 ATOM 900 C CG . HIS B 1 139 ? 54.313 -13.174 20.299 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG 1 ATOM 901 N ND1 . HIS B 1 139 ? 54.086 -13.652 21.582 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 1 ATOM 902 C CD2 . HIS B 1 139 ? 53.592 -12.034 20.176 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 1 ATOM 903 C CE1 . HIS B 1 139 ? 53.228 -12.850 22.183 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 1 ATOM 904 N NE2 . HIS B 1 139 ? 52.946 -11.836 21.374 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 1 ATOM 905 N N . ARG B 1 140 ? 55.368 -16.624 20.433 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B N 1 ATOM 906 C CA . ARG B 1 140 ? 55.198 -17.781 21.287 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CA 1 ATOM 907 C C . ARG B 1 140 ? 54.980 -17.453 22.779 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B C 1 ATOM 908 O O . ARG B 1 140 ? 54.935 -18.375 23.591 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B O 1 ATOM 909 C CB . ARG B 1 140 ? 56.423 -18.720 21.081 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CB 1 ATOM 910 C CG . ARG B 1 140 ? 57.783 -17.975 21.318 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CG 1 ATOM 911 C CD . ARG B 1 140 ? 58.984 -18.821 20.805 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CD 1 ATOM 912 N NE . ARG B 1 140 ? 59.147 -20.021 21.624 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NE 1 ATOM 913 C CZ . ARG B 1 140 ? 58.820 -21.266 21.255 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CZ 1 ATOM 914 N NH1 . ARG B 1 140 ? 58.321 -21.532 20.044 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NH1 1 ATOM 915 N NH2 . ARG B 1 140 ? 58.995 -22.263 22.114 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NH2 1 ATOM 916 N N . LEU B 1 141 ? 54.864 -16.183 23.166 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N 1 ATOM 917 C CA . LEU B 1 141 ? 54.628 -15.874 24.573 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA 1 ATOM 918 C C . LEU B 1 141 ? 53.107 -15.840 24.860 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C 1 ATOM 919 O O . LEU B 1 141 ? 52.341 -15.039 24.307 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O 1 ATOM 920 C CB . LEU B 1 141 ? 55.400 -14.654 25.030 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB 1 ATOM 921 C CG . LEU B 1 141 ? 56.935 -14.645 24.754 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG 1 ATOM 922 C CD1 . LEU B 1 141 ? 57.653 -13.482 25.259 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 1 ATOM 923 C CD2 . LEU B 1 141 ? 57.680 -15.906 25.203 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 1 ATOM 924 N N . ARG B 1 142 ? 52.658 -16.810 25.645 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B N 1 ATOM 925 C CA . ARG B 1 142 ? 51.263 -16.949 25.923 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B CA 1 ATOM 926 C C . ARG B 1 142 ? 50.992 -16.513 27.324 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B C 1 ATOM 927 O O . ARG B 1 142 ? 51.646 -17.021 28.206 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B O 1 ATOM 928 C CB . ARG B 1 142 ? 50.904 -18.439 25.825 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B CB 1 ATOM 929 C CG . ARG B 1 142 ? 49.797 -18.781 24.830 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B CG 1 ATOM 930 C CD . ARG B 1 142 ? 50.120 -18.276 23.377 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B CD 1 ATOM 931 N NE . ARG B 1 142 ? 49.046 -18.486 22.380 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B NE 1 ATOM 932 C CZ . ARG B 1 142 ? 49.155 -18.181 21.076 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B CZ 1 ATOM 933 N NH1 . ARG B 1 142 ? 50.313 -17.650 20.635 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B NH1 1 ATOM 934 N NH2 . ARG B 1 142 ? 48.131 -18.413 20.206 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 145 ARG B NH2 1 ATOM 935 N N . ASN B 1 143 ? 49.977 -15.677 27.537 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B N 1 ATOM 936 C CA . ASN B 1 143 ? 49.539 -15.209 28.870 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B CA 1 ATOM 937 C C . ASN B 1 143 ? 50.779 -14.617 29.594 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B C 1 ATOM 938 O O . ASN B 1 143 ? 50.994 -14.935 30.789 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B O 1 ATOM 939 C CB . ASN B 1 143 ? 48.960 -16.320 29.799 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B CB 1 ATOM 940 C CG . ASN B 1 143 ? 47.597 -16.851 29.344 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B CG 1 ATOM 941 O OD1 . ASN B 1 143 ? 47.429 -18.030 29.124 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B OD1 1 ATOM 942 N ND2 . ASN B 1 143 ? 46.656 -15.984 29.192 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B ND2 1 ATOM 943 N N . TYR B 1 144 ? 51.577 -13.814 28.868 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B N 1 ATOM 944 C CA . TYR B 1 144 ? 52.769 -13.135 29.420 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CA 1 ATOM 945 C C . TYR B 1 144 ? 52.339 -11.886 30.187 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B C 1 ATOM 946 O O . TYR B 1 144 ? 51.479 -11.111 29.727 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B O 1 ATOM 947 C CB . TYR B 1 144 ? 53.717 -12.690 28.286 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CB 1 ATOM 948 C CG . TYR B 1 144 ? 55.010 -11.979 28.761 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CG 1 ATOM 949 C CD1 . TYR B 1 144 ? 55.032 -10.604 28.957 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CD1 1 ATOM 950 C CD2 . TYR B 1 144 ? 56.201 -12.695 28.989 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CD2 1 ATOM 951 C CE1 . TYR B 1 144 ? 56.194 -9.943 29.360 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CE1 1 ATOM 952 C CE2 . TYR B 1 144 ? 57.406 -12.005 29.355 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CE2 1 ATOM 953 C CZ . TYR B 1 144 ? 57.347 -10.676 29.578 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CZ 1 ATOM 954 O OH . TYR B 1 144 ? 58.440 -9.990 29.937 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B OH 1 ATOM 955 N N . LYS B 1 145 ? 52.900 -11.709 31.376 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N 1 ATOM 956 C CA . LYS B 1 145 ? 52.585 -10.520 32.150 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA 1 ATOM 957 C C . LYS B 1 145 ? 53.889 -10.113 32.857 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C 1 ATOM 958 O O . LYS B 1 145 ? 54.534 -10.969 33.483 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O 1 ATOM 959 C CB . LYS B 1 145 ? 51.479 -10.863 33.198 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB 1 ATOM 960 C CG . LYS B 1 145 ? 51.123 -9.674 34.144 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG 1 ATOM 961 C CD . LYS B 1 145 ? 50.027 -10.124 35.240 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD 1 ATOM 962 C CE . LYS B 1 145 ? 50.038 -9.236 36.508 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE 1 ATOM 963 N NZ . LYS B 1 145 ? 51.365 -9.118 37.451 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ 1 ATOM 964 N N . SER B 1 146 ? 54.227 -8.833 32.850 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 149 SER B N 1 ATOM 965 C CA . SER B 1 146 ? 55.393 -8.409 33.550 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA 1 ATOM 966 C C . SER B 1 146 ? 55.110 -7.164 34.407 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 149 SER B C 1 ATOM 967 O O . SER B 1 146 ? 54.133 -6.473 34.177 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 149 SER B O 1 ATOM 968 C CB . SER B 1 146 ? 56.530 -8.115 32.532 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB 1 ATOM 969 O OG . SER B 1 146 ? 56.267 -6.938 31.830 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG 1 ATOM 970 N N . VAL B 1 147 ? 56.001 -6.866 35.348 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N 1 ATOM 971 C CA . VAL B 1 147 ? 55.896 -5.689 36.219 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA 1 ATOM 972 C C . VAL B 1 147 ? 57.332 -5.108 36.290 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C 1 ATOM 973 O O . VAL B 1 147 ? 58.311 -5.898 36.401 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O 1 ATOM 974 C CB . VAL B 1 147 ? 55.472 -6.086 37.659 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB 1 ATOM 975 C CG1 . VAL B 1 147 ? 55.562 -4.812 38.556 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 1 ATOM 976 C CG2 . VAL B 1 147 ? 54.019 -6.700 37.656 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 1 ATOM 977 N N . THR B 1 148 ? 57.472 -3.772 36.163 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 151 THR B N 1 ATOM 978 C CA . THR B 1 148 ? 