data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Miyazono, K." 1 "Miyakawa, T." 2 "Sawano, Y." 3 "Kubota, K." 4 "Tanokura, M." 5 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Crystal structure of (+)-ABA-bound PYL1" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords "Hormone Receptor" _struct_keywords.text "Plant Hormone Receptor, Abscisic acid, PYL1, Hormone Receptor" # _exptl.crystals_number 2 _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" # _citation.id primary _citation.title "Structural basis of abscisic acid signalling" _citation.journal_abbrev Nature _citation.journal_volume 462 _citation.page_first 609 _citation.page_last 614 _citation.year 2009 _citation.journal_id_ASTM NATUAS _citation.country UK _citation.journal_id_ISSN 0028-0836 _citation.journal_id_CSD 0006 _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 19855379 _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1038/nature08583 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Miyazono, K." 1 ? primary "Miyakawa, T." 2 ? primary "Sawano, Y." 3 ? primary "Kubota, K." 4 ? primary "Kang, H.J." 5 ? primary "Asano, A." 6 ? primary "Miyauchi, Y." 7 ? primary "Takahashi, M." 8 ? primary "Zhi, Y." 9 ? primary "Fujita, Y." 10 ? primary "Yoshida, T." 11 ? primary "Kodaira, K." 12 ? primary "Yamaguchi-Shinozaki, K." 13 ? primary "Tanokura, M." 14 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;GSHMSSPVNEEENSQRISTLHHQTMPSDLTQDEFTQLSQSIAEFHTYQLGNGRCSSLLAQRIHAPPETVWSVVRRFDRPQ IYKHFIKSCNVSEDFEMRVGCTRDVNVISGLPANTSRERLDLLDDDRRVTGFSITGGEHRLRNYKSVTTVHRFEKEEEEE RIWTVVLESYVVDVPEGNSEEDTRLFADTVIRLNLQKLASITEAMNRN ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;GSHMSSPVNEEENSQRISTLHHQTMPSDLTQDEFTQLSQSIAEFHTYQLGNGRCSSLLAQRIHAPPETVWSVVRRFDRPQ IYKHFIKSCNVSEDFEMRVGCTRDVNVISGLPANTSRERLDLLDDDRRVTGFSITGGEHRLRNYKSVTTVHRFEKEEEEE RIWTVVLESYVVDVPEGNSEEDTRLFADTVIRLNLQKLASITEAMNRN ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLY n 1 2 SER n 1 3 HIS n 1 4 MET n 1 5 SER n 1 6 SER n 1 7 PRO n 1 8 VAL n 1 9 ASN n 1 10 GLU n 1 11 GLU n 1 12 GLU n 1 13 ASN n 1 14 SER n 1 15 GLN n 1 16 ARG n 1 17 ILE n 1 18 SER n 1 19 THR n 1 20 LEU n 1 21 HIS n 1 22 HIS n 1 23 GLN n 1 24 THR n 1 25 MET n 1 26 PRO n 1 27 SER n 1 28 ASP n 1 29 LEU n 1 30 THR n 1 31 GLN n 1 32 ASP n 1 33 GLU n 1 34 PHE n 1 35 THR n 1 36 GLN n 1 37 LEU n 1 38 SER n 1 39 GLN n 1 40 SER n 1 41 ILE n 1 42 ALA n 1 43 GLU n 1 44 PHE n 1 45 HIS n 1 46 THR n 1 47 TYR n 1 48 GLN n 1 49 LEU n 1 50 GLY n 1 51 ASN n 1 52 GLY n 1 53 ARG n 1 54 CYS n 1 55 SER n 1 56 SER n 1 57 LEU n 1 58 LEU n 1 59 ALA n 1 60 GLN n 1 61 ARG n 1 62 ILE n 1 63 HIS n 1 64 ALA n 1 65 PRO n 1 66 PRO n 1 67 GLU n 1 68 THR n 1 69 VAL n 1 70 TRP n 1 71 SER n 1 72 VAL n 1 73 VAL n 1 74 ARG n 1 75 ARG n 1 76 PHE n 1 77 ASP n 1 78 ARG n 1 79 PRO n 1 80 GLN n 1 81 ILE n 1 82 TYR n 1 83 LYS n 1 84 HIS n 1 85 PHE n 1 86 ILE n 1 87 LYS n 1 88 SER n 1 89 CYS n 1 90 ASN n 1 91 VAL n 1 92 SER n 1 93 GLU n 1 94 ASP n 1 95 PHE n 1 96 GLU n 1 97 MET n 1 98 ARG n 1 99 VAL n 1 100 GLY n 1 101 CYS n 1 102 THR n 1 103 ARG n 1 104 ASP n 1 105 VAL n 1 106 ASN n 1 107 VAL n 1 108 ILE n 1 109 SER n 1 110 GLY n 1 111 LEU n 1 112 PRO n 1 113 ALA n 1 114 ASN n 1 115 THR n 1 116 SER n 1 117 ARG n 1 118 GLU n 1 119 ARG n 1 120 LEU n 1 121 ASP n 1 122 LEU n 1 123 LEU n 1 124 ASP n 1 125 ASP n 1 126 ASP n 1 127 ARG n 1 128 ARG n 1 129 VAL n 1 130 THR n 1 131 GLY n 1 132 PHE n 1 133 SER n 1 134 ILE n 1 135 THR n 1 136 GLY n 1 137 GLY n 1 138 GLU n 1 139 HIS n 1 140 ARG n 1 141 LEU n 1 142 ARG n 1 143 ASN n 1 144 TYR n 1 145 LYS n 1 146 SER n 1 147 VAL n 1 148 THR n 1 149 THR n 1 150 VAL n 1 151 HIS n 1 152 ARG n 1 153 PHE n 1 154 GLU n 1 155 LYS n 1 156 GLU n 1 157 GLU n 1 158 GLU n 1 159 GLU n 1 160 GLU n 1 161 ARG n 1 162 ILE n 1 163 TRP n 1 164 THR n 1 165 VAL n 1 166 VAL n 1 167 LEU n 1 168 GLU n 1 169 SER n 1 170 TYR n 1 171 VAL n 1 172 VAL n 1 173 ASP n 1 174 VAL n 1 175 PRO n 1 176 GLU n 1 177 GLY n 1 178 ASN n 1 179 SER n 1 180 GLU n 1 181 GLU n 1 182 ASP n 1 183 THR n 1 184 ARG n 1 185 LEU n 1 186 PHE n 1 187 ALA n 1 188 ASP n 1 189 THR n 1 190 VAL n 1 191 ILE n 1 192 ARG n 1 193 LEU n 1 194 ASN n 1 195 LEU n 1 196 GLN n 1 197 LYS n 1 198 LEU n 1 199 ALA n 1 200 SER n 1 201 ILE n 1 202 THR n 1 203 GLU n 1 204 ALA n 1 205 MET n 1 206 ASN n 1 207 ARG n 1 208 ASN n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Putative uncharacterized protein At5g46790" 23970.598 1 ? ? "UNP residues 8-211" ? 2 non-polymer syn "(2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" 264.317 1 ? ? ? ? 3 water nat water 18.015 108 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 GLY 1 4 ? ? ? A ? n A 1 2 SER 2 5 ? ? ? A ? n A 1 3 HIS 3 6 ? ? ? A ? n A 1 4 MET 4 7 ? ? ? A ? n A 1 5 SER 5 8 ? ? ? A ? n A 1 6 SER 6 9 ? ? ? A ? n A 1 7 PRO 7 10 ? ? ? A ? n A 1 8 VAL 8 11 ? ? ? A ? n A 1 9 ASN 9 12 ? ? ? A ? n A 1 10 GLU 10 13 ? ? ? A ? n A 1 11 GLU 11 14 ? ? ? A ? n A 1 12 GLU 12 15 ? ? ? A ? n A 1 13 ASN 13 16 ? ? ? A ? n A 1 14 SER 14 17 ? ? ? A ? n A 1 15 GLN 15 18 ? ? ? A ? n A 1 16 ARG 16 19 ? ? ? A ? n A 1 17 ILE 17 20 ? ? ? A ? n A 1 18 SER 18 21 ? ? ? A ? n A 1 19 THR 19 22 ? ? ? A ? n A 1 20 LEU 20 23 ? ? ? A ? n A 1 21 HIS 21 24 ? ? ? A ? n A 1 22 HIS 22 25 ? ? ? A ? n A 1 23 GLN 23 26 ? ? ? A ? n A 1 24 THR 24 27 ? ? ? A ? n A 1 25 MET 25 28 ? ? ? A ? n A 1 26 PRO 26 29 ? ? ? A ? n A 1 27 SER 27 30 ? ? ? A ? n A 1 28 ASP 28 31 31 ASP ASP A ? n A 1 29 LEU 29 32 32 LEU LEU A ? n A 1 30 THR 30 33 33 THR THR A ? n A 1 31 GLN 31 34 34 GLN GLN A ? n A 1 32 ASP 32 35 35 ASP ASP A ? n A 1 33 GLU 33 36 36 GLU GLU A ? n A 1 34 PHE 34 37 37 PHE PHE A ? n A 1 35 THR 35 38 38 THR THR A ? n A 1 36 GLN 36 39 39 GLN GLN A ? n A 1 37 LEU 37 40 40 LEU LEU A ? n A 1 38 SER 38 41 41 SER SER A ? n A 1 39 GLN 39 42 42 GLN GLN A ? n A 1 40 SER 40 43 43 SER SER A ? n A 1 41 ILE 41 44 44 ILE ILE A ? n A 1 42 ALA 42 45 45 ALA ALA A ? n A 1 43 GLU 43 46 46 GLU GLU A ? n A 1 44 PHE 44 47 47 PHE PHE A ? n A 1 45 HIS 45 48 48 HIS HIS A ? n A 1 46 THR 46 49 49 THR THR A ? n A 1 47 TYR 47 50 50 TYR TYR A ? n A 1 48 GLN 48 51 51 GLN GLN A ? n A 1 49 LEU 49 52 52 LEU LEU A ? n A 1 50 GLY 50 53 53 GLY GLY A ? n A 1 51 ASN 51 54 54 ASN ASN A ? n A 1 52 GLY 52 55 55 GLY GLY A ? n A 1 53 ARG 53 56 56 ARG ARG A ? n A 1 54 CYS 54 57 57 CYS CYS A ? n A 1 55 SER 55 58 58 SER SER A ? n A 1 56 SER 56 59 59 SER SER A ? n A 1 57 LEU 57 60 60 LEU LEU A ? n A 1 58 LEU 58 61 61 LEU LEU A ? n A 1 59 ALA 59 62 62 ALA ALA A ? n A 1 60 GLN 60 63 63 GLN GLN A ? n A 1 61 ARG 61 64 64 ARG ARG A ? n A 1 62 ILE 62 65 65 ILE ILE A ? n A 1 63 HIS 63 66 66 HIS HIS A ? n A 1 64 ALA 64 67 67 ALA ALA A ? n A 1 65 PRO 65 68 68 PRO PRO A ? n A 1 66 PRO 66 69 69 PRO PRO A ? n A 1 67 GLU 67 70 70 GLU GLU A ? n A 1 68 THR 68 71 71 THR THR A ? n A 1 69 VAL 69 72 72 VAL VAL A ? n A 1 70 TRP 70 73 73 TRP TRP A ? n A 1 71 SER 71 74 74 SER SER A ? n A 1 72 VAL 72 75 75 VAL VAL A ? n A 1 73 VAL 73 76 76 VAL VAL A ? n A 1 74 ARG 74 77 77 ARG ARG A ? n A 1 75 ARG 75 78 78 ARG ARG A ? n A 1 76 PHE 76 79 79 PHE PHE A ? n A 1 77 ASP 77 80 80 ASP ASP A ? n A 1 78 ARG 78 81 81 ARG ARG A ? n A 1 79 PRO 79 82 82 PRO PRO A ? n A 1 80 GLN 80 83 83 GLN GLN A ? n A 1 81 ILE 81 84 84 ILE ILE A ? n A 1 82 TYR 82 85 85 TYR TYR A ? n A 1 83 LYS 83 86 86 LYS LYS A ? n A 1 84 HIS 84 87 87 HIS HIS A ? n A 1 85 PHE 85 88 88 PHE PHE A ? n A 1 86 ILE 86 89 89 ILE ILE A ? n A 1 87 LYS 87 90 90 LYS LYS A ? n A 1 88 SER 88 91 91 SER SER A ? n A 1 89 CYS 89 92 92 CYS CYS A ? n A 1 90 ASN 90 93 93 ASN ASN A ? n A 1 91 VAL 91 94 94 VAL VAL A ? n A 1 92 SER 92 95 95 SER SER A ? n A 1 93 GLU 93 96 96 GLU GLU A ? n A 1 94 ASP 94 97 97 ASP ASP A ? n A 1 95 PHE 95 98 98 PHE PHE A ? n A 1 96 GLU 96 99 99 GLU GLU A ? n A 1 97 MET 97 100 100 MET MET A ? n A 1 98 ARG 98 101 101 ARG ARG A ? n A 1 99 VAL 99 102 102 VAL VAL A ? n A 1 100 GLY 100 103 103 GLY GLY A ? n A 1 101 CYS 101 104 104 CYS CYS A ? n A 1 102 THR 102 105 105 THR THR A ? n A 1 103 ARG 103 106 106 ARG ARG A ? n A 1 104 ASP 104 107 107 ASP ASP A ? n A 1 105 VAL 105 108 108 VAL VAL A ? n A 1 106 ASN 106 109 109 ASN ASN A ? n A 1 107 VAL 107 110 110 VAL VAL A ? n A 1 108 ILE 108 111 111 ILE ILE A ? n A 1 109 SER 109 112 112 SER SER A ? n A 1 110 GLY 110 113 113 GLY GLY A ? n A 1 111 LEU 111 114 114 LEU LEU A ? n A 1 112 PRO 112 115 115 PRO PRO A ? n A 1 113 ALA 113 116 116 ALA ALA A ? n A 1 114 ASN 114 117 117 ASN ASN A ? n A 1 115 THR 115 118 118 THR THR A ? n A 1 116 SER 116 119 119 SER SER A ? n A 1 117 ARG 117 120 120 ARG ARG A ? n A 1 118 GLU 118 121 121 GLU GLU A ? n A 1 119 ARG 119 122 122 ARG ARG A ? n A 1 120 LEU 120 123 123 LEU LEU A ? n A 1 121 ASP 121 124 124 ASP ASP A ? n A 1 122 LEU 122 125 125 LEU LEU A ? n A 1 123 LEU 123 126 126 LEU LEU A ? n A 1 124 ASP 124 127 127 ASP ASP A ? n A 1 125 ASP 125 128 128 ASP ASP A ? n A 1 126 ASP 126 129 129 ASP ASP A ? n A 1 127 ARG 127 130 130 ARG ARG A ? n A 1 128 ARG 128 131 131 ARG ARG A ? n A 1 129 VAL 129 132 132 VAL VAL A ? n A 1 130 THR 130 133 133 THR THR A ? n A 1 131 GLY 131 134 134 GLY GLY A ? n A 1 132 PHE 132 135 135 PHE PHE A ? n A 1 133 SER 133 136 136 SER SER A ? n A 1 134 ILE 134 137 137 ILE ILE A ? n A 1 135 THR 135 138 138 THR THR A ? n A 1 136 GLY 136 139 139 GLY GLY A ? n A 1 137 GLY 137 140 140 GLY GLY A ? n A 1 138 GLU 138 141 141 GLU GLU A ? n A 1 139 HIS 139 142 142 HIS HIS A ? n A 1 140 ARG 140 143 143 ARG ARG A ? n A 1 141 LEU 141 144 144 LEU LEU A ? n A 1 142 ARG 142 145 145 ARG ARG A ? n A 1 143 ASN 143 146 146 ASN ASN A ? n A 1 144 TYR 144 147 147 TYR TYR A ? n A 1 145 LYS 145 148 148 LYS LYS A ? n A 1 146 SER 146 149 149 SER SER A ? n A 1 147 VAL 147 150 150 VAL VAL A ? n A 1 148 THR 148 151 151 THR THR A ? n A 1 149 THR 149 152 152 THR THR A ? n A 1 150 VAL 150 153 153 VAL VAL A ? n A 1 151 HIS 151 154 154 HIS HIS A ? n A 1 152 ARG 152 155 155 ARG ARG A ? n A 1 153 PHE 153 156 156 PHE PHE A ? n A 1 154 GLU 154 157 157 GLU GLU A ? n A 1 155 LYS 155 158 158 LYS LYS A ? n A 1 156 GLU 156 159 ? ? ? A ? n A 1 157 GLU 157 160 ? ? ? A ? n A 1 158 GLU 158 161 ? ? ? A ? n A 1 159 GLU 159 162 ? ? ? A ? n A 1 160 GLU 160 163 ? ? ? A ? n A 1 161 ARG 161 164 164 ARG ARG A ? n A 1 162 ILE 162 165 165 ILE ILE A ? n A 1 163 TRP 163 166 166 TRP TRP A ? n A 1 164 THR 164 167 167 THR THR A ? n A 1 165 VAL 165 168 168 VAL VAL A ? n A 1 166 VAL 166 169 169 VAL VAL A ? n A 1 167 LEU 167 170 170 LEU LEU A ? n A 1 168 GLU 168 171 171 GLU GLU A ? n A 1 169 SER 169 172 172 SER SER A ? n A 1 170 TYR 170 173 173 TYR TYR A ? n A 1 171 VAL 171 174 174 VAL VAL A ? n A 1 172 VAL 172 175 175 VAL VAL A ? n A 1 173 ASP 173 176 176 ASP ASP A ? n A 1 174 VAL 174 177 177 VAL VAL A ? n A 1 175 PRO 175 178 178 PRO PRO A ? n A 1 176 GLU 176 179 179 GLU GLU A ? n A 1 177 GLY 177 180 180 GLY GLY A ? n A 1 178 ASN 178 181 181 ASN ASN A ? n A 1 179 SER 179 182 182 SER SER A ? n A 1 180 GLU 180 183 183 GLU GLU A ? n A 1 181 GLU 181 184 184 GLU GLU A ? n A 1 182 ASP 182 185 185 ASP ASP A ? n A 1 183 THR 183 186 186 THR THR A ? n A 1 184 ARG 184 187 187 ARG ARG A ? n A 1 185 LEU 185 188 188 LEU LEU A ? n A 1 186 PHE 186 189 189 PHE PHE A ? n A 1 187 ALA 187 190 190 ALA ALA A ? n A 1 188 ASP 188 191 191 ASP ASP A ? n A 1 189 THR 189 192 192 THR THR A ? n A 1 190 VAL 190 193 193 VAL VAL A ? n A 1 191 ILE 191 194 194 ILE ILE A ? n A 1 192 ARG 192 195 195 ARG ARG A ? n A 1 193 LEU 193 196 196 LEU LEU A ? n A 1 194 ASN 194 197 197 ASN ASN A ? n A 1 195 LEU 195 198 198 LEU LEU A ? n A 1 196 GLN 196 199 199 GLN GLN A ? n A 1 197 LYS 197 200 200 LYS LYS A ? n A 1 198 LEU 198 201 201 LEU LEU A ? n A 1 199 ALA 199 202 202 ALA ALA A ? n A 1 200 SER 200 203 203 SER SER A ? n A 1 201 ILE 201 204 204 ILE ILE A ? n A 1 202 THR 202 205 205 THR THR A ? n A 1 203 GLU 203 206 206 GLU GLU A ? n A 1 204 ALA 204 207 207 ALA ALA A ? n A 1 205 MET 205 208 208 MET MET A ? n A 1 206 ASN 206 209 209 ASN ASN A ? n A 1 207 ARG 207 210 ? ? ? A ? n A 1 208 ASN 208 211 ? ? ? A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code D 2 A8S 1 1 1 A8S A8S A ? G 3 HOH 1 2 2 HOH HOH A ? G 3 HOH 2 212 212 HOH HOH A ? G 3 HOH 3 213 213 HOH HOH A ? G 3 HOH 4 214 214 HOH HOH A ? G 3 HOH 5 215 215 HOH HOH A ? G 3 HOH 6 216 216 HOH HOH A ? G 3 HOH 7 217 217 HOH HOH A ? G 3 HOH 8 218 218 HOH HOH A ? G 3 HOH 9 219 219 HOH HOH A ? G 3 HOH 10 220 220 HOH HOH A ? G 3 HOH 11 221 221 HOH HOH A ? G 3 HOH 12 222 222 HOH HOH A ? G 3 HOH 13 223 223 HOH HOH A ? G 3 HOH 14 224 224 HOH HOH A ? G 3 HOH 15 225 225 HOH HOH A ? G 3 HOH 16 226 226 HOH HOH A ? G 3 HOH 17 227 227 HOH HOH A ? G 3 HOH 18 228 228 HOH HOH A ? G 3 HOH 19 229 229 HOH HOH A ? G 3 HOH 20 230 230 HOH HOH A ? G 3 HOH 21 231 231 HOH HOH A ? G 3 HOH 22 232 232 HOH HOH A ? G 3 HOH 23 233 233 HOH HOH A ? G 3 HOH 24 234 234 HOH HOH A ? G 3 HOH 25 235 235 HOH HOH A ? G 3 HOH 26 236 236 HOH HOH A ? G 3 HOH 27 237 237 HOH HOH A ? G 3 HOH 28 238 238 HOH HOH A ? G 3 HOH 29 239 239 HOH HOH A ? G 3 HOH 30 240 240 HOH HOH A ? G 3 HOH 31 241 241 HOH HOH A ? G 3 HOH 32 242 242 HOH HOH A ? G 3 HOH 33 243 243 HOH HOH A ? G 3 HOH 34 244 244 HOH HOH A ? G 3 HOH 35 245 245 HOH HOH A ? G 3 HOH 36 246 246 HOH HOH A ? G 3 HOH 37 247 247 HOH HOH A ? G 3 HOH 38 248 248 HOH HOH A ? G 3 HOH 39 249 249 HOH HOH A ? G 3 HOH 40 250 250 HOH HOH A ? G 3 HOH 41 251 251 HOH HOH A ? G 3 HOH 42 252 252 HOH HOH A ? G 3 HOH 43 253 253 HOH HOH A ? G 3 HOH 44 254 254 HOH HOH A ? G 3 HOH 45 255 255 HOH HOH A ? G 3 HOH 46 256 256 HOH HOH A ? G 3 HOH 47 257 257 HOH HOH A ? G 3 HOH 48 258 258 HOH HOH A ? G 3 HOH 49 259 259 HOH HOH A ? G 3 HOH 50 260 260 HOH HOH A ? G 3 HOH 51 261 261 HOH HOH A ? G 3 HOH 52 262 262 HOH HOH A ? G 3 HOH 53 263 263 HOH HOH A ? G 3 HOH 54 264 264 HOH HOH A ? G 3 HOH 55 265 265 HOH HOH A ? G 3 HOH 56 266 266 HOH HOH A ? G 3 HOH 57 267 267 HOH HOH A ? G 3 HOH 58 268 268 HOH HOH A ? G 3 HOH 59 269 269 HOH HOH A ? G 3 HOH 60 270 270 HOH HOH A ? G 3 HOH 61 271 271 HOH HOH A ? G 3 HOH 62 272 272 HOH HOH A ? G 3 HOH 63 273 273 HOH HOH A ? G 3 HOH 64 274 274 HOH HOH A ? G 3 HOH 65 275 275 HOH HOH A ? G 3 HOH 66 276 276 HOH HOH A ? G 3 HOH 67 277 277 HOH HOH A ? G 3 HOH 68 278 278 HOH HOH A ? G 3 HOH 69 279 279 HOH HOH A ? G 3 HOH 70 280 280 HOH HOH A ? G 3 HOH 71 281 281 HOH HOH A ? G 3 HOH 72 282 282 HOH HOH A ? G 3 HOH 73 283 283 HOH HOH A ? G 3 HOH 74 284 284 HOH HOH A ? G 3 HOH 75 285 285 HOH HOH A ? G 3 HOH 76 286 286 HOH HOH A ? G 3 HOH 77 287 287 HOH HOH A ? G 3 HOH 78 288 288 HOH HOH A ? G 3 HOH 79 289 289 HOH HOH A ? G 3 HOH 80 290 290 HOH HOH A ? G 3 HOH 81 291 291 HOH HOH A ? G 3 HOH 82 292 292 HOH HOH A ? G 3 HOH 83 293 293 HOH HOH A ? G 3 HOH 84 294 294 HOH HOH A ? G 3 HOH 85 295 295 HOH HOH A ? G 3 HOH 86 296 296 HOH HOH A ? G 3 HOH 87 297 297 HOH HOH A ? G 3 HOH 88 298 298 HOH HOH A ? G 3 HOH 89 299 299 HOH HOH A ? G 3 HOH 90 300 300 HOH HOH A ? G 3 HOH 91 301 301 HOH HOH A ? G 3 HOH 92 302 302 HOH HOH A ? G 3 HOH 93 303 303 HOH HOH A ? G 3 HOH 94 304 304 HOH HOH A ? G 3 HOH 95 305 305 HOH HOH A ? G 3 HOH 96 306 306 HOH HOH A ? G 3 HOH 97 307 307 HOH HOH A ? G 3 HOH 98 308 308 HOH HOH A ? G 3 HOH 99 309 309 HOH HOH A ? G 3 HOH 100 310 310 HOH HOH A ? G 3 HOH 101 311 311 HOH HOH A ? G 3 HOH 102 312 312 HOH HOH A ? G 3 HOH 103 313 313 HOH HOH A ? G 3 HOH 104 314 314 HOH HOH A ? G 3 HOH 105 315 315 HOH HOH A ? G 3 HOH 106 316 316 HOH HOH A ? G 3 HOH 107 317 317 HOH HOH A ? G 3 HOH 108 318 318 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight A8S non-polymer . "(2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" "(+)-abscisic acid; (2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxo-2-cyclohexen-1-yl]-3-methyl-2,4-pentadienoic acid" "C15 H20 O4" 264.317 ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? D N N 2 ? G N N 3 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 30 ? HIS A 45 ? THR A 33 HIS A 48 1 ? 16 HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 65 ? ARG A 74 ? PRO A 68 ARG A 77 1 ? 10 HELX_P HELX_P3 AA3 ARG A 78 ? TYR A 82 ? ARG A 81 TYR A 85 5 ? 5 HELX_P HELX_P4 AA4 SER A 179 ? MET A 205 ? SER A 182 MET A 208 1 ? 27 # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 7 _struct_sheet.details ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 ARG A 53 ? ILE A 62 ? ARG A 56 ILE A 65 AA1 2 TRP A 163 ? ASP A 173 ? TRP A 166 ASP A 176 AA1 3 LYS A 145 ? PHE A 153 ? LYS A 148 PHE A 156 AA1 4 VAL A 129 ? GLY A 136 ? VAL A 132 GLY A 139 AA1 5 THR A 115 ? ASP A 124 ? THR A 118 ASP A 127 AA1 6 THR A 102 ? VAL A 107 ? THR A 105 VAL A 110 AA1 7 ILE A 86 ? ASN A 90 ? ILE A 89 ASN A 93 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.010232 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.010232 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.007393 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 D A D A 1 3 G A G A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "(2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" A8S 3 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N ILE A 62 ? N ILE A 65 O THR A 164 ? O THR A 167 AA1 2 3 O LEU A 167 ? O LEU A 170 N THR A 149 ? N THR A 152 AA1 3 4 O THR A 148 ? O THR A 151 N THR A 130 ? N THR A 133 AA1 4 5 O VAL A 129 ? O VAL A 132 N ASP A 124 ? N ASP A 127 AA1 5 6 O SER A 116 ? O SER A 119 N VAL A 105 ? N VAL A 108 AA1 6 7 O ASN A 106 ? O ASN A 109 N SER A 88 ? N SER A 91 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . ASP A 1 28 ? 45.603 -6.938 36.179 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A N 1 ATOM 2 C CA . ASP A 1 28 ? 44.322 -6.470 35.569 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CA 1 ATOM 3 C C . ASP A 1 28 ? 43.443 -5.407 36.403 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A C 1 ATOM 4 O O . ASP A 1 28 ? 43.688 -4.168 36.348 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A O 1 ATOM 5 C CB . ASP A 1 28 ? 43.464 -7.701 35.156 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CB 1 ATOM 6 C CG . ASP A 1 28 ? 42.412 -7.342 34.065 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CG 1 ATOM 7 O OD1 . ASP A 1 28 ? 42.458 -6.137 33.595 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A OD1 1 ATOM 8 O OD2 . ASP A 1 28 ? 41.554 -8.262 33.699 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A OD2 1 ATOM 9 N N . LEU A 1 29 ? 42.416 -5.888 37.113 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A N 1 ATOM 10 C CA . LEU A 1 29 ? 41.581 -5.021 37.977 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CA 1 ATOM 11 C C . LEU A 1 29 ? 42.392 -4.387 39.123 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A C 1 ATOM 12 O O . LEU A 1 29 ? 43.183 -5.070 39.762 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A O 1 ATOM 13 C CB . LEU A 1 29 ? 40.390 -5.804 38.557 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CB 1 ATOM 14 C CG . LEU A 1 29 ? 39.202 -6.271 37.668 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CG 1 ATOM 15 C CD1 . LEU A 1 29 ? 38.174 -7.017 38.527 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CD1 1 ATOM 16 C CD2 . LEU A 1 29 ? 38.471 -5.191 36.891 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CD2 1 ATOM 17 N N . THR A 1 30 ? 42.175 -3.107 39.423 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 33 THR A N 1 ATOM 18 C CA . THR A 1 30 ? 42.804 -2.510 40.604 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CA 1 ATOM 19 C C . THR A 1 30 ? 42.164 -3.066 41.899 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 33 THR A C 1 ATOM 20 O O . THR A 1 30 ? 41.070 -3.625 41.871 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 33 THR A O 1 ATOM 21 C CB . THR A 1 30 ? 42.739 -0.929 40.616 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CB 1 ATOM 22 O OG1 . THR A 1 30 ? 41.361 -0.481 40.654 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 33 THR A OG1 1 ATOM 23 C CG2 . THR A 1 30 ? 43.521 -0.297 39.399 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CG2 1 ATOM 24 N N . GLN A 1 31 ? 42.847 -2.889 43.028 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A N 1 ATOM 25 C CA . GLN A 1 31 ? 42.292 -3.160 44.351 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CA 1 ATOM 26 C C . GLN A 1 31 ? 40.937 -2.439 44.537 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A C 1 ATOM 27 O O . GLN A 1 31 ? 39.942 -3.032 44.998 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A O 1 ATOM 28 C CB . GLN A 1 31 ? 43.311 -2.781 45.488 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CB 1 ATOM 29 C CG . GLN A 1 31 ? 42.640 -2.411 46.839 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CG 1 ATOM 30 C CD . GLN A 1 31 ? 43.614 -2.212 47.994 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CD 1 ATOM 31 O OE1 . GLN A 1 31 ? 44.505 -1.338 47.964 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A OE1 1 ATOM 32 N NE2 . GLN A 1 31 ? 43.423 -2.999 49.047 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A NE2 1 ATOM 33 N N . ASP A 1 32 ? 40.884 -1.163 44.168 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A N 1 ATOM 34 C CA . ASP A 1 32 ? 39.650 -0.413 44.397 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CA 1 ATOM 35 C C . ASP A 1 32 ? 38.557 -0.971 43.505 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A C 1 ATOM 36 O O . ASP A 1 32 ? 37.423 -1.068 43.934 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A O 1 ATOM 37 C CB . ASP A 1 32 ? 39.814 1.089 44.171 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CB 1 ATOM 38 C CG . ASP A 1 32 ? 40.715 1.761 45.235 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CG 1 ATOM 39 O OD1 . ASP A 1 32 ? 40.420 1.633 46.439 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD1 1 ATOM 40 O OD2 . ASP A 1 32 ? 41.707 2.417 44.845 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD2 1 ATOM 41 N N . GLU A 1 33 ? 38.903 -1.312 42.272 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A N 1 ATOM 42 C CA . GLU A 1 33 ? 37.937 -1.983 41.396 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CA 1 ATOM 43 C C . GLU A 1 33 ? 37.492 -3.357 41.938 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A C 1 ATOM 44 O O . GLU A 1 33 ? 36.267 -3.583 42.061 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A O 1 ATOM 45 C CB . GLU A 1 33 ? 38.410 -2.064 39.941 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CB 1 ATOM 46 C CG . GLU A 1 33 ? 38.664 -0.675 39.258 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CG 1 ATOM 47 C CD . GLU A 1 33 ? 39.452 -0.825 37.944 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CD 1 ATOM 48 O OE1 . GLU A 1 33 ? 40.210 -1.796 37.822 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A OE1 1 ATOM 49 O OE2 . GLU A 1 33 ? 39.296 0.002 37.024 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A OE2 1 ATOM 50 N N . PHE A 1 34 ? 38.441 -4.229 42.320 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A N 1 ATOM 51 C CA . PHE A 1 34 ? 38.053 -5.492 42.984 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CA 1 ATOM 52 C C . PHE A 1 34 ? 37.026 -5.410 44.116 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A C 1 ATOM 53 O O . PHE A 1 34 ? 35.924 -6.070 44.072 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A O 1 ATOM 54 C CB . PHE A 1 34 ? 39.217 -6.364 43.403 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CB 1 ATOM 55 C CG . PHE A 1 34 ? 38.816 -7.790 43.586 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CG 1 ATOM 56 C CD1 . PHE A 1 34 ? 