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Eur.J.Biochem. 269 3047 3056 2002 EJBCAI IX 0014-2956 0262 ? 12071970 10.1046/j.1432-1033.2002.02982.x 1 "Characterization of multiple metalloproteinases with fibrinogenolytic activity from the venom of Taiwan habu (Trimeresurus mucrosquamatus): protein microsequencing coupled with cDNA sequence analysis." Biochem.Biophys.Res.Commun. 216 223 233 1995 BBRCA9 US 0006-291X 0146 ? ? 10.1006/bbrc.1995.2614 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Huang, K.F." 1 ? primary "Chiou, S.H." 2 ? primary "Ko, T.P." 3 ? primary "Wang, A.H." 4 ? 1 "Huang, K.F." 5 ? 1 "Hung, C.C." 6 ? 1 "Pan, F.M." 7 ? 1 "Chow, L.P." 8 ? 1 "Tsugita, A." 9 ? 1 "Chiou, S.H." 10 ? # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;EQQRFPQRYIELAIVVDHGMYTKYSSNFKKIRKRVHQMVSNINEMCRPLNIAITLALLDVWSEKDFITVQADAPTTAGLF GDWRERVLLKKKNHDHAQLLTDTNFARNTIGWAYVGRMCDEKYSVAVVKDHSSKVFMVAVTMTHELGHNLGMEHDDKDKC KCDTCIMSAVISDKQSKLFSDCSKDYYQTFLTNDNPQCILNAP ; ;EQQRFPQRYIELAIVVDHGMYTKYSSNFKKIRKRVHQMVSNINEMCRPLNIAITLALLDVWSEKDFITVQADAPTTAGLF GDWRERVLLKKKNHDHAQLLTDTNFARNTIGWAYVGRMCDEKYSVAVVKDHSSKVFMVAVTMTHELGHNLGMEHDDKDKC KCDTCIMSAVISDKQSKLFSDCSKDYYQTFLTNDNPQCILNAP ; A ? 2 "polypeptide(L)" no yes "(PCA)QW" QQW B ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLU n 1 2 GLN n 1 3 GLN n 1 4 ARG n 1 5 PHE n 1 6 PRO n 1 7 GLN n 1 8 ARG n 1 9 TYR n 1 10 ILE n 1 11 GLU n 1 12 LEU n 1 13 ALA n 1 14 ILE n 1 15 VAL n 1 16 VAL n 1 17 ASP n 1 18 HIS n 1 19 GLY n 1 20 MET n 1 21 TYR n 1 22 THR n 1 23 LYS n 1 24 TYR n 1 25 SER n 1 26 SER n 1 27 ASN n 1 28 PHE n 1 29 LYS n 1 30 LYS n 1 31 ILE n 1 32 ARG n 1 33 LYS n 1 34 ARG n 1 35 VAL n 1 36 HIS n 1 37 GLN n 1 38 MET n 1 39 VAL n 1 40 SER n 1 41 ASN n 1 42 ILE n 1 43 ASN n 1 44 GLU n 1 45 MET n 1 46 CYS n 1 47 ARG n 1 48 PRO n 1 49 LEU n 1 50 ASN n 1 51 ILE n 1 52 ALA n 1 53 ILE n 1 54 THR n 1 55 LEU n 1 56 ALA n 1 57 LEU n 1 58 LEU n 1 59 ASP n 1 60 VAL n 1 61 TRP n 1 62 SER n 1 63 GLU n 1 64 LYS n 1 65 ASP n 1 66 PHE n 1 67 ILE n 1 68 THR n 1 69 VAL n 1 70 GLN n 1 71 ALA n 1 72 ASP n 1 73 ALA n 1 74 PRO n 1 75 THR n 1 76 THR n 1 77 ALA n 1 78 GLY n 1 79 LEU n 1 80 PHE n 1 81 GLY n 1 82 ASP n 1 83 TRP n 1 84 ARG n 1 85 GLU n 1 86 ARG n 1 87 VAL n 1 88 LEU n 1 89 LEU n 1 90 LYS n 1 91 LYS n 1 92 LYS n 1 93 ASN n 1 94 HIS n 1 95 ASP n 1 96 HIS n 1 97 ALA n 1 98 GLN n 1 99 LEU n 1 100 LEU n 1 101 THR n 1 102 ASP n 1 103 THR n 1 104 ASN n 1 105 PHE n 1 106 ALA n 1 107 ARG n 1 108 ASN n 1 109 THR n 1 110 ILE n 1 111 GLY n 1 112 TRP n 1 113 ALA n 1 114 TYR n 1 115 VAL n 1 116 GLY n 1 117 ARG n 1 118 MET n 1 119 CYS n 1 120 ASP n 1 121 GLU n 1 122 LYS n 1 123 TYR n 1 124 SER n 1 125 VAL n 1 126 ALA n 1 127 VAL n 1 128 VAL n 1 129 LYS n 1 130 ASP n 1 131 HIS n 1 132 SER n 1 133 SER n 1 134 LYS n 1 135 VAL n 1 136 PHE n 1 137 MET n 1 138 VAL n 1 139 ALA n 1 140 VAL n 1 141 THR n 1 142 MET n 1 143 THR n 1 144 HIS n 1 145 GLU n 1 146 LEU n 1 147 GLY n 1 148 HIS n 1 149 ASN n 1 150 LEU n 1 151 GLY n 1 152 MET n 1 153 GLU n 1 154 HIS n 1 155 ASP n 1 156 ASP n 1 157 LYS n 1 158 ASP n 1 159 LYS n 1 160 CYS n 1 161 LYS n 1 162 CYS n 1 163 ASP n 1 164 THR n 1 165 CYS n 1 166 ILE n 1 167 MET n 1 168 SER n 1 169 ALA n 1 170 VAL n 1 171 ILE n 1 172 SER n 1 173 ASP n 1 174 LYS n 1 175 GLN n 1 176 SER n 1 177 LYS n 1 178 LEU n 1 179 PHE n 1 180 SER n 1 181 ASP n 1 182 CYS n 1 183 SER n 1 184 LYS n 1 185 ASP n 1 186 TYR n 1 187 TYR n 1 188 GLN n 1 189 THR n 1 190 PHE n 1 191 LEU n 1 192 THR n 1 193 ASN n 1 194 ASP n 1 195 ASN n 1 196 PRO n 1 197 GLN n 1 198 CYS n 1 199 ILE n 1 200 LEU n 1 201 ASN n 1 202 ALA n 1 203 PRO n 2 1 PCA n 2 2 GLN n 2 3 TRP n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer nat metalloproteinase 23378.809 1 3.4.24.44 ? 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PHE A 1 5 ? -5.366 28.439 15.903 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CB 1 ATOM 26 C CG . PHE A 1 5 ? -5.326 27.746 14.572 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CG 1 ATOM 27 C CD1 . PHE A 1 5 ? -4.292 28.005 13.662 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CD1 1 ATOM 28 C CD2 . PHE A 1 5 ? -6.335 26.864 14.232 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CD2 1 ATOM 29 C CE1 . PHE A 1 5 ? -4.282 27.367 12.405 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CE1 1 ATOM 30 C CE2 . PHE A 1 5 ? -6.341 26.230 13.004 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CE2 1 ATOM 31 C CZ . PHE A 1 5 ? -5.313 26.476 12.079 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CZ 1 ATOM 32 N N . PRO A 1 6 ? -7.253 29.445 18.202 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A N 1 ATOM 33 C CA . PRO A 1 6 ? -7.370 29.840 19.605 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CA 1 ATOM 34 C C . PRO A 1 6 ? -6.110 29.344 20.311 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A C 1 ATOM 35 O O . PRO A 1 6 ? -5.414 28.440 19.823 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A O 1 ATOM 36 C CB . PRO A 1 6 ? -8.621 29.100 20.067 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CB 1 ATOM 37 C CG . PRO A 1 6 ? -8.566 27.834 19.256 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CG 1 ATOM 38 C CD . PRO A 1 6 ? -8.182 28.342 17.891 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CD 1 ATOM 39 N N . GLN A 1 7 ? -5.790 29.963 21.432 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A N 1 ATOM 40 C CA . GLN A 1 7 ? -4.634 29.592 22.230 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CA 1 ATOM 41 C C . GLN A 1 7 ? -4.704 28.147 22.745 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A C 1 ATOM 42 O O . GLN A 1 7 ? -5.727 27.720 23.304 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A O 1 ATOM 43 C CB . GLN A 1 7 ? -4.558 30.536 23.445 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CB 1 ATOM 44 C CG . GLN A 1 7 ? -3.345 30.284 24.306 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CG 1 ATOM 45 C CD . GLN A 1 7 ? -2.075 30.784 23.644 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CD 1 ATOM 46 O OE1 . GLN A 1 7 ? -1.949 31.978 23.364 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A OE1 1 ATOM 47 N NE2 . GLN A 1 7 ? -1.126 29.876 23.383 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A NE2 1 ATOM 48 N N . ARG A 1 8 ? -3.600 27.418 22.575 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A N 1 ATOM 49 C CA . ARG A 1 8 ? -3.452 26.065 23.104 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CA 1 ATOM 50 C C . ARG A 1 8 ? -2.044 25.982 23.701 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A C 1 ATOM 51 O O . ARG A 1 8 ? -1.194 26.859 23.470 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A O 1 ATOM 52 C CB . ARG A 1 8 ? -3.665 25.020 22.004 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CB 1 ATOM 53 C CG . ARG A 1 8 ? -5.114 24.972 21.521 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CG 1 ATOM 54 C CD . ARG A 1 8 ? -6.033 24.492 22.627 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CD 1 ATOM 55 N NE . ARG A 1 8 ? -7.391 24.151 22.195 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NE 1 ATOM 56 C CZ . ARG A 1 8 ? -8.373 25.038 22.076 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CZ 1 ATOM 57 N NH1 . ARG A 1 8 ? -9.586 24.629 21.707 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NH1 1 ATOM 58 N NH2 . ARG A 1 8 ? -8.146 26.324 22.324 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NH2 1 ATOM 59 N N . TYR A 1 9 ? -1.816 24.936 24.493 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A N 1 ATOM 60 C CA . TYR A 1 9 ? -0.550 24.761 25.197 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CA 1 ATOM 61 C C . TYR A 1 9 ? -0.151 23.305 25.156 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A C 1 ATOM 62 O O . TYR A 1 9 ? -0.998 22.462 25.403 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A O 1 ATOM 63 C CB . TYR A 1 9 ? -0.723 25.111 26.685 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CB 1 ATOM 64 C CG . TYR A 1 9 ? -1.354 26.447 26.928 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CG 1 ATOM 65 C CD1 . TYR A 1 9 ? -2.748 26.593 26.947 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CD1 1 ATOM 66 C CD2 . TYR A 1 9 ? -0.563 27.573 27.094 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CD2 1 ATOM 67 C CE1 . TYR A 1 9 ? -3.326 27.846 27.134 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CE1 1 ATOM 68 C CE2 . TYR A 1 9 ? -1.125 28.825 27.276 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CE2 1 ATOM 69 C CZ . TYR A 1 9 ? -2.498 28.951 27.301 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CZ 1 ATOM 70 O OH . TYR A 1 9 ? -3.068 30.181 27.549 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A OH 1 ATOM 71 N N . ILE A 1 10 ? 1.093 23.009 24.802 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A N 1 ATOM 72 C CA . ILE A 1 10 ? 1.554 21.620 24.853 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CA 1 ATOM 73 C C . ILE A 1 10 ? 2.750 21.537 25.772 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A C 1 ATOM 74 O O . ILE A 1 10 ? 