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Science 250 1563 1566 1990 SCIEAS US 0036-8075 0038 ? 2274788 ? 1 "Interfacial Catalysis: The Mechanism of Phospholipase A2" Science 250 1541 ? 1990 SCIEAS US 0036-8075 0038 ? ? ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Scott, D.L." 1 ? primary "Otwinowski, Z." 2 ? primary "Gelb, M.H." 3 ? primary "Sigler, P.B." 4 ? 1 "Scott, D.L." 5 ? 1 "White, S.P." 6 ? 1 "Otwinowski, Z." 7 ? 1 "Yuan, W." 8 ? 1 "Gelb, M.H." 9 ? 1 "Sigler, P.B." 10 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;IIYPGTLWCGHGNKSSGPNELGRFKHTDACCRTHDMCPDVMSAGESKHGLTNTASHTRLSCDCDDKFYDCLKNSADTISS YFVGKMYFNLIDTKCYKLEHPVTGCGERTEGRCLHYTVDKSKPKVYQWFDLRKY ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;IIYPGTLWCGHGNKSSGPNELGRFKHTDACCRTHDMCPDVMSAGESKHGLTNTASHTRLSCDCDDKFYDCLKNSADTISS YFVGKMYFNLIDTKCYKLEHPVTGCGERTEGRCLHYTVDKSKPKVYQWFDLRKY ; _entity_poly.pdbx_strand_id A,A-2 _entity_poly.pdbx_target_identifier ? 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D-2 N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 PHE A 24 ? CYS A 37 ? PHE A 24 CYS A 37 1 ? 14 HELX_P HELX_P2 AA2 CYS A 61 ? SER A 74 ? CYS A 61 SER A 74 1 ? 14 HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 76 ? ASN A 89 ? ASP A 76 ASN A 89 1 ? 14 HELX_P HELX_P4 AA4 PHE A-2 24 ? CYS A-2 37 ? 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AA8 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel AA7 1 2 ? anti-parallel AA8 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 VAL A 40 ? MET A 41 ? VAL A 40 MET A 41 AA1 2 ARG A 58 ? LEU A 59 ? ARG A 58 LEU A 59 AA2 1 SER A 46 ? LYS A 47 ? SER A 46 LYS A 47 AA2 2 LEU A 50 ? THR A 51 ? LEU A 50 THR A 51 AA3 1 CYS A 95 ? GLU A 99 ? CYS A 95 GLU A 99 AA3 2 VAL A 125 ? PHE A 129 ? VAL A 125 PHE A 129 AA4 1 VAL A 102 ? GLY A 104 ? VAL A 102 GLY A 104 AA4 2 THR A 117 ? VAL A 118 ? THR A 117 VAL A 118 AA5 1 VAL A-2 40 ? MET A-2 41 ? VAL A-2 40 MET A-2 41 AA5 2 ARG A-2 58 ? LEU A-2 59 ? ARG A-2 58 LEU A-2 59 AA6 1 SER A-2 46 ? LYS A-2 47 ? SER A-2 46 LYS A-2 47 AA6 2 LEU A-2 50 ? THR A-2 51 ? LEU A-2 50 THR A-2 51 AA7 1 CYS A-2 95 ? GLU A-2 99 ? CYS A-2 95 GLU A-2 99 AA7 2 VAL A-2 125 ? PHE A-2 129 ? VAL A-2 125 PHE A-2 129 AA8 1 VAL A-2 102 ? GLY A-2 104 ? VAL A-2 102 GLY A-2 104 AA8 2 THR A-2 117 ? VAL A-2 118 ? THR A-2 117 VAL A-2 118 # loop_ _pdbx_struct_oper_list.id _pdbx_struct_oper_list.type _pdbx_struct_oper_list.name _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 1 "identity operation" 1_555 x,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 2 "crystal symmetry operation" 10_665 -x+1,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 89.5000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 89.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.011173 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.011173 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.007547 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C CA N O P S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 1 A-2 A-2 A A 2 2 B A B A 1 3 C A C A 1 2 B-2 A-2 B A 2 3 C-2 A-2 C A 2 4 D A D A 1 4 D-2 A-2 D A 2 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "CALCIUM ION" CA 3 1-O-OCTYL-2-HEPTYLPHOSPHONYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE GEL 4 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N MET A 41 ? N MET A 41 O ARG A 58 ? O ARG A 58 AA2 1 2 O LYS A 47 ? O LYS A 47 N LEU A 50 ? N LEU A 50 AA3 1 2 O GLU A 99 ? O GLU A 99 N VAL A 125 ? N VAL A 125 AA4 1 2 N THR A 103 ? N THR A 103 O THR A 117 ? O THR A 117 AA5 1 2 N MET A-2 41 ? N MET A-2 41 O ARG A-2 58 ? O ARG A-2 58 AA6 1 2 O LYS A-2 47 ? O LYS A-2 47 N LEU A-2 50 ? N LEU A-2 50 AA7 1 2 O GLU A-2 99 ? O GLU A-2 99 N VAL A-2 125 ? N VAL A-2 125 AA8 1 2 N THR A-2 103 ? N THR A-2 103 O THR A-2 117 ? O THR A-2 117 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . ILE A 1 1 ? 35.954 42.027 21.644 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A N 1 ATOM 2 C CA . ILE A 1 1 ? 36.732 42.606 20.518 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A CA 1 ATOM 3 C C . ILE A 1 1 ? 37.307 41.464 19.679 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A C 1 ATOM 4 O O . ILE A 1 1 ? 37.835 40.481 20.218 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A O 1 ATOM 5 C CB . ILE A 1 1 ? 37.905 43.459 21.130 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A CB 1 ATOM 6 C CG1 . ILE A 1 1 ? 38.351 44.587 20.197 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A CG1 1 ATOM 7 C CG2 . ILE A 1 1 ? 39.154 42.632 21.440 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A CG2 1 ATOM 8 C CD1 . ILE A 1 1 ? 37.198 45.171 19.374 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A CD1 1 ATOM 9 N N . ILE A 1 2 ? 37.172 41.604 18.379 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A N 1 ATOM 10 C CA . ILE A 1 2 ? 37.773 40.661 17.425 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A CA 1 ATOM 11 C C . ILE A 1 2 ? 38.690 41.479 16.518 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A C 1 ATOM 12 O O . ILE A 1 2 ? 38.317 42.562 16.046 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A O 1 ATOM 13 C CB . ILE A 1 2 ? 36.700 39.895 16.632 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A CB 1 ATOM 14 C CG1 . ILE A 1 2 ? 36.086 38.738 17.430 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A CG1 1 ATOM 15 C CG2 . ILE A 1 2 ? 37.242 39.251 15.348 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A CG2 1 ATOM 16 C CD1 . ILE A 1 2 ? 34.562 38.822 17.531 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A CD1 1 ATOM 17 N N . TYR A 1 3 ? 39.874 40.943 16.327 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A N 1 ATOM 18 C CA . TYR A 1 3 ? 40.919 41.575 15.509 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CA 1 ATOM 19 C C . TYR A 1 3 ? 40.497 41.546 14.038 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A C 1 ATOM 20 O O . TYR A 1 3 ? 40.329 40.470 13.443 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A O 1 ATOM 21 C CB . TYR A 1 3 ? 42.228 40.818 15.729 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CB 1 ATOM 22 C CG . TYR A 1 3 ? 43.396 41.324 14.884 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CG 1 ATOM 23 C CD1 . TYR A 1 3 ? 43.936 42.595 15.114 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CD1 1 ATOM 24 C CD2 . TYR A 1 3 ? 43.930 40.507 13.885 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CD2 1 ATOM 25 C CE1 . TYR A 1 3 ? 45.018 43.043 14.348 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CE1 1 ATOM 26 C CE2 . TYR A 1 3 ? 45.008 40.955 13.117 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CE2 1 ATOM 27 C CZ . TYR A 1 3 ? 45.555 42.221 13.351 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A CZ 1 ATOM 28 O OH . TYR A 1 3 ? 46.610 42.656 12.613 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A OH 1 ATOM 29 N N . PRO A 1 4 ? 40.301 42.711 13.399 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A N 1 ATOM 30 C CA . PRO A 1 4 ? 39.871 42.757 12.010 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CA 1 ATOM 31 C C . PRO A 1 4 ? 40.827 41.996 11.128 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A C 1 ATOM 32 O O . PRO A 1 4 ? 42.076 42.158 11.273 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A O 1 ATOM 33 C CB . PRO A 1 4 ? 39.778 44.235 11.709 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CB 1 ATOM 34 C CG . PRO A 1 4 ? 40.139 44.992 12.975 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CG 1 ATOM 35 C CD . PRO A 1 4 ? 40.506 44.011 14.040 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CD 1 ATOM 36 N N . GLY A 1 5 ? 40.235 41.198 10.257 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A N 1 ATOM 37 C CA . GLY A 1 5 ? 40.979 40.348 9.316 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A CA 1 ATOM 38 C C . GLY A 1 5 ? 40.911 38.889 9.776 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A C 1 ATOM 39 O O . GLY A 1 5 ? 41.411 37.980 9.099 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A O 1 ATOM 40 N N . THR A 1 6 ? 40.303 38.722 10.933 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 6 THR A N 1 ATOM 41 C CA . THR A 1 6 ? 40.073 37.402 11.536 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CA 1 ATOM 42 C C . THR A 1 6 ? 38.630 37.345 12.022 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 6 THR A C 1 ATOM 43 O O . THR A 1 6 ? 37.982 38.383 12.228 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 6 THR A O 1 ATOM 44 C CB . THR A 1 6 ? 41.027 37.149 12.716 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CB 1 ATOM 45 O OG1 . THR A 1 6 ? 40.636 37.926 13.839 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 6 THR A OG1 1 ATOM 46 C CG2 . THR A 1 6 ? 42.488 37.491 12.405 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CG2 1 ATOM 47 N N . LEU A 1 7 ? 38.149 36.137 12.187 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A N 1 ATOM 48 C CA . LEU A 1 7 ? 36.780 35.915 12.646 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CA 1 ATOM 49 C C . LEU A 1 7 ? 36.766 35.338 14.069 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A C 1 ATOM 50 O O . LEU A 1 7 ? 35.746 35.401 14.769 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A O 1 ATOM 51 C CB . LEU A 1 7 ? 36.058 34.916 11.724 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CB 1 ATOM 52 C CG . LEU A 1 7 ? 35.765 35.459 10.319 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CG 1 ATOM 53 C CD1 . LEU A 1 7 ? 34.869 34.526 9.498 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CD1 1 ATOM 54 C CD2 . LEU A 1 7 ? 35.055 36.815 10.336 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CD2 1 ATOM 55 N N . TRP A 1 8 ? 37.908 34.798 14.487 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A N 1 ATOM 56 C CA . TRP A 1 8 ? 37.999 34.088 15.782 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CA 1 ATOM 57 C C . TRP A 1 8 ? 38.982 34.702 16.808 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A C 1 ATOM 58 O O . TRP A 1 8 ? 38.958 34.354 17.998 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A O 1 ATOM 59 C CB . TRP A 1 8 ? 38.466 32.645 15.554 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CB 1 ATOM 60 C CG . TRP A 1 8 ? 37.587 31.870 14.564 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CG 1 ATOM 61 C CD1 . TRP A 1 8 ? 37.633 31.925 13.225 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CD1 1 ATOM 62 C CD2 . TRP A 1 8 ? 36.568 30.949 14.925 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CD2 1 ATOM 63 N NE1 . TRP A 1 8 ? 36.627 31.034 12.730 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A NE1 1 ATOM 64 C CE2 . TRP A 1 8 ? 36.014 30.472 13.744 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CE2 1 ATOM 65 C CE3 . TRP A 1 8 ? 36.074 30.484 16.149 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CE3 1 ATOM 66 C CZ2 . TRP A 1 8 ? 34.967 29.542 13.712 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CZ2 1 ATOM 67 C CZ3 . TRP A 1 8 ? 35.023 29.546 16.107 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CZ3 1 ATOM 68 C CH2 . TRP A 1 8 ? 34.495 29.099 14.944 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A CH2 1 ATOM 69 N N . CYS A 1 9 ? 39.849 35.605 16.382 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A N 1 ATOM 70 C CA . CYS A 1 9 ? 40.846 36.203 17.310 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A CA 1 ATOM 71 C C . CYS A 1 9 ? 40.231 37.360 18.114 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A C 1 ATOM 72 O O . CYS A 1 9 ? 40.059 38.475 17.600 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A O 1 ATOM 73 C CB . CYS A 1 9 ? 42.058 36.721 16.536 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A CB 1 ATOM 74 S SG . CYS A 1 9 ? 42.945 35.377 15.609 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A SG 1 ATOM 75 N N . GLY A 1 10 ? 39.932 37.041 19.365 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A N 1 ATOM 76 C CA . GLY A 1 10 ? 39.314 37.975 20.329 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A CA 1 ATOM 77 C C . GLY A 1 10 ? 38.220 37.235 21.110 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A C 1 ATOM 78 O O . GLY A 1 10 ? 38.098 36.006 21.020 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A O 1 ATOM 79 N N . HIS A 1 11 ? 37.445 37.999 21.869 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N 1 ATOM 80 C CA . HIS A 1 11 ? 36.332 37.443 22.668 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA 1 ATOM 81 C C . HIS A 1 11 ? 35.329 36.746 21.759 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C 1 ATOM 82 O O . HIS A 1 11 ? 34.669 37.389 20.932 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O 1 ATOM 83 C CB . HIS A 1 11 ? 35.554 38.543 23.391 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB 1 ATOM 84 C CG . HIS A 1 11 ? 36.420 39.404 24.297 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG 1 ATOM 85 N ND1 . HIS A 1 11 ? 37.141 40.481 23.806 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1 1 ATOM 86 C CD2 . HIS A 1 11 ? 36.669 39.346 25.630 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2 1 ATOM 87 C CE1 . HIS A 1 11 ? 37.790 41.032 24.814 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1 1 ATOM 88 N NE2 . HIS A 1 11 ? 37.519 40.367 25.910 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2 1 ATOM 89 N N . GLY A 1 12 ? 35.232 35.448 21.945 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A N 1 ATOM 90 C CA . GLY A 1 12 ? 34.329 34.611 21.151 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A CA 1 ATOM 91 C C . GLY A 1 12 ? 34.794 34.607 19.695 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A C 1 ATOM 92 O O . GLY A 1 12 ? 35.997 34.532 19.410 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A O 1 ATOM 93 N N . ASN A 1 13 ? 33.820 34.694 18.817 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A N 1 ATOM 94 C CA . ASN A 1 13 ? 34.047 34.696 17.366 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A CA 1 ATOM 95 C C . ASN A 1 13 ? 32.862 35.372 16.681 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A C 1 ATOM 96 O O . ASN A 1 13 ? 31.774 35.481 17.260 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A O 1 ATOM 97 C CB . ASN A 1 13 ? 34.181 33.251 16.872 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A CB 1 ATOM 98 C CG . ASN A 1 13 ? 32.841 32.509 16.806 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A CG 1 ATOM 99 O OD1 . ASN A 1 13 ? 32.170 32.543 15.777 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A OD1 1 ATOM 100 N ND2 . ASN A 1 13 ? 32.403 31.828 17.852 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A ND2 1 ATOM 101 N N . LYS A 1 14 ? 33.094 35.820 15.460 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A N 1 ATOM 102 C CA . LYS A 1 14 ? 32.042 36.474 14.666 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CA 1 ATOM 103 C C . LYS A 1 14 ? 31.915 35.778 13.306 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A C 1 ATOM 104 O O . LYS A 1 14 ? 31.566 36.404 12.294 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A O 1 ATOM 105 C CB . LYS A 1 14 ? 32.339 37.969 14.508 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CB 1 ATOM 106 C CG . LYS A 1 14 ? 33.519 38.276 13.591 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CG 1 ATOM 107 C CD . LYS A 1 14 ? 33.798 39.776 13.477 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CD 1 ATOM 108 C CE . LYS A 1 14 ? 34.373 40.176 12.119 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CE 1 ATOM 109 N NZ . LYS A 1 14 ? 35.726 40.741 12.213 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A NZ 1 ATOM 110 N N . SER A 1 15 ? 32.206 34.491 13.356 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 15 SER A N 1 ATOM 111 C CA . SER A 1 15 ? 32.108 33.584 12.203 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 15 SER A CA 1 ATOM 112 C C . SER A 1 15 ? 30.629 33.233 11.998 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 15 SER A C 1 ATOM 113 O O . SER A 1 15 ? 29.842 33.199 12.955 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 15 SER A O 1 ATOM 114 C CB . SER A 1 15 ? 32.923 32.320 12.499 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 15 SER A CB 1 ATOM 115 O OG . SER A 1 15 ? 32.754 31.367 11.462 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 15 SER A OG 1 ATOM 116 N N . SER A 1 16 ? 30.265 32.973 10.754 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 16 SER A N 1 ATOM 117 C CA . SER A 1 16 ? 28.867 32.654 10.407 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CA 1 ATOM 118 C C . SER A 1 16 ? 28.644 31.132 10.383 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 16 SER A C 1 ATOM 119 O O . SER A 1 16 ? 27.500 30.655 10.388 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 16 SER A O 1 ATOM 120 C CB . SER A 1 16 ? 28.498 33.274 9.054 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CB 1 ATOM 121 O OG . SER A 1 16 ? 29.182 32.613 8.001 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 16 SER A OG 1 ATOM 122 N N . GLY A 1 17 ? 29.750 30.410 10.368 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A N 1 ATOM 123 C CA . GLY A 1 17 ? 29.751 28.937 10.365 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A CA 1 ATOM 124 C C . GLY A 1 17 ? 30.985 28.424 11.109 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A C 1 ATOM 125 O O . GLY A 1 17 ? 31.951 29.172 11.320 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A O 1 ATOM 126 N N . PRO A 1 18 ? 31.007 27.151 11.530 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A N 1 ATOM 127 C CA . PRO A 1 18 ? 32.136 26.599 12.261 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A CA 1 ATOM 128 C C . PRO A 1 18 ? 33.417 26.569 11.451 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A C 1 ATOM 129 O O . PRO A 1 18 ? 34.533 26.506 12.055 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A O 1 ATOM 130 C CB . PRO A 1 18 ? 31.729 25.176 12.560 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A CB 1 ATOM 131 C CG . PRO A 1 18 ? 30.355 24.949 11.953 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A CG 1 ATOM 132 C CD . PRO A 1 18 ? 29.895 26.220 11.311 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A CD 1 ATOM 133 N N . ASN A 1 19 ? 33.296 26.619 10.133 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A N 1 ATOM 134 C CA . ASN A 1 19 ? 34.472 26.451 9.253 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A CA 1 ATOM 135 C C . ASN A 1 19 ? 34.912 27.720 8.515 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A C 1 ATOM 136 O O . ASN A 1 19 ? 35.784 27.671 7.636 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A O 1 ATOM 137 C CB . ASN A 1 19 ? 34.175 25.375 8.218 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A CB 1 ATOM 138 C CG . ASN A 1 19 ? 33.974 24.018 8.882 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A CG 1 ATOM 139 O OD1 . ASN A 1 19 ? 34.654 23.718 9.863 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A OD1 1 ATOM 140 N ND2 . ASN A 1 19 ? 33.073 23.178 8.411 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A ND2 1 ATOM 141 N N . GLU A 1 20 ? 34.337 28.847 8.866 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A N 1 ATOM 142 C CA . GLU A 1 20 ? 34.712 30.120 8.226 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CA 1 ATOM 143 C C . GLU A 1 20 ? 36.007 30.666 8.842 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A C 1 ATOM 144 O O . GLU A 1 20 ? 36.208 30.604 10.063 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A O 1 ATOM 145 C CB . GLU A 1 20 ? 33.611 31.166 8.422 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CB 1 ATOM 146 C CG . GLU A 1 20 ? 32.922 31.566 7.114 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CG 1 ATOM 147 C CD . GLU A 1 20 ? 32.869 33.080 6.904 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CD 1 ATOM 148 O OE1 . GLU A 1 20 ? 32.237 33.820 7.748 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE1 1 ATOM 149 O OE2 . GLU A 1 20 ? 33.455 33.611 5.886 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE2 1 ATOM 150 N N . LEU A 1 21 ? 36.847 31.180 7.960 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A N 1 ATOM 151 C CA . LEU A 1 21 ? 38.121 31.827 8.324 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A CA 1 ATOM 152 C C . LEU A 1 21 ? 38.159 33.204 7.660 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A C 1 ATOM 153 O O . LEU A 1 21 ? 37.511 33.429 6.628 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A O 1 ATOM 154 C CB . LEU A 1 21 ? 39.319 31.010 7.828 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A CB 1 ATOM 155 C CG . LEU A 1 21 ? 39.509 29.673 8.552 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A CG 1 ATOM 156 C CD1 . LEU A 1 21 ? 40.747 28.914 8.069 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A CD1 1 ATOM 157 C CD2 . LEU A 1 21 ? 39.675 29.823 10.066 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A CD2 1 ATOM 158 N N . GLY A 1 22 ? 38.922 34.089 8.264 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A N 1 ATOM 159 C CA . GLY A 1 22 ? 39.049 35.474 7.791 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A CA 1 ATOM 160 C C . GLY A 1 22 ? 40.200 35.621 6.792 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A C 1 ATOM 161 O O . GLY A 1 22 ? 40.857 34.635 6.424 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A O 1 ATOM 162 N N . ARG A 1 23 ? 40.375 36.871 6.413 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A N 1 ATOM 163 C CA . ARG A 1 23 ? 41.402 37.330 5.467 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A CA 1 ATOM 164 C C . ARG A 1 23 ? 42.774 36.735 5.826 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A C 1 ATOM 165 O O . ARG A 1 23 ? 43.468 36.163 4.974 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A O 1 ATOM 166 C CB . ARG A 1 23 ? 41.448 38.854 5.525 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A CB 1 ATOM 167 C CG . ARG A 1 23 ? 42.531 39.468 4.654 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A CG 1 ATOM 168 C CD . ARG A 1 23 ? 42.299 40.956 4.395 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A CD 1 ATOM 169 N NE . ARG A 1 23 ? 43.546 41.658 4.092 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A NE 1 ATOM 170 C CZ . ARG A 1 23 ? 43.929 42.808 4.653 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A CZ 1 ATOM 171 N NH1 . ARG A 1 23 ? 43.155 43.437 5.550 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A NH1 1 ATOM 172 N NH2 . ARG A 1 23 ? 45.098 43.401 4.386 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A NH2 1 ATOM 173 N N . PHE A 1 24 ? 43.151 36.893 7.080 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A N 1 ATOM 174 C CA . PHE A 1 24 ? 44.410 36.327 7.602 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CA 1 ATOM 175 C C . PHE A 1 24 ? 44.104 34.880 8.002 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A C 1 ATOM 176 O O . PHE A 1 24 ? 43.946 34.570 9.193 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A O 1 ATOM 177 C CB . PHE A 1 24 ? 44.883 37.162 8.804 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CB 1 ATOM 178 C CG . PHE A 1 24 ? 45.138 38.633 8.445 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CG 1 ATOM 179 C CD1 . PHE A 1 24 ? 45.907 38.952 7.320 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CD1 1 ATOM 180 C CD2 . PHE A 1 24 ? 44.603 39.661 9.236 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CD2 1 ATOM 181 C CE1 . PHE A 1 24 ? 46.140 40.290 6.984 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CE1 1 ATOM 182 C CE2 . PHE A 1 24 ? 44.835 41.001 8.899 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CE2 1 ATOM 183 C CZ . PHE A 1 24 ? 45.604 41.315 7.773 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A CZ 1 ATOM 184 N N . LYS A 1 25 ? 44.024 34.023 6.974 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A N 1 ATOM 185 C CA . LYS A 1 25 ? 43.565 32.627 7.157 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A CA 1 ATOM 186 C C . LYS A 1 25 ? 44.498 31.770 8.036 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A C 1 ATOM 187 O O . LYS A 1 25 ? 44.051 30.819 8.689 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A O 1 ATOM 188 C CB . LYS A 1 25 ? 43.240 31.894 5.805 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A CB 1 ATOM 189 C CG . LYS A 1 25 ? 44.320 31.838 4.704 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A CG 1 ATOM 190 C CD . LYS A 1 25 ? 44.277 30.502 3.908 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A CD 1 ATOM 191 C CE . LYS A 1 25 ? 43.853 30.644 2.432 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A CE 1 ATOM 192 N NZ . LYS A 1 25 ? 43.095 29.480 1.934 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A NZ 1 ATOM 193 N N . HIS A 1 26 ? 45.778 32.083 8.097 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 1 ATOM 194 C CA . HIS A 1 26 ? 46.711 31.270 8.916 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 1 ATOM 195 C C . HIS A 1 26 ? 46.631 31.662 10.396 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 1 ATOM 196 O O . HIS A 1 26 ? 46.640 30.799 11.287 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 1 ATOM 197 C CB . HIS A 1 26 ? 48.136 31.419 8.404 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 1 ATOM 198 C CG . HIS A 1 26 ? 48.237 31.009 6.942 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 1 ATOM 199 N ND1 . HIS A 1 26 ? 47.859 29.741 6.510 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 1 ATOM 200 C CD2 . HIS A 1 26 ? 48.649 31.683 5.842 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 1 ATOM 201 C CE1 . HIS A 1 26 ? 48.042 29.685 5.204 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 1 ATOM 202 N NE2 . HIS A 1 26 ? 48.513 30.835 4.791 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 1 ATOM 203 N N . THR A 1 27 ? 46.550 32.956 10.635 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 27 THR A N 1 ATOM 204 C CA . THR A 1 27 ? 46.453 33.487 12.003 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 27 THR A CA 1 ATOM 205 C C . THR A 1 27 ? 45.108 33.105 12.614 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 27 THR A C 1 ATOM 206 O O . THR A 1 27 ? 45.033 32.667 13.771 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 27 THR A O 1 ATOM 207 C CB . THR A 1 27 ? 46.568 35.013 12.001 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 27 THR A CB 1 ATOM 208 O OG1 . THR A 1 27 ? 47.890 35.393 11.653 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 27 THR A OG1 1 ATOM 209 C CG2 . THR A 1 27 ? 46.250 35.636 13.365 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 27 THR A CG2 1 ATOM 210 N N . ASP A 1 28 ? 44.084 33.283 11.805 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A N 1 ATOM 211 C CA . ASP A 1 28 ? 42.702 33.010 12.206 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A CA 1 ATOM 212 C C . ASP A 1 28 ? 42.497 31.523 12.520 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A C 1 ATOM 213 O O . ASP A 1 28 ? 41.745 31.163 13.436 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A O 1 ATOM 214 C CB . ASP A 1 28 ? 41.734 33.425 11.104 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A CB 1 ATOM 215 C CG . ASP A 1 28 ? 40.356 33.760 11.663 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A CG 1 ATOM 216 O OD1 . ASP A 1 28 ? 40.216 33.974 12.927 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A OD1 1 ATOM 217 O OD2 . ASP A 1 28 ? 39.340 33.826 10.878 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A OD2 1 ATOM 218 N N . ALA A 1 29 ? 43.167 30.682 11.756 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 1 ATOM 219 C CA . ALA A 1 29 ? 43.080 29.223 11.937 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 1 ATOM 220 C C . ALA A 1 29 ? 43.586 28.836 13.330 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 1 ATOM 221 O O . ALA A 1 29 ? 43.010 27.970 14.005 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 1 ATOM 222 C CB . ALA A 1 29 ? 43.930 28.508 10.885 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 1 ATOM 223 N N . CYS A 1 30 ? 44.653 29.502 13.720 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A N 1 ATOM 224 C CA . CYS A 1 30 ? 45.300 29.274 15.010 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CA 1 ATOM 225 C C . CYS A 1 30 ? 44.314 29.661 16.151 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A C 1 ATOM 226 O O . CYS A 1 30 ? 44.236 28.993 17.194 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A O 1 ATOM 227 C CB . CYS A 1 30 ? 46.635 30.039 15.028 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CB 1 ATOM 228 S SG . CYS A 1 30 ? 47.984 29.106 14.163 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A SG 1 ATOM 229 N N . CYS A 1 31 ? 43.541 30.728 15.934 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A N 1 ATOM 230 C CA . CYS A 1 31 ? 42.556 31.221 16.939 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A CA 1 ATOM 231 C C . CYS A 1 31 ? 41.301 30.344 16.975 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A C 1 ATOM 232 O O . CYS A 1 31 ? 40.705 30.124 18.040 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A O 1 ATOM 233 C CB . CYS A 1 31 ? 42.115 32.653 16.625 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A CB 1 ATOM 234 S SG . CYS A 1 31 ? 43.500 33.868 16.818 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A SG 1 ATOM 235 N N . ARG A 1 32 ? 40.925 29.871 15.806 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A N 1 ATOM 236 C CA . ARG A 1 32 ? 39.752 29.003 15.648 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CA 1 ATOM 237 C C . ARG A 1 32 ? 39.930 27.746 16.508 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A C 1 ATOM 238 O O . ARG A 1 32 ? 39.042 27.375 17.288 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A O 1 ATOM 239 C CB . ARG A 1 32 ? 39.597 28.610 14.179 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CB 1 ATOM 240 C CG . ARG A 1 32 ? 38.330 27.805 13.898 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CG 1 ATOM 241 C CD . ARG A 1 32 ? 38.192 27.422 12.425 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CD 1 ATOM 242 N NE . ARG A 1 32 ? 37.213 26.355 12.206 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NE 1 ATOM 243 C CZ . ARG A 1 32 ? 37.497 25.052 12.300 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CZ 1 ATOM 244 N NH1 . ARG A 1 32 ? 38.736 24.638 12.600 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NH1 1 ATOM 245 N NH2 . ARG A 1 32 ? 36.595 24.080 12.116 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NH2 1 ATOM 246 N N . THR A 1 33 ? 41.088 27.127 16.345 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 33 THR A N 1 ATOM 247 C CA . THR A 1 33 ? 41.444 25.902 17.083 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CA 1 ATOM 248 C C . THR A 1 33 ? 