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VAL A 1 2 ? -2.596 17.376 24.061 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 1 VAL A CB 1 ATOM 14 C CG1 . VAL A 1 2 ? -3.925 17.414 24.746 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 1 VAL A CG1 1 ATOM 15 C CG2 . VAL A 1 2 ? -1.500 17.831 24.986 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 1 VAL A CG2 1 ATOM 16 N N . LEU A 1 3 ? 0.043 15.356 23.494 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A N 1 ATOM 17 C CA . LEU A 1 3 ? 1.252 14.816 24.123 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CA 1 ATOM 18 C C . LEU A 1 3 ? 1.946 15.927 24.874 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A C 1 ATOM 19 O O . LEU A 1 3 ? 2.018 17.059 24.360 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A O 1 ATOM 20 C CB . LEU A 1 3 ? 2.242 14.312 23.070 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CB 1 ATOM 21 C CG . LEU A 1 3 ? 1.982 12.979 22.337 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CG 1 ATOM 22 C CD1 . LEU A 1 3 ? 0.806 13.167 21.383 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CD1 1 ATOM 23 C CD2 . LEU A 1 3 ? 3.239 12.541 21.599 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 2 LEU A CD2 1 ATOM 24 N N . SER A 1 4 ? 2.497 15.601 26.051 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 3 SER A N 1 ATOM 25 C CA . SER A 1 4 ? 3.386 16.536 26.744 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 3 SER A CA 1 ATOM 26 C C . SER A 1 4 ? 4.652 16.721 25.914 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 3 SER A C 1 ATOM 27 O O . SER A 1 4 ? 4.961 15.872 25.064 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 3 SER A O 1 ATOM 28 C CB . SER A 1 4 ? 3.758 15.975 28.115 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 3 SER A CB 1 ATOM 29 O OG . SER A 1 4 ? 4.580 14.815 27.977 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 3 SER A OG 1 ATOM 30 N N . GLU A 1 5 ? 5.392 17.804 26.166 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A N 1 ATOM 31 C CA . GLU A 1 5 ? 6.704 17.991 25.505 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CA 1 ATOM 32 C C . GLU A 1 5 ? 7.627 16.778 25.786 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A C 1 ATOM 33 O O . GLU A 1 5 ? 8.358 16.318 24.878 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A O 1 ATOM 34 C CB . GLU A 1 5 ? 7.346 19.320 25.955 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CB 1 ATOM 35 C CG . GLU A 1 5 ? 8.786 19.541 25.529 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CG 1 ATOM 36 C CD . GLU A 1 5 ? 9.004 19.627 24.026 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A CD 1 ATOM 37 O OE1 . GLU A 1 5 ? 8.085 20.023 23.282 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A OE1 1 ATOM 38 O OE2 . GLU A 1 5 ? 10.139 19.307 23.583 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 4 GLU A OE2 1 ATOM 39 N N . GLY A 1 6 ? 7.590 16.262 27.022 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A N 1 ATOM 40 C CA . GLY A 1 6 ? 8.343 15.042 27.378 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A CA 1 ATOM 41 C C . GLY A 1 6 ? 7.958 13.851 26.515 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A C 1 ATOM 42 O O . GLY A 1 6 ? 8.831 13.083 26.066 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A O 1 ATOM 43 N N . GLU A 1 7 ? 6.665 13.686 26.248 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A N 1 ATOM 44 C CA . GLU A 1 7 ? 6.222 12.602 25.357 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CA 1 ATOM 45 C C . GLU A 1 7 ? 6.690 12.813 23.908 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A C 1 ATOM 46 O O . GLU A 1 7 ? 7.135 11.854 23.263 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A O 1 ATOM 47 C CB . GLU A 1 7 ? 4.711 12.403 25.416 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CB 1 ATOM 48 C CG . GLU A 1 7 ? 4.225 11.803 26.713 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CG 1 ATOM 49 C CD . GLU A 1 7 ? 2.727 11.698 26.758 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CD 1 ATOM 50 O OE1 . GLU A 1 7 ? 2.050 12.739 26.623 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A OE1 1 ATOM 51 O OE2 . GLU A 1 7 ? 2.208 10.577 26.947 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A OE2 1 ATOM 52 N N . TRP A 1 8 ? 6.613 14.046 23.410 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A N 1 ATOM 53 C CA . TRP A 1 8 ? 7.140 14.341 22.066 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CA 1 ATOM 54 C C . TRP A 1 8 ? 8.627 14.010 21.969 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A C 1 ATOM 55 O O . TRP A 1 8 ? 9.088 13.432 20.967 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A O 1 ATOM 56 C CB . TRP A 1 8 ? 6.896 15.789 21.666 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CB 1 ATOM 57 C CG . TRP A 1 8 ? 5.508 16.030 21.200 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CG 1 ATOM 58 C CD1 . TRP A 1 8 ? 4.582 16.892 21.744 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CD1 1 ATOM 59 C CD2 . TRP A 1 8 ? 4.872 15.413 20.073 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CD2 1 ATOM 60 N NE1 . TRP A 1 8 ? 3.413 16.856 21.011 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A NE1 1 ATOM 61 C CE2 . TRP A 1 8 ? 3.559 15.950 19.987 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CE2 1 ATOM 62 C CE3 . TRP A 1 8 ? 5.287 14.459 19.122 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CE3 1 ATOM 63 C CZ2 . TRP A 1 8 ? 2.639 15.541 19.000 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CZ2 1 ATOM 64 C CZ3 . TRP A 1 8 ? 4.374 14.063 18.136 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CZ3 1 ATOM 65 C CH2 . TRP A 1 8 ? 3.062 14.604 18.087 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 7 TRP A CH2 1 ATOM 66 N N . GLN A 1 9 ? 9.375 14.325 23.024 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A N 1 ATOM 67 C CA . GLN A 1 9 ? 10.802 13.964 23.021 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A CA 1 ATOM 68 C C . GLN A 1 9 ? 11.029 12.441 23.010 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A C 1 ATOM 69 O O . GLN A 1 9 ? 11.955 11.955 22.326 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A O 1 ATOM 70 C CB . GLN A 1 9 ? 11.560 14.643 24.163 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A CB 1 ATOM 71 C CG . GLN A 1 9 ? 11.655 16.177 23.994 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A CG 1 ATOM 72 C CD . GLN A 1 9 ? 12.183 16.615 22.608 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A CD 1 ATOM 73 O OE1 . GLN A 1 9 ? 13.094 16.000 22.038 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A OE1 1 ATOM 74 N NE2 . GLN A 1 9 ? 11.610 17.684 22.075 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 8 GLN A NE2 1 ATOM 75 N N . LEU A 1 10 ? 10.174 11.671 23.702 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A N 1 ATOM 76 C CA . LEU A 1 10 ? 10.251 10.196 23.598 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A CA 1 ATOM 77 C C . LEU A 1 10 ? 10.031 9.719 22.145 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A C 1 ATOM 78 O O . LEU A 1 10 ? 10.767 8.873 21.634 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A O 1 ATOM 79 C CB . LEU A 1 10 ? 9.233 9.532 24.525 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A CB 1 ATOM 80 C CG . LEU A 1 10 ? 9.448 9.696 26.037 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A CG 1 ATOM 81 C CD1 . LEU A 1 10 ? 8.356 8.939 26.804 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A CD1 1 ATOM 82 C CD2 . LEU A 1 10 ? 10.837 9.174 26.477 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 9 LEU A CD2 1 ATOM 83 N N . VAL A 1 11 ? 9.037 10.306 21.487 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A N 1 ATOM 84 C CA . VAL A 1 11 ? 8.697 9.971 20.097 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CA 1 ATOM 85 C C . VAL A 1 11 ? 9.857 10.350 19.172 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A C 1 ATOM 86 O O . VAL A 1 11 ? 10.267 9.543 18.340 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A O 1 ATOM 87 C CB . VAL A 1 11 ? 7.403 10.690 19.667 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CB 1 ATOM 88 C CG1 . VAL A 1 11 ? 7.183 10.534 18.167 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG1 1 ATOM 89 C CG2 . VAL A 1 11 ? 6.230 10.106 20.413 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG2 1 ATOM 90 N N . LEU A 1 12 ? 10.417 11.534 19.362 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N 1 ATOM 91 C CA . LEU A 1 12 ? 11.500 11.982 18.480 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA 1 ATOM 92 C C . LEU A 1 12 ? 12.806 11.218 18.729 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C 1 ATOM 93 O O . LEU A 1 12 ? 13.575 10.964 17.766 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O 1 ATOM 94 C CB . LEU A 1 12 ? 11.648 13.505 18.499 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB 1 ATOM 95 C CG . LEU A 1 12 ? 10.387 14.267 18.049 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG 1 ATOM 96 C CD1 . LEU A 1 12 ? 10.632 15.754 18.056 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 1 ATOM 97 C CD2 . LEU A 1 12 ? 9.839 13.813 16.686 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 1 ATOM 98 N N . HIS A 1 13 ? 13.049 10.816 19.974 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A N 1 ATOM 99 C CA . HIS A 1 13 ? 14.230 10.002 20.305 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CA 1 ATOM 100 C C . HIS A 1 13 ? 14.192 8.633 19.611 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A C 1 ATOM 101 O O . HIS A 1 13 ? 15.163 8.246 18.931 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A O 1 ATOM 102 C CB . HIS A 1 13 ? 14.391 9.852 21.819 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CB 1 ATOM 103 C CG . HIS A 1 13 ? 15.664 9.178 22.226 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CG 1 ATOM 104 N ND1 . HIS A 1 13 ? 16.868 9.850 22.309 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A ND1 1 ATOM 105 C CD2 . HIS A 1 13 ? 15.923 7.897 22.582 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CD2 1 ATOM 106 C CE1 . HIS A 1 13 ? 17.814 9.007 22.687 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CE1 1 ATOM 107 N NE2 . HIS A 1 13 ? 17.268 7.818 22.860 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A NE2 1 ATOM 108 N N . VAL A 1 14 ? 13.083 7.909 19.741 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A N 1 ATOM 109 C CA . VAL A 1 14 ? 12.968 6.632 19.000 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A CA 1 ATOM 110 C C . VAL A 1 14 ? 12.905 6.886 17.465 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A C 1 ATOM 111 O O . VAL A 1 14 ? 13.425 6.079 16.679 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A O 1 ATOM 112 C CB . VAL A 1 14 ? 11.811 5.733 19.517 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A CB 1 ATOM 113 C CG1 . VAL A 1 14 ? 10.484 6.202 18.977 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A CG1 1 ATOM 114 C CG2 . VAL A 1 14 ? 12.049 4.260 19.129 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 13 VAL A CG2 1 ATOM 115 N N . TRP A 1 15 ? 12.327 8.004 17.010 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A N 1 ATOM 116 C CA . TRP A 1 15 ? 12.325 8.248 15.549 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CA 1 ATOM 117 C C . TRP A 1 15 ? 13.753 8.386 14.998 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A C 1 ATOM 118 O O . TRP A 1 15 ? 14.049 7.919 13.896 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A O 1 ATOM 119 C CB . TRP A 1 15 ? 11.458 9.433 15.108 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CB 1 ATOM 120 C CG . TRP A 1 15 ? 10.935 9.164 13.728 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CG 1 ATOM 121 C CD1 . TRP A 1 15 ? 11.333 9.734 12.546 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CD1 1 ATOM 122 C CD2 . TRP A 1 15 ? 9.965 8.177 13.395 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CD2 1 ATOM 123 N NE1 . TRP A 1 15 ? 10.629 9.178 11.505 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A NE1 1 ATOM 124 C CE2 . TRP A 1 15 ? 9.791 8.210 11.996 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CE2 1 ATOM 125 C CE3 . TRP A 1 15 ? 9.208 7.273 14.152 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CE3 1 ATOM 126 C CZ2 . TRP A 1 15 ? 8.882 7.372 11.342 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CZ2 1 ATOM 127 C CZ3 . TRP A 1 15 ? 8.315 6.430 13.504 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CZ3 1 ATOM 128 C CH2 . TRP A 1 15 ? 8.160 6.489 12.105 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CH2 1 ATOM 129 N N . ALA A 1 16 ? 14.640 8.989 15.784 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 15 ALA A N 1 ATOM 130 C CA . ALA A 1 16 ? 16.042 9.082 15.373 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 15 ALA A CA 1 ATOM 131 C C . ALA A 1 16 ? 16.642 7.686 15.135 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 15 ALA A C 1 ATOM 132 O O . ALA A 1 16 ? 17.414 7.463 14.169 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 15 ALA A O 1 ATOM 133 C CB . ALA A 1 16 ? 16.834 9.859 16.425 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 15 ALA A CB 1 ATOM 134 N N . LYS A 1 17 ? 16.254 6.724 15.964 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A N 1 ATOM 135 C CA . LYS A 1 17 ? 16.692 5.325 15.773 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CA 1 ATOM 136 C C . LYS A 1 17 ? 16.137 4.759 14.468 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A C 1 ATOM 137 O O . LYS A 1 17 ? 16.820 4.035 13.722 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A O 1 ATOM 138 C CB . LYS A 1 17 ? 16.313 4.459 16.964 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CB 1 ATOM 139 C CG . LYS A 1 17 ? 16.952 4.939 18.273 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CG 1 ATOM 140 C CD . LYS A 1 17 ? 16.548 4.065 19.414 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CD 1 ATOM 141 C CE . LYS A 1 17 ? 17.170 4.562 20.708 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CE 1 ATOM 142 N NZ . LYS A 1 17 ? 18.662 4.383 20.738 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A NZ 1 ATOM 143 N N . VAL A 1 18 ? 14.886 5.104 14.177 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A N 1 ATOM 144 C CA . VAL A 1 18 ? 14.242 4.651 12.938 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CA 1 ATOM 145 C C . VAL A 1 18 ? 15.046 5.183 11.765 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A C 1 ATOM 146 O O . VAL A 1 18 ? 15.317 4.449 10.784 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A O 1 ATOM 147 C CB . VAL A 1 18 ? 12.792 5.151 12.843 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CB 1 ATOM 148 C CG1 . VAL A 1 18 ? 12.202 4.794 11.518 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CG1 1 ATOM 149 C CG2 . VAL A 1 18 ? 11.975 4.565 14.001 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CG2 1 ATOM 150 N N . GLU A 1 19 ? 15.402 6.466 11.856 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A N 1 ATOM 151 C CA . GLU A 1 19 ? 16.117 7.155 10.792 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CA 1 ATOM 152 C C . GLU A 1 19 ? 17.525 6.616 10.572 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A C 1 ATOM 153 O O . GLU A 1 19 ? 18.092 6.794 9.477 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A O 1 ATOM 154 C CB . GLU A 1 19 ? 16.129 8.652 11.071 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CB 1 ATOM 155 C CG . GLU A 1 19 ? 14.744 9.247 10.841 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CG 1 ATOM 156 C CD . GLU A 1 19 ? 14.711 10.763 10.944 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CD 1 ATOM 157 O OE1 . GLU A 1 19 ? 13.666 11.342 10.572 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A OE1 1 ATOM 158 O OE2 . GLU A 1 19 ? 15.718 11.366 11.373 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A OE2 1 ATOM 159 N N . ALA A 1 20 ? 18.080 5.946 11.575 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A N 1 ATOM 160 C CA . ALA A 1 20 ? 19.379 5.269 11.393 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A CA 1 ATOM 161 C C . ALA A 1 20 ? 19.304 4.042 10.503 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A C 1 ATOM 162 O O . ALA A 1 20 ? 20.334 3.573 10.042 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A O 1 ATOM 163 C CB . ALA A 1 20 ? 20.001 4.895 12.717 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A CB 1 ATOM 164 N N . ASP A 1 21 ? 18.099 3.489 10.300 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A N 1 ATOM 165 C CA . ASP A 1 21 ? 17.950 2.315 9.440 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A CA 1 ATOM 166 C C . ASP A 1 21 ? 16.517 2.335 8.927 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A C 1 ATOM 167 O O . ASP A 1 21 ? 15.709 1.458 9.262 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A O 1 ATOM 168 C CB . ASP A 1 21 ? 18.263 0.993 10.161 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A CB 1 ATOM 169 C CG . ASP A 1 21 ? 18.113 -0.240 9.252 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A CG 1 ATOM 170 O OD1 . ASP A 1 21 ? 18.017 -0.127 8.013 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A OD1 1 ATOM 171 O OD2 . ASP A 1 21 ? 