3.794 22.173 25.513 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A O 1 ATOM 75 C CB . ILE A 1 10 ? 1.931 21.063 23.466 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CB 1 ATOM 76 C CG1 . ILE A 1 10 ? 0.703 21.084 22.587 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CG1 1 ATOM 77 C CG2 . ILE A 1 10 ? 2.459 19.615 23.564 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CG2 1 ATOM 78 C CD1 . ILE A 1 10 ? 0.994 20.612 21.165 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CD1 1 ATOM 79 N N . GLU A 1 11 ? 2.581 20.790 26.864 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A N 1 ATOM 80 C CA . GLU A 1 11 ? 3.674 20.586 27.818 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CA 1 ATOM 81 C C . GLU A 1 11 ? 4.390 19.308 27.438 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A C 1 ATOM 82 O O . GLU A 1 11 ? 3.840 18.220 27.548 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A O 1 ATOM 83 C CB . GLU A 1 11 ? 3.167 20.452 29.253 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CB 1 ATOM 84 C CG . GLU A 1 11 ? 2.747 21.769 29.815 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CG 1 ATOM 85 C CD . GLU A 1 11 ? 1.313 22.022 29.590 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CD 1 ATOM 86 O OE1 . GLU A 1 11 ? 0.932 22.323 28.430 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE1 1 ATOM 87 O OE2 . GLU A 1 11 ? 0.551 21.897 30.573 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE2 1 ATOM 88 N N . LEU A 1 12 ? 5.618 19.426 26.973 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A N 1 ATOM 89 C CA . LEU A 1 12 ? 6.370 18.274 26.533 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CA 1 ATOM 90 C C . LEU A 1 12 ? 7.255 17.600 27.565 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A C 1 ATOM 91 O O . LEU A 1 12 ? 7.809 18.243 28.462 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A O 1 ATOM 92 C CB . LEU A 1 12 ? 7.342 18.642 25.390 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CB 1 ATOM 93 C CG . LEU A 1 12 ? 6.823 19.242 24.105 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CG 1 ATOM 94 C CD1 . LEU A 1 12 ? 7.963 19.765 23.268 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CD1 1 ATOM 95 C CD2 . LEU A 1 12 ? 6.044 18.195 23.326 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CD2 1 ATOM 96 N N . ALA A 1 13 ? 7.337 16.274 27.474 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A N 1 ATOM 97 C CA . ALA A 1 13 ? 8.352 15.533 28.224 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CA 1 ATOM 98 C C . ALA A 1 13 ? 9.282 15.030 27.100 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A C 1 ATOM 99 O O . ALA A 1 13 ? 8.835 14.548 26.056 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A O 1 ATOM 100 C CB . ALA A 1 13 ? 7.790 14.356 28.960 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CB 1 ATOM 101 N N . ILE A 1 14 ? 10.574 15.189 27.305 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A N 1 ATOM 102 C CA . ILE A 1 14 ? 11.560 14.690 26.352 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CA 1 ATOM 103 C C . ILE A 1 14 ? 12.452 13.706 27.094 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A C 1 ATOM 104 O O . ILE A 1 14 ? 12.991 13.988 28.179 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A O 1 ATOM 105 C CB . ILE A 1 14 ? 12.440 15.807 25.767 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CB 1 ATOM 106 C CG1 . ILE A 1 14 ? 11.594 16.833 24.998 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CG1 1 ATOM 107 C CG2 . ILE A 1 14 ? 13.526 15.186 24.887 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CG2 1 ATOM 108 C CD1 . ILE A 1 14 ? 10.791 16.302 23.842 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CD1 1 ATOM 109 N N . VAL A 1 15 ? 12.576 12.523 26.522 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A N 1 ATOM 110 C CA . VAL A 1 15 ? 13.410 11.470 27.087 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CA 1 ATOM 111 C C . VAL A 1 15 ? 14.597 11.218 26.139 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A C 1 ATOM 112 O O . VAL A 1 15 ? 14.385 11.033 24.945 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A O 1 ATOM 113 C CB . VAL A 1 15 ? 12.596 10.193 27.229 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CB 1 ATOM 114 C CG1 . VAL A 1 15 ? 13.512 9.070 27.750 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CG1 1 ATOM 115 C CG2 . VAL A 1 15 ? 11.371 10.451 28.140 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CG2 1 ATOM 116 N N . VAL A 1 16 ? 15.835 11.282 26.658 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A N 1 ATOM 117 C CA . VAL A 1 16 ? 17.058 11.027 25.869 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CA 1 ATOM 118 C C . VAL A 1 16 ? 17.539 9.639 26.295 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A C 1 ATOM 119 O O . VAL A 1 16 ? 17.842 9.425 27.481 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A O 1 ATOM 120 C CB . VAL A 1 16 ? 18.148 12.074 26.174 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CB 1 ATOM 121 C CG1 . VAL A 1 16 ? 19.482 11.704 25.482 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CG1 1 ATOM 122 C CG2 . VAL A 1 16 ? 17.684 13.444 25.670 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CG2 1 ATOM 123 N N . ASP A 1 17 ? 17.580 8.699 25.351 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A N 1 ATOM 124 C CA . ASP A 1 17 ? 17.959 7.343 25.706 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CA 1 ATOM 125 C C . ASP A 1 17 ? 19.460 7.174 25.942 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A C 1 ATOM 126 O O . ASP A 1 17 ? 20.252 8.125 25.821 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A O 1 ATOM 127 C CB . ASP A 1 17 ? 17.379 6.337 24.680 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CB 1 ATOM 128 C CG . ASP A 1 17 ? 18.171 6.262 23.360 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CG 1 ATOM 129 O OD1 . ASP A 1 17 ? 17.829 5.328 22.556 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD1 1 ATOM 130 O OD2 . ASP A 1 17 ? 19.112 7.051 23.125 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD2 1 ATOM 131 N N . HIS A 1 18 ? 19.826 5.968 26.365 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A N 1 ATOM 132 C CA . HIS A 1 18 ? 21.226 5.731 26.694 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CA 1 ATOM 133 C C . HIS A 1 18 ? 22.203 5.826 25.546 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A C 1 ATOM 134 O O . HIS A 1 18 ? 23.344 6.297 25.717 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A O 1 ATOM 135 C CB . HIS A 1 18 ? 21.368 4.395 27.440 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CB 1 ATOM 136 C CG . HIS A 1 18 ? 22.681 4.243 28.156 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CG 1 ATOM 137 N ND1 . HIS A 1 18 ? 23.033 5.008 29.250 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A ND1 1 ATOM 138 C CD2 . HIS A 1 18 ? 23.752 3.458 27.887 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CD2 1 ATOM 139 C CE1 . HIS A 1 18 ? 24.269 4.709 29.619 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CE1 1 ATOM 140 N NE2 . HIS A 1 18 ? 24.731 3.773 28.806 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A NE2 1 ATOM 141 N N . GLY A 1 19 ? 21.780 5.388 24.363 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A N 1 ATOM 142 C CA . GLY A 1 19 ? 22.644 5.515 23.199 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A CA 1 ATOM 143 C C . GLY A 1 19 ? 22.921 6.981 22.887 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A C 1 ATOM 144 O O . GLY A 1 19 ? 24.033 7.347 22.554 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A O 1 ATOM 145 N N . MET A 1 20 ? 21.898 7.824 22.963 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 20 MET A N 1 ATOM 146 C CA . MET A 1 20 ? 22.104 9.240 22.675 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CA 1 ATOM 147 C C . MET A 1 20 ? 22.969 9.865 23.775 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 20 MET A C 1 ATOM 148 O O . MET A 1 20 ? 23.815 10.713 23.494 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 20 MET A O 1 ATOM 149 C CB . MET A 1 20 ? 20.764 9.964 22.553 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CB 1 ATOM 150 C CG . MET A 1 20 ? 20.975 11.413 22.137 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CG 1 ATOM 151 S SD . MET A 1 20 ? 19.459 12.225 21.602 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 20 MET A SD 1 ATOM 152 C CE . MET A 1 20 ? 20.048 13.938 21.477 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CE 1 ATOM 153 N N . TYR A 1 21 ? 22.752 9.442 25.015 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A N 1 ATOM 154 C CA . TYR A 1 21 ? 23.561 9.940 26.136 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CA 1 ATOM 155 C C . TYR A 1 21 ? 25.044 9.638 25.872 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A C 1 ATOM 156 O O . TYR A 1 21 ? 25.920 10.501 26.034 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A O 1 ATOM 157 C CB . TYR A 1 21 ? 