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HIS A 1 7 ? 30.596 52.784 15.052 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A O 1 ATOM 25 C CB . HIS A 1 7 ? 28.628 54.773 16.638 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A CB 1 ATOM 26 C CG . HIS A 1 7 ? 28.226 55.575 17.836 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A CG 1 ATOM 27 N ND1 . HIS A 1 7 ? 27.300 55.128 18.756 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A ND1 1 ATOM 28 C CD2 . HIS A 1 7 ? 28.619 56.798 18.262 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A CD2 1 ATOM 29 C CE1 . HIS A 1 7 ? 27.140 56.041 19.696 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A CE1 1 ATOM 30 N NE2 . HIS A 1 7 ? 27.929 57.065 19.420 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 7 HIS A NE2 1 ATOM 31 N N . TRP A 1 8 ? 28.583 51.841 15.357 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A N 1 ATOM 32 C CA . TRP A 1 8 ? 28.667 51.065 14.132 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CA 1 ATOM 33 C C . TRP A 1 8 ? 28.671 52.089 12.999 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A C 1 ATOM 34 O O . TRP A 1 8 ? 27.894 53.042 13.018 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A O 1 ATOM 35 C CB . TRP A 1 8 ? 27.456 50.137 14.011 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CB 1 ATOM 36 C CG . TRP A 1 8 ? 27.346 49.166 15.143 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CG 1 ATOM 37 C CD1 . TRP A 1 8 ? 26.533 49.261 16.231 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CD1 1 ATOM 38 C CD2 . TRP A 1 8 ? 28.121 47.978 15.322 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CD2 1 ATOM 39 N NE1 . TRP A 1 8 ? 26.749 48.198 17.079 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A NE1 1 ATOM 40 C CE2 . TRP A 1 8 ? 27.715 47.390 16.539 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CE2 1 ATOM 41 C CE3 . TRP A 1 8 ? 29.106 47.339 14.559 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CE3 1 ATOM 42 C CZ2 . TRP A 1 8 ? 28.287 46.210 17.028 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CZ2 1 ATOM 43 C CZ3 . TRP A 1 8 ? 29.671 46.160 15.045 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CZ3 1 ATOM 44 C CH2 . TRP A 1 8 ? 29.251 45.605 16.262 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CH2 1 ATOM 45 N N . ALA A 1 9 ? 29.545 51.885 12.020 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 9 ALA A N 1 ATOM 46 C CA . ALA A 1 9 ? 29.664 52.814 10.901 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 9 ALA A CA 1 ATOM 47 C C . ALA A 1 9 ? 28.484 52.804 9.943 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 9 ALA A C 1 ATOM 48 O O . ALA A 1 9 ? 27.958 53.861 9.600 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 9 ALA A O 1 ATOM 49 C CB . ALA A 1 9 ? 30.956 52.551 10.127 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 9 ALA A CB 1 ATOM 50 N N . THR A 1 10 ? 28.069 51.617 9.510 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 10 THR A N 1 ATOM 51 C CA . THR A 1 10 ? 26.963 51.495 8.568 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 10 THR A CA 1 ATOM 52 C C . THR A 1 10 ? 25.863 50.574 9.072 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 10 THR A C 1 ATOM 53 O O . THR A 1 10 ? 26.073 49.789 9.997 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 10 THR A O 1 ATOM 54 C CB . THR A 1 10 ? 27.465 50.966 7.202 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 10 THR A CB 1 ATOM 55 O OG1 . THR A 1 10 ? 28.019 49.655 7.366 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 10 THR A OG1 1 ATOM 56 C CG2 . THR A 1 10 ? 28.540 51.878 6.641 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 10 THR A CG2 1 ATOM 57 N N . 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GLY A 1 13 ? 27.664 45.075 10.879 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 13 GLY A O 1 ATOM 80 N N . LEU A 1 14 ? 26.328 46.897 10.817 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A N 1 ATOM 81 C CA . LEU A 1 14 ? 25.642 46.596 12.068 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CA 1 ATOM 82 C C . LEU A 1 14 ? 24.881 45.285 11.953 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A C 1 ATOM 83 O O . LEU A 1 14 ? 24.982 44.415 12.826 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A O 1 ATOM 84 C CB . LEU A 1 14 ? 24.658 47.721 12.423 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CB 1 ATOM 85 C CG . LEU A 1 14 ? 23.594 47.352 13.467 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CG 1 ATOM 86 C CD1 . LEU A 1 14 ? 24.267 47.025 14.799 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CD1 1 ATOM 87 C CD2 . LEU A 1 14 ? 22.592 48.500 13.624 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CD2 1 ATOM 88 N N . ILE A 1 15 ? 24.131 45.146 10.864 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A N 1 ATOM 89 C CA . ILE A 1 15 ? 23.332 43.949 10.622 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A CA 1 ATOM 90 C C . ILE A 1 15 ? 24.174 42.679 10.483 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A C 1 ATOM 91 O O . ILE A 1 15 ? 23.825 41.641 11.044 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A O 1 ATOM 92 C CB . ILE A 1 15 ? 22.460 44.102 9.350 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A CB 1 ATOM 93 C CG1 . ILE A 1 15 ? 21.499 45.282 9.519 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A CG1 1 ATOM 94 C CG2 . ILE A 1 15 ? 21.682 42.813 9.099 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A CG2 1 ATOM 95 C CD1 . ILE A 1 15 ? 20.567 45.143 10.708 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 15 ILE A CD1 1 ATOM 96 N N . LEU A 1 16 ? 25.268 42.763 9.733 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N 1 ATOM 97 C CA . LEU A 1 16 ? 26.135 41.612 9.537 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA 1 ATOM 98 C C . LEU A 1 16 ? 26.903 41.259 10.815 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C 1 ATOM 99 O O . LEU A 1 16 ? 27.160 40.089 11.080 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O 1 ATOM 100 C CB . LEU A 1 16 ? 27.093 41.878 8.375 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB 1 ATOM 101 C CG . LEU A 1 16 ? 26.434 42.005 6.988 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG 1 ATOM 102 C CD1 . LEU A 1 16 ? 27.509 42.212 5.917 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1 1 ATOM 103 C CD2 . LEU A 1 16 ? 25.625 40.750 6.676 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2 1 ATOM 104 N N . ALA A 1 17 ? 27.257 42.264 11.614 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A N 1 ATOM 105 C CA . ALA A 1 17 ? 27.968 42.008 12.874 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CA 1 ATOM 106 C C . ALA A 1 17 ? 27.029 41.278 13.837 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A C 1 ATOM 107 O O . ALA A 1 17 ? 27.416 40.294 14.468 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A O 1 ATOM 108 C CB . ALA A 1 17 ? 28.447 43.305 13.489 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CB 1 ATOM 109 N N . MET A 1 18 ? 25.793 41.763 13.934 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 18 MET A N 1 ATOM 110 C CA . MET A 1 18 ? 24.773 41.149 14.784 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CA 1 ATOM 111 C C . MET A 1 18 ? 24.433 39.759 14.260 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 18 MET A C 1 ATOM 112 O O . MET A 1 18 ? 24.221 38.819 15.038 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 18 MET A O 1 ATOM 113 C CB . MET A 1 18 ? 23.513 42.013 14.797 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CB 1 ATOM 114 C CG . MET A 1 18 ? 23.638 43.232 15.678 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CG 1 ATOM 115 S SD . MET A 1 18 ? 23.486 42.780 17.422 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 18 MET A SD 1 ATOM 116 C CE . MET A 1 18 ? 23.107 44.381 18.186 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CE 1 ATOM 117 N N . ALA A 1 19 ? 24.372 39.631 12.935 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A N 1 ATOM 118 C CA . ALA A 1 19 ? 24.079 38.343 12.313 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A CA 1 ATOM 119 C C . ALA A 1 19 ? 25.214 37.353 12.595 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A C 1 ATOM 120 O O . ALA A 1 19 ? 24.972 36.163 12.747 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A O 1 ATOM 121 C CB . ALA A 1 19 ? 23.889 38.501 10.800 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A CB 1 ATOM 122 N N . GLY A 1 20 ? 26.445 37.859 12.653 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A N 1 ATOM 123 C CA . GLY A 1 20 ? 27.608 37.024 12.926 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A CA 1 ATOM 124 C C . GLY A 1 20 ? 27.675 36.658 14.396 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A C 1 ATOM 125 O O . GLY A 1 20 ? 28.232 35.628 14.759 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A O 1 ATOM 126 N N . ASN A 1 21 ? 27.105 37.523 15.232 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A N 1 ATOM 127 C CA . ASN A 1 21 ? 27.042 37.320 16.675 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A CA 1 ATOM 128 C C . ASN A 1 21 ? 26.184 36.071 16.853 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A C 1 ATOM 129 O O . ASN A 1 21 ? 26.577 35.119 17.531 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A O 1 ATOM 130 C CB . ASN A 1 21 ? 26.359 38.534 17.330 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A CB 1 ATOM 131 C CG . ASN A 1 21 ? 26.237 38.415 18.847 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A CG 1 ATOM 132 O OD1 . ASN A 1 21 ? 25.957 37.344 19.387 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A OD1 1 ATOM 133 N ND2 . ASN A 1 21 ? 26.423 39.535 19.538 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 21 ASN A ND2 1 ATOM 134 N N . ALA A 1 22 ? 25.031 36.074 16.192 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A N 1 ATOM 135 C CA . ALA A 1 22 ? 24.081 34.974 16.262 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A CA 1 ATOM 136 C C . ALA A 1 22 ? 24.483 33.708 15.505 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A C 1 ATOM 137 O O . ALA A 1 22 ? 24.494 32.615 16.076 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A O 1 ATOM 138 C CB . ALA A 1 22 ? 22.738 35.450 15.764 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A CB 1 ATOM 139 N N . VAL A 1 23 ? 24.800 33.856 14.222 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A N 1 ATOM 140 C CA . VAL A 1 23 ? 25.149 32.707 13.394 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A CA 1 ATOM 141 C C . VAL A 1 23 ? 26.517 32.106 13.717 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A C 1 ATOM 142 O O . VAL A 1 23 ? 27.556 32.672 13.384 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A O 1 ATOM 143 C CB . VAL A 1 23 ? 25.109 33.070 11.886 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A CB 1 ATOM 144 C CG1 . VAL A 1 23 ? 25.441 31.845 11.045 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A CG1 1 ATOM 145 C CG2 . VAL A 1 23 ? 23.712 33.602 11.505 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 23 VAL A CG2 1 ATOM 146 N N . GLY A 1 24 ? 26.513 30.947 14.357 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A N 1 ATOM 147 C CA . GLY A 1 24 ? 27.769 30.309 14.707 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A CA 1 ATOM 148 C C . GLY A 1 24 ? 27.650 28.803 14.836 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A C 1 ATOM 149 O O . GLY A 1 24 ? 26.865 28.162 14.136 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A O 1 ATOM 150 N N . LEU A 1 25 ? 28.452 28.244 15.735 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A N 1 ATOM 151 C CA . LEU A 1 25 ? 28.467 26.812 15.990 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CA 1 ATOM 152 C C . LEU A 1 25 ? 27.081 26.287 16.396 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A C 1 ATOM 153 O O . LEU A 1 25 ? 26.773 25.109 16.196 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A O 1 ATOM 154 C CB . LEU A 1 25 ? 29.491 26.505 17.087 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CB 1 ATOM 155 C CG . LEU A 1 25 ? 30.935 26.988 16.863 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CG 1 ATOM 156 C CD1 . LEU A 1 25 ? 31.818 26.587 18.055 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD1 1 ATOM 157 C CD2 . LEU A 1 25 ? 31.492 26.392 15.558 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD2 1 ATOM 158 N N . GLY A 1 26 ? 26.249 27.151 16.970 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A N 1 ATOM 159 C CA . GLY A 1 26 ? 24.918 26.722 17.370 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A CA 1 ATOM 160 C C . GLY A 1 26 ? 24.059 26.308 16.184 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A C 1 ATOM 161 O O . GLY A 1 26 ? 23.243 25.382 16.271 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A O 1 ATOM 162 N N . ASN A 1 27 ? 24.259 26.999 15.068 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A N 1 ATOM 163 C CA . ASN A 1 27 ? 23.495 26.739 13.851 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CA 1 ATOM 164 C C . ASN A 1 27 ? 23.899 25.447 13.150 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A C 1 ATOM 165 O O . ASN A 1 27 ? 23.048 24.667 12.728 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A O 1 ATOM 166 C CB . ASN A 1 27 ? 23.677 27.884 12.848 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CB 1 ATOM 167 C CG . ASN A 1 27 ? 23.247 29.221 13.398 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CG 1 ATOM 168 O OD1 . ASN A 1 27 ? 23.821 29.725 14.360 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A OD1 1 ATOM 169 N ND2 . ASN A 1 27 ? 22.225 29.812 12.776 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A ND2 1 ATOM 170 N N . PHE A 1 28 ? 25.202 25.226 13.035 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A N 1 ATOM 171 C CA . PHE A 1 28 ? 25.717 24.069 12.320 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CA 1 ATOM 172 C C . PHE A 1 28 ? 26.024 22.812 13.119 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A C 1 ATOM 173 O O . PHE A 1 28 ? 26.005 21.708 12.564 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A O 1 ATOM 174 C CB . PHE A 1 28 ? 26.943 24.528 11.540 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CB 1 ATOM 175 C CG . PHE A 1 28 ? 26.637 25.620 10.562 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CG 1 ATOM 176 C CD1 . PHE A 1 28 ? 25.937 25.338 9.391 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CD1 1 ATOM 177 C CD2 . PHE A 1 28 ? 26.987 26.944 10.837 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CD2 1 ATOM 178 C CE1 . PHE A 1 28 ? 25.587 26.362 8.507 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CE1 1 ATOM 179 C CE2 . PHE A 1 28 ? 26.641 27.978 9.956 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CE2 1 ATOM 180 C CZ . PHE A 1 28 ? 25.937 27.680 8.789 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CZ 1 ATOM 181 N N . LEU A 1 29 ? 26.290 22.972 14.412 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A N 1 ATOM 182 C CA . LEU A 1 29 ? 26.608 21.826 15.257 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CA 1 ATOM 183 C C . LEU A 1 29 ? 25.531 21.516 16.271 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A C 1 ATOM 184 O O . LEU A 1 29 ? 25.056 20.379 16.340 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A O 1 ATOM 185 C CB . LEU A 1 29 ? 27.925 22.038 16.010 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CB 1 ATOM 186 C CG . LEU A 1 29 ? 29.193 22.186 15.169 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CG 1 ATOM 187 C CD1 . LEU A 1 29 ? 30.369 22.496 16.073 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CD1 1 ATOM 188 C CD2 . LEU A 1 29 ? 29.425 20.898 14.366 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CD2 1 ATOM 189 N N . ARG A 1 30 ? 25.150 22.519 17.061 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A N 1 ATOM 190 C CA . ARG A 1 30 ? 24.145 22.324 18.102 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CA 1 ATOM 191 C C . ARG A 1 30 ? 22.740 21.994 17.588 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A C 1 ATOM 192 O O . ARG A 1 30 ? 22.152 21.001 18.003 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A O 1 ATOM 193 C CB . ARG A 1 30 ? 24.090 23.566 18.995 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CB 1 ATOM 194 C CG . ARG A 1 30 ? 23.705 23.291 20.459 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CG 1 ATOM 195 C CD . ARG A 1 30 ? 23.642 24.601 21.264 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CD 1 ATOM 196 N NE . ARG A 1 30 ? 23.294 24.411 22.675 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NE 1 ATOM 197 C CZ . ARG A 1 30 ? 24.183 24.319 23.661 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A CZ 1 ATOM 198 N NH1 . ARG A 1 30 ? 25.479 24.399 23.398 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NH1 1 ATOM 199 N NH2 . ARG A 1 30 ? 23.781 24.150 24.918 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 30 ARG A NH2 1 ATOM 200 N N . PHE A 1 31 ? 22.198 22.830 16.700 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A N 1 ATOM 201 C CA . PHE A 1 31 ? 20.853 22.612 16.159 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CA 1 ATOM 202 C C . PHE A 1 31 ? 20.603 21.190 15.620 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A C 1 ATOM 203 O O . PHE A 1 31 ? 19.631 20.539 15.996 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A O 1 ATOM 204 C CB . PHE A 1 31 ? 20.537 23.631 15.054 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CB 1 ATOM 205 C CG . PHE A 1 31 ? 19.206 23.412 14.399 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CG 1 ATOM 206 C CD1 . PHE A 1 31 ? 18.024 23.710 15.077 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CD1 1 ATOM 207 C CD2 . PHE A 1 31 ? 19.131 22.876 13.117 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CD2 1 ATOM 208 C CE1 . PHE A 1 31 ? 16.778 23.484 14.480 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CE1 1 ATOM 209 C CE2 . PHE A 1 31 ? 17.890 22.641 12.509 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CE2 1 ATOM 210 C CZ . PHE A 1 31 ? 16.714 22.943 13.193 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 31 PHE A CZ 1 ATOM 211 N N . PRO A 1 32 ? 21.483 20.685 14.743 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A N 1 ATOM 212 C CA . PRO A 1 32 ? 21.273 19.331 14.212 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A CA 1 ATOM 213 C C . PRO A 1 32 ? 21.165 18.257 15.307 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A C 1 ATOM 214 O O . PRO A 1 32 ? 20.338 17.349 15.229 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A O 1 ATOM 215 C CB . PRO A 1 32 ? 22.494 19.120 13.319 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A CB 1 ATOM 216 C CG . PRO A 1 32 ? 22.776 20.506 12.819 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A CG 1 ATOM 217 C CD . PRO A 1 32 ? 22.632 21.332 14.084 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 32 PRO A CD 1 ATOM 218 N N . VAL A 1 33 ? 22.013 18.354 16.323 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A N 1 ATOM 219 C CA . VAL A 1 33 ? 21.972 17.383 17.414 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CA 1 ATOM 220 C C . VAL A 1 33 ? 20.664 17.491 18.207 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A C 1 ATOM 221 O O . VAL A 1 33 ? 20.026 16.475 18.493 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A O 1 ATOM 222 C CB . VAL A 1 33 ? 23.184 17.556 18.366 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CB 1 ATOM 223 C CG1 . VAL A 1 33 ? 23.026 16.671 19.603 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CG1 1 ATOM 224 C CG2 . VAL A 1 33 ? 24.463 17.202 17.631 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CG2 1 ATOM 225 N N . GLN A 1 34 ? 20.262 18.711 18.559 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A N 1 ATOM 226 C CA . GLN A 1 34 ? 19.022 18.914 19.308 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CA 1 ATOM 227 C C . GLN A 1 34 ? 17.814 18.383 18.535 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A C 1 ATOM 228 O O . GLN A 1 34 ? 16.959 17.692 19.096 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A O 1 ATOM 229 C CB . GLN A 1 34 ? 18.834 20.405 19.616 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CB 1 ATOM 230 C CG . GLN A 1 34 ? 19.941 20.982 20.472 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CG 1 ATOM 231 C CD . GLN A 1 34 ? 19.977 20.375 21.859 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A CD 1 ATOM 232 O OE1 . GLN A 1 34 ? 19.184 20.730 22.726 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A OE1 1 ATOM 233 N NE2 . GLN A 1 34 ? 20.892 19.444 22.071 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 34 GLN A NE2 1 ATOM 234 N N . ALA A 1 35 ? 17.745 18.706 17.248 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A N 1 ATOM 235 C CA . ALA A 1 35 ? 16.636 18.250 16.415 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CA 1 ATOM 236 C C . ALA A 1 35 ? 16.632 16.729 16.210 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A C 1 ATOM 237 O O . ALA A 1 35 ? 15.599 16.074 16.367 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A O 1 ATOM 238 C CB . ALA A 1 35 ? 16.680 18.953 15.070 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CB 1 ATOM 239 N N . ALA A 1 36 ? 17.782 16.168 15.850 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 36 ALA A N 1 ATOM 240 C CA . ALA A 1 36 ? 17.877 14.723 15.621 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 36 ALA A CA 1 ATOM 241 C C . ALA A 1 36 ? 17.593 13.943 16.902 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 36 ALA A C 1 ATOM 242 O O . ALA A 1 36 ? 17.036 12.849 16.884 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 36 ALA A O 1 ATOM 243 C CB . ALA A 1 36 ? 19.267 14.365 15.099 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 36 ALA A CB 1 ATOM 244 N N . GLU A 1 37 ? 17.987 14.543 18.012 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A N 1 ATOM 245 C CA . GLU A 1 37 ? 17.842 13.968 19.334 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A CA 1 ATOM 246 C C . GLU A 1 37 ? 16.400 14.013 19.839 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A C 1 ATOM 247 O O . GLU A 1 37 ? 15.999 13.194 20.662 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A O 1 ATOM 248 C CB . GLU A 1 37 ? 18.750 14.753 20.268 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A CB 1 ATOM 249 C CG . GLU A 1 37 ? 19.296 14.024 21.453 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A CG 1 ATOM 250 C CD . GLU A 1 37 ? 20.456 14.788 22.058 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A CD 1 ATOM 251 O OE1 . GLU A 1 37 ? 20.272 15.989 22.352 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A OE1 1 ATOM 252 O OE2 . GLU A 1 37 ? 21.549 14.203 22.233 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 37 GLU A OE2 1 ATOM 253 N N . ASN A 1 38 ? 15.623 14.969 19.339 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A N 1 ATOM 254 C CA . ASN A 1 38 ? 14.241 15.135 19.779 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CA 1 ATOM 255 C C . ASN A 1 38 ? 13.173 14.831 18.733 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A C 1 ATOM 256 O O . ASN A 1 38 ? 12.121 15.465 18.715 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A O 1 ATOM 257 C CB . ASN A 1 38 ? 14.046 16.556 20.328 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CB 1 ATOM 258 C CG . ASN A 1 38 ? 14.852 16.808 21.592 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CG 1 ATOM 259 O OD1 . ASN A 1 38 ? 14.533 16.286 22.662 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A OD1 1 ATOM 260 N ND2 . ASN A 1 38 ? 15.912 17.601 21.472 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A ND2 1 ATOM 261 N N . GLY A 1 39 ? 13.450 13.870 17.856 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 39 GLY A N 1 ATOM 262 C CA . GLY A 1 39 ? 12.473 13.476 16.853 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 39 GLY A CA 1 ATOM 263 C C . GLY A 1 39 ? 12.376 14.249 15.553 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 39 GLY A C 1 ATOM 264 O O . GLY A 1 39 ? 11.410 14.069 14.808 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 39 GLY A O 1 ATOM 265 N N . GLY A 1 40 ? 13.358 15.092 15.258 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 40 GLY A N 1 ATOM 266 C CA . GLY A 1 40 ? 13.316 15.858 14.024 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 40 GLY A CA 1 ATOM 267 C C . GLY A 1 40 ? 12.137 16.814 13.957 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 40 GLY A C 1 ATOM 268 O O . GLY A 1 40 ? 12.113 17.825 14.660 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 40 GLY A O 1 ATOM 269 N N . GLY A 1 41 ? 11.157 16.489 13.115 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A N 1 ATOM 270 C CA . GLY A 1 41 ? 9.984 17.333 12.959 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A CA 1 ATOM 271 C C . GLY A 1 41 ? 9.237 17.609 14.248 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A C 1 ATOM 272 O O . GLY A 1 41 ? 8.597 18.653 14.388 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A O 1 ATOM 273 N N . ALA A 1 42 ? 9.306 16.674 15.190 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 42 ALA A N 1 ATOM 274 C CA . ALA A 1 42 ? 8.630 16.835 16.474 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 42 ALA A CA 1 ATOM 275 C C . ALA A 1 42 ? 9.251 17.979 17.268 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 42 ALA A C 1 ATOM 276 O O . ALA A 1 42 ? 8.586 18.621 18.081 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 42 ALA A O 1 ATOM 277 C CB . ALA A 1 42 ? 8.713 15.544 17.277 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 42 ALA A CB 1 ATOM 278 N N . PHE A 1 43 ? 10.536 18.220 17.028 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A N 1 ATOM 279 C CA . PHE A 1 43 ? 11.284 19.279 17.702 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CA 1 ATOM 280 C C . PHE A 1 43 ? 10.969 20.636 17.083 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A C 1 ATOM 281 O O . PHE A 1 43 ? 10.933 21.653 17.780 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A O 1 ATOM 282 C CB . PHE A 1 43 ? 12.787 19.001 17.573 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CB 1 ATOM 283 C CG . PHE A 1 43 ? 13.673 20.107 18.088 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CG 1 ATOM 284 C CD1 . PHE A 1 43 ? 13.879 20.273 19.455 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CD1 1 ATOM 285 C CD2 . PHE A 1 43 ? 14.342 20.949 17.201 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CD2 1 ATOM 286 C CE1 . PHE A 1 43 ? 14.738 21.257 19.934 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CE1 1 ATOM 287 C CE2 . PHE A 1 43 ? 15.205 21.937 17.663 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CE2 1 ATOM 288 C CZ . PHE A 1 43 ? 15.406 22.093 19.037 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CZ 1 ATOM 289 N N . MET A 1 44 ? 10.722 20.640 15.778 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 44 MET A N 1 ATOM 290 C CA . MET A 1 44 ? 10.452 21.873 15.051 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 44 MET A CA 1 ATOM 291 C C . MET A 1 44 ? 9.226 22.704 15.450 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 44 MET A C 1 ATOM 292 O O . MET A 1 44 ? 9.273 23.930 15.370 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 44 MET A O 1 ATOM 293 C CB . MET A 1 44 ? 10.405 21.579 13.553 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 44 MET A CB 1 ATOM 294 C CG . MET A 1 44 ? 11.740 21.111 12.996 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 44 MET A CG 1 ATOM 295 S SD . MET A 1 44 ? 13.105 22.247 13.451 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 44 MET A SD 1 ATOM 296 C CE . MET A 1 44 ? 12.766 23.616 12.371 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 44 MET A CE 1 ATOM 297 N N . ILE A 1 45 ? 8.137 22.064 15.873 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A N 1 ATOM 298 C CA . ILE A 1 45 ? 6.955 22.832 16.259 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CA 1 ATOM 299 C C . ILE A 1 45 ? 7.250 23.676 17.495 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A C 1 ATOM 300 O O . ILE A 1 45 ? 7.038 24.886 17.487 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A O 1 ATOM 301 C CB . ILE A 1 45 ? 5.723 21.919 16.522 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CB 1 ATOM 302 C CG1 . ILE A 1 45 ? 5.265 21.281 15.206 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG1 1 ATOM 303 C CG2 . ILE A 1 45 ? 4.585 22.731 17.139 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG2 1 ATOM 304 C CD1 . ILE A 1 45 ? 4.988 22.274 14.096 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CD1 1 ATOM 305 N N . PRO A 1 46 ? 7.740 23.050 18.576 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A N 1 ATOM 306 C CA . PRO A 1 46 ? 8.042 23.834 19.778 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A CA 1 ATOM 307 C C . PRO A 1 46 ? 9.106 24.892 19.470 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A C 1 ATOM 308 O O . PRO A 1 46 ? 9.076 25.999 19.999 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A O 1 ATOM 309 C CB . PRO A 1 46 ? 8.534 22.776 20.760 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A CB 1 ATOM 310 C CG . PRO A 1 46 ? 7.756 21.571 20.352 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A CG 1 ATOM 311 C CD . PRO A 1 46 ? 7.836 21.608 18.852 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 46 PRO A CD 1 ATOM 312 N N . TYR A 1 47 ? 10.033 24.532 18.587 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A N 1 ATOM 313 C CA . TYR A 1 47 ? 11.117 25.422 18.165 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CA 1 ATOM 314 C C . TYR A 1 47 ? 10.558 26.700 17.537 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A C 1 ATOM 315 O O . TYR A 1 47 ? 10.955 27.807 17.910 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A O 1 ATOM 316 C CB . TYR A 1 47 ? 12.024 24.712 17.145 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CB 1 ATOM 317 C CG . TYR A 1 47 ? 13.211 25.533 16.675 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CG 1 ATOM 318 C CD1 . TYR A 1 47 ? 14.366 25.648 17.452 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CD1 1 ATOM 319 C CD2 . TYR A 1 47 ? 13.176 26.192 15.448 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CD2 1 ATOM 320 C CE1 . TYR A 1 47 ? 15.453 26.397 17.013 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CE1 1 ATOM 321 C CE2 . TYR A 1 47 ? 14.247 26.938 15.002 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CE2 1 ATOM 322 C CZ . TYR A 1 47 ? 15.384 27.038 15.787 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A CZ 1 ATOM 323 O OH . TYR A 1 47 ? 16.444 27.785 15.343 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 47 TYR A OH 1 ATOM 324 N N . ILE A 1 48 ? 9.656 26.540 16.571 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A N 1 ATOM 325 C CA . ILE A 1 48 ? 9.046 27.676 15.885 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CA 1 ATOM 326 C C . ILE A 1 48 ? 8.233 28.511 16.866 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A C 1 ATOM 327 O O . ILE A 1 48 ? 8.268 29.736 16.814 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A O 1 ATOM 328 C CB . ILE A 1 48 ? 8.136 27.195 14.741 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CB 1 ATOM 329 C CG1 . ILE A 1 48 ? 8.989 26.537 13.653 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG1 1 ATOM 330 C CG2 . ILE A 1 48 ? 7.323 28.365 14.178 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG2 1 ATOM 331 C CD1 . ILE A 1 48 ? 8.182 25.955 12.506 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CD1 1 ATOM 332 N N . ILE A 1 49 ? 7.512 27.846 17.763 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A N 1 ATOM 333 C CA . ILE A 1 49 ? 6.707 28.550 18.751 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A CA 1 ATOM 334 C C . ILE A 1 49 ? 7.615 29.326 19.705 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A C 1 ATOM 335 O O . ILE A 1 49 ? 7.318 30.468 20.065 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A O 1 ATOM 336 C CB . ILE A 1 49 ? 5.809 27.557 19.532 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A CB 1 ATOM 337 C CG1 . ILE A 1 49 ? 4.689 27.054 18.614 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A CG1 1 ATOM 338 C CG2 . ILE A 1 49 ? 5.220 28.219 20.765 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A CG2 1 ATOM 339 C CD1 . ILE A 1 49 ? 3.892 25.895 19.176 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 49 ILE A CD1 1 ATOM 340 N N . ALA A 1 50 ? 8.732 28.714 20.097 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 50 ALA A N 1 ATOM 341 C CA . ALA A 1 50 ? 9.673 29.373 21.001 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 50 ALA A CA 1 ATOM 342 C C . ALA A 1 50 ? 10.257 30.621 20.335 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 50 ALA A C 1 ATOM 343 O O . ALA A 1 50 ? 10.435 31.660 20.975 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 50 ALA A O 1 ATOM 344 C CB . ALA A 1 50 ? 10.798 28.398 21.406 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 50 ALA A CB 1 ATOM 345 N N . PHE A 1 51 ? 10.557 30.511 19.045 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A N 1 ATOM 346 C CA . PHE A 1 51 ? 11.101 31.636 18.297 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CA 1 ATOM 347 C C . PHE A 1 51 ? 10.124 32.826 18.307 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A C 1 ATOM 348 O O . PHE A 1 51 ? 10.523 33.979 18.490 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A O 1 ATOM 349 C CB . PHE A 1 51 ? 11.381 31.222 16.848 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CB 1 ATOM 350 C CG . PHE A 1 51 ? 11.874 32.352 15.984 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CG 1 ATOM 351 C CD1 . PHE A 1 51 ? 13.097 32.964 16.250 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CD1 1 ATOM 352 C CD2 . PHE A 1 51 ? 11.102 32.828 14.921 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CD2 1 ATOM 353 C CE1 . PHE A 1 51 ? 13.548 34.041 15.474 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CE1 1 ATOM 354 C CE2 . PHE A 1 51 ? 11.537 33.901 14.138 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CE2 1 ATOM 355 C CZ . PHE A 1 51 ? 12.764 34.511 14.413 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CZ 1 ATOM 356 N N . LEU A 1 52 ? 8.841 32.534 18.120 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A N 1 ATOM 357 C CA . LEU A 1 52 ? 7.811 33.570 18.088 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CA 1 ATOM 358 C C . LEU A 1 52 ? 7.450 34.141 19.457 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A C 1 ATOM 359 O O . LEU A 1 52 ? 7.201 35.335 19.580 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A O 1 ATOM 360 C CB . LEU A 1 52 ? 6.538 33.028 17.425 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CB 1 ATOM 361 C CG . LEU A 1 52 ? 6.631 32.633 15.951 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CG 1 ATOM 362 C CD1 . LEU A 1 52 ? 5.338 31.945 15.533 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD1 1 ATOM 363 C CD2 . LEU A 1 52 ? 6.894 33.866 15.094 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 52 LEU A CD2 1 ATOM 364 N N . LEU A 1 53 ? 7.432 33.300 20.484 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A N 1 ATOM 365 C CA . LEU A 1 53 ? 7.062 33.750 21.822 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CA 1 ATOM 366 C C . LEU A 1 53 ? 8.220 34.144 22.734 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A C 1 ATOM 367 O O . LEU A 1 53 ? 8.012 34.819 23.751 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A O 1 ATOM 368 C CB . LEU A 1 53 ? 6.218 32.669 22.508 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CB 1 ATOM 369 C CG . LEU A 1 53 ? 4.894 32.334 21.822 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CG 1 ATOM 370 C CD1 . LEU A 1 53 ? 4.238 31.149 22.506 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD1 1 ATOM 371 C CD2 . LEU A 1 53 ? 3.987 33.545 21.874 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD2 1 ATOM 372 N N . VAL A 1 54 ? 9.434 33.734 22.377 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A N 1 ATOM 373 C CA . VAL A 1 54 ? 10.605 34.041 23.192 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CA 1 ATOM 374 C C . VAL A 1 54 ? 11.732 34.720 22.421 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A C 1 ATOM 375 O O . VAL A 1 54 ? 12.197 35.790 22.806 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A O 1 ATOM 376 C CB . VAL A 1 54 ? 11.166 32.754 23.840 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CB 1 ATOM 377 C CG1 . VAL A 1 54 ? 12.465 33.062 24.574 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CG1 1 ATOM 378 C CG2 . VAL A 1 54 ? 10.141 32.166 24.793 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 54 VAL A CG2 1 ATOM 379 N N . GLY A 1 55 ? 12.168 34.083 21.337 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A N 1 ATOM 380 C CA . GLY A 1 55 ? 13.260 34.609 20.536 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A CA 1 ATOM 381 C C . GLY A 1 55 ? 13.114 36.034 20.034 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A C 1 ATOM 382 O O . GLY A 1 55 ? 13.953 36.900 20.327 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A O 1 ATOM 383 N N . ILE A 1 56 ? 12.056 36.280 19.266 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A N 1 ATOM 384 C CA . ILE A 1 56 ? 11.805 37.601 18.707 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A CA 1 ATOM 385 C C . ILE A 1 56 ? 11.612 38.671 19.783 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A C 1 ATOM 386 O O . ILE A 1 56 ? 12.296 39.691 19.768 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A O 1 ATOM 387 C CB . ILE A 1 56 ? 10.583 37.567 17.758 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A CB 1 ATOM 388 C CG1 . ILE A 1 56 ? 10.928 36.721 16.529 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A CG1 1 ATOM 389 C CG2 . ILE A 1 56 ? 10.180 38.986 17.350 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A CG2 1 ATOM 390 C CD1 . ILE A 1 56 ? 9.772 36.498 15.580 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 56 ILE A CD1 1 ATOM 391 N N . PRO A 1 57 ? 10.691 38.454 20.733 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A N 1 ATOM 392 C CA . PRO A 1 57 ? 10.490 39.467 21.775 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CA 1 ATOM 393 C C . PRO A 1 57 ? 11.744 39.785 22.590 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A C 1 ATOM 394 O O . PRO A 1 57 ? 12.051 40.956 22.826 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A O 1 ATOM 395 C CB . PRO A 1 57 ? 9.352 38.883 22.617 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CB 1 ATOM 396 C CG . PRO A 1 57 ? 9.418 37.405 22.338 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CG 1 ATOM 397 C CD . PRO A 1 57 ? 9.732 37.346 20.880 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CD 1 ATOM 398 N N . LEU A 1 58 ? 12.478 38.762 23.021 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A N 1 ATOM 399 C CA . LEU A 1 58 ? 13.697 39.022 23.782 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CA 1 ATOM 400 C C . LEU A 1 58 ? 14.774 39.741 22.955 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A C 1 ATOM 401 O O . LEU A 1 58 ? 15.540 40.553 23.480 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A O 1 ATOM 402 C CB . LEU A 1 58 ? 14.270 37.722 24.357 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CB 1 ATOM 403 C CG . LEU A 1 58 ? 13.744 37.273 25.722 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CG 1 ATOM 404 C CD1 . LEU A 1 58 ? 14.617 36.127 26.254 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD1 1 ATOM 405 C CD2 . LEU A 1 58 ? 13.779 38.448 26.692 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD2 1 ATOM 406 N N . MET A 1 59 ? 14.840 39.440 21.662 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 59 MET A N 1 ATOM 407 C CA . MET A 1 59 ? 15.825 40.086 20.805 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 59 MET A CA 1 ATOM 408 C C . MET A 1 59 ? 15.574 41.594 20.834 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 59 MET A C 1 ATOM 409 O O . MET A 1 59 ? 16.497 42.378 21.058 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 59 MET A O 1 ATOM 410 C CB . MET A 1 59 ? 15.714 39.552 19.376 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 59 MET A CB 1 ATOM 411 C CG . MET A 1 59 ? 16.688 40.165 18.381 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 59 MET A CG 1 ATOM 412 S SD . MET A 1 59 ? 18.438 39.800 18.741 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 59 MET A SD 1 ATOM 413 C CE . MET A 1 59 ? 18.553 38.098 18.096 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 59 MET A CE 1 ATOM 414 N N . TRP A 1 60 ? 14.326 42.002 20.610 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A N 1 ATOM 415 C CA . TRP A 1 60 ? 13.993 43.429 20.646 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CA 1 ATOM 416 C C . TRP A 1 60 ? 14.303 44.025 22.007 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A C 1 ATOM 417 O O . TRP A 1 60 ? 14.845 45.123 22.096 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A O 1 ATOM 418 C CB . TRP A 1 60 ? 12.515 43.666 20.318 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CB 1 ATOM 419 C CG . TRP A 1 60 ? 12.215 43.580 18.850 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CG 1 ATOM 420 C CD1 . TRP A 1 60 ? 12.986 44.058 17.821 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CD1 1 ATOM 421 C CD2 . TRP A 1 60 ? 11.037 43.035 18.248 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CD2 1 ATOM 422 N NE1 . TRP A 1 60 ? 12.354 43.841 16.615 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A NE1 1 ATOM 423 C CE2 . TRP A 1 60 ? 11.158 43.215 16.848 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CE2 1 ATOM 424 C CE3 . TRP A 1 60 ? 9.889 42.406 18.752 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CE3 1 ATOM 425 C CZ2 . TRP A 1 60 ? 10.165 42.801 15.951 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CZ2 1 ATOM 426 C CZ3 . TRP A 1 60 ? 8.903 41.995 17.857 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CZ3 1 ATOM 427 C CH2 . TRP A 1 60 ? 9.054 42.190 16.473 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 60 TRP A CH2 1 ATOM 428 N N . ILE A 1 61 ? 13.970 43.304 23.068 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A N 1 ATOM 429 C CA . ILE A 1 61 ? 14.240 43.797 24.408 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A CA 1 ATOM 430 C C . ILE A 1 61 ? 15.731 44.024 24.656 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A C 1 ATOM 431 O O . ILE A 1 61 ? 16.117 45.044 25.241 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A O 1 ATOM 432 C CB . ILE A 1 61 ? 13.673 42.830 25.456 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A CB 1 ATOM 433 C CG1 . ILE A 1 61 ? 12.142 42.924 25.439 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A CG1 1 ATOM 434 C CG2 . ILE A 1 61 ? 14.263 43.130 26.837 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A CG2 1 ATOM 435 C CD1 . ILE A 1 61 ? 11.438 41.916 26.320 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 61 ILE A CD1 1 ATOM 436 N N . GLU A 1 62 ? 16.573 43.086 24.223 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A N 1 ATOM 437 C CA . GLU A 1 62 ? 18.008 43.248 24.436 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CA 1 ATOM 438 C C . GLU A 1 62 ? 18.581 44.382 23.600 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A C 1 ATOM 439 O O . GLU A 1 62 ? 19.443 45.121 24.075 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A O 1 ATOM 440 C CB . GLU A 1 62 ? 18.759 41.926 24.189 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CB 1 ATOM 441 C CG . GLU A 1 62 ? 18.518 40.913 25.313 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CG 1 ATOM 442 C CD . GLU A 1 62 ? 19.507 39.757 25.332 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CD 1 ATOM 443 O OE1 . GLU A 1 62 ? 20.663 39.951 24.894 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A OE1 1 ATOM 444 O OE2 . GLU A 1 62 ? 19.131 38.669 25.814 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A OE2 1 ATOM 445 N N . TRP A 1 63 ? 18.112 44.529 22.363 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A N 1 ATOM 446 C CA . TRP A 1 63 ? 18.589 45.626 21.521 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CA 1 ATOM 447 C C . TRP A 1 63 ? 18.236 46.961 22.185 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A C 1 ATOM 448 O O . TRP A 1 63 ? 19.040 47.899 22.219 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A O 1 ATOM 449 C CB . TRP A 1 63 ? 17.923 45.592 20.146 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CB 1 ATOM 450 C CG . TRP A 1 63 ? 18.586 44.703 19.147 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CG 1 ATOM 451 C CD1 . TRP A 1 63 ? 18.556 43.333 19.116 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CD1 1 ATOM 452 C CD2 . TRP A 1 63 ? 19.278 45.113 17.964 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CD2 1 ATOM 453 N NE1 . TRP A 1 63 ? 19.178 42.868 17.982 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A NE1 1 ATOM 454 C CE2 . TRP A 1 63 ? 19.639 43.937 17.261 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CE2 1 ATOM 455 C CE3 . TRP A 1 63 ? 19.644 46.357 17.433 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CE3 1 ATOM 456 C CZ2 . TRP A 1 63 ? 20.319 43.974 16.040 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CZ2 1 ATOM 457 C CZ3 . TRP A 1 63 ? 20.322 46.391 16.217 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CZ3 1 ATOM 458 C CH2 . TRP A 1 63 ? 20.660 45.206 15.540 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 63 TRP A CH2 1 ATOM 459 N N . ALA A 1 64 ? 17.023 47.027 22.719 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 1 ATOM 460 C CA . ALA A 1 64 ? 16.540 48.240 23.367 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 1 ATOM 461 C C . ALA A 1 64 ? 17.376 48.572 24.597 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 1 ATOM 462 O O . ALA A 1 64 ? 17.819 49.709 24.772 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 1 ATOM 463 C CB . ALA A 1 64 ? 15.070 48.073 23.751 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 1 ATOM 464 N N . MET A 1 65 ? 17.594 47.572 25.446 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 65 MET A N 1 ATOM 465 C CA . MET A 1 65 ? 18.386 47.768 26.649 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 65 MET A CA 1 ATOM 466 C C . MET A 1 65 ? 19.791 48.225 26.298 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 65 MET A C 1 ATOM 467 O O . MET A 1 65 ? 20.332 49.129 26.934 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 65 MET A O 1 ATOM 468 C CB . MET A 1 65 ? 18.433 46.473 27.464 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 65 MET A CB 1 ATOM 469 C CG . MET A 1 65 ? 17.075 46.087 28.033 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 65 MET A CG 1 ATOM 470 S SD . MET A 1 65 ? 17.090 44.569 28.977 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 65 MET A SD 1 ATOM 471 C CE . MET A 1 65 ? 18.061 45.110 30.403 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 65 MET A CE 1 ATOM 472 N N . GLY A 1 66 ? 20.378 47.604 25.277 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 1 ATOM 473 C CA . GLY A 1 66 ? 21.717 47.977 24.868 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 1 ATOM 474 C C . GLY A 1 66 ? 21.794 49.414 24.376 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 1 ATOM 475 O O . GLY A 1 66 ? 22.641 50.190 24.823 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 1 ATOM 476 N N . ARG A 1 67 ? 20.917 49.776 23.447 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A N 1 ATOM 477 C CA . ARG A 1 67 ? 20.922 51.127 22.904 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A CA 1 ATOM 478 C C . ARG A 1 67 ? 20.673 52.148 24.020 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A C 1 ATOM 479 O O . ARG A 1 67 ? 21.317 53.196 24.065 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A O 1 ATOM 480 C CB . ARG A 1 67 ? 19.859 51.256 21.812 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A CB 1 ATOM 481 C CG . ARG A 1 67 ? 19.823 52.639 21.159 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A CG 1 ATOM 482 C CD . ARG A 1 67 ? 18.726 52.754 20.098 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A CD 1 ATOM 483 N NE . ARG A 1 67 ? 17.394 52.574 20.665 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A NE 1 ATOM 484 C CZ . ARG A 1 67 ? 16.270 52.939 20.051 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A CZ 1 ATOM 485 N NH1 . ARG A 1 67 ? 16.327 53.505 18.849 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A NH1 1 ATOM 486 N NH2 . ARG A 1 67 ? 15.091 52.740 20.630 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 67 ARG A NH2 1 ATOM 487 N N . TYR A 1 68 ? 19.753 51.819 24.923 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A N 1 ATOM 488 C CA . TYR A 1 68 ? 19.420 52.690 26.046 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CA 1 ATOM 489 C C . TYR A 1 68 ? 20.646 52.913 26.927 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A C 1 ATOM 490 O O . TYR A 1 68 ? 20.935 54.039 27.326 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A O 1 ATOM 491 C CB . TYR A 1 68 ? 18.310 52.065 26.882 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CB 1 ATOM 492 C CG . TYR A 1 68 ? 17.870 52.915 28.055 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CG 1 ATOM 493 C CD1 . TYR A 1 68 ? 17.050 54.033 27.871 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CD1 1 ATOM 494 C CD2 . TYR A 1 68 ? 18.261 52.595 29.350 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CD2 1 ATOM 495 C CE1 . TYR A 1 68 ? 16.627 54.808 28.955 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CE1 1 ATOM 496 C CE2 . TYR A 1 68 ? 17.842 53.362 30.445 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CE2 1 ATOM 497 C CZ . TYR A 1 68 ? 17.022 54.468 30.239 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CZ 1 ATOM 498 O OH . TYR A 1 68 ? 16.587 55.220 31.316 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A OH 1 ATOM 499 N N . GLY A 1 69 ? 21.358 51.833 27.236 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 69 GLY A N 1 ATOM 500 C CA . GLY A 1 69 ? 22.544 51.947 28.061 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 69 GLY A CA 1 ATOM 501 C C . GLY A 1 69 ? 23.671 52.663 27.342 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 69 GLY A C 1 ATOM 502 O O . GLY A 1 69 ? 24.347 53.509 27.921 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 69 GLY A O 1 ATOM 503 N N . GLY A 1 70 ? 23.870 52.325 26.072 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 70 GLY A N 1 ATOM 504 C CA . GLY A 1 70 ? 24.927 52.946 25.300 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 70 GLY A CA 1 ATOM 505 C C . GLY A 1 70 ? 24.821 54.459 25.246 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 70 GLY A C 1 ATOM 506 O O . GLY A 1 70 ? 25.836 55.155 25.245 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 70 GLY A O 1 ATOM 507 N N . ALA A 1 71 ? 23.591 54.966 25.206 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A N 1 ATOM 508 C CA . ALA A 1 71 ? 23.344 56.404 25.136 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CA 1 ATOM 509 C C . ALA A 1 71 ? 23.901 57.105 26.371 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A C 1 ATOM 510 O O . ALA A 1 71 ? 24.207 58.301 26.336 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A O 1 ATOM 511 C CB . ALA A 1 71 ? 21.854 56.666 25.012 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CB 1 ATOM 512 N N . GLN A 1 72 ? 24.038 56.362 27.464 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A N 1 ATOM 513 C CA . GLN A 1 72 ? 24.573 56.940 28.689 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CA 1 ATOM 514 C C . GLN A 1 72 ? 26.000 56.456 28.948 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A C 1 ATOM 515 O O . GLN A 1 72 ? 26.542 56.625 30.039 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A O 1 ATOM 516 C CB . GLN A 1 72 ? 23.666 56.585 29.865 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CB 1 ATOM 517 C CG . GLN A 1 72 ? 22.235 57.060 29.685 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CG 1 ATOM 518 C CD . GLN A 1 72 ? 21.391 56.885 30.931 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CD 1 ATOM 519 O OE1 . GLN A 1 72 ? 20.196 56.607 30.844 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A OE1 1 ATOM 520 N NE2 . GLN A 1 72 ? 22.002 57.063 32.098 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A NE2 1 ATOM 521 N N . GLY A 1 73 ? 26.608 55.852 27.934 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A N 1 ATOM 522 C CA . GLY A 1 73 ? 27.968 55.363 28.085 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A CA 1 ATOM 523 C C . GLY A 1 73 ? 28.140 54.008 28.762 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A C 1 ATOM 524 O O . GLY A 1 73 ? 29.212 53.706 29.278 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A O 1 ATOM 525 N N . HIS A 1 74 ? 27.101 53.181 28.755 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A N 1 ATOM 526 C CA . HIS A 1 74 ? 27.179 51.862 29.383 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A CA 1 ATOM 527 C C . HIS A 1 74 ? 26.735 50.736 28.449 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A C 1 ATOM 528 O O . HIS A 1 74 ? 25.632 50.770 27.903 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A O 1 ATOM 529 C CB . HIS A 1 74 ? 26.337 51.857 30.662 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A CB 1 ATOM 530 C CG . HIS A 1 74 ? 26.827 52.818 31.699 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A CG 1 ATOM 531 N ND1 . HIS A 1 74 ? 28.009 52.632 32.384 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A ND1 1 ATOM 532 C CD2 . HIS A 1 74 ? 26.323 53.998 32.131 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A CD2 1 ATOM 533 C CE1 . HIS A 1 74 ? 28.211 53.656 33.194 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A CE1 1 ATOM 534 N NE2 . HIS A 1 74 ? 27.203 54.499 33.060 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 74 HIS A NE2 1 ATOM 535 N N . GLY A 1 75 ? 27.592 49.732 28.279 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 75 GLY A N 1 ATOM 536 C CA . GLY A 1 75 ? 27.252 48.631 27.401 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 75 GLY A CA 1 ATOM 537 C C . GLY A 1 75 ? 26.989 47.281 28.049 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 75 GLY A C 1 ATOM 538 O O . GLY A 1 75 ? 26.595 46.346 27.357 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 75 GLY A O 1 ATOM 539 N N . THR A 1 76 ? 27.191 47.162 29.358 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 76 THR A N 1 ATOM 540 C CA . THR A 1 76 ? 26.966 45.885 30.028 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CA 1 ATOM 541 C C . THR A 1 76 ? 25.901 45.959 31.120 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 76 THR A C 1 ATOM 542 O O . THR A 1 76 ? 25.608 47.032 31.656 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 76 THR A O 1 ATOM 543 C CB . THR A 1 76 ? 28.283 45.315 30.605 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CB 1 ATOM 544 O OG1 . THR A 1 76 ? 28.831 46.228 31.561 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 76 THR A OG1 1 ATOM 545 C CG2 . THR A 1 76 ? 29.290 45.086 29.474 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CG2 1 ATOM 546 N N . THR A 1 77 ? 25.326 44.806 31.451 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 77 THR A N 1 ATOM 547 C CA . THR A 1 77 ? 24.249 44.744 32.429 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CA 1 ATOM 548 C C . THR A 1 77 ? 24.461 45.220 33.876 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 77 THR A C 1 ATOM 549 O O . THR A 1 77 ? 23.511 45.670 34.507 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 77 THR A O 1 ATOM 550 C CB . THR A 1 77 ? 23.620 43.328 32.455 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CB 1 ATOM 551 O OG1 . THR A 1 77 ? 24.648 42.335 32.616 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 77 THR A OG1 1 ATOM 552 C CG2 . THR A 1 77 ? 22.862 43.068 31.152 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CG2 1 ATOM 553 N N . PRO A 1 78 ? 25.679 45.110 34.434 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A N 1 ATOM 554 C CA . PRO A 1 78 ? 25.795 45.595 35.819 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CA 1 ATOM 555 C C . PRO A 1 78 ? 25.329 47.059 35.920 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A C 1 ATOM 556 O O . PRO A 1 78 ? 24.612 47.435 36.850 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A O 1 ATOM 557 C CB . PRO A 1 78 ? 27.281 45.444 36.114 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CB 1 ATOM 558 C CG . PRO A 1 78 ? 27.662 44.234 35.287 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CG 1 ATOM 559 C CD . PRO A 1 78 ? 26.942 44.505 33.976 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CD 1 ATOM 560 N N . ALA A 1 79 ? 25.739 47.875 34.953 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A N 1 ATOM 561 C CA . ALA A 1 79 ? 25.357 49.285 34.911 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CA 1 ATOM 562 C C . ALA A 1 79 ? 23.954 49.501 34.335 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A C 1 ATOM 563 O O . ALA A 1 79 ? 23.143 50.255 34.892 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A O 1 ATOM 564 C CB . ALA A 1 79 ? 26.367 50.072 34.094 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CB 1 ATOM 565 N N . ILE A 1 80 ? 23.662 48.837 33.221 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A N 1 ATOM 566 C CA . ILE A 1 80 ? 22.365 48.993 32.575 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CA 1 ATOM 567 C C . ILE A 1 80 ? 21.198 48.575 33.468 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A C 1 ATOM 568 O O . ILE A 1 80 ? 20.180 49.275 33.529 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A O 1 ATOM 569 C CB . ILE A 1 80 ? 22.318 48.223 31.234 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CB 1 ATOM 570 C CG1 . ILE A 1 80 ? 23.350 48.823 30.269 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CG1 1 ATOM 571 C CG2 . ILE A 1 80 ? 20.912 48.280 30.653 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CG2 1 ATOM 572 C CD1 . ILE A 1 80 ? 23.393 48.168 28.897 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CD1 1 ATOM 573 N N . PHE A 1 81 ? 21.340 47.449 34.165 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 1 ATOM 574 C CA . PHE A 1 81 ? 20.279 46.983 35.058 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 1 ATOM 575 C C . PHE A 1 81 ? 20.020 48.026 36.141 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 1 ATOM 576 O O . PHE A 1 81 ? 18.885 48.215 36.585 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 1 ATOM 577 C CB . PHE A 1 81 ? 20.667 45.667 35.737 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 1 ATOM 578 C CG . PHE A 1 81 ? 20.383 44.434 34.914 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 1 ATOM 579 C CD1 . PHE A 1 81 ? 20.077 44.519 33.555 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 1 ATOM 580 C CD2 . PHE A 1 81 ? 20.444 43.178 35.508 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 1 ATOM 581 C CE1 . PHE A 1 81 ? 