58.752 -3.092 36.223 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CA 1 ATOM 979 C C . THR B 1 148 ? 58.689 -2.046 37.295 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 151 THR B C 1 ATOM 980 O O . THR B 1 148 ? 57.708 -1.313 37.339 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 151 THR B O 1 ATOM 981 C CB . THR B 1 148 ? 59.040 -2.355 34.888 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CB 1 ATOM 982 O OG1 . THR B 1 148 ? 59.056 -3.371 33.895 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 151 THR B OG1 1 ATOM 983 C CG2 . THR B 1 148 ? 60.420 -1.646 34.879 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CG2 1 ATOM 984 N N . THR B 1 149 ? 59.687 -2.048 38.207 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 152 THR B N 1 ATOM 985 C CA . THR B 1 149 ? 59.758 -1.054 39.305 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CA 1 ATOM 986 C C . THR B 1 149 ? 61.094 -0.379 39.314 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 152 THR B C 1 ATOM 987 O O . THR B 1 149 ? 62.120 -1.004 38.903 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 152 THR B O 1 ATOM 988 C CB . THR B 1 149 ? 59.494 -1.688 40.675 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CB 1 ATOM 989 O OG1 . THR B 1 149 ? 60.410 -2.753 40.924 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 152 THR B OG1 1 ATOM 990 C CG2 . THR B 1 149 ? 58.106 -2.291 40.718 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CG2 1 ATOM 991 N N . VAL B 1 150 ? 61.080 0.892 39.698 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B N 1 ATOM 992 C CA . VAL B 1 150 ? 62.259 1.786 39.566 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CA 1 ATOM 993 C C . VAL B 1 150 ? 62.591 2.344 40.952 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B C 1 ATOM 994 O O . VAL B 1 150 ? 61.684 2.826 41.656 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B O 1 ATOM 995 C CB . VAL B 1 150 ? 62.018 2.949 38.635 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CB 1 ATOM 996 C CG1 . VAL B 1 150 ? 63.302 3.880 38.559 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG1 1 ATOM 997 C CG2 . VAL B 1 150 ? 61.670 2.359 37.195 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG2 1 ATOM 998 N N . HIS B 1 151 ? 63.854 2.131 41.381 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B N 1 ATOM 999 C CA . HIS B 1 151 ? 64.206 2.391 42.783 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B CA 1 ATOM 1000 C C . HIS B 1 151 ? 65.401 3.279 42.907 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B C 1 ATOM 1001 O O . HIS B 1 151 ? 66.335 3.150 42.135 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B O 1 ATOM 1002 C CB . HIS B 1 151 ? 64.556 1.045 43.432 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B CB 1 ATOM 1003 C CG . HIS B 1 151 ? 63.473 0.022 43.266 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B CG 1 ATOM 1004 N ND1 . HIS B 1 151 ? 62.413 -0.045 44.128 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B ND1 1 ATOM 1005 C CD2 . HIS B 1 151 ? 63.286 -0.967 42.346 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B CD2 1 ATOM 1006 C CE1 . HIS B 1 151 ? 61.574 -1.000 43.724 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B CE1 1 ATOM 1007 N NE2 . HIS B 1 151 ? 62.102 -1.598 42.665 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 154 HIS B NE2 1 ATOM 1008 N N . ARG B 1 152 ? 65.402 4.121 43.919 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B N 1 ATOM 1009 C CA . ARG B 1 152 ? 66.431 5.078 44.109 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CA 1 ATOM 1010 C C . ARG B 1 152 ? 67.429 4.552 45.161 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B C 1 ATOM 1011 O O . ARG B 1 152 ? 67.008 4.042 46.184 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B O 1 ATOM 1012 C CB . ARG B 1 152 ? 65.857 6.356 44.702 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CB 1 ATOM 1013 C CG . ARG B 1 152 ? 66.933 7.338 45.056 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CG 1 ATOM 1014 C CD . ARG B 1 152 ? 66.236 8.558 45.766 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CD 1 ATOM 1015 N NE . ARG B 1 152 ? 67.087 9.748 45.792 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NE 1 ATOM 1016 C CZ . ARG B 1 152 ? 67.899 9.983 46.795 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CZ 1 ATOM 1017 N NH1 . ARG B 1 152 ? 67.935 9.096 47.824 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH1 1 ATOM 1018 N NH2 . ARG B 1 152 ? 68.580 11.118 46.844 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH2 1 ATOM 1019 N N . PHE B 1 153 ? 68.711 4.713 44.903 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B N 1 ATOM 1020 C CA . PHE B 1 153 ? 69.738 4.364 45.904 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CA 1 ATOM 1021 C C . PHE B 1 153 ? 70.676 5.525 46.085 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B C 1 ATOM 1022 O O . PHE B 1 153 ? 70.867 6.302 45.166 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B O 1 ATOM 1023 C CB . PHE B 1 153 ? 70.586 3.187 45.447 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CB 1 ATOM 1024 C CG . PHE B 1 153 ? 69.930 1.871 45.700 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CG 1 ATOM 1025 C CD1 . PHE B 1 153 ? 68.981 1.361 44.804 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CD1 1 ATOM 1026 C CD2 . PHE B 1 153 ? 70.205 1.186 46.875 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CD2 1 ATOM 1027 C CE1 . PHE B 1 153 ? 68.315 0.128 45.039 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CE1 1 ATOM 1028 C CE2 . PHE B 1 153 ? 69.573 -0.059 47.147 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CE2 1 ATOM 1029 C CZ . PHE B 1 153 ? 68.604 -0.584 46.245 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 156 PHE B CZ 1 ATOM 1030 N N . GLU B 1 154 ? 71.267 5.655 47.273 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B N 1 ATOM 1031 C CA . GLU B 1 154 ? 72.247 6.719 47.450 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CA 1 ATOM 1032 C C . GLU B 1 154 ? 73.507 6.292 48.248 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B C 1 ATOM 1033 O O . GLU B 1 154 ? 73.303 5.601 49.253 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B O 1 ATOM 1034 C CB . GLU B 1 154 ? 71.586 7.923 48.127 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CB 1 ATOM 1035 C CG . GLU B 1 154 ? 72.628 9.110 48.377 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CG 1 ATOM 1036 C CD . GLU B 1 154 ? 71.912 10.400 48.834 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CD 1 ATOM 1037 O OE1 . GLU B 1 154 ? 70.780 10.258 49.405 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE1 1 ATOM 1038 O OE2 . GLU B 1 154 ? 72.473 11.513 48.588 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE2 1 ATOM 1039 N N . ILE B 1 162 ? 74.132 8.931 43.885 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B N 1 ATOM 1040 C CA . ILE B 1 162 ? 72.726 8.583 43.568 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B CA 1 ATOM 1041 C C . ILE B 1 162 ? 72.644 7.659 42.356 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B C 1 ATOM 1042 O O . ILE B 1 162 ? 73.080 8.051 41.242 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B O 1 ATOM 1043 C CB . ILE B 1 162 ? 71.811 9.844 43.287 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B CB 1 ATOM 1044 C CG1 . ILE B 1 162 ? 71.708 10.781 44.539 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B CG1 1 ATOM 1045 C CG2 . ILE B 1 162 ? 70.434 9.406 42.745 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B CG2 1 ATOM 1046 C CD1 . ILE B 1 162 ? 70.609 11.889 44.381 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 165 ILE B CD1 1 ATOM 1047 N N . TRP B 1 163 ? 72.073 6.455 42.553 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B N 1 ATOM 1048 C CA . TRP B 1 163 ? 71.921 5.516 41.431 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CA 1 ATOM 1049 C C . TRP B 1 163 ? 70.472 4.919 41.466 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B C 1 ATOM 1050 O O . TRP B 1 163 ? 69.672 5.207 42.410 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B O 1 ATOM 1051 C CB . TRP B 1 163 ? 73.089 4.480 41.332 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CB 1 ATOM 1052 C CG . TRP B 1 163 ? 73.075 3.258 42.325 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CG 1 ATOM 1053 C CD1 . TRP B 1 163 ? 72.513 2.027 42.098 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CD1 1 ATOM 1054 C CD2 . TRP B 1 163 ? 73.627 3.192 43.660 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CD2 1 ATOM 1055 N NE1 . TRP B 1 163 ? 72.667 1.214 43.197 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B NE1 1 ATOM 1056 C CE2 . TRP B 1 163 ? 73.377 1.878 44.157 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CE2 1 ATOM 1057 C CE3 . TRP B 1 163 ? 