23.098 9.282 27.433 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CB 1 ATOM 158 C CG . TYR A 1 21 ? 24.005 9.536 28.628 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CG 1 ATOM 159 C CD1 . TYR A 1 21 ? 23.922 10.724 29.356 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CD1 1 ATOM 160 C CD2 . TYR A 1 21 ? 24.875 8.550 29.079 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CD2 1 ATOM 161 C CE1 . TYR A 1 21 ? 24.687 10.911 30.533 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CE1 1 ATOM 162 C CE2 . TYR A 1 21 ? 25.638 8.720 30.234 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CE2 1 ATOM 163 C CZ . TYR A 1 21 ? 25.535 9.896 30.958 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CZ 1 ATOM 164 O OH . TYR A 1 21 ? 26.261 10.041 32.127 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A OH 1 ATOM 165 N N . THR A 1 22 ? 25.318 8.428 25.403 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 166 C CA . THR A 1 22 ? 26.686 8.006 25.095 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 167 C C . THR A 1 22 ? 27.263 8.786 23.921 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 168 O O . THR A 1 22 ? 28.441 9.212 23.940 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 169 C CB . THR A 1 22 ? 26.673 6.472 24.819 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 170 O OG1 . THR A 1 22 ? 26.203 5.812 26.006 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 171 C CG2 . THR A 1 22 ? 28.075 5.946 24.423 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 172 N N . LYS A 1 23 ? 26.436 8.991 22.894 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A N 1 ATOM 173 C CA . LYS A 1 23 ? 26.803 9.728 21.695 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CA 1 ATOM 174 C C . LYS A 1 23 ? 27.341 11.109 22.066 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A C 1 ATOM 175 O O . LYS A 1 23 ? 28.309 11.578 21.493 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A O 1 ATOM 176 C CB . LYS A 1 23 ? 25.570 9.874 20.778 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CB 1 ATOM 177 C CG . LYS A 1 23 ? 25.799 10.741 19.549 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CG 1 ATOM 178 C CD . LYS A 1 23 ? 24.552 10.831 18.647 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CD 1 ATOM 179 C CE . LYS A 1 23 ? 24.808 11.771 17.497 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CE 1 ATOM 180 N NZ . LYS A 1 23 ? 23.604 11.841 16.607 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A NZ 1 ATOM 181 N N . TYR A 1 24 ? 26.691 11.761 23.022 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A N 1 ATOM 182 C CA . TYR A 1 24 ? 27.123 13.092 23.434 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CA 1 ATOM 183 C C . TYR A 1 24 ? 28.113 13.087 24.591 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A C 1 ATOM 184 O O . TYR A 1 24 ? 28.101 13.992 25.427 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A O 1 ATOM 185 C CB . TYR A 1 24 ? 25.899 13.961 23.745 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CB 1 ATOM 186 C CG . TYR A 1 24 ? 25.185 14.356 22.469 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CG 1 ATOM 187 C CD1 . TYR A 1 24 ? 25.614 15.455 21.728 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD1 1 ATOM 188 C CD2 . TYR A 1 24 ? 24.160 13.560 21.935 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD2 1 ATOM 189 C CE1 . TYR A 1 24 ? 25.066 15.754 20.485 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE1 1 ATOM 190 C CE2 . TYR A 1 24 ? 23.608 13.845 20.694 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE2 1 ATOM 191 C CZ . TYR A 1 24 ? 24.062 14.938 19.964 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CZ 1 ATOM 192 O OH . TYR A 1 24 ? 23.552 15.201 18.691 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A OH 1 ATOM 193 N N . SER A 1 25 ? 28.972 12.071 24.611 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 194 C CA . SER A 1 25 ? 30.028 11.946 25.632 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 195 C C . SER A 1 25 ? 29.565 11.864 27.073 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 196 O O . SER A 1 25 ? 30.297 12.266 27.995 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 197 C CB . SER A 1 25 ? 31.005 13.098 25.476 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 198 O OG . SER A 1 25 ? 31.570 13.056 24.181 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 199 N N . SER A 1 26 ? 28.362 11.333 27.278 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 26 SER A N 1 ATOM 200 C CA . SER A 1 26 ? 27.800 11.174 28.608 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CA 1 ATOM 201 C C . SER A 1 26 ? 27.805 12.505 29.362 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 26 SER A C 1 ATOM 202 O O . SER A 1 26 ? 27.903 12.528 30.597 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 26 SER A O 1 ATOM 203 C CB . SER A 1 26 ? 28.595 10.096 29.389 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CB 1 ATOM 204 O OG . SER A 1 26 ? 28.613 8.868 28.654 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 26 SER A OG 1 ATOM 205 N N . ASN A 1 27 ? 27.644 13.594 28.604 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A N 1 ATOM 206 C CA . ASN A 1 27 ? 27.659 14.981 29.107 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CA 1 ATOM 207 C C . ASN A 1 27 ? 26.228 15.515 29.278 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A C 1 ATOM 208 O O . ASN A 1 27 ? 25.633 16.019 28.315 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A O 1 ATOM 209 C CB . ASN A 1 27 ? 28.450 15.838 28.096 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CB 1 ATOM 210 C CG . ASN A 1 27 ? 28.746 17.255 28.571 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CG 1 ATOM 211 O OD1 . ASN A 1 27 ? 29.733 17.854 28.132 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A OD1 1 ATOM 212 N ND2 . ASN A 1 27 ? 27.913 17.795 29.425 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A ND2 1 ATOM 213 N N . PHE A 1 28 ? 25.687 15.395 30.485 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A N 1 ATOM 214 C CA . PHE A 1 28 ? 24.328 15.874 30.775 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CA 1 ATOM 215 C C . PHE A 1 28 ? 24.111 17.338 30.392 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A C 1 ATOM 216 O O . PHE A 1 28 ? 23.085 17.690 29.796 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A O 1 ATOM 217 C CB . PHE A 1 28 ? 23.976 15.709 32.266 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CB 1 ATOM 218 C CG . PHE A 1 28 ? 22.593 16.215 32.622 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CG 1 ATOM 219 C CD1 . PHE A 1 28 ? 21.466 15.423 32.409 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CD1 1 ATOM 220 C CD2 . PHE A 1 28 ? 22.411 17.519 33.091 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CD2 1 ATOM 221 C CE1 . PHE A 1 28 ? 20.177 15.919 32.647 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CE1 1 ATOM 222 C CE2 . PHE A 1 28 ? 21.130 18.027 33.334 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CE2 1 ATOM 223 C CZ . PHE A 1 28 ? 20.009 17.229 33.109 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CZ 1 ATOM 224 N N . LYS A 1 29 ? 25.047 18.216 30.723 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A N 1 ATOM 225 C CA . LYS A 1 29 ? 24.816 19.602 30.379 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CA 1 ATOM 226 C C . LYS A 1 29 ? 24.742 19.849 28.866 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A C 1 ATOM 227 O O . LYS A 1 29 ? 23.909 20.632 28.418 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A O 1 ATOM 228 C CB . LYS A 1 29 ? 25.859 20.497 31.064 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CB 1 ATOM 229 C CG . LYS A 1 29 ? 25.840 20.298 32.575 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CG 1 ATOM 230 C CD . LYS A 1 29 ? 26.344 21.511 33.346 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CD 1 ATOM 231 C CE . LYS A 1 29 ? 26.428 21.217 34.841 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CE 1 ATOM 232 N NZ . LYS A 1 29 ? 27.399 20.108 35.167 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A NZ 1 ATOM 233 N N . LYS A 1 30 ? 25.569 19.150 28.089 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A N 1 ATOM 234 C CA . LYS A 1 30 ? 25.582 19.300 26.627 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CA 1 ATOM 235 C C . LYS A 1 30 ? 24.226 18.828 26.080 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A C 1 ATOM 236 O O . LYS A 1 30 ? 23.632 19.456 25.210 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A O 1 ATOM 237 C CB . LYS A 1 30 ? 26.722 18.455 26.022 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CB 1 ATOM 238 C CG . LYS A 1 30 ? 26.774 18.448 24.499 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CG 1 ATOM 239 C CD . LYS A 1 30 ? 27.894 17.508 23.953 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CD 1 ATOM 240 C CE . LYS A 1 30 ? 29.297 18.045 24.239 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CE 1 ATOM 241 N NZ . LYS A 1 30 ? 