19.842 43.365 32.800 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 1 ATOM 582 C CE2 . PHE A 1 81 ? 20.212 42.022 34.768 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 1 ATOM 583 C CZ . PHE A 1 81 ? 19.907 42.117 33.406 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 1 ATOM 584 N N . TYR A 1 82 ? 21.090 48.689 36.562 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A N 1 ATOM 585 C CA . TYR A 1 82 ? 21.016 49.706 37.599 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CA 1 ATOM 586 C C . TYR A 1 82 ? 20.335 50.962 37.071 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A C 1 ATOM 587 O O . TYR A 1 82 ? 19.631 51.648 37.813 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A O 1 ATOM 588 C CB . TYR A 1 82 ? 22.416 50.058 38.101 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CB 1 ATOM 589 C CG . TYR A 1 82 ? 22.408 50.917 39.353 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CG 1 ATOM 590 C CD1 . TYR A 1 82 ? 21.851 50.444 40.538 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD1 1 ATOM 591 C CD2 . TYR A 1 82 ? 22.936 52.211 39.341 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD2 1 ATOM 592 C CE1 . TYR A 1 82 ? 21.814 51.236 41.684 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE1 1 ATOM 593 C CE2 . TYR A 1 82 ? 22.901 53.013 40.484 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE2 1 ATOM 594 C CZ . TYR A 1 82 ? 22.339 52.516 41.647 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CZ 1 ATOM 595 O OH . TYR A 1 82 ? 22.302 53.301 42.776 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A OH 1 ATOM 596 N N . LEU A 1 83 ? 20.557 51.262 35.794 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 1 ATOM 597 C CA . LEU A 1 83 ? 19.950 52.422 35.157 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 1 ATOM 598 C C . LEU A 1 83 ? 18.447 52.206 35.095 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 1 ATOM 599 O O . LEU A 1 83 ? 17.666 53.130 35.295 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 1 ATOM 600 C CB . LEU A 1 83 ? 20.500 52.599 33.739 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 1 ATOM 601 C CG . LEU A 1 83 ? 21.925 53.136 33.579 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 1 ATOM 602 C CD1 . LEU A 1 83 ? 22.307 53.144 32.094 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 1 ATOM 603 C CD2 . LEU A 1 83 ? 22.005 54.553 34.158 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 1 ATOM 604 N N . LEU A 1 84 ? 18.058 50.964 34.829 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A N 1 ATOM 605 C CA . LEU A 1 84 ? 16.657 50.600 34.722 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CA 1 ATOM 606 C C . LEU A 1 84 ? 16.020 50.389 36.085 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A C 1 ATOM 607 O O . LEU A 1 84 ? 14.806 50.539 36.244 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A O 1 ATOM 608 C CB . LEU A 1 84 ? 16.514 49.327 33.881 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CB 1 ATOM 609 C CG . LEU A 1 84 ? 17.063 49.392 32.452 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CG 1 ATOM 610 C CD1 . LEU A 1 84 ? 16.972 48.019 31.804 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CD1 1 ATOM 611 C CD2 . LEU A 1 84 ? 16.275 50.414 31.649 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CD2 1 ATOM 612 N N . TRP A 1 85 ? 16.843 50.051 37.070 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A N 1 ATOM 613 C CA . TRP A 1 85 ? 16.357 49.799 38.420 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CA 1 ATOM 614 C C . TRP A 1 85 ? 17.458 50.186 39.404 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A C 1 ATOM 615 O O . TRP A 1 85 ? 18.368 49.401 39.671 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A O 1 ATOM 616 C CB . TRP A 1 85 ? 15.992 48.314 38.548 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CB 1 ATOM 617 C CG . TRP A 1 85 ? 15.533 47.872 39.908 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CG 1 ATOM 618 C CD1 . TRP A 1 85 ? 14.782 48.587 40.797 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CD1 1 ATOM 619 C CD2 . TRP A 1 85 ? 15.726 46.581 40.495 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CD2 1 ATOM 620 N NE1 . TRP A 1 85 ? 14.490 47.821 41.897 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A NE1 1 ATOM 621 C CE2 . TRP A 1 85 ? 15.055 46.584 41.738 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CE2 1 ATOM 622 C CE3 . TRP A 1 85 ? 16.394 45.417 40.088 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CE3 1 ATOM 623 C CZ2 . TRP A 1 85 ? 15.039 45.471 42.584 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CZ2 1 ATOM 624 C CZ3 . TRP A 1 85 ? 16.377 44.309 40.928 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CZ3 1 ATOM 625 C CH2 . TRP A 1 85 ? 15.699 44.344 42.162 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 85 TRP A CH2 1 ATOM 626 N N . ARG A 1 86 ? 17.375 51.407 39.930 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A N 1 ATOM 627 C CA . ARG A 1 86 ? 18.384 51.907 40.858 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CA 1 ATOM 628 C C . ARG A 1 86 ? 18.319 51.250 42.228 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A C 1 ATOM 629 O O . ARG A 1 86 ? 17.929 51.862 43.220 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A O 1 ATOM 630 C CB . ARG A 1 86 ? 18.284 53.434 40.964 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CB 1 ATOM 631 C CG . ARG A 1 86 ? 18.820 54.131 39.712 1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CG 1 ATOM 632 C CD . ARG A 1 86 ? 18.300 55.548 39.537 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CD 1 ATOM 633 N NE . ARG A 1 86 ? 18.178 55.897 38.120 1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NE 1 ATOM 634 C CZ . ARG A 1 86 ? 19.204 56.079 37.293 1.00 68.43 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CZ 1 ATOM 635 N NH1 . ARG A 1 86 ? 20.451 55.954 37.735 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NH1 1 ATOM 636 N NH2 . ARG A 1 86 ? 18.981 56.371 36.017 1.00 69.51 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NH2 1 ATOM 637 N N . ASN A 1 87 ? 18.726 49.986 42.254 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A N 1 ATOM 638 C CA . ASN A 1 87 ? 18.757 49.166 43.454 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CA 1 ATOM 639 C C . ASN A 1 87 ? 20.050 48.363 43.360 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A C 1 ATOM 640 O O . ASN A 1 87 ? 20.346 47.769 42.325 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A O 1 ATOM 641 C CB . ASN A 1 87 ? 17.543 48.236 43.475 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CB 1 ATOM 642 C CG . ASN A 1 87 ? 17.457 47.408 44.741 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CG 1 ATOM 643 O OD1 . ASN A 1 87 ? 18.304 46.550 44.999 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A OD1 1 ATOM 644 N ND2 . ASN A 1 87 ? 16.427 47.662 45.541 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A ND2 1 ATOM 645 N N . ARG A 1 88 ? 20.825 48.362 44.436 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A N 1 ATOM 646 C CA . ARG A 1 88 ? 22.099 47.653 44.459 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CA 1 ATOM 647 C C . ARG A 1 88 ? 21.980 46.224 43.940 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A C 1 ATOM 648 O O . ARG A 1 88 ? 22.899 45.715 43.298 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A O 1 ATOM 649 C CB . ARG A 1 88 ? 22.662 47.659 45.887 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CB 1 ATOM 650 C CG . ARG A 1 88 ? 24.106 47.200 46.032 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CG 1 ATOM 651 C CD . ARG A 1 88 ? 24.724 47.754 47.306 1.00 63.89 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CD 1 ATOM 652 N NE . ARG A 1 88 ? 25.765 46.871 47.814 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NE 1 ATOM 653 C CZ . ARG A 1 88 ? 25.632 46.095 48.883 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CZ 1 ATOM 654 N NH1 . ARG A 1 88 ? 24.490 46.088 49.560 1.00 70.48 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH1 1 ATOM 655 N NH2 . ARG A 1 88 ? 26.641 45.328 49.268 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH2 1 ATOM 656 N N . PHE A 1 89 ? 20.845 45.582 44.206 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A N 1 ATOM 657 C CA . PHE A 1 89 ? 20.632 44.210 43.766 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CA 1 ATOM 658 C C . PHE A 1 89 ? 20.616 44.128 42.241 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A C 1 ATOM 659 O O . PHE A 1 89 ? 20.863 43.066 41.668 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A O 1 ATOM 660 C CB . PHE A 1 89 ? 19.324 43.667 44.345 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CB 1 ATOM 661 C CG . PHE A 1 89 ? 19.179 42.175 44.222 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CG 1 ATOM 662 C CD1 . PHE A 1 89 ? 20.181 41.328 44.689 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CD1 1 ATOM 663 C CD2 . PHE A 1 89 ? 18.032 41.614 43.666 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CD2 1 ATOM 664 C CE1 . PHE A 1 89 ? 20.049 39.944 44.605 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CE1 1 ATOM 665 C CE2 . PHE A 1 89 ? 17.888 40.231 43.576 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CE2 1 ATOM 666 C CZ . PHE A 1 89 ? 18.899 39.393 44.048 1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CZ 1 ATOM 667 N N . ALA A 1 90 ? 20.327 45.250 41.587 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A N 1 ATOM 668 C CA . ALA A 1 90 ? 20.307 45.287 40.127 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CA 1 ATOM 669 C C . ALA A 1 90 ? 21.721 45.079 39.598 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A C 1 ATOM 670 O O . ALA A 1 90 ? 21.931 44.438 38.565 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A O 1 ATOM 671 C CB . ALA A 1 90 ? 19.760 46.629 39.632 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CB 1 ATOM 672 N N . LYS A 1 91 ? 22.687 45.639 40.317 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A N 1 ATOM 673 C CA . LYS A 1 91 ? 24.087 45.525 39.932 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CA 1 ATOM 674 C C . LYS A 1 91 ? 24.565 44.088 40.071 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A C 1 ATOM 675 O O . LYS A 1 91 ? 25.301 43.600 39.221 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A O 1 ATOM 676 C CB . LYS A 1 91 ? 24.965 46.448 40.790 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CB 1 ATOM 677 C CG . LYS A 1 91 ? 24.751 47.932 40.523 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CG 1 ATOM 678 C CD . LYS A 1 91 ? 25.557 48.788 41.496 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CD 1 ATOM 679 C CE . LYS A 1 91 ? 25.400 50.272 41.201 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CE 1 ATOM 680 N NZ . LYS A 1 91 ? 26.095 51.141 42.199 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A NZ 1 ATOM 681 N N . ILE A 1 92 ? 24.135 43.411 41.133 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A N 1 ATOM 682 C CA . ILE A 1 92 ? 24.545 42.034 41.368 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A CA 1 ATOM 683 C C . ILE A 1 92 ? 23.946 41.085 40.334 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A C 1 ATOM 684 O O . ILE A 1 92 ? 24.635 40.206 39.813 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A O 1 ATOM 685 C CB . ILE A 1 92 ? 24.167 41.585 42.798 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A CB 1 ATOM 686 C CG1 . ILE A 1 92 ? 24.851 42.504 43.813 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A CG1 1 ATOM 687 C CG2 . ILE A 1 92 ? 24.613 40.150 43.032 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A CG2 1 ATOM 688 C CD1 . ILE A 1 92 ? 24.419 42.281 45.241 1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 92 ILE A CD1 1 ATOM 689 N N . LEU A 1 93 ? 22.663 41.264 40.033 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A N 1 ATOM 690 C CA . LEU A 1 93 ? 22.010 40.431 39.024 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CA 1 ATOM 691 C C . LEU A 1 93 ? 22.679 40.700 37.690 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A C 1 ATOM 692 O O . LEU A 1 93 ? 22.778 39.811 36.841 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A O 1 ATOM 693 C CB . LEU A 1 93 ? 20.521 40.760 38.909 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CB 1 ATOM 694 C CG . LEU A 1 93 ? 19.643 40.271 40.062 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CG 1 ATOM 695 C CD1 . LEU A 1 93 ? 18.210 40.713 39.835 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD1 1 ATOM 696 C CD2 . LEU A 1 93 ? 19.725 38.750 40.161 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD2 1 ATOM 697 N N . GLY A 1 94 ? 23.142 41.936 37.522 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A N 1 ATOM 698 C CA . GLY A 1 94 ? 23.810 42.335 36.297 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A CA 1 ATOM 699 C C . GLY A 1 94 ? 25.119 41.606 36.066 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A C 1 ATOM 700 O O . GLY A 1 94 ? 25.554 41.479 34.926 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A O 1 ATOM 701 N N . VAL A 1 95 ? 25.750 41.128 37.136 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A N 1 ATOM 702 C CA . VAL A 1 95 ? 27.012 40.406 36.995 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CA 1 ATOM 703 C C . VAL A 1 95 ? 26.868 39.205 36.057 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A C 1 ATOM 704 O O . VAL A 1 95 ? 27.822 38.840 35.380 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A O 1 ATOM 705 C CB . VAL A 1 95 ? 27.562 39.927 38.364 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CB 1 ATOM 706 C CG1 . VAL A 1 95 ? 28.825 39.091 38.156 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CG1 1 ATOM 707 C CG2 . VAL A 1 95 ? 27.885 41.139 39.241 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CG2 1 ATOM 708 N N . PHE A 1 96 ? 25.683 38.601 36.009 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A N 1 ATOM 709 C CA . PHE A 1 96 ? 25.461 37.457 35.124 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CA 1 ATOM 710 C C . PHE A 1 96 ? 25.668 37.842 33.666 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A C 1 ATOM 711 O O . PHE A 1 96 ? 25.964 36.987 32.835 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A O 1 ATOM 712 C CB . PHE A 1 96 ? 24.051 36.896 35.314 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CB 1 ATOM 713 C CG . PHE A 1 96 ? 23.904 36.041 36.542 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CG 1 ATOM 714 C CD1 . PHE A 1 96 ? 24.436 34.752 36.571 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CD1 1 ATOM 715 C CD2 . PHE A 1 96 ? 23.274 36.535 37.678 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CD2 1 ATOM 716 C CE1 . PHE A 1 96 ? 24.352 33.956 37.728 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CE1 1 ATOM 717 C CE2 . PHE A 1 96 ? 23.181 35.760 38.840 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CE2 1 ATOM 718 C CZ . PHE A 1 96 ? 23.721 34.463 38.868 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 96 PHE A CZ 1 ATOM 719 N N . GLY A 1 97 ? 25.528 39.133 33.370 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 97 GLY A N 1 ATOM 720 C CA . GLY A 1 97 ? 25.712 39.616 32.013 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 97 GLY A CA 1 ATOM 721 C C . GLY A 1 97 ? 27.171 39.689 31.613 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 97 GLY A C 1 ATOM 722 O O . GLY A 1 97 ? 27.494 39.996 30.465 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 97 GLY A O 1 ATOM 723 N N . LEU A 1 98 ? 28.051 39.429 32.575 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A N 1 ATOM 724 C CA . LEU A 1 98 ? 29.488 39.407 32.330 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CA 1 ATOM 725 C C . LEU A 1 98 ? 29.951 37.957 32.528 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A C 1 ATOM 726 O O . LEU A 1 98 ? 30.784 37.443 31.786 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A O 1 ATOM 727 C CB . LEU A 1 98 ? 30.232 40.308 33.325 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CB 1 ATOM 728 C CG . LEU A 1 98 ? 29.981 41.826 33.315 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CG 1 ATOM 729 C CD1 . LEU A 1 98 ? 30.891 42.499 34.339 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CD1 1 ATOM 730 C CD2 . LEU A 1 98 ? 30.248 42.400 31.929 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CD2 1 ATOM 731 N N . TRP A 1 99 ? 29.382 37.304 33.535 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A N 1 ATOM 732 C CA . TRP A 1 99 ? 29.735 35.927 33.876 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CA 1 ATOM 733 C C . TRP A 1 99 ? 29.340 34.910 32.800 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A C 1 ATOM 734 O O . TRP A 1 99 ? 30.154 34.085 32.374 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A O 1 ATOM 735 C CB . TRP A 1 99 ? 29.083 35.550 35.207 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CB 1 ATOM 736 C CG . TRP A 1 99 ? 29.413 34.173 35.704 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CG 1 ATOM 737 C CD1 . TRP A 1 99 ? 30.548 33.779 36.354 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CD1 1 ATOM 738 C CD2 . TRP A 1 99 ? 28.576 33.016 35.621 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CD2 1 ATOM 739 N NE1 . TRP A 1 99 ? 30.464 32.442 36.691 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A NE1 1 ATOM 740 C CE2 . TRP A 1 99 ? 29.263 31.953 36.255 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CE2 1 ATOM 741 C CE3 . TRP A 1 99 ? 27.306 32.773 35.080 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CE3 1 ATOM 742 C CZ2 . TRP A 1 99 ? 28.725 30.668 36.356 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CZ2 1 ATOM 743 C CZ3 . TRP A 1 99 ? 26.769 31.495 35.185 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CZ3 1 ATOM 744 C CH2 . TRP A 1 99 ? 27.482 30.459 35.824 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 99 TRP A CH2 1 ATOM 745 N N . ILE A 1 100 ? 28.094 34.970 32.356 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N 1 ATOM 746 C CA . ILE A 1 100 ? 27.635 34.030 31.346 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA 1 ATOM 747 C C . ILE A 1 100 ? 28.473 34.087 30.071 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C 1 ATOM 748 O O . ILE A 1 100 ? 28.974 33.063 29.613 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O 1 ATOM 749 C CB . ILE A 1 100 ? 26.144 34.272 31.010 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB 1 ATOM 750 C CG1 . ILE A 1 100 ? 25.278 33.898 32.221 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 1 ATOM 751 C CG2 . ILE A 1 100 ? 25.735 33.453 29.792 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 1 ATOM 752 C CD1 . ILE A 1 100 ? 23.776 34.160 32.032 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 1 ATOM 753 N N . PRO A 1 101 ? 28.638 35.287 29.483 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N 1 ATOM 754 C CA . PRO A 1 101 ? 29.447 35.313 28.258 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA 1 ATOM 755 C C . PRO A 1 101 ? 30.906 34.910 28.462 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C 1 ATOM 756 O O . PRO A 1 101 ? 31.519 34.330 27.576 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O 1 ATOM 757 C CB . PRO A 1 101 ? 29.296 36.759 27.758 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB 1 ATOM 758 C CG . PRO A 1 101 ? 29.081 37.547 29.039 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG 1 ATOM 759 C CD . PRO A 1 101 ? 28.131 36.635 29.821 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD 1 ATOM 760 N N . LEU A 1 102 ? 31.460 35.218 29.630 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 1 ATOM 761 C CA . LEU A 1 102 ? 32.848 34.867 29.918 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 1 ATOM 762 C C . LEU A 1 102 ? 32.991 33.356 30.040 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 1 ATOM 763 O O . LEU A 1 102 ? 33.899 32.779 29.453 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 1 ATOM 764 C CB . LEU A 1 102 ? 33.320 35.528 31.218 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 1 ATOM 765 C CG . LEU A 1 102 ? 34.765 35.307 31.678 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 1 ATOM 766 C CD1 . LEU A 1 102 ? 35.702 36.038 30.726 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 ATOM 767 C CD2 . LEU A 1 102 ? 34.940 35.838 33.102 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 ATOM 768 N N . VAL A 1 103 ? 32.092 32.715 30.790 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A N 1 ATOM 769 C CA . VAL A 1 103 ? 32.160 31.269 30.966 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CA 1 ATOM 770 C C . VAL A 1 103 ? 31.895 30.551 29.645 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A C 1 ATOM 771 O O . VAL A 1 103 ? 32.525 29.538 29.348 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A O 1 ATOM 772 C CB . VAL A 1 103 ? 31.155 30.786 32.034 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CB 1 ATOM 773 C CG1 . VAL A 1 103 ? 31.081 29.257 32.064 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG1 1 ATOM 774 C CG2 . VAL A 1 103 ? 31.578 31.303 33.401 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG2 1 ATOM 775 N N . VAL A 1 104 ? 30.982 31.077 28.838 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 776 C CA . VAL A 1 104 ? 30.705 30.429 27.560 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 777 C C . VAL A 1 104 ? 31.906 30.552 26.633 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 778 O O . VAL A 1 104 ? 32.249 29.604 25.911 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 779 C CB . VAL A 1 104 ? 29.445 31.023 26.900 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 780 C CG1 . VAL A 1 104 ? 29.277 30.473 25.482 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 781 C CG2 . VAL A 1 104 ? 28.217 30.668 27.746 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 782 N N . ALA A 1 105 ? 32.556 31.715 26.672 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N 1 ATOM 783 C CA . ALA A 1 105 ? 33.728 31.964 25.837 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA 1 ATOM 784 C C . ALA A 1 105 ? 34.851 30.998 26.208 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C 1 ATOM 785 O O . ALA A 1 105 ? 35.596 30.516 25.346 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O 1 ATOM 786 C CB . ALA A 1 105 ? 34.210 33.414 26.009 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB 1 ATOM 787 N N . ILE A 1 106 ? 34.962 30.720 27.500 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 1 ATOM 788 C CA . ILE A 1 106 ? 35.992 29.825 27.993 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 1 ATOM 789 C C . ILE A 1 106 ? 35.983 28.432 27.343 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 1 ATOM 790 O O . ILE A 1 106 ? 37.040 27.810 27.229 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 1 ATOM 791 C CB . ILE A 1 106 ? 35.923 29.741 29.536 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 1 ATOM 792 C CG1 . ILE A 1 106 ? 36.374 31.092 30.110 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 ATOM 793 C CG2 . ILE A 1 106 ? 36.820 28.616 30.073 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 ATOM 794 C CD1 . ILE A 1 106 ? 36.151 31.284 31.621 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 ATOM 795 N N . TYR A 1 107 ? 34.819 27.937 26.917 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A N 1 ATOM 796 C CA . TYR A 1 107 ? 34.795 26.640 26.248 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CA 1 ATOM 797 C C . TYR A 1 107 ? 34.455 26.799 24.775 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A C 1 ATOM 798 O O . TYR A 1 107 ? 34.899 26.009 23.948 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A O 1 ATOM 799 C CB . TYR A 1 107 ? 33.808 25.671 26.921 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CB 1 ATOM 800 C CG . TYR A 1 107 ? 32.336 26.004 26.806 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CG 1 ATOM 801 C CD1 . TYR A 1 107 ? 31.583 25.621 25.693 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CD1 1 ATOM 802 C CD2 . TYR A 1 107 ? 31.691 26.679 27.833 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CD2 1 ATOM 803 C CE1 . TYR A 1 107 ? 30.209 25.906 25.611 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CE1 1 ATOM 804 C CE2 . TYR A 1 107 ? 30.322 26.975 27.775 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CE2 1 ATOM 805 C CZ . TYR A 1 107 ? 29.585 26.594 26.669 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CZ 1 ATOM 806 O OH . TYR A 1 107 ? 28.254 26.934 26.632 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A OH 1 ATOM 807 N N . TYR A 1 108 ? 33.700 27.845 24.437 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A N 1 ATOM 808 C CA . TYR A 1 108 ? 33.311 28.060 23.043 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CA 1 ATOM 809 C C . TYR A 1 108 ? 34.528 28.308 22.157 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A C 1 ATOM 810 O O . TYR A 1 108 ? 34.627 27.741 21.069 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A O 1 ATOM 811 C CB . TYR A 1 108 ? 32.336 29.237 22.931 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CB 1 ATOM 812 C CG . TYR A 1 108 ? 31.605 29.346 21.599 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CG 1 ATOM 813 C CD1 . TYR A 1 108 ? 30.316 28.819 21.444 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CD1 1 ATOM 814 C CD2 . TYR A 1 108 ? 32.170 30.037 20.525 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CD2 1 ATOM 815 C CE1 . TYR A 1 108 ? 29.597 28.994 20.254 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CE1 1 ATOM 816 C CE2 . TYR A 1 108 ? 31.465 30.218 19.329 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CE2 1 ATOM 817 C CZ . TYR A 1 108 ? 30.179 29.701 19.206 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CZ 1 ATOM 818 O OH . TYR A 1 108 ? 29.452 29.953 18.063 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A OH 1 ATOM 819 N N . VAL A 1 109 ? 35.452 29.154 22.618 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N 1 ATOM 820 C CA . VAL A 1 109 ? 36.636 29.446 21.820 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA 1 ATOM 821 C C . VAL A 1 109 ? 37.467 28.177 21.615 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C 1 ATOM 822 O O . VAL A 1 109 ? 38.061 27.986 20.552 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O 1 ATOM 823 C CB . VAL A 1 109 ? 37.520 30.549 22.447 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB 1 ATOM 824 C CG1 . VAL A 1 109 ? 38.729 30.785 21.557 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 ATOM 825 C CG2 . VAL A 1 109 ? 36.737 31.856 22.572 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 ATOM 826 N N . TYR A 1 110 ? 37.493 27.291 22.613 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A N 1 ATOM 827 C CA . TYR A 1 110 ? 38.245 26.050 22.458 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CA 1 ATOM 828 C C . TYR A 1 110 ? 37.600 25.177 21.375 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A C 1 ATOM 829 O O . TYR A 1 110 ? 38.306 24.627 20.524 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A O 1 ATOM 830 C CB . TYR A 1 110 ? 38.335 25.283 23.788 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CB 1 ATOM 831 C CG . TYR A 1 110 ? 39.222 24.034 23.753 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CG 1 ATOM 832 C CD1 . TYR A 1 110 ? 40.492 24.068 23.181 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CD1 1 ATOM 833 C CD2 . TYR A 1 110 ? 38.793 22.835 24.323 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CD2 1 ATOM 834 C CE1 . TYR A 1 110 ? 41.317 22.931 23.178 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CE1 1 ATOM 835 C CE2 . TYR A 1 110 ? 39.606 21.701 24.330 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CE2 1 ATOM 836 C CZ . TYR A 1 110 ? 40.862 21.756 23.756 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CZ 1 ATOM 837 O OH . TYR A 1 110 ? 41.673 20.644 23.764 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A OH 1 ATOM 838 N N . ILE A 1 111 ? 36.274 25.048 21.381 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N 1 ATOM 839 C CA . ILE A 1 111 ? 35.634 24.227 20.352 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 1 ATOM 840 C C . ILE A 1 111 ? 35.906 24.862 18.990 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C 1 ATOM 841 O O . ILE A 1 111 ? 36.136 24.178 18.009 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O 1 ATOM 842 C CB . ILE A 1 111 ? 34.121 24.136 20.553 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB 1 ATOM 843 C CG1 . ILE A 1 111 ? 33.809 23.421 21.875 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 1 ATOM 844 C CG2 . ILE A 1 111 ? 33.481 23.377 19.386 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 1 ATOM 845 C CD1 . ILE A 1 111 ? 32.305 23.437 22.254 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 1 ATOM 846 N N . GLU A 1 112 ? 35.884 26.184 18.953 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N 1 ATOM 847 C CA . GLU A 1 112 ? 36.166 26.928 17.731 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA 1 ATOM 848 C C . GLU A 1 112 ? 37.584 26.602 17.245 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C 1 ATOM 849 O O . GLU A 1 112 ? 37.826 26.453 16.047 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O 1 ATOM 850 C CB . GLU A 1 112 ? 36.049 28.418 18.028 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB 1 ATOM 851 C CG . GLU A 1 112 ? 36.430 29.347 16.906 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG 1 ATOM 852 C CD . GLU A 1 112 ? 36.411 30.794 17.360 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD 1 ATOM 853 O OE1 . GLU A 1 112 ? 35.371 31.225 17.908 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1 ATOM 854 O OE2 . GLU A 1 112 ? 37.432 31.491 17.174 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1 ATOM 855 N N . SER A 1 113 ? 38.520 26.488 18.181 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N 1 ATOM 856 C CA . SER A 1 113 ? 39.896 26.182 17.809 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA 1 ATOM 857 C C . SER A 1 113 ? 40.004 24.786 17.193 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C 1 ATOM 858 O O . SER A 1 113 ? 40.864 24.557 16.344 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O 1 ATOM 859 C CB . SER A 1 113 ? 40.856 26.323 19.008 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB 1 ATOM 860 O OG . SER A 1 113 ? 40.691 25.275 19.944 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG 1 ATOM 861 N N . TRP A 1 114 ? 39.130 23.859 17.585 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A N 1 ATOM 862 C CA . TRP A 1 114 ? 39.183 22.518 16.992 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CA 1 ATOM 863 C C . TRP A 1 114 ? 38.888 22.609 15.491 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A C 1 ATOM 864 O O . TRP A 1 114 ? 39.493 21.897 14.685 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A O 1 ATOM 865 C CB . TRP A 1 114 ? 38.137 21.565 17.584 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CB 1 ATOM 866 C CG . TRP A 1 114 ? 38.138 21.373 19.074 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CG 1 ATOM 867 C CD1 . TRP A 1 114 ? 39.071 21.803 19.972 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CD1 1 ATOM 868 C CD2 . TRP A 1 114 ? 37.114 20.720 19.837 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CD2 1 ATOM 869 N NE1 . TRP A 1 114 ? 38.685 21.461 21.256 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A NE1 1 ATOM 870 C CE2 . TRP A 1 114 ? 37.490 20.792 21.196 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CE2 1 ATOM 871 C CE3 . TRP A 1 114 ? 35.916 20.080 19.497 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CE3 1 ATOM 872 C CZ2 . TRP A 1 114 ? 36.698 20.255 22.222 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CZ2 1 ATOM 873 C CZ3 . TRP A 1 114 ? 35.128 19.546 20.515 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CZ3 1 ATOM 874 C CH2 . TRP A 1 114 ? 35.526 19.636 21.860 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CH2 1 ATOM 875 N N . THR A 1 115 ? 37.934 23.466 15.130 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 115 THR A N 1 ATOM 876 C CA . THR A 1 115 ? 37.552 23.623 13.732 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA 1 ATOM 877 C C . THR A 1 115 ? 38.696 24.210 12.910 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 115 THR A C 1 ATOM 878 O O . THR A 1 115 ? 38.869 23.861 11.750 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 115 THR A O 1 ATOM 879 C CB . THR A 1 115 ? 36.251 24.484 13.565 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB 1 ATOM 880 O OG1 . THR A 1 115 ? 36.490 25.839 13.940 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1 1 ATOM 881 C CG2 . THR A 1 115 ? 35.138 23.926 14.435 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2 1 ATOM 882 N N . LEU A 1 116 ? 39.484 25.099 13.505 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 883 C CA . LEU A 1 116 ? 40.624 25.670 12.793 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 884 C C . LEU A 1 116 ? 41.686 24.574 12.632 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 885 O O . LEU A 1 116 ? 42.288 24.430 11.563 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 886 C CB . LEU A 1 116 ? 41.203 26.859 13.564 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 887 C CG . LEU A 1 116 ? 42.462 27.452 12.937 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 888 C CD1 . LEU A 1 116 ? 42.159 27.966 11.526 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 889 C CD2 . LEU A 1 116 ? 42.970 28.574 13.820 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 890 N N . GLY A 1 117 ? 41.887 23.792 13.694 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N 1 ATOM 891 C CA . GLY A 1 117 ? 42.860 22.713 13.653 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA 1 ATOM 892 C C . GLY A 1 117 ? 42.484 21.691 12.595 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C 1 ATOM 893 O O . GLY A 1 117 ? 43.340 21.261 11.803 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O 1 ATOM 894 N N . PHE A 1 118 ? 41.210 21.293 12.585 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A N 1 ATOM 895 C CA . PHE A 1 118 ? 40.732 20.329 11.604 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CA 1 ATOM 896 C C . PHE A 1 118 ? 40.824 20.916 10.192 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A C 1 ATOM 897 O O . PHE A 1 118 ? 41.224 20.225 9.261 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A O 1 ATOM 898 C CB . PHE A 1 118 ? 39.284 19.932 11.894 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CB 1 ATOM 899 C CG . PHE A 1 118 ? 39.134 18.789 12.874 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CG 1 ATOM 900 C CD1 . PHE A 1 118 ? 39.728 18.840 14.136 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CD1 1 ATOM 901 C CD2 . PHE A 1 118 ? 38.385 17.669 12.531 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CD2 1 ATOM 902 C CE1 . PHE A 1 118 ? 39.567 17.797 15.041 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CE1 1 ATOM 903 C CE2 . PHE A 1 118 ? 38.215 16.619 13.432 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CE2 1 ATOM 904 C CZ . PHE A 1 118 ? 38.812 16.683 14.685 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 118 PHE A CZ 1 ATOM 905 N N . ALA A 1 119 ? 40.440 22.180 10.037 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 1 ATOM 906 C CA . ALA A 1 119 ? 40.497 22.827 8.735 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 1 ATOM 907 C C . ALA A 1 119 ? 41.929 22.718 8.208 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 1 ATOM 908 O O . ALA A 1 119 ? 42.153 22.276 7.087 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 1 ATOM 909 C CB . ALA A 1 119 ? 40.072 24.284 8.858 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 1 ATOM 910 N N . ILE A 1 120 ? 42.889 23.098 9.042 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N 1 ATOM 911 C CA . ILE A 1 120 ? 44.290 23.022 8.668 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA 1 ATOM 912 C C . ILE A 1 120 ? 44.677 21.601 8.261 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C 1 ATOM 913 O O . ILE A 1 120 ? 45.194 21.387 7.164 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O 1 ATOM 914 C CB . ILE A 1 120 ? 45.212 23.483 9.823 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB 1 ATOM 915 C CG1 . ILE A 1 120 ? 45.066 24.994 10.019 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 ATOM 916 C CG2 . ILE A 1 120 ? 46.674 23.139 9.508 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 ATOM 917 C CD1 . ILE A 1 120 ? 45.806 25.530 11.246 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 ATOM 918 N N . LYS A 1 121 ? 44.414 20.625 9.126 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A N 1 ATOM 919 C CA . LYS A 1 121 ? 44.774 19.249 8.808 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CA 1 ATOM 920 C C . LYS A 1 121 ? 44.066 18.696 7.573 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A C 1 ATOM 921 O O . LYS A 1 121 ? 44.664 17.926 6.812 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A O 1 ATOM 922 C CB . LYS A 1 121 ? 44.522 18.333 10.003 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CB 1 ATOM 923 C CG . LYS A 1 121 ? 45.430 18.663 11.181 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CG 1 ATOM 924 C CD . LYS A 1 121 ? 45.422 17.565 12.222 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CD 1 ATOM 925 C CE . LYS A 1 121 ? 46.167 16.344 11.730 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CE 1 ATOM 926 N NZ . LYS A 1 121 ? 46.215 15.300 12.788 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A NZ 1 ATOM 927 N N . PHE A 1 122 ? 42.805 19.072 7.363 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A N 1 ATOM 928 C CA . PHE A 1 122 ? 42.087 18.577 6.190 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CA 1 ATOM 929 C C . PHE A 1 122 ? 42.618 19.229 4.916 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A C 1 ATOM 930 O O . PHE A 1 122 ? 42.719 18.584 3.879 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A O 1 ATOM 931 C CB . PHE A 1 122 ? 40.577 18.799 6.336 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CB 1 ATOM 932 C CG . PHE A 1 122 ? 39.876 17.670 7.048 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CG 1 ATOM 933 C CD1 . PHE A 1 122 ? 40.056 17.469 8.412 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CD1 1 ATOM 934 C CD2 . PHE A 1 122 ? 39.089 16.769 6.339 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CD2 1 ATOM 935 C CE1 . PHE A 1 122 ? 39.462 16.380 9.060 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CE1 1 ATOM 936 C CE2 . PHE A 1 122 ? 38.491 15.677 6.974 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CE2 1 ATOM 937 C CZ . PHE A 1 122 ? 38.682 15.483 8.343 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A CZ 1 ATOM 938 N N . LEU A 1 123 ? 42.978 20.502 5.013 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N 1 ATOM 939 C CA . LEU A 1 123 ? 43.511 21.229 3.869 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA 1 ATOM 940 C C . LEU A 1 123 ? 44.804 20.586 3.363 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C 1 ATOM 941 O O . LEU A 1 123 ? 44.997 20.416 2.158 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O 1 ATOM 942 C CB . LEU A 1 123 ? 43.806 22.679 4.246 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB 1 ATOM 943 C CG . LEU A 1 123 ? 44.453 23.530 3.140 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG 1 ATOM 944 C CD1 . LEU A 1 123 ? 43.541 23.562 1.910 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 ATOM 945 C CD2 . LEU A 1 123 ? 44.726 24.942 3.644 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 ATOM 946 N N . VAL A 1 124 ? 45.686 20.227 4.290 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N 1 ATOM 947 C CA . VAL A 1 124 ? 46.961 19.640 3.921 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA 1 ATOM 948 C C . VAL A 1 124 ? 46.925 18.129 3.774 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C 1 ATOM 949 O O . VAL A 1 124 ? 47.954 17.510 3.523 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O 1 ATOM 950 C CB . VAL A 1 124 ? 48.071 20.042 4.922 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB 1 ATOM 951 C CG1 . VAL A 1 124 ? 48.105 21.557 5.056 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 1 ATOM 952 C CG2 . VAL A 1 124 ? 47.842 19.379 6.279 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 1 ATOM 953 N N . GLY A 1 125 ? 45.743 17.541 3.943 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A N 1 ATOM 954 C CA . GLY A 1 125 ? 45.586 16.108 3.781 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A CA 1 ATOM 955 C C . GLY A 1 125 ? 46.090 15.192 4.881 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A C 1 ATOM 956 O O . GLY A 1 125 ? 46.284 14.001 4.639 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A O 1 ATOM 957 N N . LEU A 1 126 ? 46.311 15.727 6.078 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A N 1 ATOM 958 C CA . LEU A 1 126 ? 46.783 14.910 7.188 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CA 1 ATOM 959 C C . LEU A 1 126 ? 45.546 14.372 7.895 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A C 1 ATOM 960 O O . LEU A 1 126 ? 45.259 14.721 9.043 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A O 1 ATOM 961 C CB . LEU A 1 126 ? 47.619 15.754 8.146 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CB 1 ATOM 962 C CG . LEU A 1 126 ? 48.883 16.341 7.513 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CG 1 ATOM 963 C CD1 . LEU A 1 126 ? 49.582 17.273 8.498 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD1 1 ATOM 964 C CD2 . LEU A 1 126 ? 49.809 15.202 7.089 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD2 1 ATOM 965 N N . VAL A 1 127 ? 44.811 13.527 7.182 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N 1 ATOM 966 C CA . VAL A 1 127 ? 43.585 12.937 7.682 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA 1 ATOM 967 C C . VAL A 1 127 ? 43.617 11.411 7.622 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C 1 ATOM 968 O O . VAL A 1 127 ? 44.446 10.821 6.928 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O 1 ATOM 969 C CB . VAL A 1 127 ? 42.388 13.444 6.866 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB 1 ATOM 970 C CG1 . VAL A 1 127 ? 42.278 14.948 7.019 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 ATOM 971 C CG2 . VAL A 1 127 ? 42.565 13.075 5.399 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 ATOM 972 N N . PRO A 1 128 ? 42.704 10.751 8.352 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N 1 ATOM 973 C CA . PRO A 1 128 ? 42.660 9.288 8.355 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA 1 ATOM 974 C C . PRO A 1 128 ? 42.318 8.699 6.993 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C 1 ATOM 975 O O . PRO A 1 128 ? 41.590 9.301 6.200 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O 1 ATOM 976 C CB . PRO A 1 128 ? 41.598 8.975 9.408 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB 1 ATOM 977 C CG . PRO A 1 128 ? 40.670 10.155 9.301 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG 1 ATOM 978 C CD . PRO A 1 128 ? 41.634 11.309 9.201 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD 1 ATOM 979 N N . GLU A 1 129 ? 42.871 7.523 6.730 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A N 1 ATOM 980 C CA . GLU A 1 129 ? 42.624 6.814 5.492 1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CA 1 ATOM 981 C C . GLU A 1 129 ? 41.633 5.722 5.856 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A C 1 ATOM 982 O O . GLU A 1 129 ? 42.020 4.668 6.363 1.00 64.87 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A O 1 ATOM 983 C CB . GLU A 1 129 ? 43.918 6.198 4.966 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CB 1 ATOM 984 N N . PRO A 1 130 ? 40.331 5.975 5.649 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N 1 ATOM 985 C CA . PRO A 1 130 ? 39.353 4.941 5.988 1.00 68.22 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA 1 ATOM 986 C C . PRO A 1 130 ? 39.587 3.747 5.090 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C 1 ATOM 987 O O . PRO A 1 130 ? 40.362 3.824 4.134 1.00 69.17 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O 1 ATOM 988 C CB . PRO A 1 130 ? 38.018 5.619 5.702 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB 1 ATOM 989 C CG . PRO A 1 130 ? 38.309 7.044 5.982 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG 1 ATOM 990 C CD . PRO A 1 130 ? 39.653 7.239 5.321 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD 1 ATOM 991 N N . PRO A 1 131 ? 38.929 2.630 5.373 1.00 71.94 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A N 1 ATOM 992 C CA . PRO A 1 131 ? 39.254 1.550 4.439 1.00 73.78 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CA 1 ATOM 993 C C . PRO A 1 131 ? 38.335 1.268 3.257 1.00 75.19 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A C 1 ATOM 994 O O . PRO A 1 131 ? 37.116 1.441 3.320 1.00 75.67 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A O 1 ATOM 995 C CB . PRO A 1 131 ? 39.401 0.350 5.339 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CB 1 ATOM 996 C CG . PRO A 1 131 ? 38.359 0.589 6.338 1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CG 1 ATOM 997 C CD . PRO A 1 131 ? 38.496 2.064 6.663 1.00 72.84 ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CD 1 ATOM 998 N N . PRO A 1 132 ? 38.963 0.920 2.119 1.00 76.39 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N 1 ATOM 999 C CA . PRO A 1 132 ? 38.551 0.485 0.784 1.00 77.39 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA 1 ATOM 1000 C C . PRO A 1 132 ? 39.000 -0.963 0.692 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C 1 ATOM 1001 O O . PRO A 1 132 ? 39.463 -1.525 1.697 1.00 79.32 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O 1 ATOM 1002 C CB . PRO A 1 132 ? 39.395 1.415 -0.114 1.00 77.62 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB 1 ATOM 1003 C CG . PRO A 1 132 ? 39.571 2.603 0.732 1.00 77.11 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG 1 ATOM 1004 C CD . PRO A 1 132 ? 39.982 1.946 2.003 1.00 76.63 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD 1 ATOM 1005 N N . THR A 1 135 ? 33.007 -1.456 3.175 1.00 81.36 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 1 ATOM 1006 C CA . THR A 1 135 ? 31.983 -0.421 3.276 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 1 ATOM 1007 C C . THR A 1 135 ? 31.210 -0.614 4.582 1.00 80.97 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 1 ATOM 1008 O O . THR A 1 135 ? 30.034 -0.265 4.695 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 1 ATOM 1009 C CB . THR A 1 135 ? 31.016 -0.485 2.065 1.00 82.18 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 1 ATOM 1010 O OG1 . THR A 1 135 ? 29.796 -1.137 2.441 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 1 ATOM 1011 C CG2 . THR A 1 135 ? 31.655 -1.268 0.921 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 1 ATOM 1012 N N . ASP A 1 136 ? 31.908 -1.173 5.564 1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A N 1 ATOM 1013 C CA . ASP A 1 136 ? 31.382 -1.456 6.899 1.00 79.78 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CA 1 ATOM 1014 C C . ASP A 1 136 ? 31.485 -0.192 7.767 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A C 1 ATOM 1015 O O . ASP A 1 136 ? 32.574 0.173 8.206 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A O 1 ATOM 1016 C CB . ASP A 1 136 ? 32.212 -2.600 7.490 1.00 81.02 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CB 1 ATOM 1017 C CG . ASP A 1 136 ? 31.978 -2.805 8.967 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CG 1 ATOM 1018 O OD1 . ASP A 1 136 ? 32.916 -3.281 9.647 1.00 84.06 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD1 1 ATOM 1019 O OD2 . ASP A 1 136 ? 30.864 -2.509 9.449 1.00 83.75 ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD2 1 ATOM 1020 N N . PRO A 1 137 ? 30.344 0.461 8.051 1.00 76.18 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A N 1 ATOM 1021 C CA . PRO A 1 137 ? 30.195 1.689 8.846 1.00 74.69 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CA 1 ATOM 1022 C C . PRO A 1 137 ? 31.187 1.961 9.974 1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A C 1 ATOM 1023 O O . PRO A 1 137 ? 31.646 3.092 10.130 1.00 73.06 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A O 1 ATOM 1024 C CB . PRO A 1 137 ? 28.755 1.607 9.358 1.00 74.92 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CB 1 ATOM 1025 C CG . PRO A 1 137 ? 28.454 0.136 9.326 1.00 75.24 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CG 1 ATOM 1026 C CD . PRO A 1 137 ? 29.063 -0.261 8.012 1.00 75.56 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CD 1 ATOM 1027 N N . ASP A 1 138 ? 31.509 0.945 10.768 1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A N 1 ATOM 1028 C CA . ASP A 1 138 ? 32.445 1.139 11.869 1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A CA 1 ATOM 1029 C C . ASP A 1 138 ? 33.865 1.269 11.345 1.00 66.51 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A C 1 ATOM 1030 O O . ASP A 1 138 ? 34.667 2.050 11.861 1.00 65.76 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A O 1 ATOM 1031 C CB . ASP A 1 138 ? 32.368 -0.025 12.852 1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A CB 1 ATOM 1032 C CG . ASP A 1 138 ? 31.967 0.419 14.241 1.00 74.90 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A CG 1 ATOM 1033 O OD1 . ASP A 1 138 ? 32.608 -0.031 15.213 1.00 77.08 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A OD1 1 ATOM 1034 O OD2 . ASP A 1 138 ? 31.010 1.218 14.357 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 138 ASP A OD2 1 ATOM 1035 N N . SER A 1 139 ? 34.170 0.494 10.314 1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 139 SER A N 1 ATOM 1036 C CA . SER A 1 139 ? 35.487 0.528 9.706 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 139 SER A CA 1 ATOM 1037 C C . SER A 1 139 ? 35.670 1.875 9.010 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 139 SER A C 1 ATOM 1038 O O . SER A 1 139 ? 36.794 2.312 8.763 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 139 SER A O 1 ATOM 1039 C CB . SER A 1 139 ? 35.619 -0.632 8.718 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 139 SER A CB 1 ATOM 1040 O OG . SER A 1 139 ? 36.116 -0.204 7.468 1.00 63.65 ? ? ? ? ? ? 139 SER A OG 1 ATOM 1041 N N . ILE A 1 140 ? 34.553 2.535 8.717 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 1 ATOM 1042 C CA . ILE A 1 140 ? 34.564 3.838 8.065 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 1 ATOM 1043 C C . ILE A 1 140 ? 34.582 4.992 9.076 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 1 ATOM 1044 O O . ILE A 1 140 ? 35.277 5.986 8.881 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 1 ATOM 1045 C CB . ILE A 1 140 ? 33.342 3.988 7.120 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 1 ATOM 1046 C CG1 . ILE A 1 140 ? 33.669 3.354 5.764 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 ATOM 1047 C CG2 . ILE A 1 140 ? 32.943 5.455 6.980 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 ATOM 1048 C CD1 . ILE A 1 140 ? 32.688 3.699 4.664 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 ATOM 1049 N N . LEU A 1 141 ? 33.826 4.845 10.159 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N 1 ATOM 1050 C CA . LEU A 1 141 ? 33.752 5.875 11.194 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA 1 ATOM 1051 C C . LEU A 1 141 ? 34.880 5.839 12.229 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C 1 ATOM 1052 O O . LEU A 1 141 ? 35.337 6.886 12.693 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O 1 ATOM 1053 C CB . LEU A 1 141 ? 32.411 5.783 11.923 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB 1 ATOM 1054 C CG . LEU A 1 141 ? 31.156 6.221 11.160 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG 1 ATOM 1055 C CD1 . LEU A 1 141 ? 29.921 5.916 11.994 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 ATOM 1056 C CD2 . LEU A 1 141 ? 31.235 7.709 10.844 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 ATOM 1057 N N . ARG A 1 142 ? 35.335 4.642 12.584 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A N 1 ATOM 1058 C CA . ARG A 1 142 ? 36.376 4.502 13.599 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CA 1 ATOM 1059 C C . ARG A 1 142 ? 37.619 5.369 13.384 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A C 1 ATOM 1060 O O . ARG A 1 142 ? 38.088 6.024 14.312 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A O 1 ATOM 1061 C CB . ARG A 1 142 ? 36.788 3.029 13.752 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CB 1 ATOM 1062 C CG . ARG A 1 142 ? 37.647 2.778 14.986 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CG 1 ATOM 1063 C CD . ARG A 1 142 ? 38.033 1.311 15.179 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CD 1 ATOM 1064 N NE . ARG A 1 142 ? 36.878 0.418 15.152 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NE 1 ATOM 1065 C CZ . ARG A 1 142 ? 36.561 -0.352 14.116 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CZ 1 ATOM 1066 N NH1 . ARG A 1 142 ? 37.316 -0.346 13.021 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH1 1 ATOM 1067 N NH2 . ARG A 1 142 ? 35.476 -1.114 14.163 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH2 1 ATOM 1068 N N . PRO A 1 143 ? 38.173 5.386 12.162 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N 1 ATOM 1069 C CA . PRO A 1 143 ? 39.367 6.208 11.931 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA 1 ATOM 1070 C C . PRO A 1 143 ? 39.144 7.684 12.266 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C 1 ATOM 1071 O O . PRO A 1 143 ? 40.022 8.357 12.808 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O 1 ATOM 1072 C CB . PRO A 1 143 ? 39.654 5.983 10.445 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB 1 ATOM 1073 C CG . PRO A 1 143 ? 39.179 4.590 10.229 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG 1 ATOM 1074 C CD . PRO A 1 143 ? 37.848 4.604 10.955 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD 1 ATOM 1075 N N . PHE A 1 144 ? 37.959 8.183 11.942 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A N 1 ATOM 1076 C CA . PHE A 1 144 ? 37.635 9.574 12.209 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CA 1 ATOM 1077 C C . PHE A 1 144 ? 37.365 9.806 13.684 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A C 1 ATOM 1078 O O . PHE A 1 144 ? 37.658 10.874 14.212 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A O 1 ATOM 1079 C CB . PHE A 1 144 ? 36.445 10.000 11.354 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CB 1 ATOM 1080 C CG . PHE A 1 144 ? 36.798 10.191 9.915 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CG 1 ATOM 1081 C CD1 . PHE A 1 144 ? 37.317 11.406 9.476 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CD1 1 ATOM 1082 C CD2 . PHE A 1 144 ? 36.702 9.134 9.020 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CD2 1 ATOM 1083 C CE1 . PHE A 1 144 ? 37.734 11.571 8.162 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CE1 1 ATOM 1084 C CE2 . PHE A 1 144 ? 37.116 9.283 7.707 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CE2 1 ATOM 1085 C CZ . PHE A 1 144 ? 37.638 10.503 7.275 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CZ 1 ATOM 1086 N N . LYS A 1 145 ? 36.816 8.802 14.355 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A N 1 ATOM 1087 C CA . LYS A 1 145 ? 36.560 8.936 15.782 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CA 1 ATOM 1088 C C . LYS A 1 145 ? 37.912 9.032 16.495 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A C 1 ATOM 1089 O O . LYS A 1 145 ? 38.105 9.870 17.381 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A O 1 ATOM 1090 C CB . LYS A 1 145 ? 35.778 7.736 16.313 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CB 1 ATOM 1091 C CG . LYS A 1 145 ? 35.318 7.905 17.760 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CG 1 ATOM 1092 C CD . LYS A 1 145 ? 34.478 6.721 18.209 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CD 1 ATOM 1093 C CE . LYS A 1 145 ? 35.314 5.453 18.271 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CE 1 ATOM 1094 N NZ . LYS A 1 145 ? 36.272 5.493 19.418 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A NZ 1 ATOM 1095 N N . GLU A 1 146 ? 38.846 8.170 16.097 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N 1 ATOM 1096 C CA . GLU A 1 146 ? 40.193 8.170 16.667 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA 1 ATOM 1097 C C . GLU A 1 146 ? 40.867 9.504 16.402 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C 1 ATOM 1098 O O . GLU A 1 146 ? 41.618 10.017 17.234 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O 1 ATOM 1099 C CB . GLU A 1 146 ? 41.032 7.051 16.044 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB 1 ATOM 1100 C CG . GLU A 1 146 ? 40.723 5.679 16.609 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG 1 ATOM 1101 C CD . GLU A 1 146 ? 41.344 4.543 15.812 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD 1 ATOM 1102 O OE1 . GLU A 1 146 ? 42.113 4.819 14.861 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 ATOM 1103 O OE2 . GLU A 1 146 ? 41.043 3.372 16.137 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 ATOM 1104 N N . PHE A 1 147 ? 40.590 10.064 15.232 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A N 1 ATOM 1105 C CA . PHE A 1 147 ? 41.193 11.329 14.833 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CA 1 ATOM 1106 C C . PHE A 1 147 ? 40.762 12.423 15.804 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A C 1 ATOM 1107 O O . PHE A 1 147 ? 41.580 13.189 16.306 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A O 1 ATOM 1108 C CB . PHE A 1 147 ? 40.769 11.680 13.402 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CB 1 ATOM 1109 C CG . PHE A 1 147 ? 41.436 12.915 12.851 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CG 1 ATOM 1110 C CD1 . PHE A 1 147 ? 42.734 12.853 12.345 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD1 1 ATOM 1111 C CD2 . PHE A 1 147 ? 40.751 14.130 12.803 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD2 1 ATOM 1112 C CE1 . PHE A 1 147 ? 43.349 13.989 11.807 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE1 1 ATOM 1113 C CE2 . PHE A 1 147 ? 41.348 15.270 12.273 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE2 1 ATOM 1114 C CZ . PHE A 1 147 ? 42.654 15.198 11.764 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CZ 1 ATOM 1115 N N . LEU A 1 148 ? 39.469 12.488 16.077 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N 1 ATOM 1116 C CA . LEU A 1 148 ? 38.962 13.488 17.012 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA 1 ATOM 1117 C C . LEU A 1 148 ? 39.493 13.223 18.426 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C 1 ATOM 1118 O O . LEU A 1 148 ? 39.993 14.127 19.103 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O 1 ATOM 1119 C CB . LEU A 1 148 ? 37.430 13.469 17.047 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB 1 ATOM 1120 C CG . LEU A 1 148 ? 36.820 14.336 18.158 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG 1 ATOM 1121 C CD1 . LEU A 1 148 ? 37.192 15.781 17.922 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 1 ATOM 1122 C CD2 . LEU A 1 148 ? 