data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Calderone, V." 1 "Bertini, I." 2 "Fragai, M." 3 "Luchinat, C." 4 "Maletta, M." 5 "Yeo, K.J." 6 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Uninhibited human MMP-8" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords HYDROLASE _struct_keywords.text "MMP-8, Matrix Metalloproteinase, HYDROLASE" # _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.crystals_number 1 # loop_ _citation.id _citation.title _citation.journal_abbrev _citation.journal_volume _citation.page_first _citation.page_last _citation.year _citation.journal_id_ASTM _citation.country _citation.journal_id_ISSN _citation.journal_id_CSD _citation.book_publisher _citation.pdbx_database_id_PubMed _citation.pdbx_database_id_DOI primary "Snapshots of the reaction mechanism of matrix metalloproteinases." ANGEW.CHEM.INT.ED.ENGL. 45 7952 7955 2006 ACIEAY GE 0570-0833 0179 ? 17096442 10.1002/anie.200603100 1 "Crystal structure of MMP8 complexed with HMR2909" J.Med.Chem. 42 1908 1920 1999 JMCMAR US 0022-2623 0151 ? ? ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Bertini, I." 1 ? primary "Calderone, V." 2 ? primary "Fragai, M." 3 ? primary "Luchinat, C." 4 ? primary "Maletta, M." 5 ? primary "Yeo, K.J." 6 ? 1 "Matter, H." 7 ? 1 "Schwab, W." 8 ? 1 "Barbier, D." 9 ? 1 "Billen, G." 10 ? 1 "Haase, B." 11 ? 1 "Neises, B." 12 ? 1 "Schudok, M." 13 ? 1 "Thorwart, W." 14 ? 1 "Schreuder, H." 15 ? 1 "Brachvogel, V." 16 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;NPKWERTNLTYRIRNYTPQLSEAEVERAIKDAFELWSVASPLIFTRISQGEADINIAFYQRDHGDNSPFDGPNGILAHAF QPGQGIGGDAHFDAEETWTNTSANYNLFLVAAHEFGHSLGLAHSSDPGALMYPNYAFRETSNYSLPQDDIDGIQAIYG ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;NPKWERTNLTYRIRNYTPQLSEAEVERAIKDAFELWSVASPLIFTRISQGEADINIAFYQRDHGDNSPFDGPNGILAHAF QPGQGIGGDAHFDAEETWTNTSANYNLFLVAAHEFGHSLGLAHSSDPGALMYPNYAFRETSNYSLPQDDIDGIQAIYG ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 ASN n 1 2 PRO n 1 3 LYS n 1 4 TRP n 1 5 GLU n 1 6 ARG n 1 7 THR n 1 8 ASN n 1 9 LEU n 1 10 THR n 1 11 TYR n 1 12 ARG n 1 13 ILE n 1 14 ARG n 1 15 ASN n 1 16 TYR n 1 17 THR n 1 18 PRO n 1 19 GLN n 1 20 LEU n 1 21 SER n 1 22 GLU n 1 23 ALA n 1 24 GLU n 1 25 VAL n 1 26 GLU n 1 27 ARG n 1 28 ALA n 1 29 ILE n 1 30 LYS n 1 31 ASP n 1 32 ALA n 1 33 PHE n 1 34 GLU n 1 35 LEU n 1 36 TRP n 1 37 SER n 1 38 VAL n 1 39 ALA n 1 40 SER n 1 41 PRO n 1 42 LEU n 1 43 ILE n 1 44 PHE n 1 45 THR n 1 46 ARG n 1 47 ILE n 1 48 SER n 1 49 GLN n 1 50 GLY n 1 51 GLU n 1 52 ALA n 1 53 ASP n 1 54 ILE n 1 55 ASN n 1 56 ILE n 1 57 ALA n 1 58 PHE n 1 59 TYR n 1 60 GLN n 1 61 ARG n 1 62 ASP n 1 63 HIS n 1 64 GLY n 1 65 ASP n 1 66 ASN n 1 67 SER n 1 68 PRO n 1 69 PHE n 1 70 ASP n 1 71 GLY n 1 72 PRO n 1 73 ASN n 1 74 GLY n 1 75 ILE n 1 76 LEU n 1 77 ALA n 1 78 HIS n 1 79 ALA n 1 80 PHE n 1 81 GLN n 1 82 PRO n 1 83 GLY n 1 84 GLN n 1 85 GLY n 1 86 ILE n 1 87 GLY n 1 88 GLY n 1 89 ASP n 1 90 ALA n 1 91 HIS n 1 92 PHE n 1 93 ASP n 1 94 ALA n 1 95 GLU n 1 96 GLU n 1 97 THR n 1 98 TRP n 1 99 THR n 1 100 ASN n 1 101 THR n 1 102 SER n 1 103 ALA n 1 104 ASN n 1 105 TYR n 1 106 ASN n 1 107 LEU n 1 108 PHE n 1 109 LEU n 1 110 VAL n 1 111 ALA n 1 112 ALA n 1 113 HIS n 1 114 GLU n 1 115 PHE n 1 116 GLY n 1 117 HIS n 1 118 SER n 1 119 LEU n 1 120 GLY n 1 121 LEU n 1 122 ALA n 1 123 HIS n 1 124 SER n 1 125 SER n 1 126 ASP n 1 127 PRO n 1 128 GLY n 1 129 ALA n 1 130 LEU n 1 131 MET n 1 132 TYR n 1 133 PRO n 1 134 ASN n 1 135 TYR n 1 136 ALA n 1 137 PHE n 1 138 ARG n 1 139 GLU n 1 140 THR n 1 141 SER n 1 142 ASN n 1 143 TYR n 1 144 SER n 1 145 LEU n 1 146 PRO n 1 147 GLN n 1 148 ASP n 1 149 ASP n 1 150 ILE n 1 151 ASP n 1 152 GLY n 1 153 ILE n 1 154 GLN n 1 155 ALA n 1 156 ILE n 1 157 TYR n 1 158 GLY n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Neutrophil collagenase" 17612.115 1 3.4.24.34 ? "CATALYTIC DOMAIN" ? 2 non-polymer syn "CALCIUM ION" 40.078 2 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "ZINC ION" 65.409 2 ? ? ? ? 4 water nat water 18.015 144 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 ASN 1 85 ? ? ? A ? n A 1 2 PRO 2 86 86 PRO PRO A ? n A 1 3 LYS 3 87 87 LYS LYS A ? n A 1 4 TRP 4 88 88 TRP TRP A ? n A 1 5 GLU 5 89 89 GLU GLU A ? n A 1 6 ARG 6 90 90 ARG ARG A ? n A 1 7 THR 7 91 91 THR THR A ? n A 1 8 ASN 8 92 92 ASN ASN A ? n A 1 9 LEU 9 93 93 LEU LEU A ? n A 1 10 THR 10 94 94 THR THR A ? n A 1 11 TYR 11 95 95 TYR TYR A ? n A 1 12 ARG 12 96 96 ARG ARG A ? n A 1 13 ILE 13 97 97 ILE ILE A ? n A 1 14 ARG 14 98 98 ARG ARG A ? n A 1 15 ASN 15 99 99 ASN ASN A ? n A 1 16 TYR 16 100 100 TYR TYR A ? n A 1 17 THR 17 101 101 THR THR A ? n A 1 18 PRO 18 102 102 PRO PRO A ? n A 1 19 GLN 19 103 103 GLN GLN A ? n A 1 20 LEU 20 104 104 LEU LEU A ? n A 1 21 SER 21 105 105 SER SER A ? n A 1 22 GLU 22 106 106 GLU GLU A ? n A 1 23 ALA 23 107 107 ALA ALA A ? n A 1 24 GLU 24 108 108 GLU GLU A ? n A 1 25 VAL 25 109 109 VAL VAL A ? n A 1 26 GLU 26 110 110 GLU GLU A ? n A 1 27 ARG 27 111 111 ARG ARG A ? n A 1 28 ALA 28 112 112 ALA ALA A ? n A 1 29 ILE 29 113 113 ILE ILE A ? n A 1 30 LYS 30 114 114 LYS LYS A ? n A 1 31 ASP 31 115 115 ASP ASP A ? n A 1 32 ALA 32 116 116 ALA ALA A ? n A 1 33 PHE 33 117 117 PHE PHE A ? n A 1 34 GLU 34 118 118 GLU GLU A ? n A 1 35 LEU 35 119 119 LEU LEU A ? n A 1 36 TRP 36 120 120 TRP TRP A ? n A 1 37 SER 37 121 121 SER SER A ? n A 1 38 VAL 38 122 122 VAL VAL A ? n A 1 39 ALA 39 123 123 ALA ALA A ? n A 1 40 SER 40 124 124 SER SER A ? n A 1 41 PRO 41 125 125 PRO PRO A ? n A 1 42 LEU 42 126 126 LEU LEU A ? n A 1 43 ILE 43 127 127 ILE ILE A ? n A 1 44 PHE 44 128 128 PHE PHE A ? n A 1 45 THR 45 129 129 THR THR A ? n A 1 46 ARG 46 130 130 ARG ARG A ? n A 1 47 ILE 47 131 131 ILE ILE A ? n A 1 48 SER 48 132 132 SER SER A ? n A 1 49 GLN 49 133 133 GLN GLN A ? n A 1 50 GLY 50 134 134 GLY GLY A ? n A 1 51 GLU 51 135 135 GLU GLU A ? n A 1 52 ALA 52 136 136 ALA ALA A ? n A 1 53 ASP 53 137 137 ASP ASP A ? n A 1 54 ILE 54 138 138 ILE ILE A ? n A 1 55 ASN 55 139 139 ASN ASN A ? n A 1 56 ILE 56 140 140 ILE ILE A ? n A 1 57 ALA 57 141 141 ALA ALA A ? n A 1 58 PHE 58 142 142 PHE PHE A ? n A 1 59 TYR 59 143 143 TYR TYR A ? n A 1 60 GLN 60 144 144 GLN GLN A ? n A 1 61 ARG 61 145 145 ARG ARG A ? n A 1 62 ASP 62 146 146 ASP ASP A ? n A 1 63 HIS 63 147 147 HIS HIS A ? n A 1 64 GLY 64 148 148 GLY GLY A ? n A 1 65 ASP 65 149 149 ASP ASP A ? n A 1 66 ASN 66 150 150 ASN ASN A ? n A 1 67 SER 67 151 151 SER SER A ? n A 1 68 PRO 68 152 152 PRO PRO A ? n A 1 69 PHE 69 153 153 PHE PHE A ? n A 1 70 ASP 70 154 154 ASP ASP A ? n A 1 71 GLY 71 155 155 GLY GLY A ? n A 1 72 PRO 72 156 156 PRO PRO A ? n A 1 73 ASN 73 157 157 ASN ASN A ? n A 1 74 GLY 74 158 158 GLY GLY A ? n A 1 75 ILE 75 159 159 ILE ILE A ? n A 1 76 LEU 76 160 160 LEU LEU A ? n A 1 77 ALA 77 161 161 ALA ALA A ? n A 1 78 HIS 78 162 162 HIS HIS A ? n A 1 79 ALA 79 163 163 ALA ALA A ? n A 1 80 PHE 80 164 164 PHE PHE A ? n A 1 81 GLN 81 165 165 GLN GLN A ? n A 1 82 PRO 82 166 166 PRO PRO A ? n A 1 83 GLY 83 167 167 GLY GLY A ? n A 1 84 GLN 84 168 168 GLN GLN A ? n A 1 85 GLY 85 169 169 GLY GLY A ? n A 1 86 ILE 86 170 170 ILE ILE A ? n A 1 87 GLY 87 171 171 GLY GLY A ? n A 1 88 GLY 88 172 172 GLY GLY A ? n A 1 89 ASP 89 173 173 ASP ASP A ? n A 1 90 ALA 90 174 174 ALA ALA A ? n A 1 91 HIS 91 175 175 HIS HIS A ? n A 1 92 PHE 92 176 176 PHE PHE A ? n A 1 93 ASP 93 177 177 ASP ASP A ? n A 1 94 ALA 94 178 178 ALA ALA A ? n A 1 95 GLU 95 179 179 GLU GLU A ? n A 1 96 GLU 96 180 180 GLU GLU A ? n A 1 97 THR 97 181 181 THR THR A ? n A 1 98 TRP 98 182 182 TRP TRP A ? n A 1 99 THR 99 183 183 THR THR A ? n A 1 100 ASN 100 184 184 ASN ASN A ? n A 1 101 THR 101 185 185 THR THR A ? n A 1 102 SER 102 186 186 SER SER A ? n A 1 103 ALA 103 187 187 ALA ALA A ? n A 1 104 ASN 104 188 188 ASN ASN A ? n A 1 105 TYR 105 189 189 TYR TYR A ? n A 1 106 ASN 106 190 190 ASN ASN A ? n A 1 107 LEU 107 191 191 LEU LEU A ? n A 1 108 PHE 108 192 192 PHE PHE A ? n A 1 109 LEU 109 193 193 LEU LEU A ? n A 1 110 VAL 110 194 194 VAL VAL A ? n A 1 111 ALA 111 195 195 ALA ALA A ? n A 1 112 ALA 112 196 196 ALA ALA A ? n A 1 113 HIS 113 197 197 HIS HIS A ? n A 1 114 GLU 114 198 198 GLU GLU A ? n A 1 115 PHE 115 199 199 PHE PHE A ? n A 1 116 GLY 116 200 200 GLY GLY A ? n A 1 117 HIS 117 201 201 HIS HIS A ? n A 1 118 SER 118 202 202 SER SER A ? n A 1 119 LEU 119 203 203 LEU LEU A ? n A 1 120 GLY 120 204 204 GLY GLY A ? n A 1 121 LEU 121 205 205 LEU LEU A ? n A 1 122 ALA 122 206 206 ALA ALA A ? n A 1 123 HIS 123 207 207 HIS HIS A ? n A 1 124 SER 124 208 208 SER SER A ? n A 1 125 SER 125 209 209 SER SER A ? n A 1 126 ASP 126 210 210 ASP ASP A ? n A 1 127 PRO 127 211 211 PRO PRO A ? n A 1 128 GLY 128 212 212 GLY GLY A ? n A 1 129 ALA 129 213 213 ALA ALA A ? n A 1 130 LEU 130 214 214 LEU LEU A ? n A 1 131 MET 131 215 215 MET MET A ? n A 1 132 TYR 132 216 216 TYR TYR A ? n A 1 133 PRO 133 217 217 PRO PRO A ? n A 1 134 ASN 134 218 218 ASN ASN A ? n A 1 135 TYR 135 219 219 TYR TYR A ? n A 1 136 ALA 136 220 220 ALA ALA A ? n A 1 137 PHE 137 221 221 PHE PHE A ? n A 1 138 ARG 138 222 222 ARG ARG A ? n A 1 139 GLU 139 223 223 GLU GLU A ? n A 1 140 THR 140 224 224 THR THR A ? n A 1 141 SER 141 225 225 SER SER A ? n A 1 142 ASN 142 226 226 ASN ASN A ? n A 1 143 TYR 143 227 227 TYR TYR A ? n A 1 144 SER 144 228 228 SER SER A ? n A 1 145 LEU 145 229 229 LEU LEU A ? n A 1 146 PRO 146 230 230 PRO PRO A ? n A 1 147 GLN 147 231 231 GLN GLN A ? n A 1 148 ASP 148 232 232 ASP ASP A ? n A 1 149 ASP 149 233 233 ASP ASP A ? n A 1 150 ILE 150 234 234 ILE ILE A ? n A 1 151 ASP 151 235 235 ASP ASP A ? n A 1 152 GLY 152 236 236 GLY GLY A ? n A 1 153 ILE 153 237 237 ILE ILE A ? n A 1 154 GLN 154 238 238 GLN GLN A ? n A 1 155 ALA 155 239 239 ALA ALA A ? n A 1 156 ILE 156 240 240 ILE ILE A ? n A 1 157 TYR 157 241 241 TYR TYR A ? n A 1 158 GLY 158 242 242 GLY GLY A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 2 CA 1 996 996 CA CA A ? D 2 CA 1 997 997 CA CA A ? E 3 ZN 1 998 998 ZN ZN A ? F 3 ZN 1 999 999 ZN ZN A ? K 4 HOH 1 1000 2 HOH HOH A ? K 4 HOH 2 1001 3 HOH HOH A ? K 4 HOH 3 1002 4 HOH HOH A ? K 4 HOH 4 1003 5 HOH HOH A ? K 4 HOH 5 1004 8 HOH HOH A ? K 4 HOH 6 1005 11 HOH HOH A ? K 4 HOH 7 1006 13 HOH HOH A ? K 4 HOH 8 1007 14 HOH HOH A ? K 4 HOH 9 1008 16 HOH HOH A ? K 4 HOH 10 1009 20 HOH HOH A ? K 4 HOH 11 1010 22 HOH HOH A ? K 4 HOH 12 1011 24 HOH HOH A ? K 4 HOH 13 1012 25 HOH HOH A ? K 4 HOH 14 1013 28 HOH HOH A ? K 4 HOH 15 1014 31 HOH HOH A ? K 4 HOH 16 1015 32 HOH HOH A ? K 4 HOH 17 1016 35 HOH HOH A ? K 4 HOH 18 1017 36 HOH HOH A ? K 4 HOH 19 1018 39 HOH HOH A ? K 4 HOH 20 1019 42 HOH HOH A ? K 4 HOH 21 1020 54 HOH HOH A ? K 4 HOH 22 1021 55 HOH HOH A ? K 4 HOH 23 1022 56 HOH HOH A ? K 4 HOH 24 1023 57 HOH HOH A ? K 4 HOH 25 1024 60 HOH HOH A ? K 4 HOH 26 1025 64 HOH HOH A ? K 4 HOH 27 1026 65 HOH HOH A ? K 4 HOH 28 1027 66 HOH HOH A ? K 4 HOH 29 1028 67 HOH HOH A ? K 4 HOH 30 1029 68 HOH HOH A ? K 4 HOH 31 1030 70 HOH HOH A ? K 4 HOH 32 1031 71 HOH HOH A ? K 4 HOH 33 1032 74 HOH HOH A ? K 4 HOH 34 1033 75 HOH HOH A ? K 4 HOH 35 1034 76 HOH HOH A ? K 4 HOH 36 1035 77 HOH HOH A ? K 4 HOH 37 1036 78 HOH HOH A ? K 4 HOH 38 1037 79 HOH HOH A ? K 4 HOH 39 1038 80 HOH HOH A ? K 4 HOH 40 1039 81 HOH HOH A ? K 4 HOH 41 1040 84 HOH HOH A ? K 4 HOH 42 1041 88 HOH HOH A ? K 4 HOH 43 1042 92 HOH HOH A ? K 4 HOH 44 1043 93 HOH HOH A ? K 4 HOH 45 1044 94 HOH HOH A ? K 4 HOH 46 1045 97 HOH HOH A ? K 4 HOH 47 1046 98 HOH HOH A ? K 4 HOH 48 1047 100 HOH HOH A ? K 4 HOH 49 1048 101 HOH HOH A ? K 4 HOH 50 1049 102 HOH HOH A ? K 4 HOH 51 1050 107 HOH HOH A ? K 4 HOH 52 1051 108 HOH HOH A ? K 4 HOH 53 1052 109 HOH HOH A ? K 4 HOH 54 1053 111 HOH HOH A ? K 4 HOH 55 1054 114 HOH HOH A ? K 4 HOH 56 1055 116 HOH HOH A ? K 4 HOH 57 1056 124 HOH HOH A ? K 4 HOH 58 1057 127 HOH HOH A ? K 4 HOH 59 1058 128 HOH HOH A ? K 4 HOH 60 1059 129 HOH HOH A ? K 4 HOH 61 1060 130 HOH HOH A ? K 4 HOH 62 1061 134 HOH HOH A ? K 4 HOH 63 1062 136 HOH HOH A ? K 4 HOH 64 1063 138 HOH HOH A ? K 4 HOH 65 1064 144 HOH HOH A ? K 4 HOH 66 1065 146 HOH HOH A ? K 4 HOH 67 1066 147 HOH HOH A ? K 4 HOH 68 1067 148 HOH HOH A ? K 4 HOH 69 1068 149 HOH HOH A ? K 4 HOH 70 1069 151 HOH HOH A ? K 4 HOH 71 1070 154 HOH HOH A ? K 4 HOH 72 1071 155 HOH HOH A ? K 4 HOH 73 1072 158 HOH HOH A ? K 4 HOH 74 1073 161 HOH HOH A ? K 4 HOH 75 1074 163 HOH HOH A ? K 4 HOH 76 1075 164 HOH HOH A ? K 4 HOH 77 1076 167 HOH HOH A ? K 4 HOH 78 1077 168 HOH HOH A ? K 4 HOH 79 1078 169 HOH HOH A ? K 4 HOH 80 1079 170 HOH HOH A ? K 4 HOH 81 1080 171 HOH HOH A ? K 4 HOH 82 1081 173 HOH HOH A ? K 4 HOH 83 1082 174 HOH HOH A ? K 4 HOH 84 1083 176 HOH HOH A ? K 4 HOH 85 1084 179 HOH HOH A ? K 4 HOH 86 1085 180 HOH HOH A ? K 4 HOH 87 1086 185 HOH HOH A ? K 4 HOH 88 1087 186 HOH HOH A ? K 4 HOH 89 1088 187 HOH HOH A ? K 4 HOH 90 1089 190 HOH HOH A ? K 4 HOH 91 1090 191 HOH HOH A ? K 4 HOH 92 1091 192 HOH HOH A ? K 4 HOH 93 1092 194 HOH HOH A ? K 4 HOH 94 1093 196 HOH HOH A ? K 4 HOH 95 1094 198 HOH HOH A ? K 4 HOH 96 1095 199 HOH HOH A ? K 4 HOH 97 1096 200 HOH HOH A ? K 4 HOH 98 1097 204 HOH HOH A ? K 4 HOH 99 1098 206 HOH HOH A ? K 4 HOH 100 1099 207 HOH HOH A ? K 4 HOH 101 1100 208 HOH HOH A ? K 4 HOH 102 1101 210 HOH HOH A ? K 4 HOH 103 1102 211 HOH HOH A ? K 4 HOH 104 1103 213 HOH HOH A ? K 4 HOH 105 1104 214 HOH HOH A ? K 4 HOH 106 1105 215 HOH HOH A ? K 4 HOH 107 1106 218 HOH HOH A ? K 4 HOH 108 1107 222 HOH HOH A ? K 4 HOH 109 1108 224 HOH HOH A ? K 4 HOH 110 1109 225 HOH HOH A ? K 4 HOH 111 1110 229 HOH HOH A ? K 4 HOH 112 1111 231 HOH HOH A ? K 4 HOH 113 1112 232 HOH HOH A ? K 4 HOH 114 1113 235 HOH HOH A ? K 4 HOH 115 1114 239 HOH HOH A ? K 4 HOH 116 1115 240 HOH HOH A ? K 4 HOH 117 1116 244 HOH HOH A ? K 4 HOH 118 1117 248 HOH HOH A ? K 4 HOH 119 1118 249 HOH HOH A ? K 4 HOH 120 1119 253 HOH HOH A ? K 4 HOH 121 1120 258 HOH HOH A ? K 4 HOH 122 1121 262 HOH HOH A ? K 4 HOH 123 1122 263 HOH HOH A ? K 4 HOH 124 1123 268 HOH HOH A ? K 4 HOH 125 1124 270 HOH HOH A ? K 4 HOH 126 1125 271 HOH HOH A ? K 4 HOH 127 1126 274 HOH HOH A ? K 4 HOH 128 1127 275 HOH HOH A ? K 4 HOH 129 1128 276 HOH HOH A ? K 4 HOH 130 1129 277 HOH HOH A ? K 4 HOH 131 1130 280 HOH HOH A ? K 4 HOH 132 1131 283 HOH HOH A ? K 4 HOH 133 1132 284 HOH HOH A ? K 4 HOH 134 1133 285 HOH HOH A ? K 4 HOH 135 1134 288 HOH HOH A ? K 4 HOH 136 1135 289 HOH HOH A ? K 4 HOH 137 1136 292 HOH HOH A ? K 4 HOH 138 1137 297 HOH HOH A ? K 4 HOH 139 1138 298 HOH HOH A ? K 4 HOH 140 1139 299 HOH HOH A ? K 4 HOH 141 1140 300 HOH HOH A ? K 4 HOH 142 1141 301 HOH HOH A ? K 4 HOH 143 1142 302 HOH HOH A ? K 4 HOH 144 1143 303 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CA non-polymer . "CALCIUM ION" ? "Ca 2" 40.078 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 ZN non-polymer . "ZINC ION" ? "Zn 2" 65.409 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? C N N 2 ? D N N 2 ? E N N 3 ? F N N 3 ? K N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 SER A 21 ? VAL A 38 ? SER A 105 VAL A 122 1 ? 18 HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 106 ? LEU A 119 ? ASN A 190 LEU A 203 1 ? 14 HELX_P HELX_P3 AA3 PRO A 146 ? GLY A 158 ? PRO A 230 GLY A 242 1 ? 13 # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 5 _struct_sheet.details ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? parallel AA1 2 3 ? parallel AA1 3 4 ? parallel AA1 4 5 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 ILE A 43 ? ARG A 46 ? ILE A 127 ARG A 130 AA1 2 ASN A 8 ? ILE A 13 ? ASN A 92 ILE A 97 AA1 3 ILE A 54 ? TYR A 59 ? ILE A 138 TYR A 143 AA1 4 ALA A 90 ? ASP A 93 ? ALA A 174 ASP A 177 AA1 5 ALA A 77 ? ALA A 79 ? ALA A 161 ALA A 163 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.030036 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] -0.006927 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] -0.004091 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.021784 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] -0.004007 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.016834 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C CA N O S ZN # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 C A C A 1 2 D A D A 1 3 E A E A 1 3 F A F A 1 4 K A K A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "CALCIUM ION" CA 3 "ZINC ION" ZN 4 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 O ILE A 43 ? O ILE A 127 N LEU A 9 ? N LEU A 93 AA1 2 3 N ARG A 12 ? N ARG A 96 O ILE A 56 ? O ILE A 140 AA1 3 4 N ALA A 57 ? N ALA A 141 O PHE A 92 ? O PHE A 176 AA1 4 5 O HIS A 91 ? O HIS A 175 N HIS A 78 ? N HIS A 162 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . PRO A 1 2 ? -0.163 -15.890 -6.121 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A N 1 ATOM 2 C CA . PRO A 1 2 ? 0.910 -15.105 -6.733 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A CA 1 ATOM 3 C C . PRO A 1 2 ? 1.834 -14.470 -5.678 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A C 1 ATOM 4 O O . PRO A 1 2 ? 1.426 -13.539 -4.969 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A O 1 ATOM 5 C CB . PRO A 1 2 ? 0.142 -14.020 -7.502 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A CB 1 ATOM 6 C CG . PRO A 1 2 ? -1.100 -13.785 -6.642 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A CG 1 ATOM 7 C CD . PRO A 1 2 ? -1.401 -15.099 -5.934 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 86 PRO A CD 1 ATOM 8 N N . LYS A 1 3 ? 3.060 -14.969 -5.561 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 1 ATOM 9 C CA . LYS A 1 3 ? 3.986 -14.472 -4.546 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 1 ATOM 10 C C . LYS A 1 3 ? 5.405 -14.166 -5.070 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 1 ATOM 11 O O . LYS A 1 3 ? 5.858 -14.748 -6.066 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 1 ATOM 12 C CB . LYS A 1 3 ? 4.044 -15.426 -3.355 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 1 ATOM 13 C CG . LYS A 1 3 ? 4.412 -16.891 -3.687 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 1 ATOM 14 C CD . LYS A 1 3 ? 5.852 -17.204 -3.378 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 1 ATOM 15 C CE . LYS A 1 3 ? 6.080 -17.485 -1.888 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 1 ATOM 16 N NZ . LYS A 1 3 ? 7.512 -17.828 -1.666 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 1 ATOM 17 N N . TRP A 1 4 ? 6.085 -13.240 -4.393 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A N 1 ATOM 18 C CA . TRP A 1 4 ? 7.421 -12.815 -4.827 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CA 1 ATOM 19 C C . TRP A 1 4 ? 8.443 -13.908 -4.567 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A C 1 ATOM 20 O O . TRP A 1 4 ? 8.283 -14.726 -3.649 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A O 1 ATOM 21 C CB . TRP A 1 4 ? 7.841 -11.508 -4.171 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CB 1 ATOM 22 C CG . TRP A 1 4 ? 6.958 -10.319 -4.486 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CG 1 ATOM 23 C CD1 . TRP A 1 4 ? 5.950 -9.814 -3.701 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CD1 1 ATOM 24 C CD2 . TRP A 1 4 ? 7.050 -9.452 -5.633 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CD2 1 ATOM 25 N NE1 . TRP A 1 4 ? 5.412 -8.689 -4.292 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A NE1 1 ATOM 26 C CE2 . TRP A 1 4 ? 6.058 -8.455 -5.482 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CE2 1 ATOM 27 C CE3 . TRP A 1 4 ? 7.871 -9.424 -6.773 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CE3 1 ATOM 28 C CZ2 . TRP A 1 4 ? 5.855 -7.444 -6.435 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CZ2 1 ATOM 29 C CZ3 . TRP A 1 4 ? 7.668 -8.385 -7.723 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CZ3 1 ATOM 30 C CH2 . TRP A 1 4 ? 6.660 -7.435 -7.545 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 88 TRP A CH2 1 ATOM 31 N N . GLU A 1 5 ? 9.481 -13.917 -5.400 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A N 1 ATOM 32 C CA . GLU A 1 5 ? 10.486 -14.981 -5.413 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CA 1 ATOM 33 C C . GLU A 1 5 ? 11.800 -14.579 -4.750 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A C 1 ATOM 34 O O . GLU A 1 5 ? 12.620 -15.438 -4.380 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A O 1 ATOM 35 C CB . GLU A 1 5 ? 10.722 -15.443 -6.853 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CB 1 ATOM 36 C CG . GLU A 1 5 ? 10.592 -16.947 -6.980 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CG 1 ATOM 37 C CD . GLU A 1 5 ? 9.445 -17.500 -6.139 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CD 1 ATOM 38 O OE1 . GLU A 1 5 ? 8.275 -17.170 -6.445 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE1 1 ATOM 39 O OE2 . GLU A 1 5 ? 9.721 -18.266 -5.182 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE2 1 ATOM 40 N N . ARG A 1 6 ? 11.986 -13.274 -4.583 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A N 1 ATOM 41 C CA . ARG A 1 6 ? 13.159 -12.715 -3.914 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A CA 1 ATOM 42 C C . ARG A 1 6 ? 12.707 -11.992 -2.657 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A C 1 ATOM 43 O O . ARG A 1 6 ? 