74.315 4.114 44.488 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CE3 1 ATOM 1058 C CZ2 . TRP B 1 163 ? 73.757 1.453 45.476 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CZ2 1 ATOM 1059 C CZ3 . TRP B 1 163 ? 74.729 3.678 45.799 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CZ3 1 ATOM 1060 C CH2 . TRP B 1 163 ? 74.431 2.347 46.273 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CH2 1 ATOM 1061 N N . THR B 1 164 ? 70.133 4.209 40.401 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 167 THR B N 1 ATOM 1062 C CA . THR B 1 164 ? 68.815 3.622 40.218 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 167 THR B CA 1 ATOM 1063 C C . THR B 1 164 ? 69.059 2.147 40.041 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 167 THR B C 1 ATOM 1064 O O . THR B 1 164 ? 70.073 1.731 39.445 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 167 THR B O 1 ATOM 1065 C CB . THR B 1 164 ? 68.101 4.169 38.962 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 167 THR B CB 1 ATOM 1066 O OG1 . THR B 1 164 ? 67.958 5.598 39.097 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 167 THR B OG1 1 ATOM 1067 C CG2 . THR B 1 164 ? 66.728 3.516 38.796 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 167 THR B CG2 1 ATOM 1068 N N . VAL B 1 165 ? 68.128 1.374 40.559 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B N 1 ATOM 1069 C CA . VAL B 1 165 ? 68.001 0.000 40.226 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CA 1 ATOM 1070 C C . VAL B 1 165 ? 66.611 -0.218 39.652 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B C 1 ATOM 1071 O O . VAL B 1 165 ? 65.589 0.230 40.246 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B O 1 ATOM 1072 C CB . VAL B 1 165 ? 68.220 -0.884 41.470 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CB 1 ATOM 1073 C CG1 . VAL B 1 165 ? 67.815 -2.367 41.143 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG1 1 ATOM 1074 C CG2 . VAL B 1 165 ? 69.705 -0.835 41.908 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG2 1 ATOM 1075 N N . VAL B 1 166 ? 66.555 -0.902 38.494 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B N 1 ATOM 1076 C CA . VAL B 1 166 ? 65.281 -1.256 37.923 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CA 1 ATOM 1077 C C . VAL B 1 166 ? 65.133 -2.722 38.131 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B C 1 ATOM 1078 O O . VAL B 1 166 ? 66.054 -3.487 37.835 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B O 1 ATOM 1079 C CB . VAL B 1 166 ? 65.274 -0.991 36.422 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CB 1 ATOM 1080 C CG1 . VAL B 1 166 ? 63.935 -1.493 35.737 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CG1 1 ATOM 1081 C CG2 . VAL B 1 166 ? 65.456 0.529 36.184 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CG2 1 ATOM 1082 N N . LEU B 1 167 ? 63.987 -3.141 38.664 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B N 1 ATOM 1083 C CA . LEU B 1 167 ? 63.707 -4.559 38.712 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B CA 1 ATOM 1084 C C . LEU B 1 167 ? 62.590 -4.908 37.681 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B C 1 ATOM 1085 O O . LEU B 1 167 ? 61.604 -4.144 37.523 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B O 1 ATOM 1086 C CB . LEU B 1 167 ? 63.161 -4.930 40.094 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B CB 1 ATOM 1087 C CG . LEU B 1 167 ? 64.065 -4.700 41.287 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B CG 1 ATOM 1088 C CD1 . LEU B 1 167 ? 63.302 -5.225 42.512 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B CD1 1 ATOM 1089 C CD2 . LEU B 1 167 ? 65.370 -5.378 41.022 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 170 LEU B CD2 1 ATOM 1090 N N . GLU B 1 168 ? 62.698 -6.061 37.001 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B N 1 ATOM 1091 C CA . GLU B 1 168 ? 61.583 -6.399 36.103 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B CA 1 ATOM 1092 C C . GLU B 1 168 ? 61.397 -7.877 36.203 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B C 1 ATOM 1093 O O . GLU B 1 168 ? 62.380 -8.609 36.200 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B O 1 ATOM 1094 C CB . GLU B 1 168 ? 61.934 -6.044 34.635 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B CB 1 ATOM 1095 C CG . GLU B 1 168 ? 60.751 -6.425 33.665 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B CG 1 ATOM 1096 C CD . GLU B 1 168 ? 60.848 -5.668 32.344 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B CD 1 ATOM 1097 O OE1 . GLU B 1 168 ? 61.126 -4.424 32.366 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B OE1 1 ATOM 1098 O OE2 . GLU B 1 168 ? 60.455 -6.278 31.359 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 171 GLU B OE2 1 ATOM 1099 N N . SER B 1 169 ? 60.161 -8.327 36.446 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N 1 ATOM 1100 C CA . SER B 1 169 ? 59.927 -9.746 36.546 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA 1 ATOM 1101 C C . SER B 1 169 ? 58.735 -10.077 35.615 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C 1 ATOM 1102 O O . SER B 1 169 ? 58.020 -9.165 35.188 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O 1 ATOM 1103 C CB . SER B 1 169 ? 59.554 -10.095 37.994 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB 1 ATOM 1104 O OG . SER B 1 169 ? 58.265 -9.506 38.302 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG 1 ATOM 1105 N N . TYR B 1 170 ? 58.515 -11.349 35.310 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B N 1 ATOM 1106 C CA . TYR B 1 170 ? 57.388 -11.707 34.456 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CA 1 ATOM 1107 C C . TYR B 1 170 ? 56.906 -13.070 34.871 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B C 1 ATOM 1108 O O . TYR B 1 170 ? 57.602 -13.795 35.617 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B O 1 ATOM 1109 C CB . TYR B 1 170 ? 57.786 -11.777 32.939 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CB 1 ATOM 1110 C CG . TYR B 1 170 ? 58.890 -12.757 32.672 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CG 1 ATOM 1111 C CD1 . TYR B 1 170 ? 60.251 -12.382 32.791 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD1 1 ATOM 1112 C CD2 . TYR B 1 170 ? 58.589 -14.068 32.300 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD2 1 ATOM 1113 C CE1 . TYR B 1 170 ? 61.273 -13.310 32.555 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE1 1 ATOM 1114 C CE2 . TYR B 1 170 ? 59.587 -14.994 32.075 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE2 1 ATOM 1115 C CZ . TYR B 1 170 ? 60.917 -14.622 32.168 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CZ 1 ATOM 1116 O OH . TYR B 1 170 ? 61.879 -15.610 31.932 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B OH 1 ATOM 1117 N N . VAL B 1 171 ? 55.698 -13.381 34.424 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B N 1 ATOM 1118 C CA . VAL B 1 171 ? 55.234 -14.754 34.383 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B CA 1 ATOM 1119 C C . VAL B 1 171 ? 54.683 -15.010 32.992 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B C 1 ATOM 1120 O O . VAL B 1 171 ? 54.169 -14.074 32.380 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B O 1 ATOM 1121 C CB . VAL B 1 171 ? 54.188 -15.054 35.502 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B CB 1 ATOM 1122 C CG1 . VAL B 1 171 ? 52.952 -14.146 35.461 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B CG1 1 ATOM 1123 C CG2 . VAL B 1 171 ? 53.753 -16.589 35.483 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 174 VAL B CG2 1 ATOM 1124 N N . VAL B 1 172 ? 54.821 -16.233 32.488 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B N 1 ATOM 1125 C CA . VAL B 1 172 ? 54.317 -16.603 31.151 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CA 1 ATOM 1126 C C . VAL B 1 172 ? 54.073 -18.142 31.097 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B C 1 ATOM 1127 O O . VAL B 1 172 ? 54.611 -18.872 31.937 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B O 1 ATOM 1128 C CB . VAL B 1 172 ? 55.261 -16.156 29.989 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CB 1 ATOM 1129 C CG1 . VAL B 1 172 ? 56.652 -16.863 30.106 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CG1 1 ATOM 1130 C CG2 . VAL B 1 172 ? 54.594 -16.442 28.650 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CG2 1 ATOM 1131 N N . ASP B 1 173 ? 53.267 -18.621 30.156 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B N 1 ATOM 1132 C CA . ASP B 1 173 ? 53.071 -20.075 29.991 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CA 1 ATOM 1133 C C . ASP B 1 173 ? 54.273 -20.674 29.315 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B C 1 ATOM 1134 O O . ASP B 1 173 ? 