18.065 -1.342 9.815 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 20 ASP A OD2 1 ATOM 172 N N . VAL A 1 22 ? 16.228 3.321 8.100 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A N 1 ATOM 173 C CA A VAL A 1 22 ? 14.841 3.510 7.693 0.50 10.01 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CA 1 ATOM 174 C CA B VAL A 1 22 ? 14.853 3.537 7.643 0.50 10.50 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CA 1 ATOM 175 C C . VAL A 1 22 ? 14.381 2.342 6.828 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A C 1 ATOM 176 O O . VAL A 1 22 ? 13.271 1.820 7.037 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A O 1 ATOM 177 C CB A VAL A 1 22 ? 14.550 4.910 7.100 0.50 9.92 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CB 1 ATOM 178 C CB B VAL A 1 22 ? 14.706 4.833 6.830 0.50 10.58 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CB 1 ATOM 179 C CG1 A VAL A 1 22 ? 15.298 5.140 5.784 0.50 8.28 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG1 1 ATOM 180 C CG1 B VAL A 1 22 ? 13.238 5.083 6.497 0.50 11.00 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG1 1 ATOM 181 C CG2 A VAL A 1 22 ? 13.034 5.124 6.939 0.50 9.87 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG2 1 ATOM 182 C CG2 B VAL A 1 22 ? 15.282 6.017 7.592 0.50 11.13 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG2 1 ATOM 183 N N . ALA A 1 23 ? 15.211 1.902 5.878 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A N 1 ATOM 184 C CA . ALA A 1 23 ? 14.793 0.768 5.030 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A CA 1 ATOM 185 C C . ALA A 1 23 ? 14.521 -0.510 5.836 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A C 1 ATOM 186 O O . ALA A 1 23 ? 13.543 -1.212 5.570 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A O 1 ATOM 187 C CB . ALA A 1 23 ? 15.831 0.520 3.899 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A CB 1 ATOM 188 N N . GLY A 1 24 ? 15.358 -0.826 6.837 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 23 GLY A N 1 ATOM 189 C CA . GLY A 1 24 ? 15.111 -2.025 7.655 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 23 GLY A CA 1 ATOM 190 C C . GLY A 1 24 ? 13.844 -1.894 8.496 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 23 GLY A C 1 ATOM 191 O O . GLY A 1 24 ? 13.065 -2.869 8.597 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 23 GLY A O 1 ATOM 192 N N . HIS A 1 25 ? 13.650 -0.726 9.121 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A N 1 ATOM 193 C CA . HIS A 1 25 ? 12.417 -0.542 9.918 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A CA 1 ATOM 194 C C . HIS A 1 25 ? 11.205 -0.598 8.959 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A C 1 ATOM 195 O O . HIS A 1 25 ? 10.174 -1.207 9.308 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A O 1 ATOM 196 C CB . HIS A 1 25 ? 12.425 0.791 10.641 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A CB 1 ATOM 197 C CG . HIS A 1 25 ? 13.274 0.808 11.870 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A CG 1 ATOM 198 N ND1 . HIS A 1 25 ? 14.640 1.011 11.823 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A ND1 1 ATOM 199 C CD2 . HIS A 1 25 ? 12.953 0.669 13.181 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A CD2 1 ATOM 200 C CE1 . HIS A 1 25 ? 15.119 0.995 13.057 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A CE1 1 ATOM 201 N NE2 . HIS A 1 25 ? 14.115 0.800 13.899 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 24 HIS A NE2 1 ATOM 202 N N . GLY A 1 26 ? 11.326 0.025 7.776 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A N 1 ATOM 203 C CA . GLY A 1 26 ? 10.186 0.054 6.823 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A CA 1 ATOM 204 C C . GLY A 1 26 ? 9.818 -1.346 6.354 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A C 1 ATOM 205 O O . GLY A 1 26 ? 8.623 -1.723 6.285 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A O 1 ATOM 206 N N . GLN A 1 27 ? 10.845 -2.150 6.043 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A N 1 ATOM 207 C CA . GLN A 1 27 ? 10.604 -3.546 5.675 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CA 1 ATOM 208 C C . GLN A 1 27 ? 9.933 -4.329 6.783 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A C 1 ATOM 209 O O . GLN A 1 27 ? 8.929 -5.014 6.544 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A O 1 ATOM 210 C CB . GLN A 1 27 ? 11.902 -4.256 5.322 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CB 1 ATOM 211 C CG . GLN A 1 27 ? 12.510 -3.800 4.063 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CG 1 ATOM 212 C CD . GLN A 1 27 ? 13.771 -4.571 3.830 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CD 1 ATOM 213 O OE1 . GLN A 1 27 ? 14.745 -4.391 4.562 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A OE1 1 ATOM 214 N NE2 . GLN A 1 27 ? 13.744 -5.503 2.863 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A NE2 1 ATOM 215 N N . ASP A 1 28 ? 10.477 -4.234 8.004 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A N 1 ATOM 216 C CA . ASP A 1 28 ? 9.913 -4.951 9.142 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CA 1 ATOM 217 C C . ASP A 1 28 ? 8.447 -4.555 9.377 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A C 1 ATOM 218 O O . ASP A 1 28 ? 7.592 -5.416 9.620 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A O 1 ATOM 219 C CB . ASP A 1 28 ? 10.727 -4.669 10.394 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CB 1 ATOM 220 C CG . ASP A 1 28 ? 12.102 -5.343 10.381 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CG 1 ATOM 221 O OD1 . ASP A 1 28 ? 12.846 -5.109 11.364 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD1 1 ATOM 222 O OD2 . ASP A 1 28 ? 12.438 -6.055 9.414 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD2 1 ATOM 223 N N . ILE A 1 29 ? 8.174 -3.257 9.284 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A N 1 ATOM 224 C CA . ILE A 1 29 ? 6.804 -2.743 9.533 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CA 1 ATOM 225 C C . ILE A 1 29 ? 5.798 -3.232 8.477 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A C 1 ATOM 226 O O . ILE A 1 29 ? 4.700 -3.715 8.807 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A O 1 ATOM 227 C CB . ILE A 1 29 ? 6.839 -1.206 9.649 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CB 1 ATOM 228 C CG1 . ILE A 1 29 ? 7.519 -0.858 11.005 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CG1 1 ATOM 229 C CG2 . ILE A 1 29 ? 5.452 -0.610 9.491 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CG2 1 ATOM 230 C CD1 . ILE A 1 29 ? 7.976 0.562 11.151 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CD1 1 ATOM 231 N N . LEU A 1 30 ? 6.147 -3.116 7.198 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A N 1 ATOM 232 C CA . LEU A 1 30 ? 5.214 -3.576 6.133 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CA 1 ATOM 233 C C . LEU A 1 30 ? 5.033 -5.091 6.130 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A C 1 ATOM 234 O O . LEU A 1 30 ? 3.941 -5.598 5.870 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A O 1 ATOM 235 C CB . LEU A 1 30 ? 5.644 -3.027 4.758 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CB 1 ATOM 236 C CG . LEU A 1 30 ? 5.482 -1.512 4.553 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CG 1 ATOM 237 C CD1 . LEU A 1 30 ? 5.876 -1.114 3.087 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CD1 1 ATOM 238 C CD2 . LEU A 1 30 ? 4.057 -1.004 4.869 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CD2 1 ATOM 239 N N . ILE A 1 31 ? 6.105 -5.835 6.414 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 1 ATOM 240 C CA . ILE A 1 31 ? 5.977 -7.293 6.490 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 1 ATOM 241 C C . ILE A 1 31 ? 5.039 -7.647 7.642 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 1 ATOM 242 O O . ILE A 1 31 ? 4.184 -8.511 7.484 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 1 ATOM 243 C CB . ILE A 1 31 ? 7.345 -7.970 6.626 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 1 ATOM 244 C CG1 . ILE A 1 31 ? 8.111 -7.855 5.308 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 1 ATOM 245 C CG2 . ILE A 1 31 ? 7.193 -9.453 6.988 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 1 ATOM 246 C CD1 . ILE A 1 31 ? 9.569 -8.306 5.428 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 1 ATOM 247 N N . ARG A 1 32 ? 5.206 -6.990 8.788 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A N 1 ATOM 248 C CA . ARG A 1 32 ? 4.328 -7.252 9.937 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CA 1 ATOM 249 C C . ARG A 1 32 ? 2.881 -6.893 9.554 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A C 1 ATOM 250 O O . ARG A 1 32 ? 1.945 -7.654 9.867 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A O 1 ATOM 251 C CB . ARG A 1 32 ? 4.793 -6.445 11.146 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CB 1 ATOM 252 C CG . ARG A 1 32 ? 3.867 -6.494 12.342 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CG 1 ATOM 253 C CD . ARG A 1 32 ? 4.090 -7.645 13.228 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CD 1 ATOM 254 N NE . ARG A 1 32 ? 3.126 -7.609 14.349 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NE 1 ATOM 255 C CZ . ARG A 1 32 ? 3.070 -8.503 15.336 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CZ 1 ATOM 256 N NH1 . ARG A 1 32 ? 2.146 -8.374 16.286 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NH1 1 ATOM 257 N NH2 . ARG A 1 32 ? 3.936 -9.503 15.393 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NH2 1 ATOM 258 N N . LEU A 1 33 ? 2.685 -5.741 8.925 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A N 1 ATOM 259 C CA . LEU A 1 33 ? 1.353 -5.328 8.466 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CA 1 ATOM 260 C C . LEU A 1 33 ? 0.727 -6.382 7.563 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A C 1 ATOM 261 O O . LEU A 1 33 ? -0.432 -6.790 7.763 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A O 1 ATOM 262 C CB . LEU A 1 33 ? 1.438 -3.977 7.730 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CB 1 ATOM 263 C CG . LEU A 1 33 ? 0.167 -3.557 6.988 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CG 1 ATOM 264 C CD1 . LEU A 1 33 ? -1.025 -3.385 7.907 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CD1 1 ATOM 265 C CD2 . LEU A 1 33 ? 0.466 -2.278 6.183 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 32 LEU A CD2 1 ATOM 266 N N . PHE A 1 34 ? 1.473 -6.819 6.547 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A N 1 ATOM 267 C CA . PHE A 1 34 ? 0.883 -7.722 5.549 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CA 1 ATOM 268 C C . PHE A 1 34 ? 0.697 -9.143 6.081 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A C 1 ATOM 269 O O . PHE A 1 34 ? -0.212 -9.845 5.621 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A O 1 ATOM 270 C CB . PHE A 1 34 ? 1.682 -7.702 4.257 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CB 1 ATOM 271 C CG . PHE A 1 34 ? 1.673 -6.358 3.582 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CG 1 ATOM 272 C CD1 . PHE A 1 34 ? 0.476 -5.642 3.437 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CD1 1 ATOM 273 C CD2 . PHE A 1 34 ? 2.837 -5.838 3.039 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CD2 1 ATOM 274 C CE1 . PHE A 1 34 ? 0.482 -4.379 2.806 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CE1 1 ATOM 275 C CE2 . PHE A 1 34 ? 2.835 -4.599 2.397 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CE2 1 ATOM 276 C CZ . PHE A 1 34 ? 1.662 -3.876 2.292 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CZ 1 ATOM 277 N N . LYS A 1 35 ? 1.505 -9.541 7.067 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A N 1 ATOM 278 C CA . LYS A 1 35 ? 1.337 -10.854 7.717 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A CA 1 ATOM 279 C C . LYS A 1 35 ? 0.124 -10.799 8.670 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A C 1 ATOM 280 O O . LYS A 1 35 ? -0.660 -11.770 8.763 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A O 1 ATOM 281 C CB . LYS A 1 35 ? 2.602 -11.278 8.472 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A CB 1 ATOM 282 C CG . LYS A 1 35 ? 3.684 -11.816 7.548 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A CG 1 ATOM 283 C CD . LYS A 1 35 ? 5.038 -11.938 8.236 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A CD 1 ATOM 284 C CE . LYS A 1 35 ? 5.140 -13.039 9.264 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A CE 1 ATOM 285 N NZ . LYS A 1 35 ? 6.344 -12.734 10.127 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 34 LYS A NZ 1 ATOM 286 N N . SER A 1 36 ? -0.065 -9.656 9.323 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 35 SER A N 1 ATOM 287 C CA . SER A 1 36 ? -1.178 -9.486 10.276 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 35 SER A CA 1 ATOM 288 C C . SER A 1 36 ? -2.500 -9.289 9.534 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 35 SER A C 1 ATOM 289 O O . SER A 1 36 ? -3.550 -9.697 10.019 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 35 SER A O 1 ATOM 290 C CB . SER A 1 36 ? -0.922 -8.290 11.196 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 35 SER A CB 1 ATOM 291 O OG . SER A 1 36 ? 0.223 -8.479 12.004 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 35 SER A OG 1 ATOM 292 N N . HIS A 1 37 ? -2.435 -8.640 8.375 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A N 1 ATOM 293 C CA . HIS A 1 37 ? -3.620 -8.202 7.639 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CA 1 ATOM 294 C C . HIS A 1 37 ? -3.379 -8.437 6.140 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A C 1 ATOM 295 O O . HIS A 1 37 ? -3.242 -7.472 5.347 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A O 1 ATOM 296 C CB . HIS A 1 37 ? -3.935 -6.727 7.967 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CB 1 ATOM 297 C CG . HIS A 1 37 ? -4.313 -6.516 9.397 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CG 1 ATOM 298 N ND1 . HIS A 1 37 ? -5.573 -6.805 9.881 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A ND1 1 ATOM 299 C CD2 . HIS A 1 37 ? -3.581 -6.116 10.459 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CD2 1 ATOM 300 C CE1 . HIS A 1 37 ? -5.602 -6.567 11.179 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CE1 1 ATOM 301 N NE2 . HIS A 1 37 ? -4.411 -6.145 11.555 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A NE2 1 ATOM 302 N N . PRO A 1 38 ? -3.340 -9.727 5.740 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A N 1 ATOM 303 C CA . PRO A 1 38 ? -3.006 -10.078 4.345 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CA 1 ATOM 304 C C . PRO A 1 38 ? -4.053 -9.547 3.370 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A C 1 ATOM 305 O O . PRO A 1 38 ? -3.763 -9.393 2.184 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A O 1 ATOM 306 C CB . PRO A 1 38 ? -2.944 -11.619 4.331 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CB 1 ATOM 307 C CG . PRO A 1 38 ? -3.558 -12.079 5.637 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CG 1 ATOM 308 C CD . PRO A 1 38 ? -3.616 -10.907 6.597 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CD 1 ATOM 309 N N . GLU A 1 39 ? -5.246 -9.245 3.864 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1 ATOM 310 C CA . GLU A 1 39 ? -6.290 -8.637 3.028 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1 ATOM 311 C C . GLU A 1 39 ? -5.901 -7.241 2.489 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1 ATOM 312 O O . GLU A 1 39 ? -6.380 -6.810 1.425 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1 ATOM 313 C CB . GLU A 1 39 ? -7.610 -8.576 3.815 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1 ATOM 314 C CG . GLU A 1 39 ? -7.692 -7.467 4.900 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1 ATOM 315 C CD . GLU A 1 39 ? -7.107 -7.879 6.248 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1 ATOM 316 O OE1 . GLU A 1 39 ? -6.443 -8.938 6.352 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1 ATOM 317 O OE2 . GLU A 1 39 ? -7.330 -7.137 7.231 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 1 ATOM 318 N N . THR A 1 40 ? -5.021 -6.542 3.204 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 39 THR A N 1 ATOM 319 C CA . THR A 1 40 ? -4.585 -5.206 2.799 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 39 THR A CA 1 ATOM 320 C C . THR A 1 40 ? -3.692 -5.264 1.558 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 39 THR A C 1 ATOM 321 O O . THR A 1 40 ? -3.503 -4.247 0.890 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 39 THR A O 1 ATOM 322 C CB . THR A 1 40 ? -3.816 -4.474 3.912 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 39 THR A CB 1 ATOM 323 O OG1 . THR A 1 40 ? -2.594 -5.150 4.149 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 39 THR A OG1 1 ATOM 324 C CG2 . THR A 1 40 ? -4.633 -4.404 5.221 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 39 THR A CG2 1 ATOM 325 N N . LEU A 1 41 ? -3.136 -6.442 1.252 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 1 ATOM 326 C CA . LEU A 1 41 ? -2.221 -6.553 0.099 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 1 ATOM 327 C C . LEU A 1 41 ? -2.936 -6.255 -1.207 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 1 ATOM 328 O O . LEU A 1 41 ? -2.323 -5.747 -2.136 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 1 ATOM 329 C CB . LEU A 1 41 ? -1.566 -7.928 0.004 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 1 ATOM 330 C CG . LEU A 1 41 ? -0.323 -8.231 0.847 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 1 ATOM 331 C CD1 . LEU A 1 41 ? -0.135 -9.734 0.936 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 1 ATOM 332 C CD2 . LEU A 1 41 ? 