41.532 26.202 18.583 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 33 THR A C 1 ATOM 249 O O . THR A 1 33 ? 41.108 25.394 19.422 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 33 THR A O 1 ATOM 250 C CB . THR A 1 33 ? 42.783 25.352 16.584 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CB 1 ATOM 251 O OG1 . THR A 1 33 ? 42.646 24.905 15.241 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 33 THR A OG1 1 ATOM 252 C CG2 . THR A 1 33 ? 43.292 24.170 17.416 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CG2 1 ATOM 253 N N . HIS A 1 34 ? 42.081 27.365 18.883 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 1 ATOM 254 C CA . HIS A 1 34 ? 42.234 27.835 20.269 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 1 ATOM 255 C C . HIS A 1 34 ? 40.851 27.917 20.935 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 1 ATOM 256 O O . HIS A 1 34 ? 40.651 27.437 22.061 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 1 ATOM 257 C CB . HIS A 1 34 ? 42.909 29.215 20.275 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 1 ATOM 258 C CG . HIS A 1 34 ? 43.490 29.615 21.638 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 1 ATOM 259 N ND1 . HIS A 1 34 ? 43.376 30.912 22.131 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 ATOM 260 C CD2 . HIS A 1 34 ? 44.173 28.913 22.582 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 ATOM 261 C CE1 . HIS A 1 34 ? 43.963 30.958 23.314 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 ATOM 262 N NE2 . HIS A 1 34 ? 44.443 29.775 23.598 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 ATOM 263 N N . ASP A 1 35 ? 39.924 28.519 20.211 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A N 1 ATOM 264 C CA . ASP A 1 35 ? 38.539 28.712 20.681 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CA 1 ATOM 265 C C . ASP A 1 35 ? 37.817 27.364 20.866 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A C 1 ATOM 266 O O . ASP A 1 35 ? 36.893 27.243 21.684 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A O 1 ATOM 267 C CB . ASP A 1 35 ? 37.734 29.526 19.658 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CB 1 ATOM 268 C CG . ASP A 1 35 ? 37.889 31.043 19.808 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CG 1 ATOM 269 O OD1 . ASP A 1 35 ? 38.944 31.536 20.360 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD1 1 ATOM 270 O OD2 . ASP A 1 35 ? 36.963 31.830 19.377 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD2 1 ATOM 271 N N . MET A 1 36 ? 38.260 26.374 20.103 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 36 MET A N 1 ATOM 272 C CA . MET A 1 36 ? 37.634 25.033 20.094 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 36 MET A CA 1 ATOM 273 C C . MET A 1 36 ? 38.298 24.072 21.092 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 36 MET A C 1 ATOM 274 O O . MET A 1 36 ? 38.083 22.850 21.041 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 36 MET A O 1 ATOM 275 C CB . MET A 1 36 ? 37.705 24.446 18.687 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 36 MET A CB 1 ATOM 276 C CG . MET A 1 36 ? 36.603 25.007 17.794 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 36 MET A CG 1 ATOM 277 S SD . MET A 1 36 ? 36.714 24.499 16.098 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 36 MET A SD 1 ATOM 278 C CE . MET A 1 36 ? 35.507 25.403 15.154 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 36 MET A CE 1 ATOM 279 N N . CYS A 1 37 ? 39.079 24.652 21.982 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A N 1 ATOM 280 C CA . CYS A 1 37 ? 39.779 23.909 23.045 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A CA 1 ATOM 281 C C . CYS A 1 37 ? 38.759 23.081 23.847 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A C 1 ATOM 282 O O . CYS A 1 37 ? 37.711 23.595 24.269 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A O 1 ATOM 283 C CB . CYS A 1 37 ? 40.488 24.902 23.965 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A CB 1 ATOM 284 S SG . CYS A 1 37 ? 41.289 24.091 25.428 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A SG 1 ATOM 285 N N . PRO A 1 38 ? 39.015 21.781 24.084 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A N 1 ATOM 286 C CA . PRO A 1 38 ? 38.075 20.916 24.792 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CA 1 ATOM 287 C C . PRO A 1 38 ? 37.795 21.348 26.224 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A C 1 ATOM 288 O O . PRO A 1 38 ? 36.686 21.039 26.759 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A O 1 ATOM 289 C CB . PRO A 1 38 ? 38.741 19.559 24.786 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CB 1 ATOM 290 C CG . PRO A 1 38 ? 40.078 19.698 24.077 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CG 1 ATOM 291 C CD . PRO A 1 38 ? 40.249 21.120 23.641 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CD 1 ATOM 292 N N . ASP A 1 39 ? 38.743 22.037 26.838 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A N 1 ATOM 293 C CA . ASP A 1 39 ? 38.628 22.434 28.262 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CA 1 ATOM 294 C C . ASP A 1 39 ? 38.946 23.928 28.451 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A C 1 ATOM 295 O O . ASP A 1 39 ? 40.106 24.354 28.360 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A O 1 ATOM 296 C CB . ASP A 1 39 ? 39.620 21.583 29.071 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CB 1 ATOM 297 C CG . ASP A 1 39 ? 39.367 21.549 30.581 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CG 1 ATOM 298 O OD1 . ASP A 1 39 ? 38.455 22.290 31.107 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD1 1 ATOM 299 O OD2 . ASP A 1 39 ? 40.077 20.776 31.331 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD2 1 ATOM 300 N N . VAL A 1 40 ? 37.891 24.680 28.712 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A N 1 ATOM 301 C CA . VAL A 1 40 ? 37.969 26.133 28.949 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A CA 1 ATOM 302 C C . VAL A 1 40 ? 37.002 26.510 30.069 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A C 1 ATOM 303 O O . VAL A 1 40 ? 36.054 25.772 30.372 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A O 1 ATOM 304 C CB . VAL A 1 40 ? 37.494 26.909 27.708 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A CB 1 ATOM 305 C CG1 . VAL A 1 40 ? 38.340 26.627 26.465 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A CG1 1 ATOM 306 C CG2 . VAL A 1 40 ? 36.053 26.580 27.313 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A CG2 1 ATOM 307 N N . MET A 1 41 ? 37.250 27.648 30.679 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 41 MET A N 1 ATOM 308 C CA . MET A 1 41 ? 36.325 28.181 31.685 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 41 MET A CA 1 ATOM 309 C C . MET A 1 41 ? 36.103 29.664 31.411 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 41 MET A C 1 ATOM 310 O O . MET A 1 41 ? 37.049 30.467 31.426 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 41 MET A O 1 ATOM 311 C CB . MET A 1 41 ? 36.798 27.929 33.128 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 41 MET A CB 1 ATOM 312 C CG . MET A 1 41 ? 38.279 28.185 33.394 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 41 MET A CG 1 ATOM 313 S SD . MET A 1 41 ? 38.686 28.021 35.125 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 41 MET A SD 1 ATOM 314 C CE . MET A 1 41 ? 39.432 26.434 35.436 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 41 MET A CE 1 ATOM 315 N N . SER A 1 42 ? 34.839 29.934 31.156 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 42 SER A N 1 ATOM 316 C CA . SER A 1 42 ? 34.337 31.268 30.839 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 42 SER A CA 1 ATOM 317 C C . SER A 1 42 ? 34.596 32.215 31.998 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 42 SER A C 1 ATOM 318 O O . SER A 1 42 ? 34.850 31.785 33.133 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 42 SER A O 1 ATOM 319 C CB . SER A 1 42 ? 32.830 31.209 30.587 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 42 SER A CB 1 ATOM 320 O OG . SER A 1 42 ? 32.547 30.268 29.561 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 42 SER A OG 1 ATOM 321 N N . ALA A 1 43 ? 34.522 33.482 31.669 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A N 1 ATOM 322 C CA . ALA A 1 43 ? 34.721 34.552 32.637 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A CA 1 ATOM 323 C C . ALA A 1 43 ? 33.770 34.356 33.818 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A C 1 ATOM 324 O O . ALA A 1 43 ? 32.544 34.283 33.643 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A O 1 ATOM 325 C CB . ALA A 1 43 ? 34.439 35.907 31.981 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A CB 1 ATOM 326 N N . GLY A 1 44 ? 34.380 34.261 34.985 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A N 1 ATOM 327 C CA . GLY A 1 44 ? 33.662 34.133 36.264 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A CA 1 ATOM 328 C C . GLY A 1 44 ? 33.242 32.685 36.569 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A C 1 ATOM 329 O O . GLY A 1 44 ? 32.664 32.397 37.627 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A O 1 ATOM 330 N N . GLU A 1 45 ? 33.529 31.775 35.654 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A N 1 ATOM 331 C CA . GLU A 1 45 ? 33.158 30.355 35.840 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A CA 1 ATOM 332 C C . GLU A 1 45 ? 34.088 29.677 36.855 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A C 1 ATOM 333 O O . GLU A 1 45 ? 35.228 30.117 37.070 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A O 1 ATOM 334 C CB . GLU A 1 45 ? 33.245 29.578 34.523 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A CB 1 ATOM 335 C CG . GLU A 1 45 ? 32.803 28.117 34.680 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A CG 1 ATOM 336 C CD . GLU A 1 45 ? 32.902 27.304 33.387 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A CD 1 ATOM 337 O OE1 . GLU A 1 45 ? 32.876 27.901 32.244 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A OE1 1 ATOM 338 O OE2 . GLU A 1 45 ? 33.011 26.019 33.440 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A OE2 1 ATOM 339 N N . SER A 1 46 ? 33.548 28.618 37.442 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 46 SER A N 1 ATOM 340 C CA . SER A 1 46 ? 34.246 27.788 38.442 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 46 SER A CA 1 ATOM 341 C C . SER A 1 46 ? 34.383 26.361 37.901 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 46 SER A C 1 ATOM 342 O O . SER A 1 46 ? 33.394 25.738 37.486 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 46 SER A O 1 ATOM 343 C CB . SER A 1 46 ? 33.451 27.767 39.748 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 46 SER A CB 1 ATOM 344 O OG . SER A 1 46 ? 33.931 28.775 40.626 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 46 SER A OG 1 ATOM 345 N N . LYS A 1 47 ? 35.614 25.879 37.927 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A N 1 ATOM 346 C CA . LYS A 1 47 ? 35.958 24.552 37.392 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CA 1 ATOM 347 C C . LYS A 1 47 ? 37.217 23.989 38.062 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A C 1 ATOM 348 O O . LYS A 1 47 ? 38.145 24.733 38.406 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A O 1 ATOM 349 C CB . LYS A 1 47 ? 36.267 24.683 35.900 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CB 1 ATOM 350 C CG . LYS A 1 47 ? 35.441 23.761 35.008 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CG 1 ATOM 351 C CD . LYS A 1 47 ? 35.803 23.914 33.529 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CD 1 ATOM 352 C CE . LYS A 1 47 ? 35.286 22.771 32.658 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CE 1 ATOM 353 N NZ . LYS A 1 47 ? 35.798 22.826 31.281 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A NZ 1 ATOM 354 N N . HIS A 1 48 ? 37.203 22.678 38.216 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A N 1 ATOM 355 C CA . HIS A 1 48 ? 38.326 21.915 38.792 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CA 1 ATOM 356 C C . HIS A 1 48 ? 38.790 22.493 40.134 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A C 1 ATOM 357 O O . HIS A 1 48 ? 39.958 22.347 40.522 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A O 1 ATOM 358 C CB . HIS A 1 48 ? 39.535 21.952 37.856 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CB 1 ATOM 359 C CG . HIS A 1 48 ? 39.206 21.564 36.414 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CG 1 ATOM 360 N ND1 . HIS A 1 48 ? 38.686 20.316 36.087 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A ND1 1 ATOM 361 C CD2 . HIS A 1 48 ? 39.324 22.246 35.244 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CD2 1 ATOM 362 C CE1 . HIS A 1 48 ? 38.511 20.274 34.779 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CE1 1 ATOM 363 N NE2 . HIS A 1 48 ? 38.886 21.417 34.261 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A NE2 1 ATOM 364 N N . GLY A 1 49 ? 37.875 23.142 40.820 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A N 1 ATOM 365 C CA . GLY A 1 49 ? 38.155 23.726 42.144 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A CA 1 ATOM 366 C C . GLY A 1 49 ? 38.792 25.116 42.015 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A C 1 ATOM 367 O O . GLY A 1 49 ? 39.166 25.741 43.018 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A O 1 ATOM 368 N N . LEU A 1 50 ? 38.908 25.558 40.779 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A N 1 ATOM 369 C CA . LEU A 1 50 ? 39.439 26.893 40.456 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CA 1 ATOM 370 C C . LEU A 1 50 ? 38.295 27.764 39.958 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A C 1 ATOM 371 O O . LEU A 1 50 ? 37.223 27.264 39.594 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A O 1 ATOM 372 C CB . LEU A 1 50 ? 40.464 26.827 39.314 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CB 1 ATOM 373 C CG . LEU A 1 50 ? 41.623 25.860 39.557 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CG 1 ATOM 374 C CD1 . LEU A 1 50 ? 42.617 25.827 38.392 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD1 1 ATOM 375 C CD2 . LEU A 1 50 ? 42.449 26.211 40.795 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD2 1 ATOM 376 N N . THR A 1 51 ? 38.526 29.053 39.946 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 1 ATOM 377 C CA . THR A 1 51 ? 37.536 29.986 39.405 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 1 ATOM 378 C C . THR A 1 51 ? 38.268 31.128 38.700 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 1 ATOM 379 O O . THR A 1 51 ? 39.200 31.735 39.251 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 1 ATOM 380 C CB . THR A 1 51 ? 36.561 30.459 40.499 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 1 ATOM 381 O OG1 . THR A 1 51 ? 36.181 31.810 40.272 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 1 ATOM 382 C CG2 . THR A 1 51 ? 37.130 30.363 41.916 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 1 ATOM 383 N N . ASN A 1 52 ? 37.807 31.337 37.488 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A N 1 ATOM 384 C CA . ASN A 1 52 ? 38.327 32.352 36.572 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A CA 1 ATOM 385 C C . ASN A 1 52 ? 37.700 33.703 36.925 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A C 1 ATOM 386 O O . ASN A 1 52 ? 36.496 33.923 36.720 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A O 1 ATOM 387 C CB . ASN A 1 52 ? 37.975 31.928 35.144 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A CB 1 ATOM 388 C CG . ASN A 1 52 ? 38.432 32.917 34.080 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A CG 1 ATOM 389 O OD1 . ASN A 1 52 ? 39.238 33.799 34.371 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A OD1 1 ATOM 390 N ND2 . ASN A 1 52 ? 37.961 32.819 32.851 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A ND2 1 ATOM 391 N N . THR A 1 53 ? 38.542 34.576 37.453 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 53 THR A N 1 ATOM 392 C CA . THR A 1 53 ? 38.113 35.911 37.898 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 53 THR A CA 1 ATOM 393 C C . THR A 1 53 ? 38.415 36.977 36.840 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 53 THR A C 1 ATOM 394 O O . THR A 1 53 ? 38.221 38.178 37.073 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 53 THR A O 1 ATOM 395 C CB . THR A 1 53 ? 38.812 36.290 39.208 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 53 THR A CB 1 ATOM 396 O OG1 . THR A 1 53 ? 40.213 36.402 39.002 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 53 THR A OG1 1 ATOM 397 C CG2 . THR A 1 53 ? 38.586 35.265 40.323 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 53 THR A CG2 1 ATOM 398 N N . ALA A 1 54 ? 38.884 36.525 35.693 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A N 1 ATOM 399 C CA . ALA A 1 54 ? 39.171 37.426 34.566 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A CA 1 ATOM 400 C C . ALA A 1 54 ? 37.869 37.696 33.816 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A C 1 ATOM 401 O O . ALA A 1 54 ? 36.886 36.952 33.956 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A O 1 ATOM 402 C CB . ALA A 1 54 ? 40.185 36.791 33.613 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A CB 1 ATOM 403 N N . SER A 1 55 ? 37.890 38.759 33.039 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 1 ATOM 404 C CA . SER A 1 55 ? 36.727 39.159 32.245 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 1 ATOM 405 C C . SER A 1 55 ? 36.782 38.490 30.871 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 1 ATOM 406 O O . SER A 1 55 ? 35.952 38.766 29.992 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 1 ATOM 407 C CB . SER A 1 55 ? 36.679 40.679 32.087 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 1 ATOM 408 O OG . SER A 1 55 ? 37.906 41.152 31.558 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 1 ATOM 409 N N . HIS A 1 56 ? 37.777 37.622 30.707 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A N 1 ATOM 410 C CA . HIS A 1 56 ? 37.911 36.833 29.470 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A CA 1 ATOM 411 C C . HIS A 1 56 ? 38.105 35.355 29.810 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A C 1 ATOM 412 O O . HIS A 1 56 ? 38.392 34.992 30.961 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A O 1 ATOM 413 C CB . HIS A 1 56 ? 39.036 37.353 28.523 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A CB 1 ATOM 414 C CG . HIS A 1 56 ? 40.472 37.539 29.083 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A CG 1 ATOM 415 N ND1 . HIS A 1 56 ? 41.405 36.497 29.128 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A ND1 1 ATOM 416 C CD2 . HIS A 1 56 ? 41.126 38.634 29.571 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A CD2 1 ATOM 417 C CE1 . HIS A 1 56 ? 42.544 36.974 29.614 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A CE1 1 ATOM 418 N NE2 . HIS A 1 56 ? 42.393 38.244 29.881 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A NE2 1 ATOM 419 N N . THR A 1 57 ? 37.918 34.552 28.784 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 1 ATOM 420 C CA . THR A 1 57 ? 38.042 33.098 28.878 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 1 ATOM 421 C C . THR A 1 57 ? 39.487 32.713 29.153 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 1 ATOM 422 O O . THR A 1 57 ? 40.425 33.330 28.628 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 1 ATOM 423 C CB . THR A 1 57 ? 37.632 32.439 27.556 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 1 ATOM 424 O OG1 . THR A 1 57 ? 36.280 32.746 27.253 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 1 ATOM 425 C CG2 . THR A 1 57 ? 37.758 30.913 27.583 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 1 ATOM 426 N N . ARG A 1 58 ? 39.617 31.706 29.976 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A N 1 ATOM 427 C CA . ARG A 1 58 ? 40.912 31.122 30.310 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CA 1 ATOM 428 C C . ARG A 1 58 ? 40.802 29.632 30.009 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A C 1 ATOM 429 O O . ARG A 1 58 ? 39.803 28.984 30.352 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A O 1 ATOM 430 C CB . ARG A 1 58 ? 41.267 31.449 31.767 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CB 1 ATOM 431 C CG . ARG A 1 58 ? 42.105 32.731 31.852 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CG 1 ATOM 432 C CD . ARG A 1 58 ? 42.319 33.282 33.264 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CD 1 ATOM 433 N NE . ARG A 1 58 ? 42.878 34.646 33.230 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A NE 1 ATOM 434 C CZ . ARG A 1 58 ? 43.356 35.312 34.290 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CZ 1 ATOM 435 N NH1 . ARG A 1 58 ? 43.359 34.762 35.511 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A NH1 1 ATOM 436 N NH2 . ARG A 1 58 ? 43.859 36.553 34.225 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A NH2 1 ATOM 437 N N . LEU A 1 59 ? 41.819 29.110 29.345 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A N 1 ATOM 438 C CA . LEU A 1 59 ? 41.819 27.694 28.952 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A CA 1 ATOM 439 C C . LEU A 1 59 ? 42.976 26.911 29.560 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A C 1 ATOM 440 O O . LEU A 1 59 ? 43.878 27.482 30.192 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A O 1 ATOM 441 C CB . LEU A 1 59 ? 41.956 27.492 27.430 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A CB 1 ATOM 442 C CG . LEU A 1 59 ? 41.995 28.768 26.577 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A CG 1 ATOM 443 C CD1 . LEU A 1 59 ? 41.365 28.562 25.196 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A CD1 1 ATOM 444 C CD2 . LEU A 1 59 ? 41.249 29.952 27.193 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A CD2 1 ATOM 445 N N . SER A 1 60 ? 42.881 25.616 29.321 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 446 C CA . SER A 1 60 ? 43.884 24.644 29.750 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 447 C C . SER A 1 60 ? 45.214 25.025 29.101 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 448 O O . SER A 1 60 ? 45.246 25.613 28.010 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 449 C CB . SER A 1 60 ? 43.450 23.245 29.316 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 450 O OG . SER A 1 60 ? 44.014 22.937 28.052 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 451 N N . CYS A 1 61 ? 46.283 24.683 29.786 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A N 1 ATOM 452 C CA . CYS A 1 61 ? 47.645 25.025 29.349 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A CA 1 ATOM 453 C C . CYS A 1 61 ? 48.002 24.350 28.020 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A C 1 ATOM 454 O O . CYS A 1 61 ? 48.751 24.909 27.205 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A O 1 ATOM 455 C CB . CYS A 1 61 ? 48.658 24.603 30.409 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A CB 1 ATOM 456 S SG . CYS A 1 61 ? 48.653 25.733 31.885 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A SG 1 ATOM 457 N N . ASP A 1 62 ? 47.464 23.161 27.821 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A N 1 ATOM 458 C CA . ASP A 1 62 ? 47.726 22.383 26.600 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A CA 1 ATOM 459 C C . ASP A 1 62 ? 47.302 23.163 25.357 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A C 1 ATOM 460 O O . ASP A 1 62 ? 48.012 23.185 24.341 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A O 1 ATOM 461 C CB . ASP A 1 62 ? 46.947 21.069 26.598 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A CB 1 ATOM 462 C CG . ASP A 1 62 ? 47.256 20.226 25.360 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A CG 1 ATOM 463 O OD1 . ASP A 1 62 ? 48.480 20.029 25.010 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A OD1 1 ATOM 464 O OD2 . ASP A 1 62 ? 46.297 19.715 24.665 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A OD2 1 ATOM 465 N N . CYS A 1 63 ? 46.146 23.782 25.474 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A N 1 ATOM 466 C CA . CYS A 1 63 ? 45.559 24.564 24.382 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A CA 1 ATOM 467 C C . CYS A 1 63 ? 46.350 25.851 24.154 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A C 1 ATOM 468 O O . CYS A 1 63 ? 46.550 26.283 23.011 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A O 1 ATOM 469 C CB . CYS A 1 63 ? 44.111 24.923 24.709 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A CB 1 ATOM 470 S SG . CYS A 1 63 ? 42.968 23.462 24.590 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A SG 1 ATOM 471 N N . ASP A 1 64 ? 46.792 26.441 25.244 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A N 1 ATOM 472 C CA . ASP A 1 64 ? 47.540 27.702 25.186 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CA 1 ATOM 473 C C . ASP A 1 64 ? 48.934 27.480 24.583 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A C 1 ATOM 474 O O . ASP A 1 64 ? 49.490 28.364 23.918 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A O 1 ATOM 475 C CB . ASP A 1 64 ? 47.642 28.322 26.579 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CB 1 ATOM 476 C CG . ASP A 1 64 ? 46.481 29.278 26.868 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CG 1 ATOM 477 O OD1 . ASP A 1 64 ? 45.683 29.629 25.918 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A OD1 1 ATOM 478 O OD2 . ASP A 1 64 ? 46.301 29.737 28.058 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A OD2 1 ATOM 479 N N . ASP A 1 65 ? 49.485 26.303 24.810 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A N 1 ATOM 480 C CA . ASP A 1 65 ? 50.818 25.965 24.282 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CA 1 ATOM 481 C C . ASP A 1 65 ? 50.738 25.673 22.783 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A C 1 ATOM 482 O O . ASP A 1 65 ? 51.625 26.060 22.010 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A O 1 ATOM 483 C CB . ASP A 1 65 ? 51.396 24.767 25.022 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CB 1 ATOM 484 C CG . ASP A 1 65 ? 52.126 25.202 26.286 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CG 1 ATOM 485 O OD1 . ASP A 1 65 ? 52.731 26.340 26.310 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD1 1 ATOM 486 O OD2 . ASP A 1 65 ? 52.125 24.439 27.323 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD2 1 ATOM 487 N N . LYS A 1 66 ? 49.672 24.998 22.403 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A N 1 ATOM 488 C CA . LYS A 1 66 ? 49.431 24.651 20.996 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A CA 1 ATOM 489 C C . LYS A 1 66 ? 49.197 25.932 20.187 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A C 1 ATOM 490 O O . LYS A 1 66 ? 49.623 26.039 19.028 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A O 1 ATOM 491 C CB . LYS A 1 66 ? 48.224 23.717 20.888 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A CB 1 ATOM 492 C CG . LYS A 1 66 ? 48.561 22.293 21.339 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A CG 1 ATOM 493 C CD . LYS A 1 66 ? 47.441 21.286 21.083 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A CD 1 ATOM 494 C CE . LYS A 1 66 ? 47.796 19.880 21.575 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A CE 1 ATOM 495 N NZ . LYS A 1 66 ? 46.625 19.002 21.703 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A NZ 1 ATOM 496 N N . PHE A 1 67 ? 48.526 26.868 20.837 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A N 1 ATOM 497 C CA . PHE A 1 67 ? 48.203 28.185 20.258 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CA 1 ATOM 498 C C . PHE A 1 67 ? 49.504 28.959 19.992 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A C 1 ATOM 499 O O . PHE A 1 67 ? 49.666 29.596 18.943 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A O 1 ATOM 500 C CB . PHE A 1 67 ? 47.307 28.964 21.232 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CB 1 ATOM 501 C CG . PHE A 1 67 ? 46.769 30.284 20.665 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CG 1 ATOM 502 C CD1 . PHE A 1 67 ? 46.273 30.342 19.356 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD1 1 ATOM 503 C CD2 . PHE A 1 67 ? 46.770 31.435 21.462 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD2 1 ATOM 504 C CE1 . PHE A 1 67 ? 45.785 31.552 18.844 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE1 1 ATOM 505 C CE2 . PHE A 1 67 ? 46.283 32.645 20.950 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE2 1 ATOM 506 C CZ . PHE A 1 67 ? 45.792 32.703 19.641 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CZ 1 ATOM 507 N N . TYR A 1 68 ? 50.400 28.870 20.957 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A N 1 ATOM 508 C CA . TYR A 1 68 ? 51.718 29.531 20.899 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CA 1 ATOM 509 C C . TYR A 1 68 ? 52.501 29.045 19.667 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A C 1 ATOM 510 O O . TYR A 1 68 ? 53.009 29.849 18.873 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A O 1 ATOM 511 C CB . TYR A 1 68 ? 52.502 29.212 22.179 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CB 1 ATOM 512 C CG . TYR A 1 68 ? 53.829 29.972 22.318 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CG 1 ATOM 513 C CD1 . TYR A 1 68 ? 54.981 29.493 21.682 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CD1 1 ATOM 514 C CD2 . TYR A 1 68 ? 53.898 31.141 23.089 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CD2 1 ATOM 515 C CE1 . TYR A 1 68 ? 56.199 30.167 21.832 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CE1 1 ATOM 516 C CE2 . TYR A 1 68 ? 55.118 31.813 23.242 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CE2 1 ATOM 517 C CZ . TYR A 1 68 ? 56.270 31.321 22.619 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A CZ 1 ATOM 518 O OH . TYR A 1 68 ? 57.461 31.954 22.793 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A OH 1 ATOM 519 N N . ASP A 1 69 ? 52.576 27.731 19.536 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A N 1 ATOM 520 C CA . ASP A 1 69 ? 53.301 27.082 18.428 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A CA 1 ATOM 521 C C . ASP A 1 69 ? 52.642 27.388 17.085 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A C 1 ATOM 522 O O . ASP A 1 69 ? 53.323 27.593 16.072 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A O 1 ATOM 523 C CB . ASP A 1 69 ? 53.323 25.568 18.621 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A CB 1 ATOM 524 C CG . ASP A 1 69 ? 54.231 25.145 19.769 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A CG 1 ATOM 525 O OD1 . ASP A 1 69 ? 55.316 25.801 19.999 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A OD1 1 ATOM 526 O OD2 . ASP A 1 69 ? 53.910 24.139 20.506 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A OD2 1 ATOM 527 N N . CYS A 1 70 ? 51.327 27.405 17.099 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A N 1 ATOM 528 C CA . CYS A 1 70 ? 50.544 27.683 15.890 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A CA 1 ATOM 529 C C . CYS A 1 70 ? 