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TRP B 136 ? THR B 140 TRP B 143 AA1 2 VAL B 149 ? LEU B 160 ? VAL B 156 LEU B 167 AA1 3 HIS B 165 ? ALA B 176 ? HIS B 172 ALA B 183 AA1 4 TYR B 84 ? PHE B 92 ? TYR B 91 PHE B 99 AA1 5 ILE B 97 ? GLU B 107 ? ILE B 104 GLU B 114 AA1 6 SER B 110 ? GLU B 120 ? SER B 117 GLU B 127 AA1 7 MET B 7 ? VAL B 17 ? MET B 12 VAL B 22 AA1 8 HIS B 20 ? LYS B 31 ? HIS B 25 LYS B 36 AA1 9 THR B 36 ? GLU B 45 ? THR B 41 GLU B 50 AA1 10 LYS B 203 ? ARG B 213 ? LYS B 210 ARG B 220 AA1 11 HIS B 186 ? HIS B 197 ? HIS B 193 HIS B 204 AA1 12 SER B 139 ? ARG B 146 ? SER B 146 ARG B 153 AA1 13 VAL B 149 ? LEU B 160 ? VAL B 156 LEU B 167 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.015381 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.014763 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.010484 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 B B B B 1 2 D B D B 1 # _pdbx_entity_nonpoly.entity_id 2 _pdbx_entity_nonpoly.name water _pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N LEU B 134 ? N LEU B 141 O LEU B 159 ? O LEU B 166 AA1 2 3 N LEU B 150 ? N LEU B 157 O TYR B 174 ? O TYR B 181 AA1 3 4 O ARG B 175 ? O ARG B 182 N SER B 85 ? N SER B 92 AA1 4 5 N ARG B 88 ? N ARG B 95 O VAL B 100 ? O VAL B 107 AA1 5 6 N LYS B 99 ? N LYS B 106 O LYS B 118 ? O LYS B 125 AA1 6 7 O GLY B 119 ? O GLY B 126 N ASN B 16 ? N ASN B 21 AA1 7 8 N GLY B 15 ? N GLY B 20 O PHE B 22 ? O PHE B 27 AA1 8 9 N GLU B 25 ? N GLU B 30 O GLU B 42 ? O GLU B 47 AA1 9 10 N LEU B 41 ? N LEU B 46 O VAL B 204 ? O VAL B 211 AA1 10 11 O ARG B 213 ? O ARG B 220 N PHE B 187 ? N PHE B 194 AA1 11 12 O VAL B 188 ? O VAL B 195 N GLU B 141 ? N GLU B 148 AA1 12 13 N TYR B 144 ? N TYR B 151 O VAL B 151 ? O VAL B 158 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 C C . GLY B 1 1 ? -37.573 41.169 8.905 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 6 GLY B C 1 ATOM 2 O O . GLY B 1 1 ? -38.627 41.262 9.525 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 6 GLY B O 1 ATOM 3 N N . VAL B 1 2 ? -36.532 40.465 9.339 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B N 1 ATOM 4 C CA . VAL B 1 2 ? -36.453 39.903 10.692 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B CA 1 ATOM 5 C C . VAL B 1 2 ? -36.691 40.900 11.839 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B C 1 ATOM 6 O O . VAL B 1 2 ? -37.301 40.548 12.847 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B O 1 ATOM 7 C CB . VAL B 1 2 ? -35.107 39.177 10.908 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B CB 1 ATOM 8 C CG1 . VAL B 1 2 ? -34.777 39.075 12.375 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B CG1 1 ATOM 9 C CG2 . VAL B 1 2 ? -35.113 37.798 10.238 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 7 VAL B CG2 1 ATOM 10 N N . ILE B 1 3 ? -36.178 42.126 11.702 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B N 1 ATOM 11 C CA . ILE B 1 3 ? -36.356 43.157 12.731 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B CA 1 ATOM 12 C C . ILE B 1 3 ? -37.480 44.075 12.277 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B C 1 ATOM 13 O O . ILE B 1 3 ? -37.365 44.721 11.226 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B O 1 ATOM 14 C CB . ILE B 1 3 ? -35.072 44.006 12.922 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B CB 1 ATOM 15 C CG1 . ILE B 1 3 ? -33.913 43.106 13.374 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B CG1 1 ATOM 16 C CG2 . ILE B 1 3 ? -35.320 45.121 13.927 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B CG2 1 ATOM 17 C CD1 . ILE B 1 3 ? -32.793 43.847 14.045 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 8 ILE B CD1 1 ATOM 18 N N . LYS B 1 4 ? -38.564 44.130 13.050 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B N 1 ATOM 19 C CA . LYS B 1 4 ? -39.705 44.954 12.674 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CA 1 ATOM 20 C C . LYS B 1 4 ? -39.482 46.417 13.012 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B C 1 ATOM 21 O O . LYS B 1 4 ? -38.681 46.751 13.876 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B O 1 ATOM 22 C CB . LYS B 1 4 ? -40.977 44.449 13.355 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CB 1 ATOM 23 N N . PRO B 1 5 ? -40.203 47.292 12.322 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B N 1 ATOM 24 C CA . PRO B 1 5 ? -40.068 48.722 12.557 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B CA 1 ATOM 25 C C . PRO B 1 5 ? -40.469 49.062 13.999 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B C 1 ATOM 26 O O . PRO B 1 5 ? -40.050 50.085 14.549 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B O 1 ATOM 27 C CB . PRO B 1 5 ? -41.040 49.346 11.544 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B CB 1 ATOM 28 C CG . PRO B 1 5 ? -41.863 48.231 11.014 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B CG 1 ATOM 29 C CD . PRO B 1 5 ? -41.033 47.000 11.142 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 10 PRO B CD 1 ATOM 30 N N . ASP B 1 6 ? -41.271 48.203 14.611 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B N 1 ATOM 31 C CA . ASP B 1 6 ? -41.695 48.416 15.992 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B CA 1 ATOM 32 C C . ASP B 1 6 ? -41.550 47.094 16.714 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B C 1 ATOM 33 O O . ASP B 1 6 ? -42.199 46.131 16.361 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B O 1 ATOM 34 C CB . ASP B 1 6 ? -43.160 48.888 16.057 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B CB 1 ATOM 35 C CG . ASP B 1 6 ? -43.619 49.161 17.482 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B CG 1 ATOM 36 N N . MET B 1 7 ? -40.658 47.036 17.694 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 12 MET B N 1 ATOM 37 C CA . MET B 1 7 ? -40.407 45.795 18.419 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 12 MET B CA 1 ATOM 38 C C . MET B 1 7 ? -40.729 45.979 19.879 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 12 MET B C 1 ATOM 39 O O . MET B 1 7 ? -40.642 47.082 20.419 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 12 MET B O 1 ATOM 40 C CB . MET B 1 7 ? -38.921 45.438 18.311 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 12 MET B CB 1 ATOM 41 C CG . MET B 1 7 ? -38.460 45.200 16.896 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 12 MET B CG 1 ATOM 42 S SD . MET B 1 7 ? -38.940 43.550 16.374 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 12 MET B SD 1 ATOM 43 C CE . MET B 1 7 ? -37.842 42.507 17.393 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 12 MET B CE 1 ATOM 44 N N . LYS B 1 8 ? -41.096 44.890 20.524 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B N 1 ATOM 45 C CA . LYS B 1 8 ? -41.403 44.946 21.939 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B CA 1 ATOM 46 C C . LYS B 1 8 ? -40.104 44.650 22.626 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B C 1 ATOM 47 O O . LYS B 1 8 ? -39.160 44.169 21.991 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B O 1 ATOM 48 C CB . LYS B 1 8 ? -42.420 43.868 22.310 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B CB 1 ATOM 49 C CG . LYS B 1 8 ? -43.815 44.068 21.699 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B CG 1 ATOM 50 C CD . LYS B 1 8 ? -44.770 42.919 22.117 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B CD 1 ATOM 51 C CE . LYS B 1 8 ? -45.353 43.129 23.511 1.00 69.39 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B CE 1 ATOM 52 N NZ . LYS B 1 8 ? -44.307 43.361 24.554 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 13 LYS B NZ 1 ATOM 53 N N . ILE B 1 9 ? -40.078 44.898 23.933 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B N 1 ATOM 54 C CA . ILE B 1 9 ? -38.899 44.663 24.739 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B CA 1 ATOM 55 C C . ILE B 1 9 ? -39.343 44.034 26.036 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B C 1 ATOM 56 O O . ILE B 1 9 ? -40.289 44.537 26.660 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B O 1 ATOM 57 C CB . ILE B 1 9 ? -38.233 46.058 25.115 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B CB 1 ATOM 58 C CG1 . ILE B 1 9 ? -37.761 46.810 23.866 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B CG1 1 ATOM 59 C CG2 . ILE B 1 9 ? -37.090 45.885 26.141 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B CG2 1 ATOM 60 C CD1 . ILE B 1 9 ? -37.396 48.284 24.118 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 14 ILE B CD1 1 ATOM 61 N N . LYS B 1 10 ? -38.665 42.954 26.448 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 15 LYS B N 1 ATOM 62 C CA . LYS B 1 10 ? -38.911 42.305 27.742 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 15 LYS B CA 1 ATOM 63 C C . LYS B 1 10 ? -37.541 42.082 28.393 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 15 LYS B C 1 ATOM 64 O O . LYS B 1 10 ? -36.593 41.658 27.722 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 15 LYS B O 1 ATOM 65 C CB . LYS B 1 10 ? -39.599 40.949 27.558 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 15 LYS B CB 1 ATOM 66 C CG . LYS B 1 10 ? -40.709 40.958 26.517 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 15 LYS B CG 1 ATOM 67 N N . LEU B 1 11 ? -37.418 42.381 29.685 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B N 1 ATOM 68 C CA . LEU B 1 11 ? -36.134 42.204 30.350 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B CA 1 ATOM 69 C C . LEU B 1 11 ? -36.263 41.891 31.816 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B C 1 ATOM 70 O O . LEU B 1 11 ? -37.264 42.179 32.460 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B O 1 ATOM 71 C CB . LEU B 1 11 ? -35.266 43.458 30.215 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B CB 1 ATOM 72 C CG . LEU B 1 11 ? -35.813 44.721 30.921 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B CG 1 ATOM 73 C CD1 . LEU B 1 11 ? -35.502 44.765 32.414 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B CD1 1 ATOM 74 C CD2 . LEU B 1 11 ? -35.299 46.008 30.242 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 16 LEU B CD2 1 ATOM 75 N N . LYS B 1 12 ? -35.211 41.295 32.347 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B N 1 ATOM 76 C CA . LYS B 1 12 ? -35.130 41.021 33.772 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CA 1 ATOM 77 C C . LYS B 1 12 ? -33.687 41.326 34.164 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B C 1 ATOM 78 O O . LYS B 1 12 ? -32.748 40.930 33.458 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B O 1 ATOM 79 C CB . LYS B 1 12 ? -35.486 39.577 34.139 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CB 1 ATOM 80 C CG . LYS B 1 12 ? -35.238 39.268 35.628 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CG 1 ATOM 81 C CD . LYS B 1 12 ? -35.877 37.923 36.092 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CD 1 ATOM 82 N N . MET B 1 13 ? -33.531 42.070 35.260 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 18 MET B N 1 ATOM 83 C CA . MET B 1 13 ? -32.229 42.446 35.769 1.00 5.86 ? ? ? ? ? ? 18 MET B CA 1 ATOM 84 C C . MET B 1 13 ? -32.103 41.908 37.184 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 18 MET B C 1 ATOM 85 O O . MET B 1 13 ? -32.954 42.202 38.038 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 18 MET B O 1 ATOM 86 C CB . MET B 1 13 ? -32.102 43.979 35.866 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 18 MET B CB 1 ATOM 87 C CG . MET B 1 13 ? -30.891 44.379 36.735 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 18 MET B CG 1 ATOM 88 S SD . MET B 1 13 ? -30.555 46.173 36.957 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 18 MET B SD 1 ATOM 89 C CE . MET B 1 13 ? -29.913 46.636 35.299 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 18 MET B CE 1 ATOM 90 N N . GLU B 1 14 ? -31.048 41.126 37.434 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 19 GLU B N 1 ATOM 91 C CA . GLU B 1 14 ? -30.756 40.660 38.794 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 19 GLU B CA 1 ATOM 92 C C . GLU B 1 14 ? -29.575 41.580 39.147 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 19 GLU B C 1 ATOM 93 O O . GLU B 1 14 ? -28.604 41.665 38.392 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 19 GLU B O 1 ATOM 94 C CB . GLU B 1 14 ? -30.312 39.185 38.804 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 19 GLU B CB 1 ATOM 95 C CG . GLU B 1 14 ? -31.484 38.188 38.687 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 19 GLU B CG 1 ATOM 96 N N . GLY B 1 15 ? -29.674 42.331 40.238 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 20 GLY B N 1 ATOM 97 C CA . GLY B 1 15 ? -28.610 43.262 40.576 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 20 GLY B CA 1 ATOM 98 C C . GLY B 1 15 ? -28.240 43.270 42.044 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 20 GLY B C 1 ATOM 99 O O . GLY B 1 15 ? -28.957 42.737 42.896 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 20 GLY B O 1 ATOM 100 N N . ASN B 1 16 ? -27.094 43.877 42.326 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B N 1 ATOM 101 C CA . ASN B 1 16 ? -26.617 43.996 43.684 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B CA 1 ATOM 102 C C . ASN B 1 16 ? -25.723 45.190 43.694 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B C 1 ATOM 103 O O . ASN B 1 16 ? -24.707 45.211 43.009 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B O 1 ATOM 104 C CB . ASN B 1 16 ? -25.830 42.773 44.097 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B CB 1 ATOM 105 C CG . ASN B 1 16 ? -25.666 42.694 45.595 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B CG 1 ATOM 106 O OD1 . ASN B 1 16 ? -25.185 43.633 46.221 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B OD1 1 ATOM 107 N ND2 . ASN B 1 16 ? -26.138 41.609 46.186 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 21 ASN B ND2 1 ATOM 108 N N . VAL B 1 17 ? -26.098 46.193 44.475 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B N 1 ATOM 109 C CA . VAL B 1 17 ? -25.309 47.420 44.548 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CA 1 ATOM 110 C C . VAL B 1 17 ? -25.006 47.724 46.018 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B C 1 ATOM 111 O O . VAL B 1 17 ? -25.926 47.808 46.838 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B O 1 ATOM 112 C CB . VAL B 1 17 ? -26.079 48.582 43.881 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CB 1 ATOM 113 C CG1 . VAL B 1 17 ? -25.425 49.949 44.179 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CG1 1 ATOM 114 C CG2 . VAL B 1 17 ? -26.220 48.314 42.357 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CG2 1 ATOM 115 N N . ASN B 1 18 ? -23.710 47.877 46.320 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B N 1 ATOM 116 C CA . ASN B 1 18 ? -23.218 48.134 47.681 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B CA 1 ATOM 117 C C . ASN B 1 18 ? -23.876 47.166 48.655 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B C 1 ATOM 118 O O . ASN B 1 18 ? -24.329 47.552 49.747 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B O 1 ATOM 119 C CB . ASN B 1 18 ? -23.441 49.577 48.103 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B CB 1 ATOM 120 C CG . ASN B 1 18 ? -22.228 50.433 47.880 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B CG 1 ATOM 121 O OD1 . ASN B 1 18 ? -21.486 50.239 46.918 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B OD1 1 ATOM 122 N ND2 . ASN B 1 18 ? -22.037 51.419 48.744 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 23 ASN B ND2 1 ATOM 123 N N . GLY B 1 19 ? -23.937 45.904 48.234 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B N 1 ATOM 124 C CA . GLY B 1 19 ? -24.516 44.861 49.052 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B CA 1 ATOM 125 C C . GLY B 1 19 ? -26.033 44.710 48.981 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B C 1 ATOM 126 O O . GLY B 1 19 ? -26.576 43.758 49.548 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B O 1 ATOM 127 N N . HIS B 1 20 ? -26.730 45.637 48.337 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B N 1 ATOM 128 C CA . HIS B 1 20 ? -28.199 45.526 48.278 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B CA 1 ATOM 129 C C . HIS B 1 20 ? -28.682 44.726 47.084 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B C 1 ATOM 130 O O . HIS B 1 20 ? -28.491 45.130 45.951 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B O 1 ATOM 131 C CB . HIS B 1 20 ? -28.868 46.916 48.214 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B CB 1 ATOM 132 C CG . HIS B 1 20 ? -30.366 46.856 48.246 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B CG 1 ATOM 133 N ND1 . HIS B 1 20 ? -31.084 46.897 49.423 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B ND1 1 ATOM 134 C CD2 . HIS B 1 20 ? -31.281 46.759 47.251 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B CD2 1 ATOM 135 C CE1 . HIS B 1 20 ? -32.376 46.845 49.151 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B CE1 1 ATOM 136 N NE2 . HIS B 1 20 ? -32.523 46.765 47.841 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 25 HIS B NE2 1 ATOM 137 N N . ALA B 1 21 ? -29.313 43.586 47.329 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 26 ALA B N 1 ATOM 138 C CA . ALA B 1 21 ? -29.806 42.774 46.223 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 26 ALA B CA 1 ATOM 139 C C . ALA B 1 21 ? -31.187 43.251 45.747 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 26 ALA B C 1 ATOM 140 O O . ALA B 1 21 ? -32.010 43.736 46.539 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 26 ALA B O 1 ATOM 141 C CB . ALA B 1 21 ? -29.848 41.283 46.638 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 26 ALA B CB 1 ATOM 142 N N . PHE B 1 22 ? -31.438 43.123 44.447 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B N 1 ATOM 143 C CA . PHE B 1 22 ? -32.730 43.516 43.906 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CA 1 ATOM 144 C C . PHE B 1 22 ? -32.954 42.874 42.549 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B C 1 ATOM 145 O O . PHE B 1 22 ? -32.015 42.410 41.884 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B O 1 ATOM 146 C CB . PHE B 1 22 ? -32.844 45.047 43.769 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CB 1 ATOM 147 C CG . PHE B 1 22 ? -31.817 45.643 42.839 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CG 1 ATOM 148 C CD1 . PHE B 1 22 ? -32.065 45.746 41.472 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CD1 1 ATOM 149 C CD2 . PHE B 1 22 ? -30.579 46.027 43.321 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CD2 1 ATOM 150 C CE1 . PHE B 1 22 ? -31.099 46.264 40.596 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CE1 1 ATOM 151 C CE2 . PHE B 1 22 ? -29.616 46.534 42.471 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CE2 1 ATOM 152 C CZ . PHE B 1 22 ? -29.873 46.650 41.090 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 27 PHE B CZ 1 ATOM 153 N N . VAL B 1 23 ? -34.212 42.853 42.138 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B N 1 ATOM 154 C CA . VAL B 1 23 ? -34.560 42.331 40.839 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B CA 1 ATOM 155 C C . VAL B 1 23 ? -35.496 43.321 40.235 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B C 1 ATOM 156 O O . VAL B 1 23 ? -36.391 43.800 40.924 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B O 1 ATOM 157 C CB . VAL B 1 23 ? -35.339 41.048 40.942 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B CB 1 ATOM 158 C CG1 . VAL B 1 23 ? -35.830 40.640 39.528 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B CG1 1 ATOM 159 C CG2 . VAL B 1 23 ? -34.460 39.952 41.602 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 28 VAL B CG2 1 ATOM 160 N N . ILE B 1 24 ? -35.299 43.617 38.958 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B N 1 ATOM 161 C CA . ILE B 1 24 ? -36.179 44.529 38.258 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B CA 1 ATOM 162 C C . ILE B 1 24 ? -36.652 43.868 36.956 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B C 1 ATOM 163 O O . ILE B 1 24 ? -35.867 43.250 36.241 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B O 1 ATOM 164 C CB . ILE B 1 24 ? -35.451 45.857 37.908 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B CB 1 ATOM 165 C CG1 . ILE B 1 24 ? -35.321 46.752 39.155 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B CG1 1 ATOM 166 C CG2 . ILE B 1 24 ? -36.177 46.583 36.753 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B CG2 1 ATOM 167 C CD1 . ILE B 1 24 ? -34.343 47.955 38.955 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 29 ILE B CD1 1 ATOM 168 N N . GLU B 1 25 ? -37.941 44.011 36.646 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B N 1 ATOM 169 C CA . GLU B 1 25 ? -38.481 43.473 35.397 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CA 1 ATOM 170 C C . GLU B 1 25 ? -39.062 44.610 34.572 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B C 1 ATOM 171 O O . GLU B 1 25 ? -39.621 45.576 35.122 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B O 1 ATOM 172 C CB . GLU B 1 25 ? -39.543 42.398 35.648 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CB 1 ATOM 173 C CG . GLU B 1 25 ? -38.958 41.003 35.739 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CG 1 ATOM 174 C CD . GLU B 1 25 ? -39.913 39.991 36.325 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CD 1 ATOM 175 O OE1 . GLU B 1 25 ? -41.133 40.264 36.381 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B OE1 1 ATOM 176 O OE2 . GLU B 1 25 ? -39.439 38.900 36.705 1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B OE2 1 ATOM 177 N N . GLY B 1 26 ? -38.916 44.517 33.255 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 31 GLY B N 1 ATOM 178 C CA . GLY B 1 26 ? -39.414 45.590 32.424 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 31 GLY B CA 1 ATOM 179 C C . GLY B 1 26 ? -39.991 45.092 31.115 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 31 GLY B C 1 ATOM 180 O O . GLY B 1 26 ? -39.602 44.050 30.603 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 31 GLY B O 1 ATOM 181 N N . GLU B 1 27 ? -40.921 45.877 30.593 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 32 GLU B N 1 ATOM 182 C CA . GLU B 1 27 ? -41.588 45.604 29.339 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 32 GLU B CA 1 ATOM 183 C C . GLU B 1 27 ? -41.679 46.971 28.651 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 32 GLU B C 1 ATOM 184 O O . GLU B 1 27 ? -42.012 47.987 29.283 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 32 GLU B O 1 ATOM 185 C CB . GLU B 1 27 ? -43.011 45.068 29.620 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 32 GLU B CB 1 ATOM 186 C CG . GLU B 1 27 ? -43.245 43.584 29.360 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 32 GLU B CG 1 ATOM 187 N N . GLY B 1 28 ? -41.394 47.008 27.355 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B N 1 ATOM 188 C CA . GLY B 1 28 ? -41.459 48.277 26.640 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B CA 1 ATOM 189 C C . GLY B 1 28 ? -41.533 48.014 25.159 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B C 1 ATOM 190 O O . GLY B 1 28 ? -41.949 46.948 24.723 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B O 1 ATOM 191 N N . GLU B 1 29 ? -41.091 48.982 24.382 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 34 GLU B N 1 ATOM 192 C CA . GLU B 1 29 ? -41.110 48.829 22.939 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 34 GLU B CA 1 ATOM 193 C C . GLU B 1 29 ? -40.233 49.923 22.370 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 34 GLU B C 1 ATOM 194 O O . GLU B 1 29 ? -39.922 50.887 23.060 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 34 GLU B O 1 ATOM 195 C CB . GLU B 1 29 ? -42.542 48.942 22.409 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 34 GLU B CB 1 ATOM 196 C CG . GLU B 1 29 ? -43.023 50.362 22.208 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 34 GLU B CG 1 ATOM 197 N N . GLY B 1 30 ? -39.829 49.774 21.118 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B N 1 ATOM 198 C CA . GLY B 1 30 ? -38.976 50.776 20.480 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B CA 1 ATOM 199 C C . GLY B 1 30 ? -39.077 50.692 18.955 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B C 1 ATOM 200 O O . GLY B 1 30 ? -39.708 49.782 18.410 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B O 1 ATOM 201 N N . LYS B 1 31 ? -38.437 51.647 18.282 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 36 LYS B N 1 ATOM 202 C CA . LYS B 1 31 ? -38.410 51.705 16.823 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 36 LYS B CA 1 ATOM 203 C C . LYS B 1 31 ? -36.947 51.571 16.424 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 36 LYS B C 1 ATOM 204 O O . LYS B 1 31 ? -36.208 52.546 16.382 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 36 LYS B O 1 ATOM 205 C CB . LYS B 1 31 ? -38.992 53.025 16.358 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 36 LYS B CB 1 ATOM 206 C CG . LYS B 1 31 ? -40.456 53.228 16.822 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 36 LYS B CG 1 ATOM 207 N N . PRO B 1 32 ? -36.520 50.335 16.187 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B N 1 ATOM 208 C CA . PRO B 1 32 ? -35.101 50.071 15.879 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CA 1 ATOM 209 C C . PRO B 1 32 ? -34.456 50.975 14.828 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B C 1 ATOM 210 O O . PRO B 1 32 ? -33.326 51.411 14.998 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B O 1 ATOM 211 C CB . PRO B 1 32 ? -35.080 48.594 15.461 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CB 1 ATOM 212 C CG . PRO B 1 32 ? -36.327 47.995 16.190 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CG 1 ATOM 213 C CD . PRO B 1 32 ? -37.356 49.119 16.087 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CD 1 ATOM 214 N N . TYR B 1 33 ? -35.157 51.245 13.735 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B N 1 ATOM 215 C CA . TYR B 1 33 ? -34.570 52.074 12.699 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CA 1 ATOM 216 C C . TYR B 1 33 ? -34.607 53.561 13.047 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B C 1 ATOM 217 O O . TYR B 1 33 ? -33.853 54.333 12.466 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B O 1 ATOM 218 C CB . TYR B 1 33 ? -35.201 51.762 11.336 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CB 1 ATOM 219 C CG . TYR B 1 33 ? -35.073 50.289 10.987 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CG 1 ATOM 220 C CD1 . TYR B 1 33 ? -33.897 49.790 10.455 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CD1 1 ATOM 221 C CD2 . TYR B 1 33 ? -36.105 49.394 11.252 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CD2 1 ATOM 222 C CE1 . TYR B 1 33 ? -33.751 48.455 10.181 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CE1 1 ATOM 223 C CE2 . TYR B 1 33 ? -35.978 48.052 10.962 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CE2 1 ATOM 224 C CZ . TYR B 1 33 ? -34.791 47.589 10.436 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B CZ 1 ATOM 225 O OH . TYR B 1 33 ? -34.636 46.253 10.160 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 38 TYR B OH 1 ATOM 226 N