11.546 -11.576 -2.556 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A O 1 ATOM 44 C CB . ARG A 1 6 ? 13.907 -11.746 -4.831 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A CB 1 ATOM 45 C CG . ARG A 1 6 ? 14.320 -12.331 -6.178 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A CG 1 ATOM 46 C CD . ARG A 1 6 ? 15.309 -11.446 -6.882 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A CD 1 ATOM 47 N NE . ARG A 1 6 ? 15.055 -10.039 -6.606 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A NE 1 ATOM 48 C CZ . ARG A 1 6 ? 14.007 -9.368 -7.065 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A CZ 1 ATOM 49 N NH1 . ARG A 1 6 ? 13.108 -9.985 -7.828 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A NH1 1 ATOM 50 N NH2 . ARG A 1 6 ? 13.849 -8.083 -6.743 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 90 ARG A NH2 1 ATOM 51 N N . THR A 1 7 ? 13.603 -11.872 -1.685 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N 1 ATOM 52 C CA . THR A 1 7 ? 13.244 -11.308 -0.398 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA 1 ATOM 53 C C . THR A 1 7 ? 13.423 -9.811 -0.396 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C 1 ATOM 54 O O . THR A 1 7 ? 12.655 -9.103 0.243 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O 1 ATOM 55 C CB . THR A 1 7 ? 14.006 -11.983 0.803 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB 1 ATOM 56 O OG1 . THR A 1 7 ? 15.435 -11.998 0.581 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1 1 ATOM 57 C CG2 . THR A 1 7 ? 13.492 -13.402 1.008 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2 1 ATOM 58 N N . ASN A 1 8 ? 14.407 -9.334 -1.153 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A N 1 ATOM 59 C CA . ASN A 1 8 ? 14.727 -7.899 -1.193 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A CA 1 ATOM 60 C C . ASN A 1 8 ? 14.030 -7.216 -2.369 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A C 1 ATOM 61 O O . ASN A 1 8 ? 14.400 -7.401 -3.549 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A O 1 ATOM 62 C CB . ASN A 1 8 ? 16.231 -7.671 -1.245 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A CB 1 ATOM 63 C CG . ASN A 1 8 ? 16.623 -6.195 -1.058 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A CG 1 ATOM 64 O OD1 . ASN A 1 8 ? 17.765 -5.821 -1.337 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A OD1 1 ATOM 65 N ND2 . ASN A 1 8 ? 15.696 -5.370 -0.592 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 92 ASN A ND2 1 ATOM 66 N N . LEU A 1 9 ? 12.998 -6.445 -2.030 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A N 1 ATOM 67 C CA . LEU A 1 9 ? 12.156 -5.799 -3.041 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CA 1 ATOM 68 C C . LEU A 1 9 ? 12.376 -4.286 -3.039 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A C 1 ATOM 69 O O . LEU A 1 9 ? 12.649 -3.704 -1.992 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A O 1 ATOM 70 C CB . LEU A 1 9 ? 10.655 -6.138 -2.852 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CB 1 ATOM 71 C CG . LEU A 1 9 ? 10.154 -7.599 -2.901 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CG 1 ATOM 72 C CD1 . LEU A 1 9 ? 8.637 -7.627 -2.757 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD1 1 ATOM 73 C CD2 . LEU A 1 9 ? 10.515 -8.171 -4.237 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD2 1 ATOM 74 N N . THR A 1 10 ? 12.305 -3.676 -4.214 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 94 THR A N 1 ATOM 75 C CA . THR A 1 10 ? 12.559 -2.212 -4.356 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 94 THR A CA 1 ATOM 76 C C . THR A 1 10 ? 11.257 -1.480 -4.618 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 94 THR A C 1 ATOM 77 O O . THR A 1 10 ? 10.346 -1.997 -5.240 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 94 THR A O 1 ATOM 78 C CB . THR A 1 10 ? 13.541 -1.896 -5.538 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 94 THR A CB 1 ATOM 79 O OG1 . THR A 1 10 ? 13.009 -2.419 -6.748 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 94 THR A OG1 1 ATOM 80 C CG2 . THR A 1 10 ? 14.927 -2.558 -5.298 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 94 THR A CG2 1 ATOM 81 N N . TYR A 1 11 ? 11.164 -0.240 -4.117 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A N 1 ATOM 82 C CA . TYR A 1 11 ? 10.003 0.563 -4.417 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CA 1 ATOM 83 C C . TYR A 1 11 ? 10.366 1.983 -4.861 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A C 1 ATOM 84 O O . TYR A 1 11 ? 11.466 2.472 -4.580 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A O 1 ATOM 85 C CB . TYR A 1 11 ? 9.046 0.586 -3.214 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CB 1 ATOM 86 C CG . TYR A 1 11 ? 9.492 1.382 -1.996 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CG 1 ATOM 87 C CD1 . TYR A 1 11 ? 9.208 2.749 -1.898 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CD1 1 ATOM 88 C CD2 . TYR A 1 11 ? 10.153 0.762 -0.909 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CD2 1 ATOM 89 C CE1 . TYR A 1 11 ? 9.585 3.491 -0.731 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CE1 1 ATOM 90 C CE2 . TYR A 1 11 ? 10.526 1.498 0.257 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CE2 1 ATOM 91 C CZ . TYR A 1 11 ? 10.235 2.853 0.336 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A CZ 1 ATOM 92 O OH . TYR A 1 11 ? 10.586 3.602 1.459 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 95 TYR A OH 1 ATOM 93 N N . ARG A 1 12 ? 9.452 2.633 -5.590 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A N 1 ATOM 94 C CA . ARG A 1 12 ? 9.677 4.037 -6.016 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CA 1 ATOM 95 C C . ARG A 1 12 ? 8.401 4.830 -5.902 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A C 1 ATOM 96 O O . ARG A 1 12 ? 7.384 4.392 -6.401 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A O 1 ATOM 97 C CB . ARG A 1 12 ? 10.210 4.087 -7.464 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CB 1 ATOM 98 C CG . ARG A 1 12 ? 10.407 5.536 -8.043 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CG 1 ATOM 99 C CD . ARG A 1 12 ? 10.794 5.441 -9.552 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CD 1 ATOM 100 N NE . ARG A 1 12 ? 10.604 6.694 -10.293 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A NE 1 ATOM 101 C CZ . ARG A 1 12 ? 10.684 6.823 -11.631 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CZ 1 ATOM 102 N NH1 . ARG A 1 12 ? 10.981 5.783 -12.427 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A NH1 1 ATOM 103 N NH2 . ARG A 1 12 ? 10.475 8.007 -12.180 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A NH2 1 ATOM 104 N N . ILE A 1 13 ? 8.449 5.989 -5.222 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A N 1 ATOM 105 C CA . ILE A 1 13 ? 7.347 6.950 -5.154 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CA 1 ATOM 106 C C . ILE A 1 13 ? 7.523 7.872 -6.407 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A C 1 ATOM 107 O O . ILE A 1 13 ? 8.506 8.585 -6.532 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A O 1 ATOM 108 C CB . ILE A 1 13 ? 7.419 7.793 -3.834 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CB 1 ATOM 109 C CG1 . ILE A 1 13 ? 7.355 6.915 -2.561 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CG1 1 ATOM 110 C CG2 . ILE A 1 13 ? 6.360 8.895 -3.826 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CG2 1 ATOM 111 C CD1 . ILE A 1 13 ? 7.716 7.761 -1.215 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 97 ILE A CD1 1 ATOM 112 N N . ARG A 1 14 ? 6.590 7.810 -7.347 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A N 1 ATOM 113 C CA . ARG A 1 14 ? 6.781 8.450 -8.667 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A CA 1 ATOM 114 C C . ARG A 1 14 ? 6.415 9.926 -8.613 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A C 1 ATOM 115 O O . ARG A 1 14 ? 7.032 10.774 -9.308 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A O 1 ATOM 116 C CB . ARG A 1 14 ? 5.989 7.685 -9.757 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A CB 1 ATOM 117 C CG . ARG A 1 14 ? 6.391 6.202 -9.856 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A CG 1 ATOM 118 C CD . ARG A 1 14 ? 5.647 5.485 -11.021 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A CD 1 ATOM 119 N NE . ARG A 1 14 ? 6.135 6.055 -12.287 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A NE 1 ATOM 120 C CZ . ARG A 1 14 ? 7.179 5.600 -12.974 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A CZ 1 ATOM 121 N NH1 . ARG A 1 14 ? 7.810 4.497 -12.602 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A NH1 1 ATOM 122 N NH2 . ARG A 1 14 ? 7.545 6.215 -14.097 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 98 ARG A NH2 1 ATOM 123 N N . ASN A 1 15 ? 5.387 10.219 -7.810 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 1 ATOM 124 C CA . ASN A 1 15 ? 4.881 11.567 -7.628 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 1 ATOM 125 C C . ASN A 1 15 ? 4.225 11.696 -6.274 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 1 ATOM 126 O O . ASN A 1 15 ? 4.090 10.700 -5.541 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 1 ATOM 127 C CB . ASN A 1 15 ? 3.935 11.976 -8.775 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 1 ATOM 128 C CG . ASN A 1 15 ? 2.775 11.032 -8.952 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 1 ATOM 129 O OD1 . ASN A 1 15 ? 2.278 10.468 -7.969 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 1 ATOM 130 N ND2 . ASN A 1 15 ? 2.328 10.841 -10.218 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 1 ATOM 131 N N . TYR A 1 16 ? 3.804 12.918 -5.935 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A N 1 ATOM 132 C CA . TYR A 1 16 ? 3.333 13.191 -4.581 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CA 1 ATOM 133 C C . TYR A 1 16 ? 1.915 13.794 -4.573 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A C 1 ATOM 134 O O . TYR A 1 16 ? 1.361 14.152 -5.619 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A O 1 ATOM 135 C CB . TYR A 1 16 ? 4.358 14.091 -3.839 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CB 1 ATOM 136 C CG . TYR A 1 16 ? 5.761 13.498 -3.596 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CG 1 ATOM 137 C CD1 . TYR A 1 16 ? 6.100 12.951 -2.366 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CD1 1 ATOM 138 C CD2 . TYR A 1 16 ? 6.754 13.520 -4.598 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CD2 1 ATOM 139 C CE1 . TYR A 1 16 ? 7.383 12.430 -2.111 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CE1 1 ATOM 140 C CE2 . TYR A 1 16 ? 8.059 12.982 -4.362 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CE2 1 ATOM 141 C CZ . TYR A 1 16 ? 8.355 12.432 -3.109 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CZ 1 ATOM 142 O OH . TYR A 1 16 ? 9.619 11.902 -2.829 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A OH 1 ATOM 143 N N . THR A 1 17 ? 1.307 13.857 -3.395 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 144 C CA . THR A 1 17 ? 0.165 14.753 -3.199 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 145 C C . THR A 1 17 ? 0.669 16.088 -2.566 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 146 O O . THR A 1 17 ? 1.610 16.066 -1.752 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 147 C CB . THR A 1 17 ? -0.954 14.098 -2.348 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 148 O OG1 . THR A 1 17 ? -2.034 15.028 -2.169 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 149 C CG2 . THR A 1 17 ? -0.434 13.641 -0.966 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 150 N N . PRO A 1 18 ? 0.092 17.238 -2.978 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A N 1 ATOM 151 C CA . PRO A 1 18 ? 0.530 18.536 -2.403 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CA 1 ATOM 152 C C . PRO A 1 18 ? -0.147 18.964 -1.072 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A C 1 ATOM 153 O O . PRO A 1 18 ? 0.118 20.071 -0.585 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A O 1 ATOM 154 C CB . PRO A 1 18 ? 0.159 19.525 -3.500 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CB 1 ATOM 155 C CG . PRO A 1 18 ? -1.075 18.982 -4.095 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CG 1 ATOM 156 C CD . PRO A 1 18 ? -0.941 17.441 -4.016 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CD 1 ATOM 157 N N . GLN A 1 19 ? -1.027 18.120 -0.530 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N 1 ATOM 158 C CA . GLN A 1 19 ? -1.717 18.361 0.758 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA 1 ATOM 159 C C . GLN A 1 19 ? -0.883 17.999 2.008 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C 1 ATOM 160 O O . GLN A 1 19 ? -1.309 18.278 3.147 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O 1 ATOM 161 C CB . GLN A 1 19 ? -2.995 17.539 0.820 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB 1 ATOM 162 C CG . GLN A 1 19 ? -4.003 17.807 -0.291 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG 1 ATOM 163 C CD . GLN A 1 19 ? -4.989 16.686 -0.380 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD 1 ATOM 164 O OE1 . GLN A 1 19 ? -5.779 16.472 0.538 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1 ATOM 165 N NE2 . GLN A 1 19 ? -4.902 15.913 -1.445 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1 ATOM 166 N N . LEU A 1 20 ? 0.270 17.362 1.789 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N 1 ATOM 167 C CA . LEU A 1 20 ? 1.202 16.978 2.853 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA 1 ATOM 168 C C . LEU A 1 20 ? 2.620 17.280 2.396 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C 1 ATOM 169 O O . LEU A 1 20 ? 2.895 17.246 1.198 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O 1 ATOM 170 C CB . LEU A 1 20 ? 1.087 15.471 3.164 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB 1 ATOM 171 C CG . LEU A 1 20 ? -0.161 14.796 3.745 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG 1 ATOM 172 C CD1 . LEU A 1 20 ? -0.095 13.253 3.512 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 ATOM 173 C CD2 . LEU A 1 20 ? -0.259 15.098 5.209 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 ATOM 174 N N . SER A 1 21 ? 3.526 17.558 3.339 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 105 SER A N 1 ATOM 175 C CA . SER A 1 21 ? 4.943 17.786 2.996 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 105 SER A CA 1 ATOM 176 C C . SER A 1 21 ? 5.510 16.520 2.340 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 105 SER A C 1 ATOM 177 O O . SER A 1 21 ? 4.993 15.410 2.569 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 105 SER A O 1 ATOM 178 C CB . SER A 1 21 ? 5.765 18.257 4.208 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 105 SER A CB 1 ATOM 179 O OG . SER A 1 21 ? 5.966 17.245 5.187 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 105 SER A OG 1 ATOM 180 N N . GLU A 1 22 ? 6.509 16.685 1.467 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N 1 ATOM 181 C CA . GLU A 1 22 ? 7.171 15.527 0.849 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA 1 ATOM 182 C C . GLU A 1 22 ? 7.747 14.574 1.936 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C 1 ATOM 183 O O . GLU A 1 22 ? 7.656 13.340 1.791 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O 1 ATOM 184 C CB . GLU A 1 22 ? 8.234 15.940 -0.183 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB 1 ATOM 185 C CG . GLU A 1 22 ? 7.720 16.759 -1.380 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG 1 ATOM 186 C CD . GLU A 1 22 ? 8.596 16.619 -2.652 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD 1 ATOM 187 O OE1 . GLU A 1 22 ? 8.118 16.934 -3.780 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1 1 ATOM 188 O OE2 . GLU A 1 22 ? 9.756 16.184 -2.523 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2 1 ATOM 189 N N . ALA A 1 23 ? 8.304 15.148 3.018 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N 1 ATOM 190 C CA . ALA A 1 23 ? 8.703 14.409 4.228 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA 1 ATOM 191 C C . ALA A 1 23 ? 7.611 13.456 4.730 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C 1 ATOM 192 O O . ALA A 1 23 ? 7.864 12.263 4.934 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O 1 ATOM 193 C CB . ALA A 1 23 ? 9.080 15.411 5.369 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB 1 ATOM 194 N N . GLU A 1 24 ? 6.397 13.994 4.901 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N 1 ATOM 195 C CA . GLU A 1 24 ? 5.277 13.256 5.477 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA 1 ATOM 196 C C . GLU A 1 24 ? 4.697 12.160 4.563 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C 1 ATOM 197 O O . GLU A 1 24 ? 4.186 11.172 5.071 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O 1 ATOM 198 C CB . GLU A 1 24 ? 4.184 14.195 6.002 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB 1 ATOM 199 C CG . GLU A 1 24 ? 4.409 14.669 7.461 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG 1 ATOM 200 C CD . GLU A 1 24 ? 4.417 13.525 8.536 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD 1 ATOM 201 O OE1 . GLU A 1 24 ? 5.504 13.149 9.063 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 ATOM 202 O OE2 . GLU A 1 24 ? 3.321 13.027 8.879 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 ATOM 203 N N . VAL A 1 25 ? 4.755 12.358 3.241 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N 1 ATOM 204 C CA . VAL A 1 25 ? 4.413 11.289 2.258 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA 1 ATOM 205 C C . VAL A 1 25 ? 5.444 10.167 2.336 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C 1 ATOM 206 O O . VAL A 1 25 ? 5.091 8.963 2.406 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O 1 ATOM 207 C CB . VAL A 1 25 ? 4.308 11.836 0.794 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB 1 ATOM 208 C CG1 . VAL A 1 25 ? 4.003 10.685 -0.192 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 ATOM 209 C CG2 . VAL A 1 25 ? 3.251 12.998 0.690 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 ATOM 210 N N . GLU A 1 26 ? 6.728 10.536 2.336 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N 1 ATOM 211 C CA . GLU A 1 26 ? 7.760 9.501 2.384 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA 1 ATOM 212 C C . GLU A 1 26 ? 7.652 8.710 3.679 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C 1 ATOM 213 O O . GLU A 1 26 ? 7.815 7.520 3.658 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O 1 ATOM 214 C CB . GLU A 1 26 ? 9.163 10.052 2.222 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB 1 ATOM 215 C CG . GLU A 1 26 ? 9.512 10.520 0.838 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG 1 ATOM 216 C CD . GLU A 1 26 ? 10.520 11.665 0.883 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD 1 ATOM 217 O OE1 . GLU A 1 26 ? 11.447 11.588 1.709 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 ATOM 218 O OE2 . GLU A 1 26 ? 10.377 12.630 0.092 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 ATOM 219 N N . ARG A 1 27 ? 7.361 9.386 4.793 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N 1 ATOM 220 C CA . ARG A 1 27 ? 7.300 8.736 6.115 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA 1 ATOM 221 C C . ARG A 1 27 ? 6.147 7.737 6.199 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C 1 ATOM 222 O O . ARG A 1 27 ? 6.301 6.651 6.771 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O 1 ATOM 223 C CB . ARG A 1 27 ? 7.164 9.784 7.225 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB 1 ATOM 224 C CG . ARG A 1 27 ? 7.397 9.209 8.597 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG 1 ATOM 225 C CD . ARG A 1 27 ? 8.718 8.416 8.616 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD 1 ATOM 226 N NE . ARG A 1 27 ? 9.817 9.289 8.990 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE 1 ATOM 227 C CZ . ARG A 1 27 ? 10.385 9.292 10.189 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ 1 ATOM 228 N NH1 . ARG A 1 27 ? 9.967 8.445 11.127 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1 1 ATOM 229 N NH2 . ARG A 1 27 ? 11.376 10.141 10.437 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2 1 ATOM 230 N N . ALA A 1 28 ? 4.995 8.131 5.658 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N 1 ATOM 231 C CA . ALA A 1 28 ? 3.808 7.279 5.605 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA 1 ATOM 232 C C . ALA A 1 28 ? 4.058 6.007 4.781 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C 1 ATOM 233 O O . ALA A 1 28 ? 3.658 4.899 5.185 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O 1 ATOM 234 C CB . ALA A 1 28 ? 2.579 8.093 5.040 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB 1 ATOM 235 N N . ILE A 1 29 ? 4.716 6.150 3.633 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 1 ATOM 236 C CA . ILE A 1 29 ? 5.067 4.981 2.796 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 1 ATOM 237 C C . ILE A 1 29 ? 6.074 4.073 3.498 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 1 ATOM 238 O O . ILE A 1 29 ? 5.960 2.807 3.472 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 1 ATOM 239 C CB . ILE A 1 29 ? 5.590 5.458 1.389 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 1 ATOM 240 C CG1 . ILE A 1 29 ? 4.487 6.214 0.632 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 ATOM 241 C CG2 . ILE A 1 29 ? 