35.310 14.159 18.195 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 1 ATOM 1123 N N . TYR A 1 149 ? 39.378 11.978 18.865 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1 ATOM 1124 C CA . TYR A 1 149 ? 39.821 11.593 20.200 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1 ATOM 1125 C C . TYR A 1 149 ? 41.293 11.897 20.491 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1 ATOM 1126 O O . TYR A 1 149 ? 41.632 12.288 21.609 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1 ATOM 1127 C CB . TYR A 1 149 ? 39.489 10.117 20.419 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1 ATOM 1128 C CG . TYR A 1 149 ? 38.021 9.883 20.727 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1 ATOM 1129 C CD1 . TYR A 1 149 ? 37.032 10.712 20.190 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1 ATOM 1130 C CD2 . TYR A 1 149 ? 37.618 8.833 21.548 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1 ATOM 1131 C CE1 . TYR A 1 149 ? 35.682 10.501 20.468 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1 ATOM 1132 C CE2 . TYR A 1 149 ? 36.269 8.614 21.831 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1 ATOM 1133 C CZ . TYR A 1 149 ? 35.309 9.452 21.294 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1 ATOM 1134 O OH . TYR A 1 149 ? 33.986 9.246 21.623 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1 ATOM 1135 N N . SER A 1 150 ? 42.160 11.738 19.494 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 150 SER A N 1 ATOM 1136 C CA . SER A 1 150 ? 43.584 12.028 19.670 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 150 SER A CA 1 ATOM 1137 C C . SER A 1 150 ? 43.847 13.534 19.668 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 150 SER A C 1 ATOM 1138 O O . SER A 1 150 ? 44.818 14.009 20.252 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 150 SER A O 1 ATOM 1139 C CB . SER A 1 150 ? 44.413 11.373 18.550 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 150 SER A CB 1 ATOM 1140 O OG . SER A 1 150 ? 44.279 9.961 18.589 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 150 SER A OG 1 ATOM 1141 N N . TYR A 1 151 ? 42.975 14.279 19.000 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A N 1 ATOM 1142 C CA . TYR A 1 151 ? 43.132 15.719 18.907 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CA 1 ATOM 1143 C C . TYR A 1 151 ? 42.823 16.358 20.254 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A C 1 ATOM 1144 O O . TYR A 1 151 ? 43.635 17.113 20.777 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A O 1 ATOM 1145 C CB . TYR A 1 151 ? 42.205 16.295 17.827 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CB 1 ATOM 1146 C CG . TYR A 1 151 ? 42.383 17.781 17.574 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CG 1 ATOM 1147 C CD1 . TYR A 1 151 ? 43.272 18.237 16.603 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD1 1 ATOM 1148 C CD2 . TYR A 1 151 ? 41.678 18.730 18.321 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD2 1 ATOM 1149 C CE1 . TYR A 1 151 ? 43.459 19.587 16.377 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE1 1 ATOM 1150 C CE2 . TYR A 1 151 ? 41.861 20.091 18.101 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE2 1 ATOM 1151 C CZ . TYR A 1 151 ? 42.751 20.511 17.126 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CZ 1 ATOM 1152 O OH . TYR A 1 151 ? 42.931 21.845 16.868 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A OH 1 ATOM 1153 N N . ILE A 1 152 ? 41.667 16.043 20.832 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A N 1 ATOM 1154 C CA . ILE A 1 152 ? 41.301 16.646 22.114 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CA 1 ATOM 1155 C C . ILE A 1 152 ? 41.838 15.848 23.301 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A C 1 ATOM 1156 O O . ILE A 1 152 ? 41.864 16.338 24.429 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A O 1 ATOM 1157 C CB . ILE A 1 152 ? 39.770 16.805 22.239 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CB 1 ATOM 1158 C CG1 . ILE A 1 152 ? 39.079 15.439 22.199 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG1 1 ATOM 1159 C CG2 . ILE A 1 152 ? 39.251 17.687 21.092 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG2 1 ATOM 1160 C CD1 . ILE A 1 152 ? 37.555 15.521 22.260 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CD1 1 ATOM 1161 N N . GLY A 1 153 ? 42.262 14.616 23.036 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N 1 ATOM 1162 C CA . GLY A 1 153 ? 42.820 13.769 24.078 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA 1 ATOM 1163 C C . GLY A 1 153 ? 41.835 13.098 25.023 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C 1 ATOM 1164 O O . GLY A 1 153 ? 42.012 13.137 26.239 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O 1 ATOM 1165 N N . VAL A 1 154 ? 40.812 12.461 24.463 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N 1 ATOM 1166 C CA . VAL A 1 154 ? 39.799 11.761 25.257 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA 1 ATOM 1167 C C . VAL A 1 154 ? 40.461 10.702 26.139 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C 1 ATOM 1168 O O . VAL A 1 154 ? 41.388 10.018 25.706 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O 1 ATOM 1169 C CB . VAL A 1 154 ? 38.748 11.081 24.338 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB 1 ATOM 1170 C CG1 . VAL A 1 154 ? 37.753 10.258 25.164 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 1 ATOM 1171 C CG2 . VAL A 1 154 ? 38.019 12.158 23.532 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 1 ATOM 1172 N N . PRO A 1 155 ? 39.992 10.551 27.392 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A N 1 ATOM 1173 C CA . PRO A 1 155 ? 40.536 9.576 28.346 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CA 1 ATOM 1174 C C . PRO A 1 155 ? 40.480 8.133 27.849 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A C 1 ATOM 1175 O O . PRO A 1 155 ? 39.430 7.655 27.418 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A O 1 ATOM 1176 C CB . PRO A 1 155 ? 39.661 9.771 29.586 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CB 1 ATOM 1177 C CG . PRO A 1 155 ? 39.207 11.194 29.469 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CG 1 ATOM 1178 C CD . PRO A 1 155 ? 38.891 11.315 28.007 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CD 1 ATOM 1179 N N . LYS A 1 156 ? 41.616 7.447 27.917 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N 1 ATOM 1180 C CA . LYS A 1 156 ? 41.689 6.052 27.498 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA 1 ATOM 1181 C C . LYS A 1 156 ? 41.568 5.162 28.736 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C 1 ATOM 1182 O O . LYS A 1 156 ? 41.201 3.990 28.642 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O 1 ATOM 1183 C CB . LYS A 1 156 ? 43.011 5.790 26.772 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB 1 ATOM 1184 C CG . LYS A 1 156 ? 43.135 6.552 25.461 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG 1 ATOM 1185 C CD . LYS A 1 156 ? 44.462 6.297 24.757 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD 1 ATOM 1186 C CE . LYS A 1 156 ? 44.435 6.868 23.343 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE 1 ATOM 1187 N NZ . LYS A 1 156 ? 45.506 7.877 23.104 1.00 57.78 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ 1 ATOM 1188 N N . GLY A 1 157 ? 41.858 5.738 29.899 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1 ATOM 1189 C CA . GLY A 1 157 ? 41.782 4.991 31.140 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1 ATOM 1190 C C . GLY A 1 157 ? 40.598 5.377 32.003 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1 ATOM 1191 O O . GLY A 1 157 ? 39.517 5.688 31.492 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1 ATOM 1192 N N . ASP A 1 158 ? 40.802 5.364 33.316 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A N 1 ATOM 1193 C CA . ASP A 1 158 ? 39.741 5.702 34.251 1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CA 1 ATOM 1194 C C . ASP A 1 158 ? 39.793 7.148 34.738 1.00 60.08 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A C 1 ATOM 1195 O O . ASP A 1 158 ? 38.756 7.745 35.032 1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A O 1 ATOM 1196 C CB . ASP A 1 158 ? 39.776 4.747 35.448 1.00 64.90 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CB 1 ATOM 1197 C CG . ASP A 1 158 ? 38.440 4.090 35.698 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CG 1 ATOM 1198 O OD1 . ASP A 1 158 ? 37.496 4.792 36.135 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD1 1 ATOM 1199 O OD2 . ASP A 1 158 ? 38.331 2.870 35.452 1.00 69.59 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD2 1 ATOM 1200 N N . GLU A 1 159 ? 40.993 7.713 34.817 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A N 1 ATOM 1201 C CA . GLU A 1 159 ? 41.139 9.086 35.274 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CA 1 ATOM 1202 C C . GLU A 1 159 ? 40.362 10.009 34.324 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A C 1 ATOM 1203 O O . GLU A 1 159 ? 40.390 9.832 33.108 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A O 1 ATOM 1204 C CB . GLU A 1 159 ? 42.634 9.438 35.347 1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CB 1 ATOM 1205 C CG . GLU A 1 159 ? 43.406 8.517 36.311 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CG 1 ATOM 1206 C CD . GLU A 1 159 ? 44.894 8.840 36.431 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CD 1 ATOM 1207 O OE1 . GLU A 1 159 ? 45.550 9.087 35.396 1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE1 1 ATOM 1208 O OE2 . GLU A 1 159 ? 45.411 8.838 37.570 1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE2 1 ATOM 1209 N N . PRO A 1 160 ? 39.626 10.982 34.879 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A N 1 ATOM 1210 C CA . PRO A 1 160 ? 38.824 11.941 34.110 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CA 1 ATOM 1211 C C . PRO A 1 160 ? 39.680 13.057 33.526 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A C 1 ATOM 1212 O O . PRO A 1 160 ? 39.289 14.219 33.532 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A O 1 ATOM 1213 C CB . PRO A 1 160 ? 37.844 12.459 35.155 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CB 1 ATOM 1214 C CG . PRO A 1 160 ? 38.711 12.540 36.368 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CG 1 ATOM 1215 C CD . PRO A 1 160 ? 39.497 11.239 36.327 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CD 1 ATOM 1216 N N . ILE A 1 161 ? 40.844 12.691 33.013 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A N 1 ATOM 1217 C CA . ILE A 1 161 ? 41.783 13.657 32.469 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CA 1 ATOM 1218 C C . ILE A 1 161 ? 41.906 13.610 30.953 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A C 1 ATOM 1219 O O . ILE A 1 161 ? 41.954 12.538 30.354 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A O 1 ATOM 1220 C CB . ILE A 1 161 ? 43.181 13.423 33.087 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CB 1 ATOM 1221 C CG1 . ILE A 1 161 ? 43.114 13.654 34.595 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG1 1 ATOM 1222 C CG2 . ILE A 1 161 ? 44.225 14.291 32.408 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG2 1 ATOM 1223 C CD1 . ILE A 1 161 ? 42.533 14.981 34.973 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CD1 1 ATOM 1224 N N . LEU A 1 162 ? 41.968 14.792 30.347 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N 1 ATOM 1225 C CA . LEU A 1 162 ? 42.123 14.918 28.900 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA 1 ATOM 1226 C C . LEU A 1 162 ? 43.586 15.270 28.610 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C 1 ATOM 1227 O O . LEU A 1 162 ? 44.238 15.937 29.410 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O 1 ATOM 1228 C CB . LEU A 1 162 ? 41.219 16.031 28.357 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB 1 ATOM 1229 C CG . LEU A 1 162 ? 39.704 15.849 28.517 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG 1 ATOM 1230 C CD1 . LEU A 1 162 ? 38.945 17.173 28.268 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 ATOM 1231 C CD2 . LEU A 1 162 ? 39.248 14.762 27.543 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 ATOM 1232 N N . LYS A 1 163 ? 44.098 14.820 27.468 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A N 1 ATOM 1233 C CA . LYS A 1 163 ? 45.474 15.120 27.083 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CA 1 ATOM 1234 C C . LYS A 1 163 ? 45.472 15.614 25.639 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A C 1 ATOM 1235 O O . LYS A 1 163 ? 45.762 14.855 24.719 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A O 1 ATOM 1236 C CB . LYS A 1 163 ? 46.350 13.860 27.203 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CB 1 ATOM 1237 C CG . LYS A 1 163 ? 47.877 14.106 27.309 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CG 1 ATOM 1238 C CD . LYS A 1 163 ? 48.635 12.772 27.374 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CD 1 ATOM 1239 C CE . LYS A 1 163 ? 49.468 12.639 28.659 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CE 1 ATOM 1240 N NZ . LYS A 1 163 ? 50.862 13.167 28.538 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A NZ 1 ATOM 1241 N N . PRO A 1 164 ? 45.139 16.901 25.424 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A N 1 ATOM 1242 C CA . PRO A 1 164 ? 45.095 17.499 24.083 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A CA 1 ATOM 1243 C C . PRO A 1 164 ? 46.426 17.330 23.363 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A C 1 ATOM 1244 O O . PRO A 1 164 ? 47.489 17.429 23.980 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A O 1 ATOM 1245 C CB . PRO A 1 164 ? 44.819 18.969 24.362 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A CB 1 ATOM 1246 C CG . PRO A 1 164 ? 44.223 18.990 25.727 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A CG 1 ATOM 1247 C CD . PRO A 1 164 ? 45.004 17.939 26.459 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 164 PRO A CD 1 ATOM 1248 N N . SER A 1 165 ? 46.373 17.110 22.056 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 165 SER A N 1 ATOM 1249 C CA . SER A 1 165 ? 47.606 16.974 21.300 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 165 SER A CA 1 ATOM 1250 C C . SER A 1 165 ? 48.309 18.329 21.330 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 165 SER A C 1 ATOM 1251 O O . SER A 1 165 ? 47.685 19.356 21.619 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 165 SER A O 1 ATOM 1252 C CB . SER A 1 165 ? 47.321 16.573 19.847 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 165 SER A CB 1 ATOM 1253 O OG . SER A 1 165 ? 46.704 17.619 19.123 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 165 SER A OG 1 ATOM 1254 N N . LEU A 1 166 ? 49.603 18.328 21.040 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N 1 ATOM 1255 C CA . LEU A 1 166 ? 50.373 19.564 21.015 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA 1 ATOM 1256 C C . LEU A 1 166 ? 49.824 20.489 19.928 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C 1 ATOM 1257 O O . LEU A 1 166 ? 49.746 21.701 20.114 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O 1 ATOM 1258 C CB . LEU A 1 166 ? 51.851 19.272 20.738 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB 1 ATOM 1259 C CG . LEU A 1 166 ? 52.741 20.507 20.589 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG 1 ATOM 1260 C CD1 . LEU A 1 166 ? 52.643 21.376 21.841 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 ATOM 1261 C CD2 . LEU A 1 166 ? 54.172 20.076 20.341 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 ATOM 1262 N N . PHE A 1 167 ? 49.457 19.913 18.788 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A N 1 ATOM 1263 C CA . PHE A 1 167 ? 48.906 20.710 17.701 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CA 1 ATOM 1264 C C . PHE A 1 167 ? 47.634 21.425 18.185 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A C 1 ATOM 1265 O O . PHE A 1 167 ? 47.469 22.618 17.950 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A O 1 ATOM 1266 C CB . PHE A 1 167 ? 48.590 19.815 16.497 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CB 1 ATOM 1267 C CG . PHE A 1 167 ? 48.004 20.552 15.322 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CG 1 ATOM 1268 C CD1 . PHE A 1 167 ? 48.685 21.607 14.728 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CD1 1 ATOM 1269 C CD2 . PHE A 1 167 ? 46.762 20.193 14.814 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CD2 1 ATOM 1270 C CE1 . PHE A 1 167 ? 48.132 22.294 13.632 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CE1 1 ATOM 1271 C CE2 . PHE A 1 167 ? 46.203 20.871 13.723 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CE2 1 ATOM 1272 C CZ . PHE A 1 167 ? 46.890 21.925 13.135 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CZ 1 ATOM 1273 N N . ALA A 1 168 ? 46.735 20.690 18.847 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1 ATOM 1274 C CA . ALA A 1 168 ? 45.489 21.281 19.366 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1 ATOM 1275 C C . ALA A 1 168 ? 45.780 22.459 20.294 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1 ATOM 1276 O O . ALA A 1 168 ? 45.117 23.492 20.222 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1 ATOM 1277 C CB . ALA A 1 168 ? 44.664 20.232 20.129 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1 ATOM 1278 N N . TYR A 1 169 ? 46.769 22.303 21.169 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A N 1 ATOM 1279 C CA . TYR A 1 169 ? 47.099 23.363 22.112 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CA 1 ATOM 1280 C C . TYR A 1 169 ? 47.588 24.616 21.399 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A C 1 ATOM 1281 O O . TYR A 1 169 ? 47.149 25.725 21.692 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A O 1 ATOM 1282 C CB . TYR A 1 169 ? 48.158 22.873 23.093 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CB 1 ATOM 1283 C CG . TYR A 1 169 ? 48.358 23.814 24.246 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CG 1 ATOM 1284 C CD1 . TYR A 1 169 ? 47.466 23.830 25.309 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD1 1 ATOM 1285 C CD2 . TYR A 1 169 ? 49.435 24.703 24.269 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD2 1 ATOM 1286 C CE1 . TYR A 1 169 ? 47.638 24.703 26.370 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE1 1 ATOM 1287 C CE2 . TYR A 1 169 ? 49.617 25.579 25.327 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE2 1 ATOM 1288 C CZ . TYR A 1 169 ? 48.716 25.574 26.374 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CZ 1 ATOM 1289 O OH . TYR A 1 169 ? 48.902 26.444 27.424 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A OH 1 ATOM 1290 N N . ILE A 1 170 ? 48.495 24.430 20.453 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A N 1 ATOM 1291 C CA . ILE A 1 170 ? 49.038 25.540 19.684 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CA 1 ATOM 1292 C C . ILE A 1 170 ? 47.943 26.225 18.863 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A C 1 ATOM 1293 O O . ILE A 1 170 ? 47.930 27.452 18.739 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A O 1 ATOM 1294 C CB . ILE A 1 170 ? 50.150 25.045 18.729 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CB 1 ATOM 1295 C CG1 . ILE A 1 170 ? 51.346 24.544 19.548 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG1 1 ATOM 1296 C CG2 . ILE A 1 170 ? 50.551 26.150 17.761 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG2 1 ATOM 1297 C CD1 . ILE A 1 170 ? 52.419 23.854 18.707 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CD1 1 ATOM 1298 N N . VAL A 1 171 ? 47.030 25.432 18.301 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A N 1 ATOM 1299 C CA . VAL A 1 171 ? 45.941 25.990 17.506 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CA 1 ATOM 1300 C C . VAL A 1 171 ? 45.006 26.812 18.397 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A C 1 ATOM 1301 O O . VAL A 1 171 ? 44.428 27.795 17.945 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A O 1 ATOM 1302 C CB . VAL A 1 171 ? 45.151 24.871 16.769 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CB 1 ATOM 1303 C CG1 . VAL A 1 171 ? 43.874 25.430 16.144 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG1 1 ATOM 1304 C CG2 . VAL A 1 171 ? 46.023 24.273 15.665 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG2 1 ATOM 1305 N N . PHE A 1 172 ? 44.857 26.418 19.661 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N 1 ATOM 1306 C CA . PHE A 1 172 ? 43.996 27.189 20.567 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA 1 ATOM 1307 C C . PHE A 1 172 ? 44.650 28.562 20.767 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C 1 ATOM 1308 O O . PHE A 1 172 ? 43.978 29.596 20.785 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O 1 ATOM 1309 C CB . PHE A 1 172 ? 43.837 26.480 21.914 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB 1 ATOM 1310 C CG . PHE A 1 172 ? 43.030 27.271 22.918 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG 1 ATOM 1311 C CD1 . PHE A 1 172 ? 41.720 27.628 22.645 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1 ATOM 1312 C CD2 . PHE A 1 172 ? 43.582 27.671 24.116 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1 ATOM 1313 C CE1 . PHE A 1 172 ? 40.972 28.376 23.542 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1 ATOM 1314 C CE2 . PHE A 1 172 ? 42.837 28.429 25.031 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1 ATOM 1315 C CZ . PHE A 1 172 ? 41.536 28.778 24.746 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ 1 ATOM 1316 N N . LEU A 1 173 ? 45.970 28.561 20.910 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N 1 ATOM 1317 C CA . LEU A 1 173 ? 46.738 29.799 21.051 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA 1 ATOM 1318 C C . LEU A 1 173 ? 46.558 30.706 19.829 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C 1 ATOM 1319 O O . LEU A 1 173 ? 46.372 31.914 19.957 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O 1 ATOM 1320 C CB . LEU A 1 173 ? 48.225 29.482 21.196 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB 1 ATOM 1321 C CG . LEU A 1 173 ? 48.664 29.117 22.607 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG 1 ATOM 1322 C CD1 . LEU A 1 173 ? 50.040 28.475 22.568 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1 1 ATOM 1323 C CD2 . LEU A 1 173 ? 48.670 30.378 23.464 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2 1 ATOM 1324 N N . ILE A 1 174 ? 46.640 30.114 18.643 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N 1 ATOM 1325 C CA . ILE A 1 174 ? 46.491 30.869 17.407 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA 1 ATOM 1326 C C . ILE A 1 174 ? 45.078 31.429 17.351 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C 1 ATOM 1327 O O . ILE A 1 174 ? 44.862 32.586 16.999 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O 1 ATOM 1328 C CB . ILE A 1 174 ? 46.737 29.963 16.177 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB 1 ATOM 1329 C CG1 . ILE A 1 174 ? 48.197 29.507 16.149 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1 ATOM 1330 C CG2 . ILE A 1 174 ? 46.376 30.697 14.904 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1 ATOM 1331 C CD1 . ILE A 1 174 ? 48.492 28.448 15.096 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1 ATOM 1332 N N . THR A 1 175 ? 44.115 30.592 17.719 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 175 THR A N 1 ATOM 1333 C CA . THR A 1 175 ? 42.728 31.009 17.711 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 175 THR A CA 1 ATOM 1334 C C . THR A 1 175 ? 42.524 32.215 18.624 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 175 THR A C 1 ATOM 1335 O O . THR A 1 175 ? 41.828 33.156 18.244 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 175 THR A O 1 ATOM 1336 C CB . THR A 1 175 ? 41.800 29.852 18.136 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 175 THR A CB 1 ATOM 1337 O OG1 . THR A 1 175 ? 41.971 28.770 17.217 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 175 THR A OG1 1 ATOM 1338 C CG2 . THR A 1 175 ? 40.331 30.286 18.123 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 175 THR A CG2 1 ATOM 1339 N N . MET A 1 176 ? 43.118 32.187 19.820 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 176 MET A N 1 ATOM 1340 C CA . MET A 1 176 ? 42.985 33.304 20.753 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CA 1 ATOM 1341 C C . MET A 1 176 ? 43.605 34.553 20.121 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 176 MET A C 1 ATOM 1342 O O . MET A 1 176 ? 43.038 35.648 20.209 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 176 MET A O 1 ATOM 1343 C CB . MET A 1 176 ? 43.670 32.996 22.092 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CB 1 ATOM 1344 C CG . MET A 1 176 ? 42.906 32.044 23.021 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CG 1 ATOM 1345 S SD . MET A 1 176 ? 41.242 32.593 23.473 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 176 MET A SD 1 ATOM 1346 C CE . MET A 1 176 ? 41.562 34.291 24.059 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CE 1 ATOM 1347 N N . PHE A 1 177 ? 44.749 34.382 19.463 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A N 1 ATOM 1348 C CA . PHE A 1 177 ? 45.418 35.500 18.795 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CA 1 ATOM 1349 C C . PHE A 1 177 ? 44.521 36.115 17.719 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A C 1 ATOM 1350 O O . PHE A 1 177 ? 44.419 37.338 17.599 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A O 1 ATOM 1351 C CB . PHE A 1 177 ? 46.728 35.034 18.148 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CB 1 ATOM 1352 C CG . PHE A 1 177 ? 47.389 36.084 17.297 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CG 1 ATOM 1353 C CD1 . PHE A 1 177 ? 48.093 37.132 17.881 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CD1 1 ATOM 1354 C CD2 . PHE A 1 177 ? 47.285 36.037 15.909 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CD2 1 ATOM 1355 C CE1 . PHE A 1 177 ? 48.679 38.115 17.091 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CE1 1 ATOM 1356 C CE2 . PHE A 1 177 ? 47.864 37.013 15.114 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CE2 1 ATOM 1357 C CZ . PHE A 1 177 ? 48.565 38.057 15.706 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 177 PHE A CZ 1 ATOM 1358 N N . ILE A 1 178 ? 43.875 35.262 16.931 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A N 1 ATOM 1359 C CA . ILE A 1 178 ? 43.002 35.745 15.871 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CA 1 ATOM 1360 C C . ILE A 1 178 ? 41.829 36.537 16.451 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A C 1 ATOM 1361 O O . ILE A 1 178 ? 41.499 37.605 15.940 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A O 1 ATOM 1362 C CB . ILE A 1 178 ? 42.499 34.581 15.003 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CB 1 ATOM 1363 C CG1 . ILE A 1 178 ? 43.683 33.983 14.222 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CG1 1 ATOM 1364 C CG2 . ILE A 1 178 ? 41.432 35.068 14.051 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CG2 1 ATOM 1365 C CD1 . ILE A 1 178 ? 43.351 32.714 13.436 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CD1 1 ATOM 1366 N N . ASN A 1 179 ? 41.209 36.021 17.517 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A N 1 ATOM 1367 C CA . ASN A 1 179 ? 40.102 36.724 18.171 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CA 1 ATOM 1368 C C . ASN A 1 179 ? 40.610 38.078 18.650 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A C 1 ATOM 1369 O O . ASN A 1 179 ? 39.940 39.095 18.472 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A O 1 ATOM 1370 C CB . ASN A 1 179 ? 39.569 35.926 19.373 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CB 1 ATOM 1371 C CG . ASN A 1 179 ? 38.522 34.892 18.980 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CG 1 ATOM 1372 O OD1 . ASN A 1 179 ? 37.312 35.147 19.073 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A OD1 1 ATOM 1373 N ND2 . ASN A 1 179 ? 38.977 33.723 18.536 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A ND2 1 ATOM 1374 N N . VAL A 1 180 ? 41.790 38.099 19.255 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A N 1 ATOM 1375 C CA . VAL A 1 180 ? 42.352 39.347 19.743 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CA 1 ATOM 1376 C C . VAL A 1 180 ? 42.620 40.356 18.618 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A C 1 ATOM 1377 O O . VAL A 1 180 ? 42.353 41.547 18.768 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A O 1 ATOM 1378 C CB . VAL A 1 180 ? 43.671 39.090 20.520 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CB 1 ATOM 1379 C CG1 . VAL A 1 180 ? 44.446 40.399 20.690 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG1 1 ATOM 1380 C CG2 . VAL A 1 180 ? 43.362 38.482 21.888 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG2 1 ATOM 1381 N N A SER A 1 181 ? 43.144 39.868 17.500 0.50 30.74 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N 1 ATOM 1382 N N B SER A 1 181 ? 43.137 39.868 17.498 0.50 31.00 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N 1 ATOM 1383 C CA A SER A 1 181 ? 43.460 40.736 16.362 0.50 30.77 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA 1 ATOM 1384 C CA B SER A 1 181 ? 43.457 40.728 16.362 0.50 31.28 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA 1 ATOM 1385 C C A SER A 1 181 ? 42.240 41.485 15.834 0.50 31.31 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C 1 ATOM 1386 C C B SER A 1 181 ? 42.235 41.480 15.842 0.50 31.60 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C 1 ATOM 1387 O O A SER A 1 181 ? 42.369 42.576 15.264 0.50 31.69 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O 1 ATOM 1388 O O B SER A 1 181 ? 42.369 42.569 15.283 0.50 31.91 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O 1 ATOM 1389 C CB A SER A 1 181 ? 44.104 39.931 15.229 0.50 29.93 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB 1 ATOM 1390 C CB B SER A 1 181 ? 44.068 39.901 15.228 0.50 30.91 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB 1 ATOM 1391 O OG A SER A 1 181 ? 43.173 39.071 14.591 0.50 28.79 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG 1 ATOM 1392 O OG B SER A 1 181 ? 45.249 39.242 15.655 0.50 31.31 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG 1 ATOM 1393 N N . ILE A 1 182 ? 41.051 40.906 16.020 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A N 1 ATOM 1394 C CA . ILE A 1 182 ? 39.833 41.553 15.552 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A CA 1 ATOM 1395 C C . ILE A 1 182 ? 39.337 42.535 16.612 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A C 1 ATOM 1396 O O . ILE A 1 182 ? 39.085 43.702 16.323 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A O 1 ATOM 1397 C CB . ILE A 1 182 ? 38.716 40.514 15.265 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A CB 1 ATOM 1398 C CG1 . ILE A 1 182 ? 39.126 39.614 14.097 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A CG1 1 ATOM 1399 C CG2 . ILE A 1 182 ? 37.400 41.224 14.956 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A CG2 1 ATOM 1400 C CD1 . ILE A 1 182 ? 38.233 38.399 13.892 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 182 ILE A CD1 1 ATOM 1401 N N . LEU A 1 183 ? 39.220 42.048 17.847 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A N 1 ATOM 1402 C CA . LEU A 1 183 ? 38.734 42.847 18.967 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CA 1 ATOM 1403 C C . LEU A 1 183 ? 39.578 44.083 19.284 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A C 1 ATOM 1404 O O . LEU A 1 183 ? 39.054 45.134 19.673 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A O 1 ATOM 1405 C CB . LEU A 1 183 ? 38.635 41.956 20.216 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CB 1 ATOM 1406 C CG . LEU A 1 183 ? 37.527 40.891 20.175 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CG 1 ATOM 1407 C CD1 . LEU A 1 183 ? 37.734 39.854 21.272 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CD1 1 ATOM 1408 C CD2 . LEU A 1 183 ? 36.175 41.574 20.334 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CD2 1 ATOM 1409 N N . ILE A 1 184 ? 40.887 43.949 19.123 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A N 1 ATOM 1410 C CA . ILE A 1 184 ? 41.793 45.039 19.424 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CA 1 ATOM 1411 C C . ILE A 1 184 ? 41.618 46.225 18.474 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A C 1 ATOM 1412 O O . ILE A 1 184 ? 42.046 47.339 18.782 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A O 1 ATOM 1413 C CB . ILE A 1 184 ? 43.258 44.550 19.416 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CB 1 ATOM 1414 C CG1 . ILE A 1 184 ? 44.099 45.456 20.318 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG1 1 ATOM 1415 C CG2 . ILE A 1 184 ? 43.803 44.526 17.996 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG2 1 ATOM 1416 C CD1 . ILE A 1 184 ? 45.031 44.693 21.236 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CD1 1 ATOM 1417 N N . ARG A 1 185 ? 40.975 45.992 17.334 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A N 1 ATOM 1418 C CA . ARG A 1 185 ? 40.736 47.071 16.377 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CA 1 ATOM 1419 C C . ARG A 1 185 ? 39.406 47.770 16.670 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A C 1 ATOM 1420 O O . ARG A 1 185 ? 39.049 48.745 16.013 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A O 1 ATOM 1421 C CB . ARG A 1 185 ? 40.733 46.541 14.939 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CB 1 ATOM 1422 C CG . ARG A 1 185 ? 42.081 46.037 14.431 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CG 1 ATOM 1423 C CD . ARG A 1 185 ? 42.037 45.874 12.915 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CD 1 ATOM 1424 N NE . ARG A 1 185 ? 42.914 44.813 12.422 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NE 1 ATOM 1425 C CZ . ARG A 1 185 ? 44.239 44.893 12.344 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CZ 1 ATOM 1426 N NH1 . ARG A 1 185 ? 44.936 43.861 11.884 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH1 1 ATOM 1427 N NH2 . ARG A 1 185 ? 44.868 45.999 12.721 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH2 1 ATOM 1428 N N . GLY A 1 186 ? 38.663 47.251 17.644 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 186 GLY A N 1 ATOM 1429 C CA . GLY A 1 186 ? 37.402 47.872 18.013 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 186 GLY A CA 1 ATOM 1430 C C . GLY A 1 186 ? 36.147 47.465 17.265 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 186 GLY A C 1 ATOM 1431 O O . GLY A 1 186 ? 36.123 46.470 16.539 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 186 GLY A O 1 ATOM 1432 N N . ILE A 1 187 ? 35.096 48.259 17.442 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A N 1 ATOM 1433 C CA . ILE A 1 187 ? 33.805 47.996 16.823 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CA 1 ATOM 1434 C C . ILE A 1 187 ? 33.744 48.218 15.307 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A C 1 ATOM 1435 O O . ILE A 1 187 ? 33.559 47.268 14.549 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A O 1 ATOM 1436 C CB . ILE A 1 187 ? 32.704 48.848 17.517 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CB 1 ATOM 1437 C CG1 . ILE A 1 187 ? 32.704 48.562 19.022 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG1 1 ATOM 1438 C CG2 . ILE A 1 187 ? 31.327 48.536 16.928 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG2 1 ATOM 1439 C CD1 . ILE A 1 187 ? 32.438 47.118 19.367 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CD1 1 ATOM 1440 N N . SER A 1 188 ? 33.910 49.458 14.855 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 188 SER A N 1 ATOM 1441 C CA . SER A 1 188 ? 33.816 49.740 13.424 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CA 1 ATOM 1442 C C . SER A 1 188 ? 34.965 49.198 12.573 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 188 SER A C 1 ATOM 1443 O O . SER A 1 188 ? 34.739 48.650 11.495 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 188 SER A O 1 ATOM 1444 C CB . SER A 1 188 ? 33.659 51.252 13.189 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CB 1 ATOM 1445 O OG . SER A 1 188 ? 34.802 51.977 13.613 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 188 SER A OG 1 ATOM 1446 N N . LYS A 1 189 ? 36.195 49.347 13.051 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N 1 ATOM 1447 C CA . LYS A 1 189 ? 37.354 48.879 12.300 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA 1 ATOM 1448 C C . LYS A 1 189 ? 37.738 47.428 12.591 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C 1 ATOM 1449 O O . LYS A 1 189 ? 38.589 46.850 11.909 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O 1 ATOM 1450 C CB . LYS A 1 189 ? 38.551 49.793 12.573 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB 1 ATOM 1451 C CG . LYS A 1 189 ? 38.358 51.237 12.106 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG 1 ATOM 1452 C CD . LYS A 1 189 ? 39.631 52.044 12.289 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD 1 ATOM 1453 C CE . LYS A 1 189 ? 39.590 53.318 11.454 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE 1 ATOM 1454 N NZ . LYS A 1 189 ? 40.885 54.058 11.492 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ 1 ATOM 1455 N N . GLY A 1 190 ? 37.103 46.838 13.595 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A N 1 ATOM 1456 C CA . GLY A 1 190 ? 37.419 45.465 13.940 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A CA 1 ATOM 1457 C C . GLY A 1 190 ? 36.273 44.509 13.683 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A C 1 ATOM 1458 O O . GLY A 1 190 ? 36.251 43.820 12.664 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A O 1 ATOM 1459 N N . ILE A 1 191 ? 35.310 44.481 14.595 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A N 1 ATOM 1460 C CA . ILE A 1 191 ? 34.167 43.585 14.473 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CA 1 ATOM 1461 C C . ILE A 1 191 ? 33.323 43.807 13.217 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A C 1 ATOM 1462 O O . ILE A 1 191 ? 32.998 42.854 12.508 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A O 1 ATOM 1463 C CB . ILE A 1 191 ? 33.253 43.712 15.703 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CB 1 ATOM 1464 C CG1 . ILE A 1 191 ? 34.043 43.330 16.963 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CG1 1 ATOM 1465 C CG2 . ILE A 1 191 ? 32.006 42.833 15.541 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CG2 1 ATOM 1466 C CD1 . ILE A 1 191 ? 33.228 43.466 18.258 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CD1 1 ATOM 1467 N N . GLU A 1 192 ? 32.958 45.060 12.962 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A N 1 ATOM 1468 C CA . GLU A 1 192 ? 32.136 45.406 11.799 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A CA 1 ATOM 1469 C C . GLU A 1 192 ? 32.863 45.080 10.492 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A C 1 ATOM 1470 O O . GLU A 1 192 ? 32.323 44.405 9.613 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A O 1 ATOM 1471 C CB . GLU A 1 192 ? 31.764 46.894 11.839 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A CB 1 ATOM 1472 C CG . GLU A 1 192 ? 30.720 47.300 10.806 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A CG 1 ATOM 1473 C CD . GLU A 1 192 ? 30.340 48.763 10.910 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A CD 1 ATOM 1474 O OE1 . GLU A 1 192 ? 30.717 49.402 11.918 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A OE1 1 ATOM 1475 O OE2 . GLU A 1 192 ? 29.664 49.275 9.988 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A OE2 1 ATOM 1476 N N . ARG A 1 193 ? 34.093 45.561 10.375 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A N 1 ATOM 1477 C CA . ARG A 1 193 ? 34.910 45.321 9.195 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CA 1 ATOM 1478 C C . ARG A 1 193 ? 35.033 43.828 8.920 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A C 1 ATOM 1479 O O . ARG A 1 193 ? 34.861 43.387 7.789 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A O 1 ATOM 1480 C CB . ARG A 1 193 ? 36.303 45.917 9.390 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CB 1 ATOM 1481 C CG . ARG A 1 193 ? 37.190 45.836 8.162 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CG 1 ATOM 1482 C CD . ARG A 1 193 ? 38.584 46.352 8.468 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CD 1 ATOM 1483 N NE . ARG A 1 193 ? 39.492 46.181 7.340 1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NE 1 ATOM 1484 C CZ . ARG A 1 193 ? 40.807 46.364 7.410 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CZ 1 ATOM 1485 N NH1 . ARG A 1 193 ? 41.369 46.724 8.559 1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH1 1 ATOM 1486 N NH2 . ARG A 1 193 ? 41.565 46.175 6.336 1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH2 1 ATOM 1487 N N . PHE A 1 194 ? 35.325 43.048 9.958 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A N 1 ATOM 1488 C CA . PHE A 1 194 ? 35.467 41.604 9.789 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CA 1 ATOM 1489 C C . PHE A 1 194 ? 34.161 40.937 9.365 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A C 1 ATOM 1490 O O . PHE A 1 194 ? 34.162 40.047 8.516 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A O 1 ATOM 1491 C CB . PHE A 1 194 ? 35.958 40.946 11.083 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CB 1 ATOM 1492 C CG . PHE A 1 194 ? 36.184 39.467 10.953 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CG 1 ATOM 1493 C CD1 . PHE A 1 194 ? 37.235 38.985 10.192 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CD1 1 ATOM 1494 C CD2 . PHE A 1 194 ? 35.316 38.555 11.549 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CD2 1 ATOM 1495 C CE1 . PHE A 1 194 ? 37.419 37.620 10.025 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CE1 1 ATOM 1496 C CE2 . PHE A 1 194 ? 35.496 37.183 11.385 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CE2 1 ATOM 1497 C CZ . PHE A 1 194 ? 36.548 36.718 10.619 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 194 PHE A CZ 1 ATOM 1498 N N . ALA A 1 195 ? 33.050 41.367 9.956 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A N 1 ATOM 1499 C CA . ALA A 1 195 ? 31.750 40.784 9.630 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CA 1 ATOM 1500 C C . ALA A 1 195 ? 31.410 40.950 8.148 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A C 1 ATOM 1501 O O . ALA A 1 195 ? 30.802 40.078 7.528 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A O 1 ATOM 1502 C CB . ALA A 1 195 ? 30.658 41.423 10.489 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CB 1 ATOM 1503 N N . LYS A 1 196 ? 31.807 42.080 7.579 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A N 1 ATOM 1504 C CA . LYS A 1 196 ? 31.524 42.333 6.181 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CA 1 ATOM 1505 C C . LYS A 1 196 ? 32.277 41.381 5.266 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A C 1 ATOM 1506 O O . LYS A 1 196 ? 31.921 41.221 4.103 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A O 1 ATOM 1507 C CB . LYS A 1 196 ? 31.847 43.787 5.829 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CB 1 ATOM 1508 C CG . LYS A 1 196 ? 30.848 44.778 6.406 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CG 1 ATOM 1509 C CD . LYS A 1 196 ? 31.068 46.172 5.856 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CD 1 ATOM 1510 C CE . LYS A 1 196 ? 29.916 47.085 6.231 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CE 1 ATOM 1511 N NZ . LYS A 1 196 ? 30.106 48.463 5.696 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A NZ 1 ATOM 1512 N N . ILE A 1 197 ? 33.312 40.742 5.799 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A N 1 ATOM 1513 C CA . ILE A 1 197 ? 34.110 39.789 5.036 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A CA 1 ATOM 1514 C C . ILE A 1 197 ? 33.697 38.356 5.355 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A C 1 ATOM 1515 O O . ILE A 1 197 ? 33.557 37.524 4.464 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A O 1 ATOM 1516 C CB . ILE A 1 197 ? 35.600 39.917 5.377 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A CB 1 ATOM 1517 C CG1 . ILE A 1 197 ? 36.095 41.323 5.048 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A CG1 1 ATOM 1518 C CG2 . ILE A 1 197 ? 36.391 38.867 4.618 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A CG2 1 ATOM 1519 C CD1 . ILE A 1 197 ? 37.492 41.605 5.566 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 197 ILE A CD1 1 ATOM 1520 N N . ALA A 1 198 ? 33.494 38.086 6.638 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A N 1 ATOM 1521 C CA . ALA A 1 198 ? 33.140 36.750 7.105 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A CA 1 ATOM 1522 C C . ALA A 1 198 ? 31.745 36.230 6.750 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A C 1 ATOM 1523 O O . ALA A 1 198 ? 31.605 35.078 6.344 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A O 1 ATOM 1524 C CB . ALA A 1 198 ? 33.349 36.676 8.614 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A CB 1 ATOM 1525 N N . MET A 1 199 ? 30.717 37.059 6.910 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 199 MET A N 1 ATOM 1526 C CA . MET A 1 199 ? 29.355 36.616 6.625 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 199 MET A CA 1 ATOM 1527 C C . MET A 1 199 ? 29.140 36.206 5.164 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 199 MET A C 1 ATOM 1528 O O . MET A 1 199 ? 28.542 35.169 4.899 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 199 MET A O 1 ATOM 1529 C CB . MET A 1 199 ? 28.350 37.686 7.057 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 199 MET A CB 1 ATOM 1530 C CG . MET A 1 199 ? 28.424 37.992 8.550 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 199 MET A CG 1 ATOM 1531 S SD . MET A 1 199 ? 28.548 36.469 9.531 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 199 MET A SD 1 ATOM 1532 C CE . MET A 1 199 ? 26.896 35.856 9.388 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 199 MET A CE 1 ATOM 1533 N N . PRO A 1 200 ? 29.606 37.017 4.200 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A N 1 ATOM 1534 C CA . PRO A 1 200 ? 29.422 36.627 2.795 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CA 1 ATOM 1535 C C . PRO A 1 200 ? 30.110 35.277 2.529 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A C 1 ATOM 1536 O O . PRO A 1 200 ? 29.562 34.399 1.860 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A O 1 ATOM 1537 C CB . PRO A 1 200 ? 30.100 37.766 2.035 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CB 1 ATOM 1538 C CG . PRO A 1 200 ? 29.838 38.954 2.923 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CG 1 ATOM 1539 C CD . PRO A 1 200 ? 30.121 38.397 4.303 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CD 1 ATOM 1540 N N . THR A 1 201 ? 31.323 35.131 3.055 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 201 THR A N 1 ATOM 1541 C CA . THR A 1 201 ? 32.098 33.900 2.890 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 201 THR A CA 1 ATOM 1542 C C . THR A 1 201 ? 31.330 32.732 3.504 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 201 THR A C 1 ATOM 1543 O O . THR A 1 201 ? 31.179 31.677 2.889 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 201 THR A O 1 ATOM 1544 C CB . THR A 1 201 ? 33.468 34.002 3.602 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 201 THR A CB 1 ATOM 1545 O OG1 . THR A 1 201 ? 34.223 35.083 3.043 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 201 THR A OG1 1 ATOM 1546 C CG2 . THR A 1 201 ? 34.258 32.723 3.434 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 201 THR A CG2 1 ATOM 1547 N N . LEU A 1 202 ? 30.852 32.943 4.726 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A N 1 ATOM 1548 C CA . LEU A 1 202 ? 30.106 31.942 5.467 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CA 1 ATOM 1549 C C . LEU A 1 202 ? 28.872 31.481 4.680 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A C 1 ATOM 1550 O O . LEU A 1 202 ? 28.651 30.284 4.500 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A O 1 ATOM 1551 C CB . LEU A 1 202 ? 29.707 32.539 6.823 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CB 1 ATOM 1552 C CG . LEU A 1 202 ? 29.137 31.634 7.912 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CG 1 ATOM 1553 C CD1 . LEU A 1 202 ? 29.125 32.383 9.242 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD1 1 ATOM 1554 C CD2 . LEU A 1 202 ? 27.738 31.183 7.535 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD2 1 ATOM 1555 N N . PHE A 1 203 ? 28.079 32.434 4.199 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A N 1 ATOM 1556 C CA . PHE A 1 203 ? 26.880 32.115 3.428 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CA 1 ATOM 1557 C C . PHE A 1 203 ? 27.204 31.291 2.177 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A C 1 ATOM 1558 O O . PHE A 1 203 ? 26.567 30.267 1.918 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A O 1 ATOM 1559 C CB . PHE A 1 203 ? 26.144 33.402 3.023 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CB 1 ATOM 1560 C CG . PHE A 1 203 ? 25.008 33.176 2.063 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CG 1 ATOM 1561 C CD1 . PHE A 1 203 ? 23.865 32.483 2.452 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CD1 1 ATOM 1562 C CD2 . PHE A 1 203 ? 25.079 33.675 0.763 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CD2 1 ATOM 1563 C CE1 . PHE A 1 203 ? 22.814 32.294 1.556 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CE1 1 ATOM 1564 C CE2 . PHE A 1 203 ? 24.036 33.490 -0.135 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CE2 1 ATOM 1565 C CZ . PHE A 1 203 ? 22.903 32.802 0.260 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 203 PHE A CZ 1 ATOM 1566 N N . ILE A 1 204 ? 28.200 31.733 1.413 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N 1 ATOM 1567 C CA . ILE A 1 204 ? 28.599 31.030 0.196 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA 1 ATOM 1568 C C . ILE A 1 204 ? 29.076 29.607 0.470 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C 1 ATOM 1569 O O . ILE A 1 204 ? 28.670 28.672 -0.218 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O 1 ATOM 1570 C CB . ILE A 1 204 ? 29.724 31.779 -0.541 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB 1 ATOM 1571 C CG1 . ILE A 1 204 ? 29.197 33.118 -1.065 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1 ATOM 1572 C CG2 . ILE A 1 204 ? 30.248 30.922 -1.685 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1 ATOM 1573 C CD1 . ILE A 1 204 ? 30.283 34.015 -1.624 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1 ATOM 1574 N N . LEU A 1 205 ? 29.953 29.451 1.458 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A N 1 ATOM 1575 C CA . LEU A 1 205 ? 30.461 28.131 1.819 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CA 1 ATOM 1576 C C . LEU A 1 205 ? 29.314 27.215 2.236 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A C 1 ATOM 1577 O O . LEU A 1 205 ? 29.273 26.049 1.848 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A O 1 ATOM 1578 C CB . LEU A 1 205 ? 31.462 28.222 2.977 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CB 1 ATOM 1579 C CG . LEU A 1 205 ? 32.853 28.800 2.715 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CG 1 ATOM 1580 C CD1 . LEU A 1 205 ? 33.567 29.006 4.046 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD1 1 ATOM 1581 C CD2 . LEU A 1 205 ? 33.643 27.862 1.815 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD2 1 ATOM 1582 N N . ALA A 1 206 ? 28.393 27.750 3.036 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A N 1 ATOM 1583 C CA . ALA A 1 206 ? 27.253 26.970 3.513 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CA 1 ATOM 1584 C C . ALA A 1 206 ? 26.332 26.525 2.371 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A C 1 ATOM 1585 O O . ALA A 1 206 ? 25.916 25.371 2.323 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A O 1 ATOM 1586 C CB . ALA A 1 206 ? 26.454 27.775 4.550 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CB 1 ATOM 1587 N N . VAL A 1 207 ? 26.011 27.433 1.455 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A N 1 ATOM 1588 C CA . VAL A 1 207 ? 25.134 27.078 0.339 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CA 1 ATOM 1589 C C . VAL A 1 207 ? 25.802 25.986 -0.493 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A C 1 ATOM 1590 O O . VAL A 1 207 ? 25.166 25.000 -0.872 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A O 1 ATOM 1591 C CB . VAL A 1 207 ? 24.837 28.308 -0.553 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CB 1 ATOM 1592 C CG1 . VAL A 1 207 ? 24.084 27.889 -1.805 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CG1 1 ATOM 1593 C CG2 . VAL A 1 207 ? 24.016 29.321 0.232 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CG2 1 ATOM 1594 N N . PHE A 1 208 ? 27.091 26.156 -0.764 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A N 1 ATOM 1595 C CA . PHE A 1 208 ? 27.831 25.168 -1.544 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CA 1 ATOM 1596 C C . PHE A 1 208 ? 27.767 23.783 -0.889 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A C 1 ATOM 1597 O O . PHE A 1 208 ? 27.532 22.771 -1.561 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A O 1 ATOM 1598 C CB . PHE A 1 208 ? 29.298 25.591 -1.690 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CB 1 ATOM 1599 C CG . PHE A 1 208 ? 30.124 24.626 -2.485 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CG 1 ATOM 1600 C CD1 . PHE A 1 208 ? 29.933 24.495 -3.859 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CD1 1 ATOM 1601 C CD2 . PHE A 1 208 ? 31.055 23.809 -1.857 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CD2 1 ATOM 1602 C CE1 . PHE A 1 208 ? 30.662 23.558 -4.593 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CE1 1 ATOM 1603 C CE2 . PHE A 1 208 ? 31.784 22.873 -2.581 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CE2 1 ATOM 1604 C CZ . PHE A 1 208 ? 31.587 22.745 -3.950 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CZ 1 ATOM 1605 N N . LEU A 1 209 ? 27.972 23.742 0.424 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A N 1 ATOM 1606 C CA . LEU A 1 209 ? 27.946 22.476 1.143 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CA 1 ATOM 1607 C C . LEU A 1 209 ? 26.578 21.820 1.091 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A C 1 ATOM 1608 O O . LEU A 1 209 ? 26.479 20.601 0.976 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A O 1 ATOM 1609 C CB . LEU A 1 209 ? 28.373 22.688 2.592 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CB 1 ATOM 1610 C CG . LEU A 1 209 ? 29.884 22.862 2.745 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CG 1 ATOM 1611 C CD1 . LEU A 1 209 ? 30.244 23.302 4.156 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD1 1 ATOM 1612 C CD2 . LEU A 1 209 ? 30.552 21.545 2.416 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD2 1 ATOM 1613 N N . VAL A 1 210 ? 25.525 22.624 1.196 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A N 1 ATOM 1614 C CA . VAL A 1 210 ? 24.171 22.093 1.123 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A CA 1 ATOM 1615 C C . VAL A 1 210 ? 23.966 21.439 -0.249 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A C 1 ATOM 1616 O O . VAL A 1 210 ? 23.440 20.329 -0.346 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A O 1 ATOM 1617 C CB . VAL A 1 210 ? 23.114 23.206 1.301 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A CB 1 ATOM 1618 C CG1 . VAL A 1 210 ? 21.714 22.657 0.992 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A CG1 1 ATOM 1619 C CG2 . VAL A 1 210 ? 23.155 23.740 2.727 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 210 VAL A CG2 1 ATOM 1620 N N . ILE A 1 211 ? 24.382 22.133 -1.306 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A N 1 ATOM 1621 C CA . ILE A 1 211 ? 24.236 21.609 -2.661 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CA 1 ATOM 1622 C C . ILE A 1 211 ? 24.966 20.270 -2.800 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A C 1 ATOM 1623 O O . ILE A 1 211 ? 24.420 19.302 -3.344 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A O 1 ATOM 1624 C CB . ILE A 1 211 ? 24.791 22.596 -3.703 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CB 1 ATOM 1625 C CG1 . ILE A 1 211 ? 23.993 23.899 -3.658 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CG1 1 ATOM 1626 C CG2 . ILE A 1 211 ? 24.709 21.985 -5.095 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CG2 1 ATOM 1627 C CD1 . ILE A 1 211 ? 24.606 25.026 -4.468 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CD1 1 ATOM 1628 N N . ARG A 1 212 ? 26.196 20.208 -2.300 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A N 1 ATOM 1629 C CA . ARG A 1 212 ? 26.964 18.977 -2.384 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CA 1 ATOM 1630 C C . ARG A 1 212 ? 26.316 17.849 -1.590 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A C 1 ATOM 1631 O O . ARG A 1 212 ? 26.292 16.706 -2.048 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A O 1 ATOM 1632 C CB . ARG A 1 212 ? 28.398 19.215 -1.921 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CB 1 ATOM 1633 C CG . ARG A 1 212 ? 29.205 19.999 -2.936 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CG 1 ATOM 1634 C CD . ARG A 1 212 ? 29.448 19.173 -4.199 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CD 1 ATOM 1635 N NE . ARG A 1 212 ? 30.343 18.043 -3.941 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A NE 1 ATOM 1636 C CZ . ARG A 1 212 ? 29.951 16.799 -3.678 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CZ 1 ATOM 1637 N NH1 . ARG A 1 212 ? 28.662 16.484 -3.641 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A NH1 1 ATOM 1638 N NH2 . ARG A 1 212 ? 30.859 15.865 -3.436 1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A NH2 1 ATOM 1639 N N . VAL A 1 213 ? 25.774 18.170 -0.417 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A N 1 ATOM 1640 C CA . VAL A 1 213 ? 25.115 17.163 0.410 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CA 1 ATOM 1641 C C . VAL A 1 213 ? 23.841 16.666 -0.271 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A C 1 ATOM 1642 O O . VAL A 1 213 ? 23.516 15.482 -0.194 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A O 1 ATOM 1643 C CB . VAL A 1 213 ? 24.766 17.722 1.818 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CB 1 ATOM 1644 C CG1 . VAL A 1 213 ? 23.855 16.752 2.575 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CG1 1 ATOM 1645 C CG2 . VAL A 1 213 ? 26.049 17.944 2.606 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CG2 1 ATOM 1646 N N . PHE A 1 214 ? 23.127 17.573 -0.936 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A N 1 ATOM 1647 C CA . PHE A 1 214 ? 21.888 17.222 -1.639 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CA 1 ATOM 1648 C C . PHE A 1 214 ? 22.114 16.209 -2.769 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A C 1 ATOM 1649 O O . PHE A 1 214 ? 21.170 15.579 -3.243 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A O 1 ATOM 1650 C CB . PHE A 1 214 ? 21.228 18.486 -2.213 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CB 1 ATOM 1651 C CG . PHE A 1 214 ? 20.364 19.238 -1.228 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CG 1 ATOM 1652 C CD1 . PHE A 1 214 ? 20.422 18.964 0.138 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CD1 1 ATOM 1653 C CD2 . PHE A 1 214 ? 