38.287 -8.230 44.821 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CD1 1 ATOM 57 C CD2 . PHE A 1 34 ? 38.918 -8.701 42.520 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CD2 1 ATOM 58 C CE1 . PHE A 1 34 ? 37.857 -9.567 44.988 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CE1 1 ATOM 59 C CE2 . PHE A 1 34 ? 38.497 -10.050 42.688 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CE2 1 ATOM 60 C CZ . PHE A 1 34 ? 37.951 -10.474 43.911 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 37 PHE A CZ 1 ATOM 61 N N . THR A 1 35 ? 37.356 -4.578 45.095 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 38 THR A N 1 ATOM 62 C CA . THR A 1 35 ? 36.583 -4.357 46.304 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 38 THR A CA 1 ATOM 63 C C . THR A 1 35 ? 35.204 -3.940 45.941 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 38 THR A C 1 ATOM 64 O O . THR A 1 35 ? 34.188 -4.520 46.420 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 38 THR A O 1 ATOM 65 C CB . THR A 1 35 ? 37.242 -3.196 47.186 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 38 THR A CB 1 ATOM 66 O OG1 . THR A 1 35 ? 38.579 -3.572 47.494 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 38 THR A OG1 1 ATOM 67 C CG2 . THR A 1 35 ? 36.479 -2.922 48.506 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 38 THR A CG2 1 ATOM 68 N N . GLN A 1 36 ? 35.151 -2.920 45.091 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A N 1 ATOM 69 C CA . GLN A 1 36 ? 33.864 -2.437 44.695 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CA 1 ATOM 70 C C . GLN A 1 36 ? 33.061 -3.536 43.981 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A C 1 ATOM 71 O O . GLN A 1 36 ? 31.857 -3.534 44.079 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A O 1 ATOM 72 C CB . GLN A 1 36 ? 33.986 -1.206 43.821 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CB 1 ATOM 73 C CG . GLN A 1 36 ? 32.608 -0.793 43.367 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CG 1 ATOM 74 C CD . GLN A 1 36 ? 32.608 0.438 42.510 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CD 1 ATOM 75 O OE1 . GLN A 1 36 ? 33.329 1.426 42.788 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A OE1 1 ATOM 76 N NE2 . GLN A 1 36 ? 31.771 0.396 41.435 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A NE2 1 ATOM 77 N N . LEU A 1 37 ? 33.761 -4.465 43.300 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 1 ATOM 78 C CA . LEU A 1 37 ? 33.170 -5.461 42.382 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 1 ATOM 79 C C . LEU A 1 37 ? 33.022 -6.867 43.035 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 1 ATOM 80 O O . LEU A 1 37 ? 32.518 -7.808 42.401 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 1 ATOM 81 C CB . LEU A 1 37 ? 34.020 -5.564 41.109 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 1 ATOM 82 C CG . LEU A 1 37 ? 33.702 -4.888 39.761 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 1 ATOM 83 C CD1 . LEU A 1 37 ? 32.853 -3.667 39.795 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 1 ATOM 84 C CD2 . LEU A 1 37 ? 34.955 -4.737 38.862 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 1 ATOM 85 N N . SER A 1 38 ? 33.408 -6.969 44.314 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 41 SER A N 1 ATOM 86 C CA . SER A 1 38 ? 33.501 -8.247 45.061 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 41 SER A CA 1 ATOM 87 C C . SER A 1 38 ? 32.214 -9.108 45.120 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 41 SER A C 1 ATOM 88 O O . SER A 1 38 ? 32.209 -10.309 44.766 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 41 SER A O 1 ATOM 89 C CB . SER A 1 38 ? 33.884 -7.932 46.495 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 41 SER A CB 1 ATOM 90 O OG . SER A 1 38 ? 34.665 -8.992 46.962 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 41 SER A OG 1 ATOM 91 N N . GLN A 1 39 ? 31.128 -8.522 45.609 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A N 1 ATOM 92 C CA . GLN A 1 39 ? 29.904 -9.323 45.698 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CA 1 ATOM 93 C C . GLN A 1 39 ? 29.367 -9.721 44.304 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A C 1 ATOM 94 O O . GLN A 1 39 ? 28.910 -10.845 44.188 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A O 1 ATOM 95 C CB . GLN A 1 39 ? 28.828 -8.716 46.600 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CB 1 ATOM 96 C CG . GLN A 1 39 ? 28.557 -7.256 46.351 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CG 1 ATOM 97 C CD . GLN A 1 39 ? 27.523 -7.060 45.246 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A CD 1 ATOM 98 O OE1 . GLN A 1 39 ? 27.501 -6.003 44.560 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A OE1 1 ATOM 99 N NE2 . GLN A 1 39 ? 26.657 -8.092 45.048 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 42 GLN A NE2 1 ATOM 100 N N . SER A 1 40 ? 29.461 -8.840 43.288 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 43 SER A N 1 ATOM 101 C CA . SER A 1 40 ? 29.054 -9.177 41.907 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 43 SER A CA 1 ATOM 102 C C . SER A 1 40 ? 29.861 -10.399 41.409 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 43 SER A C 1 ATOM 103 O O . SER A 1 40 ? 29.337 -11.337 40.808 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 43 SER A O 1 ATOM 104 C CB . SER A 1 40 ? 29.309 -8.032 40.951 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 43 SER A CB 1 ATOM 105 O OG . SER A 1 40 ? 28.359 -6.991 41.097 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 43 SER A OG 1 ATOM 106 N N . ILE A 1 41 ? 31.150 -10.384 41.645 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A N 1 ATOM 107 C CA . ILE A 1 41 ? 31.982 -11.496 41.228 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CA 1 ATOM 108 C C . ILE A 1 41 ? 31.586 -12.806 41.961 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A C 1 ATOM 109 O O . ILE A 1 41 ? 31.538 -13.846 41.309 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A O 1 ATOM 110 C CB . ILE A 1 41 ? 33.516 -11.165 41.434 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CB 1 ATOM 111 C CG1 . ILE A 1 41 ? 34.006 -10.134 40.371 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG1 1 ATOM 112 C CG2 . ILE A 1 41 ? 34.357 -12.437 41.423 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG2 1 ATOM 113 C CD1 . ILE A 1 41 ? 35.388 -9.502 40.712 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CD1 1 ATOM 114 N N . ALA A 1 42 ? 31.401 -12.761 43.282 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A N 1 ATOM 115 C CA . ALA A 1 42 ? 30.881 -13.911 44.035 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A CA 1 ATOM 116 C C . ALA A 1 42 ? 29.511 -14.372 43.474 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A C 1 ATOM 117 O O . ALA A 1 42 ? 29.302 -15.544 43.274 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A O 1 ATOM 118 C CB . ALA A 1 42 ? 30.725 -13.589 45.509 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A CB 1 ATOM 119 N N . GLU A 1 43 ? 28.616 -13.441 43.231 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A N 1 ATOM 120 C CA . GLU A 1 43 ? 27.305 -13.755 42.774 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CA 1 ATOM 121 C C . GLU A 1 43 ? 27.204 -14.308 41.323 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A C 1 ATOM 122 O O . GLU A 1 43 ? 26.448 -15.276 41.076 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A O 1 ATOM 123 C CB . GLU A 1 43 ? 26.384 -12.540 42.987 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CB 1 ATOM 124 C CG . GLU A 1 43 ? 25.065 -12.708 42.256 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CG 1 ATOM 125 C CD . GLU A 1 43 ? 23.943 -11.894 42.830 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CD 1 ATOM 126 O OE1 . GLU A 1 43 ? 24.185 -10.878 43.506 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE1 1 ATOM 127 O OE2 . GLU A 1 43 ? 22.797 -12.276 42.544 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE2 1 ATOM 128 N N . PHE A 1 44 ? 27.959 -13.738 40.383 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A N 1 ATOM 129 C CA . PHE A 1 44 ? 27.788 -14.073 38.948 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CA 1 ATOM 130 C C . PHE A 1 44 ? 28.998 -14.658 38.320 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A C 1 ATOM 131 O O . PHE A 1 44 ? 28.894 -15.246 37.231 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A O 1 ATOM 132 C CB . PHE A 1 44 ? 27.405 -12.811 38.178 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CB 1 ATOM 133 C CG . PHE A 1 44 ? 26.068 -12.200 38.635 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CG 1 ATOM 134 C CD1 . PHE A 1 44 ? 24.877 -12.836 38.344 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CD1 1 ATOM 135 C CD2 . PHE A 1 44 ? 26.041 -11.003 39.363 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CD2 1 ATOM 136 C CE1 . PHE A 1 44 ? 23.625 -12.295 38.772 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CE1 1 ATOM 137 C CE2 . PHE A 1 44 ? 24.857 -10.418 39.760 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CE2 1 ATOM 138 C CZ . PHE A 1 44 ? 23.613 -11.067 39.467 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 47 PHE A CZ 1 ATOM 139 N N . HIS A 1 45 ? 30.178 -14.473 38.922 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A N 1 ATOM 140 C CA . HIS A 1 45 ? 31.372 -14.857 38.162 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CA 1 ATOM 141 C C . HIS A 1 45 ? 32.315 -15.821 38.847 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A C 1 ATOM 142 O O . HIS A 1 45 ? 33.460 -15.857 38.469 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A O 1 ATOM 143 C CB . HIS A 1 45 ? 32.166 -13.625 37.724 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CB 1 ATOM 144 C CG . HIS A 1 45 ? 31.374 -12.630 36.946 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CG 1 ATOM 145 N ND1 . HIS A 1 45 ? 30.884 -12.878 35.671 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A ND1 1 ATOM 146 C CD2 . HIS A 1 45 ? 30.952 -11.389 37.278 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CD2 1 ATOM 147 C CE1 . HIS A 1 45 ? 30.244 -11.796 35.240 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CE1 1 ATOM 148 N NE2 . HIS A 1 45 ? 30.239 -10.899 36.217 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A NE2 1 ATOM 149 N N . THR A 1 46 ? 31.879 -16.545 39.870 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 49 THR A N 1 ATOM 150 C CA . THR A 1 46 ? 32.722 -17.535 40.510 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 49 THR A CA 1 ATOM 151 C C . THR A 1 46 ? 32.160 -18.919 40.342 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 49 THR A C 1 ATOM 152 O O . THR A 1 46 ? 30.975 -19.082 40.398 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 49 THR A O 1 ATOM 153 C CB . THR A 1 46 ? 32.768 -17.222 42.012 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 49 THR A CB 1 ATOM 154 O OG1 . THR A 1 46 ? 33.233 -15.886 42.092 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 49 THR A OG1 1 ATOM 155 C CG2 . THR A 1 46 ? 33.740 -18.160 42.800 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 49 THR A CG2 1 ATOM 156 N N . TYR A 1 47 ? 33.000 -19.914 40.154 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A N 1 ATOM 157 C CA . TYR A 1 47 ? 32.541 -21.224 39.764 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CA 1 ATOM 158 C C . TYR A 1 47 ? 33.299 -22.234 40.557 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A C 1 ATOM 159 O O . TYR A 1 47 ? 34.445 -22.013 40.859 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A O 1 ATOM 160 C CB . TYR A 1 47 ? 32.860 -21.455 38.254 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CB 1 ATOM 161 C CG . TYR A 1 47 ? 32.201 -20.429 37.336 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CG 1 ATOM 162 C CD1 . TYR A 1 47 ? 32.870 -19.291 36.915 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CD1 1 ATOM 163 C CD2 . TYR A 1 47 ? 30.868 -20.569 36.938 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CD2 1 ATOM 164 C CE1 . TYR A 1 47 ? 32.256 -18.356 36.125 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CE1 1 ATOM 165 C CE2 . TYR A 1 47 ? 30.255 -19.600 36.138 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CE2 1 ATOM 166 C CZ . TYR A 1 47 ? 30.951 -18.512 35.744 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CZ 1 ATOM 167 O OH . TYR A 1 47 ? 30.319 -17.611 34.908 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A OH 1 ATOM 168 N N . GLN A 1 48 ? 32.724 -23.386 40.831 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A N 1 ATOM 169 C CA . GLN A 1 48 ? 33.520 -24.434 41.448 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A CA 1 ATOM 170 C C . GLN A 1 48 ? 33.258 -25.675 40.640 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A C 1 ATOM 171 O O . GLN A 1 48 ? 32.223 -26.312 40.821 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A O 1 ATOM 172 C CB . GLN A 1 48 ? 33.135 -24.651 42.926 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A CB 1 ATOM 173 C CG . GLN A 1 48 ? 33.210 -23.396 43.813 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A CG 1 ATOM 174 C CD . GLN A 1 48 ? 31.887 -22.575 43.790 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A CD 1 ATOM 175 O OE1 . GLN A 1 48 ? 31.881 -21.329 43.664 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A OE1 1 ATOM 176 N NE2 . GLN A 1 48 ? 30.755 -23.288 43.911 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 51 GLN A NE2 1 ATOM 177 N N . LEU A 1 49 ? 34.177 -26.013 39.741 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A N 1 ATOM 178 C CA . LEU A 1 49 ? 33.898 -27.011 38.740 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CA 1 ATOM 179 C C . LEU A 1 49 ? 34.592 -28.363 38.925 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A C 1 ATOM 180 O O . LEU A 1 49 ? 35.668 -28.423 39.511 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A O 1 ATOM 181 C CB . LEU A 1 49 ? 34.248 -26.443 37.374 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CB 1 ATOM 182 C CG . LEU A 1 49 ? 33.746 -25.098 36.935 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CG 1 ATOM 183 C CD1 . LEU A 1 49 ? 34.366 -24.777 35.548 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD1 1 ATOM 184 C CD2 . LEU A 1 49 ? 32.193 -25.087 36.876 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD2 1 ATOM 185 N N . GLY A 1 50 ? 33.975 -29.434 38.407 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A N 1 ATOM 186 C CA . GLY A 1 50 ? 34.616 -30.759 38.236 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A CA 1 ATOM 187 C C . GLY A 1 50 ? 35.516 -30.729 37.018 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A C 1 ATOM 188 O O . GLY A 1 50 ? 35.497 -29.741 36.263 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A O 1 ATOM 189 N N . ASN A 1 51 ? 36.329 -31.769 36.816 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A N 1 ATOM 190 C CA . ASN A 1 51 ? 37.208 -31.798 35.636 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A CA 1 ATOM 191 C C . ASN A 1 51 ? 36.371 -31.865 34.351 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A C 1 ATOM 192 O O . ASN A 1 51 ? 35.160 -32.077 34.391 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A O 1 ATOM 193 C CB . ASN A 1 51 ? 38.243 -32.934 35.678 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A CB 1 ATOM 194 C CG . ASN A 1 51 ? 39.206 -32.827 36.852 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A CG 1 ATOM 195 O OD1 . ASN A 1 51 ? 38.797 -32.811 38.021 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A OD1 1 ATOM 196 N ND2 . ASN A 1 51 ? 40.501 -32.804 36.549 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 54 ASN A ND2 1 ATOM 197 N N . GLY A 1 52 ? 36.994 -31.620 33.213 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A N 1 ATOM 198 C CA . GLY A 1 52 ? 36.273 -31.697 31.962 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A CA 1 ATOM 199 C C . GLY A 1 52 ? 35.468 -30.452 31.678 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A C 1 ATOM 200 O O . GLY A 1 52 ? 34.670 -30.471 30.734 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A O 1 ATOM 201 N N . ARG A 1 53 ? 35.646 -29.400 32.510 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A N 1 ATOM 202 C CA . ARG A 1 53 ? 35.038 -28.097 32.320 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CA 1 ATOM 203 C C . ARG A 1 53 ? 35.962 -27.013 32.796 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A C 1 ATOM 204 O O . ARG A 1 53 ? 36.809 -27.259 33.651 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A O 1 ATOM 205 C CB . ARG A 1 53 ? 33.750 -27.966 33.112 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CB 1 ATOM 206 C CG . ARG A 1 53 ? 32.739 -28.963 32.665 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CG 1 ATOM 207 C CD . ARG A 1 53 ? 31.525 -28.863 33.506 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CD 1 ATOM 208 N NE . ARG A 1 53 ? 30.647 -27.801 33.035 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NE 1 ATOM 209 C CZ . ARG A 1 53 ? 29.767 -27.160 33.784 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A CZ 1 ATOM 210 N NH1 . ARG A 1 53 ? 29.629 -27.465 35.117 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NH1 1 ATOM 211 N NH2 . ARG A 1 53 ? 29.005 -26.225 33.194 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 56 ARG A NH2 1 ATOM 212 N N . CYS A 1 54 ? 35.811 -25.831 32.231 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A N 1 ATOM 213 C CA . CYS A 1 54 ? 36.720 -24.703 32.519 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CA 1 ATOM 214 C C . CYS A 1 54 ? 36.022 -23.341 32.472 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A C 1 ATOM 215 O O . CYS A 1 54 ? 34.940 -23.215 31.887 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A O 1 ATOM 216 C CB . CYS A 1 54 ? 37.923 -24.708 31.577 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CB 1 ATOM 217 S SG . CYS A 1 54 ? 37.529 -24.243 29.936 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A SG 1 ATOM 218 N N . SER A 1 55 ? 36.604 -22.349 33.155 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 58 SER A N 1 ATOM 219 C CA . SER A 1 55 ? 36.019 -21.005 33.193 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CA 1 ATOM 220 C C . SER A 1 55 ? 37.051 -19.946 33.260 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 58 SER A C 1 ATOM 221 O O . SER A 1 55 ? 38.191 -20.197 33.658 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 58 SER A O 1 ATOM 222 C CB . SER A 1 55 ? 35.147 -20.803 34.408 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CB 1 ATOM 223 O OG . SER A 1 55 ? 35.834 -21.124 35.581 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 58 SER A OG 1 ATOM 224 N N . SER A 1 56 ? 36.652 -18.744 32.888 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 59 SER A N 1 ATOM 225 C CA . SER A 1 56 ? 37.526 -17.641 33.116 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 59 SER A CA 1 ATOM 226 C C . SER A 1 56 ? 36.670 -16.395 33.296 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 59 SER A C 1 ATOM 227 O O . SER A 1 56 ? 35.493 -16.395 32.898 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 59 SER A O 1 ATOM 228 C CB . SER A 1 56 ? 38.518 -17.590 31.913 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 59 SER A CB 1 ATOM 229 O OG . SER A 1 56 ? 38.891 -16.299 31.514 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 59 SER A OG 1 ATOM 230 N N . LEU A 1 57 ? 37.244 -15.308 33.816 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A N 1 ATOM 231 C CA . LEU A 1 57 ? 36.525 -14.063 33.970 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A CA 1 ATOM 232 C C . LEU A 1 57 ? 37.332 -13.028 33.247 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A C 1 ATOM 233 O O . LEU A 1 57 ? 38.522 -13.007 33.456 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A O 1 ATOM 234 C CB . LEU A 1 57 ? 36.535 -13.735 35.461 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A CB 1 ATOM 235 C CG . LEU A 1 57 ? 36.154 -12.296 35.894 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A CG 1 ATOM 236 C CD1 . LEU A 1 57 ? 34.740 -11.905 35.397 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A CD1 1 ATOM 237 C CD2 . LEU A 1 57 ? 36.234 -12.162 37.408 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 60 LEU A CD2 1 ATOM 238 N N . LEU A 1 58 ? 36.751 -12.125 32.470 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A N 1 ATOM 239 C CA . LEU A 1 58 ? 37.545 -11.086 31.760 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CA 1 ATOM 240 C C . LEU A 1 58 ? 36.947 -9.706 32.110 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A C 1 ATOM 241 O O . LEU A 1 58 ? 35.769 -9.616 32.423 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A O 1 ATOM 242 C CB . LEU A 1 58 ? 37.459 -11.333 30.232 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CB 1 ATOM 243 C CG . LEU A 1 58 ? 38.178 -12.589 29.731 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CG 1 ATOM 244 C CD1 . LEU A 1 58 ? 37.304 -13.850 29.631 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD1 1 ATOM 245 C CD2 . LEU A 1 58 ? 38.768 -12.221 28.383 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD2 1 ATOM 246 N N . ALA A 1 59 ? 37.726 -8.633 32.121 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 62 ALA A N 1 ATOM 247 C CA . ALA A 1 59 ? 37.164 -7.320 32.490 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 62 ALA A CA 1 ATOM 248 C C . ALA A 1 59 ? 37.531 -6.299 31.430 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 62 ALA A C 1 ATOM 249 O O . ALA A 1 59 ? 38.600 -6.434 30.882 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 62 ALA A O 1 ATOM 250 C CB . ALA A 1 59 ? 37.727 -6.828 33.845 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 62 ALA A CB 1 ATOM 251 N N . GLN A 1 60 ? 36.661 -5.316 31.142 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A N 1 ATOM 252 C CA . GLN A 1 60 ? 36.981 -4.245 30.162 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A CA 1 ATOM 253 C C . GLN A 1 60 ? 36.529 -2.941 30.784 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A C 1 ATOM 254 O O . GLN A 1 60 ? 35.341 -2.832 31.192 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A O 1 ATOM 255 C CB . GLN A 1 60 ? 36.179 -4.402 28.814 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A CB 1 ATOM 256 C CG . GLN A 1 60 ? 36.367 -3.253 27.782 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A CG 1 ATOM 257 C CD . GLN A 1 60 ? 37.774 -3.161 27.256 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A CD 1 ATOM 258 O OE1 . GLN A 1 60 ? 38.326 -4.156 26.812 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A OE1 1 ATOM 259 N NE2 . GLN A 1 60 ? 38.360 -1.994 27.303 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 63 GLN A NE2 1 ATOM 260 N N . ARG A 1 61 ? 37.407 -1.928 30.776 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A N 1 ATOM 261 C CA . ARG A 1 61 ? 36.997 -0.596 31.258 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CA 1 ATOM 262 C C . ARG A 1 61 ? 36.561 0.197 30.087 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A C 1 ATOM 263 O O . ARG A 1 61 ? 37.177 0.132 29.032 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A O 1 ATOM 264 C CB . ARG A 1 61 ? 38.169 0.159 31.849 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CB 1 ATOM 265 C CG . ARG A 1 61 ? 