6.079 4.264 0.510 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 ATOM 242 C CD1 . ILE A 1 29 ? 3.148 5.596 0.665 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 ATOM 243 N N . LYS A 1 30 ? 7.094 4.690 4.095 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N 1 ATOM 244 C CA . LYS A 1 30 ? 8.128 3.949 4.830 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA 1 ATOM 245 C C . LYS A 1 30 ? 7.544 3.075 5.947 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C 1 ATOM 246 O O . LYS A 1 30 ? 7.799 1.829 6.031 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O 1 ATOM 247 C CB . LYS A 1 30 ? 9.151 4.958 5.403 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB 1 ATOM 248 C CG . LYS A 1 30 ? 10.375 4.348 6.073 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG 1 ATOM 249 C CD . LYS A 1 30 ? 11.346 5.483 6.539 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD 1 ATOM 250 C CE . LYS A 1 30 ? 12.253 5.008 7.635 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE 1 ATOM 251 N NZ . LYS A 1 30 ? 13.220 3.924 7.221 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ 1 ATOM 252 N N . ASP A 1 31 ? 6.735 3.717 6.787 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N 1 ATOM 253 C CA . ASP A 1 31 ? 6.112 3.062 7.932 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA 1 ATOM 254 C C . ASP A 1 31 ? 5.117 1.959 7.481 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C 1 ATOM 255 O O . ASP A 1 31 ? 5.142 0.822 8.029 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O 1 ATOM 256 C CB . ASP A 1 31 ? 5.499 4.133 8.813 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB 1 ATOM 257 C CG . ASP A 1 31 ? 6.563 5.033 9.472 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG 1 ATOM 258 O OD1 . ASP A 1 31 ? 7.777 4.701 9.435 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 ATOM 259 O OD2 . ASP A 1 31 ? 6.210 6.089 10.035 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 ATOM 260 N N . ALA A 1 32 ? 4.312 2.248 6.450 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A N 1 ATOM 261 C CA . ALA A 1 32 ? 3.482 1.193 5.785 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A CA 1 ATOM 262 C C . ALA A 1 32 ? 4.235 -0.063 5.359 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A C 1 ATOM 263 O O . ALA A 1 32 ? 3.777 -1.159 5.671 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A O 1 ATOM 264 C CB . ALA A 1 32 ? 2.670 1.693 4.620 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A CB 1 ATOM 265 N N . PHE A 1 33 ? 5.357 0.083 4.665 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N 1 ATOM 266 C CA . PHE A 1 33 ? 6.185 -1.086 4.351 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA 1 ATOM 267 C C . PHE A 1 33 ? 6.736 -1.786 5.634 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C 1 ATOM 268 O O . PHE A 1 33 ? 6.751 -3.007 5.703 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O 1 ATOM 269 C CB . PHE A 1 33 ? 7.309 -0.692 3.411 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB 1 ATOM 270 C CG . PHE A 1 33 ? 6.920 -0.721 1.959 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG 1 ATOM 271 C CD1 . PHE A 1 33 ? 6.395 -1.905 1.364 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1 1 ATOM 272 C CD2 . PHE A 1 33 ? 7.096 0.405 1.157 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2 1 ATOM 273 C CE1 . PHE A 1 33 ? 6.055 -1.918 -0.023 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1 1 ATOM 274 C CE2 . PHE A 1 33 ? 6.731 0.387 -0.208 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2 1 ATOM 275 C CZ . PHE A 1 33 ? 6.246 -0.806 -0.790 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ 1 ATOM 276 N N . GLU A 1 34 ? 7.130 -0.996 6.639 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N 1 ATOM 277 C CA . GLU A 1 34 ? 7.717 -1.537 7.893 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA 1 ATOM 278 C C . GLU A 1 34 ? 6.746 -2.513 8.601 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C 1 ATOM 279 O O . GLU A 1 34 ? 7.166 -3.553 9.136 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O 1 ATOM 280 C CB . GLU A 1 34 ? 8.182 -0.369 8.819 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB 1 ATOM 281 C CG . GLU A 1 34 ? 9.073 -0.765 10.047 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG 1 ATOM 282 C CD . GLU A 1 34 ? 10.347 -1.612 9.671 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD 1 ATOM 283 O OE1 . GLU A 1 34 ? 10.950 -2.256 10.582 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 ATOM 284 O OE2 . GLU A 1 34 ? 10.744 -1.626 8.476 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 ATOM 285 N N . LEU A 1 35 ? 5.439 -2.225 8.523 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N 1 ATOM 286 C CA . LEU A 1 35 ? 4.402 -3.003 9.213 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA 1 ATOM 287 C C . LEU A 1 35 ? 4.500 -4.448 8.715 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C 1 ATOM 288 O O . LEU A 1 35 ? 4.390 -5.379 9.515 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O 1 ATOM 289 C CB . LEU A 1 35 ? 2.984 -2.421 8.929 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB 1 ATOM 290 C CG . LEU A 1 35 ? 2.599 -1.132 9.702 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG 1 ATOM 291 C CD1 . LEU A 1 35 ? 1.284 -0.426 9.126 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 ATOM 292 C CD2 . LEU A 1 35 ? 2.496 -1.337 11.206 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 ATOM 293 N N . TRP A 1 36 ? 4.742 -4.607 7.406 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A N 1 ATOM 294 C CA . TRP A 1 36 ? 4.802 -5.960 6.769 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CA 1 ATOM 295 C C . TRP A 1 36 ? 6.200 -6.594 6.892 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A C 1 ATOM 296 O O . TRP A 1 36 ? 6.339 -7.840 6.927 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A O 1 ATOM 297 C CB . TRP A 1 36 ? 4.366 -5.926 5.288 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CB 1 ATOM 298 C CG . TRP A 1 36 ? 2.904 -5.489 5.032 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CG 1 ATOM 299 C CD1 . TRP A 1 36 ? 2.508 -4.274 4.571 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CD1 1 ATOM 300 C CD2 . TRP A 1 36 ? 1.692 -6.235 5.264 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CD2 1 ATOM 301 N NE1 . TRP A 1 36 ? 1.158 -4.207 4.459 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A NE1 1 ATOM 302 C CE2 . TRP A 1 36 ? 0.611 -5.387 4.873 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CE2 1 ATOM 303 C CE3 . TRP A 1 36 ? 1.404 -7.531 5.736 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CE3 1 ATOM 304 C CZ2 . TRP A 1 36 ? -0.725 -5.784 4.957 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CZ2 1 ATOM 305 C CZ3 . TRP A 1 36 ? 0.055 -7.943 5.815 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CZ3 1 ATOM 306 C CH2 . TRP A 1 36 ? -0.985 -7.089 5.424 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 120 TRP A CH2 1 ATOM 307 N N . SER A 1 37 ? 7.224 -5.744 6.905 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 308 C CA . SER A 1 37 ? 8.630 -6.153 7.107 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 309 C C . SER A 1 37 ? 8.901 -6.820 8.476 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 310 O O . SER A 1 37 ? 9.750 -7.713 8.594 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 311 C CB . SER A 1 37 ? 9.602 -4.994 6.883 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 312 O OG . SER A 1 37 ? 10.978 -5.447 6.970 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 313 N N . VAL A 1 38 ? 8.208 -6.388 9.508 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A N 1 ATOM 314 C CA . VAL A 1 38 ? 8.414 -6.978 10.836 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CA 1 ATOM 315 C C . VAL A 1 38 ? 7.749 -8.324 11.046 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A C 1 ATOM 316 O O . VAL A 1 38 ? 7.965 -8.914 12.110 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A O 1 ATOM 317 C CB . VAL A 1 38 ? 7.980 -6.027 11.966 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CB 1 ATOM 318 C CG1 . VAL A 1 38 ? 8.800 -4.697 11.922 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG1 1 ATOM 319 C CG2 . VAL A 1 38 ? 6.502 -5.781 11.906 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG2 1 ATOM 320 N N . ALA A 1 39 ? 6.984 -8.812 10.038 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N 1 ATOM 321 C CA . ALA A 1 39 ? 6.174 -10.065 10.107 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA 1 ATOM 322 C C . ALA A 1 39 ? 6.402 -11.042 8.959 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C 1 ATOM 323 O O . ALA A 1 39 ? 5.636 -12.027 8.813 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O 1 ATOM 324 C CB . ALA A 1 39 ? 4.675 -9.759 10.181 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB 1 ATOM 325 N N . SER A 1 40 ? 7.463 -10.799 8.187 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 326 C CA . SER A 1 40 ? 7.847 -11.593 7.000 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 327 C C . SER A 1 40 ? 9.360 -11.495 6.787 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 328 O O . SER A 1 40 ? 9.996 -10.633 7.403 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 329 C CB . SER A 1 40 ? 7.156 -11.040 5.742 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 330 O OG . SER A 1 40 ? 7.507 -9.664 5.487 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 331 N N . PRO A 1 41 ? 9.918 -12.313 5.863 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A N 1 ATOM 332 C CA . PRO A 1 41 ? 11.321 -12.231 5.450 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CA 1 ATOM 333 C C . PRO A 1 41 ? 11.631 -11.111 4.474 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A C 1 ATOM 334 O O . PRO A 1 41 ? 12.798 -10.855 4.192 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A O 1 ATOM 335 C CB . PRO A 1 41 ? 11.567 -13.586 4.735 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CB 1 ATOM 336 C CG . PRO A 1 41 ? 10.256 -13.983 4.212 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CG 1 ATOM 337 C CD . PRO A 1 41 ? 9.216 -13.439 5.198 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CD 1 ATOM 338 N N . LEU A 1 42 ? 10.589 -10.464 3.928 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A N 1 ATOM 339 C CA . LEU A 1 42 ? 10.747 -9.498 2.841 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CA 1 ATOM 340 C C . LEU A 1 42 ? 11.476 -8.268 3.409 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A C 1 ATOM 341 O O . LEU A 1 42 ? 11.268 -7.920 4.555 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A O 1 ATOM 342 C CB . LEU A 1 42 ? 9.357 -9.086 2.315 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CB 1 ATOM 343 C CG . LEU A 1 42 ? 8.514 -10.228 1.709 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CG 1 ATOM 344 C CD1 . LEU A 1 42 ? 7.193 -9.747 1.124 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD1 1 ATOM 345 C CD2 . LEU A 1 42 ? 9.325 -11.102 0.691 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD2 1 ATOM 346 N N . ILE A 1 43 ? 12.352 -7.680 2.595 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 347 C CA . ILE A 1 43 ? 13.128 -6.453 2.923 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 348 C C . ILE A 1 43 ? 12.869 -5.405 1.821 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 349 O O . ILE A 1 43 ? 13.122 -5.668 0.662 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 350 C CB . ILE A 1 43 ? 14.673 -6.721 2.909 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 351 C CG1 . ILE A 1 43 ? 15.049 -7.893 3.798 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 352 C CG2 . ILE A 1 43 ? 15.465 -5.378 3.238 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 353 C CD1 . ILE A 1 43 ? 16.359 -8.559 3.487 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 354 N N . PHE A 1 44 ? 12.451 -4.200 2.205 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N 1 ATOM 355 C CA . PHE A 1 44 ? 12.054 -3.175 1.221 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA 1 ATOM 356 C C . PHE A 1 44 ? 13.106 -2.029 1.119 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C 1 ATOM 357 O O . PHE A 1 44 ? 13.496 -1.473 2.127 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O 1 ATOM 358 C CB . PHE A 1 44 ? 10.648 -2.638 1.556 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB 1 ATOM 359 C CG . PHE A 1 44 ? 9.595 -3.720 1.620 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG 1 ATOM 360 C CD1 . PHE A 1 44 ? 9.153 -4.327 0.451 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1 1 ATOM 361 C CD2 . PHE A 1 44 ? 9.131 -4.208 2.874 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2 1 ATOM 362 C CE1 . PHE A 1 44 ? 8.196 -5.358 0.480 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1 1 ATOM 363 C CE2 . PHE A 1 44 ? 8.209 -5.252 2.934 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2 1 ATOM 364 C CZ . PHE A 1 44 ? 7.728 -5.857 1.706 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ 1 ATOM 365 N N . THR A 1 45 ? 13.507 -1.705 -0.116 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 129 THR A N 1 ATOM 366 C CA . THR A 1 45 ? 14.591 -0.780 -0.462 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CA 1 ATOM 367 C C . THR A 1 45 ? 14.067 0.362 -1.405 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 129 THR A C 1 ATOM 368 O O . THR A 1 45 ? 13.484 0.110 -2.448 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 129 THR A O 1 ATOM 369 C CB . THR A 1 45 ? 15.819 -1.580 -1.033 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CB 1 ATOM 370 O OG1 . THR A 1 45 ? 16.351 -2.441 -0.017 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 129 THR A OG1 1 ATOM 371 C CG2 . THR A 1 45 ? 16.953 -0.673 -1.571 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CG2 1 ATOM 372 N N . ARG A 1 46 ? 14.239 1.613 -0.996 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A N 1 ATOM 373 C CA . ARG A 1 46 ? 13.777 2.760 -1.839 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CA 1 ATOM 374 C C . ARG A 1 46 ? 14.787 3.114 -2.946 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A C 1 ATOM 375 O O . ARG A 1 46 ? 16.001 3.242 -2.681 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A O 1 ATOM 376 C CB . ARG A 1 46 ? 13.536 4.012 -0.962 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CB 1 ATOM 377 C CG . ARG A 1 46 ? 12.687 5.114 -1.638 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CG 1 ATOM 378 C CD . ARG A 1 46 ? 12.456 6.313 -0.716 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CD 1 ATOM 379 N NE . ARG A 1 46 ? 11.970 7.461 -1.487 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NE 1 ATOM 380 C CZ . ARG A 1 46 ? 12.002 8.745 -1.112 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CZ 1 ATOM 381 N NH1 . ARG A 1 46 ? 12.483 9.095 0.090 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH1 1 ATOM 382 N NH2 . ARG A 1 46 ? 11.522 9.684 -1.951 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH2 1 ATOM 383 N N . ILE A 1 47 ? 14.280 3.269 -4.164 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A N 1 ATOM 384 C CA . ILE A 1 47 ? 15.059 3.889 -5.242 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CA 1 ATOM 385 C C . ILE A 1 47 ? 14.433 5.269 -5.704 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A C 1 ATOM 386 O O . ILE A 1 47 ? 13.230 5.507 -5.517 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A O 1 ATOM 387 C CB . ILE A 1 47 ? 15.343 2.879 -6.376 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CB 1 ATOM 388 C CG1 . ILE A 1 47 ? 14.092 2.649 -7.274 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CG1 1 ATOM 389 C CG2 . ILE A 1 47 ? 15.988 1.584 -5.780 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CG2 1 ATOM 390 C CD1 . ILE A 1 47 ? 14.320 1.592 -8.409 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CD1 1 ATOM 391 N N . SER A 1 48 ? 15.240 6.174 -6.277 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N 1 ATOM 392 C CA . SER A 1 48 ? 14.733 7.517 -6.660 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA 1 ATOM 393 C C . SER A 1 48 ? 14.239 7.628 -8.116 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C 1 ATOM 394 O O . SER A 1 48 ? 13.282 8.369 -8.425 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O 1 ATOM 395 C CB . SER A 1 48 ? 15.769 8.626 -6.357 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB 1 ATOM 396 O OG . SER A 1 48 ? 16.008 8.763 -4.956 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG 1 ATOM 397 N N . GLN A 1 49 ? 14.912 6.915 -9.005 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 1 ATOM 398 C CA . GLN A 1 49 ? 14.569 6.918 -10.424 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 1 ATOM 399 C C . GLN A 1 49 ? 14.596 5.474 -10.929 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 1 ATOM 400 O O . GLN A 1 49 ? 15.039 4.559 -10.220 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 1 ATOM 401 C CB . GLN A 1 49 ? 15.517 7.837 -11.207 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 1 ATOM 402 C CG . GLN A 1 49 ? 15.581 9.338 -10.704 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 1 ATOM 403 C CD . GLN A 1 49 ? 14.316 10.185 -10.995 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 1 ATOM 404 O OE1 . GLN A 1 49 ? 13.571 9.909 -11.921 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 1 ATOM 405 N NE2 . GLN A 1 49 ? 14.101 11.235 -10.197 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 1 ATOM 406 N N . GLY A 1 50 ? 14.134 5.257 -12.156 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A N 1 ATOM 407 C CA . GLY A 1 50 ? 14.139 3.919 -12.759 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A CA 1 ATOM 408 C C . GLY A 1 50 ? 12.939 3.022 -12.452 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A C 1 ATOM 409 O O . GLY A 1 50 ? 11.914 3.461 -11.955 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A O 1 ATOM 410 N N . GLU A 1 51 ? 13.071 1.747 -12.776 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A N 1 ATOM 411 C CA . GLU A 1 51 ? 11.979 0.782 -12.613 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CA 1 ATOM 412 C C . GLU A 1 51 ? 12.200 -0.136 -11.374 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A C 1 ATOM 413 O O . GLU A 1 51 ? 13.111 -0.973 -11.357 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A O 1 ATOM 414 C CB . GLU A 1 51 ? 11.784 -0.039 -13.918 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CB 1 ATOM 415 C CG . GLU A 1 51 ? 10.635 -1.076 -13.868 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CG 1 ATOM 416 C CD . GLU A 1 51 ? 9.222 -0.498 -14.051 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CD 1 ATOM 417 O OE1 . GLU A 1 51 ? 9.022 0.746 -14.028 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE1 1 ATOM 418 O OE2 . GLU A 1 51 ? 8.290 -1.320 -14.235 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE2 1 ATOM 419 N N . ALA A 1 52 ? 11.361 0.052 -10.352 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A N 1 ATOM 420 C CA . ALA A 1 52 ? 11.388 -0.737 -9.104 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CA 1 ATOM 421 C C . ALA A 1 52 ? 10.344 -1.853 -9.151 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A C 1 ATOM 422 O O . ALA A 1 52 ? 9.413 -1.785 -9.960 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A O 1 ATOM 423 C CB . ALA A 1 52 ? 11.088 0.151 -7.948 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CB 1 ATOM 424 N N . ASP A 1 53 ? 10.461 -2.844 -8.257 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N 1 ATOM 425 C CA . ASP A 1 53 ? 9.426 -3.885 -8.190 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA 1 ATOM 426 C C . ASP A 1 53 ? 8.081 -3.250 -7.875 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C 1 ATOM 427 O O . ASP A 1 53 ? 7.121 -3.608 -8.526 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O 1 ATOM 428 C CB . ASP A 1 53 ? 9.722 -4.958 -7.150 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB 1 ATOM 429 C CG . ASP A 1 53 ? 11.073 -5.563 -7.343 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG 1 ATOM 430 O OD1 . ASP A 1 53 ? 11.254 -6.120 -8.447 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 1 ATOM 431 O OD2 . ASP A 1 53 ? 11.942 -5.470 -6.444 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 1 ATOM 432 N N . ILE A 1 54 ? 8.008 -2.307 -6.915 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A N 1 ATOM 433 C CA . ILE A 1 54 ? 6.721 -1.701 -6.550 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CA 1 ATOM 434 C C . ILE A 1 54 ? 6.676 -0.177 -6.807 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A C 1 ATOM 435 O O . ILE A 1 54 ? 7.240 0.623 -6.042 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A O 1 ATOM 436 C CB . ILE A 1 54 ? 6.320 -1.981 -5.050 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CB 1 ATOM 437 C CG1 . ILE A 1 54 ? 6.171 -3.489 -4.742 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG1 1 ATOM 438 C CG2 . ILE A 1 54 ? 5.038 -1.195 -4.631 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG2 1 ATOM 439 C CD1 . ILE A 1 54 ? 6.064 -3.753 -3.235 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CD1 1 ATOM 440 N N . ASN A 1 55 ? 