50.921 29.066 15.343 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A C 1 ATOM 530 O O . CYS A 1 70 ? 51.256 29.220 14.159 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A O 1 ATOM 531 C CB . CYS A 1 70 ? 49.050 27.635 16.213 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A CB 1 ATOM 532 S SG . CYS A 1 70 ? 47.983 27.425 14.706 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A SG 1 ATOM 533 N N . LEU A 1 71 ? 50.866 30.038 16.233 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A N 1 ATOM 534 C CA . LEU A 1 71 ? 51.172 31.438 15.903 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CA 1 ATOM 535 C C . LEU A 1 71 ? 52.615 31.599 15.408 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A C 1 ATOM 536 O O . LEU A 1 71 ? 52.884 32.313 14.433 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A O 1 ATOM 537 C CB . LEU A 1 71 ? 51.004 32.328 17.133 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CB 1 ATOM 538 C CG . LEU A 1 71 ? 49.544 32.582 17.507 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CG 1 ATOM 539 C CD1 . LEU A 1 71 ? 49.408 33.438 18.768 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CD1 1 ATOM 540 C CD2 . LEU A 1 71 ? 48.763 33.309 16.408 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CD2 1 ATOM 541 N N . LYS A 1 72 ? 53.537 30.940 16.080 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A N 1 ATOM 542 C CA . LYS A 1 72 ? 54.961 31.043 15.722 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CA 1 ATOM 543 C C . LYS A 1 72 ? 55.220 30.404 14.350 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A C 1 ATOM 544 O O . LYS A 1 72 ? 56.222 30.698 13.682 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A O 1 ATOM 545 C CB . LYS A 1 72 ? 55.836 30.362 16.781 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CB 1 ATOM 546 C CG . LYS A 1 72 ? 55.942 31.167 18.082 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CG 1 ATOM 547 C CD . LYS A 1 72 ? 57.041 32.235 18.055 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CD 1 ATOM 548 C CE . LYS A 1 72 ? 57.237 32.913 19.414 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CE 1 ATOM 549 N NZ . LYS A 1 72 ? 58.087 34.110 19.345 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A NZ 1 ATOM 550 N N . ASN A 1 73 ? 54.305 29.548 13.932 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A N 1 ATOM 551 C CA . ASN A 1 73 ? 54.448 28.823 12.656 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A CA 1 ATOM 552 C C . ASN A 1 73 ? 53.543 29.376 11.552 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A C 1 ATOM 553 O O . ASN A 1 73 ? 53.553 28.879 10.418 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A O 1 ATOM 554 C CB . ASN A 1 73 ? 54.098 27.354 12.848 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A CB 1 ATOM 555 C CG . ASN A 1 73 ? 55.344 26.509 13.043 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A CG 1 ATOM 556 O OD1 . ASN A 1 73 ? 55.868 26.447 14.154 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A OD1 1 ATOM 557 N ND2 . ASN A 1 73 ? 55.859 25.864 12.015 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A ND2 1 ATOM 558 N N . SER A 1 74 ? 52.786 30.396 11.893 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 74 SER A N 1 ATOM 559 C CA . SER A 1 74 ? 51.812 31.004 10.963 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CA 1 ATOM 560 C C . SER A 1 74 ? 52.500 31.844 9.870 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 74 SER A C 1 ATOM 561 O O . SER A 1 74 ? 53.401 32.652 10.148 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 74 SER A O 1 ATOM 562 C CB . SER A 1 74 ? 50.849 31.898 11.738 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CB 1 ATOM 563 O OG . SER A 1 74 ? 50.043 32.635 10.834 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 74 SER A OG 1 ATOM 564 N N . ALA A 1 75 ? 52.019 31.616 8.651 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A N 1 ATOM 565 C CA . ALA A 1 75 ? 52.506 32.289 7.430 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A CA 1 ATOM 566 C C . ALA A 1 75 ? 52.138 33.782 7.439 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A C 1 ATOM 567 O O . ALA A 1 75 ? 52.814 34.606 6.811 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A O 1 ATOM 568 C CB . ALA A 1 75 ? 51.893 31.639 6.188 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A CB 1 ATOM 569 N N . ASP A 1 76 ? 51.061 34.099 8.143 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A N 1 ATOM 570 C CA . ASP A 1 76 ? 50.606 35.498 8.320 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CA 1 ATOM 571 C C . ASP A 1 76 ? 51.372 36.078 9.502 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A C 1 ATOM 572 O O . ASP A 1 76 ? 50.802 36.316 10.574 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A O 1 ATOM 573 C CB . ASP A 1 76 ? 49.110 35.532 8.664 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CB 1 ATOM 574 C CG . ASP A 1 76 ? 48.208 34.970 7.567 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CG 1 ATOM 575 O OD1 . ASP A 1 76 ? 48.567 35.050 6.334 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD1 1 ATOM 576 O OD2 . ASP A 1 76 ? 47.084 34.421 7.879 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD2 1 ATOM 577 N N . THR A 1 77 ? 52.655 36.296 9.290 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 77 THR A N 1 ATOM 578 C CA . THR A 1 77 ? 53.562 36.666 10.390 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CA 1 ATOM 579 C C . THR A 1 77 ? 53.234 38.022 11.057 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 77 THR A C 1 ATOM 580 O O . THR A 1 77 ? 53.340 38.166 12.281 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 77 THR A O 1 ATOM 581 C CB . THR A 1 77 ? 55.036 36.612 9.938 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CB 1 ATOM 582 O OG1 . THR A 1 77 ? 55.739 37.761 10.389 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 77 THR A OG1 1 ATOM 583 C CG2 . THR A 1 77 ? 55.215 36.518 8.422 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 77 THR A CG2 1 ATOM 584 N N . ILE A 1 78 ? 52.818 39.030 10.313 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A N 1 ATOM 585 C CA . ILE A 1 78 ? 52.566 40.355 10.935 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CA 1 ATOM 586 C C . ILE A 1 78 ? 51.376 40.308 11.915 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A C 1 ATOM 587 O O . ILE A 1 78 ? 51.457 40.823 13.041 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A O 1 ATOM 588 C CB . ILE A 1 78 ? 52.349 41.431 9.868 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CB 1 ATOM 589 C CG1 . ILE A 1 78 ? 53.644 41.735 9.106 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CG1 1 ATOM 590 C CG2 . ILE A 1 78 ? 51.867 42.768 10.448 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CG2 1 ATOM 591 C CD1 . ILE A 1 78 ? 53.482 42.816 8.038 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CD1 1 ATOM 592 N N . SER A 1 79 ? 50.286 39.689 11.491 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 79 SER A N 1 ATOM 593 C CA . SER A 1 79 ? 49.070 39.607 12.327 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CA 1 ATOM 594 C C . SER A 1 79 ? 49.243 38.581 13.463 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 79 SER A C 1 ATOM 595 O O . SER A 1 79 ? 48.645 38.714 14.541 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 79 SER A O 1 ATOM 596 C CB . SER A 1 79 ? 47.843 39.253 11.475 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CB 1 ATOM 597 O OG . SER A 1 79 ? 48.000 37.983 10.864 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 79 SER A OG 1 ATOM 598 N N . SER A 1 80 ? 50.060 37.570 13.216 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N 1 ATOM 599 C CA . SER A 1 80 ? 50.331 36.525 14.224 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA 1 ATOM 600 C C . SER A 1 80 ? 51.233 37.092 15.325 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C 1 ATOM 601 O O . SER A 1 80 ? 51.088 36.758 16.511 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O 1 ATOM 602 C CB . SER A 1 80 ? 51.011 35.322 13.572 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB 1 ATOM 603 O OG . SER A 1 80 ? 50.039 34.519 12.920 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG 1 ATOM 604 N N . TYR A 1 81 ? 52.144 37.939 14.888 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A N 1 ATOM 605 C CA . TYR A 1 81 ? 53.093 38.618 15.777 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CA 1 ATOM 606 C C . TYR A 1 81 ? 52.322 39.528 16.738 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A C 1 ATOM 607 O O . TYR A 1 81 ? 52.627 39.599 17.937 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A O 1 ATOM 608 C CB . TYR A 1 81 ? 54.075 39.450 14.940 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CB 1 ATOM 609 C CG . TYR A 1 81 ? 55.232 40.059 15.745 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CG 1 ATOM 610 C CD1 . TYR A 1 81 ? 56.216 39.233 16.309 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CD1 1 ATOM 611 C CD2 . TYR A 1 81 ? 55.315 41.448 15.906 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CD2 1 ATOM 612 C CE1 . TYR A 1 81 ? 57.278 39.799 17.033 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CE1 1 ATOM 613 C CE2 . TYR A 1 81 ? 56.375 42.011 16.629 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CE2 1 ATOM 614 C CZ . TYR A 1 81 ? 57.356 41.188 17.191 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A CZ 1 ATOM 615 O OH . TYR A 1 81 ? 58.385 41.740 17.887 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A OH 1 ATOM 616 N N . PHE A 1 82 ? 51.326 40.205 16.186 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A N 1 ATOM 617 C CA . PHE A 1 82 ? 50.494 41.139 16.963 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CA 1 ATOM 618 C C . PHE A 1 82 ? 49.601 40.380 17.953 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A C 1 ATOM 619 O O . PHE A 1 82 ? 49.501 40.742 19.133 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A O 1 ATOM 620 C CB . PHE A 1 82 ? 49.597 41.980 16.049 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CB 1 ATOM 621 C CG . PHE A 1 82 ? 48.670 42.900 16.849 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CG 1 ATOM 622 C CD1 . PHE A 1 82 ? 49.155 44.108 17.367 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD1 1 ATOM 623 C CD2 . PHE A 1 82 ? 47.339 42.530 17.072 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD2 1 ATOM 624 C CE1 . PHE A 1 82 ? 48.314 44.935 18.122 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE1 1 ATOM 625 C CE2 . PHE A 1 82 ? 46.499 43.354 17.830 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE2 1 ATOM 626 C CZ . PHE A 1 82 ? 46.988 44.555 18.358 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CZ 1 ATOM 627 N N . VAL A 1 83 ? 48.963 39.337 17.457 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A N 1 ATOM 628 C CA . VAL A 1 83 ? 48.051 38.522 18.276 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CA 1 ATOM 629 C C . VAL A 1 83 ? 48.841 37.747 19.345 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A C 1 ATOM 630 O O . VAL A 1 83 ? 48.366 37.555 20.473 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A O 1 ATOM 631 C CB . VAL A 1 83 ? 47.262 37.558 17.384 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CB 1 ATOM 632 C CG1 . VAL A 1 83 ? 46.475 36.514 18.180 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG1 1 ATOM 633 C CG2 . VAL A 1 83 ? 46.229 38.273 16.507 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG2 1 ATOM 634 N N . GLY A 1 84 ? 50.037 37.334 18.961 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A N 1 ATOM 635 C CA . GLY A 1 84 ? 50.946 36.567 19.834 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A CA 1 ATOM 636 C C . GLY A 1 84 ? 51.459 37.426 21.002 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A C 1 ATOM 637 O O . GLY A 1 84 ? 51.426 37.008 22.170 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A O 1 ATOM 638 N N . LYS A 1 85 ? 51.933 38.619 20.675 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A N 1 ATOM 639 C CA . LYS A 1 85 ? 52.475 39.542 21.689 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CA 1 ATOM 640 C C . LYS A 1 85 ? 51.365 39.993 22.651 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A C 1 ATOM 641 O O . LYS A 1 85 ? 51.572 40.083 23.867 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A O 1 ATOM 642 C CB . LYS A 1 85 ? 53.111 40.780 21.037 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CB 1 ATOM 643 C CG . LYS A 1 85 ? 54.330 40.457 20.159 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CG 1 ATOM 644 C CD . LYS A 1 85 ? 55.671 40.596 20.893 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CD 1 ATOM 645 C CE . LYS A 1 85 ? 56.262 42.010 20.824 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CE 1 ATOM 646 N NZ . LYS A 1 85 ? 55.947 43.323 20.179 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A NZ 1 ATOM 647 N N . MET A 1 86 ? 50.197 40.262 22.097 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 86 MET A N 1 ATOM 648 C CA . MET A 1 86 ? 49.043 40.728 22.890 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 86 MET A CA 1 ATOM 649 C C . MET A 1 86 ? 48.604 39.680 23.924 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 86 MET A C 1 ATOM 650 O O . MET A 1 86 ? 48.513 39.967 25.126 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 86 MET A O 1 ATOM 651 C CB . MET A 1 86 ? 47.840 41.012 21.986 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 86 MET A CB 1 ATOM 652 C CG . MET A 1 86 ? 47.938 42.354 21.260 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 86 MET A CG 1 ATOM 653 S SD . MET A 1 86 ? 47.428 43.727 22.270 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 86 MET A SD 1 ATOM 654 C CE . MET A 1 86 ? 46.255 43.167 23.485 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 86 MET A CE 1 ATOM 655 N N . TYR A 1 87 ? 48.344 38.487 23.424 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 1 ATOM 656 C CA . TYR A 1 87 ? 47.813 37.377 24.236 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 1 ATOM 657 C C . TYR A 1 87 ? 48.799 36.852 25.292 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 1 ATOM 658 O O . TYR A 1 87 ? 48.441 36.673 26.465 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 1 ATOM 659 C CB . TYR A 1 87 ? 47.433 36.185 23.350 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 1 ATOM 660 C CG . TYR A 1 87 ? 46.701 35.085 24.129 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 1 ATOM 661 C CD1 . TYR A 1 87 ? 45.343 35.233 24.440 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 1 ATOM 662 C CD2 . TYR A 1 87 ? 47.386 33.933 24.535 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 1 ATOM 663 C CE1 . TYR A 1 87 ? 44.675 34.235 25.162 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 1 ATOM 664 C CE2 . TYR A 1 87 ? 46.718 32.936 25.259 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 1 ATOM 665 C CZ . TYR A 1 87 ? 45.363 33.088 25.573 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 1 ATOM 666 O OH . TYR A 1 87 ? 44.714 32.122 26.276 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 1 ATOM 667 N N . PHE A 1 88 ? 50.026 36.608 24.885 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A N 1 ATOM 668 C CA . PHE A 1 88 ? 51.020 35.984 25.777 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CA 1 ATOM 669 C C . PHE A 1 88 ? 51.823 36.985 26.606 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A C 1 ATOM 670 O O . PHE A 1 88 ? 52.381 36.637 27.658 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A O 1 ATOM 671 C CB . PHE A 1 88 ? 52.007 35.150 24.957 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CB 1 ATOM 672 C CG . PHE A 1 88 ? 51.344 33.894 24.403 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CG 1 ATOM 673 C CD1 . PHE A 1 88 ? 51.179 32.776 25.226 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CD1 1 ATOM 674 C CD2 . PHE A 1 88 ? 50.892 33.869 23.081 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CD2 1 ATOM 675 C CE1 . PHE A 1 88 ? 50.540 31.636 24.733 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CE1 1 ATOM 676 C CE2 . PHE A 1 88 ? 50.248 32.730 22.588 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CE2 1 ATOM 677 C CZ . PHE A 1 88 ? 50.068 31.614 23.415 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CZ 1 ATOM 678 N N . ASN A 1 89 ? 51.875 38.222 26.166 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A N 1 ATOM 679 C CA . ASN A 1 89 ? 52.731 39.202 26.843 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CA 1 ATOM 680 C C . ASN A 1 89 ? 51.992 40.372 27.510 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A C 1 ATOM 681 O O . ASN A 1 89 ? 52.401 40.849 28.577 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A O 1 ATOM 682 C CB . ASN A 1 89 ? 53.714 39.818 25.843 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CB 1 ATOM 683 C CG . ASN A 1 89 ? 54.711 38.798 25.290 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CG 1 ATOM 684 O OD1 . ASN A 1 89 ? 54.682 37.635 25.689 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A OD1 1 ATOM 685 N ND2 . ASN A 1 89 ? 55.600 39.168 24.387 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A ND2 1 ATOM 686 N N . LEU A 1 90 ? 50.907 40.836 26.917 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A N 1 ATOM 687 C CA . LEU A 1 90 ? 50.274 42.083 27.398 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A CA 1 ATOM 688 C C . LEU A 1 90 ? 48.975 41.931 28.231 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A C 1 ATOM 689 O O . LEU A 1 90 ? 48.675 42.763 29.100 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A O 1 ATOM 690 C CB . LEU A 1 90 ? 49.958 42.987 26.205 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A CB 1 ATOM 691 C CG . LEU A 1 90 ? 51.220 43.440 25.460 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A CG 1 ATOM 692 C CD1 . LEU A 1 90 ? 50.913 44.216 24.178 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A CD1 1 ATOM 693 C CD2 . LEU A 1 90 ? 52.112 44.360 26.298 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A CD2 1 ATOM 694 N N . ILE A 1 91 ? 48.169 40.901 28.017 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 1 ATOM 695 C CA . ILE A 1 91 ? 46.875 40.813 28.755 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 1 ATOM 696 C C . ILE A 1 91 ? 47.003 40.113 30.119 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 1 ATOM 697 O O . ILE A 1 91 ? 46.046 40.067 30.907 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 1 ATOM 698 C CB . ILE A 1 91 ? 45.804 40.101 27.931 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 1 ATOM 699 C CG1 . ILE A 1 91 ? 46.184 38.675 27.536 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 1 ATOM 700 C CG2 . ILE A 1 91 ? 45.479 40.835 26.627 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 1 ATOM 701 C CD1 . ILE A 1 91 ? 44.993 37.869 27.012 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 1 ATOM 702 N N . ASP A 1 92 ? 48.172 39.576 30.378 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A N 1 ATOM 703 C CA . ASP A 1 92 ? 48.474 38.927 31.665 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CA 1 ATOM 704 C C . ASP A 1 92 ? 47.440 37.861 32.040 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A C 1 ATOM 705 O O . ASP A 1 92 ? 46.835 37.908 33.121 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A O 1 ATOM 706 C CB . ASP A 1 92 ? 48.467 39.975 32.776 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CB 1 ATOM 707 C CG . ASP A 1 92 ? 49.791 40.715 32.863 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CG 1 ATOM 708 O OD1 . ASP A 1 92 ? 50.883 40.078 32.622 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD1 1 ATOM 709 O OD2 . ASP A 1 92 ? 49.812 41.967 33.169 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD2 1 ATOM 710 N N . THR A 1 93 ? 47.252 36.906 31.153 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1 ATOM 711 C CA . THR A 1 93 ? 46.320 35.799 31.412 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1 ATOM 712 C C . THR A 1 93 ? 47.109 34.597 31.947 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1 ATOM 713 O O . THR A 1 93 ? 48.348 34.631 32.020 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1 ATOM 714 C CB . THR A 1 93 ? 45.542 35.435 30.139 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1 ATOM 715 O OG1 . THR A 1 93 ? 44.411 34.641 30.478 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1 ATOM 716 C CG2 . THR A 1 93 ? 46.369 34.650 29.119 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1 ATOM 717 N N . LYS A 1 94 ? 46.348 33.579 32.313 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A N 1 ATOM 718 C CA . LYS A 1 94 ? 46.874 32.319 32.870 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A CA 1 ATOM 719 C C . LYS A 1 94 ? 46.120 31.120 32.314 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A C 1 ATOM 720 O O . LYS A 1 94 ? 44.983 31.245 31.842 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A O 1 ATOM 721 C CB . LYS A 1 94 ? 46.635 32.243 34.379 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A CB 1 ATOM 722 C CG . LYS A 1 94 ? 47.155 33.449 35.143 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A CG 1 ATOM 723 C CD . LYS A 1 94 ? 48.368 33.106 35.999 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A CD 1 ATOM 724 C CE . LYS A 1 94 ? 48.665 34.162 37.057 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A CE 1 ATOM 725 N NZ . LYS A 1 94 ? 49.733 35.084 36.648 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A NZ 1 ATOM 726 N N . CYS A 1 95 ? 46.771 29.981 32.404 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A N 1 ATOM 727 C CA . CYS A 1 95 ? 46.179 28.705 31.986 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A CA 1 ATOM 728 C C . CYS A 1 95 ? 46.185 27.748 33.179 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A C 1 ATOM 729 O O . CYS A 1 95 ? 46.928 27.944 34.154 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A O 1 ATOM 730 C CB . CYS A 1 95 ? 46.962 28.111 30.808 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A CB 1 ATOM 731 S SG . CYS A 1 95 ? 48.714 27.657 31.227 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A SG 1 ATOM 732 N N . TYR A 1 96 ? 45.348 26.731 33.088 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A N 1 ATOM 733 C CA . TYR A 1 96 ? 45.252 25.720 34.149 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CA 1 ATOM 734 C C . TYR A 1 96 ? 45.599 24.339 33.596 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A C 1 ATOM 735 O O . TYR A 1 96 ? 45.383 24.048 32.410 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A O 1 ATOM 736 C CB . TYR A 1 96 ? 43.853 25.711 34.788 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CB 1 ATOM 737 C CG . TYR A 1 96 ? 42.679 25.509 33.820 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CG 1 ATOM 738 C CD1 . TYR A 1 96 ? 42.220 24.216 33.528 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CD1 1 ATOM 739 C CD2 . TYR A 1 96 ? 42.049 26.617 33.241 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CD2 1 ATOM 740 C CE1 . TYR A 1 96 ? 41.121 24.037 32.675 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CE1 1 ATOM 741 C CE2 . TYR A 1 96 ? 40.947 26.438 32.396 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CE2 1 ATOM 742 C CZ . TYR A 1 96 ? 40.479 25.150 32.119 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CZ 1 ATOM 743 O OH . TYR A 1 96 ? 39.389 24.985 31.324 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A OH 1 ATOM 744 N N . LYS A 1 97 ? 46.141 23.536 34.489 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A N 1 ATOM 745 C CA . LYS A 1 97 ? 46.562 22.170 34.175 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CA 1 ATOM 746 C C . LYS A 1 97 ? 46.776 21.389 35.476 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A C 1 ATOM 747 O O . LYS A 1 97 ? 47.030 21.974 36.539 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A O 1 ATOM 748 C CB . LYS A 1 97 ? 47.840 22.219 33.310 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CB 1 ATOM 749 C CG . LYS A 1 97 ? 49.138 21.891 34.059 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CG 1 ATOM 750 C CD . LYS A 1 97 ? 50.259 22.905 33.784 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CD 1 ATOM 751 C CE . LYS A 1 97 ? 51.628 22.258 33.550 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CE 1 ATOM 752 N NZ . LYS A 1 97 ? 52.746 23.190 33.772 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A NZ 1 ATOM 753 N N . LEU A 1 98 ? 46.644 20.089 35.330 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A N 1 ATOM 754 C CA . LEU A 1 98 ? 46.828 19.113 36.413 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CA 1 ATOM 755 C C . LEU A 1 98 ? 48.339 18.944 36.625 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A C 1 ATOM 756 O O . LEU A 1 98 ? 49.067 18.516 35.719 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A O 1 ATOM 757 C CB . LEU A 1 98 ? 46.157 17.811 35.968 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CB 1 ATOM 758 C CG . LEU A 1 98 ? 45.882 16.810 37.088 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CG 1 ATOM 759 C CD1 . LEU A 1 98 ? 44.931 17.347 38.162 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CD1 1 ATOM 760 C CD2 . LEU A 1 98 ? 45.243 15.524 36.563 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CD2 1 ATOM 761 N N . GLU A 1 99 ? 48.789 19.291 37.818 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 762 C CA . GLU A 1 99 ? 50.228 19.272 38.155 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 763 C C . GLU A 1 99 ? 50.410 19.033 39.659 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 764 O O . GLU A 1 99 ? 49.496 19.269 40.461 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 765 C CB . GLU A 1 99 ? 50.813 20.641 37.753 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 766 C CG . GLU A 1 99 ? 52.289 20.843 38.104 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 767 C CD . GLU A 1 99 ? 53.210 19.819 37.450 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 768 O OE1 . GLU A 1 99 ? 53.097 18.576 37.754 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 769 O OE2 . GLU A 1 99 ? 54.102 20.198 36.598 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 770 N N . HIS A 1 100 ? 51.590 18.554 40.030 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A N 1 ATOM 771 C CA . HIS A 1 100 ? 51.905 18.346 41.452 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CA 1 ATOM 772 C C . HIS A 1 100 ? 51.852 19.696 42.136 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A C 1 ATOM 773 O O . HIS A 1 100 ? 52.105 20.733 41.504 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A O 1 ATOM 774 C CB . HIS A 1 100 ? 53.298 17.752 41.640 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CB 1 ATOM 775 C CG . HIS A 1 100 ? 53.401 16.326 41.123 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CG 1 ATOM 776 N ND1 . HIS A 1 100 ? 52.751 15.267 41.746 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A ND1 1 ATOM 777 C CD2 . HIS A 1 100 ? 54.063 15.805 40.063 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CD2 1 ATOM 778 C CE1 . HIS A 1 100 ? 53.025 14.167 41.069 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CE1 1 ATOM 779 N NE2 . HIS A 1 100 ? 53.806 14.472 40.061 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A NE2 1 ATOM 780 N N . PRO A 1 101 ? 51.529 19.762 43.425 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N 1 ATOM 781 C CA . PRO A 1 101 ? 51.436 21.038 44.098 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA 1 ATOM 782 C C . PRO A 1 101 ? 52.733 21.793 43.951 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C 1 ATOM 783 O O . PRO A 1 101 ? 53.826 21.218 44.242 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O 1 ATOM 784 C CB . PRO A 1 101 ? 51.073 20.666 45.516 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB 1 ATOM 785 C CG . PRO A 1 101 ? 50.950 19.151 45.584 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG 1 ATOM 786 C CD . PRO A 1 101 ? 51.262 18.579 44.239 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD 1 ATOM 787 N N . VAL A 1 102 ? 52.592 23.033 43.502 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A N 1 ATOM 788 C CA . VAL A 1 102 ? 53.730 23.943 43.278 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CA 1 ATOM 789 C C . VAL A 1 102 ? 54.263 24.435 44.621 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A C 1 ATOM 790 O O . VAL A 1 102 ? 53.499 24.635 45.576 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A O 1 ATOM 791 C CB . VAL A 1 102 ? 53.290 25.139 42.434 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CB 1 ATOM 792 C CG1 . VAL A 1 102 ? 54.384 26.199 42.283 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG1 1 ATOM 793 C CG2 . VAL A 1 102 ? 52.888 24.743 41.011 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG2 1 ATOM 794 N N . THR A 1 103 ? 55.568 24.625 44.651 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N 1 ATOM 795 C CA . THR A 1 103 ? 56.266 25.045 45.869 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA 1 ATOM 796 C C . THR A 1 103 ? 57.089 26.316 45.652 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C 1 ATOM 797 O O . THR A 1 103 ? 57.133 27.201 46.522 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O 1 ATOM 798 C CB . THR A 1 103 ? 57.234 23.947 46.314 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB 1 ATOM 799 O OG1 . THR A 1 103 ? 58.202 23.724 45.299 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 1 ATOM 800 C CG2 . THR A 1 103 ? 56.538 22.612 46.592 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 1 ATOM 801 N N . GLY A 1 104 ? 57.738 26.387 44.495 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N 1 ATOM 802 C CA . GLY A 1 104 ? 58.637 27.512 44.193 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA 1 ATOM 803 C C . GLY A 1 104 ? 58.770 27.799 42.695 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C 1 ATOM 804 O O . GLY A 1 104 ? 58.008 27.274 41.867 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O 1 ATOM 805 N N . CYS A 1 105 ? 59.781 28.620 42.433 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N 1 ATOM 806 C CA . CYS A 1 105 ? 60.024 29.195 41.111 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA 1 ATOM 807 C C . CYS A 1 105 ? 61.504 29.626 40.943 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C 1 ATOM 808 O O . CYS A 1 105 ? 62.288 29.619 41.904 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O 1 ATOM 809 C CB . CYS A 1 105 ? 59.106 30.420 41.051 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB 1 ATOM 810 S SG . CYS A 1 105 ? 59.128 31.334 39.447 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG 1 ATOM 811 N N . GLY A 1 106 ? 61.820 29.995 39.702 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N 1 ATOM 812 C CA . GLY A 1 106 ? 