30.402 17.065 23.903 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A NZ 1 ATOM 242 N N . ILE A 1 31 ? 23.768 17.699 26.589 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A N 1 ATOM 243 C CA . ILE A 1 31 ? 22.480 17.138 26.194 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CA 1 ATOM 244 C C . ILE A 1 31 ? 21.333 18.086 26.546 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A C 1 ATOM 245 O O . ILE A 1 31 ? 20.462 18.360 25.699 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A O 1 ATOM 246 C CB . ILE A 1 31 ? 22.266 15.799 26.885 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CB 1 ATOM 247 C CG1 . ILE A 1 31 ? 23.251 14.806 26.284 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CG1 1 ATOM 248 C CG2 . ILE A 1 31 ? 20.792 15.320 26.752 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CG2 1 ATOM 249 C CD1 . ILE A 1 31 ? 23.492 13.602 27.129 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CD1 1 ATOM 250 N N . ARG A 1 32 ? 21.305 18.598 27.776 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A N 1 ATOM 251 C CA . ARG A 1 32 ? 20.238 19.521 28.150 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CA 1 ATOM 252 C C . ARG A 1 32 ? 20.208 20.741 27.242 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A C 1 ATOM 253 O O . ARG A 1 32 ? 19.117 21.175 26.830 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A O 1 ATOM 254 C CB . ARG A 1 32 ? 20.381 19.923 29.631 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CB 1 ATOM 255 C CG . ARG A 1 32 ? 19.251 20.766 30.137 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CG 1 ATOM 256 C CD . ARG A 1 32 ? 19.354 21.016 31.656 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CD 1 ATOM 257 N NE . ARG A 1 32 ? 20.677 21.535 31.975 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NE 1 ATOM 258 C CZ . ARG A 1 32 ? 20.977 22.211 33.079 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CZ 1 ATOM 259 N NH1 . ARG A 1 32 ? 20.035 22.459 33.980 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NH1 1 ATOM 260 N NH2 . ARG A 1 32 ? 22.225 22.642 33.268 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NH2 1 ATOM 261 N N . LYS A 1 33 ? 21.382 21.287 26.899 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 1 ATOM 262 C CA . LYS A 1 33 ? 21.443 22.443 26.020 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 1 ATOM 263 C C . LYS A 1 33 ? 20.854 22.086 24.667 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 1 ATOM 264 O O . LYS A 1 33 ? 20.063 22.846 24.128 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 1 ATOM 265 C CB . LYS A 1 33 ? 22.898 22.931 25.809 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 1 ATOM 266 C CG . LYS A 1 33 ? 23.107 23.861 24.599 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 1 ATOM 267 C CD . LYS A 1 33 ? 24.561 24.304 24.415 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 1 ATOM 268 C CE . LYS A 1 33 ? 24.786 25.081 23.114 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 1 ATOM 269 N NZ . LYS A 1 33 ? 23.869 26.247 22.900 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 1 ATOM 270 N N . ARG A 1 34 ? 21.221 20.919 24.140 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A N 1 ATOM 271 C CA . ARG A 1 34 ? 20.702 20.520 22.832 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CA 1 ATOM 272 C C . ARG A 1 34 ? 19.170 20.339 22.861 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A C 1 ATOM 273 O O . ARG A 1 34 ? 18.461 20.778 21.925 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A O 1 ATOM 274 C CB . ARG A 1 34 ? 21.414 19.238 22.350 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CB 1 ATOM 275 C CG . ARG A 1 34 ? 20.998 18.856 20.915 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CG 1 ATOM 276 C CD . ARG A 1 34 ? 21.749 17.617 20.440 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CD 1 ATOM 277 N NE . ARG A 1 34 ? 21.300 17.120 19.138 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NE 1 ATOM 278 C CZ . ARG A 1 34 ? 21.766 17.539 17.967 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CZ 1 ATOM 279 N NH1 . ARG A 1 34 ? 22.688 18.488 17.916 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH1 1 ATOM 280 N NH2 . ARG A 1 34 ? 21.357 16.956 16.844 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH2 1 ATOM 281 N N . VAL A 1 35 ? 18.654 19.691 23.898 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A N 1 ATOM 282 C CA . VAL A 1 35 ? 17.196 19.500 24.029 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CA 1 ATOM 283 C C . VAL A 1 35 ? 16.496 20.845 24.152 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A C 1 ATOM 284 O O . VAL A 1 35 ? 15.466 21.073 23.527 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A O 1 ATOM 285 C CB . VAL A 1 35 ? 16.875 18.617 25.238 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CB 1 ATOM 286 C CG1 . VAL A 1 35 ? 15.401 18.557 25.488 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG1 1 ATOM 287 C CG2 . VAL A 1 35 ? 17.422 17.239 24.961 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG2 1 ATOM 288 N N . HIS A 1 36 ? 17.066 21.766 24.919 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A N 1 ATOM 289 C CA . HIS A 1 36 ? 16.429 23.075 24.983 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CA 1 ATOM 290 C C . HIS A 1 36 ? 16.416 23.747 23.609 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A C 1 ATOM 291 O O . HIS A 1 36 ? 15.418 24.369 23.240 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A O 1 ATOM 292 C CB . HIS A 1 36 ? 17.132 23.972 26.029 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CB 1 ATOM 293 C CG . HIS A 1 36 ? 16.644 23.735 27.429 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CG 1 ATOM 294 N ND1 . HIS A 1 36 ? 16.104 24.745 28.194 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A ND1 1 ATOM 295 C CD2 . HIS A 1 36 ? 16.583 22.611 28.189 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CD2 1 ATOM 296 C CE1 . HIS A 1 36 ? 15.740 24.254 29.368 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CE1 1 ATOM 297 N NE2 . HIS A 1 36 ? 16.022 22.961 29.391 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A NE2 1 ATOM 298 N N . GLN A 1 37 ? 17.513 23.642 22.857 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A N 1 ATOM 299 C CA . GLN A 1 37 ? 17.520 24.281 21.549 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CA 1 ATOM 300 C C . GLN A 1 37 ? 16.474 23.647 20.639 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A C 1 ATOM 301 O O . GLN A 1 37 ? 15.868 24.321 19.842 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A O 1 ATOM 302 C CB . GLN A 1 37 ? 18.922 24.237 20.906 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CB 1 ATOM 303 C CG . GLN A 1 37 ? 19.064 25.276 19.769 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CG 1 ATOM 304 C CD . GLN A 1 37 ? 20.327 25.122 18.966 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CD 1 ATOM 305 O OE1 . GLN A 1 37 ? 20.305 25.203 17.723 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A OE1 1 ATOM 306 N NE2 . GLN A 1 37 ? 21.458 24.914 19.667 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A NE2 1 ATOM 307 N N . MET A 1 38 ? 16.264 22.350 20.790 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 38 MET A N 1 ATOM 308 C CA . MET A 1 38 ? 15.225 21.681 20.000 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CA 1 ATOM 309 C C . MET A 1 38 ? 13.850 22.226 20.376 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 38 MET A C 1 ATOM 310 O O . MET A 1 38 ? 13.022 22.579 19.519 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 38 MET A O 1 ATOM 311 C CB . MET A 1 38 ? 15.267 20.182 20.233 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CB 1 ATOM 312 C CG . MET A 1 38 ? 16.509 19.560 19.685 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CG 1 ATOM 313 S SD . MET A 1 38 ? 16.703 17.869 20.290 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 38 MET A SD 1 ATOM 314 C CE . MET A 1 38 ? 17.865 17.257 19.130 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CE 1 ATOM 315 N N . VAL A 1 39 ? 13.569 22.300 21.671 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A N 1 ATOM 316 C CA . VAL A 1 39 ? 12.268 22.826 22.117 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CA 1 ATOM 317 C C . VAL A 1 39 ? 12.057 24.263 21.639 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A C 1 ATOM 318 O O . VAL A 1 39 ? 10.976 24.642 21.215 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A O 1 ATOM 319 C CB . VAL A 1 39 ? 12.117 22.731 23.656 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CB 1 ATOM 320 C CG1 . VAL A 1 39 ? 10.788 23.418 24.102 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG1 1 ATOM 321 C CG2 . VAL A 1 39 ? 12.108 21.233 24.047 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG2 1 ATOM 322 N N . SER A 1 40 ? 13.088 25.099 21.714 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 40 SER A N 1 ATOM 323 C CA . SER A 1 40 ? 12.907 26.461 21.231 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CA 1 ATOM 324 C C . SER A 1 40 ? 