55.008 -19.982 28.588 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B O 1 ATOM 1135 C CB . ASP B 1 173 ? 51.892 -20.349 29.140 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CB 1 ATOM 1136 C CG . ASP B 1 173 ? 50.613 -19.947 29.793 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CG 1 ATOM 1137 O OD1 . ASP B 1 173 ? 50.578 -19.544 30.982 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B OD1 1 ATOM 1138 O OD2 . ASP B 1 173 ? 49.612 -20.012 29.079 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B OD2 1 ATOM 1139 N N . VAL B 1 174 ? 54.539 -21.944 29.588 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B N 1 ATOM 1140 C CA . VAL B 1 174 ? 55.511 -22.630 28.747 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CA 1 ATOM 1141 C C . VAL B 1 174 ? 54.745 -23.288 27.569 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B C 1 ATOM 1142 O O . VAL B 1 174 ? 53.668 -23.929 27.791 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B O 1 ATOM 1143 C CB . VAL B 1 174 ? 56.510 -23.553 29.520 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CB 1 ATOM 1144 C CG1 . VAL B 1 174 ? 57.094 -22.799 30.757 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG1 1 ATOM 1145 C CG2 . VAL B 1 174 ? 55.904 -24.852 29.935 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG2 1 ATOM 1146 N N . PRO B 1 175 ? 55.258 -23.048 26.326 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B N 1 ATOM 1147 C CA . PRO B 1 175 ? 54.772 -23.642 25.060 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CA 1 ATOM 1148 C C . PRO B 1 175 ? 55.007 -25.146 25.103 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B C 1 ATOM 1149 O O . PRO B 1 175 ? 56.131 -25.600 24.879 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B O 1 ATOM 1150 C CB . PRO B 1 175 ? 55.632 -22.968 23.966 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CB 1 ATOM 1151 C CG . PRO B 1 175 ? 56.209 -21.667 24.669 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CG 1 ATOM 1152 C CD . PRO B 1 175 ? 56.368 -22.086 26.094 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CD 1 ATOM 1153 N N . GLU B 1 176 ? 53.956 -25.887 25.483 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B N 1 ATOM 1154 C CA . GLU B 1 176 ? 53.916 -27.333 25.264 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CA 1 ATOM 1155 C C . GLU B 1 176 ? 54.734 -27.704 24.022 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B C 1 ATOM 1156 O O . GLU B 1 176 ? 54.488 -27.193 22.932 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B O 1 ATOM 1157 C CB . GLU B 1 176 ? 52.482 -27.785 25.145 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CB 1 ATOM 1158 C CG . GLU B 1 176 ? 51.997 -28.458 26.385 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CG 1 ATOM 1159 C CD . GLU B 1 176 ? 51.796 -29.930 26.121 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CD 1 ATOM 1160 O OE1 . GLU B 1 176 ? 51.580 -30.290 24.930 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B OE1 1 ATOM 1161 O OE2 . GLU B 1 176 ? 51.850 -30.725 27.094 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B OE2 1 ATOM 1162 N N . GLY B 1 177 ? 55.736 -28.557 24.208 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B N 1 ATOM 1163 C CA . GLY B 1 177 ? 56.771 -28.722 23.190 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B CA 1 ATOM 1164 C C . GLY B 1 177 ? 58.096 -28.103 23.610 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B C 1 ATOM 1165 O O . GLY B 1 177 ? 59.176 -28.639 23.293 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B O 1 ATOM 1166 N N . ASN B 1 178 ? 58.040 -26.974 24.321 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B N 1 ATOM 1167 C CA . ASN B 1 178 ? 59.274 -26.353 24.791 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B CA 1 ATOM 1168 C C . ASN B 1 178 ? 59.501 -26.473 26.264 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B C 1 ATOM 1169 O O . ASN B 1 178 ? 58.554 -26.613 27.047 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B O 1 ATOM 1170 C CB . ASN B 1 178 ? 59.389 -24.888 24.370 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B CB 1 ATOM 1171 C CG . ASN B 1 178 ? 60.378 -24.700 23.232 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B CG 1 ATOM 1172 O OD1 . ASN B 1 178 ? 60.204 -25.262 22.127 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B OD1 1 ATOM 1173 N ND2 . ASN B 1 178 ? 61.426 -23.904 23.488 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 181 ASN B ND2 1 ATOM 1174 N N . SER B 1 179 ? 60.772 -26.427 26.635 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 182 SER B N 1 ATOM 1175 C CA . SER B 1 179 ? 61.128 -26.495 28.025 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 182 SER B CA 1 ATOM 1176 C C . SER B 1 179 ? 60.830 -25.144 28.670 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 182 SER B C 1 ATOM 1177 O O . SER B 1 179 ? 60.673 -24.109 27.994 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 182 SER B O 1 ATOM 1178 C CB . SER B 1 179 ? 62.600 -26.905 28.220 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 182 SER B CB 1 ATOM 1179 O OG . SER B 1 179 ? 63.468 -26.108 27.413 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 182 SER B OG 1 ATOM 1180 N N . GLU B 1 180 ? 60.707 -25.183 29.984 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B N 1 ATOM 1181 C CA . GLU B 1 180 ? 60.655 -23.988 30.740 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CA 1 ATOM 1182 C C . GLU B 1 180 ? 62.016 -23.281 30.535 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B C 1 ATOM 1183 O O . GLU B 1 180 ? 62.059 -22.072 30.295 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B O 1 ATOM 1184 C CB . GLU B 1 180 ? 60.328 -24.311 32.200 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CB 1 ATOM 1185 C CG . GLU B 1 180 ? 61.507 -24.644 33.080 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CG 1 ATOM 1186 C CD . GLU B 1 180 ? 61.837 -23.544 34.073 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CD 1 ATOM 1187 O OE1 . GLU B 1 180 ? 60.963 -23.299 34.923 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE1 1 ATOM 1188 O OE2 . GLU B 1 180 ? 62.957 -22.959 34.029 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE2 1 ATOM 1189 N N . GLU B 1 181 ? 63.106 -24.056 30.576 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B N 1 ATOM 1190 C CA . GLU B 1 181 ? 64.434 -23.481 30.539 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B CA 1 ATOM 1191 C C . GLU B 1 181 ? 64.599 -22.634 29.300 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B C 1 ATOM 1192 O O . GLU B 1 181 ? 65.138 -21.544 29.393 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B O 1 ATOM 1193 C CB . GLU B 1 181 ? 65.517 -24.528 30.649 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B CB 1 ATOM 1194 C CG . GLU B 1 181 ? 65.513 -25.191 32.070 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B CG 1 ATOM 1195 C CD . GLU B 1 181 ? 64.592 -26.477 32.214 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B CD 1 ATOM 1196 O OE1 . GLU B 1 181 ? 63.470 -26.578 31.620 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B OE1 1 ATOM 1197 O OE2 . GLU B 1 181 ? 65.021 -27.415 32.937 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 184 GLU B OE2 1 ATOM 1198 N N . ASP B 1 182 ? 64.097 -23.100 28.146 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B N 1 ATOM 1199 C CA . ASP B 1 182 ? 64.325 -22.336 26.945 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CA 1 ATOM 1200 C C . ASP B 1 182 ? 63.459 -21.116 26.906 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B C 1 ATOM 1201 O O . ASP B 1 182 ? 63.839 -20.091 26.292 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B O 1 ATOM 1202 C CB . ASP B 1 182 ? 64.211 -23.158 25.663 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CB 1 ATOM 1203 C CG . ASP B 1 182 ? 65.316 -24.217 25.542 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CG 1 ATOM 1204 O OD1 . ASP B 1 182 ? 66.291 -24.289 26.365 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B OD1 1 ATOM 1205 O OD2 . ASP B 1 182 ? 65.191 -25.001 24.609 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B OD2 1 ATOM 1206 N N . THR B 1 183 ? 62.276 -21.197 27.514 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 186 THR B N 1 ATOM 1207 C CA . THR B 1 183 ? 61.396 -20.070 27.402 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CA 1 ATOM 1208 C C . THR B 1 183 ? 61.982 -19.019 28.334 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 186 THR B C 1 ATOM 1209 O O . THR B 1 183 ? 61.984 -17.854 28.041 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 186 THR B O 1 ATOM 1210 C CB . THR B 1 183 ? 59.942 -20.372 27.874 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CB 1 ATOM 1211 O OG1 . THR B 1 183 ? 