63.157 30.484 39.286 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA 1 ATOM 813 C C . GLY A 1 106 ? 63.001 31.350 38.019 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C 1 ATOM 814 O O . GLY A 1 106 ? 63.637 31.088 36.986 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O 1 ATOM 815 N N . GLU A 1 107 ? 62.144 32.355 38.174 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N 1 ATOM 816 C CA . GLU A 1 107 ? 61.745 33.312 37.106 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA 1 ATOM 817 C C . GLU A 1 107 ? 62.563 33.093 35.816 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C 1 ATOM 818 O O . GLU A 1 107 ? 63.475 33.871 35.495 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O 1 ATOM 819 C CB . GLU A 1 107 ? 61.895 34.757 37.602 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB 1 ATOM 820 C CG . GLU A 1 107 ? 61.237 34.991 38.973 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG 1 ATOM 821 C CD . GLU A 1 107 ? 59.968 35.855 38.922 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD 1 ATOM 822 O OE1 . GLU A 1 107 ? 59.824 36.751 38.005 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 1 ATOM 823 O OE2 . GLU A 1 107 ? 59.042 35.688 39.803 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 1 ATOM 824 N N . ARG A 1 108 ? 62.159 32.030 35.130 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 1 ATOM 825 C CA . ARG A 1 108 ? 62.756 31.545 33.863 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 1 ATOM 826 C C . ARG A 1 108 ? 62.661 32.602 32.748 1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 1 ATOM 827 O O . ARG A 1 108 ? 62.983 32.330 31.582 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 1 ATOM 828 C CB . ARG A 1 108 ? 62.007 30.289 33.411 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 1 ATOM 829 C CG . ARG A 1 108 ? 62.205 29.107 34.361 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 1 ATOM 830 C CD . ARG A 1 108 ? 63.647 28.626 34.366 1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 1 ATOM 831 N NE . ARG A 1 108 ? 64.542 29.610 33.752 1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 1 ATOM 832 C CZ . ARG A 1 108 ? 65.533 30.228 34.399 1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 1 ATOM 833 N NH1 . ARG A 1 108 ? 65.786 29.961 35.687 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 ATOM 834 N NH2 . ARG A 1 108 ? 66.327 31.147 33.835 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 ATOM 835 N N . THR A 1 109 ? 62.220 33.755 33.170 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1 ATOM 836 C CA . THR A 1 109 ? 62.042 34.962 32.345 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1 ATOM 837 C C . THR A 1 109 ? 61.172 35.891 33.178 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1 ATOM 838 O O . THR A 1 109 ? 59.935 35.821 33.129 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1 ATOM 839 C CB . THR A 1 109 ? 61.438 34.616 30.968 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1 ATOM 840 O OG1 . THR A 1 109 ? 61.545 35.739 30.097 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 ATOM 841 C CG2 . THR A 1 109 ? 59.960 34.223 31.020 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 ATOM 842 N N . GLU A 1 110 ? 61.886 36.705 33.934 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N 1 ATOM 843 C CA . GLU A 1 110 ? 61.296 37.627 34.906 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA 1 ATOM 844 C C . GLU A 1 110 ? 59.862 37.960 34.548 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C 1 ATOM 845 O O . GLU A 1 110 ? 59.406 37.715 33.422 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O 1 ATOM 846 C CB . GLU A 1 110 ? 62.078 38.929 35.011 1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB 1 ATOM 847 C CG . GLU A 1 110 ? 61.954 39.535 36.408 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG 1 ATOM 848 C CD . GLU A 1 110 ? 61.568 38.487 37.455 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD 1 ATOM 849 O OE1 . GLU A 1 110 ? 62.157 37.340 37.462 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 ATOM 850 O OE2 . GLU A 1 110 ? 60.653 38.750 38.323 1.00 62.83 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 ATOM 851 N N . GLY A 1 111 ? 59.205 38.516 35.536 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N 1 ATOM 852 C CA . GLY A 1 111 ? 57.801 38.882 35.430 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA 1 ATOM 853 C C . GLY A 1 111 ? 56.950 37.625 35.619 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C 1 ATOM 854 O O . GLY A 1 111 ? 55.886 37.668 36.254 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O 1 ATOM 855 N N . ARG A 1 112 ? 57.447 36.520 35.053 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N 1 ATOM 856 C CA . ARG A 1 112 ? 56.755 35.214 35.151 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA 1 ATOM 857 C C . ARG A 1 112 ? 57.717 34.048 35.424 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C 1 ATOM 858 O O . ARG A 1 112 ? 58.910 34.108 35.085 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O 1 ATOM 859 C CB . ARG A 1 112 ? 55.982 34.863 33.885 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB 1 ATOM 860 C CG . ARG A 1 112 ? 56.312 35.743 32.695 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG 1 ATOM 861 C CD . ARG A 1 112 ? 55.073 36.466 32.166 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD 1 ATOM 862 N NE . ARG A 1 112 ? 54.930 36.344 30.723 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE 1 ATOM 863 C CZ . ARG A 1 112 ? 53.986 36.919 29.970 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ 1 ATOM 864 N NH1 . ARG A 1 112 ? 52.993 37.654 30.498 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 1 ATOM 865 N NH2 . ARG A 1 112 ? 53.987 36.843 28.642 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 1 ATOM 866 N N . CYS A 1 113 ? 57.083 33.047 36.010 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A N 1 ATOM 867 C CA . CYS A 1 113 ? 57.695 31.816 36.541 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A CA 1 ATOM 868 C C . CYS A 1 113 ? 57.448 30.596 35.633 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A C 1 ATOM 869 O O . CYS A 1 113 ? 56.366 29.993 35.651 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A O 1 ATOM 870 C CB . CYS A 1 113 ? 57.013 31.552 37.886 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A CB 1 ATOM 871 S SG . CYS A 1 113 ? 57.739 30.148 38.830 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A SG 1 ATOM 872 N N . LEU A 1 114 ? 58.466 30.221 34.868 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N 1 ATOM 873 C CA . LEU A 1 114 ? 58.346 29.100 33.913 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA 1 ATOM 874 C C . LEU A 1 114 ? 58.917 27.781 34.477 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C 1 ATOM 875 O O . LEU A 1 114 ? 58.494 26.682 34.086 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O 1 ATOM 876 C CB . LEU A 1 114 ? 59.029 29.462 32.600 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB 1 ATOM 877 C CG . LEU A 1 114 ? 58.388 30.686 31.936 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG 1 ATOM 878 C CD1 . LEU A 1 114 ? 58.703 30.791 30.443 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 ATOM 879 C CD2 . LEU A 1 114 ? 56.859 30.693 32.045 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 ATOM 880 N N . HIS A 1 115 ? 59.880 27.865 35.386 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N 1 ATOM 881 C CA . HIS A 1 115 ? 60.411 26.640 36.023 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA 1 ATOM 882 C C . HIS A 1 115 ? 60.158 26.660 37.525 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C 1 ATOM 883 O O . HIS A 1 115 ? 61.077 26.891 38.329 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O 1 ATOM 884 C CB . HIS A 1 115 ? 61.910 26.433 35.835 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB 1 ATOM 885 C CG . HIS A 1 115 ? 62.407 25.287 36.730 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG 1 ATOM 886 N ND1 . HIS A 1 115 ? 62.483 25.421 38.114 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 ATOM 887 C CD2 . HIS A 1 115 ? 62.825 24.019 36.455 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 ATOM 888 C CE1 . HIS A 1 115 ? 62.925 24.284 38.619 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 ATOM 889 N NE2 . HIS A 1 115 ? 63.134 23.437 37.644 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 ATOM 890 N N . TYR A 1 116 ? 58.909 26.419 37.833 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N 1 ATOM 891 C CA . TYR A 1 116 ? 58.425 26.339 39.205 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA 1 ATOM 892 C C . TYR A 1 116 ? 58.834 24.990 39.777 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C 1 ATOM 893 O O . TYR A 1 116 ? 59.169 24.057 39.032 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O 1 ATOM 894 C CB . TYR A 1 116 ? 56.899 26.434 39.206 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB 1 ATOM 895 C CG . TYR A 1 116 ? 56.257 25.463 38.211 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG 1 ATOM 896 C CD1 . TYR A 1 116 ? 56.078 24.119 38.561 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1 1 ATOM 897 C CD2 . TYR A 1 116 ? 55.853 25.914 36.947 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2 1 ATOM 898 C CE1 . TYR A 1 116 ? 55.491 23.229 37.654 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1 1 ATOM 899 C CE2 . TYR A 1 116 ? 55.267 25.022 36.038 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2 1 ATOM 900 C CZ . TYR A 1 116 ? 55.084 23.680 36.395 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ 1 ATOM 901 O OH . TYR A 1 116 ? 54.508 22.813 35.520 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH 1 ATOM 902 N N . THR A 1 117 ? 58.809 24.909 41.083 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 117 THR A N 1 ATOM 903 C CA . THR A 1 117 ? 59.123 23.658 41.772 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CA 1 ATOM 904 C C . THR A 1 117 ? 57.811 23.075 42.294 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 117 THR A C 1 ATOM 905 O O . THR A 1 117 ? 56.904 23.812 42.709 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 117 THR A O 1 ATOM 906 C CB . THR A 1 117 ? 60.157 23.905 42.875 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CB 1 ATOM 907 O OG1 . THR A 1 117 ? 59.755 24.995 43.692 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 117 THR A OG1 1 ATOM 908 C CG2 . THR A 1 117 ? 61.546 24.230 42.316 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 117 THR A CG2 1 ATOM 909 N N . VAL A 1 118 ? 57.753 21.764 42.235 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A N 1 ATOM 910 C CA . VAL A 1 118 ? 56.566 20.995 42.632 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CA 1 ATOM 911 C C . VAL A 1 118 ? 56.949 19.997 43.708 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A C 1 ATOM 912 O O . VAL A 1 118 ? 58.172 19.833 43.968 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A O 1 ATOM 913 C CB . VAL A 1 118 ? 56.016 20.283 41.391 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CB 1 ATOM 914 C CG1 . VAL A 1 118 ? 55.609 21.252 40.275 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CG1 1 ATOM 915 C CG2 . VAL A 1 118 ? 57.021 19.314 40.760 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CG2 1 ATOM 916 N N . ASP A 1 119 ? 55.993 19.566 44.503 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A N 1 ATOM 917 C CA . ASP A 1 119 ? 56.171 18.464 45.450 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CA 1 ATOM 918 C C . ASP A 1 119 ? 55.610 17.190 44.793 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A C 1 ATOM 919 O O . ASP A 1 119 ? 54.397 16.976 44.744 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A O 1 ATOM 920 C CB . ASP A 1 119 ? 55.524 18.760 46.799 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CB 1 ATOM 921 C CG . ASP A 1 119 ? 55.640 17.580 47.762 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CG 1 ATOM 922 O OD1 . ASP A 1 119 ? 56.173 16.529 47.409 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A OD1 1 ATOM 923 O OD2 . ASP A 1 119 ? 55.113 17.759 48.892 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A OD2 1 ATOM 924 N N . LYS A 1 120 ? 56.498 16.370 44.322 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N 1 ATOM 925 C CA . LYS A 1 120 ? 56.283 15.162 43.560 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA 1 ATOM 926 C C . LYS A 1 120 ? 55.709 13.986 44.331 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C 1 ATOM 927 O O . LYS A 1 120 ? 55.415 12.936 43.732 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O 1 ATOM 928 C CB . LYS A 1 120 ? 57.617 14.686 42.926 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB 1 ATOM 929 C CG . LYS A 1 120 ? 58.385 15.504 41.795 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG 1 ATOM 930 C CD . LYS A 1 120 ? 57.926 14.767 40.569 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD 1 ATOM 931 C CE . LYS A 1 120 ? 58.459 15.284 39.262 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE 1 ATOM 932 N NZ . LYS A 1 120 ? 59.955 15.132 39.186 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ 1 ATOM 933 N N . SER A 1 121 ? 55.587 14.117 45.618 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 934 C CA . SER A 1 121 ? 55.058 13.144 46.548 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 935 C C . SER A 1 121 ? 53.563 13.298 46.764 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 936 O O . SER A 1 121 ? 52.958 12.382 47.359 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 937 C CB . SER A 1 121 ? 55.762 13.211 47.911 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 938 O OG . SER A 1 121 ? 55.439 14.430 48.568 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 939 N N . LYS A 1 122 ? 53.007 14.385 46.281 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N 1 ATOM 940 C CA . LYS A 1 122 ? 51.562 14.653 46.449 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA 1 ATOM 941 C C . LYS A 1 122 ? 50.890 14.569 45.085 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C 1 ATOM 942 O O . LYS A 1 122 ? 51.515 14.902 44.061 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O 1 ATOM 943 C CB . LYS A 1 122 ? 51.276 15.986 47.084 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB 1 ATOM 944 C CG . LYS A 1 122 ? 52.168 16.328 48.278 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG 1 ATOM 945 C CD . LYS A 1 122 ? 52.009 16.579 49.802 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD 1 ATOM 946 C CE . LYS A 1 122 ? 52.398 17.444 51.002 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE 1 ATOM 947 N NZ . LYS A 1 122 ? 51.973 16.775 52.284 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ 1 ATOM 948 N N . PRO A 1 123 ? 49.736 13.920 45.086 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A N 1 ATOM 949 C CA . PRO A 1 123 ? 48.952 13.758 43.863 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A CA 1 ATOM 950 C C . PRO A 1 123 ? 48.726 15.133 43.217 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A C 1 ATOM 951 O O . PRO A 1 123 ? 48.599 16.194 43.835 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A O 1 ATOM 952 C CB . PRO A 1 123 ? 47.666 13.075 44.301 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A CB 1 ATOM 953 C CG . PRO A 1 123 ? 47.920 12.583 45.690 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A CG 1 ATOM 954 C CD . PRO A 1 123 ? 48.985 13.473 46.270 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A CD 1 ATOM 955 N N . LYS A 1 124 ? 48.594 15.048 41.911 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A N 1 ATOM 956 C CA . LYS A 1 124 ? 48.379 16.190 41.013 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CA 1 ATOM 957 C C . LYS A 1 124 ? 47.061 16.862 41.297 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A C 1 ATOM 958 O O . LYS A 1 124 ? 46.086 16.209 41.700 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A O 1 ATOM 959 C CB . LYS A 1 124 ? 48.470 15.710 39.554 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CB 1 ATOM 960 C CG . LYS A 1 124 ? 49.931 15.294 39.314 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CG 1 ATOM 961 C CD . LYS A 1 124 ? 50.163 14.783 37.914 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CD 1 ATOM 962 C CE . LYS A 1 124 ? 51.580 15.167 37.487 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CE 1 ATOM 963 N NZ . LYS A 1 124 ? 51.806 14.721 36.085 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A NZ 1 ATOM 964 N N . VAL A 1 125 ? 47.071 18.170 41.165 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N 1 ATOM 965 C CA . VAL A 1 125 ? 45.875 19.008 41.387 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA 1 ATOM 966 C C . VAL A 1 125 ? 45.900 20.118 40.337 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C 1 ATOM 967 O O . VAL A 1 125 ? 47.003 20.554 39.949 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O 1 ATOM 968 C CB . VAL A 1 125 ? 45.924 19.475 42.861 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB 1 ATOM 969 C CG1 . VAL A 1 125 ? 46.980 20.528 43.150 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 ATOM 970 C CG2 . VAL A 1 125 ? 44.552 19.937 43.310 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 ATOM 971 N N . TYR A 1 126 ? 44.729 20.563 39.929 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A N 1 ATOM 972 C CA . TYR A 1 126 ? 44.595 21.704 38.999 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CA 1 ATOM 973 C C . TYR A 1 126 ? 45.033 22.997 39.703 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A C 1 ATOM 974 O O . TYR A 1 126 ? 44.572 23.293 40.791 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A O 1 ATOM 975 C CB . TYR A 1 126 ? 43.146 21.908 38.528 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CB 1 ATOM 976 C CG . TYR A 1 126 ? 42.818 20.998 37.383 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CG 1 ATOM 977 C CD1 . TYR A 1 126 ? 43.172 21.343 36.072 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD1 1 ATOM 978 C CD2 . TYR A 1 126 ? 42.169 19.772 37.604 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD2 1 ATOM 979 C CE1 . TYR A 1 126 ? 42.799 20.541 35.004 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE1 1 ATOM 980 C CE2 . TYR A 1 126 ? 41.919 18.897 36.544 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE2 1 ATOM 981 C CZ . TYR A 1 126 ? 42.204 19.305 35.258 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CZ 1 ATOM 982 O OH . TYR A 1 126 ? 41.929 18.460 34.218 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A OH 1 ATOM 983 N N . GLN A 1 127 ? 45.802 23.755 38.942 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A N 1 ATOM 984 C CA . GLN A 1 127 ? 46.422 25.002 39.433 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CA 1 ATOM 985 C C . GLN A 1 127 ? 46.531 25.946 38.225 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A C 1 ATOM 986 O O . GLN A 1 127 ? 46.407 25.501 37.089 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A O 1 ATOM 987 C CB . GLN A 1 127 ? 47.792 24.691 40.023 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CB 1 ATOM 988 C CG . GLN A 1 127 ? 47.741 23.694 41.202 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CG 1 ATOM 989 C CD . GLN A 1 127 ? 49.132 23.262 41.579 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CD 1 ATOM 990 O OE1 . GLN A 1 127 ? 49.892 23.980 42.237 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A OE1 1 ATOM 991 N NE2 . GLN A 1 127 ? 49.551 22.114 41.103 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A NE2 1 ATOM 992 N N . TRP A 1 128 ? 46.788 27.201 38.513 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A N 1 ATOM 993 C CA . TRP A 1 128 ? 46.957 28.258 37.520 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CA 1 ATOM 994 C C . TRP A 1 128 ? 48.447 28.417 37.245 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A C 1 ATOM 995 O O . TRP A 1 128 ? 49.197 28.430 38.232 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A O 1 ATOM 996 C CB . TRP A 1 128 ? 46.400 29.602 38.049 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CB 1 ATOM 997 C CG . TRP A 1 128 ? 44.917 29.657 38.126 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CG 1 ATOM 998 C CD1 . TRP A 1 128 ? 44.142 29.697 39.247 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CD1 1 ATOM 999 C CD2 . TRP A 1 128 ? 44.001 29.724 37.018 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CD2 1 ATOM 1000 N NE1 . TRP A 1 128 ? 42.802 29.689 38.915 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A NE1 1 ATOM 1001 C CE2 . TRP A 1 128 ? 42.709 29.737 37.529 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CE2 1 ATOM 1002 C CE3 . TRP A 1 128 ? 44.194 29.625 35.623 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CE3 1 ATOM 1003 C CZ2 . TRP A 1 128 ? 41.580 29.745 36.726 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CZ2 1 ATOM 1004 C CZ3 . TRP A 1 128 ? 43.088 29.674 34.818 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CZ3 1 ATOM 1005 C CH2 . TRP A 1 128 ? 41.792 29.725 35.353 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CH2 1 ATOM 1006 N N . PHE A 1 129 ? 48.803 28.731 36.010 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N 1 ATOM 1007 C CA . PHE A 1 129 ? 50.212 28.888 35.620 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA 1 ATOM 1008 C C . PHE A 1 129 ? 50.397 30.098 34.699 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C 1 ATOM 1009 O O . PHE A 1 129 ? 49.512 30.427 33.914 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O 1 ATOM 1010 C CB . PHE A 1 129 ? 50.690 27.582 34.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB 1 ATOM 1011 C CG . PHE A 1 129 ? 50.778 26.402 35.834 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG 1 ATOM 1012 C CD1 . PHE A 1 129 ? 51.970 26.147 36.535 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 1 ATOM 1013 C CD2 . PHE A 1 129 ? 49.735 25.489 35.938 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 1 ATOM 1014 C CE1 . PHE A 1 129 ? 52.045 25.113 37.449 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 1 ATOM 1015 C CE2 . PHE A 1 129 ? 49.800 24.417 36.822 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 1 ATOM 1016 C CZ . PHE A 1 129 ? 50.947 24.238 37.597 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ 1 ATOM 1017 N N . ASP A 1 130 ? 51.629 30.603 34.676 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 1018 C CA . ASP A 1 130 ? 52.023 31.671 33.755 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 1019 C C . ASP A 1 130 ? 52.307 31.057 32.377 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 1020 O O . ASP A 1 130 ? 52.622 29.856 32.273 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 1021 C CB . ASP A 1 130 ? 53.162 32.527 34.229 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 1022 C CG . ASP A 1 130 ? 52.891 33.324 35.471 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 1023 O OD1 . ASP A 1 130 ? 51.821 33.896 35.731 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 1024 O OD2 . ASP A 1 130 ? 53.887 33.368 36.240 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 1025 N N . LEU A 1 131 ? 52.193 31.918 31.376 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N 1 ATOM 1026 C CA . LEU A 1 131 ? 52.509 31.534 29.993 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA 1 ATOM 1027 C C . LEU A 1 131 ? 53.946 31.949 29.682 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C 1 ATOM 1028 O O . LEU A 1 131 ? 54.410 32.917 30.303 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O 1 ATOM 1029 C CB . LEU A 1 131 ? 51.483 32.155 29.036 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB 1 ATOM 1030 C CG . LEU A 1 131 ? 50.046 32.286 29.433 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG 1 ATOM 1031 C CD1 . LEU A 1 131 ? 49.205 33.027 28.400 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1 1 ATOM 1032 C CD2 . LEU A 1 131 ? 49.426 30.917 29.683 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2 1 ATOM 1033 N N . ARG A 1 132 ? 54.490 31.361 28.628 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 1034 C CA . ARG A 1 132 ? 55.817 31.786 28.119 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 1035 C C . ARG A 1 132 ? 55.596 33.183 27.486 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 1036 O O . ARG A 1 132 ? 54.499 33.394 26.943 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 1037 C CB . ARG A 1 132 ? 56.295 30.892 26.965 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 1038 C CG . ARG A 1 132 ? 56.176 29.406 27.111 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 1039 C CD . ARG A 1 132 ? 57.049 28.846 26.020 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 1040 N NE . ARG A 1 132 ? 56.209 27.944 25.135 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 1041 C CZ . ARG A 1 132 ? 55.887 27.052 24.225 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 1042 N NH1 . ARG A 1 132 ? 54.689 26.530 24.016 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 1043 N NH2 . ARG A 1 132 ? 56.848 26.725 23.303 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 1044 N N . LYS A 1 133 ? 56.669 33.930 27.382 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N 1 ATOM 1045 C CA . LYS A 1 133 ? 56.644 35.187 26.606 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA 1 ATOM 1046 C C . LYS A 1 133 ? 56.652 34.745 25.126 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C 1 ATOM 1047 O O . LYS A 1 133 ? 57.461 33.854 24.806 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O 1 ATOM 1048 C CB . LYS A 1 133 ? 57.882 36.048 26.814 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB 1 ATOM 1049 C CG . LYS A 1 133 ? 57.986 36.843 28.079 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG 1 ATOM 1050 C CD . LYS A 1 133 ? 56.797 37.774 28.336 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD 1 ATOM 1051 C CE . LYS A 1 133 ? 57.241 38.832 29.363 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE 1 ATOM 1052 N NZ . LYS A 1 133 ? 57.797 40.010 28.597 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ 1 ATOM 1053 N N . TYR A 1 134 ? 55.973 35.506 24.321 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A N 1 ATOM 1054 C CA . TYR A 1 134 ? 56.038 35.352 22.832 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CA 1 ATOM 1055 C C . TYR A 1 134 ? 57.129 36.248 22.263 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A C 1 ATOM 1056 O O . TYR A 1 134 ? 57.267 37.411 22.699 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A O 1 ATOM 1057 C CB . TYR A 1 134 ? 54.654 35.621 22.250 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CB 1 ATOM 1058 C CG . TYR A 1 134 ? 54.383 35.291 20.805 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CG 1 ATOM 1059 C CD1 . TYR A 1 134 ? 54.774 36.167 19.772 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CD1 1 ATOM 1060 C CD2 . TYR A 1 134 ? 53.810 34.072 20.448 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CD2 1 ATOM 1061 C CE1 . TYR A 1 134 ? 54.672 35.780 18.422 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CE1 1 ATOM 1062 C CE2 . TYR A 1 134 ? 53.684 33.686 19.126 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CE2 1 ATOM 1063 C CZ . TYR A 1 134 ? 54.084 34.570 18.109 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CZ 1 ATOM 1064 O OH . TYR A 1 134 ? 53.818 34.172 16.841 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A OH 1 ATOM 1065 O OXT . TYR A 1 134 ? 57.881 35.864 21.332 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A OXT 1 ATOM 1066 N N . ILE A-2 1 1 ? 53.546 47.473 21.644 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 N 1 ATOM 1067 C CA . ILE A-2 1 1 ? 52.768 46.894 20.518 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 CA 1 ATOM 1068 C C . ILE A-2 1 1 ? 52.193 48.036 19.679 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 C 1 ATOM 1069 O O . ILE A-2 1 1 ? 51.665 49.019 20.218 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 O 1 ATOM 1070 C CB . ILE A-2 1 1 ? 51.595 46.041 21.130 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 CB 1 ATOM 1071 C CG1 . ILE A-2 1 1 ? 51.149 44.913 20.197 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1072 C CG2 . ILE A-2 1 1 ? 50.346 46.868 21.440 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1073 C CD1 . ILE A-2 1 1 ? 52.302 44.329 19.374 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 1 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1074 N N . ILE A-2 1 2 ? 52.328 47.896 18.379 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 N 1 ATOM 1075 C CA . ILE A-2 1 2 ? 51.727 48.839 17.425 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 CA 1 ATOM 1076 C C . ILE A-2 1 2 ? 50.810 48.021 16.518 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 C 1 ATOM 1077 O O . ILE A-2 1 2 ? 51.183 46.938 16.046 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 O 1 ATOM 1078 C CB . ILE A-2 1 2 ? 52.800 49.605 16.632 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 CB 1 ATOM 1079 C CG1 . ILE A-2 1 2 ? 53.414 50.762 17.430 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1080 C CG2 . ILE A-2 1 2 ? 52.258 50.249 15.348 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1081 C CD1 . ILE A-2 1 2 ? 54.938 50.678 17.531 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 2 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1082 N N . TYR A-2 1 3 ? 49.626 48.557 16.327 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 N 1 ATOM 1083 C CA . TYR A-2 1 3 ? 48.581 47.925 15.509 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CA 1 ATOM 1084 C C . TYR A-2 1 3 ? 49.003 47.954 14.038 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 C 1 ATOM 1085 O O . TYR A-2 1 3 ? 49.171 49.030 13.443 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 O 1 ATOM 1086 C CB . TYR A-2 1 3 ? 47.272 48.682 15.729 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CB 1 ATOM 1087 C CG . TYR A-2 1 3 ? 46.104 48.176 14.884 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CG 1 ATOM 1088 C CD1 . TYR A-2 1 3 ? 45.564 46.905 15.114 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1089 C CD2 . TYR A-2 1 3 ? 45.570 48.993 13.885 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1090 C CE1 . TYR A-2 1 3 ? 44.482 46.457 14.348 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1091 C CE2 . TYR A-2 1 3 ? 44.492 48.545 13.117 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1092 C CZ . TYR A-2 1 3 ? 43.945 47.279 13.351 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1093 O OH . TYR A-2 1 3 ? 42.890 46.844 12.613 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 3 TYR A-2 OH 1 ATOM 1094 N N . PRO A-2 1 4 ? 49.199 46.789 13.399 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 N 1 ATOM 1095 C CA . PRO A-2 1 4 ? 49.629 46.743 12.010 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 CA 1 ATOM 1096 C C . PRO A-2 1 4 ? 