0.946 -7.539 0.311 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 1 ATOM 333 N N . GLU A 1 42 ? -4.235 -6.562 -1.241 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 1 ATOM 334 C CA . GLU A 1 42 ? -5.054 -6.442 -2.449 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 1 ATOM 335 C C . GLU A 1 42 ? -5.213 -5.011 -2.936 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 1 ATOM 336 O O . GLU A 1 42 ? -5.509 -4.787 -4.118 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 1 ATOM 337 C CB . GLU A 1 42 ? -6.447 -7.035 -2.202 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 1 ATOM 338 C CG . GLU A 1 42 ? -7.196 -7.375 -3.473 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 1 ATOM 339 C CD . GLU A 1 42 ? -8.227 -8.454 -3.270 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 1 ATOM 340 O OE1 . GLU A 1 42 ? -8.812 -8.542 -2.159 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 1 ATOM 341 O OE2 . GLU A 1 42 ? -8.461 -9.217 -4.232 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 1 ATOM 342 N N . LYS A 1 43 ? -5.059 -4.054 -2.025 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A N 1 ATOM 343 C CA . LYS A 1 43 ? -5.254 -2.642 -2.339 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CA 1 ATOM 344 C C . LYS A 1 43 ? -4.036 -2.042 -3.020 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A C 1 ATOM 345 O O . LYS A 1 43 ? -4.084 -0.895 -3.488 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A O 1 ATOM 346 C CB . LYS A 1 43 ? -5.546 -1.833 -1.065 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CB 1 ATOM 347 C CG . LYS A 1 43 ? -6.608 -2.430 -0.177 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CG 1 ATOM 348 C CD . LYS A 1 43 ? -8.010 -2.318 -0.750 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CD 1 ATOM 349 C CE . LYS A 1 43 ? -8.569 -0.917 -0.636 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CE 1 ATOM 350 N NZ . LYS A 1 43 ? -9.992 -0.924 -1.087 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A NZ 1 ATOM 351 N N . PHE A 1 44 ? -2.950 -2.806 -3.067 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A N 1 ATOM 352 C CA . PHE A 1 44 ? -1.682 -2.298 -3.527 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CA 1 ATOM 353 C C . PHE A 1 44 ? -1.262 -2.985 -4.818 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A C 1 ATOM 354 O O . PHE A 1 44 ? -0.816 -4.126 -4.803 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A O 1 ATOM 355 C CB . PHE A 1 44 ? -0.622 -2.473 -2.433 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CB 1 ATOM 356 C CG . PHE A 1 44 ? -0.820 -1.566 -1.239 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CG 1 ATOM 357 C CD1 . PHE A 1 44 ? -0.273 -0.275 -1.232 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CD1 1 ATOM 358 C CD2 . PHE A 1 44 ? -1.520 -2.007 -0.121 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CD2 1 ATOM 359 C CE1 . PHE A 1 44 ? -0.436 0.551 -0.127 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CE1 1 ATOM 360 C CE2 . PHE A 1 44 ? -1.698 -1.197 0.985 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CE2 1 ATOM 361 C CZ . PHE A 1 44 ? -1.154 0.102 0.982 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 43 PHE A CZ 1 ATOM 362 N N . ASP A 1 45 ? -1.443 -2.287 -5.943 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A N 1 ATOM 363 C CA . ASP A 1 45 ? -0.967 -2.784 -7.243 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A CA 1 ATOM 364 C C . ASP A 1 45 ? 0.461 -3.308 -7.201 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A C 1 ATOM 365 O O . ASP A 1 45 ? 0.732 -4.396 -7.699 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A O 1 ATOM 366 C CB . ASP A 1 45 ? -1.035 -1.693 -8.308 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A CB 1 ATOM 367 C CG . ASP A 1 45 ? -2.446 -1.357 -8.710 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A CG 1 ATOM 368 O OD1 . ASP A 1 45 ? -3.205 -2.283 -9.096 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A OD1 1 ATOM 369 O OD2 . ASP A 1 45 ? -2.783 -0.151 -8.649 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 44 ASP A OD2 1 ATOM 370 N N . ARG A 1 46 ? 1.370 -2.540 -6.603 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A N 1 ATOM 371 C CA . ARG A 1 46 ? 2.781 -2.946 -6.566 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CA 1 ATOM 372 C C . ARG A 1 46 ? 3.125 -4.065 -5.591 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A C 1 ATOM 373 O O . ARG A 1 46 ? 4.289 -4.492 -5.547 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A O 1 ATOM 374 C CB . ARG A 1 46 ? 3.705 -1.751 -6.336 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CB 1 ATOM 375 C CG . ARG A 1 46 ? 4.128 -1.110 -7.624 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CG 1 ATOM 376 C CD . ARG A 1 46 ? 4.734 0.228 -7.398 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CD 1 ATOM 377 N NE . ARG A 1 46 ? 4.910 0.914 -8.662 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A NE 1 ATOM 378 C CZ . ARG A 1 46 ? 5.584 2.046 -8.827 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CZ 1 ATOM 379 N NH1 . ARG A 1 46 ? 6.159 2.652 -7.789 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A NH1 1 ATOM 380 N NH2 . ARG A 1 46 ? 5.686 2.570 -10.040 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A NH2 1 ATOM 381 N N . PHE A 1 47 ? 2.146 -4.532 -4.805 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A N 1 ATOM 382 C CA . PHE A 1 47 ? 2.417 -5.602 -3.836 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CA 1 ATOM 383 C C . PHE A 1 47 ? 1.606 -6.863 -4.027 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A C 1 ATOM 384 O O . PHE A 1 47 ? 1.904 -7.857 -3.366 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A O 1 ATOM 385 C CB . PHE A 1 47 ? 2.215 -5.153 -2.376 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CB 1 ATOM 386 C CG . PHE A 1 47 ? 2.942 -3.896 -2.007 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CG 1 ATOM 387 C CD1 . PHE A 1 47 ? 4.271 -3.694 -2.384 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CD1 1 ATOM 388 C CD2 . PHE A 1 47 ? 2.307 -2.929 -1.245 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CD2 1 ATOM 389 C CE1 . PHE A 1 47 ? 4.919 -2.531 -2.042 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CE1 1 ATOM 390 C CE2 . PHE A 1 47 ? 2.962 -1.748 -0.893 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CE2 1 ATOM 391 C CZ . PHE A 1 47 ? 4.265 -1.555 -1.293 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 46 PHE A CZ 1 ATOM 392 N N . LYS A 1 48 ? 0.591 -6.842 -4.898 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A N 1 ATOM 393 C CA A LYS A 1 48 ? -0.309 -7.992 -5.100 0.50 28.01 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CA 1 ATOM 394 C CA B LYS A 1 48 ? -0.293 -8.007 -4.987 0.50 27.91 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CA 1 ATOM 395 C C . LYS A 1 48 ? 0.407 -9.300 -5.427 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A C 1 ATOM 396 O O . LYS A 1 48 ? -0.104 -10.380 -5.156 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A O 1 ATOM 397 C CB A LYS A 1 48 ? -1.327 -7.702 -6.206 0.50 28.14 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CB 1 ATOM 398 C CB B LYS A 1 48 ? -1.596 -7.742 -5.766 0.50 27.87 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CB 1 ATOM 399 C CG A LYS A 1 48 ? -2.645 -7.137 -5.721 0.50 28.97 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CG 1 ATOM 400 C CG B LYS A 1 48 ? -1.510 -6.833 -6.981 0.50 28.23 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CG 1 ATOM 401 C CD A LYS A 1 48 ? -3.695 -7.281 -6.807 0.50 30.32 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CD 1 ATOM 402 C CD B LYS A 1 48 ? -2.923 -6.474 -7.432 0.50 28.16 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CD 1 ATOM 403 C CE A LYS A 1 48 ? -4.943 -6.486 -6.485 0.50 29.70 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CE 1 ATOM 404 C CE B LYS A 1 48 ? -2.947 -5.508 -8.599 0.50 29.16 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CE 1 ATOM 405 N NZ A LYS A 1 48 ? -5.868 -6.400 -7.645 0.50 31.09 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A NZ 1 ATOM 406 N NZ B LYS A 1 48 ? -4.270 -4.816 -8.709 0.50 29.52 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A NZ 1 ATOM 407 N N . HIS A 1 49 ? 1.586 -9.187 -6.042 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A N 1 ATOM 408 C CA . HIS A 1 49 ? 2.377 -10.358 -6.435 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CA 1 ATOM 409 C C . HIS A 1 49 ? 3.057 -11.063 -5.259 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A C 1 ATOM 410 O O . HIS A 1 49 ? 3.598 -12.159 -5.423 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A O 1 ATOM 411 C CB . HIS A 1 49 ? 3.412 -10.000 -7.529 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CB 1 ATOM 412 C CG . HIS A 1 49 ? 4.481 -9.035 -7.096 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CG 1 ATOM 413 N ND1 . HIS A 1 49 ? 4.246 -7.688 -6.918 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A ND1 1 ATOM 414 C CD2 . HIS A 1 49 ? 5.804 -9.217 -6.856 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CD2 1 ATOM 415 C CE1 . HIS A 1 49 ? 5.369 -7.086 -6.562 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CE1 1 ATOM 416 N NE2 . HIS A 1 49 ? 6.332 -7.989 -6.523 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A NE2 1 ATOM 417 N N . LEU A 1 50 ? 3.029 -10.432 -4.084 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N 1 ATOM 418 C CA . LEU A 1 50 ? 3.756 -10.923 -2.907 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA 1 ATOM 419 C C . LEU A 1 50 ? 2.878 -11.750 -1.987 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C 1 ATOM 420 O O . LEU A 1 50 ? 2.009 -11.216 -1.305 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O 1 ATOM 421 C CB . LEU A 1 50 ? 4.341 -9.759 -2.109 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB 1 ATOM 422 C CG . LEU A 1 50 ? 5.315 -8.835 -2.835 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG 1 ATOM 423 C CD1 . LEU A 1 50 ? 5.638 -7.639 -1.956 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1 1 ATOM 424 C CD2 . LEU A 1 50 ? 6.585 -9.571 -3.242 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2 1 ATOM 425 N N . LYS A 1 51 ? 3.119 -13.056 -1.952 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A N 1 ATOM 426 C CA . LYS A 1 51 ? 2.283 -13.942 -1.142 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CA 1 ATOM 427 C C . LYS A 1 51 ? 2.990 -14.335 0.159 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A C 1 ATOM 428 O O . LYS A 1 51 ? 2.415 -14.242 1.252 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A O 1 ATOM 429 C CB . LYS A 1 51 ? 1.882 -15.199 -1.932 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CB 1 ATOM 430 C CG . LYS A 1 51 ? 2.072 -15.123 -3.461 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CG 1 ATOM 431 C CD . LYS A 1 51 ? 0.936 -14.389 -4.201 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CD 1 ATOM 432 C CE . LYS A 1 51 ? 1.170 -14.440 -5.722 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CE 1 ATOM 433 N NZ . LYS A 1 51 ? 0.089 -13.805 -6.540 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A NZ 1 ATOM 434 N N . THR A 1 52 ? 4.237 -14.785 0.030 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 1 ATOM 435 C CA . THR A 1 52 ? 4.959 -15.377 1.142 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 1 ATOM 436 C C . THR A 1 52 ? 5.883 -14.368 1.801 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 1 ATOM 437 O O . THR A 1 52 ? 6.237 -13.345 1.201 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 1 ATOM 438 C CB . THR A 1 52 ? 5.790 -16.607 0.678 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 1 ATOM 439 O OG1 . THR A 1 52 ? 6.845 -16.183 -0.212 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 1 ATOM 440 C CG2 . THR A 1 52 ? 4.903 -17.620 -0.025 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 1 ATOM 441 N N . GLU A 1 53 ? 6.295 -14.670 3.027 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A N 1 ATOM 442 C CA . GLU A 1 53 ? 7.257 -13.831 3.731 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A CA 1 ATOM 443 C C . GLU A 1 53 ? 8.594 -13.749 2.996 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A C 1 ATOM 444 O O . GLU A 1 53 ? 9.263 -12.707 3.036 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A O 1 ATOM 445 C CB . GLU A 1 53 ? 7.456 -14.317 5.165 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A CB 1 ATOM 446 C CG . GLU A 1 53 ? 8.452 -13.502 5.968 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A CG 1 ATOM 447 C CD . GLU A 1 53 ? 8.363 -13.768 7.457 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A CD 1 ATOM 448 O OE1 . GLU A 1 53 ? 7.885 -14.855 7.856 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A OE1 1 ATOM 449 O OE2 . GLU A 1 53 ? 8.778 -12.883 8.230 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 52 GLU A OE2 1 ATOM 450 N N . ALA A 1 54 ? 8.987 -14.846 2.334 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 53 ALA A N 1 ATOM 451 C CA . ALA A 1 54 ? 10.230 -14.852 1.570 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 53 ALA A CA 1 ATOM 452 C C . ALA A 1 54 ? 10.175 -13.794 0.483 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 53 ALA A C 1 ATOM 453 O O . ALA A 1 54 ? 11.116 -13.017 0.321 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 53 ALA A O 1 ATOM 454 C CB . ALA A 1 54 ? 10.491 -16.216 0.967 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 53 ALA A CB 1 ATOM 455 N N . GLU A 1 55 ? 9.061 -13.777 -0.249 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A N 1 ATOM 456 C CA . GLU A 1 55 ? 8.865 -12.864 -1.363 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CA 1 ATOM 457 C C . GLU A 1 55 ? 8.879 -11.432 -0.834 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A C 1 ATOM 458 O O . GLU A 1 55 ? 9.515 -10.552 -1.403 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A O 1 ATOM 459 C CB . GLU A 1 55 ? 7.561 -13.192 -2.100 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CB 1 ATOM 460 C CG . GLU A 1 55 ? 7.641 -14.528 -2.862 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CG 1 ATOM 461 C CD . GLU A 1 55 ? 6.286 -15.088 -3.246 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CD 1 ATOM 462 O OE1 . GLU A 1 55 ? 5.247 -14.485 -2.893 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A OE1 1 ATOM 463 O OE2 . GLU A 1 55 ? 6.261 -16.157 -3.906 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A OE2 1 ATOM 464 N N . MET A 1 56 ? 8.244 -11.224 0.316 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 55 MET A N 1 ATOM 465 C CA . MET A 1 56 ? 8.243 -9.889 0.906 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 55 MET A CA 1 ATOM 466 C C . MET A 1 56 ? 9.640 -9.404 1.254 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 55 MET A C 1 ATOM 467 O O . MET A 1 56 ? 9.994 -8.260 0.954 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 55 MET A O 1 ATOM 468 C CB . MET A 1 56 ? 7.340 -9.820 2.139 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 55 MET A CB 1 ATOM 469 C CG . MET A 1 56 ? 5.920 -10.203 1.841 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 55 MET A CG 1 ATOM 470 S SD . MET A 1 56 ? 4.936 -10.072 3.355 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 55 MET A SD 1 ATOM 471 C CE . MET A 1 56 ? 3.405 -10.797 2.801 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 55 MET A CE 1 ATOM 472 N N . LYS A 1 57 ? 10.445 -10.289 1.858 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N 1 ATOM 473 C CA . LYS A 1 57 ? 11.780 -9.909 2.314 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA 1 ATOM 474 C C . LYS A 1 57 ? 12.707 -9.515 1.155 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C 1 ATOM 475 O O . LYS A 1 57 ? 13.566 -8.650 1.315 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O 1 ATOM 476 C CB . LYS A 1 57 ? 12.410 -11.021 3.173 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB 1 ATOM 477 C CG . LYS A 1 57 ? 11.761 -11.194 4.569 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG 1 ATOM 478 C CD . LYS A 1 57 ? 12.543 -12.209 5.419 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD 1 ATOM 479 C CE . LYS A 1 57 ? 12.208 -12.090 6.905 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE 1 ATOM 480 N NZ . LYS A 1 57 ? 12.692 -13.282 7.676 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ 1 ATOM 481 N N . ALA A 1 58 ? 12.494 -10.127 -0.012 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A N 1 ATOM 482 C CA . ALA A 1 58 ? 13.318 -9.881 -1.190 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CA 1 ATOM 483 C C . ALA A 1 58 ? 12.790 -8.761 -2.096 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A C 1 ATOM 484 O O . ALA A 1 58 ? 13.428 -8.404 -3.080 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A O 1 ATOM 485 C CB . ALA A 1 58 ? 13.498 -11.176 -1.988 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CB 1 ATOM 486 N N . SER A 1 59 ? 