N . ASP B 1 34 ? -35.465 53.956 13.997 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B N 1 ATOM 227 C CA . ASP B 1 34 ? -35.546 55.359 14.423 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B CA 1 ATOM 228 C C . ASP B 1 34 ? -34.608 55.608 15.588 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B C 1 ATOM 229 O O . ASP B 1 34 ? -34.428 56.742 16.015 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B O 1 ATOM 230 C CB . ASP B 1 34 ? -36.965 55.750 14.877 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B CB 1 ATOM 231 C CG . ASP B 1 34 ? -37.968 55.779 13.732 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B CG 1 ATOM 232 O OD1 . ASP B 1 34 ? -37.552 55.661 12.561 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B OD1 1 ATOM 233 O OD2 . ASP B 1 34 ? -39.181 55.904 14.013 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 39 ASP B OD2 1 ATOM 234 N N . GLY B 1 35 ? -34.036 54.552 16.139 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 40 GLY B N 1 ATOM 235 C CA . GLY B 1 35 ? -33.114 54.734 17.256 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 40 GLY B CA 1 ATOM 236 C C . GLY B 1 35 ? -33.795 55.241 18.540 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 40 GLY B C 1 ATOM 237 O O . GLY B 1 35 ? -33.217 56.041 19.282 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 40 GLY B O 1 ATOM 238 N N . THR B 1 36 ? -35.020 54.784 18.797 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 41 THR B N 1 ATOM 239 C CA . THR B 1 36 ? -35.738 55.171 20.015 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 41 THR B CA 1 ATOM 240 C C . THR B 1 36 ? -36.291 53.908 20.740 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 41 THR B C 1 ATOM 241 O O . THR B 1 36 ? -36.685 52.924 20.096 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 41 THR B O 1 ATOM 242 C CB . THR B 1 36 ? -36.913 56.161 19.718 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 41 THR B CB 1 ATOM 243 O OG1 . THR B 1 36 ? -37.956 55.491 18.979 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 41 THR B OG1 1 ATOM 244 C CG2 . THR B 1 36 ? -36.415 57.383 18.949 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 41 THR B CG2 1 ATOM 245 N N . ASN B 1 37 ? -36.315 53.947 22.076 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B N 1 ATOM 246 C CA . ASN B 1 37 ? -36.833 52.838 22.873 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B CA 1 ATOM 247 C C . ASN B 1 37 ? -37.279 53.325 24.240 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B C 1 ATOM 248 O O . ASN B 1 37 ? -36.654 54.212 24.823 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B O 1 ATOM 249 C CB . ASN B 1 37 ? -35.875 51.613 22.927 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B CB 1 ATOM 250 C CG . ASN B 1 37 ? -34.460 51.927 23.469 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B CG 1 ATOM 251 O OD1 . ASN B 1 37 ? -33.881 51.102 24.163 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B OD1 1 ATOM 252 N ND2 . ASN B 1 37 ? -33.866 53.030 23.043 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 42 ASN B ND2 1 ATOM 253 N N . THR B 1 38 ? -38.409 52.796 24.695 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 43 THR B N 1 ATOM 254 C CA . THR B 1 38 ? -39.016 53.167 25.969 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 43 THR B CA 1 ATOM 255 C C . THR B 1 38 ? -39.323 51.894 26.749 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 43 THR B C 1 ATOM 256 O O . THR B 1 38 ? -39.830 50.928 26.183 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 43 THR B O 1 ATOM 257 C CB . THR B 1 38 ? -40.353 53.959 25.716 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 43 THR B CB 1 ATOM 258 O OG1 . THR B 1 38 ? -40.076 55.092 24.881 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 43 THR B OG1 1 ATOM 259 C CG2 . THR B 1 38 ? -40.943 54.484 27.018 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 43 THR B CG2 1 ATOM 260 N N . ILE B 1 39 ? -39.011 51.894 28.045 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B N 1 ATOM 261 C CA . ILE B 1 39 ? -39.245 50.722 28.876 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CA 1 ATOM 262 C C . ILE B 1 39 ? -39.890 51.069 30.201 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B C 1 ATOM 263 O O . ILE B 1 39 ? -39.467 52.014 30.868 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B O 1 ATOM 264 C CB . ILE B 1 39 ? -37.943 49.979 29.205 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CB 1 ATOM 265 C CG1 . ILE B 1 39 ? -37.048 49.855 27.969 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CG1 1 ATOM 266 C CG2 . ILE B 1 39 ? -38.264 48.576 29.700 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CG2 1 ATOM 267 C CD1 . ILE B 1 39 ? -35.856 50.759 28.004 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 44 ILE B CD1 1 ATOM 268 N N . ASN B 1 40 ? -40.908 50.299 30.573 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B N 1 ATOM 269 C CA . ASN B 1 40 ? -41.607 50.493 31.846 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B CA 1 ATOM 270 C C . ASN B 1 40 ? -41.002 49.463 32.769 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B C 1 ATOM 271 O O . ASN B 1 40 ? -40.985 48.275 32.446 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B O 1 ATOM 272 C CB . ASN B 1 40 ? -43.104 50.244 31.691 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B CB 1 ATOM 273 C CG . ASN B 1 40 ? -43.791 51.345 30.918 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B CG 1 ATOM 274 O OD1 . ASN B 1 40 ? -44.667 51.086 30.092 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B OD1 1 ATOM 275 N ND2 . ASN B 1 40 ? -43.367 52.587 31.156 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 45 ASN B ND2 1 ATOM 276 N N . LEU B 1 41 ? -40.530 49.926 33.921 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B N 1 ATOM 277 C CA . LEU B 1 41 ? -39.794 49.077 34.834 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B CA 1 ATOM 278 C C . LEU B 1 41 ? -40.322 49.015 36.265 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B C 1 ATOM 279 O O . LEU B 1 41 ? -40.643 50.036 36.869 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B O 1 ATOM 280 C CB . LEU B 1 41 ? -38.331 49.583 34.885 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B CB 1 ATOM 281 C CG . LEU B 1 41 ? -37.604 49.718 33.526 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B CG 1 ATOM 282 C CD1 . LEU B 1 41 ? -36.802 50.985 33.437 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B CD1 1 ATOM 283 C CD2 . LEU B 1 41 ? -36.689 48.532 33.314 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 46 LEU B CD2 1 ATOM 284 N N . GLU B 1 42 ? -40.324 47.813 36.823 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B N 1 ATOM 285 C CA . GLU B 1 42 ? -40.783 47.638 38.192 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B CA 1 ATOM 286 C C . GLU B 1 42 ? -39.791 46.865 39.040 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B C 1 ATOM 287 O O . GLU B 1 42 ? -39.217 45.873 38.586 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B O 1 ATOM 288 C CB . GLU B 1 42 ? -42.128 46.921 38.239 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B CB 1 ATOM 289 C CG . GLU B 1 42 ? -42.747 46.980 39.632 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B CG 1 ATOM 290 C CD . GLU B 1 42 ? -44.089 46.247 39.717 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B CD 1 ATOM 291 O OE1 . GLU B 1 42 ? -44.467 45.538 38.757 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B OE1 1 ATOM 292 O OE2 . GLU B 1 42 ? -44.756 46.357 40.763 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 47 GLU B OE2 1 ATOM 293 N N . VAL B 1 43 ? -39.606 47.318 40.277 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B N 1 ATOM 294 C CA . VAL B 1 43 ? -38.731 46.622 41.199 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CA 1 ATOM 295 C C . VAL B 1 43 ? -39.563 45.460 41.750 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B C 1 ATOM 296 O O . VAL B 1 43 ? -40.621 45.660 42.347 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B O 1 ATOM 297 C CB . VAL B 1 43 ? -38.254 47.539 42.334 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CB 1 ATOM 298 C CG1 . VAL B 1 43 ? -37.432 46.733 43.349 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CG1 1 ATOM 299 C CG2 . VAL B 1 43 ? -37.404 48.704 41.771 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CG2 1 ATOM 300 N N . LYS B 1 44 ? -39.121 44.236 41.492 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B N 1 ATOM 301 C CA . LYS B 1 44 ? -39.846 43.043 41.946 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CA 1 ATOM 302 C C . LYS B 1 44 ? -39.334 42.520 43.276 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B C 1 ATOM 303 O O . LYS B 1 44 ? -40.071 41.877 44.016 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B O 1 ATOM 304 C CB . LYS B 1 44 ? -39.776 41.942 40.891 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CB 1 ATOM 305 C CG . LYS B 1 44 ? -40.389 42.342 39.541 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CG 1 ATOM 306 C CD . LYS B 1 44 ? -41.874 42.687 39.684 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CD 1 ATOM 307 C CE . LYS B 1 44 ? -42.662 42.441 38.389 1.00 73.57 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CE 1 ATOM 308 N NZ . LYS B 1 44 ? -44.107 42.840 38.462 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B NZ 1 ATOM 309 N N . GLU B 1 45 ? -38.065 42.800 43.573 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B N 1 ATOM 310 C CA . GLU B 1 45 ? -37.430 42.397 44.826 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CA 1 ATOM 311 C C . GLU B 1 45 ? -36.417 43.459 45.214 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B C 1 ATOM 312 O O . GLU B 1 45 ? -35.758 44.024 44.349 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B O 1 ATOM 313 C CB . GLU B 1 45 ? -36.662 41.094 44.630 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CB 1 ATOM 314 C CG . GLU B 1 45 ? -37.524 39.884 44.375 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CG 1 ATOM 315 C CD . GLU B 1 45 ? -36.686 38.605 44.268 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CD 1 ATOM 316 O OE1 . GLU B 1 45 ? -35.632 38.510 44.933 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B OE1 1 ATOM 317 O OE2 . GLU B 1 45 ? -37.063 37.707 43.494 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B OE2 1 ATOM 318 N N . GLY B 1 46 ? -36.267 43.702 46.512 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 51 GLY B N 1 ATOM 319 C CA . GLY B 1 46 ? -35.277 44.664 46.992 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 51 GLY B CA 1 ATOM 320 C C . GLY B 1 46 ? -35.766 46.098 47.122 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 51 GLY B C 1 ATOM 321 O O . GLY B 1 46 ? -34.963 47.005 47.293 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 51 GLY B O 1 ATOM 322 N N . ALA B 1 47 ? -37.085 46.303 47.054 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B N 1 ATOM 323 C CA . ALA B 1 47 ? -37.667 47.640 47.185 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B CA 1 ATOM 324 C C . ALA B 1 47 ? -37.632 48.041 48.651 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B C 1 ATOM 325 O O . ALA B 1 47 ? -37.863 47.200 49.520 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B O 1 ATOM 326 C CB . ALA B 1 47 ? -39.110 47.639 46.682 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B CB 1 ATOM 327 N N . PRO B 1 48 ? -37.369 49.316 48.937 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B N 1 ATOM 328 C CA . PRO B 1 48 ? -37.071 50.331 47.930 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B CA 1 ATOM 329 C C . PRO B 1 48 ? -35.552 50.409 47.721 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B C 1 ATOM 330 O O . PRO B 1 48 ? -34.780 50.148 48.652 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B O 1 ATOM 331 C CB . PRO B 1 48 ? -37.497 51.618 48.636 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B CB 1 ATOM 332 C CG . PRO B 1 48 ? -37.127 51.364 50.072 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B CG 1 ATOM 333 C CD . PRO B 1 48 ? -37.456 49.899 50.294 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 53 PRO B CD 1 ATOM 334 N N . LEU B 1 49 ? -35.118 50.803 46.522 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B N 1 ATOM 335 C CA . LEU B 1 49 ? -33.683 50.914 46.233 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B CA 1 ATOM 336 C C . LEU B 1 49 ? -33.035 52.071 47.005 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B C 1 ATOM 337 O O . LEU B 1 49 ? -33.506 53.206 46.961 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B O 1 ATOM 338 C CB . LEU B 1 49 ? -33.472 51.155 44.741 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B CB 1 ATOM 339 C CG . LEU B 1 49 ? -34.086 50.152 43.765 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B CG 1 ATOM 340 C CD1 . LEU B 1 49 ? -33.648 50.498 42.343 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B CD1 1 ATOM 341 C CD2 . LEU B 1 49 ? -33.648 48.736 44.129 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 54 LEU B CD2 1 ATOM 342 N N . PRO B 1 50 ? -31.927 51.803 47.672 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B N 1 ATOM 343 C CA . PRO B 1 50 ? -31.273 52.830 48.448 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CA 1 ATOM 344 C C . PRO B 1 50 ? -30.176 53.543 47.669 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B C 1 ATOM 345 O O . PRO B 1 50 ? -29.206 54.038 48.263 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B O 1 ATOM 346 C CB . PRO B 1 50 ? -30.632 52.015 49.560 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CB 1 ATOM 347 C CG . PRO B 1 50 ? -30.147 50.836 48.833 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CG 1 ATOM 348 C CD . PRO B 1 50 ? -31.279 50.499 47.878 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CD 1 ATOM 349 N N . PHE B 1 51 ? -30.295 53.579 46.343 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B N 1 ATOM 350 C CA . PHE B 1 51 ? -29.259 54.245 45.545 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CA 1 ATOM 351 C C . PHE B 1 51 ? -29.879 54.834 44.295 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B C 1 ATOM 352 O O . PHE B 1 51 ? -30.989 54.467 43.904 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B O 1 ATOM 353 C CB . PHE B 1 51 ? -28.166 53.256 45.157 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CB 1 ATOM 354 C CG . PHE B 1 51 ? -28.695 52.091 44.406 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CG 1 ATOM 355 C CD1 . PHE B 1 51 ? -28.895 52.177 43.034 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CD1 1 ATOM 356 C CD2 . PHE B 1 51 ? -29.123 50.959 45.078 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CD2 1 ATOM 357 C CE1 . PHE B 1 51 ? -29.451 51.104 42.328 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CE1 1 ATOM 358 C CE2 . PHE B 1 51 ? -29.690 49.916 44.394 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CE2 1 ATOM 359 C CZ . PHE B 1 51 ? -29.855 49.991 43.006 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 56 PHE B CZ 1 ATOM 360 N N . SER B 1 52 ? -29.154 55.758 43.685 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 57 SER B N 1 ATOM 361 C CA . SER B 1 52 ? -29.599 56.436 42.476 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 57 SER B CA 1 ATOM 362 C C . SER B 1 52 ? -29.970 55.461 41.378 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 57 SER B C 1 ATOM 363 O O . SER B 1 52 ? -29.128 54.673 40.918 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 57 SER B O 1 ATOM 364 C CB . SER B 1 52 ? -28.463 57.306 41.937 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 57 SER B CB 1 ATOM 365 O OG . SER B 1 52 ? -28.676 57.620 40.565 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 57 SER B OG 1 ATOM 366 N N . TYR B 1 53 ? -31.203 55.581 40.903 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B N 1 ATOM 367 C CA . TYR B 1 53 ? -31.694 54.737 39.823 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CA 1 ATOM 368 C C . TYR B 1 53 ? -30.920 55.029 38.538 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B C 1 ATOM 369 O O . TYR B 1 53 ? -30.848 54.185 37.630 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B O 1 ATOM 370 C CB . TYR B 1 53 ? -33.189 55.005 39.592 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CB 1 ATOM 371 C CG . TYR B 1 53 ? -33.923 53.853 38.946 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CG 1 ATOM 372 C CD1 . TYR B 1 53 ? -34.620 52.937 39.719 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CD1 1 ATOM 373 C CD2 . TYR B 1 53 ? -33.933 53.692 37.563 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CD2 1 ATOM 374 C CE1 . TYR B 1 53 ? -35.318 51.875 39.131 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CE1 1 ATOM 375 C CE2 . TYR B 1 53 ? -34.607 52.613 36.960 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CE2 1 ATOM 376 C CZ . TYR B 1 53 ? -35.307 51.715 37.750 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B CZ 1 ATOM 377 O OH . TYR B 1 53 ? -36.024 50.674 37.164 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 58 TYR B OH 1 ATOM 378 N N . ASP B 1 54 ? -30.341 56.223 38.442 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B N 1 ATOM 379 C CA . ASP B 1 54 ? -29.620 56.540 37.218 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CA 1 ATOM 380 C C . ASP B 1 54 ? -28.496 55.551 36.879 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B C 1 ATOM 381 O O . ASP B 1 54 ? -28.187 55.343 35.715 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B O 1 ATOM 382 C CB . ASP B 1 54 ? -29.091 57.971 37.231 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CB 1 ATOM 383 C CG . ASP B 1 54 ? -30.194 58.999 37.129 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CG 1 ATOM 384 O OD1 . ASP B 1 54 ? -31.067 58.851 36.252 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD1 1 ATOM 385 O OD2 . ASP B 1 54 ? -30.193 59.965 37.918 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD2 1 ATOM 386 N N . ILE B 1 55 ? -27.866 54.952 37.877 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B N 1 ATOM 387 C CA . ILE B 1 55 ? -26.777 54.022 37.572 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B CA 1 ATOM 388 C C . ILE B 1 55 ? -27.272 52.750 36.886 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B C 1 ATOM 389 O O . ILE B 1 55 ? -26.464 51.951 36.428 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B O 1 ATOM 390 C CB . ILE B 1 55 ? -25.940 53.656 38.817 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B CB 1 ATOM 391 C CG1 . ILE B 1 55 ? -26.723 52.697 39.734 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B CG1 1 ATOM 392 C CG2 . ILE B 1 55 ? -25.480 54.939 39.583 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B CG2 1 ATOM 393 C CD1 . ILE B 1 55 ? -25.888 52.097 40.855 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 60 ILE B CD1 1 ATOM 394 N N . LEU B 1 56 ? -28.596 52.585 36.775 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B N 1 ATOM 395 C CA . LEU B 1 56 ? -29.171 51.392 36.133 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CA 1 ATOM 396 C C . LEU B 1 56 ? -29.743 51.607 34.739 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B C 1 ATOM 397 O O . LEU B 1 56 ? -29.983 50.646 34.019 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B O 1 ATOM 398 C CB . LEU B 1 56 ? -30.339 50.846 36.969 1.00 5.79 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CB 1 ATOM 399 C CG . LEU B 1 56 ? -30.096 50.681 38.474 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CG 1 ATOM 400 C CD1 . LEU B 1 56 ? -31.401 50.231 39.143 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD1 1 ATOM 401 C CD2 . LEU B 1 56 ? -28.969 49.666 38.728 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD2 1 ATOM 402 N N . THR B 1 57 ? -30.059 52.853 34.399 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 62 THR B N 1 ATOM 403 C CA . THR B 1 57 ? -30.769 53.128 33.159 1.00 5.62 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CA 1 ATOM 404 C C . THR B 1 57 ? -30.102 52.692 31.875 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 62 THR B C 1 ATOM 405 O O . THR B 1 57 ? -30.771 52.166 31.001 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 62 THR B O 1 ATOM 406 C CB . THR B 1 57 ? -31.282 54.576 33.101 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CB 1 ATOM 407 O OG1 . THR B 1 57 ? -30.177 55.500 33.195 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 62 THR B OG1 1 ATOM 408 C CG2 . THR B 1 57 ? -32.268 54.832 34.245 1.00 6.62 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CG2 1 ATOM 409 N N . ASN B 1 58 ? -28.783 52.887 31.765 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B N 1 ATOM 410 C CA . ASN B 1 58 ? -28.056 52.488 30.551 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B CA 1 ATOM 411 C C . ASN B 1 58 ? -28.062 51.005 30.375 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B C 1 ATOM 412 O O . ASN B 1 58 ? -27.904 50.524 29.262 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B O 1 ATOM 413 C CB . ASN B 1 58 ? -26.612 52.985 30.560 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B CB 1 ATOM 414 C CG . ASN B 1 58 ? -26.483 54.323 31.217 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B CG 1 ATOM 415 O OD1 . ASN B 1 58 ? -26.586 55.371 30.560 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B OD1 1 ATOM 416 N ND2 . ASN B 1 58 ? -26.315 54.312 32.536 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 63 ASN B ND2 1 ATOM 417 N N . ALA B 1 59 ? -28.246 50.273 31.464 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B N 1 ATOM 418 C CA . ALA B 1 59 ? -28.344 48.826 31.349 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B CA 1 ATOM 419 C C . ALA B 1 59 ? -29.690 48.445 30.689 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B C 1 ATOM 420 O O . ALA B 1 59 ? -29.765 47.478 29.917 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B O 1 ATOM 421 C CB . ALA B 1 59 ? -28.219 48.170 32.704 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B CB 1 ATOM 422 N N . PHE B 1 60 ? -30.760 49.183 30.997 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B N 1 ATOM 423 C CA . PHE B 1 60 ? -32.051 48.872 30.396 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CA 1 ATOM 424 C C . PHE B 1 60 ? -32.059 49.377 28.968 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B C 1 ATOM 425 O O . PHE B 1 60 ? -32.746 48.814 28.112 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B O 1 ATOM 426 C CB . PHE B 1 60 ? -33.213 49.499 31.176 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CB 1 ATOM 427 C CG . PHE B 1 60 ? -33.282 49.058 32.614 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CG 1 ATOM 428 C CD1 . PHE B 1 60 ? -33.286 47.727 32.936 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CD1 1 ATOM 429 C CD2 . PHE B 1 60 ? -33.303 49.985 33.647 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CD2 1 ATOM 430 C CE1 . PHE B 1 60 ? -33.320 47.316 34.276 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CE1 1 ATOM 431 C CE2 . PHE B 1 60 ? -33.348 49.580 34.987 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CE2 1 ATOM 432 C CZ . PHE B 1 60 ? -33.350 48.236 35.295 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CZ 1 HETATM 433 N N1 . PIA B 1 61 ? -31.325 50.459 28.717 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B N1 1 HETATM 434 C CA1 . PIA B 1 61 ? -31.285 51.016 27.362 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CA1 1 HETATM 435 C CB1 . PIA B 1 61 ? -32.026 52.344 27.265 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CB1 1 HETATM 436 C C1 . PIA B 1 61 ? -29.847 51.089 27.017 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B C1 1 HETATM 437 N N2 . PIA B 1 61 ? -29.069 52.304 26.893 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B N2 1 HETATM 438 N N3 . PIA B 1 61 ? -29.037 49.999 26.775 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B N3 1 HETATM 439 C C2 . PIA B 1 61 ? -27.679 50.370 26.486 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B C2 1 HETATM 440 O O2 . PIA B 1 61 ? -26.753 49.623 26.251 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B O2 1 HETATM 441 C CA2 . PIA B 1 61 ? -27.726 51.874 26.567 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CA2 1 HETATM 442 C CA3 . PIA B 1 61 ? -29.519 48.642 26.870 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CA3 1 HETATM 443 C C3 . PIA B 1 61 ? -29.477 47.769 25.639 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B C3 1 HETATM 444 O O3 . PIA B 1 61 ? -29.244 46.574 25.756 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B O3 1 HETATM 445 C CB2 . PIA B 1 61 ? -26.695 52.672 26.372 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CB2 1 HETATM 446 C CG2 . PIA B 1 61 ? -26.613 54.110 26.720 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CG2 1 HETATM 447 C CD1 . PIA B 1 61 ? -27.719 54.941 27.044 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CD1 1 HETATM 448 C CD2 . PIA B 1 61 ? -25.321 54.667 26.719 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CD2 1 HETATM 449 C CE1 . PIA B 1 61 ? -27.501 56.311 27.343 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CE1 1 HETATM 450 C CE2 . PIA B 1 61 ? -25.100 56.027 27.012 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CE2 1 HETATM 451 C CZ . PIA B 1 61 ? -26.190 56.851 27.329 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B CZ 1 HETATM 452 O OH . PIA B 1 61 ? -25.915 58.294 27.625 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 66 PIA B OH 1 ATOM 453 N N . ASN B 1 62 ? -29.723 48.320 24.465 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B N 1 ATOM 454 C CA . ASN B 1 62 ? -29.717 47.406 23.333 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B CA 1 ATOM 455 C C . ASN B 1 62 ? -29.523 48.204 22.078 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B C 1 ATOM 456 O O . ASN B 1 62 ? -30.475 48.799 21.563 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B O 1 ATOM 457 C CB . ASN B 1 62 ? -31.070 46.683 23.279 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B CB 1 ATOM 458 C CG . ASN B 1 62 ? -31.265 45.934 21.985 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B CG 1 ATOM 459 O OD1 . ASN B 1 62 ? -30.311 45.743 21.227 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B OD1 1 ATOM 460 N ND2 . ASN B 1 62 ? -32.512 45.511 21.711 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 69 ASN B ND2 1 ATOM 461 N N . ARG B 1 63 ? -28.289 48.218 21.587 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B N 1 ATOM 462 C CA . ARG B 1 63 ? -27.939 48.957 20.386 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B CA 1 ATOM 463 C C . ARG B 1 63 ? -28.641 48.575 19.092 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B C 1 ATOM 464 O O . ARG B 1 63 ? -28.399 49.195 18.052 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B O 1 ATOM 465 C CB . ARG B 1 63 ? -26.427 49.087 20.224 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B CB 1 ATOM 466 C CG . ARG B 1 63 ? -25.783 50.067 21.259 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B CG 1 