48.673 47.504 11.128 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 C 1 ATOM 1097 O O . PRO A-2 1 4 ? 47.424 47.342 11.273 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 O 1 ATOM 1098 C CB . PRO A-2 1 4 ? 49.722 45.265 11.709 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 CB 1 ATOM 1099 C CG . PRO A-2 1 4 ? 49.361 44.508 12.975 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 CG 1 ATOM 1100 C CD . PRO A-2 1 4 ? 48.994 45.489 14.040 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A-2 CD 1 ATOM 1101 N N . GLY A-2 1 5 ? 49.265 48.302 10.257 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A-2 N 1 ATOM 1102 C CA . GLY A-2 1 5 ? 48.521 49.152 9.316 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A-2 CA 1 ATOM 1103 C C . GLY A-2 1 5 ? 48.589 50.611 9.776 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A-2 C 1 ATOM 1104 O O . GLY A-2 1 5 ? 48.089 51.520 9.099 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 5 GLY A-2 O 1 ATOM 1105 N N . THR A-2 1 6 ? 49.197 50.778 10.933 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 N 1 ATOM 1106 C CA . THR A-2 1 6 ? 49.427 52.098 11.536 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CA 1 ATOM 1107 C C . THR A-2 1 6 ? 50.870 52.155 12.022 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 C 1 ATOM 1108 O O . THR A-2 1 6 ? 51.518 51.117 12.228 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 O 1 ATOM 1109 C CB . THR A-2 1 6 ? 48.473 52.351 12.716 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CB 1 ATOM 1110 O OG1 . THR A-2 1 6 ? 48.864 51.574 13.839 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 OG1 1 ATOM 1111 C CG2 . THR A-2 1 6 ? 47.012 52.009 12.405 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CG2 1 ATOM 1112 N N . LEU A-2 1 7 ? 51.351 53.363 12.187 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 N 1 ATOM 1113 C CA . LEU A-2 1 7 ? 52.720 53.585 12.646 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 CA 1 ATOM 1114 C C . LEU A-2 1 7 ? 52.734 54.162 14.069 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 C 1 ATOM 1115 O O . LEU A-2 1 7 ? 53.754 54.099 14.769 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 O 1 ATOM 1116 C CB . LEU A-2 1 7 ? 53.442 54.584 11.724 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 CB 1 ATOM 1117 C CG . LEU A-2 1 7 ? 53.735 54.041 10.319 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 CG 1 ATOM 1118 C CD1 . LEU A-2 1 7 ? 54.631 54.974 9.498 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1119 C CD2 . LEU A-2 1 7 ? 54.445 52.685 10.336 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1120 N N . TRP A-2 1 8 ? 51.592 54.702 14.487 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 N 1 ATOM 1121 C CA . TRP A-2 1 8 ? 51.501 55.412 15.782 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CA 1 ATOM 1122 C C . TRP A-2 1 8 ? 50.518 54.798 16.808 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 C 1 ATOM 1123 O O . TRP A-2 1 8 ? 50.542 55.146 17.998 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 O 1 ATOM 1124 C CB . TRP A-2 1 8 ? 51.034 56.855 15.554 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CB 1 ATOM 1125 C CG . TRP A-2 1 8 ? 51.913 57.630 14.564 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CG 1 ATOM 1126 C CD1 . TRP A-2 1 8 ? 51.867 57.575 13.225 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CD1 1 ATOM 1127 C CD2 . TRP A-2 1 8 ? 52.932 58.551 14.925 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CD2 1 ATOM 1128 N NE1 . TRP A-2 1 8 ? 52.873 58.466 12.730 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 NE1 1 ATOM 1129 C CE2 . TRP A-2 1 8 ? 53.486 59.028 13.744 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CE2 1 ATOM 1130 C CE3 . TRP A-2 1 8 ? 53.426 59.016 16.149 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CE3 1 ATOM 1131 C CZ2 . TRP A-2 1 8 ? 54.533 59.958 13.712 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 1132 C CZ3 . TRP A-2 1 8 ? 54.477 59.954 16.107 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 1133 C CH2 . TRP A-2 1 8 ? 55.005 60.401 14.944 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 8 TRP A-2 CH2 1 ATOM 1134 N N . CYS A-2 1 9 ? 49.651 53.895 16.382 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A-2 N 1 ATOM 1135 C CA . CYS A-2 1 9 ? 48.654 53.297 17.310 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A-2 CA 1 ATOM 1136 C C . CYS A-2 1 9 ? 49.269 52.140 18.114 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A-2 C 1 ATOM 1137 O O . CYS A-2 1 9 ? 49.441 51.025 17.600 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A-2 O 1 ATOM 1138 C CB . CYS A-2 1 9 ? 47.442 52.779 16.536 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A-2 CB 1 ATOM 1139 S SG . CYS A-2 1 9 ? 46.555 54.123 15.609 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 9 CYS A-2 SG 1 ATOM 1140 N N . GLY A-2 1 10 ? 49.568 52.459 19.365 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A-2 N 1 ATOM 1141 C CA . GLY A-2 1 10 ? 50.186 51.525 20.329 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A-2 CA 1 ATOM 1142 C C . GLY A-2 1 10 ? 51.280 52.265 21.110 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A-2 C 1 ATOM 1143 O O . GLY A-2 1 10 ? 51.402 53.494 21.020 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A-2 O 1 ATOM 1144 N N . HIS A-2 1 11 ? 52.055 51.501 21.869 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 N 1 ATOM 1145 C CA . HIS A-2 1 11 ? 53.168 52.057 22.668 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 CA 1 ATOM 1146 C C . HIS A-2 1 11 ? 54.171 52.754 21.759 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 C 1 ATOM 1147 O O . HIS A-2 1 11 ? 54.831 52.111 20.932 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 O 1 ATOM 1148 C CB . HIS A-2 1 11 ? 53.946 50.957 23.391 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 CB 1 ATOM 1149 C CG . HIS A-2 1 11 ? 53.080 50.096 24.297 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 CG 1 ATOM 1150 N ND1 . HIS A-2 1 11 ? 52.359 49.019 23.806 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1151 C CD2 . HIS A-2 1 11 ? 52.831 50.154 25.630 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1152 C CE1 . HIS A-2 1 11 ? 51.710 48.468 24.814 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1153 N NE2 . HIS A-2 1 11 ? 51.981 49.133 25.910 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1154 N N . GLY A-2 1 12 ? 54.268 54.052 21.945 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A-2 N 1 ATOM 1155 C CA . GLY A-2 1 12 ? 55.171 54.889 21.151 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A-2 CA 1 ATOM 1156 C C . GLY A-2 1 12 ? 54.706 54.893 19.695 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A-2 C 1 ATOM 1157 O O . GLY A-2 1 12 ? 53.503 54.968 19.410 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A-2 O 1 ATOM 1158 N N . ASN A-2 1 13 ? 55.680 54.806 18.817 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 N 1 ATOM 1159 C CA . ASN A-2 1 13 ? 55.453 54.804 17.366 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 CA 1 ATOM 1160 C C . ASN A-2 1 13 ? 56.638 54.128 16.681 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 C 1 ATOM 1161 O O . ASN A-2 1 13 ? 57.726 54.019 17.260 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 O 1 ATOM 1162 C CB . ASN A-2 1 13 ? 55.319 56.249 16.872 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 CB 1 ATOM 1163 C CG . ASN A-2 1 13 ? 56.659 56.991 16.806 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 CG 1 ATOM 1164 O OD1 . ASN A-2 1 13 ? 57.330 56.957 15.777 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1165 N ND2 . ASN A-2 1 13 ? 57.097 57.672 17.852 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 13 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1166 N N . LYS A-2 1 14 ? 56.406 53.680 15.460 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 N 1 ATOM 1167 C CA . LYS A-2 1 14 ? 57.458 53.026 14.666 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CA 1 ATOM 1168 C C . LYS A-2 1 14 ? 57.585 53.722 13.306 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 C 1 ATOM 1169 O O . LYS A-2 1 14 ? 57.934 53.096 12.294 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 O 1 ATOM 1170 C CB . LYS A-2 1 14 ? 57.161 51.531 14.508 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CB 1 ATOM 1171 C CG . LYS A-2 1 14 ? 55.981 51.224 13.591 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CG 1 ATOM 1172 C CD . LYS A-2 1 14 ? 55.702 49.724 13.477 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CD 1 ATOM 1173 C CE . LYS A-2 1 14 ? 55.127 49.324 12.119 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CE 1 ATOM 1174 N NZ . LYS A-2 1 14 ? 53.774 48.759 12.213 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1175 N N . SER A-2 1 15 ? 57.294 55.009 13.356 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 15 SER A-2 N 1 ATOM 1176 C CA . SER A-2 1 15 ? 57.392 55.916 12.203 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 15 SER A-2 CA 1 ATOM 1177 C C . SER A-2 1 15 ? 58.871 56.267 11.998 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 15 SER A-2 C 1 ATOM 1178 O O . SER A-2 1 15 ? 59.658 56.301 12.955 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 15 SER A-2 O 1 ATOM 1179 C CB . SER A-2 1 15 ? 56.577 57.180 12.499 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 15 SER A-2 CB 1 ATOM 1180 O OG . SER A-2 1 15 ? 56.746 58.133 11.462 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 15 SER A-2 OG 1 ATOM 1181 N N . SER A-2 1 16 ? 59.235 56.527 10.754 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 N 1 ATOM 1182 C CA . SER A-2 1 16 ? 60.633 56.846 10.407 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CA 1 ATOM 1183 C C . SER A-2 1 16 ? 60.856 58.368 10.383 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 C 1 ATOM 1184 O O . SER A-2 1 16 ? 62.000 58.845 10.388 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 O 1 ATOM 1185 C CB . SER A-2 1 16 ? 61.002 56.226 9.054 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CB 1 ATOM 1186 O OG . SER A-2 1 16 ? 60.318 56.887 8.001 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 OG 1 ATOM 1187 N N . GLY A-2 1 17 ? 59.750 59.090 10.368 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A-2 N 1 ATOM 1188 C CA . GLY A-2 1 17 ? 59.749 60.563 10.365 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A-2 CA 1 ATOM 1189 C C . GLY A-2 1 17 ? 58.515 61.076 11.109 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A-2 C 1 ATOM 1190 O O . GLY A-2 1 17 ? 57.549 60.328 11.320 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A-2 O 1 ATOM 1191 N N . PRO A-2 1 18 ? 58.493 62.349 11.530 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 N 1 ATOM 1192 C CA . PRO A-2 1 18 ? 57.364 62.901 12.261 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 CA 1 ATOM 1193 C C . PRO A-2 1 18 ? 56.083 62.931 11.451 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 C 1 ATOM 1194 O O . PRO A-2 1 18 ? 54.967 62.994 12.055 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 O 1 ATOM 1195 C CB . PRO A-2 1 18 ? 57.771 64.324 12.560 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 CB 1 ATOM 1196 C CG . PRO A-2 1 18 ? 59.145 64.551 11.953 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 CG 1 ATOM 1197 C CD . PRO A-2 1 18 ? 59.605 63.280 11.311 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 18 PRO A-2 CD 1 ATOM 1198 N N . ASN A-2 1 19 ? 56.204 62.881 10.133 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 N 1 ATOM 1199 C CA . ASN A-2 1 19 ? 55.028 63.049 9.253 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 CA 1 ATOM 1200 C C . ASN A-2 1 19 ? 54.588 61.780 8.515 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 C 1 ATOM 1201 O O . ASN A-2 1 19 ? 53.716 61.829 7.636 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 O 1 ATOM 1202 C CB . ASN A-2 1 19 ? 55.325 64.125 8.218 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 CB 1 ATOM 1203 C CG . ASN A-2 1 19 ? 55.526 65.482 8.882 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 CG 1 ATOM 1204 O OD1 . ASN A-2 1 19 ? 54.846 65.782 9.863 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1205 N ND2 . ASN A-2 1 19 ? 56.427 66.322 8.411 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 19 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1206 N N . GLU A-2 1 20 ? 55.163 60.653 8.866 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 N 1 ATOM 1207 C CA . GLU A-2 1 20 ? 54.788 59.380 8.226 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 CA 1 ATOM 1208 C C . GLU A-2 1 20 ? 53.493 58.834 8.842 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 C 1 ATOM 1209 O O . GLU A-2 1 20 ? 53.292 58.896 10.063 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 O 1 ATOM 1210 C CB . GLU A-2 1 20 ? 55.889 58.334 8.422 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 CB 1 ATOM 1211 C CG . GLU A-2 1 20 ? 56.578 57.934 7.114 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 CG 1 ATOM 1212 C CD . GLU A-2 1 20 ? 56.631 56.420 6.904 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 CD 1 ATOM 1213 O OE1 . GLU A-2 1 20 ? 57.263 55.680 7.748 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1214 O OE2 . GLU A-2 1 20 ? 56.045 55.889 5.886 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1215 N N . LEU A-2 1 21 ? 52.653 58.320 7.960 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 N 1 ATOM 1216 C CA . LEU A-2 1 21 ? 51.379 57.673 8.324 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 CA 1 ATOM 1217 C C . LEU A-2 1 21 ? 51.341 56.296 7.660 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 C 1 ATOM 1218 O O . LEU A-2 1 21 ? 51.989 56.071 6.628 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 O 1 ATOM 1219 C CB . LEU A-2 1 21 ? 50.181 58.490 7.828 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 CB 1 ATOM 1220 C CG . LEU A-2 1 21 ? 49.991 59.827 8.552 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 CG 1 ATOM 1221 C CD1 . LEU A-2 1 21 ? 48.753 60.586 8.069 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1222 C CD2 . LEU A-2 1 21 ? 49.825 59.677 10.066 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 21 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1223 N N . GLY A-2 1 22 ? 50.578 55.411 8.264 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 N 1 ATOM 1224 C CA . GLY A-2 1 22 ? 50.451 54.026 7.791 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 CA 1 ATOM 1225 C C . GLY A-2 1 22 ? 49.300 53.879 6.792 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 C 1 ATOM 1226 O O . GLY A-2 1 22 ? 48.643 54.865 6.424 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 O 1 ATOM 1227 N N . ARG A-2 1 23 ? 49.125 52.629 6.413 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 N 1 ATOM 1228 C CA . ARG A-2 1 23 ? 48.098 52.170 5.467 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 CA 1 ATOM 1229 C C . ARG A-2 1 23 ? 46.726 52.765 5.826 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 C 1 ATOM 1230 O O . ARG A-2 1 23 ? 46.032 53.337 4.974 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 O 1 ATOM 1231 C CB . ARG A-2 1 23 ? 48.052 50.646 5.525 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 CB 1 ATOM 1232 C CG . ARG A-2 1 23 ? 46.969 50.032 4.654 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 CG 1 ATOM 1233 C CD . ARG A-2 1 23 ? 47.201 48.544 4.395 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 CD 1 ATOM 1234 N NE . ARG A-2 1 23 ? 45.954 47.842 4.092 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 NE 1 ATOM 1235 C CZ . ARG A-2 1 23 ? 45.571 46.692 4.653 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1236 N NH1 . ARG A-2 1 23 ? 46.345 46.063 5.550 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1237 N NH2 . ARG A-2 1 23 ? 44.402 46.099 4.386 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 23 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1238 N N . PHE A-2 1 24 ? 46.349 52.607 7.080 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 N 1 ATOM 1239 C CA . PHE A-2 1 24 ? 45.090 53.173 7.602 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CA 1 ATOM 1240 C C . PHE A-2 1 24 ? 45.396 54.620 8.002 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 C 1 ATOM 1241 O O . PHE A-2 1 24 ? 45.554 54.930 9.193 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 O 1 ATOM 1242 C CB . PHE A-2 1 24 ? 44.617 52.338 8.804 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CB 1 ATOM 1243 C CG . PHE A-2 1 24 ? 44.362 50.867 8.445 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CG 1 ATOM 1244 C CD1 . PHE A-2 1 24 ? 43.593 50.548 7.320 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1245 C CD2 . PHE A-2 1 24 ? 44.897 49.839 9.236 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1246 C CE1 . PHE A-2 1 24 ? 43.360 49.210 6.984 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1247 C CE2 . PHE A-2 1 24 ? 44.665 48.499 8.899 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1248 C CZ . PHE A-2 1 24 ? 43.896 48.185 7.773 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 24 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1249 N N . LYS A-2 1 25 ? 45.476 55.477 6.974 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 N 1 ATOM 1250 C CA . LYS A-2 1 25 ? 45.935 56.873 7.157 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 CA 1 ATOM 1251 C C . LYS A-2 1 25 ? 45.002 57.730 8.036 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 C 1 ATOM 1252 O O . LYS A-2 1 25 ? 45.449 58.681 8.689 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 O 1 ATOM 1253 C CB . LYS A-2 1 25 ? 46.260 57.606 5.805 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 CB 1 ATOM 1254 C CG . LYS A-2 1 25 ? 45.180 57.662 4.704 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 CG 1 ATOM 1255 C CD . LYS A-2 1 25 ? 45.223 58.998 3.908 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 CD 1 ATOM 1256 C CE . LYS A-2 1 25 ? 45.647 58.856 2.432 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 CE 1 ATOM 1257 N NZ . LYS A-2 1 25 ? 46.405 60.020 1.934 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 25 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1258 N N . HIS A-2 1 26 ? 43.722 57.417 8.097 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 N 1 ATOM 1259 C CA . HIS A-2 1 26 ? 42.789 58.230 8.916 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 CA 1 ATOM 1260 C C . HIS A-2 1 26 ? 42.869 57.838 10.396 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 C 1 ATOM 1261 O O . HIS A-2 1 26 ? 42.860 58.701 11.287 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 O 1 ATOM 1262 C CB . HIS A-2 1 26 ? 41.364 58.081 8.404 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 CB 1 ATOM 1263 C CG . HIS A-2 1 26 ? 41.263 58.491 6.942 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 CG 1 ATOM 1264 N ND1 . HIS A-2 1 26 ? 41.641 59.759 6.510 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1265 C CD2 . HIS A-2 1 26 ? 40.851 57.817 5.842 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1266 C CE1 . HIS A-2 1 26 ? 41.458 59.815 5.204 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1267 N NE2 . HIS A-2 1 26 ? 40.987 58.665 4.791 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1268 N N . THR A-2 1 27 ? 42.950 56.544 10.635 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 N 1 ATOM 1269 C CA . THR A-2 1 27 ? 43.047 56.013 12.003 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 CA 1 ATOM 1270 C C . THR A-2 1 27 ? 44.392 56.395 12.614 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 C 1 ATOM 1271 O O . THR A-2 1 27 ? 44.467 56.833 13.771 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 O 1 ATOM 1272 C CB . THR A-2 1 27 ? 42.932 54.487 12.001 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 CB 1 ATOM 1273 O OG1 . THR A-2 1 27 ? 41.610 54.107 11.653 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 OG1 1 ATOM 1274 C CG2 . THR A-2 1 27 ? 43.250 53.864 13.365 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 27 THR A-2 CG2 1 ATOM 1275 N N . ASP A-2 1 28 ? 45.416 56.217 11.805 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 N 1 ATOM 1276 C CA . ASP A-2 1 28 ? 46.798 56.490 12.206 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 CA 1 ATOM 1277 C C . ASP A-2 1 28 ? 47.003 57.977 12.520 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 C 1 ATOM 1278 O O . ASP A-2 1 28 ? 47.755 58.337 13.436 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 O 1 ATOM 1279 C CB . ASP A-2 1 28 ? 47.766 56.075 11.104 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 CB 1 ATOM 1280 C CG . ASP A-2 1 28 ? 49.144 55.740 11.663 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 CG 1 ATOM 1281 O OD1 . ASP A-2 1 28 ? 49.284 55.526 12.927 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1282 O OD2 . ASP A-2 1 28 ? 50.160 55.674 10.878 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1283 N N . ALA A-2 1 29 ? 46.333 58.818 11.756 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A-2 N 1 ATOM 1284 C CA . ALA A-2 1 29 ? 46.420 60.277 11.937 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A-2 CA 1 ATOM 1285 C C . ALA A-2 1 29 ? 45.914 60.664 13.330 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A-2 C 1 ATOM 1286 O O . ALA A-2 1 29 ? 46.490 61.530 14.005 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A-2 O 1 ATOM 1287 C CB . ALA A-2 1 29 ? 45.570 60.992 10.885 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A-2 CB 1 ATOM 1288 N N . CYS A-2 1 30 ? 44.847 59.998 13.720 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 N 1 ATOM 1289 C CA . CYS A-2 1 30 ? 44.200 60.226 15.010 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CA 1 ATOM 1290 C C . CYS A-2 1 30 ? 45.186 59.839 16.151 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 C 1 ATOM 1291 O O . CYS A-2 1 30 ? 45.264 60.507 17.194 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 O 1 ATOM 1292 C CB . CYS A-2 1 30 ? 42.865 59.461 15.028 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CB 1 ATOM 1293 S SG . CYS A-2 1 30 ? 41.516 60.394 14.163 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 SG 1 ATOM 1294 N N . CYS A-2 1 31 ? 45.959 58.772 15.934 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A-2 N 1 ATOM 1295 C CA . CYS A-2 1 31 ? 46.944 58.279 16.939 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A-2 CA 1 ATOM 1296 C C . CYS A-2 1 31 ? 48.199 59.156 16.975 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A-2 C 1 ATOM 1297 O O . CYS A-2 1 31 ? 48.795 59.376 18.040 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A-2 O 1 ATOM 1298 C CB . CYS A-2 1 31 ? 47.385 56.847 16.625 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A-2 CB 1 ATOM 1299 S SG . CYS A-2 1 31 ? 46.000 55.632 16.818 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 31 CYS A-2 SG 1 ATOM 1300 N N . ARG A-2 1 32 ? 48.575 59.629 15.806 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 N 1 ATOM 1301 C CA . ARG A-2 1 32 ? 49.748 60.497 15.648 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CA 1 ATOM 1302 C C . ARG A-2 1 32 ? 49.570 61.754 16.508 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 C 1 ATOM 1303 O O . ARG A-2 1 32 ? 50.458 62.125 17.288 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 O 1 ATOM 1304 C CB . ARG A-2 1 32 ? 49.903 60.890 14.179 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CB 1 ATOM 1305 C CG . ARG A-2 1 32 ? 51.170 61.695 13.898 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CG 1 ATOM 1306 C CD . ARG A-2 1 32 ? 51.308 62.078 12.425 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CD 1 ATOM 1307 N NE . ARG A-2 1 32 ? 52.287 63.145 12.206 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 NE 1 ATOM 1308 C CZ . ARG A-2 1 32 ? 52.003 64.448 12.300 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1309 N NH1 . ARG A-2 1 32 ? 50.764 64.862 12.600 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1310 N NH2 . ARG A-2 1 32 ? 52.905 65.420 12.116 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1311 N N . THR A-2 1 33 ? 48.412 62.373 16.345 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 N 1 ATOM 1312 C CA . THR A-2 1 33 ? 48.056 63.598 17.083 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 CA 1 ATOM 1313 C C . THR A-2 1 33 ? 47.968 63.298 18.583 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 C 1 ATOM 1314 O O . THR A-2 1 33 ? 48.392 64.106 19.422 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 O 1 ATOM 1315 C CB . THR A-2 1 33 ? 46.717 64.148 16.584 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 CB 1 ATOM 1316 O OG1 . THR A-2 1 33 ? 46.854 64.595 15.241 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 OG1 1 ATOM 1317 C CG2 . THR A-2 1 33 ? 46.208 65.330 17.416 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 33 THR A-2 CG2 1 ATOM 1318 N N . HIS A-2 1 34 ? 47.419 62.135 18.883 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 N 1 ATOM 1319 C CA . HIS A-2 1 34 ? 47.266 61.665 20.269 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CA 1 ATOM 1320 C C . HIS A-2 1 34 ? 48.649 61.583 20.935 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 C 1 ATOM 1321 O O . HIS A-2 1 34 ? 48.849 62.063 22.061 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 O 1 ATOM 1322 C CB . HIS A-2 1 34 ? 46.591 60.285 20.275 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CB 1 ATOM 1323 C CG . HIS A-2 1 34 ? 46.010 59.885 21.638 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CG 1 ATOM 1324 N ND1 . HIS A-2 1 34 ? 46.124 58.588 22.131 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1325 C CD2 . HIS A-2 1 34 ? 45.327 60.587 22.582 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1326 C CE1 . HIS A-2 1 34 ? 45.537 58.542 23.314 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1327 N NE2 . HIS A-2 1 34 ? 45.057 59.725 23.598 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1328 N N . ASP A-2 1 35 ? 49.576 60.981 20.211 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 N 1 ATOM 1329 C CA . ASP A-2 1 35 ? 50.961 60.788 20.681 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 CA 1 ATOM 1330 C C . ASP A-2 1 35 ? 51.683 62.136 20.866 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 C 1 ATOM 1331 O O . ASP A-2 1 35 ? 52.607 62.257 21.684 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 O 1 ATOM 1332 C CB . ASP A-2 1 35 ? 51.766 59.974 19.658 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 CB 1 ATOM 1333 C CG . ASP A-2 1 35 ? 51.611 58.457 19.808 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 CG 1 ATOM 1334 O OD1 . ASP A-2 1 35 ? 50.556 57.964 20.360 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1335 O OD2 . ASP A-2 1 35 ? 52.537 57.670 19.377 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1336 N N . MET A-2 1 36 ? 51.240 63.126 20.103 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 N 1 ATOM 1337 C CA . MET A-2 1 36 ? 51.866 64.467 20.094 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 CA 1 ATOM 1338 C C . MET A-2 1 36 ? 51.202 65.428 21.092 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 C 1 ATOM 1339 O O . MET A-2 1 36 ? 51.417 66.650 21.041 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 O 1 ATOM 1340 C CB . MET A-2 1 36 ? 51.795 65.054 18.687 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 CB 1 ATOM 1341 C CG . MET A-2 1 36 ? 52.897 64.493 17.794 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 CG 1 ATOM 1342 S SD . MET A-2 1 36 ? 52.786 65.001 16.098 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 SD 1 ATOM 1343 C CE . MET A-2 1 36 ? 53.993 64.097 15.154 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 36 MET A-2 CE 1 ATOM 1344 N N . CYS A-2 1 37 ? 50.421 64.848 21.982 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A-2 N 1 ATOM 1345 C CA . CYS A-2 1 37 ? 49.721 65.591 23.045 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A-2 CA 1 ATOM 1346 C C . CYS A-2 1 37 ? 50.741 66.419 23.847 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A-2 C 1 ATOM 1347 O O . CYS A-2 1 37 ? 51.789 65.905 24.269 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A-2 O 1 ATOM 1348 C CB . CYS A-2 1 37 ? 49.012 64.598 23.965 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A-2 CB 1 ATOM 1349 S SG . CYS A-2 1 37 ? 48.211 65.409 25.428 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 37 CYS A-2 SG 1 ATOM 1350 N N . PRO A-2 1 38 ? 50.485 67.719 24.084 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 N 1 ATOM 1351 C CA . PRO A-2 1 38 ? 51.425 68.584 24.792 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 CA 1 ATOM 1352 C C . PRO A-2 1 38 ? 51.705 68.152 26.224 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 C 1 ATOM 1353 O O . PRO A-2 1 38 ? 52.814 68.461 26.759 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 O 1 ATOM 1354 C CB . PRO A-2 1 38 ? 50.759 69.941 24.786 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 CB 1 ATOM 1355 C CG . PRO A-2 1 38 ? 49.422 69.802 24.077 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 CG 1 ATOM 1356 C CD . PRO A-2 1 38 ? 49.251 68.380 23.641 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A-2 CD 1 ATOM 1357 N N . ASP A-2 1 39 ? 50.757 67.463 26.838 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 N 1 ATOM 1358 C CA . ASP A-2 1 39 ? 50.872 67.066 28.262 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 CA 1 ATOM 1359 C C . ASP A-2 1 39 ? 50.554 65.572 28.451 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 C 1 ATOM 1360 O O . ASP A-2 1 39 ? 49.394 65.146 28.360 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 O 1 ATOM 1361 C CB . ASP A-2 1 39 ? 49.880 67.917 29.071 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 CB 1 ATOM 1362 C CG . ASP A-2 1 39 ? 50.133 67.951 30.581 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 CG 1 ATOM 1363 O OD1 . ASP A-2 1 39 ? 51.045 67.210 31.107 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1364 O OD2 . ASP A-2 1 39 ? 49.423 68.724 31.331 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1365 N N . VAL A-2 1 40 ? 51.609 64.820 28.712 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 N 1 ATOM 1366 C CA . VAL A-2 1 40 ? 51.531 63.367 28.949 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 CA 1 ATOM 1367 C C . VAL A-2 1 40 ? 52.498 62.990 30.069 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 C 1 ATOM 1368 O O . VAL A-2 1 40 ? 53.446 63.728 30.372 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 O 1 ATOM 1369 C CB . VAL A-2 1 40 ? 52.006 62.591 27.708 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 CB 1 ATOM 1370 C CG1 . VAL A-2 1 40 ? 51.160 62.873 26.465 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1371 C CG2 . VAL A-2 1 40 ? 53.447 62.920 27.313 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 40 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1372 N N . MET A-2 1 41 ? 