19.492 20.230 -1.672 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CD2 1 ATOM 1654 C CE1 . PHE A 1 214 ? 19.629 19.670 1.044 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CE1 1 ATOM 1655 C CE2 . PHE A 1 214 ? 18.695 20.943 -0.773 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CE2 1 ATOM 1656 C CZ . PHE A 1 214 ? 18.762 20.660 0.585 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CZ 1 ATOM 1657 N N . LEU A 1 215 ? 23.366 16.057 -3.194 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A N 1 ATOM 1658 C CA . LEU A 1 215 ? 23.709 15.124 -4.263 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CA 1 ATOM 1659 C C . LEU A 1 215 ? 24.046 13.734 -3.743 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A C 1 ATOM 1660 O O . LEU A 1 215 ? 24.267 12.811 -4.527 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A O 1 ATOM 1661 C CB . LEU A 1 215 ? 24.893 15.655 -5.070 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CB 1 ATOM 1662 C CG . LEU A 1 215 ? 24.593 16.892 -5.911 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CG 1 ATOM 1663 C CD1 . LEU A 1 215 ? 25.885 17.490 -6.434 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD1 1 ATOM 1664 C CD2 . LEU A 1 215 ? 23.671 16.504 -7.052 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD2 1 ATOM 1665 N N . LEU A 1 216 ? 24.074 13.587 -2.423 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A N 1 ATOM 1666 C CA . LEU A 1 216 ? 24.398 12.316 -1.800 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CA 1 ATOM 1667 C C . LEU A 1 216 ? 23.296 11.273 -1.870 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A C 1 ATOM 1668 O O . LEU A 1 216 ? 22.167 11.515 -1.441 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A O 1 ATOM 1669 C CB . LEU A 1 216 ? 24.770 12.525 -0.322 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CB 1 ATOM 1670 C CG . LEU A 1 216 ? 26.055 13.287 0.029 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CG 1 ATOM 1671 C CD1 . LEU A 1 216 ? 26.169 13.438 1.536 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD1 1 ATOM 1672 C CD2 . LEU A 1 216 ? 27.259 12.544 -0.524 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD2 1 ATOM 1673 N N . GLU A 1 217 ? 23.612 10.123 -2.457 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A N 1 ATOM 1674 C CA . GLU A 1 217 ? 22.669 9.010 -2.475 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A CA 1 ATOM 1675 C C . GLU A 1 217 ? 23.446 7.734 -2.226 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A C 1 ATOM 1676 O O . GLU A 1 217 ? 24.569 7.573 -2.689 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A O 1 ATOM 1677 C CB . GLU A 1 217 ? 21.906 8.821 -3.788 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A CB 1 ATOM 1678 C CG . GLU A 1 217 ? 20.996 7.575 -3.632 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A CG 1 ATOM 1679 C CD . GLU A 1 217 ? 20.151 7.184 -4.846 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A CD 1 ATOM 1680 O OE1 . GLU A 1 217 ? 20.730 6.773 -5.857 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A OE1 1 ATOM 1681 O OE2 . GLU A 1 217 ? 18.903 7.274 -4.789 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A OE2 1 ATOM 1682 N N . THR A 1 218 ? 22.837 6.825 -1.484 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 218 THR A N 1 ATOM 1683 C CA . THR A 1 218 ? 23.471 5.555 -1.185 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 218 THR A CA 1 ATOM 1684 C C . THR A 1 218 ? 22.339 4.552 -1.101 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 218 THR A C 1 ATOM 1685 O O . THR A 1 218 ? 21.169 4.931 -1.132 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 218 THR A O 1 ATOM 1686 C CB . THR A 1 218 ? 24.217 5.586 0.170 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 218 THR A CB 1 ATOM 1687 O OG1 . THR A 1 218 ? 23.270 5.489 1.242 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 218 THR A OG1 1 ATOM 1688 C CG2 . THR A 1 218 ? 25.011 6.879 0.311 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 218 THR A CG2 1 ATOM 1689 N N . PRO A 1 219 ? 22.668 3.260 -0.996 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A N 1 ATOM 1690 C CA . PRO A 1 219 ? 21.622 2.240 -0.909 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A CA 1 ATOM 1691 C C . PRO A 1 219 ? 20.763 2.436 0.333 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A C 1 ATOM 1692 O O . PRO A 1 219 ? 19.695 1.844 0.454 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A O 1 ATOM 1693 C CB . PRO A 1 219 ? 22.417 0.939 -0.862 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A CB 1 ATOM 1694 C CG . PRO A 1 219 ? 23.654 1.278 -1.650 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A CG 1 ATOM 1695 C CD . PRO A 1 219 ? 23.999 2.646 -1.141 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 219 PRO A CD 1 ATOM 1696 N N . ASN A 1 220 ? 21.227 3.283 1.247 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A N 1 ATOM 1697 C CA . ASN A 1 220 ? 20.495 3.530 2.484 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A CA 1 ATOM 1698 C C . ASN A 1 220 ? 19.562 4.725 2.447 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A C 1 ATOM 1699 O O . ASN A 1 220 ? 18.746 4.896 3.344 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A O 1 ATOM 1700 C CB . ASN A 1 220 ? 21.463 3.697 3.651 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A CB 1 ATOM 1701 C CG . ASN A 1 220 ? 22.123 2.395 4.047 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A CG 1 ATOM 1702 O OD1 . ASN A 1 220 ? 21.447 1.390 4.268 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A OD1 1 ATOM 1703 N ND2 . ASN A 1 220 ? 23.448 2.405 4.149 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A ND2 1 ATOM 1704 N N . GLY A 1 221 ? 19.680 5.558 1.423 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A N 1 ATOM 1705 C CA . GLY A 1 221 ? 18.803 6.708 1.347 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A CA 1 ATOM 1706 C C . GLY A 1 221 ? 19.403 7.881 0.612 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A C 1 ATOM 1707 O O . GLY A 1 221 ? 20.486 7.773 0.038 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A O 1 ATOM 1708 N N . THR A 1 222 ? 18.687 8.999 0.629 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 222 THR A N 1 ATOM 1709 C CA . THR A 1 222 ? 19.124 10.215 -0.040 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CA 1 ATOM 1710 C C . THR A 1 222 ? 19.017 11.363 0.952 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 222 THR A C 1 ATOM 1711 O O . THR A 1 222 ? 18.437 11.212 2.022 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 222 THR A O 1 ATOM 1712 C CB . THR A 1 222 ? 18.224 10.545 -1.249 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CB 1 ATOM 1713 O OG1 . THR A 1 222 ? 16.916 10.900 -0.782 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 222 THR A OG1 1 ATOM 1714 C CG2 . THR A 1 222 ? 18.104 9.337 -2.166 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CG2 1 ATOM 1715 N N . ALA A 1 223 ? 19.573 12.511 0.586 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A N 1 ATOM 1716 C CA . ALA A 1 223 ? 19.522 13.682 1.446 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A CA 1 ATOM 1717 C C . ALA A 1 223 ? 18.060 14.045 1.702 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A C 1 ATOM 1718 O O . ALA A 1 223 ? 17.709 14.549 2.768 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A O 1 ATOM 1719 C CB . ALA A 1 223 ? 20.258 14.844 0.786 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A CB 1 ATOM 1720 N N . ALA A 1 224 ? 17.212 13.766 0.715 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 224 ALA A N 1 ATOM 1721 C CA . ALA A 1 224 ? 15.783 14.050 0.815 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 224 ALA A CA 1 ATOM 1722 C C . ALA A 1 224 ? 15.140 13.388 2.030 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 224 ALA A C 1 ATOM 1723 O O . ALA A 1 224 ? 14.295 13.991 2.694 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 224 ALA A O 1 ATOM 1724 C CB . ALA A 1 224 ? 15.068 13.599 -0.466 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 224 ALA A CB 1 ATOM 1725 N N . ASP A 1 225 ? 15.534 12.149 2.317 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A N 1 ATOM 1726 C CA . ASP A 1 225 ? 14.986 11.430 3.463 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A CA 1 ATOM 1727 C C . ASP A 1 225 ? 15.326 12.187 4.737 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A C 1 ATOM 1728 O O . ASP A 1 225 ? 14.591 12.128 5.722 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A O 1 ATOM 1729 C CB . ASP A 1 225 ? 15.567 10.015 3.557 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A CB 1 ATOM 1730 C CG . ASP A 1 225 ? 15.306 9.189 2.311 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A CG 1 ATOM 1731 O OD1 . ASP A 1 225 ? 14.153 9.185 1.828 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A OD1 1 ATOM 1732 O OD2 . ASP A 1 225 ? 16.250 8.536 1.819 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 225 ASP A OD2 1 ATOM 1733 N N . GLY A 1 226 ? 16.456 12.889 4.712 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A N 1 ATOM 1734 C CA . GLY A 1 226 ? 16.880 13.657 5.867 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A CA 1 ATOM 1735 C C . GLY A 1 226 ? 15.986 14.861 6.074 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A C 1 ATOM 1736 O O . GLY A 1 226 ? 15.580 15.162 7.200 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A O 1 ATOM 1737 N N . LEU A 1 227 ? 15.681 15.560 4.985 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A N 1 ATOM 1738 C CA . LEU A 1 227 ? 14.813 16.728 5.057 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CA 1 ATOM 1739 C C . LEU A 1 227 ? 13.418 16.306 5.514 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A C 1 ATOM 1740 O O . LEU A 1 227 ? 12.785 17.001 6.308 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A O 1 ATOM 1741 C CB . LEU A 1 227 ? 14.726 17.431 3.697 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CB 1 ATOM 1742 C CG . LEU A 1 227 ? 16.022 18.043 3.147 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CG 1 ATOM 1743 C CD1 . LEU A 1 227 ? 15.762 18.686 1.783 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CD1 1 ATOM 1744 C CD2 . LEU A 1 227 ? 16.565 19.085 4.142 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CD2 1 ATOM 1745 N N . ASN A 1 228 ? 12.939 15.164 5.026 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A N 1 ATOM 1746 C CA . ASN A 1 228 ? 11.613 14.690 5.412 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A CA 1 ATOM 1747 C C . ASN A 1 228 ? 11.594 14.382 6.904 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A C 1 ATOM 1748 O O . ASN A 1 228 ? 10.609 14.642 7.596 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A O 1 ATOM 1749 C CB . ASN A 1 228 ? 11.230 13.444 4.605 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A CB 1 ATOM 1750 C CG . ASN A 1 228 ? 11.185 13.705 3.107 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A CG 1 ATOM 1751 O OD1 . ASN A 1 228 ? 11.131 14.856 2.659 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A OD1 1 ATOM 1752 N ND2 . ASN A 1 228 ? 11.187 12.631 2.323 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A ND2 1 ATOM 1753 N N . PHE A 1 229 ? 12.694 13.835 7.403 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A N 1 ATOM 1754 C CA . PHE A 1 229 ? 12.796 13.514 8.821 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CA 1 ATOM 1755 C C . PHE A 1 229 ? 12.730 14.776 9.673 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A C 1 ATOM 1756 O O . PHE A 1 229 ? 12.088 14.795 10.719 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A O 1 ATOM 1757 C CB . PHE A 1 229 ? 14.113 12.788 9.113 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CB 1 ATOM 1758 C CG . PHE A 1 229 ? 14.475 12.753 10.574 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CG 1 ATOM 1759 C CD1 . PHE A 1 229 ? 13.765 11.963 11.470 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CD1 1 ATOM 1760 C CD2 . PHE A 1 229 ? 15.508 13.552 11.061 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CD2 1 ATOM 1761 C CE1 . PHE A 1 229 ? 14.076 11.971 12.833 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CE1 1 ATOM 1762 C CE2 . PHE A 1 229 ? 15.827 13.568 12.420 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CE2 1 ATOM 1763 C CZ . PHE A 1 229 ? 15.107 12.775 13.310 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 229 PHE A CZ 1 ATOM 1764 N N . LEU A 1 230 ? 13.398 15.829 9.220 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A N 1 ATOM 1765 C CA . LEU A 1 230 ? 13.445 17.088 9.959 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CA 1 ATOM 1766 C C . LEU A 1 230 ? 12.213 17.973 9.812 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A C 1 ATOM 1767 O O . LEU A 1 230 ? 11.881 18.725 10.730 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A O 1 ATOM 1768 C CB . LEU A 1 230 ? 14.675 17.892 9.530 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CB 1 ATOM 1769 C CG . LEU A 1 230 ? 14.912 19.244 10.218 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CG 1 ATOM 1770 C CD1 . LEU A 1 230 ? 15.290 19.023 11.678 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CD1 1 ATOM 1771 C CD2 . LEU A 1 230 ? 16.020 20.003 9.503 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CD2 1 ATOM 1772 N N . TRP A 1 231 ? 11.532 17.885 8.670 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A N 1 ATOM 1773 C CA . TRP A 1 231 ? 10.370 18.730 8.422 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CA 1 ATOM 1774 C C . TRP A 1 231 ? 8.989 18.085 8.416 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A C 1 ATOM 1775 O O . TRP A 1 231 ? 8.049 18.648 7.858 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A O 1 ATOM 1776 C CB . TRP A 1 231 ? 10.571 19.500 7.119 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CB 1 ATOM 1777 C CG . TRP A 1 231 ? 11.703 20.468 7.196 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CG 1 ATOM 1778 C CD1 . TRP A 1 231 ? 12.966 20.309 6.692 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CD1 1 ATOM 1779 C CD2 . TRP A 1 231 ? 11.680 21.749 7.826 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CD2 1 ATOM 1780 N NE1 . TRP A 1 231 ? 13.726 21.419 6.968 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A NE1 1 ATOM 1781 C CE2 . TRP A 1 231 ? 12.961 22.321 7.661 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CE2 1 ATOM 1782 C CE3 . TRP A 1 231 ? 10.695 22.476 8.510 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CE3 1 ATOM 1783 C CZ2 . TRP A 1 231 ? 13.287 23.586 8.164 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CZ2 1 ATOM 1784 C CZ3 . TRP A 1 231 ? 11.019 23.732 9.009 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CZ3 1 ATOM 1785 C CH2 . TRP A 1 231 ? 12.305 24.276 8.830 1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CH2 1 ATOM 1786 N N . THR A 1 232 ? 8.860 16.914 9.027 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 232 THR A N 1 ATOM 1787 C CA . THR A 1 232 ? 7.568 16.242 9.105 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 232 THR A CA 1 ATOM 1788 C C . THR A 1 232 ? 7.070 16.342 10.542 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 232 THR A C 1 ATOM 1789 O O . THR A 1 232 ? 7.685 15.803 11.464 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 232 THR A O 1 ATOM 1790 C CB . THR A 1 232 ? 7.675 14.761 8.705 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 232 THR A CB 1 ATOM 1791 O OG1 . THR A 1 232 ? 8.038 14.666 7.321 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 232 THR A OG1 1 ATOM 1792 C CG2 . THR A 1 232 ? 6.349 14.046 8.937 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 232 THR A CG2 1 ATOM 1793 N N . PRO A 1 233 ? 5.948 17.045 10.754 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A N 1 ATOM 1794 C CA . PRO A 1 233 ? 5.377 17.213 12.093 1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CA 1 ATOM 1795 C C . PRO A 1 233 ? 5.012 15.908 12.800 1.00 65.80 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A C 1 ATOM 1796 O O . PRO A 1 233 ? 4.673 14.907 12.166 1.00 66.40 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A O 1 ATOM 1797 C CB . PRO A 1 233 ? 4.147 18.084 11.836 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CB 1 ATOM 1798 C CG . PRO A 1 233 ? 4.542 18.883 10.640 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CG 1 ATOM 1799 C CD . PRO A 1 233 ? 5.197 17.841 9.768 1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CD 1 ATOM 1800 N N . ASP A 1 234 ? 5.097 15.941 14.125 1.00 68.32 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A N 1 ATOM 1801 C CA . ASP A 1 234 ? 4.756 14.807 14.975 1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A CA 1 ATOM 1802 C C . ASP A 1 234 ? 4.034 15.438 16.166 1.00 72.04 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A C 1 ATOM 1803 O O . ASP A 1 234 ? 4.619 15.648 17.230 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A O 1 ATOM 1804 C CB . ASP A 1 234 ? 6.021 14.087 15.451 1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A CB 1 ATOM 1805 C CG . ASP A 1 234 ? 5.718 12.778 16.160 1.00 73.16 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A CG 1 ATOM 1806 O OD1 . ASP A 1 234 ? 4.766 12.739 16.972 1.00 73.67 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A OD1 1 ATOM 1807 O OD2 . ASP A 1 234 ? 6.439 11.787 15.917 1.00 73.19 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A OD2 1 ATOM 1808 N N . PHE A 1 235 ? 2.758 15.750 15.968 1.00 73.01 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A N 1 ATOM 1809 C CA . PHE A 1 235 ? 1.940 16.393 16.992 1.00 73.89 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CA 1 ATOM 1810 C C . PHE A 1 235 ? 1.783 15.606 18.282 1.00 75.03 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A C 1 ATOM 1811 O O . PHE A 1 235 ? 1.049 16.022 19.176 1.00 75.49 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A O 1 ATOM 1812 C CB . PHE A 1 235 ? 0.556 16.692 16.420 1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CB 1 ATOM 1813 C CG . PHE A 1 235 ? 0.589 17.545 15.192 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CG 1 ATOM 1814 C CD1 . PHE A 1 235 ? 1.051 18.851 15.256 1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CD1 1 ATOM 1815 C CD2 . PHE A 1 235 ? 0.189 17.032 13.964 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CD2 1 ATOM 1816 C CE1 . PHE A 1 235 ? 1.119 19.639 14.115 1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CE1 1 ATOM 1817 C CE2 . PHE A 1 235 ? 0.255 17.812 12.817 1.00 72.71 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CE2 1 ATOM 1818 C CZ . PHE A 1 235 ? 0.722 19.119 12.893 1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 235 PHE A CZ 1 ATOM 1819 N N . GLU A 1 236 ? 2.479 14.484 18.395 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A N 1 ATOM 1820 C CA . GLU A 1 236 ? 2.350 13.658 19.583 1.00 77.78 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CA 1 ATOM 1821 C C . GLU A 1 236 ? 3.494 13.813 20.580 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A C 1 ATOM 1822 O O . GLU A 1 236 ? 3.572 13.080 21.566 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A O 1 ATOM 1823 C CB . GLU A 1 236 ? 2.181 12.200 19.154 1.00 78.93 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CB 1 ATOM 1824 C CG . GLU A 1 236 ? 1.332 12.089 17.887 1.00 81.41 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CG 1 ATOM 1825 C CD . GLU A 1 236 ? 0.549 10.794 17.784 1.00 83.21 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CD 1 ATOM 1826 O OE1 . GLU A 1 236 ? -0.098 10.577 16.735 1.00 84.67 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A OE1 1 ATOM 1827 O OE2 . GLU A 1 236 ? 0.569 10.001 18.746 1.00 83.50 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A OE2 1 ATOM 1828 N N . LYS A 1 237 ? 4.372 14.778 20.332 1.00 77.68 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A N 1 ATOM 1829 C CA . LYS A 1 237 ? 5.489 15.024 21.235 1.00 77.19 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A CA 1 ATOM 1830 C C . LYS A 1 237 ? 5.296 16.408 21.832 1.00 76.30 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A C 1 ATOM 1831 O O . LYS A 1 237 ? 5.902 16.748 22.845 1.00 76.06 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A O 1 ATOM 1832 C CB . LYS A 1 237 ? 6.818 14.949 20.478 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A CB 1 ATOM 1833 C CG . LYS A 1 237 ? 8.003 14.515 21.336 1.00 79.60 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A CG 1 ATOM 1834 C CD . LYS A 1 237 ? 8.738 13.352 20.680 1.00 80.57 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A CD 1 ATOM 1835 C CE . LYS A 1 237 ? 9.903 12.866 21.532 1.00 81.10 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A CE 1 ATOM 1836 N NZ . LYS A 1 237 ? 9.713 11.461 21.998 1.00 81.28 ? ? ? ? ? ? 237 LYS A NZ 1 ATOM 1837 N N . LEU A 1 238 ? 4.432 17.193 21.192 1.00 75.70 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A N 1 ATOM 1838 C CA . LEU A 1 238 ? 4.113 18.545 21.636 1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A CA 1 ATOM 1839 C C . LEU A 1 238 ? 3.800 18.565 23.127 1.00 75.06 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A C 1 ATOM 1840 O O . LEU A 1 238 ? 3.824 19.621 23.762 1.00 75.35 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A O 1 ATOM 1841 C CB . LEU A 1 238 ? 2.910 19.080 20.850 1.00 75.09 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A CB 1 ATOM 1842 C CG . LEU A 1 238 ? 3.139 20.182 19.809 1.00 75.43 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A CG 1 ATOM 1843 C CD1 . LEU A 1 238 ? 4.617 20.322 19.475 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A CD1 1 ATOM 1844 C CD2 . LEU A 1 238 ? 2.332 19.860 18.566 1.00 74.65 ? ? ? ? ? ? 238 LEU A CD2 1 ATOM 1845 N N . LYS A 1 239 ? 3.513 17.390 23.681 1.00 74.82 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N 1 ATOM 1846 C CA . LYS A 1 239 ? 3.189 17.265 25.096 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA 1 ATOM 1847 C C . LYS A 1 239 ? 4.360 16.877 25.995 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C 1 ATOM 1848 O O . LYS A 1 239 ? 4.169 16.613 27.181 1.00 73.61 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O 1 ATOM 1849 C CB . LYS A 1 239 ? 2.050 16.257 25.293 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB 1 ATOM 1850 C CG . LYS A 1 239 ? 0.655 16.874 25.215 1.00 77.16 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG 1 ATOM 1851 C CD . LYS A 1 239 ? 0.077 16.886 23.803 1.00 78.66 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD 1 ATOM 1852 C CE . LYS A 1 239 ? -1.127 17.827 23.700 1.00 79.26 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE 1 ATOM 1853 N NZ . LYS A 1 239 ? -0.699 19.258 23.681 1.00 79.41 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ 1 ATOM 1854 N N . ASP A 1 240 ? 5.570 16.850 25.446 1.00 71.84 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A N 1 ATOM 1855 C CA . 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PRO A 1 241 ? 8.398 18.847 30.024 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 241 PRO A CB 1 ATOM 1867 C CG . PRO A 1 241 ? 7.086 18.165 30.213 1.00 63.72 ? ? ? ? ? ? 241 PRO A CG 1 ATOM 1868 C CD . PRO A 1 241 ? 7.080 17.154 29.091 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 241 PRO A CD 1 ATOM 1869 N N . GLY A 1 242 ? 10.491 17.879 27.954 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A N 1 ATOM 1870 C CA . GLY A 1 242 ? 11.857 17.744 27.483 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A CA 1 ATOM 1871 C C . GLY A 1 242 ? 12.098 18.392 26.132 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A C 1 ATOM 1872 O O . GLY A 1 242 ? 13.089 19.096 25.950 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A O 1 ATOM 1873 N N . VAL A 1 243 ? 11.202 18.153 25.180 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A N 1 ATOM 1874 C CA . VAL A 1 243 ? 11.344 18.733 23.853 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CA 1 ATOM 1875 C C . VAL A 1 243 ? 11.213 20.253 23.918 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A C 1 ATOM 1876 O O . VAL A 1 243 ? 11.887 20.972 23.180 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A O 1 ATOM 1877 C CB . VAL A 1 243 ? 10.283 18.177 22.883 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CB 1 ATOM 1878 C CG1 . VAL A 1 243 ? 10.470 18.791 21.500 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG1 1 ATOM 1879 C CG2 . VAL A 1 243 ? 10.393 16.665 22.806 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG2 1 ATOM 1880 N N . TRP A 1 244 ? 10.344 20.737 24.802 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A N 1 ATOM 1881 C CA . TRP A 1 244 ? 10.145 22.174 24.952 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CA 1 ATOM 1882 C C . TRP A 1 244 ? 11.369 22.819 25.582 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A C 1 ATOM 1883 O O . TRP A 1 244 ? 11.790 23.901 25.178 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A O 1 ATOM 1884 C CB . TRP A 1 244 ? 8.902 22.475 25.800 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CB 1 ATOM 1885 C CG . TRP A 1 244 ? 7.626 22.314 25.046 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CG 1 ATOM 1886 C CD1 . TRP A 1 244 ? 6.865 21.189 24.949 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CD1 1 ATOM 1887 C CD2 . TRP A 1 244 ? 6.991 23.302 24.227 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CD2 1 ATOM 1888 N NE1 . TRP A 1 244 ? 5.793 21.411 24.118 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A NE1 1 ATOM 1889 C CE2 . TRP A 1 244 ? 5.849 22.701 23.660 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CE2 1 ATOM 1890 C CE3 . TRP A 1 244 ? 7.281 24.637 23.914 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CE3 1 ATOM 1891 C CZ2 . TRP A 1 244 ? 4.992 23.387 22.798 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CZ2 1 ATOM 1892 C CZ3 . TRP A 1 244 ? 6.426 25.320 23.054 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CZ3 1 ATOM 1893 C CH2 . TRP A 1 244 ? 5.297 24.691 22.507 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CH2 1 ATOM 1894 N N . ILE A 1 245 ? 11.933 22.148 26.581 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A N 1 ATOM 1895 C CA . ILE A 1 245 ? 13.124 22.640 27.251 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CA 1 ATOM 1896 C C . ILE A 1 245 ? 14.260 22.691 26.230 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A C 1 ATOM 1897 O O . ILE A 1 245 ? 15.016 23.660 26.183 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A O 1 ATOM 1898 C CB . ILE A 1 245 ? 13.511 21.721 28.431 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CB 1 ATOM 1899 C CG1 . ILE A 1 245 ? 12.491 21.902 29.563 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CG1 1 ATOM 1900 C CG2 . ILE A 1 245 ? 14.936 22.028 28.912 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CG2 1 ATOM 1901 C CD1 . ILE A 1 245 ? 12.724 20.997 30.755 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CD1 1 ATOM 1902 N N . ALA A 1 246 ? 14.360 21.652 25.403 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N 1 ATOM 1903 C CA . ALA A 1 246 ? 15.393 21.585 24.377 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA 1 ATOM 1904 C C . ALA A 1 246 ? 15.199 22.720 23.374 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C 1 ATOM 1905 O O . ALA A 1 246 ? 16.136 23.446 23.054 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O 1 ATOM 1906 C CB . ALA A 1 246 ? 15.328 20.242 23.658 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB 1 ATOM 1907 N N . ALA A 1 247 ? 13.971 22.856 22.886 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 247 ALA A N 1 ATOM 1908 C CA . ALA A 1 247 ? 13.616 23.885 21.914 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 247 ALA A CA 1 ATOM 1909 C C . ALA A 1 247 ? 13.913 25.303 22.399 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 247 ALA A C 1 ATOM 1910 O O . ALA A 1 247 ? 14.536 26.082 21.682 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 247 ALA A O 1 ATOM 1911 C CB . ALA A 1 247 ? 12.144 23.760 21.546 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 247 ALA A CB 1 ATOM 1912 N N . VAL A 1 248 ? 13.457 25.644 23.601 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A N 1 ATOM 1913 C CA . VAL A 1 248 ? 13.692 26.972 24.146 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CA 1 ATOM 1914 C C . VAL A 1 248 ? 15.186 27.202 24.376 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A C 1 ATOM 1915 O O . VAL A 1 248 ? 15.714 28.273 24.067 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A O 1 ATOM 1916 C CB . VAL A 1 248 ? 12.923 27.157 25.472 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CB 1 ATOM 1917 C CG1 . VAL A 1 248 ? 13.260 28.507 26.103 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CG1 1 ATOM 1918 C CG2 . VAL A 1 248 ? 11.423 27.043 25.199 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CG2 1 ATOM 1919 N N . GLY A 1 249 ? 15.862 26.192 24.918 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A N 1 ATOM 1920 C CA . GLY A 1 249 ? 17.286 26.313 25.159 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A CA 1 ATOM 1921 C C . GLY A 1 249 ? 18.016 26.626 23.865 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A C 1 ATOM 1922 O O . GLY A 1 249 ? 18.882 27.492 23.842 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A O 1 ATOM 1923 N N . GLN A 1 250 ? 17.659 25.930 22.789 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A N 1 ATOM 1924 C CA . GLN A 1 250 ? 18.304 26.155 21.493 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CA 1 ATOM 1925 C C . GLN A 1 250 ? 18.048 27.570 20.972 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A C 1 ATOM 1926 O O . GLN A 1 250 ? 18.962 28.226 20.461 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A O 1 ATOM 1927 C CB . GLN A 1 250 ? 17.820 25.120 20.468 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CB 1 ATOM 1928 C CG . GLN A 1 250 ? 18.402 25.293 19.046 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CG 1 ATOM 1929 C CD . GLN A 1 250 ? 19.926 25.172 18.997 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CD 1 ATOM 1930 O OE1 . GLN A 1 250 ? 20.524 24.439 19.786 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A OE1 1 ATOM 1931 N NE2 . GLN A 1 250 ? 20.556 25.878 18.049 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A NE2 1 ATOM 1932 N N . ILE A 1 251 ? 16.810 28.042 21.114 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A N 1 ATOM 1933 C CA . ILE A 1 251 ? 16.443 29.387 20.660 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CA 1 ATOM 1934 C C . ILE A 1 251 ? 17.320 30.437 21.347 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A C 1 ATOM 1935 O O . ILE A 1 251 ? 17.831 31.346 20.702 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A O 1 ATOM 1936 C CB . ILE A 1 251 ? 14.932 29.681 20.931 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CB 1 ATOM 1937 C CG1 . ILE A 1 251 ? 14.070 28.899 19.936 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CG1 1 ATOM 1938 C CG2 . ILE A 1 251 ? 14.639 31.189 20.828 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CG2 1 ATOM 1939 C CD1 . ILE A 1 251 ? 14.297 29.280 18.469 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CD1 1 ATOM 1940 N N . PHE A 1 252 ? 17.509 30.298 22.655 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N 1 ATOM 1941 C CA . PHE A 1 252 ? 18.352 31.234 23.394 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA 1 ATOM 1942 C C . PHE A 1 252 ? 19.792 31.170 22.876 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C 1 ATOM 1943 O O . PHE A 1 252 ? 20.394 32.180 22.509 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O 1 ATOM 1944 C CB . PHE A 1 252 ? 18.357 30.886 24.892 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB 1 ATOM 1945 C CG . PHE A 1 252 ? 17.333 31.628 25.711 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG 1 ATOM 1946 C CD1 . PHE A 1 252 ? 17.629 32.870 26.266 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1 1 ATOM 1947 C CD2 . PHE A 1 252 ? 16.072 31.076 25.937 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2 1 ATOM 1948 C CE1 . PHE A 1 252 ? 16.686 33.547 27.057 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1 1 ATOM 1949 C CE2 . PHE A 1 252 ? 15.115 31.742 26.729 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2 1 ATOM 1950 C CZ . PHE A 1 252 ? 15.423 32.986 27.284 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ 1 ATOM 1951 N N . PHE A 1 253 ? 20.337 29.959 22.852 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A N 1 ATOM 1952 C CA . PHE A 1 253 ? 21.708 29.774 22.425 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CA 1 ATOM 1953 C C . PHE A 1 253 ? 21.941 30.295 21.016 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A C 1 ATOM 1954 O O . PHE A 1 253 ? 22.853 31.078 20.779 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A O 1 ATOM 1955 C CB . PHE A 1 253 ? 22.100 28.291 22.471 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CB 1 ATOM 1956 C CG . PHE A 1 253 ? 23.584 28.063 22.352 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CG 1 ATOM 1957 C CD1 . PHE A 1 253 ? 24.374 27.968 23.498 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CD1 1 ATOM 1958 C CD2 . PHE A 1 253 ? 24.198 27.973 21.099 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CD2 1 ATOM 1959 C CE1 . PHE A 1 253 ? 25.758 27.791 23.411 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CE1 1 ATOM 1960 C CE2 . PHE A 1 253 ? 25.594 27.794 20.989 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CE2 1 ATOM 1961 C CZ . PHE A 1 253 ? 26.375 27.701 22.155 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CZ 1 ATOM 1962 N N . THR A 1 254 ? 21.115 29.863 20.076 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 254 THR A N 1 ATOM 1963 C CA . THR A 1 254 ? 21.310 30.274 18.691 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 254 THR A CA 1 ATOM 1964 C C . THR A 1 254 ? 21.136 31.766 18.428 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 254 THR A C 1 ATOM 1965 O O . THR A 1 254 ? 21.799 32.314 17.549 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 254 THR A O 1 ATOM 1966 C CB . THR A 1 254 ? 20.397 29.490 17.717 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 254 THR A CB 1 ATOM 1967 O OG1 . THR A 1 254 ? 20.901 29.651 16.384 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 254 THR A OG1 1 ATOM 1968 C CG2 . THR A 1 254 ? 18.950 29.997 17.777 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 254 THR A CG2 1 ATOM 1969 N N . LEU A 1 255 ? 20.262 32.434 19.172 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N 1 ATOM 1970 C CA . LEU A 1 255 ? 20.064 33.867 18.963 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA 1 ATOM 1971 C C . LEU A 1 255 ? 20.969 34.729 19.840 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C 1 ATOM 1972 O O . LEU A 1 255 ? 20.893 35.966 19.803 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O 1 ATOM 1973 C CB . LEU A 1 255 ? 18.594 34.232 19.201 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB 1 ATOM 1974 C CG . LEU A 1 255 ? 17.628 33.842 18.079 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG 1 ATOM 1975 C CD1 . LEU A 1 255 ? 16.187 34.171 18.483 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 1 ATOM 1976 C CD2 . LEU A 1 255 ? 18.012 34.590 16.805 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 1 ATOM 1977 N N . SER A 1 256 ? 21.829 34.073 20.621 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 256 SER A N 1 ATOM 1978 C CA . SER A 1 256 ? 22.748 34.764 21.534 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 256 SER A CA 1 ATOM 1979 C C . SER A 1 256 ? 21.987 35.564 22.593 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 256 SER A C 1 ATOM 1980 O O . SER A 1 256 ? 22.463 36.604 23.055 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 256 SER A O 1 ATOM 1981 C CB . SER A 1 256 ? 23.666 35.731 20.782 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 256 SER A CB 1 ATOM 1982 O OG . SER A 1 256 ? 24.480 35.083 19.830 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 256 SER A OG 1 ATOM 1983 N N . LEU A 1 257 ? 20.810 35.082 22.970 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A N 1 ATOM 1984 C CA . LEU A 1 257 ? 19.991 35.758 23.973 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CA 1 ATOM 1985 C C . LEU A 1 257 ? 20.307 35.269 25.388 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A C 1 ATOM 1986 O O . LEU A 1 257 ? 20.503 34.064 25.615 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A O 1 ATOM 1987 C CB . LEU A 1 257 ? 18.503 35.531 23.675 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CB 1 ATOM 1988 C CG . LEU A 1 257 ? 18.067 35.987 22.280 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CG 1 ATOM 1989 C CD1 . LEU A 1 257 ? 16.660 35.507 21.998 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD1 1 ATOM 1990 C CD2 . LEU A 1 257 ? 18.155 37.503 22.188 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD2 1 ATOM 1991 N N . GLY A 1 258 ? 20.336 36.205 26.337 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A N 1 ATOM 1992 C CA . GLY A 1 258 ? 20.637 35.867 27.717 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A CA 1 ATOM 1993 C C . GLY A 1 258 ? 22.131 35.769 27.982 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A C 1 ATOM 1994 O O . GLY A 1 258 ? 22.535 35.319 29.059 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A O 1 ATOM 1995 N N . PHE A 1 259 ? 22.947 36.183 27.005 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A N 1 ATOM 1996 C CA . PHE A 1 259 ? 24.413 36.143 27.111 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CA 1 ATOM 1997 C C . PHE A 1 259 ? 24.985 37.550 27.306 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A C 1 ATOM 1998 O O . PHE A 1 259 ? 26.200 37.717 27.441 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A O 1 ATOM 1999 C CB . PHE A 1 259 ? 25.050 35.569 25.832 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CB 1 ATOM 2000 C CG . PHE A 1 259 ? 24.747 34.118 25.578 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CG 1 ATOM 2001 C CD1 . PHE A 1 259 ? 25.635 33.131 25.987 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CD1 1 ATOM 2002 C CD2 . PHE A 1 259 ? 23.607 33.744 24.869 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CD2 1 ATOM 2003 C CE1 . PHE A 1 259 ? 25.381 31.786 25.688 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CE1 1 ATOM 2004 C CE2 . PHE A 1 259 ? 23.348 32.414 24.568 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CE2 1 ATOM 2005 C CZ . PHE A 1 259 ? 24.244 31.429 24.975 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 259 PHE A CZ 1 ATOM 2006 N N . GLY A 1 260 ? 24.120 38.560 27.298 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A N 1 ATOM 2007 C CA . GLY A 1 260 ? 24.598 39.926 27.448 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A CA 1 ATOM 2008 C C . GLY A 1 260 ? 25.371 40.410 26.225 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A C 1 ATOM 2009 O O . GLY A 1 260 ? 25.891 41.525 26.211 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A O 1 ATOM 2010 N N . ALA A 1 261 ? 25.424 39.573 25.193 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A N 1 ATOM 2011 C CA . ALA A 1 261 ? 26.156 39.872 23.966 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CA 1 ATOM 2012 C C . ALA A 1 261 ? 25.391 40.779 23.011 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A C 1 ATOM 2013 O O . ALA A 1 261 ? 25.972 41.679 22.406 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A O 1 ATOM 2014 C CB . ALA A 1 261 ? 26.534 38.561 23.253 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CB 1 ATOM 2015 N N . ILE A 1 262 ? 24.103 40.509 22.847 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A N 1 ATOM 2016 C CA . ILE A 1 262 ? 23.274 41.333 21.975 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CA 1 ATOM 2017 C C . ILE A 1 262 ? 23.189 42.723 22.593 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A C 1 ATOM 2018 O O . ILE A 1 262 ? 23.276 43.733 21.893 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A O 1 ATOM 2019 C CB . ILE A 1 262 ? 21.846 40.757 21.839 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CB 1 ATOM 2020 C CG1 . ILE A 1 262 ? 21.886 39.439 21.067 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG1 1 ATOM 2021 C CG2 . ILE A 1 262 ? 20.943 41.750 21.102 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG2 1 ATOM 2022 C CD1 . ILE A 1 262 ? 22.411 39.558 19.648 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CD1 1 ATOM 2023 N N . ILE A 1 263 ? 23.022 42.765 23.912 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A N 1 ATOM 2024 C CA . ILE A 1 263 ? 22.938 44.027 24.634 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CA 1 ATOM 2025 C C . ILE A 1 263 ? 24.203 44.861 24.422 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A C 1 ATOM 2026 O O . ILE A 1 263 ? 24.120 46.046 24.103 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A O 1 ATOM 2027 C CB . ILE A 1 263 ? 22.724 43.784 26.146 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CB 1 ATOM 2028 C CG1 . ILE A 1 263 ? 21.326 43.210 26.375 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CG1 1 ATOM 2029 C CG2 . ILE A 1 263 ? 22.876 45.088 26.932 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CG2 1 ATOM 2030 C CD1 . ILE A 1 263 ? 21.018 42.901 27.822 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CD1 1 ATOM 2031 N N . THR A 1 264 ? 25.378 44.260 24.594 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 264 THR A N 1 ATOM 2032 C CA . THR A 1 264 ? 26.607 45.024 24.399 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 264 THR A CA 1 ATOM 2033 C C . THR A 1 264 ? 26.787 45.527 22.968 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 264 THR A C 1 ATOM 2034 O O . THR A 1 264 ? 27.197 46.666 22.769 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 264 THR A O 1 ATOM 2035 C CB . THR A 1 264 ? 27.849 44.221 24.823 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 264 THR A CB 1 ATOM 2036 O OG1 . THR A 1 264 ? 27.781 43.978 26.234 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 264 THR A OG1 1 ATOM 2037 C CG2 . THR A 1 264 ? 29.130 45.008 24.541 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 264 THR A CG2 1 ATOM 2038 N N . TYR A 1 265 ? 26.501 44.692 21.972 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A N 1 ATOM 2039 C CA . TYR A 1 265 ? 26.627 45.129 20.578 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CA 1 ATOM 2040 C C . TYR A 1 265 ? 25.682 46.311 20.303 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A C 1 ATOM 2041 O O . TYR A 1 265 ? 26.040 47.281 19.631 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A O 1 ATOM 2042 C CB . TYR A 1 265 ? 26.290 43.978 19.625 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CB 1 ATOM 2043 C CG . TYR A 1 265 ? 27.481 43.179 19.140 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CG 1 ATOM 2044 C CD1 . TYR A 1 265 ? 28.590 42.947 19.963 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CD1 1 ATOM 2045 C CD2 . TYR A 1 265 ? 27.484 42.622 17.863 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CD2 1 ATOM 2046 C CE1 . TYR A 1 265 ? 29.667 42.177 19.522 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CE1 1 ATOM 2047 C CE2 . TYR A 1 265 ? 28.562 41.848 17.412 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CE2 1 ATOM 2048 C CZ . TYR A 1 265 ? 29.647 41.627 18.244 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A CZ 1 ATOM 2049 O OH . TYR A 1 265 ? 30.703 40.851 17.799 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 265 TYR A OH 1 ATOM 2050 N N . ALA A 1 266 ? 24.470 46.214 20.830 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 266 ALA A N 1 ATOM 2051 C CA . ALA A 1 266 ? 23.465 47.251 20.639 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 266 ALA A CA 1 ATOM 2052 C C . ALA A 1 266 ? 23.828 48.563 21.324 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 266 ALA A C 1 ATOM 2053 O O . ALA A 1 266 ? 23.300 49.620 20.963 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 266 ALA A O 1 ATOM 2054 C CB . ALA A 1 266 ? 22.119 46.759 21.147 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 266 ALA A CB 1 ATOM 2055 N N . SER A 1 267 ? 24.723 48.502 22.309 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 267 SER A N 1 ATOM 2056 C CA . SER A 1 267 ? 25.134 49.705 23.036 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 267 SER A CA 1 ATOM 2057 C C . SER A 1 267 ? 25.979 50.611 22.155 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 267 SER A C 1 ATOM 2058 O O . SER A 1 267 ? 26.336 51.718 22.556 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 267 SER A O 1 ATOM 2059 C CB . SER A 1 267 ? 25.934 49.340 24.287 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 267 SER A CB 1 ATOM 2060 O OG . SER A 1 267 ? 27.269 48.995 23.958 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 267 SER A OG 1 ATOM 2061 N N . TYR A 1 268 ? 26.310 50.130 20.963 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A N 1 ATOM 2062 C CA . TYR A 1 268 ? 27.111 50.907 20.029 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CA 1 ATOM 2063 C C . TYR A 1 268 ? 26.255 51.456 18.896 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A C 1 ATOM 2064 O O . TYR A 1 268 ? 26.759 52.106 17.981 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A O 1 ATOM 2065 C CB . TYR A 1 268 ? 28.249 50.055 19.475 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CB 1 ATOM 2066 C CG . TYR A 1 268 ? 29.195 49.595 20.559 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CG 1 ATOM 2067 C CD1 . TYR A 1 268 ? 30.009 50.508 21.235 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CD1 1 ATOM 2068 C CD2 . TYR A 1 268 ? 29.240 48.252 20.944 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CD2 1 ATOM 2069 C CE1 . TYR A 1 268 ? 30.834 50.098 22.272 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CE1 1 ATOM 2070 C CE2 . TYR A 1 268 ? 30.071 47.827 21.980 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CE2 1 ATOM 2071 C CZ . TYR A 1 268 ? 30.858 48.759 22.637 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CZ 1 ATOM 2072 O OH . TYR A 1 268 ? 31.651 48.348 23.680 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 268 TYR A OH 1 ATOM 2073 N N . VAL A 1 269 ? 24.961 51.177 18.965 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A N 1 ATOM 2074 C CA . VAL A 1 269 ? 24.013 51.670 17.984 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CA 1 ATOM 2075 C C . VAL A 1 269 ? 23.679 53.100 18.406 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A C 1 ATOM 2076 O O . VAL A 1 269 ? 23.417 53.360 19.583 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A O 1 ATOM 2077 C CB . VAL A 1 269 ? 22.712 50.845 18.002 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CB 1 ATOM 2078 C CG1 . VAL A 1 269 ? 21.674 51.495 17.115 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CG1 1 ATOM 2079 C CG2 . VAL A 1 269 ? 22.982 49.424 17.539 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CG2 1 ATOM 2080 N N . ARG A 1 270 ? 23.692 54.033 17.460 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A N 1 ATOM 2081 C CA . ARG A 1 270 ? 23.371 55.412 17.810 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CA 1 ATOM 2082 C C . ARG A 1 270 ? 21.990 55.496 18.457 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A C 1 ATOM 2083 O O . ARG A 1 270 ? 21.074 54.744 18.118 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A O 1 ATOM 2084 C CB . ARG A 1 270 ? 23.465 56.330 16.587 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CB 1 ATOM 2085 C CG . ARG A 1 270 ? 24.910 56.681 16.226 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CG 1 ATOM 2086 C CD . ARG A 1 270 ? 25.012 57.583 15.012 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CD 1 ATOM 2087 N NE . ARG A 1 270 ? 26.391 57.690 14.533 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A NE 1 ATOM 2088 C CZ . ARG A 1 270 ? 27.356 58.387 15.134 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CZ 1 ATOM 2089 N NH1 . ARG A 1 270 ? 27.110 59.060 16.253 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A NH1 1 ATOM 2090 N NH2 . ARG A 1 270 ? 28.575 58.417 14.606 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A NH2 1 ATOM 2091 N N . LYS A 1 271 ? 21.864 56.405 19.417 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N 1 ATOM 2092 C CA . LYS A 1 271 ? 20.625 56.600 20.164 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA 1 ATOM 2093 C C . LYS A 1 271 ? 19.358 56.782 19.328 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C 1 ATOM 2094 O O . LYS A 1 271 ? 18.275 56.385 19.751 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O 1 ATOM 2095 C CB . LYS A 1 271 ? 20.775 57.796 21.108 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB 1 ATOM 2096 C CG . LYS A 1 271 ? 19.468 58.237 21.740 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG 1 ATOM 2097 C CD . LYS A 1 271 ? 19.559 58.247 23.248 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD 1 ATOM 2098 C CE . LYS A 1 271 ? 18.179 58.132 23.864 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE 1 ATOM 2099 N NZ . LYS A 1 271 ? 18.226 57.377 25.147 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ 1 ATOM 2100 N N . ASP A 1 272 ? 19.495 57.377 18.148 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A N 1 ATOM 2101 C CA . ASP A 1 272 ? 18.354 57.636 17.267 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CA 1 ATOM 2102 C C . ASP A 1 272 ? 17.984 56.446 16.381 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A C 1 ATOM 2103 O O . ASP A 1 272 ? 16.825 56.273 15.995 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A O 1 ATOM 2104 C CB . ASP A 1 272 ? 18.668 58.832 16.365 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CB 1 ATOM 2105 C CG . ASP A 1 272 ? 19.943 58.628 15.554 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CG 1 ATOM 2106 O OD1 . ASP A 1 272 ? 21.043 58.676 16.149 1.00 62.77 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A OD1 1 ATOM 2107 O OD2 . ASP A 1 272 ? 19.845 58.410 14.325 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A OD2 1 ATOM 2108 N N . GLN A 1 273 ? 18.989 55.638 16.067 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N 1 ATOM 2109 C CA . GLN A 1 273 ? 18.843 54.479 15.197 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA 1 ATOM 2110 C C . GLN A 1 273 ? 17.767 53.449 15.510 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C 1 ATOM 2111 O O . GLN A 1 273 ? 17.488 53.139 16.668 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O 1 ATOM 2112 C CB . GLN A 1 273 ? 20.180 53.757 15.106 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB 1 ATOM 2113 C CG . GLN A 1 273 ? 20.768 53.719 13.717 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG 1 ATOM 2114 C CD . GLN A 1 273 ? 22.110 53.027 13.696 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD 1 ATOM 2115 O OE1 . GLN A 1 273 ? 23.048 53.447 14.383 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1 1 ATOM 2116 N NE2 . GLN A 1 273 ? 22.214 51.959 12.910 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2 1 ATOM 2117 N N . ASP A 1 274 ? 17.187 52.903 14.447 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A N 1 ATOM 2118 C CA . ASP A 1 274 ? 16.157 51.878 14.550 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A CA 1 ATOM 2119 C C . ASP A 1 274 ? 16.762 50.587 15.087 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A C 1 ATOM 2120 O O . ASP A 1 274 ? 17.900 50.249 14.765 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A O 1 ATOM 2121 C CB . ASP A 1 274 ? 15.578 51.584 13.169 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A CB 1 ATOM 2122 C CG . ASP A 1 274 ? 15.005 50.175 13.061 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A CG 1 ATOM 2123 O OD1 . ASP A 1 274 ? 13.800 49.989 13.329 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A OD1 1 ATOM 2124 O OD2 . ASP A 1 274 ? 15.764 49.241 12.721 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 274 ASP A OD2 1 ATOM 2125 N N . ILE A 1 275 ? 15.990 49.864 15.889 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A N 1 ATOM 2126 C CA . ILE A 1 275 ? 16.441 48.589 16.425 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CA 1 ATOM 2127 C C . ILE A 1 275 ? 15.339 47.571 16.169 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A C 1 ATOM 2128 O O . ILE A 1 275 ? 15.556 46.372 16.289 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A O 1 ATOM 2129 C CB . ILE A 1 275 ? 16.722 48.656 17.946 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CB 1 ATOM 2130 C CG1 . ILE A 1 275 ? 15.461 49.083 18.691 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG1 1 ATOM 2131 C CG2 . ILE A 1 275 ? 17.879 49.603 18.221 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG2 1 ATOM 2132 C CD1 . ILE A 1 275 ? 15.594 49.026 20.177 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CD1 1 ATOM 2133 N N . VAL A 1 276 ? 14.153 48.050 15.803 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A N 1 ATOM 2134 C CA . VAL A 1 276 ? 13.038 47.145 15.538 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CA 1 ATOM 2135 C C . VAL A 1 276 ? 13.268 46.306 14.283 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A C 1 ATOM 2136 O O . VAL A 1 276 ? 13.221 45.077 14.328 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A O 1 ATOM 2137 C CB . VAL A 1 276 ? 11.709 47.901 15.366 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CB 1 ATOM 2138 C CG1 . VAL A 1 276 ? 10.595 46.900 15.074 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CG1 1 ATOM 2139 C CG2 . VAL A 1 276 ? 11.387 48.707 16.624 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CG2 1 ATOM 2140 N N . LEU A 1 277 ? 13.519 46.970 13.160 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A N 1 ATOM 2141 C CA . LEU A 1 277 ? 13.739 46.256 11.909 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CA 1 ATOM 2142 C C . LEU A 1 277 ? 15.098 45.564 11.912 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A C 1 ATOM 2143 O O . LEU A 1 277 ? 15.242 44.441 11.424 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A O 1 ATOM 2144 C CB . LEU A 1 277 ? 13.643 47.212 10.712 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CB 1 ATOM 2145 C CG . LEU A 1 277 ? 13.793 46.551 9.341 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CG 1 ATOM 2146 C CD1 . LEU A 1 277 ? 12.681 45.554 9.125 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CD1 1 ATOM 2147 C CD2 . LEU A 1 277 ? 13.773 47.610 8.269 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CD2 1 ATOM 2148 N N . SER A 1 278 ? 16.093 46.250 12.458 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 278 SER A N 1 ATOM 2149 C CA . SER A 1 278 ? 17.443 45.709 12.554 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 278 SER A CA 1 ATOM 2150 C C . SER A 1 278 ? 17.460 44.429 13.385 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 278 SER A C 1 ATOM 2151 O O . SER A 1 278 ? 18.022 43.426 12.963 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 278 SER A O 1 ATOM 2152 C CB . SER A 1 278 ? 18.379 46.746 13.175 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 278 SER A CB 1 ATOM 2153 O OG . SER A 1 278 ? 18.519 47.852 12.304 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 278 SER A OG 1 ATOM 2154 N N . GLY A 1 279 ? 16.831 44.469 14.556 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A N 1 ATOM 2155 C CA . GLY A 1 279 ? 16.783 43.306 15.426 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A CA 1 ATOM 2156 C C . GLY A 1 279 ? 16.053 42.141 14.782 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A C 1 ATOM 2157 O O . GLY A 1 279 ? 16.497 40.992 14.854 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A O 1 ATOM 2158 N N . LEU A 1 280 ? 14.922 42.432 14.150 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A N 1 ATOM 2159 C CA . LEU A 1 280 ? 14.148 41.388 13.487 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A CA 1 ATOM 2160 C C . LEU A 1 280 ? 14.917 40.763 12.311 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A C 1 ATOM 2161 O O . LEU A 1 280 ? 14.821 39.557 12.066 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A O 1 ATOM 2162 C CB . LEU A 1 280 ? 12.818 41.959 12.988 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A CB 1 ATOM 2163 C CG . LEU A 1 280 ? 11.925 40.987 12.211 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A CG 1 ATOM 2164 C CD1 . LEU A 1 280 ? 11.615 39.756 13.061 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A CD1 1 ATOM 2165 C CD2 . LEU A 1 280 ? 10.634 41.697 11.815 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 280 LEU A CD2 1 ATOM 2166 N N . THR A 1 281 ? 15.679 41.585 11.593 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 281 THR A N 1 ATOM 2167 C CA . THR A 1 281 ? 16.441 41.113 10.443 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 281 THR A CA 1 ATOM 2168 C C . THR A 1 281 ? 17.568 40.180 10.894 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 281 THR A C 1 ATOM 2169 O O . THR A 1 281 ? 17.794 39.119 10.307 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 281 THR A O 1 ATOM 2170 C CB . THR A 1 281 ? 17.050 42.303 9.654 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 281 THR A CB 1 ATOM 2171 O OG1 . THR A 1 281 ? 16.002 43.141 9.145 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 281 THR A OG1 1 ATOM 2172 C CG2 . THR A 1 281 ? 17.882 41.797 8.496 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 281 THR A CG2 1 ATOM 2173 N N . ALA A 1 282 ? 18.272 40.579 11.946 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A N 1 ATOM 2174 C CA . ALA A 1 282 ? 19.364 39.765 12.473 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CA 1 ATOM 2175 C C . ALA A 1 282 ? 18.794 38.427 12.919 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A C 1 ATOM 2176 O O . ALA A 1 282 ? 19.374 37.377 12.661 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A O 1 ATOM 2177 C CB . ALA A 1 282 ? 20.036 40.473 13.659 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CB 1 ATOM 2178 N N . ALA A 1 283 ? 17.654 38.477 13.593 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A N 1 ATOM 2179 C CA . ALA A 1 283 ? 17.009 37.270 14.076 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A CA 1 ATOM 2180 C C . ALA A 1 283 ? 16.557 36.365 12.930 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A C 1 ATOM 2181 O O . ALA A 1 283 ? 16.752 35.145 12.976 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A O 1 ATOM 2182 C CB . ALA A 1 283 ? 15.821 37.637 14.950 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A CB 1 ATOM 2183 N N . THR A 1 284 ? 15.948 36.953 11.902 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 284 THR A N 1 ATOM 2184 C CA . THR A 1 284 ? 15.476 36.148 10.781 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 284 THR A CA 1 ATOM 2185 C C . THR A 1 284 ? 16.647 35.581 9.994 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 284 THR A C 1 ATOM 2186 O O . THR A 1 284 ? 16.586 34.448 9.516 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 284 THR A O 1 ATOM 2187 C CB . THR A 1 284 ? 14.522 36.956 9.855 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 284 THR A CB 1 ATOM 2188 O OG1 . THR A 1 284 ? 