11.640 -8.188 -1.754 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 58 SER A N 1 ATOM 487 C CA . SER A 1 59 ? 11.001 -7.198 -2.614 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CA 1 ATOM 488 C C . SER A 1 59 ? 11.574 -5.783 -2.502 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 58 SER A C 1 ATOM 489 O O . SER A 1 59 ? 11.474 -5.129 -1.450 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 58 SER A O 1 ATOM 490 C CB . SER A 1 59 ? 9.496 -7.136 -2.316 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CB 1 ATOM 491 O OG . SER A 1 59 ? 8.898 -6.050 -3.019 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 58 SER A OG 1 ATOM 492 N N . GLU A 1 60 ? 12.127 -5.286 -3.608 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A N 1 ATOM 493 C CA . GLU A 1 60 ? 12.585 -3.899 -3.660 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CA 1 ATOM 494 C C . GLU A 1 60 ? 11.418 -2.914 -3.549 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A C 1 ATOM 495 O O . GLU A 1 60 ? 11.544 -1.876 -2.899 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A O 1 ATOM 496 C CB . GLU A 1 60 ? 13.431 -3.638 -4.916 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CB 1 ATOM 497 C CG . GLU A 1 60 ? 14.041 -2.235 -5.030 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CG 1 ATOM 498 C CD . GLU A 1 60 ? 15.087 -1.915 -3.948 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CD 1 ATOM 499 O OE1 . GLU A 1 60 ? 15.768 -2.850 -3.452 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A OE1 1 ATOM 500 O OE2 . GLU A 1 60 ? 15.226 -0.715 -3.603 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A OE2 1 ATOM 501 N N . ASP A 1 61 ? 10.286 -3.248 -4.162 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A N 1 ATOM 502 C CA . ASP A 1 61 ? 9.085 -2.414 -4.041 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CA 1 ATOM 503 C C . ASP A 1 61 ? 8.671 -2.205 -2.573 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A C 1 ATOM 504 O O . ASP A 1 61 ? 8.343 -1.090 -2.163 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A O 1 ATOM 505 C CB . ASP A 1 61 ? 7.941 -3.051 -4.806 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CB 1 ATOM 506 C CG . ASP A 1 61 ? 7.985 -2.700 -6.275 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A CG 1 ATOM 507 O OD1 . ASP A 1 61 ? 8.123 -1.499 -6.572 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A OD1 1 ATOM 508 O OD2 . ASP A 1 61 ? 7.908 -3.627 -7.097 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 60 ASP A OD2 1 ATOM 509 N N . LEU A 1 62 ? 8.689 -3.282 -1.798 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A N 1 ATOM 510 C CA . LEU A 1 62 ? 8.235 -3.220 -0.401 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CA 1 ATOM 511 C C . LEU A 1 62 ? 9.220 -2.384 0.424 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A C 1 ATOM 512 O O . LEU A 1 62 ? 8.818 -1.522 1.209 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A O 1 ATOM 513 C CB . LEU A 1 62 ? 8.017 -4.631 0.143 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CB 1 ATOM 514 C CG . LEU A 1 62 ? 7.436 -4.818 1.540 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CG 1 ATOM 515 C CD1 . LEU A 1 62 ? 6.665 -6.130 1.630 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD1 1 ATOM 516 C CD2 . LEU A 1 62 ? 8.551 -4.749 2.592 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD2 1 ATOM 517 N N . LYS A 1 63 ? 10.515 -2.607 0.200 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A N 1 ATOM 518 C CA . LYS A 1 63 ? 11.535 -1.824 0.867 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A CA 1 ATOM 519 C C . LYS A 1 63 ? 11.421 -0.324 0.492 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A C 1 ATOM 520 O O . LYS A 1 63 ? 11.395 0.550 1.368 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A O 1 ATOM 521 C CB . LYS A 1 63 ? 12.915 -2.389 0.512 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A CB 1 ATOM 522 C CG . LYS A 1 63 ? 14.039 -1.576 1.114 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A CG 1 ATOM 523 C CD . LYS A 1 63 ? 15.374 -2.028 0.535 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A CD 1 ATOM 524 C CE . LYS A 1 63 ? 15.493 -3.533 0.584 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A CE 1 ATOM 525 N NZ . LYS A 1 63 ? 16.727 -4.004 -0.126 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 62 LYS A NZ 1 ATOM 526 N N . LYS A 1 64 ? 11.293 -0.040 -0.804 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A N 1 ATOM 527 C CA . LYS A 1 64 ? 11.129 1.334 -1.247 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CA 1 ATOM 528 C C . LYS A 1 64 ? 9.901 1.960 -0.593 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A C 1 ATOM 529 O O . LYS A 1 64 ? 9.958 3.093 -0.089 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A O 1 ATOM 530 C CB . LYS A 1 64 ? 11.027 1.434 -2.777 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CB 1 ATOM 531 C CG . LYS A 1 64 ? 12.382 1.413 -3.458 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CG 1 ATOM 532 C CD . LYS A 1 64 ? 12.245 1.568 -4.982 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CD 1 ATOM 533 C CE . LYS A 1 64 ? 11.797 2.952 -5.422 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CE 1 ATOM 534 N NZ . LYS A 1 64 ? 10.363 2.971 -5.899 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A NZ 1 ATOM 535 N N . HIS A 1 65 ? 8.804 1.222 -0.586 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A N 1 ATOM 536 C CA . HIS A 1 65 ? 7.573 1.817 -0.079 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A CA 1 ATOM 537 C C . HIS A 1 65 ? 7.653 2.056 1.420 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A C 1 ATOM 538 O O . HIS A 1 65 ? 7.085 3.032 1.937 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A O 1 ATOM 539 C CB . HIS A 1 65 ? 6.335 1.002 -0.394 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A CB 1 ATOM 540 C CG . HIS A 1 65 ? 5.084 1.816 -0.312 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A CG 1 ATOM 541 N ND1 . HIS A 1 65 ? 4.837 2.855 -1.181 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A ND1 1 ATOM 542 C CD2 . HIS A 1 65 ? 4.033 1.787 0.548 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A CD2 1 ATOM 543 C CE1 . HIS A 1 65 ? 3.684 3.422 -0.880 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A CE1 1 ATOM 544 N NE2 . HIS A 1 65 ? 3.176 2.797 0.167 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 64 HIS A NE2 1 ATOM 545 N N . GLY A 1 66 ? 8.350 1.162 2.115 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A N 1 ATOM 546 C CA . GLY A 1 66 ? 8.536 1.317 3.574 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A CA 1 ATOM 547 C C . GLY A 1 66 ? 9.227 2.636 3.872 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A C 1 ATOM 548 O O . GLY A 1 66 ? 8.827 3.394 4.765 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A O 1 ATOM 549 N N . VAL A 1 67 ? 10.260 2.924 3.094 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A N 1 ATOM 550 C CA . VAL A 1 67 ? 10.989 4.178 3.247 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CA 1 ATOM 551 C C . VAL A 1 67 ? 10.069 5.401 2.955 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A C 1 ATOM 552 O O . VAL A 1 67 ? 10.085 6.378 3.701 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A O 1 ATOM 553 C CB . VAL A 1 67 ? 12.235 4.201 2.359 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CB 1 ATOM 554 C CG1 . VAL A 1 67 ? 12.839 5.612 2.341 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG1 1 ATOM 555 C CG2 . VAL A 1 67 ? 13.239 3.099 2.754 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG2 1 ATOM 556 N N . THR A 1 68 ? 9.270 5.330 1.902 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 67 THR A N 1 ATOM 557 C CA . THR A 1 68 ? 8.332 6.404 1.573 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 67 THR A CA 1 ATOM 558 C C . THR A 1 68 ? 7.326 6.640 2.704 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 67 THR A C 1 ATOM 559 O O . THR A 1 68 ? 7.073 7.790 3.111 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 67 THR A O 1 ATOM 560 C CB . THR A 1 68 ? 7.609 6.070 0.282 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 67 THR A CB 1 ATOM 561 O OG1 . THR A 1 68 ? 8.582 6.039 -0.780 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 67 THR A OG1 1 ATOM 562 C CG2 . THR A 1 68 ? 6.559 7.119 -0.037 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 67 THR A CG2 1 ATOM 563 N N . VAL A 1 69 ? 6.758 5.555 3.216 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A N 1 ATOM 564 C CA . VAL A 1 69 ? 5.756 5.679 4.272 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 1 ATOM 565 C C . VAL A 1 69 ? 6.364 6.307 5.527 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A C 1 ATOM 566 O O . VAL A 1 69 ? 5.792 7.240 6.089 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A O 1 ATOM 567 C CB . VAL A 1 69 ? 5.081 4.332 4.608 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CB 1 ATOM 568 C CG1 . VAL A 1 69 ? 4.208 4.460 5.891 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG1 1 ATOM 569 C CG2 . VAL A 1 69 ? 4.238 3.838 3.432 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG2 1 ATOM 570 N N . LEU A 1 70 ? 7.516 5.799 5.971 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A N 1 ATOM 571 C CA . LEU A 1 70 ? 8.132 6.300 7.185 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CA 1 ATOM 572 C C . LEU A 1 70 ? 8.606 7.739 7.034 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A C 1 ATOM 573 O O . LEU A 1 70 ? 8.570 8.512 7.986 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A O 1 ATOM 574 C CB . LEU A 1 70 ? 9.252 5.385 7.666 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CB 1 ATOM 575 C CG . LEU A 1 70 ? 8.844 3.962 8.081 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CG 1 ATOM 576 C CD1 . LEU A 1 70 ? 10.096 3.153 8.519 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD1 1 ATOM 577 C CD2 . LEU A 1 70 ? 7.796 3.978 9.217 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD2 1 ATOM 578 N N . THR A 1 71 ? 9.016 8.101 5.822 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 70 THR A N 1 ATOM 579 C CA . THR A 1 71 ? 9.488 9.459 5.584 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 70 THR A CA 1 ATOM 580 C C . THR A 1 71 ? 8.289 10.424 5.698 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 70 THR A C 1 ATOM 581 O O . THR A 1 71 ? 8.396 11.473 6.338 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 70 THR A O 1 ATOM 582 C CB . THR A 1 71 ? 10.189 9.563 4.220 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 70 THR A CB 1 ATOM 583 O OG1 . THR A 1 71 ? 11.337 8.700 4.222 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 70 THR A OG1 1 ATOM 584 C CG2 . THR A 1 71 ? 10.692 11.000 3.973 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 70 THR A CG2 1 ATOM 585 N N . ALA A 1 72 ? 7.181 10.079 5.048 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A N 1 ATOM 586 C CA . ALA A 1 72 ? 5.940 10.873 5.124 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CA 1 ATOM 587 C C . ALA A 1 72 ? 5.470 10.985 6.576 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A C 1 ATOM 588 O O . ALA A 1 72 ? 5.149 12.082 7.065 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A O 1 ATOM 589 C CB . ALA A 1 72 ? 4.866 10.254 4.281 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CB 1 ATOM 590 N N . LEU A 1 73 ? 5.442 9.853 7.277 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A N 1 ATOM 591 C CA . LEU A 1 73 ? 5.041 9.855 8.684 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A CA 1 ATOM 592 C C . LEU A 1 73 ? 5.977 10.696 9.567 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A C 1 ATOM 593 O O . LEU A 1 73 ? 5.525 11.452 10.448 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A O 1 ATOM 594 C CB . LEU A 1 73 ? 4.964 8.416 9.194 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A CB 1 ATOM 595 C CG . LEU A 1 73 ? 4.668 8.252 10.680 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A CG 1 ATOM 596 C CD1 . LEU A 1 73 ? 3.321 8.935 11.007 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A CD1 1 ATOM 597 C CD2 . LEU A 1 73 ? 4.636 6.738 11.027 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 72 LEU A CD2 1 ATOM 598 N N . GLY A 1 74 ? 7.287 10.545 9.363 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A N 1 ATOM 599 C CA . GLY A 1 74 ? 8.285 11.274 10.117 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A CA 1 ATOM 600 C C . GLY A 1 74 ? 8.108 12.776 10.013 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A C 1 ATOM 601 O O . GLY A 1 74 ? 8.231 13.493 11.003 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A O 1 ATOM 602 N N . ALA A 1 75 ? 7.814 13.253 8.801 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A N 1 ATOM 603 C CA . ALA A 1 75 ? 7.653 14.685 8.574 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A CA 1 ATOM 604 C C . ALA A 1 75 ? 6.495 15.220 9.415 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A C 1 ATOM 605 O O . ALA A 1 75 ? 6.591 16.320 9.963 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A O 1 ATOM 606 C CB . ALA A 1 75 ? 7.428 14.973 7.093 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A CB 1 ATOM 607 N N . ILE A 1 76 ? 5.424 14.438 9.516 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A N 1 ATOM 608 C CA . ILE A 1 76 ? 4.283 14.794 10.372 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A CA 1 ATOM 609 C C . ILE A 1 76 ? 4.704 14.764 11.859 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A C 1 ATOM 610 O O . ILE A 1 76 ? 4.511 15.745 12.607 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A O 1 ATOM 611 C CB . ILE A 1 76 ? 3.030 13.911 10.043 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A CB 1 ATOM 612 C CG1 . ILE A 1 76 ? 2.587 14.153 8.583 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A CG1 1 ATOM 613 C CG2 . ILE A 1 76 ? 1.892 14.160 11.054 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A CG2 1 ATOM 614 C CD1 . ILE A 1 76 ? 1.794 12.984 7.912 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 75 ILE A CD1 1 ATOM 615 N N . LEU A 1 77 ? 5.301 13.656 12.294 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A N 1 ATOM 616 C CA . LEU A 1 77 ? 5.691 13.520 13.705 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CA 1 ATOM 617 C C . LEU A 1 77 ? 6.556 14.677 14.201 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A C 1 ATOM 618 O O . LEU A 1 77 ? 6.408 15.147 15.336 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A O 1 ATOM 619 C CB . LEU A 1 77 ? 6.426 12.190 13.945 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CB 1 ATOM 620 C CG . LEU A 1 77 ? 5.566 10.938 13.833 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CG 1 ATOM 621 C CD1 . LEU A 1 77 ? 6.458 9.687 13.933 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD1 1 ATOM 622 C CD2 . LEU A 1 77 ? 4.476 10.947 14.936 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD2 1 ATOM 623 N N . LYS A 1 78 ? 7.455 15.154 13.346 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A N 1 ATOM 624 C CA . LYS A 1 78 ? 8.394 16.191 13.772 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CA 1 ATOM 625 C C . LYS A 1 78 ? 7.726 17.562 13.957 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A C 1 ATOM 626 O O . LYS A 1 78 ? 8.323 18.468 14.530 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A O 1 ATOM 627 C CB . LYS A 1 78 ? 9.550 16.288 12.798 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CB 1 ATOM 628 C CG . LYS A 1 78 ? 10.470 15.109 12.863 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CG 1 ATOM 629 C CD . LYS A 1 78 ? 11.464 15.160 11.740 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CD 1 ATOM 630 C CE . LYS A 1 78 ? 12.330 13.925 11.788 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CE 1 ATOM 631 N NZ . LYS A 1 78 ? 13.404 13.975 10.773 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A NZ 1 ATOM 632 N N . LYS A 1 79 ? 6.497 17.701 13.486 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A N 1 ATOM 633 C CA . LYS A 1 79 ? 5.721 18.938 13.719 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A CA 1 ATOM 634 C C . LYS A 1 79 ? 5.149 19.008 15.135 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A C 1 ATOM 635 O O . LYS A 1 79 ? 4.628 20.053 15.554 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A O 1 ATOM 636 C CB . LYS A 1 79 ? 4.613 19.081 12.682 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A CB 1 ATOM 637 C CG . LYS A 1 79 ? 5.171 19.407 11.295 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A CG 1 ATOM 638 C CD . LYS A 1 79 ? 6.186 20.560 11.388 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A CD 1 ATOM 639 C CE . LYS A 1 79 ? 7.026 20.703 10.131 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A CE 1 ATOM 640 N NZ . LYS A 1 79 ? 7.665 22.049 10.047 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 78 LYS A NZ 1 ATOM 641 N N . LYS A 1 80 ? 5.226 17.886 15.858 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A N 1 ATOM 642 C CA . LYS A 1 80 ? 4.787 17.837 17.266 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A CA 1 ATOM 643 C C . LYS A 1 80 ? 3.325 18.288 17.462 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A C 1 ATOM 644 O O . LYS A 1 80 ? 