ATOM 467 C CD . ARG B 1 63 ? -25.939 51.576 20.865 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B CD 1 ATOM 468 N NE . ARG B 1 63 ? -27.349 51.986 20.827 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B NE 1 ATOM 469 C CZ . ARG B 1 63 ? -28.093 52.146 21.913 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B CZ 1 ATOM 470 N NH1 . ARG B 1 63 ? -27.555 51.955 23.122 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B NH1 1 ATOM 471 N NH2 . ARG B 1 63 ? -29.366 52.508 21.797 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 70 ARG B NH2 1 ATOM 472 N N . ALA B 1 64 ? -29.550 47.605 19.137 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 71 ALA B N 1 ATOM 473 C CA . ALA B 1 64 ? -30.325 47.349 17.923 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 71 ALA B CA 1 ATOM 474 C C . ALA B 1 64 ? -31.194 48.631 17.779 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 71 ALA B C 1 ATOM 475 O O . ALA B 1 64 ? -31.600 49.030 16.671 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 71 ALA B O 1 ATOM 476 C CB . ALA B 1 64 ? -31.210 46.138 18.071 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 71 ALA B CB 1 ATOM 477 N N . PHE B 1 65 ? -31.462 49.297 18.900 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B N 1 ATOM 478 C CA . PHE B 1 65 ? -32.218 50.529 18.827 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CA 1 ATOM 479 C C . PHE B 1 65 ? -31.259 51.686 18.561 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B C 1 ATOM 480 O O . PHE B 1 65 ? -30.981 52.494 19.448 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B O 1 ATOM 481 C CB . PHE B 1 65 ? -33.043 50.771 20.115 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CB 1 ATOM 482 C CG . PHE B 1 65 ? -34.133 49.758 20.331 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CG 1 ATOM 483 C CD1 . PHE B 1 65 ? -35.287 49.781 19.561 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CD1 1 ATOM 484 C CD2 . PHE B 1 65 ? -34.011 48.785 21.311 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CD2 1 ATOM 485 C CE1 . PHE B 1 65 ? -36.301 48.832 19.763 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CE1 1 ATOM 486 C CE2 . PHE B 1 65 ? -35.009 47.846 21.512 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CE2 1 ATOM 487 C CZ . PHE B 1 65 ? -36.154 47.864 20.739 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 72 PHE B CZ 1 ATOM 488 N N . THR B 1 66 ? -30.767 51.772 17.330 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 73 THR B N 1 ATOM 489 C CA . THR B 1 66 ? -29.859 52.836 16.957 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CA 1 ATOM 490 C C . THR B 1 66 ? -30.219 53.260 15.537 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 73 THR B C 1 ATOM 491 O O . THR B 1 66 ? -30.359 52.421 14.665 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 73 THR B O 1 ATOM 492 C CB . THR B 1 66 ? -28.377 52.358 16.974 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CB 1 ATOM 493 O OG1 . THR B 1 66 ? -28.046 51.892 18.281 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 73 THR B OG1 1 ATOM 494 C CG2 . THR B 1 66 ? -27.448 53.531 16.667 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CG2 1 ATOM 495 N N . LYS B 1 67 ? -30.360 54.562 15.309 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B N 1 ATOM 496 C CA . LYS B 1 67 ? -30.673 55.044 13.975 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B CA 1 ATOM 497 C C . LYS B 1 67 ? -29.349 55.206 13.229 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B C 1 ATOM 498 O O . LYS B 1 67 ? -28.434 55.846 13.722 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B O 1 ATOM 499 C CB . LYS B 1 67 ? -31.397 56.388 14.063 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B CB 1 ATOM 500 C CG . LYS B 1 67 ? -31.429 57.153 12.750 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B CG 1 ATOM 501 C CD . LYS B 1 67 ? -32.162 58.477 12.923 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 74 LYS B CD 1 ATOM 502 N N . TYR B 1 68 ? -29.250 54.593 12.055 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B N 1 ATOM 503 C CA . TYR B 1 68 ? -28.047 54.682 11.227 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CA 1 ATOM 504 C C . TYR B 1 68 ? -28.427 55.504 9.990 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B C 1 ATOM 505 O O . TYR B 1 68 ? -29.508 55.322 9.409 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B O 1 ATOM 506 C CB . TYR B 1 68 ? -27.528 53.282 10.833 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CB 1 ATOM 507 C CG . TYR B 1 68 ? -26.520 52.732 11.821 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CG 1 ATOM 508 C CD1 . TYR B 1 68 ? -26.926 52.169 13.030 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CD1 1 ATOM 509 C CD2 . TYR B 1 68 ? -25.151 52.800 11.554 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CD2 1 ATOM 510 C CE1 . TYR B 1 68 ? -25.990 51.663 13.922 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CE1 1 ATOM 511 C CE2 . TYR B 1 68 ? -24.213 52.331 12.458 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CE2 1 ATOM 512 C CZ . TYR B 1 68 ? -24.633 51.757 13.631 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CZ 1 ATOM 513 O OH . TYR B 1 68 ? -23.674 51.283 14.514 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B OH 1 ATOM 514 N N . PRO B 1 69 ? -27.562 56.447 9.630 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B N 1 ATOM 515 C CA . PRO B 1 69 ? -27.836 57.314 8.487 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B CA 1 ATOM 516 C C . PRO B 1 69 ? -28.205 56.421 7.317 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B C 1 ATOM 517 O O . PRO B 1 69 ? -27.613 55.356 7.127 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B O 1 ATOM 518 C CB . PRO B 1 69 ? -26.486 58.024 8.240 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B CB 1 ATOM 519 C CG . PRO B 1 69 ? -25.540 57.528 9.332 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B CG 1 ATOM 520 C CD . PRO B 1 69 ? -26.116 56.233 9.816 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 76 PRO B CD 1 ATOM 521 N N . ASP B 1 70 ? -29.221 56.824 6.569 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B N 1 ATOM 522 C CA . ASP B 1 70 ? -29.654 56.049 5.418 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B CA 1 ATOM 523 C C . ASP B 1 70 ? -30.016 54.601 5.713 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B C 1 ATOM 524 O O . ASP B 1 70 ? -30.159 53.788 4.795 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B O 1 ATOM 525 C CB . ASP B 1 70 ? -28.595 56.135 4.317 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B CB 1 ATOM 526 C CG . ASP B 1 70 ? -28.329 57.556 3.919 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B CG 1 ATOM 527 O OD1 . ASP B 1 70 ? -29.313 58.223 3.534 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B OD1 1 ATOM 528 O OD2 . ASP B 1 70 ? -27.182 58.033 4.079 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 77 ASP B OD2 1 ATOM 529 N N . ASP B 1 71 ? -30.191 54.284 6.989 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B N 1 ATOM 530 C CA . ASP B 1 71 ? -30.543 52.928 7.385 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B CA 1 ATOM 531 C C . ASP B 1 71 ? -29.554 51.887 6.870 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B C 1 ATOM 532 O O . ASP B 1 71 ? -29.930 50.761 6.530 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B O 1 ATOM 533 C CB . ASP B 1 71 ? -31.961 52.579 6.930 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B CB 1 ATOM 534 C CG . ASP B 1 71 ? -33.013 53.561 7.448 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B CG 1 ATOM 535 O OD1 . ASP B 1 71 ? -32.986 53.914 8.647 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B OD1 1 ATOM 536 O OD2 . ASP B 1 71 ? -33.884 53.965 6.652 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 78 ASP B OD2 1 ATOM 537 N N . ILE B 1 72 ? -28.276 52.247 6.826 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B N 1 ATOM 538 C CA . ILE B 1 72 ? -27.302 51.302 6.336 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CA 1 ATOM 539 C C . ILE B 1 72 ? -27.148 50.110 7.298 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B C 1 ATOM 540 O O . ILE B 1 72 ? -27.468 50.203 8.481 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B O 1 ATOM 541 C CB . ILE B 1 72 ? -25.939 51.983 6.082 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CB 1 ATOM 542 C CG1 . ILE B 1 72 ? -25.429 52.634 7.368 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CG1 1 ATOM 543 C CG2 . ILE B 1 72 ? -26.051 53.033 4.977 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CG2 1 ATOM 544 C CD1 . ILE B 1 72 ? -24.015 52.231 7.726 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CD1 1 ATOM 545 N N . PRO B 1 73 ? -26.644 48.998 6.777 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B N 1 ATOM 546 C CA . PRO B 1 73 ? -26.398 47.801 7.576 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CA 1 ATOM 547 C C . PRO B 1 73 ? -25.454 48.133 8.717 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B C 1 ATOM 548 O O . PRO B 1 73 ? -24.522 48.935 8.550 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B O 1 ATOM 549 C CB . PRO B 1 73 ? -25.658 46.874 6.603 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CB 1 ATOM 550 C CG . PRO B 1 73 ? -25.803 47.508 5.223 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CG 1 ATOM 551 C CD . PRO B 1 73 ? -25.934 48.965 5.484 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CD 1 ATOM 552 N N . ASN B 1 74 ? -25.685 47.523 9.878 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B N 1 ATOM 553 C CA . ASN B 1 74 ? -24.844 47.782 11.058 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B CA 1 ATOM 554 C C . ASN B 1 74 ? -24.628 46.549 11.929 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B C 1 ATOM 555 O O . ASN B 1 74 ? -25.381 45.584 11.874 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B O 1 ATOM 556 C CB . ASN B 1 74 ? -25.385 48.946 11.883 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B CB 1 ATOM 557 C CG . ASN B 1 74 ? -26.808 48.726 12.316 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B CG 1 ATOM 558 O OD1 . ASN B 1 74 ? -27.072 48.105 13.367 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B OD1 1 ATOM 559 N ND2 . ASN B 1 74 ? -27.748 49.242 11.519 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 81 ASN B ND2 1 ATOM 560 N N . TYR B 1 75 ? -23.562 46.582 12.706 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B N 1 ATOM 561 C CA . TYR B 1 75 ? -23.174 45.441 13.516 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CA 1 ATOM 562 C C . TYR B 1 75 ? -24.324 44.893 14.330 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B C 1 ATOM 563 O O . TYR B 1 75 ? -24.566 43.681 14.358 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B O 1 ATOM 564 C CB . TYR B 1 75 ? -21.984 45.815 14.406 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CB 1 ATOM 565 C CG . TYR B 1 75 ? -21.357 44.696 15.229 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CG 1 ATOM 566 C CD1 . TYR B 1 75 ? -20.306 43.939 14.721 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CD1 1 ATOM 567 C CD2 . TYR B 1 75 ? -21.732 44.479 16.558 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CD2 1 ATOM 568 C CE1 . TYR B 1 75 ? -19.691 42.946 15.478 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CE1 1 ATOM 569 C CE2 . TYR B 1 75 ? -21.113 43.489 17.332 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CE2 1 ATOM 570 C CZ . TYR B 1 75 ? -20.083 42.727 16.770 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B CZ 1 ATOM 571 O OH . TYR B 1 75 ? -19.461 41.724 17.472 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 82 TYR B OH 1 ATOM 572 N N . PHE B 1 76 ? -25.036 45.778 15.008 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B N 1 ATOM 573 C CA . PHE B 1 76 ? -26.105 45.307 15.881 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CA 1 ATOM 574 C C . PHE B 1 76 ? -27.299 44.634 15.210 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B C 1 ATOM 575 O O . PHE B 1 76 ? -27.745 43.564 15.627 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B O 1 ATOM 576 C CB . PHE B 1 76 ? -26.551 46.431 16.801 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CB 1 ATOM 577 C CG . PHE B 1 76 ? -25.411 47.143 17.459 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CG 1 ATOM 578 C CD1 . PHE B 1 76 ? -24.773 46.581 18.557 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CD1 1 ATOM 579 C CD2 . PHE B 1 76 ? -24.951 48.349 16.954 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CD2 1 ATOM 580 C CE1 . PHE B 1 76 ? -23.734 47.230 19.181 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CE1 1 ATOM 581 C CE2 . PHE B 1 76 ? -23.900 49.006 17.570 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CE2 1 ATOM 582 C CZ . PHE B 1 76 ? -23.293 48.432 18.694 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CZ 1 ATOM 583 N N . LYS B 1 77 ? -27.853 45.276 14.194 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B N 1 ATOM 584 C CA . LYS B 1 77 ? -29.021 44.695 13.557 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B CA 1 ATOM 585 C C . LYS B 1 77 ? -28.645 43.458 12.784 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B C 1 ATOM 586 O O . LYS B 1 77 ? -29.406 42.489 12.741 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B O 1 ATOM 587 C CB . LYS B 1 77 ? -29.714 45.714 12.668 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B CB 1 ATOM 588 C CG . LYS B 1 77 ? -30.392 46.797 13.494 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B CG 1 ATOM 589 C CD . LYS B 1 77 ? -31.370 47.643 12.672 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B CD 1 ATOM 590 C CE . LYS B 1 77 ? -32.028 48.721 13.520 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B CE 1 ATOM 591 N NZ . LYS B 1 77 ? -31.156 49.891 13.847 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 84 LYS B NZ 1 ATOM 592 N N . GLN B 1 78 ? -27.457 43.477 12.192 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 85 GLN B N 1 ATOM 593 C CA . GLN B 1 78 ? -26.999 42.319 11.421 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 85 GLN B CA 1 ATOM 594 C C . GLN B 1 78 ? -26.842 41.034 12.254 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 85 GLN B C 1 ATOM 595 O O . GLN B 1 78 ? -26.922 39.930 11.719 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 85 GLN B O 1 ATOM 596 C CB . GLN B 1 78 ? -25.716 42.637 10.615 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 85 GLN B CB 1 ATOM 597 N N . SER B 1 79 ? -26.633 41.171 13.564 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 86 SER B N 1 ATOM 598 C CA . SER B 1 79 ? -26.447 40.006 14.429 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 86 SER B CA 1 ATOM 599 C C . SER B 1 79 ? -27.703 39.150 14.618 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 86 SER B C 1 ATOM 600 O O . SER B 1 79 ? -27.623 38.002 15.060 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 86 SER B O 1 ATOM 601 C CB . SER B 1 79 ? -25.945 40.458 15.798 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 86 SER B CB 1 ATOM 602 O OG . SER B 1 79 ? -27.051 40.887 16.581 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 86 SER B OG 1 ATOM 603 N N . PHE B 1 80 ? -28.862 39.703 14.294 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B N 1 ATOM 604 C CA . PHE B 1 80 ? -30.099 38.952 14.443 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CA 1 ATOM 605 C C . PHE B 1 80 ? -30.414 38.080 13.247 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B C 1 ATOM 606 O O . PHE B 1 80 ? -29.882 38.298 12.160 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B O 1 ATOM 607 C CB . PHE B 1 80 ? -31.237 39.897 14.787 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CB 1 ATOM 608 C CG . PHE B 1 80 ? -31.069 40.507 16.137 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CG 1 ATOM 609 C CD1 . PHE B 1 80 ? -30.395 41.710 16.281 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CD1 1 ATOM 610 C CD2 . PHE B 1 80 ? -31.430 39.792 17.278 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CD2 1 ATOM 611 C CE1 . PHE B 1 80 ? -30.172 42.241 17.548 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CE1 1 ATOM 612 C CE2 . PHE B 1 80 ? -31.229 40.318 18.541 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CE2 1 ATOM 613 C CZ . PHE B 1 80 ? -30.599 41.557 18.677 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 87 PHE B CZ 1 ATOM 614 N N . PRO B 1 81 ? -31.255 37.073 13.451 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B N 1 ATOM 615 C CA . PRO B 1 81 ? -31.943 36.819 14.722 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B CA 1 ATOM 616 C C . PRO B 1 81 ? -31.161 36.176 15.856 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B C 1 ATOM 617 O O . PRO B 1 81 ? -31.647 36.107 16.983 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B O 1 ATOM 618 C CB . PRO B 1 81 ? -33.069 35.889 14.307 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B CB 1 ATOM 619 C CG . PRO B 1 81 ? -32.486 35.111 13.163 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B CG 1 ATOM 620 C CD . PRO B 1 81 ? -31.586 36.071 12.425 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 88 PRO B CD 1 ATOM 621 N N . GLU B 1 82 ? -29.962 35.691 15.564 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B N 1 ATOM 622 C CA . GLU B 1 82 ? -29.135 35.038 16.575 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CA 1 ATOM 623 C C . GLU B 1 82 ? -28.914 35.936 17.785 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B C 1 ATOM 624 O O . GLU B 1 82 ? -28.960 35.484 18.916 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B O 1 ATOM 625 C CB . GLU B 1 82 ? -27.796 34.657 15.966 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CB 1 ATOM 626 C CG . GLU B 1 82 ? -27.887 33.465 15.005 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CG 1 ATOM 627 C CD . GLU B 1 82 ? -28.296 33.861 13.588 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CD 1 ATOM 628 O OE1 . GLU B 1 82 ? -28.614 35.056 13.327 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE1 1 ATOM 629 O OE2 . GLU B 1 82 ? -28.281 32.956 12.722 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE2 1 ATOM 630 N N . GLY B 1 83 ? -28.665 37.213 17.532 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B N 1 ATOM 631 C CA . GLY B 1 83 ? -28.499 38.187 18.610 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B CA 1 ATOM 632 C C . GLY B 1 83 ? -27.072 38.463 19.044 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B C 1 ATOM 633 O O . GLY B 1 83 ? -26.110 38.194 18.315 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B O 1 ATOM 634 N N . TYR B 1 84 ? -26.934 39.003 20.247 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B N 1 ATOM 635 C CA . TYR B 1 84 ? -25.608 39.323 20.727 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CA 1 ATOM 636 C C . TYR B 1 84 ? -25.643 39.543 22.210 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B C 1 ATOM 637 O O . TYR B 1 84 ? -26.719 39.563 22.813 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B O 1 ATOM 638 C CB . TYR B 1 84 ? -25.108 40.587 20.019 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CB 1 ATOM 639 C CG . TYR B 1 84 ? -25.786 41.872 20.455 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CG 1 ATOM 640 C CD1 . TYR B 1 84 ? -25.148 42.747 21.322 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CD1 1 ATOM 641 C CD2 . TYR B 1 84 ? -27.066 42.213 19.992 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CD2 1 ATOM 642 C CE1 . TYR B 1 84 ? -25.758 43.953 21.702 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CE1 1 ATOM 643 C CE2 . TYR B 1 84 ? -27.700 43.410 20.383 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CE2 1 ATOM 644 C CZ . TYR B 1 84 ? -27.032 44.276 21.229 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CZ 1 ATOM 645 O OH . TYR B 1 84 ? -27.637 45.452 21.635 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B OH 1 ATOM 646 N N . SER B 1 85 ? -24.460 39.681 22.810 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 92 SER B N 1 ATOM 647 C CA . SER B 1 85 ? -24.381 39.906 24.247 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 92 SER B CA 1 ATOM 648 C C . SER B 1 85 ? -23.366 41.023 24.481 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 92 SER B C 1 ATOM 649 O O . SER B 1 85 ? -22.611 41.371 23.578 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 92 SER B O 1 ATOM 650 C CB . SER B 1 85 ? -23.936 38.637 24.949 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 92 SER B CB 1 ATOM 651 O OG . SER B 1 85 ? -22.643 38.288 24.515 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 92 SER B OG 1 ATOM 652 N N . TRP B 1 86 ? -23.392 41.628 25.667 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B N 1 ATOM 653 C CA . TRP B 1 86 ? -22.466 42.710 25.973 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CA 1 ATOM 654 C C . TRP B 1 86 ? -22.051 42.696 27.436 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B C 1 ATOM 655 O O . TRP B 1 86 ? -22.759 42.161 28.284 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B O 1 ATOM 656 C CB . TRP B 1 86 ? -22.962 44.106 25.514 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CB 1 ATOM 657 C CG . TRP B 1 86 ? -24.298 44.622 26.081 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CG 1 ATOM 658 C CD1 . TRP B 1 86 ? -25.502 44.632 25.445 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CD1 1 ATOM 659 C CD2 . TRP B 1 86 ? -24.498 45.324 27.320 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CD2 1 ATOM 660 N NE1 . TRP B 1 86 ? -26.447 45.253 26.225 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B NE1 1 ATOM 661 C CE2 . TRP B 1 86 ? -25.855 45.696 27.377 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CE2 1 ATOM 662 C CE3 . TRP B 1 86 ? -23.662 45.646 28.396 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CE3 1 ATOM 663 C CZ2 . TRP B 1 86 ? -26.411 46.349 28.480 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CZ2 1 ATOM 664 C CZ3 . TRP B 1 86 ? -24.211 46.321 29.498 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CZ3 1 ATOM 665 C CH2 . TRP B 1 86 ? -25.579 46.650 29.529 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 93 TRP B CH2 1 ATOM 666 N N . GLU B 1 87 ? -20.864 43.229 27.692 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B N 1 ATOM 667 C CA . GLU B 1 87 ? -20.279 43.303 29.029 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CA 1 ATOM 668 C C . GLU B 1 87 ? -19.790 44.739 29.164 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B C 1 ATOM 669 O O . GLU B 1 87 ? -19.137 45.266 28.251 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B O 1 ATOM 670 C CB . GLU B 1 87 ? -19.075 42.373 29.121 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CB 1 ATOM 671 C CG . GLU B 1 87 ? -19.461 40.929 29.236 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CG 1 ATOM 672 C CD . GLU B 1 87 ? -18.270 39.998 29.075 1.00 71.80 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CD 1 ATOM 673 O OE1 . GLU B 1 87 ? -18.494 38.796 28.803 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B OE1 1 ATOM 674 O OE2 . GLU B 1 87 ? -17.115 40.471 29.192 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B OE2 1 ATOM 675 N N . ARG B 1 88 ? -20.106 45.365 30.293 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B N 1 ATOM 676 C CA . ARG B 1 88 ? -19.788 46.772 30.497 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B CA 1 ATOM 677 C C . ARG B 1 88 ? -19.254 47.073 31.887 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B C 1 ATOM 678 O O . ARG B 1 88 ? -19.670 46.461 32.878 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B O 1 ATOM 679 C CB . ARG B 1 88 ? -21.078 47.590 30.264 1.00 5.68 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B CB 1 ATOM 680 C CG . ARG B 1 88 ? -20.991 49.069 30.593 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B CG 1 ATOM 681 C CD . ARG B 1 88 ? -22.348 49.770 30.307 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B CD 1 ATOM 682 N NE . ARG B 1 88 ? -22.663 49.749 28.866 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B NE 1 ATOM 683 C CZ . ARG B 1 88 ? -23.885 49.836 28.345 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B CZ 1 ATOM 684 N NH1 . ARG B 1 88 ? -24.946 49.977 29.134 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B NH1 1 ATOM 685 N NH2 . ARG B 1 88 ? -24.054 49.819 27.021 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 95 ARG B NH2 1 ATOM 686 N N . THR B 1 89 ? -18.318 48.018 31.927 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 96 THR B N 1 ATOM 687 C CA A THR B 1 89 ? -17.730 48.480 33.176 0.70 10.95 ? ? ? ? ? ? 96 THR B CA 1 ATOM 688 C CA B THR B 1 89 ? -17.710 48.487 33.170 0.30 10.90 ? ? ? ? ? ? 96 THR B CA 1 ATOM 689 C C . THR B 1 89 ? -17.938 49.987 33.224 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 96 THR B C 1 ATOM 690 O O . THR B 1 89 ? -17.678 50.692 32.250 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 96 THR B O 1 ATOM 691 C CB A THR B 1 89 ? -16.219 48.186 33.256 0.70 12.64 ? ? ? ? ? ? 96 THR B CB 1 ATOM 692 C CB B THR B 1 89 ? -16.175 48.279 33.204 0.30 16.13 ? ? ? ? ? ? 96 THR B CB 1 ATOM 693 O OG1 A THR B 1 89 ? -16.011 46.766 33.255 0.70 13.08 ? ? ? ? ? ? 96 THR B OG1 1 ATOM 694 O OG1 B THR B 1 89 ? -15.554 49.012 32.140 0.30 16.05 ? ? ? ? ? ? 96 THR B OG1 1 ATOM 695 C CG2 A THR B 1 89 ? -15.649 48.762 34.535 0.70 13.64 ? ? ? ? ? ? 96 THR B CG2 1 ATOM 696 C CG2 B THR B 1 89 ? -15.816 46.818 33.095 0.30 18.66 ? ? ? ? ? ? 96 THR B CG2 1 ATOM 697 N N . MET B 1 90 ? -18.433 50.475 34.347 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 97 MET B N 1 ATOM 698 C CA . MET B 1 90 ? -18.662 51.905 34.479 1.00 8.24 ? ? ? ? ? ? 