5.991 0.207 -7.875 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A N 1 ATOM 441 C CA . ASN A 1 55 ? 5.777 1.617 -8.222 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A CA 1 ATOM 442 C C . ASN A 1 55 ? 4.620 2.194 -7.442 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A C 1 ATOM 443 O O . ASN A 1 55 ? 3.581 1.590 -7.443 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A O 1 ATOM 444 C CB . ASN A 1 55 ? 5.479 1.719 -9.716 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A CB 1 ATOM 445 C CG . ASN A 1 55 ? 6.729 1.618 -10.545 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A CG 1 ATOM 446 O OD1 . ASN A 1 55 ? 7.654 2.424 -10.380 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A OD1 1 ATOM 447 N ND2 . ASN A 1 55 ? 6.805 0.586 -11.388 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 139 ASN A ND2 1 ATOM 448 N N . ILE A 1 56 ? 4.796 3.375 -6.813 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 1 ATOM 449 C CA . ILE A 1 56 ? 3.744 4.061 -6.026 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 1 ATOM 450 C C . ILE A 1 56 ? 3.452 5.347 -6.758 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 1 ATOM 451 O O . ILE A 1 56 ? 4.361 6.038 -7.186 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 1 ATOM 452 C CB . ILE A 1 56 ? 4.155 4.420 -4.524 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 1 ATOM 453 C CG1 . ILE A 1 56 ? 4.176 3.203 -3.625 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 ATOM 454 C CG2 . ILE A 1 56 ? 3.186 5.428 -3.960 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 ATOM 455 C CD1 . ILE A 1 56 ? 5.507 2.899 -3.073 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 ATOM 456 N N . ALA A 1 57 ? 2.170 5.647 -6.983 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A N 1 ATOM 457 C CA . ALA A 1 57 ? 1.823 6.858 -7.679 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CA 1 ATOM 458 C C . ALA A 1 57 ? 0.416 7.307 -7.306 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A C 1 ATOM 459 O O . ALA A 1 57 ? -0.416 6.486 -6.881 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A O 1 ATOM 460 C CB . ALA A 1 57 ? 1.956 6.662 -9.151 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CB 1 ATOM 461 N N . PHE A 1 58 ? 0.221 8.628 -7.380 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N 1 ATOM 462 C CA . PHE A 1 58 ? -1.099 9.316 -7.262 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA 1 ATOM 463 C C . PHE A 1 58 ? -1.652 9.733 -8.636 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C 1 ATOM 464 O O . PHE A 1 58 ? -0.990 10.494 -9.365 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O 1 ATOM 465 C CB . PHE A 1 58 ? -0.925 10.597 -6.445 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB 1 ATOM 466 C CG . PHE A 1 58 ? -0.540 10.351 -5.029 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG 1 ATOM 467 C CD1 . PHE A 1 58 ? 0.805 10.221 -4.672 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1 1 ATOM 468 C CD2 . PHE A 1 58 ? -1.542 10.247 -4.042 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2 1 ATOM 469 C CE1 . PHE A 1 58 ? 1.145 9.985 -3.334 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1 1 ATOM 470 C CE2 . PHE A 1 58 ? -1.217 10.029 -2.726 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2 1 ATOM 471 C CZ . PHE A 1 58 ? 0.131 9.893 -2.361 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ 1 ATOM 472 N N . TYR A 1 59 ? -2.880 9.335 -8.941 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N 1 ATOM 473 C CA . TYR A 1 59 ? -3.436 9.489 -10.296 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA 1 ATOM 474 C C . TYR A 1 59 ? -4.942 9.640 -10.225 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C 1 ATOM 475 O O . TYR A 1 59 ? -5.564 9.241 -9.258 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O 1 ATOM 476 C CB . TYR A 1 59 ? -3.229 8.230 -11.168 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB 1 ATOM 477 C CG . TYR A 1 59 ? -1.812 7.823 -11.557 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG 1 ATOM 478 C CD1 . TYR A 1 59 ? -0.860 8.759 -12.026 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1 ATOM 479 C CD2 . TYR A 1 59 ? -1.449 6.477 -11.479 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1 ATOM 480 C CE1 . TYR A 1 59 ? 0.455 8.335 -12.373 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1 ATOM 481 C CE2 . TYR A 1 59 ? -0.143 6.013 -11.851 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1 ATOM 482 C CZ . TYR A 1 59 ? 0.805 6.963 -12.315 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ 1 ATOM 483 O OH . TYR A 1 59 ? 2.111 6.559 -12.646 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH 1 ATOM 484 N N . GLN A 1 60 ? -5.518 10.143 -11.293 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A N 1 ATOM 485 C CA . GLN A 1 60 ? -6.919 10.486 -11.277 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CA 1 ATOM 486 C C . GLN A 1 60 ? -7.717 9.853 -12.430 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A C 1 ATOM 487 O O . GLN A 1 60 ? -7.221 9.733 -13.560 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A O 1 ATOM 488 C CB . GLN A 1 60 ? -7.083 12.021 -11.172 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CB 1 ATOM 489 C CG . GLN A 1 60 ? -6.641 12.849 -12.356 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CG 1 ATOM 490 C CD . GLN A 1 60 ? -5.154 13.253 -12.354 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CD 1 ATOM 491 O OE1 . GLN A 1 60 ? -4.533 13.492 -11.297 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A OE1 1 ATOM 492 N NE2 . GLN A 1 60 ? -4.576 13.376 -13.571 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A NE2 1 ATOM 493 N N . ARG A 1 61 ? -8.978 9.507 -12.161 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 1 ATOM 494 C CA . ARG A 1 61 ? -9.859 9.009 -13.199 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 1 ATOM 495 C C . ARG A 1 61 ? -9.073 8.061 -14.087 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 1 ATOM 496 O O . ARG A 1 61 ? -8.306 7.250 -13.538 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 1 ATOM 497 C CB . ARG A 1 61 ? -10.432 10.180 -14.017 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 1 ATOM 498 C CG . ARG A 1 61 ? -10.885 11.352 -13.214 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 1 ATOM 499 C CD . ARG A 1 61 ? -12.243 11.054 -12.600 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 1 ATOM 500 N NE . ARG A 1 61 ? -12.724 12.200 -11.832 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 1 ATOM 501 C CZ . ARG A 1 61 ? -14.005 12.502 -11.645 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 1 ATOM 502 N NH1 . ARG A 1 61 ? -14.963 11.743 -12.181 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 ATOM 503 N NH2 . ARG A 1 61 ? -14.321 13.572 -10.921 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 ATOM 504 N N . ASP A 1 62 ? -9.182 8.195 -15.425 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A N 1 ATOM 505 C CA . ASP A 1 62 ? -8.514 7.269 -16.383 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CA 1 ATOM 506 C C . ASP A 1 62 ? -7.016 7.520 -16.305 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A C 1 ATOM 507 O O . ASP A 1 62 ? -6.571 8.676 -16.500 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A O 1 ATOM 508 C CB . ASP A 1 62 ? -8.952 7.488 -17.847 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CB 1 ATOM 509 C CG . ASP A 1 62 ? -10.375 6.946 -18.157 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CG 1 ATOM 510 O OD1 . ASP A 1 62 ? -10.880 5.987 -17.514 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD1 1 ATOM 511 O OD2 . ASP A 1 62 ? -10.971 7.513 -19.090 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD2 1 ATOM 512 N N . HIS A 1 63 ? -6.284 6.464 -15.920 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A N 1 ATOM 513 C CA . HIS A 1 63 ? -4.840 6.477 -15.814 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CA 1 ATOM 514 C C . HIS A 1 63 ? -4.082 5.252 -16.395 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A C 1 ATOM 515 O O . HIS A 1 63 ? -3.001 4.883 -15.920 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A O 1 ATOM 516 C CB . HIS A 1 63 ? -4.463 6.743 -14.355 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CB 1 ATOM 517 C CG . HIS A 1 63 ? -4.999 5.732 -13.388 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CG 1 ATOM 518 N ND1 . HIS A 1 63 ? -6.313 5.720 -12.972 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A ND1 1 ATOM 519 C CD2 . HIS A 1 63 ? -4.391 4.710 -12.735 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CD2 1 ATOM 520 C CE1 . HIS A 1 63 ? -6.485 4.755 -12.101 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CE1 1 ATOM 521 N NE2 . HIS A 1 63 ? -5.346 4.112 -11.954 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A NE2 1 ATOM 522 N N . GLY A 1 64 ? -4.610 4.643 -17.460 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A N 1 ATOM 523 C CA . GLY A 1 64 ? -3.804 3.730 -18.237 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A CA 1 ATOM 524 C C . GLY A 1 64 ? -3.912 2.249 -17.919 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A C 1 ATOM 525 O O . GLY A 1 64 ? -3.290 1.445 -18.597 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A O 1 ATOM 526 N N . ASP A 1 65 ? -4.679 1.876 -16.894 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N 1 ATOM 527 C CA . ASP A 1 65 ? -4.688 0.465 -16.439 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA 1 ATOM 528 C C . ASP A 1 65 ? -6.006 -0.327 -16.532 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C 1 ATOM 529 O O . ASP A 1 65 ? -6.047 -1.526 -16.130 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O 1 ATOM 530 C CB . ASP A 1 65 ? -3.983 0.291 -15.064 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB 1 ATOM 531 C CG . ASP A 1 65 ? -4.777 0.870 -13.867 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG 1 ATOM 532 O OD1 . ASP A 1 65 ? -5.840 1.492 -14.016 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1 1 ATOM 533 O OD2 . ASP A 1 65 ? -4.320 0.718 -12.725 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2 1 ATOM 534 N N . ASN A 1 66 ? -7.055 0.320 -17.066 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A N 1 ATOM 535 C CA . ASN A 1 66 ? -8.368 -0.316 -17.204 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CA 1 ATOM 536 C C . ASN A 1 66 ? -9.128 -0.492 -15.882 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A C 1 ATOM 537 O O . ASN A 1 66 ? -10.110 -1.245 -15.796 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A O 1 ATOM 538 C CB . ASN A 1 66 ? -8.222 -1.652 -17.939 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CB 1 ATOM 539 C CG . ASN A 1 66 ? -9.483 -2.079 -18.663 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CG 1 ATOM 540 O OD1 . ASN A 1 66 ? -10.294 -1.266 -19.153 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A OD1 1 ATOM 541 N ND2 . ASN A 1 66 ? -9.647 -3.391 -18.749 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A ND2 1 ATOM 542 N N . SER A 1 67 ? -8.662 0.225 -14.859 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1 ATOM 543 C CA . SER A 1 67 ? -9.358 0.396 -13.588 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1 ATOM 544 C C . SER A 1 67 ? -9.317 1.889 -13.240 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1 ATOM 545 O O . SER A 1 67 ? -8.441 2.276 -12.497 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1 ATOM 546 C CB . SER A 1 67 ? -8.618 -0.388 -12.485 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1 ATOM 547 O OG . SER A 1 67 ? -8.641 -1.813 -12.669 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1 ATOM 548 N N . PRO A 1 68 ? -10.245 2.723 -13.797 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A N 1 ATOM 549 C CA . PRO A 1 68 ? -10.257 4.190 -13.539 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CA 1 ATOM 550 C C . PRO A 1 68 ? -10.639 4.522 -12.099 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A C 1 ATOM 551 O O . PRO A 1 68 ? -11.383 3.765 -11.487 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A O 1 ATOM 552 C CB . PRO A 1 68 ? -11.355 4.704 -14.484 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CB 1 ATOM 553 C CG . PRO A 1 68 ? -12.291 3.475 -14.633 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CG 1 ATOM 554 C CD . PRO A 1 68 ? -11.365 2.301 -14.680 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CD 1 ATOM 555 N N . PHE A 1 69 ? -10.120 5.633 -11.553 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A N 1 ATOM 556 C CA . PHE A 1 69 ? -10.642 6.141 -10.287 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CA 1 ATOM 557 C C . PHE A 1 69 ? -11.944 6.969 -10.460 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A C 1 ATOM 558 O O . PHE A 1 69 ? -12.352 7.254 -11.587 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A O 1 ATOM 559 C CB . PHE A 1 69 ? -9.566 6.951 -9.598 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CB 1 ATOM 560 C CG . PHE A 1 69 ? -8.498 6.112 -8.979 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CG 1 ATOM 561 C CD1 . PHE A 1 69 ? -8.839 5.061 -8.133 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CD1 1 ATOM 562 C CD2 . PHE A 1 69 ? -7.146 6.415 -9.163 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CD2 1 ATOM 563 C CE1 . PHE A 1 69 ? -7.817 4.233 -7.533 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CE1 1 ATOM 564 C CE2 . PHE A 1 69 ? -6.147 5.657 -8.533 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CE2 1 ATOM 565 C CZ . PHE A 1 69 ? -6.496 4.525 -7.702 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CZ 1 ATOM 566 N N . ASP A 1 70 ? -12.578 7.341 -9.359 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N 1 ATOM 567 C CA . ASP A 1 70 ? -13.973 7.805 -9.420 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA 1 ATOM 568 C C . ASP A 1 70 ? -14.180 9.184 -8.794 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C 1 ATOM 569 O O . ASP A 1 70 ? -15.298 9.487 -8.458 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O 1 ATOM 570 C CB . ASP A 1 70 ? -14.890 6.746 -8.740 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB 1 ATOM 571 C CG . ASP A 1 70 ? -14.488 6.436 -7.284 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG 1 ATOM 572 O OD1 . ASP A 1 70 ? -13.393 6.902 -6.862 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 ATOM 573 O OD2 . ASP A 1 70 ? -15.251 5.729 -6.569 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 ATOM 574 N N . GLY A 1 71 ? -13.127 9.980 -8.648 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A N 1 ATOM 575 C CA . GLY A 1 71 ? -13.193 11.330 -8.013 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A CA 1 ATOM 576 C C . GLY A 1 71 ? -13.337 11.320 -6.478 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A C 1 ATOM 577 O O . GLY A 1 71 ? -12.974 10.344 -5.866 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A O 1 ATOM 578 N N . PRO A 1 72 ? -13.861 12.407 -5.848 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A N 1 ATOM 579 C CA . PRO A 1 72 ? -13.837 12.423 -4.352 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CA 1 ATOM 580 C C . PRO A 1 72 ? -14.635 11.304 -3.656 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A C 1 ATOM 581 O O . PRO A 1 72 ? -15.758 10.965 -4.070 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A O 1 ATOM 582 C CB . PRO A 1 72 ? -14.368 13.821 -3.992 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CB 1 ATOM 583 C CG . PRO A 1 72 ? -14.247 14.620 -5.280 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CG 1 ATOM 584 C CD . PRO A 1 72 ? -14.468 13.634 -6.395 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CD 1 ATOM 585 N N . ASN A 1 73 ? -14.008 10.709 -2.629 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A N 1 ATOM 586 C CA . ASN A 1 73 ? -14.539 9.544 -1.857 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CA 1 ATOM 587 C C . ASN A 1 73 ? -14.713 8.255 -2.719 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A C 1 ATOM 588 O O . ASN A 1 73 ? -14.000 8.089 -3.706 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A O 1 ATOM 589 C CB . ASN A 1 73 ? -15.788 9.953 -1.030 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CB 1 ATOM 590 C CG . ASN A 1 73 ? -15.590 11.255 -0.272 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CG 1 ATOM 591 O OD1 . ASN A 1 73 ? -14.905 11.301 0.753 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A OD1 1 ATOM 592 N ND2 . ASN A 1 73 ? -16.179 12.320 -0.777 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A ND2 1 ATOM 593 N N . GLY A 1 74 ? -15.600 7.328 -2.355 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A N 1 ATOM 594 C CA . GLY A 1 74 ? -15.647 5.999 -3.031 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A CA 1 ATOM 595 C C . GLY A 1 74 ? -14.315 5.246 -2.983 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A C 1 ATOM 596 O O . GLY A 1 74 ? -13.741 5.108 -1.923 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A O 1 ATOM 597 N N . ILE A 1 75 ? -13.826 4.777 -4.147 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A N 1 ATOM 598 C CA . ILE A 1 75 ? -12.546 4.082 -4.279 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A CA 1 ATOM 599 C C . ILE A 1 75 ? -11.377 4.968 -3.921 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A C 1 ATOM 600 O O . ILE A 1 75 ? -11.270 6.091 -4.388 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A O 1 ATOM 601 C CB . ILE A 1 75 ? -12.292 3.577 -5.736 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A CB 1 ATOM 602 C CG1 . ILE A 1 75 ? -13.467 2.745 -6.266 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A CG1 1 ATOM 603 C CG2 . ILE A 1 75 ? -10.974 2.804 -5.851 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A CG2 1 ATOM 604 C CD1 . ILE A 1 75 ? -13.507 2.706 -7.828 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 159 ILE A CD1 1 ATOM 605 N N . LEU A 1 76 ? -10.489 4.457 -3.086 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N 1 ATOM 606 C CA . LEU A 1 76 ? -9.451 5.322 -2.527 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA 1 ATOM 607 C C . LEU A 1 76 ? -8.083 5.034 -3.138 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C 1 ATOM 608 O O . LEU A 1 76 ? -7.227 5.926 -3.221 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O 1 ATOM 609 C CB . LEU A 1 76 ? -9.417 5.232 -0.983 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB 1 ATOM 610 C CG . LEU A 1 76 ? -10.663 5.475 -0.096 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG 1 ATOM 611 C CD1 . LEU A 1 76 ? -10.205 5.267 1.329 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 1 ATOM 612 C CD2 . LEU A 1 76 ? -11.265 6.875 -0.317 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 1 ATOM 613 N N . ALA A 1 77 ? -7.897 3.788 -3.605 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A N 1 ATOM 614 C CA . ALA A 1 77 ? -6.600 3.302 -4.077 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CA 1 ATOM 615 C C . ALA A 1 77 ? -6.808 1.905 -4.565 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A C 1 ATOM 616 O O . ALA A 1 77 ? -7.824 1.299 -4.246 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A O 1 ATOM 617 C CB . ALA A 1 77 ? -5.577 3.290 -2.935 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CB 1 ATOM 618 N N . HIS A 1 78 ? -5.813 1.363 -5.270 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A N 1 ATOM 619 C CA . HIS A 1 78 ? -5.791 -0.069 -5.617 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A CA 1 ATOM 620 C C . HIS A 1 78 ? -4.375 -0.575 -5.878 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A C 1 ATOM 621 O O . HIS A 1 78 ? -3.492 0.153 -6.283 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A O 1 ATOM 622 C CB . HIS A 1 78 ? -6.753 -0.473 -6.760 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A CB 1 ATOM 623 C CG . HIS A 1 78 ? -6.538 0.243 -8.053 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A CG 1 ATOM 624 N ND1 . HIS A 1 78 ? -7.578 0.621 -8.872 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A ND1 1 ATOM 625 C CD2 . HIS A 1 78 ? -5.409 0.678 -8.659 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A CD2 1 ATOM 626 C CE1 . HIS A 1 78 ? -7.101 1.280 -9.915 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A CE1 1 ATOM 627 N NE2 . HIS A 1 78 ? -5.782 1.311 -9.818 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 162 HIS A NE2 1 ATOM 628 N N . ALA A 1 79 ? -4.177 -1.868 -5.716 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1 ATOM 629 C CA . ALA A 1 79 ? -2.838 -2.398 -5.873 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1 ATOM 630 C C . ALA A 1 79 ? -2.973 -3.707 -6.618 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1 ATOM 631 O O . ALA A 1 79 ? -3.989 -4.418 -6.463 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1 ATOM 632 C CB . ALA A 1 79 ? -2.182 -2.615 -4.528 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1 ATOM 633 N N . PHE A 1 80 ? -1.945 -4.026 -7.385 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A N 1 ATOM 634 C CA . PHE A 1 80 ? -1.897 -5.308 -8.146 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CA 1 ATOM 635 C C . PHE A 1 80 ? -1.047 -6.402 -7.482 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A C 1 ATOM 636 O O . PHE A 1 80 ? -0.071 -6.133 -6.806 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A O 1 ATOM 637 C CB . PHE A 1 80 ? -1.326 -5.046 -9.526 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CB 1 ATOM 638 C CG . PHE A 1 80 ? -2.155 -4.131 -10.367 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CG 1 ATOM 639 C CD1 . PHE A 1 80 ? -2.080 -2.759 -10.207 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD1 1 ATOM 640 C CD2 . PHE A 1 80 ? -2.994 -4.650 -11.344 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD2 1 ATOM 641 C CE1 . PHE A 1 80 ? -2.853 -1.915 -11.022 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE1 1 ATOM 642 C CE2 . PHE A 1 80 ? -3.785 -3.809 -12.153 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE2 1 ATOM 643 C CZ . PHE A 1 80 ? -3.682 -2.420 -11.999 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CZ 1 ATOM 644 N N . GLN A 1 81 ? -1.412 -7.652 -7.700 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A N 1 ATOM 645 C CA . GLN A 1 81 ? -0.728 -8.765 -7.052 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CA 1 ATOM 646 C C . GLN A 1 81 ? 