15.209 38.086 9.309 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 284 THR A OG1 1 ATOM 2189 C CG2 . THR A 1 284 ? 13.312 37.425 10.644 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 284 THR A CG2 1 ATOM 2190 N N . LEU A 1 285 ? 17.716 36.359 9.869 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A N 1 ATOM 2191 C CA . LEU A 1 285 ? 18.905 35.887 9.169 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CA 1 ATOM 2192 C C . LEU A 1 285 ? 19.458 34.652 9.890 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A C 1 ATOM 2193 O O . LEU A 1 285 ? 19.822 33.663 9.249 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A O 1 ATOM 2194 C CB . LEU A 1 285 ? 19.988 36.967 9.124 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CB 1 ATOM 2195 C CG . LEU A 1 285 ? 19.834 38.051 8.054 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CG 1 ATOM 2196 C CD1 . LEU A 1 285 ? 20.944 39.087 8.200 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CD1 1 ATOM 2197 C CD2 . LEU A 1 285 ? 19.875 37.399 6.668 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CD2 1 ATOM 2198 N N . ASN A 1 286 ? 19.519 34.705 11.221 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A N 1 ATOM 2199 C CA . ASN A 1 286 ? 20.020 33.562 11.982 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A CA 1 ATOM 2200 C C . ASN A 1 286 ? 19.162 32.320 11.777 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A C 1 ATOM 2201 O O . ASN A 1 286 ? 19.675 31.212 11.596 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A O 1 ATOM 2202 C CB . ASN A 1 286 ? 20.062 33.858 13.479 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A CB 1 ATOM 2203 C CG . ASN A 1 286 ? 20.551 32.662 14.278 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A CG 1 ATOM 2204 O OD1 . ASN A 1 286 ? 21.742 32.339 14.270 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A OD1 1 ATOM 2205 N ND2 . ASN A 1 286 ? 19.629 31.979 14.942 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 286 ASN A ND2 1 ATOM 2206 N N . GLU A 1 287 ? 17.848 32.507 11.805 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A N 1 ATOM 2207 C CA . GLU A 1 287 ? 16.937 31.387 11.640 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CA 1 ATOM 2208 C C . GLU A 1 287 ? 17.028 30.729 10.270 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A C 1 ATOM 2209 O O . GLU A 1 287 ? 16.884 29.509 10.147 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A O 1 ATOM 2210 C CB . GLU A 1 287 ? 15.506 31.824 11.942 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CB 1 ATOM 2211 C CG . GLU A 1 287 ? 15.311 32.200 13.402 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CG 1 ATOM 2212 C CD . GLU A 1 287 ? 15.862 31.134 14.335 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CD 1 ATOM 2213 O OE1 . GLU A 1 287 ? 15.421 29.967 14.242 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE1 1 ATOM 2214 O OE2 . GLU A 1 287 ? 16.737 31.462 15.155 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE2 1 ATOM 2215 N N . LYS A 1 288 ? 17.273 31.526 9.239 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A N 1 ATOM 2216 C CA . LYS A 1 288 ? 17.411 30.959 7.907 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CA 1 ATOM 2217 C C . LYS A 1 288 ? 18.696 30.135 7.862 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A C 1 ATOM 2218 O O . LYS A 1 288 ? 18.721 29.028 7.323 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A O 1 ATOM 2219 C CB . LYS A 1 288 ? 17.465 32.070 6.858 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CB 1 ATOM 2220 C CG . LYS A 1 288 ? 16.163 32.851 6.736 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CG 1 ATOM 2221 C CD . LYS A 1 288 ? 16.271 33.940 5.670 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CD 1 ATOM 2222 C CE . LYS A 1 288 ? 15.011 34.800 5.635 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CE 1 ATOM 2223 N NZ . LYS A 1 288 ? 15.102 35.898 4.620 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A NZ 1 ATOM 2224 N N . ALA A 1 289 ? 19.763 30.684 8.435 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A N 1 ATOM 2225 C CA . ALA A 1 289 ? 21.058 30.012 8.461 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A CA 1 ATOM 2226 C C . ALA A 1 289 ? 20.969 28.729 9.278 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A C 1 ATOM 2227 O O . ALA A 1 289 ? 21.625 27.740 8.961 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A O 1 ATOM 2228 C CB . ALA A 1 289 ? 22.125 30.942 9.051 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A CB 1 ATOM 2229 N N . GLU A 1 290 ? 20.148 28.747 10.321 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A N 1 ATOM 2230 C CA . GLU A 1 290 ? 19.981 27.581 11.177 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A CA 1 ATOM 2231 C C . GLU A 1 290 ? 19.128 26.468 10.574 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A C 1 ATOM 2232 O O . GLU A 1 290 ? 19.614 25.353 10.378 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A O 1 ATOM 2233 C CB . GLU A 1 290 ? 19.376 27.997 12.519 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A CB 1 ATOM 2234 C CG . GLU A 1 290 ? 19.096 26.844 13.475 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A CG 1 ATOM 2235 C CD . GLU A 1 290 ? 19.576 27.130 14.890 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A CD 1 ATOM 2236 O OE1 . GLU A 1 290 ? 18.794 26.914 15.843 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A OE1 1 ATOM 2237 O OE2 . GLU A 1 290 ? 20.738 27.565 15.044 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 290 GLU A OE2 1 ATOM 2238 N N . VAL A 1 291 ? 17.872 26.773 10.255 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A N 1 ATOM 2239 C CA . VAL A 1 291 ? 16.969 25.753 9.734 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A CA 1 ATOM 2240 C C . VAL A 1 291 ? 17.181 25.377 8.285 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A C 1 ATOM 2241 O O . VAL A 1 291 ? 16.990 24.228 7.921 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A O 1 ATOM 2242 C CB . VAL A 1 291 ? 15.475 26.149 9.930 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A CB 1 ATOM 2243 C CG1 . VAL A 1 291 ? 15.231 26.540 11.383 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A CG1 1 ATOM 2244 C CG2 . VAL A 1 291 ? 15.088 27.284 8.979 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 291 VAL A CG2 1 ATOM 2245 N N . ILE A 1 292 ? 17.585 26.332 7.460 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A N 1 ATOM 2246 C CA . ILE A 1 292 ? 17.794 26.043 6.048 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CA 1 ATOM 2247 C C . ILE A 1 292 ? 19.208 25.557 5.740 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A C 1 ATOM 2248 O O . ILE A 1 292 ? 19.379 24.570 5.032 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A O 1 ATOM 2249 C CB . ILE A 1 292 ? 17.485 27.278 5.167 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CB 1 ATOM 2250 C CG1 . ILE A 1 292 ? 16.067 27.777 5.450 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG1 1 ATOM 2251 C CG2 . ILE A 1 292 ? 17.604 26.909 3.682 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG2 1 ATOM 2252 C CD1 . ILE A 1 292 ? 15.725 29.065 4.715 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CD1 1 ATOM 2253 N N . LEU A 1 293 ? 20.220 26.233 6.276 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A N 1 ATOM 2254 C CA . LEU A 1 293 ? 21.600 25.835 6.014 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CA 1 ATOM 2255 C C . LEU A 1 293 ? 22.123 24.778 6.997 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A C 1 ATOM 2256 O O . LEU A 1 293 ? 22.579 23.709 6.580 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A O 1 ATOM 2257 C CB . LEU A 1 293 ? 22.503 27.076 6.020 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CB 1 ATOM 2258 C CG . LEU A 1 293 ? 22.067 28.180 5.044 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CG 1 ATOM 2259 C CD1 . LEU A 1 293 ? 23.077 29.319 5.086 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CD1 1 ATOM 2260 C CD2 . LEU A 1 293 ? 21.953 27.619 3.633 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CD2 1 ATOM 2261 N N . GLY A 1 294 ? 22.058 25.073 8.293 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 294 GLY A N 1 ATOM 2262 C CA . GLY A 1 294 ? 22.530 24.118 9.283 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 294 GLY A CA 1 ATOM 2263 C C . GLY A 1 294 ? 21.710 22.839 9.296 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 294 GLY A C 1 ATOM 2264 O O . GLY A 1 294 ? 22.246 21.743 9.474 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 294 GLY A O 1 ATOM 2265 N N . GLY A 1 295 ? 20.405 22.977 9.100 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 295 GLY A N 1 ATOM 2266 C CA . GLY A 1 295 ? 19.538 21.816 9.104 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 295 GLY A CA 1 ATOM 2267 C C . GLY A 1 295 ? 19.671 20.955 7.864 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 295 GLY A C 1 ATOM 2268 O O . GLY A 1 295 ? 19.375 19.764 7.908 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 295 GLY A O 1 ATOM 2269 N N . SER A 1 296 ? 20.141 21.536 6.764 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 296 SER A N 1 ATOM 2270 C CA . SER A 1 296 ? 20.270 20.792 5.511 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 296 SER A CA 1 ATOM 2271 C C . SER A 1 296 ? 21.631 20.150 5.240 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 296 SER A C 1 ATOM 2272 O O . SER A 1 296 ? 21.809 19.491 4.215 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 296 SER A O 1 ATOM 2273 C CB . SER A 1 296 ? 19.905 21.697 4.332 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 296 SER A CB 1 ATOM 2274 O OG . SER A 1 296 ? 18.582 22.188 4.462 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 296 SER A OG 1 ATOM 2275 N N . ILE A 1 297 ? 22.593 20.319 6.143 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A N 1 ATOM 2276 C CA . ILE A 1 297 ? 23.910 19.727 5.917 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CA 1 ATOM 2277 C C . ILE A 1 297 ? 24.167 18.387 6.614 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A C 1 ATOM 2278 O O . ILE A 1 297 ? 24.121 17.334 5.979 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A O 1 ATOM 2279 C CB . ILE A 1 297 ? 25.041 20.723 6.285 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CB 1 ATOM 2280 C CG1 . ILE A 1 297 ? 24.992 21.924 5.331 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CG1 1 ATOM 2281 C CG2 . ILE A 1 297 ? 26.413 20.036 6.184 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CG2 1 ATOM 2282 C CD1 . ILE A 1 297 ? 25.935 23.045 5.700 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CD1 1 ATOM 2283 N N . SER A 1 298 ? 24.438 18.416 7.913 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 298 SER A N 1 ATOM 2284 C CA . SER A 1 298 ? 24.745 17.178 8.625 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 298 SER A CA 1 ATOM 2285 C C . SER A 1 298 ? 23.640 16.119 8.742 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 298 SER A C 1 ATOM 2286 O O . SER A 1 298 ? 23.935 14.927 8.613 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 298 SER A O 1 ATOM 2287 C CB . SER A 1 298 ? 25.336 17.490 10.013 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 298 SER A CB 1 ATOM 2288 O OG . SER A 1 298 ? 24.455 18.257 10.808 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 298 SER A OG 1 ATOM 2289 N N . ILE A 1 299 ? 22.391 16.523 8.980 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A N 1 ATOM 2290 C CA . ILE A 1 299 ? 21.311 15.539 9.095 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A CA 1 ATOM 2291 C C . ILE A 1 299 ? 21.074 14.799 7.774 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A C 1 ATOM 2292 O O . ILE A 1 299 ? 21.130 13.573 7.735 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A O 1 ATOM 2293 C CB . ILE A 1 299 ? 19.968 16.167 9.566 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A CB 1 ATOM 2294 C CG1 . ILE A 1 299 ? 20.093 16.656 11.004 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A CG1 1 ATOM 2295 C CG2 . ILE A 1 299 ? 18.844 15.124 9.508 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A CG2 1 ATOM 2296 C CD1 . ILE A 1 299 ? 20.495 15.583 11.968 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 299 ILE A CD1 1 ATOM 2297 N N . PRO A 1 300 ? 20.811 15.531 6.678 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A N 1 ATOM 2298 C CA . PRO A 1 300 ? 20.585 14.856 5.397 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CA 1 ATOM 2299 C C . PRO A 1 300 ? 21.752 13.947 5.028 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A C 1 ATOM 2300 O O . PRO A 1 300 ? 21.554 12.837 4.544 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A O 1 ATOM 2301 C CB . PRO A 1 300 ? 20.422 16.017 4.420 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CB 1 ATOM 2302 C CG . PRO A 1 300 ? 19.757 17.055 5.264 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CG 1 ATOM 2303 C CD . PRO A 1 300 ? 20.564 16.978 6.551 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CD 1 ATOM 2304 N N . ALA A 1 301 ? 22.973 14.415 5.268 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A N 1 ATOM 2305 C CA . ALA A 1 301 ? 24.153 13.621 4.942 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CA 1 ATOM 2306 C C . ALA A 1 301 ? 24.194 12.313 5.731 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A C 1 ATOM 2307 O O . ALA A 1 301 ? 24.413 11.230 5.167 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A O 1 ATOM 2308 C CB . ALA A 1 301 ? 25.417 14.431 5.203 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CB 1 ATOM 2309 N N . ALA A 1 302 ? 23.988 12.415 7.040 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A N 1 ATOM 2310 C CA . ALA A 1 302 ? 24.015 11.236 7.898 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CA 1 ATOM 2311 C C . ALA A 1 302 ? 22.891 10.259 7.556 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A C 1 ATOM 2312 O O . ALA A 1 302 ? 23.101 9.048 7.508 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A O 1 ATOM 2313 C CB . ALA A 1 302 ? 23.919 11.648 9.364 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CB 1 ATOM 2314 N N . VAL A 1 303 ? 21.699 10.794 7.326 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A N 1 ATOM 2315 C CA . VAL A 1 303 ? 20.557 9.959 6.995 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CA 1 ATOM 2316 C C . VAL A 1 303 ? 20.770 9.276 5.641 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A C 1 ATOM 2317 O O . VAL A 1 303 ? 20.508 8.083 5.488 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A O 1 ATOM 2318 C CB . VAL A 1 303 ? 19.249 10.796 6.978 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CB 1 ATOM 2319 C CG1 . VAL A 1 303 ? 18.083 9.940 6.486 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CG1 1 ATOM 2320 C CG2 . VAL A 1 303 ? 18.960 11.322 8.379 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CG2 1 ATOM 2321 N N . ALA A 1 304 ? 21.267 10.027 4.664 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N 1 ATOM 2322 C CA . ALA A 1 304 ? 21.500 9.468 3.337 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA 1 ATOM 2323 C C . ALA A 1 304 ? 22.424 8.251 3.401 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C 1 ATOM 2324 O O . ALA A 1 304 ? 22.167 7.227 2.765 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O 1 ATOM 2325 C CB . ALA A 1 304 ? 22.102 10.530 2.410 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB 1 ATOM 2326 N N . PHE A 1 305 ? 23.494 8.358 4.181 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A N 1 ATOM 2327 C CA . PHE A 1 305 ? 24.443 7.261 4.292 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CA 1 ATOM 2328 C C . PHE A 1 305 ? 24.097 6.151 5.277 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A C 1 ATOM 2329 O O . PHE A 1 305 ? 24.472 5.004 5.059 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A O 1 ATOM 2330 C CB . PHE A 1 305 ? 25.833 7.797 4.628 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CB 1 ATOM 2331 C CG . PHE A 1 305 ? 26.663 8.120 3.427 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CG 1 ATOM 2332 C CD1 . PHE A 1 305 ? 26.278 9.129 2.545 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CD1 1 ATOM 2333 C CD2 . PHE A 1 305 ? 27.831 7.409 3.168 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CD2 1 ATOM 2334 C CE1 . PHE A 1 305 ? 27.051 9.434 1.422 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CE1 1 ATOM 2335 C CE2 . PHE A 1 305 ? 28.612 7.703 2.050 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CE2 1 ATOM 2336 C CZ . PHE A 1 305 ? 28.219 8.718 1.169 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 305 PHE A CZ 1 ATOM 2337 N N . PHE A 1 306 ? 23.382 6.477 6.350 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A N 1 ATOM 2338 C CA . PHE A 1 306 ? 23.048 5.472 7.363 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CA 1 ATOM 2339 C C . PHE A 1 306 ? 21.574 5.243 7.666 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A C 1 ATOM 2340 O O . PHE A 1 306 ? 21.234 4.312 8.400 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A O 1 ATOM 2341 C CB . PHE A 1 306 ? 23.735 5.824 8.679 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CB 1 ATOM 2342 C CG . PHE A 1 306 ? 25.216 5.974 8.562 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CG 1 ATOM 2343 C CD1 . PHE A 1 306 ? 26.020 4.875 8.274 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CD1 1 ATOM 2344 C CD2 . PHE A 1 306 ? 25.810 7.215 8.740 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CD2 1 ATOM 2345 C CE1 . PHE A 1 306 ? 27.398 5.009 8.154 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CE1 1 ATOM 2346 C CE2 . PHE A 1 306 ? 27.185 7.369 8.625 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CE2 1 ATOM 2347 C CZ . PHE A 1 306 ? 27.987 6.262 8.334 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CZ 1 ATOM 2348 N N . GLY A 1 307 ? 20.703 6.079 7.117 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A N 1 ATOM 2349 C CA . GLY A 1 307 ? 19.290 5.934 7.395 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A CA 1 ATOM 2350 C C . GLY A 1 307 ? 18.965 6.736 8.638 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A C 1 ATOM 2351 O O . GLY A 1 307 ? 19.859 7.081 9.414 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A O 1 ATOM 2352 N N . VAL A 1 308 ? 17.687 7.026 8.843 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A N 1 ATOM 2353 C CA . VAL A 1 308 ? 17.263 7.819 9.987 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CA 1 ATOM 2354 C C . VAL A 1 308 ? 17.585 7.211 11.359 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A C 1 ATOM 2355 O O . VAL A 1 308 ? 18.210 7.864 12.201 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A O 1 ATOM 2356 C CB . VAL A 1 308 ? 15.742 8.125 9.900 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CB 1 ATOM 2357 C CG1 . VAL A 1 308 ? 15.305 8.935 11.103 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG1 1 ATOM 2358 C CG2 . VAL A 1 308 ? 15.439 8.891 8.616 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG2 1 ATOM 2359 N N . ALA A 1 309 ? 17.174 5.966 11.583 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A N 1 ATOM 2360 C CA . ALA A 1 309 ? 17.409 5.310 12.868 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CA 1 ATOM 2361 C C . ALA A 1 309 ? 18.867 5.364 13.311 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A C 1 ATOM 2362 O O . ALA A 1 309 ? 19.149 5.622 14.484 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A O 1 ATOM 2363 C CB . ALA A 1 309 ? 16.940 3.860 12.815 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CB 1 ATOM 2364 N N . ASN A 1 310 ? 19.787 5.109 12.385 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A N 1 ATOM 2365 C CA . ASN A 1 310 ? 21.210 5.136 12.706 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A CA 1 ATOM 2366 C C . ASN A 1 310 ? 21.720 6.565 12.898 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A C 1 ATOM 2367 O O . ASN A 1 310 ? 22.535 6.829 13.786 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A O 1 ATOM 2368 C CB . ASN A 1 310 ? 22.020 4.441 11.608 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A CB 1 ATOM 2369 C CG . ASN A 1 310 ? 22.016 2.929 11.750 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A CG 1 ATOM 2370 O OD1 . ASN A 1 310 ? 22.254 2.402 12.834 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A OD1 1 ATOM 2371 N ND2 . ASN A 1 310 ? 21.754 2.226 10.656 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A ND2 1 ATOM 2372 N N . ALA A 1 311 ? 21.237 7.478 12.063 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A N 1 ATOM 2373 C CA . ALA A 1 311 ? 21.637 8.875 12.154 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CA 1 ATOM 2374 C C . ALA A 1 311 ? 21.281 9.389 13.551 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A C 1 ATOM 2375 O O . ALA A 1 311 ? 22.106 10.015 14.224 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A O 1 ATOM 2376 C CB . ALA A 1 311 ? 20.923 9.684 11.092 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CB 1 ATOM 2377 N N . VAL A 1 312 ? 20.053 9.116 13.983 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A N 1 ATOM 2378 C CA . VAL A 1 312 ? 19.587 9.536 15.297 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CA 1 ATOM 2379 C C . VAL A 1 312 ? 20.460 8.942 16.407 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A C 1 ATOM 2380 O O . VAL A 1 312 ? 20.881 9.650 17.327 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A O 1 ATOM 2381 C CB . VAL A 1 312 ? 18.124 9.111 15.521 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CB 1 ATOM 2382 C CG1 . VAL A 1 312 ? 17.708 9.431 16.942 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CG1 1 ATOM 2383 C CG2 . VAL A 1 312 ? 17.220 9.829 14.528 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CG2 1 ATOM 2384 N N . ALA A 1 313 ? 20.729 7.641 16.321 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A N 1 ATOM 2385 C CA . ALA A 1 313 ? 21.559 6.967 17.316 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A CA 1 ATOM 2386 C C . ALA A 1 313 ? 22.933 7.638 17.401 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A C 1 ATOM 2387 O O . ALA A 1 313 ? 23.512 7.763 18.483 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A O 1 ATOM 2388 C CB . ALA A 1 313 ? 21.721 5.490 16.959 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A CB 1 ATOM 2389 N N . ILE A 1 314 ? 23.449 8.061 16.250 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A N 1 ATOM 2390 C CA . ILE A 1 314 ? 24.748 8.727 16.182 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A CA 1 ATOM 2391 C C . ILE A 1 314 ? 24.762 10.023 16.992 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A C 1 ATOM 2392 O O . ILE A 1 314 ? 25.678 10.257 17.781 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A O 1 ATOM 2393 C CB . ILE A 1 314 ? 25.137 9.057 14.721 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A CB 1 ATOM 2394 C CG1 . ILE A 1 314 ? 25.445 7.763 13.962 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A CG1 1 ATOM 2395 C CG2 . ILE A 1 314 ? 26.342 9.992 14.698 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A CG2 1 ATOM 2396 C CD1 . ILE A 1 314 ? 25.655 7.963 12.473 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 314 ILE A CD1 1 ATOM 2397 N N . ALA A 1 315 ? 23.749 10.860 16.789 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N 1 ATOM 2398 C CA . ALA A 1 315 ? 23.635 12.131 17.496 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA 1 ATOM 2399 C C . ALA A 1 315 ? 23.476 11.953 19.010 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C 1 ATOM 2400 O O . ALA A 1 315 ? 24.059 12.709 19.798 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O 1 ATOM 2401 C CB . ALA A 1 315 ? 22.457 12.932 16.936 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB 1 ATOM 2402 N N . LYS A 1 316 ? 22.693 10.957 19.416 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A N 1 ATOM 2403 C CA . LYS A 1 316 ? 22.463 10.705 20.835 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CA 1 ATOM 2404 C C . LYS A 1 316 ? 23.681 10.145 21.565 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A C 1 ATOM 2405 O O . LYS A 1 316 ? 23.846 10.365 22.760 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A O 1 ATOM 2406 C CB . LYS A 1 316 ? 21.273 9.751 21.008 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CB 1 ATOM 2407 C CG . LYS A 1 316 ? 19.917 10.365 20.665 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CG 1 ATOM 2408 C CD . LYS A 1 316 ? 18.789 9.369 20.921 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CD 1 ATOM 2409 C CE . LYS A 1 316 ? 17.424 9.982 20.647 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A CE 1 ATOM 2410 N NZ . LYS A 1 316 ? 16.339 8.974 20.820 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 316 LYS A NZ 1 ATOM 2411 N N . ALA A 1 317 ? 24.548 9.444 20.844 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 317 ALA A N 1 ATOM 2412 C CA . ALA A 1 317 ? 25.732 8.828 21.448 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 317 ALA A CA 1 ATOM 2413 C C . ALA A 1 317 ? 26.807 9.825 21.829 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 317 ALA A C 1 ATOM 2414 O O . ALA A 1 317 ? 27.561 9.600 22.794 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 317 ALA A O 1 ATOM 2415 C CB . ALA A 1 317 ? 26.291 7.764 20.493 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 317 ALA A CB 1 ATOM 2416 N N . GLY A 1 318 ? 26.908 10.923 21.092 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A N 1 ATOM 2417 C CA . GLY A 1 318 ? 27.915 11.923 21.376 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A CA 1 ATOM 2418 C C . GLY A 1 318 ? 27.645 13.202 20.607 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A C 1 ATOM 2419 O O . GLY A 1 318 ? 27.521 13.202 19.382 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A O 1 ATOM 2420 N N . ALA A 1 319 ? 27.571 14.310 21.335 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A N 1 ATOM 2421 C CA . ALA A 1 319 ? 27.257 15.616 20.733 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A CA 1 ATOM 2422 C C . ALA A 1 319 ? 28.139 16.113 19.590 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A C 1 ATOM 2423 O O . ALA A 1 319 ? 27.662 16.817 18.695 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A O 1 ATOM 2424 C CB . ALA A 1 319 ? 27.192 16.688 21.835 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A CB 1 ATOM 2425 N N . PHE A 1 320 ? 29.422 15.765 19.598 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A N 1 ATOM 2426 C CA . PHE A 1 320 ? 30.304 16.234 18.537 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CA 1 ATOM 2427 C C . PHE A 1 320 ? 30.473 15.205 17.436 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A C 1 ATOM 2428 O O . PHE A 1 320 ? 31.143 15.471 16.439 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A O 1 ATOM 2429 C CB . PHE A 1 320 ? 31.678 16.617 19.099 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CB 1 ATOM 2430 C CG . PHE A 1 320 ? 31.633 17.752 20.089 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CG 1 ATOM 2431 C CD1 . PHE A 1 320 ? 31.265 19.049 19.701 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CD1 1 ATOM 2432 C CD2 . PHE A 1 320 ? 31.983 17.527 21.408 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CD2 1 ATOM 2433 C CE1 . PHE A 1 320 ? 31.254 20.097 20.628 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CE1 1 ATOM 2434 C CE2 . PHE A 1 320 ? 31.976 18.561 22.335 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CE2 1 ATOM 2435 C CZ . PHE A 1 320 ? 31.614 19.854 21.947 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 320 PHE A CZ 1 ATOM 2436 N N . ASN A 1 321 ? 29.836 14.045 17.586 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A N 1 ATOM 2437 C CA . ASN A 1 321 ? 29.938 12.972 16.590 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CA 1 ATOM 2438 C C . ASN A 1 321 ? 29.570 13.368 15.176 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A C 1 ATOM 2439 O O . ASN A 1 321 ? 30.316 13.103 14.241 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A O 1 ATOM 2440 C CB . ASN A 1 321 ? 29.061 11.771 16.973 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CB 1 ATOM 2441 C CG . ASN A 1 321 ? 29.645 10.974 18.102 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CG 1 ATOM 2442 O OD1 . ASN A 1 321 ? 30.775 11.218 18.513 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A OD1 1 ATOM 2443 N ND2 . ASN A 1 321 ? 28.879 10.014 18.621 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A ND2 1 ATOM 2444 N N . LEU A 1 322 ? 28.409 13.988 15.017 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N 1 ATOM 2445 C CA . LEU A 1 322 ? 27.896 14.365 13.705 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA 1 ATOM 2446 C C . LEU A 1 322 ? 28.789 15.340 12.930 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C 1 ATOM 2447 O O . LEU A 1 322 ? 29.097 15.125 11.745 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O 1 ATOM 2448 C CB . LEU A 1 322 ? 26.502 14.970 13.901 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB 1 ATOM 2449 C CG . LEU A 1 322 ? 25.379 14.535 12.935 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG 1 ATOM 2450 C CD1 . LEU A 1 322 ? 25.204 13.003 12.821 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 1 ATOM 2451 C CD2 . LEU A 1 322 ? 24.103 15.162 13.463 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 1 ATOM 2452 N N . GLY A 1 323 ? 29.189 16.413 13.613 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A N 1 ATOM 2453 C CA . GLY A 1 323 ? 29.993 17.437 12.983 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A CA 1 ATOM 2454 C C . GLY A 1 323 ? 31.469 17.153 12.823 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A C 1 ATOM 2455 O O . GLY A 1 323 ? 32.057 17.530 11.816 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A O 1 ATOM 2456 N N . PHE A 1 324 ? 32.062 16.482 13.804 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A N 1 ATOM 2457 C CA . PHE A 1 324 ? 33.493 16.211 13.779 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CA 1 ATOM 2458 C C . PHE A 1 324 ? 33.915 14.818 13.357 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A C 1 ATOM 2459 O O . PHE A 1 324 ? 35.082 14.590 13.047 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A O 1 ATOM 2460 C CB . PHE A 1 324 ? 34.100 16.497 15.158 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CB 1 ATOM 2461 C CG . PHE A 1 324 ? 34.206 17.956 15.490 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CG 1 ATOM 2462 C CD1 . PHE A 1 324 ? 35.305 18.693 15.059 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CD1 1 ATOM 2463 C CD2 . PHE A 1 324 ? 33.188 18.610 16.197 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CD2 1 ATOM 2464 C CE1 . PHE A 1 324 ? 35.408 20.057 15.330 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CE1 1 ATOM 2465 C CE2 . PHE A 1 324 ? 33.273 19.966 16.476 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CE2 1 ATOM 2466 C CZ . PHE A 1 324 ? 34.384 20.700 16.036 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CZ 1 ATOM 2467 N N . ILE A 1 325 ? 32.975 13.886 13.350 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A N 1 ATOM 2468 C CA . ILE A 1 325 ? 33.303 12.524 12.986 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CA 1 ATOM 2469 C C . ILE A 1 325 ? 32.540 12.015 11.784 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A C 1 ATOM 2470 O O . ILE A 1 325 ? 33.140 11.607 10.788 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A O 1 ATOM 2471 C CB . ILE A 1 325 ? 33.050 11.554 14.173 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CB 1 ATOM 2472 C CG1 . ILE A 1 325 ? 33.979 11.903 15.341 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CG1 1 ATOM 2473 C CG2 . ILE A 1 325 ? 33.287 10.106 13.739 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CG2 1 ATOM 2474 C CD1 . ILE A 1 325 ? 33.637 11.142 16.624 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CD1 1 ATOM 2475 N N . THR A 1 326 ? 31.220 12.048 11.883 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 326 THR A N 1 ATOM 2476 C CA . THR A 1 326 ? 30.352 11.530 10.839 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA 1 ATOM 2477 C C . THR A 1 326 ? 30.415 12.260 9.500 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 326 THR A C 1 ATOM 2478 O O . THR A 1 326 ? 30.632 11.632 8.464 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 326 THR A O 1 ATOM 2479 C CB . THR A 1 326 ? 28.881 11.498 11.325 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB 1 ATOM 2480 O OG1 . THR A 1 326 ? 28.801 10.755 12.547 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1 1 ATOM 2481 C CG2 . THR A 1 326 ? 27.972 10.835 10.280 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2 1 ATOM 2482 N N . LEU A 1 327 ? 30.235 13.579 9.508 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A N 1 ATOM 2483 C CA . LEU A 1 327 ? 30.254 14.300 8.244 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CA 1 ATOM 2484 C C . LEU A 1 327 ? 31.587 14.115 7.514 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A C 1 ATOM 2485 O O . LEU A 1 327 ? 31.609 13.808 6.320 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A O 1 ATOM 2486 C CB . LEU A 1 327 ? 29.945 15.786 8.455 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CB 1 ATOM 2487 C CG . LEU A 1 327 ? 29.574 16.515 7.156 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CG 1 ATOM 2488 C CD1 . LEU A 1 327 ? 28.344 15.855 6.548 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CD1 1 ATOM 2489 C CD2 . LEU A 1 327 ? 29.299 17.981 7.423 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CD2 1 ATOM 2490 N N . PRO A 1 328 ? 32.719 14.297 8.216 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A N 1 ATOM 2491 C CA . PRO A 1 328 ? 33.997 14.114 7.523 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CA 1 ATOM 2492 C C . PRO A 1 328 ? 34.190 12.684 7.007 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A C 1 ATOM 2493 O O . PRO A 1 328 ? 34.772 12.476 5.941 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A O 1 ATOM 2494 C CB . PRO A 1 328 ? 35.031 14.521 8.580 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CB 1 ATOM 2495 C CG . PRO A 1 328 ? 34.316 14.326 9.877 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CG 1 ATOM 2496 C CD . PRO A 1 328 ? 32.934 14.828 9.574 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CD 1 ATOM 2497 N N . ALA A 1 329 ? 33.693 11.707 7.765 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 329 ALA A N 1 ATOM 2498 C CA . ALA A 1 329 ? 33.782 10.297 7.376 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 329 ALA A CA 1 ATOM 2499 C C . ALA A 1 329 ? 32.988 10.074 6.089 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 329 ALA A C 1 ATOM 2500 O O . ALA A 1 329 ? 33.458 9.419 5.154 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 329 ALA A O 1 ATOM 2501 C CB . ALA A 1 329 ? 33.232 9.397 8.489 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 329 ALA A CB 1 ATOM 2502 N N . ILE A 1 330 ? 31.779 10.621 6.051 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A N 1 ATOM 2503 C CA . ILE A 1 330 ? 30.922 10.501 4.881 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CA 1 ATOM 2504 C C . ILE A 1 330 ? 31.604 11.160 3.678 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A C 1 ATOM 2505 O O . ILE A 1 330 ? 31.718 10.553 2.610 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A O 1 ATOM 2506 C CB . ILE A 1 330 ? 29.531 11.168 5.138 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CB 1 ATOM 2507 C CG1 . ILE A 1 330 ? 28.718 10.320 6.128 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CG1 1 ATOM 2508 C CG2 . ILE A 1 330 ? 28.758 11.327 3.827 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CG2 1 ATOM 2509 C CD1 . ILE A 1 330 ? 27.481 11.020 6.646 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CD1 1 ATOM 2510 N N . PHE A 1 331 ? 32.075 12.395 3.857 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A N 1 ATOM 2511 C CA . PHE A 1 331 ? 32.738 13.113 2.767 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CA 1 ATOM 2512 C C . PHE A 1 331 ? 33.933 12.336 2.223 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A C 1 ATOM 2513 O O . PHE A 1 331 ? 34.194 12.350 1.020 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A O 1 ATOM 2514 C CB . PHE A 1 331 ? 33.221 14.497 3.220 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CB 1 ATOM 2515 C CG . PHE A 1 331 ? 32.122 15.516 3.391 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CG 1 ATOM 2516 C CD1 . PHE A 1 331 ? 30.864 15.317 2.837 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CD1 1 ATOM 2517 C CD2 . PHE A 1 331 ? 32.365 16.694 4.085 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CD2 1 ATOM 2518 C CE1 . PHE A 1 331 ? 29.865 16.284 2.967 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CE1 1 ATOM 2519 C CE2 . PHE A 1 331 ? 31.376 17.659 4.218 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CE2 1 ATOM 2520 C CZ . PHE A 1 331 ? 30.124 17.457 3.661 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 331 PHE A CZ 1 ATOM 2521 N N . SER A 1 332 ? 34.649 11.644 3.103 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 332 SER A N 1 ATOM 2522 C CA . SER A 1 332 ? 35.820 10.887 2.676 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 332 SER A CA 1 ATOM 2523 C C . SER A 1 332 ? 35.481 9.795 1.669 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 332 SER A C 1 ATOM 2524 O O . SER A 1 332 ? 36.368 9.274 0.995 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 332 SER A O 1 ATOM 2525 C CB . SER A 1 332 ? 36.528 10.257 3.880 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 332 SER A CB 1 ATOM 2526 O OG . SER A 1 332 ? 35.889 9.050 4.279 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 332 SER A OG 1 ATOM 2527 N N . GLN A 1 333 ? 34.199 9.456 1.576 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A N 1 ATOM 2528 C CA . GLN A 1 333 ? 33.747 8.413 0.662 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CA 1 ATOM 2529 C C . GLN A 1 333 ? 33.440 8.968 -0.724 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A C 1 ATOM 2530 O O . GLN A 1 333 ? 32.994 8.234 -1.605 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A O 1 ATOM 2531 C CB . GLN A 1 333 ? 32.494 7.720 1.208 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CB 1 ATOM 2532 C CG . GLN A 1 333 ? 32.689 6.931 2.495 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CG 1 ATOM 2533 C CD . GLN A 1 333 ? 33.769 5.876 2.382 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CD 1 ATOM 2534 O OE1 . GLN A 1 333 ? 34.932 6.129 2.695 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A OE1 1 ATOM 2535 N NE2 . GLN A 1 333 ? 33.391 4.686 1.927 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A NE2 1 ATOM 2536 N N . THR A 1 334 ? 33.672 10.262 -0.916 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 334 THR A N 1 ATOM 2537 C CA . THR A 1 334 ? 33.400 10.896 -2.198 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 334 THR A CA 1 ATOM 2538 C C . THR A 1 334 ? 34.651 11.578 -2.743 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 334 THR A C 1 ATOM 2539 O O . THR A 1 334 ? 35.573 11.896 -1.994 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 334 THR A O 1 ATOM 2540 C CB . THR A 1 334 ? 32.275 11.945 -2.072 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 334 THR A CB 1 ATOM 2541 O OG1 . THR A 1 334 ? 32.735 13.056 -1.286 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 334 THR A OG1 1 ATOM 2542 C CG2 . THR A 1 334 ? 31.052 11.322 -1.406 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 334 THR A CG2 1 ATOM 2543 N N . ALA A 1 335 ? 34.674 11.800 -4.054 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A N 1 ATOM 2544 C CA . ALA A 1 335 ? 35.815 12.437 -4.707 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A CA 1 ATOM 2545 C C . ALA A 1 335 ? 35.974 13.871 -4.218 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A C 1 ATOM 2546 O O . ALA A 1 335 ? 35.012 14.643 -4.216 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A O 1 ATOM 2547 C CB . ALA A 1 335 ? 35.630 12.416 -6.236 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A CB 1 ATOM 2548 N N . GLY A 1 336 ? 37.193 14.221 -3.812 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 336 GLY A N 1 ATOM 2549 C CA . GLY A 1 336 ? 37.465 15.560 -3.318 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 336 GLY A CA 1 ATOM 2550 C C . GLY A 1 336 ? 36.906 15.742 -1.918 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 336 GLY A C 1 ATOM 2551 O O . GLY A 1 336 ? 36.815 16.865 -1.417 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 336 GLY A O 1 ATOM 2552 N N . GLY A 1 337 ? 36.545 14.630 -1.285 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 337 GLY A N 1 ATOM 2553 C CA . GLY A 1 337 ? 35.975 14.664 0.053 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 337 GLY A CA 1 ATOM 2554 C C . GLY A 1 337 ? 36.815 15.316 1.135 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 337 GLY A C 1 ATOM 2555 O O . GLY A 1 337 ? 36.274 15.926 2.062 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 337 GLY A O 1 ATOM 2556 N N . THR A 1 338 ? 38.132 15.182 1.033 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 338 THR A N 1 ATOM 2557 C CA . THR A 1 338 ? 39.018 15.779 2.017 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CA 1 ATOM 2558 C C . THR A 1 338 ? 38.917 17.294 1.902 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 338 THR A C 1 ATOM 2559 O O . THR A 1 338 ? 38.913 17.995 2.913 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 338 THR A O 1 ATOM 2560 C CB . THR A 1 338 ? 40.465 15.326 1.820 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CB 1 ATOM 2561 O OG1 . THR A 1 338 ? 40.524 13.899 1.934 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 338 THR A OG1 1 ATOM 2562 C CG2 . THR A 1 338 ? 41.362 15.956 2.880 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CG2 1 ATOM 2563 N N . PHE A 1 339 ? 38.805 17.802 0.674 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A N 1 ATOM 2564 C CA . PHE A 1 339 ? 38.659 19.242 0.476 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CA 1 ATOM 2565 C C . PHE A 1 339 ? 37.280 19.713 0.968 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A C 1 ATOM 2566 O O . PHE A 1 339 ? 37.155 20.805 1.511 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A O 1 ATOM 2567 C CB . PHE A 1 339 ? 38.829 19.619 -0.994 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CB 1 ATOM 2568 C CG . PHE A 1 339 ? 38.947 21.091 -1.217 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CG 1 ATOM 2569 C CD1 . PHE A 1 339 ? 40.104 21.771 -0.841 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CD1 1 ATOM 2570 C CD2 . PHE A 1 339 ? 37.901 21.802 -1.785 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CD2 1 ATOM 2571 C CE1 . PHE A 1 339 ? 40.209 23.134 -1.034 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CE1 1 ATOM 2572 C CE2 . PHE A 1 339 ? 38.001 23.171 -1.977 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CE2 1 ATOM 2573 C CZ . PHE A 1 339 ? 39.150 23.835 -1.605 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 339 PHE A CZ 1 ATOM 2574 N N . LEU A 1 340 ? 36.244 18.900 0.769 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A N 1 ATOM 2575 C CA . LEU A 1 340 ? 34.910 19.259 1.256 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CA 1 ATOM 2576 C C . LEU A 1 340 ? 34.973 19.342 2.786 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A C 1 ATOM 2577 O O . LEU A 1 340 ? 34.303 20.169 3.405 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A O 1 ATOM 2578 C CB . LEU A 1 340 ? 33.872 18.199 0.864 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CB 1 ATOM 2579 C CG . LEU A 1 340 ? 32.801 18.512 -0.190 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CG 1 ATOM 2580 C CD1 . LEU A 1 340 ? 32.108 19.818 0.156 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CD1 1 ATOM 2581 C CD2 . LEU A 1 340 ? 33.418 18.608 -1.567 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CD2 1 ATOM 2582 N N . GLY A 1 341 ? 35.759 18.446 3.379 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 341 GLY A N 1 ATOM 2583 C CA . GLY A 1 341 ? 35.948 18.433 4.824 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 341 GLY A CA 1 ATOM 2584 C C . GLY A 1 341 ? 36.575 19.753 5.245 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 341 GLY A C 1 ATOM 2585 O O . GLY A 1 341 ? 36.159 20.382 6.223 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 341 GLY A O 1 ATOM 2586 N N . PHE A 1 342 ? 37.577 20.188 4.488 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A N 1 ATOM 2587 C CA . PHE A 1 342 ? 38.239 21.456 4.764 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CA 1 ATOM 2588 C C . PHE A 1 342 ? 37.238 22.618 4.721 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A C 1 ATOM 2589 O O . PHE A 1 342 ? 37.233 23.478 5.607 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A O 1 ATOM 2590 C CB . PHE A 1 342 ? 39.355 21.716 3.747 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CB 1 ATOM 2591 C CG . PHE A 1 342 ? 39.721 23.164 3.626 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CG 1 ATOM 2592 C CD1 . PHE A 1 342 ? 40.334 23.828 4.682 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CD1 1 ATOM 2593 C CD2 . PHE A 1 342 ? 39.430 23.877 2.464 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CD2 1 ATOM 2594 C CE1 . PHE A 1 342 ? 40.642 25.193 4.595 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CE1 1 ATOM 2595 C CE2 . PHE A 1 342 ? 39.734 25.248 2.366 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CE2 1 ATOM 2596 C CZ . PHE A 1 342 ? 40.347 25.902 3.436 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 342 PHE A CZ 1 ATOM 2597 N N . LEU A 1 343 ? 36.398 22.644 3.689 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A N 1 ATOM 2598 C CA . LEU A 1 343 ? 35.402 23.708 3.552 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CA 1 ATOM 2599 C C . LEU A 1 343 ? 34.416 23.729 4.726 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A C 1 ATOM 2600 O O . LEU A 1 343 ? 34.009 24.798 5.191 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A O 1 ATOM 2601 C CB . LEU A 1 343 ? 34.634 23.552 2.235 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CB 1 ATOM 2602 C CG . LEU A 1 343 ? 35.473 23.701 0.960 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CG 1 ATOM 2603 C CD1 . LEU A 1 343 ? 34.581 23.435 -0.260 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD1 1 ATOM 2604 C CD2 . LEU A 1 343 ? 36.069 25.095 0.890 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD2 1 ATOM 2605 N N . TRP A 1 344 ? 34.027 22.542 5.182 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A N 1 ATOM 2606 C CA . TRP A 1 344 ? 33.109 22.381 6.312 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CA 1 ATOM 2607 C C . TRP A 1 344 ? 33.722 22.991 7.587 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A C 1 ATOM 2608 O O . TRP A 1 344 ? 33.096 23.814 8.259 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A O 1 ATOM 2609 C CB . TRP A 1 344 ? 32.828 20.892 6.519 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CB 1 ATOM 2610 C CG . TRP A 1 344 ? 32.173 20.522 7.847 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CG 1 ATOM 2611 C CD1 . TRP A 1 344 ? 32.649 19.640 8.778 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CD1 1 ATOM 2612 C CD2 . TRP A 1 344 ? 30.885 20.941 8.318 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CD2 1 ATOM 2613 N NE1 . TRP A 1 344 ? 31.731 19.477 9.793 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A NE1 1 ATOM 2614 C CE2 . TRP A 1 344 ? 30.641 20.266 9.538 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CE2 1 ATOM 2615 C CE3 . TRP A 1 344 ? 29.912 21.827 7.829 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CE3 1 ATOM 2616 C CZ2 . TRP A 1 344 ? 29.458 20.440 10.267 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CZ2 1 ATOM 2617 C CZ3 . TRP A 1 344 ? 28.737 21.997 8.553 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CZ3 1 ATOM 2618 C CH2 . TRP A 1 344 ? 28.523 21.310 9.762 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 344 TRP A CH2 1 ATOM 2619 N N . PHE A 1 345 ? 34.952 22.600 7.910 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A N 1 ATOM 2620 C CA . PHE A 1 345 ? 35.621 23.134 9.096 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CA 1 ATOM 2621 C C . PHE A 1 345 ? 36.005 24.606 8.950 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A C 1 ATOM 2622 O O . PHE A 1 345 ? 36.068 25.347 9.932 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A O 1 ATOM 2623 C CB . PHE A 1 345 ? 36.829 22.256 9.450 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CB 1 ATOM 2624 C CG . PHE A 1 345 ? 36.434 20.879 9.905 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CG 1 ATOM 2625 C CD1 . PHE A 1 345 ? 35.641 20.711 11.052 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CD1 1 ATOM 2626 C CD2 . PHE A 1 345 ? 36.757 19.763 9.148 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CD2 1 ATOM 2627 C CE1 . PHE A 1 345 ? 35.173 19.441 11.432 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CE1 1 ATOM 2628 C CE2 . PHE A 1 345 ? 36.297 18.491 9.517 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CE2 1 ATOM 2629 C CZ . PHE A 1 345 ? 35.501 18.332 10.657 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 345 PHE A CZ 1 ATOM 2630 N N . PHE A 1 346 ? 36.253 25.035 7.720 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A N 1 ATOM 2631 C CA . PHE A 1 346 ? 36.574 26.429 7.492 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CA 1 ATOM 2632 C C . PHE A 1 346 ? 35.286 27.230 7.786 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A C 1 ATOM 2633 O O . PHE A 1 346 ? 35.328 28.298 8.403 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A O 1 ATOM 2634 C CB . PHE A 1 346 ? 37.004 26.651 6.045 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CB 1 ATOM 2635 C CG . PHE A 1 346 ? 37.636 27.986 5.818 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CG 1 ATOM 2636 C CD1 . PHE A 1 346 ? 38.880 28.273 6.365 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CD1 1 ATOM 2637 C CD2 . PHE A 1 346 ? 36.975 28.976 5.094 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CD2 1 ATOM 2638 C CE1 . PHE A 1 346 ? 39.461 29.524 6.199 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CE1 1 ATOM 2639 C CE2 . PHE A 1 346 ? 37.545 30.237 4.920 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CE2 1 ATOM 2640 C CZ . PHE A 1 346 ? 38.792 30.514 5.472 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 346 PHE A CZ 1 ATOM 2641 N N . LEU A 1 347 ? 34.150 26.705 7.330 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N 1 ATOM 2642 C CA . LEU A 1 347 ? 32.841 27.318 7.572 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA 1 ATOM 2643 C C . LEU A 1 347 ? 32.598 27.407 9.087 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C 1 ATOM 2644 O O . LEU A 1 347 ? 32.238 28.457 9.626 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O 1 ATOM 2645 C CB . LEU A 1 347 ? 31.730 26.462 6.931 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB 1 ATOM 2646 C CG . LEU A 1 347 ? 30.274 26.775 7.317 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG 1 ATOM 2647 C CD1 . LEU A 1 347 ? 29.939 28.205 6.894 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 1 ATOM 2648 C CD2 . LEU A 1 347 ? 29.312 25.778 6.643 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 1 ATOM 2649 N N . LEU A 1 348 ? 32.783 26.286 9.774 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A N 1 ATOM 2650 C CA . LEU A 1 348 ? 32.582 26.267 11.219 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A CA 1 ATOM 2651 C C . LEU A 1 348 ? 33.499 27.270 11.909 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A C 1 ATOM 2652 O O . LEU A 1 348 ? 33.100 27.943 12.859 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A O 1 ATOM 2653 C CB . LEU A 1 348 ? 32.834 24.864 11.780 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A CB 1 ATOM 2654 C CG . LEU A 1 348 ? 31.871 23.769 11.315 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A CG 1 ATOM 2655 C CD1 . LEU A 1 348 ? 32.235 22.455 11.984 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A CD1 1 ATOM 2656 C CD2 . LEU A 1 348 ? 30.444 24.161 11.661 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 348 LEU A CD2 1 ATOM 2657 N N . PHE A 1 349 ? 34.737 27.375 11.440 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N 1 ATOM 2658 C CA . PHE A 1 349 ? 35.658 28.310 12.061 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA 1 ATOM 2659 C C . PHE A 1 349 ? 35.178 29.754 11.944 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C 1 ATOM 2660 O O . PHE A 1 349 ? 35.204 30.490 12.918 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O 1 ATOM 2661 C CB . PHE A 1 349 ? 37.060 28.197 11.467 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB 1 ATOM 2662 C CG . PHE A 1 349 ? 38.032 29.179 12.070 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG 1 ATOM 2663 C CD1 . PHE A 1 349 ? 38.333 29.127 13.431 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 1 ATOM 2664 C CD2 . PHE A 1 349 ? 38.622 30.166 11.290 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 1 ATOM 2665 C CE1 . PHE A 1 349 ? 39.199 30.058 14.009 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 1 ATOM 2666 C CE2 . PHE A 1 349 ? 39.482 31.096 11.858 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 1 ATOM 2667 C CZ . PHE A 1 349 ? 39.776 31.037 13.215 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ 1 ATOM 2668 N N . PHE A 1 350 ? 34.760 30.174 10.753 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A N 1 ATOM 2669 C CA . PHE A 1 350 ? 34.270 31.540 10.574 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CA 1 ATOM 2670 C C . PHE A 1 350 ? 32.967 31.755 11.338 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A C 1 ATOM 2671 O O . PHE A 1 350 ? 32.728 32.833 11.872 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A O 1 ATOM 2672 C CB . PHE A 1 350 ? 34.067 31.843 9.081 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CB 1 ATOM 2673 C CG . PHE A 1 350 ? 35.196 32.613 8.465 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CG 1 ATOM 2674 C CD1 . PHE A 1 350 ? 36.475 32.548 9.002 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CD1 1 ATOM 2675 C CD2 . PHE A 1 350 ? 34.980 33.405 7.344 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CD2 1 ATOM 2676 C CE1 . PHE A 1 350 ? 37.527 33.261 8.446 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CE1 1 ATOM 2677 C CE2 . PHE A 1 350 ? 36.021 34.124 6.772 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CE2 1 ATOM 2678 C CZ . PHE A 1 350 ? 37.302 34.052 7.325 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CZ 1 ATOM 2679 N N . ALA A 1 351 ? 32.129 30.728 11.402 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A N 1 ATOM 2680 C CA . ALA A 1 351 ? 30.870 30.845 12.125 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A CA 1 ATOM 2681 C C . ALA A 1 351 ? 31.191 31.030 13.606 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A C 1 ATOM 2682 O O . ALA A 1 351 ? 30.586 31.848 14.305 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A O 1 ATOM 2683 C CB . ALA A 1 351 ? 30.022 29.585 11.913 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A CB 1 ATOM 2684 N N . GLY A 1 352 ? 32.167 30.266 14.075 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A N 1 ATOM 2685 C CA . GLY A 1 352 ? 32.557 30.361 15.467 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A CA 1 ATOM 2686 C C . GLY A 1 352 ? 33.261 31.666 15.794 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A C 1 ATOM 2687 O O . GLY A 1 352 ? 32.938 32.314 16.785 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A O 1 ATOM 2688 N N . LEU A 1 353 ? 34.219 32.066 14.961 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A N 1 ATOM 2689 C CA . LEU A 1 353 ? 34.975 33.303 15.187 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A CA 1 ATOM 2690 C C . LEU A 1 353 ? 34.084 34.549 15.314 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A C 1 ATOM 2691 O O . LEU A 1 353 ? 34.285 35.384 16.201 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A O 1 ATOM 2692 C CB . LEU A 1 353 ? 35.988 33.515 14.049 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A CB 1 ATOM 2693 C CG . LEU A 1 353 ? 36.923 34.733 14.135 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A CG 1 ATOM 2694 C CD1 . LEU A 1 353 ? 37.648 34.783 15.486 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A CD1 1 ATOM 2695 C CD2 . LEU A 1 353 ? 37.933 34.648 12.991 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 353 LEU A CD2 1 ATOM 2696 N N . THR A 1 354 ? 33.104 34.673 14.429 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 354 THR A N 1 ATOM 2697 C CA . THR A 1 354 ? 32.207 35.827 14.461 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA 1 ATOM 2698 C C . THR A 1 354 ? 31.327 35.850 15.711 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 354 THR A C 1 ATOM 2699 O O . THR A 1 354 ? 30.804 36.907 16.097 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 354 THR A O 1 ATOM 2700 C CB . THR A 1 354 ? 31.305 35.884 13.192 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB 1 ATOM 2701 O OG1 . THR A 1 354 ? 30.681 34.610 12.980 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1 1 ATOM 2702 C CG2 . THR A 1 354 ? 32.135 36.242 11.959 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2 1 ATOM 2703 N N . SER A 1 355 ? 31.191 34.690 16.354 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 355 SER A N 1 ATOM 2704 C CA . SER A 1 355 ? 30.381 34.579 17.559 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 355 SER A CA 1 ATOM 2705 C C . SER A 1 355 ? 31.229 34.723 18.810 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 355 SER A C 1 ATOM 2706 O O . SER A 1 355 ? 30.784 35.339 19.771 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 355 SER A O 1 ATOM 2707 C CB . SER A 1 355 ? 29.622 33.245 17.605 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 355 SER A CB 1 ATOM 2708 O OG . SER A 1 355 ? 28.625 33.183 16.604 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 355 SER A OG 1 ATOM 2709 N N . SER A 1 356 ? 32.442 34.167 18.807 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 356 SER A N 1 ATOM 2710 C CA . SER A 1 356 ? 33.304 34.268 19.984 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CA 1 ATOM 2711 C C . SER A 1 356 ? 33.732 35.707 20.263 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 356 SER A C 1 ATOM 2712 O O . SER A 1 356 ? 33.851 36.100 21.419 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 356 SER A O 1 ATOM 2713 C CB . SER A 1 356 ? 34.538 33.347 19.867 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CB 1 ATOM 2714 O OG . SER A 1 356 ? 35.323 33.617 18.709 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 356 SER A OG 1 ATOM 2715 N N . ILE A 1 357 ? 33.957 36.507 19.223 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A N 1 ATOM 2716 C CA . ILE A 1 357 ? 34.328 37.899 19.464 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A CA 1 ATOM 2717 C C . ILE A 1 357 ? 