97 MET B CA 1 ATOM 699 C C . MET B 1 90 ? -17.802 52.284 35.663 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 97 MET B C 1 ATOM 700 O O . MET B 1 90 ? -18.012 51.781 36.755 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 97 MET B O 1 ATOM 701 C CB . MET B 1 90 ? -20.132 52.170 34.766 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 97 MET B CB 1 ATOM 702 C CG . MET B 1 90 ? -21.049 51.829 33.588 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 97 MET B CG 1 ATOM 703 S SD . MET B 1 90 ? -22.704 51.356 34.154 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 97 MET B SD 1 ATOM 704 C CE . MET B 1 90 ? -23.373 52.959 34.770 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 97 MET B CE 1 ATOM 705 N N . THR B 1 91 ? -16.790 53.110 35.417 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 98 THR B N 1 ATOM 706 C CA . THR B 1 91 ? -15.851 53.499 36.446 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CA 1 ATOM 707 C C . THR B 1 91 ? -16.165 54.909 36.856 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 98 THR B C 1 ATOM 708 O O . THR B 1 91 ? -16.014 55.832 36.065 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 98 THR B O 1 ATOM 709 C CB . THR B 1 91 ? -14.409 53.391 35.923 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CB 1 ATOM 710 O OG1 . THR B 1 91 ? -14.178 52.051 35.430 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 98 THR B OG1 1 ATOM 711 C CG2 . THR B 1 91 ? -13.449 53.675 37.050 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CG2 1 ATOM 712 N N . PHE B 1 92 ? -16.642 55.056 38.088 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B N 1 ATOM 713 C CA . PHE B 1 92 ? -17.076 56.345 38.628 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CA 1 ATOM 714 C C . PHE B 1 92 ? -15.943 57.181 39.248 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B C 1 ATOM 715 O O . PHE B 1 92 ? -14.971 56.653 39.773 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B O 1 ATOM 716 C CB . PHE B 1 92 ? -18.181 56.124 39.678 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CB 1 ATOM 717 C CG . PHE B 1 92 ? -19.490 55.629 39.111 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CG 1 ATOM 718 C CD1 . PHE B 1 92 ? -20.635 56.414 39.190 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CD1 1 ATOM 719 C CD2 . PHE B 1 92 ? -19.596 54.352 38.575 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CD2 1 ATOM 720 C CE1 . PHE B 1 92 ? -21.834 55.961 38.692 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CE1 1 ATOM 721 C CE2 . PHE B 1 92 ? -20.796 53.879 38.075 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CE2 1 ATOM 722 C CZ . PHE B 1 92 ? -21.922 54.682 38.138 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 99 PHE B CZ 1 ATOM 723 N N . GLU B 1 93 ? -16.111 58.494 39.203 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N 1 ATOM 724 C CA . GLU B 1 93 ? -15.159 59.445 39.742 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA 1 ATOM 725 C C . GLU B 1 93 ? -14.573 59.036 41.086 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C 1 ATOM 726 O O . GLU B 1 93 ? -13.348 59.053 41.292 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O 1 ATOM 727 C CB . GLU B 1 93 ? -15.864 60.795 39.908 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB 1 ATOM 728 C CG . GLU B 1 93 ? -14.998 61.996 39.644 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG 1 ATOM 729 C CD . GLU B 1 93 ? -15.774 63.304 39.697 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD 1 ATOM 730 O OE1 . GLU B 1 93 ? -16.532 63.593 38.755 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 ATOM 731 O OE2 . GLU B 1 93 ? -15.614 64.052 40.681 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 ATOM 732 N N . ASP B 1 94 ? -15.448 58.713 42.024 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 101 ASP B N 1 ATOM 733 C CA . ASP B 1 94 ? -14.994 58.356 43.369 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 101 ASP B CA 1 ATOM 734 C C . ASP B 1 94 ? -14.812 56.862 43.718 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 101 ASP B C 1 ATOM 735 O O . ASP B 1 94 ? -15.180 56.419 44.804 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 101 ASP B O 1 ATOM 736 C CB . ASP B 1 94 ? -15.869 59.053 44.418 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 101 ASP B CB 1 ATOM 737 N N . LYS B 1 95 ? -14.229 56.083 42.825 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N 1 ATOM 738 C CA . LYS B 1 95 ? -13.982 54.674 43.143 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA 1 ATOM 739 C C . LYS B 1 95 ? -15.142 53.654 43.097 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C 1 ATOM 740 O O . LYS B 1 95 ? -14.907 52.444 43.145 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O 1 ATOM 741 C CB . LYS B 1 95 ? -13.150 54.536 44.426 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB 1 ATOM 742 N N . GLY B 1 96 ? -16.380 54.113 42.992 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N 1 ATOM 743 C CA . GLY B 1 96 ? -17.463 53.161 42.856 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA 1 ATOM 744 C C . GLY B 1 96 ? -17.344 52.582 41.421 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C 1 ATOM 745 O O . GLY B 1 96 ? -16.838 53.231 40.493 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O 1 ATOM 746 N N . ILE B 1 97 ? -17.797 51.348 41.245 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N 1 ATOM 747 C CA . ILE B 1 97 ? -17.706 50.705 39.942 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA 1 ATOM 748 C C . ILE B 1 97 ? -18.926 49.837 39.728 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C 1 ATOM 749 O O . ILE B 1 97 ? -19.478 49.265 40.682 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O 1 ATOM 750 C CB . ILE B 1 97 ? -16.467 49.806 39.914 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB 1 ATOM 751 C CG1 . ILE B 1 97 ? -16.462 48.950 38.646 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 1 ATOM 752 C CG2 . ILE B 1 97 ? -16.485 48.904 41.132 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 1 ATOM 753 C CD1 . ILE B 1 97 ? -15.289 49.218 37.747 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 1 ATOM 754 N N . VAL B 1 98 ? -19.373 49.760 38.483 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B N 1 ATOM 755 C CA . VAL B 1 98 ? -20.522 48.929 38.160 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CA 1 ATOM 756 C C . VAL B 1 98 ? -20.094 48.027 37.019 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B C 1 ATOM 757 O O . VAL B 1 98 ? -19.492 48.494 36.049 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B O 1 ATOM 758 C CB . VAL B 1 98 ? -21.776 49.766 37.714 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CB 1 ATOM 759 C CG1 . VAL B 1 98 ? -22.825 48.845 37.081 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CG1 1 ATOM 760 C CG2 . VAL B 1 98 ? -22.384 50.498 38.908 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CG2 1 ATOM 761 N N . LYS B 1 99 ? -20.367 46.734 37.156 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N 1 ATOM 762 C CA . LYS B 1 99 ? -20.060 45.803 36.096 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA 1 ATOM 763 C C . LYS B 1 99 ? -21.427 45.250 35.745 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C 1 ATOM 764 O O . LYS B 1 99 ? -22.231 44.933 36.630 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O 1 ATOM 765 C CB . LYS B 1 99 ? -19.140 44.670 36.572 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB 1 ATOM 766 C CG . LYS B 1 99 ? -17.646 44.989 36.485 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG 1 ATOM 767 N N . VAL B 1 100 ? -21.716 45.181 34.452 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B N 1 ATOM 768 C CA . VAL B 1 100 ? -22.980 44.632 34.045 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CA 1 ATOM 769 C C . VAL B 1 100 ? -22.807 43.881 32.735 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B C 1 ATOM 770 O O . VAL B 1 100 ? -21.961 44.213 31.895 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B O 1 ATOM 771 C CB . VAL B 1 100 ? -24.102 45.727 33.999 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CB 1 ATOM 772 C CG1 . VAL B 1 100 ? -23.563 47.058 33.544 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CG1 1 ATOM 773 C CG2 . VAL B 1 100 ? -25.321 45.278 33.188 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CG2 1 ATOM 774 N N . LYS B 1 101 ? -23.586 42.827 32.589 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B N 1 ATOM 775 C CA . LYS B 1 101 ? -23.558 42.044 31.376 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B CA 1 ATOM 776 C C . LYS B 1 101 ? -25.001 41.785 30.982 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B C 1 ATOM 777 O O . LYS B 1 101 ? -25.872 41.670 31.839 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B O 1 ATOM 778 C CB . LYS B 1 101 ? -22.820 40.729 31.588 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B CB 1 ATOM 779 C CG . LYS B 1 101 ? -23.595 39.725 32.366 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B CG 1 ATOM 780 C CD . LYS B 1 101 ? -22.710 38.558 32.795 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B CD 1 ATOM 781 N N . SER B 1 102 ? -25.241 41.704 29.676 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 109 SER B N 1 ATOM 782 C CA . SER B 1 102 ? -26.574 41.478 29.181 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 109 SER B CA 1 ATOM 783 C C . SER B 1 102 ? -26.564 40.578 27.961 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 109 SER B C 1 ATOM 784 O O . SER B 1 102 ? -25.670 40.645 27.115 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 109 SER B O 1 ATOM 785 C CB . SER B 1 102 ? -27.223 42.820 28.824 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 109 SER B CB 1 ATOM 786 O OG . SER B 1 102 ? -28.555 42.629 28.354 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 109 SER B OG 1 ATOM 787 N N . ASP B 1 103 ? -27.560 39.713 27.897 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N 1 ATOM 788 C CA . ASP B 1 103 ? -27.717 38.800 26.774 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA 1 ATOM 789 C C . ASP B 1 103 ? -28.973 39.249 26.065 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C 1 ATOM 790 O O . ASP B 1 103 ? -30.021 39.379 26.683 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O 1 ATOM 791 C CB . ASP B 1 103 ? -27.898 37.357 27.248 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB 1 ATOM 792 C CG . ASP B 1 103 ? -27.913 36.376 26.089 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG 1 ATOM 793 O OD1 . ASP B 1 103 ? -26.829 36.040 25.594 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 ATOM 794 O OD2 . ASP B 1 103 ? -29.011 36.034 25.598 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 ATOM 795 N N . ILE B 1 104 ? -28.858 39.500 24.767 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B N 1 ATOM 796 C CA . ILE B 1 104 ? -29.982 39.996 24.007 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CA 1 ATOM 797 C C . ILE B 1 104 ? -30.361 38.997 22.934 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B C 1 ATOM 798 O O . ILE B 1 104 ? -29.563 38.691 22.048 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B O 1 ATOM 799 C CB . ILE B 1 104 ? -29.609 41.327 23.307 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CB 1 ATOM 800 C CG1 . ILE B 1 104 ? -28.872 42.277 24.274 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG1 1 ATOM 801 C CG2 . ILE B 1 104 ? -30.847 41.973 22.685 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG2 1 ATOM 802 C CD1 . ILE B 1 104 ? -29.332 43.705 24.227 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CD1 1 ATOM 803 N N . SER B 1 105 ? -31.595 38.527 23.006 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 112 SER B N 1 ATOM 804 C CA . SER B 1 105 ? -32.107 37.548 22.061 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 112 SER B CA 1 ATOM 805 C C . SER B 1 105 ? -33.405 38.073 21.439 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 112 SER B C 1 ATOM 806 O O . SER B 1 105 ? -33.896 39.154 21.783 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 112 SER B O 1 ATOM 807 C CB . SER B 1 105 ? -32.356 36.230 22.805 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 112 SER B CB 1 ATOM 808 O OG . SER B 1 105 ? -33.409 36.377 23.757 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 112 SER B OG 1 ATOM 809 N N . MET B 1 106 ? -33.965 37.317 20.511 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 113 MET B N 1 ATOM 810 C CA . MET B 1 106 ? -35.203 37.754 19.886 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 113 MET B CA 1 ATOM 811 C C . MET B 1 106 ? -36.220 36.615 19.991 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 113 MET B C 1 ATOM 812 O O . MET B 1 106 ? -35.855 35.429 19.974 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 113 MET B O 1 ATOM 813 C CB . MET B 1 106 ? -34.926 38.071 18.410 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 113 MET B CB 1 ATOM 814 C CG . MET B 1 106 ? -36.053 38.723 17.645 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 113 MET B CG 1 ATOM 815 S SD . MET B 1 106 ? -35.579 38.894 15.901 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 113 MET B SD 1 ATOM 816 C CE . MET B 1 106 ? -34.495 40.202 15.997 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 113 MET B CE 1 ATOM 817 N N . GLU B 1 107 ? -37.493 36.977 20.102 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B N 1 ATOM 818 C CA . GLU B 1 107 ? -38.558 35.986 20.110 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CA 1 ATOM 819 C C . GLU B 1 107 ? -39.645 36.675 19.337 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B C 1 ATOM 820 O O . GLU B 1 107 ? -40.206 37.654 19.803 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B O 1 ATOM 821 C CB . GLU B 1 107 ? -39.042 35.629 21.521 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CB 1 ATOM 822 C CG . GLU B 1 107 ? -40.171 34.596 21.493 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CG 1 ATOM 823 C CD . GLU B 1 107 ? -40.590 34.091 22.872 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CD 1 ATOM 824 O OE1 . GLU B 1 107 ? -39.756 34.109 23.799 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE1 1 ATOM 825 O OE2 . GLU B 1 107 ? -41.757 33.654 23.019 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE2 1 ATOM 826 N N . GLU B 1 108 ? -39.923 36.193 18.137 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N 1 ATOM 827 C CA . GLU B 1 108 ? -40.938 36.828 17.314 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA 1 ATOM 828 C C . GLU B 1 108 ? -40.609 38.307 17.261 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C 1 ATOM 829 O O . GLU B 1 108 ? -39.447 38.660 17.066 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O 1 ATOM 830 C CB . GLU B 1 108 ? -42.338 36.571 17.874 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB 1 ATOM 831 C CG . GLU B 1 108 ? -42.666 35.067 17.870 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG 1 ATOM 832 C CD . GLU B 1 108 ? -44.150 34.763 17.774 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD 1 ATOM 833 O OE1 . GLU B 1 108 ? -44.842 35.335 16.900 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1 1 ATOM 834 O OE2 . GLU B 1 108 ? -44.612 33.913 18.563 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2 1 ATOM 835 N N . ASP B 1 109 ? -41.609 39.157 17.478 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B N 1 ATOM 836 C CA . ASP B 1 109 ? -41.404 40.597 17.400 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CA 1 ATOM 837 C C . ASP B 1 109 ? -40.976 41.275 18.693 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B C 1 ATOM 838 O O . ASP B 1 109 ? -41.359 42.410 18.960 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B O 1 ATOM 839 C CB . ASP B 1 109 ? -42.645 41.281 16.829 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CB 1 ATOM 840 C CG . ASP B 1 109 ? -43.846 41.163 17.744 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CG 1 ATOM 841 O OD1 . ASP B 1 109 ? -43.867 40.224 18.577 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD1 1 ATOM 842 O OD2 . ASP B 1 109 ? -44.751 42.022 17.649 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD2 1 ATOM 843 N N . SER B 1 110 ? -40.180 40.590 19.495 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 117 SER B N 1 ATOM 844 C CA A SER B 1 110 ? -39.705 41.162 20.746 0.55 12.18 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA 1 ATOM 845 C CA B SER B 1 110 ? -39.703 41.167 20.740 0.15 13.95 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA 1 ATOM 846 C CA C SER B 1 110 ? -39.710 41.142 20.763 0.30 13.14 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA 1 ATOM 847 C C . SER B 1 110 ? -38.238 40.839 20.987 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 117 SER B C 1 ATOM 848 O O . SER B 1 110 ? -37.753 39.760 20.601 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 117 SER B O 1 ATOM 849 C CB A SER B 1 110 ? -40.530 40.649 21.922 0.55 16.53 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB 1 ATOM 850 C CB B SER B 1 110 ? -40.545 40.672 21.915 0.15 14.90 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB 1 ATOM 851 C CB C SER B 1 110 ? -40.480 40.528 21.939 0.30 15.32 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB 1 ATOM 852 O OG A SER B 1 110 ? -39.968 41.071 23.148 0.55 15.12 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG 1 ATOM 853 O OG B SER B 1 110 ? -40.279 39.308 22.186 0.15 9.46 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG 1 ATOM 854 O OG C SER B 1 110 ? -41.871 40.786 21.871 0.30 13.17 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG 1 ATOM 855 N N . PHE B 1 111 ? -37.546 41.771 21.643 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B N 1 ATOM 856 C CA . PHE B 1 111 ? -36.160 41.574 22.002 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CA 1 ATOM 857 C C . PHE B 1 111 ? -36.326 41.159 23.470 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B C 1 ATOM 858 O O . PHE B 1 111 ? -37.231 41.657 24.166 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B O 1 ATOM 859 C CB . PHE B 1 111 ? -35.345 42.855 21.931 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CB 1 ATOM 860 C CG . PHE B 1 111 ? -35.010 43.281 20.541 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CG 1 ATOM 861 C CD1 . PHE B 1 111 ? -34.216 42.482 19.722 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CD1 1 ATOM 862 C CD2 . PHE B 1 111 ? -35.483 44.492 20.048 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CD2 1 ATOM 863 C CE1 . PHE B 1 111 ? -33.892 42.890 18.429 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CE1 1 ATOM 864 C CE2 . PHE B 1 111 ? -35.170 44.913 18.763 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CE2 1 ATOM 865 C CZ . PHE B 1 111 ? -34.373 44.111 17.947 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 118 PHE B CZ 1 ATOM 866 N N . ILE B 1 112 ? -35.472 40.244 23.926 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B N 1 ATOM 867 C CA . ILE B 1 112 ? -35.497 39.763 25.303 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CA 1 ATOM 868 C C . ILE B 1 112 ? -34.126 39.947 25.917 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B C 1 ATOM 869 O O . ILE B 1 112 ? -33.131 39.533 25.313 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B O 1 ATOM 870 C CB . ILE B 1 112 ? -35.815 38.278 25.338 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CB 1 ATOM 871 C CG1 . ILE B 1 112 ? -37.215 38.059 24.775 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CG1 1 ATOM 872 C CG2 . ILE B 1 112 ? -35.661 37.744 26.767 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CG2 1 ATOM 873 C CD1 . ILE B 1 112 ? -37.509 36.623 24.440 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CD1 1 ATOM 874 N N . TYR B 1 113 ? -34.059 40.573 27.094 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B N 1 ATOM 875 C CA . TYR B 1 113 ? -32.751 40.791 27.744 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CA 1 ATOM 876 C C . TYR B 1 113 ? -32.653 40.077 29.092 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B C 1 ATOM 877 O O . TYR B 1 113 ? -33.579 40.144 29.909 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B O 1 ATOM 878 C CB . TYR B 1 113 ? -32.454 42.285 28.051 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CB 1 ATOM 879 C CG . TYR B 1 113 ? -32.833 43.337 27.027 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CG 1 ATOM 880 C CD1 . TYR B 1 113 ? -32.931 43.045 25.664 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CD1 1 ATOM 881 C CD2 . TYR B 1 113 ? -33.078 44.647 27.434 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CD2 1 ATOM 882 C CE1 . TYR B 1 113 ? -33.324 44.031 24.749 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CE1 1 ATOM 883 C CE2 . TYR B 1 113 ? -33.480 45.631 26.532 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CE2 1 ATOM 884 C CZ . TYR B 1 113 ? -33.598 45.322 25.198 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CZ 1 ATOM 885 O OH . TYR B 1 113 ? -34.005 46.320 24.334 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B OH 1 ATOM 886 N N . GLU B 1 114 ? -31.491 39.481 29.357 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B N 1 ATOM 887 C CA . GLU B 1 114 ? -31.194 38.864 30.677 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CA 1 ATOM 888 C C . GLU B 1 114 ? -29.984 39.663 31.134 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B C 1 ATOM 889 O O . GLU B 1 114 ? -28.921 39.609 30.521 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B O 1 ATOM 890 C CB . GLU B 1 114 ? -30.823 37.378 30.591 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CB 1 ATOM 891 C CG . GLU B 1 114 ? -32.033 36.446 30.475 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CG 1 ATOM 892 N N . ILE B 1 115 ? -30.173 40.465 32.168 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B N 1 ATOM 893 C CA . ILE B 1 115 ? -29.122 41.341 32.656 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA 1 ATOM 894 C C . ILE B 1 115 ? -28.702 41.008 34.087 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B C 1 ATOM 895 O O . ILE B 1 115 ? -29.547 40.694 34.931 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B O 1 ATOM 896 C CB . ILE B 1 115 ? -29.661 42.780 32.700 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB 1 ATOM 897 C CG1 . ILE B 1 115 ? -30.326 43.151 31.374 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 1 ATOM 898 C CG2 . ILE B 1 115 ? -28.563 43.774 33.015 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 1 ATOM 899 C CD1 . ILE B 1 115 ? -31.235 44.393 31.481 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 1 ATOM 900 N N . HIS B 1 116 ? -27.396 41.105 34.350 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B N 1 ATOM 901 C CA . HIS B 1 116 ? -26.830 40.897 35.694 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B CA 1 ATOM 902 C C . HIS B 1 116 ? -25.969 42.121 35.984 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B C 1 ATOM 903 O O . HIS B 1 116 ? -25.175 42.519 35.145 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B O 1 ATOM 904 C CB . HIS B 1 116 ? -25.997 39.632 35.731 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B CB 1 ATOM 905 C CG . HIS B 1 116 ? -26.802 38.408 35.442 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B CG 1 ATOM 906 N ND1 . HIS B 1 116 ? -27.393 37.654 36.440 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B ND1 1 ATOM 907 C CD2 . HIS B 1 116 ? -27.173 37.844 34.266 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B CD2 1 ATOM 908 C CE1 . HIS B 1 116 ? -28.081 36.671 35.885 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B CE1 1 ATOM 909 N NE2 . HIS B 1 116 ? -27.962 36.761 34.569 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 123 HIS B NE2 1 ATOM 910 N N . LEU B 1 117 ? -26.161 42.748 37.138 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N 1 ATOM 911 C CA . LEU B 1 117 ? -25.422 43.966 37.417 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA 1 ATOM 912 C C . LEU B 1 117 ? -24.872 43.950 38.820 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C 1 ATOM 913 O O . LEU B 1 117 ? -25.562 43.546 39.745 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O 1 ATOM 914 C CB . LEU B 1 117 ? -26.345 45.182 37.240 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB 1 ATOM 915 C CG . LEU B 1 117 ? -25.745 46.568 37.541 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG 1 ATOM 916 C CD1 . LEU B 1 117 ? -26.444 47.605 36.663 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 1 ATOM 917 C CD2 . LEU B 1 117 ? -25.966 46.928 39.034 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 1 ATOM 918 N N . LYS B 1 118 ? -23.623 44.379 38.965 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B N 1 ATOM 919 C CA . LYS B 1 118 ? -23.003 44.421 40.278 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CA 1 ATOM 920 C C . LYS B 1 118 ? -22.299 45.759 40.458 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B C 1 ATOM 921 O O . LYS B 1 118 ? -21.489 46.157 39.630 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B O 1 ATOM 922 C CB . LYS B 1 118 ? -22.042 43.249 40.467 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CB 1 ATOM 923 C CG . LYS B 1 118 ? -21.313 43.286 41.795 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CG 1 ATOM 924 C CD . LYS B 1 118 ? -22.183 42.838 42.929 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CD 1 ATOM 925 C CE . LYS B 1 118 ? -21.349 42.500 44.147 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CE 1 ATOM 926 N N . GLY B 1 119 ? -22.678 46.484 41.506 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N 1 ATOM 927 C CA . GLY B 1 119 ? -22.080 47.771 41.776 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA 1 ATOM 928 C C . GLY B 1 119 ? -21.441 47.621 43.131 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C 1 ATOM 929 O O . GLY B 1 119 ? -22.002 46.967 44.002 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O 1 ATOM 930 N N . GLU B 1 120 ? -20.258 48.200 43.308 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B N 1 ATOM 931 C CA . GLU B 1 120 ? -19.573 48.082 44.591 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CA 1 ATOM 932 C C . GLU B 1 120 ? -18.652 49.256 44.887 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B C 1 ATOM 933 O O . GLU B 1 120 ? -18.265 50.004 43.985 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B O 1 ATOM 934 C CB . GLU B 1 120 ? -18.826 46.745 44.697 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CB 1 ATOM 935 C CG . GLU B 1 120 ? -17.613 46.595 43.770 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CG 1 ATOM 936 C CD . GLU B 1 120 ? -17.043 45.171 43.768 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CD 1 ATOM 937 O OE1 . GLU B 1 120 ? -17.835 44.209 43.632 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE1 1 ATOM 938 O OE2 . GLU B 1 120 ? -15.804 45.016 43.889 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE2 1 ATOM 939 N N . ASN B 1 121 ? -18.344 49.434 46.166 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B N 1 ATOM 940 C CA . ASN B 1 121 ? -17.467 50.511 46.572 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CA 1 ATOM 941 C C . ASN B 1 121 ? -17.980 51.928 46.409 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B C 1 ATOM 942 O O . ASN B 1 121 ? -17.187 52.852 46.314 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B O 1 ATOM 943 C CB . ASN B 1 121 ? -16.131 50.380 45.860 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CB 1 ATOM 944 C CG . ASN B 1 121 ? -15.514 49.028 46.062 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CG 1 ATOM 945 O OD1 . ASN B 1 121 ? -15.672 48.418 47.124 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B OD1 1 ATOM 946 N ND2 . ASN B 1 121 ? -14.846 48.520 45.028 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B ND2 1 ATOM 947 N N . PHE B 1 122 ? -19.282 52.142 46.394 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B N 1 ATOM 948 C CA . PHE B 1 122 ? -19.735 53.526 46.296 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CA 1 ATOM 949 C C . PHE B 1 122 ? -19.571 54.156 47.684 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B C 1 ATOM 950 O O . PHE B 1 122 ? -19.876 53.516 48.687 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B O 1 ATOM 951 C CB . PHE B 1 122 ? -21.198 53.605 45.874 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CB 1 ATOM 952 C CG . PHE B 1 122 ? -21.409 53.358 44.406 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CG 