0.684 -8.966 -7.630 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A C 1 ATOM 647 O O . GLN A 1 81 ? 0.983 -8.432 -8.716 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A O 1 ATOM 648 C CB . GLN A 1 81 ? -1.561 -10.037 -7.170 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CB 1 ATOM 649 C CG . GLN A 1 81 ? -1.613 -10.659 -8.552 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CG 1 ATOM 650 C CD . GLN A 1 81 ? -2.972 -11.277 -8.830 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CD 1 ATOM 651 O OE1 . GLN A 1 81 ? -3.755 -10.765 -9.655 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A OE1 1 ATOM 652 N NE2 . GLN A 1 81 ? -3.287 -12.357 -8.106 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A NE2 1 ATOM 653 N N . PRO A 1 82 ? 1.557 -9.704 -6.904 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A N 1 ATOM 654 C CA . PRO A 1 82 ? 2.926 -10.082 -7.338 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CA 1 ATOM 655 C C . PRO A 1 82 ? 3.072 -10.624 -8.784 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A C 1 ATOM 656 O O . PRO A 1 82 ? 2.261 -11.455 -9.222 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A O 1 ATOM 657 C CB . PRO A 1 82 ? 3.293 -11.176 -6.329 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CB 1 ATOM 658 C CG . PRO A 1 82 ? 2.650 -10.673 -5.071 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CG 1 ATOM 659 C CD . PRO A 1 82 ? 1.274 -10.238 -5.552 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CD 1 ATOM 660 N N . GLY A 1 83 ? 4.135 -10.208 -9.488 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N 1 ATOM 661 C CA . GLY A 1 83 ? 4.297 -10.475 -10.940 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA 1 ATOM 662 C C . GLY A 1 83 ? 5.194 -9.422 -11.575 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C 1 ATOM 663 O O . GLY A 1 83 ? 5.636 -8.516 -10.869 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O 1 ATOM 664 N N . GLN A 1 84 ? 5.548 -9.576 -12.867 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A N 1 ATOM 665 C CA . GLN A 1 84 ? 6.276 -8.511 -13.619 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CA 1 ATOM 666 C C . GLN A 1 84 ? 5.374 -7.351 -14.068 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A C 1 ATOM 667 O O . GLN A 1 84 ? 4.134 -7.444 -14.012 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A O 1 ATOM 668 C CB . GLN A 1 84 ? 7.026 -9.085 -14.839 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CB 1 ATOM 669 C CG . GLN A 1 84 ? 8.416 -9.635 -14.524 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CG 1 ATOM 670 C CD . GLN A 1 84 ? 9.173 -10.083 -15.788 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CD 1 ATOM 671 O OE1 . GLN A 1 84 ? 8.911 -11.166 -16.330 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A OE1 1 ATOM 672 N NE2 . GLN A 1 84 ? 10.130 -9.254 -16.245 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A NE2 1 ATOM 673 N N . GLY A 1 85 ? 6.000 -6.252 -14.509 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N 1 ATOM 674 C CA . GLY A 1 85 ? 5.259 -5.131 -15.051 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA 1 ATOM 675 C C . GLY A 1 85 ? 4.443 -4.445 -13.984 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C 1 ATOM 676 O O . GLY A 1 85 ? 4.974 -4.126 -12.895 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O 1 ATOM 677 N N . ILE A 1 86 ? 3.163 -4.227 -14.282 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A N 1 ATOM 678 C CA . ILE A 1 86 ? 2.198 -3.633 -13.338 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CA 1 ATOM 679 C C . ILE A 1 86 ? 2.072 -4.468 -12.034 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A C 1 ATOM 680 O O . ILE A 1 86 ? 1.646 -3.972 -11.011 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A O 1 ATOM 681 C CB . ILE A 1 86 ? 0.814 -3.469 -14.041 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CB 1 ATOM 682 C CG1 . ILE A 1 86 ? -0.069 -2.437 -13.335 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG1 1 ATOM 683 C CG2 . ILE A 1 86 ? 0.071 -4.812 -14.205 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG2 1 ATOM 684 C CD1 . ILE A 1 86 ? -0.121 -1.130 -14.020 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CD1 1 ATOM 685 N N . GLY A 1 87 ? 2.436 -5.751 -12.082 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 171 GLY A N 1 ATOM 686 C CA . GLY A 1 87 ? 2.492 -6.561 -10.833 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 171 GLY A CA 1 ATOM 687 C C . GLY A 1 87 ? 3.081 -5.851 -9.616 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 171 GLY A C 1 ATOM 688 O O . GLY A 1 87 ? 4.174 -5.284 -9.674 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 171 GLY A O 1 ATOM 689 N N . GLY A 1 88 ? 2.356 -5.896 -8.501 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A N 1 ATOM 690 C CA . GLY A 1 88 ? 2.834 -5.322 -7.249 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A CA 1 ATOM 691 C C . GLY A 1 88 ? 2.640 -3.808 -7.176 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A C 1 ATOM 692 O O . GLY A 1 88 ? 2.780 -3.255 -6.122 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A O 1 ATOM 693 N N . ASP A 1 89 ? 2.351 -3.118 -8.287 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A N 1 ATOM 694 C CA . ASP A 1 89 ? 2.200 -1.637 -8.239 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CA 1 ATOM 695 C C . ASP A 1 89 ? 0.974 -1.137 -7.443 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A C 1 ATOM 696 O O . ASP A 1 89 ? -0.073 -1.789 -7.436 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A O 1 ATOM 697 C CB . ASP A 1 89 ? 2.164 -1.030 -9.665 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CB 1 ATOM 698 C CG . ASP A 1 89 ? 3.478 -1.209 -10.464 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CG 1 ATOM 699 O OD1 . ASP A 1 89 ? 4.487 -1.830 -9.988 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD1 1 ATOM 700 O OD2 . ASP A 1 89 ? 3.504 -0.661 -11.596 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD2 1 ATOM 701 N N . ALA A 1 90 ? 1.088 0.023 -6.794 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N 1 ATOM 702 C CA . ALA A 1 90 ? -0.011 0.572 -5.977 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA 1 ATOM 703 C C . ALA A 1 90 ? -0.385 1.955 -6.450 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C 1 ATOM 704 O O . ALA A 1 90 ? 0.492 2.802 -6.537 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O 1 ATOM 705 C CB . ALA A 1 90 ? 0.382 0.628 -4.467 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB 1 ATOM 706 N N . HIS A 1 91 ? -1.674 2.211 -6.705 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A N 1 ATOM 707 C CA . HIS A 1 91 ? -2.136 3.525 -7.230 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CA 1 ATOM 708 C C . HIS A 1 91 ? -3.110 4.200 -6.249 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A C 1 ATOM 709 O O . HIS A 1 91 ? -3.942 3.563 -5.650 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A O 1 ATOM 710 C CB . HIS A 1 91 ? -2.713 3.415 -8.678 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CB 1 ATOM 711 C CG . HIS A 1 91 ? -1.750 2.853 -9.680 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CG 1 ATOM 712 N ND1 . HIS A 1 91 ? -2.173 2.180 -10.813 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A ND1 1 ATOM 713 C CD2 . HIS A 1 91 ? -0.391 2.789 -9.684 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CD2 1 ATOM 714 C CE1 . HIS A 1 91 ? -1.111 1.736 -11.481 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CE1 1 ATOM 715 N NE2 . HIS A 1 91 ? -0.019 2.100 -10.826 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A NE2 1 ATOM 716 N N . PHE A 1 92 ? -2.916 5.479 -5.983 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A N 1 ATOM 717 C CA . PHE A 1 92 ? -3.730 6.202 -5.021 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CA 1 ATOM 718 C C . PHE A 1 92 ? -4.557 7.306 -5.705 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A C 1 ATOM 719 O O . PHE A 1 92 ? -4.059 7.994 -6.612 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A O 1 ATOM 720 C CB . PHE A 1 92 ? -2.842 6.795 -3.945 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CB 1 ATOM 721 C CG . PHE A 1 92 ? -2.148 5.752 -3.117 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CG 1 ATOM 722 C CD1 . PHE A 1 92 ? -1.090 5.027 -3.643 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CD1 1 ATOM 723 C CD2 . PHE A 1 92 ? -2.586 5.469 -1.806 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CD2 1 ATOM 724 C CE1 . PHE A 1 92 ? -0.427 4.038 -2.877 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CE1 1 ATOM 725 C CE2 . PHE A 1 92 ? -1.928 4.526 -1.047 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CE2 1 ATOM 726 C CZ . PHE A 1 92 ? -0.858 3.776 -1.612 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CZ 1 ATOM 727 N N . ASP A 1 93 ? -5.818 7.459 -5.307 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A N 1 ATOM 728 C CA . ASP A 1 93 ? -6.700 8.465 -5.983 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A CA 1 ATOM 729 C C . ASP A 1 93 ? -6.240 9.909 -5.684 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A C 1 ATOM 730 O O . ASP A 1 93 ? -6.275 10.365 -4.539 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A O 1 ATOM 731 C CB . ASP A 1 93 ? -8.185 8.207 -5.697 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A CB 1 ATOM 732 C CG . ASP A 1 93 ? -9.138 9.100 -6.536 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A CG 1 ATOM 733 O OD1 . ASP A 1 93 ? -8.690 10.118 -7.143 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A OD1 1 ATOM 734 O OD2 . ASP A 1 93 ? -10.343 8.728 -6.615 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A OD2 1 ATOM 735 N N . ALA A 1 94 ? -5.739 10.597 -6.714 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N 1 ATOM 736 C CA . ALA A 1 94 ? -5.267 12.007 -6.520 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA 1 ATOM 737 C C . ALA A 1 94 ? -6.352 13.023 -6.059 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C 1 ATOM 738 O O . ALA A 1 94 ? -6.050 14.098 -5.471 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O 1 ATOM 739 C CB . ALA A 1 94 ? -4.545 12.531 -7.802 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB 1 ATOM 740 N N . GLU A 1 95 ? -7.611 12.706 -6.317 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A N 1 ATOM 741 C CA . GLU A 1 95 ? -8.707 13.601 -5.943 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CA 1 ATOM 742 C C . GLU A 1 95 ? -9.159 13.526 -4.446 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A C 1 ATOM 743 O O . GLU A 1 95 ? -10.040 14.281 -4.033 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A O 1 ATOM 744 C CB . GLU A 1 95 ? -9.895 13.484 -6.911 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CB 1 ATOM 745 C CG . GLU A 1 95 ? -9.550 13.773 -8.373 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CG 1 ATOM 746 C CD . GLU A 1 95 ? -10.775 13.899 -9.270 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CD 1 ATOM 747 O OE1 . GLU A 1 95 ? -11.443 14.936 -9.232 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE1 1 ATOM 748 O OE2 . GLU A 1 95 ? -11.064 12.955 -10.032 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE2 1 ATOM 749 N N . GLU A 1 96 ? -8.522 12.657 -3.649 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N 1 ATOM 750 C CA . GLU A 1 96 ? -8.842 12.563 -2.236 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA 1 ATOM 751 C C . GLU A 1 96 ? -8.110 13.645 -1.456 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C 1 ATOM 752 O O . GLU A 1 96 ? -7.039 14.077 -1.890 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O 1 ATOM 753 C CB . GLU A 1 96 ? -8.417 11.195 -1.664 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB 1 ATOM 754 C CG . GLU A 1 96 ? -9.135 9.994 -2.234 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG 1 ATOM 755 C CD . GLU A 1 96 ? -10.668 10.164 -2.388 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD 1 ATOM 756 O OE1 . GLU A 1 96 ? -11.382 10.884 -1.641 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1 ATOM 757 O OE2 . GLU A 1 96 ? -11.149 9.526 -3.289 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1 ATOM 758 N N . THR A 1 97 ? -8.683 14.049 -0.315 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1 ATOM 759 C CA . THR A 1 97 ? -7.928 14.762 0.735 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1 ATOM 760 C C . THR A 1 97 ? -7.104 13.675 1.458 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1 ATOM 761 O O . THR A 1 97 ? -7.681 12.733 2.015 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1 ATOM 762 C CB . THR A 1 97 ? -8.870 15.550 1.743 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1 ATOM 763 O OG1 . THR A 1 97 ? -9.545 16.606 1.048 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 ATOM 764 C CG2 . THR A 1 97 ? -8.067 16.177 2.891 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 ATOM 765 N N . TRP A 1 98 ? -5.769 13.777 1.394 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A N 1 ATOM 766 C CA . TRP A 1 98 ? -4.827 12.891 2.098 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CA 1 ATOM 767 C C . TRP A 1 98 ? -4.260 13.585 3.320 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A C 1 ATOM 768 O O . TRP A 1 98 ? -3.861 14.796 3.265 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A O 1 ATOM 769 C CB . TRP A 1 98 ? -3.683 12.438 1.169 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CB 1 ATOM 770 C CG . TRP A 1 98 ? -4.183 11.616 0.037 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CG 1 ATOM 771 C CD1 . TRP A 1 98 ? -4.250 11.987 -1.271 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CD1 1 ATOM 772 C CD2 . TRP A 1 98 ? -4.722 10.293 0.112 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CD2 1 ATOM 773 N NE1 . TRP A 1 98 ? -4.794 10.972 -2.020 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A NE1 1 ATOM 774 C CE2 . TRP A 1 98 ? -5.083 9.915 -1.201 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CE2 1 ATOM 775 C CE3 . TRP A 1 98 ? -4.931 9.384 1.160 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CE3 1 ATOM 776 C CZ2 . TRP A 1 98 ? -5.683 8.687 -1.491 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CZ2 1 ATOM 777 C CZ3 . TRP A 1 98 ? -5.498 8.125 0.867 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CZ3 1 ATOM 778 C CH2 . TRP A 1 98 ? -5.858 7.786 -0.452 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 182 TRP A CH2 1 ATOM 779 N N . THR A 1 99 ? -4.247 12.857 4.438 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 183 THR A N 1 ATOM 780 C CA . THR A 1 99 ? -3.882 13.436 5.750 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 183 THR A CA 1 ATOM 781 C C . THR A 1 99 ? -2.892 12.562 6.557 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 183 THR A C 1 ATOM 782 O O . THR A 1 99 ? -2.593 11.434 6.183 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 183 THR A O 1 ATOM 783 C CB . THR A 1 99 ? -5.105 13.638 6.682 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 183 THR A CB 1 ATOM 784 O OG1 . THR A 1 99 ? -5.454 12.375 7.258 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 183 THR A OG1 1 ATOM 785 C CG2 . THR A 1 99 ? -6.338 14.233 5.978 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 183 THR A CG2 1 ATOM 786 N N . ASN A 1 100 ? -2.387 13.131 7.663 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A N 1 ATOM 787 C CA . ASN A 1 100 ? -1.634 12.363 8.671 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CA 1 ATOM 788 C C . ASN A 1 100 ? -2.375 12.366 10.008 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A C 1 ATOM 789 O O . ASN A 1 100 ? -1.764 12.213 11.079 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A O 1 ATOM 790 C CB . ASN A 1 100 ? -0.166 12.856 8.771 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CB 1 ATOM 791 C CG . ASN A 1 100 ? -0.027 14.369 9.172 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CG 1 ATOM 792 O OD1 . ASN A 1 100 ? -1.006 15.087 9.438 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A OD1 1 ATOM 793 N ND2 . ASN A 1 100 ? 1.234 14.831 9.230 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A ND2 1 ATOM 794 N N . THR A 1 101 ? -3.700 12.522 9.924 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1 ATOM 795 C CA . THR A 1 101 ? -4.547 12.683 11.117 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1 ATOM 796 C C . THR A 1 101 ? -5.709 11.698 11.080 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1 ATOM 797 O O . THR A 1 101 ? -5.756 10.815 10.215 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1 ATOM 798 C CB . THR A 1 101 ? -5.100 14.142 11.230 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1 ATOM 799 O OG1 . THR A 1 101 ? -6.076 14.366 10.211 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1 ATOM 800 C CG2 . THR A 1 101 ? -3.966 15.180 11.105 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1 ATOM 801 N N . SER A 1 102 ? -6.630 11.826 12.029 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 186 SER A N 1 ATOM 802 C CA . SER A 1 102 ? -7.903 11.078 11.983 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 186 SER A CA 1 ATOM 803 C C . SER A 1 102 ? -8.880 11.479 10.871 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 186 SER A C 1 ATOM 804 O O . SER A 1 102 ? -9.829 10.734 10.605 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 186 SER A O 1 ATOM 805 C CB . SER A 1 102 ? -8.638 11.188 13.302 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 186 SER A CB 1 ATOM 806 O OG . SER A 1 102 ? -8.837 12.572 13.607 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 186 SER A OG 1 ATOM 807 N N . ALA A 1 103 ? -8.647 12.613 10.212 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A N 1 ATOM 808 C CA . ALA A 1 103 ? -9.541 13.085 9.143 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CA 1 ATOM 809 C C . ALA A 1 103 ? -9.352 12.268 7.852 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A C 1 ATOM 810 O O . ALA A 1 103 ? -8.240 11.846 7.534 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A O 1 ATOM 811 C CB . ALA A 1 103 ? -9.347 14.614 8.911 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CB 1 ATOM 812 N N . ASN A 1 104 ? -10.459 11.973 7.179 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A N 1 ATOM 813 C CA . ASN A 1 104 ? -10.467 11.231 5.925 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CA 1 ATOM 814 C C . ASN A 1 104 ? -9.517 11.914 4.902 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A C 1 ATOM 815 O O . ASN A 1 104 ? -9.639 13.126 4.645 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A O 1 ATOM 816 C CB . ASN A 1 104 ? -11.885 11.236 5.340 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CB 1 ATOM 817 C CG . ASN A 1 104 ? -12.886 10.364 6.099 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CG 1 ATOM 818 O OD1 . ASN A 1 104 ? -12.567 9.619 7.038 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A OD1 1 ATOM 819 N ND2 . ASN A 1 104 ? -14.141 10.454 5.656 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A ND2 1 ATOM 820 N N . TYR A 1 105 ? -8.569 11.188 4.300 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A N 1 ATOM 821 C CA . TYR A 1 105 ? -8.237 9.788 4.562 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CA 1 ATOM 822 C C . TYR A 1 105 ? -6.755 9.719 4.919 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A C 1 ATOM 823 O O . TYR A 1 105 ? -5.926 10.330 4.249 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A O 1 ATOM 824 C CB . TYR A 1 105 ? -8.524 8.937 3.326 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CB 1 ATOM 825 C CG . TYR A 1 105 ? -9.981 8.942 2.929 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CG 1 ATOM 826 C CD1 . TYR A 1 105 ? -10.850 8.003 3.478 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CD1 1 ATOM 827 C CD2 . TYR A 1 105 ? -10.497 9.906 2.034 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CD2 1 ATOM 828 C CE1 . TYR A 1 105 ? -12.201 7.967 3.127 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CE1 1 ATOM 829 C CE2 . TYR A 1 105 ? -11.858 9.882 1.681 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CE2 1 ATOM 830 C CZ . TYR A 1 105 ? -12.698 8.922 2.231 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A CZ 1 ATOM 831 O OH . TYR A 1 105 ? -14.040 8.902 1.890 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 189 TYR A OH 1 ATOM 832 N N . ASN A 1 106 ? -6.441 8.906 5.920 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A N 1 ATOM 833 C CA . ASN A 1 106 ? -5.047 8.770 6.452 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CA 1 ATOM 834 C C . ASN A 1 106 ? -4.152 7.981 5.479 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A C 1 ATOM 835 O O . ASN A 1 106 ? -4.414 6.809 5.206 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A O 1 ATOM 836 C CB . ASN A 1 106 ? -5.039 8.227 7.899 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CB 1 ATOM 837 C CG . ASN A 1 106 ? -3.646 8.073 8.448 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CG 1 ATOM 838 O OD1 . ASN A 1 106 ? -2.942 7.083 8.131 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A OD1 1 ATOM 839 N ND2 . ASN A 1 106 ? -3.200 9.066 9.259 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A ND2 1 ATOM 840 N N . LEU A 1 107 ? -3.150 8.646 4.908 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N 1 ATOM 841 C CA . LEU A 1 107 ? -2.332 8.015 3.825 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 842 C C . LEU A 1 107 ? -1.570 6.717 4.298 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C 1 ATOM 843 O O . LEU A 1 107 ? -1.480 5.691 3.553 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O 1 ATOM 844 C CB . LEU A 1 107 ? -1.415 9.055 3.139 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB 1 ATOM 845 C CG . LEU A 1 107 ? -0.406 8.573 2.088 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG 1 ATOM 846 C CD1 . LEU A 1 107 ? -1.069 8.179 0.757 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 ATOM 847 C CD2 . LEU A 1 107 ? 