59.421 -21.493 27.140 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 186 THR B OG1 1 ATOM 1212 C CG2 . THR B 1 183 ? 59.028 -19.170 27.576 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CG2 1 ATOM 1213 N N . ARG B 1 184 ? 62.475 -19.458 29.458 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B N 1 ATOM 1214 C CA . ARG B 1 184 ? 62.978 -18.533 30.457 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B CA 1 ATOM 1215 C C . ARG B 1 184 ? 64.272 -17.864 29.916 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B C 1 ATOM 1216 O O . ARG B 1 184 ? 64.440 -16.650 30.077 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B O 1 ATOM 1217 C CB . ARG B 1 184 ? 63.195 -19.331 31.761 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B CB 1 ATOM 1218 C CG . ARG B 1 184 ? 63.705 -18.577 32.911 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B CG 1 ATOM 1219 C CD . ARG B 1 184 ? 64.151 -19.662 33.975 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B CD 1 ATOM 1220 N NE . ARG B 1 184 ? 63.923 -19.210 35.340 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B NE 1 ATOM 1221 C CZ . ARG B 1 184 ? 64.498 -18.139 35.876 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B CZ 1 ATOM 1222 N NH1 . ARG B 1 184 ? 64.217 -17.802 37.134 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B NH1 1 ATOM 1223 N NH2 . ARG B 1 184 ? 65.333 -17.373 35.142 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 187 ARG B NH2 1 ATOM 1224 N N . LEU B 1 185 ? 65.149 -18.643 29.242 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N 1 ATOM 1225 C CA . LEU B 1 185 ? 66.306 -18.046 28.537 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA 1 ATOM 1226 C C . LEU B 1 185 ? 65.911 -16.935 27.559 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C 1 ATOM 1227 O O . LEU B 1 185 ? 66.396 -15.778 27.593 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O 1 ATOM 1228 C CB . LEU B 1 185 ? 67.104 -19.091 27.742 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB 1 ATOM 1229 C CG . LEU B 1 185 ? 68.471 -18.606 27.166 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG 1 ATOM 1230 C CD1 . LEU B 1 185 ? 69.273 -17.895 28.278 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1 1 ATOM 1231 C CD2 . LEU B 1 185 ? 69.278 -19.841 26.630 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2 1 ATOM 1232 N N . PHE B 1 186 ? 64.993 -17.285 26.670 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B N 1 ATOM 1233 C CA . PHE B 1 186 ? 64.575 -16.317 25.675 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CA 1 ATOM 1234 C C . PHE B 1 186 ? 64.055 -15.014 26.303 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B C 1 ATOM 1235 O O . PHE B 1 186 ? 64.476 -13.889 25.936 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B O 1 ATOM 1236 C CB . PHE B 1 186 ? 63.472 -16.922 24.787 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CB 1 ATOM 1237 C CG . PHE B 1 186 ? 63.048 -16.022 23.703 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CG 1 ATOM 1238 C CD1 . PHE B 1 186 ? 63.790 -15.927 22.529 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CD1 1 ATOM 1239 C CD2 . PHE B 1 186 ? 61.973 -15.151 23.894 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CD2 1 ATOM 1240 C CE1 . PHE B 1 186 ? 63.425 -14.997 21.494 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CE1 1 ATOM 1241 C CE2 . PHE B 1 186 ? 61.593 -14.229 22.863 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CE2 1 ATOM 1242 C CZ . PHE B 1 186 ? 62.354 -14.163 21.667 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 189 PHE B CZ 1 ATOM 1243 N N . ALA B 1 187 ? 63.129 -15.129 27.252 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B N 1 ATOM 1244 C CA . ALA B 1 187 ? 62.489 -13.886 27.803 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B CA 1 ATOM 1245 C C . ALA B 1 187 ? 63.495 -13.107 28.695 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B C 1 ATOM 1246 O O . ALA B 1 187 ? 63.624 -11.864 28.627 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B O 1 ATOM 1247 C CB . ALA B 1 187 ? 61.222 -14.269 28.644 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B CB 1 ATOM 1248 N N . ASP B 1 188 ? 64.237 -13.841 29.509 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B N 1 ATOM 1249 C CA . ASP B 1 188 ? 65.318 -13.183 30.318 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B CA 1 ATOM 1250 C C . ASP B 1 188 ? 66.279 -12.410 29.421 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B C 1 ATOM 1251 O O . ASP B 1 188 ? 66.737 -11.339 29.782 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B O 1 ATOM 1252 C CB . ASP B 1 188 ? 66.200 -14.202 31.082 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B CB 1 ATOM 1253 C CG . ASP B 1 188 ? 65.461 -14.833 32.300 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B CG 1 ATOM 1254 O OD1 . ASP B 1 188 ? 64.304 -14.501 32.541 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B OD1 1 ATOM 1255 O OD2 . ASP B 1 188 ? 66.055 -15.713 32.932 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B OD2 1 ATOM 1256 N N . THR B 1 189 ? 66.653 -13.027 28.287 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 192 THR B N 1 ATOM 1257 C CA . THR B 1 189 ? 67.641 -12.374 27.418 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CA 1 ATOM 1258 C C . THR B 1 189 ? 67.079 -11.087 26.817 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 192 THR B C 1 ATOM 1259 O O . THR B 1 189 ? 67.746 -10.031 26.842 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 192 THR B O 1 ATOM 1260 C CB . THR B 1 189 ? 68.093 -13.338 26.311 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CB 1 ATOM 1261 O OG1 . THR B 1 189 ? 68.621 -14.481 26.948 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 192 THR B OG1 1 ATOM 1262 C CG2 . THR B 1 189 ? 69.126 -12.694 25.406 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CG2 1 ATOM 1263 N N . VAL B 1 190 ? 65.867 -11.139 26.311 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1 ATOM 1264 C CA . VAL B 1 190 ? 65.218 -9.942 25.790 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1 ATOM 1265 C C . VAL B 1 190 ? 65.135 -8.871 26.887 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1 ATOM 1266 O O . VAL B 1 190 ? 65.441 -7.695 26.614 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1 ATOM 1267 C CB . VAL B 1 190 ? 63.724 -10.225 25.275 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1 ATOM 1268 C CG1 . VAL B 1 190 ? 63.089 -8.939 24.788 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1 ATOM 1269 C CG2 . VAL B 1 190 ? 63.797 -11.213 24.073 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1 ATOM 1270 N N . ILE B 1 191 ? 64.694 -9.241 28.113 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B N 1 ATOM 1271 C CA . ILE B 1 191 ? 64.470 -8.230 29.148 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CA 1 ATOM 1272 C C . ILE B 1 191 ? 65.845 -7.624 29.486 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B C 1 ATOM 1273 O O . ILE B 1 191 ? 66.000 -6.439 29.594 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B O 1 ATOM 1274 C CB . ILE B 1 191 ? 63.782 -8.821 30.412 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CB 1 ATOM 1275 C CG1 . ILE B 1 191 ? 62.297 -9.173 30.085 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG1 1 ATOM 1276 C CG2 . ILE B 1 191 ? 63.871 -7.778 31.528 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG2 1 ATOM 1277 C CD1 . ILE B 1 191 ? 61.577 -10.071 31.048 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CD1 1 ATOM 1278 N N . ARG B 1 192 ? 66.852 -8.485 29.592 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B N 1 ATOM 1279 C CA . ARG B 1 192 ? 68.170 -7.996 29.958 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CA 1 ATOM 1280 C C . ARG B 1 192 ? 68.723 -7.023 28.922 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B C 1 ATOM 1281 O O . ARG B 1 192 ? 69.248 -5.975 29.260 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B O 1 ATOM 1282 C CB . ARG B 1 192 ? 69.136 -9.185 30.089 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CB 1 ATOM 1283 C CG . ARG B 1 192 ? 70.570 -8.750 30.320 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CG 1 ATOM 1284 C CD . ARG B 1 192 ? 70.813 -8.997 31.829 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CD 1 ATOM 1285 N NE . ARG B 1 192 ? 70.387 -7.831 32.567 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NE 1 ATOM 1286 C CZ . ARG B 1 192 ? 70.099 -7.817 33.852 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CZ 1 ATOM 1287 N NH1 . ARG B 1 192 ? 69.809 -6.668 34.388 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NH1 1 ATOM 1288 N NH2 . ARG B 1 192 ? 