1 ATOM 953 C CD1 . PHE B 1 122 ? -21.146 54.356 43.480 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD1 1 ATOM 954 C CD2 . PHE B 1 122 ? -21.843 52.109 43.952 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD2 1 ATOM 955 C CE1 . PHE B 1 122 ? -21.296 54.121 42.115 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE1 1 ATOM 956 C CE2 . PHE B 1 122 ? -22.021 51.872 42.598 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE2 1 ATOM 957 C CZ . PHE B 1 122 ? -21.738 52.884 41.673 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CZ 1 ATOM 958 N N . PRO B 1 123 ? -19.069 55.389 47.754 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N 1 ATOM 959 C CA . PRO B 1 123 ? -18.934 56.041 49.062 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA 1 ATOM 960 C C . PRO B 1 123 ? -20.349 56.153 49.651 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C 1 ATOM 961 O O . PRO B 1 123 ? -21.295 56.576 48.981 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O 1 ATOM 962 C CB . PRO B 1 123 ? -18.370 57.418 48.715 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB 1 ATOM 963 C CG . PRO B 1 123 ? -17.571 57.165 47.436 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG 1 ATOM 964 C CD . PRO B 1 123 ? -18.366 56.121 46.683 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD 1 ATOM 965 N N . PRO B 1 124 ? -20.485 55.737 50.899 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B N 1 ATOM 966 C CA . PRO B 1 124 ? -21.770 55.728 51.580 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CA 1 ATOM 967 C C . PRO B 1 124 ? -22.474 57.058 51.531 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B C 1 ATOM 968 O O . PRO B 1 124 ? -23.688 57.125 51.417 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B O 1 ATOM 969 C CB . PRO B 1 124 ? -21.405 55.389 53.024 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CB 1 ATOM 970 C CG . PRO B 1 124 ? -20.129 54.714 52.932 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CG 1 ATOM 971 C CD . PRO B 1 124 ? -19.388 55.329 51.784 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CD 1 ATOM 972 N N . ASN B 1 125 ? -21.728 58.136 51.625 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B N 1 ATOM 973 C CA . ASN B 1 125 ? -22.389 59.420 51.578 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B CA 1 ATOM 974 C C . ASN B 1 125 ? -22.205 60.145 50.273 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B C 1 ATOM 975 O O . ASN B 1 125 ? -22.371 61.354 50.212 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B O 1 ATOM 976 C CB . ASN B 1 125 ? -22.012 60.284 52.765 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B CB 1 ATOM 977 C CG . ASN B 1 125 ? -22.731 59.842 54.032 1.00 69.48 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B CG 1 ATOM 978 O OD1 . ASN B 1 125 ? -22.187 59.075 54.825 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B OD1 1 ATOM 979 N ND2 . ASN B 1 125 ? -23.992 60.250 54.178 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B ND2 1 ATOM 980 N N . GLY B 1 126 ? -21.876 59.399 49.224 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N 1 ATOM 981 C CA . GLY B 1 126 ? -21.693 59.980 47.898 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA 1 ATOM 982 C C . GLY B 1 126 ? -23.035 60.171 47.209 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C 1 ATOM 983 O O . GLY B 1 126 ? -24.057 59.680 47.679 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O 1 ATOM 984 N N . PRO B 1 127 ? -23.022 60.875 46.082 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B N 1 ATOM 985 C CA . PRO B 1 127 ? -24.252 61.166 45.349 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CA 1 ATOM 986 C C . PRO B 1 127 ? -25.014 59.947 44.859 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B C 1 ATOM 987 O O . PRO B 1 127 ? -26.243 59.980 44.762 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B O 1 ATOM 988 C CB . PRO B 1 127 ? -23.777 62.036 44.181 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CB 1 ATOM 989 C CG . PRO B 1 127 ? -22.339 61.667 44.002 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CG 1 ATOM 990 C CD . PRO B 1 127 ? -21.833 61.408 45.401 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CD 1 ATOM 991 N N . VAL B 1 128 ? -24.308 58.857 44.570 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N 1 ATOM 992 C CA . VAL B 1 128 ? -25.015 57.644 44.125 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA 1 ATOM 993 C C . VAL B 1 128 ? -25.809 57.023 45.272 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C 1 ATOM 994 O O . VAL B 1 128 ? -27.006 56.839 45.177 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O 1 ATOM 995 C CB . VAL B 1 128 ? -24.045 56.588 43.546 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB 1 ATOM 996 C CG1 . VAL B 1 128 ? -24.783 55.260 43.318 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 ATOM 997 C CG2 . VAL B 1 128 ? -23.427 57.102 42.228 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 ATOM 998 N N . MET B 1 129 ? -25.130 56.714 46.373 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 136 MET B N 1 ATOM 999 C CA . MET B 1 129 ? -25.785 56.121 47.542 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CA 1 ATOM 1000 C C . MET B 1 129 ? -26.730 57.087 48.227 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 136 MET B C 1 ATOM 1001 O O . MET B 1 129 ? -27.665 56.658 48.914 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 136 MET B O 1 ATOM 1002 C CB . MET B 1 129 ? -24.741 55.610 48.547 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CB 1 ATOM 1003 C CG . MET B 1 129 ? -23.848 54.502 47.972 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CG 1 ATOM 1004 S SD . MET B 1 129 ? -24.846 53.207 47.158 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 136 MET B SD 1 ATOM 1005 C CE . MET B 1 129 ? -25.897 52.614 48.559 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CE 1 ATOM 1006 N N . GLN B 1 130 ? -26.498 58.389 48.065 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B N 1 ATOM 1007 C CA . GLN B 1 130 ? -27.394 59.360 48.691 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B CA 1 ATOM 1008 C C . GLN B 1 130 ? -28.494 59.812 47.752 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B C 1 ATOM 1009 O O . GLN B 1 130 ? -29.314 60.657 48.115 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B O 1 ATOM 1010 C CB . GLN B 1 130 ? -26.638 60.549 49.241 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B CB 1 ATOM 1011 C CG . GLN B 1 130 ? -25.814 60.187 50.447 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B CG 1 ATOM 1012 C CD . GLN B 1 130 ? -26.669 59.722 51.601 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B CD 1 ATOM 1013 O OE1 . GLN B 1 130 ? -27.573 60.430 52.035 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B OE1 1 ATOM 1014 N NE2 . GLN B 1 130 ? -26.409 58.509 52.087 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 137 GLN B NE2 1 ATOM 1015 N N . LYS B 1 131 ? -28.511 59.241 46.548 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B N 1 ATOM 1016 C CA . LYS B 1 131 ? -29.529 59.563 45.542 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CA 1 ATOM 1017 C C . LYS B 1 131 ? -29.552 61.056 45.207 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B C 1 ATOM 1018 O O . LYS B 1 131 ? -30.621 61.688 45.215 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B O 1 ATOM 1019 C CB . LYS B 1 131 ? -30.932 59.132 46.020 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CB 1 ATOM 1020 C CG . LYS B 1 131 ? -31.025 57.657 46.492 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CG 1 ATOM 1021 C CD . LYS B 1 131 ? -32.489 57.162 46.535 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CD 1 ATOM 1022 C CE . LYS B 1 131 ? -32.756 56.253 47.710 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CE 1 ATOM 1023 N N . LYS B 1 132 ? -28.389 61.620 44.887 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B N 1 ATOM 1024 C CA . LYS B 1 132 ? -28.328 63.053 44.553 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CA 1 ATOM 1025 C C . LYS B 1 132 ? -28.091 63.340 43.075 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B C 1 ATOM 1026 O O . LYS B 1 132 ? -27.684 64.435 42.719 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B O 1 ATOM 1027 C CB . LYS B 1 132 ? -27.264 63.764 45.389 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CB 1 ATOM 1028 C CG . LYS B 1 132 ? -27.384 63.531 46.880 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CG 1 ATOM 1029 C CD . LYS B 1 132 ? -28.539 64.294 47.468 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CD 1 ATOM 1030 N N . THR B 1 133 ? -28.341 62.359 42.211 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 140 THR B N 1 ATOM 1031 C CA . THR B 1 133 ? -28.165 62.571 40.763 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CA 1 ATOM 1032 C C . THR B 1 133 ? -29.472 63.074 40.139 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 140 THR B C 1 ATOM 1033 O O . THR B 1 133 ? -30.565 62.759 40.620 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 140 THR B O 1 ATOM 1034 C CB . THR B 1 133 ? -27.798 61.242 40.057 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CB 1 ATOM 1035 O OG1 . THR B 1 133 ? -28.932 60.356 40.078 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 140 THR B OG1 1 ATOM 1036 C CG2 . THR B 1 133 ? -26.644 60.563 40.764 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CG2 1 ATOM 1037 N N . LEU B 1 134 ? -29.372 63.852 39.066 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B N 1 ATOM 1038 C CA . LEU B 1 134 ? -30.568 64.327 38.391 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CA 1 ATOM 1039 C C . LEU B 1 134 ? -30.791 63.533 37.108 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B C 1 ATOM 1040 O O . LEU B 1 134 ? -31.930 63.211 36.767 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B O 1 ATOM 1041 C CB . LEU B 1 134 ? -30.462 65.818 38.025 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CB 1 ATOM 1042 C CG . LEU B 1 134 ? -30.633 66.815 39.171 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CG 1 ATOM 1043 C CD1 . LEU B 1 134 ? -30.457 68.231 38.636 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD1 1 ATOM 1044 C CD2 . LEU B 1 134 ? -32.003 66.615 39.785 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD2 1 ATOM 1045 N N . LYS B 1 135 ? -29.713 63.276 36.372 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B N 1 ATOM 1046 C CA . LYS B 1 135 ? -29.830 62.549 35.098 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CA 1 ATOM 1047 C C . LYS B 1 135 ? -28.463 62.417 34.484 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B C 1 ATOM 1048 O O . LYS B 1 135 ? -27.507 63.037 34.959 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B O 1 ATOM 1049 C CB . LYS B 1 135 ? -30.657 63.379 34.102 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CB 1 ATOM 1050 C CG . LYS B 1 135 ? -29.988 64.713 33.773 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CG 1 ATOM 1051 C CD . LYS B 1 135 ? -30.914 65.674 32.999 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CD 1 ATOM 1052 C CE . LYS B 1 135 ? -30.932 65.309 31.515 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CE 1 ATOM 1053 N NZ . LYS B 1 135 ? -31.435 66.402 30.628 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B NZ 1 ATOM 1054 N N . TRP B 1 136 ? -28.391 61.650 33.391 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B N 1 ATOM 1055 C CA . TRP B 1 136 ? -27.166 61.507 32.622 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CA 1 ATOM 1056 C C . TRP B 1 136 ? -27.261 62.652 31.624 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B C 1 ATOM 1057 O O . TRP B 1 136 ? -28.344 62.932 31.105 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B O 1 ATOM 1058 C CB . TRP B 1 136 ? -27.221 60.237 31.770 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CB 1 ATOM 1059 C CG . TRP B 1 136 ? -26.990 59.011 32.538 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CG 1 ATOM 1060 C CD1 . TRP B 1 136 ? -27.926 58.077 32.895 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CD1 1 ATOM 1061 C CD2 . TRP B 1 136 ? -25.744 58.568 33.093 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CD2 1 ATOM 1062 N NE1 . TRP B 1 136 ? -27.335 57.071 33.629 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B NE1 1 ATOM 1063 C CE2 . TRP B 1 136 ? -25.999 57.352 33.773 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CE2 1 ATOM 1064 C CE3 . TRP B 1 136 ? -24.428 59.058 33.048 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CE3 1 ATOM 1065 C CZ2 . TRP B 1 136 ? -24.985 56.627 34.421 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CZ2 1 ATOM 1066 C CZ3 . TRP B 1 136 ? -23.410 58.332 33.705 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CZ3 1 ATOM 1067 C CH2 . TRP B 1 136 ? -23.703 57.136 34.375 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 143 TRP B CH2 1 ATOM 1068 N N . GLU B 1 137 ? -26.137 63.286 31.321 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N 1 ATOM 1069 C CA . GLU B 1 137 ? -26.126 64.303 30.286 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA 1 ATOM 1070 C C . GLU B 1 137 ? -26.175 63.510 28.981 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C 1 ATOM 1071 O O . GLU B 1 137 ? -25.960 62.303 28.978 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O 1 ATOM 1072 C CB . GLU B 1 137 ? -24.791 65.048 30.305 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB 1 ATOM 1073 C CG . GLU B 1 137 ? -24.606 65.965 31.512 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG 1 ATOM 1074 C CD . GLU B 1 137 ? -25.334 67.282 31.359 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD 1 ATOM 1075 O OE1 . GLU B 1 137 ? -25.997 67.486 30.316 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 ATOM 1076 O OE2 . GLU B 1 137 ? -25.247 68.106 32.295 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 ATOM 1077 N N . PRO B 1 138 ? -26.441 64.180 27.869 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N 1 ATOM 1078 C CA . PRO B 1 138 ? -26.420 63.506 26.577 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA 1 ATOM 1079 C C . PRO B 1 138 ? -24.982 63.025 26.471 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C 1 ATOM 1080 O O . PRO B 1 138 ? -24.075 63.619 27.087 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O 1 ATOM 1081 C CB . PRO B 1 138 ? -26.588 64.657 25.593 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB 1 ATOM 1082 C CG . PRO B 1 138 ? -27.383 65.684 26.341 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG 1 ATOM 1083 C CD . PRO B 1 138 ? -27.073 65.512 27.810 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD 1 ATOM 1084 N N . SER B 1 139 ? -24.731 61.988 25.682 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 146 SER B N 1 ATOM 1085 C CA . SER B 1 139 ? -23.351 61.496 25.565 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 146 SER B CA 1 ATOM 1086 C C . SER B 1 139 ? -22.993 61.090 24.135 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 146 SER B C 1 ATOM 1087 O O . SER B 1 139 ? -23.864 60.998 23.262 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 146 SER B O 1 ATOM 1088 C CB . SER B 1 139 ? -23.163 60.282 26.485 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 146 SER B CB 1 ATOM 1089 O OG . SER B 1 139 ? -23.945 59.169 26.017 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 146 SER B OG 1 ATOM 1090 N N . THR B 1 140 ? -21.714 60.819 23.915 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 147 THR B N 1 ATOM 1091 C CA . THR B 1 140 ? -21.251 60.343 22.627 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 147 THR B CA 1 ATOM 1092 C C . THR B 1 140 ? -20.402 59.101 22.892 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 147 THR B C 1 ATOM 1093 O O . THR B 1 140 ? -19.395 59.175 23.594 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 147 THR B O 1 ATOM 1094 C CB . THR B 1 140 ? -20.422 61.394 21.885 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 147 THR B CB 1 ATOM 1095 O OG1 . THR B 1 140 ? -21.277 62.481 21.523 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 147 THR B OG1 1 ATOM 1096 C CG2 . THR B 1 140 ? -19.835 60.789 20.594 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 147 THR B CG2 1 ATOM 1097 N N . GLU B 1 141 ? -20.822 57.962 22.348 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B N 1 ATOM 1098 C CA . GLU B 1 141 ? -20.099 56.707 22.541 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B CA 1 ATOM 1099 C C . GLU B 1 141 ? -19.266 56.478 21.299 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B C 1 ATOM 1100 O O . GLU B 1 141 ? -19.776 56.605 20.178 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B O 1 ATOM 1101 C CB . GLU B 1 141 ? -21.118 55.562 22.670 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B CB 1 ATOM 1102 C CG . GLU B 1 141 ? -20.489 54.152 22.770 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B CG 1 ATOM 1103 C CD . GLU B 1 141 ? -21.485 53.092 23.200 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B CD 1 ATOM 1104 O OE1 . GLU B 1 141 ? -22.713 53.325 23.054 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B OE1 1 ATOM 1105 O OE2 . GLU B 1 141 ? -21.049 52.020 23.673 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 148 GLU B OE2 1 ATOM 1106 N N . ILE B 1 142 ? -17.987 56.160 21.494 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B N 1 ATOM 1107 C CA . ILE B 1 142 ? -17.096 55.901 20.372 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B CA 1 ATOM 1108 C C . ILE B 1 142 ? -16.981 54.413 20.160 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B C 1 ATOM 1109 O O . ILE B 1 142 ? -16.537 53.686 21.042 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B O 1 ATOM 1110 C CB . ILE B 1 142 ? -15.704 56.462 20.618 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B CB 1 ATOM 1111 C CG1 . ILE B 1 142 ? -15.802 57.954 20.990 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B CG1 1 ATOM 1112 C CG2 . ILE B 1 142 ? -14.841 56.264 19.366 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B CG2 1 ATOM 1113 C CD1 . ILE B 1 142 ? -16.140 58.218 22.457 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 149 ILE B CD1 1 ATOM 1114 N N . LEU B 1 143 ? -17.403 53.964 18.985 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B N 1 ATOM 1115 C CA . LEU B 1 143 ? -17.405 52.542 18.655 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CA 1 ATOM 1116 C C . LEU B 1 143 ? -16.287 52.219 17.705 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B C 1 ATOM 1117 O O . LEU B 1 143 ? -16.085 52.926 16.709 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B O 1 ATOM 1118 C CB . LEU B 1 143 ? -18.712 52.158 17.940 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CB 1 ATOM 1119 C CG . LEU B 1 143 ? -19.974 52.272 18.785 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CG 1 ATOM 1120 C CD1 . LEU B 1 143 ? -21.170 51.847 17.945 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CD1 1 ATOM 1121 C CD2 . LEU B 1 143 ? -19.823 51.379 19.996 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CD2 1 ATOM 1122 N N . TYR B 1 144 ? -15.609 51.109 17.976 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B N 1 ATOM 1123 C CA . TYR B 1 144 ? -14.522 50.679 17.111 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CA 1 ATOM 1124 C C . TYR B 1 144 ? -14.277 49.199 17.415 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B C 1 ATOM 1125 O O . TYR B 1 144 ? -14.607 48.697 18.496 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B O 1 ATOM 1126 C CB . TYR B 1 144 ? -13.266 51.528 17.360 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CB 1 ATOM 1127 C CG . TYR B 1 144 ? -12.816 51.437 18.799 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CG 1 ATOM 1128 C CD1 . TYR B 1 144 ? -11.883 50.466 19.195 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CD1 1 ATOM 1129 C CD2 . TYR B 1 144 ? -13.374 52.257 19.775 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CD2 1 ATOM 1130 C CE1 . TYR B 1 144 ? -11.493 50.347 20.520 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CE1 1 ATOM 1131 C CE2 . TYR B 1 144 ? -12.989 52.138 21.109 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CE2 1 ATOM 1132 C CZ . TYR B 1 144 ? -12.030 51.190 21.473 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B CZ 1 ATOM 1133 O OH . TYR B 1 144 ? -11.610 51.055 22.792 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B OH 1 ATOM 1134 N N . VAL B 1 145 ? -13.717 48.509 16.440 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N 1 ATOM 1135 C CA . VAL B 1 145 ? -13.443 47.091 16.577 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA 1 ATOM 1136 C C . VAL B 1 145 ? -12.147 46.809 17.326 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C 1 ATOM 1137 O O . VAL B 1 145 ? -11.096 47.393 17.040 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O 1 ATOM 1138 C CB . VAL B 1 145 ? -13.313 46.449 15.178 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB 1 ATOM 1139 C CG1 . VAL B 1 145 ? -12.705 45.067 15.270 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 1 ATOM 1140 C CG2 . VAL B 1 145 ? -14.658 46.395 14.493 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 1 ATOM 1141 N N . ARG B 1 146 ? -12.223 45.885 18.274 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B N 1 ATOM 1142 C CA . ARG B 1 146 ? -11.045 45.438 18.995 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CA 1 ATOM 1143 C C . ARG B 1 146 ? -11.137 43.929 19.173 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B C 1 ATOM 1144 O O . ARG B 1 146 ? -12.149 43.427 19.664 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B O 1 ATOM 1145 C CB . ARG B 1 146 ? -10.922 46.089 20.362 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CB 1 ATOM 1146 C CG . ARG B 1 146 ? -9.712 45.537 21.069 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CG 1 ATOM 1147 C CD . ARG B 1 146 ? -9.193 46.467 22.133 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CD 1 ATOM 1148 N NE . ARG B 1 146 ? -8.063 45.830 22.789 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NE 1 ATOM 1149 C CZ . ARG B 1 146 ? -7.650 46.114 24.018 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CZ 1 ATOM 1150 N NH1 . ARG B 1 146 ? -8.260 47.060 24.721 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NH1 1 ATOM 1151 N NH2 . ARG B 1 146 ? -6.616 45.459 24.532 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NH2 1 ATOM 1152 N N . ASP B 1 147 ? -10.093 43.206 18.763 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B N 1 ATOM 1153 C CA . ASP B 1 147 ? -10.066 41.747 18.901 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CA 1 ATOM 1154 C C . ASP B 1 147 ? -11.299 41.067 18.304 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B C 1 ATOM 1155 O O . ASP B 1 147 ? -11.876 40.167 18.902 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B O 1 ATOM 1156 C CB . ASP B 1 147 ? -9.926 41.357 20.381 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CB 1 ATOM 1157 C CG . ASP B 1 147 ? -8.601 41.783 20.963 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CG 1 ATOM 1158 O OD1 . ASP B 1 147 ? -7.729 42.188 20.184 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD1 1 ATOM 1159 O OD2 . ASP B 1 147 ? -8.409 41.690 22.193 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD2 1 ATOM 1160 N N . GLY B 1 148 ? -11.705 41.494 17.117 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B N 1 ATOM 1161 C CA . GLY B 1 148 ? -12.821 40.847 16.441 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B CA 1 ATOM 1162 C C . GLY B 1 148 ? -14.214 41.121 16.975 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B C 1 ATOM 1163 O O . GLY B 1 148 ? -15.168 40.513 16.504 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B O 1 ATOM 1164 N N . VAL B 1 149 ? -14.335 42.036 17.935 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B N 1 ATOM 1165 C CA . VAL B 1 149 ? -15.634 42.394 18.476 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CA 1 ATOM 1166 C C . VAL B 1 149 ? -15.741 43.912 18.532 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B C 1 ATOM 1167 O O . VAL B 1 149 ? -14.786 44.624 18.209 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B O 1 ATOM 1168 C CB . VAL B 1 149 ? -15.904 41.742 19.851 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CB 1 ATOM 1169 C CG1 . VAL B 1 149 ? -15.988 40.221 19.709 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG1 1 ATOM 1170 C CG2 . VAL B 1 149 ? -14.816 42.121 20.841 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG2 1 ATOM 1171 N N . LEU B 1 150 ? -16.915 44.421 18.878 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B N 1 ATOM 1172 C CA . LEU B 1 150 ? -17.107 45.879 18.870 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CA 1 ATOM 1173 C C . LEU B 1 150 ? -17.003 46.486 20.256 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B C 1 ATOM 1174 O O . LEU B 1 150 ? -17.635 45.997 21.191 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B O 1 ATOM 1175 C CB . LEU B 1 150 ? -18.465 46.216 18.250 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CB 1 ATOM 1176 C CG . LEU B 1 150 ? -18.743 47.660 17.849 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CG 1 ATOM 1177 C CD1 . LEU B 1 150 ? -17.710 48.100 16.824 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD1 1 ATOM 1178 C CD2 . LEU B 1 150 ? -20.134 47.716 17.242 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD2 1 ATOM 1179 N N . VAL B 1 151 ? -16.206 47.547 20.385 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B N 1 ATOM 1180 C CA . VAL B 1 151 ? -16.024 48.201 21.673 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CA 1 ATOM 1181 C C . VAL B 1 151 ? -16.632 49.568 21.644 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B C 1 ATOM 1182 O O . VAL B 1 151 ? -16.597 50.245 20.618 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B O 1 ATOM 1183 C CB . VAL B 1 151 ? -14.547 48.456 21.976 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CB 1 ATOM 1184 C CG1 . VAL B 1 151 ? -14.432 49.107 23.341 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG1 1 ATOM 1185 C CG2 . VAL B 1 151 ? -13.769 47.138 21.937 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG2 1 ATOM 1186 N N . GLY B 1 152 ? -17.159 49.987 22.783 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B N 1 ATOM 1187 C CA . GLY B 1 152 ? -17.724 51.315 22.872 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B CA 1 ATOM 1188 C C . GLY B 1 152 ? -17.188 52.008 24.104 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B C 1 ATOM 1189 O O . GLY B 1 152 ? -17.304 51.485 25.230 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B O 1 ATOM 1190 N N . ASP B 1 153 ? -16.599 53.178 23.889 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B N 1 ATOM 1191 C CA . ASP B 1 153 ? -16.097 53.961 25.003 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B CA 1 ATOM 1192 C C . ASP B 1 153 ? -16.939 55.231 25.172 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B C 1 ATOM 1193 O O . ASP B 1 153 ? -17.322 55.883 24.177 