38.581 -0.328 33.105 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CG 1 ATOM 266 C CD . ARG A 1 61 ? 39.769 0.447 33.611 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CD 1 ATOM 267 N NE . ARG A 1 61 ? 40.348 -0.403 34.636 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NE 1 ATOM 268 C CZ . ARG A 1 61 ? 41.145 -1.430 34.357 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CZ 1 ATOM 269 N NH1 . ARG A 1 61 ? 41.515 -1.689 33.089 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NH1 1 ATOM 270 N NH2 . ARG A 1 61 ? 41.609 -2.176 35.339 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NH2 1 ATOM 271 N N . ILE A 1 62 ? 35.498 0.960 30.256 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A N 1 ATOM 272 C CA . ILE A 1 62 ? 34.935 1.723 29.146 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CA 1 ATOM 273 C C . ILE A 1 62 ? 34.697 3.090 29.661 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A C 1 ATOM 274 O O . ILE A 1 62 ? 34.126 3.281 30.758 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A O 1 ATOM 275 C CB . ILE A 1 62 ? 33.563 1.130 28.570 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CB 1 ATOM 276 C CG1 . ILE A 1 62 ? 33.758 -0.344 28.178 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CG1 1 ATOM 277 C CG2 . ILE A 1 62 ? 33.094 2.009 27.397 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CG2 1 ATOM 278 C CD1 . ILE A 1 62 ? 32.498 -1.116 27.615 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CD1 1 ATOM 279 N N . HIS A 1 63 ? 35.133 4.060 28.879 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A N 1 ATOM 280 C CA . HIS A 1 63 ? 35.048 5.425 29.332 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CA 1 ATOM 281 C C . HIS A 1 63 ? 33.735 5.977 28.756 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A C 1 ATOM 282 O O . HIS A 1 63 ? 33.699 6.679 27.767 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A O 1 ATOM 283 C CB . HIS A 1 63 ? 36.382 6.163 28.989 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CB 1 ATOM 284 C CG . HIS A 1 63 ? 37.579 5.595 29.726 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CG 1 ATOM 285 N ND1 . HIS A 1 63 ? 37.864 5.898 31.049 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A ND1 1 ATOM 286 C CD2 . HIS A 1 63 ? 38.526 4.695 29.345 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CD2 1 ATOM 287 C CE1 . HIS A 1 63 ? 38.943 5.239 31.440 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A CE1 1 ATOM 288 N NE2 . HIS A 1 63 ? 39.360 4.495 30.426 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 66 HIS A NE2 1 ATOM 289 N N . ALA A 1 64 ? 32.620 5.574 29.375 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A N 1 ATOM 290 C CA . ALA A 1 64 ? 31.269 5.899 28.882 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CA 1 ATOM 291 C C . ALA A 1 64 ? 30.319 5.572 30.001 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A C 1 ATOM 292 O O . ALA A 1 64 ? 30.668 4.765 30.845 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A O 1 ATOM 293 C CB . ALA A 1 64 ? 30.895 5.030 27.580 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CB 1 ATOM 294 N N . PRO A 1 65 ? 29.129 6.189 30.020 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A N 1 ATOM 295 C CA . PRO A 1 65 ? 28.178 5.935 31.104 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A CA 1 ATOM 296 C C . PRO A 1 65 ? 27.655 4.442 31.105 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A C 1 ATOM 297 O O . PRO A 1 65 ? 27.423 3.882 29.999 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A O 1 ATOM 298 C CB . PRO A 1 65 ? 26.997 6.821 30.733 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A CB 1 ATOM 299 C CG . PRO A 1 65 ? 27.606 8.001 29.956 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A CG 1 ATOM 300 C CD . PRO A 1 65 ? 28.605 7.201 29.063 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 68 PRO A CD 1 ATOM 301 N N . PRO A 1 66 ? 27.376 3.848 32.308 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A N 1 ATOM 302 C CA . PRO A 1 66 ? 26.947 2.466 32.268 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A CA 1 ATOM 303 C C . PRO A 1 66 ? 25.544 2.323 31.615 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A C 1 ATOM 304 O O . PRO A 1 66 ? 25.249 1.253 31.054 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A O 1 ATOM 305 C CB . PRO A 1 66 ? 27.036 2.029 33.750 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A CB 1 ATOM 306 C CG . PRO A 1 66 ? 26.846 3.295 34.492 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A CG 1 ATOM 307 C CD . PRO A 1 66 ? 27.627 4.302 33.698 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 69 PRO A CD 1 ATOM 308 N N . GLU A 1 67 ? 24.731 3.390 31.623 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 1 ATOM 309 C CA . GLU A 1 67 ? 23.463 3.351 30.850 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 1 ATOM 310 C C . GLU A 1 67 ? 23.724 3.066 29.352 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 1 ATOM 311 O O . GLU A 1 67 ? 22.974 2.308 28.704 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 1 ATOM 312 C CB . GLU A 1 67 ? 22.655 4.637 30.993 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 1 ATOM 313 C CG . GLU A 1 67 ? 22.209 4.835 32.461 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 1 ATOM 314 C CD . GLU A 1 67 ? 23.282 5.528 33.322 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 1 ATOM 315 O OE1 . GLU A 1 67 ? 24.425 5.805 32.824 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 1 ATOM 316 O OE2 . GLU A 1 67 ? 22.983 5.836 34.491 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 1 ATOM 317 N N . THR A 1 68 ? 24.784 3.686 28.836 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 71 THR A N 1 ATOM 318 C CA . THR A 1 68 ? 25.136 3.601 27.411 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CA 1 ATOM 319 C C . THR A 1 68 ? 25.639 2.194 27.115 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 71 THR A C 1 ATOM 320 O O . THR A 1 68 ? 25.114 1.514 26.207 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 71 THR A O 1 ATOM 321 C CB . THR A 1 68 ? 26.124 4.765 27.031 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CB 1 ATOM 322 O OG1 . THR A 1 68 ? 25.411 5.988 27.142 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 71 THR A OG1 1 ATOM 323 C CG2 . THR A 1 68 ? 26.549 4.652 25.644 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CG2 1 ATOM 324 N N . VAL A 1 69 ? 26.579 1.732 27.910 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A N 1 ATOM 325 C CA . VAL A 1 69 ? 27.156 0.372 27.744 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CA 1 ATOM 326 C C . VAL A 1 69 ? 26.044 -0.689 27.821 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A C 1 ATOM 327 O O . VAL A 1 69 ? 25.904 -1.547 26.967 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A O 1 ATOM 328 C CB . VAL A 1 69 ? 28.274 0.118 28.796 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CB 1 ATOM 329 C CG1 . VAL A 1 69 ? 28.671 -1.370 28.774 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CG1 1 ATOM 330 C CG2 . VAL A 1 69 ? 29.491 1.082 28.517 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CG2 1 ATOM 331 N N . TRP A 1 70 ? 25.171 -0.554 28.804 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A N 1 ATOM 332 C CA . TRP A 1 70 ? 24.153 -1.586 29.062 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CA 1 ATOM 333 C C . TRP A 1 70 ? 23.153 -1.610 27.896 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A C 1 ATOM 334 O O . TRP A 1 70 ? 22.673 -2.652 27.547 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A O 1 ATOM 335 C CB . TRP A 1 70 ? 23.428 -1.285 30.432 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CB 1 ATOM 336 C CG . TRP A 1 70 ? 22.183 -2.123 30.675 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CG 1 ATOM 337 C CD1 . TRP A 1 70 ? 20.897 -1.652 30.827 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CD1 1 ATOM 338 C CD2 . TRP A 1 70 ? 22.112 -3.571 30.835 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CD2 1 ATOM 339 N NE1 . TRP A 1 70 ? 20.033 -2.716 31.051 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A NE1 1 ATOM 340 C CE2 . TRP A 1 70 ? 20.751 -3.897 31.075 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CE2 1 ATOM 341 C CE3 . TRP A 1 70 ? 23.066 -4.619 30.788 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CE3 1 ATOM 342 C CZ2 . TRP A 1 70 ? 20.311 -5.224 31.241 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CZ2 1 ATOM 343 C CZ3 . TRP A 1 70 ? 22.617 -5.977 30.967 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CZ3 1 ATOM 344 C CH2 . TRP A 1 70 ? 21.252 -6.249 31.201 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 73 TRP A CH2 1 ATOM 345 N N . SER A 1 71 ? 22.853 -0.461 27.321 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 74 SER A N 1 ATOM 346 C CA . SER A 1 71 ? 21.889 -0.374 26.201 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CA 1 ATOM 347 C C . SER A 1 71 ? 22.327 -1.237 25.015 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 74 SER A C 1 ATOM 348 O O . SER A 1 71 ? 21.485 -1.763 24.295 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 74 SER A O 1 ATOM 349 C CB . SER A 1 71 ? 21.724 1.076 25.728 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CB 1 ATOM 350 O OG . SER A 1 71 ? 22.939 1.517 25.085 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 74 SER A OG 1 ATOM 351 N N . VAL A 1 72 ? 23.635 -1.422 24.853 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A N 1 ATOM 352 C CA . VAL A 1 72 ? 24.169 -2.384 23.823 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CA 1 ATOM 353 C C . VAL A 1 72 ? 24.341 -3.834 24.291 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A C 1 ATOM 354 O O . VAL A 1 72 ? 24.032 -4.786 23.549 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A O 1 ATOM 355 C CB . VAL A 1 72 ? 25.582 -1.883 23.281 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CB 1 ATOM 356 C CG1 . VAL A 1 72 ? 26.063 -2.823 22.157 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG1 1 ATOM 357 C CG2 . VAL A 1 72 ? 25.432 -0.461 22.746 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG2 1 ATOM 358 N N . VAL A 1 73 ? 24.858 -4.002 25.510 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A N 1 ATOM 359 C CA . VAL A 1 73 ? 25.030 -5.296 26.157 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CA 1 ATOM 360 C C . VAL A 1 73 ? 23.722 -6.062 26.207 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A C 1 ATOM 361 O O . VAL A 1 73 ? 23.685 -7.258 25.937 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A O 1 ATOM 362 C CB . VAL A 1 73 ? 25.628 -5.156 27.606 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CB 1 ATOM 363 C CG1 . VAL A 1 73 ? 25.490 -6.493 28.441 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CG1 1 ATOM 364 C CG2 . VAL A 1 73 ? 27.077 -4.808 27.448 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 76 VAL A CG2 1 ATOM 365 N N . ARG A 1 74 ? 22.642 -5.365 26.454 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A N 1 ATOM 366 C CA . ARG A 1 74 ? 21.405 -6.119 26.667 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A CA 1 ATOM 367 C C . ARG A 1 74 ? 20.723 -6.457 25.348 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A C 1 ATOM 368 O O . ARG A 1 74 ? 19.686 -7.045 25.393 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A O 1 ATOM 369 C CB . ARG A 1 74 ? 20.443 -5.264 27.475 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A CB 1 ATOM 370 C CG . ARG A 1 74 ? 19.897 -4.054 26.646 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A CG 1 ATOM 371 C CD . ARG A 1 74 ? 19.084 -3.070 27.534 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A CD 1 ATOM 372 N NE . ARG A 1 74 ? 17.865 -3.710 28.117 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A NE 1 ATOM 373 C CZ . ARG A 1 74 ? 16.749 -3.966 27.426 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A CZ 1 ATOM 374 N NH1 . ARG A 1 74 ? 16.676 -3.690 26.121 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A NH1 1 ATOM 375 N NH2 . ARG A 1 74 ? 15.675 -4.484 28.023 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 77 ARG A NH2 1 ATOM 376 N N . ARG A 1 75 ? 21.208 -5.964 24.191 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A N 1 ATOM 377 C CA . ARG A 1 75 ? 20.449 -6.175 22.943 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CA 1 ATOM 378 C C . ARG A 1 75 ? 20.725 -7.574 22.332 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A C 1 ATOM 379 O O . ARG A 1 75 ? 21.577 -7.756 21.402 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A O 1 ATOM 380 C CB . ARG A 1 75 ? 20.614 -5.054 21.922 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CB 1 ATOM 381 C CG . ARG A 1 75 ? 19.358 -4.099 21.892 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CG 1 ATOM 382 C CD . ARG A 1 75 ? 18.222 -4.575 20.900 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CD 1 ATOM 383 N NE . ARG A 1 75 ? 17.736 -3.399 20.184 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NE 1 ATOM 384 C CZ . ARG A 1 75 ? 17.049 -3.407 19.042 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CZ 1 ATOM 385 N NH1 . ARG A 1 75 ? 16.728 -4.536 18.422 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH1 1 ATOM 386 N NH2 . ARG A 1 75 ? 16.694 -2.261 18.505 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH2 1 ATOM 387 N N . PHE A 1 76 ? 20.011 -8.517 22.893 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A N 1 ATOM 388 C CA . PHE A 1 76 ? 20.221 -9.947 22.599 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CA 1 ATOM 389 C C . PHE A 1 76 ? 19.972 -10.250 21.147 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A C 1 ATOM 390 O O . PHE A 1 76 ? 20.599 -11.132 20.596 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A O 1 ATOM 391 C CB . PHE A 1 76 ? 19.288 -10.780 23.489 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CB 1 ATOM 392 C CG . PHE A 1 76 ? 19.452 -12.290 23.323 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CG 1 ATOM 393 C CD1 . PHE A 1 76 ? 20.531 -12.982 23.888 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CD1 1 ATOM 394 C CD2 . PHE A 1 76 ? 18.577 -12.975 22.515 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CD2 1 ATOM 395 C CE1 . PHE A 1 76 ? 20.659 -14.347 23.721 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CE1 1 ATOM 396 C CE2 . PHE A 1 76 ? 18.650 -14.390 22.333 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CE2 1 ATOM 397 C CZ . PHE A 1 76 ? 19.704 -15.096 22.947 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 79 PHE A CZ 1 ATOM 398 N N . ASP A 1 77 ? 19.112 -9.483 20.489 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A N 1 ATOM 399 C CA . ASP A 1 77 ? 18.845 -9.698 19.079 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CA 1 ATOM 400 C C . ASP A 1 77 ? 19.918 -9.162 18.132 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A C 1 ATOM 401 O O . ASP A 1 77 ? 19.849 -9.449 16.964 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A O 1 ATOM 402 C CB . ASP A 1 77 ? 17.484 -9.202 18.649 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CB 1 ATOM 403 C CG . ASP A 1 77 ? 17.234 -7.754 19.050 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CG 1 ATOM 404 O OD1 . ASP A 1 77 ? 17.851 -7.247 20.017 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD1 1 ATOM 405 O OD2 . ASP A 1 77 ? 16.421 -7.129 18.367 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD2 1 ATOM 406 N N . ARG A 1 78 ? 20.906 -8.430 18.621 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A N 1 ATOM 407 C CA . ARG A 1 78 ? 21.864 -7.806 17.686 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CA 1 ATOM 408 C C . ARG A 1 78 ? 23.258 -7.900 18.225 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A C 1 ATOM 409 O O . ARG A 1 78 ? 23.915 -6.896 18.345 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A O 1 ATOM 410 C CB . ARG A 1 78 ? 21.483 -6.333 17.415 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CB 1 ATOM 411 C CG . ARG A 1 78 ? 20.237 -6.221 16.557 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CG 1 ATOM 412 C CD . ARG A 1 78 ? 19.408 -4.884 16.780 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CD 1 ATOM 413 N NE . ARG A 1 78 ? 19.545 -3.892 15.711 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A NE 1 ATOM 414 C CZ . ARG A 1 78 ? 19.874 -2.603 15.897 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CZ 1 ATOM 415 N NH1 . ARG A 1 78 ? 20.108 -2.103 17.125 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A NH1 1 ATOM 416 N NH2 . ARG A 1 78 ? 19.981 -1.805 14.845 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A NH2 1 ATOM 417 N N . PRO A 1 79 ? 23.700 -9.121 18.636 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A N 1 ATOM 418 C CA . PRO A 1 79 ? 25.079 -9.182 19.099 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CA 1 ATOM 419 C C . PRO A 1 79 ? 26.144 -8.732 18.071 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A C 1 ATOM 420 O O . PRO A 1 79 ? 27.239 -8.330 18.481 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A O 1 ATOM 421 C CB . PRO A 1 79 ? 25.260 -10.638 19.437 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CB 1 ATOM 422 C CG . PRO A 1 79 ? 24.291 -11.359 18.400 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CG 1 ATOM 423 C CD . PRO A 1 79 ? 23.087 -10.454 18.475 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CD 1 ATOM 424 N N . GLN A 1 80 ? 25.829 -8.758 16.779 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 1 ATOM 425 C CA . GLN A 1 80 ? 26.809 -8.451 15.722 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 1 ATOM 426 C C . GLN A 1 80 ? 27.154 -6.965 15.776 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 1 ATOM 427 O O . GLN A 1 80 ? 28.140 -6.548 15.170 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 1 ATOM 428 C CB . GLN A 1 80 ? 26.275 -8.794 14.300 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 1 ATOM 429 C CG . GLN A 1 80 ? 25.200 -7.858 13.844 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 1 ATOM 430 C CD . GLN A 1 80 ? 23.764 -8.343 14.299 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 1 ATOM 431 O OE1 . GLN A 1 80 ? 23.588 -9.106 15.261 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 1 ATOM 432 N NE2 . GLN A 1 80 ? 22.766 -7.862 13.609 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 1 ATOM 433 N N . ILE A 1 81 ? 26.378 -6.157 16.497 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A N 1 ATOM 434 C CA . ILE A 1 81 ? 26.774 -4.716 16.705 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CA 1 ATOM 435 C C . ILE A 1 81 ? 28.175 -4.613 17.335 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A C 1 ATOM 436 O O . ILE A 1 81 ? 28.915 -3.671 16.987 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A O 1 ATOM 437 C CB . ILE A 1 81 ? 25.861 -4.001 17.706 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CB 1 ATOM 438 C CG1 . ILE A 1 81 ? 24.478 -3.686 17.108 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG1 1 ATOM 439 C CG2 . ILE A 1 81 ? 26.453 -2.668 18.160 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG2 1 ATOM 440 C CD1 . ILE A 1 81 ? 23.412 -3.411 18.281 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CD1 1 ATOM 441 N N . TYR A 1 82 ? 28.562 -5.563 18.222 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A N 1 ATOM 442 C CA . TYR A 1 82 ? 29.922 -5.536 18.840 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CA 1 ATOM 443 C C . TYR A 1 82 ? 30.769 -6.802 18.749 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A C 1 ATOM 444 O O . TYR A 1 82 ? 31.979 -6.790 19.050 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A O 1 ATOM 445 C CB . TYR A 1 82 ? 29.885 -5.040 20.283 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CB 1 ATOM 446 C CG . TYR A 1 82 ? 29.347 -6.028 21.293 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CG 1 ATOM 447 C CD1 . TYR A 1 82 ? 30.215 -6.783 22.053 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CD1 1 ATOM 448 C CD2 . TYR A 1 82 ? 27.939 -6.183 21.493 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CD2 1 ATOM 449 C CE1 . TYR A 1 82 ? 29.730 -7.695 23.018 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CE1 1 ATOM 450 C CE2 . TYR A 1 82 ? 27.440 -7.092 22.447 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CE2 1 ATOM 451 C CZ . TYR A 1 82 ? 28.355 -7.843 23.190 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A CZ 1 ATOM 452 O OH . TYR A 1 82 ? 27.928 -8.741 24.142 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 85 TYR A OH 1 ATOM 453 N N . LYS A 1 83 ? 30.144 -7.897 18.344 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A N 1 ATOM 454 C CA . LYS A 1 83 ? 30.865 -9.161 18.248 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A CA 1 ATOM 455 C C . LYS A 1 83 ? 31.446 -9.348 16.845 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A C 1 ATOM 456 O O . LYS A 1 83 ? 30.720 -9.675 15.936 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A O 1 ATOM 457 C CB . LYS A 1 83 ? 29.908 -10.291 18.629 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A CB 1 ATOM 458 C CG . LYS A 1 83 ? 29.493 -10.225 20.084 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A CG 1 ATOM 459 C CD . LYS A 1 83 ? 29.046 -11.646 20.504 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A CD 1 ATOM 460 C CE . LYS A 1 83 ? 28.441 -11.477 21.855 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A CE 1 ATOM 461 N NZ . LYS A 1 83 ? 27.760 -12.796 22.338 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 86 LYS A NZ 1 ATOM 462 N N . HIS A 1 84 ? 32.747 -9.206 16.719 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A N 1 ATOM 463 C CA . HIS A 1 84 ? 33.457 -9.133 15.448 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A CA 1 ATOM 464 C C . HIS A 1 84 ? 33.183 -10.306 14.467 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A C 1 ATOM 465 O O . HIS A 1 84 ? 33.228 -10.111 13.260 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A O 1 ATOM 466 C CB . HIS A 1 84 ? 35.037 -9.242 15.601 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A CB 1 ATOM 467 C CG . HIS A 1 84 ? 35.719 -8.190 16.419 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A CG 1 ATOM 468 N ND1 . HIS A 1 84 ? 36.120 -6.989 15.907 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A ND1 1 ATOM 469 C CD2 . HIS A 1 84 ? 36.154 -8.216 17.694 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A CD2 1 ATOM 470 C CE1 . HIS A 1 84 ? 36.748 -6.303 16.831 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A CE1 1 ATOM 471 N NE2 . HIS A 1 84 ? 36.781 -7.028 17.930 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 87 HIS A NE2 1 ATOM 472 N N . PHE A 1 85 ? 33.101 -11.522 15.003 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A N 1 ATOM 473 C CA . PHE A 1 85 ? 33.133 -12.732 14.191 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CA 1 ATOM 474 C C . PHE A 1 85 ? 31.723 -13.157 13.773 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A C 1 ATOM 475 O O . PHE A 1 85 ? 31.550 -14.155 13.091 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A O 1 ATOM 476 C CB . PHE A 1 85 ? 33.918 -13.810 14.963 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CB 1 ATOM 477 C CG . PHE A 1 85 ? 35.308 -13.351 15.357 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CG 1 ATOM 478 C CD1 . PHE A 1 85 ? 