70.138 -8.939 34.576 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NH2 1 ATOM 1289 N N . LEU B 1 193 ? 68.649 -7.374 27.636 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B N 1 ATOM 1290 C CA . LEU B 1 193 ? 68.958 -6.382 26.594 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B CA 1 ATOM 1291 C C . LEU B 1 193 ? 68.132 -5.099 26.728 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B C 1 ATOM 1292 O O . LEU B 1 193 ? 68.641 -3.979 26.534 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B O 1 ATOM 1293 C CB . LEU B 1 193 ? 68.741 -7.010 25.200 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B CB 1 ATOM 1294 C CG . LEU B 1 193 ? 69.684 -8.165 24.868 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B CG 1 ATOM 1295 C CD1 . LEU B 1 193 ? 69.070 -8.959 23.611 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B CD1 1 ATOM 1296 C CD2 . LEU B 1 193 ? 71.172 -7.744 24.517 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 196 LEU B CD2 1 ATOM 1297 N N . ASN B 1 194 ? 66.830 -5.210 26.985 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B N 1 ATOM 1298 C CA . ASN B 1 194 ? 66.041 -3.976 27.122 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B CA 1 ATOM 1299 C C . ASN B 1 194 ? 66.572 -3.102 28.298 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B C 1 ATOM 1300 O O . ASN B 1 194 ? 66.649 -1.871 28.181 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B O 1 ATOM 1301 C CB . ASN B 1 194 ? 64.502 -4.296 27.413 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B CB 1 ATOM 1302 C CG . ASN B 1 194 ? 63.841 -5.015 26.238 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B CG 1 ATOM 1303 O OD1 . ASN B 1 194 ? 64.415 -5.029 25.102 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B OD1 1 ATOM 1304 N ND2 . ASN B 1 194 ? 62.650 -5.584 26.475 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 197 ASN B ND2 1 ATOM 1305 N N . LEU B 1 195 ? 66.879 -3.740 29.414 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B N 1 ATOM 1306 C CA . LEU B 1 195 ? 67.287 -2.958 30.606 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CA 1 ATOM 1307 C C . LEU B 1 195 ? 68.722 -2.378 30.349 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B C 1 ATOM 1308 O O . LEU B 1 195 ? 69.058 -1.275 30.822 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B O 1 ATOM 1309 C CB . LEU B 1 195 ? 67.295 -3.824 31.907 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CB 1 ATOM 1310 C CG . LEU B 1 195 ? 65.873 -4.332 32.266 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CG 1 ATOM 1311 C CD1 . LEU B 1 195 ? 65.980 -5.291 33.433 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD1 1 ATOM 1312 C CD2 . LEU B 1 195 ? 65.004 -3.098 32.570 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD2 1 ATOM 1313 N N . GLN B 1 196 ? 69.567 -3.115 29.595 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B N 1 ATOM 1314 C CA . GLN B 1 196 ? 70.878 -2.525 29.194 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CA 1 ATOM 1315 C C . GLN B 1 196 ? 70.721 -1.308 28.263 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B C 1 ATOM 1316 O O . GLN B 1 196 ? 71.449 -0.328 28.430 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B O 1 ATOM 1317 C CB . GLN B 1 196 ? 71.842 -3.557 28.562 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CB 1 ATOM 1318 C CG . GLN B 1 196 ? 72.101 -4.662 29.557 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CG 1 ATOM 1319 C CD . GLN B 1 196 ? 72.878 -5.833 28.990 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CD 1 ATOM 1320 O OE1 . GLN B 1 196 ? 73.640 -6.456 29.723 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B OE1 1 ATOM 1321 N NE2 . GLN B 1 196 ? 72.737 -6.103 27.691 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B NE2 1 ATOM 1322 N N . LYS B 1 197 ? 69.775 -1.361 27.314 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B N 1 ATOM 1323 C CA . LYS B 1 197 ? 69.540 -0.214 26.486 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CA 1 ATOM 1324 C C . LYS B 1 197 ? 68.975 0.960 27.286 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B C 1 ATOM 1325 O O . LYS B 1 197 ? 69.236 2.147 27.020 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B O 1 ATOM 1326 C CB . LYS B 1 197 ? 68.641 -0.535 25.302 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CB 1 ATOM 1327 C CG . LYS B 1 197 ? 68.641 0.621 24.277 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CG 1 ATOM 1328 C CD . LYS B 1 197 ? 67.862 0.192 22.989 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CD 1 ATOM 1329 C CE . LYS B 1 197 ? 67.931 1.304 21.927 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CE 1 ATOM 1330 N NZ . LYS B 1 197 ? 67.398 0.725 20.588 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B NZ 1 ATOM 1331 N N . LEU B 1 198 ? 68.061 0.656 28.170 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B N 1 ATOM 1332 C CA . LEU B 1 198 ? 67.496 1.687 29.010 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CA 1 ATOM 1333 C C . LEU B 1 198 ? 68.617 2.347 29.796 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B C 1 ATOM 1334 O O . LEU B 1 198 ? 68.595 3.549 30.001 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B O 1 ATOM 1335 C CB . LEU B 1 198 ? 66.560 0.962 30.055 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CB 1 ATOM 1336 C CG . LEU B 1 198 ? 65.969 1.852 31.159 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CG 1 ATOM 1337 C CD1 . LEU B 1 198 ? 65.004 2.968 30.530 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CD1 1 ATOM 1338 C CD2 . LEU B 1 198 ? 65.177 0.981 32.228 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CD2 1 ATOM 1339 N N . ALA B 1 199 ? 69.508 1.536 30.385 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B N 1 ATOM 1340 C CA . ALA B 1 199 ? 70.685 2.069 31.085 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B CA 1 ATOM 1341 C C . ALA B 1 199 ? 71.524 2.996 30.188 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B C 1 ATOM 1342 O O . ALA B 1 199 ? 71.878 4.168 30.575 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B O 1 ATOM 1343 C CB . ALA B 1 199 ? 71.552 0.915 31.678 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B CB 1 ATOM 1344 N N . SER B 1 200 ? 71.854 2.542 28.966 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 203 SER B N 1 ATOM 1345 C CA . SER B 1 200 ? 72.690 3.419 28.142 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CA 1 ATOM 1346 C C . SER B 1 200 ? 71.959 4.707 27.692 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 203 SER B C 1 ATOM 1347 O O . SER B 1 200 ? 72.555 5.816 27.723 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 203 SER B O 1 ATOM 1348 C CB . SER B 1 200 ? 73.322 2.688 26.951 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CB 1 ATOM 1349 O OG . SER B 1 200 ? 72.277 2.403 26.099 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 203 SER B OG 1 ATOM 1350 N N . ILE B 1 201 ? 70.677 4.600 27.323 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B N 1 ATOM 1351 C CA . ILE B 1 201 ? 69.880 5.777 26.973 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CA 1 ATOM 1352 C C . ILE B 1 201 ? 69.862 6.794 28.153 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B C 1 ATOM 1353 O O . ILE B 1 201 ? 70.196 7.993 28.001 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B O 1 ATOM 1354 C CB . ILE B 1 201 ? 68.367 5.440 26.703 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CB 1 ATOM 1355 C CG1 . ILE B 1 201 ? 68.148 4.374 25.613 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CG1 1 ATOM 1356 C CG2 . ILE B 1 201 ? 67.658 6.719 26.227 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CG2 1 ATOM 1357 C CD1 . ILE B 1 201 ? 67.888 4.919 24.228 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CD1 1 ATOM 1358 N N . THR B 1 202 ? 69.455 6.317 29.336 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 205 THR B N 1 ATOM 1359 C CA . THR B 1 202 ? 69.240 7.206 30.431 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CA 1 ATOM 1360 C C . THR B 1 202 ? 70.538 7.738 30.968 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 205 THR B C 1 ATOM 1361 O O . THR B 1 202 ? 70.572 8.916 31.378 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 205 THR B O 1 ATOM 1362 C CB . THR B 1 202 ? 68.341 6.597 31.559 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CB 1 ATOM 1363 O OG1 . THR B 1 202 ? 68.914 5.397 32.099 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 205 THR B OG1 1 ATOM 1364 C CG2 . THR B 1 202 ? 67.000 6.252 30.978 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CG2 1 ATOM 1365 N N . GLU B 1 203 ? 71.598 6.924 30.958 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B N 1 ATOM 1366 C CA . GLU B 1 203 ? 