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B O 1 ATOM 1194 C CB . ASP B 1 153 ? -14.662 54.416 24.730 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B CB 1 ATOM 1195 C CG . ASP B 1 153 ? -13.646 53.282 24.781 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B CG 1 ATOM 1196 O OD1 . ASP B 1 153 ? -13.880 52.253 25.450 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B OD1 1 ATOM 1197 O OD2 . ASP B 1 153 ? -12.566 53.471 24.181 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 160 ASP B OD2 1 ATOM 1198 N N . ILE B 1 154 ? -17.184 55.613 26.431 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B N 1 ATOM 1199 C CA . ILE B 1 154 ? -17.920 56.852 26.714 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B CA 1 ATOM 1200 C C . ILE B 1 154 ? -17.334 57.579 27.909 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B C 1 ATOM 1201 O O . ILE B 1 154 ? -17.226 56.998 28.997 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B O 1 ATOM 1202 C CB . ILE B 1 154 ? -19.408 56.619 27.037 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B CB 1 ATOM 1203 C CG1 . ILE B 1 154 ? -20.032 55.582 26.119 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B CG1 1 ATOM 1204 C CG2 . ILE B 1 154 ? -20.221 57.949 26.981 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B CG2 1 ATOM 1205 C CD1 . ILE B 1 154 ? -21.456 55.313 26.517 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B CD1 1 ATOM 1206 N N . LYS B 1 155 ? -16.990 58.856 27.717 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B N 1 ATOM 1207 C CA . LYS B 1 155 ? -16.489 59.704 28.819 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CA 1 ATOM 1208 C C . LYS B 1 155 ? -17.782 60.401 29.248 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B C 1 ATOM 1209 O O . LYS B 1 155 ? -18.178 61.430 28.711 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B O 1 ATOM 1210 C CB . LYS B 1 155 ? -15.470 60.725 28.299 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CB 1 ATOM 1211 C CG . LYS B 1 155 ? -14.024 60.297 28.455 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CG 1 ATOM 1212 N N . HIS B 1 156 ? -18.500 59.761 30.151 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B N 1 ATOM 1213 C CA . HIS B 1 156 ? -19.826 60.221 30.527 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B CA 1 ATOM 1214 C C . HIS B 1 156 ? -19.861 61.114 31.766 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B C 1 ATOM 1215 O O . HIS B 1 156 ? -18.844 61.280 32.460 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B O 1 ATOM 1216 C CB . HIS B 1 156 ? -20.717 58.953 30.738 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B CB 1 ATOM 1217 C CG . HIS B 1 156 ? -22.121 59.094 30.240 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B CG 1 ATOM 1218 N ND1 . HIS B 1 156 ? -22.783 60.304 30.211 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B ND1 1 ATOM 1219 C CD2 . HIS B 1 156 ? -22.993 58.172 29.771 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B CD2 1 ATOM 1220 C CE1 . HIS B 1 156 ? -24.009 60.120 29.750 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B CE1 1 ATOM 1221 N NE2 . HIS B 1 156 ? -24.162 58.833 29.476 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 163 HIS B NE2 1 ATOM 1222 N N . LYS B 1 157 ? -21.038 61.672 32.051 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N 1 ATOM 1223 C CA . LYS B 1 157 ? -21.182 62.534 33.209 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA 1 ATOM 1224 C C . LYS B 1 157 ? -22.573 62.477 33.744 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C 1 ATOM 1225 O O . LYS B 1 157 ? -23.535 62.537 32.978 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O 1 ATOM 1226 C CB . LYS B 1 157 ? -20.910 63.998 32.830 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB 1 ATOM 1227 C CG . LYS B 1 157 ? -19.438 64.358 32.636 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG 1 ATOM 1228 C CD . LYS B 1 157 ? -19.287 65.846 32.363 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD 1 ATOM 1229 C CE . LYS B 1 157 ? -17.950 66.181 31.687 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE 1 ATOM 1230 N NZ . LYS B 1 157 ? -17.691 67.648 31.793 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ 1 ATOM 1231 N N . LEU B 1 158 ? -22.689 62.431 35.066 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B N 1 ATOM 1232 C CA . LEU B 1 158 ? -23.999 62.477 35.685 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CA 1 ATOM 1233 C C . LEU B 1 158 ? -24.177 63.917 36.135 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B C 1 ATOM 1234 O O . LEU B 1 158 ? -23.257 64.500 36.692 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B O 1 ATOM 1235 C CB . LEU B 1 158 ? -24.044 61.588 36.927 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CB 1 ATOM 1236 C CG . LEU B 1 158 ? -24.371 60.113 36.717 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CG 1 ATOM 1237 C CD1 . LEU B 1 158 ? -23.845 59.294 37.899 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD1 1 ATOM 1238 C CD2 . LEU B 1 158 ? -25.881 59.913 36.504 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD2 1 ATOM 1239 N N . LEU B 1 159 ? -25.352 64.488 35.889 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N 1 ATOM 1240 C CA . LEU B 1 159 ? -25.661 65.831 36.354 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA 1 ATOM 1241 C C . LEU B 1 159 ? -26.240 65.608 37.758 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C 1 ATOM 1242 O O . LEU B 1 159 ? -27.119 64.766 37.939 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O 1 ATOM 1243 C CB . LEU B 1 159 ? -26.738 66.472 35.473 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB 1 ATOM 1244 C CG . LEU B 1 159 ? -27.278 67.837 35.945 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG 1 ATOM 1245 C CD1 . LEU B 1 159 ? -26.174 68.918 36.050 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 1 ATOM 1246 C CD2 . LEU B 1 159 ? -28.466 68.322 35.059 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 1 ATOM 1247 N N . LEU B 1 160 ? -25.740 66.349 38.740 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B N 1 ATOM 1248 C CA . LEU B 1 160 ? -26.203 66.205 40.109 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CA 1 ATOM 1249 C C . LEU B 1 160 ? -27.147 67.321 40.544 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B C 1 ATOM 1250 O O . LEU B 1 160 ? -27.183 68.397 39.935 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B O 1 ATOM 1251 C CB . LEU B 1 160 ? -25.005 66.208 41.047 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CB 1 ATOM 1252 C CG . LEU B 1 160 ? -23.892 65.257 40.636 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CG 1 ATOM 1253 C CD1 . LEU B 1 160 ? -22.742 65.414 41.604 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CD1 1 ATOM 1254 C CD2 . LEU B 1 160 ? -24.425 63.874 40.688 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CD2 1 ATOM 1255 N N . GLU B 1 161 ? -27.881 67.065 41.627 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B N 1 ATOM 1256 C CA . GLU B 1 161 ? -28.781 68.069 42.183 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CA 1 ATOM 1257 C C . GLU B 1 161 ? -27.861 69.199 42.594 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B C 1 ATOM 1258 O O . GLU B 1 161 ? -26.840 68.963 43.240 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B O 1 ATOM 1259 C CB . GLU B 1 161 ? -29.494 67.523 43.419 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CB 1 ATOM 1260 C CG . GLU B 1 161 ? -30.651 66.593 43.080 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CG 1 ATOM 1261 C CD . GLU B 1 161 ? -31.214 65.876 44.301 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CD 1 ATOM 1262 O OE1 . GLU B 1 161 ? -30.936 66.329 45.430 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE1 1 ATOM 1263 O OE2 . GLU B 1 161 ? -31.919 64.854 44.129 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE2 1 ATOM 1264 N N . GLY B 1 162 ? -28.188 70.421 42.199 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N 1 ATOM 1265 C CA . GLY B 1 162 ? -27.327 71.546 42.548 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA 1 ATOM 1266 C C . GLY B 1 162 ? -26.580 72.026 41.325 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C 1 ATOM 1267 O O . GLY B 1 162 ? -26.155 73.173 41.279 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O 1 ATOM 1268 N N . GLY B 1 163 ? -26.419 71.144 40.340 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B N 1 ATOM 1269 C CA . GLY B 1 163 ? -25.775 71.512 39.095 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B CA 1 ATOM 1270 C C . GLY B 1 163 ? -24.393 70.929 38.809 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B C 1 ATOM 1271 O O . GLY B 1 163 ? -23.894 71.029 37.683 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B O 1 ATOM 1272 N N . GLY B 1 164 ? -23.758 70.338 39.804 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B N 1 ATOM 1273 C CA . GLY B 1 164 ? -22.428 69.782 39.571 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B CA 1 ATOM 1274 C C . GLY B 1 164 ? -22.496 68.528 38.688 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B C 1 ATOM 1275 O O . GLY B 1 164 ? -23.573 68.109 38.269 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B O 1 ATOM 1276 N N . HIS B 1 165 ? -21.339 67.943 38.406 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B N 1 ATOM 1277 C CA . HIS B 1 165 ? -21.268 66.707 37.625 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B CA 1 ATOM 1278 C C . HIS B 1 165 ? -20.355 65.694 38.294 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B C 1 ATOM 1279 O O . HIS B 1 165 ? -19.465 66.072 39.045 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B O 1 ATOM 1280 C CB . HIS B 1 165 ? -20.719 66.983 36.226 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B CB 1 ATOM 1281 C CG . HIS B 1 165 ? -21.702 67.633 35.327 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B CG 1 ATOM 1282 N ND1 . HIS B 1 165 ? -21.735 68.994 35.123 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B ND1 1 ATOM 1283 C CD2 . HIS B 1 165 ? -22.730 67.116 34.613 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B CD2 1 ATOM 1284 C CE1 . HIS B 1 165 ? -22.727 69.286 34.298 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B CE1 1 ATOM 1285 N NE2 . HIS B 1 165 ? -23.342 68.164 33.967 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B NE2 1 ATOM 1286 N N . HIS B 1 166 ? -20.551 64.414 37.974 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B N 1 ATOM 1287 C CA . HIS B 1 166 ? -19.732 63.317 38.503 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B CA 1 ATOM 1288 C C . HIS B 1 166 ? -19.372 62.517 37.263 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B C 1 ATOM 1289 O O . HIS B 1 166 ? -20.256 62.104 36.508 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B O 1 ATOM 1290 C CB . HIS B 1 166 ? -20.592 62.435 39.427 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B CB 1 ATOM 1291 C CG . HIS B 1 166 ? -19.805 61.541 40.334 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B CG 1 ATOM 1292 N ND1 . HIS B 1 166 ? -19.342 61.952 41.566 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B ND1 1 ATOM 1293 C CD2 . HIS B 1 166 ? -19.455 60.235 40.217 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B CD2 1 ATOM 1294 C CE1 . HIS B 1 166 ? -18.716 60.948 42.156 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B CE1 1 ATOM 1295 N NE2 . HIS B 1 166 ? -18.770 59.893 41.359 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 173 HIS B NE2 1 ATOM 1296 N N . ARG B 1 167 ? -18.084 62.352 37.018 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B N 1 ATOM 1297 C CA . ARG B 1 167 ? -17.653 61.646 35.831 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CA 1 ATOM 1298 C C . ARG B 1 167 ? -17.865 60.151 35.972 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B C 1 ATOM 1299 O O . ARG B 1 167 ? -17.742 59.595 37.062 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B O 1 ATOM 1300 C CB . ARG B 1 167 ? -16.172 61.924 35.586 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CB 1 ATOM 1301 C CG . ARG B 1 167 ? -15.907 63.338 35.130 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CG 1 ATOM 1302 C CD . ARG B 1 167 ? -14.473 63.750 35.449 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CD 1 ATOM 1303 N N . VAL B 1 168 ? -18.149 59.497 34.852 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B N 1 ATOM 1304 C CA . VAL B 1 168 ? -18.308 58.044 34.827 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CA 1 ATOM 1305 C C . VAL B 1 168 ? -17.799 57.583 33.477 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B C 1 ATOM 1306 O O . VAL B 1 168 ? -18.278 58.052 32.417 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B O 1 ATOM 1307 C CB . VAL B 1 168 ? -19.769 57.587 34.942 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CB 1 ATOM 1308 C CG1 . VAL B 1 168 ? -19.811 56.071 35.086 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CG1 1 ATOM 1309 C CG2 . VAL B 1 168 ? -20.473 58.249 36.096 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 175 VAL B CG2 1 ATOM 1310 N N . ASP B 1 169 ? -16.814 56.692 33.501 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B N 1 ATOM 1311 C CA . ASP B 1 169 ? -16.249 56.190 32.254 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CA 1 ATOM 1312 C C . ASP B 1 169 ? -16.824 54.828 31.918 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B C 1 ATOM 1313 O O . ASP B 1 169 ? -16.786 53.903 32.739 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B O 1 ATOM 1314 C CB . ASP B 1 169 ? -14.730 56.140 32.322 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CB 1 ATOM 1315 C CG . ASP B 1 169 ? -14.099 56.292 30.967 1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CG 1 ATOM 1316 O OD1 . ASP B 1 169 ? -13.808 57.446 30.570 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B OD1 1 ATOM 1317 O OD2 . ASP B 1 169 ? -13.948 55.259 30.279 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 176 ASP B OD2 1 ATOM 1318 N N . PHE B 1 170 ? -17.390 54.715 30.719 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B N 1 ATOM 1319 C CA . PHE B 1 170 ? -17.995 53.449 30.284 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CA 1 ATOM 1320 C C . PHE B 1 170 ? -17.064 52.751 29.280 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B C 1 ATOM 1321 O O . PHE B 1 170 ? -16.461 53.393 28.406 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B O 1 ATOM 1322 C CB . PHE B 1 170 ? -19.302 53.687 29.477 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CB 1 ATOM 1323 C CG . PHE B 1 170 ? -20.541 54.044 30.293 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CG 1 ATOM 1324 C CD1 . PHE B 1 170 ? -20.561 55.147 31.150 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CD1 1 ATOM 1325 C CD2 . PHE B 1 170 ? -21.718 53.357 30.090 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CD2 1 ATOM 1326 C CE1 . PHE B 1 170 ? -21.713 55.494 31.860 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CE1 1 ATOM 1327 C CE2 . PHE B 1 170 ? -22.876 53.699 30.780 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CE2 1 ATOM 1328 C CZ . PHE B 1 170 ? -22.872 54.774 31.672 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 177 PHE B CZ 1 ATOM 1329 N N . LYS B 1 171 ? -17.032 51.427 29.355 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B N 1 ATOM 1330 C CA . LYS B 1 171 ? -16.324 50.622 28.369 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CA 1 ATOM 1331 C C . LYS B 1 171 ? -17.269 49.464 28.182 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B C 1 ATOM 1332 O O . LYS B 1 171 ? -17.648 48.828 29.157 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B O 1 ATOM 1333 C CB . LYS B 1 171 ? -14.979 50.099 28.833 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CB 1 ATOM 1334 C CG . LYS B 1 171 ? -14.384 49.151 27.795 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CG 1 ATOM 1335 C CD . LYS B 1 171 ? -12.855 49.208 27.731 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CD 1 ATOM 1336 C CE . LYS B 1 171 ? -12.357 50.626 27.438 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CE 1 ATOM 1337 N NZ . LYS B 1 171 ? -11.804 50.771 26.060 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B NZ 1 ATOM 1338 N N . THR B 1 172 ? -17.719 49.249 26.950 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 179 THR B N 1 ATOM 1339 C CA . THR B 1 172 ? -18.624 48.152 26.682 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CA 1 ATOM 1340 C C . THR B 1 172 ? -18.057 47.347 25.527 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 179 THR B C 1 ATOM 1341 O O . THR B 1 172 ? -17.574 47.924 24.540 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 179 THR B O 1 ATOM 1342 C CB . THR B 1 172 ? -20.012 48.635 26.206 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CB 1 ATOM 1343 O OG1 . THR B 1 172 ? -20.529 49.582 27.135 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 179 THR B OG1 1 ATOM 1344 C CG2 . THR B 1 172 ? -21.005 47.449 26.128 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CG2 1 ATOM 1345 N N . ILE B 1 173 ? -18.126 46.024 25.644 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B N 1 ATOM 1346 C CA . ILE B 1 173 ? -17.681 45.141 24.566 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CA 1 ATOM 1347 C C . ILE B 1 173 ? -18.944 44.417 24.082 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B C 1 ATOM 1348 O O . ILE B 1 173 ? -19.609 43.735 24.871 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B O 1 ATOM 1349 C CB . ILE B 1 173 ? -16.690 44.100 25.072 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CB 1 ATOM 1350 C CG1 . ILE B 1 173 ? -15.462 44.777 25.683 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG1 1 ATOM 1351 C CG2 . ILE B 1 173 ? -16.265 43.163 23.942 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG2 1 ATOM 1352 C CD1 . ILE B 1 173 ? -14.561 43.777 26.352 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CD1 1 ATOM 1353 N N . TYR B 1 174 ? -19.296 44.610 22.809 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B N 1 ATOM 1354 C CA . TYR B 1 174 ? -20.495 44.001 22.218 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CA 1 ATOM 1355 C C . TYR B 1 174 ? -20.040 42.848 21.347 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B C 1 ATOM 1356 O O . TYR B 1 174 ? -19.154 43.002 20.496 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B O 1 ATOM 1357 C CB . TYR B 1 174 ? -21.214 45.018 21.320 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CB 1 ATOM 1358 C CG . TYR B 1 174 ? -21.559 46.341 21.994 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CG 1 ATOM 1359 C CD1 . TYR B 1 174 ? -22.818 46.549 22.548 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CD1 1 ATOM 1360 C CD2 . TYR B 1 174 ? -20.639 47.371 22.062 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CD2 1 ATOM 1361 C CE1 . TYR B 1 174 ? -23.153 47.756 23.153 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CE1 1 ATOM 1362 C CE2 . TYR B 1 174 ? -20.966 48.604 22.664 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CE2 1 ATOM 1363 C CZ . TYR B 1 174 ? -22.225 48.787 23.209 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B CZ 1 ATOM 1364 O OH . TYR B 1 174 ? -22.559 49.987 23.825 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 181 TYR B OH 1 ATOM 1365 N N . ARG B 1 175 ? -20.636 41.686 21.548 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N 1 ATOM 1366 C CA A ARG B 1 175 ? -20.256 40.496 20.790 0.50 10.96 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA 1 ATOM 1367 C CA B ARG B 1 175 ? -20.251 40.524 20.754 0.50 12.92 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA 1 ATOM 1368 C C . ARG B 1 175 ? -21.426 39.846 20.043 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C 1 ATOM 1369 O O . ARG B 1 175 ? -22.293 39.229 20.667 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O 1 ATOM 1370 C CB A ARG B 1 175 ? -19.613 39.473 21.735 0.50 7.30 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB 1 ATOM 1371 C CB B ARG B 1 175 ? -19.388 39.541 21.567 0.50 17.91 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB 1 ATOM 1372 C CG A ARG B 1 175 ? -18.452 40.044 22.549 0.50 9.69 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG 1 ATOM 1373 C CG B ARG B 1 175 ? -19.825 38.087 21.534 0.50 29.99 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG 1 ATOM 1374 C CD A ARG B 1 175 ? -17.737 38.988 23.386 0.50 12.00 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD 1 ATOM 1375 C CD B ARG B 1 175 ? -18.759 37.110 21.003 0.50 18.56 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD 1 ATOM 1376 N NE A ARG B 1 175 ? -16.846 39.630 24.339 0.50 10.72 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE 1 ATOM 1377 N NE B ARG B 1 175 ? -17.418 37.249 21.584 0.50 17.95 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE 1 ATOM 1378 C CZ A ARG B 1 175 ? -15.638 39.201 24.665 0.50 1.00 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ 1 ATOM 1379 C CZ B ARG B 1 175 ? -16.302 37.000 20.903 0.50 5.87 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ 1 ATOM 1380 N NH1 A ARG B 1 175 ? -15.134 38.112 24.106 0.50 11.26 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1 1 ATOM 1381 N NH1 B ARG B 1 175 ? -16.397 36.638 19.631 0.50 5.08 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1 1 ATOM 1382 N NH2 A ARG B 1 175 ? -14.914 39.905 25.529 0.50 11.08 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2 1 ATOM 1383 N NH2 B ARG B 1 175 ? -15.102 37.147 21.458 0.50 7.18 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2 1 ATOM 1384 N N . ALA B 1 176 ? -21.439 39.987 18.718 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 183 ALA B N 1 ATOM 1385 C CA . ALA B 1 176 ? -22.482 39.389 17.895 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 183 ALA B CA 1 ATOM 1386 C C . ALA B 1 176 ? -22.331 37.883 18.045 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 183 ALA B C 1 ATOM 1387 O O . ALA B 1 176 ? -21.215 37.370 18.219 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 183 ALA B O 1 ATOM 1388 C CB . ALA B 1 176 ? -22.292 39.788 16.428 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 183 ALA B CB 1 ATOM 1389 N N . LYS B 1 177 ? -23.446 37.165 17.972 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B N 1 ATOM 1390 C CA . LYS B 1 177 ? -23.387 35.707 18.104 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CA 1 ATOM 1391 C C . LYS B 1 177 ? -23.189 34.976 16.786 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B C 1 ATOM 1392 O O . LYS B 1 177 ? -23.443 33.772 16.679 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B O 1 ATOM 1393 C CB . LYS B 1 177 ? -24.617 35.220 18.822 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CB 1 ATOM 1394 C CG . LYS B 1 177 ? -24.591 35.600 20.266 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CG 1 ATOM 1395 C CD . LYS B 1 177 ? -25.759 34.978 20.979 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CD 1 ATOM 1396 C CE . LYS B 1 177 ? -25.835 35.470 22.420 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CE 1 ATOM 1397 N NZ . LYS B 1 177 ? -27.100 34.990 23.035 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B NZ 1 ATOM 1398 N N . LYS B 1 178 ? -22.714 35.708 15.787 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B N 1 ATOM 1399 C CA . LYS B 1 178 ? -22.419 35.138 14.481 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CA 1 ATOM 1400 C C . LYS B 1 178 ? -21.479 36.086 13.756 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B C 1 ATOM 1401 O O . LYS B 1 178 ? -21.342 37.256 14.134 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B O 1 ATOM 1402 C CB . LYS B 1 178 ? -23.681 34.895 13.666 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CB 1 ATOM 1403 C CG . LYS B 1 178 ? -24.128 36.067 12.806 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CG 1 ATOM 1404 C CD . LYS B 1 178 ? -25.454 35.746 12.106 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CD 1 ATOM 1405 C CE . LYS B 1 178 ? -26.299 37.007 11.842 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CE 1 ATOM 1406 N NZ . LYS B 1 178 ? -27.625 36.659 11.276 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B NZ 1 ATOM 1407 N N . ALA B 1 179 ? -20.824 35.590 12.718 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B N 1 ATOM 1408 C CA . ALA B 1 179 ? -19.912 36.426 11.951 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CA 1 ATOM 1409 C C . ALA B 1 179 ? -20.684 37.547 11.231 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B C 1 ATOM 1410 O O . ALA B 1 179 ? -21.561 37.266 10.436 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B O 1 ATOM 1411 C CB . ALA B 1 179 ? -19.163 35.547 10.927 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CB 1 ATOM 1412 N N . VAL B 1 180 ? -20.351 38.812 11.489 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B N 1 ATOM 1413 C CA . VAL B 1 180 ? -21.003 39.954 10.804 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CA 1 ATOM 1414 C C . VAL B 1 180 ? -19.908 40.932 10.353 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B C 1 ATOM 1415 O O . VAL B 1 180 ? -18.779 40.861 10.829 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B O 1 ATOM 1416 C CB . VAL B 1 180 ? -21.955 40.709 11.724 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CB 1 ATOM 1417 C CG1 . VAL B 1 180 ? -23.072 39.791 12.173 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CG1 1 ATOM 1418 C CG2 . VAL B 1 180 ? -21.189 41.234 12.927 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CG2 1 ATOM 1419 N N . LYS B 1 181 ? -20.215 41.846 9.441 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B N 1 ATOM 1420 C CA . LYS B 1 181 ? -19.172 42.763 8.982 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CA 1 ATOM 1421 C C . LYS B 1 181 ? -18.695 43.599 10.160 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B C 1 ATOM 1422 O O . LYS B 1 181 ? -19.489 43.981 11.000 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B O 1 ATOM 1423 C CB . LYS B 1 181 ? -19.668 43.647 7.839 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CB 1 ATOM 1424 C CG . LYS B 1 181 ? -19.711 42.959 6.471 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CG 1 ATOM 1425 C CD . LYS B 1 181 ? -20.378 43.841 5.402 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CD 1 ATOM 1426 C CE . LYS B 1 181 ? -19.587 43.876 4.085 1.00 72.73 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CE 1 ATOM 1427 N NZ . LYS B 1 181 ? -20.273 43.164 2.964 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B NZ 1 ATOM 1428 N N . LEU B 1 182 ? -17.389 43.834 10.248 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1429 C CA . LEU B 1 182 ? -16.807 44.623 11.348 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1430 C C . LEU B 1 182 ? -16.654 46.052 10.819 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1431 O O . LEU B 1 182 ? -15.965 46.272 9.833 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1432 C CB . LEU B 1 182 ? -15.446 44.025 11.764 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1433 C CG . LEU B 1 182 ? -15.564 