2.997 19.010 18.411 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A O 1 ATOM 645 C CB . LYS A 1 80 ? 5.753 18.622 18.163 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A CB 1 ATOM 646 C CG . LYS A 1 80 ? 7.187 18.096 18.144 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A CG 1 ATOM 647 C CD . LYS A 1 80 ? 7.975 18.551 19.366 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A CD 1 ATOM 648 C CE . LYS A 1 80 ? 8.316 20.018 19.323 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A CE 1 ATOM 649 N NZ . LYS A 1 80 ? 9.109 20.422 20.525 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 79 LYS A NZ 1 ATOM 650 N N . GLY A 1 81 ? 2.450 17.832 16.566 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A N 1 ATOM 651 C CA . GLY A 1 81 ? 1.025 18.150 16.650 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A CA 1 ATOM 652 C C . GLY A 1 81 ? 0.592 19.461 16.007 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A C 1 ATOM 653 O O . GLY A 1 81 ? -0.606 19.678 15.808 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A O 1 ATOM 654 N N . HIS A 1 82 ? 1.544 20.342 15.697 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A N 1 ATOM 655 C CA . HIS A 1 82 ? 1.228 21.617 15.033 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A CA 1 ATOM 656 C C . HIS A 1 82 ? 0.934 21.419 13.545 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A C 1 ATOM 657 O O . HIS A 1 82 ? 1.477 20.507 12.912 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A O 1 ATOM 658 C CB . HIS A 1 82 ? 2.380 22.605 15.201 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A CB 1 ATOM 659 C CG . HIS A 1 82 ? 2.656 22.967 16.626 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A CG 1 ATOM 660 N ND1 . HIS A 1 82 ? 3.555 22.274 17.409 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A ND1 1 ATOM 661 C CD2 . HIS A 1 82 ? 2.148 23.947 17.412 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A CD2 1 ATOM 662 C CE1 . HIS A 1 82 ? 3.593 22.816 18.614 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A CE1 1 ATOM 663 N NE2 . HIS A 1 82 ? 2.741 23.825 18.646 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 81 HIS A NE2 1 ATOM 664 N N . HIS A 1 83 ? 0.090 22.277 12.983 0.50 30.30 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A N 1 ATOM 665 C CA . HIS A 1 83 ? -0.293 22.133 11.584 0.50 29.57 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A CA 1 ATOM 666 C C . HIS A 1 83 ? 0.263 23.224 10.690 0.50 29.01 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A C 1 ATOM 667 O O . HIS A 1 83 ? 0.130 24.413 10.986 0.50 29.12 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A O 1 ATOM 668 C CB . HIS A 1 83 ? -1.808 22.031 11.457 0.50 29.91 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A CB 1 ATOM 669 C CG . HIS A 1 83 ? -2.367 20.799 12.091 0.50 30.31 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A CG 1 ATOM 670 N ND1 . HIS A 1 83 ? -2.918 20.799 13.354 0.50 30.26 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A ND1 1 ATOM 671 C CD2 . HIS A 1 83 ? -2.421 19.519 11.654 0.50 30.56 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A CD2 1 ATOM 672 C CE1 . HIS A 1 83 ? -3.306 19.574 13.660 0.50 30.77 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A CE1 1 ATOM 673 N NE2 . HIS A 1 83 ? -3.013 18.778 12.647 0.50 31.21 ? ? ? ? ? ? 82 HIS A NE2 1 ATOM 674 N N . GLU A 1 84 ? 0.884 22.810 9.589 0.50 27.90 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A N 1 ATOM 675 C CA . GLU A 1 84 ? 1.469 23.743 8.640 0.50 27.05 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CA 1 ATOM 676 C C . GLU A 1 84 ? 0.870 23.542 7.247 0.50 26.22 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A C 1 ATOM 677 O O . GLU A 1 84 ? 0.728 22.415 6.777 0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A O 1 ATOM 678 C CB . GLU A 1 84 ? 2.988 23.577 8.601 0.50 27.16 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CB 1 ATOM 679 C CG . GLU A 1 84 ? 3.760 24.891 8.650 0.50 27.68 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CG 1 ATOM 680 C CD . GLU A 1 84 ? 4.198 25.397 7.289 0.50 29.37 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CD 1 ATOM 681 O OE1 . GLU A 1 84 ? 3.362 25.446 6.361 0.50 28.68 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A OE1 1 ATOM 682 O OE2 . GLU A 1 84 ? 5.390 25.766 7.155 0.50 30.22 ? ? ? ? ? ? 83 GLU A OE2 1 ATOM 683 N N . ALA A 1 85 ? 0.521 24.646 6.593 0.50 25.70 ? ? ? ? ? ? 84 ALA A N 1 ATOM 684 C CA . ALA A 1 85 ? -0.124 24.597 5.278 0.50 25.52 ? ? ? ? ? ? 84 ALA A CA 1 ATOM 685 C C . ALA A 1 85 ? 0.653 23.751 4.267 0.50 25.54 ? ? ? ? ? ? 84 ALA A C 1 ATOM 686 O O . ALA A 1 85 ? 0.064 23.098 3.408 0.50 25.33 ? ? ? ? ? ? 84 ALA A O 1 ATOM 687 C CB . ALA A 1 85 ? -0.316 26.004 4.739 0.50 25.73 ? ? ? ? ? ? 84 ALA A CB 1 ATOM 688 N N . GLU A 1 86 ? 1.976 23.778 4.392 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A N 1 ATOM 689 C CA . GLU A 1 86 ? 2.904 23.130 3.456 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CA 1 ATOM 690 C C . GLU A 1 86 ? 2.847 21.599 3.502 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A C 1 ATOM 691 O O . GLU A 1 86 ? 3.310 20.931 2.563 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A O 1 ATOM 692 C CB . GLU A 1 86 ? 4.345 23.593 3.727 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CB 1 ATOM 693 C CG . GLU A 1 86 ? 4.959 23.027 5.028 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CG 1 ATOM 694 C CD . GLU A 1 86 ? 6.373 23.504 5.317 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CD 1 ATOM 695 O OE1 . GLU A 1 86 ? 7.192 22.674 5.784 0.50 30.14 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A OE1 1 ATOM 696 O OE2 . GLU A 1 86 ? 6.672 24.700 5.092 0.50 30.33 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A OE2 1 ATOM 697 N N . LEU A 1 87 ? 2.319 21.063 4.605 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A N 1 ATOM 698 C CA . LEU A 1 87 ? 2.127 19.619 4.781 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CA 1 ATOM 699 C C . LEU A 1 87 ? 0.654 19.244 4.595 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A C 1 ATOM 700 O O . LEU A 1 87 ? 0.251 18.105 4.856 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A O 1 ATOM 701 C CB . LEU A 1 87 ? 2.636 19.157 6.158 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CB 1 ATOM 702 C CG . LEU A 1 87 ? 4.142 19.023 6.444 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CG 1 ATOM 703 C CD1 . LEU A 1 87 ? 4.392 18.476 7.848 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CD1 1 ATOM 704 C CD2 . LEU A 1 87 ? 4.803 18.116 5.435 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 86 LEU A CD2 1 ATOM 705 N N . LYS A 1 88 ? -0.160 20.183 4.121 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 1 ATOM 706 C CA . LYS A 1 88 ? -1.554 19.836 3.899 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 1 ATOM 707 C C . LYS A 1 88 ? -1.801 18.713 2.885 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 1 ATOM 708 O O . LYS A 1 88 ? -2.723 17.910 3.078 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 1 ATOM 709 C CB . LYS A 1 88 ? -2.402 21.057 3.573 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 1 ATOM 710 C CG . LYS A 1 88 ? -3.040 21.646 4.806 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 1 ATOM 711 C CD . LYS A 1 88 ? -3.927 22.798 4.432 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 1 ATOM 712 C CE . LYS A 1 88 ? -5.332 22.333 4.105 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 1 ATOM 713 N NZ . LYS A 1 88 ? -6.200 23.520 3.921 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 1 ATOM 714 N N . PRO A 1 89 ? -1.013 18.645 1.794 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A N 1 ATOM 715 C CA . PRO A 1 89 ? -1.379 17.597 0.851 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CA 1 ATOM 716 C C . PRO A 1 89 ? -1.274 16.181 1.396 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A C 1 ATOM 717 O O . PRO A 1 89 ? -0.489 15.889 2.328 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A O 1 ATOM 718 C CB . PRO A 1 89 ? -0.370 17.769 -0.294 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CB 1 ATOM 719 C CG . PRO A 1 89 ? 0.114 19.155 -0.157 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CG 1 ATOM 720 C CD . PRO A 1 89 ? 0.123 19.441 1.302 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CD 1 ATOM 721 N N . LEU A 1 90 ? -2.068 15.304 0.801 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A N 1 ATOM 722 C CA A LEU A 1 90 ? -2.030 13.870 1.079 0.50 15.66 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1 ATOM 723 C CA B LEU A 1 90 ? -1.937 13.903 1.149 0.50 16.37 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1 ATOM 724 C C . LEU A 1 90 ? -0.947 13.195 0.243 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A C 1 ATOM 725 O O . LEU A 1 90 ? -1.050 13.199 -1.004 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A O 1 ATOM 726 C CB A LEU A 1 90 ? -3.392 13.241 0.726 0.50 15.49 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1 ATOM 727 C CB B LEU A 1 90 ? -3.281 13.175 1.259 0.50 17.49 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1 ATOM 728 C CG A LEU A 1 90 ? -3.580 11.746 0.999 0.50 14.77 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1 ATOM 729 C CG B LEU A 1 90 ? -4.462 13.380 0.331 0.50 18.30 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1 ATOM 730 C CD1 A LEU A 1 90 ? -3.593 11.466 2.509 0.50 13.90 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1 ATOM 731 C CD1 B LEU A 1 90 ? -4.470 12.297 -0.714 0.50 19.35 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1 ATOM 732 C CD2 A LEU A 1 90 ? -4.864 11.241 0.354 0.50 15.99 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1 ATOM 733 C CD2 B LEU A 1 90 ? -5.717 13.259 1.161 0.50 18.32 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1 ATOM 734 N N . ALA A 1 91 ? 0.046 12.601 0.895 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A N 1 ATOM 735 C CA . ALA A 1 91 ? 1.031 11.767 0.188 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CA 1 ATOM 736 C C . ALA A 1 91 ? 0.353 10.731 -0.707 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A C 1 ATOM 737 O O . ALA A 1 91 ? -0.691 10.144 -0.356 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A O 1 ATOM 738 C CB . ALA A 1 91 ? 1.959 11.081 1.185 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CB 1 ATOM 739 N N . GLN A 1 92 ? 0.935 10.507 -1.876 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A N 1 ATOM 740 C CA . GLN A 1 92 ? 0.341 9.607 -2.865 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CA 1 ATOM 741 C C . GLN A 1 92 ? 1.445 8.978 -3.671 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A C 1 ATOM 742 O O . GLN A 1 92 ? 2.307 9.688 -4.188 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A O 1 ATOM 743 C CB . GLN A 1 92 ? -0.554 10.405 -3.810 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CB 1 ATOM 744 C CG . GLN A 1 92 ? -1.209 9.567 -4.904 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CG 1 ATOM 745 C CD . GLN A 1 92 ? -2.040 10.409 -5.876 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CD 1 ATOM 746 O OE1 . GLN A 1 92 ? -2.210 10.040 -7.042 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A OE1 1 ATOM 747 N NE2 . GLN A 1 92 ? -2.556 11.551 -5.398 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A NE2 1 ATOM 748 N N . SER A 1 93 ? 1.399 7.655 -3.796 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 92 SER A N 1 ATOM 749 C CA . SER A 1 93 ? 2.406 6.965 -4.579 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CA 1 ATOM 750 C C . SER A 1 93 ? 1.755 6.112 -5.654 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 92 SER A C 1 ATOM 751 O O . SER A 1 93 ? 0.533 5.897 -5.627 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 92 SER A O 1 ATOM 752 C CB . SER A 1 93 ? 3.276 6.123 -3.663 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CB 1 ATOM 753 O OG . SER A 1 93 ? 2.810 4.807 -3.609 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 92 SER A OG 1 ATOM 754 N N . HIS A 1 94 ? 2.573 5.614 -6.576 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A N 1 ATOM 755 C CA . HIS A 1 94 ? 2.103 4.673 -7.603 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CA 1 ATOM 756 C C . HIS A 1 94 ? 1.883 3.245 -7.081 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A C 1 ATOM 757 O O . HIS A 1 94 ? 1.355 2.378 -7.814 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A O 1 ATOM 758 C CB . HIS A 1 94 ? 3.070 4.642 -8.795 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CB 1 ATOM 759 C CG . HIS A 1 94 ? 3.087 5.906 -9.589 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CG 1 ATOM 760 N ND1 . HIS A 1 94 ? 4.225 6.672 -9.741 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A ND1 1 ATOM 761 C CD2 . HIS A 1 94 ? 2.110 6.543 -10.276 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CD2 1 ATOM 762 C CE1 . HIS A 1 94 ? 3.946 7.728 -10.486 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A CE1 1 ATOM 763 N NE2 . HIS A 1 94 ? 2.671 7.672 -10.827 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 93 HIS A NE2 1 ATOM 764 N N . ALA A 1 95 ? 2.261 3.001 -5.826 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A N 1 ATOM 765 C CA . ALA A 1 95 ? 2.051 1.683 -5.217 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CA 1 ATOM 766 C C . ALA A 1 95 ? 0.569 1.308 -5.158 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A C 1 ATOM 767 O O . ALA A 1 95 ? 0.225 0.134 -5.236 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A O 1 ATOM 768 C CB . ALA A 1 95 ? 2.676 1.599 -3.836 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CB 1 ATOM 769 N N . THR A 1 96 ? -0.302 2.306 -5.021 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 95 THR A N 1 ATOM 770 C CA . THR A 1 96 ? -1.736 2.028 -5.008 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 95 THR A CA 1 ATOM 771 C C . THR A 1 96 ? -2.493 3.014 -5.889 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 95 THR A C 1 ATOM 772 O O . THR A 1 96 ? -2.135 4.183 -5.963 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 95 THR A O 1 ATOM 773 C CB . THR A 1 96 ? -2.295 2.063 -3.582 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 95 THR A CB 1 ATOM 774 O OG1 . THR A 1 96 ? -3.684 1.688 -3.595 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 95 THR A OG1 1 ATOM 775 C CG2 . THR A 1 96 ? -2.114 3.450 -2.959 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 95 THR A CG2 1 ATOM 776 N N . LYS A 1 97 ? -3.542 2.530 -6.547 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A N 1 ATOM 777 C CA . LYS A 1 97 ? -4.448 3.404 -7.295 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A CA 1 ATOM 778 C C . LYS A 1 97 ? -5.562 3.936 -6.385 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A C 1 ATOM 779 O O . LYS A 1 97 ? -6.275 4.871 -6.762 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A O 1 ATOM 780 C CB . LYS A 1 97 ? -5.050 2.658 -8.489 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A CB 1 ATOM 781 C CG . LYS A 1 97 ? -5.928 1.479 -8.106 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A CG 1 ATOM 782 C CD . LYS A 1 97 ? -5.686 0.231 -8.963 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A CD 1 ATOM 783 C CE . LYS A 1 97 ? -5.739 0.500 -10.460 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A CE 1 ATOM 784 N NZ . LYS A 1 97 ? -4.426 0.994 -10.979 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 96 LYS A NZ 1 ATOM 785 N N . HIS A 1 98 ? -5.695 3.325 -5.203 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A N 1 ATOM 786 C CA . HIS A 1 98 ? -6.797 3.578 -4.253 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CA 1 ATOM 787 C C . HIS A 1 98 ? -6.421 4.620 -3.220 0.50 24.03 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A C 1 ATOM 788 O O . HIS A 1 98 ? -5.254 4.790 -2.908 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A O 1 ATOM 789 C CB . HIS A 1 98 ? -7.119 2.310 -3.444 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CB 1 ATOM 790 C CG . HIS A 1 98 ? -7.582 1.144 -4.259 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CG 1 ATOM 791 N ND1 . HIS A 1 98 ? -8.917 0.824 -4.409 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A ND1 1 ATOM 792 C CD2 . HIS A 1 98 ? -6.890 0.191 -4.928 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CD2 1 ATOM 793 C CE1 . HIS A 1 98 ? -9.027 -0.266 -5.149 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CE1 1 ATOM 794 N NE2 . HIS A 1 98 ? -7.812 -0.671 -5.476 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A NE2 1 ATOM 795 N N . LYS A 1 99 ? -7.416 5.296 -2.660 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A N 1 ATOM 796 C CA . LYS A 1 99 ? -7.213 5.989 -1.398 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A CA 1 ATOM 797 C C . LYS A 1 99 ? -7.308 4.909 -0.339 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A C 1 ATOM 798 O O . LYS A 1 99 ? -8.268 4.124 -0.310 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A O 1 ATOM 799 C CB . LYS A 1 99 ? -8.260 7.083 -1.143 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A CB 1 ATOM 800 C CG . LYS A 1 99 ? -8.471 8.062 -2.294 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A CG 1 ATOM 801 C CD . LYS A 1 99 ? -7.148 8.616 -2.826 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A