0.700 9.641 1.854 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 ATOM 848 N N . PHE A 1 108 ? -1.080 6.746 5.526 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A N 1 ATOM 849 C CA . PHE A 1 108 ? -0.389 5.586 6.162 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CA 1 ATOM 850 C C . PHE A 1 108 ? -1.275 4.317 6.215 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A C 1 ATOM 851 O O . PHE A 1 108 ? -0.915 3.294 5.657 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A O 1 ATOM 852 C CB . PHE A 1 108 ? 0.107 6.023 7.535 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CB 1 ATOM 853 C CG . PHE A 1 108 ? 0.508 4.909 8.425 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CG 1 ATOM 854 C CD1 . PHE A 1 108 ? 1.654 4.156 8.149 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CD1 1 ATOM 855 C CD2 . PHE A 1 108 ? -0.271 4.592 9.550 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CD2 1 ATOM 856 C CE1 . PHE A 1 108 ? 2.028 3.128 9.017 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CE1 1 ATOM 857 C CE2 . PHE A 1 108 ? 0.085 3.565 10.398 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CE2 1 ATOM 858 C CZ . PHE A 1 108 ? 1.250 2.833 10.134 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 192 PHE A CZ 1 ATOM 859 N N . LEU A 1 109 ? -2.470 4.462 6.777 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A N 1 ATOM 860 C CA . LEU A 1 109 ? -3.476 3.402 6.828 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A CA 1 ATOM 861 C C . LEU A 1 109 ? -3.875 2.886 5.448 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A C 1 ATOM 862 O O . LEU A 1 109 ? -3.878 1.651 5.232 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A O 1 ATOM 863 C CB . LEU A 1 109 ? -4.714 3.854 7.652 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A CB 1 ATOM 864 C CG . LEU A 1 109 ? -4.494 4.094 9.167 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A CG 1 ATOM 865 C CD1 . LEU A 1 109 ? -5.791 4.436 9.849 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A CD1 1 ATOM 866 C CD2 . LEU A 1 109 ? -3.784 2.944 9.882 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A CD2 1 ATOM 867 N N . VAL A 1 110 ? -4.225 3.800 4.524 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A N 1 ATOM 868 C CA . VAL A 1 110 ? -4.535 3.416 3.129 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CA 1 ATOM 869 C C . VAL A 1 110 ? -3.362 2.652 2.443 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A C 1 ATOM 870 O O . VAL A 1 110 ? -3.572 1.557 1.929 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A O 1 ATOM 871 C CB . VAL A 1 110 ? -5.133 4.613 2.288 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CB 1 ATOM 872 C CG1 . VAL A 1 110 ? -5.315 4.209 0.785 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CG1 1 ATOM 873 C CG2 . VAL A 1 110 ? -6.469 5.047 2.915 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CG2 1 ATOM 874 N N . ALA A 1 111 ? -2.138 3.202 2.474 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A N 1 ATOM 875 C CA . ALA A 1 111 ? -0.952 2.521 1.886 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CA 1 ATOM 876 C C . ALA A 1 111 ? -0.723 1.161 2.570 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A C 1 ATOM 877 O O . ALA A 1 111 ? -0.444 0.163 1.879 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A O 1 ATOM 878 C CB . ALA A 1 111 ? 0.295 3.396 2.024 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CB 1 ATOM 879 N N . ALA A 1 112 ? -0.852 1.100 3.908 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A N 1 ATOM 880 C CA . ALA A 1 112 ? -0.709 -0.173 4.654 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CA 1 ATOM 881 C C . ALA A 1 112 ? -1.598 -1.276 4.026 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A C 1 ATOM 882 O O . ALA A 1 112 ? -1.134 -2.381 3.717 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A O 1 ATOM 883 C CB . ALA A 1 112 ? -1.058 0.045 6.172 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CB 1 ATOM 884 N N . HIS A 1 113 ? -2.857 -0.959 3.745 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A N 1 ATOM 885 C CA . HIS A 1 113 ? -3.762 -1.942 3.145 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A CA 1 ATOM 886 C C . HIS A 1 113 ? -3.367 -2.335 1.702 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A C 1 ATOM 887 O O . HIS A 1 113 ? -3.293 -3.554 1.361 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A O 1 ATOM 888 C CB . HIS A 1 113 ? -5.207 -1.408 3.238 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A CB 1 ATOM 889 C CG . HIS A 1 113 ? -6.225 -2.219 2.495 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A CG 1 ATOM 890 N ND1 . HIS A 1 113 ? -7.142 -3.030 3.134 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A ND1 1 ATOM 891 C CD2 . HIS A 1 113 ? -6.564 -2.231 1.186 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A CD2 1 ATOM 892 C CE1 . HIS A 1 113 ? -7.962 -3.549 2.242 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A CE1 1 ATOM 893 N NE2 . HIS A 1 113 ? -7.629 -3.089 1.051 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 197 HIS A NE2 1 ATOM 894 N N . GLU A 1 114 ? -3.122 -1.326 0.863 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A N 1 ATOM 895 C CA . GLU A 1 114 ? -2.672 -1.542 -0.515 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A CA 1 ATOM 896 C C . GLU A 1 114 ? -1.446 -2.442 -0.666 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A C 1 ATOM 897 O O . GLU A 1 114 ? -1.427 -3.375 -1.542 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A O 1 ATOM 898 C CB . GLU A 1 114 ? -2.482 -0.228 -1.279 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A CB 1 ATOM 899 C CG . GLU A 1 114 ? -3.756 0.576 -1.422 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A CG 1 ATOM 900 C CD . GLU A 1 114 ? -4.954 -0.243 -1.887 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A CD 1 ATOM 901 O OE1 . GLU A 1 114 ? -4.828 -1.250 -2.698 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A OE1 1 ATOM 902 O OE2 . GLU A 1 114 ? -6.042 0.126 -1.432 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 198 GLU A OE2 1 ATOM 903 N N . PHE A 1 115 ? -0.450 -2.214 0.185 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A N 1 ATOM 904 C CA . PHE A 1 115 ? 0.784 -3.084 0.181 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CA 1 ATOM 905 C C . PHE A 1 115 ? 0.542 -4.573 0.507 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A C 1 ATOM 906 O O . PHE A 1 115 ? 1.300 -5.444 0.022 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A O 1 ATOM 907 C CB . PHE A 1 115 ? 1.918 -2.472 1.022 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CB 1 ATOM 908 C CG . PHE A 1 115 ? 2.359 -1.069 0.551 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CG 1 ATOM 909 C CD1 . PHE A 1 115 ? 2.140 -0.625 -0.789 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CD1 1 ATOM 910 C CD2 . PHE A 1 115 ? 3.029 -0.193 1.455 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CD2 1 ATOM 911 C CE1 . PHE A 1 115 ? 2.511 0.679 -1.211 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CE1 1 ATOM 912 C CE2 . PHE A 1 115 ? 3.429 1.121 1.053 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CE2 1 ATOM 913 C CZ . PHE A 1 115 ? 3.164 1.558 -0.295 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CZ 1 ATOM 914 N N . GLY A 1 116 ? -0.500 -4.866 1.300 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A N 1 ATOM 915 C CA . GLY A 1 116 ? -0.942 -6.280 1.496 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A CA 1 ATOM 916 C C . GLY A 1 116 ? -1.258 -6.952 0.144 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A C 1 ATOM 917 O O . GLY A 1 116 ? -0.834 -8.090 -0.089 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A O 1 ATOM 918 N N . HIS A 1 117 ? -2.046 -6.270 -0.719 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N 1 ATOM 919 C CA . HIS A 1 117 ? -2.337 -6.703 -2.125 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA 1 ATOM 920 C C . HIS A 1 117 ? -1.028 -6.898 -2.917 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C 1 ATOM 921 O O . HIS A 1 117 ? -0.799 -7.924 -3.550 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O 1 ATOM 922 C CB . HIS A 1 117 ? -3.290 -5.688 -2.839 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB 1 ATOM 923 C CG . HIS A 1 117 ? -4.681 -5.656 -2.253 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG 1 ATOM 924 N ND1 . HIS A 1 117 ? -5.394 -6.809 -1.990 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1 1 ATOM 925 C CD2 . HIS A 1 117 ? -5.492 -4.620 -1.880 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2 1 ATOM 926 C CE1 . HIS A 1 117 ? -6.588 -6.494 -1.502 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1 1 ATOM 927 N NE2 . HIS A 1 117 ? -6.670 -5.171 -1.413 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2 1 ATOM 928 N N . SER A 1 118 ? -0.148 -5.904 -2.830 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1 ATOM 929 C CA . SER A 1 118 ? 1.143 -5.904 -3.490 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1 ATOM 930 C C . SER A 1 118 ? 2.010 -7.174 -3.234 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1 ATOM 931 O O . SER A 1 118 ? 2.865 -7.528 -4.042 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1 ATOM 932 C CB . SER A 1 118 ? 1.877 -4.607 -3.075 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1 ATOM 933 O OG . SER A 1 118 ? 1.255 -3.494 -3.687 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1 ATOM 934 N N . LEU A 1 119 ? 1.721 -7.864 -2.135 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N 1 ATOM 935 C CA . LEU A 1 119 ? 2.513 -8.948 -1.611 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA 1 ATOM 936 C C . LEU A 1 119 ? 1.803 -10.292 -1.726 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C 1 ATOM 937 O O . LEU A 1 119 ? 2.410 -11.315 -1.409 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O 1 ATOM 938 C CB . LEU A 1 119 ? 2.823 -8.674 -0.135 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB 1 ATOM 939 C CG . LEU A 1 119 ? 3.565 -7.408 0.317 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG 1 ATOM 940 C CD1 . LEU A 1 119 ? 3.832 -7.394 1.810 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1 1 ATOM 941 C CD2 . LEU A 1 119 ? 4.872 -7.203 -0.478 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2 1 ATOM 942 N N . GLY A 1 120 ? 0.545 -10.300 -2.173 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A N 1 ATOM 943 C CA . GLY A 1 120 ? -0.169 -11.561 -2.429 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A CA 1 ATOM 944 C C . GLY A 1 120 ? -1.448 -11.807 -1.622 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A C 1 ATOM 945 O O . GLY A 1 120 ? -2.128 -12.839 -1.790 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A O 1 ATOM 946 N N . LEU A 1 121 ? -1.807 -10.860 -0.760 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A N 1 ATOM 947 C CA . LEU A 1 121 ? -2.968 -11.024 0.097 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CA 1 ATOM 948 C C . LEU A 1 121 ? -4.241 -10.643 -0.674 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A C 1 ATOM 949 O O . LEU A 1 121 ? -4.209 -9.844 -1.604 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A O 1 ATOM 950 C CB . LEU A 1 121 ? -2.832 -10.177 1.366 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CB 1 ATOM 951 C CG . LEU A 1 121 ? -1.957 -10.754 2.489 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CG 1 ATOM 952 C CD1 . LEU A 1 121 ? -0.486 -10.539 2.272 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD1 1 ATOM 953 C CD2 . LEU A 1 121 ? -2.342 -10.220 3.876 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD2 1 ATOM 954 N N . ALA A 1 122 ? -5.337 -11.290 -0.290 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A N 1 ATOM 955 C CA . ALA A 1 122 ? -6.683 -10.996 -0.743 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CA 1 ATOM 956 C C . ALA A 1 122 ? -7.366 -10.274 0.430 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A C 1 ATOM 957 O O . ALA A 1 122 ? -6.776 -10.163 1.504 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A O 1 ATOM 958 C CB . ALA A 1 122 ? -7.408 -12.344 -1.075 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CB 1 ATOM 959 N N . HIS A 1 123 ? -8.610 -9.808 0.254 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A N 1 ATOM 960 C CA . HIS A 1 123 ? -9.357 -9.158 1.329 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A CA 1 ATOM 961 C C . HIS A 1 123 ? -9.780 -10.125 2.426 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A C 1 ATOM 962 O O . HIS A 1 123 ? -10.005 -11.339 2.160 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A O 1 ATOM 963 C CB . HIS A 1 123 ? -10.612 -8.513 0.770 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A CB 1 ATOM 964 C CG . HIS A 1 123 ? -10.399 -7.157 0.155 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A CG 1 ATOM 965 N ND1 . HIS A 1 123 ? -11.087 -6.754 -0.967 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A ND1 1 ATOM 966 C CD2 . HIS A 1 123 ? -9.659 -6.089 0.543 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A CD2 1 ATOM 967 C CE1 . HIS A 1 123 ? -10.771 -5.503 -1.259 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A CE1 1 ATOM 968 N NE2 . HIS A 1 123 ? -9.898 -5.077 -0.365 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 207 HIS A NE2 1 ATOM 969 N N . SER A 1 124 ? -9.935 -9.615 3.645 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 208 SER A N 1 ATOM 970 C CA . SER A 1 124 ? -10.330 -10.505 4.764 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 208 SER A CA 1 ATOM 971 C C . SER A 1 124 ? -11.785 -10.261 5.124 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 208 SER A C 1 ATOM 972 O O . SER A 1 124 ? -12.297 -9.198 4.862 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 208 SER A O 1 ATOM 973 C CB . SER A 1 124 ? -9.396 -10.328 5.961 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 208 SER A CB 1 ATOM 974 O OG . SER A 1 124 ? -10.045 -10.560 7.198 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 208 SER A OG 1 ATOM 975 N N . SER A 1 125 ? -12.470 -11.275 5.660 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 209 SER A N 1 ATOM 976 C CA . SER A 1 125 ? -13.832 -11.060 6.189 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 209 SER A CA 1 ATOM 977 C C . SER A 1 125 ? -13.863 -10.551 7.654 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 209 SER A C 1 ATOM 978 O O . SER A 1 125 ? -14.930 -10.248 8.187 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 209 SER A O 1 ATOM 979 C CB . SER A 1 125 ? -14.688 -12.336 6.020 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 209 SER A CB 1 ATOM 980 O OG . SER A 1 125 ? -14.156 -13.424 6.778 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 209 SER A OG 1 ATOM 981 N N . ASP A 1 126 ? -12.701 -10.466 8.308 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A N 1 ATOM 982 C CA . ASP A 1 126 ? -12.609 -9.939 9.689 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CA 1 ATOM 983 C C . ASP A 1 126 ? -12.655 -8.391 9.746 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A C 1 ATOM 984 O O . ASP A 1 126 ? -11.745 -7.741 9.256 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A O 1 ATOM 985 C CB . ASP A 1 126 ? -11.316 -10.505 10.357 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CB 1 ATOM 986 C CG . ASP A 1 126 ? -11.161 -10.126 11.851 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CG 1 ATOM 987 O OD1 . ASP A 1 126 ? -11.844 -9.222 12.408 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD1 1 ATOM 988 O OD2 . ASP A 1 126 ? -10.276 -10.731 12.485 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD2 1 ATOM 989 N N . PRO A 1 127 ? -13.726 -7.813 10.342 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A N 1 ATOM 990 C CA . PRO A 1 127 ? -13.951 -6.339 10.404 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CA 1 ATOM 991 C C . PRO A 1 127 ? -12.908 -5.555 11.188 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A C 1 ATOM 992 O O . PRO A 1 127 ? -12.863 -4.299 11.118 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A O 1 ATOM 993 C CB . PRO A 1 127 ? -15.321 -6.204 11.069 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CB 1 ATOM 994 C CG . PRO A 1 127 ? -15.580 -7.516 11.697 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CG 1 ATOM 995 C CD . PRO A 1 127 ? -14.788 -8.561 11.026 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CD 1 ATOM 996 N N . GLY A 1 128 ? -12.092 -6.275 11.934 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N 1 ATOM 997 C CA . GLY A 1 128 ? -10.983 -5.691 12.685 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA 1 ATOM 998 C C . GLY A 1 128 ? -9.639 -5.793 11.971 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C 1 ATOM 999 O O . GLY A 1 128 ? -8.660 -5.119 12.358 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O 1 ATOM 1000 N N . ALA A 1 129 ? -9.583 -6.579 10.885 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A N 1 ATOM 1001 C CA . ALA A 1 129 ? -8.370 -6.651 10.093 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A CA 1 ATOM 1002 C C . ALA A 1 129 ? -8.037 -5.402 9.258 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A C 1 ATOM 1003 O O . ALA A 1 129 ? -8.931 -4.692 8.815 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A O 1 ATOM 1004 C CB . ALA A 1 129 ? -8.401 -7.896 9.187 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A CB 1 ATOM 1005 N N . LEU A 1 130 ? -6.745 -5.159 9.031 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A N 1 ATOM 1006 C CA . LEU A 1 130 ? -6.292 -4.149 8.025 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CA 1 ATOM 1007 C C . LEU A 1 130 ? -6.794 -4.448 6.588 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A C 1 ATOM 1008 O O . LEU A 1 130 ? -7.269 -3.516 5.882 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A O 1 ATOM 1009 C CB . LEU A 1 130 ? -4.762 -3.994 8.066 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CB 1 ATOM 1010 C CG . LEU A 1 130 ? -4.025 -3.169 7.015 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CG 1 ATOM 1011 C CD1 . LEU A 1 130 ? -4.426 -1.678 7.092 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CD1 1 ATOM 1012 C CD2 . LEU A 1 130 ? -2.546 -3.310 7.333 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CD2 1 ATOM 1013 N N . MET A 1 131 ? -6.743 -5.729 6.199 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 215 MET A N 1 ATOM 1014 C CA . MET A 1 131 ? -7.277 -6.230 4.892 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 215 MET A CA 1 ATOM 1015 C C . MET A 1 131 ? -8.833 -6.366 4.706 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 215 MET A C 1 ATOM 1016 O O . MET A 1 131 ? -9.281 -6.839 3.667 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 215 MET A O 1 ATOM 1017 C CB . MET A 1 131 ? -6.618 -7.571 4.493 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 215 MET A CB 1 ATOM 1018 C CG . MET A 1 131 ? -5.066 -7.492 4.258 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 215 MET A CG 1 ATOM 1019 S SD . MET A 1 131 ? -4.443 -5.986 3.417 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 215 MET A SD 1 ATOM 1020 C CE . MET