33.129 38.598 20.124 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A C 1 ATOM 2718 O O . ILE A 1 357 ? 33.299 39.527 20.903 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A O 1 ATOM 2719 C CB . ILE A 1 357 ? 34.722 38.661 18.150 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A CB 1 ATOM 2720 C CG1 . ILE A 1 357 ? 33.594 38.563 17.121 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A CG1 1 ATOM 2721 C CG2 . ILE A 1 357 ? 36.064 38.131 17.613 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A CG2 1 ATOM 2722 C CD1 . ILE A 1 357 ? 33.963 39.137 15.736 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 357 ILE A CD1 1 ATOM 2723 N N . ALA A 1 358 ? 31.920 38.125 19.835 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A N 1 ATOM 2724 C CA . ALA A 1 358 ? 30.715 38.707 20.422 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CA 1 ATOM 2725 C C . ALA A 1 358 ? 30.556 38.382 21.925 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A C 1 ATOM 2726 O O . ALA A 1 358 ? 29.948 39.158 22.673 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A O 1 ATOM 2727 C CB . ALA A 1 358 ? 29.483 38.226 19.647 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CB 1 ATOM 2728 N N . ILE A 1 359 ? 31.069 37.237 22.373 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A N 1 ATOM 2729 C CA . ILE A 1 359 ? 30.930 36.921 23.792 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CA 1 ATOM 2730 C C . ILE A 1 359 ? 32.117 37.345 24.630 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A C 1 ATOM 2731 O O . ILE A 1 359 ? 32.133 37.133 25.842 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A O 1 ATOM 2732 C CB . ILE A 1 359 ? 30.608 35.426 24.072 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CB 1 ATOM 2733 C CG1 . ILE A 1 359 ? 31.424 34.503 23.174 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG1 1 ATOM 2734 C CG2 . ILE A 1 359 ? 29.132 35.181 23.876 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG2 1 ATOM 2735 C CD1 . ILE A 1 359 ? 31.169 33.018 23.456 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CD1 1 ATOM 2736 N N . MET A 1 360 ? 33.116 37.945 23.994 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 360 MET A N 1 ATOM 2737 C CA . MET A 1 360 ? 34.261 38.469 24.738 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 360 MET A CA 1 ATOM 2738 C C . MET A 1 360 ? 34.111 39.992 24.852 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 360 MET A C 1 ATOM 2739 O O . MET A 1 360 ? 34.623 40.612 25.784 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 360 MET A O 1 ATOM 2740 C CB . MET A 1 360 ? 35.577 38.105 24.043 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 360 MET A CB 1 ATOM 2741 C CG . MET A 1 360 ? 36.147 36.746 24.474 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 360 MET A CG 1 ATOM 2742 S SD . MET A 1 360 ? 37.539 36.222 23.486 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 360 MET A SD 1 ATOM 2743 C CE . MET A 1 360 ? 38.817 37.261 24.145 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 360 MET A CE 1 ATOM 2744 N N . GLN A 1 361 ? 33.384 40.592 23.911 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A N 1 ATOM 2745 C CA . GLN A 1 361 ? 33.181 42.037 23.920 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A CA 1 ATOM 2746 C C . GLN A 1 361 ? 32.489 42.567 25.192 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A C 1 ATOM 2747 O O . GLN A 1 361 ? 32.750 43.693 25.612 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A O 1 ATOM 2748 C CB . GLN A 1 361 ? 32.412 42.478 22.660 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A CB 1 ATOM 2749 C CG . GLN A 1 361 ? 32.240 43.993 22.532 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A CG 1 ATOM 2750 C CD . GLN A 1 361 ? 33.555 44.757 22.431 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A CD 1 ATOM 2751 O OE1 . GLN A 1 361 ? 33.629 45.931 22.796 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A OE1 1 ATOM 2752 N NE2 . GLN A 1 361 ? 34.591 44.102 21.937 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 361 GLN A NE2 1 ATOM 2753 N N . PRO A 1 362 ? 31.600 41.776 25.820 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A N 1 ATOM 2754 C CA . PRO A 1 362 ? 30.954 42.293 27.035 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A CA 1 ATOM 2755 C C . PRO A 1 362 ? 31.972 42.610 28.128 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A C 1 ATOM 2756 O O . PRO A 1 362 ? 31.906 43.662 28.769 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A O 1 ATOM 2757 C CB . PRO A 1 362 ? 30.021 41.163 27.437 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A CB 1 ATOM 2758 C CG . PRO A 1 362 ? 29.633 40.576 26.107 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A CG 1 ATOM 2759 C CD . PRO A 1 362 ? 30.949 40.532 25.370 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 362 PRO A CD 1 ATOM 2760 N N . MET A 1 363 ? 32.910 41.690 28.348 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 363 MET A N 1 ATOM 2761 C CA . MET A 1 363 ? 33.941 41.903 29.358 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CA 1 ATOM 2762 C C . MET A 1 363 ? 34.820 43.098 28.961 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 363 MET A C 1 ATOM 2763 O O . MET A 1 363 ? 35.229 43.893 29.803 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 363 MET A O 1 ATOM 2764 C CB . MET A 1 363 ? 34.809 40.653 29.498 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CB 1 ATOM 2765 C CG . MET A 1 363 ? 35.873 40.756 30.578 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CG 1 ATOM 2766 S SD . MET A 1 363 ? 35.166 40.901 32.232 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 363 MET A SD 1 ATOM 2767 C CE . MET A 1 363 ? 36.646 40.778 33.254 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 363 MET A CE 1 ATOM 2768 N N . ILE A 1 364 ? 35.116 43.208 27.672 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A N 1 ATOM 2769 C CA . ILE A 1 364 ? 35.917 44.317 27.172 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CA 1 ATOM 2770 C C . ILE A 1 364 ? 35.171 45.637 27.416 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A C 1 ATOM 2771 O O . ILE A 1 364 ? 35.754 46.602 27.918 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A O 1 ATOM 2772 C CB . ILE A 1 364 ? 36.203 44.145 25.662 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CB 1 ATOM 2773 C CG1 . ILE A 1 364 ? 37.153 42.948 25.461 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG1 1 ATOM 2774 C CG2 . ILE A 1 364 ? 36.786 45.438 25.090 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG2 1 ATOM 2775 C CD1 . ILE A 1 364 ? 37.229 42.433 24.020 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CD1 1 ATOM 2776 N N . ALA A 1 365 ? 33.879 45.659 27.089 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A N 1 ATOM 2777 C CA . ALA A 1 365 ? 33.064 46.862 27.267 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CA 1 ATOM 2778 C C . ALA A 1 365 ? 32.977 47.270 28.728 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A C 1 ATOM 2779 O O . ALA A 1 365 ? 32.989 48.455 29.049 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A O 1 ATOM 2780 C CB . ALA A 1 365 ? 31.665 46.644 26.708 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CB 1 ATOM 2781 N N . PHE A 1 366 ? 32.891 46.284 29.613 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N 1 ATOM 2782 C CA . PHE A 1 366 ? 32.811 46.577 31.034 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA 1 ATOM 2783 C C . PHE A 1 366 ? 34.105 47.228 31.513 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C 1 ATOM 2784 O O . PHE A 1 366 ? 34.058 48.227 32.229 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O 1 ATOM 2785 C CB . PHE A 1 366 ? 32.562 45.304 31.846 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB 1 ATOM 2786 C CG . PHE A 1 366 ? 32.730 45.487 33.330 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG 1 ATOM 2787 C CD1 . PHE A 1 366 ? 31.724 46.071 34.095 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1 1 ATOM 2788 C CD2 . PHE A 1 366 ? 33.929 45.147 33.940 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2 1 ATOM 2789 C CE1 . PHE A 1 366 ? 31.898 46.291 35.452 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1 1 ATOM 2790 C CE2 . PHE A 1 366 ? 34.126 45.358 35.304 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2 1 ATOM 2791 C CZ . PHE A 1 366 ? 33.108 45.948 36.058 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ 1 ATOM 2792 N N . LEU A 1 367 ? 35.246 46.658 31.116 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A N 1 ATOM 2793 C CA . LEU A 1 367 ? 36.552 47.165 31.524 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CA 1 ATOM 2794 C C . LEU A 1 367 ? 36.809 48.556 30.974 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A C 1 ATOM 2795 O O . LEU A 1 367 ? 37.429 49.375 31.649 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A O 1 ATOM 2796 C CB . LEU A 1 367 ? 37.674 46.206 31.086 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CB 1 ATOM 2797 C CG . LEU A 1 367 ? 37.655 44.813 31.736 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CG 1 ATOM 2798 C CD1 . LEU A 1 367 ? 38.782 43.946 31.173 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CD1 1 ATOM 2799 C CD2 . LEU A 1 367 ? 37.791 44.942 33.258 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 367 LEU A CD2 1 ATOM 2800 N N . GLU A 1 368 ? 36.341 48.816 29.754 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A N 1 ATOM 2801 C CA . GLU A 1 368 ? 36.499 50.136 29.132 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A CA 1 ATOM 2802 C C . GLU A 1 368 ? 35.531 51.141 29.754 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A C 1 ATOM 2803 O O . GLU A 1 368 ? 35.942 52.198 30.239 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A O 1 ATOM 2804 C CB . GLU A 1 368 ? 36.211 50.076 27.624 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A CB 1 ATOM 2805 C CG . GLU A 1 368 ? 37.160 49.226 26.804 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A CG 1 ATOM 2806 C CD . GLU A 1 368 ? 36.730 49.157 25.352 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A CD 1 ATOM 2807 O OE1 . GLU A 1 368 ? 35.509 49.108 25.113 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A OE1 1 ATOM 2808 O OE2 . GLU A 1 368 ? 37.599 49.141 24.458 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 368 GLU A OE2 1 ATOM 2809 N N . ASP A 1 369 ? 34.244 50.795 29.735 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A N 1 ATOM 2810 C CA . ASP A 1 369 ? 33.186 51.664 30.257 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CA 1 ATOM 2811 C C . ASP A 1 369 ? 33.224 51.949 31.751 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A C 1 ATOM 2812 O O . ASP A 1 369 ? 33.097 53.100 32.166 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A O 1 ATOM 2813 C CB . ASP A 1 369 ? 31.797 51.093 29.959 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CB 1 ATOM 2814 C CG . ASP A 1 369 ? 31.549 50.861 28.481 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CG 1 ATOM 2815 O OD1 . ASP A 1 369 ? 32.253 51.448 27.631 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A OD1 1 ATOM 2816 O OD2 . ASP A 1 369 ? 30.615 50.094 28.174 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A OD2 1 ATOM 2817 N N . GLU A 1 370 ? 33.380 50.907 32.562 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A N 1 ATOM 2818 C CA . GLU A 1 370 ? 33.359 51.077 34.012 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CA 1 ATOM 2819 C C . GLU A 1 370 ? 34.698 51.218 34.744 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A C 1 ATOM 2820 O O . GLU A 1 370 ? 34.784 51.924 35.747 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A O 1 ATOM 2821 C CB . GLU A 1 370 ? 32.564 49.934 34.647 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CB 1 ATOM 2822 C CG . GLU A 1 370 ? 31.317 49.492 33.877 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CG 1 ATOM 2823 C CD . GLU A 1 370 ? 30.340 50.625 33.570 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CD 1 ATOM 2824 O OE1 . GLU A 1 370 ? 30.285 51.604 34.341 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A OE1 1 ATOM 2825 O OE2 . GLU A 1 370 ? 29.604 50.527 32.561 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A OE2 1 ATOM 2826 N N . LEU A 1 371 ? 35.742 50.554 34.270 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A N 1 ATOM 2827 C CA . LEU A 1 371 ? 37.034 50.665 34.936 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CA 1 ATOM 2828 C C . LEU A 1 371 ? 37.987 51.554 34.157 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A C 1 ATOM 2829 O O . LEU A 1 371 ? 39.145 51.729 34.537 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A O 1 ATOM 2830 C CB . LEU A 1 371 ? 37.658 49.285 35.156 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CB 1 ATOM 2831 C CG . LEU A 1 371 ? 36.924 48.380 36.148 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CG 1 ATOM 2832 C CD1 . LEU A 1 371 ? 37.759 47.133 36.410 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CD1 1 ATOM 2833 C CD2 . LEU A 1 371 ? 36.678 49.144 37.441 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CD2 1 ATOM 2834 N N . 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SER A 1 374 ? 44.366 50.503 27.059 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 374 SER A OG 1 ATOM 2857 N N . ARG A 1 375 ? 41.279 50.281 25.257 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A N 1 ATOM 2858 C CA . ARG A 1 375 ? 40.775 49.123 24.540 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CA 1 ATOM 2859 C C . ARG A 1 375 ? 41.835 48.031 24.487 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A C 1 ATOM 2860 O O . ARG A 1 375 ? 41.532 46.858 24.682 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A O 1 ATOM 2861 C CB . ARG A 1 375 ? 40.334 49.503 23.123 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CB 1 ATOM 2862 C CG . ARG A 1 375 ? 39.776 48.338 22.309 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CG 1 ATOM 2863 C CD . ARG A 1 375 ? 39.140 48.851 21.032 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CD 1 ATOM 2864 N NE . ARG A 1 375 ? 40.124 49.464 20.154 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A NE 1 ATOM 2865 C CZ . ARG A 1 375 ? 39.913 50.578 19.460 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CZ 1 ATOM 2866 N NH1 . ARG A 1 375 ? 38.749 51.209 19.541 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A NH1 1 ATOM 2867 N NH2 . ARG A 1 375 ? 40.870 51.063 18.685 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A NH2 1 ATOM 2868 N N . LYS A 1 376 ? 43.076 48.428 24.234 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A N 1 ATOM 2869 C CA . LYS A 1 376 ? 44.184 47.492 24.164 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A CA 1 ATOM 2870 C C . LYS A 1 376 ? 44.306 46.678 25.451 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A C 1 ATOM 2871 O O . LYS A 1 376 ? 44.424 45.455 25.407 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A O 1 ATOM 2872 C CB . LYS A 1 376 ? 45.484 48.262 23.913 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A CB 1 ATOM 2873 C CG . LYS A 1 376 ? 46.755 47.407 23.957 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A CG 1 ATOM 2874 C CD . LYS A 1 376 ? 48.018 48.163 23.509 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A CD 1 ATOM 2875 C CE . LYS A 1 376 ? 49.268 47.337 23.838 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A CE 1 ATOM 2876 N NZ . LYS A 1 376 ? 50.458 47.713 23.005 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 376 LYS A NZ 1 ATOM 2877 N N . HIS A 1 377 ? 44.277 47.360 26.591 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A N 1 ATOM 2878 C CA . HIS A 1 377 ? 44.401 46.698 27.879 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A CA 1 ATOM 2879 C C . HIS A 1 377 ? 43.174 45.857 28.208 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A C 1 ATOM 2880 O O . HIS A 1 377 ? 43.298 44.774 28.776 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A O 1 ATOM 2881 C CB . HIS A 1 377 ? 44.637 47.739 28.975 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A CB 1 ATOM 2882 C CG . HIS A 1 377 ? 45.997 48.365 28.927 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A CG 1 ATOM 2883 N ND1 . HIS A 1 377 ? 46.309 49.531 29.598 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A ND1 1 ATOM 2884 C CD2 . HIS A 1 377 ? 47.135 47.973 28.305 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A CD2 1 ATOM 2885 C CE1 . HIS A 1 377 ? 47.578 49.828 29.390 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A CE1 1 ATOM 2886 N NE2 . HIS A 1 377 ? 48.103 48.899 28.608 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 377 HIS A NE2 1 ATOM 2887 N N . ALA A 1 378 ? 41.997 46.361 27.852 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 378 ALA A N 1 ATOM 2888 C CA . ALA A 1 378 ? 40.752 45.654 28.105 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 378 ALA A CA 1 ATOM 2889 C C . ALA A 1 378 ? 40.705 44.358 27.313 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 378 ALA A C 1 ATOM 2890 O O . ALA A 1 378 ? 40.273 43.327 27.831 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 378 ALA A O 1 ATOM 2891 C CB . ALA A 1 378 ? 39.564 46.532 27.730 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 378 ALA A CB 1 ATOM 2892 N N . VAL A 1 379 ? 41.138 44.413 26.055 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A N 1 ATOM 2893 C CA . VAL A 1 379 ? 41.126 43.233 25.205 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A CA 1 ATOM 2894 C C . VAL A 1 379 ? 42.155 42.207 25.674 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A C 1 ATOM 2895 O O . VAL A 1 379 ? 41.858 41.016 25.757 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A O 1 ATOM 2896 C CB . VAL A 1 379 ? 41.411 43.614 23.720 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A CB 1 ATOM 2897 C CG1 . VAL A 1 379 ? 41.594 42.368 22.870 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A CG1 1 ATOM 2898 C CG2 . VAL A 1 379 ? 40.248 44.451 23.156 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 379 VAL A CG2 1 ATOM 2899 N N . LEU A 1 380 ? 43.359 42.673 25.999 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A N 1 ATOM 2900 C CA . LEU A 1 380 ? 44.431 41.781 26.427 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CA 1 ATOM 2901 C C . LEU A 1 380 ? 44.136 41.065 27.746 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A C 1 ATOM 2902 O O . LEU A 1 380 ? 44.403 39.874 27.870 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A O 1 ATOM 2903 C CB . LEU A 1 380 ? 45.768 42.541 26.500 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CB 1 ATOM 2904 C CG . LEU A 1 380 ? 46.336 42.949 25.129 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CG 1 ATOM 2905 C CD1 . LEU A 1 380 ? 47.640 43.730 25.309 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD1 1 ATOM 2906 C CD2 . LEU A 1 380 ? 46.593 41.703 24.285 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD2 1 ATOM 2907 N N . TRP A 1 381 ? 43.570 41.779 28.715 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A N 1 ATOM 2908 C CA . TRP A 1 381 ? 43.238 41.165 29.995 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CA 1 ATOM 2909 C C . TRP A 1 381 ? 42.099 40.170 29.831 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A C 1 ATOM 2910 O O . TRP A 1 381 ? 42.092 39.117 30.475 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A O 1 ATOM 2911 C CB . TRP A 1 381 ? 42.855 42.226 31.034 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CB 1 ATOM 2912 C CG . TRP A 1 381 ? 44.036 42.836 31.708 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CG 1 ATOM 2913 C CD1 . TRP A 1 381 ? 44.505 44.107 31.554 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CD1 1 ATOM 2914 C CD2 . TRP A 1 381 ? 44.906 42.195 32.650 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CD2 1 ATOM 2915 N NE1 . TRP A 1 381 ? 45.616 44.299 32.336 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A NE1 1 ATOM 2916 C CE2 . TRP A 1 381 ? 45.892 43.136 33.011 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CE2 1 ATOM 2917 C CE3 . TRP A 1 381 ? 44.962 40.906 33.201 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CE3 1 ATOM 2918 C CZ2 . TRP A 1 381 ? 46.913 42.842 33.931 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CZ2 1 ATOM 2919 C CZ3 . TRP A 1 381 ? 45.974 40.609 34.113 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CZ3 1 ATOM 2920 C CH2 . TRP A 1 381 ? 46.944 41.570 34.458 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 381 TRP A CH2 1 ATOM 2921 N N . THR A 1 382 ? 41.130 40.508 28.980 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 382 THR A N 1 ATOM 2922 C CA . THR A 1 382 ? 40.007 39.612 28.732 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 382 THR A CA 1 ATOM 2923 C C . THR A 1 382 ? 40.535 38.335 28.090 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 382 THR A C 1 ATOM 2924 O O . THR A 1 382 ? 40.155 37.233 28.483 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 382 THR A O 1 ATOM 2925 C CB . THR A 1 382 ? 38.949 40.257 27.799 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 382 THR A CB 1 ATOM 2926 O OG1 . THR A 1 382 ? 38.347 41.368 28.468 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 382 THR A OG1 1 ATOM 2927 C CG2 . THR A 1 382 ? 37.844 39.248 27.435 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 382 THR A CG2 1 ATOM 2928 N N . ALA A 1 383 ? 41.426 38.491 27.113 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A N 1 ATOM 2929 C CA . ALA A 1 383 ? 42.005 37.348 26.425 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A CA 1 ATOM 2930 C C . ALA A 1 383 ? 42.794 36.472 27.399 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A C 1 ATOM 2931 O O . ALA A 1 383 ? 42.779 35.243 27.287 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A O 1 ATOM 2932 C CB . ALA A 1 383 ? 42.916 37.817 25.286 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A CB 1 ATOM 2933 N N . ALA A 1 384 ? 43.477 37.109 28.348 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 384 ALA A N 1 ATOM 2934 C CA . ALA A 1 384 ? 44.277 36.401 29.340 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 384 ALA A CA 1 ATOM 2935 C C . ALA A 1 384 ? 43.404 35.582 30.286 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 384 ALA A C 1 ATOM 2936 O O . ALA A 1 384 ? 43.755 34.468 30.659 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 384 ALA A O 1 ATOM 2937 C CB . ALA A 1 384 ? 45.113 37.402 30.135 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 384 ALA A CB 1 ATOM 2938 N N . ILE A 1 385 ? 42.273 36.149 30.685 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A N 1 ATOM 2939 C CA . ILE A 1 385 ? 41.347 35.464 31.579 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CA 1 ATOM 2940 C C . ILE A 1 385 ? 40.713 34.253 30.885 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A C 1 ATOM 2941 O O . ILE A 1 385 ? 40.554 33.180 31.488 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A O 1 ATOM 2942 C CB . ILE A 1 385 ? 40.213 36.395 32.030 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CB 1 ATOM 2943 C CG1 . ILE A 1 385 ? 40.782 37.512 32.902 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CG1 1 ATOM 2944 C CG2 . ILE A 1 385 ? 39.155 35.594 32.788 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CG2 1 ATOM 2945 C CD1 . ILE A 1 385 ? 39.788 38.615 33.228 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CD1 1 ATOM 2946 N N . VAL A 1 386 ? 40.330 34.434 29.626 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A N 1 ATOM 2947 C CA . VAL A 1 386 ? 39.742 33.339 28.867 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A CA 1 ATOM 2948 C C . VAL A 1 386 ? 40.804 32.264 28.573 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A C 1 ATOM 2949 O O . VAL A 1 386 ? 40.538 31.078 28.741 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A O 1 ATOM 2950 C CB . VAL A 1 386 ? 39.149 33.833 27.531 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A CB 1 ATOM 2951 C CG1 . VAL A 1 386 ? 38.663 32.636 26.690 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A CG1 1 ATOM 2952 C CG2 . VAL A 1 386 ? 38.002 34.796 27.805 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 386 VAL A CG2 1 ATOM 2953 N N . PHE A 1 387 ? 41.995 32.676 28.142 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A N 1 ATOM 2954 C CA . PHE A 1 387 ? 43.060 31.715 27.838 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CA 1 ATOM 2955 C C . PHE A 1 387 ? 43.404 30.872 29.076 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A C 1 ATOM 2956 O O . PHE A 1 387 ? 43.421 29.642 29.030 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A O 1 ATOM 2957 C CB . PHE A 1 387 ? 44.319 32.441 27.358 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CB 1 ATOM 2958 C CG . PHE A 1 387 ? 45.477 31.517 27.094 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CG 1 ATOM 2959 C CD1 . PHE A 1 387 ? 45.435 30.613 26.035 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD1 1 ATOM 2960 C CD2 . PHE A 1 387 ? 46.602 31.534 27.917 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD2 1 ATOM 2961 C CE1 . PHE A 1 387 ? 46.487 29.727 25.810 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE1 1 ATOM 2962 C CE2 . PHE A 1 387 ? 47.661 30.650 27.699 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE2 1 ATOM 2963 C CZ . PHE A 1 387 ? 47.601 29.750 26.638 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CZ 1 ATOM 2964 N N . PHE A 1 388 ? 43.684 31.547 30.182 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A N 1 ATOM 2965 C CA . PHE A 1 388 ? 44.005 30.845 31.407 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CA 1 ATOM 2966 C C . PHE A 1 388 ? 42.885 29.878 31.817 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A C 1 ATOM 2967 O O . PHE A 1 388 ? 43.124 28.680 32.005 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A O 1 ATOM 2968 C CB . PHE A 1 388 ? 44.240 31.835 32.541 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CB 1 ATOM 2969 C CG . PHE A 1 388 ? 44.436 31.171 33.868 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CG 1 ATOM 2970 C CD1 . PHE A 1 388 ? 45.633 30.524 34.170 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CD1 1 ATOM 2971 C CD2 . PHE A 1 388 ? 43.402 31.133 34.785 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CD2 1 ATOM 2972 C CE1 . PHE A 1 388 ? 45.795 29.853 35.377 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CE1 1 ATOM 2973 C CE2 . PHE A 1 388 ? 43.550 30.463 35.998 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CE2 1 ATOM 2974 C CZ . PHE A 1 388 ? 44.746 29.821 36.292 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 388 PHE A CZ 1 ATOM 2975 N N . SER A 1 389 ? 41.666 30.403 31.947 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 389 SER A N 1 ATOM 2976 C CA . SER A 1 389 ? 40.514 29.607 32.368 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 389 SER A CA 1 ATOM 2977 C C . SER A 1 389 ? 40.215 28.399 31.482 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 389 SER A C 1 ATOM 2978 O O . SER A 1 389 ? 39.717 27.379 31.964 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 389 SER A O 1 ATOM 2979 C CB . SER A 1 389 ? 39.261 30.496 32.458 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 389 SER A CB 1 ATOM 2980 O OG . SER A 1 389 ? 39.466 31.591 33.333 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 389 SER A OG 1 ATOM 2981 N N . ALA A 1 390 ? 40.516 28.533 30.193 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A N 1 ATOM 2982 C CA . ALA A 1 390 ? 40.273 27.475 29.221 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CA 1 ATOM 2983 C C . ALA A 1 390 ? 41.056 26.206 29.518 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A C 1 ATOM 2984 O O . ALA A 1 390 ? 40.677 25.122 29.069 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A O 1 ATOM 2985 C CB . ALA A 1 390 ? 40.602 27.965 27.814 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CB 1 ATOM 2986 N N . HIS A 1 391 ? 42.142 26.328 30.270 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A N 1 ATOM 2987 C CA . HIS A 1 391 ? 42.925 25.149 30.600 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CA 1 ATOM 2988 C C . HIS A 1 391 ? 42.079 24.134 31.377 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A C 1 ATOM 2989 O O . HIS A 1 391 ? 42.331 22.925 31.329 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A O 1 ATOM 2990 C CB . HIS A 1 391 ? 44.168 25.550 31.380 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CB 1 ATOM 2991 C CG . HIS A 1 391 ? 45.220 26.184 30.528 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CG 1 ATOM 2992 N ND1 . HIS A 1 391 ? 45.101 27.463 30.025 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A ND1 1 ATOM 2993 C CD2 . HIS A 1 391 ? 46.379 25.691 30.030 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CD2 1 ATOM 2994 C CE1 . HIS A 1 391 ? 46.141 27.729 29.256 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CE1 1 ATOM 2995 N NE2 . HIS A 1 391 ? 46.932 26.670 29.242 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A NE2 1 ATOM 2996 N N . LEU A 1 392 ? 41.064 24.622 32.082 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A N 1 ATOM 2997 C CA . LEU A 1 392 ? 40.178 23.729 32.830 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A CA 1 ATOM 2998 C C . LEU A 1 392 ? 39.358 22.872 31.839 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A C 1 ATOM 2999 O O . LEU A 1 392 ? 39.170 21.665 32.030 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A O 1 ATOM 3000 C CB . LEU A 1 392 ? 39.248 24.557 33.730 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A CB 1 ATOM 3001 C CG . LEU A 1 392 ? 38.383 23.793 34.737 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A CG 1 ATOM 3002 C CD1 . LEU A 1 392 ? 39.251 22.919 35.608 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A CD1 1 ATOM 3003 C CD2 . LEU A 1 392 ? 37.614 24.779 35.599 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 392 LEU A CD2 1 ATOM 3004 N N . VAL A 1 393 ? 38.879 23.509 30.777 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A N 1 ATOM 3005 C CA . VAL A 1 393 ? 38.108 22.831 29.743 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A CA 1 ATOM 3006 C C . VAL A 1 393 ? 38.973 21.882 28.891 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A C 1 ATOM 3007 O O . VAL A 1 393 ? 38.511 20.828 28.438 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A O 1 ATOM 3008 C CB . VAL A 1 393 ? 37.441 23.890 28.823 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A CB 1 ATOM 3009 C CG1 . VAL A 1 393 ? 36.951 23.258 27.540 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A CG1 1 ATOM 3010 C CG2 . VAL A 1 393 ? 36.287 24.557 29.577 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 393 VAL A CG2 1 ATOM 3011 N N . MET A 1 394 ? 40.223 22.272 28.672 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 394 MET A N 1 ATOM 3012 C CA . MET A 1 394 ? 41.146 21.485 27.861 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 394 MET A CA 1 ATOM 3013 C C . MET A 1 394 ? 41.678 20.221 28.547 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 394 MET A C 1 ATOM 3014 O O . MET A 1 394 ? 41.982 19.239 27.864 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 394 MET A O 1 ATOM 3015 C CB . MET A 1 394 ? 42.345 22.356 27.438 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 394 MET A CB 1 ATOM 3016 C CG . MET A 1 394 ? 42.010 23.481 26.459 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 394 MET A CG 1 ATOM 3017 S SD . MET A 1 394 ? 43.521 24.275 25.814 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 394 MET A SD 1 ATOM 3018 C CE . MET A 1 394 ? 43.907 25.415 27.143 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 394 MET A CE 1 ATOM 3019 N N . PHE A 1 395 ? 41.767 20.240 29.881 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A N 1 ATOM 3020 C CA . PHE A 1 395 ? 42.347 19.116 30.623 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CA 1 ATOM 3021 C C . PHE A 1 395 ? 41.438 18.289 31.516 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A C 1 ATOM 3022 O O . PHE A 1 395 ? 41.766 17.150 31.829 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A O 1 ATOM 3023 C CB . PHE A 1 395 ? 43.532 19.621 31.451 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CB 1 ATOM 3024 C CG . PHE A 1 395 ? 44.718 20.013 30.614 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CG 1 ATOM 3025 C CD1 . PHE A 1 395 ? 45.569 19.037 30.088 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CD1 1 ATOM 3026 C CD2 . PHE A 1 395 ? 44.958 21.350 30.306 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CD2 1 ATOM 3027 C CE1 . PHE A 1 395 ? 46.630 19.389 29.250 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CE1 1 ATOM 3028 C CE2 . PHE A 1 395 ? 46.013 21.716 29.470 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CE2 1 ATOM 3029 C CZ . PHE A 1 395 ? 46.857 20.732 28.944 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CZ 1 ATOM 3030 N N . LEU A 1 396 ? 40.314 18.854 31.947 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A N 1 ATOM 3031 C CA . LEU A 1 396 ? 39.394 18.109 32.806 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CA 1 ATOM 3032 C C . LEU A 1 396 ? 38.172 17.635 32.025 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A C 1 ATOM 3033 O O . LEU A 1 396 ? 37.356 18.433 31.552 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A O 1 ATOM 3034 C CB . LEU A 1 396 ? 38.954 18.972 33.999 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CB 1 ATOM 3035 C CG . LEU A 1 396 ? 38.129 18.292 35.098 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CG 1 ATOM 3036 C CD1 . LEU A 1 396 ? 38.916 17.154 35.714 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD1 1 ATOM 3037 C CD2 . LEU A 1 396 ? 37.772 19.318 36.170 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD2 1 ATOM 3038 N N . ASN A 1 397 ? 38.042 16.321 31.895 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A N 1 ATOM 3039 C CA . ASN A 1 397 ? 36.922 15.738 31.162 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A CA 1 ATOM 3040 C C . ASN A 1 397 ? 35.571 16.166 31.756 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A C 1 ATOM 3041 O O . ASN A 1 397 ? 35.371 16.131 32.973 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A O 1 ATOM 3042 C CB . ASN A 1 397 ? 37.051 14.213 31.170 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A CB 1 ATOM 3043 C CG . ASN A 1 397 ? 36.080 13.543 30.229 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A CG 1 ATOM 3044 O OD1 . ASN A 1 397 ? 35.970 13.919 29.063 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A OD1 1 ATOM 3045 N ND2 . ASN A 1 397 ? 35.371 12.537 30.728 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 397 ASN A ND2 1 ATOM 3046 N N . LYS A 1 398 ? 34.656 16.579 30.885 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A N 1 ATOM 3047 C CA . LYS A 1 398 ? 33.318 17.018 31.273 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A CA 1 ATOM 3048 C C . LYS A 1 398 ? 33.214 18.420 31.883 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A C 1 ATOM 3049 O O . LYS A 1 398 ? 32.131 18.845 32.283 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A O 1 ATOM 3050 C CB . LYS A 1 398 ? 32.659 15.996 32.205 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A CB 1 ATOM 3051 C CG . LYS A 1 398 ? 32.475 14.597 31.590 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A CG 1 ATOM 3052 C CD . LYS A 1 398 ? 32.377 14.590 30.052 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A CD 1 ATOM 3053 C CE . LYS A 1 398 ? 31.903 13.217 29.535 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A CE 1 ATOM 3054 N NZ . LYS A 1 398 ? 32.520 12.837 28.213 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 398 LYS A NZ 1 ATOM 3055 N N . SER A 1 399 ? 34.322 19.146 31.938 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 399 SER A N 1 ATOM 3056 C CA . SER A 1 399 ? 34.278 20.501 32.453 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 399 SER A CA 1 ATOM 3057 C C . SER A 1 399 ? 33.466 21.326 31.453 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 399 SER A C 1 ATOM 3058 O O . SER A 1 399 ? 32.636 22.149 31.828 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 399 SER A O 1 ATOM 3059 C CB . SER A 1 399 ? 35.690 21.077 32.552 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 399 SER A CB 1 ATOM 3060 O OG . SER A 1 399 ? 35.678 22.394 33.075 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 399 SER A OG 1 ATOM 3061 N N . LEU A 1 400 ? 33.726 21.089 30.172 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A N 1 ATOM 3062 C CA . LEU A 1 400 ? 33.032 21.798 29.107 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CA 1 ATOM 3063 C C . LEU A 1 400 ? 31.524 21.621 29.258 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A C 1 ATOM 3064 O O . LEU A 1 400 ? 30.773 22.586 29.170 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A O 1 ATOM 3065 C CB . LEU A 1 400 ? 33.485 21.267 27.747 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CB 1 ATOM 3066 C CG . LEU A 1 400 ? 32.913 21.987 26.518 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CG 1 ATOM 3067 C CD1 . LEU A 1 400 ? 33.866 21.810 25.341 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CD1 1 ATOM 3068 C CD2 . LEU A 1 400 ? 31.516 21.442 26.184 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CD2 1 ATOM 3069 N N . ASP A 1 401 ? 31.077 20.390 29.494 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A N 1 ATOM 3070 C CA . ASP A 1 401 ? 29.645 20.146 29.649 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CA 1 ATOM 3071 C C . ASP A 1 401 ? 29.075 20.887 30.850 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A C 1 ATOM 3072 O O . ASP A 1 401 ? 27.970 21.424 30.791 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A O 1 ATOM 3073 C CB . ASP A 1 401 ? 29.350 18.649 29.796 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CB 1 ATOM 3074 C CG . ASP A 1 401 ? 29.528 17.894 28.493 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A CG 1 ATOM 3075 O OD1 . ASP A 1 401 ? 29.558 18.548 27.425 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A OD1 1 ATOM 3076 O OD2 . ASP A 1 401 ? 29.632 16.651 28.534 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 401 ASP A OD2 1 ATOM 3077 N N . GLU A 1 402 ? 29.832 20.916 31.940 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A N 1 ATOM 3078 C CA . GLU A 1 402 ? 29.382 21.595 33.148 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A CA 1 ATOM 3079 C C . GLU A 1 402 ? 29.169 23.097 32.888 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A C 1 ATOM 3080 O O . GLU A 1 402 ? 28.125 23.660 33.244 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A O 1 ATOM 3081 C CB . GLU A 1 402 ? 30.412 21.384 34.261 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A CB 1 ATOM 3082 C CG . GLU A 1 402 ? 29.891 21.637 35.654 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A CG 1 ATOM 3083 C CD . GLU A 1 402 ? 28.693 20.769 36.007 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A CD 1 ATOM 3084 O OE1 . GLU A 1 402 ? 28.500 19.707 35.387 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A OE1 1 ATOM 3085 O OE2 . GLU A 1 402 ? 27.945 21.145 36.922 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 402 GLU A OE2 1 ATOM 3086 N N . MET A 1 403 ? 30.156 23.742 32.265 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 403 MET A N 1 ATOM 3087 C CA . MET A 1 403 ? 30.063 25.167 31.961 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 403 MET A CA 1 ATOM 3088 C C . MET A 1 403 ? 28.931 25.438 30.968 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 403 MET A C 1 ATOM 3089 O O . MET A 1 403 ? 28.168 26.397 31.123 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 403 MET A O 1 ATOM 3090 C CB . MET A 1 403 ? 31.374 25.693 31.372 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 403 MET A CB 1 ATOM 3091 C CG . MET A 1 403 ? 32.562 25.626 32.315 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 403 MET A CG 1 ATOM 3092 S SD . MET A 1 403 ? 33.979 26.471 31.612 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 403 MET A SD 1 ATOM 3093 C CE . MET A 1 403 ? 35.286 26.009 32.799 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 403 MET A CE 1 ATOM 3094 N N . ASP A 1 404 ? 28.829 24.595 29.944 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A N 1 ATOM 3095 C CA . ASP A 1 404 ? 27.785 24.767 28.937 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CA 1 ATOM 3096 C C . ASP A 1 404 ? 26.400 24.654 29.578 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A C 1 ATOM 3097 O O . ASP A 1 404 ? 25.446 25.263 29.105 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A O 1 ATOM 3098 C CB . ASP A 1 404 ? 27.917 23.722 27.829 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CB 1 ATOM 3099 C CG . ASP A 1 404 ? 26.834 23.860 26.772 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CG 1 ATOM 3100 O OD1 . ASP A 1 404 ? 26.909 24.812 25.973 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD1 1 ATOM 3101 O OD2 . ASP A 1 404 ? 25.902 23.021 26.753 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD2 1 ATOM 3102 N N . PHE A 1 405 ? 26.287 23.867 30.643 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A N 1 ATOM 3103 C CA . PHE A 1 405 ? 24.997 23.727 31.311 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CA 1 ATOM 3104 C C . PHE A 1 405 ? 24.633 24.931 32.176 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A C 1 ATOM 3105 O O . PHE A 1 405 ? 23.594 25.564 31.969 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A O 1 ATOM 3106 C CB . PHE A 1 405 ? 24.962 22.486 32.200 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CB 1 ATOM 3107 C CG . PHE A 1 405 ? 23.709 22.379 33.023 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CG 1 ATOM 3108 C CD1 . PHE A 1 405 ? 22.490 22.092 32.425 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD1 1 ATOM 3109 C CD2 . PHE A 1 405 ? 23.740 22.619 34.396 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD2 1 ATOM 3110 C CE1 . PHE A 1 405 ? 21.313 22.052 33.187 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE1 1 ATOM 3111 C CE2 . PHE A 1 405 ? 22.575 22.581 35.158 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE2 1 ATOM 3112 C CZ . PHE A 1 405 ? 21.361 22.297 34.553 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CZ 1 ATOM 3113 N N . TRP A 1 406 ? 25.483 25.237 33.153 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A N 1 ATOM 3114 C CA . TRP A 1 406 ? 25.214 26.346 34.067 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CA 1 ATOM 3115 C C . TRP A 1 406 ? 25.135 27.722 33.436 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A C 1 ATOM 3116 O O . TRP A 1 406 ? 24.260 28.504 33.782 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A O 1 ATOM 3117 C CB . TRP A 1 406 ? 26.236 26.367 35.207 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CB 1 ATOM 3118 C CG . TRP A 1 406 ? 26.119 25.158 36.081 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CG 1 ATOM 3119 C CD1 . TRP A 1 406 ? 26.976 24.099 36.139 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CD1 1 ATOM 3120 C CD2 . TRP A 1 406 ? 25.035 24.846 36.965 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CD2 1 ATOM 3121 N NE1 . TRP A 1 406 ? 26.494 23.145 37.011 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A NE1 1 ATOM 3122 C CE2 . TRP A 1 406 ? 25.309 23.584 37.536 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CE2 1 ATOM 3123 C CE3 . TRP A 1 406 ? 23.864 25.523 37.346 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CE3 1 ATOM 3124 C CZ2 . TRP A 1 406 ? 24.443 22.967 38.445 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CZ2 1 ATOM 3125 C CZ3 . TRP A 1 406 ? 23.001 24.906 38.257 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CZ3 1 ATOM 3126 C CH2 . TRP A 1 406 ? 23.307 23.646 38.800 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 406 TRP A CH2 1 ATOM 3127 N N . ALA A 1 407 ? 26.044 28.029 32.522 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A N 1 ATOM 3128 C CA . ALA A 1 407 ? 26.029 29.335 31.883 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CA 1 ATOM 3129 C C . ALA A 1 407 ? 25.292 29.326 30.547 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A C 1 ATOM 3130 O O . ALA A 1 407 ? 24.386 30.127 30.323 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A O 1 ATOM 3131 C CB . ALA A 1 407 ? 27.465 29.835 31.696 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CB 1 ATOM 3132 N N . GLY A 1 408 ? 25.666 28.396 29.675 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 408 GLY A N 1 ATOM 3133 C CA . GLY A 1 408 ? 25.061 28.333 28.358 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 408 GLY A CA 1 ATOM 3134 C C . GLY A 1 408 ? 23.677 27.737 28.196 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 408 GLY A C 1 ATOM 3135 O O . GLY A 1 408 ? 23.084 27.849 27.124 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 408 GLY A O 1 ATOM 3136 N N . THR A 1 409 ? 23.151 27.102 29.236 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 409 THR A N 1 ATOM 3137 C CA . THR A 1 409 ? 21.833 26.504 29.119 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 409 THR A CA 1 ATOM 3138 C C . THR A 1 409 ? 20.847 27.066 30.145 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 409 THR A C 1 ATOM 3139 O O . THR A 1 409 ? 19.970 27.854 29.795 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 409 THR A O 1 ATOM 3140 C CB . THR A 1 409 ? 21.933 24.961 29.222 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 409 THR A CB 1 ATOM 3141 O OG1 . THR A 1 409 ? 22.894 24.484 28.266 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 409 THR A OG1 1 ATOM 3142 C CG2 . THR A 1 409 ? 20.597 24.322 28.911 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 409 THR A CG2 1 ATOM 3143 N N . ILE A 1 410 ? 20.997 26.697 31.410 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A N 1 ATOM 3144 C CA . ILE A 1 410 ? 20.087 27.194 32.434 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A CA 1 ATOM 3145 C C . ILE A 1 410 ? 20.346 28.684 32.684 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A C 1 ATOM 3146 O O . ILE A 1 410 ? 19.415 29.481 32.802 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A O 1 ATOM 3147 C CB . ILE A 1 410 ? 20.247 26.386 33.759 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A CB 1 ATOM 3148 C CG1 . ILE A 1 410 ? 19.164 26.790 34.756 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A CG1 1 ATOM 3149 C CG2 . ILE A 1 410 ? 21.627 26.601 34.362 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A CG2 1 ATOM 3150 C CD1 . ILE A 1 410 ? 17.860 26.045 34.570 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 410 ILE A CD1 1 ATOM 3151 N N . GLY A 1 411 ? 21.616 29.066 32.727 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A N 1 ATOM 3152 C CA . GLY A 1 411 ? 21.954 30.456 32.969 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A CA 1 ATOM 3153 C C . GLY A 1 411 ? 21.300 31.462 32.030 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A C 1 ATOM 3154 O O . GLY A 1 411 ? 20.726 32.449 32.488 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A O 1 ATOM 3155 N N . VAL A 1 412 ? 21.387 31.227 30.722 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A N 1 ATOM 3156 C CA . VAL A 1 412 ? 20.797 32.148 29.753 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A CA 1 ATOM 3157 C C . VAL A 1 412 ? 19.279 32.252 29.874 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A C 1 ATOM 3158 O O . VAL A 1 412 ? 18.716 33.330 29.673 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A O 1 ATOM 3159 C CB . VAL A 1 412 ? 21.155 31.762 28.293 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A CB 1 ATOM 3160 C CG1 . VAL A 1 412 ? 22.648 31.877 28.095 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A CG1 1 ATOM 3161 C CG2 . VAL A 1 412 ? 20.662 30.360 27.968 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 412 VAL A CG2 1 ATOM 3162 N N . VAL A 1 413 ? 18.614 31.143 30.196 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A N 1 ATOM 3163 C CA . VAL A 1 413 ? 17.161 31.171 30.336 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A CA 1 ATOM 3164 C C . VAL A 1 413 ? 16.787 32.012 31.558 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A C 1 ATOM 3165 O O . VAL A 1 413 ? 15.866 32.835 31.509 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A O 1 ATOM 3166 C CB . VAL A 1 413 ? 16.566 29.745 30.471 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A CB 1 ATOM 3167 C CG1 . VAL A 1 413 ? 15.056 29.832 30.681 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A CG1 1 ATOM 3168 C CG2 . VAL A 1 413 ? 16.851 28.935 29.205 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 413 VAL A CG2 1 ATOM 3169 N N . PHE A 1 414 ? 17.515 31.795 32.649 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A N 1 ATOM 3170 C CA . PHE A 1 414 ? 17.310 32.544 33.886 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CA 1 ATOM 3171 C C . PHE A 1 414 ? 17.584 34.029 33.637 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A C 1 ATOM 3172 O O . PHE A 1 414 ? 16.816 34.888 34.065 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A O 1 ATOM 3173 C CB . PHE A 1 414 ? 18.257 32.021 34.979 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CB 1 ATOM 3174 C CG . PHE A 1 414 ? 18.468 32.974 36.133 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CG 1 ATOM 3175 C CD1 . PHE A 1 414 ? 17.512 33.111 37.139 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CD1 1 ATOM 3176 C CD2 . PHE A 1 414 ? 19.623 33.753 36.201 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CD2 1 ATOM 3177 C CE1 . PHE A 1 414 ? 17.721 34.004 38.211 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CE1 1 ATOM 3178 C CE2 . PHE A 1 414 ? 19.834 34.638 37.259 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CE2 1 ATOM 3179 C CZ . PHE A 1 414 ? 18.880 34.770 38.259 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 414 PHE A CZ 1 ATOM 3180 N N . PHE A 1 415 ? 18.676 34.333 32.941 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A N 1 ATOM 3181 C CA . PHE A 1 415 ? 19.024 35.729 32.675 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CA 1 ATOM 3182 C C . PHE A 1 415 ? 18.011 36.396 31.738 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A C 1 ATOM 3183 O O . PHE A 1 415 ? 17.713 37.583 31.873 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A O 1 ATOM 3184 C CB . PHE A 1 415 ? 20.430 35.829 32.073 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CB 1 ATOM 3185 C CG . PHE A 1 415 ? 21.032 37.206 32.167 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CG 1 ATOM 3186 C CD1 . PHE A 1 415 ? 21.206 37.817 33.410 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD1 1 ATOM 3187 C CD2 . PHE A 1 415 ? 21.448 37.883 31.017 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD2 1 ATOM 3188 C CE1 . PHE A 1 415 ? 21.790 39.084 33.509 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE1 1 ATOM 3189 C CE2 . PHE A 1 415 ? 22.033 39.150 31.105 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE2 1 ATOM 3190 C CZ . PHE A 1 415 ? 22.206 39.752 32.354 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CZ 1 ATOM 3191 N N . GLY A 1 416 ? 17.487 35.626 30.788 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 416 GLY A N 1 ATOM 3192 C CA . GLY A 1 416 ? 16.498 36.155 29.862 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 416 GLY A CA 1 ATOM 3193 C C . GLY A 1 416 ? 15.248 36.578 30.625 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 416 GLY A C 1 ATOM 3194 O O . GLY A 1 416 ? 14.675 37.643 30.376 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 416 GLY A O 1 ATOM 3195 N N . LEU A 1 417 ? 14.824 35.737 31.561 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A N 1 ATOM 3196 C CA . LEU A 1 417 ? 13.650 36.030 32.373 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A CA 1 ATOM 3197 C C . LEU A 1 417 ? 13.931 37.248 33.247 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A C 1 ATOM 3198 O O . LEU A 1 417 ? 13.081 38.131 33.407 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A O 1 ATOM 3199 C CB . LEU A 1 417 ? 13.311 34.831 33.255 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A CB 1 ATOM 3200 C CG . LEU A 1 417 ? 12.156 35.020 34.245 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A CG 1 ATOM 3201 C CD1 . LEU A 1 417 ? 10.862 35.314 33.489 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A CD1 1 ATOM 3202 C CD2 . LEU A 1 417 ? 11.995 33.770 35.092 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 417 LEU A CD2 1 ATOM 3203 N N . THR A 1 418 ? 15.134 37.281 33.811 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 418 THR A N 1 ATOM 3204 C CA . THR A 1 418 ? 15.569 38.377 34.662 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 418 THR A CA 1 ATOM 3205 C C . THR A 1 418 ? 15.539 39.721 33.938 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 418 THR A C 1 ATOM 3206 O O . THR A 1 418 ? 14.938 40.674 34.431 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 418 THR A O 1 ATOM 3207 C CB . THR A 1 418 ? 17.009 38.134 35.197 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 418 THR A CB 1 ATOM 3208 O OG1 . THR A 1 418 ? 17.001 37.018 36.097 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 418 THR A OG1 1 ATOM 3209 C CG2 . THR A 1 418 ? 17.535 39.374 35.919 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 418 THR A CG2 1 ATOM 3210 N N . GLU A 1 419 ? 16.175 39.803 32.771 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A N 1 ATOM 3211 C CA . GLU A 1 419 ? 16.226 41.064 32.037 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A CA 1 ATOM 3212 C C . GLU A 1 419 ? 14.841 41.520 31.602 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A C 1 ATOM 3213 O O . GLU A 1 419 ? 14.557 42.718 31.584 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A O 1 ATOM 3214 C CB . GLU A 1 419 ? 17.169 40.959 30.825 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A CB 1 ATOM 3215 C CG . GLU A 1 419 ? 16.861 39.811 29.892 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A CG 1 ATOM 3216 C CD . GLU A 1 419 ? 17.882 39.673 28.765 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A CD 1 ATOM 3217 O OE1 . GLU A 1 419 ? 19.036 40.125 28.932 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A OE1 1 ATOM 3218 O OE2 . GLU A 1 419 ? 17.529 39.093 27.718 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 419 GLU A OE2 1 ATOM 3219 N N . LEU A 1 420 ? 13.975 40.571 31.269 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A N 1 ATOM 3220 C CA . LEU A 1 420 ? 12.623 40.915 30.861 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CA 1 ATOM 3221 C C . LEU A 1 420 ? 11.875 41.541 32.039 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A C 1 ATOM 3222 O O . LEU A 1 420 ? 11.195 42.561 31.879 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A O 1 ATOM 3223 C CB . LEU A 1 420 ? 11.876 39.676 30.365 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CB 1 ATOM 3224 C CG . LEU A 1 420 ? 10.517 39.984 29.727 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CG 1 ATOM 3225 C CD1 . LEU A 1 420 ? 10.078 38.842 28.846 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CD1 1 ATOM 3226 C CD2 . LEU A 1 420 ? 9.485 40.254 30.808 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CD2 1 ATOM 3227 N N . ILE A 1 421 ? 12.003 40.932 33.215 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A N 1 ATOM 3228 C CA . ILE A 1 421 ? 11.342 41.441 34.415 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A CA 1 ATOM 3229 C C . ILE A 1 421 ? 11.848 42.831 34.779 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A C 1 ATOM 3230 O O . ILE A 1 421 ? 11.061 43.724 35.086 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A O 1 ATOM 3231 C CB . ILE A 1 421 ? 11.560 40.488 35.617 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A CB 1 ATOM 3232 C CG1 . ILE A 1 421 ? 10.745 39.208 35.418 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A CG1 1 ATOM 3233 C CG2 . ILE A 1 421 ? 11.148 41.171 36.928 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A CG2 1 ATOM 3234 C CD1 . ILE A 1 421 ? 11.040 38.115 36.454 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 421 ILE A CD1 1 ATOM 3235 N N . ILE A 1 422 ? 13.163 43.016 34.737 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A N 1 ATOM 3236 C CA . ILE A 1 422 ? 13.753 44.301 35.071 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A CA 1 ATOM 3237 C C . ILE A 1 422 ? 13.356 45.408 34.093 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A C 1 ATOM 3238 O O . ILE A 1 422 ? 13.093 46.544 34.502 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A O 1 ATOM 3239 C CB . ILE A 1 422 ? 15.297 44.214 35.128 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A CB 1 ATOM 3240 C CG1 . ILE A 1 422 ? 15.728 43.378 36.341 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A CG1 1 ATOM 3241 C CG2 . ILE A 1 422 ? 15.898 45.611 35.200 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A CG2 1 ATOM 3242 C CD1 . ILE A 1 422 ? 17.238 43.325 36.558 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 422 ILE A CD1 1 ATOM 3243 N N . PHE A 1 423 ? 13.293 45.073 32.808 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A N 1 ATOM 3244 C CA . PHE A 1 423 ? 12.960 46.053 31.782 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CA 1 ATOM 3245 C C . PHE A 1 423 ? 11.462 46.290 31.571 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A C 1 ATOM 3246 O O . PHE A 1 423 ? 11.013 47.433 31.492 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A O 1 ATOM 3247 C CB . PHE A 1 423 ? 13.604 45.628 30.459 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CB 1 ATOM 3248 C CG . PHE A 1 423 ? 13.516 46.658 29.363 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CG 1 ATOM 3249 C CD1 . PHE A 1 423 ? 14.036 47.934 29.547 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CD1 1 ATOM 3250 C CD2 . PHE A 1 423 ? 12.943 46.344 28.137 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CD2 1 ATOM 3251 C CE1 . PHE A 1 423 ? 14.009 48.873 28.524 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CE1 1 ATOM 3252 C CE2 . PHE A 1 423 ? 12.912 47.277 27.107 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CE2 1 ATOM 3253 C CZ . PHE A 1 423 ? 13.437 48.543 27.301 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 423 PHE A CZ 1 ATOM 3254 N N . PHE A 1 424 ? 10.689 45.213 31.499 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A N 1 ATOM 3255 C CA . PHE A 1 424 ? 9.259 45.325 31.252 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CA 1 ATOM 3256 C C . PHE A 1 424 ? 8.355 45.397 32.469 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A C 1 ATOM 3257 O O . PHE A 1 424 ? 7.205 45.806 32.357 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A O 1 ATOM 3258 C CB . PHE A 1 424 ? 8.791 44.177 30.353 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CB 1 ATOM 3259 C CG . PHE A 1 424 ? 8.219 44.634 29.049 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CG 1 ATOM 3260 C CD1 . PHE A 1 424 ? 9.049 45.092 28.036 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD1 1 ATOM 3261 C CD2 . PHE A 1 424 ? 