CD 1 ATOM 802 C CE . LYS A 1 99 ? -7.406 9.470 -4.063 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A CE 1 ATOM 803 N NZ . LYS A 1 99 ? -6.193 9.604 -4.931 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 98 LYS A NZ 1 ATOM 804 N N . ILE A 1 100 ? -6.306 4.846 0.522 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A N 1 ATOM 805 C CA . ILE A 1 100 ? -6.255 3.766 1.496 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A CA 1 ATOM 806 C C . ILE A 1 100 ? -7.201 4.086 2.641 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A C 1 ATOM 807 O O . ILE A 1 100 ? -7.165 5.187 3.168 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A O 1 ATOM 808 C CB . ILE A 1 100 ? -4.812 3.536 2.012 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A CB 1 ATOM 809 C CG1 . ILE A 1 100 ? -3.907 3.081 0.854 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A CG1 1 ATOM 810 C CG2 . ILE A 1 100 ? -4.795 2.523 3.144 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A CG2 1 ATOM 811 C CD1 . ILE A 1 100 ? -4.272 1.707 0.265 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 99 ILE A CD1 1 ATOM 812 N N . PRO A 1 101 ? -8.036 3.106 3.042 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N 1 ATOM 813 C CA . PRO A 1 101 ? -8.935 3.380 4.185 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA 1 ATOM 814 C C . PRO A 1 101 ? -8.242 3.719 5.499 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C 1 ATOM 815 O O . PRO A 1 101 ? -7.167 3.218 5.801 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O 1 ATOM 816 C CB . PRO A 1 101 ? -9.719 2.082 4.340 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB 1 ATOM 817 C CG . PRO A 1 101 ? -9.568 1.332 3.018 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG 1 ATOM 818 C CD . PRO A 1 101 ? -8.183 1.737 2.522 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD 1 ATOM 819 N N . ILE A 1 102 ? -8.881 4.553 6.309 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 1 ATOM 820 C CA . ILE A 1 102 ? -8.341 4.909 7.628 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 1 ATOM 821 C C . ILE A 1 102 ? -8.002 3.682 8.484 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 1 ATOM 822 O O . ILE A 1 102 ? -6.984 3.658 9.196 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 1 ATOM 823 C CB . ILE A 1 102 ? -9.338 5.842 8.382 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 1 ATOM 824 C CG1 . ILE A 1 102 ? -9.468 7.182 7.646 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 ATOM 825 C CG2 . ILE A 1 102 ? -8.986 5.998 9.889 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 ATOM 826 C CD1 . ILE A 1 102 ? -8.183 7.975 7.415 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 ATOM 827 N N . LYS A 1 103 ? -8.838 2.655 8.399 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N 1 ATOM 828 C CA . LYS A 1 103 ? -8.635 1.453 9.199 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA 1 ATOM 829 C C . LYS A 1 103 ? -7.262 0.844 8.917 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C 1 ATOM 830 O O . LYS A 1 103 ? -6.672 0.262 9.814 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O 1 ATOM 831 C CB . LYS A 1 103 ? -9.754 0.431 9.032 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB 1 ATOM 832 C CG . LYS A 1 103 ? -9.895 -0.161 7.677 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG 1 ATOM 833 C CD . LYS A 1 103 ? -10.611 -1.503 7.831 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD 1 ATOM 834 C CE . LYS A 1 103 ? -10.749 -2.219 6.528 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE 1 ATOM 835 N NZ . LYS A 1 103 ? -11.704 -3.369 6.682 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ 1 ATOM 836 N N . TYR A 1 104 ? -6.773 0.975 7.681 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N 1 ATOM 837 C CA . TYR A 1 104 ? -5.424 0.424 7.382 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA 1 ATOM 838 C C . TYR A 1 104 ? -4.342 1.234 8.098 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C 1 ATOM 839 O O . TYR A 1 104 ? -3.273 0.704 8.458 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O 1 ATOM 840 C CB . TYR A 1 104 ? -5.124 0.435 5.890 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB 1 ATOM 841 C CG . TYR A 1 104 ? -5.860 -0.548 5.014 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG 1 ATOM 842 C CD1 . TYR A 1 104 ? -7.029 -1.160 5.423 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 1 ATOM 843 C CD2 . TYR A 1 104 ? -5.373 -0.840 3.740 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 1 ATOM 844 C CE1 . TYR A 1 104 ? -7.708 -2.067 4.579 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 1 ATOM 845 C CE2 . TYR A 1 104 ? -6.021 -1.728 2.912 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 1 ATOM 846 C CZ . TYR A 1 104 ? -7.179 -2.338 3.332 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ 1 ATOM 847 O OH . TYR A 1 104 ? -7.842 -3.217 2.508 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH 1 ATOM 848 N N . LEU A 1 105 ? -4.593 2.519 8.308 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N 1 ATOM 849 C CA . LEU A 1 105 ? -3.652 3.317 9.090 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA 1 ATOM 850 C C . LEU A 1 105 ? -3.649 2.863 10.547 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C 1 ATOM 851 O O . LEU A 1 105 ? -2.619 2.938 11.230 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O 1 ATOM 852 C CB . LEU A 1 105 ? -3.988 4.804 8.978 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB 1 ATOM 853 C CG . LEU A 1 105 ? -3.884 5.386 7.564 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG 1 ATOM 854 C CD1 . LEU A 1 105 ? -4.496 6.797 7.584 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 ATOM 855 C CD2 . LEU A 1 105 ? -2.435 5.437 7.140 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 ATOM 856 N N . GLU A 1 106 ? -4.790 2.355 11.040 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N 1 ATOM 857 C CA . GLU A 1 106 ? -4.811 1.744 12.379 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA 1 ATOM 858 C C . GLU A 1 106 ? -3.927 0.500 12.372 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C 1 ATOM 859 O O . GLU A 1 106 ? -3.100 0.293 13.283 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O 1 ATOM 860 C CB . GLU A 1 106 ? -6.253 1.407 12.796 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB 1 ATOM 861 C CG . GLU A 1 106 ? -7.040 2.705 13.028 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG 1 ATOM 862 C CD . GLU A 1 106 ? -8.541 2.541 13.290 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD 1 ATOM 863 O OE1 . GLU A 1 106 ? -9.103 1.435 13.133 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1 ATOM 864 O OE2 . GLU A 1 106 ? -9.166 3.562 13.671 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1 ATOM 865 N N . PHE A 1 107 ? -4.058 -0.283 11.301 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N 1 ATOM 866 C CA . PHE A 1 107 ? -3.294 -1.540 11.177 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA 1 ATOM 867 C C . PHE A 1 107 ? -1.792 -1.229 11.166 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C 1 ATOM 868 O O . PHE A 1 107 ? -0.997 -1.908 11.892 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O 1 ATOM 869 C CB . PHE A 1 107 ? -3.668 -2.316 9.909 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB 1 ATOM 870 C CG . PHE A 1 107 ? -5.089 -2.813 9.880 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG 1 ATOM 871 C CD1 . PHE A 1 107 ? -5.859 -2.913 11.053 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 ATOM 872 C CD2 . PHE A 1 107 ? -5.645 -3.183 8.666 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 ATOM 873 C CE1 . PHE A 1 107 ? -7.204 -3.391 10.992 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 ATOM 874 C CE2 . PHE A 1 107 ? -6.979 -3.642 8.604 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 ATOM 875 C CZ . PHE A 1 107 ? -7.744 -3.731 9.754 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ 1 ATOM 876 N N . ILE A 1 108 ? -1.388 -0.231 10.379 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N 1 ATOM 877 C CA . ILE A 1 108 ? 0.051 0.029 10.273 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA 1 ATOM 878 C C . ILE A 1 108 ? 0.544 0.651 11.582 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C 1 ATOM 879 O O . ILE A 1 108 ? 1.715 0.456 11.978 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O 1 ATOM 880 C CB . ILE A 1 108 ? 0.447 0.861 9.025 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB 1 ATOM 881 C CG1 . ILE A 1 108 ? 1.934 0.618 8.695 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 1 ATOM 882 C CG2 . ILE A 1 108 ? 0.089 2.344 9.219 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 1 ATOM 883 C CD1 . ILE A 1 108 ? 2.424 1.409 7.484 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 1 ATOM 884 N N . SER A 1 109 ? -0.331 1.391 12.282 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 108 SER A N 1 ATOM 885 C CA . SER A 1 109 ? 0.076 1.940 13.579 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CA 1 ATOM 886 C C . SER A 1 109 ? 0.441 0.797 14.574 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 108 SER A C 1 ATOM 887 O O . SER A 1 109 ? 1.458 0.874 15.269 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 108 SER A O 1 ATOM 888 C CB . SER A 1 109 ? -1.008 2.856 14.152 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CB 1 ATOM 889 O OG . SER A 1 109 ? -1.187 3.968 13.324 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 108 SER A OG 1 ATOM 890 N N . GLU A 1 110 ? -0.362 -0.279 14.598 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N 1 ATOM 891 C CA . GLU A 1 110 ? -0.067 -1.446 15.437 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA 1 ATOM 892 C C . GLU A 1 110 ? 1.291 -2.031 15.048 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C 1 ATOM 893 O O . GLU A 1 110 ? 2.075 -2.431 15.915 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O 1 ATOM 894 C CB . GLU A 1 110 ? -1.128 -2.549 15.251 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB 1 ATOM 895 C CG . GLU A 1 110 ? -2.556 -2.187 15.672 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG 1 ATOM 896 C CD . GLU A 1 110 ? -3.570 -3.225 15.126 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD 1 ATOM 897 O OE1 . GLU A 1 110 ? -3.183 -4.385 14.834 0.80 25.10 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1 1 ATOM 898 O OE2 . GLU A 1 110 ? -4.768 -2.880 14.969 0.80 24.06 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2 1 ATOM 899 N N . ALA A 1 111 ? 1.542 -2.101 13.744 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A N 1 ATOM 900 C CA . ALA A 1 111 ? 2.798 -2.726 13.248 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CA 1 ATOM 901 C C . ALA A 1 111 ? 4.005 -1.902 13.657 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A C 1 ATOM 902 O O . ALA A 1 111 ? 5.041 -2.450 14.071 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A O 1 ATOM 903 C CB . ALA A 1 111 ? 2.763 -2.892 11.756 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CB 1 ATOM 904 N N . ILE A 1 112 ? 3.876 -0.585 13.522 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N 1 ATOM 905 C CA . ILE A 1 112 ? 4.934 0.354 13.954 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 1 ATOM 906 C C . ILE A 1 112 ? 5.253 0.163 15.437 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C 1 ATOM 907 O O . ILE A 1 112 ? 6.411 0.012 15.808 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O 1 ATOM 908 C CB . ILE A 1 112 ? 4.523 1.783 13.687 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB 1 ATOM 909 C CG1 . ILE A 1 112 ? 4.462 2.043 12.172 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 1 ATOM 910 C CG2 . ILE A 1 112 ? 5.469 2.783 14.373 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 1 ATOM 911 C CD1 . ILE A 1 112 ? 3.761 3.383 11.823 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 1 ATOM 912 N N . ILE A 1 113 ? 4.231 0.113 16.278 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N 1 ATOM 913 C CA . ILE A 1 113 ? 4.449 -0.073 17.718 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA 1 ATOM 914 C C . ILE A 1 113 ? 5.168 -1.406 17.975 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C 1 ATOM 915 O O . ILE A 1 113 ? 6.121 -1.479 18.767 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O 1 ATOM 916 C CB . ILE A 1 113 ? 3.121 -0.075 18.484 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB 1 ATOM 917 C CG1 . ILE A 1 113 ? 2.463 1.307 18.364 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1 1 ATOM 918 C CG2 . ILE A 1 113 ? 3.360 -0.531 19.928 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2 1 ATOM 919 C CD1 . ILE A 1 113 ? 3.258 2.434 18.932 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1 1 ATOM 920 N N . HIS A 1 114 ? 4.711 -2.458 17.313 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A N 1 ATOM 921 C CA . HIS A 1 114 ? 5.321 -3.753 17.515 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A CA 1 ATOM 922 C C . HIS A 1 114 ? 6.808 -3.738 17.140 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A C 1 ATOM 923 O O . HIS A 1 114 ? 7.655 -4.250 17.889 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A O 1 ATOM 924 C CB . HIS A 1 114 ? 4.589 -4.833 16.744 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A CB 1 ATOM 925 C CG . HIS A 1 114 ? 5.146 -6.195 17.000 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A CG 1 ATOM 926 N ND1 . HIS A 1 114 ? 4.740 -6.968 18.063 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A ND1 1 ATOM 927 C CD2 . HIS A 1 114 ? 6.131 -6.887 16.381 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A CD2 1 ATOM 928 C CE1 . HIS A 1 114 ? 5.421 -8.100 18.063 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A CE1 1 ATOM 929 N NE2 . HIS A 1 114 ? 6.271 -8.075 17.053 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 113 HIS A NE2 1 ATOM 930 N N . VAL A 1 115 ? 7.099 -3.201 15.966 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N 1 ATOM 931 C CA . VAL A 1 115 ? 8.436 -3.282 15.421 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA 1 ATOM 932 C C . VAL A 1 115 ? 9.365 -2.427 16.268 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C 1 ATOM 933 O O . VAL A 1 115 ? 10.498 -2.837 16.566 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O 1 ATOM 934 C CB . VAL A 1 115 ? 8.473 -2.890 13.945 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB 1 ATOM 935 C CG1 . VAL A 1 115 ? 9.914 -2.688 13.484 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 1 ATOM 936 C CG2 . VAL A 1 115 ? 7.755 -3.950 13.110 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 1 ATOM 937 N N . LEU A 1 116 ? 8.896 -1.254 16.693 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N 1 ATOM 938 C CA . LEU A 1 116 ? 9.756 -0.404 17.527 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA 1 ATOM 939 C C . LEU A 1 116 ? 10.078 -1.095 18.848 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C 1 ATOM 940 O O . LEU A 1 116 ? 11.193 -0.976 19.348 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O 1 ATOM 941 C CB . LEU A 1 116 ? 9.143 0.981 17.746 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB 1 ATOM 942 C CG . LEU A 1 116 ? 9.044 1.857 16.506 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG 1 ATOM 943 C CD1 . LEU A 1 116 ? 8.380 3.198 16.836 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 1 ATOM 944 C CD2 . LEU A 1 116 ? 10.346 2.090 15.850 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 1 ATOM 945 N N . HIS A 1 117 ? 9.105 -1.801 19.412 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A N 1 ATOM 946 C CA . HIS A 1 117 ? 9.335 -2.500 20.665 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CA 1 ATOM 947 C C . HIS A 1 117 ? 10.290 -3.653 20.453 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A C 1 ATOM 948 O O . HIS A 1 117 ? 11.207 -3.876 21.268 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A O 1 ATOM 949 C CB . HIS A 1 117 ? 8.030 -2.998 21.257 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CB 1 ATOM 950 C CG . HIS A 1 117 ? 8.228 -3.718 22.541 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CG 1 ATOM 951 N ND1 . HIS A 1 117 ? 8.111 -5.086 22.645 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A ND1 1 ATOM 952 C CD2 . HIS A 1 117 ? 8.629 -3.276 23.756 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CD2 1 ATOM 953 C CE1 . HIS A 1 117 ? 8.385 -5.450 23.888 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CE1 1 ATOM 954 N NE2 . HIS A 1 117 ? 8.693 -4.370 24.583 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A NE2 1 ATOM 955 N N . SER A 1 118 ? 10.114 -4.349 19.332 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N 1 ATOM 956 C CA . SER A 1 118 ? 10.982 -5.469 18.980 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA 1 ATOM 957 C C . SER A 1 118 ? 12.447 -5.036 18.833 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C 1 ATOM 958 O O . SER A 1 118 ? 13.355 -5.704 19.372 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O 1 ATOM 959 C CB . SER A 1 118 ? 10.485 -6.155 17.707 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB 1 ATOM 960 O OG . SER A 1 118 ? 11.268 -7.306 17.455 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG 1 ATOM 961 N N . ARG A 1 119 ? 