52.250 61.852 30.679 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 N 1 ATOM 1373 C CA . MET A-2 1 41 ? 53.175 61.319 31.685 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 CA 1 ATOM 1374 C C . MET A-2 1 41 ? 53.397 59.836 31.411 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 C 1 ATOM 1375 O O . MET A-2 1 41 ? 52.451 59.033 31.426 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 O 1 ATOM 1376 C CB . MET A-2 1 41 ? 52.702 61.571 33.128 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 CB 1 ATOM 1377 C CG . MET A-2 1 41 ? 51.221 61.315 33.394 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 CG 1 ATOM 1378 S SD . MET A-2 1 41 ? 50.814 61.479 35.125 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 SD 1 ATOM 1379 C CE . MET A-2 1 41 ? 50.068 63.066 35.436 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 41 MET A-2 CE 1 ATOM 1380 N N . SER A-2 1 42 ? 54.661 59.566 31.156 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 42 SER A-2 N 1 ATOM 1381 C CA . SER A-2 1 42 ? 55.163 58.232 30.839 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 42 SER A-2 CA 1 ATOM 1382 C C . SER A-2 1 42 ? 54.904 57.285 31.998 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 42 SER A-2 C 1 ATOM 1383 O O . SER A-2 1 42 ? 54.650 57.715 33.133 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 42 SER A-2 O 1 ATOM 1384 C CB . SER A-2 1 42 ? 56.670 58.291 30.587 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 42 SER A-2 CB 1 ATOM 1385 O OG . SER A-2 1 42 ? 56.953 59.232 29.561 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 42 SER A-2 OG 1 ATOM 1386 N N . ALA A-2 1 43 ? 54.978 56.018 31.669 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A-2 N 1 ATOM 1387 C CA . ALA A-2 1 43 ? 54.779 54.948 32.637 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A-2 CA 1 ATOM 1388 C C . ALA A-2 1 43 ? 55.730 55.144 33.818 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A-2 C 1 ATOM 1389 O O . ALA A-2 1 43 ? 56.956 55.217 33.643 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A-2 O 1 ATOM 1390 C CB . ALA A-2 1 43 ? 55.061 53.593 31.981 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 43 ALA A-2 CB 1 ATOM 1391 N N . GLY A-2 1 44 ? 55.120 55.239 34.985 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A-2 N 1 ATOM 1392 C CA . GLY A-2 1 44 ? 55.838 55.367 36.264 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A-2 CA 1 ATOM 1393 C C . GLY A-2 1 44 ? 56.258 56.815 36.569 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A-2 C 1 ATOM 1394 O O . GLY A-2 1 44 ? 56.836 57.103 37.627 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A-2 O 1 ATOM 1395 N N . GLU A-2 1 45 ? 55.971 57.725 35.654 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 N 1 ATOM 1396 C CA . GLU A-2 1 45 ? 56.342 59.145 35.840 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 CA 1 ATOM 1397 C C . GLU A-2 1 45 ? 55.412 59.823 36.855 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 C 1 ATOM 1398 O O . GLU A-2 1 45 ? 54.272 59.383 37.070 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 O 1 ATOM 1399 C CB . GLU A-2 1 45 ? 56.255 59.922 34.523 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 CB 1 ATOM 1400 C CG . GLU A-2 1 45 ? 56.697 61.383 34.680 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 CG 1 ATOM 1401 C CD . GLU A-2 1 45 ? 56.598 62.196 33.387 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 CD 1 ATOM 1402 O OE1 . GLU A-2 1 45 ? 56.624 61.599 32.244 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1403 O OE2 . GLU A-2 1 45 ? 56.489 63.481 33.440 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 45 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1404 N N . SER A-2 1 46 ? 55.952 60.882 37.442 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 46 SER A-2 N 1 ATOM 1405 C CA . SER A-2 1 46 ? 55.254 61.712 38.442 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 46 SER A-2 CA 1 ATOM 1406 C C . SER A-2 1 46 ? 55.117 63.139 37.901 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 46 SER A-2 C 1 ATOM 1407 O O . SER A-2 1 46 ? 56.106 63.762 37.486 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 46 SER A-2 O 1 ATOM 1408 C CB . SER A-2 1 46 ? 56.049 61.733 39.748 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 46 SER A-2 CB 1 ATOM 1409 O OG . SER A-2 1 46 ? 55.569 60.725 40.626 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 46 SER A-2 OG 1 ATOM 1410 N N . LYS A-2 1 47 ? 53.886 63.621 37.927 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 N 1 ATOM 1411 C CA . LYS A-2 1 47 ? 53.542 64.948 37.392 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CA 1 ATOM 1412 C C . LYS A-2 1 47 ? 52.283 65.511 38.062 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 C 1 ATOM 1413 O O . LYS A-2 1 47 ? 51.355 64.767 38.406 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 O 1 ATOM 1414 C CB . LYS A-2 1 47 ? 53.233 64.817 35.900 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CB 1 ATOM 1415 C CG . LYS A-2 1 47 ? 54.059 65.739 35.008 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CG 1 ATOM 1416 C CD . LYS A-2 1 47 ? 53.697 65.586 33.529 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CD 1 ATOM 1417 C CE . LYS A-2 1 47 ? 54.214 66.729 32.658 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CE 1 ATOM 1418 N NZ . LYS A-2 1 47 ? 53.702 66.674 31.281 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1419 N N . HIS A-2 1 48 ? 52.297 66.822 38.216 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 N 1 ATOM 1420 C CA . HIS A-2 1 48 ? 51.174 67.585 38.792 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 CA 1 ATOM 1421 C C . HIS A-2 1 48 ? 50.710 67.007 40.134 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 C 1 ATOM 1422 O O . HIS A-2 1 48 ? 49.542 67.153 40.522 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 O 1 ATOM 1423 C CB . HIS A-2 1 48 ? 49.965 67.548 37.856 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 CB 1 ATOM 1424 C CG . HIS A-2 1 48 ? 50.294 67.936 36.414 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 CG 1 ATOM 1425 N ND1 . HIS A-2 1 48 ? 50.814 69.184 36.087 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1426 C CD2 . HIS A-2 1 48 ? 50.176 67.254 35.244 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1427 C CE1 . HIS A-2 1 48 ? 50.989 69.226 34.779 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1428 N NE2 . HIS A-2 1 48 ? 50.614 68.083 34.261 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1429 N N . GLY A-2 1 49 ? 51.625 66.358 40.820 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A-2 N 1 ATOM 1430 C CA . GLY A-2 1 49 ? 51.345 65.774 42.144 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A-2 CA 1 ATOM 1431 C C . GLY A-2 1 49 ? 50.708 64.384 42.015 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A-2 C 1 ATOM 1432 O O . GLY A-2 1 49 ? 50.334 63.759 43.018 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 49 GLY A-2 O 1 ATOM 1433 N N . LEU A-2 1 50 ? 50.592 63.942 40.779 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 N 1 ATOM 1434 C CA . LEU A-2 1 50 ? 50.061 62.607 40.456 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 CA 1 ATOM 1435 C C . LEU A-2 1 50 ? 51.205 61.736 39.958 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 C 1 ATOM 1436 O O . LEU A-2 1 50 ? 52.277 62.236 39.594 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 O 1 ATOM 1437 C CB . LEU A-2 1 50 ? 49.036 62.673 39.314 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 CB 1 ATOM 1438 C CG . LEU A-2 1 50 ? 47.877 63.640 39.557 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 CG 1 ATOM 1439 C CD1 . LEU A-2 1 50 ? 46.883 63.673 38.392 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1440 C CD2 . LEU A-2 1 50 ? 47.051 63.289 40.795 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1441 N N . THR A-2 1 51 ? 50.974 60.447 39.946 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 N 1 ATOM 1442 C CA . THR A-2 1 51 ? 51.964 59.514 39.405 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 CA 1 ATOM 1443 C C . THR A-2 1 51 ? 51.232 58.372 38.700 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 C 1 ATOM 1444 O O . THR A-2 1 51 ? 50.300 57.765 39.251 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 O 1 ATOM 1445 C CB . THR A-2 1 51 ? 52.939 59.041 40.499 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 CB 1 ATOM 1446 O OG1 . THR A-2 1 51 ? 53.319 57.690 40.272 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 OG1 1 ATOM 1447 C CG2 . THR A-2 1 51 ? 52.370 59.137 41.916 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 51 THR A-2 CG2 1 ATOM 1448 N N . ASN A-2 1 52 ? 51.693 58.163 37.488 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 N 1 ATOM 1449 C CA . ASN A-2 1 52 ? 51.173 57.148 36.572 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 CA 1 ATOM 1450 C C . ASN A-2 1 52 ? 51.800 55.797 36.925 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 C 1 ATOM 1451 O O . ASN A-2 1 52 ? 53.004 55.577 36.720 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 O 1 ATOM 1452 C CB . ASN A-2 1 52 ? 51.525 57.572 35.144 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 CB 1 ATOM 1453 C CG . ASN A-2 1 52 ? 51.068 56.583 34.080 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 CG 1 ATOM 1454 O OD1 . ASN A-2 1 52 ? 50.262 55.701 34.371 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1455 N ND2 . ASN A-2 1 52 ? 51.539 56.681 32.851 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1456 N N . THR A-2 1 53 ? 50.958 54.924 37.453 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 N 1 ATOM 1457 C CA . THR A-2 1 53 ? 51.387 53.589 37.898 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 CA 1 ATOM 1458 C C . THR A-2 1 53 ? 51.085 52.523 36.840 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 C 1 ATOM 1459 O O . THR A-2 1 53 ? 51.279 51.322 37.073 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 O 1 ATOM 1460 C CB . THR A-2 1 53 ? 50.688 53.210 39.208 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 CB 1 ATOM 1461 O OG1 . THR A-2 1 53 ? 49.287 53.098 39.002 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 OG1 1 ATOM 1462 C CG2 . THR A-2 1 53 ? 50.914 54.235 40.323 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 53 THR A-2 CG2 1 ATOM 1463 N N . ALA A-2 1 54 ? 50.616 52.975 35.693 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A-2 N 1 ATOM 1464 C CA . ALA A-2 1 54 ? 50.329 52.074 34.566 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A-2 CA 1 ATOM 1465 C C . ALA A-2 1 54 ? 51.631 51.804 33.816 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A-2 C 1 ATOM 1466 O O . ALA A-2 1 54 ? 52.614 52.548 33.956 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A-2 O 1 ATOM 1467 C CB . ALA A-2 1 54 ? 49.315 52.709 33.613 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 54 ALA A-2 CB 1 ATOM 1468 N N . SER A-2 1 55 ? 51.610 50.741 33.039 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 55 SER A-2 N 1 ATOM 1469 C CA . SER A-2 1 55 ? 52.773 50.341 32.245 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 55 SER A-2 CA 1 ATOM 1470 C C . SER A-2 1 55 ? 52.718 51.010 30.871 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 55 SER A-2 C 1 ATOM 1471 O O . SER A-2 1 55 ? 53.548 50.734 29.992 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 55 SER A-2 O 1 ATOM 1472 C CB . SER A-2 1 55 ? 52.821 48.821 32.087 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 55 SER A-2 CB 1 ATOM 1473 O OG . SER A-2 1 55 ? 51.594 48.348 31.558 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 55 SER A-2 OG 1 ATOM 1474 N N . HIS A-2 1 56 ? 51.723 51.878 30.707 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 N 1 ATOM 1475 C CA . HIS A-2 1 56 ? 51.589 52.667 29.470 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 CA 1 ATOM 1476 C C . HIS A-2 1 56 ? 51.395 54.145 29.810 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 C 1 ATOM 1477 O O . HIS A-2 1 56 ? 51.108 54.508 30.961 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 O 1 ATOM 1478 C CB . HIS A-2 1 56 ? 50.464 52.147 28.523 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 CB 1 ATOM 1479 C CG . HIS A-2 1 56 ? 49.028 51.961 29.083 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 CG 1 ATOM 1480 N ND1 . HIS A-2 1 56 ? 48.095 53.003 29.128 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1481 C CD2 . HIS A-2 1 56 ? 48.374 50.866 29.571 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1482 C CE1 . HIS A-2 1 56 ? 46.956 52.526 29.614 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1483 N NE2 . HIS A-2 1 56 ? 47.107 51.256 29.881 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 56 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1484 N N . THR A-2 1 57 ? 51.582 54.948 28.784 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 N 1 ATOM 1485 C CA . THR A-2 1 57 ? 51.458 56.402 28.878 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CA 1 ATOM 1486 C C . THR A-2 1 57 ? 50.013 56.787 29.153 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 C 1 ATOM 1487 O O . THR A-2 1 57 ? 49.075 56.170 28.628 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 O 1 ATOM 1488 C CB . THR A-2 1 57 ? 51.868 57.061 27.556 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CB 1 ATOM 1489 O OG1 . THR A-2 1 57 ? 53.220 56.754 27.253 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 OG1 1 ATOM 1490 C CG2 . THR A-2 1 57 ? 51.742 58.587 27.583 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CG2 1 ATOM 1491 N N . ARG A-2 1 58 ? 49.883 57.794 29.976 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 N 1 ATOM 1492 C CA . ARG A-2 1 58 ? 48.588 58.378 30.310 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 CA 1 ATOM 1493 C C . ARG A-2 1 58 ? 48.698 59.868 30.009 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 C 1 ATOM 1494 O O . ARG A-2 1 58 ? 49.697 60.516 30.352 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 O 1 ATOM 1495 C CB . ARG A-2 1 58 ? 48.233 58.051 31.767 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 CB 1 ATOM 1496 C CG . ARG A-2 1 58 ? 47.395 56.769 31.852 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 CG 1 ATOM 1497 C CD . ARG A-2 1 58 ? 47.181 56.218 33.264 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 CD 1 ATOM 1498 N NE . ARG A-2 1 58 ? 46.622 54.854 33.230 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 NE 1 ATOM 1499 C CZ . ARG A-2 1 58 ? 46.144 54.188 34.290 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1500 N NH1 . ARG A-2 1 58 ? 46.141 54.738 35.511 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1501 N NH2 . ARG A-2 1 58 ? 45.641 52.947 34.225 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 58 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1502 N N . LEU A-2 1 59 ? 47.681 60.390 29.345 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 N 1 ATOM 1503 C CA . LEU A-2 1 59 ? 47.681 61.806 28.952 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 CA 1 ATOM 1504 C C . LEU A-2 1 59 ? 46.524 62.589 29.560 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 C 1 ATOM 1505 O O . LEU A-2 1 59 ? 45.622 62.018 30.192 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 O 1 ATOM 1506 C CB . LEU A-2 1 59 ? 47.544 62.008 27.430 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 CB 1 ATOM 1507 C CG . LEU A-2 1 59 ? 47.505 60.732 26.577 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 CG 1 ATOM 1508 C CD1 . LEU A-2 1 59 ? 48.135 60.938 25.196 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1509 C CD2 . LEU A-2 1 59 ? 48.251 59.548 27.193 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 59 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1510 N N . SER A-2 1 60 ? 46.619 63.884 29.321 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 60 SER A-2 N 1 ATOM 1511 C CA . SER A-2 1 60 ? 45.616 64.856 29.750 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 60 SER A-2 CA 1 ATOM 1512 C C . SER A-2 1 60 ? 44.286 64.475 29.101 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 60 SER A-2 C 1 ATOM 1513 O O . SER A-2 1 60 ? 44.254 63.887 28.010 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 60 SER A-2 O 1 ATOM 1514 C CB . SER A-2 1 60 ? 46.050 66.255 29.316 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 60 SER A-2 CB 1 ATOM 1515 O OG . SER A-2 1 60 ? 45.486 66.563 28.052 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 60 SER A-2 OG 1 ATOM 1516 N N . CYS A-2 1 61 ? 43.217 64.817 29.786 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A-2 N 1 ATOM 1517 C CA . CYS A-2 1 61 ? 41.855 64.475 29.349 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A-2 CA 1 ATOM 1518 C C . CYS A-2 1 61 ? 41.498 65.150 28.020 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A-2 C 1 ATOM 1519 O O . CYS A-2 1 61 ? 40.749 64.591 27.205 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A-2 O 1 ATOM 1520 C CB . CYS A-2 1 61 ? 40.842 64.897 30.409 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A-2 CB 1 ATOM 1521 S SG . CYS A-2 1 61 ? 40.847 63.767 31.885 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 61 CYS A-2 SG 1 ATOM 1522 N N . ASP A-2 1 62 ? 42.036 66.339 27.821 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 N 1 ATOM 1523 C CA . ASP A-2 1 62 ? 41.774 67.117 26.600 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 CA 1 ATOM 1524 C C . ASP A-2 1 62 ? 42.198 66.337 25.357 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 C 1 ATOM 1525 O O . ASP A-2 1 62 ? 41.488 66.315 24.341 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 O 1 ATOM 1526 C CB . ASP A-2 1 62 ? 42.553 68.431 26.598 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 CB 1 ATOM 1527 C CG . ASP A-2 1 62 ? 42.244 69.274 25.360 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 CG 1 ATOM 1528 O OD1 . ASP A-2 1 62 ? 41.020 69.471 25.010 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1529 O OD2 . ASP A-2 1 62 ? 43.203 69.785 24.665 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1530 N N . CYS A-2 1 63 ? 43.354 65.718 25.474 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A-2 N 1 ATOM 1531 C CA . CYS A-2 1 63 ? 43.941 64.936 24.382 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A-2 CA 1 ATOM 1532 C C . CYS A-2 1 63 ? 43.150 63.649 24.154 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A-2 C 1 ATOM 1533 O O . CYS A-2 1 63 ? 42.950 63.217 23.011 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A-2 O 1 ATOM 1534 C CB . CYS A-2 1 63 ? 45.389 64.577 24.709 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A-2 CB 1 ATOM 1535 S SG . CYS A-2 1 63 ? 46.532 66.038 24.590 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 63 CYS A-2 SG 1 ATOM 1536 N N . ASP A-2 1 64 ? 42.708 63.059 25.244 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 N 1 ATOM 1537 C CA . ASP A-2 1 64 ? 41.960 61.798 25.186 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 CA 1 ATOM 1538 C C . ASP A-2 1 64 ? 40.566 62.020 24.583 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 C 1 ATOM 1539 O O . ASP A-2 1 64 ? 40.010 61.136 23.918 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 O 1 ATOM 1540 C CB . ASP A-2 1 64 ? 41.858 61.178 26.579 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 CB 1 ATOM 1541 C CG . ASP A-2 1 64 ? 43.019 60.222 26.868 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 CG 1 ATOM 1542 O OD1 . ASP A-2 1 64 ? 43.817 59.871 25.918 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1543 O OD2 . ASP A-2 1 64 ? 43.199 59.763 28.058 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1544 N N . ASP A-2 1 65 ? 40.015 63.197 24.810 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 N 1 ATOM 1545 C CA . ASP A-2 1 65 ? 38.682 63.535 24.282 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 CA 1 ATOM 1546 C C . ASP A-2 1 65 ? 38.762 63.827 22.783 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 C 1 ATOM 1547 O O . ASP A-2 1 65 ? 37.875 63.440 22.010 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 O 1 ATOM 1548 C CB . ASP A-2 1 65 ? 38.104 64.733 25.022 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 CB 1 ATOM 1549 C CG . ASP A-2 1 65 ? 37.374 64.298 26.286 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 CG 1 ATOM 1550 O OD1 . ASP A-2 1 65 ? 36.769 63.160 26.310 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1551 O OD2 . ASP A-2 1 65 ? 37.375 65.061 27.323 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1552 N N . LYS A-2 1 66 ? 39.828 64.502 22.403 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 N 1 ATOM 1553 C CA . LYS A-2 1 66 ? 40.069 64.849 20.996 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 CA 1 ATOM 1554 C C . LYS A-2 1 66 ? 40.303 63.568 20.187 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 C 1 ATOM 1555 O O . LYS A-2 1 66 ? 39.877 63.461 19.028 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 O 1 ATOM 1556 C CB . LYS A-2 1 66 ? 41.276 65.783 20.888 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 CB 1 ATOM 1557 C CG . LYS A-2 1 66 ? 40.939 67.207 21.339 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 CG 1 ATOM 1558 C CD . LYS A-2 1 66 ? 42.059 68.214 21.083 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 CD 1 ATOM 1559 C CE . LYS A-2 1 66 ? 41.704 69.620 21.575 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 CE 1 ATOM 1560 N NZ . LYS A-2 1 66 ? 42.875 70.498 21.703 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 66 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1561 N N . PHE A-2 1 67 ? 40.974 62.632 20.837 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 N 1 ATOM 1562 C CA . PHE A-2 1 67 ? 41.297 61.315 20.258 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CA 1 ATOM 1563 C C . PHE A-2 1 67 ? 39.996 60.541 19.992 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 C 1 ATOM 1564 O O . PHE A-2 1 67 ? 39.834 59.904 18.943 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 O 1 ATOM 1565 C CB . PHE A-2 1 67 ? 42.193 60.536 21.232 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CB 1 ATOM 1566 C CG . PHE A-2 1 67 ? 42.731 59.216 20.665 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CG 1 ATOM 1567 C CD1 . PHE A-2 1 67 ? 43.227 59.158 19.356 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1568 C CD2 . PHE A-2 1 67 ? 42.730 58.065 21.462 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1569 C CE1 . PHE A-2 1 67 ? 43.715 57.948 18.844 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1570 C CE2 . PHE A-2 1 67 ? 43.217 56.855 20.950 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1571 C CZ . PHE A-2 1 67 ? 43.708 56.797 19.641 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1572 N N . TYR A-2 1 68 ? 39.100 60.630 20.957 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 N 1 ATOM 1573 C CA . TYR A-2 1 68 ? 37.782 59.969 20.899 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CA 1 ATOM 1574 C C . TYR A-2 1 68 ? 36.999 60.455 19.667 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 C 1 ATOM 1575 O O . TYR A-2 1 68 ? 36.491 59.651 18.873 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 O 1 ATOM 1576 C CB . TYR A-2 1 68 ? 36.998 60.288 22.179 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CB 1 ATOM 1577 C CG . TYR A-2 1 68 ? 35.671 59.528 22.318 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CG 1 ATOM 1578 C CD1 . TYR A-2 1 68 ? 34.519 60.007 21.682 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1579 C CD2 . TYR A-2 1 68 ? 35.602 58.359 23.089 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1580 C CE1 . TYR A-2 1 68 ? 33.301 59.333 21.832 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1581 C CE2 . TYR A-2 1 68 ? 34.382 57.687 23.242 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1582 C CZ . TYR A-2 1 68 ? 33.230 58.179 22.619 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1583 O OH . TYR A-2 1 68 ? 32.039 57.546 22.793 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 68 TYR A-2 OH 1 ATOM 1584 N N . ASP A-2 1 69 ? 36.924 61.769 19.536 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 N 1 ATOM 1585 C CA . ASP A-2 1 69 ? 36.199 62.418 18.428 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 CA 1 ATOM 1586 C C . ASP A-2 1 69 ? 36.858 62.112 17.085 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 C 1 ATOM 1587 O O . ASP A-2 1 69 ? 36.177 61.907 16.072 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 O 1 ATOM 1588 C CB . ASP A-2 1 69 ? 36.177 63.932 18.621 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 CB 1 ATOM 1589 C CG . ASP A-2 1 69 ? 35.269 64.355 19.769 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 CG 1 ATOM 1590 O OD1 . ASP A-2 1 69 ? 34.184 63.699 19.999 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1591 O OD2 . ASP A-2 1 69 ? 35.590 65.361 20.506 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 69 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1592 N N . CYS A-2 1 70 ? 38.173 62.095 17.099 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A-2 N 1 ATOM 1593 C CA . CYS A-2 1 70 ? 38.956 61.817 15.890 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A-2 CA 1 ATOM 1594 C C . CYS A-2 1 70 ? 38.579 60.434 15.343 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A-2 C 1 ATOM 1595 O O . CYS A-2 1 70 ? 38.244 60.280 14.159 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A-2 O 1 ATOM 1596 C CB . CYS A-2 1 70 ? 40.450 61.865 16.213 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A-2 CB 1 ATOM 1597 S SG . CYS A-2 1 70 ? 41.517 62.075 14.706 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 70 CYS A-2 SG 1 ATOM 1598 N N . LEU A-2 1 71 ? 38.634 59.462 16.233 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 N 1 ATOM 1599 C CA . LEU A-2 1 71 ? 38.328 58.062 15.903 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 CA 1 ATOM 1600 C C . LEU A-2 1 71 ? 36.885 57.901 15.408 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 C 1 ATOM 1601 O O . LEU A-2 1 71 ? 36.616 57.187 14.433 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 O 1 ATOM 1602 C CB . LEU A-2 1 71 ? 38.496 57.172 17.133 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 CB 1 ATOM 1603 C CG . LEU A-2 1 71 ? 39.956 56.918 17.507 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 CG 1 ATOM 1604 C CD1 . LEU A-2 1 71 ? 40.092 56.062 18.768 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1605 C CD2 . LEU A-2 1 71 ? 40.737 56.191 16.408 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1606 N N . LYS A-2 1 72 ? 35.963 58.560 16.080 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 N 1 ATOM 1607 C CA . LYS A-2 1 72 ? 34.539 58.457 15.722 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 CA 1 ATOM 1608 C C . LYS A-2 1 72 ? 34.280 59.096 14.350 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 C 1 ATOM 1609 O O . LYS A-2 1 72 ? 33.278 58.802 13.682 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 O 1 ATOM 1610 C CB . LYS A-2 1 72 ? 33.664 59.138 16.781 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 CB 1 ATOM 1611 C CG . LYS A-2 1 72 ? 33.558 58.333 18.082 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 CG 1 ATOM 1612 C CD . LYS A-2 1 72 ? 32.459 57.265 18.055 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 CD 1 ATOM 1613 C CE . LYS A-2 1 72 ? 32.263 56.587 19.414 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 CE 1 ATOM 1614 N NZ . LYS A-2 1 72 ? 31.413 55.390 19.345 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1615 N N . ASN A-2 1 73 ? 35.195 59.952 13.932 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 N 1 ATOM 1616 C CA . ASN A-2 1 73 ? 35.052 60.677 12.656 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 CA 1 ATOM 1617 C C . ASN A-2 1 73 ? 35.957 60.124 11.552 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 C 1 ATOM 1618 O O . ASN A-2 1 73 ? 35.947 60.621 10.418 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 O 1 ATOM 1619 C CB . ASN A-2 1 73 ? 35.402 62.146 12.848 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 CB 1 ATOM 1620 C CG . ASN A-2 1 73 ? 34.156 62.991 13.043 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 CG 1 ATOM 1621 O OD1 . ASN A-2 1 73 ? 33.632 63.053 14.154 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1622 N ND2 . ASN A-2 1 73 ? 33.641 63.636 12.015 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 73 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1623 N N . SER A-2 1 74 ? 36.714 59.104 11.893 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 74 SER A-2 N 1 ATOM 1624 C CA . SER A-2 1 74 ? 37.688 58.496 10.963 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 74 SER A-2 CA 1 ATOM 1625 C C . SER A-2 1 74 ? 37.000 57.656 9.870 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 74 SER A-2 C 1 ATOM 1626 O O . SER A-2 1 74 ? 36.099 56.848 10.148 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 74 SER A-2 O 1 ATOM 1627 C CB . SER A-2 1 74 ? 38.651 57.602 11.738 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 74 SER A-2 CB 1 ATOM 1628 O OG . SER A-2 1 74 ? 39.457 56.865 10.834 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 74 SER A-2 OG 1 ATOM 1629 N N . ALA A-2 1 75 ? 37.481 57.884 8.651 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A-2 N 1 ATOM 1630 C CA . ALA A-2 1 75 ? 36.994 57.211 7.430 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A-2 CA 1 ATOM 1631 C C . ALA A-2 1 75 ? 37.362 55.718 7.439 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A-2 C 1 ATOM 1632 O O . ALA A-2 1 75 ? 36.686 54.894 6.811 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A-2 O 1 ATOM 1633 C CB . ALA A-2 1 75 ? 37.607 57.861 6.188 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 75 ALA A-2 CB 1 ATOM 1634 N N . ASP A-2 1 76 ? 38.439 55.401 8.143 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 N 1 ATOM 1635 C CA . ASP A-2 1 76 ? 38.894 54.002 8.320 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 CA 1 ATOM 1636 C C . ASP A-2 1 76 ? 38.128 53.422 9.502 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 C 1 ATOM 1637 O O . ASP A-2 1 76 ? 38.698 53.184 10.574 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 O 1 ATOM 1638 C CB . ASP A-2 1 76 ? 40.390 53.968 8.664 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 CB 1 ATOM 1639 C CG . ASP A-2 1 76 ? 41.292 54.530 7.567 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 CG 1 ATOM 1640 O OD1 . ASP A-2 1 76 ? 40.933 54.450 6.334 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1641 O OD2 . ASP A-2 1 76 ? 42.416 55.079 7.879 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1642 N N . THR A-2 1 77 ? 36.845 53.204 9.290 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 N 1 ATOM 1643 C CA . THR A-2 1 77 ? 35.938 52.834 10.390 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 CA 1 ATOM 1644 C C . THR A-2 1 77 ? 