36.260 -13.160 14.422 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CD1 1 ATOM 479 C CD2 . PHE A 1 85 ? 35.660 -13.215 16.671 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CD2 1 ATOM 480 C CE1 . PHE A 1 85 ? 37.526 -12.697 14.770 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CE1 1 ATOM 481 C CE2 . PHE A 1 85 ? 36.949 -12.796 17.030 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CE2 1 ATOM 482 C CZ . PHE A 1 85 ? 37.873 -12.548 16.055 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CZ 1 ATOM 483 N N . ILE A 1 86 ? 30.715 -12.376 14.175 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A N 1 ATOM 484 C CA . ILE A 1 86 ? 29.353 -12.694 13.818 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CA 1 ATOM 485 C C . ILE A 1 86 ? 28.983 -12.002 12.554 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A C 1 ATOM 486 O O . ILE A 1 86 ? 28.869 -10.789 12.536 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A O 1 ATOM 487 C CB . ILE A 1 86 ? 28.368 -12.285 14.924 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CB 1 ATOM 488 C CG1 . ILE A 1 86 ? 28.691 -13.042 16.186 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CG1 1 ATOM 489 C CG2 . ILE A 1 86 ? 26.919 -12.503 14.520 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CG2 1 ATOM 490 C CD1 . ILE A 1 86 ? 28.929 -14.608 15.952 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CD1 1 ATOM 491 N N . LYS A 1 87 ? 28.716 -12.786 11.519 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A N 1 ATOM 492 C CA . LYS A 1 87 ? 28.241 -12.242 10.259 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CA 1 ATOM 493 C C . LYS A 1 87 ? 26.758 -11.821 10.224 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A C 1 ATOM 494 O O . LYS A 1 87 ? 26.393 -10.892 9.479 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A O 1 ATOM 495 C CB . LYS A 1 87 ? 28.423 -13.244 9.126 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CB 1 ATOM 496 C CG . LYS A 1 87 ? 27.676 -12.801 7.843 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CG 1 ATOM 497 C CD . LYS A 1 87 ? 27.685 -13.885 6.737 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CD 1 ATOM 498 C CE . LYS A 1 87 ? 26.244 -14.195 6.226 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CE 1 ATOM 499 N NZ . LYS A 1 87 ? 25.351 -14.816 7.306 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A NZ 1 ATOM 500 N N . SER A 1 88 ? 25.903 -12.574 10.931 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 91 SER A N 1 ATOM 501 C CA . SER A 1 88 ? 24.470 -12.286 10.993 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CA 1 ATOM 502 C C . SER A 1 88 ? 23.819 -12.935 12.224 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 91 SER A C 1 ATOM 503 O O . SER A 1 88 ? 24.365 -13.888 12.793 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 91 SER A O 1 ATOM 504 C CB . SER A 1 88 ? 23.748 -12.691 9.691 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CB 1 ATOM 505 O OG . SER A 1 88 ? 23.832 -14.084 9.515 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 91 SER A OG 1 ATOM 506 N N . CYS A 1 89 ? 22.670 -12.401 12.625 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 92 CYS A N 1 ATOM 507 C CA . CYS A 1 89 ? 21.942 -12.939 13.760 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 92 CYS A CA 1 ATOM 508 C C . CYS A 1 89 ? 20.450 -12.934 13.432 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 92 CYS A C 1 ATOM 509 O O . CYS A 1 89 ? 19.904 -11.891 13.067 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 92 CYS A O 1 ATOM 510 C CB . CYS A 1 89 ? 22.203 -12.102 15.022 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 92 CYS A CB 1 ATOM 511 S SG . CYS A 1 89 ? 21.345 -12.758 16.450 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 92 CYS A SG 1 ATOM 512 N N . ASN A 1 90 ? 19.811 -14.098 13.564 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A N 1 ATOM 513 C CA . ASN A 1 90 ? 18.362 -14.245 13.251 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CA 1 ATOM 514 C C . ASN A 1 90 ? 17.560 -14.566 14.443 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A C 1 ATOM 515 O O . ASN A 1 90 ? 17.973 -15.393 15.270 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A O 1 ATOM 516 C CB . ASN A 1 90 ? 18.108 -15.344 12.196 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CB 1 ATOM 517 C CG . ASN A 1 90 ? 18.689 -14.974 10.896 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CG 1 ATOM 518 O OD1 . ASN A 1 90 ? 19.468 -15.728 10.325 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A OD1 1 ATOM 519 N ND2 . ASN A 1 90 ? 18.399 -13.750 10.441 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A ND2 1 ATOM 520 N N . VAL A 1 91 ? 16.423 -13.911 14.548 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A N 1 ATOM 521 C CA . VAL A 1 91 ? 15.522 -14.135 15.663 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A CA 1 ATOM 522 C C . VAL A 1 91 ? 14.150 -14.377 15.058 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A C 1 ATOM 523 O O . VAL A 1 91 ? 13.946 -14.093 13.860 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A O 1 ATOM 524 C CB . VAL A 1 91 ? 15.476 -12.949 16.710 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A CB 1 ATOM 525 C CG1 . VAL A 1 91 ? 16.800 -12.867 17.496 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A CG1 1 ATOM 526 C CG2 . VAL A 1 91 ? 15.120 -11.619 16.025 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 94 VAL A CG2 1 ATOM 527 N N . SER A 1 92 ? 13.246 -14.916 15.876 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 1 ATOM 528 C CA . SER A 1 92 ? 11.875 -15.242 15.469 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 1 ATOM 529 C C . SER A 1 92 ? 11.151 -13.995 14.981 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 1 ATOM 530 O O . SER A 1 92 ? 11.543 -12.926 15.370 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 1 ATOM 531 C CB . SER A 1 92 ? 11.138 -15.840 16.676 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 1 ATOM 532 O OG . SER A 1 92 ? 9.767 -15.453 16.639 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 1 ATOM 533 N N . GLU A 1 93 ? 10.109 -14.141 14.148 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A N 1 ATOM 534 C CA . GLU A 1 93 ? 9.280 -13.025 13.663 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CA 1 ATOM 535 C C . GLU A 1 93 ? 8.478 -12.474 14.829 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A C 1 ATOM 536 O O . GLU A 1 93 ? 8.079 -11.312 14.837 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A O 1 ATOM 537 C CB . GLU A 1 93 ? 8.296 -13.479 12.551 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CB 1 ATOM 538 C CG . GLU A 1 93 ? 7.354 -14.632 12.986 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CG 1 ATOM 539 C CD . GLU A 1 93 ? 5.985 -14.744 12.220 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CD 1 ATOM 540 O OE1 . GLU A 1 93 ? 5.517 -13.793 11.538 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE1 1 ATOM 541 O OE2 . GLU A 1 93 ? 5.357 -15.825 12.320 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE2 1 ATOM 542 N N . ASP A 1 94 ? 8.203 -13.348 15.794 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 543 C CA . ASP A 1 94 ? 7.540 -12.954 17.017 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 544 C C . ASP A 1 94 ? 8.476 -12.688 18.192 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 545 O O . ASP A 1 94 ? 8.037 -12.762 19.331 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 546 C CB . ASP A 1 94 ? 6.493 -14.008 17.401 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 547 C CG . ASP A 1 94 ? 5.183 -13.775 16.694 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 548 O OD1 . ASP A 1 94 ? 5.005 -12.669 16.135 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 549 O OD2 . ASP A 1 94 ? 4.318 -14.694 16.694 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 550 N N . PHE A 1 95 ? 9.742 -12.342 17.909 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A N 1 ATOM 551 C CA . PHE A 1 95 ? 10.760 -12.161 18.957 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CA 1 ATOM 552 C C . PHE A 1 95 ? 10.296 -11.218 20.083 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A C 1 ATOM 553 O O . PHE A 1 95 ? 9.744 -10.160 19.826 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A O 1 ATOM 554 C CB . PHE A 1 95 ? 12.128 -11.703 18.372 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CB 1 ATOM 555 C CG . PHE A 1 95 ? 13.165 -11.410 19.411 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CG 1 ATOM 556 C CD1 . PHE A 1 95 ? 13.960 -12.450 19.946 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CD1 1 ATOM 557 C CD2 . PHE A 1 95 ? 13.357 -10.126 19.879 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CD2 1 ATOM 558 C CE1 . PHE A 1 95 ? 14.953 -12.209 20.909 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CE1 1 ATOM 559 C CE2 . PHE A 1 95 ? 14.378 -9.868 20.881 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CE2 1 ATOM 560 C CZ . PHE A 1 95 ? 15.129 -10.931 21.414 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CZ 1 ATOM 561 N N . GLU A 1 96 ? 10.504 -11.631 21.336 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 562 C CA . GLU A 1 96 ? 10.268 -10.720 22.435 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 563 C C . GLU A 1 96 ? 11.443 -10.851 23.330 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 564 O O . GLU A 1 96 ? 11.923 -11.969 23.551 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 565 C CB . GLU A 1 96 ? 8.950 -11.048 23.165 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 566 C CG . GLU A 1 96 ? 8.423 -9.890 23.995 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 567 C CD . GLU A 1 96 ? 7.263 -10.267 24.914 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 568 O OE1 . GLU A 1 96 ? 7.444 -10.192 26.155 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 569 O OE2 . GLU A 1 96 ? 6.176 -10.611 24.406 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 570 N N . MET A 1 97 ? 11.912 -9.735 23.877 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 100 MET A N 1 ATOM 571 C CA . MET A 1 97 ? 13.083 -9.789 24.728 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CA 1 ATOM 572 C C . MET A 1 97 ? 12.713 -10.250 26.155 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 100 MET A C 1 ATOM 573 O O . MET A 1 97 ? 12.320 -9.447 26.992 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 100 MET A O 1 ATOM 574 C CB . MET A 1 97 ? 13.781 -8.421 24.702 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CB 1 ATOM 575 C CG . MET A 1 97 ? 14.972 -8.352 25.562 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CG 1 ATOM 576 S SD . MET A 1 97 ? 16.514 -8.601 24.670 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 100 MET A SD 1 ATOM 577 C CE . MET A 1 97 ? 16.345 -7.458 23.293 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 100 MET A CE 1 ATOM 578 N N . ARG A 1 98 ? 12.915 -11.530 26.420 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A N 1 ATOM 579 C CA . ARG A 1 98 ? 12.375 -12.239 27.562 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CA 1 ATOM 580 C C . ARG A 1 98 ? 13.281 -13.447 27.777 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A C 1 ATOM 581 O O . ARG A 1 98 ? 13.627 -14.154 26.792 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A O 1 ATOM 582 C CB . ARG A 1 98 ? 11.010 -12.839 27.156 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CB 1 ATOM 583 C CG . ARG A 1 98 ? 9.973 -12.873 28.202 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CG 1 ATOM 584 C CD . ARG A 1 98 ? 8.532 -12.924 27.536 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CD 1 ATOM 585 N NE . ARG A 1 98 ? 7.524 -13.484 28.430 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NE 1 ATOM 586 C CZ . ARG A 1 98 ? 7.372 -14.787 28.598 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CZ 1 ATOM 587 N NH1 . ARG A 1 98 ? 8.127 -15.630 27.880 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH1 1 ATOM 588 N NH2 . ARG A 1 98 ? 6.459 -15.261 29.446 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH2 1 ATOM 589 N N . VAL A 1 99 ? 13.688 -13.688 29.021 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A N 1 ATOM 590 C CA . VAL A 1 99 ? 14.422 -14.874 29.338 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CA 1 ATOM 591 C C . VAL A 1 99 ? 13.796 -16.047 28.580 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A C 1 ATOM 592 O O . VAL A 1 99 ? 12.587 -16.199 28.551 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A O 1 ATOM 593 C CB . VAL A 1 99 ? 14.470 -15.060 30.858 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CB 1 ATOM 594 C CG1 . VAL A 1 99 ? 15.095 -16.462 31.284 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG1 1 ATOM 595 C CG2 . VAL A 1 99 ? 15.308 -13.876 31.441 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG2 1 ATOM 596 N N . GLY A 1 100 ? 14.627 -16.801 27.873 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 1 ATOM 597 C CA . GLY A 1 100 ? 14.185 -18.013 27.181 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 1 ATOM 598 C C . GLY A 1 100 ? 14.072 -17.788 25.688 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 1 ATOM 599 O O . GLY A 1 100 ? 13.967 -18.752 24.932 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 1 ATOM 600 N N . CYS A 1 101 ? 14.105 -16.539 25.248 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 104 CYS A N 1 ATOM 601 C CA . CYS A 1 101 ? 14.108 -16.284 23.818 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 104 CYS A CA 1 ATOM 602 C C . CYS A 1 101 ? 15.463 -16.769 23.275 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 104 CYS A C 1 ATOM 603 O O . CYS A 1 101 ? 16.421 -17.001 24.025 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 104 CYS A O 1 ATOM 604 C CB . CYS A 1 101 ? 13.831 -14.790 23.501 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 104 CYS A CB 1 ATOM 605 S SG . CYS A 1 101 ? 15.248 -13.711 24.031 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 104 CYS A SG 1 ATOM 606 N N . THR A 1 102 ? 15.492 -17.053 21.989 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 105 THR A N 1 ATOM 607 C CA . THR A 1 102 ? 16.644 -17.639 21.352 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 105 THR A CA 1 ATOM 608 C C . THR A 1 102 ? 17.100 -16.838 20.139 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 105 THR A C 1 ATOM 609 O O . THR A 1 102 ? 16.360 -15.978 19.567 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 105 THR A O 1 ATOM 610 C CB . THR A 1 102 ? 16.384 -19.134 20.882 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 105 THR A CB 1 ATOM 611 O OG1 . THR A 1 102 ? 15.449 -19.140 19.807 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 105 THR A OG1 1 ATOM 612 C CG2 . THR A 1 102 ? 15.870 -20.029 22.030 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 105 THR A CG2 1 ATOM 613 N N . ARG A 1 103 ? 18.330 -17.106 19.715 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N 1 ATOM 614 C CA . ARG A 1 103 ? 18.774 -16.458 18.506 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA 1 ATOM 615 C C . ARG A 1 103 ? 19.644 -17.440 17.763 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C 1 ATOM 616 O O . ARG A 1 103 ? 20.188 -18.341 18.376 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O 1 ATOM 617 C CB . ARG A 1 103 ? 19.577 -15.191 18.840 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB 1 ATOM 618 C CG . ARG A 1 103 ? 20.874 -15.548 19.573 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG 1 ATOM 619 C CD . ARG A 1 103 ? 21.608 -14.218 19.955 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD 1 ATOM 620 N NE . ARG A 1 103 ? 22.761 -14.472 20.840 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE 1 ATOM 621 C CZ . ARG A 1 103 ? 23.299 -13.557 21.645 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ 1 ATOM 622 N NH1 . ARG A 1 103 ? 22.833 -12.280 21.694 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1 1 ATOM 623 N NH2 . ARG A 1 103 ? 24.280 -13.911 22.417 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2 1 ATOM 624 N N . ASP A 1 104 ? 19.749 -17.260 16.452 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N 1 ATOM 625 C CA . ASP A 1 104 ? 20.669 -18.029 15.650 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA 1 ATOM 626 C C . ASP A 1 104 ? 21.757 -17.174 15.091 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C 1 ATOM 627 O O . ASP A 1 104 ? 21.527 -16.283 14.300 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O 1 ATOM 628 C CB . ASP A 1 104 ? 19.940 -18.718 14.495 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB 1 ATOM 629 C CG . ASP A 1 104 ? 19.161 -19.926 14.981 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG 1 ATOM 630 O OD1 . ASP A 1 104 ? 19.762 -20.963 15.310 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 ATOM 631 O OD2 . ASP A 1 104 ? 17.962 -19.800 15.112 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 ATOM 632 N N . VAL A 1 105 ? 22.983 -17.463 15.432 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N 1 ATOM 633 C CA . VAL A 1 105 ? 24.042 -16.590 14.922 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA 1 ATOM 634 C C . VAL A 1 105 ? 24.841 -17.314 13.848 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C 1 ATOM 635 O O . VAL A 1 105 ? 25.054 -18.518 13.971 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O 1 ATOM 636 C CB . VAL A 1 105 ? 24.963 -16.082 16.030 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB 1 ATOM 637 C CG1 . VAL A 1 105 ? 24.183 -15.237 17.026 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 1 ATOM 638 C CG2 . VAL A 1 105 ? 25.538 -17.145 16.737 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 1 ATOM 639 N N . ASN A 1 106 ? 25.235 -16.604 12.784 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A N 1 ATOM 640 C CA . ASN A 1 106 ? 26.083 -17.189 11.750 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CA 1 ATOM 641 C C . ASN A 1 106 ? 27.463 -16.500 11.757 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A C 1 ATOM 642 O O . ASN A 1 106 ? 27.538 -15.266 11.722 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A O 1 ATOM 643 C CB . ASN A 1 106 ? 25.433 -17.034 10.390 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CB 1 ATOM 644 C CG . ASN A 1 106 ? 24.021 -17.575 10.371 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CG 1 ATOM 645 O OD1 . ASN A 1 106 ? 23.815 -18.781 10.462 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A OD1 1 ATOM 646 N ND2 . ASN A 1 106 ? 23.034 -16.676 10.288 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A ND2 1 ATOM 647 N N . VAL A 1 107 ? 28.512 -17.322 11.785 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1 ATOM 648 C CA . VAL A 1 107 ? 29.847 -16.883 11.986 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1 ATOM 649 C C . VAL A 1 107 ? 30.344 -16.428 10.576 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1 ATOM 650 O O . VAL A 1 107 ? 29.944 -17.033 9.564 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1 ATOM 651 C CB . VAL A 1 107 ? 30.639 -18.084 12.485 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1 ATOM 652 C CG1 . VAL A 1 107 ? 32.070 -17.779 12.634 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1 ATOM 653 C CG2 . VAL A 1 107 ? 30.052 -18.594 13.857 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1 ATOM 654 N N . ILE A 1 108 ? 31.200 -15.412 10.508 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N 1 ATOM 655 C CA . ILE A 1 108 ? 31.915 -15.089 9.220 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 1 ATOM 656 C C . ILE A 1 108 ? 32.621 -16.332 8.639 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C 1 ATOM 657 O O . ILE A 1 108 ? 32.856 -17.277 9.380 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O 1 ATOM 658 C CB . ILE A 1 108 ? 32.931 -13.934 9.435 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB 1 ATOM 659 C CG1 . ILE A 1 108 ? 34.055 -14.347 10.412 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 1 ATOM 660 C CG2 . ILE A 1 108 ? 32.156 -12.653 9.906 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 1 ATOM 661 C CD1 . ILE A 1 108 ? 35.417 -13.468 10.292 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 1 ATOM 662 N N . SER A 1 109 ? 32.983 -16.326 7.337 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 112 SER A N 1 ATOM 663 C CA . SER A 1 109 ? 33.577 -17.473 6.672 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 112 SER A CA 1 ATOM 664 C C . SER A 1 109 ? 34.984 -17.823 7.139 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 112 SER A C 1 ATOM 665 O O . SER A 1 109 ? 35.742 -16.944 7.582 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 112 SER A O 1 ATOM 666 C CB . SER A 1 109 ? 33.695 -17.205 5.150 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 112 SER A CB 1 ATOM 667 O OG . SER A 1 109 ? 32.429 -16.818 4.600 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 112 SER A OG 1 ATOM 668 N N . GLY A 1 110 ? 35.358 -19.097 7.001 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 1 ATOM 669 C CA . GLY A 1 110 ? 36.768 -19.447 7.084 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 1 ATOM 670 C C . GLY A 1 110 ? 37.164 -19.901 8.474 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 1 ATOM 671 O O . GLY A 1 110 ? 38.339 -20.300 8.688 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 1 ATOM 672 N N . LEU A 1 111 ? 36.204 -19.864 9.405 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N 1 ATOM 673 C CA . LEU A 1 111 ? 36.486 -20.146 10.786 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA 1 ATOM 674 C C . LEU A 1 111 ? 36.262 -21.619 11.177 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C 1 ATOM 675 O O . LEU A 1 111 ? 35.593 -22.337 10.469 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O 1 ATOM 676 C CB . LEU A 1 111 ? 35.680 -19.205 11.704 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB 1 ATOM 677 C CG . LEU A 1 111 ? 35.899 -17.682 11.512 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG 1 ATOM 678 C CD1 . LEU A 1 111 ? 35.563 -16.938 12.708 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 ATOM 679 C CD2 . LEU A 1 111 ? 37.222 -17.204 10.918 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 ATOM 680 N N . PRO A 1 112 ? 36.818 -22.071 12.328 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A N 1 ATOM 681 C CA . PRO A 1 112 ? 36.522 -23.445 12.746 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A CA 1 ATOM 682 C C . PRO A 1 112 ? 35.038 -23.682 13.181 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A C 1 ATOM 683 O O . PRO A 1 112 ? 34.717 -24.798 13.595 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A O 1 ATOM 684 C CB . PRO A 1 112 ? 37.465 -23.655 13.944 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A CB 1 ATOM 685 C CG . PRO A 1 112 ? 37.592 -22.292 14.608 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A CG 1 ATOM 686 C CD . PRO A 1 112 ? 37.661 -21.387 13.322 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A CD 1 ATOM 687 N N . ALA A 1 113 ? 34.144 -22.694 13.049 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A N 1 ATOM 688 C CA . ALA A 1 113 ? 32.732 -22.885 13.375 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A CA 1 ATOM 689 C C . ALA A 1 113 ? 31.900 -22.114 12.339 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A C 1 ATOM 690 O O . ALA A 1 113 ? 32.426 -21.144 11.727 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A O 1 ATOM 691 C CB . ALA A 1 113 ? 