A 1 131 ? -4.924 -6.316 1.709 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 215 MET A CE 1 ATOM 1021 N N . TYR A 1 132 ? -9.611 -5.983 5.703 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A N 1 ATOM 1022 C CA . TYR A 1 132 ? -11.068 -5.736 5.489 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CA 1 ATOM 1023 C C . TYR A 1 132 ? -11.335 -4.714 4.356 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A C 1 ATOM 1024 O O . TYR A 1 132 ? -10.620 -3.693 4.241 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A O 1 ATOM 1025 C CB . TYR A 1 132 ? -11.722 -5.258 6.791 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CB 1 ATOM 1026 C CG . TYR A 1 132 ? -13.233 -5.323 6.818 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CG 1 ATOM 1027 C CD1 . TYR A 1 132 ? -13.903 -6.536 7.007 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CD1 1 ATOM 1028 C CD2 . TYR A 1 132 ? -13.994 -4.166 6.687 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CD2 1 ATOM 1029 C CE1 . TYR A 1 132 ? -15.275 -6.587 7.074 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CE1 1 ATOM 1030 C CE2 . TYR A 1 132 ? -15.386 -4.208 6.739 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CE2 1 ATOM 1031 C CZ . TYR A 1 132 ? -16.014 -5.423 6.939 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CZ 1 ATOM 1032 O OH . TYR A 1 132 ? -17.393 -5.499 7.016 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A OH 1 ATOM 1033 N N . PRO A 1 133 ? -12.381 -4.977 3.516 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A N 1 ATOM 1034 C CA . PRO A 1 133 ? -12.555 -4.201 2.277 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A CA 1 ATOM 1035 C C . PRO A 1 133 ? -12.780 -2.669 2.475 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A C 1 ATOM 1036 O O . PRO A 1 133 ? -12.290 -1.895 1.655 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A O 1 ATOM 1037 C CB . PRO A 1 133 ? -13.709 -4.927 1.517 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A CB 1 ATOM 1038 C CG . PRO A 1 133 ? -14.023 -6.150 2.307 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A CG 1 ATOM 1039 C CD . PRO A 1 133 ? -13.430 -6.002 3.690 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 217 PRO A CD 1 ATOM 1040 N N . ASN A 1 134 ? -13.411 -2.246 3.583 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A N 1 ATOM 1041 C CA . ASN A 1 134 ? -13.705 -0.847 3.851 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A CA 1 ATOM 1042 C C . ASN A 1 134 ? -12.769 -0.162 4.840 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A C 1 ATOM 1043 O O . ASN A 1 134 ? -12.390 -0.750 5.873 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A O 1 ATOM 1044 C CB . ASN A 1 134 ? -15.143 -0.688 4.406 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A CB 1 ATOM 1045 C CG . ASN A 1 134 ? -16.218 -1.094 3.390 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A CG 1 ATOM 1046 O OD1 . ASN A 1 134 ? -17.311 -1.519 3.776 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A OD1 1 ATOM 1047 N ND2 . ASN A 1 134 ? -15.889 -0.995 2.104 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A ND2 1 ATOM 1048 N N . TYR A 1 135 ? -12.479 1.116 4.536 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A N 1 ATOM 1049 C CA . TYR A 1 135 ? -11.597 1.950 5.336 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CA 1 ATOM 1050 C C . TYR A 1 135 ? -12.231 2.305 6.670 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A C 1 ATOM 1051 O O . TYR A 1 135 ? -13.422 2.626 6.756 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A O 1 ATOM 1052 C CB . TYR A 1 135 ? -11.203 3.223 4.543 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CB 1 ATOM 1053 C CG . TYR A 1 135 ? -10.508 4.330 5.328 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CG 1 ATOM 1054 C CD1 . TYR A 1 135 ? -11.238 5.265 6.061 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CD1 1 ATOM 1055 C CD2 . TYR A 1 135 ? -9.122 4.442 5.314 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CD2 1 ATOM 1056 C CE1 . TYR A 1 135 ? -10.587 6.274 6.788 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CE1 1 ATOM 1057 C CE2 . TYR A 1 135 ? -8.464 5.433 6.012 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CE2 1 ATOM 1058 C CZ . TYR A 1 135 ? -9.195 6.350 6.750 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A CZ 1 ATOM 1059 O OH . TYR A 1 135 ? -8.514 7.360 7.439 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 219 TYR A OH 1 ATOM 1060 N N . ALA A 1 136 ? -11.403 2.216 7.713 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A N 1 ATOM 1061 C CA . ALA A 1 136 ? -11.750 2.669 9.048 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CA 1 ATOM 1062 C C . ALA A 1 136 ? -10.528 3.234 9.761 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A C 1 ATOM 1063 O O . ALA A 1 136 ? -9.484 2.592 9.816 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A O 1 ATOM 1064 C CB . ALA A 1 136 ? -12.351 1.545 9.849 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CB 1 ATOM 1065 N N . PHE A 1 137 ? -10.640 4.447 10.306 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A N 1 ATOM 1066 C CA . PHE A 1 137 ? -9.491 5.013 11.031 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CA 1 ATOM 1067 C C . PHE A 1 137 ? -9.154 4.235 12.339 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A C 1 ATOM 1068 O O . PHE A 1 137 ? -10.061 3.769 13.041 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A O 1 ATOM 1069 C CB . PHE A 1 137 ? -9.688 6.534 11.301 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CB 1 ATOM 1070 C CG . PHE A 1 137 ? -8.498 7.191 11.991 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CG 1 ATOM 1071 C CD1 . PHE A 1 137 ? -7.304 7.384 11.308 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CD1 1 ATOM 1072 C CD2 . PHE A 1 137 ? -8.553 7.537 13.358 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CD2 1 ATOM 1073 C CE1 . PHE A 1 137 ? -6.161 7.929 11.950 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CE1 1 ATOM 1074 C CE2 . PHE A 1 137 ? -7.442 8.122 14.011 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CE2 1 ATOM 1075 C CZ . PHE A 1 137 ? -6.242 8.327 13.302 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 221 PHE A CZ 1 ATOM 1076 N N . ARG A 1 138 ? -7.848 4.077 12.617 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A N 1 ATOM 1077 C CA . ARG A 1 138 ? -7.286 3.504 13.870 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A CA 1 ATOM 1078 C C . ARG A 1 138 ? -6.159 4.406 14.356 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A C 1 ATOM 1079 O O . ARG A 1 138 ? -5.399 4.928 13.522 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A O 1 ATOM 1080 C CB . ARG A 1 138 ? -6.761 2.090 13.603 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A CB 1 ATOM 1081 C CG . ARG A 1 138 ? -7.916 1.159 13.432 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A CG 1 ATOM 1082 C CD . ARG A 1 138 ? -7.756 0.171 12.297 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A CD 1 ATOM 1083 N NE . ARG A 1 138 ? -8.916 -0.722 12.253 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A NE 1 ATOM 1084 C CZ . ARG A 1 138 ? -8.882 -2.051 12.390 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A CZ 1 ATOM 1085 N NH1 . ARG A 1 138 ? -7.732 -2.715 12.560 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A NH1 1 ATOM 1086 N NH2 . ARG A 1 138 ? -10.021 -2.734 12.333 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 222 ARG A NH2 1 ATOM 1087 N N . GLU A 1 139 ? -6.062 4.630 15.677 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A N 1 ATOM 1088 C CA . GLU A 1 139 ? -4.943 5.419 16.238 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CA 1 ATOM 1089 C C . GLU A 1 139 ? -3.621 4.912 15.642 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A C 1 ATOM 1090 O O . GLU A 1 139 ? -3.328 3.698 15.688 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A O 1 ATOM 1091 C CB . GLU A 1 139 ? -4.872 5.400 17.796 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CB 1 ATOM 1092 C CG . GLU A 1 139 ? -6.141 5.719 18.561 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CG 1 ATOM 1093 C CD . GLU A 1 139 ? -6.878 6.989 18.120 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CD 1 ATOM 1094 O OE1 . GLU A 1 139 ? -6.323 7.829 17.372 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A OE1 1 ATOM 1095 O OE2 . GLU A 1 139 ? -8.044 7.148 18.548 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A OE2 1 ATOM 1096 N N . THR A 1 140 ? -2.840 5.836 15.070 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 224 THR A N 1 ATOM 1097 C CA . THR A 1 140 ? -1.685 5.478 14.254 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CA 1 ATOM 1098 C C . THR A 1 140 ? -0.378 5.477 15.030 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 224 THR A C 1 ATOM 1099 O O . THR A 1 140 ? 0.558 4.822 14.617 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 224 THR A O 1 ATOM 1100 C CB . THR A 1 140 ? -1.472 6.404 13.017 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CB 1 ATOM 1101 O OG1 . THR A 1 140 ? -1.510 7.766 13.440 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 224 THR A OG1 1 ATOM 1102 C CG2 . THR A 1 140 ? -2.503 6.154 11.922 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CG2 1 ATOM 1103 N N . SER A 1 141 ? -0.327 6.245 16.122 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 225 SER A N 1 ATOM 1104 C CA . SER A 1 141 ? 0.876 6.385 16.961 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 225 SER A CA 1 ATOM 1105 C C . SER A 1 141 ? 1.591 5.051 17.208 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 225 SER A C 1 ATOM 1106 O O . SER A 1 141 ? 2.761 4.883 16.851 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 225 SER A O 1 ATOM 1107 C CB . SER A 1 141 ? 0.533 7.079 18.287 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 225 SER A CB 1 ATOM 1108 O OG . SER A 1 141 ? -0.817 6.845 18.684 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 225 SER A OG 1 ATOM 1109 N N . ASN A 1 142 ? 0.904 4.080 17.776 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A N 1 ATOM 1110 C CA . ASN A 1 142 ? 1.588 2.800 17.973 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CA 1 ATOM 1111 C C . ASN A 1 142 ? 0.955 1.624 17.241 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A C 1 ATOM 1112 O O . ASN A 1 142 ? 0.903 0.484 17.736 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A O 1 ATOM 1113 C CB . ASN A 1 142 ? 1.903 2.541 19.453 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CB 1 ATOM 1114 C CG . ASN A 1 142 ? 2.921 3.542 20.010 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CG 1 ATOM 1115 O OD1 . ASN A 1 142 ? 4.112 3.230 20.140 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A OD1 1 ATOM 1116 N ND2 . ASN A 1 142 ? 2.460 4.759 20.308 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A ND2 1 ATOM 1117 N N . TYR A 1 143 ? 0.542 1.925 16.014 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A N 1 ATOM 1118 C CA . TYR A 1 143 ? 0.025 0.922 15.093 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CA 1 ATOM 1119 C C . TYR A 1 143 ? 0.953 -0.265 14.733 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A C 1 ATOM 1120 O O . TYR A 1 143 ? 2.100 -0.108 14.276 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A O 1 ATOM 1121 C CB . TYR A 1 143 ? -0.505 1.577 13.809 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CB 1 ATOM 1122 C CG . TYR A 1 143 ? -1.409 0.642 13.032 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CG 1 ATOM 1123 C CD1 . TYR A 1 143 ? -2.759 0.503 13.381 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CD1 1 ATOM 1124 C CD2 . TYR A 1 143 ? -0.905 -0.138 11.987 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CD2 1 ATOM 1125 C CE1 . TYR A 1 143 ? -3.587 -0.370 12.686 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CE1 1 ATOM 1126 C CE2 . TYR A 1 143 ? -1.723 -0.999 11.277 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CE2 1 ATOM 1127 C CZ . TYR A 1 143 ? -3.056 -1.102 11.640 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A CZ 1 ATOM 1128 O OH . TYR A 1 143 ? -3.863 -1.940 10.964 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 227 TYR A OH 1 ATOM 1129 N N . SER A 1 144 ? 0.412 -1.459 14.914 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 228 SER A N 1 ATOM 1130 C CA . SER A 1 144 ? 1.046 -2.663 14.406 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 228 SER A CA 1 ATOM 1131 C C . SER A 1 144 ? -0.062 -3.480 13.757 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 228 SER A C 1 ATOM 1132 O O . SER A 1 144 ? -1.237 -3.281 14.059 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 228 SER A O 1 ATOM 1133 C CB . SER A 1 144 ? 1.744 -3.440 15.528 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 228 SER A CB 1 ATOM 1134 O OG . SER A 1 144 ? 0.815 -4.096 16.384 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 228 SER A OG 1 ATOM 1135 N N . LEU A 1 145 ? 0.296 -4.356 12.820 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A N 1 ATOM 1136 C CA . LEU A 1 145 ? -0.697 -5.156 12.155 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A CA 1 ATOM 1137 C C . LEU A 1 145 ? -1.598 -5.975 13.120 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A C 1 ATOM 1138 O O . LEU A 1 145 ? -1.101 -6.589 14.063 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A O 1 ATOM 1139 C CB . LEU A 1 145 ? 0.032 -6.150 11.282 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A CB 1 ATOM 1140 C CG . LEU A 1 145 ? 0.764 -5.683 10.043 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A CG 1 ATOM 1141 C CD1 . LEU A 1 145 ? 1.535 -6.883 9.539 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A CD1 1 ATOM 1142 C CD2 . LEU A 1 145 ? -0.252 -5.227 9.038 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A CD2 1 ATOM 1143 N N . PRO A 1 146 ? -2.930 -5.970 12.888 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A N 1 ATOM 1144 C CA . PRO A 1 146 ? -3.810 -6.930 13.582 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CA 1 ATOM 1145 C C . PRO A 1 146 ? -3.373 -8.342 13.359 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A C 1 ATOM 1146 O O . PRO A 1 146 ? -2.674 -8.653 12.368 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A O 1 ATOM 1147 C CB . PRO A 1 146 ? -5.187 -6.667 12.944 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CB 1 ATOM 1148 C CG . PRO A 1 146 ? -5.118 -5.210 12.505 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CG 1 ATOM 1149 C CD . PRO A 1 146 ? -3.683 -5.071 12.002 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CD 1 ATOM 1150 N N . GLN A 1 147 ? -3.729 -9.196 14.304 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A N 1 ATOM 1151 C CA . GLN A 1 147 ? -3.279 -10.582 14.251 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A CA 1 ATOM 1152 C C . GLN A 1 147 ? -3.792 -11.287 12.984 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A C 1 ATOM 1153 O O . GLN A 1 147 ? -3.084 -12.116 12.414 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A O 1 ATOM 1154 C CB . GLN A 1 147 ? -3.631 -11.346 15.536 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A CB 1 ATOM 1155 C CG . GLN A 1 147 ? -2.640 -12.500 15.840 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A CG 1 ATOM 1156 C CD . GLN A 1 147 ? -1.200 -12.048 16.181 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A CD 1 ATOM 1157 O OE1 . GLN A 1 147 ? -1.011 -11.002 16.793 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A OE1 1 ATOM 1158 N NE2 . GLN A 1 147 ? -0.190 -12.847 15.785 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 231 GLN A NE2 1 ATOM 1159 N N . ASP A 1 148 ? -4.961 -10.889 12.462 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A N 1 ATOM 1160 C CA . ASP A 1 148 ? -5.481 -11.506 11.232 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A CA 1 ATOM 1161 C C . ASP A 1 148 ? -4.530 -11.343 10.015 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A C 1 ATOM 1162 O O . ASP A 1 148 ? -4.337 -12.257 9.205 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A O 1 ATOM 1163 C CB . ASP A 1 148 ? -6.875 -10.955 10.896 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A CB 1 ATOM 1164 C CG . ASP A 1 148 ? -7.597 -11.832 9.903 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A CG 1 ATOM 1165 O OD1 . ASP A 1 148 ? -8.011 -12.959 10.304 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A OD1 1 ATOM 1166 O OD2 . ASP A 1 148 ? -7.716 -11.405 8.728 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A OD2 1 ATOM 1167 N N . ASP A 1 149 ? -3.877 -10.178 9.941 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A N 1 ATOM 1168 C CA . ASP A 1 149 ? -3.032 -9.850 8.787 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A CA 1 ATOM 1169 C C . ASP A 1 149 ? -1.651 -10.544 8.866 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A C 1 ATOM 1170 O O . ASP A 1 149 ? -1.046 -10.926 7.850 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A O 1 ATOM 1171 C CB . ASP A 1 149 ? -2.938 -8.321 8.666 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A CB 1 ATOM 1172 C CG . ASP A 1 149 ? -4.360 -7.629 8.643 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A CG 1 ATOM 1173 O OD1 . ASP A 1 149 ? -4.992 -7.516 7.550 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A OD1 1 ATOM 1174 O OD2 . ASP A 1 149 ? -4.835 -7.190 9.737 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 233 ASP A OD2 1 ATOM 1175 N N . ILE A 1 150 ? -1.178 -10.719 10.097 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A N 1 ATOM 1176 C CA . ILE A 1 150 ? 0.031 -11.515 10.389 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CA 1 ATOM 1177 C C . ILE A 1 150 ? -0.106 -12.954 9.932 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A C 1 ATOM 1178 O O . ILE A 1 150 ? 0.782 -13.476 9.236 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A O 1 ATOM 1179 C CB . ILE A 1 150 ? 0.393 -11.444 11.899 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CB 1 ATOM 1180 C CG1 . ILE A 1 150 ? 0.726 -9.985 12.252 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CG1 1 ATOM 1181 C CG2 . ILE A 1 150 ? 1.515 -12.464 12.247 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CG2 1 ATOM 1182 C CD1 . ILE A 1 150 ? 0.873 -9.716 13.762 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CD1 1 ATOM 1183 N N . ASP A 1 151 ? -1.222 -13.574 10.321 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A N 1 ATOM 1184 C CA . ASP A 1 151 ? -1.611 -14.935 9.849 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CA 1 ATOM 1185 C C . ASP A 1 151 ? -1.544 -15.012 8.294 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A C 1 ATOM 1186 O O . ASP A 1 151 ? -1.092 -16.025 7.717 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A O 1 ATOM 1187 C CB . ASP A 1 151 ? -3.072 -15.221 10.276 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CB 1 ATOM 1188 C CG . ASP A 1 151 ? -3.247 -15.498 11.776 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CG 1 ATOM 1189 O OD1 . ASP A 1 151 ? -2.239 -15.616 12.484 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD1 1 ATOM 1190 O OD2 . ASP A 1 151 ? -4.440 -15.626 12.223 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD2 1 ATOM 1191 N N . GLY A 1 152 ? -2.086 -13.966 7.657 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A N 1 ATOM 1192 C CA . GLY A 1 152 ? -2.048 -13.744 6.218 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A CA 1 ATOM 1193 C C . GLY A 1 152 ? -0.667 -13.826 5.603 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A C 1 ATOM 1194 O O . GLY A 1 152 ? -0.422 -14.681 4.750 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A O 1 ATOM 1195 N N . ILE A 1 153 ? 0.222 -12.903 5.957 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A N 1 ATOM 1196 C CA . ILE A 1 153 ? 1.564 -12.923 5.351 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A CA 1 ATOM 1197 C C . ILE A 1 153 ? 2.419 -14.175 5.765 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A C 1 ATOM 1198 O O . ILE A 1 153 ? 3.293 -14.639 5.013 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A O 1 ATOM 1199 C CB . ILE A 1 153 ? 2.311 -11.544 5.491 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A CB 1 ATOM 1200 C CG1 . ILE A 1 153 ? 3.390 -11.451 4.404 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A CG1 1 ATOM 1201 C CG2 . ILE A 1 153 ? 2.901 -11.376 6.881 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A CG2 1 ATOM 1202 C CD1 . ILE A 1 153 ? 2.871 -11.200 3.016 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 237 ILE A CD1 1 ATOM 1203 N N . GLN A 1 154 ? 2.105 -14.774 6.914 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A N 1 ATOM 1204 C CA . GLN A 1 154 ? 2.819 -15.981 7.359 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A CA 1 ATOM 1205 C C . GLN A 1 154 ? 2.411 -17.207 6.516 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A C 1 ATOM 1206 O O . GLN A 1 154 ? 3.205 -18.088 6.255 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A O 1 ATOM 1207 C CB . GLN A 1 154 ? 2.687 -16.169 8.867 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A CB 1 ATOM 1208 C CG . GLN A 1 154 ? 