12.498 26.485 19.743 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 40 SER A C 1 ATOM 325 O O . SER A 1 40 ? 11.725 27.352 19.318 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 40 SER A O 1 ATOM 326 C CB . SER A 1 40 ? 14.171 27.285 21.415 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CB 1 ATOM 327 O OG . SER A 1 40 ? 14.518 27.336 22.802 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 40 SER A OG 1 ATOM 328 N N . ASN A 1 41 ? 12.995 25.521 18.952 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A N 1 ATOM 329 C CA . ASN A 1 41 ? 12.630 25.450 17.543 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A CA 1 ATOM 330 C C . ASN A 1 41 ? 11.210 24.935 17.391 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A C 1 ATOM 331 O O . ASN A 1 41 ? 10.484 25.440 16.547 1.00 7.89 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A O 1 ATOM 332 C CB . ASN A 1 41 ? 13.624 24.551 16.790 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A CB 1 ATOM 333 C CG . ASN A 1 41 ? 14.842 25.350 16.294 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A CG 1 ATOM 334 O OD1 . ASN A 1 41 ? 14.727 26.168 15.371 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A OD1 1 ATOM 335 N ND2 . ASN A 1 41 ? 15.996 25.130 16.905 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A ND2 1 ATOM 336 N N . ILE A 1 42 ? 10.842 23.922 18.163 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A N 1 ATOM 337 C CA . ILE A 1 42 ? 9.458 23.437 18.109 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CA 1 ATOM 338 C C . ILE A 1 42 ? 8.505 24.569 18.478 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A C 1 ATOM 339 O O . ILE A 1 42 ? 7.491 24.790 17.824 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A O 1 ATOM 340 C CB . ILE A 1 42 ? 9.251 22.265 19.079 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CB 1 ATOM 341 C CG1 . ILE A 1 42 ? 10.167 21.106 18.680 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CG1 1 ATOM 342 C CG2 . ILE A 1 42 ? 7.767 21.804 19.029 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CG2 1 ATOM 343 C CD1 . ILE A 1 42 ? 10.262 19.986 19.714 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CD1 1 ATOM 344 N N . ASN A 1 43 ? 8.842 25.330 19.517 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A N 1 ATOM 345 C CA . ASN A 1 43 ? 7.991 26.442 19.922 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A CA 1 ATOM 346 C C . ASN A 1 43 ? 7.878 27.455 18.776 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A C 1 ATOM 347 O O . ASN A 1 43 ? 6.782 27.952 18.496 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A O 1 ATOM 348 C CB . ASN A 1 43 ? 8.595 27.108 21.164 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A CB 1 ATOM 349 C CG . ASN A 1 43 ? 7.744 28.235 21.675 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A CG 1 ATOM 350 O OD1 . ASN A 1 43 ? 6.674 28.015 22.229 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A OD1 1 ATOM 351 N ND2 . ASN A 1 43 ? 8.205 29.474 21.449 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A ND2 1 ATOM 352 N N . GLU A 1 44 ? 8.998 27.779 18.115 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A N 1 ATOM 353 C CA . GLU A 1 44 ? 8.920 28.734 17.013 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CA 1 ATOM 354 C C . GLU A 1 44 ? 8.050 28.226 15.856 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A C 1 ATOM 355 O O . GLU A 1 44 ? 7.271 28.973 15.289 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A O 1 ATOM 356 C CB . GLU A 1 44 ? 10.328 29.030 16.513 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CB 1 ATOM 357 C CG . GLU A 1 44 ? 10.432 29.713 15.136 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CG 1 ATOM 358 C CD . GLU A 1 44 ? 9.826 31.085 15.094 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CD 1 ATOM 359 O OE1 . GLU A 1 44 ? 9.554 31.680 16.168 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE1 1 ATOM 360 O OE2 . GLU A 1 44 ? 9.613 31.557 13.953 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE2 1 ATOM 361 N N . MET A 1 45 ? 8.181 26.936 15.563 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 45 MET A N 1 ATOM 362 C CA . MET A 1 45 ? 7.410 26.359 14.469 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CA 1 ATOM 363 C C . MET A 1 45 ? 5.922 26.321 14.788 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 45 MET A C 1 ATOM 364 O O . MET A 1 45 ? 5.101 26.421 13.894 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 45 MET A O 1 ATOM 365 C CB . MET A 1 45 ? 7.946 24.967 14.125 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CB 1 ATOM 366 C CG . MET A 1 45 ? 9.248 25.086 13.296 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CG 1 ATOM 367 S SD . MET A 1 45 ? 9.953 23.519 12.748 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 45 MET A SD 1 ATOM 368 C CE . MET A 1 45 ? 11.143 23.267 14.062 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CE 1 ATOM 369 N N . CYS A 1 46 ? 5.559 26.211 16.066 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A N 1 ATOM 370 C CA . CYS A 1 46 ? 4.143 26.201 16.402 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A CA 1 ATOM 371 C C . CYS A 1 46 ? 3.568 27.577 16.651 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A C 1 ATOM 372 O O . CYS A 1 46 ? 2.379 27.668 16.906 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A O 1 ATOM 373 C CB . CYS A 1 46 ? 3.867 25.328 17.615 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A CB 1 ATOM 374 S SG . CYS A 1 46 ? 4.217 23.556 17.354 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A SG 1 ATOM 375 N N . ARG A 1 47 ? 4.403 28.610 16.568 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A N 1 ATOM 376 C CA . ARG A 1 47 ? 3.946 29.969 16.850 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CA 1 ATOM 377 C C . ARG A 1 47 ? 2.787 30.343 15.922 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A C 1 ATOM 378 O O . ARG A 1 47 ? 1.750 30.865 16.380 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A O 1 ATOM 379 C CB . ARG A 1 47 ? 5.142 30.932 16.772 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CB 1 ATOM 380 C CG . ARG A 1 47 ? 4.846 32.421 16.988 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CG 1 ATOM 381 C CD . ARG A 1 47 ? 6.166 33.201 17.208 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CD 1 ATOM 382 N NE . ARG A 1 47 ? 7.064 33.123 16.043 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NE 1 ATOM 383 C CZ . ARG A 1 47 ? 6.984 33.886 14.954 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CZ 1 ATOM 384 N NH1 . ARG A 1 47 ? 6.045 34.838 14.846 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH1 1 ATOM 385 N NH2 . ARG A 1 47 ? 7.816 33.666 13.948 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH2 1 ATOM 386 N N . PRO A 1 48 ? 2.896 30.032 14.617 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A N 1 ATOM 387 C CA . PRO A 1 48 ? 1.769 30.401 13.774 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CA 1 ATOM 388 C C . PRO A 1 48 ? 0.487 29.580 14.014 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A C 1 ATOM 389 O O . PRO A 1 48 ? -0.566 29.899 13.437 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A O 1 ATOM 390 C CB . PRO A 1 48 ? 2.318 30.226 12.348 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CB 1 ATOM 391 C CG . PRO A 1 48 ? 3.785 30.437 12.480 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CG 1 ATOM 392 C CD . PRO A 1 48 ? 4.080 29.696 13.791 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CD 1 ATOM 393 N N . LEU A 1 49 ? 0.556 28.518 14.835 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N 1 ATOM 394 C CA . LEU A 1 49 ? -0.647 27.727 15.168 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA 1 ATOM 395 C C . LEU A 1 49 ? -1.206 28.181 16.518 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C 1 ATOM 396 O O . LEU A 1 49 ? -2.198 27.615 16.996 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O 1 ATOM 397 C CB . LEU A 1 49 ? -0.350 26.215 15.289 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB 1 ATOM 398 C CG . LEU A 1 49 ? 0.265 25.529 14.076 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG 1 ATOM 399 C CD1 . LEU A 1 49 ? 0.442 24.033 14.363 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1 1 ATOM 400 C CD2 . LEU A 1 49 ? -0.620 25.797 12.848 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2 1 ATOM 401 N N . ASN A 1 50 ? -0.547 29.173 17.117 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A N 1 ATOM 402 C CA . ASN A 1 50 ? -0.913 29.726 18.418 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CA 1 ATOM 403 C C . ASN A 1 50 ? -0.841 28.672 19.522 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A C 1 ATOM 404 O O . ASN A 1 50 ? -1.700 28.610 20.406 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A O 1 ATOM 405 C CB . ASN A 1 50 ? -2.319 30.341 18.410 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CB 1 ATOM 406 C CG . ASN A 1 50 ? -2.450 31.443 19.414 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CG 1 ATOM 407 O OD1 . ASN A 1 50 ? -1.470 31.828 20.059 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A OD1 1 ATOM 408 N ND2 . ASN A 1 50 ? -3.654 31.984 19.545 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A ND2 1 ATOM 409 N N . ILE A 1 51 ? 