72.918 7.393 31.427 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CA 1 ATOM 1367 C C . GLU B 1 203 ? 73.462 8.482 30.492 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B C 1 ATOM 1368 O O . GLU B 1 203 ? 74.118 9.398 30.958 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B O 1 ATOM 1369 C CB . GLU B 1 203 ? 73.941 6.275 31.635 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CB 1 ATOM 1370 C CG . GLU B 1 203 ? 73.587 5.354 32.847 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CG 1 ATOM 1371 C CD . GLU B 1 203 ? 74.480 4.143 32.916 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CD 1 ATOM 1372 O OE1 . GLU B 1 203 ? 75.359 4.019 32.031 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B OE1 1 ATOM 1373 O OE2 . GLU B 1 203 ? 74.343 3.297 33.831 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B OE2 1 ATOM 1374 N N . ALA B 1 204 ? 73.123 8.395 29.204 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1 ATOM 1375 C CA . ALA B 1 204 ? 73.472 9.420 28.211 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1 ATOM 1376 C C . ALA B 1 204 ? 72.732 10.717 28.395 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1 ATOM 1377 O O . ALA B 1 204 ? 73.252 11.736 27.978 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1 ATOM 1378 C CB . ALA B 1 204 ? 73.273 8.894 26.719 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1 ATOM 1379 N N . MET B 1 205 ? 71.542 10.699 29.009 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 208 MET B N 1 ATOM 1380 C CA . MET B 1 205 ? 70.687 11.904 29.089 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 208 MET B CA 1 ATOM 1381 C C . MET B 1 205 ? 71.318 13.012 29.944 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 208 MET B C 1 ATOM 1382 O O . MET B 1 205 ? 71.019 14.210 29.765 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 208 MET B O 1 ATOM 1383 C CB . MET B 1 205 ? 69.257 11.580 29.534 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 208 MET B CB 1 ATOM 1384 C CG . MET B 1 205 ? 68.340 11.016 28.390 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 208 MET B CG 1 ATOM 1385 S SD . MET B 1 205 ? 66.842 10.207 28.984 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 208 MET B SD 1 ATOM 1386 C CE . MET B 1 205 ? 65.596 10.447 27.699 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 208 MET B CE 1 ATOM 1387 N N . ASN B 1 206 ? 72.226 12.619 30.839 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B N 1 ATOM 1388 C CA . ASN B 1 206 ? 73.206 13.572 31.377 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B CA 1 ATOM 1389 C C . ASN B 1 206 ? 74.659 13.098 31.444 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B C 1 ATOM 1390 O O . ASN B 1 206 ? 74.941 12.198 32.248 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B O 1 ATOM 1391 C CB . ASN B 1 206 ? 72.764 14.042 32.747 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B CB 1 ATOM 1392 C CG . ASN B 1 206 ? 72.395 15.486 32.740 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B CG 1 ATOM 1393 O OD1 . ASN B 1 206 ? 72.303 16.105 31.659 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B OD1 1 ATOM 1394 N ND2 . ASN B 1 206 ? 72.183 16.051 33.935 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B ND2 1 HETATM 1395 C C1 . A8S E 2 . ? 59.254 -6.970 26.760 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C1 1 HETATM 1396 C C2 . A8S E 2 . ? 59.662 -8.379 27.025 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C2 1 HETATM 1397 C C3 . A8S E 2 . ? 59.393 -9.545 26.106 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C3 1 HETATM 1398 C C4 . A8S E 2 . ? 59.281 -9.328 24.606 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C4 1 HETATM 1399 C C5 . A8S E 2 . ? 59.206 -10.247 23.654 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C5 1 HETATM 1400 C C6 . A8S E 2 . ? 60.092 -10.821 26.505 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C6 1 HETATM 1401 C C7 . A8S E 2 . ? 58.934 -9.840 22.212 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C7 1 HETATM 1402 O O7 . A8S E 2 . ? 58.667 -8.438 22.068 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B O7 1 HETATM 1403 C C8 . A8S E 2 . ? 60.146 -10.181 21.363 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C8 1 HETATM 1404 C C9 . A8S E 2 . ? 59.977 -11.362 20.884 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C9 1 HETATM 1405 C C10 . A8S E 2 . ? 59.164 -12.323 20.848 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C10 1 HETATM 1406 O O10 . A8S E 2 . ? 59.307 -13.436 20.228 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B O10 1 HETATM 1407 C C11 . A8S E 2 . ? 57.998 -12.048 21.576 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C11 1 HETATM 1408 O O11 . A8S E 2 . ? 59.042 -6.285 27.798 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B O11 1 HETATM 1409 C C12 . A8S E 2 . ? 57.622 -10.552 21.735 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C12 1 HETATM 1410 O O12 . A8S E 2 . ? 59.118 -6.480 25.613 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B O12 1 HETATM 1411 C C13 . A8S E 2 . ? 61.211 -9.125 21.169 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C13 1 HETATM 1412 C C14 . A8S E 2 . ? 57.181 -10.039 20.342 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C14 1 HETATM 1413 C C15 . A8S E 2 . ? 56.430 -10.278 22.777 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 2 A8S B C15 1 HETATM 1414 O O . HOH H 3 . ? 56.725 -4.301 32.780 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 3 HOH B O 1 HETATM 1415 O O . HOH H 3 . ? 70.851 -3.608 24.733 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O 1 HETATM 1416 O O . HOH H 3 . ? 65.213 11.409 40.372 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O 1 HETATM 1417 O O . HOH H 3 . ? 43.609 4.811 25.277 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O 1 HETATM 1418 O O . HOH H 3 . ? 73.036 -4.662 25.161 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O 1 HETATM 1419 O O . HOH H 3 . ? 53.185 11.546 29.625 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O 1 HETATM 1420 O O . HOH H 3 . ? 61.387 -5.452 28.988 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O 1 HETATM 1421 O O . HOH H 3 . ? 51.409 -6.333 34.966 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O 1 HETATM 1422 O O . HOH H 3 . ? 55.222 1.555 29.948 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O 1 HETATM 1423 O O . HOH H 3 . ? 58.150 -13.398 11.017 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O 1 HETATM 1424 O O . HOH H 3 . ? 54.377 -19.118 26.146 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O 1 HETATM 1425 O O . HOH H 3 . ? 63.295 -6.075 22.815 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O 1 HETATM 1426 O O . HOH H 3 . ? 47.361 -13.689 18.688 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O 1 HETATM 1427 O O . HOH H 3 . ? 57.880 -15.631 20.083 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O 1 HETATM 1428 O O . HOH H 3 . ? 62.878 4.297 45.599 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O 1 HETATM 1429 O O . HOH H 3 . ? 60.029 -9.708 12.946 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O 1 HETATM 1430 O O . HOH H 3 . ? 75.203 5.702 27.941 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O 1 HETATM 1431 O O . HOH H 3 . ? 58.191 -16.228 42.528 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O 1 HETATM 1432 O O . HOH H 3 . ? 60.695 -13.864 17.939 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O 1 HETATM 1433 O O . HOH H 3 . ? 68.363 -1.737 19.689 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O 1 HETATM 1434 O O . HOH H 3 . ? 61.677 5.028 43.173 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O 1 HETATM 1435 O O . HOH H 3 . ? 66.658 1.810 52.034 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O 1 HETATM 1436 O O . HOH H 3 . ? 45.586 2.217 22.040 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O 1 HETATM 1437 O O . HOH H 3 . ? 75.060 -1.930 47.544 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O 1 HETATM 1438 O O . HOH H 3 . ? 58.498 -7.396 30.157 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O 1 HETATM 1439 O O . HOH H 3 . ? 56.512 -2.083 31.368 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O 1 HETATM 1440 O O . HOH H 3 . ? 54.187 -0.761 31.218 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O 1 HETATM 1441 O O . HOH H 3 . ? 62.879 -17.191 39.633 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O 1 HETATM 1442 O O . HOH H 3 . ? 56.507 10.745 36.818 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O 1 HETATM 1443 O O . HOH H 3 . ? 48.254 -10.362 15.980 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O 1 HETATM 1444 O O . HOH H 3 . ? 56.858 -2.028 28.580 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O 1 HETATM 1445 O O . HOH H 3 . ? 