12.679 -3.938 18.116 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N 1 ATOM 962 C CA . ARG A 1 119 ? 14.035 -3.496 17.791 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA 1 ATOM 963 C C . ARG A 1 119 ? 14.692 -2.683 18.909 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C 1 ATOM 964 O O . ARG A 1 119 ? 15.920 -2.654 19.007 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O 1 ATOM 965 C CB . ARG A 1 119 ? 14.053 -2.699 16.472 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB 1 ATOM 966 C CG . ARG A 1 119 ? 13.667 -3.545 15.242 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG 1 ATOM 967 C CD . ARG A 1 119 ? 13.622 -2.734 13.954 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD 1 ATOM 968 N NE . ARG A 1 119 ? 14.948 -2.272 13.563 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE 1 ATOM 969 C CZ . ARG A 1 119 ? 15.564 -2.540 12.408 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ 1 ATOM 970 N NH1 . ARG A 1 119 ? 14.987 -3.268 11.456 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1 1 ATOM 971 N NH2 . ARG A 1 119 ? 16.767 -2.047 12.213 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2 1 ATOM 972 N N . HIS A 1 120 ? 13.887 -2.023 19.750 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A N 1 ATOM 973 C CA . HIS A 1 120 ? 14.400 -1.025 20.689 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CA 1 ATOM 974 C C . HIS A 1 120 ? 13.728 -1.120 22.070 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A C 1 ATOM 975 O O . HIS A 1 120 ? 13.274 -0.106 22.597 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A O 1 ATOM 976 C CB . HIS A 1 120 ? 14.168 0.385 20.149 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CB 1 ATOM 977 C CG . HIS A 1 120 ? 14.639 0.579 18.743 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CG 1 ATOM 978 N ND1 . HIS A 1 120 ? 15.974 0.630 18.395 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A ND1 1 ATOM 979 C CD2 . HIS A 1 120 ? 13.940 0.741 17.596 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CD2 1 ATOM 980 C CE1 . HIS A 1 120 ? 16.077 0.807 17.086 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CE1 1 ATOM 981 N NE2 . HIS A 1 120 ? 14.855 0.864 16.576 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A NE2 1 ATOM 982 N N . PRO A 1 121 ? 13.680 -2.320 22.661 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A N 1 ATOM 983 C CA . PRO A 1 121 ? 12.864 -2.474 23.872 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CA 1 ATOM 984 C C . PRO A 1 121 ? 13.324 -1.525 24.990 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A C 1 ATOM 985 O O . PRO A 1 121 ? 12.489 -0.897 25.652 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A O 1 ATOM 986 C CB . PRO A 1 121 ? 13.065 -3.946 24.241 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CB 1 ATOM 987 C CG . PRO A 1 121 ? 14.398 -4.313 23.615 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CG 1 ATOM 988 C CD . PRO A 1 121 ? 14.369 -3.573 22.302 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CD 1 ATOM 989 N N . GLY A 1 122 ? 14.636 -1.363 25.148 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N 1 ATOM 990 C CA . GLY A 1 122 ? 15.163 -0.420 26.154 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA 1 ATOM 991 C C . GLY A 1 122 ? 14.495 0.943 26.130 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C 1 ATOM 992 O O . GLY A 1 122 ? 13.922 1.380 27.137 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O 1 ATOM 993 N N . ASP A 1 123 ? 14.540 1.587 24.968 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A N 1 ATOM 994 C CA . ASP A 1 123 ? 14.071 2.956 24.735 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CA 1 ATOM 995 C C . ASP A 1 123 ? 12.652 3.001 24.163 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A C 1 ATOM 996 O O . ASP A 1 123 ? 12.156 4.056 23.651 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A O 1 ATOM 997 C CB . ASP A 1 123 ? 15.028 3.652 23.757 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CB 1 ATOM 998 C CG . ASP A 1 123 ? 16.051 4.542 24.458 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CG 1 ATOM 999 O OD1 . ASP A 1 123 ? 15.775 5.013 25.587 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A OD1 1 ATOM 1000 O OD2 . ASP A 1 123 ? 17.137 4.779 23.878 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A OD2 1 ATOM 1001 N N . PHE A 1 124 ? 12.004 1.853 24.182 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N 1 ATOM 1002 C CA . PHE A 1 124 ? 10.635 1.849 23.749 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA 1 ATOM 1003 C C . PHE A 1 124 ? 9.781 1.060 24.714 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C 1 ATOM 1004 O O . PHE A 1 124 ? 9.145 0.075 24.341 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O 1 ATOM 1005 C CB . PHE A 1 124 ? 10.506 1.352 22.313 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB 1 ATOM 1006 C CG . PHE A 1 124 ? 9.218 1.794 21.650 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG 1 ATOM 1007 C CD1 . PHE A 1 124 ? 9.023 3.131 21.350 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1 1 ATOM 1008 C CD2 . PHE A 1 124 ? 8.204 0.873 21.366 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2 1 ATOM 1009 C CE1 . PHE A 1 124 ? 7.833 3.568 20.737 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1 1 ATOM 1010 C CE2 . PHE A 1 124 ? 6.998 1.313 20.759 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2 1 ATOM 1011 C CZ . PHE A 1 124 ? 6.834 2.638 20.434 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ 1 ATOM 1012 N N . GLY A 1 125 ? 9.778 1.514 25.971 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A N 1 ATOM 1013 C CA . GLY A 1 125 ? 8.942 0.926 27.036 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A CA 1 ATOM 1014 C C . GLY A 1 125 ? 7.531 1.490 27.031 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A C 1 ATOM 1015 O O . GLY A 1 125 ? 7.109 2.074 26.050 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A O 1 ATOM 1016 N N . ALA A 1 126 ? 6.805 1.321 28.137 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N 1 ATOM 1017 C CA . ALA A 1 126 ? 5.421 1.790 28.237 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA 1 ATOM 1018 C C . ALA A 1 126 ? 5.229 3.296 27.993 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C 1 ATOM 1019 O O . ALA A 1 126 ? 4.254 3.699 27.358 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O 1 ATOM 1020 C CB . ALA A 1 126 ? 4.833 1.400 29.587 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB 1 ATOM 1021 N N . ASP A 1 127 ? 6.164 4.117 28.479 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 1 ATOM 1022 C CA . ASP A 1 127 ? 6.019 5.570 28.350 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 1 ATOM 1023 C C . ASP A 1 127 ? 6.137 5.980 26.884 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 1 ATOM 1024 O O . ASP A 1 127 ? 5.330 6.758 26.375 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 1 ATOM 1025 C CB . ASP A 1 127 ? 7.057 6.316 29.195 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 1 ATOM 1026 C CG . ASP A 1 127 ? 6.801 6.182 30.701 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 1 ATOM 1027 O OD1 . ASP A 1 127 ? 5.850 5.487 31.098 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 1 ATOM 1028 O OD2 . ASP A 1 127 ? 7.571 6.771 31.480 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 1 ATOM 1029 N N . ALA A 1 128 ? 7.179 5.475 26.239 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N 1 ATOM 1030 C CA . ALA A 1 128 ? 7.426 5.765 24.820 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA 1 ATOM 1031 C C . ALA A 1 128 ? 6.313 5.181 23.956 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C 1 ATOM 1032 O O . ALA A 1 128 ? 5.891 5.814 22.972 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O 1 ATOM 1033 C CB . ALA A 1 128 ? 8.771 5.181 24.407 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB 1 ATOM 1034 N N . GLN A 1 129 ? 5.854 3.969 24.290 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A N 1 ATOM 1035 C CA A GLN A 1 129 ? 4.736 3.340 23.574 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CA 1 ATOM 1036 C C . GLN A 1 129 ? 3.446 4.170 23.678 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A C 1 ATOM 1037 O O . GLN A 1 129 ? 2.794 4.430 22.664 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A O 1 ATOM 1038 C CB A GLN A 1 129 ? 4.517 1.916 24.077 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CB 1 ATOM 1039 C CG A GLN A 1 129 ? 5.652 0.992 23.740 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CG 1 ATOM 1040 C CD A GLN A 1 129 ? 5.468 -0.408 24.279 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CD 1 ATOM 1041 O OE1 A GLN A 1 129 ? 6.362 -0.977 24.958 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A OE1 1 ATOM 1042 N NE2 A GLN A 1 129 ? 4.305 -0.984 23.987 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A NE2 1 ATOM 1043 N N . GLY A 1 130 ? 3.104 4.622 24.882 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N 1 ATOM 1044 C CA . GLY A 1 130 ? 1.912 5.468 25.080 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA 1 ATOM 1045 C C . GLY A 1 130 ? 2.030 6.725 24.246 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C 1 ATOM 1046 O O . GLY A 1 130 ? 1.083 7.131 23.561 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O 1 ATOM 1047 N N . ALA A 1 131 ? 3.224 7.320 24.253 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N 1 ATOM 1048 C CA . ALA A 1 131 ? 3.457 8.568 23.512 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA 1 ATOM 1049 C C . ALA A 1 131 ? 3.307 8.344 22.007 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C 1 ATOM 1050 O O . ALA A 1 131 ? 2.597 9.089 21.313 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O 1 ATOM 1051 C CB . ALA A 1 131 ? 4.844 9.109 23.830 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB 1 ATOM 1052 N N . MET A 1 132 ? 3.939 7.274 21.518 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 131 MET A N 1 ATOM 1053 C CA . MET A 1 132 ? 3.816 6.905 20.091 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CA 1 ATOM 1054 C C . MET A 1 132 ? 2.358 6.564 19.699 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 131 MET A C 1 ATOM 1055 O O . MET A 1 132 ? 1.865 6.993 18.656 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 131 MET A O 1 ATOM 1056 C CB . MET A 1 132 ? 4.803 5.785 19.743 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CB 1 ATOM 1057 C CG . MET A 1 132 ? 4.853 5.487 18.256 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CG 1 ATOM 1058 S SD . MET A 1 132 ? 5.425 6.852 17.214 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 131 MET A SD 1 ATOM 1059 C CE . MET A 1 132 ? 7.143 6.687 17.558 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CE 1 ATOM 1060 N N . ASN A 1 133 ? 1.651 5.847 20.561 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A N 1 ATOM 1061 C CA . ASN A 1 133 ? 0.238 5.594 20.302 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CA 1 ATOM 1062 C C . ASN A 1 133 ? -0.566 6.908 20.124 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A C 1 ATOM 1063 O O . ASN A 1 133 ? -1.359 7.056 19.163 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A O 1 ATOM 1064 C CB . ASN A 1 133 ? -0.326 4.696 21.386 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CB 1 ATOM 1065 C CG . ASN A 1 133 ? -0.077 3.198 21.079 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CG 1 ATOM 1066 O OD1 . ASN A 1 133 ? -0.164 2.766 19.913 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A OD1 1 ATOM 1067 N ND2 . ASN A 1 133 ? 0.198 2.405 22.118 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A ND2 1 ATOM 1068 N N . LYS A 1 134 ? -0.321 7.864 21.015 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N 1 ATOM 1069 C CA . LYS A 1 134 ? -1.000 9.177 20.928 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA 1 ATOM 1070 C C . LYS A 1 134 ? -0.599 9.894 19.629 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C 1 ATOM 1071 O O . LYS A 1 134 ? -1.460 10.416 18.904 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O 1 ATOM 1072 C CB . LYS A 1 134 ? -0.678 10.055 22.153 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB 1 ATOM 1073 C CG . LYS A 1 134 ? -1.248 9.523 23.450 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG 1 ATOM 1074 C CD . LYS A 1 134 ? -0.789 10.391 24.665 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD 1 ATOM 1075 C CE . LYS A 1 134 ? -1.420 9.872 25.955 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE 1 ATOM 1076 N NZ . LYS A 1 134 ? -1.064 10.741 27.125 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ 1 ATOM 1077 N N . ALA A 1 135 ? 0.697 9.866 19.317 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N 1 ATOM 1078 C CA . ALA A 1 135 ? 1.205 10.596 18.140 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA 1 ATOM 1079 C C . ALA A 1 135 ? 0.611 10.016 16.853 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C 1 ATOM 1080 O O . ALA A 1 135 ? 0.268 10.747 15.908 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O 1 ATOM 1081 C CB . ALA A 1 135 ? 2.749 10.566 18.096 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB 1 ATOM 1082 N N . LEU A 1 136 ? 0.519 8.695 16.816 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N 1 ATOM 1083 C CA . LEU A 1 136 ? -0.048 7.993 15.654 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA 1 ATOM 1084 C C . LEU A 1 136 ? -1.550 8.238 15.556 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C 1 ATOM 1085 O O . LEU A 1 136 ? -2.067 8.367 14.448 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O 1 ATOM 1086 C CB . LEU A 1 136 ? 0.236 6.499 15.720 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB 1 ATOM 1087 C CG . LEU A 1 136 ? 1.723 6.197 15.484 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG 1 ATOM 1088 C CD1 . LEU A 1 136 ? 1.943 4.724 15.656 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 1 ATOM 1089 C CD2 . LEU A 1 136 ? 2.257 6.675 14.122 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 1 ATOM 1090 N N . GLU A 1 137 ? -2.224 8.347 16.694 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N 1 ATOM 1091 C CA . GLU A 1 137 ? -3.642 8.723 16.694 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA 1 ATOM 1092 C C . GLU A 1 137 ? -3.850 10.104 16.076 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C 1 ATOM 1093 O O . GLU A 1 137 ? -4.744 10.292 15.251 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O 1 ATOM 1094 C CB . GLU A 1 137 ? -4.208 8.694 18.099 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB 1 ATOM 1095 C CG . GLU A 1 137 ? -5.718 8.965 18.088 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG 1 ATOM 1096 C CD . GLU A 1 137 ? -6.344 8.809 19.453 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD 1 ATOM 1097 O OE1 . GLU A 1 137 ? -7.117 9.720 19.851 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1 ATOM 1098 O OE2 . GLU A 1 137 ? -6.065 7.786 20.119 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1 ATOM 1099 N N . LEU A 1 138 ? -3.026 11.075 16.471 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N 1 ATOM 1100 C CA . LEU A 1 138 ? -3.068 12.410 15.871 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA 1 ATOM 1101 C C . LEU A 1 138 ? -2.780 12.365 14.361 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C 1 ATOM 1102 O O . LEU A 1 138 ? -3.439 13.032 13.573 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O 1 ATOM 1103 C CB . LEU A 1 138 ? -2.073 13.341 16.576 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB 1 ATOM 1104 C CG . LEU A 1 138 ? -2.441 13.845 17.975 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG 1 ATOM 1105 C CD1 . LEU A 1 138 ? -1.299 14.700 18.520 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 1 ATOM 1106 C CD2 . LEU A 1 138 ? -3.728 14.662 17.922 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 1 ATOM 1107 N N . PHE A 1 139 ? -1.778 11.577 13.984 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N 1 ATOM 1108 C CA . PHE A 1 139 ? -1.463 11.324 12.576 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA 1 ATOM 1109 C C . PHE A 1 139 ? -2.705 10.837 11.813 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C 1 ATOM 1110 O O . PHE A 1 139 ? -3.055 11.405 10.777 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O 1 ATOM 1111 C CB . PHE A 1 139 ? -0.304 10.328 12.503 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB 1 ATOM 1112 C CG . PHE A 1 139 ? -0.166 9.619 11.176 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG 1 ATOM 1113 C CD1 . PHE A 1 139 ? 0.249 10.304 10.032 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1 1 ATOM 1114 C CD2 . PHE A 1 139 ? -0.397 8.249 11.102 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2 1 ATOM 1115 C CE1 . PHE A 1 139 ? 0.390 9.612 8.814 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1 1 ATOM 1116 C CE2 . PHE A 1 139 ? -0.255 7.555 9.912 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2 1 ATOM 1117 C CZ . PHE A 1 139 ? 