0.185 27.818 19.451 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A N 1 ATOM 410 C CA . ILE A 1 51 ? 0.389 26.801 20.477 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CA 1 ATOM 411 C C . ILE A 1 51 ? 1.689 27.134 21.200 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A C 1 ATOM 412 O O . ILE A 1 51 ? 2.741 27.218 20.574 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A O 1 ATOM 413 C CB . ILE A 1 51 ? 0.558 25.379 19.901 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CB 1 ATOM 414 C CG1 . ILE A 1 51 ? -0.651 24.980 19.050 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG1 1 ATOM 415 C CG2 . ILE A 1 51 ? 0.697 24.393 21.077 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG2 1 ATOM 416 C CD1 . ILE A 1 51 ? -0.406 23.692 18.240 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CD1 1 ATOM 417 N N . ALA A 1 52 ? 1.614 27.325 22.521 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A N 1 ATOM 418 C CA . ALA A 1 52 ? 2.797 27.614 23.334 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CA 1 ATOM 419 C C . ALA A 1 52 ? 3.371 26.258 23.747 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A C 1 ATOM 420 O O . ALA A 1 52 ? 2.668 25.448 24.358 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A O 1 ATOM 421 C CB . ALA A 1 52 ? 2.364 28.407 24.604 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CB 1 ATOM 422 N N . ILE A 1 53 ? 4.642 26.030 23.435 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A N 1 ATOM 423 C CA . ILE A 1 53 ? 5.318 24.758 23.701 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CA 1 ATOM 424 C C . ILE A 1 53 ? 6.285 24.926 24.847 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A C 1 ATOM 425 O O . ILE A 1 53 ? 7.181 25.768 24.778 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A O 1 ATOM 426 C CB . ILE A 1 53 ? 6.118 24.328 22.433 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CB 1 ATOM 427 C CG1 . ILE A 1 53 ? 5.188 24.271 21.218 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CG1 1 ATOM 428 C CG2 . ILE A 1 53 ? 6.863 22.985 22.649 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CG2 1 ATOM 429 C CD1 . ILE A 1 53 ? 4.181 23.092 21.265 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CD1 1 ATOM 430 N N . THR A 1 54 ? 6.107 24.131 25.894 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 54 THR A N 1 ATOM 431 C CA . THR A 1 54 ? 7.035 24.152 27.022 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CA 1 ATOM 432 C C . THR A 1 54 ? 7.619 22.789 27.258 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 54 THR A C 1 ATOM 433 O O . THR A 1 54 ? 7.071 21.772 26.817 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 54 THR A O 1 ATOM 434 C CB . THR A 1 54 ? 6.359 24.619 28.334 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CB 1 ATOM 435 O OG1 . THR A 1 54 ? 5.143 23.901 28.548 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 54 THR A OG1 1 ATOM 436 C CG2 . THR A 1 54 ? 6.093 26.092 28.256 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CG2 1 ATOM 437 N N . LEU A 1 55 ? 8.778 22.768 27.924 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A N 1 ATOM 438 C CA . LEU A 1 55 ? 9.450 21.542 28.300 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CA 1 ATOM 439 C C . LEU A 1 55 ? 9.126 21.338 29.770 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A C 1 ATOM 440 O O . LEU A 1 55 ? 9.703 22.001 30.657 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A O 1 ATOM 441 C CB . LEU A 1 55 ? 10.971 21.654 28.105 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CB 1 ATOM 442 C CG . LEU A 1 55 ? 11.762 20.410 28.546 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CG 1 ATOM 443 C CD1 . LEU A 1 55 ? 11.470 19.165 27.681 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD1 1 ATOM 444 C CD2 . LEU A 1 55 ? 13.248 20.758 28.509 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD2 1 ATOM 445 N N . ALA A 1 56 ? 8.180 20.446 30.035 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A N 1 ATOM 446 C CA . ALA A 1 56 ? 7.771 20.141 31.401 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CA 1 ATOM 447 C C . ALA A 1 56 ? 8.750 19.215 32.089 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A C 1 ATOM 448 O O . ALA A 1 56 ? 8.966 19.301 33.313 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A O 1 ATOM 449 C CB . ALA A 1 56 ? 6.369 19.483 31.391 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CB 1 ATOM 450 N N . LEU A 1 57 ? 9.396 18.361 31.313 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A N 1 ATOM 451 C CA . LEU A 1 57 ? 10.240 17.351 31.901 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CA 1 ATOM 452 C C . LEU A 1 57 ? 11.293 16.840 30.958 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A C 1 ATOM 453 O O . LEU A 1 57 ? 11.011 16.593 29.788 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A O 1 ATOM 454 C CB . LEU A 1 57 ? 9.343 16.170 32.313 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CB 1 ATOM 455 C CG . LEU A 1 57 ? 9.957 14.913 32.927 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CG 1 ATOM 456 C CD1 . LEU A 1 57 ? 10.750 15.262 34.195 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD1 1 ATOM 457 C CD2 . LEU A 1 57 ? 8.821 13.940 33.261 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD2 1 ATOM 458 N N . LEU A 1 58 ? 12.509 16.697 31.467 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A N 1 ATOM 459 C CA . LEU A 1 58 ? 13.605 16.152 30.702 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CA 1 ATOM 460 C C . LEU A 1 58 ? 14.127 14.972 31.486 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A C 1 ATOM 461 O O . LEU A 1 58 ? 14.507 15.112 32.662 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A O 1 ATOM 462 C CB . LEU A 1 58 ? 14.741 17.159 30.499 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CB 1 ATOM 463 C CG . LEU A 1 58 ? 16.017 16.510 29.910 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CG 1 ATOM 464 C CD1 . LEU A 1 58 ? 15.820 15.918 28.494 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD1 1 ATOM 465 C CD2 . LEU A 1 58 ? 17.104 17.578 29.871 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD2 1 ATOM 466 N N . ASP A 1 59 ? 14.144 13.807 30.855 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 467 C CA . ASP A 1 59 ? 14.636 12.606 31.499 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 468 C C . ASP A 1 59 ? 15.759 12.050 30.624 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 469 O O . ASP A 1 59 ? 15.551 11.758 29.439 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 470 C CB . ASP A 1 59 ? 13.492 11.592 31.627 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 471 C CG . ASP A 1 59 ? 13.907 10.330 32.337 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 472 O OD1 . ASP A 1 59 ? 14.878 10.395 33.113 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 473 O OD2 . ASP A 1 59 ? 13.258 9.269 32.145 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 474 N N . VAL A 1 60 ? 16.953 11.936 31.187 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A N 1 ATOM 475 C CA . VAL A 1 60 ? 18.110 11.413 30.451 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CA 1 ATOM 476 C C . VAL A 1 60 ? 18.455 10.046 31.039 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A C 1 ATOM 477 O O . VAL A 1 60 ? 18.705 9.916 32.251 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A O 1 ATOM 478 C CB . VAL A 1 60 ? 19.315 12.391 30.563 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CB 1 ATOM 479 C CG1 . VAL A 1 60 ? 20.528 11.810 29.845 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG1 1 ATOM 480 C CG2 . VAL A 1 60 ? 18.964 13.744 29.929 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG2 1 ATOM 481 N N . TRP A 1 61 ? 18.415 9.006 30.209 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A N 1 ATOM 482 C CA . TRP A 1 61 ? 18.705 7.652 30.669 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CA 1 ATOM 483 C C . TRP A 1 61 ? 20.223 7.475 30.690 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A C 1 ATOM 484 O O . TRP A 1 61 ? 20.829 6.874 29.794 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A O 1 ATOM 485 C CB . TRP A 1 61 ? 18.023 6.649 29.734 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CB 1 ATOM 486 C CG . TRP A 1 61 ? 16.526 6.654 29.863 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CG 1 ATOM 487 C CD1 . TRP A 1 61 ? 15.770 7.299 30.800 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CD1 1 ATOM 488 C CD2 . TRP A 1 61 ? 15.615 5.937 29.043 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CD2 1 ATOM 489 N NE1 . TRP A 1 61 ? 14.439 7.025 30.622 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A NE1 1 ATOM 490 C CE2 . TRP A 1 61 ? 