32.456 -22.340 14.766 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A CB 1 ATOM 692 N N . ASN A 1 114 ? 30.645 -22.526 12.138 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N 1 ATOM 693 C CA . ASN A 1 114 ? 29.706 -21.860 11.210 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA 1 ATOM 694 C C . ASN A 1 114 ? 28.490 -21.194 11.831 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C 1 ATOM 695 O O . ASN A 1 114 ? 28.041 -20.158 11.342 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O 1 ATOM 696 C CB . ASN A 1 114 ? 29.216 -22.784 10.062 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB 1 ATOM 697 C CG . ASN A 1 114 ? 30.346 -23.531 9.367 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG 1 ATOM 698 O OD1 . ASN A 1 114 ? 31.427 -22.996 9.113 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 ATOM 699 N ND2 . ASN A 1 114 ? 30.093 -24.788 9.057 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 ATOM 700 N N . THR A 1 115 ? 27.955 -21.771 12.917 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N 1 ATOM 701 C CA . THR A 1 115 ? 26.665 -21.349 13.483 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA 1 ATOM 702 C C . THR A 1 115 ? 26.664 -21.616 15.000 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C 1 ATOM 703 O O . THR A 1 115 ? 27.335 -22.486 15.491 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O 1 ATOM 704 C CB . THR A 1 115 ? 25.492 -22.147 12.899 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB 1 ATOM 705 O OG1 . THR A 1 115 ? 25.668 -23.533 13.235 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 ATOM 706 C CG2 . THR A 1 115 ? 25.402 -22.034 11.338 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 ATOM 707 N N . SER A 1 116 ? 25.813 -20.911 15.729 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 119 SER A N 1 ATOM 708 C CA . SER A 1 116 ? 25.621 -21.126 17.175 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CA 1 ATOM 709 C C . SER A 1 116 ? 24.160 -20.861 17.468 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 119 SER A C 1 ATOM 710 O O . SER A 1 116 ? 23.567 -19.902 16.934 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 119 SER A O 1 ATOM 711 C CB . SER A 1 116 ? 26.541 -20.168 17.961 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CB 1 ATOM 712 O OG . SER A 1 116 ? 26.461 -20.406 19.381 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 119 SER A OG 1 ATOM 713 N N . ARG A 1 117 ? 23.545 -21.707 18.273 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A N 1 ATOM 714 C CA . ARG A 1 117 ? 22.163 -21.485 18.650 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A CA 1 ATOM 715 C C . ARG A 1 117 ? 22.181 -21.118 20.137 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A C 1 ATOM 716 O O . ARG A 1 117 ? 22.797 -21.840 20.957 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A O 1 ATOM 717 C CB . ARG A 1 117 ? 21.331 -22.765 18.309 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A CB 1 ATOM 718 C CG . ARG A 1 117 ? 20.073 -22.908 19.105 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A CG 1 ATOM 719 C CD . ARG A 1 117 ? 19.316 -21.623 19.247 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A CD 1 ATOM 720 N NE . ARG A 1 117 ? 18.399 -21.433 18.144 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A NE 1 ATOM 721 C CZ . ARG A 1 117 ? 17.214 -22.039 18.055 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A CZ 1 ATOM 722 N NH1 . ARG A 1 117 ? 16.823 -22.887 19.004 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A NH1 1 ATOM 723 N NH2 . ARG A 1 117 ? 16.424 -21.803 17.006 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 120 ARG A NH2 1 ATOM 724 N N . GLU A 1 118 ? 21.621 -19.942 20.492 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A N 1 ATOM 725 C CA . GLU A 1 118 ? 21.882 -19.358 21.821 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CA 1 ATOM 726 C C . GLU A 1 118 ? 20.589 -19.001 22.499 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A C 1 ATOM 727 O O . GLU A 1 118 ? 19.660 -18.577 21.840 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A O 1 ATOM 728 C CB . GLU A 1 118 ? 22.804 -18.119 21.722 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CB 1 ATOM 729 C CG . GLU A 1 118 ? 24.245 -18.563 21.205 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CG 1 ATOM 730 C CD . GLU A 1 118 ? 25.174 -17.463 20.759 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CD 1 ATOM 731 O OE1 . GLU A 1 118 ? 24.825 -16.255 20.792 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE1 1 ATOM 732 O OE2 . GLU A 1 118 ? 26.277 -17.847 20.361 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE2 1 ATOM 733 N N . ARG A 1 119 ? 20.553 -19.146 23.824 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N 1 ATOM 734 C CA . ARG A 1 119 ? 19.356 -18.884 24.608 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA 1 ATOM 735 C C . ARG A 1 119 ? 19.625 -17.759 25.634 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C 1 ATOM 736 O O . ARG A 1 119 ? 20.642 -17.812 26.339 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O 1 ATOM 737 C CB . ARG A 1 119 ? 18.983 -20.185 25.388 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB 1 ATOM 738 C CG . ARG A 1 119 ? 17.771 -20.016 26.385 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG 1 ATOM 739 C CD . ARG A 1 119 ? 17.593 -21.301 27.246 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD 1 ATOM 740 N NE . ARG A 1 119 ? 18.860 -21.574 28.003 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE 1 ATOM 741 C CZ . ARG A 1 119 ? 19.296 -22.805 28.261 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ 1 ATOM 742 N NH1 . ARG A 1 119 ? 18.614 -23.862 27.811 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 ATOM 743 N NH2 . ARG A 1 119 ? 20.389 -23.012 28.947 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 ATOM 744 N N . LEU A 1 120 ? 18.717 -16.808 25.814 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N 1 ATOM 745 C CA . LEU A 1 120 ? 18.986 -15.726 26.808 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA 1 ATOM 746 C C . LEU A 1 120 ? 18.652 -16.303 28.214 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C 1 ATOM 747 O O . LEU A 1 120 ? 17.532 -16.777 28.401 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O 1 ATOM 748 C CB . LEU A 1 120 ? 17.982 -14.583 26.500 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB 1 ATOM 749 C CG . LEU A 1 120 ? 18.063 -13.324 27.365 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG 1 ATOM 750 C CD1 . LEU A 1 120 ? 19.487 -12.734 27.342 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 ATOM 751 C CD2 . LEU A 1 120 ? 16.910 -12.214 27.021 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 ATOM 752 N N . ASP A 1 121 ? 19.565 -16.261 29.169 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A N 1 ATOM 753 C CA . ASP A 1 121 ? 19.352 -16.836 30.514 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CA 1 ATOM 754 C C . ASP A 1 121 ? 19.019 -15.743 31.566 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A C 1 ATOM 755 O O . ASP A 1 121 ? 18.373 -16.032 32.558 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A O 1 ATOM 756 C CB . ASP A 1 121 ? 20.593 -17.528 31.010 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CB 1 ATOM 757 C CG . ASP A 1 121 ? 20.997 -18.713 30.145 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CG 1 ATOM 758 O OD1 . ASP A 1 121 ? 20.113 -19.432 29.700 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD1 1 ATOM 759 O OD2 . ASP A 1 121 ? 22.205 -18.904 29.895 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD2 1 ATOM 760 N N . LEU A 1 122 ? 19.468 -14.509 31.338 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 1 ATOM 761 C CA . LEU A 1 122 ? 19.352 -13.406 32.330 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 1 ATOM 762 C C . LEU A 1 122 ? 19.149 -12.140 31.593 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 1 ATOM 763 O O . LEU A 1 122 ? 19.803 -11.891 30.559 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 1 ATOM 764 C CB . LEU A 1 122 ? 20.649 -13.238 33.114 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 1 ATOM 765 C CG . LEU A 1 122 ? 21.096 -14.513 33.897 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 1 ATOM 766 C CD1 . LEU A 1 122 ? 22.527 -14.474 34.444 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 ATOM 767 C CD2 . LEU A 1 122 ? 20.119 -14.730 35.111 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 ATOM 768 N N . LEU A 1 123 ? 18.291 -11.318 32.141 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A N 1 ATOM 769 C CA . LEU A 1 123 ? 18.075 -9.963 31.591 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CA 1 ATOM 770 C C . LEU A 1 123 ? 17.651 -9.071 32.755 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A C 1 ATOM 771 O O . LEU A 1 123 ? 16.457 -8.986 33.053 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A O 1 ATOM 772 C CB . LEU A 1 123 ? 16.867 -9.998 30.639 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CB 1 ATOM 773 C CG . LEU A 1 123 ? 16.744 -8.884 29.564 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CG 1 ATOM 774 C CD1 . LEU A 1 123 ? 15.297 -8.445 29.292 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD1 1 ATOM 775 C CD2 . LEU A 1 123 ? 17.719 -7.758 29.613 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD2 1 ATOM 776 N N . ASP A 1 124 ? 18.574 -8.515 33.510 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A N 1 ATOM 777 C CA . ASP A 1 124 ? 18.132 -7.757 34.701 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A CA 1 ATOM 778 C C . ASP A 1 124 ? 18.388 -6.290 34.417 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A C 1 ATOM 779 O O . ASP A 1 124 ? 19.550 -5.843 34.422 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A O 1 ATOM 780 C CB . ASP A 1 124 ? 18.863 -8.258 35.958 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A CB 1 ATOM 781 C CG . ASP A 1 124 ? 18.372 -7.600 37.258 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A CG 1 ATOM 782 O OD1 . ASP A 1 124 ? 17.976 -6.407 37.317 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A OD1 1 ATOM 783 O OD2 . ASP A 1 124 ? 18.481 -8.285 38.279 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A OD2 1 ATOM 784 N N . ASP A 1 125 ? 17.325 -5.537 34.130 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N 1 ATOM 785 C CA . ASP A 1 125 ? 17.501 -4.096 33.816 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA 1 ATOM 786 C C . ASP A 1 125 ? 17.786 -3.208 35.000 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C 1 ATOM 787 O O . ASP A 1 125 ? 18.069 -2.003 34.801 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O 1 ATOM 788 C CB . ASP A 1 125 ? 16.344 -3.502 32.997 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB 1 ATOM 789 C CG . ASP A 1 125 ? 16.438 -3.884 31.533 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG 1 ATOM 790 O OD1 . ASP A 1 125 ? 17.494 -3.705 30.872 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 ATOM 791 O OD2 . ASP A 1 125 ? 15.445 -4.372 31.054 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 ATOM 792 N N . ASP A 1 126 ? 17.700 -3.744 36.214 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 1 ATOM 793 C CA . ASP A 1 126 ? 18.108 -2.962 37.437 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 1 ATOM 794 C C . ASP A 1 126 ? 19.602 -3.128 37.653 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 1 ATOM 795 O O . ASP A 1 126 ? 20.390 -2.153 37.624 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 1 ATOM 796 C CB . ASP A 1 126 ? 17.318 -3.437 38.704 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 1 ATOM 797 C CG . ASP A 1 126 ? 17.530 -2.537 39.948 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 1 ATOM 798 O OD1 . ASP A 1 126 ? 18.452 -1.666 39.962 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 ATOM 799 O OD2 . ASP A 1 126 ? 16.748 -2.698 40.900 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 ATOM 800 N N . ARG A 1 127 ? 20.006 -4.365 37.890 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A N 1 ATOM 801 C CA . ARG A 1 127 ? 21.407 -4.703 38.096 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CA 1 ATOM 802 C C . ARG A 1 127 ? 22.275 -4.653 36.865 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A C 1 ATOM 803 O O . ARG A 1 127 ? 23.488 -4.637 37.002 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A O 1 ATOM 804 C CB . ARG A 1 127 ? 21.537 -6.090 38.809 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CB 1 ATOM 805 C CG . ARG A 1 127 ? 20.635 -6.223 40.108 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CG 1 ATOM 806 C CD . ARG A 1 127 ? 21.368 -7.140 41.091 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CD 1 ATOM 807 N NE . ARG A 1 127 ? 22.800 -6.786 41.065 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NE 1 ATOM 808 C CZ . ARG A 1 127 ? 23.755 -7.420 41.751 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CZ 1 ATOM 809 N NH1 . ARG A 1 127 ? 25.041 -7.006 41.673 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH1 1 ATOM 810 N NH2 . ARG A 1 127 ? 23.428 -8.473 42.508 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH2 1 ATOM 811 N N . ARG A 1 128 ? 21.714 -4.641 35.652 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A N 1 ATOM 812 C CA . ARG A 1 128 ? 22.546 -4.626 34.411 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CA 1 ATOM 813 C C . ARG A 1 128 ? 23.327 -5.896 34.277 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A C 1 ATOM 814 O O . ARG A 1 128 ? 24.588 -5.910 34.175 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A O 1 ATOM 815 C CB . ARG A 1 128 ? 23.476 -3.391 34.290 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CB 1 ATOM 816 C CG . ARG A 1 128 ? 22.703 -2.049 34.520 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CG 1 ATOM 817 C CD . ARG A 1 128 ? 23.521 -0.837 33.983 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CD 1 ATOM 818 N NE . ARG A 1 128 ? 22.785 0.402 34.199 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NE 1 ATOM 819 C CZ . ARG A 1 128 ? 22.921 1.177 35.284 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CZ 1 ATOM 820 N NH1 . ARG A 1 128 ? 22.187 2.222 35.392 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH1 1 ATOM 821 N NH2 . ARG A 1 128 ? 23.758 0.871 36.280 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH2 1 ATOM 822 N N . VAL A 1 129 ? 22.567 -6.992 34.303 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N 1 ATOM 823 C CA . VAL A 1 129 ? 23.165 -8.320 34.267 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA 1 ATOM 824 C C . VAL A 1 129 ? 22.522 -8.993 33.102 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C 1 ATOM 825 O O . VAL A 1 129 ? 21.311 -9.047 33.028 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O 1 ATOM 826 C CB . VAL A 1 129 ? 22.823 -9.131 35.549 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB 1 ATOM 827 C CG1 . VAL A 1 129 ? 23.283 -10.602 35.402 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 ATOM 828 C CG2 . VAL A 1 129 ? 23.499 -8.471 36.756 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 ATOM 829 N N . THR A 1 130 ? 23.311 -9.588 32.221 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 133 THR A N 1 ATOM 830 C CA . THR A 1 130 ? 22.719 -10.484 31.247 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA 1 ATOM 831 C C . THR A 1 130 ? 23.567 -11.781 31.117 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 133 THR A C 1 ATOM 832 O O . THR A 1 130 ? 24.667 -11.883 31.707 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 133 THR A O 1 ATOM 833 C CB . THR A 1 130 ? 22.430 -9.748 29.858 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB 1 ATOM 834 O OG1 . THR A 1 130 ? 21.523 -10.512 29.032 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 1 ATOM 835 C CG2 . THR A 1 130 ? 23.701 -9.492 29.084 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 1 ATOM 836 N N . GLY A 1 131 ? 23.039 -12.800 30.449 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A N 1 ATOM 837 C CA . GLY A 1 131 ? 23.797 -13.960 30.121 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A CA 1 ATOM 838 C C . GLY A 1 131 ? 23.133 -14.870 29.116 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A C 1 ATOM 839 O O . GLY A 1 131 ? 21.893 -14.778 28.869 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A O 1 ATOM 840 N N . PHE A 1 132 ? 23.912 -15.776 28.499 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A N 1 ATOM 841 C CA . PHE A 1 132 ? 23.269 -16.675 27.568 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CA 1 ATOM 842 C C . PHE A 1 132 ? 23.939 -18.016 27.577 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A C 1 ATOM 843 O O . PHE A 1 132 ? 25.067 -18.152 28.092 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A O 1 ATOM 844 C CB . PHE A 1 132 ? 23.238 -16.096 26.123 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CB 1 ATOM 845 C CG . PHE A 1 132 ? 24.648 -16.016 25.461 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CG 1 ATOM 846 C CD1 . PHE A 1 132 ? 25.458 -14.893 25.657 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CD1 1 ATOM 847 C CD2 . PHE A 1 132 ? 25.123 -17.079 24.650 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CD2 1 ATOM 848 C CE1 . PHE A 1 132 ? 26.734 -14.798 25.018 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CE1 1 ATOM 849 C CE2 . PHE A 1 132 ? 26.428 -17.031 24.060 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CE2 1 ATOM 850 C CZ . PHE A 1 132 ? 27.216 -15.864 24.265 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A CZ 1 ATOM 851 N N . SER A 1 133 ? 23.281 -18.995 26.958 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 136 SER A N 1 ATOM 852 C CA . SER A 1 133 ? 23.871 -20.334 26.892 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 136 SER A CA 1 ATOM 853 C C . SER A 1 133 ? 23.893 -20.724 25.422 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 136 SER A C 1 ATOM 854 O O . SER A 1 133 ? 22.940 -20.427 24.697 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 136 SER A O 1 ATOM 855 C CB . SER A 1 133 ? 22.956 -21.349 27.617 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 136 SER A CB 1 ATOM 856 O OG . SER A 1 133 ? 22.940 -21.113 28.999 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 136 SER A OG 1 ATOM 857 N N . ILE A 1 134 ? 24.899 -21.498 25.024 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N 1 ATOM 858 C CA . ILE A 1 134 ? 24.940 -22.022 23.671 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA 1 ATOM 859 C C . ILE A 1 134 ? 24.339 -23.390 23.709 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C 1 ATOM 860 O O . ILE A 1 134 ? 24.878 -24.242 24.347 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O 1 ATOM 861 C CB . ILE A 1 134 ? 26.374 -22.045 23.172 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB 1 ATOM 862 C CG1 . ILE A 1 134 ? 26.868 -20.611 23.088 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1 1 ATOM 863 C CG2 . ILE A 1 134 ? 26.484 -22.749 21.735 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2 1 ATOM 864 C CD1 . ILE A 1 134 ? 28.254 -20.475 22.570 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1 1 ATOM 865 N N . THR A 1 135 ? 23.163 -23.601 23.110 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 138 THR A N 1 ATOM 866 C CA . THR A 1 135 ? 22.518 -24.890 23.248 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CA 1 ATOM 867 C C . THR A 1 135 ? 22.832 -25.744 22.040 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 138 THR A C 1 ATOM 868 O O . THR A 1 135 ? 22.525 -26.909 22.055 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 138 THR A O 1 ATOM 869 C CB . THR A 1 135 ? 20.981 -24.745 23.299 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CB 1 ATOM 870 O OG1 . THR A 1 135 ? 20.564 -24.073 22.109 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 138 THR A OG1 1 ATOM 871 C CG2 . THR A 1 135 ? 20.545 -23.863 24.517 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CG2 1 ATOM 872 N N . GLY A 1 136 ? 23.358 -25.180 20.948 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A N 1 ATOM 873 C CA . GLY A 1 136 ? 23.667 -26.083 19.813 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A CA 1 ATOM 874 C C . GLY A 1 136 ? 24.387 -25.372 18.704 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A C 1 ATOM 875 O O . GLY A 1 136 ? 24.898 -24.274 18.906 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A O 1 ATOM 876 N N . GLY A 1 137 ? 24.486 -25.998 17.545 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A N 1 ATOM 877 C CA . GLY A 1 137 ? 25.147 -25.347 16.402 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A CA 1 ATOM 878 C C . GLY A 1 137 ? 26.460 -25.960 15.936 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A C 1 ATOM 879 O O . GLY A 1 137 ? 26.971 -26.877 16.555 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A O 1 ATOM 880 N N . GLU A 1 138 ? 27.001 -25.452 14.827 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N 1 ATOM 881 C CA . GLU A 1 138 ? 28.254 -26.026 14.271 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA 1 ATOM 882 C C . GLU A 1 138 ? 29.529 -25.395 14.856 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C 1 ATOM 883 O O . GLU A 1 138 ? 29.989 -24.380 14.281 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O 1 ATOM 884 C CB . GLU A 1 138 ? 28.228 -25.842 12.744 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB 1 ATOM 885 C CG . GLU A 1 138 ? 26.963 -26.475 12.154 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG 1 ATOM 886 C CD . GLU A 1 138 ? 26.931 -26.507 10.627 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD 1 ATOM 887 O OE1 . GLU A 1 138 ? 27.877 -25.982 9.966 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1 ATOM 888 O OE2 . GLU A 1 138 ? 25.935 -27.077 10.101 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1 ATOM 889 N N . HIS A 1 139 ? 30.107 -25.987 15.925 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N 1 ATOM 890 C CA . HIS A 1 139 ? 31.224 -25.381 16.703 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA 1 ATOM 891 C C . HIS A 1 139 ? 31.655 -26.373 17.759 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C 1 ATOM 892 O O . HIS A 1 139 ? 31.023 -27.390 17.894 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O 1 ATOM 893 C CB . HIS A 1 139 ? 30.756 -24.053 17.377 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB 1 ATOM 894 C CG . HIS A 1 139 ? 29.613 -24.235 18.339 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG 1 ATOM 895 N ND1 . HIS A 1 139 ? 29.792 -24.642 19.646 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 1 ATOM 896 C CD2 . HIS A 1 139 ? 28.275 -24.077 18.177 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 1 ATOM 897 C CE1 . HIS A 1 139 ? 28.614 -24.712 20.254 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 1 ATOM 898 N NE2 . HIS A 1 139 ? 27.669 -24.412 19.372 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 1 ATOM 899 N N . ARG A 1 140 ? 32.670 -26.075 18.570 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A N 1 ATOM 900 C CA . ARG A 1 140 ? 33.064 -27.031 19.630 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CA 1 ATOM 901 C C . ARG A 1 140 ? 33.085 -26.421 21.024 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A C 1 ATOM 902 O O . ARG A 1 140 ? 