0.134 8.243 8.771 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ 1 ATOM 1118 N N . ARG A 1 140 ? -3.396 9.847 12.356 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N 1 ATOM 1119 C CA . ARG A 1 140 ? -4.580 9.284 11.665 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA 1 ATOM 1120 C C . ARG A 1 140 ? -5.690 10.324 11.568 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C 1 ATOM 1121 O O . ARG A 1 140 ? -6.352 10.437 10.526 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O 1 ATOM 1122 C CB . ARG A 1 140 ? -5.082 8.039 12.398 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB 1 ATOM 1123 C CG . ARG A 1 140 ? -4.077 6.871 12.356 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG 1 ATOM 1124 C CD . ARG A 1 140 ? -4.732 5.562 12.745 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD 1 ATOM 1125 N NE . ARG A 1 140 ? -5.250 5.590 14.107 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE 1 ATOM 1126 C CZ . ARG A 1 140 ? -4.541 5.372 15.211 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ 1 ATOM 1127 N NH1 . ARG A 1 140 ? -3.225 5.154 15.170 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 ATOM 1128 N NH2 . ARG A 1 140 ? -5.159 5.413 16.383 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 ATOM 1129 N N . LYS A 1 141 ? -5.907 11.062 12.656 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N 1 ATOM 1130 C CA . LYS A 1 141 ? -6.894 12.157 12.649 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA 1 ATOM 1131 C C . LYS A 1 141 ? -6.567 13.207 11.570 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C 1 ATOM 1132 O O . LYS A 1 141 ? -7.468 13.665 10.843 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O 1 ATOM 1133 C CB . LYS A 1 141 ? -6.992 12.781 14.037 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB 1 ATOM 1134 C CG . LYS A 1 141 ? -7.732 11.836 14.980 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG 1 ATOM 1135 C CD . LYS A 1 141 ? -8.093 12.508 16.303 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD 1 ATOM 1136 C CE . LYS A 1 141 ? -8.884 11.541 17.181 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE 1 ATOM 1137 N NZ . LYS A 1 141 ? -9.416 12.225 18.387 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ 1 ATOM 1138 N N . ASP A 1 142 ? -5.289 13.554 11.443 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N 1 ATOM 1139 C CA . ASP A 1 142 ? -4.832 14.483 10.398 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA 1 ATOM 1140 C C . ASP A 1 142 ? -5.205 13.947 9.007 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C 1 ATOM 1141 O O . ASP A 1 142 ? -5.731 14.678 8.152 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O 1 ATOM 1142 C CB . ASP A 1 142 ? -3.315 14.645 10.476 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB 1 ATOM 1143 C CG . ASP A 1 142 ? -2.794 15.737 9.564 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG 1 ATOM 1144 O OD1 . ASP A 1 142 ? -3.448 16.802 9.480 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1 1 ATOM 1145 O OD2 . ASP A 1 142 ? -1.717 15.541 8.943 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2 1 ATOM 1146 N N . ILE A 1 143 ? -4.869 12.681 8.766 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A N 1 ATOM 1147 C CA . ILE A 1 143 ? -5.152 12.065 7.447 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CA 1 ATOM 1148 C C . ILE A 1 143 ? -6.664 12.058 7.191 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A C 1 ATOM 1149 O O . ILE A 1 143 ? -7.106 12.441 6.120 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A O 1 ATOM 1150 C CB . ILE A 1 143 ? -4.576 10.673 7.317 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CB 1 ATOM 1151 C CG1 . ILE A 1 143 ? -3.027 10.712 7.430 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG1 1 ATOM 1152 C CG2 . ILE A 1 143 ? -5.009 10.050 5.972 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG2 1 ATOM 1153 C CD1 . ILE A 1 143 ? -2.337 11.574 6.351 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CD1 1 ATOM 1154 N N . ALA A 1 144 ? -7.455 11.664 8.197 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A N 1 ATOM 1155 C CA . ALA A 1 144 ? -8.903 11.645 8.033 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A CA 1 ATOM 1156 C C . ALA A 1 144 ? -9.434 13.039 7.692 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A C 1 ATOM 1157 O O . ALA A 1 144 ? -10.333 13.158 6.852 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A O 1 ATOM 1158 C CB . ALA A 1 144 ? -9.572 11.108 9.287 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A CB 1 ATOM 1159 N N . ALA A 1 145 ? -8.846 14.072 8.317 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A N 1 ATOM 1160 C CA . ALA A 1 145 ? -9.205 15.474 8.058 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A CA 1 ATOM 1161 C C . ALA A 1 145 ? -8.912 15.841 6.594 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A C 1 ATOM 1162 O O . ALA A 1 145 ? -9.719 16.534 5.969 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A O 1 ATOM 1163 C CB . ALA A 1 145 ? -8.432 16.417 9.007 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A CB 1 ATOM 1164 N N . LYS A 1 146 ? -7.775 15.393 6.075 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A N 1 ATOM 1165 C CA . LYS A 1 146 ? -7.437 15.632 4.669 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CA 1 ATOM 1166 C C . LYS A 1 146 ? -8.446 14.953 3.746 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A C 1 ATOM 1167 O O . LYS A 1 146 ? -8.899 15.567 2.785 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A O 1 ATOM 1168 C CB . LYS A 1 146 ? -6.042 15.158 4.345 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CB 1 ATOM 1169 C CG . LYS A 1 146 ? -4.950 15.885 5.106 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CG 1 ATOM 1170 C CD . LYS A 1 146 ? -3.631 15.251 4.769 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CD 1 ATOM 1171 C CE . LYS A 1 146 ? -2.464 15.944 5.481 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CE 1 ATOM 1172 N NZ . LYS A 1 146 ? -1.155 15.405 5.023 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A NZ 1 ATOM 1173 N N . TYR A 1 147 ? -8.796 13.692 4.024 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A N 1 ATOM 1174 C CA . TYR A 1 147 ? -9.764 12.998 3.162 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CA 1 ATOM 1175 C C . TYR A 1 147 ? -11.082 13.759 3.151 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A C 1 ATOM 1176 O O . TYR A 1 147 ? -11.702 13.913 2.097 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A O 1 ATOM 1177 C CB . TYR A 1 147 ? -10.063 11.594 3.649 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CB 1 ATOM 1178 C CG . TYR A 1 147 ? -9.024 10.515 3.355 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CG 1 ATOM 1179 C CD1 . TYR A 1 147 ? -7.664 10.804 3.262 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CD1 1 ATOM 1180 C CD2 . TYR A 1 147 ? -9.424 9.194 3.198 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CD2 1 ATOM 1181 C CE1 . TYR A 1 147 ? -6.726 9.770 3.017 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CE1 1 ATOM 1182 C CE2 . TYR A 1 147 ? -8.504 8.161 2.959 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CE2 1 ATOM 1183 C CZ . TYR A 1 147 ? -7.148 8.467 2.873 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A CZ 1 ATOM 1184 O OH . TYR A 1 147 ? -6.242 7.457 2.646 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 146 TYR A OH 1 ATOM 1185 N N . LYS A 1 148 ? -11.497 14.238 4.312 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N 1 ATOM 1186 C CA . LYS A 1 148 ? -12.749 15.010 4.396 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA 1 ATOM 1187 C C . LYS A 1 148 ? -12.668 16.280 3.548 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C 1 ATOM 1188 O O . LYS A 1 148 ? -13.568 16.569 2.730 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O 1 ATOM 1189 C CB . LYS A 1 148 ? -13.069 15.345 5.855 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB 1 ATOM 1190 C CG . LYS A 1 148 ? -14.283 16.226 6.059 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG 1 ATOM 1191 C CD . LYS A 1 148 ? -14.748 16.183 7.522 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD 1 ATOM 1192 C CE . LYS A 1 148 ? -16.148 16.801 7.664 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE 1 ATOM 1193 N NZ . LYS A 1 148 ? -16.685 16.685 9.064 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ 1 ATOM 1194 N N . GLU A 1 149 ? -11.588 17.026 3.725 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A N 1 ATOM 1195 C CA . GLU A 1 149 ? -11.403 18.288 2.989 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A CA 1 ATOM 1196 C C . GLU A 1 149 ? -11.381 18.111 1.467 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A C 1 ATOM 1197 O O . GLU A 1 149 ? -11.862 19.002 0.741 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A O 1 ATOM 1198 C CB . GLU A 1 149 ? -10.118 18.956 3.434 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A CB 1 ATOM 1199 C CG . GLU A 1 149 ? -9.964 20.359 2.951 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A CG 1 ATOM 1200 C CD . GLU A 1 149 ? -9.136 21.197 3.893 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A CD 1 ATOM 1201 O OE1 . GLU A 1 149 ? -9.368 22.414 3.918 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A OE1 1 ATOM 1202 O OE2 . GLU A 1 149 ? -8.277 20.643 4.616 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 148 GLU A OE2 1 ATOM 1203 N N . LEU A 1 150 ? -10.817 16.996 0.996 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N 1 ATOM 1204 C CA . LEU A 1 150 ? -10.629 16.767 -0.464 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA 1 ATOM 1205 C C . LEU A 1 150 ? -11.698 15.920 -1.154 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C 1 ATOM 1206 O O . LEU A 1 150 ? -11.727 15.812 -2.381 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O 1 ATOM 1207 C CB . LEU A 1 150 ? -9.255 16.195 -0.735 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB 1 ATOM 1208 C CG . LEU A 1 150 ? -8.104 17.108 -0.298 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG 1 ATOM 1209 C CD1 . LEU A 1 150 ? -6.834 16.339 -0.422 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 ATOM 1210 C CD2 . LEU A 1 150 ? -8.050 18.426 -1.105 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 ATOM 1211 N N . GLY A 1 151 ? -12.585 15.333 -0.365 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A N 1 ATOM 1212 C CA . GLY A 1 151 ? -13.637 14.451 -0.883 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A CA 1 ATOM 1213 C C . GLY A 1 151 ? -13.219 13.023 -1.183 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A C 1 ATOM 1214 O O . GLY A 1 151 ? -13.666 12.457 -2.176 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A O 1 ATOM 1215 N N . TYR A 1 152 ? -12.375 12.424 -0.326 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A N 1 ATOM 1216 C CA . TYR A 1 152 ? -11.979 11.031 -0.484 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CA 1 ATOM 1217 C C . TYR A 1 152 ? -12.627 10.147 0.576 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A C 1 ATOM 1218 O O . TYR A 1 152 ? -12.808 10.602 1.701 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A O 1 ATOM 1219 C CB . TYR A 1 152 ? -10.455 10.871 -0.385 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CB 1 ATOM 1220 C CG . TYR A 1 152 ? -9.658 11.728 -1.349 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CG 1 ATOM 1221 C CD1 . TYR A 1 152 ? -10.187 12.136 -2.575 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD1 1 ATOM 1222 C CD2 . TYR A 1 152 ? -8.371 12.106 -1.038 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD2 1 ATOM 1223 C CE1 . TYR A 1 152 ? -9.442 12.912 -3.458 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE1 1 ATOM 1224 C CE2 . TYR A 1 152 ? -7.614 12.870 -1.919 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE2 1 ATOM 1225 C CZ . TYR A 1 152 ? -8.147 13.270 -3.112 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CZ 1 ATOM 1226 O OH . TYR A 1 152 ? -7.376 14.027 -3.978 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A OH 1 ATOM 1227 N N . GLN A 1 153 ? -13.000 8.918 0.222 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A N 1 ATOM 1228 C CA . GLN A 1 153 ? -13.586 7.987 1.206 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CA 1 ATOM 1229 C C . GLN A 1 153 ? -12.479 7.303 1.995 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A C 1 ATOM 1230 O O . GLN A 1 153 ? -11.561 6.695 1.430 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A O 1 ATOM 1231 C CB . GLN A 1 153 ? -14.485 6.917 0.560 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CB 1 ATOM 1232 C CG . GLN A 1 153 ? -15.302 6.042 1.586 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CG 1 ATOM 1233 C CD . GLN A 1 153 ? -16.055 6.874 2.622 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CD 1 ATOM 1234 O OE1 . GLN A 1 153 ? -15.764 6.811 3.820 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A OE1 1 ATOM 1235 N NE2 . GLN A 1 153 ? -17.000 7.691 2.158 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A NE2 1 ATOM 1236 N N . GLY A 1 154 ? -12.563 7.443 3.305 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N 1 ATOM 1237 C CA . GLY A 1 154 ? -11.620 6.788 4.194 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA 1 ATOM 1238 C C . GLY A 1 154 ? -12.279 5.642 4.930 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C 1 ATOM 1239 O O . GLY A 1 154 ? -13.521 5.444 4.863 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O 1 ATOM 1240 O OXT . GLY A 1 154 ? -11.557 4.937 5.633 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A OXT 1 HETATM 1241 P P . PO4 B 2 . ? 7.745 5.397 -9.086 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 2001 PO4 A P 1 HETATM 1242 O O1 . PO4 B 2 . ? 6.951 6.547 -8.508 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 2001 PO4 A O1 1 HETATM 1243 O O2 . PO4 B 2 . ? 6.873 4.737 -10.131 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 2001 PO4 A O2 1 HETATM 1244 O O3 . PO4 B 2 . ? 9.024 5.901 -9.717 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 2001 PO4 A O3 1 HETATM 1245 O O4 . PO4 B 2 . ? 8.070 4.406 -7.998 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 2001 PO4 A O4 1 HETATM 1246 P P . PO4 C 2 . ? 19.122 0.814 19.992 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 2002 PO4 A P 1 HETATM 1247 O O1 . PO4 C 2 . ? 19.238 0.779 18.487 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 2002 PO4 A O1 1 HETATM 1248 O O2 . PO4 C 2 . ? 17.693 0.696 20.456 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 2002 PO4 A O2 1 HETATM 1249 O O3 . PO4 C 2 . ? 19.929 -0.326 20.576 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 2002 PO4 A O3 1 HETATM 1250 O O4 . PO4 C 2 . ? 19.709 2.115 20.497 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 2002 PO4 A O4 1 HETATM 1251 P P . PO4 D 2 . ? 6.968 3.792 -3.860 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 2003 PO4 A P 1 HETATM 1252 O O1 . PO4 D 2 . ? 7.996 3.341 -4.870 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 2003 PO4 A O1 1 HETATM 1253 O O2 . 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HOH H 4 . ? 1.306 -5.362 14.762 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O 1 HETATM 1309 O O . HOH H 4 . ? 0.564 -12.092 4.107 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O 1 HETATM 1310 O O . HOH H 4 . ? 1.262 13.298 14.721 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O 1 HETATM 1311 O O . HOH H 4 . ? 7.350 -6.327 19.962 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O 1 HETATM 1312 O O . HOH H 4 . ? 11.476 5.023 -1.400 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O 1 HETATM 1313 O O . HOH H 4 . ? -2.288 4.711 17.785 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O 1 HETATM 1314 O O . HOH H 4 . ? -6.401 12.168 -6.020 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O 1 HETATM 1315 O O . HOH H 4 . ? 8.665 18.089 9.515 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O 1 HETATM 1316 O O . HOH H 4 . ? -0.031 -14.178 7.808 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O 1 HETATM 1317 O O . HOH H 4 . ? -0.842 -4.722 12.008 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O 1 HETATM 1318 O O . HOH H 4 . ? 16.694 0.591 22.920 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O 1 HETATM 1319 O O . 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HOH H 4 . ? 5.151 6.835 -6.609 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O 1 HETATM 1331 O O . HOH H 4 . ? -14.431 -2.534 6.619 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O 1 HETATM 1332 O O . HOH H 4 . ? 13.093 -8.504 19.814 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O 1 HETATM 1333 O O . HOH H 4 . ? 5.947 14.103 30.321 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O 1 HETATM 1334 O O . HOH H 4 . ? -2.723 8.556 -1.004 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O 1 HETATM 1335 O O . HOH H 4 . ? -6.170 -2.739 -6.452 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O 1 HETATM 1336 O O . HOH H 4 . ? -11.224 18.351 7.585 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O 1 HETATM 1337 O O . HOH H 4 . ? -19.084 9.361 2.815 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O 1 HETATM 1338 O O . HOH H 4 . ? -3.752 7.107 21.531 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O 1 HETATM 1339 O O . HOH H 4 . ? 0.562 26.938 8.330 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O 1 HETATM 1340 O O . HOH H 4 . ? -10.585 4.332 1.572 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O 1 HETATM 1341 O O . 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