14.310 6.186 29.544 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CE2 1 ATOM 491 C CE3 . TRP A 1 61 ? 15.770 5.104 27.928 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CE3 1 ATOM 492 C CZ2 . TRP A 1 61 ? 13.170 5.632 28.975 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CZ2 1 ATOM 493 C CZ3 . TRP A 1 61 ? 14.638 4.547 27.353 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CZ3 1 ATOM 494 C CH2 . TRP A 1 61 ? 13.357 4.809 27.868 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CH2 1 ATOM 495 N N . SER A 1 62 ? 20.828 8.023 31.743 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 62 SER A N 1 ATOM 496 C CA . SER A 1 62 ? 22.285 8.009 31.909 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CA 1 ATOM 497 C C . SER A 1 62 ? 22.947 6.702 32.350 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 62 SER A C 1 ATOM 498 O O . SER A 1 62 ? 24.190 6.608 32.360 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 62 SER A O 1 ATOM 499 C CB . SER A 1 62 ? 22.669 9.126 32.871 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CB 1 ATOM 500 O OG . SER A 1 62 ? 22.012 8.923 34.101 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 62 SER A OG 1 ATOM 501 N N . GLU A 1 63 ? 22.137 5.709 32.698 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A N 1 ATOM 502 C CA . GLU A 1 63 ? 22.647 4.400 33.111 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CA 1 ATOM 503 C C . GLU A 1 63 ? 22.306 3.271 32.145 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A C 1 ATOM 504 O O . GLU A 1 63 ? 23.197 2.538 31.710 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A O 1 ATOM 505 C CB . GLU A 1 63 ? 22.128 4.066 34.510 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CB 1 ATOM 506 C CG . GLU A 1 63 ? 22.633 5.080 35.543 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CG 1 ATOM 507 C CD . GLU A 1 63 ? 22.230 4.749 36.979 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CD 1 ATOM 508 O OE1 . GLU A 1 63 ? 22.734 3.745 37.535 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A OE1 1 ATOM 509 O OE2 . GLU A 1 63 ? 21.408 5.497 37.553 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A OE2 1 ATOM 510 N N . LYS A 1 64 ? 21.026 3.134 31.805 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A N 1 ATOM 511 C CA . LYS A 1 64 ? 20.584 2.071 30.908 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CA 1 ATOM 512 C C . LYS A 1 64 ? 19.214 2.400 30.324 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A C 1 ATOM 513 O O . LYS A 1 64 ? 18.472 3.223 30.869 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A O 1 ATOM 514 C CB . LYS A 1 64 ? 20.469 0.739 31.671 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CB 1 ATOM 515 C CG . LYS A 1 64 ? 19.257 0.670 32.601 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CG 1 ATOM 516 C CD . LYS A 1 64 ? 19.076 -0.734 33.188 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CD 1 ATOM 517 C CE . LYS A 1 64 ? 18.034 -0.757 34.287 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CE 1 ATOM 518 N NZ . LYS A 1 64 ? 17.936 -2.124 34.902 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A NZ 1 ATOM 519 N N . ASP A 1 65 ? 18.874 1.744 29.222 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A N 1 ATOM 520 C CA . ASP A 1 65 ? 17.571 1.949 28.606 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CA 1 ATOM 521 C C . ASP A 1 65 ? 16.498 1.214 29.386 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A C 1 ATOM 522 O O . ASP A 1 65 ? 16.666 0.031 29.735 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A O 1 ATOM 523 C CB . ASP A 1 65 ? 17.553 1.428 27.172 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CB 1 ATOM 524 C CG . ASP A 1 65 ? 18.241 2.371 26.191 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CG 1 ATOM 525 O OD1 . ASP A 1 65 ? 18.654 1.888 25.126 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD1 1 ATOM 526 O OD2 . ASP A 1 65 ? 18.362 3.588 26.481 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD2 1 ATOM 527 N N . PHE A 1 66 ? 15.392 1.900 29.631 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A N 1 ATOM 528 C CA . PHE A 1 66 ? 14.272 1.353 30.366 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CA 1 ATOM 529 C C . PHE A 1 66 ? 13.253 0.623 29.518 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A C 1 ATOM 530 O O . PHE A 1 66 ? 12.280 0.087 30.030 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A O 1 ATOM 531 C CB . PHE A 1 66 ? 13.609 2.453 31.198 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CB 1 ATOM 532 C CG . PHE A 1 66 ? 14.475 2.924 32.320 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CG 1 ATOM 533 C CD1 . PHE A 1 66 ? 15.058 4.179 32.284 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD1 1 ATOM 534 C CD2 . PHE A 1 66 ? 14.757 2.081 33.390 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD2 1 ATOM 535 C CE1 . PHE A 1 66 ? 15.917 4.605 33.301 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE1 1 ATOM 536 C CE2 . PHE A 1 66 ? 15.621 2.499 34.415 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE2 1 ATOM 537 C CZ . PHE A 1 66 ? 16.197 3.760 34.365 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CZ 1 ATOM 538 N N . ILE A 1 67 ? 13.443 0.667 28.201 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 539 C CA . ILE A 1 67 ? 12.600 -0.085 27.281 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 540 C C . ILE A 1 67 ? 13.580 -0.570 26.217 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 541 O O . ILE A 1 67 ? 14.711 -0.108 26.162 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 542 C CB . ILE A 1 67 ? 11.488 0.759 26.559 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 543 C CG1 . ILE A 1 67 ? 12.109 1.826 25.665 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 544 C CG2 . ILE A 1 67 ? 10.540 1.399 27.573 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 545 C CD1 . ILE A 1 67 ? 11.071 2.569 24.847 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 546 N N . THR A 1 68 ? 13.158 -1.514 25.381 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 68 THR A N 1 ATOM 547 C CA . THR A 1 68 ? 14.042 -1.965 24.325 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CA 1 ATOM 548 C C . THR A 1 68 ? 13.878 -1.053 23.106 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 68 THR A C 1 ATOM 549 O O . THR A 1 68 ? 12.901 -1.197 22.364 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 68 THR A O 1 ATOM 550 C CB . THR A 1 68 ? 13.710 -3.425 23.931 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CB 1 ATOM 551 O OG1 . THR A 1 68 ? 13.753 -4.226 25.116 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 68 THR A OG1 1 ATOM 552 C CG2 . THR A 1 68 ? 14.729 -3.966 22.919 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CG2 1 ATOM 553 N N . VAL A 1 69 ? 14.827 -0.128 22.917 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A N 1 ATOM 554 C CA . VAL A 1 69 ? 14.825 0.819 21.784 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CA 1 ATOM 555 C C . VAL A 1 69 ? 15.366 0.091 20.577 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A C 1 ATOM 556 O O . VAL A 1 69 ? 16.560 0.119 20.243 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A O 1 ATOM 557 C CB . VAL A 1 69 ? 15.702 2.082 22.069 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CB 1 ATOM 558 C CG1 . VAL A 1 69 ? 15.436 3.178 21.002 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG1 1 ATOM 559 C CG2 . VAL A 1 69 ? 15.353 2.624 23.449 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG2 1 ATOM 560 N N . GLN A 1 70 ? 14.443 -0.544 19.883 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A N 1 ATOM 561 C CA . GLN A 1 70 ? 14.758 -1.391 18.738 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CA 1 ATOM 562 C C . GLN A 1 70 ? 14.591 -0.788 17.365 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A C 1 ATOM 563 O O . GLN A 1 70 ? 14.059 0.305 17.204 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A O 1 ATOM 564 C CB . GLN A 1 70 ? 13.902 -2.634 18.859 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CB 1 ATOM 565 C CG . GLN A 1 70 ? 12.452 -2.317 19.095 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CG 1 ATOM 566 C CD . GLN A 1 70 ? 11.710 -3.582 19.483 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CD 1 ATOM 567 O OE1 . GLN A 1 70 ? 11.400 -4.389 18.617 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A OE1 1 ATOM 568 N NE2 . GLN A 1 70 ? 11.467 -3.772 20.770 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A NE2 1 ATOM 569 N N . ALA A 1 71 ? 14.975 -1.544 16.352 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A N 1 ATOM 570 C CA . ALA A 1 71 ? 14.924 -1.013 15.004 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CA 1 ATOM 571 C C . ALA A 1 71 ? 13.569 -0.587 14.478 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A C 1 ATOM 572 O O . ALA A 1 71 ? 13.498 0.385 13.722 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A O 1 ATOM 573 C CB . ALA A 1 71 ? 