33.985 -26.678 21.837 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A O 1 ATOM 903 C CB . ARG A 1 140 ? 34.450 -27.638 19.338 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CB 1 ATOM 904 C CG . ARG A 1 140 ? 34.839 -27.779 17.831 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CG 1 ATOM 905 C CD . ARG A 1 140 ? 33.900 -28.655 17.012 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CD 1 ATOM 906 N NE . ARG A 1 140 ? 34.045 -30.087 17.270 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NE 1 ATOM 907 C CZ . ARG A 1 140 ? 33.873 -31.051 16.358 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A CZ 1 ATOM 908 N NH1 . ARG A 1 140 ? 33.585 -30.771 15.080 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NH1 1 ATOM 909 N NH2 . ARG A 1 140 ? 34.027 -32.318 16.722 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 143 ARG A NH2 1 ATOM 910 N N . LEU A 1 141 ? 32.131 -25.567 21.304 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N 1 ATOM 911 C CA . LEU A 1 141 ? 32.086 -24.947 22.607 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA 1 ATOM 912 C C . LEU A 1 141 ? 30.853 -25.442 23.239 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C 1 ATOM 913 O O . LEU A 1 141 ? 29.886 -24.663 23.396 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O 1 ATOM 914 C CB . LEU A 1 141 ? 32.038 -23.423 22.526 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB 1 ATOM 915 C CG . LEU A 1 141 ? 33.298 -22.723 22.065 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG 1 ATOM 916 C CD1 . LEU A 1 141 ? 33.155 -21.203 22.206 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1 ATOM 917 C CD2 . LEU A 1 141 ? 34.590 -23.222 22.759 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1 ATOM 918 N N . ARG A 1 142 ? 30.896 -26.717 23.624 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 1 ATOM 919 C CA . ARG A 1 142 ? 29.763 -27.423 24.239 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 1 ATOM 920 C C . ARG A 1 142 ? 29.411 -27.081 25.685 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 1 ATOM 921 O O . ARG A 1 142 ? 30.294 -27.000 26.576 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 1 ATOM 922 C CB . ARG A 1 142 ? 29.975 -28.945 24.100 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 1 ATOM 923 C CG . ARG A 1 142 ? 28.637 -29.695 23.982 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 1 ATOM 924 C CD . ARG A 1 142 ? 28.182 -29.977 22.493 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 1 ATOM 925 N NE . ARG A 1 142 ? 28.940 -29.174 21.492 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 1 ATOM 926 C CZ . ARG A 1 142 ? 28.444 -28.676 20.341 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 1 ATOM 927 N NH1 . ARG A 1 142 ? 27.167 -28.835 20.003 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 ATOM 928 N NH2 . ARG A 1 142 ? 29.225 -27.978 19.518 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 ATOM 929 N N . ASN A 1 143 ? 28.100 -26.902 25.920 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A N 1 ATOM 930 C CA . ASN A 1 143 ? 27.613 -26.406 27.221 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A CA 1 ATOM 931 C C . ASN A 1 143 ? 28.234 -25.071 27.661 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A C 1 ATOM 932 O O . ASN A 1 143 ? 28.494 -24.853 28.863 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A O 1 ATOM 933 C CB . ASN A 1 143 ? 27.818 -27.457 28.323 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A CB 1 ATOM 934 C CG . ASN A 1 143 ? 27.076 -28.742 28.016 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A CG 1 ATOM 935 O OD1 . ASN A 1 143 ? 25.874 -28.722 27.777 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A OD1 1 ATOM 936 N ND2 . ASN A 1 143 ? 27.790 -29.855 27.994 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 146 ASN A ND2 1 ATOM 937 N N . TYR A 1 144 ? 28.525 -24.206 26.687 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A N 1 ATOM 938 C CA . TYR A 1 144 ? 29.015 -22.869 26.990 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CA 1 ATOM 939 C C . TYR A 1 144 ? 27.917 -22.044 27.595 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A C 1 ATOM 940 O O . TYR A 1 144 ? 26.804 -22.011 27.069 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A O 1 ATOM 941 C CB . TYR A 1 144 ? 29.475 -22.203 25.696 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CB 1 ATOM 942 C CG . TYR A 1 144 ? 30.083 -20.840 25.897 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CG 1 ATOM 943 C CD1 . TYR A 1 144 ? 29.294 -19.748 25.927 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CD1 1 ATOM 944 C CD2 . TYR A 1 144 ? 31.474 -20.679 25.998 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CD2 1 ATOM 945 C CE1 . TYR A 1 144 ? 29.795 -18.476 26.083 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CE1 1 ATOM 946 C CE2 . TYR A 1 144 ? 32.034 -19.371 26.145 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CE2 1 ATOM 947 C CZ . TYR A 1 144 ? 31.198 -18.306 26.185 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CZ 1 ATOM 948 O OH . TYR A 1 144 ? 31.724 -17.065 26.319 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A OH 1 ATOM 949 N N . LYS A 1 145 ? 28.250 -21.316 28.651 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N 1 ATOM 950 C CA . LYS A 1 145 ? 27.308 -20.352 29.268 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA 1 ATOM 951 C C . LYS A 1 145 ? 28.116 -19.180 29.779 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C 1 ATOM 952 O O . LYS A 1 145 ? 29.152 -19.387 30.482 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O 1 ATOM 953 C CB . LYS A 1 145 ? 26.645 -20.990 30.473 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB 1 ATOM 954 C CG . LYS A 1 145 ? 25.578 -20.148 31.212 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG 1 ATOM 955 C CD . LYS A 1 145 ? 24.834 -20.979 32.321 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD 1 ATOM 956 C CE . LYS A 1 145 ? 23.565 -20.205 32.981 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE 1 ATOM 957 N NZ . LYS A 1 145 ? 24.053 -18.916 33.626 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ 1 ATOM 958 N N . SER A 1 146 ? 27.706 -17.972 29.451 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 149 SER A N 1 ATOM 959 C CA . SER A 1 146 ? 28.382 -16.813 29.935 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA 1 ATOM 960 C C . SER A 1 146 ? 27.438 -15.843 30.604 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 149 SER A C 1 ATOM 961 O O . SER A 1 146 ? 26.163 -15.921 30.433 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 149 SER A O 1 ATOM 962 C CB . SER A 1 146 ? 29.146 -16.072 28.840 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB 1 ATOM 963 O OG . SER A 1 146 ? 28.247 -15.535 27.874 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG 1 ATOM 964 N N . VAL A 1 147 ? 28.020 -14.986 31.434 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N 1 ATOM 965 C CA . VAL A 1 147 ? 27.275 -13.920 32.189 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA 1 ATOM 966 C C . VAL A 1 147 ? 28.059 -12.639 32.043 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C 1 ATOM 967 O O . VAL A 1 147 ? 29.315 -12.661 32.188 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O 1 ATOM 968 C CB . VAL A 1 147 ? 27.137 -14.244 33.702 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB 1 ATOM 969 C CG1 . VAL A 1 147 ? 26.330 -13.115 34.423 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 1 ATOM 970 C CG2 . VAL A 1 147 ? 26.349 -15.622 33.910 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 1 ATOM 971 N N . THR A 1 148 ? 27.358 -11.551 31.686 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N 1 ATOM 972 C CA . THR A 1 148 ? 27.967 -10.258 31.463 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA 1 ATOM 973 C C . THR A 1 148 ? 27.318 -9.275 32.357 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C 1 ATOM 974 O O . THR A 1 148 ? 26.056 -9.120 32.391 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O 1 ATOM 975 C CB . THR A 1 148 ? 27.800 -9.798 29.989 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB 1 ATOM 976 O OG1 . THR A 1 148 ? 28.376 -10.819 29.162 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1 1 ATOM 977 C CG2 . THR A 1 148 ? 28.561 -8.483 29.726 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2 1 ATOM 978 N N . THR A 1 149 ? 28.149 -8.614 33.125 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N 1 ATOM 979 C CA . THR A 1 149 ? 27.621 -7.620 34.054 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA 1 ATOM 980 C C . THR A 1 149 ? 28.238 -6.243 33.809 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C 1 ATOM 981 O O . THR A 1 149 ? 29.412 -6.122 33.406 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O 1 ATOM 982 C CB . THR A 1 149 ? 27.804 -8.081 35.547 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB 1 ATOM 983 O OG1 . THR A 1 149 ? 29.215 -8.213 35.867 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1 1 ATOM 984 C CG2 . THR A 1 149 ? 27.055 -9.400 35.808 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2 1 ATOM 985 N N . VAL A 1 150 ? 27.442 -5.192 34.046 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 1 ATOM 986 C CA . VAL A 1 150 ? 27.861 -3.783 33.768 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 1 ATOM 987 C C . VAL A 1 150 ? 27.932 -2.946 35.080 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 1 ATOM 988 O O . VAL A 1 150 ? 26.986 -2.991 35.883 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 1 ATOM 989 C CB . VAL A 1 150 ? 26.910 -3.136 32.703 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 1 ATOM 990 C CG1 . VAL A 1 150 ? 27.299 -1.645 32.392 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1 ATOM 991 C CG2 . VAL A 1 150 ? 26.894 -3.934 31.389 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1 ATOM 992 N N . HIS A 1 151 ? 29.041 -2.217 35.323 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A N 1 ATOM 993 C CA . HIS A 1 151 ? 29.279 -1.575 36.626 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CA 1 ATOM 994 C C . HIS A 1 151 ? 29.694 -0.145 36.544 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A C 1 ATOM 995 O O . HIS A 1 151 ? 30.573 0.198 35.770 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A O 1 ATOM 996 C CB . HIS A 1 151 ? 30.324 -2.335 37.450 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CB 1 ATOM 997 C CG . HIS A 1 151 ? 30.044 -3.797 37.529 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CG 1 ATOM 998 N ND1 . HIS A 1 151 ? 29.308 -4.351 38.543 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A ND1 1 ATOM 999 C CD2 . HIS A 1 151 ? 30.344 -4.815 36.682 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CD2 1 ATOM 1000 C CE1 . HIS A 1 151 ? 29.159 -5.647 38.328 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CE1 1 ATOM 1001 N NE2 . HIS A 1 151 ? 29.813 -5.962 37.221 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A NE2 1 ATOM 1002 N N . ARG A 1 152 ? 29.084 0.678 37.385 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N 1 ATOM 1003 C CA . ARG A 1 152 ? 29.350 2.126 37.435 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA 1 ATOM 1004 C C . ARG A 1 152 ? 30.534 2.359 38.337 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C 1 ATOM 1005 O O . ARG A 1 152 ? 30.597 1.795 39.435 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O 1 ATOM 1006 C CB . ARG A 1 152 ? 28.166 2.943 38.064 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB 1 ATOM 1007 C CG . ARG A 1 152 ? 28.463 4.482 38.284 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG 1 ATOM 1008 C CD . ARG A 1 152 ? 27.315 5.179 39.127 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD 1 ATOM 1009 N NE . ARG A 1 152 ? 26.049 4.911 38.450 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE 1 ATOM 1010 C CZ . ARG A 1 152 ? 25.622 5.550 37.353 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ 1 ATOM 1011 N NH1 . ARG A 1 152 ? 26.292 6.580 36.853 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1 ATOM 1012 N NH2 . ARG A 1 152 ? 24.494 5.163 36.766 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1 ATOM 1013 N N . PHE A 1 153 ? 31.410 3.251 37.867 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A N 1 ATOM 1014 C CA . PHE A 1 153 ? 32.551 3.708 38.584 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CA 1 ATOM 1015 C C . PHE A 1 153 ? 32.577 5.208 38.449 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A C 1 ATOM 1016 O O . PHE A 1 153 ? 32.230 5.763 37.398 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A O 1 ATOM 1017 C CB . PHE A 1 153 ? 33.813 3.104 37.931 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CB 1 ATOM 1018 C CG . PHE A 1 153 ? 34.174 1.802 38.513 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CG 1 ATOM 1019 C CD1 . PHE A 1 153 ? 33.603 0.625 38.010 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CD1 1 ATOM 1020 C CD2 . PHE A 1 153 ? 35.011 1.763 39.644 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CD2 1 ATOM 1021 C CE1 . PHE A 1 153 ? 33.900 -0.604 38.588 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CE1 1 ATOM 1022 C CE2 . PHE A 1 153 ? 35.346 0.551 40.242 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CE2 1 ATOM 1023 C CZ . PHE A 1 153 ? 34.799 -0.657 39.702 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 156 PHE A CZ 1 ATOM 1024 N N . GLU A 1 154 ? 32.962 5.859 39.517 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N 1 ATOM 1025 C CA . GLU A 1 154 ? 33.060 7.323 39.531 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA 1 ATOM 1026 C C . GLU A 1 154 ? 34.496 7.747 39.755 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C 1 ATOM 1027 O O . GLU A 1 154 ? 35.028 7.468 40.817 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O 1 ATOM 1028 C CB . GLU A 1 154 ? 32.207 7.897 40.665 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB 1 ATOM 1029 C CG . GLU A 1 154 ? 30.815 7.356 40.695 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG 1 ATOM 1030 C CD . GLU A 1 154 ? 30.002 8.066 41.735 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD 1 ATOM 1031 O OE1 . GLU A 1 154 ? 29.178 8.897 41.317 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1 ATOM 1032 O OE2 . GLU A 1 154 ? 30.224 7.860 42.959 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1 ATOM 1033 N N . LYS A 1 155 ? 35.136 8.410 38.781 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N 1 ATOM 1034 C CA . LYS A 1 155 ? 36.497 8.878 39.002 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA 1 ATOM 1035 C C . LYS A 1 155 ? 36.545 10.000 40.070 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C 1 ATOM 1036 O O . LYS A 1 155 ? 36.635 11.174 39.733 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O 1 ATOM 1037 C CB . LYS A 1 155 ? 37.128 9.382 37.702 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB 1 ATOM 1038 C CG . LYS A 1 155 ? 38.121 8.417 37.031 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG 1 ATOM 1039 C CD . LYS A 1 155 ? 39.474 9.132 36.693 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD 1 ATOM 1040 C CE . LYS A 1 155 ? 40.127 9.727 37.950 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE 1 ATOM 1041 N NZ . LYS A 1 155 ? 41.543 9.357 37.969 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ 1 ATOM 1042 N N . ARG A 1 161 ? 33.872 12.225 36.787 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A N 1 ATOM 1043 C CA . ARG A 1 161 ? 33.712 11.476 35.487 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CA 1 ATOM 1044 C C . ARG A 1 161 ? 33.194 10.003 35.619 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A C 1 ATOM 1045 O O . ARG A 1 161 ? 33.711 9.118 36.351 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A O 1 ATOM 1046 C CB . ARG A 1 161 ? 34.966 11.516 34.603 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CB 1 ATOM 1047 C CG . ARG A 1 161 ? 34.712 11.615 33.082 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CG 1 ATOM 1048 C CD . ARG A 1 161 ? 34.438 13.088 32.678 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CD 1 ATOM 1049 N NE . ARG A 1 161 ? 35.421 14.086 33.196 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NE 1 ATOM 1050 C CZ . ARG A 1 161 ? 35.093 15.275 33.714 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CZ 1 ATOM 1051 N NH1 . ARG A 1 161 ? 36.023 16.125 34.159 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH1 1 ATOM 1052 N NH2 . ARG A 1 161 ? 33.817 15.620 33.811 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH2 1 ATOM 1053 N N . ILE A 1 162 ? 32.164 9.756 34.849 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A N 1 ATOM 1054 C CA . ILE A 1 162 ? 31.539 8.507 34.923 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CA 1 ATOM 1055 C C . ILE A 1 162 ? 32.225 7.551 33.916 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A C 1 ATOM 1056 O O . ILE A 1 162 ? 32.459 7.911 32.713 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A O 1 ATOM 1057 C CB . ILE A 1 162 ? 30.001 8.694 34.809 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CB 1 ATOM 1058 C CG1 . ILE A 1 162 ? 29.485 9.341 36.138 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CG1 1 ATOM 1059 C CG2 . ILE A 1 162 ? 29.312 7.333 34.466 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CG2 1 ATOM 1060 C CD1 . ILE A 1 162 ? 28.223 10.254 36.076 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CD1 1 ATOM 1061 N N . TRP A 1 163 ? 32.614 6.376 34.429 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A N 1 ATOM 1062 C CA . TRP A 1 163 ? 33.049 5.254 33.556 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CA 1 ATOM 1063 C C . TRP A 1 163 ? 32.440 3.936 34.024 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A C 1 ATOM 1064 O O . TRP A 1 163 ? 31.743 3.868 35.073 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A O 1 ATOM 1065 C CB . TRP A 1 163 ? 34.564 5.144 33.368 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CB 1 ATOM 1066 C CG . TRP A 1 163 ? 35.375 5.166 34.621 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CG 1 ATOM 1067 C CD1 . TRP A 1 163 ? 35.635 6.268 35.428 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CD1 1 ATOM 1068 C CD2 . TRP A 1 163 ? 36.065 4.059 35.224 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CD2 1 ATOM 1069 N NE1 . TRP A 1 163 ? 36.422 5.889 36.513 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A NE1 1 ATOM 1070 C CE2 . TRP A 1 163 ? 36.695 4.544 36.410 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CE2 1 ATOM 1071 C CE3 . TRP A 1 163 ? 36.185 2.703 34.908 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CE3 1 ATOM 1072 C CZ2 . TRP A 1 163 ? 37.437 3.707 37.260 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CZ2 1 ATOM 1073 C CZ3 . TRP A 1 163 ? 36.906 1.890 35.776 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CZ3 1 ATOM 1074 C CH2 . TRP A 1 163 ? 37.521 2.387 36.912 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CH2 1 ATOM 1075 N N . THR A 1 164 ? 32.685 2.914 33.211 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 167 THR A N 1 ATOM 1076 C CA . THR A 1 164 ? 32.022 1.680 33.345 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CA 1 ATOM 1077 C C . THR A 1 164 ? 33.029 0.575 33.330 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 167 THR A C 1 ATOM 1078 O O . THR A 1 164 ? 34.051 0.650 32.570 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 167 THR A O 1 ATOM 1079 C CB . THR A 1 164 ? 31.049 1.484 32.127 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CB 1 ATOM 1080 O OG1 . THR A 1 164 ? 30.079 2.537 32.160 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 167 THR A OG1 1 ATOM 1081 C CG2 . THR A 1 164 ? 30.324 0.005 32.099 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CG2 1 ATOM 1082 N N . VAL A 1 165 ? 32.741 -0.467 34.111 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N 1 ATOM 1083 C CA . VAL A 1 165 ? 33.511 -1.695 34.013 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA 1 ATOM 1084 C C . VAL A 1 165 ? 32.579 -2.801 33.551 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C 1 ATOM 1085 O O . VAL A 1 165 ? 31.490 -2.963 34.117 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O 1 ATOM 1086 C CB . VAL A 1 165 ? 34.225 -2.139 35.314 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB 1 ATOM 1087 C CG1 . VAL A 1 165 ? 34.725 -3.605 35.172 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1 1 ATOM 1088 C CG2 . VAL A 1 165 ? 35.391 -1.188 35.640 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2 1 ATOM 1089 N N . VAL A 1 166 ? 32.994 -3.566 32.548 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A N 1 ATOM 1090 C CA . VAL A 1 166 ? 32.170 -4.724 32.111 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CA 1 ATOM 1091 C C . VAL A 1 166 ? 32.918 -5.961 32.571 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A C 1 ATOM 1092 O O . VAL A 1 166 ? 34.159 -6.045 32.352 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A O 1 ATOM 1093 C CB . VAL A 1 166 ? 31.923 -4.753 30.559 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CB 1 ATOM 1094 C CG1 . VAL A 1 166 ? 31.212 -6.065 30.145 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG1 1 ATOM 1095 C CG2 . VAL A 1 166 ? 31.019 -3.544 30.111 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG2 1 ATOM 1096 N N . LEU A 1 167 ? 32.223 -6.875 33.286 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A N 1 ATOM 1097 C CA . LEU A 1 167 ? 32.781 -8.230 33.549 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A CA 1 ATOM 1098 C C . LEU A 1 167 ? 32.061 -9.281 32.686 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A C 1 ATOM 1099 O O . LEU A 1 167 ? 30.862 -9.221 32.536 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A O 1 ATOM 1100 C CB . LEU A 1 167 ? 32.605 -8.626 35.015 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A CB 1 ATOM 1101 C CG . LEU A 1 167 ? 33.277 -7.691 36.008 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A CG 1 ATOM 1102 C CD1 . LEU A 1 167 ? 32.997 -8.158 37.473 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A CD1 1 ATOM 1103 C CD2 . LEU A 1 167 ? 34.794 -7.602 35.821 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 170 LEU A CD2 1 ATOM 1104 N N . GLU A 1 168 ? 32.802 -10.248 32.151 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A N 1 ATOM 1105 C CA . GLU A 1 168 ? 32.164 -11.323 31.450 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CA 1 ATOM 1106 C C . GLU A 1 168 ? 32.859 -12.601 31.829 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A C 1 ATOM 1107 O O . GLU A 1 168 ? 34.148 -12.675 31.831 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A O 1 ATOM 1108 C CB . GLU A 1 168 ? 32.168 -11.050 29.957 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CB 1 ATOM 1109 C CG . GLU A 1 168 ? 31.517 -12.201 29.187 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CG 1 ATOM 1110 C CD . GLU A 1 168 ? 31.130 -11.801 27.751 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CD 1 ATOM 1111 O OE1 . GLU A 1 168 ? 30.516 -10.755 27.542 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A OE1 1 ATOM 1112 O OE2 . GLU A 1 168 ? 31.383 -12.552 26.818 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A OE2 1 ATOM 1113 N N . SER A 1 169 ? 32.082 -13.588 32.279 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N 1 ATOM 1114 C CA . SER A 1 169 ? 