6.840 44.676 28.864 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD2 1 ATOM 3262 C CE1 . PHE A 1 424 ? 8.516 45.580 26.850 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE1 1 ATOM 3263 C CE2 . PHE A 1 424 ? 6.296 45.162 27.684 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE2 1 ATOM 3264 C CZ . PHE A 1 424 ? 7.137 45.622 26.677 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CZ 1 ATOM 3265 N N . TRP A 1 425 ? 8.857 44.996 33.628 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A N 1 ATOM 3266 C CA . TRP A 1 425 ? 8.042 45.043 34.833 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CA 1 ATOM 3267 C C . TRP A 1 425 ? 8.497 46.124 35.799 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A C 1 ATOM 3268 O O . TRP A 1 425 ? 7.712 46.985 36.184 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A O 1 ATOM 3269 C CB . TRP A 1 425 ? 8.048 43.685 35.536 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CB 1 ATOM 3270 C CG . TRP A 1 425 ? 7.188 42.645 34.866 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CG 1 ATOM 3271 C CD1 . TRP A 1 425 ? 6.535 42.760 33.672 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CD1 1 ATOM 3272 C CD2 . TRP A 1 425 ? 6.893 41.333 35.358 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CD2 1 ATOM 3273 N NE1 . TRP A 1 425 ? 5.849 41.602 33.389 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A NE1 1 ATOM 3274 C CE2 . TRP A 1 425 ? 6.051 40.710 34.410 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CE2 1 ATOM 3275 C CE3 . TRP A 1 425 ? 7.256 40.623 36.511 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CE3 1 ATOM 3276 C CZ2 . TRP A 1 425 ? 5.569 39.408 34.578 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CZ2 1 ATOM 3277 C CZ3 . TRP A 1 425 ? 6.775 39.327 36.678 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CZ3 1 ATOM 3278 C CH2 . TRP A 1 425 ? 5.938 38.735 35.716 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CH2 1 ATOM 3279 N N . ILE A 1 426 ? 9.768 46.092 36.179 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N 1 ATOM 3280 C CA . ILE A 1 426 ? 10.290 47.076 37.113 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA 1 ATOM 3281 C C . ILE A 1 426 ? 10.458 48.457 36.469 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C 1 ATOM 3282 O O . ILE A 1 426 ? 9.875 49.442 36.930 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O 1 ATOM 3283 C CB . ILE A 1 426 ? 11.625 46.589 37.723 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB 1 ATOM 3284 C CG1 . ILE A 1 426 ? 11.401 45.246 38.434 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 1 ATOM 3285 C CG2 . ILE A 1 426 ? 12.161 47.624 38.698 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 1 ATOM 3286 C CD1 . ILE A 1 426 ? 12.634 44.659 39.088 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 1 ATOM 3287 N N . PHE A 1 427 ? 11.238 48.526 35.397 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A N 1 ATOM 3288 C CA . PHE A 1 427 ? 11.458 49.787 34.694 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CA 1 ATOM 3289 C C . PHE A 1 427 ? 10.115 50.372 34.254 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A C 1 ATOM 3290 O O . PHE A 1 427 ? 9.894 51.582 34.329 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A O 1 ATOM 3291 C CB . PHE A 1 427 ? 12.349 49.550 33.472 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CB 1 ATOM 3292 C CG . PHE A 1 427 ? 12.649 50.789 32.671 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CG 1 ATOM 3293 C CD1 . PHE A 1 427 ? 13.327 51.857 33.245 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CD1 1 ATOM 3294 C CD2 . PHE A 1 427 ? 12.298 50.869 31.328 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CD2 1 ATOM 3295 C CE1 . PHE A 1 427 ? 13.671 52.975 32.490 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CE1 1 ATOM 3296 C CE2 . PHE A 1 427 ? 12.639 51.989 30.564 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CE2 1 ATOM 3297 C CZ . PHE A 1 427 ? 13.322 53.043 31.150 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CZ 1 ATOM 3298 N N . GLY A 1 428 ? 9.223 49.500 33.792 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A N 1 ATOM 3299 C CA . GLY A 1 428 ? 7.918 49.942 33.346 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A CA 1 ATOM 3300 C C . GLY A 1 428 ? 7.596 49.473 31.942 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A C 1 ATOM 3301 O O . GLY A 1 428 ? 8.266 49.848 30.982 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A O 1 ATOM 3302 N N . ALA A 1 429 ? 6.555 48.657 31.824 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 429 ALA A N 1 ATOM 3303 C CA . ALA A 1 429 ? 6.133 48.121 30.537 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 429 ALA A CA 1 ATOM 3304 C C . ALA A 1 429 ? 5.899 49.187 29.470 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 429 ALA A C 1 ATOM 3305 O O . ALA A 1 429 ? 6.259 49.002 28.307 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 429 ALA A O 1 ATOM 3306 C CB . ALA A 1 429 ? 4.879 47.285 30.720 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 429 ALA A CB 1 ATOM 3307 N N . ASP A 1 430 ? 5.292 50.305 29.855 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A N 1 ATOM 3308 C CA . ASP A 1 430 ? 5.032 51.358 28.887 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A CA 1 ATOM 3309 C C . ASP A 1 430 ? 6.282 52.158 28.553 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A C 1 ATOM 3310 O O . ASP A 1 430 ? 6.434 52.619 27.426 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A O 1 ATOM 3311 C CB . ASP A 1 430 ? 3.899 52.256 29.383 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A CB 1 ATOM 3312 C CG . ASP A 1 430 ? 2.583 51.507 29.476 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A CG 1 ATOM 3313 O OD1 . ASP A 1 430 ? 2.193 50.874 28.470 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A OD1 1 ATOM 3314 O OD2 . ASP A 1 430 ? 1.941 51.537 30.549 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 430 ASP A OD2 1 ATOM 3315 N N . LYS A 1 431 ? 7.179 52.314 29.521 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A N 1 ATOM 3316 C CA . LYS A 1 431 ? 8.443 53.017 29.287 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CA 1 ATOM 3317 C C . LYS A 1 431 ? 9.300 52.133 28.369 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A C 1 ATOM 3318 O O . LYS A 1 431 ? 9.983 52.618 27.458 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A O 1 ATOM 3319 C CB . LYS A 1 431 ? 9.178 53.229 30.613 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CB 1 ATOM 3320 C CG . LYS A 1 431 ? 9.193 54.662 31.111 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CG 1 ATOM 3321 C CD . LYS A 1 431 ? 9.424 54.721 32.615 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CD 1 ATOM 3322 C CE . LYS A 1 431 ? 10.866 55.011 32.981 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CE 1 ATOM 3323 N NZ . LYS A 1 431 ? 11.051 54.845 34.450 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A NZ 1 ATOM 3324 N N . ALA A 1 432 ? 9.254 50.829 28.625 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A N 1 ATOM 3325 C CA . ALA A 1 432 ? 10.011 49.854 27.842 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CA 1 ATOM 3326 C C . ALA A 1 432 ? 9.514 49.799 26.401 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A C 1 ATOM 3327 O O . ALA A 1 432 ? 10.305 49.877 25.460 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A O 1 ATOM 3328 C CB . ALA A 1 432 ? 9.903 48.462 28.488 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CB 1 ATOM 3329 N N . TRP A 1 433 ? 8.200 49.654 26.239 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A N 1 ATOM 3330 C CA . TRP A 1 433 ? 7.580 49.585 24.919 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CA 1 ATOM 3331 C C . TRP A 1 433 ? 7.941 50.833 24.120 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A C 1 ATOM 3332 O O . TRP A 1 433 ? 8.240 50.765 22.927 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A O 1 ATOM 3333 C CB . TRP A 1 433 ? 6.062 49.458 25.069 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CB 1 ATOM 3334 C CG . TRP A 1 433 ? 5.326 49.317 23.768 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CG 1 ATOM 3335 C CD1 . TRP A 1 433 ? 4.587 50.278 23.131 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CD1 1 ATOM 3336 C CD2 . TRP A 1 433 ? 5.259 48.149 22.942 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CD2 1 ATOM 3337 N NE1 . TRP A 1 433 ? 4.064 49.777 21.963 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A NE1 1 ATOM 3338 C CE2 . TRP A 1 433 ? 4.459 48.473 21.822 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CE2 1 ATOM 3339 C CE3 . TRP A 1 433 ? 5.794 46.858 23.040 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CE3 1 ATOM 3340 C CZ2 . TRP A 1 433 ? 4.186 47.553 20.806 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CZ2 1 ATOM 3341 C CZ3 . TRP A 1 433 ? 5.522 45.944 22.029 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CZ3 1 ATOM 3342 C CH2 . TRP A 1 433 ? 4.723 46.296 20.929 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 433 TRP A CH2 1 ATOM 3343 N N . GLU A 1 434 ? 7.916 51.978 24.790 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A N 1 ATOM 3344 C CA . GLU A 1 434 ? 8.270 53.243 24.156 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A CA 1 ATOM 3345 C C . GLU A 1 434 ? 9.740 53.236 23.714 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A C 1 ATOM 3346 O O . GLU A 1 434 ? 10.073 53.656 22.604 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A O 1 ATOM 3347 C CB . GLU A 1 434 ? 8.035 54.399 25.135 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A CB 1 ATOM 3348 C CG . GLU A 1 434 ? 8.890 55.629 24.871 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A CG 1 ATOM 3349 C CD . GLU A 1 434 ? 8.066 56.855 24.553 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A CD 1 ATOM 3350 O OE1 . GLU A 1 434 ? 7.719 57.051 23.367 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A OE1 1 ATOM 3351 O OE2 . GLU A 1 434 ? 7.759 57.617 25.493 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 434 GLU A OE2 1 ATOM 3352 N N . GLU A 1 435 ? 10.616 52.754 24.592 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A N 1 ATOM 3353 C CA . GLU A 1 435 ? 12.047 52.710 24.303 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A CA 1 ATOM 3354 C C . GLU A 1 435 ? 12.365 51.789 23.125 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A C 1 ATOM 3355 O O . GLU A 1 435 ? 13.237 52.088 22.310 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A O 1 ATOM 3356 C CB . GLU A 1 435 ? 12.813 52.264 25.554 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A CB 1 ATOM 3357 C CG . GLU A 1 435 ? 14.323 52.385 25.450 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A CG 1 ATOM 3358 C CD . GLU A 1 435 ? 14.777 53.784 25.069 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A CD 1 ATOM 3359 O OE1 . GLU A 1 435 ? 14.108 54.752 25.483 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A OE1 1 ATOM 3360 O OE2 . GLU A 1 435 ? 15.808 53.917 24.371 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 435 GLU A OE2 1 ATOM 3361 N N . ILE A 1 436 ? 11.654 50.673 23.031 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A N 1 ATOM 3362 C CA . ILE A 1 436 ? 11.875 49.732 21.940 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A CA 1 ATOM 3363 C C . ILE A 1 436 ? 11.475 50.326 20.592 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A C 1 ATOM 3364 O O . ILE A 1 436 ? 12.224 50.241 19.622 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A O 1 ATOM 3365 C CB . ILE A 1 436 ? 11.057 48.438 22.141 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A CB 1 ATOM 3366 C CG1 . ILE A 1 436 ? 11.498 47.735 23.424 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A CG1 1 ATOM 3367 C CG2 . ILE A 1 436 ? 11.225 47.511 20.934 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A CG2 1 ATOM 3368 C CD1 . ILE A 1 436 ? 10.637 46.533 23.795 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 436 ILE A CD1 1 ATOM 3369 N N . ASN A 1 437 ? 10.296 50.938 20.545 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A N 1 ATOM 3370 C CA . ASN A 1 437 ? 9.778 51.506 19.304 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A CA 1 ATOM 3371 C C . ASN A 1 437 ? 10.363 52.843 18.854 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A C 1 ATOM 3372 O O . ASN A 1 437 ? 10.263 53.202 17.682 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A O 1 ATOM 3373 C CB . ASN A 1 437 ? 8.255 51.609 19.398 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A CB 1 ATOM 3374 C CG . ASN A 1 437 ? 7.576 50.266 19.217 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A CG 1 ATOM 3375 O OD1 . ASN A 1 437 ? 7.621 49.684 18.136 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A OD1 1 ATOM 3376 N ND2 . ASN A 1 437 ? 6.955 49.760 20.278 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 437 ASN A ND2 1 ATOM 3377 N N . ARG A 1 438 ? 10.978 53.577 19.772 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A N 1 ATOM 3378 C CA . ARG A 1 438 ? 11.569 54.867 19.433 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CA 1 ATOM 3379 C C . ARG A 1 438 ? 12.582 54.759 18.287 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A C 1 ATOM 3380 O O . ARG A 1 438 ? 13.551 53.997 18.368 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A O 1 ATOM 3381 C CB . ARG A 1 438 ? 12.233 55.461 20.674 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CB 1 ATOM 3382 C CG . ARG A 1 438 ? 12.741 56.886 20.518 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CG 1 ATOM 3383 C CD . ARG A 1 438 ? 13.259 57.400 21.852 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CD 1 ATOM 3384 N NE . ARG A 1 438 ? 14.326 56.552 22.380 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A NE 1 ATOM 3385 C CZ . ARG A 1 438 ? 15.532 56.450 21.830 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A CZ 1 ATOM 3386 N NH1 . ARG A 1 438 ? 15.824 57.149 20.739 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A NH1 1 ATOM 3387 N NH2 . ARG A 1 438 ? 16.443 55.640 22.360 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 438 ARG A NH2 1 ATOM 3388 N N . GLY A 1 439 ? 12.340 55.511 17.214 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A N 1 ATOM 3389 C CA . GLY A 1 439 ? 13.243 55.499 16.078 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A CA 1 ATOM 3390 C C . GLY A 1 439 ? 13.087 54.320 15.139 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A C 1 ATOM 3391 O O . GLY A 1 439 ? 13.801 54.219 14.139 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A O 1 ATOM 3392 N N . GLY A 1 440 ? 12.146 53.433 15.437 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A N 1 ATOM 3393 C CA . GLY A 1 440 ? 11.962 52.272 14.588 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A CA 1 ATOM 3394 C C . GLY A 1 440 ? 11.542 52.572 13.163 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A C 1 ATOM 3395 O O . GLY A 1 440 ? 10.696 53.434 12.927 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A O 1 ATOM 3396 N N . ILE A 1 441 ? 12.144 51.872 12.206 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A N 1 ATOM 3397 C CA . ILE A 1 441 ? 11.790 52.046 10.807 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CA 1 ATOM 3398 C C . ILE A 1 441 ? 10.387 51.451 10.689 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A C 1 ATOM 3399 O O . ILE A 1 441 ? 9.587 51.854 9.839 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A O 1 ATOM 3400 C CB . ILE A 1 441 ? 12.771 51.293 9.885 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CB 1 ATOM 3401 C CG1 . ILE A 1 441 ? 14.170 51.904 10.015 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG1 1 ATOM 3402 C CG2 . ILE A 1 441 ? 12.304 51.369 8.442 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG2 1 ATOM 3403 C CD1 . ILE A 1 441 ? 15.249 51.126 9.302 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CD1 1 ATOM 3404 N N . ILE A 1 442 ? 10.106 50.490 11.568 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A N 1 ATOM 3405 C CA . ILE A 1 442 ? 8.804 49.828 11.648 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CA 1 ATOM 3406 C C . ILE A 1 442 ? 8.467 49.734 13.138 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A C 1 ATOM 3407 O O . ILE A 1 442 ? 9.366 49.772 13.977 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A O 1 ATOM 3408 C CB . ILE A 1 442 ? 8.836 48.396 11.056 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CB 1 ATOM 3409 C CG1 . ILE A 1 442 ? 9.846 47.533 11.817 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CG1 1 ATOM 3410 C CG2 . ILE A 1 442 ? 9.208 48.449 9.582 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CG2 1 ATOM 3411 C CD1 . ILE A 1 442 ? 9.880 46.087 11.361 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CD1 1 ATOM 3412 N N . LYS A 1 443 ? 7.184 49.632 13.467 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A N 1 ATOM 3413 C CA . LYS A 1 443 ? 6.772 49.520 14.865 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A CA 1 ATOM 3414 C C . LYS A 1 443 ? 6.609 48.044 15.205 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A C 1 ATOM 3415 O O . LYS A 1 443 ? 6.334 47.230 14.329 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A O 1 ATOM 3416 C CB . LYS A 1 443 ? 5.426 50.222 15.120 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A CB 1 ATOM 3417 C CG . LYS A 1 443 ? 5.454 51.735 15.376 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A CG 1 ATOM 3418 C CD . LYS A 1 443 ? 4.268 52.097 16.282 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A CD 1 ATOM 3419 C CE . LYS A 1 443 ? 3.723 53.507 16.064 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A CE 1 ATOM 3420 N NZ . LYS A 1 443 ? 4.612 54.598 16.537 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 443 LYS A NZ 1 ATOM 3421 N N . VAL A 1 444 ? 6.772 47.696 16.474 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A N 1 ATOM 3422 C CA . VAL A 1 444 ? 6.599 46.312 16.875 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CA 1 ATOM 3423 C C . VAL A 1 444 ? 5.109 45.993 16.874 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A C 1 ATOM 3424 O O . VAL A 1 444 ? 4.304 46.770 17.388 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A O 1 ATOM 3425 C CB . VAL A 1 444 ? 7.152 46.054 18.295 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CB 1 ATOM 3426 C CG1 . VAL A 1 444 ? 6.787 44.649 18.744 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CG1 1 ATOM 3427 C CG2 . VAL A 1 444 ? 8.655 46.231 18.307 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CG2 1 ATOM 3428 N N . PRO A 1 445 ? 4.718 44.855 16.281 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A N 1 ATOM 3429 C CA . PRO A 1 445 ? 3.300 44.491 16.256 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A CA 1 ATOM 3430 C C . PRO A 1 445 ? 2.726 44.586 17.663 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A C 1 ATOM 3431 O O . PRO A 1 445 ? 3.291 44.059 18.623 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A O 1 ATOM 3432 C CB . PRO A 1 445 ? 3.324 43.064 15.722 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A CB 1 ATOM 3433 C CG . PRO A 1 445 ? 4.451 43.118 14.750 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A CG 1 ATOM 3434 C CD . PRO A 1 445 ? 5.519 43.901 15.495 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 445 PRO A CD 1 ATOM 3435 N N . ARG A 1 446 ? 1.600 45.276 17.769 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A N 1 ATOM 3436 C CA . ARG A 1 446 ? 0.925 45.495 19.036 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A CA 1 ATOM 3437 C C . ARG A 1 446 ? 0.692 44.285 19.931 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A C 1 ATOM 3438 O O . ARG A 1 446 ? 0.825 44.390 21.148 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A O 1 ATOM 3439 C CB . ARG A 1 446 ? -0.408 46.188 18.778 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A CB 1 ATOM 3440 C CG . ARG A 1 446 ? -1.129 46.585 20.042 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A CG 1 ATOM 3441 C CD . ARG A 1 446 ? -1.741 47.934 19.832 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A CD 1 ATOM 3442 N NE . ARG A 1 446 ? -2.617 48.351 20.903 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A NE 1 ATOM 3443 C CZ . ARG A 1 446 ? -2.972 49.600 21.110 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A CZ 1 ATOM 3444 N NH1 . ARG A 1 446 ? -3.788 49.857 22.114 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A NH1 1 ATOM 3445 N NH2 . ARG A 1 446 ? -2.487 50.553 20.319 1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 446 ARG A NH2 1 ATOM 3446 N N . ILE A 1 447 ? 0.323 43.153 19.342 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A N 1 ATOM 3447 C CA . ILE A 1 447 ? 0.073 41.945 20.122 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A CA 1 ATOM 3448 C C . ILE A 1 447 ? 1.301 41.594 20.975 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A C 1 ATOM 3449 O O . ILE A 1 447 ? 1.166 41.058 22.076 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A O 1 ATOM 3450 C CB . ILE A 1 447 ? -0.289 40.748 19.197 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A CB 1 ATOM 3451 C CG1 . ILE A 1 447 ? -0.691 39.530 20.035 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A CG1 1 ATOM 3452 C CG2 . ILE A 1 447 ? 0.889 40.399 18.309 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A CG2 1 ATOM 3453 C CD1 . ILE A 1 447 ? -1.928 39.738 20.878 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 447 ILE A CD1 1 ATOM 3454 N N . TYR A 1 448 ? 2.492 41.926 20.475 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A N 1 ATOM 3455 C CA . TYR A 1 448 ? 3.737 41.639 21.193 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CA 1 ATOM 3456 C C . TYR A 1 448 ? 3.914 42.359 22.534 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A C 1 ATOM 3457 O O . TYR A 1 448 ? 4.725 41.944 23.360 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A O 1 ATOM 3458 C CB . TYR A 1 448 ? 4.948 41.898 20.290 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CB 1 ATOM 3459 C CG . TYR A 1 448 ? 5.399 40.645 19.557 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CG 1 ATOM 3460 C CD1 . TYR A 1 448 ? 5.471 40.612 18.163 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CD1 1 ATOM 3461 C CD2 . TYR A 1 448 ? 5.734 39.486 20.262 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CD2 1 ATOM 3462 C CE1 . TYR A 1 448 ? 5.863 39.453 17.490 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CE1 1 ATOM 3463 C CE2 . TYR A 1 448 ? 6.127 38.326 19.595 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CE2 1 ATOM 3464 C CZ . TYR A 1 448 ? 6.187 38.316 18.216 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A CZ 1 ATOM 3465 O OH . TYR A 1 448 ? 6.558 37.162 17.568 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 448 TYR A OH 1 ATOM 3466 N N . TYR A 1 449 ? 3.151 43.425 22.757 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A N 1 ATOM 3467 C CA . TYR A 1 449 ? 3.230 44.144 24.022 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CA 1 ATOM 3468 C C . TYR A 1 449 ? 2.709 43.206 25.106 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A C 1 ATOM 3469 O O . TYR A 1 449 ? 3.250 43.145 26.207 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A O 1 ATOM 3470 C CB . TYR A 1 449 ? 2.366 45.409 23.987 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CB 1 ATOM 3471 C CG . TYR A 1 449 ? 2.160 46.023 25.351 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CG 1 ATOM 3472 C CD1 . TYR A 1 449 ? 3.040 46.983 25.852 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CD1 1 ATOM 3473 C CD2 . TYR A 1 449 ? 1.107 45.607 26.162 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CD2 1 ATOM 3474 C CE1 . TYR A 1 449 ? 2.870 47.515 27.132 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CE1 1 ATOM 3475 C CE2 . TYR A 1 449 ? 0.931 46.122 27.433 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CE2 1 ATOM 3476 C CZ . TYR A 1 449 ? 1.814 47.076 27.914 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A CZ 1 ATOM 3477 O OH . TYR A 1 449 ? 1.629 47.588 29.176 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 449 TYR A OH 1 ATOM 3478 N N . TYR A 1 450 ? 1.649 42.477 24.776 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A N 1 ATOM 3479 C CA . TYR A 1 450 ? 1.037 41.534 25.703 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CA 1 ATOM 3480 C C . TYR A 1 450 ? 1.894 40.277 25.844 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A C 1 ATOM 3481 O O . TYR A 1 450 ? 1.938 39.655 26.905 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A O 1 ATOM 3482 C CB . TYR A 1 450 ? -0.375 41.195 25.216 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CB 1 ATOM 3483 C CG . TYR A 1 450 ? -1.260 42.414 25.208 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CG 1 ATOM 3484 C CD1 . TYR A 1 450 ? -1.810 42.899 26.393 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CD1 1 ATOM 3485 C CD2 . TYR A 1 450 ? -1.468 43.141 24.035 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CD2 1 ATOM 3486 C CE1 . TYR A 1 450 ? -2.536 44.081 26.415 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CE1 1 ATOM 3487 C CE2 . TYR A 1 450 ? -2.196 44.325 24.045 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CE2 1 ATOM 3488 C CZ . TYR A 1 450 ? -2.723 44.790 25.242 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A CZ 1 ATOM 3489 O OH . TYR A 1 450 ? -3.418 45.979 25.281 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 450 TYR A OH 1 ATOM 3490 N N . VAL A 1 451 ? 2.581 39.908 24.772 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A N 1 ATOM 3491 C CA . VAL A 1 451 ? 3.449 38.739 24.811 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A CA 1 ATOM 3492 C C . VAL A 1 451 ? 4.616 39.028 25.757 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A C 1 ATOM 3493 O O . VAL A 1 451 ? 4.907 38.253 26.661 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A O 1 ATOM 3494 C CB . VAL A 1 451 ? 4.002 38.405 23.405 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A CB 1 ATOM 3495 C CG1 . VAL A 1 451 ? 5.033 37.279 23.500 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A CG1 1 ATOM 3496 C CG2 . VAL A 1 451 ? 2.860 38.001 22.481 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 451 VAL A CG2 1 ATOM 3497 N N . MET A 1 452 ? 5.268 40.165 25.551 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 452 MET A N 1 ATOM 3498 C CA . MET A 1 452 ? 6.403 40.553 26.379 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 452 MET A CA 1 ATOM 3499 C C . MET A 1 452 ? 6.055 40.737 27.854 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 452 MET A C 1 ATOM 3500 O O . MET A 1 452 ? 6.814 40.336 28.735 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 452 MET A O 1 ATOM 3501 C CB . MET A 1 452 ? 7.016 41.854 25.867 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 452 MET A CB 1 ATOM 3502 C CG . MET A 1 452 ? 7.496 41.826 24.433 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 452 MET A CG 1 ATOM 3503 S SD . MET A 1 452 ? 8.084 43.455 23.925 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 452 MET A SD 1 ATOM 3504 C CE . MET A 1 452 ? 9.068 43.002 22.481 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 452 MET A CE 1 ATOM 3505 N N . ARG A 1 453 ? 4.911 41.349 28.127 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A N 1 ATOM 3506 C CA . ARG A 1 453 ? 4.525 41.598 29.505 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A CA 1 ATOM 3507 C C . ARG A 1 453 ? 3.963 40.392 30.261 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A C 1 ATOM 3508 O O . ARG A 1 453 ? 4.208 40.254 31.456 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A O 1 ATOM 3509 C CB . ARG A 1 453 ? 3.525 42.764 29.560 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A CB 1 ATOM 3510 C CG . ARG A 1 453 ? 3.265 43.278 30.966 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A CG 1 ATOM 3511 C CD . ARG A 1 453 ? 2.385 44.520 30.962 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A CD 1 ATOM 3512 N NE . ARG A 1 453 ? 2.139 45.004 32.317 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A NE 1 ATOM 3513 C CZ . ARG A 1 453 ? 1.482 46.123 32.609 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A CZ 1 ATOM 3514 N NH1 . ARG A 1 453 ? 0.993 46.892 31.640 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A NH1 1 ATOM 3515 N NH2 . ARG A 1 453 ? 1.319 46.477 33.877 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 453 ARG A NH2 1 ATOM 3516 N N . TYR A 1 454 ? 3.246 39.505 29.575 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A N 1 ATOM 3517 C CA . TYR A 1 454 ? 2.639 38.360 30.259 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CA 1 ATOM 3518 C C . TYR A 1 454 ? 3.041 36.964 29.796 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A C 1 ATOM 3519 O O . TYR A 1 454 ? 3.379 36.110 30.615 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A O 1 ATOM 3520 C CB . TYR A 1 454 ? 1.115 38.462 30.164 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CB 1 ATOM 3521 C CG . TYR A 1 454 ? 0.562 39.786 30.628 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CG 1 ATOM 3522 C CD1 . TYR A 1 454 ? 0.500 40.102 31.983 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CD1 1 ATOM 3523 C CD2 . TYR A 1 454 ? 0.125 40.739 29.708 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CD2 1 ATOM 3524 C CE1 . TYR A 1 454 ? 0.018 41.334 32.411 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CE1 1 ATOM 3525 C CE2 . TYR A 1 454 ? -0.355 41.973 30.125 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CE2 1 ATOM 3526 C CZ . TYR A 1 454 ? -0.406 42.265 31.477 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A CZ 1 ATOM 3527 O OH . TYR A 1 454 ? -0.878 43.489 31.888 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 454 TYR A OH 1 ATOM 3528 N N . ILE A 1 455 ? 2.985 36.733 28.489 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A N 1 ATOM 3529 C CA . ILE A 1 455 ? 3.301 35.429 27.914 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CA 1 ATOM 3530 C C . ILE A 1 455 ? 4.751 34.974 28.091 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A C 1 ATOM 3531 O O . ILE A 1 455 ? 5.014 33.956 28.732 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A O 1 ATOM 3532 C CB . ILE A 1 455 ? 2.956 35.406 26.406 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CB 1 ATOM 3533 C CG1 . ILE A 1 455 ? 1.500 35.840 26.202 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG1 1 ATOM 3534 C CG2 . ILE A 1 455 ? 3.168 34.009 25.837 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG2 1 ATOM 3535 C CD1 . ILE A 1 455 ? 0.489 34.929 26.854 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CD1 1 ATOM 3536 N N . THR A 1 456 ? 5.683 35.727 27.521 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 456 THR A N 1 ATOM 3537 C CA . THR A 1 456 ? 7.091 35.371 27.614 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CA 1 ATOM 3538 C C . THR A 1 456 ? 7.549 35.046 29.042 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 456 THR A C 1 ATOM 3539 O O . THR A 1 456 ? 8.080 33.966 29.292 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 456 THR A O 1 ATOM 3540 C CB . THR A 1 456 ? 7.971 36.488 27.031 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CB 1 ATOM 3541 O OG1 . THR A 1 456 ? 7.557 36.759 25.685 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 456 THR A OG1 1 ATOM 3542 C CG2 . THR A 1 456 ? 9.441 36.076 27.028 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CG2 1 ATOM 3543 N N . PRO A 1 457 ? 7.333 35.962 29.998 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A N 1 ATOM 3544 C CA . PRO A 1 457 ? 7.766 35.673 31.370 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A CA 1 ATOM 3545 C C . PRO A 1 457 ? 7.089 34.463 32.010 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A C 1 ATOM 3546 O O . PRO A 1 457 ? 7.712 33.731 32.781 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A O 1 ATOM 3547 C CB . PRO A 1 457 ? 7.485 36.983 32.107 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A CB 1 ATOM 3548 C CG . PRO A 1 457 ? 6.332 37.563 31.350 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A CG 1 ATOM 3549 C CD . PRO A 1 457 ? 6.705 37.295 29.913 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 457 PRO A CD 1 ATOM 3550 N N . ALA A 1 458 ? 5.817 34.247 31.688 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A N 1 ATOM 3551 C CA . ALA A 1 458 ? 5.081 33.110 32.236 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A CA 1 ATOM 3552 C C . ALA A 1 458 ? 5.604 31.817 31.612 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A C 1 ATOM 3553 O O . ALA A 1 458 ? 5.732 30.790 32.284 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A O 1 ATOM 3554 C CB . ALA A 1 458 ? 3.604 33.265 31.950 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A CB 1 ATOM 3555 N N . PHE A 1 459 ? 5.892 31.887 30.317 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A N 1 ATOM 3556 C CA . PHE A 1 459 ? 6.421 30.760 29.557 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CA 1 ATOM 3557 C C . PHE A 1 459 ? 7.742 30.308 30.181 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A C 1 ATOM 3558 O O . PHE A 1 459 ? 7.917 29.136 30.525 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A O 1 ATOM 3559 C CB . PHE A 1 459 ? 6.661 31.199 28.112 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CB 1 ATOM 3560 C CG . PHE A 1 459 ? 7.067 30.086 27.190 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CG 1 ATOM 3561 C CD1 . PHE A 1 459 ? 6.148 29.124 26.793 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CD1 1 ATOM 3562 C CD2 . PHE A 1 459 ? 8.363 30.017 26.691 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CD2 1 ATOM 3563 C CE1 . PHE A 1 459 ? 6.514 28.109 25.910 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CE1 1 ATOM 3564 C CE2 . PHE A 1 459 ? 8.737 29.011 25.811 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CE2 1 ATOM 3565 C CZ . PHE A 1 459 ? 7.809 28.055 25.417 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 459 PHE A CZ 1 ATOM 3566 N N . LEU A 1 460 ? 8.662 31.258 30.333 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A N 1 ATOM 3567 C CA . LEU A 1 460 ? 9.981 30.989 30.902 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CA 1 ATOM 3568 C C . LEU A 1 460 ? 9.920 30.540 32.364 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A C 1 ATOM 3569 O O . LEU A 1 460 ? 10.647 29.628 32.769 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A O 1 ATOM 3570 C CB . LEU A 1 460 ? 10.875 32.233 30.785 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CB 1 ATOM 3571 C CG . LEU A 1 460 ? 11.169 32.759 29.375 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CG 1 ATOM 3572 C CD1 . LEU A 1 460 ? 12.101 33.958 29.471 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CD1 1 ATOM 3573 C CD2 . LEU A 1 460 ? 11.797 31.661 28.519 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CD2 1 ATOM 3574 N N . ALA A 1 461 ? 9.055 31.177 33.152 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A N 1 ATOM 3575 C CA . ALA A 1 461 ? 8.928 30.831 34.564 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CA 1 ATOM 3576 C C . ALA A 1 461 ? 8.527 29.369 34.723 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A C 1 ATOM 3577 O O . ALA A 1 461 ? 9.081 28.655 35.559 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A O 1 ATOM 3578 C CB . ALA A 1 461 ? 7.907 31.734 35.244 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CB 1 ATOM 3579 N N . VAL A 1 462 ? 7.568 28.924 33.921 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A N 1 ATOM 3580 C CA . VAL A 1 462 ? 7.121 27.539 33.986 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CA 1 ATOM 3581 C C . VAL A 1 462 ? 8.258 26.598 33.596 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A C 1 ATOM 3582 O O . VAL A 1 462 ? 8.509 25.598 34.273 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A O 1 ATOM 3583 C CB . VAL A 1 462 ? 5.929 27.294 33.045 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CB 1 ATOM 3584 C CG1 . VAL A 1 462 ? 5.485 25.844 33.132 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CG1 1 ATOM 3585 C CG2 . VAL A 1 462 ? 4.785 28.218 33.412 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CG2 1 ATOM 3586 N N . LEU A 1 463 ? 8.938 26.933 32.501 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A N 1 ATOM 3587 C CA . LEU A 1 463 ? 10.058 26.143 31.998 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A CA 1 ATOM 3588 C C . LEU A 1 463 ? 11.104 25.950 33.095 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A C 1 ATOM 3589 O O . LEU A 1 463 ? 11.477 24.822 33.412 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A O 1 ATOM 3590 C CB . LEU A 1 463 ? 10.702 26.852 30.801 1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A CB 1 ATOM 3591 C CG . LEU A 1 463 ? 11.562 26.021 29.848 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A CG 1 ATOM 3592 C CD1 . LEU A 1 463 ? 10.645 25.189 28.962 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A CD1 1 ATOM 3593 C CD2 . LEU A 1 463 ? 12.432 26.934 28.991 1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 463 LEU A CD2 1 ATOM 3594 N N . LEU A 1 464 ? 11.563 27.055 33.674 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A N 1 ATOM 3595 C CA . LEU A 1 464 ? 12.571 27.011 34.726 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CA 1 ATOM 3596 C C . LEU A 1 464 ? 12.158 26.153 35.925 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A C 1 ATOM 3597 O O . LEU A 1 464 ? 12.995 25.478 36.521 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A O 1 ATOM 3598 C CB . LEU A 1 464 ? 12.917 28.439 35.181 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CB 1 ATOM 3599 C CG . LEU A 1 464 ? 13.742 29.271 34.186 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CG 1 ATOM 3600 C CD1 . LEU A 1 464 ? 14.003 30.667 34.737 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CD1 1 ATOM 3601 C CD2 . LEU A 1 464 ? 15.072 28.567 33.923 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CD2 1 ATOM 3602 N N . VAL A 1 465 ? 10.875 26.166 36.274 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A N 1 ATOM 3603 C CA . VAL A 1 465 ? 10.406 25.376 37.408 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CA 1 ATOM 3604 C C . VAL A 1 465 ? 10.456 23.885 37.095 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A C 1 ATOM 3605 O O . VAL A 1 465 ? 10.772 23.067 37.959 1.00 59.94 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A O 1 ATOM 3606 C CB . VAL A 1 465 ? 8.965 25.757 37.812 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CB 1 ATOM 3607 C CG1 . VAL A 1 465 ? 8.482 24.851 38.941 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CG1 1 ATOM 3608 C CG2 . VAL A 1 465 ? 8.919 27.212 38.254 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CG2 1 ATOM 3609 N N . VAL A 1 466 ? 10.144 23.534 35.855 1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A N 1 ATOM 3610 C CA . VAL A 1 466 ? 10.171 22.140 35.442 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A CA 1 ATOM 3611 C C . VAL A 1 466 ? 11.613 21.648 35.366 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A C 1 ATOM 3612 O O . VAL A 1 466 ? 11.902 20.483 35.652 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A O 1 ATOM 3613 C CB . VAL A 1 466 ? 9.508 21.957 34.067 1.00 65.03 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A CB 1 ATOM 3614 C CG1 . VAL A 1 466 ? 9.620 20.506 33.629 1.00 64.79 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A CG1 1 ATOM 3615 C CG2 . VAL A 1 466 ? 8.053 22.381 34.136 1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 466 VAL A CG2 1 ATOM 3616 N N . TRP A 1 467 ? 12.510 22.553 34.985 1.00 68.06 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A N 1 ATOM 3617 C CA . TRP A 1 467 ? 13.930 22.246 34.858 1.00 69.04 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CA 1 ATOM 3618 C C . TRP A 1 467 ? 14.537 21.938 36.222 1.00 70.37 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A C 1 ATOM 3619 O O . TRP A 1 467 ? 15.203 20.917 36.406 1.00 71.27 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A O 1 ATOM 3620 C CB . TRP A 1 467 ? 14.672 23.437 34.250 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CB 1 ATOM 3621 C CG . TRP A 1 467 ? 15.723 23.065 33.253 1.00 67.05 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CG 1 ATOM 3622 C CD1 . TRP A 1 467 ? 16.476 21.926 33.231 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CD1 1 ATOM 3623 C CD2 . TRP A 1 467 ? 16.163 23.859 32.147 1.00 66.56 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CD2 1 ATOM 3624 N NE1 . TRP A 1 467 ? 17.360 21.962 32.179 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A NE1 1 ATOM 3625 C CE2 . TRP A 1 467 ? 17.191 23.140 31.500 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CE2 1 ATOM 3626 C CE3 . TRP A 1 467 ? 15.796 25.116 31.646 1.00 66.15 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CE3 1 ATOM 3627 C CZ2 . TRP A 1 467 ? 17.849 23.631 30.368 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CZ2 1 ATOM 3628 C CZ3 . TRP A 1 467 ? 16.452 25.605 30.519 1.00 66.57 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CZ3 1 ATOM 3629 C CH2 . TRP A 1 467 ? 17.470 24.864 29.897 1.00 67.14 ? ? ? ? ? ? 467 TRP A CH2 1 ATOM 3630 N N . ALA A 1 468 ? 14.309 22.838 37.171 1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A N 1 ATOM 3631 C CA . ALA A 1 468 ? 14.840 22.692 38.518 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CA 1 ATOM 3632 C C . ALA A 1 468 ? 14.227 21.527 39.290 1.00 73.82 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A C 1 ATOM 3633 O O . ALA A 1 468 ? 14.843 21.003 40.218 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A O 1 ATOM 3634 C CB . ALA A 1 468 ? 14.637 23.987 39.292 1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CB 1 ATOM 3635 N N . ARG A 1 469 ? 13.025 21.112 38.903 1.00 74.91 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A N 1 ATOM 3636 C CA . ARG A 1 469 ? 12.351 20.030 39.606 1.00 77.00 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CA 1 ATOM 3637 C C . ARG A 1 469 ? 12.509 18.616 39.061 1.00 78.15 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A C 1 ATOM 3638 O O . ARG A 1 469 ? 12.608 17.668 39.840 1.00 78.44 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A O 1 ATOM 3639 C CB . ARG A 1 469 ? 10.864 20.359 39.744 1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CB 1 ATOM 3640 C CG . ARG A 1 469 ? 10.589 21.447 40.763 1.00 78.17 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CG 1 ATOM 3641 C CD . ARG A 1 469 ? 9.108 21.741 40.885 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CD 1 ATOM 3642 N NE . ARG A 1 469 ? 8.851 22.763 41.893 1.00 79.79 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A NE 1 ATOM 3643 C CZ . ARG A 1 469 ? 7.644 23.231 42.194 1.00 80.06 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A CZ 1 ATOM 3644 N NH1 . ARG A 1 469 ? 6.572 22.767 41.563 1.00 79.81 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A NH1 1 ATOM 3645 N NH2 . ARG A 1 469 ? 7.512 24.168 43.124 1.00 79.88 ? ? ? ? ? ? 469 ARG A NH2 1 ATOM 3646 N N . GLU A 1 470 ? 12.530 18.455 37.742 1.00 79.70 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N 1 ATOM 3647 C CA . GLU A 1 470 ? 12.667 17.118 37.173 1.00 81.35 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA 1 ATOM 3648 C C . GLU A 1 470 ? 13.931 16.855 36.364 1.00 81.99 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C 1 ATOM 3649 O O . GLU A 1 470 ? 13.998 15.863 35.638 1.00 82.58 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O 1 ATOM 3650 C CB . GLU A 1 470 ? 11.453 16.782 36.301 1.00 81.93 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB 1 ATOM 3651 C CG . GLU A 1 470 ? 10.487 15.802 36.943 1.00 83.38 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CG 1 ATOM 3652 C CD . GLU A 1 470 ? 9.392 16.486 37.738 1.00 84.90 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CD 1 ATOM 3653 O OE1 . GLU A 1 470 ? 9.684 17.488 38.426 1.00 85.17 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE1 1 ATOM 3654 O OE2 . GLU A 1 470 ? 8.238 16.007 37.681 1.00 85.38 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE2 1 ATOM 3655 N N . TYR A 1 471 ? 14.935 17.717 36.488 1.00 82.41 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A N 1 ATOM 3656 C CA . TYR A 1 471 ? 16.165 17.526 35.726 1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CA 1 ATOM 3657 C C . TYR A 1 471 ? 17.428 17.941 36.469 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A C 1 ATOM 3658 O O . TYR A 1 471 ? 18.412 17.202 36.492 1.00 83.52 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A O 1 ATOM 3659 C CB . TYR A 1 471 ? 16.069 18.287 34.400 1.00 82.81 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CB 1 ATOM 3660 C CG . TYR A 1 471 ? 14.981 17.771 33.478 1.00 83.05 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CG 1 ATOM 3661 C CD1 . TYR A 1 471 ? 15.101 16.530 32.850 1.00 82.92 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CD1 1 ATOM 3662 C CD2 . TYR A 1 471 ? 13.826 18.519 33.244 1.00 83.18 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CD2 1 ATOM 3663 C CE1 . TYR A 1 471 ? 14.096 16.047 32.010 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CE1 1 ATOM 3664 C CE2 . TYR A 1 471 ? 12.817 18.044 32.407 1.00 82.79 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CE2 1 ATOM 3665 C CZ . TYR A 1 471 ? 12.960 16.809 31.794 1.00 83.02 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CZ 1 ATOM 3666 O OH . TYR A 1 471 ? 11.969 16.337 30.962 1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A OH 1 ATOM 3667 N N . ILE A 1 472 ? 17.400 19.118 37.081 1.00 83.36 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A N 1 ATOM 3668 C CA . ILE A 1 472 ? 18.557 19.620 37.808 1.00 84.21 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CA 1 ATOM 3669 C C . ILE A 1 472 ? 18.999 18.750 38.997 1.00 84.70 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A C 1 ATOM 3670 O O . ILE A 1 472 ? 20.154 18.823 39.428 1.00 84.92 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A O 1 ATOM 3671 C CB . ILE A 1 472 ? 18.310 21.084 38.251 1.00 84.43 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CB 1 ATOM 3672 C CG1 . ILE A 1 472 ? 18.099 21.950 37.000 1.00 84.32 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG1 1 ATOM 3673 C CG2 . ILE A 1 472 ? 19.493 21.602 39.066 1.00 84.21 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG2 1 ATOM 3674 C CD1 . ILE A 1 472 ? 17.866 23.421 37.277 1.00 83.90 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CD1 1 ATOM 3675 N N . PRO A 1 473 ? 18.095 17.916 39.547 1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A N 1 ATOM 3676 C CA . PRO A 1 473 ? 18.511 17.074 40.679 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CA 1 ATOM 3677 C C . PRO A 1 473 ? 19.442 15.939 40.243 1.00 84.92 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A C 1 ATOM 3678 O O . PRO A 1 473 ? 20.354 15.551 40.976 1.00 85.30 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A O 1 ATOM 3679 C CB . PRO A 1 473 ? 17.185 16.547 41.224 1.00 84.65 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CB 1 ATOM 3680 C CG . PRO A 1 473 ? 16.241 17.656 40.913 1.00 84.58 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CG 1 ATOM 3681 C CD . PRO A 1 473 ? 16.626 18.008 39.497 1.00 84.42 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CD 1 ATOM 3682 N N . LYS A 1 474 ? 19.200 15.412 39.045 1.00 84.36 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A N 1 ATOM 3683 C CA . LYS A 1 474 ? 20.010 14.327 38.501 1.00 84.18 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CA 1 ATOM 3684 C C . LYS A 1 474 ? 21.430 14.805 38.197 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A C 1 ATOM 3685 O O . LYS A 1 474 ? 22.399 14.057 38.351 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A O 1 ATOM 3686 C CB . LYS A 1 474 ? 19.369 13.779 37.224 1.00 84.11 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CB 1 ATOM 3687 C CG . LYS A 1 474 ? 18.900 12.339 37.332 1.00 84.80 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CG 1 ATOM 3688 C CD . LYS A 1 474 ? 18.554 11.784 35.962 1.00 84.60 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CD 1 ATOM 3689 C CE . LYS A 1 474 ? 19.019 10.343 35.829 1.00 85.16 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CE 1 ATOM 3690 N NZ . LYS A 1 474 ? 18.963 9.866 34.421 1.00 85.34 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A NZ 1 ATOM 3691 N N . ILE A 1 475 ? 21.541 16.055 37.760 1.00 82.81 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A N 1 ATOM 3692 C CA . ILE A 1 475 ? 22.832 16.649 37.445 1.00 82.02 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A CA 1 ATOM 3693 C C . ILE A 1 475 ? 23.592 16.954 38.739 1.00 81.65 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A C 1 ATOM 3694 O O . ILE A 1 475 ? 24.825 16.973 38.760 1.00 81.81 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A O 1 ATOM 3695 C CB . ILE A 1 475 ? 22.645 17.945 36.613 1.00 82.24 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A CB 1 ATOM 3696 C CG1 . ILE A 1 475 ? 22.110 17.584 35.222 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A CG1 1 ATOM 3697 C CG2 . ILE A 1 475 ? 23.962 18.708 36.509 1.00 81.98 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A CG2 1 ATOM 3698 C CD1 . ILE A 1 475 ? 21.756 18.777 34.359 1.00 82.47 ? ? ? ? ? ? 475 ILE A CD1 1 ATOM 3699 N N . MET A 1 476 ? 22.846 17.174 39.818 1.00 80.59 ? ? ? ? ? ? 476 MET A N 1 ATOM 3700 C CA . MET A 1 476 ? 23.444 17.467 41.117 1.00 80.01 ? ? ? ? ? ? 476 MET A CA 1 ATOM 3701 C C . MET A 1 476 ? 23.750 16.200 41.917 1.00 79.59 ? ? ? ? ? ? 476 MET A C 1 ATOM 3702 O O . MET A 1 476 ? 24.571 16.226 42.833 1.00 79.33 ? ? ? ? ? ? 476 MET A O 1 ATOM 3703 C CB . MET A 1 476 ? 22.515 18.371 41.933 1.00 79.36 ? ? ? ? ? ? 476 MET A CB 1 ATOM 3704 C CG . MET A 1 476 ? 22.500 19.824 41.481 1.00 78.56 ? ? ? ? ? ? 476 MET A CG 1 ATOM 3705 S SD . MET A 1 476 ? 24.058 20.669 41.844 1.00 77.97 ? ? ? ? ? ? 476 MET A SD 1 ATOM 3706 C CE . MET A 1 476 ? 23.537 21.935 42.998 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 476 MET A CE 1 ATOM 3707 N N . GLU A 1 477 ? 23.093 15.096 41.568 1.00 78.80 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A N 1 ATOM 3708 C CA . GLU A 1 477 ? 23.291 13.829 42.273 1.00 77.48 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A CA 1 ATOM 3709 C C . GLU A 1 477 ? 23.955 12.702 41.479 1.00 76.13 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A C 1 ATOM 3710 O O . GLU A 1 477 ? 24.570 11.813 42.069 1.00 76.51 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A O 1 ATOM 3711 C CB . GLU A 1 477 ? 21.950 13.308 42.803 1.00 77.75 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A CB 1 ATOM 3712 C CG . GLU A 1 477 ? 21.657 13.624 44.261 1.00 78.53 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A CG 1 ATOM 3713 C CD . GLU A 1 477 ? 21.600 12.371 45.124 1.00 79.53 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A CD 1 ATOM 3714 O OE1 . GLU A 1 477 ? 20.917 11.401 44.726 1.00 79.71 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A OE1 1 ATOM 3715 O OE2 . GLU A 1 477 ? 22.232 12.356 46.203 1.00 79.59 ? ? ? ? ? ? 477 GLU A OE2 1 ATOM 3716 N N . GLU A 1 478 ? 23.847 12.730 40.154 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A N 1 ATOM 3717 C CA . GLU A 1 478 ? 24.417 11.655 39.341 1.00 71.78 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A CA 1 ATOM 3718 C C . GLU A 1 478 ? 25.691 11.950 38.539 1.00 69.67 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A C 1 ATOM 3719 O O . GLU A 1 478 ? 26.027 11.191 37.630 1.00 70.67 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A O 1 ATOM 3720 C CB . GLU A 1 478 ? 23.354 11.120 38.373 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A CB 1 ATOM 3721 C CG . GLU A 1 478 ? 22.094 10.520 39.003 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A CG 1 ATOM 3722 C CD . GLU A 1 478 ? 22.354 9.249 39.802 1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A CD 1 ATOM 3723 O OE1 . GLU A 1 478 ? 23.250 8.461 39.420 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A OE1 1 ATOM 3724 O OE2 . GLU A 1 478 ? 21.641 9.033 40.805 1.00 72.93 ? ? ? ? ? ? 478 GLU A OE2 1 ATOM 3725 N N . THR A 1 479 ? 26.403 13.030 38.845 1.00 65.49 ? ? ? ? ? ? 479 THR A N 1 ATOM 3726 C CA . THR A 1 479 ? 27.627 13.329 38.099 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 479 THR A CA 1 ATOM 3727 C C . THR A 1 479 ? 28.888 12.942 38.874 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 479 THR A C 1 ATOM 3728 O O . THR A 1 479 ? 28.849 12.769 40.090 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 479 THR A O 1 ATOM 3729 C CB . THR A 1 479 ? 27.711 14.829 37.728 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 479 THR A CB 1 ATOM 3730 O OG1 . THR A 1 479 ? 27.460 15.624 38.894 1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 479 THR A OG1 1 ATOM 3731 C CG2 . THR A 1 479 ? 26.699 15.173 36.636 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 479 THR A CG2 1 ATOM 3732 N N . HIS A 1 480 ? 29.999 12.797 38.154 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A N 1 ATOM 3733 C CA . HIS A 1 480 ? 31.287 12.453 38.757 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A CA 1 ATOM 3734 C C . HIS A 1 480 ? 31.674 13.589 39.708 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A C 1 ATOM 3735 O O . HIS A 1 480 ? 31.298 14.743 39.485 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A O 1 ATOM 3736 C CB . HIS A 1 480 ? 32.353 12.308 37.665 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A CB 1 ATOM 3737 C CG . HIS A 1 480 ? 33.672 11.794 38.162 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A CG 1 ATOM 3738 N ND1 . HIS A 1 480 ? 33.898 10.463 38.443 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A ND1 1 ATOM 3739 C CD2 . HIS A 1 480 ? 34.838 12.432 38.418 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A CD2 1 ATOM 3740 C CE1 . HIS A 1 480 ? 35.146 10.303 38.849 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A CE1 1 ATOM 3741 N NE2 . HIS A 1 480 ? 35.738 11.484 38.843 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 480 HIS A NE2 1 ATOM 3742 N N . TRP A 1 481 ? 32.430 13.267 40.755 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A N 1 ATOM 3743 C CA . TRP A 1 481 ? 32.826 14.278 41.726 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CA 1 ATOM 3744 C C . TRP A 1 481 ? 33.582 15.462 41.120 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A C 1 ATOM 3745 O O . TRP A 1 481 ? 33.480 16.583 41.619 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A O 1 ATOM 3746 C CB . TRP A 1 481 ? 33.670 13.665 42.862 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CB 1 ATOM 3747 C CG . TRP A 1 481 ? 35.063 13.185 42.486 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CG 1 ATOM 3748 C CD1 . TRP A 1 481 ? 35.443 11.908 42.167 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CD1 1 ATOM 3749 C CD2 . TRP A 1 481 ? 36.253 13.983 42.420 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CD2 1 ATOM 3750 N NE1 . TRP A 1 481 ? 36.796 11.863 41.912 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A NE1 1 ATOM 3751 C CE2 . TRP A 1 481 ? 37.317 13.122 42.059 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CE2 1 ATOM 3752 C CE3 . TRP A 1 481 ? 36.523 15.340 42.630 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CE3 1 ATOM 3753 C CZ2 . TRP A 1 481 ? 38.634 13.578 41.902 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CZ2 1 ATOM 3754 C CZ3 . TRP A 1 481 ? 37.836 15.796 42.475 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CZ3 1 ATOM 3755 C CH2 . TRP A 1 481 ? 38.873 14.912 42.113 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 481 TRP A CH2 1 ATOM 3756 N N . THR A 1 482 ? 34.334 15.223 40.051 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 482 THR A N 1 ATOM 3757 C CA . THR A 1 482 ? 35.098 16.295 39.408 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 482 THR A CA 1 ATOM 3758 C C . THR A 1 482 ? 34.260 17.470 38.895 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 482 THR A C 1 ATOM 3759 O O . THR A 1 482 ? 34.807 18.532 38.606 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 482 THR A O 1 ATOM 3760 C CB . THR A 1 482 ? 35.974 15.765 38.242 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 482 THR A CB 1 ATOM 3761 O OG1 . THR A 1 482 ? 35.171 15.012 37.320 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 482 THR A OG1 1 ATOM 3762 C CG2 . THR A 1 482 ? 37.082 14.881 38.779 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 482 THR A CG2 1 ATOM 3763 N N . VAL A 1 483 ? 32.944 17.299 38.795 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A N 1 ATOM 3764 C CA . VAL A 1 483 ? 32.094 18.404 38.345 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A CA 1 ATOM 3765 C C . VAL A 1 483 ? 32.204 19.560 39.339 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A C 1 ATOM 3766 O O . VAL A 1 483 ? 31.986 20.713 38.987 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A O 1 ATOM 3767 C CB . VAL A 1 483 ? 30.590 18.007 38.227 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A CB 1 ATOM 3768 C CG1 . VAL A 1 483 ? 30.429 16.923 37.186 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A CG1 1 ATOM 3769 C CG2 . VAL A 1 483 ? 30.034 17.549 39.576 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 483 VAL A CG2 1 ATOM 3770 N N . TRP A 1 484 ? 32.531 19.248 40.591 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A N 1 ATOM 3771 C CA . TRP A 1 484 ? 32.683 20.289 41.607 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CA 1 ATOM 3772 C C . TRP A 1 484 ? 33.917 21.172 41.380 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A C 1 ATOM 3773 O O . TRP A 1 484 ? 33.981 22.306 41.862 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A O 1 ATOM 3774 C CB . TRP A 1 484 ? 32.735 19.663 43.003 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CB 1 ATOM 3775 C CG . TRP A 1 484 ? 31.393 19.277 43.469 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CG 1 ATOM 3776 C CD1 . TRP A 1 484 ? 30.879 18.017 43.554 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CD1 1 ATOM 3777 C CD2 . TRP A 1 484 ? 30.337 20.172 43.827 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CD2 1 ATOM 3778 N NE1 . TRP A 1 484 ? 29.560 18.072 43.944 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A NE1 1 ATOM 3779 C CE2 . TRP A 1 484 ? 29.205 19.384 44.119 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CE2 1 ATOM 3780 C CE3 . TRP A 1 484 ? 30.239 21.565 43.931 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CE3 1 ATOM 3781 C CZ2 . TRP A 1 484 ? 27.979 19.942 44.500 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CZ2 1 ATOM 3782 C CZ3 . TRP A 1 484 ? 29.020 22.123 44.314 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CZ3 1 ATOM 3783 C CH2 . TRP A 1 484 ? 27.907 21.309 44.597 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 484 TRP A CH2 1 ATOM 3784 N N . ILE A 1 485 ? 34.907 20.645 40.667 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A N 1 ATOM 3785 C CA . ILE A 1 485 ? 