42.547 12.175 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1434 C CD1 . LEU B 1 182 ? -14.269 41.935 12.659 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1435 C CD2 . LEU B 1 182 ? -16.604 42.463 13.257 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1436 N N . PRO B 1 183 ? -17.325 47.017 11.438 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B N 1 ATOM 1437 C CA . PRO B 1 183 ? -17.300 48.386 10.925 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B CA 1 ATOM 1438 C C . PRO B 1 183 ? -16.061 49.221 11.210 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B C 1 ATOM 1439 O O . PRO B 1 183 ? -15.278 48.907 12.089 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B O 1 ATOM 1440 C CB . PRO B 1 183 ? -18.510 49.023 11.624 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B CB 1 ATOM 1441 C CG . PRO B 1 183 ? -18.563 48.334 12.933 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B CG 1 ATOM 1442 C CD . PRO B 1 183 ? -18.182 46.902 12.639 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 190 PRO B CD 1 ATOM 1443 N N . ASP B 1 184 ? -15.913 50.320 10.477 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B N 1 ATOM 1444 C CA . ASP B 1 184 ? -14.833 51.270 10.742 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B CA 1 ATOM 1445 C C . ASP B 1 184 ? -15.375 52.058 11.930 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B C 1 ATOM 1446 O O . ASP B 1 184 ? -16.598 52.072 12.183 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B O 1 ATOM 1447 C CB . ASP B 1 184 ? -14.654 52.220 9.580 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B CB 1 ATOM 1448 C CG . ASP B 1 184 ? -14.239 51.500 8.313 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B CG 1 ATOM 1449 O OD1 . ASP B 1 184 ? -13.462 50.533 8.429 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B OD1 1 ATOM 1450 O OD2 . ASP B 1 184 ? -14.728 51.856 7.221 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B OD2 1 ATOM 1451 N N . TYR B 1 185 ? -14.485 52.701 12.672 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B N 1 ATOM 1452 C CA . TYR B 1 185 ? -14.920 53.456 13.838 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CA 1 ATOM 1453 C C . TYR B 1 185 ? -16.012 54.453 13.494 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B C 1 ATOM 1454 O O . TYR B 1 185 ? -16.039 55.029 12.398 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B O 1 ATOM 1455 C CB . TYR B 1 185 ? -13.728 54.179 14.499 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CB 1 ATOM 1456 C CG . TYR B 1 185 ? -13.117 55.296 13.683 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CG 1 ATOM 1457 C CD1 . TYR B 1 185 ? -13.634 56.591 13.742 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CD1 1 ATOM 1458 C CD2 . TYR B 1 185 ? -12.015 55.053 12.844 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CD2 1 ATOM 1459 C CE1 . TYR B 1 185 ? -13.069 57.629 12.983 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CE1 1 ATOM 1460 C CE2 . TYR B 1 185 ? -11.443 56.081 12.085 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CE2 1 ATOM 1461 C CZ . TYR B 1 185 ? -11.981 57.360 12.161 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CZ 1 ATOM 1462 O OH . TYR B 1 185 ? -11.421 58.384 11.433 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B OH 1 ATOM 1463 N N . HIS B 1 186 ? -16.920 54.665 14.433 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B N 1 ATOM 1464 C CA . HIS B 1 186 ? -17.979 55.624 14.226 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CA 1 ATOM 1465 C C . HIS B 1 186 ? -18.532 56.040 15.568 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B C 1 ATOM 1466 O O . HIS B 1 186 ? -17.998 55.640 16.587 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B O 1 ATOM 1467 C CB . HIS B 1 186 ? -19.029 55.154 13.217 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CB 1 ATOM 1468 C CG . HIS B 1 186 ? -19.711 53.877 13.599 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CG 1 ATOM 1469 N ND1 . HIS B 1 186 ? -19.101 52.648 13.489 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B ND1 1 ATOM 1470 C CD2 . HIS B 1 186 ? -20.958 53.637 14.077 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CD2 1 ATOM 1471 C CE1 . HIS B 1 186 ? -19.938 51.704 13.889 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CE1 1 ATOM 1472 N NE2 . HIS B 1 186 ? -21.077 52.275 14.237 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B NE2 1 ATOM 1473 N N . PHE B 1 187 ? -19.557 56.877 15.589 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B N 1 ATOM 1474 C CA . PHE B 1 187 ? -20.048 57.399 16.860 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CA 1 ATOM 1475 C C . PHE B 1 187 ? -21.539 57.255 17.031 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B C 1 ATOM 1476 O O . PHE B 1 187 ? -22.293 57.273 16.063 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B O 1 ATOM 1477 C CB . PHE B 1 187 ? -19.691 58.893 16.951 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CB 1 ATOM 1478 C CG . PHE B 1 187 ? -18.283 59.192 16.519 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CG 1 ATOM 1479 C CD1 . PHE B 1 187 ? -17.257 59.204 17.445 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CD1 1 ATOM 1480 C CD2 . PHE B 1 187 ? -17.987 59.370 15.187 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CD2 1 ATOM 1481 C CE1 . PHE B 1 187 ? -15.956 59.402 17.060 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CE1 1 ATOM 1482 C CE2 . PHE B 1 187 ? -16.692 59.572 14.784 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CE2 1 ATOM 1483 C CZ . PHE B 1 187 ? -15.668 59.577 15.723 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CZ 1 ATOM 1484 N N . VAL B 1 188 ? -21.965 57.154 18.282 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B N 1 ATOM 1485 C CA . VAL B 1 188 ? -23.378 57.088 18.572 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CA 1 ATOM 1486 C C . VAL B 1 188 ? -23.699 58.154 19.618 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B C 1 ATOM 1487 O O . VAL B 1 188 ? -23.133 58.148 20.709 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B O 1 ATOM 1488 C CB . VAL B 1 188 ? -23.804 55.699 19.083 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CB 1 ATOM 1489 C CG1 . VAL B 1 188 ? -25.281 55.713 19.481 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CG1 1 ATOM 1490 C CG2 . VAL B 1 188 ? -23.567 54.621 17.987 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CG2 1 ATOM 1491 N N . ASP B 1 189 ? -24.598 59.072 19.270 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B N 1 ATOM 1492 C CA . ASP B 1 189 ? -25.018 60.134 20.184 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CA 1 ATOM 1493 C C . ASP B 1 189 ? -26.225 59.604 20.928 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B C 1 ATOM 1494 O O . ASP B 1 189 ? -27.172 59.156 20.303 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B O 1 ATOM 1495 C CB . ASP B 1 189 ? -25.375 61.416 19.412 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CB 1 ATOM 1496 C CG . ASP B 1 189 ? -24.143 62.085 18.813 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CG 1 ATOM 1497 O OD1 . ASP B 1 189 ? -23.052 62.048 19.452 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B OD1 1 ATOM 1498 O OD2 . ASP B 1 189 ? -24.244 62.608 17.682 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B OD2 1 ATOM 1499 N N . HIS B 1 190 ? -26.170 59.652 22.260 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B N 1 ATOM 1500 C CA . HIS B 1 190 ? -27.231 59.166 23.136 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B CA 1 ATOM 1501 C C . HIS B 1 190 ? -27.892 60.268 23.931 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B C 1 ATOM 1502 O O . HIS B 1 190 ? -27.253 61.250 24.309 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B O 1 ATOM 1503 C CB . HIS B 1 190 ? -26.601 58.324 24.262 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B CB 1 ATOM 1504 C CG . HIS B 1 190 ? -25.993 57.047 23.801 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B CG 1 ATOM 1505 N ND1 . HIS B 1 190 ? -26.712 55.874 23.707 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B ND1 1 ATOM 1506 C CD2 . HIS B 1 190 ? -24.718 56.740 23.465 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B CD2 1 ATOM 1507 C CE1 . HIS B 1 190 ? -25.910 54.909 23.294 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B CE1 1 ATOM 1508 N NE2 . HIS B 1 190 ? -24.694 55.402 23.155 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 197 HIS B NE2 1 ATOM 1509 N N . ARG B 1 191 ? -29.142 60.027 24.303 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B N 1 ATOM 1510 C CA . ARG B 1 191 ? -29.865 60.911 25.199 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B CA 1 ATOM 1511 C C . ARG B 1 191 ? -30.822 60.003 25.951 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B C 1 ATOM 1512 O O . ARG B 1 191 ? -31.793 59.525 25.381 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B O 1 ATOM 1513 C CB . ARG B 1 191 ? -30.625 62.005 24.454 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B CB 1 ATOM 1514 C CG . ARG B 1 191 ? -31.190 63.098 25.350 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B CG 1 ATOM 1515 C CD . ARG B 1 191 ? -32.213 63.967 24.608 1.00 72.84 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B CD 1 ATOM 1516 N NE . ARG B 1 191 ? -33.600 63.561 24.862 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 198 ARG B NE 1 ATOM 1517 N N . ILE B 1 192 ? -30.520 59.715 27.213 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B N 1 ATOM 1518 C CA . ILE B 1 192 ? -31.397 58.839 28.003 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CA 1 ATOM 1519 C C . ILE B 1 192 ? -32.072 59.649 29.105 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B C 1 ATOM 1520 O O . ILE B 1 192 ? -31.465 60.560 29.678 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B O 1 ATOM 1521 C CB . ILE B 1 192 ? -30.609 57.682 28.613 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CB 1 ATOM 1522 C CG1 . ILE B 1 192 ? -31.541 56.626 29.231 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG1 1 ATOM 1523 C CG2 . ILE B 1 192 ? -29.585 58.231 29.613 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG2 1 ATOM 1524 C CD1 . ILE B 1 192 ? -30.815 55.274 29.556 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CD1 1 ATOM 1525 N N . GLU B 1 193 ? -33.334 59.334 29.377 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B N 1 ATOM 1526 C CA . GLU B 1 193 ? -34.103 60.040 30.398 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CA 1 ATOM 1527 C C . GLU B 1 193 ? -35.044 59.142 31.173 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B C 1 ATOM 1528 O O . GLU B 1 193 ? -35.617 58.199 30.627 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B O 1 ATOM 1529 C CB . GLU B 1 193 ? -35.011 61.085 29.748 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CB 1 ATOM 1530 C CG . GLU B 1 193 ? -34.312 62.332 29.245 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CG 1 ATOM 1531 C CD . GLU B 1 193 ? -35.190 63.125 28.286 1.00 93.84 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CD 1 ATOM 1532 O OE1 . GLU B 1 193 ? -36.424 63.186 28.505 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B OE1 1 ATOM 1533 O OE2 . GLU B 1 193 ? -34.654 63.663 27.293 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 200 GLU B OE2 1 ATOM 1534 N N . ILE B 1 194 ? -35.260 59.496 32.434 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B N 1 ATOM 1535 C CA . ILE B 1 194 ? -36.231 58.788 33.249 1.00 7.92 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CA 1 ATOM 1536 C C . ILE B 1 194 ? -37.457 59.658 33.023 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B C 1 ATOM 1537 O O . ILE B 1 194 ? -37.539 60.789 33.511 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B O 1 ATOM 1538 C CB . ILE B 1 194 ? -35.836 58.757 34.729 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CB 1 ATOM 1539 C CG1 . ILE B 1 194 ? -34.776 57.647 34.931 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CG1 1 ATOM 1540 C CG2 . ILE B 1 194 ? -37.092 58.556 35.625 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CG2 1 ATOM 1541 C CD1 . ILE B 1 194 ? -34.199 57.506 36.380 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CD1 1 ATOM 1542 N N . LEU B 1 195 ? -38.366 59.177 32.192 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B N 1 ATOM 1543 C CA . LEU B 1 195 ? -39.567 59.944 31.869 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CA 1 ATOM 1544 C C . LEU B 1 195 ? -40.431 60.244 33.082 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B C 1 ATOM 1545 O O . LEU B 1 195 ? -41.011 61.324 33.200 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B O 1 ATOM 1546 C CB . LEU B 1 195 ? -40.395 59.224 30.805 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CB 1 ATOM 1547 C CG . LEU B 1 195 ? -39.701 59.086 29.435 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CG 1 ATOM 1548 C CD1 . LEU B 1 195 ? -40.760 58.597 28.481 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD1 1 ATOM 1549 C CD2 . LEU B 1 195 ? -39.111 60.389 28.918 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD2 1 ATOM 1550 N N . ASN B 1 196 ? -40.552 59.277 33.966 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B N 1 ATOM 1551 C CA . ASN B 1 196 ? -41.366 59.478 35.164 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CA 1 ATOM 1552 C C . ASN B 1 196 ? -40.987 58.389 36.154 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B C 1 ATOM 1553 O O . ASN B 1 196 ? -40.454 57.359 35.769 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B O 1 ATOM 1554 C CB . ASN B 1 196 ? -42.850 59.335 34.821 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CB 1 ATOM 1555 C CG . ASN B 1 196 ? -43.763 59.821 35.950 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CG 1 ATOM 1556 O OD1 . ASN B 1 196 ? -43.287 60.411 36.912 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B OD1 1 ATOM 1557 N ND2 . ASN B 1 196 ? -45.073 59.610 35.815 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B ND2 1 ATOM 1558 N N . HIS B 1 197 ? -41.264 58.597 37.433 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B N 1 ATOM 1559 C CA . HIS B 1 197 ? -40.986 57.549 38.411 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B CA 1 ATOM 1560 C C . HIS B 1 197 ? -41.935 57.816 39.565 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B C 1 ATOM 1561 O O . HIS B 1 197 ? -42.439 58.935 39.707 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B O 1 ATOM 1562 C CB . HIS B 1 197 ? -39.526 57.651 38.930 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B CB 1 ATOM 1563 C CG . HIS B 1 197 ? -39.197 58.981 39.542 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B CG 1 ATOM 1564 N ND1 . HIS B 1 197 ? -39.416 59.262 40.878 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B ND1 1 ATOM 1565 C CD2 . HIS B 1 197 ? -38.709 60.121 38.994 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B CD2 1 ATOM 1566 C CE1 . HIS B 1 197 ? -39.049 60.509 41.130 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B CE1 1 ATOM 1567 N NE2 . HIS B 1 197 ? -38.623 61.055 40.002 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 204 HIS B NE2 1 ATOM 1568 N N . ASP B 1 198 ? -42.145 56.811 40.408 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B N 1 ATOM 1569 C CA . ASP B 1 198 ? -42.962 57.007 41.596 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B CA 1 ATOM 1570 C C . ASP B 1 198 ? -41.993 57.300 42.751 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B C 1 ATOM 1571 O O . ASP B 1 198 ? -40.771 57.363 42.562 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B O 1 ATOM 1572 C CB . ASP B 1 198 ? -43.903 55.833 41.895 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B CB 1 ATOM 1573 C CG . ASP B 1 198 ? -43.163 54.549 42.224 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B CG 1 ATOM 1574 O OD1 . ASP B 1 198 ? -41.921 54.484 42.025 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B OD1 1 ATOM 1575 O OD2 . ASP B 1 198 ? -43.854 53.577 42.616 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B OD2 1 ATOM 1576 N N . LYS B 1 199 ? -42.557 57.505 43.931 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B N 1 ATOM 1577 C CA . LYS B 1 199 ? -41.800 57.855 45.128 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CA 1 ATOM 1578 C C . LYS B 1 199 ? -40.412 57.261 45.264 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B C 1 ATOM 1579 O O . LYS B 1 199 ? -39.437 58.010 45.332 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B O 1 ATOM 1580 C CB . LYS B 1 199 ? -42.612 57.593 46.405 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CB 1 ATOM 1581 N N . ASP B 1 200 ? -40.325 55.935 45.359 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B N 1 ATOM 1582 C CA . ASP B 1 200 ? -39.027 55.264 45.547 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CA 1 ATOM 1583 C C . ASP B 1 200 ? -38.445 54.619 44.289 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B C 1 ATOM 1584 O O . ASP B 1 200 ? -37.568 53.771 44.367 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B O 1 ATOM 1585 C CB . ASP B 1 200 ? -39.154 54.215 46.634 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CB 1 ATOM 1586 C CG . ASP B 1 200 ? -39.187 54.823 48.007 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CG 1 ATOM 1587 O OD1 . ASP B 1 200 ? -38.209 55.507 48.371 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD1 1 ATOM 1588 O OD2 . ASP B 1 200 ? -40.197 54.630 48.707 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD2 1 ATOM 1589 N N . TYR B 1 201 ? -38.951 55.032 43.132 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B N 1 ATOM 1590 C CA . TYR B 1 201 ? -38.495 54.493 41.869 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CA 1 ATOM 1591 C C . TYR B 1 201 ? -38.871 53.021 41.762 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B C 1 ATOM 1592 O O . TYR B 1 201 ? -38.210 52.260 41.067 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B O 1 ATOM 1593 C CB . TYR B 1 201 ? -36.995 54.746 41.658 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CB 1 ATOM 1594 C CG . TYR B 1 201 ? -36.652 56.217 41.374 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CG 1 ATOM 1595 C CD1 . TYR B 1 201 ? -36.295 56.641 40.093 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD1 1 ATOM 1596 C CD2 . TYR B 1 201 ? -36.657 57.169 42.397 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD2 1 ATOM 1597 C CE1 . TYR B 1 201 ? -35.966 57.986 39.831 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE1 1 ATOM 1598 C CE2 . TYR B 1 201 ? -36.331 58.505 42.150 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE2 1 ATOM 1599 C CZ . TYR B 1 201 ? -35.993 58.904 40.867 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CZ 1 ATOM 1600 O OH . TYR B 1 201 ? -35.691 60.219 40.623 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B OH 1 ATOM 1601 N N . ASN B 1 202 ? -39.958 52.623 42.421 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B N 1 ATOM 1602 C CA . ASN B 1 202 ? -40.432 51.221 42.326 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B CA 1 ATOM 1603 C C . ASN B 1 202 ? -41.036 51.007 40.935 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B C 1 ATOM 1604 O O . ASN B 1 202 ? -40.991 49.913 40.375 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B O 1 ATOM 1605 C CB . ASN B 1 202 ? -41.475 50.909 43.392 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B CB 1 ATOM 1606 C CG . ASN B 1 202 ? -40.870 50.788 44.784 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B CG 1 ATOM 1607 O OD1 . ASN B 1 202 ? -39.707 50.444 44.931 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B OD1 1 ATOM 1608 N ND2 . ASN B 1 202 ? -41.637 51.153 45.799 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 209 ASN B ND2 1 ATOM 1609 N N . LYS B 1 203 ? -41.575 52.086 40.373 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B N 1 ATOM 1610 C CA . LYS B 1 203 ? -42.142 52.057 39.029 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CA 1 ATOM 1611 C C . LYS B 1 203 ? -41.505 53.205 38.250 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B C 1 ATOM 1612 O O . LYS B 1 203 ? -41.587 54.352 38.666 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B O 1 ATOM 1613 C CB . LYS B 1 203 ? -43.667 52.192 39.093 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CB 1 ATOM 1614 C CG . LYS B 1 203 ? -44.339 50.931 39.660 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CG 1 ATOM 1615 C CD . LYS B 1 203 ? -45.832 50.952 39.516 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CD 1 ATOM 1616 C CE . LYS B 1 203 ? -46.343 49.588 39.109 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CE 1 ATOM 1617 N N . VAL B 1 204 ? -40.846 52.893 37.138 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B N 1 ATOM 1618 C CA . VAL B 1 204 ? -40.119 53.903 36.365 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CA 1 ATOM 1619 C C . VAL B 1 204 ? -40.284 53.694 34.851 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B C 1 ATOM 1620 O O . VAL B 1 204 ? -40.418 52.566 34.379 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B O 1 ATOM 1621 C CB . VAL B 1 204 ? -38.576 53.738 36.687 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CB 1 ATOM 1622 C CG1 . VAL B 1 204 ? -37.678 54.539 35.739 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CG1 1 ATOM 1623 C CG2 . VAL B 1 204 ? -38.278 54.048 38.166 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CG2 1 ATOM 1624 N N . THR B 1 205 ? -40.220 54.772 34.084 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 212 THR B N 1 ATOM 1625 C CA . THR B 1 205 ? -40.303 54.635 32.640 1.00 5.16 ? ? ? ? ? ? 212 THR B CA 1 ATOM 1626 C C . THR B 1 205 ? -39.039 55.298 32.133 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 212 THR B C 1 ATOM 1627 O O . THR B 1 205 ? -38.763 56.456 32.471 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 212 THR B O 1 ATOM 1628 C CB . THR B 1 205 ? -41.503 55.357 32.066 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 212 THR B CB 1 ATOM 1629 O OG1 . THR B 1 205 ? -42.711 54.737 32.549 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 212 THR B OG1 1 ATOM 1630 C CG2 . THR B 1 205 ? -41.462 55.303 30.563 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 212 THR B CG2 1 ATOM 1631 N N . VAL B 1 206 ? -38.264 54.556 31.348 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B N 1 ATOM 1632 C CA . VAL B 1 206 ? -37.014 55.030 30.792 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B CA 1 ATOM 1633 C C . VAL B 1 206 ? -37.107 55.211 29.270 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B C 1 ATOM 1634 O O . VAL B 1 206 ? -37.714 54.401 28.594 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B O 1 ATOM 1635 C CB . VAL B 1 206 ? -35.915 54.017 31.077 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B CB 1 ATOM 1636 C CG1 . VAL B 1 206 ? -34.670 54.312 30.229 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B CG1 1 ATOM 1637 C CG2 . VAL B 1 206 ? -35.554 54.041 32.562 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 213 VAL B CG2 1 ATOM 1638 N N . TYR B 1 207 ? -36.500 56.274 28.742 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B N 1 ATOM 1639 C CA . TYR B 1 207 ? -36.544 56.528 27.305 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CA 1 ATOM 1640 C C . TYR B 1 207 ? -35.125 56.825 26.853 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B C 1 ATOM 1641 O O . TYR B 1 207 ? -34.380 57.525 27.544 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B O 1 ATOM 1642 C CB . TYR B 1 207 ? -37.402 57.775 27.039 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CB 1 ATOM 1643 C CG . TYR B 1 207 ? -37.337 58.274 25.603 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CG 1 ATOM 1644 C CD1 . TYR B 1 207 ? -38.039 57.628 24.599 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CD1 1 ATOM 1645 C CD2 . TYR B 1 207 ? -36.525 59.341 25.251 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CD2 1 ATOM 1646 C CE1 . TYR B 1 207 ? -37.970 58.052 23.286 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CE1 1 ATOM 1647 C CE2 . TYR B 1 207 ? -36.459 59.785 23.931 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CE2 1 ATOM 1648 C CZ . TYR B 1 207 ? -37.187 59.134 22.959 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B CZ 1 ATOM 1649 O OH . TYR B 1 207 ? -37.129 59.547 21.648 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 214 TYR B OH 1 ATOM 1650 N N . GLU B 1 208 ? -34.767 56.319 25.681 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B N 1 ATOM 1651 C CA . GLU B 1 208 ? -33.448 56.599 25.139 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CA 1 ATOM 1652 C C . GLU B 1 208 ? -33.548 56.800 23.638 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B C 1 ATOM 1653 O O . GLU B 1 208 ? -34.309 56.094 22.966 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B O 1 ATOM 1654 C CB . GLU B 1 208 ? -32.484 55.416 25.388 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CB 1 ATOM 1655 C CG . GLU B 1 208 ? -31.036 55.723 24.896 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CG 1 ATOM 1656 C CD . GLU B 1 208 ? -30.310 54.546 24.244 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CD 1 ATOM 1657 O OE1 . GLU B 1 208 ? -30.951 53.501 23.931 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE1 1 ATOM 1658 O OE2 . GLU B 1 208 ? -29.070 54.678 24.070 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE2 1 ATOM 1659 N N . SER B 1 209 ? -32.776 57.753 23.129 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 216 SER B N 1 ATOM 1660 C CA A SER B 1 209 ? -32.701 58.024 21.692 0.70 9.21 ? ? ? ? ? ? 216 SER B CA 1 ATOM 1661 C CA B SER B 1 209 ? -32.705 58.012 21.694 0.30 8.17 ? ? ? ? ? ? 216 SER B CA 1 ATOM 1662 C C . SER B 1 209 ? -31.227 57.851 21.325 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 216 SER B C 1 ATOM 1663 O O . SER B 1 209 ? -30.334 58.299 22.073 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 216 SER B O 1 ATOM 1664 C CB A SER B 1 209 ? -33.155 59.440 21.365 0.70 13.40 ? ? ? ? ? ? 216 SER B CB 1 ATOM 1665 C CB B SER B 1 209 ? -33.208 59.412 21.359 0.30 9.92 ? ? ? ? ? ? 216 SER B CB 1 ATOM 1666 O OG A SER B 1 209 ? -32.831 59.746 20.022 0.70 16.95 ? ? ? ? ? ? 216 SER B OG 1 ATOM 1667 O OG B SER B 1 209 ? -32.299 60.388 21.817 0.30 4.57 ? ? ? ? ? ? 