36.266 51.478 11.057 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 C 1 ATOM 1645 O O . THR A-2 1 77 ? 36.160 51.334 12.281 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 O 1 ATOM 1646 C CB . THR A-2 1 77 ? 34.464 52.888 9.938 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 CB 1 ATOM 1647 O OG1 . THR A-2 1 77 ? 33.761 51.739 10.389 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 OG1 1 ATOM 1648 C CG2 . THR A-2 1 77 ? 34.285 52.982 8.422 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 77 THR A-2 CG2 1 ATOM 1649 N N . ILE A-2 1 78 ? 36.682 50.470 10.313 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 N 1 ATOM 1650 C CA . ILE A-2 1 78 ? 36.934 49.145 10.935 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 CA 1 ATOM 1651 C C . ILE A-2 1 78 ? 38.124 49.192 11.915 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 C 1 ATOM 1652 O O . ILE A-2 1 78 ? 38.043 48.677 13.041 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 O 1 ATOM 1653 C CB . ILE A-2 1 78 ? 37.151 48.069 9.868 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 CB 1 ATOM 1654 C CG1 . ILE A-2 1 78 ? 35.856 47.765 9.106 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1655 C CG2 . ILE A-2 1 78 ? 37.633 46.732 10.448 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1656 C CD1 . ILE A-2 1 78 ? 36.018 46.684 8.038 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1657 N N . SER A-2 1 79 ? 39.214 49.811 11.491 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 79 SER A-2 N 1 ATOM 1658 C CA . SER A-2 1 79 ? 40.430 49.893 12.327 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 79 SER A-2 CA 1 ATOM 1659 C C . SER A-2 1 79 ? 40.257 50.919 13.463 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 79 SER A-2 C 1 ATOM 1660 O O . SER A-2 1 79 ? 40.855 50.786 14.541 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 79 SER A-2 O 1 ATOM 1661 C CB . SER A-2 1 79 ? 41.657 50.247 11.475 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 79 SER A-2 CB 1 ATOM 1662 O OG . SER A-2 1 79 ? 41.500 51.517 10.864 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 79 SER A-2 OG 1 ATOM 1663 N N . SER A-2 1 80 ? 39.440 51.930 13.216 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 N 1 ATOM 1664 C CA . SER A-2 1 80 ? 39.169 52.975 14.224 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 CA 1 ATOM 1665 C C . SER A-2 1 80 ? 38.267 52.408 15.325 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 C 1 ATOM 1666 O O . SER A-2 1 80 ? 38.412 52.742 16.511 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 O 1 ATOM 1667 C CB . SER A-2 1 80 ? 38.489 54.178 13.572 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 CB 1 ATOM 1668 O OG . SER A-2 1 80 ? 39.461 54.981 12.920 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 OG 1 ATOM 1669 N N . TYR A-2 1 81 ? 37.356 51.561 14.888 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 N 1 ATOM 1670 C CA . TYR A-2 1 81 ? 36.407 50.882 15.777 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CA 1 ATOM 1671 C C . TYR A-2 1 81 ? 37.178 49.972 16.738 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 C 1 ATOM 1672 O O . TYR A-2 1 81 ? 36.873 49.901 17.937 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 O 1 ATOM 1673 C CB . TYR A-2 1 81 ? 35.425 50.050 14.940 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CB 1 ATOM 1674 C CG . TYR A-2 1 81 ? 34.268 49.441 15.745 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CG 1 ATOM 1675 C CD1 . TYR A-2 1 81 ? 33.284 50.267 16.309 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1676 C CD2 . TYR A-2 1 81 ? 34.185 48.052 15.906 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1677 C CE1 . TYR A-2 1 81 ? 32.222 49.701 17.033 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1678 C CE2 . TYR A-2 1 81 ? 33.125 47.489 16.629 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1679 C CZ . TYR A-2 1 81 ? 32.144 48.312 17.191 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1680 O OH . TYR A-2 1 81 ? 31.115 47.760 17.887 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 81 TYR A-2 OH 1 ATOM 1681 N N . PHE A-2 1 82 ? 38.174 49.295 16.186 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 N 1 ATOM 1682 C CA . PHE A-2 1 82 ? 39.006 48.361 16.963 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CA 1 ATOM 1683 C C . PHE A-2 1 82 ? 39.899 49.120 17.953 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 C 1 ATOM 1684 O O . PHE A-2 1 82 ? 39.999 48.758 19.133 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 O 1 ATOM 1685 C CB . PHE A-2 1 82 ? 39.903 47.520 16.049 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CB 1 ATOM 1686 C CG . PHE A-2 1 82 ? 40.830 46.600 16.849 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CG 1 ATOM 1687 C CD1 . PHE A-2 1 82 ? 40.345 45.392 17.367 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1688 C CD2 . PHE A-2 1 82 ? 42.161 46.970 17.072 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1689 C CE1 . PHE A-2 1 82 ? 41.186 44.565 18.122 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1690 C CE2 . PHE A-2 1 82 ? 43.001 46.146 17.830 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1691 C CZ . PHE A-2 1 82 ? 42.512 44.945 18.358 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1692 N N . VAL A-2 1 83 ? 40.537 50.163 17.457 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 N 1 ATOM 1693 C CA . VAL A-2 1 83 ? 41.449 50.978 18.276 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CA 1 ATOM 1694 C C . VAL A-2 1 83 ? 40.659 51.753 19.345 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 C 1 ATOM 1695 O O . VAL A-2 1 83 ? 41.134 51.945 20.473 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 O 1 ATOM 1696 C CB . VAL A-2 1 83 ? 42.238 51.942 17.384 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CB 1 ATOM 1697 C CG1 . VAL A-2 1 83 ? 43.025 52.986 18.180 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1698 C CG2 . VAL A-2 1 83 ? 43.271 51.227 16.507 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1699 N N . GLY A-2 1 84 ? 39.463 52.166 18.961 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A-2 N 1 ATOM 1700 C CA . GLY A-2 1 84 ? 38.554 52.933 19.834 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A-2 CA 1 ATOM 1701 C C . GLY A-2 1 84 ? 38.041 52.074 21.002 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A-2 C 1 ATOM 1702 O O . GLY A-2 1 84 ? 38.074 52.492 22.170 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A-2 O 1 ATOM 1703 N N . LYS A-2 1 85 ? 37.567 50.881 20.675 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 N 1 ATOM 1704 C CA . LYS A-2 1 85 ? 37.025 49.958 21.689 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 CA 1 ATOM 1705 C C . LYS A-2 1 85 ? 38.135 49.507 22.651 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 C 1 ATOM 1706 O O . LYS A-2 1 85 ? 37.928 49.417 23.867 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 O 1 ATOM 1707 C CB . LYS A-2 1 85 ? 36.389 48.720 21.037 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 CB 1 ATOM 1708 C CG . LYS A-2 1 85 ? 35.170 49.043 20.159 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 CG 1 ATOM 1709 C CD . LYS A-2 1 85 ? 33.829 48.904 20.893 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 CD 1 ATOM 1710 C CE . LYS A-2 1 85 ? 33.238 47.490 20.824 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 CE 1 ATOM 1711 N NZ . LYS A-2 1 85 ? 33.553 46.177 20.179 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1712 N N . MET A-2 1 86 ? 39.303 49.238 22.097 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 N 1 ATOM 1713 C CA . MET A-2 1 86 ? 40.457 48.772 22.890 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 CA 1 ATOM 1714 C C . MET A-2 1 86 ? 40.896 49.820 23.924 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 C 1 ATOM 1715 O O . MET A-2 1 86 ? 40.987 49.533 25.126 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 O 1 ATOM 1716 C CB . MET A-2 1 86 ? 41.660 48.488 21.986 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 CB 1 ATOM 1717 C CG . MET A-2 1 86 ? 41.562 47.146 21.260 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 CG 1 ATOM 1718 S SD . MET A-2 1 86 ? 42.072 45.773 22.270 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 SD 1 ATOM 1719 C CE . MET A-2 1 86 ? 43.245 46.333 23.485 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 86 MET A-2 CE 1 ATOM 1720 N N . TYR A-2 1 87 ? 41.156 51.013 23.424 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 N 1 ATOM 1721 C CA . TYR A-2 1 87 ? 41.687 52.123 24.236 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CA 1 ATOM 1722 C C . TYR A-2 1 87 ? 40.701 52.648 25.292 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 C 1 ATOM 1723 O O . TYR A-2 1 87 ? 41.059 52.827 26.465 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 O 1 ATOM 1724 C CB . TYR A-2 1 87 ? 42.067 53.315 23.350 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CB 1 ATOM 1725 C CG . TYR A-2 1 87 ? 42.799 54.415 24.129 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CG 1 ATOM 1726 C CD1 . TYR A-2 1 87 ? 44.157 54.267 24.440 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1727 C CD2 . TYR A-2 1 87 ? 42.114 55.567 24.535 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1728 C CE1 . TYR A-2 1 87 ? 44.825 55.265 25.162 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1729 C CE2 . TYR A-2 1 87 ? 42.782 56.564 25.259 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1730 C CZ . TYR A-2 1 87 ? 44.137 56.412 25.573 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1731 O OH . TYR A-2 1 87 ? 44.786 57.378 26.276 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A-2 OH 1 ATOM 1732 N N . PHE A-2 1 88 ? 39.474 52.892 24.885 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 N 1 ATOM 1733 C CA . PHE A-2 1 88 ? 38.480 53.516 25.777 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CA 1 ATOM 1734 C C . PHE A-2 1 88 ? 37.677 52.515 26.606 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 C 1 ATOM 1735 O O . PHE A-2 1 88 ? 37.119 52.863 27.658 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 O 1 ATOM 1736 C CB . PHE A-2 1 88 ? 37.493 54.350 24.957 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CB 1 ATOM 1737 C CG . PHE A-2 1 88 ? 38.156 55.606 24.403 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CG 1 ATOM 1738 C CD1 . PHE A-2 1 88 ? 38.321 56.724 25.226 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1739 C CD2 . PHE A-2 1 88 ? 38.608 55.631 23.081 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1740 C CE1 . PHE A-2 1 88 ? 38.960 57.864 24.733 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1741 C CE2 . PHE A-2 1 88 ? 39.252 56.770 22.588 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1742 C CZ . PHE A-2 1 88 ? 39.432 57.886 23.415 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1743 N N . ASN A-2 1 89 ? 37.625 51.278 26.166 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 N 1 ATOM 1744 C CA . ASN A-2 1 89 ? 36.769 50.298 26.843 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 CA 1 ATOM 1745 C C . ASN A-2 1 89 ? 37.508 49.128 27.510 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 C 1 ATOM 1746 O O . ASN A-2 1 89 ? 37.099 48.651 28.577 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 O 1 ATOM 1747 C CB . ASN A-2 1 89 ? 35.786 49.682 25.843 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 CB 1 ATOM 1748 C CG . ASN A-2 1 89 ? 34.789 50.702 25.290 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 CG 1 ATOM 1749 O OD1 . ASN A-2 1 89 ? 34.818 51.865 25.689 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1750 N ND2 . ASN A-2 1 89 ? 33.900 50.332 24.387 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1751 N N . LEU A-2 1 90 ? 38.593 48.664 26.917 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 N 1 ATOM 1752 C CA . LEU A-2 1 90 ? 39.226 47.417 27.398 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 CA 1 ATOM 1753 C C . LEU A-2 1 90 ? 40.525 47.569 28.231 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 C 1 ATOM 1754 O O . LEU A-2 1 90 ? 40.825 46.737 29.100 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 O 1 ATOM 1755 C CB . LEU A-2 1 90 ? 39.542 46.513 26.205 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 CB 1 ATOM 1756 C CG . LEU A-2 1 90 ? 38.280 46.060 25.460 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 CG 1 ATOM 1757 C CD1 . LEU A-2 1 90 ? 38.587 45.284 24.178 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1758 C CD2 . LEU A-2 1 90 ? 37.388 45.140 26.298 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 90 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1759 N N . ILE A-2 1 91 ? 41.331 48.599 28.017 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 N 1 ATOM 1760 C CA . ILE A-2 1 91 ? 42.625 48.687 28.755 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 CA 1 ATOM 1761 C C . ILE A-2 1 91 ? 42.497 49.387 30.119 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 C 1 ATOM 1762 O O . ILE A-2 1 91 ? 43.454 49.433 30.907 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 O 1 ATOM 1763 C CB . ILE A-2 1 91 ? 43.696 49.399 27.931 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 CB 1 ATOM 1764 C CG1 . ILE A-2 1 91 ? 43.316 50.825 27.536 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1765 C CG2 . ILE A-2 1 91 ? 44.021 48.665 26.627 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1766 C CD1 . ILE A-2 1 91 ? 44.507 51.631 27.012 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1767 N N . ASP A-2 1 92 ? 41.328 49.924 30.378 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 N 1 ATOM 1768 C CA . ASP A-2 1 92 ? 41.026 50.573 31.665 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 CA 1 ATOM 1769 C C . ASP A-2 1 92 ? 42.060 51.639 32.040 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 C 1 ATOM 1770 O O . ASP A-2 1 92 ? 42.665 51.592 33.121 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 O 1 ATOM 1771 C CB . ASP A-2 1 92 ? 41.033 49.525 32.776 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 CB 1 ATOM 1772 C CG . ASP A-2 1 92 ? 39.709 48.785 32.863 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 CG 1 ATOM 1773 O OD1 . ASP A-2 1 92 ? 38.617 49.422 32.622 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1774 O OD2 . ASP A-2 1 92 ? 39.688 47.533 33.169 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1775 N N . THR A-2 1 93 ? 42.248 52.594 31.153 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 N 1 ATOM 1776 C CA . THR A-2 1 93 ? 43.180 53.701 31.412 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CA 1 ATOM 1777 C C . THR A-2 1 93 ? 42.391 54.903 31.947 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 C 1 ATOM 1778 O O . THR A-2 1 93 ? 41.152 54.869 32.020 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 O 1 ATOM 1779 C CB . THR A-2 1 93 ? 43.958 54.065 30.139 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CB 1 ATOM 1780 O OG1 . THR A-2 1 93 ? 45.089 54.859 30.478 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 OG1 1 ATOM 1781 C CG2 . THR A-2 1 93 ? 43.131 54.850 29.119 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CG2 1 ATOM 1782 N N . LYS A-2 1 94 ? 43.152 55.921 32.313 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 N 1 ATOM 1783 C CA . LYS A-2 1 94 ? 42.626 57.181 32.870 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 CA 1 ATOM 1784 C C . LYS A-2 1 94 ? 43.380 58.380 32.314 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 C 1 ATOM 1785 O O . LYS A-2 1 94 ? 44.517 58.255 31.842 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 O 1 ATOM 1786 C CB . LYS A-2 1 94 ? 42.865 57.257 34.379 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 CB 1 ATOM 1787 C CG . LYS A-2 1 94 ? 42.345 56.051 35.143 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 CG 1 ATOM 1788 C CD . LYS A-2 1 94 ? 41.132 56.394 35.999 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 CD 1 ATOM 1789 C CE . LYS A-2 1 94 ? 40.835 55.338 37.057 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 CE 1 ATOM 1790 N NZ . LYS A-2 1 94 ? 39.767 54.416 36.648 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 94 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1791 N N . CYS A-2 1 95 ? 42.729 59.519 32.404 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A-2 N 1 ATOM 1792 C CA . CYS A-2 1 95 ? 43.321 60.795 31.986 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A-2 CA 1 ATOM 1793 C C . CYS A-2 1 95 ? 43.315 61.752 33.179 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A-2 C 1 ATOM 1794 O O . CYS A-2 1 95 ? 42.572 61.556 34.154 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A-2 O 1 ATOM 1795 C CB . CYS A-2 1 95 ? 42.538 61.389 30.808 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A-2 CB 1 ATOM 1796 S SG . CYS A-2 1 95 ? 40.786 61.843 31.227 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 95 CYS A-2 SG 1 ATOM 1797 N N . TYR A-2 1 96 ? 44.152 62.769 33.088 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 N 1 ATOM 1798 C CA . TYR A-2 1 96 ? 44.248 63.780 34.149 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CA 1 ATOM 1799 C C . TYR A-2 1 96 ? 43.901 65.161 33.596 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 C 1 ATOM 1800 O O . TYR A-2 1 96 ? 44.117 65.452 32.410 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 O 1 ATOM 1801 C CB . TYR A-2 1 96 ? 45.647 63.789 34.788 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CB 1 ATOM 1802 C CG . TYR A-2 1 96 ? 46.821 63.991 33.820 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CG 1 ATOM 1803 C CD1 . TYR A-2 1 96 ? 47.280 65.284 33.528 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1804 C CD2 . TYR A-2 1 96 ? 47.451 62.883 33.241 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1805 C CE1 . TYR A-2 1 96 ? 48.379 65.463 32.675 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1806 C CE2 . TYR A-2 1 96 ? 48.553 63.062 32.396 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1807 C CZ . TYR A-2 1 96 ? 49.021 64.350 32.119 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1808 O OH . TYR A-2 1 96 ? 50.111 64.515 31.324 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A-2 OH 1 ATOM 1809 N N . LYS A-2 1 97 ? 43.359 65.964 34.489 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 N 1 ATOM 1810 C CA . LYS A-2 1 97 ? 42.938 67.330 34.175 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 CA 1 ATOM 1811 C C . LYS A-2 1 97 ? 42.724 68.111 35.476 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 C 1 ATOM 1812 O O . LYS A-2 1 97 ? 42.470 67.526 36.539 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 O 1 ATOM 1813 C CB . LYS A-2 1 97 ? 41.660 67.281 33.310 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 CB 1 ATOM 1814 C CG . LYS A-2 1 97 ? 40.362 67.609 34.059 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 CG 1 ATOM 1815 C CD . LYS A-2 1 97 ? 39.241 66.595 33.784 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 CD 1 ATOM 1816 C CE . LYS A-2 1 97 ? 37.872 67.242 33.550 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 CE 1 ATOM 1817 N NZ . LYS A-2 1 97 ? 36.754 66.310 33.772 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1818 N N . LEU A-2 1 98 ? 42.856 69.411 35.330 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 N 1 ATOM 1819 C CA . LEU A-2 1 98 ? 42.672 70.387 36.413 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 CA 1 ATOM 1820 C C . LEU A-2 1 98 ? 41.161 70.556 36.625 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 C 1 ATOM 1821 O O . LEU A-2 1 98 ? 40.433 70.984 35.719 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 O 1 ATOM 1822 C CB . LEU A-2 1 98 ? 43.343 71.689 35.968 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 CB 1 ATOM 1823 C CG . LEU A-2 1 98 ? 43.618 72.690 37.088 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 CG 1 ATOM 1824 C CD1 . LEU A-2 1 98 ? 44.569 72.153 38.162 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1825 C CD2 . LEU A-2 1 98 ? 44.257 73.976 36.563 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1826 N N . GLU A-2 1 99 ? 40.711 70.209 37.818 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 N 1 ATOM 1827 C CA . GLU A-2 1 99 ? 39.272 70.228 38.155 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CA 1 ATOM 1828 C C . GLU A-2 1 99 ? 39.090 70.467 39.659 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 C 1 ATOM 1829 O O . GLU A-2 1 99 ? 40.004 70.231 40.461 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 O 1 ATOM 1830 C CB . GLU A-2 1 99 ? 38.687 68.859 37.753 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CB 1 ATOM 1831 C CG . GLU A-2 1 99 ? 37.211 68.657 38.104 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CG 1 ATOM 1832 C CD . GLU A-2 1 99 ? 36.290 69.681 37.450 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CD 1 ATOM 1833 O OE1 . GLU A-2 1 99 ? 36.403 70.924 37.754 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1834 O OE2 . GLU A-2 1 99 ? 35.398 69.302 36.598 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1835 N N . HIS A-2 1 100 ? 37.910 70.946 40.030 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 N 1 ATOM 1836 C CA . HIS A-2 1 100 ? 37.595 71.154 41.452 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 CA 1 ATOM 1837 C C . HIS A-2 1 100 ? 37.648 69.804 42.136 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 C 1 ATOM 1838 O O . HIS A-2 1 100 ? 37.395 68.767 41.504 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 O 1 ATOM 1839 C CB . HIS A-2 1 100 ? 36.202 71.748 41.640 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 CB 1 ATOM 1840 C CG . HIS A-2 1 100 ? 36.099 73.174 41.123 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 CG 1 ATOM 1841 N ND1 . HIS A-2 1 100 ? 36.749 74.233 41.746 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1842 C CD2 . HIS A-2 1 100 ? 35.437 73.695 40.063 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1843 C CE1 . HIS A-2 1 100 ? 36.475 75.333 41.069 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1844 N NE2 . HIS A-2 1 100 ? 35.694 75.028 40.061 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1845 N N . PRO A-2 1 101 ? 37.971 69.738 43.425 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 N 1 ATOM 1846 C CA . PRO A-2 1 101 ? 38.064 68.462 44.098 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CA 1 ATOM 1847 C C . PRO A-2 1 101 ? 36.767 67.707 43.951 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 C 1 ATOM 1848 O O . PRO A-2 1 101 ? 35.674 68.282 44.242 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 O 1 ATOM 1849 C CB . PRO A-2 1 101 ? 38.427 68.834 45.516 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CB 1 ATOM 1850 C CG . PRO A-2 1 101 ? 38.550 70.349 45.584 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CG 1 ATOM 1851 C CD . PRO A-2 1 101 ? 38.238 70.921 44.239 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CD 1 ATOM 1852 N N . VAL A-2 1 102 ? 36.908 66.467 43.502 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 N 1 ATOM 1853 C CA . VAL A-2 1 102 ? 35.770 65.557 43.278 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CA 1 ATOM 1854 C C . VAL A-2 1 102 ? 35.237 65.065 44.621 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 C 1 ATOM 1855 O O . VAL A-2 1 102 ? 36.001 64.865 45.576 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 O 1 ATOM 1856 C CB . VAL A-2 1 102 ? 36.210 64.361 42.434 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CB 1 ATOM 1857 C CG1 . VAL A-2 1 102 ? 35.116 63.301 42.283 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1858 C CG2 . VAL A-2 1 102 ? 36.612 64.757 41.011 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1859 N N . THR A-2 1 103 ? 33.932 64.875 44.651 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N 1 ATOM 1860 C CA . THR A-2 1 103 ? 33.234 64.455 45.869 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA 1 ATOM 1861 C C . THR A-2 1 103 ? 32.411 63.184 45.652 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C 1 ATOM 1862 O O . THR A-2 1 103 ? 32.367 62.299 46.522 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O 1 ATOM 1863 C CB . THR A-2 1 103 ? 32.266 65.553 46.314 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB 1 ATOM 1864 O OG1 . THR A-2 1 103 ? 31.298 65.776 45.299 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 ATOM 1865 C CG2 . THR A-2 1 103 ? 32.962 66.888 46.592 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 ATOM 1866 N N . GLY A-2 1 104 ? 31.762 63.113 44.495 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N 1 ATOM 1867 C CA . GLY A-2 1 104 ? 30.863 61.988 44.193 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA 1 ATOM 1868 C C . GLY A-2 1 104 ? 30.730 61.701 42.695 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C 1 ATOM 1869 O O . GLY A-2 1 104 ? 31.492 62.226 41.867 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O 1 ATOM 1870 N N . CYS A-2 1 105 ? 29.719 60.880 42.433 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A-2 N 1 ATOM 1871 C CA . CYS A-2 1 105 ? 29.476 60.305 41.111 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A-2 CA 1 ATOM 1872 C C . CYS A-2 1 105 ? 27.996 59.874 40.943 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A-2 C 1 ATOM 1873 O O . CYS A-2 1 105 ? 27.212 59.881 41.904 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A-2 O 1 ATOM 1874 C CB . CYS A-2 1 105 ? 30.394 59.080 41.051 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A-2 CB 1 ATOM 1875 S SG . CYS A-2 1 105 ? 30.372 58.166 39.447 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A-2 SG 1 ATOM 1876 N N . GLY A-2 1 106 ? 27.680 59.505 39.702 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N 1 ATOM 1877 C CA . GLY A-2 1 106 ? 26.343 59.016 39.286 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA 1 ATOM 1878 C C . GLY A-2 1 106 ? 26.499 58.150 38.019 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C 1 ATOM 1879 O O . GLY A-2 1 106 ? 25.863 58.412 36.986 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O 1 ATOM 1880 N N . GLU A-2 1 107 ? 27.356 57.145 38.174 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 N 1 ATOM 1881 C CA . GLU A-2 1 107 ? 27.755 56.188 37.106 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CA 1 ATOM 1882 C C . GLU A-2 1 107 ? 26.937 56.407 35.816 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 C 1 ATOM 1883 O O . GLU A-2 1 107 ? 26.025 55.629 35.495 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 O 1 ATOM 1884 C CB . GLU A-2 1 107 ? 27.605 54.743 37.602 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CB 1 ATOM 1885 C CG . GLU A-2 1 107 ? 28.263 54.509 38.973 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CG 1 ATOM 1886 C CD . GLU A-2 1 107 ? 29.532 53.645 38.922 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CD 1 ATOM 1887 O OE1 . GLU A-2 1 107 ? 29.676 52.749 38.005 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1888 O OE2 . GLU A-2 1 107 ? 30.458 53.812 39.803 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1889 N N . ARG A-2 1 108 ? 27.341 57.470 35.130 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 N 1 ATOM 1890 C CA . ARG A-2 1 108 ? 26.744 57.955 33.863 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 CA 1 ATOM 1891 C C . ARG A-2 1 108 ? 26.839 56.898 32.748 1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 C 1 ATOM 1892 O O . ARG A-2 1 108 ? 26.517 57.170 31.582 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 O 1 ATOM 1893 C CB . ARG A-2 1 108 ? 27.493 59.211 33.411 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 CB 1 ATOM 1894 C CG . ARG A-2 1 108 ? 27.295 60.393 34.361 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 CG 1 ATOM 1895 C CD . ARG A-2 1 108 ? 25.853 60.874 34.366 1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 CD 1 ATOM 1896 N NE . ARG A-2 1 108 ? 24.958 59.890 33.752 1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 NE 1 ATOM 1897 C CZ . ARG A-2 1 108 ? 23.967 59.272 34.399 1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1898 N NH1 . ARG A-2 1 108 ? 23.714 59.539 35.687 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1899 N NH2 . ARG A-2 1 108 ? 23.173 58.353 33.835 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1900 N N . THR A-2 1 109 ? 27.280 55.745 33.170 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 N 1 ATOM 1901 C CA . THR A-2 1 109 ? 27.458 54.538 32.345 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 CA 1 ATOM 1902 C C . THR A-2 1 109 ? 28.328 53.609 33.178 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 C 1 ATOM 1903 O O . THR A-2 1 109 ? 29.565 53.679 33.129 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 O 1 ATOM 1904 C CB . THR A-2 1 109 ? 28.062 54.884 30.968 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 CB 1 ATOM 1905 O OG1 . THR A-2 1 109 ? 27.955 53.761 30.097 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 OG1 1 ATOM 1906 C CG2 . THR A-2 1 109 ? 29.540 55.277 31.020 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 CG2 1 ATOM 1907 N N . GLU A-2 1 110 ? 27.614 52.795 33.934 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 N 1 ATOM 1908 C CA . GLU A-2 1 110 ? 28.204 51.873 34.906 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CA 1 ATOM 1909 C C . GLU A-2 1 110 ? 29.638 51.540 34.548 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 C 1 ATOM 1910 O O . GLU A-2 1 110 ? 30.094 51.785 33.422 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 O 1 ATOM 1911 C CB . GLU A-2 1 110 ? 27.422 50.571 35.011 1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CB 1 ATOM 1912 C CG . GLU A-2 1 110 ? 27.546 49.965 36.408 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CG 1 ATOM 1913 C CD . GLU A-2 1 110 ? 27.932 51.013 37.455 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CD 1 ATOM 1914 O OE1 . GLU A-2 1 110 ? 27.343 52.160 37.462 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1915 O OE2 . GLU A-2 1 110 ? 28.847 50.750 38.323 1.00 62.83 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1916 N N . GLY A-2 1 111 ? 30.295 50.984 35.536 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 N 1 ATOM 1917 C CA . GLY A-2 1 111 ? 31.699 50.618 35.430 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 CA 1 ATOM 1918 C C . GLY A-2 1 111 ? 32.550 51.875 35.619 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 C 1 ATOM 1919 O O . GLY A-2 1 111 ? 33.614 51.832 36.254 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 O 1 ATOM 1920 N N . ARG A-2 1 112 ? 32.053 52.980 35.053 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 N 1 ATOM 1921 C CA . ARG A-2 1 112 ? 32.745 54.286 35.151 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CA 1 ATOM 1922 C C . ARG A-2 1 112 ? 31.783 55.452 35.424 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 C 1 ATOM 1923 O O . ARG A-2 1 112 ? 