32.688 -14.890 32.671 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA 1 ATOM 1115 C C . SER A 1 169 ? 31.966 -16.002 31.957 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C 1 ATOM 1116 O O . SER A 1 169 ? 30.867 -15.784 31.493 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O 1 ATOM 1117 C CB . SER A 1 169 ? 32.633 -15.125 34.217 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB 1 ATOM 1118 O OG . SER A 1 169 ? 31.270 -15.210 34.586 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG 1 ATOM 1119 N N . TYR A 1 170 ? 32.564 -17.191 31.820 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A N 1 ATOM 1120 C CA . TYR A 1 170 ? 31.887 -18.242 31.095 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CA 1 ATOM 1121 C C . TYR A 1 170 ? 32.280 -19.557 31.749 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A C 1 ATOM 1122 O O . TYR A 1 170 ? 33.319 -19.677 32.424 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A O 1 ATOM 1123 C CB . TYR A 1 170 ? 32.296 -18.306 29.576 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CB 1 ATOM 1124 C CG . TYR A 1 170 ? 33.795 -18.613 29.360 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CG 1 ATOM 1125 C CD1 . TYR A 1 170 ? 34.291 -19.937 29.322 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD1 1 ATOM 1126 C CD2 . TYR A 1 170 ? 34.706 -17.567 29.219 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD2 1 ATOM 1127 C CE1 . TYR A 1 170 ? 35.715 -20.181 29.183 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE1 1 ATOM 1128 C CE2 . TYR A 1 170 ? 36.047 -17.780 29.029 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE2 1 ATOM 1129 C CZ . TYR A 1 170 ? 36.553 -19.065 29.031 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CZ 1 ATOM 1130 O OH . TYR A 1 170 ? 37.891 -19.166 28.815 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A OH 1 ATOM 1131 N N . VAL A 1 171 ? 31.450 -20.544 31.577 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1132 C CA . VAL A 1 171 ? 31.904 -21.882 31.867 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1133 C C . VAL A 1 171 ? 31.660 -22.681 30.575 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1134 O O . VAL A 1 171 ? 30.707 -22.352 29.827 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1135 C CB . VAL A 1 171 ? 31.197 -22.458 33.109 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1136 C CG1 . VAL A 1 171 ? 29.717 -22.451 32.859 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1137 C CG2 . VAL A 1 171 ? 31.645 -23.910 33.269 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1138 N N . VAL A 1 172 ? 32.531 -23.659 30.260 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A N 1 ATOM 1139 C CA . VAL A 1 172 ? 32.401 -24.448 29.011 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A CA 1 ATOM 1140 C C . VAL A 1 172 ? 33.005 -25.826 29.205 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A C 1 ATOM 1141 O O . VAL A 1 172 ? 33.891 -25.970 30.037 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A O 1 ATOM 1142 C CB . VAL A 1 172 ? 32.957 -23.675 27.808 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A CB 1 ATOM 1143 C CG1 . VAL A 1 172 ? 34.506 -23.597 27.845 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A CG1 1 ATOM 1144 C CG2 . VAL A 1 172 ? 32.531 -24.354 26.451 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 175 VAL A CG2 1 ATOM 1145 N N . ASP A 1 173 ? 32.536 -26.858 28.496 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A N 1 ATOM 1146 C CA . ASP A 1 173 ? 33.219 -28.180 28.589 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CA 1 ATOM 1147 C C . ASP A 1 173 ? 34.538 -28.141 27.842 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A C 1 ATOM 1148 O O . ASP A 1 173 ? 34.676 -27.391 26.878 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A O 1 ATOM 1149 C CB . ASP A 1 173 ? 32.428 -29.300 27.979 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CB 1 ATOM 1150 C CG . ASP A 1 173 ? 31.057 -29.525 28.662 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CG 1 ATOM 1151 O OD1 . ASP A 1 173 ? 30.761 -29.066 29.787 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD1 1 ATOM 1152 O OD2 . ASP A 1 173 ? 30.257 -30.140 27.967 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD2 1 ATOM 1153 N N . VAL A 1 174 ? 35.487 -28.991 28.286 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A N 1 ATOM 1154 C CA . VAL A 1 174 ? 36.785 -29.148 27.639 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CA 1 ATOM 1155 C C . VAL A 1 174 ? 36.614 -30.350 26.708 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A C 1 ATOM 1156 O O . VAL A 1 174 ? 36.312 -31.438 27.167 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A O 1 ATOM 1157 C CB . VAL A 1 174 ? 37.933 -29.359 28.680 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CB 1 ATOM 1158 C CG1 . VAL A 1 174 ? 39.198 -29.840 28.002 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG1 1 ATOM 1159 C CG2 . VAL A 1 174 ? 38.227 -28.017 29.385 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG2 1 ATOM 1160 N N . PRO A 1 175 ? 36.692 -30.124 25.388 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A N 1 ATOM 1161 C CA . PRO A 1 175 ? 36.466 -31.271 24.505 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CA 1 ATOM 1162 C C . PRO A 1 175 ? 37.495 -32.382 24.794 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A C 1 ATOM 1163 O O . PRO A 1 175 ? 38.675 -32.091 24.992 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A O 1 ATOM 1164 C CB . PRO A 1 175 ? 36.694 -30.696 23.096 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CB 1 ATOM 1165 C CG . PRO A 1 175 ? 36.526 -29.226 23.203 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CG 1 ATOM 1166 C CD . PRO A 1 175 ? 36.816 -28.833 24.656 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CD 1 ATOM 1167 N N . GLU A 1 176 ? 37.046 -33.630 24.891 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A N 1 ATOM 1168 C CA . GLU A 1 176 ? 37.956 -34.756 25.129 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CA 1 ATOM 1169 C C . GLU A 1 176 ? 39.290 -34.659 24.285 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A C 1 ATOM 1170 O O . GLU A 1 176 ? 39.281 -34.304 23.085 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A O 1 ATOM 1171 C CB . GLU A 1 176 ? 37.173 -36.091 24.955 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CB 1 ATOM 1172 C CG . GLU A 1 176 ? 37.500 -37.021 23.773 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CG 1 ATOM 1173 C CD . GLU A 1 176 ? 37.394 -36.410 22.338 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CD 1 ATOM 1174 O OE1 . GLU A 1 176 ? 37.795 -37.157 21.381 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE1 1 ATOM 1175 O OE2 . GLU A 1 176 ? 36.960 -35.215 22.167 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE2 1 ATOM 1176 N N . GLY A 1 177 ? 40.431 -34.905 24.922 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A N 1 ATOM 1177 C CA . GLY A 1 177 ? 41.705 -34.812 24.201 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A CA 1 ATOM 1178 C C . GLY A 1 177 ? 42.186 -33.404 23.827 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A C 1 ATOM 1179 O O . GLY A 1 177 ? 43.334 -33.268 23.422 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A O 1 ATOM 1180 N N . ASN A 1 178 ? 41.345 -32.354 23.923 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A N 1 ATOM 1181 C CA . ASN A 1 178 ? 41.904 -30.977 24.064 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CA 1 ATOM 1182 C C . ASN A 1 178 ? 42.245 -30.707 25.528 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A C 1 ATOM 1183 O O . ASN A 1 178 ? 41.718 -31.367 26.440 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A O 1 ATOM 1184 C CB . ASN A 1 178 ? 40.945 -29.856 23.634 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CB 1 ATOM 1185 C CG . ASN A 1 178 ? 40.754 -29.763 22.147 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CG 1 ATOM 1186 O OD1 . ASN A 1 178 ? 40.169 -28.768 21.658 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A OD1 1 ATOM 1187 N ND2 . ASN A 1 178 ? 41.186 -30.791 21.408 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A ND2 1 ATOM 1188 N N . SER A 1 179 ? 43.093 -29.712 25.763 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N 1 ATOM 1189 C CA . SER A 1 179 ? 43.405 -29.311 27.121 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA 1 ATOM 1190 C C . SER A 1 179 ? 42.540 -28.158 27.561 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 182 SER A C 1 ATOM 1191 O O . SER A 1 179 ? 42.018 -27.375 26.716 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 182 SER A O 1 ATOM 1192 C CB . SER A 1 179 ? 44.830 -28.826 27.214 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB 1 ATOM 1193 O OG . SER A 1 179 ? 45.006 -27.793 26.281 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG 1 ATOM 1194 N N . GLU A 1 180 ? 42.444 -28.027 28.885 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1 ATOM 1195 C CA . GLU A 1 180 ? 41.801 -26.903 29.512 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1 ATOM 1196 C C . GLU A 1 180 ? 42.457 -25.583 29.088 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1 ATOM 1197 O O . GLU A 1 180 ? 41.776 -24.567 28.861 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1 ATOM 1198 C CB . GLU A 1 180 ? 41.832 -27.090 31.024 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1 ATOM 1199 C CG . GLU A 1 180 ? 41.447 -25.891 31.770 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1 ATOM 1200 C CD . GLU A 1 180 ? 41.106 -26.202 33.228 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1 ATOM 1201 O OE1 . GLU A 1 180 ? 41.218 -27.372 33.629 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 ATOM 1202 O OE2 . GLU A 1 180 ? 40.726 -25.282 33.979 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1 ATOM 1203 N N . GLU A 1 181 ? 43.781 -25.588 29.015 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A N 1 ATOM 1204 C CA . GLU A 1 181 ? 44.515 -24.398 28.635 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A CA 1 ATOM 1205 C C . GLU A 1 181 ? 44.198 -23.919 27.207 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A C 1 ATOM 1206 O O . GLU A 1 181 ? 44.047 -22.719 27.020 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A O 1 ATOM 1207 C CB . GLU A 1 181 ? 46.021 -24.678 28.738 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A CB 1 ATOM 1208 C CG . GLU A 1 181 ? 46.524 -24.808 30.206 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A CG 1 ATOM 1209 C CD . GLU A 1 181 ? 46.145 -26.135 30.902 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A CD 1 ATOM 1210 O OE1 . GLU A 1 181 ? 45.608 -27.085 30.247 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A OE1 1 ATOM 1211 O OE2 . GLU A 1 181 ? 46.391 -26.215 32.127 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A OE2 1 ATOM 1212 N N . ASP A 1 182 ? 44.147 -24.820 26.198 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A N 1 ATOM 1213 C CA . ASP A 1 182 ? 43.738 -24.358 24.840 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CA 1 ATOM 1214 C C . ASP A 1 182 ? 42.289 -23.869 24.754 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A C 1 ATOM 1215 O O . ASP A 1 182 ? 41.974 -22.865 24.071 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A O 1 ATOM 1216 C CB . ASP A 1 182 ? 43.960 -25.427 23.795 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CB 1 ATOM 1217 C CG . ASP A 1 182 ? 45.442 -25.718 23.565 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CG 1 ATOM 1218 O OD1 . ASP A 1 182 ? 46.301 -24.834 23.750 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD1 1 ATOM 1219 O OD2 . ASP A 1 182 ? 45.735 -26.851 23.178 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD2 1 ATOM 1220 N N . THR A 1 183 ? 41.397 -24.575 25.434 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 186 THR A N 1 ATOM 1221 C CA . THR A 1 183 ? 40.003 -24.147 25.472 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CA 1 ATOM 1222 C C . THR A 1 183 ? 39.857 -22.697 26.041 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 186 THR A C 1 ATOM 1223 O O . THR A 1 183 ? 39.225 -21.793 25.431 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 186 THR A O 1 ATOM 1224 C CB . THR A 1 183 ? 39.214 -25.145 26.284 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CB 1 ATOM 1225 O OG1 . THR A 1 183 ? 39.565 -26.464 25.823 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 186 THR A OG1 1 ATOM 1226 C CG2 . THR A 1 183 ? 37.644 -24.869 26.159 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CG2 1 ATOM 1227 N N . ARG A 1 184 ? 40.443 -22.443 27.200 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A N 1 ATOM 1228 C CA . ARG A 1 184 ? 40.386 -21.107 27.755 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A CA 1 ATOM 1229 C C . ARG A 1 184 ? 41.015 -20.069 26.829 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A C 1 ATOM 1230 O O . ARG A 1 184 ? 40.486 -19.000 26.648 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A O 1 ATOM 1231 C CB . ARG A 1 184 ? 41.052 -21.072 29.143 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A CB 1 ATOM 1232 C CG . ARG A 1 184 ? 40.286 -20.330 30.172 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A CG 1 ATOM 1233 C CD . ARG A 1 184 ? 40.910 -20.330 31.630 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A CD 1 ATOM 1234 N NE . ARG A 1 184 ? 41.280 -21.672 32.068 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A NE 1 ATOM 1235 C CZ . ARG A 1 184 ? 42.533 -22.124 32.057 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A CZ 1 ATOM 1236 N NH1 . ARG A 1 184 ? 43.524 -21.340 31.635 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A NH1 1 ATOM 1237 N NH2 . ARG A 1 184 ? 42.828 -23.357 32.461 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A NH2 1 ATOM 1238 N N . LEU A 1 185 ? 42.196 -20.353 26.259 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N 1 ATOM 1239 C CA . LEU A 1 185 ? 42.820 -19.360 25.387 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA 1 ATOM 1240 C C . LEU A 1 185 ? 41.875 -18.955 24.257 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C 1 ATOM 1241 O O . LEU A 1 185 ? 41.748 -17.757 23.924 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O 1 ATOM 1242 C CB . LEU A 1 185 ? 44.078 -19.984 24.803 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB 1 ATOM 1243 C CG . LEU A 1 185 ? 45.140 -19.092 24.242 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG 1 ATOM 1244 C CD1 . LEU A 1 185 ? 45.763 -18.314 25.454 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1 1 ATOM 1245 C CD2 . LEU A 1 185 ? 46.172 -20.020 23.494 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2 1 ATOM 1246 N N . PHE A 1 186 ? 41.232 -19.959 23.645 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A N 1 ATOM 1247 C CA . PHE A 1 186 ? 40.244 -19.721 22.586 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CA 1 ATOM 1248 C C . PHE A 1 186 ? 39.054 -18.827 22.996 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A C 1 ATOM 1249 O O . PHE A 1 186 ? 38.797 -17.739 22.394 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A O 1 ATOM 1250 C CB . PHE A 1 186 ? 39.758 -21.072 22.020 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CB 1 ATOM 1251 C CG . PHE A 1 186 ? 38.773 -20.931 20.895 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CG 1 ATOM 1252 C CD1 . PHE A 1 186 ? 39.097 -20.194 19.749 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CD1 1 ATOM 1253 C CD2 . PHE A 1 186 ? 37.521 -21.518 20.964 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CD2 1 ATOM 1254 C CE1 . PHE A 1 186 ? 38.201 -20.063 18.706 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CE1 1 ATOM 1255 C CE2 . PHE A 1 186 ? 36.606 -21.373 19.894 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CE2 1 ATOM 1256 C CZ . PHE A 1 186 ? 36.950 -20.668 18.775 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 189 PHE A CZ 1 ATOM 1257 N N . ALA A 1 187 ? 38.321 -19.245 24.036 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A N 1 ATOM 1258 C CA . ALA A 1 187 ? 37.253 -18.417 24.515 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A CA 1 ATOM 1259 C C . ALA A 1 187 ? 37.688 -17.030 24.963 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A C 1 ATOM 1260 O O . ALA A 1 187 ? 37.019 -16.034 24.654 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A O 1 ATOM 1261 C CB . ALA A 1 187 ? 36.462 -19.118 25.645 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A CB 1 ATOM 1262 N N . ASP A 1 188 ? 38.750 -16.964 25.754 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A N 1 ATOM 1263 C CA . ASP A 1 188 ? 39.246 -15.669 26.236 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A CA 1 ATOM 1264 C C . ASP A 1 188 ? 39.580 -14.719 25.095 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A C 1 ATOM 1265 O O . ASP A 1 188 ? 39.229 -13.536 25.158 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A O 1 ATOM 1266 C CB . ASP A 1 188 ? 40.544 -15.899 27.080 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A CB 1 ATOM 1267 C CG . ASP A 1 188 ? 40.246 -16.595 28.433 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A CG 1 ATOM 1268 O OD1 . ASP A 1 188 ? 39.082 -16.894 28.721 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A OD1 1 ATOM 1269 O OD2 . ASP A 1 188 ? 41.170 -16.893 29.150 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 191 ASP A OD2 1 ATOM 1270 N N . THR A 1 189 ? 40.254 -15.221 24.026 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 192 THR A N 1 ATOM 1271 C CA . THR A 1 189 ? 40.618 -14.332 22.959 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CA 1 ATOM 1272 C C . THR A 1 189 ? 39.403 -13.726 22.283 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 192 THR A C 1 ATOM 1273 O O . THR A 1 189 ? 39.402 -12.536 22.005 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 192 THR A O 1 ATOM 1274 C CB . THR A 1 189 ? 41.374 -15.037 21.889 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CB 1 ATOM 1275 O OG1 . THR A 1 189 ? 42.372 -15.863 22.520 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 192 THR A OG1 1 ATOM 1276 C CG2 . THR A 1 189 ? 42.003 -13.970 20.985 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CG2 1 ATOM 1277 N N . VAL A 1 190 ? 38.374 -14.539 22.012 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1 ATOM 1278 C CA . VAL A 1 190 ? 37.135 -14.007 21.414 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1 ATOM 1279 C C . VAL A 1 190 ? 36.441 -13.017 22.381 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1 ATOM 1280 O O . VAL A 1 190 ? 36.021 -11.919 21.999 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1 ATOM 1281 C CB . VAL A 1 190 ? 36.199 -15.137 21.029 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1 ATOM 1282 C CG1 . VAL A 1 190 ? 34.825 -14.662 20.608 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1 ATOM 1283 C CG2 . VAL A 1 190 ? 36.848 -15.924 19.871 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1 ATOM 1284 N N . ILE A 1 191 ? 36.287 -13.405 23.628 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A N 1 ATOM 1285 C CA . ILE A 1 191 ? 35.587 -12.460 24.515 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CA 1 ATOM 1286 C C . ILE A 1 191 ? 36.378 -11.164 24.624 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A C 1 ATOM 1287 O O . ILE A 1 191 ? 35.780 -10.108 24.579 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A O 1 ATOM 1288 C CB . ILE A 1 191 ? 35.432 -13.065 25.876 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CB 1 ATOM 1289 C CG1 . ILE A 1 191 ? 34.515 -14.278 25.744 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG1 1 ATOM 1290 C CG2 . ILE A 1 191 ? 34.902 -12.064 26.921 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG2 1 ATOM 1291 C CD1 . ILE A 1 191 ? 34.466 -15.153 26.996 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CD1 1 ATOM 1292 N N . ARG A 1 192 ? 37.703 -11.234 24.778 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A N 1 ATOM 1293 C CA . ARG A 1 192 ? 38.499 -10.000 24.870 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CA 1 ATOM 1294 C C . ARG A 1 192 ? 38.341 -9.095 23.697 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A C 1 ATOM 1295 O O . ARG A 1 192 ? 38.159 -7.865 23.868 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A O 1 ATOM 1296 C CB . ARG A 1 192 ? 39.957 -10.315 25.102 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CB 1 ATOM 1297 C CG . ARG A 1 192 ? 40.887 -9.177 25.320 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CG 1 ATOM 1298 C CD . ARG A 1 192 ? 42.263 -9.803 25.696 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CD 1 ATOM 1299 N NE . ARG A 1 192 ? 42.227 -10.302 27.087 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NE 1 ATOM 1300 C CZ . ARG A 1 192 ? 42.583 -11.531 27.474 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CZ 1 ATOM 1301 N NH1 . ARG A 1 192 ? 43.006 -12.411 26.595 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NH1 1 ATOM 1302 N NH2 . ARG A 1 192 ? 42.527 -11.860 28.766 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NH2 1 ATOM 1303 N N . LEU A 1 193 ? 38.404 -9.669 22.497 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A N 1 ATOM 1304 C CA . LEU A 1 193 ? 38.199 -8.870 21.278 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CA 1 ATOM 1305 C C . LEU A 1 193 ? 36.778 -8.296 21.274 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A C 1 ATOM 1306 O O . LEU A 1 193 ? 36.582 -7.112 20.965 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A O 1 ATOM 1307 C CB . LEU A 1 193 ? 38.451 -9.742 19.993 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CB 1 ATOM 1308 C CG . LEU A 1 193 ? 39.924 -9.983 19.781 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CG 1 ATOM 1309 C CD1 . LEU A 1 193 ? 40.106 -11.118 18.724 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CD1 1 ATOM 1310 C CD2 . LEU A 1 193 ? 40.668 -8.612 19.339 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CD2 1 ATOM 1311 N N . ASN A 1 194 ? 35.768 -9.089 21.681 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A N 1 ATOM 1312 C CA . ASN A 1 194 ? 34.415 -8.530 21.650 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A CA 1 ATOM 1313 C C . ASN A 1 194 ? 34.269 -7.361 22.643 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A C 1 ATOM 1314 O O . ASN A 1 194 ? 33.626 -6.349 22.341 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A O 1 ATOM 1315 C CB . ASN A 1 194 ? 33.393 -9.605 22.024 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A CB 1 ATOM 1316 C CG . ASN A 1 194 ? 33.237 -10.662 20.962 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A CG 1 ATOM 1317 O OD1 . ASN A 1 194 ? 33.568 -10.469 19.795 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A OD1 1 ATOM 1318 N ND2 . ASN A 1 194 ? 32.640 -11.808 21.359 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 197 ASN A ND2 1 ATOM 1319 N N . LEU A 1 195 ? 34.873 -7.488 23.834 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A N 1 ATOM 1320 C CA . LEU A 1 195 ? 34.696 -6.434 24.809 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CA 1 ATOM 1321 C C . LEU A 1 195 ? 35.525 -5.187 24.380 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A C 1 ATOM 1322 O O . LEU A 1 195 ? 35.159 -4.046 24.700 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A O 1 ATOM 1323 C CB . LEU A 1 195 ? 