216 SER B OG 1 ATOM 1668 N N . ALA B 1 210 ? -30.954 57.165 20.216 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 217 ALA B N 1 ATOM 1669 C CA . ALA B 1 210 ? -29.563 56.917 19.835 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 217 ALA B CA 1 ATOM 1670 C C . ALA B 1 210 ? -29.375 57.032 18.324 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 217 ALA B C 1 ATOM 1671 O O . ALA B 1 210 ? -30.097 56.420 17.562 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 217 ALA B O 1 ATOM 1672 C CB . ALA B 1 210 ? -29.130 55.545 20.331 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 217 ALA B CB 1 ATOM 1673 N N . VAL B 1 211 ? -28.414 57.845 17.901 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B N 1 ATOM 1674 C CA . VAL B 1 211 ? -28.207 58.081 16.479 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B CA 1 ATOM 1675 C C . VAL B 1 211 ? -26.738 57.950 16.133 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B C 1 ATOM 1676 O O . VAL B 1 211 ? -25.895 58.621 16.710 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B O 1 ATOM 1677 C CB . VAL B 1 211 ? -28.665 59.503 16.099 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B CB 1 ATOM 1678 C CG1 . VAL B 1 211 ? -28.517 59.741 14.567 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B CG1 1 ATOM 1679 C CG2 . VAL B 1 211 ? -30.126 59.695 16.511 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 218 VAL B CG2 1 ATOM 1680 N N . ALA B 1 212 ? -26.454 57.091 15.169 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B N 1 ATOM 1681 C CA . ALA B 1 212 ? -25.092 56.858 14.737 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B CA 1 ATOM 1682 C C . ALA B 1 212 ? -24.661 57.846 13.675 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B C 1 ATOM 1683 O O . ALA B 1 212 ? -25.476 58.334 12.892 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B O 1 ATOM 1684 C CB . ALA B 1 212 ? -24.965 55.445 14.192 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B CB 1 ATOM 1685 N N . ARG B 1 213 ? -23.369 58.134 13.665 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B N 1 ATOM 1686 C CA . ARG B 1 213 ? -22.796 58.992 12.661 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B CA 1 ATOM 1687 C C . ARG B 1 213 ? -21.346 58.585 12.422 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B C 1 ATOM 1688 O O . ARG B 1 213 ? -20.621 58.143 13.327 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B O 1 ATOM 1689 C CB . ARG B 1 213 ? -22.919 60.479 13.018 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B CB 1 ATOM 1690 C CG . ARG B 1 213 ? -22.102 60.866 14.223 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B CG 1 ATOM 1691 C CD . ARG B 1 213 ? -22.309 62.330 14.635 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B CD 1 ATOM 1692 N NE . ARG B 1 213 ? -22.013 62.486 16.061 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B NE 1 ATOM 1693 C CZ . ARG B 1 213 ? -20.785 62.572 16.566 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B CZ 1 ATOM 1694 N NH1 . ARG B 1 213 ? -19.728 62.550 15.762 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B NH1 1 ATOM 1695 N NH2 . ARG B 1 213 ? -20.611 62.683 17.876 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 220 ARG B NH2 1 ATOM 1696 N N . TYR B 1 214 ? -20.948 58.718 11.170 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B N 1 ATOM 1697 C CA . TYR B 1 214 ? -19.613 58.400 10.760 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CA 1 ATOM 1698 C C . TYR B 1 214 ? -18.797 59.688 10.725 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B C 1 ATOM 1699 O O . TYR B 1 214 ? -17.604 59.661 11.019 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B O 1 ATOM 1700 C CB . TYR B 1 214 ? -19.643 57.737 9.388 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CB 1 ATOM 1701 C CG . TYR B 1 214 ? -19.805 56.250 9.507 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CG 1 ATOM 1702 C CD1 . TYR B 1 214 ? -21.065 55.688 9.683 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CD1 1 ATOM 1703 C CD2 . TYR B 1 214 ? -18.695 55.407 9.530 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CD2 1 ATOM 1704 C CE1 . TYR B 1 214 ? -21.232 54.313 9.811 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CE1 1 ATOM 1705 C CE2 . TYR B 1 214 ? -18.843 54.019 9.700 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CE2 1 ATOM 1706 C CZ . TYR B 1 214 ? -20.117 53.483 9.827 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CZ 1 ATOM 1707 O OH . TYR B 1 214 ? -20.284 52.122 9.970 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B OH 1 HETATM 1708 O O . HOH D 2 . ? -39.699 54.581 21.580 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O 1 HETATM 1709 O O . HOH D 2 . ? -20.897 58.418 44.379 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O 1 HETATM 1710 O O . HOH D 2 . ? -33.002 60.776 36.281 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O 1 HETATM 1711 O O . HOH D 2 . ? -19.903 51.912 26.056 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O 1 HETATM 1712 O O . HOH D 2 . ? -26.674 51.787 33.660 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O 1 HETATM 1713 O O . HOH D 2 . ? -30.972 60.586 32.301 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O 1 HETATM 1714 O O . HOH D 2 . ? -44.195 55.848 34.702 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O 1 HETATM 1715 O O . HOH D 2 . ? -40.776 63.065 30.977 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O 1 HETATM 1716 O O . HOH D 2 . ? -27.553 60.312 27.616 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O 1 HETATM 1717 O O . HOH D 2 . ? -38.266 50.444 38.683 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O 1 HETATM 1718 O O . HOH D 2 . ? -25.046 50.198 32.180 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O 1 HETATM 1719 O O . HOH D 2 . ? -31.229 57.990 33.614 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O 1 HETATM 1720 O O . HOH D 2 . ? -13.472 49.637 13.840 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O 1 HETATM 1721 O O . HOH D 2 . ? -21.780 62.468 28.497 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O 1 HETATM 1722 O O . HOH D 2 . ? -22.217 57.041 46.645 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O 1 HETATM 1723 O O . HOH D 2 . ? -31.894 37.007 26.123 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O 1 HETATM 1724 O O . HOH D 2 . ? -14.813 51.673 32.766 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O 1 HETATM 1725 O O . HOH D 2 . ? -20.086 61.919 26.150 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O 1 HETATM 1726 O O . HOH D 2 . ? -37.953 51.567 13.422 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O 1 HETATM 1727 O O . HOH D 2 . ? -16.273 39.244 10.601 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O 1 HETATM 1728 O O . HOH D 2 . ? -33.350 61.425 33.562 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O 1 HETATM 1729 O O . HOH D 2 . ? -5.951 44.004 21.341 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O 1 HETATM 1730 O O . HOH D 2 . ? -17.873 39.984 16.311 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O 1 HETATM 1731 O O . HOH D 2 . ? -29.629 62.594 28.647 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O 1 HETATM 1732 O O . HOH D 2 . ? -29.663 45.111 28.223 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O 1 HETATM 1733 O O . HOH D 2 . ? -16.355 61.435 32.293 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O 1 HETATM 1734 O O . HOH D 2 . ? -44.416 46.071 25.325 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O 1 HETATM 1735 O O . HOH D 2 . ? -18.660 58.658 52.196 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O 1 HETATM 1736 O O . HOH D 2 . ? -26.663 38.040 31.069 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O 1 HETATM 1737 O O . HOH D 2 . ? -30.310 60.004 42.578 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O 1 HETATM 1738 O O . HOH D 2 . ? -44.788 48.173 29.440 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O 1 HETATM 1739 O O . HOH D 2 . ? -31.256 64.865 28.138 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O 1 HETATM 1740 O O . HOH D 2 . ? -24.136 31.479 15.369 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O 1 HETATM 1741 O O . HOH D 2 . ? -17.689 60.218 25.437 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O 1 HETATM 1742 O O . HOH D 2 . ? -12.271 43.536 22.768 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O 1 HETATM 1743 O O . HOH D 2 . ? -10.737 42.203 14.319 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O 1 HETATM 1744 O O . HOH D 2 . ? -35.376 60.895 38.045 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O 1 HETATM 1745 O O . HOH D 2 . ? -22.380 50.161 10.057 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O 1 HETATM 1746 O O . HOH D 2 . ? -22.500 44.797 45.624 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O 1 HETATM 1747 O O . HOH D 2 . ? -15.412 42.568 8.104 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O 1 HETATM 1748 O O . HOH D 2 . ? -27.313 39.594 45.025 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O 1 HETATM 1749 O O . HOH D 2 . ? -7.241 47.770 27.565 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O 1 HETATM 1750 O O . HOH D 2 . ? -10.237 40.377 24.100 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O 1 HETATM 1751 O O . HOH D 2 . ? -34.201 65.549 30.848 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O 1 HETATM 1752 O O . HOH D 2 . ? -13.985 53.085 5.136 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O 1 HETATM 1753 O O . HOH D 2 . ? -18.647 38.828 13.840 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O 1 HETATM 1754 O O . HOH D 2 . ? -26.158 63.056 22.416 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O 1 HETATM 1755 O O . HOH D 2 . ? -13.634 53.474 28.230 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O 1 HETATM 1756 O O . HOH D 2 . ? -32.981 57.883 41.980 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O 1 HETATM 1757 O O . HOH D 2 . ? -31.439 38.251 35.226 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O 1 HETATM 1758 O O . HOH D 2 . ? -39.216 56.818 17.057 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O 1 HETATM 1759 O O . HOH D 2 . ? -48.379 44.922 23.512 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O 1 HETATM 1760 O O . HOH D 2 . ? -37.459 41.737 48.631 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O 1 HETATM 1761 O O . HOH D 2 . ? -39.768 44.390 46.981 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O 1 HETATM 1762 O O . HOH D 2 . ? -16.426 37.940 12.908 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O 1 HETATM 1763 O O . HOH D 2 . ? -34.314 64.040 33.259 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O 1 HETATM 1764 O O . HOH D 2 . ? -34.580 33.395 20.866 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O 1 HETATM 1765 O O . HOH D 2 . ? -32.177 43.476 49.002 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O 1 HETATM 1766 O O . HOH D 2 . ? -19.379 47.694 48.177 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O 1 HETATM 1767 O O . HOH D 2 . ? -9.300 49.977 23.311 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O 1 HETATM 1768 O O . HOH D 2 . ? -29.051 35.881 21.541 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O 1 HETATM 1769 O O . HOH D 2 . ? -35.211 54.531 45.461 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O 1 HETATM 1770 O O . HOH D 2 . ? -38.500 36.565 15.287 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O 1 HETATM 1771 O O . HOH D 2 . ? -45.046 30.732 18.735 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O 1 HETATM 1772 O O . HOH D 2 . ? -29.738 42.635 49.991 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O 1 HETATM 1773 O O . HOH D 2 . ? -13.242 50.858 43.178 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O 1 HETATM 1774 O O . HOH D 2 . ? -20.964 32.902 12.029 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O 1 HETATM 1775 O O . HOH D 2 . ? -46.310 60.536 38.100 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O 1 HETATM 1776 O O . HOH D 2 . ? -16.322 62.723 24.079 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O 1 HETATM 1777 O O . HOH D 2 . ? -25.614 67.027 45.180 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O 1 HETATM 1778 O O . HOH D 2 . ? -11.839 38.121 20.980 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O 1 HETATM 1779 O O . HOH D 2 . ? -32.631 60.345 39.383 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O 1 HETATM 1780 O O . HOH D 2 . ? -25.194 54.707 52.100 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O 1 HETATM 1781 O O . HOH D 2 . ? -32.325 35.446 19.500 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O 1 HETATM 1782 O O . HOH D 2 . ? -11.227 45.076 24.787 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O 1 HETATM 1783 O O . HOH D 2 . ? -38.352 63.166 26.454 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O 1 HETATM 1784 O O . HOH D 2 . ? -22.758 41.698 4.859 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O 1 HETATM 1785 O O . HOH D 2 . ? -33.875 41.051 47.957 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O 1 HETATM 1786 O O . HOH D 2 . ? -12.586 36.922 25.415 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O 1 HETATM 1787 O O . HOH D 2 . ? -27.656 54.294 50.978 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1 HETATM 1788 O O . HOH D 2 . ? -45.482 57.687 44.679 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1 HETATM 1789 O O . HOH D 2 . ? -18.982 43.353 32.901 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1 HETATM 1790 O O . HOH D 2 . ? -14.179 53.821 40.234 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1 HETATM 1791 O O . HOH D 2 . ? -13.377 48.092 8.960 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1 HETATM 1792 O O . HOH D 2 . ? -37.440 62.125 36.285 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1 HETATM 1793 O O . HOH D 2 . ? -22.841 34.798 9.563 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1 HETATM 1794 O O . HOH D 2 . ? -18.361 50.824 8.493 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1 HETATM 1795 O O . HOH D 2 . ? -16.892 44.400 32.221 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1 HETATM 1796 O O . HOH D 2 . ? -14.580 40.754 9.216 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1 HETATM 1797 O O . HOH D 2 . ? -14.647 38.265 14.845 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1 HETATM 1798 O O . HOH D 2 . ? -28.839 68.289 30.694 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1 HETATM 1799 O O . HOH D 2 . ? -20.181 48.148 8.376 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1 HETATM 1800 O O . HOH D 2 . ? -11.950 56.480 39.298 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1 HETATM 1801 O O . HOH D 2 . ? -22.626 60.214 8.972 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1 HETATM 1802 O O . HOH D 2 . ? -26.521 60.241 11.548 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1 HETATM 1803 O O . HOH D 2 . ? -31.779 64.401 47.479 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1 HETATM 1804 O O . HOH D 2 . ? -33.831 54.199 50.334 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1 HETATM 1805 O O . HOH D 2 . ? -25.686 40.822 40.665 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1 HETATM 1806 O O . HOH D 2 . ? -18.528 69.373 38.456 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O 1 HETATM 1807 O O . HOH D 2 . ? -17.766 67.687 39.814 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1 HETATM 1808 O O . HOH D 2 . ? -37.167 63.332 32.886 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1 HETATM 1809 O O . HOH D 2 . ? -12.461 50.147 36.357 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O 1 HETATM 1810 O O . HOH D 2 . ? -42.518 63.064 34.870 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O 1 HETATM 1811 O O . HOH D 2 . ? -17.191 51.690 6.716 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O 1 HETATM 1812 O O . HOH D 2 . ? -33.441 40.480 45.425 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O 1 HETATM 1813 O O . HOH D 2 . ? -33.785 65.019 35.461 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O 1 HETATM 1814 O O . HOH D 2 . ? -22.444 65.966 27.069 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O 1 HETATM 1815 O O . HOH D 2 . ? -44.669 66.031 37.866 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O 1 HETATM 1816 O O . HOH D 2 . ? -36.079 62.014 42.682 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O 1 HETATM 1817 O O . HOH D 2 . ? -43.159 38.812 14.702 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O 1 HETATM 1818 O O . HOH D 2 . ? -33.382 58.733 17.937 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O 1 HETATM 1819 O O . HOH D 2 . ? -10.125 53.528 25.790 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O 1 HETATM 1820 O O . HOH D 2 . ? -28.582 68.011 46.816 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O 1 HETATM 1821 O O . HOH D 2 . ? -23.875 69.998 42.324 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O 1 HETATM 1822 O O . HOH D 2 . ? -23.970 32.413 10.785 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O 1 HETATM 1823 O O . HOH D 2 . ? -29.941 61.119 20.448 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O 1 HETATM 1824 O O . HOH D 2 . ? -23.726 63.630 48.016 1.00 62.38 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O 1 HETATM 1825 O O . HOH D 2 . ? -17.769 62.959 17.508 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O 1 HETATM 1826 O O . HOH D 2 . ? -44.821 63.091 37.137 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O 1 HETATM 1827 O O . HOH D 2 . ? -12.427 47.187 36.517 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O 1 HETATM 1828 O O . HOH D 2 . ? -29.215 34.983 32.840 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O 1 HETATM 1829 O O . HOH D 2 . ? -42.822 54.335 45.151 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O 1 HETATM 1830 O O . HOH D 2 . ? -45.304 51.132 42.824 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O 1 HETATM 1831 O O . HOH D 2 . ? -24.717 61.169 9.510 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O 1 HETATM 1832 O O . HOH D 2 . ? -37.476 63.685 39.498 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O 1 HETATM 1833 O O . HOH D 2 . ? -29.283 60.459 11.040 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O 1 HETATM 1834 O O . HOH D 2 . ? -33.133 60.697 42.963 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O 1 HETATM 1835 O O . HOH D 2 . ? -44.321 48.557 42.677 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O 1 HETATM 1836 O O . HOH D 2 . ? -16.165 37.216 28.292 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O 1 HETATM 1837 O O . HOH D 2 . ? -45.884 32.563 21.076 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O 1 HETATM 1838 O O . HOH D 2 . ? -19.310 70.955 36.445 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O 1 HETATM 1839 O O . HOH D 2 . ? -18.077 69.110 34.665 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O 1 HETATM 1840 O O . HOH D 2 . ? -12.674 40.856 23.799 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O 1 HETATM 1841 O O . HOH D 2 . ? -33.577 55.259 43.182 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O 1 HETATM 1842 O O . HOH D 2 . ? -30.761 61.869 12.521 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O 1 HETATM 1843 O O . HOH D 2 . ? -17.282 66.885 35.525 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O 1 HETATM 1844 O O . HOH D 2 . ? -14.064 58.592 35.984 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O 1 HETATM 1845 O O . HOH D 2 . ? -30.653 39.716 43.258 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O 1 HETATM 1846 O O . HOH D 2 . ? -23.296 63.892 22.812 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O 1 HETATM 1847 O O . HOH D 2 . ? -26.164 62.359 13.514 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O 1 HETATM 1848 O O . HOH D 2 . ? -28.589 63.065 -1.054 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O 1 HETATM 1849 O O . HOH D 2 . ? -13.958 48.868 6.013 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O 1 HETATM 1850 O O . HOH D 2 . ? -32.292 45.034 9.596 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O 1 HETATM 1851 O O . HOH D 2 . ? -26.270 61.424 16.052 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O 1 HETATM 1852 O O . HOH D 2 . ? -24.183 37.979 8.630 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O 1 HETATM 1853 O O . HOH D 2 . ? -16.262 66.214 38.407 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O 1 HETATM 1854 O O . HOH D 2 . ? -28.578 49.289 15.194 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O 1 HETATM 1855 O O . HOH D 2 . ? -26.469 47.824 24.177 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O 1 HETATM 1856 O O . HOH D 2 . ? -31.049 50.704 24.177 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O 1 HETATM 1857 O O . HOH D 2 . ? -33.986 48.584 25.446 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O 1 HETATM 1858 O O . HOH D 2 . ? -31.458 53.340 10.884 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O 1 HETATM 1859 O O . HOH D 2 . ? -24.855 51.763 24.040 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O 1 HETATM 1860 O O . HOH D 2 . ? -30.393 51.031 11.377 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O 1 HETATM 1861 O O . HOH D 2 . ? -37.144 51.075 44.792 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O 1 HETATM 1862 O O . HOH D 2 . ? -33.953 42.815 9.345 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O 1 HETATM 1863 O O . HOH D 2 . ? -20.575 39.046 26.130 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O 1 HETATM 1864 O O . HOH D 2 . ? -35.160 34.019 23.362 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O 1 HETATM 1865 O O . HOH D 2 . ? -24.996 35.466 27.204 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O 1 HETATM 1866 O O . HOH D 2 . ? -30.551 40.792 11.083 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O 1 HETATM 1867 O O . HOH D 2 . ? -37.625 63.528 30.472 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O 1 HETATM 1868 O O . HOH D 2 . ? -22.535 39.300 28.295 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O 1 HETATM 1869 O O . HOH D 2 . ? -22.011 48.984 12.401 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O 1 HETATM 1870 O O . HOH D 2 . ? -30.208 55.861 50.415 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O 1 HETATM 1871 O O . HOH D 2 . ? -33.703 50.016 51.062 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O 1 HETATM 1872 O O . HOH D 2 . ? -39.330 41.287 14.374 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O 1 HETATM 1873 O O . HOH D 2 . ? -41.080 50.539 48.701 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O 1 HETATM 1874 O O . HOH D 2 . ? -22.910 41.545 7.926 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O 1 HETATM 1875 O O . HOH D 2 . ? -18.910 40.951 25.331 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O 1 HETATM 1876 O O . HOH D 2 . ? -22.099 36.639 22.222 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O 1 HETATM 1877 O O . HOH D 2 . ? -19.434 35.554 18.641 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O 1 HETATM 1878 O O . HOH D 2 . ? -35.207 46.209 50.876 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O 1 HETATM 1879 O O . HOH D 2 . ? -30.157 49.585 9.120 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O 1 HETATM 1880 O O . HOH D 2 . ? -16.177 57.058 11.021 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O 1 HETATM 1881 O O . HOH D 2 . ? -18.219 51.683 49.734 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O 1 HETATM 1882 O O . HOH D 2 . ? -25.643 31.352 12.949 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O 1 HETATM 1883 O O . HOH D 2 . ? -36.169 57.390 11.369 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O 1 HETATM 1884 O O . HOH D 2 . ? -38.479 60.591 44.787 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O 1 HETATM 1885 O O . HOH D 2 . ? -28.646 60.256 0.971 1.00 66.08 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O 1 HETATM 1886 O O . HOH D 2 . ? -17.250 63.967 28.601 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O 1 HETATM 1887 O O . HOH D 2 . ? -31.490 58.742 6.796 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O 1 HETATM 1888 O O . HOH D 2 . ? -28.503 38.968 9.508 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O 1 HETATM 1889 O O . HOH D 2 . ? -21.610 45.711 10.137 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O 1 HETATM 1890 O O . HOH D 2 . ? -40.985 45.350 45.291 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O 1 HETATM 1891 O O . HOH D 2 . ? -35.862 61.567 20.591 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O 1 HETATM 1892 O O . HOH D 2 . ? -31.960 36.769 8.718 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O 1 HETATM 1893 O O . HOH D 2 . ? -39.646 44.711 8.916 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O 1 HETATM 1894 O O . HOH D 2 . ? -37.301 33.835 24.559 1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O 1 HETATM 1895 O O . HOH D 2 . ? -42.887 36.725 21.850 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O 1 HETATM 1896 O O . HOH D 2 . ? -45.353 38.178 15.608 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O 1 HETATM 1897 O O . HOH D 2 . ? -13.127 49.630 31.810 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O 1 HETATM 1898 O O . HOH D 2 . ? -29.615 33.597 24.689 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O 1 HETATM 1899 O O . HOH D 2 . ? -31.170 70.994 41.219 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1 HETATM 1900 O O . HOH D 2 . ? -26.885 38.588 38.778 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O 1 HETATM 1901 O O . HOH D 2 . ? -22.938 35.490 25.528 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O 1 HETATM 1902 O O . HOH D 2 . ? -24.389 37.724 29.060 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O 1 HETATM 1903 O O . HOH D 2 . ? -32.742 35.550 27.678 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O 1 HETATM 1904 O O . HOH D 2 . ? -19.394 36.250 25.756 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O 1 HETATM 1905 O O . HOH D 2 . ? -20.175 64.360 24.924 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O 1 HETATM 1906 O O . HOH D 2 . ? -13.219 53.169 31.369 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O 1 HETATM 1907 O O . HOH D 2 . ? -18.912 64.148 42.451 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O 1 HETATM 1908 O O . HOH D 2 . ? -10.575 48.009 25.074 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O 1 HETATM 1909 O O . HOH D 2 . ? -30.121 60.402 8.028 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O 1 HETATM 1910 O O . HOH D 2 . ? -29.923 33.205 10.798 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O 1 HETATM 1911 O O . HOH D 2 . ? -34.135 62.859 21.550 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O 1 HETATM 1912 O O . HOH D 2 . ? -45.940 46.565 23.110 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O 1 HETATM 1913 O O . HOH D 2 . ? -45.234 60.044 42.427 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O 1 HETATM 1914 O O . HOH D 2 . ? -30.121 35.334 9.022 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O 1 HETATM 1915 O O . HOH D 2 . ? -15.911 63.849 31.265 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O 1 HETATM 1916 O O . HOH D 2 . ? -16.329 64.287 26.385 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O 1 HETATM 1917 O O . HOH D 2 . ? -33.217 62.216 40.569 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O 1 HETATM 1918 O O . HOH D 2 . ? -33.750 36.627 43.836 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O 1 HETATM 1919 O O . HOH D 2 . ? -32.316 36.969 42.063 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O 1 HETATM 1920 O O . HOH D 2 . ? -31.566 39.024 8.656 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O 1 #