30.590 55.392 35.085 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 O 1 ATOM 1924 C CB . ARG A-2 1 112 ? 33.518 54.637 33.885 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CB 1 ATOM 1925 C CG . ARG A-2 1 112 ? 33.188 53.757 32.695 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CG 1 ATOM 1926 C CD . ARG A-2 1 112 ? 34.427 53.034 32.166 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CD 1 ATOM 1927 N NE . ARG A-2 1 112 ? 34.570 53.156 30.723 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 NE 1 ATOM 1928 C CZ . ARG A-2 1 112 ? 35.514 52.581 29.970 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1929 N NH1 . ARG A-2 1 112 ? 36.507 51.846 30.498 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1930 N NH2 . ARG A-2 1 112 ? 35.513 52.657 28.642 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1931 N N . CYS A-2 1 113 ? 32.417 56.453 36.010 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A-2 N 1 ATOM 1932 C CA . CYS A-2 1 113 ? 31.805 57.684 36.541 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A-2 CA 1 ATOM 1933 C C . CYS A-2 1 113 ? 32.052 58.904 35.633 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A-2 C 1 ATOM 1934 O O . CYS A-2 1 113 ? 33.134 59.507 35.651 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A-2 O 1 ATOM 1935 C CB . CYS A-2 1 113 ? 32.487 57.948 37.886 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A-2 CB 1 ATOM 1936 S SG . CYS A-2 1 113 ? 31.761 59.352 38.830 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 113 CYS A-2 SG 1 ATOM 1937 N N . LEU A-2 1 114 ? 31.034 59.279 34.868 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N 1 ATOM 1938 C CA . LEU A-2 1 114 ? 31.154 60.400 33.913 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA 1 ATOM 1939 C C . LEU A-2 1 114 ? 30.583 61.719 34.477 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C 1 ATOM 1940 O O . LEU A-2 1 114 ? 31.006 62.818 34.086 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O 1 ATOM 1941 C CB . LEU A-2 1 114 ? 30.471 60.038 32.600 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB 1 ATOM 1942 C CG . LEU A-2 1 114 ? 31.112 58.814 31.936 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG 1 ATOM 1943 C CD1 . LEU A-2 1 114 ? 30.797 58.709 30.443 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1944 C CD2 . LEU A-2 1 114 ? 32.641 58.807 32.045 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1945 N N . HIS A-2 1 115 ? 29.620 61.635 35.386 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 N 1 ATOM 1946 C CA . HIS A-2 1 115 ? 29.089 62.860 36.023 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CA 1 ATOM 1947 C C . HIS A-2 1 115 ? 29.342 62.840 37.525 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 C 1 ATOM 1948 O O . HIS A-2 1 115 ? 28.423 62.609 38.329 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 O 1 ATOM 1949 C CB . HIS A-2 1 115 ? 27.590 63.067 35.835 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CB 1 ATOM 1950 C CG . HIS A-2 1 115 ? 27.093 64.213 36.730 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CG 1 ATOM 1951 N ND1 . HIS A-2 1 115 ? 27.017 64.079 38.114 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1952 C CD2 . HIS A-2 1 115 ? 26.675 65.481 36.455 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1953 C CE1 . HIS A-2 1 115 ? 26.575 65.216 38.619 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1954 N NE2 . HIS A-2 1 115 ? 26.366 66.063 37.644 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1955 N N . TYR A-2 1 116 ? 30.591 63.081 37.833 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 N 1 ATOM 1956 C CA . TYR A-2 1 116 ? 31.075 63.161 39.205 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CA 1 ATOM 1957 C C . TYR A-2 1 116 ? 30.666 64.510 39.777 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 C 1 ATOM 1958 O O . TYR A-2 1 116 ? 30.331 65.443 39.032 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 O 1 ATOM 1959 C CB . TYR A-2 1 116 ? 32.601 63.066 39.206 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CB 1 ATOM 1960 C CG . TYR A-2 1 116 ? 33.243 64.037 38.211 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CG 1 ATOM 1961 C CD1 . TYR A-2 1 116 ? 33.422 65.381 38.561 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1962 C CD2 . TYR A-2 1 116 ? 33.647 63.586 36.947 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1963 C CE1 . TYR A-2 1 116 ? 34.009 66.271 37.654 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1964 C CE2 . TYR A-2 1 116 ? 34.233 64.478 36.038 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1965 C CZ . TYR A-2 1 116 ? 34.416 65.820 36.395 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1966 O OH . TYR A-2 1 116 ? 34.992 66.687 35.520 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 OH 1 ATOM 1967 N N . THR A-2 1 117 ? 30.691 64.591 41.083 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 N 1 ATOM 1968 C CA . THR A-2 1 117 ? 30.377 65.842 41.772 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CA 1 ATOM 1969 C C . THR A-2 1 117 ? 31.689 66.425 42.294 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 C 1 ATOM 1970 O O . THR A-2 1 117 ? 32.596 65.688 42.709 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 O 1 ATOM 1971 C CB . THR A-2 1 117 ? 29.343 65.595 42.875 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CB 1 ATOM 1972 O OG1 . THR A-2 1 117 ? 29.745 64.505 43.692 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 OG1 1 ATOM 1973 C CG2 . THR A-2 1 117 ? 27.954 65.270 42.316 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CG2 1 ATOM 1974 N N . VAL A-2 1 118 ? 31.747 67.736 42.235 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 N 1 ATOM 1975 C CA . VAL A-2 1 118 ? 32.934 68.505 42.632 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CA 1 ATOM 1976 C C . VAL A-2 1 118 ? 32.551 69.503 43.708 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 C 1 ATOM 1977 O O . VAL A-2 1 118 ? 31.328 69.667 43.968 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 O 1 ATOM 1978 C CB . VAL A-2 1 118 ? 33.484 69.217 41.391 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CB 1 ATOM 1979 C CG1 . VAL A-2 1 118 ? 33.891 68.248 40.275 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1980 C CG2 . VAL A-2 1 118 ? 32.479 70.186 40.760 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1981 N N . ASP A-2 1 119 ? 33.507 69.934 44.503 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 N 1 ATOM 1982 C CA . ASP A-2 1 119 ? 33.329 71.036 45.450 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CA 1 ATOM 1983 C C . ASP A-2 1 119 ? 33.890 72.310 44.793 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 C 1 ATOM 1984 O O . ASP A-2 1 119 ? 35.103 72.524 44.744 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 O 1 ATOM 1985 C CB . ASP A-2 1 119 ? 33.976 70.740 46.799 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CB 1 ATOM 1986 C CG . ASP A-2 1 119 ? 33.860 71.920 47.762 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CG 1 ATOM 1987 O OD1 . ASP A-2 1 119 ? 33.327 72.971 47.409 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1988 O OD2 . ASP A-2 1 119 ? 34.387 71.741 48.892 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1989 N N . LYS A-2 1 120 ? 33.002 73.130 44.322 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 N 1 ATOM 1990 C CA . LYS A-2 1 120 ? 33.217 74.338 43.560 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 CA 1 ATOM 1991 C C . LYS A-2 1 120 ? 33.791 75.514 44.331 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 C 1 ATOM 1992 O O . LYS A-2 1 120 ? 34.085 76.564 43.732 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 O 1 ATOM 1993 C CB . LYS A-2 1 120 ? 31.883 74.814 42.926 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 CB 1 ATOM 1994 C CG . LYS A-2 1 120 ? 31.115 73.996 41.795 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 CG 1 ATOM 1995 C CD . LYS A-2 1 120 ? 31.574 74.733 40.569 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 CD 1 ATOM 1996 C CE . LYS A-2 1 120 ? 31.041 74.216 39.262 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 CE 1 ATOM 1997 N NZ . LYS A-2 1 120 ? 29.545 74.368 39.186 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1998 N N . SER A-2 1 121 ? 33.913 75.383 45.618 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 N 1 ATOM 1999 C CA . SER A-2 1 121 ? 34.442 76.356 46.548 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 CA 1 ATOM 2000 C C . SER A-2 1 121 ? 35.937 76.202 46.764 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 C 1 ATOM 2001 O O . SER A-2 1 121 ? 36.542 77.118 47.359 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 O 1 ATOM 2002 C CB . SER A-2 1 121 ? 33.738 76.289 47.911 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 CB 1 ATOM 2003 O OG . SER A-2 1 121 ? 34.061 75.070 48.568 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 OG 1 ATOM 2004 N N . LYS A-2 1 122 ? 36.493 75.115 46.281 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 N 1 ATOM 2005 C CA . LYS A-2 1 122 ? 37.938 74.847 46.449 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CA 1 ATOM 2006 C C . LYS A-2 1 122 ? 38.610 74.931 45.085 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 C 1 ATOM 2007 O O . LYS A-2 1 122 ? 37.985 74.598 44.061 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 O 1 ATOM 2008 C CB . LYS A-2 1 122 ? 38.224 73.514 47.084 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CB 1 ATOM 2009 C CG . LYS A-2 1 122 ? 37.332 73.172 48.278 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CG 1 ATOM 2010 C CD . LYS A-2 1 122 ? 37.491 72.921 49.802 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CD 1 ATOM 2011 C CE . LYS A-2 1 122 ? 37.102 72.056 51.002 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CE 1 ATOM 2012 N NZ . LYS A-2 1 122 ? 37.527 72.725 52.284 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2013 N N . PRO A-2 1 123 ? 39.764 75.580 45.086 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 N 1 ATOM 2014 C CA . PRO A-2 1 123 ? 40.548 75.742 43.863 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 CA 1 ATOM 2015 C C . PRO A-2 1 123 ? 40.774 74.367 43.217 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 C 1 ATOM 2016 O O . PRO A-2 1 123 ? 40.901 73.306 43.835 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 O 1 ATOM 2017 C CB . PRO A-2 1 123 ? 41.834 76.425 44.301 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 CB 1 ATOM 2018 C CG . PRO A-2 1 123 ? 41.580 76.917 45.690 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 CG 1 ATOM 2019 C CD . PRO A-2 1 123 ? 40.515 76.027 46.270 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A-2 CD 1 ATOM 2020 N N . LYS A-2 1 124 ? 40.906 74.452 41.911 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 N 1 ATOM 2021 C CA . LYS A-2 1 124 ? 41.121 73.310 41.013 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CA 1 ATOM 2022 C C . LYS A-2 1 124 ? 42.439 72.638 41.297 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 C 1 ATOM 2023 O O . LYS A-2 1 124 ? 43.414 73.291 41.700 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 O 1 ATOM 2024 C CB . LYS A-2 1 124 ? 41.030 73.790 39.554 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CB 1 ATOM 2025 C CG . LYS A-2 1 124 ? 39.569 74.206 39.314 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CG 1 ATOM 2026 C CD . LYS A-2 1 124 ? 39.337 74.717 37.914 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CD 1 ATOM 2027 C CE . LYS A-2 1 124 ? 37.920 74.333 37.487 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CE 1 ATOM 2028 N NZ . LYS A-2 1 124 ? 37.694 74.779 36.085 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2029 N N . VAL A-2 1 125 ? 42.429 71.330 41.165 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 N 1 ATOM 2030 C CA . VAL A-2 1 125 ? 43.625 70.492 41.387 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CA 1 ATOM 2031 C C . VAL A-2 1 125 ? 43.600 69.382 40.337 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 C 1 ATOM 2032 O O . VAL A-2 1 125 ? 42.497 68.946 39.949 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 O 1 ATOM 2033 C CB . VAL A-2 1 125 ? 43.576 70.025 42.861 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CB 1 ATOM 2034 C CG1 . VAL A-2 1 125 ? 42.520 68.972 43.150 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2035 C CG2 . VAL A-2 1 125 ? 44.948 69.563 43.310 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2036 N N . TYR A-2 1 126 ? 44.771 68.937 39.929 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 N 1 ATOM 2037 C CA . TYR A-2 1 126 ? 44.905 67.796 38.999 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CA 1 ATOM 2038 C C . TYR A-2 1 126 ? 44.467 66.503 39.703 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 C 1 ATOM 2039 O O . TYR A-2 1 126 ? 44.928 66.207 40.791 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 O 1 ATOM 2040 C CB . TYR A-2 1 126 ? 46.354 67.592 38.528 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CB 1 ATOM 2041 C CG . TYR A-2 1 126 ? 46.682 68.502 37.383 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CG 1 ATOM 2042 C CD1 . TYR A-2 1 126 ? 46.328 68.157 36.072 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2043 C CD2 . TYR A-2 1 126 ? 47.331 69.728 37.604 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2044 C CE1 . TYR A-2 1 126 ? 46.701 68.959 35.004 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2045 C CE2 . TYR A-2 1 126 ? 47.581 70.603 36.544 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2046 C CZ . TYR A-2 1 126 ? 47.296 70.195 35.258 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2047 O OH . TYR A-2 1 126 ? 47.571 71.040 34.218 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A-2 OH 1 ATOM 2048 N N . GLN A-2 1 127 ? 43.698 65.745 38.942 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 N 1 ATOM 2049 C CA . GLN A-2 1 127 ? 43.078 64.498 39.433 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CA 1 ATOM 2050 C C . GLN A-2 1 127 ? 42.969 63.554 38.225 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 C 1 ATOM 2051 O O . GLN A-2 1 127 ? 43.093 63.999 37.089 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 O 1 ATOM 2052 C CB . GLN A-2 1 127 ? 41.708 64.809 40.023 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CB 1 ATOM 2053 C CG . GLN A-2 1 127 ? 41.759 65.806 41.202 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CG 1 ATOM 2054 C CD . GLN A-2 1 127 ? 40.368 66.238 41.579 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CD 1 ATOM 2055 O OE1 . GLN A-2 1 127 ? 39.608 65.520 42.237 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 OE1 1 ATOM 2056 N NE2 . GLN A-2 1 127 ? 39.949 67.386 41.103 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 NE2 1 ATOM 2057 N N . TRP A-2 1 128 ? 42.712 62.299 38.513 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 N 1 ATOM 2058 C CA . TRP A-2 1 128 ? 42.543 61.242 37.520 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CA 1 ATOM 2059 C C . TRP A-2 1 128 ? 41.053 61.083 37.245 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 C 1 ATOM 2060 O O . TRP A-2 1 128 ? 40.303 61.070 38.232 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 O 1 ATOM 2061 C CB . TRP A-2 1 128 ? 43.100 59.898 38.049 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CB 1 ATOM 2062 C CG . TRP A-2 1 128 ? 44.583 59.843 38.126 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CG 1 ATOM 2063 C CD1 . TRP A-2 1 128 ? 45.358 59.803 39.247 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CD1 1 ATOM 2064 C CD2 . TRP A-2 1 128 ? 45.499 59.776 37.018 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CD2 1 ATOM 2065 N NE1 . TRP A-2 1 128 ? 46.698 59.811 38.915 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 NE1 1 ATOM 2066 C CE2 . TRP A-2 1 128 ? 46.791 59.763 37.529 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CE2 1 ATOM 2067 C CE3 . TRP A-2 1 128 ? 45.306 59.875 35.623 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CE3 1 ATOM 2068 C CZ2 . TRP A-2 1 128 ? 47.920 59.755 36.726 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 2069 C CZ3 . TRP A-2 1 128 ? 46.412 59.826 34.818 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 2070 C CH2 . TRP A-2 1 128 ? 47.708 59.775 35.353 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A-2 CH2 1 ATOM 2071 N N . PHE A-2 1 129 ? 40.697 60.769 36.010 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 N 1 ATOM 2072 C CA . PHE A-2 1 129 ? 39.288 60.612 35.620 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CA 1 ATOM 2073 C C . PHE A-2 1 129 ? 39.103 59.402 34.699 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 C 1 ATOM 2074 O O . PHE A-2 1 129 ? 39.988 59.073 33.914 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 O 1 ATOM 2075 C CB . PHE A-2 1 129 ? 38.810 61.918 34.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CB 1 ATOM 2076 C CG . PHE A-2 1 129 ? 38.722 63.098 35.834 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CG 1 ATOM 2077 C CD1 . PHE A-2 1 129 ? 37.530 63.353 36.535 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2078 C CD2 . PHE A-2 1 129 ? 39.765 64.011 35.938 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2079 C CE1 . PHE A-2 1 129 ? 37.455 64.387 37.449 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2080 C CE2 . PHE A-2 1 129 ? 39.700 65.083 36.822 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2081 C CZ . PHE A-2 1 129 ? 38.553 65.262 37.597 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2082 N N . ASP A-2 1 130 ? 37.871 58.897 34.676 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 N 1 ATOM 2083 C CA . ASP A-2 1 130 ? 37.477 57.829 33.755 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CA 1 ATOM 2084 C C . ASP A-2 1 130 ? 37.193 58.443 32.377 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 C 1 ATOM 2085 O O . ASP A-2 1 130 ? 36.878 59.644 32.273 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 O 1 ATOM 2086 C CB . ASP A-2 1 130 ? 36.338 56.973 34.229 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CB 1 ATOM 2087 C CG . ASP A-2 1 130 ? 36.609 56.176 35.471 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CG 1 ATOM 2088 O OD1 . ASP A-2 1 130 ? 37.679 55.604 35.731 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2089 O OD2 . ASP A-2 1 130 ? 35.613 56.132 36.240 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2090 N N . LEU A-2 1 131 ? 37.307 57.582 31.376 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 N 1 ATOM 2091 C CA . LEU A-2 1 131 ? 36.991 57.966 29.993 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CA 1 ATOM 2092 C C . LEU A-2 1 131 ? 35.554 57.551 29.682 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 C 1 ATOM 2093 O O . LEU A-2 1 131 ? 35.090 56.583 30.303 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 O 1 ATOM 2094 C CB . LEU A-2 1 131 ? 38.017 57.345 29.036 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CB 1 ATOM 2095 C CG . LEU A-2 1 131 ? 39.454 57.214 29.433 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CG 1 ATOM 2096 C CD1 . LEU A-2 1 131 ? 40.295 56.473 28.400 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2097 C CD2 . LEU A-2 1 131 ? 40.074 58.583 29.683 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2098 N N . ARG A-2 1 132 ? 35.010 58.139 28.628 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N 1 ATOM 2099 C CA . ARG A-2 1 132 ? 33.683 57.714 28.119 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA 1 ATOM 2100 C C . ARG A-2 1 132 ? 33.904 56.317 27.486 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C 1 ATOM 2101 O O . ARG A-2 1 132 ? 35.001 56.106 26.943 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O 1 ATOM 2102 C CB . ARG A-2 1 132 ? 33.205 58.608 26.965 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB 1 ATOM 2103 C CG . ARG A-2 1 132 ? 33.324 60.094 27.111 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG 1 ATOM 2104 C CD . ARG A-2 1 132 ? 32.451 60.654 26.020 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD 1 ATOM 2105 N NE . ARG A-2 1 132 ? 33.291 61.556 25.135 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE 1 ATOM 2106 C CZ . ARG A-2 1 132 ? 33.613 62.448 24.225 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2107 N NH1 . ARG A-2 1 132 ? 34.811 62.970 24.016 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2108 N NH2 . ARG A-2 1 132 ? 32.652 62.775 23.303 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2109 N N . LYS A-2 1 133 ? 32.831 55.570 27.382 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 N 1 ATOM 2110 C CA . LYS A-2 1 133 ? 32.856 54.313 26.606 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CA 1 ATOM 2111 C C . LYS A-2 1 133 ? 32.848 54.755 25.126 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 C 1 ATOM 2112 O O . LYS A-2 1 133 ? 32.039 55.646 24.806 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 O 1 ATOM 2113 C CB . LYS A-2 1 133 ? 31.618 53.452 26.814 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CB 1 ATOM 2114 C CG . LYS A-2 1 133 ? 31.514 52.657 28.079 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CG 1 ATOM 2115 C CD . LYS A-2 1 133 ? 32.703 51.726 28.336 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CD 1 ATOM 2116 C CE . LYS A-2 1 133 ? 32.259 50.668 29.363 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CE 1 ATOM 2117 N NZ . LYS A-2 1 133 ? 31.703 49.490 28.597 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2118 N N . TYR A-2 1 134 ? 33.527 53.994 24.321 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 N 1 ATOM 2119 C CA . TYR A-2 1 134 ? 33.462 54.148 22.832 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CA 1 ATOM 2120 C C . TYR A-2 1 134 ? 32.371 53.252 22.263 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 C 1 ATOM 2121 O O . TYR A-2 1 134 ? 32.233 52.089 22.699 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 O 1 ATOM 2122 C CB . TYR A-2 1 134 ? 34.846 53.879 22.250 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CB 1 ATOM 2123 C CG . TYR A-2 1 134 ? 35.117 54.209 20.805 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CG 1 ATOM 2124 C CD1 . TYR A-2 1 134 ? 34.726 53.333 19.772 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2125 C CD2 . TYR A-2 1 134 ? 35.690 55.428 20.448 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2126 C CE1 . TYR A-2 1 134 ? 34.828 53.720 18.422 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2127 C CE2 . TYR A-2 1 134 ? 35.816 55.814 19.126 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2128 C CZ . TYR A-2 1 134 ? 35.416 54.930 18.109 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2129 O OH . TYR A-2 1 134 ? 35.682 55.328 16.841 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 OH 1 ATOM 2130 O OXT . TYR A-2 1 134 ? 31.619 53.636 21.332 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A-2 OXT 1 HETATM 2131 CA CA . CA B 2 . ? 38.120 33.801 20.124 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 501 CA A CA 1 HETATM 2132 C C1 . GEL C 3 . ? 40.690 34.082 24.832 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A C1 1 HETATM 2133 O O1 . GEL C 3 . ? 41.412 35.341 24.725 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A O1 1 HETATM 2134 C C11 . GEL C 3 . ? 40.474 36.372 25.162 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A C11 1 HETATM 2135 C C12 . GEL C 3 . ? 40.820 37.719 24.543 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A C12 1 HETATM 2136 C C13 . GEL C 3 . ? 40.877 38.888 25.498 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A C13 1 HETATM 2137 C C14 . GEL C 3 . ? 41.036 40.262 24.876 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A C14 1 HETATM 2138 C C15 . GEL C 3 . ? 41.880 41.217 25.655 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 420 GEL A C15 1 HETATM 2139 C C16 . 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HOH D 4 . ? 37.334 26.825 4.898 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O 1 HETATM 2244 O O . HOH D 4 . ? 51.120 34.583 31.827 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O 1 HETATM 2245 O O . HOH D 4 . ? 53.871 29.448 36.928 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O 1 HETATM 2246 O O . HOH D 4 . ? 42.218 19.194 41.241 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O 1 HETATM 2247 O O . HOH D 4 . ? 34.315 46.950 24.183 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O 1 HETATM 2248 O O . HOH D 4 . ? 33.560 47.008 26.907 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O 1 HETATM 2249 O O . HOH D 4 . ? 31.567 47.557 23.772 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O 1 HETATM 2250 O O . HOH D 4 . ? 46.630 34.719 4.703 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O 1 HETATM 2251 O O . HOH D 4 . ? 35.805 25.261 23.367 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O 1 HETATM 2252 O O . HOH D 4 . ? 38.270 18.435 37.855 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O 1 HETATM 2253 O O . HOH D 4 . ? 41.294 29.902 41.540 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O 1 HETATM 2254 O O . HOH D 4 . ? 46.951 27.756 41.579 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O 1 HETATM 2255 O O . HOH D 4 . ? 30.967 26.871 8.068 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O 1 HETATM 2256 O O . HOH D 4 . ? 35.278 37.680 6.286 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O 1 HETATM 2257 O O . HOH D 4 . ? 36.850 45.303 16.110 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O 1 HETATM 2258 O O . HOH D 4 . ? 32.159 41.075 18.292 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O 1 HETATM 2259 O O . HOH D 4 . ? 33.776 42.470 25.466 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O 1 HETATM 2260 O O . HOH D 4 . ? 40.358 32.875 3.881 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O 1 HETATM 2261 O O . HOH D 4 . ? 46.952 38.104 3.978 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O 1 HETATM 2262 O O . HOH D 4 . ? 46.419 35.587 1.665 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O 1 HETATM 2263 O O . HOH D 4 . ? 60.682 40.238 19.527 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O 1 HETATM 2264 O O . HOH D 4 . ? 59.333 37.695 19.293 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O 1 HETATM 2265 O O . 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HOH D-2 4 . ? 55.052 67.992 11.640 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O 1 HETATM 2287 O O . HOH D-2 4 . ? 34.985 55.643 12.498 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O 1 HETATM 2288 O O . HOH D-2 4 . ? 45.008 61.552 7.422 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O 1 HETATM 2289 O O . HOH D-2 4 . ? 45.225 58.691 29.214 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O 1 HETATM 2290 O O . HOH D-2 4 . ? 54.980 57.945 19.950 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O 1 HETATM 2291 O O . HOH D-2 4 . ? 44.586 63.796 20.849 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O 1 HETATM 2292 O O . HOH D-2 4 . ? 35.600 62.086 30.557 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O 1 HETATM 2293 O O . HOH D-2 4 . ? 54.839 45.723 17.391 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O 1 HETATM 2294 O O . HOH D-2 4 . ? 54.154 46.305 9.712 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O 1 HETATM 2295 O O . HOH D-2 4 . ? 34.953 53.798 14.775 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O 1 HETATM 2296 O O . 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HOH D-2 4 . ? 47.282 70.306 41.241 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A-2 O 1 HETATM 2327 O O . HOH D-2 4 . ? 55.185 42.550 24.183 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A-2 O 1 HETATM 2328 O O . HOH D-2 4 . ? 55.940 42.492 26.907 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A-2 O 1 HETATM 2329 O O . HOH D-2 4 . ? 57.933 41.943 23.772 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A-2 O 1 HETATM 2330 O O . HOH D-2 4 . ? 42.870 54.781 4.703 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A-2 O 1 HETATM 2331 O O . HOH D-2 4 . ? 53.695 64.239 23.367 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A-2 O 1 HETATM 2332 O O . HOH D-2 4 . ? 51.230 71.065 37.855 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A-2 O 1 HETATM 2333 O O . HOH D-2 4 . ? 48.206 59.598 41.540 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A-2 O 1 HETATM 2334 O O . HOH D-2 4 . ? 42.549 61.744 41.579 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A-2 O 1 HETATM 2335 O O . HOH D-2 4 . ? 58.533 62.629 8.068 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A-2 O 1 HETATM 2336 O O . HOH D-2 4 . ? 54.222 51.820 6.286 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A-2 O 1 HETATM 2337 O O . HOH D-2 4 . ? 52.650 44.197 16.110 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A-2 O 1 HETATM 2338 O O . HOH D-2 4 . ? 57.341 48.425 18.292 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A-2 O 1 HETATM 2339 O O . HOH D-2 4 . ? 55.724 47.030 25.466 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A-2 O 1 HETATM 2340 O O . HOH D-2 4 . ? 49.142 56.625 3.881 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A-2 O 1 HETATM 2341 O O . HOH D-2 4 . ? 42.548 51.396 3.978 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A-2 O 1 HETATM 2342 O O . HOH D-2 4 . ? 43.081 53.913 1.665 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A-2 O 1 HETATM 2343 O O . HOH D-2 4 . ? 28.818 49.262 19.527 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A-2 O 1 HETATM 2344 O O . HOH D-2 4 . ? 30.167 51.805 19.293 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A-2 O 1 HETATM 2345 O O . HOH D-2 4 . ? 58.319 62.169 15.972 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A-2 O 1 HETATM 2346 O O . HOH D-2 4 . ? 41.326 66.308 46.064 1.00 64.75 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A-2 O 1 HETATM 2347 O O . HOH D-2 4 . ? 42.062 69.081 47.828 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A-2 O 1 HETATM 2348 O O . HOH D-2 4 . ? 38.996 67.778 29.545 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A-2 O 1 HETATM 2349 O O . HOH D-2 4 . ? 55.204 53.001 26.701 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A-2 O 1 HETATM 2350 O O . HOH D-2 4 . ? 55.440 55.024 28.696 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A-2 O 1 HETATM 2351 O O . HOH D-2 4 . ? 57.258 62.085 29.343 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A-2 O 1 HETATM 2352 O O . HOH D-2 4 . ? 54.656 69.057 37.937 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A-2 O 1 HETATM 2353 O O . HOH D-2 4 . ? 62.141 60.218 7.636 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A-2 O 1 HETATM 2354 O O . HOH D-2 4 . ? 46.553 69.344 27.408 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A-2 O 1 #