3.572 -15.150 9.633 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A CG 1 ATOM 1209 C CD . GLN A 1 154 ? 5.006 -15.696 9.844 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A CD 1 ATOM 1210 O OE1 . GLN A 1 154 ? 5.178 -16.871 10.142 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A OE1 1 ATOM 1211 N NE2 . GLN A 1 154 ? 6.017 -14.840 9.727 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 238 GLN A NE2 1 ATOM 1212 N N . ALA A 1 155 ? 1.169 -17.218 6.046 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A N 1 ATOM 1213 C CA . ALA A 1 155 ? 0.665 -18.342 5.219 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A CA 1 ATOM 1214 C C . ALA A 1 155 ? 1.329 -18.324 3.839 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A C 1 ATOM 1215 O O . ALA A 1 155 ? 1.555 -19.417 3.238 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A O 1 ATOM 1216 C CB . ALA A 1 155 ? -0.844 -18.272 5.086 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 239 ALA A CB 1 ATOM 1217 N N . ILE A 1 156 ? 1.672 -17.102 3.376 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A N 1 ATOM 1218 C CA . ILE A 1 156 ? 2.331 -16.871 2.075 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CA 1 ATOM 1219 C C . ILE A 1 156 ? 3.870 -17.104 2.079 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A C 1 ATOM 1220 O O . ILE A 1 156 ? 4.383 -17.841 1.213 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A O 1 ATOM 1221 C CB . ILE A 1 156 ? 1.976 -15.469 1.434 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CB 1 ATOM 1222 C CG1 . ILE A 1 156 ? 0.447 -15.271 1.380 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CG1 1 ATOM 1223 C CG2 . ILE A 1 156 ? 2.584 -15.338 0.040 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CG2 1 ATOM 1224 C CD1 . ILE A 1 156 ? -0.041 -13.992 0.776 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CD1 1 ATOM 1225 N N . TYR A 1 157 ? 4.563 -16.433 3.010 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A N 1 ATOM 1226 C CA . TYR A 1 157 ? 6.046 -16.329 3.072 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CA 1 ATOM 1227 C C . TYR A 1 157 ? 6.634 -16.960 4.313 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A C 1 ATOM 1228 O O . TYR A 1 157 ? 7.843 -17.201 4.356 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A O 1 ATOM 1229 C CB . TYR A 1 157 ? 6.488 -14.861 3.069 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CB 1 ATOM 1230 C CG . TYR A 1 157 ? 6.058 -14.123 1.835 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CG 1 ATOM 1231 C CD1 . TYR A 1 157 ? 6.783 -14.238 0.637 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CD1 1 ATOM 1232 C CD2 . TYR A 1 157 ? 4.912 -13.320 1.845 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CD2 1 ATOM 1233 C CE1 . TYR A 1 157 ? 6.390 -13.587 -0.499 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CE1 1 ATOM 1234 C CE2 . TYR A 1 157 ? 4.483 -12.685 0.686 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CE2 1 ATOM 1235 C CZ . TYR A 1 157 ? 5.236 -12.793 -0.469 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A CZ 1 ATOM 1236 O OH . TYR A 1 157 ? 4.832 -12.167 -1.591 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 241 TYR A OH 1 ATOM 1237 N N . GLY A 1 158 ? 5.765 -17.180 5.309 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A N 1 ATOM 1238 C CA . GLY A 1 158 ? 6.079 -17.733 6.625 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A CA 1 ATOM 1239 C C . GLY A 1 158 ? 6.480 -19.176 6.469 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A C 1 ATOM 1240 O O . GLY A 1 158 ? 7.093 -19.517 5.470 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 242 GLY A O 1 HETATM 1241 CA CA . CA C 2 . ? 5.807 -3.806 -10.574 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 996 CA A CA 1 HETATM 1242 CA CA . CA D 2 . ? -12.136 8.252 -5.135 1.00 4.14 ? ? ? ? ? ? 997 CA A CA 1 HETATM 1243 ZN ZN . ZN E 3 . ? -4.472 2.125 -11.308 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 998 ZN A ZN 1 HETATM 1244 ZN ZN . ZN F 3 . ? -8.268 -3.753 -0.796 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 999 ZN A ZN 1 HETATM 1245 O O . HOH K 4 . ? 11.914 -8.632 7.294 1.00 3.55 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O 1 HETATM 1246 O O . HOH K 4 . ? -6.813 -3.211 -4.803 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O 1 HETATM 1247 O O . HOH K 4 . ? 11.241 7.059 -4.361 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O 1 HETATM 1248 O O . HOH K 4 . ? -10.104 10.393 -9.690 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O 1 HETATM 1249 O O . HOH K 4 . ? 9.759 3.055 -10.729 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O 1 HETATM 1250 O O . HOH K 4 . ? -7.135 3.832 -15.256 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O 1 HETATM 1251 O O . HOH K 4 . ? 3.384 -5.001 12.176 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O 1 HETATM 1252 O O . HOH K 4 . ? 5.318 1.046 10.989 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O 1 HETATM 1253 O O . HOH K 4 . ? -9.817 -1.794 6.127 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O 1 HETATM 1254 O O . HOH K 4 . ? -10.229 9.096 8.688 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O 1 HETATM 1255 O O . HOH K 4 . ? -2.841 16.283 7.316 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O 1 HETATM 1256 O O . HOH K 4 . ? -9.782 13.468 15.884 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O 1 HETATM 1257 O O . HOH K 4 . ? 9.783 6.207 1.563 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O 1 HETATM 1258 O O . HOH K 4 . ? -3.467 17.050 4.728 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O 1 HETATM 1259 O O . HOH K 4 . ? -5.245 -8.219 16.610 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O 1 HETATM 1260 O O . HOH K 4 . ? 9.620 -6.916 -10.717 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O 1 HETATM 1261 O O . HOH K 4 . ? -18.615 -7.684 7.948 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O 1 HETATM 1262 O O . HOH K 4 . ? -17.504 7.403 -0.456 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O 1 HETATM 1263 O O . HOH K 4 . ? 7.782 -2.595 -11.644 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH A O 1 HETATM 1264 O O . HOH K 4 . ? -12.024 1.205 -11.455 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH A O 1 HETATM 1265 O O . HOH K 4 . ? -2.863 -15.628 2.983 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH A O 1 HETATM 1266 O O . HOH K 4 . ? -17.457 12.304 -5.881 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH A O 1 HETATM 1267 O O . HOH K 4 . ? 12.375 -3.662 5.117 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH A O 1 HETATM 1268 O O . HOH K 4 . ? -11.587 12.700 -0.015 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH A O 1 HETATM 1269 O O . HOH K 4 . ? -0.461 9.701 6.889 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH A O 1 HETATM 1270 O O . HOH K 4 . ? 2.512 -5.410 -16.938 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH A O 1 HETATM 1271 O O . HOH K 4 . ? 2.094 1.622 -12.122 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH A O 1 HETATM 1272 O O . HOH K 4 . ? -3.529 -8.240 -10.237 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH A O 1 HETATM 1273 O O . HOH K 4 . ? -4.526 -17.010 4.501 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH A O 1 HETATM 1274 O O . HOH K 4 . ? -12.312 -3.124 14.391 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH A O 1 HETATM 1275 O O . HOH K 4 . ? -1.772 2.193 -20.597 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH A O 1 HETATM 1276 O O . HOH K 4 . ? 10.998 9.740 -5.245 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH A O 1 HETATM 1277 O O . HOH K 4 . ? -10.823 5.703 15.244 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH A O 1 HETATM 1278 O O . HOH K 4 . ? -10.900 -13.939 9.455 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH A O 1 HETATM 1279 O O . HOH K 4 . ? 3.487 1.792 12.936 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH A O 1 HETATM 1280 O O . HOH K 4 . ? -10.869 1.816 -2.107 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH A O 1 HETATM 1281 O O . HOH K 4 . ? -7.714 11.067 -16.681 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH A O 1 HETATM 1282 O O . HOH K 4 . ? -13.969 -10.339 2.425 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH A O 1 HETATM 1283 O O . HOH K 4 . ? 7.065 -5.800 -10.878 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH A O 1 HETATM 1284 O O . HOH K 4 . ? -10.501 10.287 -17.446 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH A O 1 HETATM 1285 O O . HOH K 4 . ? -14.745 -0.909 7.902 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O 1 HETATM 1286 O O . HOH K 4 . ? 7.613 -13.549 -8.300 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O 1 HETATM 1287 O O . HOH K 4 . ? 12.990 10.686 -7.081 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH A O 1 HETATM 1288 O O . HOH K 4 . ? 14.981 -11.793 5.004 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH A O 1 HETATM 1289 O O . HOH K 4 . ? 16.152 11.993 -8.292 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH A O 1 HETATM 1290 O O . HOH K 4 . ? -2.168 -1.003 16.641 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH A O 1 HETATM 1291 O O . HOH K 4 . ? -3.320 -9.467 -4.527 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH A O 1 HETATM 1292 O O . HOH K 4 . ? 0.583 9.259 14.381 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH A O 1 HETATM 1293 O O . HOH K 4 . ? -15.426 3.360 4.967 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH A O 1 HETATM 1294 O O . HOH K 4 . ? -1.912 8.678 17.138 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH A O 1 HETATM 1295 O O . HOH K 4 . ? -0.326 9.007 9.890 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH A O 1 HETATM 1296 O O . HOH K 4 . ? 19.159 -3.751 -2.582 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH A O 1 HETATM 1297 O O . HOH K 4 . ? -6.654 13.776 -15.380 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH A O 1 HETATM 1298 O O . HOH K 4 . ? -18.379 11.895 -2.868 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH A O 1 HETATM 1299 O O . HOH K 4 . ? 19.570 -8.014 -2.108 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH A O 1 HETATM 1300 O O . HOH K 4 . ? -6.985 -9.727 14.561 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH A O 1 HETATM 1301 O O . HOH K 4 . ? 3.344 -19.415 -0.477 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH A O 1 HETATM 1302 O O . HOH K 4 . ? -12.301 -0.717 13.517 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH A O 1 HETATM 1303 O O . HOH K 4 . ? -6.825 -10.476 -3.997 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH A O 1 HETATM 1304 O O . HOH K 4 . ? 17.101 -11.932 2.810 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH A O 1 HETATM 1305 O O . HOH K 4 . ? -0.973 -18.524 9.036 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH A O 1 HETATM 1306 O O . HOH K 4 . ? -5.603 -10.641 6.454 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH A O 1 HETATM 1307 O O . HOH K 4 . ? -6.350 -1.664 14.921 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH A O 1 HETATM 1308 O O . HOH K 4 . ? -3.539 -19.404 8.260 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH A O 1 HETATM 1309 O O . HOH K 4 . ? 0.431 -9.839 -11.445 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH A O 1 HETATM 1310 O O . HOH K 4 . ? -11.546 16.884 -7.539 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH A O 1 HETATM 1311 O O . HOH K 4 . ? 14.791 5.492 5.621 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH A O 1 HETATM 1312 O O . HOH K 4 . ? 15.999 -13.770 -2.253 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH A O 1 HETATM 1313 O O . HOH K 4 . ? -4.120 1.111 -21.123 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH A O 1 HETATM 1314 O O . HOH K 4 . ? 8.439 -16.126 7.470 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH A O 1 HETATM 1315 O O . HOH K 4 . ? 1.521 -9.422 -13.625 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH A O 1 HETATM 1316 O O . HOH K 4 . ? 16.925 -13.887 -4.823 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH A O 1 HETATM 1317 O O . HOH K 4 . ? 20.274 -8.173 -4.272 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH A O 1 HETATM 1318 O O . HOH K 4 . ? -13.790 7.364 7.466 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH A O 1 HETATM 1319 O O . HOH K 4 . ? 13.930 5.525 2.980 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH A O 1 HETATM 1320 O O . HOH K 4 . ? 2.774 3.703 -11.103 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH A O 1 HETATM 1321 O O . HOH K 4 . ? -14.463 -1.865 10.756 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH A O 1 HETATM 1322 O O . HOH K 4 . ? -10.747 16.938 -4.984 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH A O 1 HETATM 1323 O O . HOH K 4 . ? -3.498 14.657 -4.365 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH A O 1 HETATM 1324 O O . HOH K 4 . ? -13.121 5.850 9.889 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH A O 1 HETATM 1325 O O . HOH K 4 . ? 11.315 -20.840 -6.492 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH A O 1 HETATM 1326 O O . HOH K 4 . ? 11.604 14.881 -0.423 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH A O 1 HETATM 1327 O O . HOH K 4 . ? -12.463 1.877 1.591 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH A O 1 HETATM 1328 O O . HOH K 4 . ? -7.384 -3.028 -9.863 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH A O 1 HETATM 1329 O O . HOH K 4 . ? 4.660 -2.926 13.781 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH A O 1 HETATM 1330 O O . HOH K 4 . ? -10.233 0.664 -8.205 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH A O 1 HETATM 1331 O O . HOH K 4 . ? -11.986 9.439 11.687 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH A O 1 HETATM 1332 O O . HOH K 4 . ? -5.677 13.296 14.465 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH A O 1 HETATM 1333 O O . HOH K 4 . ? -6.197 -5.207 -9.287 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 1088 HOH A O 1 HETATM 1334 O O . HOH K 4 . ? 11.382 13.453 -4.364 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 1089 HOH A O 1 HETATM 1335 O O . HOH K 4 . ? -11.098 -2.177 -7.741 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 1090 HOH A O 1 HETATM 1336 O O . HOH K 4 . ? 5.444 -14.127 6.548 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 1091 HOH A O 1 HETATM 1337 O O . HOH K 4 . ? -11.231 -1.811 15.946 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 1092 HOH A O 1 HETATM 1338 O O . HOH K 4 . ? 14.483 8.191 -2.902 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 1093 HOH A O 1 HETATM 1339 O O . HOH K 4 . ? -8.267 -13.415 7.021 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 1094 HOH A O 1 HETATM 1340 O O . HOH K 4 . ? -10.266 -2.536 -2.310 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 1095 HOH A O 1 HETATM 1341 O O . HOH K 4 . ? 6.355 -1.244 12.321 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 1096 HOH A O 1 HETATM 1342 O O . HOH K 4 . ? -9.540 -14.651 11.841 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 1097 HOH A O 1 HETATM 1343 O O . HOH K 4 . ? 15.235 2.215 1.608 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 1098 HOH A O 1 HETATM 1344 O O . HOH K 4 . ? 10.695 -2.076 5.676 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 1099 HOH A O 1 HETATM 1345 O O . HOH K 4 . ? -10.637 15.551 5.710 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 1100 HOH A O 1 HETATM 1346 O O . HOH K 4 . ? -4.545 -12.697 -3.031 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 1101 HOH A O 1 HETATM 1347 O O . HOH K 4 . ? -13.703 5.968 -18.060 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 1102 HOH A O 1 HETATM 1348 O O . HOH K 4 . ? -14.001 1.771 13.134 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 1103 HOH A O 1 HETATM 1349 O O . HOH K 4 . ? -12.600 13.417 7.735 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 1104 HOH A O 1 HETATM 1350 O O . HOH K 4 . ? 2.790 5.304 13.315 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 1105 HOH A O 1 HETATM 1351 O O . HOH K 4 . ? -13.197 9.205 -15.704 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 1106 HOH A O 1 HETATM 1352 O O . HOH K 4 . ? 1.817 -7.875 -16.154 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 1107 HOH A O 1 HETATM 1353 O O . HOH K 4 . ? -14.338 2.886 15.892 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 1108 HOH A O 1 HETATM 1354 O O . HOH K 4 . ? -7.089 -3.422 -14.289 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 1109 HOH A O 1 HETATM 1355 O O . HOH K 4 . ? 11.583 1.268 8.135 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 1110 HOH A O 1 HETATM 1356 O O . HOH K 4 . ? -12.341 18.703 -5.490 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 1111 HOH A O 1 HETATM 1357 O O . HOH K 4 . ? -11.478 -12.517 -0.050 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 1112 HOH A O 1 HETATM 1358 O O . HOH K 4 . ? -13.642 14.597 -13.775 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 1113 HOH A O 1 HETATM 1359 O O . HOH K 4 . ? -15.642 1.583 8.146 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 1114 HOH A O 1 HETATM 1360 O O . HOH K 4 . ? -9.069 5.865 20.522 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 1115 HOH A O 1 HETATM 1361 O O . HOH K 4 . ? -12.751 -2.036 -0.948 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 1116 HOH A O 1 HETATM 1362 O O . HOH K 4 . ? 10.162 0.459 5.206 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 1117 HOH A O 1 HETATM 1363 O O . HOH K 4 . ? -1.387 17.249 11.438 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 1118 HOH A O 1 HETATM 1364 O O . HOH K 4 . ? -13.608 -0.040 -13.877 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 1119 HOH A O 1 HETATM 1365 O O . HOH K 4 . ? 10.498 8.914 -8.483 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 1120 HOH A O 1 HETATM 1366 O O . HOH K 4 . ? -12.754 6.782 -15.726 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 1121 HOH A O 1 HETATM 1367 O O . HOH K 4 . ? -2.823 19.834 10.474 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 1122 HOH A O 1 HETATM 1368 O O . HOH K 4 . ? 17.319 2.750 -10.790 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 1123 HOH A O 1 HETATM 1369 O O . HOH K 4 . ? 0.940 -6.709 15.715 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 1124 HOH A O 1 HETATM 1370 O O . HOH K 4 . ? -12.182 9.325 -19.656 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 1125 HOH A O 1 HETATM 1371 O O . HOH K 4 . ? -2.809 -1.438 -20.015 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 1126 HOH A O 1 HETATM 1372 O O . HOH K 4 . ? -8.523 0.490 7.229 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 1127 HOH A O 1 HETATM 1373 O O . HOH K 4 . ? -8.677 9.068 17.471 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 1128 HOH A O 1 HETATM 1374 O O . HOH K 4 . ? -9.999 -4.015 -8.678 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 1129 HOH A O 1 HETATM 1375 O O . HOH K 4 . ? -3.499 -17.210 8.905 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 1130 HOH A O 1 HETATM 1376 O O . HOH K 4 . ? 9.566 -9.688 -11.084 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 1131 HOH A O 1 HETATM 1377 O O . HOH K 4 . ? -1.293 -2.101 -17.854 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 1132 HOH A O 1 HETATM 1378 O O . HOH K 4 . ? -6.579 -3.490 -19.965 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 1133 HOH A O 1 HETATM 1379 O O . HOH K 4 . ? 0.881 -14.701 -3.096 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 1134 HOH A O 1 HETATM 1380 O O . HOH K 4 . ? 3.028 -7.222 13.827 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 1135 HOH A O 1 HETATM 1381 O O . HOH K 4 . ? 10.530 14.029 -6.783 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 1136 HOH A O 1 HETATM 1382 O O . HOH K 4 . ? 15.266 1.058 -14.600 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 1137 HOH A O 1 HETATM 1383 O O . HOH K 4 . ? -15.094 6.283 2.384 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 1138 HOH A O 1 HETATM 1384 O O . HOH K 4 . ? -0.112 -1.548 -3.378 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 1139 HOH A O 1 HETATM 1385 O O . HOH K 4 . ? -8.044 -1.097 -1.777 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 1140 HOH A O 1 HETATM 1386 O O . HOH K 4 . ? -8.035 1.086 -0.101 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 1141 HOH A O 1 HETATM 1387 O O . HOH K 4 . ? -8.097 0.912 3.767 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 1142 HOH A O 1 HETATM 1388 O O . HOH K 4 . ? -8.989 -3.843 -3.399 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 1143 HOH A O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1241 CA CA . CA C . ? 0.2356 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 ? ? ? ? ? ? 996 CA A CA 1242 CA CA . CA D . ? 0.1571 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 ? ? ? ? ? ? 997 CA A CA 1243 ZN ZN . ZN E . ? 0.1979 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 ? ? ? ? ? ? 998 ZN A ZN 1244 ZN ZN . ZN F . ? 0.2219 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 0.0000 ? ? ? ? ? ? 999 ZN A ZN #