56.859 -6.730 23.576 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O 1 HETATM 1446 O O . HOH H 3 . ? 60.586 -6.407 23.397 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O 1 HETATM 1447 O O . HOH H 3 . ? 56.669 -4.069 24.357 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O 1 HETATM 1448 O O . HOH H 3 . ? 50.984 4.479 45.473 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O 1 HETATM 1449 O O . HOH H 3 . ? 46.580 -14.135 27.236 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O 1 HETATM 1450 O O . HOH H 3 . ? 60.103 5.474 26.403 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O 1 HETATM 1451 O O . HOH H 3 . ? 44.058 2.540 24.184 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O 1 HETATM 1452 O O . HOH H 3 . ? 41.993 2.955 34.183 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O 1 HETATM 1453 O O . HOH H 3 . ? 65.558 -1.688 18.073 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O 1 HETATM 1454 O O . HOH H 3 . ? 55.026 -14.504 13.692 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O 1 HETATM 1455 O O . HOH H 3 . ? 64.751 0.131 20.490 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O 1 HETATM 1456 O O . HOH H 3 . ? 48.956 -11.973 29.659 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O 1 HETATM 1457 O O . HOH H 3 . ? 46.373 -11.649 28.833 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O 1 HETATM 1458 O O . HOH H 3 . ? 56.757 0.643 27.968 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O 1 HETATM 1459 O O . HOH H 3 . ? 58.362 -0.088 30.993 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O 1 HETATM 1460 O O . HOH H 3 . ? 74.691 0.764 34.217 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O 1 HETATM 1461 O O . HOH H 3 . ? 50.384 -3.728 45.359 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O 1 HETATM 1462 O O . HOH H 3 . ? 59.861 -20.481 36.566 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O 1 HETATM 1463 O O . HOH H 3 . ? 45.977 -0.984 20.272 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O 1 HETATM 1464 O O . HOH H 3 . ? 74.954 -2.975 31.865 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O 1 HETATM 1465 O O . HOH H 3 . ? 69.890 9.000 25.183 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O 1 HETATM 1466 O O . HOH H 3 . ? 75.362 12.297 26.216 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O 1 HETATM 1467 O O . HOH H 3 . ? 49.520 7.937 17.841 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O 1 HETATM 1468 O O . HOH H 3 . ? 41.745 2.218 30.163 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O 1 HETATM 1469 O O . HOH H 3 . ? 54.008 -10.079 36.056 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O 1 HETATM 1470 O O . HOH H 3 . ? 61.395 -2.323 48.852 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O 1 HETATM 1471 O O . HOH H 3 . ? 69.641 -9.476 37.896 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O 1 HETATM 1472 O O . HOH H 3 . ? 73.627 -5.551 32.478 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O 1 HETATM 1473 O O . HOH H 3 . ? 53.257 4.910 19.926 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O 1 HETATM 1474 O O . HOH H 3 . ? 50.922 -10.658 15.595 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O 1 HETATM 1475 O O . HOH H 3 . ? 57.383 -8.856 12.075 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O 1 HETATM 1476 O O . HOH H 3 . ? 73.249 -4.344 36.932 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O 1 HETATM 1477 O O . HOH H 3 . ? 71.746 10.965 33.327 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O 1 HETATM 1478 O O . HOH H 3 . ? 63.916 10.980 43.555 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O 1 HETATM 1479 O O . HOH H 3 . ? 67.538 -17.762 31.807 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O 1 HETATM 1480 O O . HOH H 3 . ? 76.263 -8.287 49.068 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O 1 HETATM 1481 O O . HOH H 3 . ? 47.603 -11.000 32.334 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O 1 HETATM 1482 O O . HOH H 3 . ? 57.743 11.664 28.203 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O 1 HETATM 1483 O O . HOH H 3 . ? 57.428 10.223 30.809 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O 1 HETATM 1484 O O . HOH H 3 . ? 58.333 2.833 27.598 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O 1 HETATM 1485 O O . HOH H 3 . ? 47.337 0.232 18.308 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O 1 HETATM 1486 O O . HOH H 3 . ? 56.431 3.875 16.617 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O 1 HETATM 1487 O O . HOH H 3 . ? 57.960 12.030 32.679 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O 1 HETATM 1488 O O . HOH H 3 . ? 69.977 -11.851 34.826 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O 1 HETATM 1489 O O . HOH H 3 . ? 48.914 1.245 38.849 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O 1 HETATM 1490 O O . HOH H 3 . ? 73.813 -0.705 29.336 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O 1 HETATM 1491 O O . HOH H 3 . ? 59.407 1.309 42.733 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O 1 HETATM 1492 O O . HOH H 3 . ? 48.068 3.191 40.796 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O 1 HETATM 1493 O O . HOH H 3 . ? 69.305 12.518 34.032 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O 1 HETATM 1494 O O . HOH H 3 . ? 59.955 -13.557 40.057 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O 1 HETATM 1495 O O . HOH H 3 . ? 74.391 17.452 31.468 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O 1 HETATM 1496 O O . HOH H 3 . ? 74.495 -0.808 26.174 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O 1 HETATM 1497 O O . HOH H 3 . ? 55.809 9.396 20.523 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O 1 HETATM 1498 O O . HOH H 3 . ? 58.009 10.044 40.016 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O 1 HETATM 1499 O O . HOH H 3 . ? 52.944 -10.337 48.453 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O 1 HETATM 1500 O O . HOH H 3 . ? 51.402 11.471 31.921 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O 1 HETATM 1501 O O . HOH H 3 . ? 50.867 5.502 17.185 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O 1 HETATM 1502 O O . HOH H 3 . ? 53.244 -8.746 40.246 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O 1 HETATM 1503 O O . HOH H 3 . ? 45.650 4.600 35.215 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O 1 HETATM 1504 O O . HOH H 3 . ? 47.387 8.221 19.311 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1 HETATM 1505 O O . HOH H 3 . ? 68.336 -23.258 26.803 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1 HETATM 1506 O O . HOH H 3 . ? 44.462 -6.106 24.050 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1 HETATM 1507 O O . HOH H 3 . ? 69.875 -2.097 52.768 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1 HETATM 1508 O O . HOH H 3 . ? 54.718 -10.879 44.660 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1 HETATM 1509 O O . HOH H 3 . ? 48.478 -14.055 25.926 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1 HETATM 1510 O O . HOH H 3 . ? 59.100 0.266 45.115 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1 HETATM 1511 O O . HOH H 3 . ? 60.254 9.885 27.961 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1 HETATM 1512 O O . HOH H 3 . ? 50.144 7.529 39.267 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1 HETATM 1513 O O . HOH H 3 . ? 76.647 5.218 29.771 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1 HETATM 1514 O O . HOH H 3 . ? 60.332 7.998 25.833 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1 HETATM 1515 O O . HOH H 3 . ? 50.106 -23.555 30.911 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1 HETATM 1516 O O . HOH H 3 . ? 42.318 -7.335 27.846 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1 HETATM 1517 O O . HOH H 3 . ? 51.281 1.018 43.427 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1 HETATM 1518 O O . HOH H 3 . ? 60.260 -16.106 40.016 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1 HETATM 1519 O O . HOH H 3 . ? 62.544 11.013 28.947 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1 HETATM 1520 O O . HOH H 3 . ? 76.759 7.872 29.563 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1 HETATM 1521 O O . HOH H 3 . ? 42.212 -3.529 28.057 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1 HETATM 1522 O O . HOH H 3 . ? 71.296 -12.388 29.295 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1 HETATM 1523 O O . HOH H 3 . ? 75.645 -5.280 50.441 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O 1 HETATM 1524 O O . HOH H 3 . ? 68.927 12.891 50.075 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1 HETATM 1525 O O . HOH H 3 . ? 69.728 -14.266 29.619 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1 #