36.099 21.429 40.366 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CA 1 ATOM 3786 C C . ILE A 1 485 ? 35.642 22.591 39.479 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A C 1 ATOM 3787 O O . ILE A 1 485 ? 36.007 23.748 39.705 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A O 1 ATOM 3788 C CB . ILE A 1 485 ? 37.153 20.601 39.591 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CB 1 ATOM 3789 C CG1 . ILE A 1 485 ? 37.600 19.402 40.444 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CG1 1 ATOM 3790 C CG2 . ILE A 1 485 ? 38.360 21.480 39.236 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CG2 1 ATOM 3791 C CD1 . ILE A 1 485 ? 38.504 18.428 39.697 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CD1 1 ATOM 3792 N N . THR A 1 486 ? 34.828 22.276 38.476 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 486 THR A N 1 ATOM 3793 C CA . THR A 1 486 ? 34.333 23.306 37.560 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 486 THR A CA 1 ATOM 3794 C C . THR A 1 486 ? 33.349 24.259 38.241 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 486 THR A C 1 ATOM 3795 O O . THR A 1 486 ? 33.445 25.475 38.088 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 486 THR A O 1 ATOM 3796 C CB . THR A 1 486 ? 33.672 22.662 36.326 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 486 THR A CB 1 ATOM 3797 O OG1 . THR A 1 486 ? 34.649 21.862 35.648 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 486 THR A OG1 1 ATOM 3798 C CG2 . THR A 1 486 ? 33.144 23.739 35.355 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 486 THR A CG2 1 ATOM 3799 N N . ARG A 1 487 ? 32.404 23.713 38.994 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A N 1 ATOM 3800 C CA . ARG A 1 487 ? 31.440 24.539 39.708 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CA 1 ATOM 3801 C C . ARG A 1 487 ? 32.178 25.536 40.613 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A C 1 ATOM 3802 O O . ARG A 1 487 ? 31.861 26.735 40.643 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A O 1 ATOM 3803 C CB . ARG A 1 487 ? 30.512 23.644 40.539 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CB 1 ATOM 3804 C CG . ARG A 1 487 ? 29.642 22.763 39.666 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CG 1 ATOM 3805 C CD . ARG A 1 487 ? 28.796 21.802 40.464 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CD 1 ATOM 3806 N NE . ARG A 1 487 ? 27.994 20.967 39.578 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A NE 1 ATOM 3807 C CZ . ARG A 1 487 ? 27.215 19.972 39.992 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CZ 1 ATOM 3808 N NH1 . ARG A 1 487 ? 27.133 19.686 41.287 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A NH1 1 ATOM 3809 N NH2 . ARG A 1 487 ? 26.529 19.254 39.110 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A NH2 1 ATOM 3810 N N . PHE A 1 488 ? 33.170 25.025 41.337 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A N 1 ATOM 3811 C CA . PHE A 1 488 ? 33.977 25.848 42.237 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CA 1 ATOM 3812 C C . PHE A 1 488 ? 34.651 26.968 41.460 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A C 1 ATOM 3813 O O . PHE A 1 488 ? 34.582 28.137 41.840 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A O 1 ATOM 3814 C CB . PHE A 1 488 ? 35.061 24.991 42.914 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CB 1 ATOM 3815 C CG . PHE A 1 488 ? 36.072 25.787 43.706 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CG 1 ATOM 3816 C CD1 . PHE A 1 488 ? 35.732 26.364 44.926 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CD1 1 ATOM 3817 C CD2 . PHE A 1 488 ? 37.378 25.937 43.239 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CD2 1 ATOM 3818 C CE1 . PHE A 1 488 ? 36.682 27.088 45.656 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CE1 1 ATOM 3819 C CE2 . PHE A 1 488 ? 38.323 26.660 43.969 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CE2 1 ATOM 3820 C CZ . PHE A 1 488 ? 37.967 27.228 45.183 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 488 PHE A CZ 1 ATOM 3821 N N . TYR A 1 489 ? 35.321 26.607 40.372 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A N 1 ATOM 3822 C CA . TYR A 1 489 ? 36.016 27.620 39.605 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CA 1 ATOM 3823 C C . TYR A 1 489 ? 35.090 28.684 39.016 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A C 1 ATOM 3824 O O . TYR A 1 489 ? 35.404 29.867 39.091 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A O 1 ATOM 3825 C CB . TYR A 1 489 ? 36.847 26.998 38.476 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CB 1 ATOM 3826 C CG . TYR A 1 489 ? 37.686 28.032 37.750 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CG 1 ATOM 3827 C CD1 . TYR A 1 489 ? 38.798 28.595 38.367 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CD1 1 ATOM 3828 C CD2 . TYR A 1 489 ? 37.327 28.502 36.480 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CD2 1 ATOM 3829 C CE1 . TYR A 1 489 ? 39.539 29.605 37.749 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CE1 1 ATOM 3830 C CE2 . TYR A 1 489 ? 38.058 29.515 35.851 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CE2 1 ATOM 3831 C CZ . TYR A 1 489 ? 39.162 30.061 36.495 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A CZ 1 ATOM 3832 O OH . TYR A 1 489 ? 39.874 31.066 35.893 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 489 TYR A OH 1 ATOM 3833 N N . ILE A 1 490 ? 33.953 28.296 38.443 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A N 1 ATOM 3834 C CA . ILE A 1 490 ? 33.089 29.322 37.855 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A CA 1 ATOM 3835 C C . ILE A 1 490 ? 32.354 30.148 38.912 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A C 1 ATOM 3836 O O . ILE A 1 490 ? 31.991 31.300 38.677 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A O 1 ATOM 3837 C CB . ILE A 1 490 ? 32.117 28.737 36.772 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A CB 1 ATOM 3838 C CG1 . ILE A 1 490 ? 31.141 27.734 37.372 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A CG1 1 ATOM 3839 C CG2 . ILE A 1 490 ? 32.941 28.056 35.658 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A CG2 1 ATOM 3840 C CD1 . ILE A 1 490 ? 30.250 27.086 36.313 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 490 ILE A CD1 1 ATOM 3841 N N . ILE A 1 491 ? 32.172 29.577 40.095 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A N 1 ATOM 3842 C CA . ILE A 1 491 ? 31.558 30.334 41.176 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A CA 1 ATOM 3843 C C . ILE A 1 491 ? 32.609 31.388 41.572 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A C 1 ATOM 3844 O O . ILE A 1 491 ? 32.259 32.523 41.878 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A O 1 ATOM 3845 C CB . ILE A 1 491 ? 31.208 29.431 42.379 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A CB 1 ATOM 3846 C CG1 . ILE A 1 491 ? 30.002 28.558 42.028 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A CG1 1 ATOM 3847 C CG2 . ILE A 1 491 ? 30.869 30.275 43.599 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A CG2 1 ATOM 3848 C CD1 . ILE A 1 491 ? 29.605 27.595 43.114 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 491 ILE A CD1 1 ATOM 3849 N N . GLY A 1 492 ? 33.891 31.014 41.525 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 492 GLY A N 1 ATOM 3850 C CA . GLY A 1 492 ? 34.963 31.948 41.851 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 492 GLY A CA 1 ATOM 3851 C C . GLY A 1 492 ? 34.984 33.081 40.833 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 492 GLY A C 1 ATOM 3852 O O . GLY A 1 492 ? 35.176 34.245 41.192 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 492 GLY A O 1 ATOM 3853 N N . LEU A 1 493 ? 34.797 32.746 39.557 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A N 1 ATOM 3854 C CA . LEU A 1 493 ? 34.752 33.766 38.516 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CA 1 ATOM 3855 C C . LEU A 1 493 ? 33.621 34.771 38.791 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A C 1 ATOM 3856 O O . LEU A 1 493 ? 33.767 35.966 38.543 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A O 1 ATOM 3857 C CB . LEU A 1 493 ? 34.552 33.121 37.133 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CB 1 ATOM 3858 C CG . LEU A 1 493 ? 35.755 32.334 36.583 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CG 1 ATOM 3859 C CD1 . LEU A 1 493 ? 35.361 31.677 35.258 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CD1 1 ATOM 3860 C CD2 . LEU A 1 493 ? 36.957 33.268 36.382 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CD2 1 ATOM 3861 N N . PHE A 1 494 ? 32.490 34.284 39.295 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A N 1 ATOM 3862 C CA . PHE A 1 494 ? 31.364 35.169 39.584 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CA 1 ATOM 3863 C C . PHE A 1 494 ? 31.753 36.118 40.711 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A C 1 ATOM 3864 O O . PHE A 1 494 ? 31.428 37.302 40.668 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A O 1 ATOM 3865 C CB . PHE A 1 494 ? 30.121 34.364 39.990 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CB 1 ATOM 3866 C CG . PHE A 1 494 ? 28.874 35.196 40.103 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CG 1 ATOM 3867 C CD1 . PHE A 1 494 ? 28.015 35.347 39.013 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CD1 1 ATOM 3868 C CD2 . PHE A 1 494 ? 28.592 35.884 41.286 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CD2 1 ATOM 3869 C CE1 . PHE A 1 494 ? 26.886 36.168 39.102 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CE1 1 ATOM 3870 C CE2 . PHE A 1 494 ? 27.472 36.706 41.389 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CE2 1 ATOM 3871 C CZ . PHE A 1 494 ? 26.620 36.851 40.293 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 494 PHE A CZ 1 ATOM 3872 N N . LEU A 1 495 ? 32.447 35.582 41.715 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A N 1 ATOM 3873 C CA . LEU A 1 495 ? 32.927 36.345 42.877 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CA 1 ATOM 3874 C C . LEU A 1 495 ? 33.880 37.444 42.414 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A C 1 ATOM 3875 O O . LEU A 1 495 ? 33.819 38.581 42.885 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A O 1 ATOM 3876 C CB . LEU A 1 495 ? 33.701 35.422 43.824 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CB 1 ATOM 3877 C CG . LEU A 1 495 ? 33.361 35.372 45.308 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CG 1 ATOM 3878 C CD1 . LEU A 1 495 ? 32.442 34.178 45.543 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CD1 1 ATOM 3879 C CD2 . LEU A 1 495 ? 34.650 35.207 46.130 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 495 LEU A CD2 1 ATOM 3880 N N . PHE A 1 496 ? 34.779 37.077 41.505 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A N 1 ATOM 3881 C CA . PHE A 1 496 ? 35.768 38.006 40.974 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CA 1 ATOM 3882 C C . PHE A 1 496 ? 35.106 39.144 40.208 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A C 1 ATOM 3883 O O . PHE A 1 496 ? 35.479 40.307 40.359 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A O 1 ATOM 3884 C CB . PHE A 1 496 ? 36.757 37.289 40.043 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CB 1 ATOM 3885 C CG . PHE A 1 496 ? 37.578 38.236 39.204 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CG 1 ATOM 3886 C CD1 . PHE A 1 496 ? 38.459 39.124 39.801 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CD1 1 ATOM 3887 C CD2 . PHE A 1 496 ? 37.441 38.265 37.822 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CD2 1 ATOM 3888 C CE1 . PHE A 1 496 ? 39.191 40.032 39.037 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CE1 1 ATOM 3889 C CE2 . PHE A 1 496 ? 38.173 39.172 37.048 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CE2 1 ATOM 3890 C CZ . PHE A 1 496 ? 39.049 40.054 37.664 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 496 PHE A CZ 1 ATOM 3891 N N . LEU A 1 497 ? 34.133 38.795 39.377 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A N 1 ATOM 3892 C CA . LEU A 1 497 ? 33.423 39.789 38.588 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A CA 1 ATOM 3893 C C . LEU A 1 497 ? 32.618 40.711 39.496 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A C 1 ATOM 3894 O O . LEU A 1 497 ? 32.505 41.905 39.232 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A O 1 ATOM 3895 C CB . LEU A 1 497 ? 32.515 39.106 37.557 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A CB 1 ATOM 3896 C CG . LEU A 1 497 ? 33.301 38.411 36.429 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A CG 1 ATOM 3897 C CD1 . LEU A 1 497 ? 32.346 37.585 35.571 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A CD1 1 ATOM 3898 C CD2 . LEU A 1 497 ? 34.042 39.451 35.577 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 497 LEU A CD2 1 ATOM 3899 N N . THR A 1 498 ? 32.066 40.157 40.571 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 498 THR A N 1 ATOM 3900 C CA . THR A 1 498 ? 31.306 40.976 41.504 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 498 THR A CA 1 ATOM 3901 C C . THR A 1 498 ? 32.266 41.973 42.162 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 498 THR A C 1 ATOM 3902 O O . THR A 1 498 ? 31.918 43.135 42.382 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 498 THR A O 1 ATOM 3903 C CB . THR A 1 498 ? 30.626 40.121 42.584 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 498 THR A CB 1 ATOM 3904 O OG1 . THR A 1 498 ? 29.713 39.205 41.963 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 498 THR A OG1 1 ATOM 3905 C CG2 . THR A 1 498 ? 29.861 41.020 43.565 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 498 THR A CG2 1 ATOM 3906 N N . PHE A 1 499 ? 33.479 41.520 42.464 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A N 1 ATOM 3907 C CA . PHE A 1 499 ? 34.474 42.398 43.067 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CA 1 ATOM 3908 C C . PHE A 1 499 ? 34.813 43.546 42.109 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A C 1 ATOM 3909 O O . PHE A 1 499 ? 34.973 44.682 42.531 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A O 1 ATOM 3910 C CB . PHE A 1 499 ? 35.752 41.626 43.415 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CB 1 ATOM 3911 C CG . PHE A 1 499 ? 36.807 42.468 44.089 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CG 1 ATOM 3912 C CD1 . PHE A 1 499 ? 36.550 43.077 45.321 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CD1 1 ATOM 3913 C CD2 . PHE A 1 499 ? 38.040 42.679 43.481 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CD2 1 ATOM 3914 C CE1 . PHE A 1 499 ? 37.514 43.874 45.941 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CE1 1 ATOM 3915 C CE2 . PHE A 1 499 ? 39.012 43.474 44.090 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CE2 1 ATOM 3916 C CZ . PHE A 1 499 ? 38.749 44.080 45.319 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 499 PHE A CZ 1 ATOM 3917 N N . LEU A 1 500 ? 34.910 43.250 40.818 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A N 1 ATOM 3918 C CA . LEU A 1 500 ? 35.217 44.290 39.839 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A CA 1 ATOM 3919 C C . LEU A 1 500 ? 34.092 45.323 39.741 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A C 1 ATOM 3920 O O . LEU A 1 500 ? 34.344 46.515 39.552 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A O 1 ATOM 3921 C CB . LEU A 1 500 ? 35.472 43.682 38.455 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A CB 1 ATOM 3922 C CG . LEU A 1 500 ? 36.729 42.842 38.242 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A CG 1 ATOM 3923 C CD1 . LEU A 1 500 ? 36.966 42.679 36.744 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A CD1 1 ATOM 3924 C CD2 . LEU A 1 500 ? 37.922 43.515 38.889 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 500 LEU A CD2 1 ATOM 3925 N N . VAL A 1 501 ? 32.853 44.862 39.865 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A N 1 ATOM 3926 C CA . VAL A 1 501 ? 31.702 45.756 39.815 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A CA 1 ATOM 3927 C C . VAL A 1 501 ? 31.720 46.652 41.057 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A C 1 ATOM 3928 O O . VAL A 1 501 ? 31.320 47.815 41.007 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A O 1 ATOM 3929 C CB . VAL A 1 501 ? 30.382 44.951 39.757 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A CB 1 ATOM 3930 C CG1 . VAL A 1 501 ? 29.186 45.878 39.911 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A CG1 1 ATOM 3931 C CG2 . VAL A 1 501 ? 30.291 44.215 38.413 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 501 VAL A CG2 1 ATOM 3932 N N . PHE A 1 502 ? 32.191 46.093 42.167 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A N 1 ATOM 3933 C CA . PHE A 1 502 ? 32.304 46.821 43.425 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CA 1 ATOM 3934 C C . PHE A 1 502 ? 33.360 47.922 43.248 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A C 1 ATOM 3935 O O . PHE A 1 502 ? 33.178 49.056 43.698 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A O 1 ATOM 3936 C CB . PHE A 1 502 ? 32.729 45.858 44.543 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CB 1 ATOM 3937 C CG . PHE A 1 502 ? 33.163 46.545 45.802 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CG 1 ATOM 3938 C CD1 . PHE A 1 502 ? 32.237 46.924 46.768 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CD1 1 ATOM 3939 C CD2 . PHE A 1 502 ? 34.499 46.853 46.005 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CD2 1 ATOM 3940 C CE1 . PHE A 1 502 ? 32.643 47.607 47.919 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CE1 1 ATOM 3941 C CE2 . PHE A 1 502 ? 34.910 47.537 47.149 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CE2 1 ATOM 3942 C CZ . PHE A 1 502 ? 33.985 47.913 48.106 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 502 PHE A CZ 1 ATOM 3943 N N . LEU A 1 503 ? 34.458 47.580 42.582 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A N 1 ATOM 3944 C CA . LEU A 1 503 ? 35.533 48.539 42.342 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CA 1 ATOM 3945 C C . LEU A 1 503 ? 35.084 49.641 41.384 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A C 1 ATOM 3946 O O . LEU A 1 503 ? 35.492 50.800 41.517 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A O 1 ATOM 3947 C CB . LEU A 1 503 ? 36.772 47.821 41.782 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CB 1 ATOM 3948 C CG . LEU A 1 503 ? 37.504 46.846 42.710 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CG 1 ATOM 3949 C CD1 . LEU A 1 503 ? 38.695 46.238 41.989 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CD1 1 ATOM 3950 C CD2 . LEU A 1 503 ? 37.971 47.581 43.958 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CD2 1 ATOM 3951 N N . ALA A 1 504 ? 34.248 49.283 40.418 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 504 ALA A N 1 ATOM 3952 C CA . ALA A 1 504 ? 33.737 50.262 39.471 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 504 ALA A CA 1 ATOM 3953 C C . ALA A 1 504 ? 32.860 51.258 40.247 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 504 ALA A C 1 ATOM 3954 O O . ALA A 1 504 ? 32.866 52.455 39.960 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 504 ALA A O 1 ATOM 3955 C CB . ALA A 1 504 ? 32.929 49.562 38.389 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 504 ALA A CB 1 ATOM 3956 N N . GLU A 1 505 ? 32.116 50.750 41.226 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A N 1 ATOM 3957 C CA . GLU A 1 505 ? 31.255 51.583 42.066 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CA 1 ATOM 3958 C C . GLU A 1 505 ? 32.108 52.638 42.764 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A C 1 ATOM 3959 O O . GLU A 1 505 ? 31.795 53.826 42.744 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A O 1 ATOM 3960 C CB . GLU A 1 505 ? 30.593 50.770 43.182 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CB 1 ATOM 3961 C CG . GLU A 1 505 ? 29.450 49.843 42.824 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CG 1 ATOM 3962 C CD . GLU A 1 505 ? 28.810 49.256 44.077 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CD 1 ATOM 3963 O OE1 . GLU A 1 505 ? 27.609 49.504 44.312 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE1 1 ATOM 3964 O OE2 . GLU A 1 505 ? 29.517 48.558 44.836 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE2 1 ATOM 3965 N N . ARG A 1 506 ? 33.180 52.170 43.398 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A N 1 ATOM 3966 C CA . ARG A 1 506 ? 34.087 53.026 44.158 1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CA 1 ATOM 3967 C C . ARG A 1 506 ? 34.838 54.027 43.303 1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A C 1 ATOM 3968 O O . ARG A 1 506 ? 35.165 55.133 43.747 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A O 1 ATOM 3969 C CB . ARG A 1 506 ? 35.075 52.156 44.941 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CB 1 ATOM 3970 C CG . ARG A 1 506 ? 34.389 51.269 45.968 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CG 1 ATOM 3971 C CD . ARG A 1 506 ? 33.570 52.131 46.914 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CD 1 ATOM 3972 N NE . ARG A 1 506 ? 32.546 51.394 47.646 1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NE 1 ATOM 3973 C CZ . ARG A 1 506 ? 31.609 50.644 47.076 1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CZ 1 ATOM 3974 N NH1 . ARG A 1 506 ? 31.563 50.512 45.760 1.00 66.94 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH1 1 ATOM 3975 N NH2 . ARG A 1 506 ? 30.695 50.042 47.822 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH2 1 ATOM 3976 N N . ARG A 1 507 ? 35.121 53.630 42.074 1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A N 1 ATOM 3977 C CA . ARG A 1 507 ? 35.820 54.504 41.166 1.00 66.33 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A CA 1 ATOM 3978 C C . ARG A 1 507 ? 34.884 55.649 40.814 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A C 1 ATOM 3979 O O . ARG A 1 507 ? 35.276 56.822 40.770 1.00 67.46 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A O 1 ATOM 3980 C CB . ARG A 1 507 ? 36.198 53.737 39.921 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A CB 1 ATOM 3981 C CG . ARG A 1 507 ? 37.126 54.510 39.088 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A CG 1 ATOM 3982 C CD . ARG A 1 507 ? 37.462 53.785 37.818 1.00 71.17 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A CD 1 ATOM 3983 N NE . ARG A 1 507 ? 38.232 54.670 36.971 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A NE 1 ATOM 3984 C CZ . ARG A 1 507 ? 39.543 54.687 36.884 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A CZ 1 ATOM 3985 N NH1 . ARG A 1 507 ? 40.241 53.813 37.594 1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A NH1 1 ATOM 3986 N NH2 . ARG A 1 507 ? 40.149 55.606 36.218 1.00 75.07 ? ? ? ? ? ? 507 ARG A NH2 1 ATOM 3987 N N . ARG A 1 508 ? 33.630 55.280 40.583 1.00 70.83 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A N 1 ATOM 3988 C CA . ARG A 1 508 ? 32.578 56.224 40.235 1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A CA 1 ATOM 3989 C C . ARG A 1 508 ? 32.379 57.244 41.361 1.00 76.28 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A C 1 ATOM 3990 O O . ARG A 1 508 ? 32.181 58.435 41.114 1.00 76.65 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A O 1 ATOM 3991 C CB . ARG A 1 508 ? 31.266 55.466 39.998 1.00 75.53 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A CB 1 ATOM 3992 C CG . ARG A 1 508 ? 30.169 56.327 39.414 1.00 77.78 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A CG 1 ATOM 3993 C CD . ARG A 1 508 ? 28.768 55.839 39.727 1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A CD 1 ATOM 3994 N NE . ARG A 1 508 ? 27.807 56.875 39.359 1.00 81.29 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A NE 1 ATOM 3995 C CZ . ARG A 1 508 ? 26.511 56.865 39.627 1.00 82.32 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A CZ 1 ATOM 3996 N NH1 . ARG A 1 508 ? 25.757 57.876 39.231 1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A NH1 1 ATOM 3997 N NH2 . ARG A 1 508 ? 25.984 55.846 40.286 1.00 82.68 ? ? ? ? ? ? 508 ARG A NH2 1 ATOM 3998 N N . ASN A 1 509 ? 32.431 56.757 42.596 1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A N 1 ATOM 3999 C CA . ASN A 1 509 ? 32.255 57.591 43.780 1.00 80.91 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A CA 1 ATOM 4000 C C . ASN A 1 509 ? 33.441 58.528 43.931 1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A C 1 ATOM 4001 O O . ASN A 1 509 ? 33.294 59.695 44.293 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A O 1 ATOM 4002 C CB . ASN A 1 509 ? 32.156 56.707 45.023 1.00 81.23 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A CB 1 ATOM 4003 C CG . ASN A 1 509 ? 30.968 55.769 44.979 1.00 81.84 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A CG 1 ATOM 4004 O OD1 . ASN A 1 509 ? 30.877 54.829 45.771 1.00 82.37 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A OD1 1 ATOM 4005 N ND2 . ASN A 1 509 ? 30.043 56.027 44.061 1.00 82.58 ? ? ? ? ? ? 509 ASN A ND2 1 ATOM 4006 N N . HIS A 1 510 ? 34.620 57.984 43.662 1.00 85.40 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A N 1 ATOM 4007 C CA . HIS A 1 510 ? 35.881 58.711 43.747 1.00 87.03 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A CA 1 ATOM 4008 C C . HIS A 1 510 ? 35.925 59.822 42.717 1.00 87.95 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A C 1 ATOM 4009 O O . HIS A 1 510 ? 36.406 60.929 42.969 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A O 1 ATOM 4010 C CB . HIS A 1 510 ? 37.025 57.745 43.478 1.00 88.06 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A CB 1 ATOM 4011 C CG . HIS A 1 510 ? 37.963 57.592 44.626 1.00 89.38 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A CG 1 ATOM 4012 N ND1 . HIS A 1 510 ? 39.174 58.245 44.690 1.00 90.00 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A ND1 1 ATOM 4013 C CD2 . HIS A 1 510 ? 37.869 56.857 45.760 1.00 90.18 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A CD2 1 ATOM 4014 C CE1 . HIS A 1 510 ? 39.790 57.916 45.812 1.00 90.33 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A CE1 1 ATOM 4015 N NE2 . HIS A 1 510 ? 39.020 57.073 46.479 1.00 90.16 ? ? ? ? ? ? 510 HIS A NE2 1 ATOM 4016 N N . GLU A 1 511 ? 35.422 59.477 41.542 1.00 89.28 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A N 1 ATOM 4017 C CA . GLU A 1 511 ? 35.362 60.352 40.387 1.00 90.44 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CA 1 ATOM 4018 C C . GLU A 1 511 ? 34.284 61.426 40.549 1.00 91.19 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A C 1 ATOM 4019 O O . GLU A 1 511 ? 34.438 62.549 40.059 1.00 91.21 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A O 1 ATOM 4020 C CB . GLU A 1 511 ? 35.095 59.481 39.159 1.00 90.71 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CB 1 ATOM 4021 C CG . GLU A 1 511 ? 34.745 60.217 37.899 1.00 91.67 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CG 1 ATOM 4022 C CD . GLU A 1 511 ? 33.695 59.471 37.101 1.00 92.38 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A CD 1 ATOM 4023 O OE1 . GLU A 1 511 ? 32.673 60.093 36.744 1.00 92.54 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A OE1 1 ATOM 4024 O OE2 . GLU A 1 511 ? 33.885 58.263 36.837 1.00 92.85 ? ? ? ? ? ? 511 GLU A OE2 1 ATOM 4025 N N . SER A 1 512 ? 33.195 61.082 41.233 1.00 91.81 ? ? ? ? ? ? 512 SER A N 1 ATOM 4026 C CA . SER A 1 512 ? 32.109 62.032 41.468 1.00 92.60 ? ? ? ? ? ? 512 SER A CA 1 ATOM 4027 C C . SER A 1 512 ? 32.567 63.091 42.463 1.00 93.23 ? ? ? ? ? ? 512 SER A C 1 ATOM 4028 O O . SER A 1 512 ? 32.351 64.288 42.261 1.00 93.29 ? ? ? ? ? ? 512 SER A O 1 ATOM 4029 C CB . SER A 1 512 ? 30.871 61.317 42.021 1.00 92.23 ? ? ? ? ? ? 512 SER A CB 1 ATOM 4030 O OG . SER A 1 512 ? 29.872 61.177 41.025 1.00 92.35 ? ? ? ? ? ? 512 SER A OG 1 ATOM 4031 N N . ALA A 1 513 ? 33.200 62.634 43.541 1.00 93.84 ? ? ? ? ? ? 513 ALA A N 1 ATOM 4032 C CA . ALA A 1 513 ? 33.709 63.522 44.580 1.00 94.53 ? ? ? ? ? ? 513 ALA A CA 1 ATOM 4033 C C . ALA A 1 513 ? 34.904 64.302 44.041 1.00 94.99 ? ? ? ? ? ? 513 ALA A C 1 ATOM 4034 O O . ALA A 1 513 ? 35.628 64.965 44.786 1.00 95.09 ? ? ? ? ? ? 513 ALA A O 1 ATOM 4035 C CB . ALA A 1 513 ? 34.108 62.717 45.808 1.00 94.23 ? ? ? ? ? ? 513 ALA A CB 1 ATOM 4036 N N . GLY A 1 514 ? 35.108 64.191 42.734 1.00 95.56 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A N 1 ATOM 4037 C CA . GLY A 1 514 ? 36.177 64.904 42.065 1.00 95.82 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A CA 1 ATOM 4038 C C . GLY A 1 514 ? 35.441 65.803 41.096 1.00 96.01 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A C 1 ATOM 4039 O O . GLY A 1 514 ? 35.995 66.749 40.538 1.00 96.15 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A O 1 ATOM 4040 N N . THR A 1 515 ? 34.163 65.481 40.908 1.00 96.18 ? ? ? ? ? ? 515 THR A N 1 ATOM 4041 C CA . THR A 1 515 ? 33.265 66.222 40.031 1.00 96.25 ? ? ? ? ? ? 515 THR A CA 1 ATOM 4042 C C . THR A 1 515 ? 32.516 67.265 40.862 1.00 96.19 ? ? ? ? ? ? 515 THR A C 1 ATOM 4043 O O . THR A 1 515 ? 31.591 67.923 40.380 1.00 96.25 ? ? ? ? ? ? 515 THR A O 1 ATOM 4044 C CB . THR A 1 515 ? 32.278 65.265 39.375 1.00 96.19 ? ? ? ? ? ? 515 THR A CB 1 ATOM 4045 N N . LEU A 1 516 ? 32.914 67.388 42.125 1.00 95.90 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A N 1 ATOM 4046 C CA . LEU A 1 516 ? 32.322 68.357 43.036 1.00 95.36 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CA 1 ATOM 4047 C C . LEU A 1 516 ? 33.418 69.375 43.341 1.00 95.22 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A C 1 ATOM 4048 O O . LEU A 1 516 ? 33.795 69.562 44.499 1.00 95.35 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A O 1 ATOM 4049 C CB . LEU A 1 516 ? 31.864 67.672 44.325 1.00 95.10 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CB 1 HETATM 4050 C C1 . BOG B 2 . ? -0.548 42.368 12.565 1.00 75.09 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A C1 1 HETATM 4051 O O1 . BOG B 2 . ? -0.171 41.065 13.037 1.00 74.70 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A O1 1 HETATM 4052 C C2 . BOG B 2 . ? -2.108 42.496 12.552 1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A C2 1 HETATM 4053 O O2 . BOG B 2 . ? -2.658 41.491 11.704 1.00 76.16 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A O2 1 HETATM 4054 C C3 . BOG B 2 . ? -2.504 43.923 12.057 1.00 74.77 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A C3 1 HETATM 4055 O O3 . BOG B 2 . ? -3.907 44.056 12.027 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A O3 1 HETATM 4056 C C4 . BOG B 2 . ? -1.892 44.968 13.018 1.00 74.84 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A C4 1 HETATM 4057 O O4 . BOG B 2 . ? -2.246 46.289 12.605 1.00 74.65 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A O4 1 HETATM 4058 C C5 . BOG B 2 . ? -0.322 44.804 13.043 1.00 74.60 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A C5 1 HETATM 4059 O O5 . BOG B 2 . ? 0.009 43.428 13.449 1.00 75.07 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A O5 1 HETATM 4060 C C6 . BOG B 2 . ? 0.318 45.815 14.019 1.00 73.67 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A C6 1 HETATM 4061 O O6 . BOG B 2 . ? -0.078 45.586 15.374 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A O6 1 HETATM 4062 C "C1'" . BOG B 2 . ? 1.243 40.882 13.063 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C1'" 1 HETATM 4063 C "C2'" . BOG B 2 . ? 1.545 39.416 13.251 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C2'" 1 HETATM 4064 C "C3'" . BOG B 2 . ? 2.193 39.223 14.593 1.00 73.73 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C3'" 1 HETATM 4065 C "C4'" . BOG B 2 . ? 2.525 37.775 14.883 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C4'" 1 HETATM 4066 C "C5'" . BOG B 2 . ? 3.157 37.654 16.261 1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C5'" 1 HETATM 4067 C "C6'" . BOG B 2 . ? 2.612 36.455 16.999 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C6'" 1 HETATM 4068 C "C7'" . BOG B 2 . ? 3.214 36.323 18.369 1.00 73.94 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C7'" 1 HETATM 4069 C "C8'" . BOG B 2 . ? 2.646 35.126 19.073 1.00 74.28 ? ? ? ? ? ? 701 BOG A "C8'" 1 HETATM 4070 C C1 . BOG C 2 . ? 54.031 18.124 16.814 1.00 93.26 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A C1 1 HETATM 4071 O O1 . BOG C 2 . ? 52.844 17.826 16.047 1.00 92.25 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A O1 1 HETATM 4072 C C2 . BOG C 2 . ? 54.625 16.789 17.363 1.00 93.87 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A C2 1 HETATM 4073 O O2 . BOG C 2 . ? 53.651 16.114 18.184 1.00 93.62 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A O2 1 HETATM 4074 C C3 . BOG C 2 . ? 55.917 17.099 18.178 1.00 94.35 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A C3 1 HETATM 4075 O O3 . BOG C 2 . ? 56.462 15.907 18.678 1.00 94.85 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A O3 1 HETATM 4076 C C4 . BOG C 2 . ? 56.939 17.809 17.256 1.00 94.44 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A C4 1 HETATM 4077 O O4 . BOG C 2 . ? 58.144 18.098 17.976 1.00 94.88 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A O4 1 HETATM 4078 C C5 . BOG C 2 . ? 56.308 19.137 16.697 1.00 94.09 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A C5 1 HETATM 4079 O O5 . BOG C 2 . ? 55.068 18.800 15.978 1.00 93.99 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A O5 1 HETATM 4080 C C6 . BOG C 2 . ? 57.294 19.856 15.756 1.00 93.97 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A C6 1 HETATM 4081 O O6 . BOG C 2 . ? 57.059 19.573 14.381 1.00 93.52 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A O6 1 HETATM 4082 C "C1'" . BOG C 2 . ? 52.119 18.918 15.427 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C1'" 1 HETATM 4083 C "C2'" . BOG C 2 . ? 52.427 20.300 15.969 1.00 88.72 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C2'" 1 HETATM 4084 C "C3'" . BOG C 2 . ? 52.394 21.245 14.797 1.00 86.91 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C3'" 1 HETATM 4085 C "C4'" . BOG C 2 . ? 52.694 22.682 15.162 1.00 85.61 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C4'" 1 HETATM 4086 C "C5'" . BOG C 2 . ? 52.629 23.556 13.916 1.00 84.70 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C5'" 1 HETATM 4087 C "C6'" . BOG C 2 . ? 51.247 24.176 13.753 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C6'" 1 HETATM 4088 C "C7'" . BOG C 2 . ? 51.153 25.038 12.527 1.00 83.40 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C7'" 1 HETATM 4089 C "C8'" . BOG C 2 . ? 49.768 25.618 12.409 1.00 82.26 ? ? ? ? ? ? 702 BOG A "C8'" 1 HETATM 4090 C C1 . BOG D 2 . ? 51.425 21.793 27.393 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A C1 1 HETATM 4091 O O1 . BOG D 2 . ? 51.362 22.174 28.769 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A O1 1 HETATM 4092 C C2 . BOG D 2 . ? 52.606 20.798 27.211 1.00 56.39 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A C2 1 HETATM 4093 O O2 . BOG D 2 . ? 53.815 21.446 27.610 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A O2 1 HETATM 4094 C C3 . BOG D 2 . ? 52.690 20.346 25.731 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A C3 1 HETATM 4095 O O3 . BOG D 2 . ? 53.775 19.429 25.564 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A O3 1 HETATM 4096 C C4 . BOG D 2 . ? 51.344 19.674 25.348 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A C4 1 HETATM 4097 O O4 . BOG D 2 . ? 51.366 19.249 23.998 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A O4 1 HETATM 4098 C C5 . BOG D 2 . ? 50.172 20.696 25.551 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A C5 1 HETATM 4099 O O5 . BOG D 2 . ? 50.171 21.121 26.960 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A O5 1 HETATM 4100 C C6 . BOG D 2 . ? 48.818 20.053 25.188 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A C6 1 HETATM 4101 O O6 . BOG D 2 . ? 48.402 19.071 26.136 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A O6 1 HETATM 4102 C "C1'" . BOG D 2 . ? 50.341 23.109 29.076 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C1'" 1 HETATM 4103 C "C2'" . BOG D 2 . ? 50.455 23.387 30.549 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C2'" 1 HETATM 4104 C "C3'" . BOG D 2 . ? 49.665 24.596 30.920 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C3'" 1 HETATM 4105 C "C4'" . BOG D 2 . ? 49.758 24.889 32.403 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C4'" 1 HETATM 4106 C "C5'" . BOG D 2 . ? 48.950 26.136 32.755 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C5'" 1 HETATM 4107 C "C6'" . BOG D 2 . ? 49.657 27.396 32.275 1.00 70.95 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C6'" 1 HETATM 4108 C "C7'" . BOG D 2 . ? 48.886 28.641 32.583 1.00 71.64 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C7'" 1 HETATM 4109 C "C8'" . BOG D 2 . ? 49.633 29.845 32.076 1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 703 BOG A "C8'" 1 HETATM 4110 C C1 . BOG E 2 . ? 51.253 18.654 31.365 1.00 87.57 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A C1 1 HETATM 4111 O O1 . BOG E 2 . ? 50.473 19.128 32.462 1.00 84.88 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A O1 1 HETATM 4112 C C2 . BOG E 2 . ? 52.109 17.436 31.830 1.00 88.20 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A C2 1 HETATM 4113 O O2 . BOG E 2 . ? 52.953 17.832 32.898 1.00 88.10 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A O2 1 HETATM 4114 C C3 . BOG E 2 . ? 52.945 16.895 30.619 1.00 89.30 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A C3 1 HETATM 4115 O O3 . BOG E 2 . ? 53.727 15.782 31.026 1.00 90.04 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A O3 1 HETATM 4116 C C4 . BOG E 2 . ? 51.960 16.480 29.493 1.00 89.90 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A C4 1 HETATM 4117 O O4 . BOG E 2 . ? 52.671 15.978 28.363 1.00 91.07 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A O4 1 HETATM 4118 C C5 . BOG E 2 . ? 51.090 17.718 29.057 1.00 89.60 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A C5 1 HETATM 4119 O O5 . BOG E 2 . ? 50.376 18.225 30.242 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A O5 1 HETATM 4120 C C6 . BOG E 2 . ? 50.086 17.313 27.963 1.00 89.39 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A C6 1 HETATM 4121 O O6 . BOG E 2 . ? 48.880 16.774 28.498 1.00 89.65 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A O6 1 HETATM 4122 C "C1'" . BOG E 2 . ? 49.676 20.227 32.081 1.00 81.83 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C1'" 1 HETATM 4123 C "C2'" . BOG E 2 . ? 49.075 20.853 33.292 1.00 79.56 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C2'" 1 HETATM 4124 C "C3'" . BOG E 2 . ? 47.768 21.472 32.912 1.00 76.71 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C3'" 1 HETATM 4125 C "C4'" . BOG E 2 . ? 47.102 22.133 34.086 1.00 75.17 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C4'" 1 HETATM 4126 C "C5'" . BOG E 2 . ? 45.786 22.739 33.654 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C5'" 1 HETATM 4127 C "C6'" . BOG E 2 . ? 44.779 22.631 34.765 1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C6'" 1 HETATM 4128 C "C7'" . BOG E 2 . ? 43.460 23.211 34.382 1.00 72.93 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C7'" 1 HETATM 4129 C "C8'" . BOG E 2 . ? 42.520 23.061 35.532 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 704 BOG A "C8'" 1 HETATM 4130 C C1 . BOG F 2 . ? 50.557 14.439 35.567 1.00 87.14 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A C1 1 HETATM 4131 O O1 . BOG F 2 . ? 50.201 14.953 34.269 1.00 84.97 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A O1 1 HETATM 4132 C C2 . BOG F 2 . ? 51.549 13.251 35.403 1.00 88.11 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A C2 1 HETATM 4133 O O2 . BOG F 2 . ? 50.949 12.234 34.613 1.00 89.23 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A O2 1 HETATM 4134 C C3 . BOG F 2 . ? 51.948 12.708 36.807 1.00 88.37 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A C3 1 HETATM 4135 O O3 . BOG F 2 . ? 52.853 11.622 36.668 1.00 88.51 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A O3 1 HETATM 4136 C C4 . BOG F 2 . ? 52.599 13.855 37.624 1.00 88.48 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A C4 1 HETATM 4137 O O4 . BOG F 2 . ? 52.979 13.394 38.921 1.00 88.41 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A O4 1 HETATM 4138 C C5 . BOG F 2 . ? 51.581 15.036 37.762 1.00 88.33 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A C5 1 HETATM 4139 O O5 . BOG F 2 . ? 51.191 15.487 36.413 1.00 87.87 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A O5 1 HETATM 4140 C C6 . BOG F 2 . ? 52.200 16.204 38.559 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A C6 1 HETATM 4141 O O6 . BOG F 2 . ? 52.802 17.195 37.726 1.00 89.84 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A O6 1 HETATM 4142 C "C1'" . BOG F 2 . ? 49.334 16.082 34.321 1.00 82.35 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C1'" 1 HETATM 4143 C "C2'" . BOG F 2 . ? 47.886 15.756 34.047 1.00 79.27 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C2'" 1 HETATM 4144 C "C3'" . BOG F 2 . ? 47.137 16.976 34.512 1.00 77.97 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C3'" 1 HETATM 4145 C "C4'" . BOG F 2 . ? 45.643 16.934 34.360 1.00 76.02 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C4'" 1 HETATM 4146 C "C5'" . BOG F 2 . ? 45.095 18.256 34.891 1.00 74.89 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C5'" 1 HETATM 4147 C "C6'" . BOG F 2 . ? 43.637 18.163 35.251 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C6'" 1 HETATM 4148 C "C7'" . BOG F 2 . ? 43.122 19.477 35.767 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C7'" 1 HETATM 4149 C "C8'" . BOG F 2 . ? 41.666 19.380 36.127 1.00 76.24 ? ? ? ? ? ? 705 BOG A "C8'" 1 HETATM 4150 NA NA . NA G 3 . ? 29.216 33.667 14.380 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 751 NA A NA 1 HETATM 4151 NA NA . NA H 3 . ? 22.970 31.048 16.087 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 752 NA A NA 1 HETATM 4152 N N . LEU I 4 . ? 24.669 32.365 18.876 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A N 1 HETATM 4153 C CA . LEU I 4 . ? 25.946 31.658 18.847 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CA 1 HETATM 4154 C C . LEU I 4 . ? 25.809 30.334 18.101 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A C 1 HETATM 4155 O O . LEU I 4 . ? 26.832 29.627 17.978 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A O 1 HETATM 4156 C CB . LEU I 4 . ? 26.428 31.383 20.276 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CB 1 HETATM 4157 C CG . LEU I 4 . ? 26.457 32.578 21.233 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CG 1 HETATM 4158 C CD1 . LEU I 4 . ? 26.948 32.110 22.605 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CD1 1 HETATM 4159 C CD2 . LEU I 4 . ? 27.361 33.673 20.696 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CD2 1 HETATM 4160 O OXT . LEU I 4 . ? 24.681 30.018 17.671 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A OXT 1 HETATM 4161 C C18 . DSM J 5 . ? 29.732 16.733 24.814 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C18 1 HETATM 4162 N N2 . DSM J 5 . ? 28.666 17.681 25.183 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A N2 1 HETATM 4163 C C17 . DSM J 5 . ? 28.680 18.894 24.309 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C17 1 HETATM 4164 C C16 . DSM J 5 . ? 27.950 20.063 24.905 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C16 1 HETATM 4165 C C15 . DSM J 5 . ? 28.277 21.388 24.161 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C15 1 HETATM 4166 N N1 . DSM J 5 . ? 27.605 21.628 22.815 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A N1 1 HETATM 4167 C C14 . DSM J 5 . ? 26.367 20.966 22.476 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C14 1 HETATM 4168 C C1 . DSM J 5 . ? 25.192 21.048 23.290 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C1 1 HETATM 4169 C C2 . DSM J 5 . ? 24.000 20.371 22.904 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C2 1 HETATM 4170 C C3 . DSM J 5 . ? 23.965 19.666 21.692 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C3 1 HETATM 4171 C C4 . DSM J 5 . ? 25.105 19.597 20.905 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C4 1 HETATM 4172 C C13 . DSM J 5 . ? 26.304 20.263 21.256 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C13 1 HETATM 4173 C C5 . DSM J 5 . ? 27.468 20.141 20.345 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C5 1 HETATM 4174 C C6 . DSM J 5 . ? 27.867 21.426 19.634 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C6 1 HETATM 4175 C C12 . DSM J 5 . ? 28.233 22.664 20.514 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C12 1 HETATM 4176 C C11 . DSM J 5 . ? 28.105 22.731 21.994 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C11 1 HETATM 4177 C C7 . DSM J 5 . ? 28.727 23.808 19.860 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C7 1 HETATM 4178 C C8 . DSM J 5 . ? 29.086 24.974 20.531 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C8 1 HETATM 4179 C C9 . DSM J 5 . ? 28.977 25.056 21.921 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C9 1 HETATM 4180 C C10 . DSM J 5 . ? 28.487 23.944 22.645 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 801 DSM A C10 1 HETATM 4181 C C18 . DSM K 5 . ? 41.866 40.403 2.743 1.00 85.25 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C18 1 HETATM 4182 N N2 . DSM K 5 . ? 41.512 40.959 4.075 1.00 85.86 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A N2 1 HETATM 4183 C C17 . DSM K 5 . ? 40.768 39.993 4.970 1.00 85.88 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C17 1 HETATM 4184 C C16 . DSM K 5 . ? 41.675 39.183 5.856 1.00 85.90 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C16 1 HETATM 4185 C C15 . DSM K 5 . ? 41.938 39.899 7.199 1.00 85.47 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C15 1 HETATM 4186 N N1 . DSM K 5 . ? 40.951 39.580 8.279 1.00 85.27 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A N1 1 HETATM 4187 C C14 . DSM K 5 . ? 40.947 38.249 8.836 1.00 85.73 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C14 1 HETATM 4188 C C1 . DSM K 5 . ? 40.149 37.205 8.271 1.00 86.49 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C1 1 HETATM 4189 C C2 . DSM K 5 . ? 40.161 35.893 8.837 1.00 86.75 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C2 1 HETATM 4190 C C3 . DSM K 5 . ? 40.956 35.635 9.958 1.00 86.03 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C3 1 HETATM 4191 C C4 . DSM K 5 . ? 41.728 36.649 10.503 1.00 85.41 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C4 1 HETATM 4192 C C13 . DSM K 5 . ? 41.746 37.962 9.974 1.00 85.55 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C13 1 HETATM 4193 C C5 . DSM K 5 . ? 42.615 38.964 10.648 1.00 85.31 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C5 1 HETATM 4194 C C6 . DSM K 5 . ? 41.947 40.163 11.296 1.00 84.83 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C6 1 HETATM 4195 C C12 . DSM K 5 . ? 40.928 41.005 10.475 1.00 84.81 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C12 1 HETATM 4196 C C11 . DSM K 5 . ? 40.463 40.702 9.091 1.00 85.18 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C11 1 HETATM 4197 C C7 . DSM K 5 . ? 40.351 42.131 11.119 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C7 1 HETATM 4198 C C8 . DSM K 5 . ? 39.429 42.971 10.499 1.00 83.89 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C8 1 HETATM 4199 C C9 . DSM K 5 . ? 38.992 42.700 9.197 1.00 84.15 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C9 1 HETATM 4200 C C10 . DSM K 5 . ? 39.521 41.592 8.495 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 802 DSM A C10 1 HETATM 4201 O O . HOH L 6 . ? 42.538 23.270 19.116 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 901 HOH A O 1 HETATM 4202 O O . HOH L 6 . ? 41.053 18.688 25.354 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 902 HOH A O 1 HETATM 4203 O O . HOH L 6 . ? 36.237 19.638 29.257 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 903 HOH A O 1 HETATM 4204 O O . HOH L 6 . ? 46.589 16.496 16.379 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 904 HOH A O 1 HETATM 4205 O O . HOH L 6 . ? 20.911 26.948 25.745 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 905 HOH A O 1 HETATM 4206 O O . HOH L 6 . ? 16.533 51.599 23.243 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 906 HOH A O 1 HETATM 4207 O O . HOH L 6 . ? 30.275 39.487 15.436 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 907 HOH A O 1 HETATM 4208 O O . HOH L 6 . ? 44.391 51.075 30.599 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 908 HOH A O 1 HETATM 4209 O O . HOH L 6 . ? 26.109 18.421 14.762 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 909 HOH A O 1 HETATM 4210 O O . HOH L 6 . ? 33.003 50.137 25.183 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 910 HOH A O 1 HETATM 4211 O O . HOH L 6 . ? 26.841 19.154 12.537 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 911 HOH A O 1 HETATM 4212 O O . HOH L 6 . ? 27.938 17.145 16.071 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O 1 HETATM 4213 O O . HOH L 6 . ? 48.247 15.794 1.485 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 913 HOH A O 1 HETATM 4214 O O . HOH L 6 . ? 24.882 21.182 9.956 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 914 HOH A O 1 HETATM 4215 O O . HOH L 6 . ? 32.616 38.759 28.044 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 915 HOH A O 1 HETATM 4216 O O . HOH L 6 . ? 37.349 13.295 12.573 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 916 HOH A O 1 HETATM 4217 O O . HOH L 6 . ? 26.348 14.409 17.187 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 917 HOH A O 1 HETATM 4218 O O . HOH L 6 . ? 37.044 50.600 15.602 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 918 HOH A O 1 HETATM 4219 O O . HOH L 6 . ? 22.809 38.420 24.744 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 919 HOH A O 1 HETATM 4220 O O . HOH L 6 . ? 21.479 39.230 27.750 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 920 HOH A O 1 HETATM 4221 O O . HOH L 6 . ? 19.340 3.667 10.096 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 921 HOH A O 1 HETATM 4222 O O . HOH L 6 . ? 36.035 47.989 22.253 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 922 HOH A O 1 HETATM 4223 O O . HOH L 6 . ? 16.476 21.979 6.430 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 923 HOH A O 1 HETATM 4224 O O . HOH L 6 . ? 29.621 48.758 30.544 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 924 HOH A O 1 HETATM 4225 O O . HOH L 6 . ? 44.257 13.769 15.582 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 925 HOH A O 1 HETATM 4226 O O . HOH L 6 . ? 36.641 45.695 21.020 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 926 HOH A O 1 HETATM 4227 O O . HOH L 6 . ? 43.533 51.160 23.137 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 927 HOH A O 1 HETATM 4228 O O . HOH L 6 . ? 21.373 19.096 9.937 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 928 HOH A O 1 HETATM 4229 O O . HOH L 6 . ? 26.490 42.679 29.679 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 929 HOH A O 1 HETATM 4230 O O . HOH L 6 . ? 23.091 6.323 20.661 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 930 HOH A O 1 HETATM 4231 O O . HOH L 6 . ? 50.483 17.248 17.877 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 931 HOH A O 1 HETATM 4232 O O . HOH L 6 . ? 5.822 52.540 32.312 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 932 HOH A O 1 HETATM 4233 O O . HOH L 6 . ? 13.571 51.247 17.104 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 933 HOH A O 1 HETATM 4234 O O . HOH L 6 . ? 34.147 19.326 35.918 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 934 HOH A O 1 HETATM 4235 O O . HOH L 6 . ? 24.104 14.177 21.942 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 935 HOH A O 1 HETATM 4236 O O . HOH L 6 . ? 25.895 20.900 28.511 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 936 HOH A O 1 HETATM 4237 O O . HOH L 6 . ? 41.961 7.998 31.904 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 937 HOH A O 1 HETATM 4238 O O . HOH L 6 . ? 28.937 41.747 22.784 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 938 HOH A O 1 HETATM 4239 O O . HOH L 6 . ? 37.747 28.654 25.069 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 939 HOH A O 1 HETATM 4240 O O . HOH L 6 . ? 44.925 43.433 14.599 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 940 HOH A O 1 HETATM 4241 O O . HOH L 6 . ? 22.667 54.613 21.821 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 941 HOH A O 1 HETATM 4242 O O . HOH L 6 . ? 20.666 23.723 22.237 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 942 HOH A O 1 HETATM 4243 O O . HOH L 6 . ? 19.691 56.381 27.873 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 943 HOH A O 1 HETATM 4244 O O . HOH L 6 . ? 35.073 17.466 28.248 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 944 HOH A O 1 HETATM 4245 O O . HOH L 6 . ? -0.996 43.090 16.753 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 945 HOH A O 1 HETATM 4246 O O . HOH L 6 . ? 46.944 12.890 12.343 1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 946 HOH A O 1 HETATM 4247 O O . HOH L 6 . ? 27.889 14.227 24.301 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 947 HOH A O 1 HETATM 4248 O O . HOH L 6 . ? 20.945 24.372 24.619 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 948 HOH A O 1 HETATM 4249 O O . HOH L 6 . ? 35.781 54.516 28.863 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 949 HOH A O 1 HETATM 4250 O O . HOH L 6 . ? 17.874 5.266 16.783 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 950 HOH A O 1 HETATM 4251 O O . HOH L 6 . ? 41.226 52.932 24.148 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 951 HOH A O 1 HETATM 4252 O O . HOH L 6 . ? 32.422 18.083 28.605 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 952 HOH A O 1 HETATM 4253 O O . HOH L 6 . ? 19.730 50.559 12.728 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 953 HOH A O 1 HETATM 4254 O O . HOH L 6 . ? 35.504 50.465 21.226 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 954 HOH A O 1 HETATM 4255 O O . HOH L 6 . ? 43.984 8.806 28.606 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 955 HOH A O 1 HETATM 4256 O O . HOH L 6 . ? 13.321 39.907 8.267 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 956 HOH A O 1 HETATM 4257 O O . HOH L 6 . ? 34.136 16.618 35.305 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 957 HOH A O 1 HETATM 4258 O O . HOH L 6 . ? 32.529 55.347 16.214 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 958 HOH A O 1 HETATM 4259 O O . HOH L 6 . ? 32.071 11.018 20.725 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 959 HOH A O 1 HETATM 4260 O O . HOH L 6 . ? 50.921 15.783 20.807 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 960 HOH A O 1 HETATM 4261 O O . HOH L 6 . ? 8.340 55.175 21.164 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 961 HOH A O 1 HETATM 4262 O O . HOH L 6 . ? 34.915 53.691 11.308 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 962 HOH A O 1 HETATM 4263 O O . HOH L 6 . ? 44.160 11.334 26.615 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 963 HOH A O 1 HETATM 4264 O O . HOH L 6 . ? 28.037 53.191 41.509 1.00 66.90 ? ? ? ? ? ? 964 HOH A O 1 HETATM 4265 O O . HOH L 6 . ? 39.055 1.076 9.501 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 965 HOH A O 1 HETATM 4266 O O . HOH L 6 . ? 35.334 44.707 5.513 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 966 HOH A O 1 HETATM 4267 O O . HOH L 6 . ? 12.673 10.167 6.004 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 967 HOH A O 1 HETATM 4268 O O . HOH L 6 . ? 5.043 47.577 34.421 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 968 HOH A O 1 HETATM 4269 O O . HOH L 6 . ? 38.798 11.685 0.282 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 969 HOH A O 1 HETATM 4270 O O . HOH L 6 . ? 19.799 49.284 47.241 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 970 HOH A O 1 HETATM 4271 O O . HOH L 6 . ? 33.143 9.859 -5.723 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 971 HOH A O 1 HETATM 4272 O O . HOH L 6 . ? 46.663 15.370 30.797 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 972 HOH A O 1 HETATM 4273 O O . HOH L 6 . ? 39.495 12.588 -4.160 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 973 HOH A O 1 HETATM 4274 O O . HOH L 6 . ? 50.188 16.469 24.116 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 974 HOH A O 1 HETATM 4275 O O . HOH L 6 . ? 16.158 37.642 6.317 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 975 HOH A O 1 HETATM 4276 O O . HOH L 6 . ? 45.352 11.500 14.716 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 976 HOH A O 1 HETATM 4277 O O . HOH L 6 . ? 20.378 5.305 20.630 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 977 HOH A O 1 HETATM 4278 O O . HOH L 6 . ? 17.338 54.497 11.660 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 978 HOH A O 1 HETATM 4279 O O . HOH L 6 . ? 25.919 54.167 21.674 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 979 HOH A O 1 HETATM 4280 O O . HOH L 6 . ? 45.027 10.589 10.929 1.00 59.29 ? ? ? ? ? ? 980 HOH A O 1 HETATM 4281 O O . HOH L 6 . ? 42.822 8.139 12.778 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 981 HOH A O 1 HETATM 4282 O O . HOH L 6 . ? 17.739 13.865 -2.245 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 982 HOH A O 1 HETATM 4283 O O . HOH L 6 . ? 33.735 53.520 27.211 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 983 HOH A O 1 HETATM 4284 O O . HOH L 6 . ? 17.217 59.854 19.187 1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 984 HOH A O 1 HETATM 4285 O O . HOH L 6 . ? 37.483 51.753 22.130 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 985 HOH A O 1 HETATM 4286 O O . HOH L 6 . ? 46.871 51.266 26.398 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 986 HOH A O 1 HETATM 4287 O O . HOH L 6 . ? 31.638 49.651 7.819 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 987 HOH A O 1 HETATM 4288 O O . HOH L 6 . ? 18.714 20.754 29.950 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 988 HOH A O 1 HETATM 4289 O O . HOH L 6 . ? 33.497 4.346 15.540 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 989 HOH A O 1 HETATM 4290 O O . HOH L 6 . ? 53.211 14.716 21.031 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 990 HOH A O 1 HETATM 4291 O O . HOH L 6 . ? 10.844 55.255 27.536 1.00 61.93 ? ? ? ? ? ? 991 HOH A O 1 HETATM 4292 O O . HOH L 6 . ? -2.561 40.932 15.478 1.00 62.65 ? ? ? ? ? ? 992 HOH A O 1 HETATM 4293 O O . HOH L 6 . ? 10.043 13.236 10.998 1.00 67.80 ? ? ? ? ? ? 993 HOH A O 1 HETATM 4294 O O . HOH L 6 . ? 25.321 8.875 -5.629 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 994 HOH A O 1 HETATM 4295 O O . HOH L 6 . ? 26.547 10.952 -4.723 1.00 66.90 ? ? ? ? ? ? 995 HOH A O 1 HETATM 4296 O O . 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HOH L 6 . ? 17.384 38.271 4.003 1.00 62.73 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O 1 HETATM 4341 O O . HOH L 6 . ? 11.764 10.452 24.192 1.00 61.27 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O 1 #