35.121 -6.906 26.215 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CB 1 ATOM 1324 C CG . LEU A 1 195 ? 34.336 -8.072 26.859 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CG 1 ATOM 1325 C CD1 . LEU A 1 195 ? 34.973 -8.402 28.197 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD1 1 ATOM 1326 C CD2 . LEU A 1 195 ? 32.960 -7.625 27.118 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD2 1 ATOM 1327 N N . GLN A 1 196 ? 36.603 -5.380 23.639 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A N 1 ATOM 1328 C CA . GLN A 1 196 ? 37.289 -4.185 23.143 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CA 1 ATOM 1329 C C . GLN A 1 196 ? 36.406 -3.472 22.173 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A C 1 ATOM 1330 O O . GLN A 1 196 ? 36.403 -2.230 22.177 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A O 1 ATOM 1331 C CB . GLN A 1 196 ? 38.596 -4.505 22.442 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CB 1 ATOM 1332 C CG . GLN A 1 196 ? 39.593 -4.773 23.432 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CG 1 ATOM 1333 C CD . GLN A 1 196 ? 40.832 -5.385 22.912 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CD 1 ATOM 1334 O OE1 . GLN A 1 196 ? 40.958 -5.790 21.716 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A OE1 1 ATOM 1335 N NE2 . GLN A 1 196 ? 41.809 -5.448 23.797 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A NE2 1 ATOM 1336 N N . LYS A 1 197 ? 35.709 -4.244 21.305 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N 1 ATOM 1337 C CA . LYS A 1 197 ? 34.874 -3.626 20.275 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA 1 ATOM 1338 C C . LYS A 1 197 ? 33.700 -2.931 20.952 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C 1 ATOM 1339 O O . LYS A 1 197 ? 33.296 -1.842 20.527 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O 1 ATOM 1340 C CB . LYS A 1 197 ? 34.304 -4.581 19.233 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB 1 ATOM 1341 C CG . LYS A 1 197 ? 33.580 -3.826 18.185 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG 1 ATOM 1342 C CD . LYS A 1 197 ? 33.191 -4.718 17.042 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD 1 ATOM 1343 C CE . LYS A 1 197 ? 32.801 -3.949 15.736 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE 1 ATOM 1344 N NZ . LYS A 1 197 ? 32.485 -4.946 14.676 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ 1 ATOM 1345 N N . LEU A 1 198 ? 33.164 -3.559 21.995 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A N 1 ATOM 1346 C CA . LEU A 1 198 ? 32.119 -2.894 22.840 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CA 1 ATOM 1347 C C . LEU A 1 198 ? 32.590 -1.521 23.381 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A C 1 ATOM 1348 O O . LEU A 1 198 ? 31.835 -0.551 23.405 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A O 1 ATOM 1349 C CB . LEU A 1 198 ? 31.732 -3.794 24.035 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CB 1 ATOM 1350 C CG . LEU A 1 198 ? 30.718 -3.247 25.041 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CG 1 ATOM 1351 C CD1 . LEU A 1 198 ? 29.418 -3.129 24.249 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD1 1 ATOM 1352 C CD2 . LEU A 1 198 ? 30.620 -4.260 26.160 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD2 1 ATOM 1353 N N . ALA A 1 199 ? 33.802 -1.483 23.905 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A N 1 ATOM 1354 C CA . ALA A 1 199 ? 34.283 -0.272 24.429 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CA 1 ATOM 1355 C C . ALA A 1 199 ? 34.379 0.754 23.306 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A C 1 ATOM 1356 O O . ALA A 1 199 ? 33.917 1.882 23.504 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A O 1 ATOM 1357 C CB . ALA A 1 199 ? 35.634 -0.472 25.094 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CB 1 ATOM 1358 N N . SER A 1 200 ? 34.989 0.420 22.167 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 203 SER A N 1 ATOM 1359 C CA . SER A 1 200 ? 35.059 1.429 21.109 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CA 1 ATOM 1360 C C . SER A 1 200 ? 33.684 1.890 20.612 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 203 SER A C 1 ATOM 1361 O O . SER A 1 200 ? 33.488 3.075 20.461 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 203 SER A O 1 ATOM 1362 C CB . SER A 1 200 ? 36.069 1.147 19.933 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CB 1 ATOM 1363 O OG . SER A 1 200 ? 36.050 -0.155 19.456 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 203 SER A OG 1 ATOM 1364 N N . ILE A 1 201 ? 32.735 0.985 20.403 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N 1 ATOM 1365 C CA . ILE A 1 201 ? 31.385 1.369 20.005 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA 1 ATOM 1366 C C . ILE A 1 201 ? 30.697 2.299 21.018 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C 1 ATOM 1367 O O . ILE A 1 201 ? 30.114 3.344 20.657 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O 1 ATOM 1368 C CB . ILE A 1 201 ? 30.481 0.163 19.931 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB 1 ATOM 1369 C CG1 . ILE A 1 201 ? 30.943 -0.852 18.856 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1 ATOM 1370 C CG2 . ILE A 1 201 ? 29.014 0.612 19.687 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1 ATOM 1371 C CD1 . ILE A 1 201 ? 30.986 -0.277 17.458 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1 ATOM 1372 N N . THR A 1 202 ? 30.756 1.922 22.290 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 205 THR A N 1 ATOM 1373 C CA . THR A 1 202 ? 30.057 2.705 23.284 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CA 1 ATOM 1374 C C . THR A 1 202 ? 30.736 4.047 23.582 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 205 THR A C 1 ATOM 1375 O O . THR A 1 202 ? 30.025 5.016 23.823 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 205 THR A O 1 ATOM 1376 C CB . THR A 1 202 ? 29.728 1.927 24.569 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CB 1 ATOM 1377 O OG1 . THR A 1 202 ? 30.945 1.450 25.152 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 205 THR A OG1 1 ATOM 1378 C CG2 . THR A 1 202 ? 28.831 0.745 24.239 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CG2 1 ATOM 1379 N N . GLU A 1 203 ? 32.076 4.110 23.551 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A N 1 ATOM 1380 C CA . GLU A 1 203 ? 32.758 5.391 23.700 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CA 1 ATOM 1381 C C . GLU A 1 203 ? 32.465 6.392 22.507 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A C 1 ATOM 1382 O O . GLU A 1 203 ? 32.273 7.610 22.709 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A O 1 ATOM 1383 C CB . GLU A 1 203 ? 34.267 5.186 23.903 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CB 1 ATOM 1384 C CG . GLU A 1 203 ? 34.598 4.579 25.252 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CG 1 ATOM 1385 C CD . GLU A 1 203 ? 36.028 4.085 25.342 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CD 1 ATOM 1386 O OE1 . GLU A 1 203 ? 36.678 4.005 24.286 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A OE1 1 ATOM 1387 O OE2 . GLU A 1 203 ? 36.510 3.744 26.448 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A OE2 1 ATOM 1388 N N . ALA A 1 204 ? 32.362 5.851 21.294 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A N 1 ATOM 1389 C CA . ALA A 1 204 ? 32.016 6.643 20.110 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A CA 1 ATOM 1390 C C . ALA A 1 204 ? 30.585 7.193 20.178 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A C 1 ATOM 1391 O O . ALA A 1 204 ? 30.272 8.174 19.544 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A O 1 ATOM 1392 C CB . ALA A 1 204 ? 32.257 5.849 18.794 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A CB 1 ATOM 1393 N N . MET A 1 205 ? 29.745 6.562 20.980 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 208 MET A N 1 ATOM 1394 C CA . MET A 1 205 ? 28.360 6.995 21.161 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 208 MET A CA 1 ATOM 1395 C C . MET A 1 205 ? 28.152 8.395 21.818 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 208 MET A C 1 ATOM 1396 O O . MET A 1 205 ? 27.174 9.076 21.488 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 208 MET A O 1 ATOM 1397 C CB . MET A 1 205 ? 27.538 5.869 21.811 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 208 MET A CB 1 ATOM 1398 C CG . MET A 1 205 ? 27.032 4.862 20.820 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 208 MET A CG 1 ATOM 1399 S SD . MET A 1 205 ? 26.416 3.344 21.620 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 208 MET A SD 1 ATOM 1400 C CE . MET A 1 205 ? 24.829 4.032 22.150 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 208 MET A CE 1 ATOM 1401 N N . ASN A 1 206 ? 29.054 8.823 22.721 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A N 1 ATOM 1402 C CA . ASN A 1 206 ? 29.226 10.269 23.104 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CA 1 ATOM 1403 C C . ASN A 1 206 ? 29.621 11.156 21.913 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A C 1 ATOM 1404 O O . ASN A 1 206 ? 30.800 11.344 21.601 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A O 1 ATOM 1405 C CB . ASN A 1 206 ? 30.224 10.451 24.284 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CB 1 ATOM 1406 C CG . ASN A 1 206 ? 30.140 9.287 25.345 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CG 1 ATOM 1407 O OD1 . ASN A 1 206 ? 30.355 9.514 26.546 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A OD1 1 ATOM 1408 N ND2 . ASN A 1 206 ? 29.824 8.055 24.889 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A ND2 1 HETATM 1409 C C1 . A8S D 2 . ? 30.480 -14.779 22.586 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C1 1 HETATM 1410 C C2 . A8S D 2 . ? 31.779 -15.485 22.893 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C2 1 HETATM 1411 C C3 . A8S D 2 . ? 32.033 -16.811 22.205 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C3 1 HETATM 1412 C C4 . A8S D 2 . ? 31.827 -16.940 20.688 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C4 1 HETATM 1413 C C5 . A8S D 2 . ? 32.187 -18.101 20.084 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C5 1 HETATM 1414 C C6 . A8S D 2 . ? 33.282 -17.493 22.741 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C6 1 HETATM 1415 C C7 . A8S D 2 . ? 31.859 -18.247 18.594 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C7 1 HETATM 1416 O O7 . A8S D 2 . ? 30.807 -17.327 18.223 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A O7 1 HETATM 1417 C C8 . A8S D 2 . ? 33.088 -18.045 17.701 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C8 1 HETATM 1418 C C9 . A8S D 2 . ? 33.620 -19.198 17.422 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C9 1 HETATM 1419 C C10 . A8S D 2 . ? 33.529 -20.425 17.666 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C10 1 HETATM 1420 O O10 . A8S D 2 . ? 34.329 -21.423 17.291 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A O10 1 HETATM 1421 C C11 . A8S D 2 . ? 32.429 -20.645 18.481 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C11 1 HETATM 1422 O O11 . A8S D 2 . ? 29.990 -14.073 23.517 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A O11 1 HETATM 1423 C C12 . A8S D 2 . ? 31.265 -19.672 18.392 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C12 1 HETATM 1424 O O12 . A8S D 2 . ? 30.013 -14.788 21.417 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A O12 1 HETATM 1425 C C13 . A8S D 2 . ? 33.443 -16.659 17.240 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C13 1 HETATM 1426 C C14 . A8S D 2 . ? 30.632 -19.913 16.999 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C14 1 HETATM 1427 C C15 . A8S D 2 . ? 30.150 -19.980 19.429 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 1 A8S A C15 1 HETATM 1428 O O . HOH G 3 . ? 31.619 -11.976 24.203 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 2 HOH A O 1 HETATM 1429 O O . HOH G 3 . ? 26.680 -19.108 34.837 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O 1 HETATM 1430 O O . HOH G 3 . ? 42.990 -31.785 35.525 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O 1 HETATM 1431 O O . HOH G 3 . ? 9.568 -16.806 13.236 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O 1 HETATM 1432 O O . HOH G 3 . ? 37.986 -2.585 18.694 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O 1 HETATM 1433 O O . HOH G 3 . ? 30.266 -9.998 25.237 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O 1 HETATM 1434 O O . HOH G 3 . ? 18.872 -1.699 24.303 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O 1 HETATM 1435 O O . HOH G 3 . ? 20.122 -0.033 35.929 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O 1 HETATM 1436 O O . HOH G 3 . ? 18.417 -0.262 32.887 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O 1 HETATM 1437 O O . HOH G 3 . ? 33.423 -27.724 24.493 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O 1 HETATM 1438 O O . HOH G 3 . ? 27.041 -0.609 39.155 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O 1 HETATM 1439 O O . HOH G 3 . ? 16.492 -10.523 37.173 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O 1 HETATM 1440 O O . HOH G 3 . ? 30.201 -14.802 26.013 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O 1 HETATM 1441 O O . HOH G 3 . ? 28.505 -16.538 19.591 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O 1 HETATM 1442 O O . HOH G 3 . ? 20.631 1.614 29.909 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O 1 HETATM 1443 O O . HOH G 3 . ? 21.290 -1.677 21.340 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O 1 HETATM 1444 O O . HOH G 3 . ? 32.909 -20.008 9.274 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O 1 HETATM 1445 O O . HOH G 3 . ? 31.238 -14.217 18.968 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O 1 HETATM 1446 O O . HOH G 3 . ? 29.753 3.702 18.101 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O 1 HETATM 1447 O O . HOH G 3 . ? 26.460 -29.714 15.089 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O 1 HETATM 1448 O O . HOH G 3 . ? 34.403 -23.948 17.876 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O 1 HETATM 1449 O O . HOH G 3 . ? 39.355 -7.917 28.681 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O 1 HETATM 1450 O O . HOH G 3 . ? 25.693 7.732 34.315 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O 1 HETATM 1451 O O . HOH G 3 . ? 25.320 -1.251 37.199 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O 1 HETATM 1452 O O . HOH G 3 . ? 23.954 -17.129 31.451 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O 1 HETATM 1453 O O . HOH G 3 . ? 24.049 -7.154 22.156 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O 1 HETATM 1454 O O . HOH G 3 . ? 13.925 -15.716 18.431 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O 1 HETATM 1455 O O . HOH G 3 . ? 38.420 -0.888 22.449 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O 1 HETATM 1456 O O . HOH G 3 . ? 30.163 -23.496 39.831 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O 1 HETATM 1457 O O . HOH G 3 . ? 18.284 -26.984 28.358 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O 1 HETATM 1458 O O . HOH G 3 . ? 12.478 -16.390 20.781 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O 1 HETATM 1459 O O . HOH G 3 . ? 20.911 1.435 32.651 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O 1 HETATM 1460 O O . HOH G 3 . ? 16.727 1.195 31.334 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O 1 HETATM 1461 O O . HOH G 3 . ? 26.508 -24.886 31.063 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O 1 HETATM 1462 O O . HOH G 3 . ? 12.773 -11.719 31.218 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O 1 HETATM 1463 O O . HOH G 3 . ? 22.781 -11.765 26.646 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O 1 HETATM 1464 O O . HOH G 3 . ? 20.684 -10.533 41.378 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O 1 HETATM 1465 O O . HOH G 3 . ? 28.778 -2.191 15.009 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O 1 HETATM 1466 O O . HOH G 3 . ? 28.370 -18.587 33.063 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O 1 HETATM 1467 O O . HOH G 3 . ? 26.285 9.065 38.879 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O 1 HETATM 1468 O O . HOH G 3 . ? 29.719 -5.654 43.453 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O 1 HETATM 1469 O O . HOH G 3 . ? 13.743 -6.517 32.233 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O 1 HETATM 1470 O O . HOH G 3 . ? 26.575 -14.234 20.222 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O 1 HETATM 1471 O O . HOH G 3 . ? 14.607 -21.848 25.840 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O 1 HETATM 1472 O O . HOH G 3 . ? 36.974 -26.014 21.767 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O 1 HETATM 1473 O O . HOH G 3 . ? 26.061 -8.987 25.927 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O 1 HETATM 1474 O O . HOH G 3 . ? 30.067 -26.486 30.873 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O 1 HETATM 1475 O O . HOH G 3 . ? 28.308 -2.744 40.346 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O 1 HETATM 1476 O O . HOH G 3 . ? 10.920 -14.845 21.557 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O 1 HETATM 1477 O O . HOH G 3 . ? 18.666 -17.849 34.033 0.50 14.64 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O 1 HETATM 1478 O O . HOH G 3 . ? 39.317 -26.883 22.819 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O 1 HETATM 1479 O O . HOH G 3 . ? 15.713 -23.886 27.602 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O 1 HETATM 1480 O O . HOH G 3 . ? 10.677 -7.251 23.551 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O 1 HETATM 1481 O O . HOH G 3 . ? 26.064 -26.734 24.115 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O 1 HETATM 1482 O O . HOH G 3 . ? 16.138 -24.014 30.302 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O 1 HETATM 1483 O O . HOH G 3 . ? 16.951 -12.176 34.536 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O 1 HETATM 1484 O O . HOH G 3 . ? 41.079 1.754 36.831 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O 1 HETATM 1485 O O . HOH G 3 . ? 25.215 10.417 30.904 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O 1 HETATM 1486 O O . HOH G 3 . ? 26.832 9.991 32.934 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O 1 HETATM 1487 O O . HOH G 3 . ? 40.371 -2.534 30.343 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O 1 HETATM 1488 O O . HOH G 3 . ? 14.120 -11.501 34.030 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O 1 HETATM 1489 O O . HOH G 3 . ? 19.045 0.434 28.240 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O 1 HETATM 1490 O O . HOH G 3 . ? 18.032 -20.176 31.205 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O 1 HETATM 1491 O O . HOH G 3 . ? 25.965 -27.590 31.265 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O 1 HETATM 1492 O O . HOH G 3 . ? 35.516 -19.063 39.460 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O 1 HETATM 1493 O O . HOH G 3 . ? 26.793 -21.510 35.821 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O 1 HETATM 1494 O O . HOH G 3 . ? 38.325 1.904 27.160 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O 1 HETATM 1495 O O . HOH G 3 . ? 13.493 -4.713 25.954 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O 1 HETATM 1496 O O . HOH G 3 . ? 41.240 -9.383 29.647 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O 1 HETATM 1497 O O . HOH G 3 . ? 40.076 -15.820 35.285 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O 1 HETATM 1498 O O . HOH G 3 . ? 32.658 -12.092 17.761 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O 1 HETATM 1499 O O . HOH G 3 . ? 16.603 -23.066 23.866 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O 1 HETATM 1500 O O . HOH G 3 . ? 17.997 0.626 25.513 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O 1 HETATM 1501 O O . HOH G 3 . ? 8.852 -7.208 26.480 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O 1 HETATM 1502 O O . HOH G 3 . ? 38.262 -5.310 18.996 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O 1 HETATM 1503 O O . HOH G 3 . ? 31.179 -31.901 26.155 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O 1 HETATM 1504 O O . HOH G 3 . ? 26.636 -23.995 33.913 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O 1 HETATM 1505 O O . HOH G 3 . ? 17.098 -25.506 24.942 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O 1 HETATM 1506 O O . HOH G 3 . ? 42.868 -22.494 21.490 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O 1 HETATM 1507 O O . HOH G 3 . ? 19.632 -25.926 20.515 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O 1 HETATM 1508 O O . HOH G 3 . ? 26.011 -5.302 37.293 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O 1 HETATM 1509 O O . HOH G 3 . ? 31.262 -29.436 37.038 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O 1 HETATM 1510 O O . HOH G 3 . ? 22.989 -1.713 38.873 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O 1 HETATM 1511 O O . HOH G 3 . ? 28.927 -17.005 40.992 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O 1 HETATM 1512 O O . HOH G 3 . ? 24.447 -23.952 29.810 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O 1 HETATM 1513 O O . HOH G 3 . ? 15.793 -7.740 15.759 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O 1 HETATM 1514 O O . HOH G 3 . ? 38.940 -6.953 26.304 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O 1 HETATM 1515 O O . HOH G 3 . ? 25.021 -24.224 27.212 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O 1 HETATM 1516 O O . HOH G 3 . ? 27.046 10.471 41.508 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O 1 HETATM 1517 O O . HOH G 3 . ? 36.624 -24.397 39.292 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O 1 HETATM 1518 O O . HOH G 3 . ? 31.661 9.827 17.750 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 1519 O O . HOH G 3 . ? 21.314 -10.130 11.104 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 1520 O O . HOH G 3 . ? 28.528 -23.210 36.957 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 1521 O O . HOH G 3 . ? 22.295 -21.434 14.552 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 1522 O O . HOH G 3 . ? 39.053 -23.273 34.371 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 1523 O O . HOH G 3 . ? 40.402 -13.864 36.909 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 1524 O O . HOH G 3 . ? 23.389 -24.166 32.729 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 1525 O O . HOH G 3 . ? 17.991 -22.811 31.817 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 1526 O O . HOH G 3 . ? 34.970 5.920 42.725 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 1527 O O . HOH G 3 . ? 28.789 -32.582 24.692 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 1528 O O . HOH G 3 . ? 22.413 -9.602 25.103 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 1529 O O . HOH G 3 . ? 24.188 -9.751 23.040 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 1530 O O . HOH G 3 . ? 37.088 7.852 32.652 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 1531 O O . HOH G 3 . ? 25.587 -11.887 24.003 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 1532 O O . HOH G 3 . ? 25.488 -11.596 26.594 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 1533 O O . HOH G 3 . ? 26.893 -12.968 28.494 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 1534 O O . HOH G 3 . ? 27.126 -17.222 36.986 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 1535 O O . HOH G 3 . ? 22.273 -29.508 20.389 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 #