15.542 -2.007 14.044 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CB 1 ATOM 574 N N . ASP A 1 72 ? 12.505 -1.321 14.801 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 575 C CA . ASP A 1 72 ? 11.178 -0.948 14.296 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 576 C C . ASP A 1 72 ? 10.680 0.225 15.112 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 577 O O . ASP A 1 72 ? 10.420 0.085 16.301 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 578 C CB . ASP A 1 72 ? 10.165 -2.113 14.403 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 579 C CG . ASP A 1 72 ? 8.824 -1.797 13.721 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 580 O OD1 . ASP A 1 72 ? 8.820 -1.632 12.477 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 581 O OD2 . ASP A 1 72 ? 7.785 -1.689 14.430 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 1 ATOM 582 N N . ALA A 1 73 ? 10.538 1.383 14.465 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A N 1 ATOM 583 C CA . ALA A 1 73 ? 10.114 2.573 15.203 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CA 1 ATOM 584 C C . ALA A 1 73 ? 8.703 2.428 15.801 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A C 1 ATOM 585 O O . ALA A 1 73 ? 8.497 2.810 16.945 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A O 1 ATOM 586 C CB . ALA A 1 73 ? 10.226 3.815 14.311 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CB 1 ATOM 587 N N . PRO A 1 74 ? 7.718 1.910 15.024 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A N 1 ATOM 588 C CA . PRO A 1 74 ? 6.379 1.756 15.599 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CA 1 ATOM 589 C C . PRO A 1 74 ? 6.395 0.897 16.864 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A C 1 ATOM 590 O O . PRO A 1 74 ? 5.718 1.228 17.844 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A O 1 ATOM 591 C CB . PRO A 1 74 ? 5.586 1.086 14.466 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CB 1 ATOM 592 C CG . PRO A 1 74 ? 6.203 1.739 13.239 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CG 1 ATOM 593 C CD . PRO A 1 74 ? 7.704 1.665 13.573 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CD 1 ATOM 594 N N . THR A 1 75 ? 7.170 -0.190 16.841 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 75 THR A N 1 ATOM 595 C CA . THR A 1 75 ? 7.230 -1.051 18.026 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 75 THR A CA 1 ATOM 596 C C . THR A 1 75 ? 7.841 -0.289 19.215 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 75 THR A C 1 ATOM 597 O O . THR A 1 75 ? 7.347 -0.351 20.342 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 75 THR A O 1 ATOM 598 C CB . THR A 1 75 ? 8.027 -2.349 17.738 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 75 THR A CB 1 ATOM 599 O OG1 . THR A 1 75 ? 7.431 -3.024 16.609 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 75 THR A OG1 1 ATOM 600 C CG2 . THR A 1 75 ? 8.023 -3.268 18.958 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 75 THR A CG2 1 ATOM 601 N N . THR A 1 76 ? 8.929 0.425 18.958 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 76 THR A N 1 ATOM 602 C CA . THR A 1 76 ? 9.565 1.218 19.995 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CA 1 ATOM 603 C C . THR A 1 76 ? 8.607 2.269 20.543 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 76 THR A C 1 ATOM 604 O O . THR A 1 76 ? 8.581 2.528 21.744 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 76 THR A O 1 ATOM 605 C CB . THR A 1 76 ? 10.824 1.892 19.431 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CB 1 ATOM 606 O OG1 . THR A 1 76 ? 11.772 0.864 19.092 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 76 THR A OG1 1 ATOM 607 C CG2 . THR A 1 76 ? 11.484 2.840 20.497 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CG2 1 ATOM 608 N N . ALA A 1 77 ? 7.814 2.873 19.662 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A N 1 ATOM 609 C CA . ALA A 1 77 ? 6.855 3.886 20.092 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A CA 1 ATOM 610 C C . ALA A 1 77 ? 5.819 3.263 21.024 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A C 1 ATOM 611 O O . ALA A 1 77 ? 5.413 3.886 21.998 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A O 1 ATOM 612 C CB . ALA A 1 77 ? 6.154 4.510 18.872 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A CB 1 ATOM 613 N N . GLY A 1 78 ? 5.390 2.038 20.741 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A N 1 ATOM 614 C CA . GLY A 1 78 ? 4.417 1.397 21.617 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A CA 1 ATOM 615 C C . GLY A 1 78 ? 5.010 1.116 22.997 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A C 1 ATOM 616 O O . GLY A 1 78 ? 4.347 1.307 24.028 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A O 1 ATOM 617 N N . LEU A 1 79 ? 6.254 0.657 23.036 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A N 1 ATOM 618 C CA . LEU A 1 79 ? 6.896 0.391 24.319 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CA 1 ATOM 619 C C . LEU A 1 79 ? 7.129 1.678 25.080 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A C 1 ATOM 620 O O . LEU A 1 79 ? 7.024 1.729 26.316 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A O 1 ATOM 621 C CB . LEU A 1 79 ? 8.230 -0.322 24.110 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CB 1 ATOM 622 C CG . LEU A 1 79 ? 8.011 -1.727 23.512 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CG 1 ATOM 623 C CD1 . LEU A 1 79 ? 9.341 -2.334 23.067 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD1 1 ATOM 624 C CD2 . LEU A 1 79 ? 7.344 -2.632 24.571 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD2 1 ATOM 625 N N . PHE A 1 80 ? 7.467 2.723 24.333 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A N 1 ATOM 626 C CA . PHE A 1 80 ? 7.718 4.006 24.953 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CA 1 ATOM 627 C C . PHE A 1 80 ? 6.414 4.554 25.514 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A C 1 ATOM 628 O O . PHE A 1 80 ? 6.394 5.108 26.616 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A O 1 ATOM 629 C CB . PHE A 1 80 ? 8.331 4.983 23.938 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CB 1 ATOM 630 C CG . PHE A 1 80 ? 8.625 6.356 24.509 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CG 1 ATOM 631 C CD1 . PHE A 1 80 ? 9.500 6.515 25.578 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD1 1 ATOM 632 C CD2 . PHE A 1 80 ? 8.007 7.485 23.990 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD2 1 ATOM 633 C CE1 . PHE A 1 80 ? 9.766 7.802 26.141 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE1 1 ATOM 634 C CE2 . PHE A 1 80 ? 8.260 8.772 24.539 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE2 1 ATOM 635 C CZ . PHE A 1 80 ? 9.140 8.914 25.612 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CZ 1 ATOM 636 N N . GLY A 1 81 ? 5.322 4.410 24.768 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A N 1 ATOM 637 C CA . GLY A 1 81 ? 4.044 4.886 25.274 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A CA 1 ATOM 638 C C . GLY A 1 81 ? 3.645 4.171 26.546 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A C 1 ATOM 639 O O . GLY A 1 81 ? 3.074 4.770 27.456 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A O 1 ATOM 640 N N . ASP A 1 82 ? 3.942 2.876 26.613 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 641 C CA . 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TRP A 1 83 ? 7.988 3.184 29.458 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CB 1 ATOM 653 C CG . TRP A 1 83 ? 8.975 3.664 30.438 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CG 1 ATOM 654 C CD1 . TRP A 1 83 ? 9.521 2.965 31.477 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CD1 1 ATOM 655 C CD2 . TRP A 1 83 ? 9.495 4.979 30.514 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CD2 1 ATOM 656 N NE1 . TRP A 1 83 ? 10.348 3.783 32.201 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A NE1 1 ATOM 657 C CE2 . TRP A 1 83 ? 10.350 5.026 31.629 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CE2 1 ATOM 658 C CE3 . TRP A 1 83 ? 9.319 6.133 29.743 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CE3 1 ATOM 659 C CZ2 . TRP A 1 83 ? 11.025 6.179 31.993 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CZ2 1 ATOM 660 C CZ3 . TRP A 1 83 ? 9.991 7.278 30.102 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CZ3 1 ATOM 661 C CH2 . TRP A 1 83 ? 10.837 7.297 31.220 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CH2 1 ATOM 662 N N . ARG A 1 84 ? 5.781 5.561 29.286 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A N 1 ATOM 663 C CA . ARG A 1 84 ? 5.389 6.942 29.538 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CA 1 ATOM 664 C C . ARG A 1 84 ? 4.133 6.983 30.425 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A C 1 ATOM 665 O O . ARG A 1 84 ? 4.041 7.774 31.355 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A O 1 ATOM 666 C CB . ARG A 1 84 ? 5.119 7.648 28.217 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CB 1 ATOM 667 C CG . ARG A 1 84 ? 4.795 9.113 28.348 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CG 1 ATOM 668 C CD . ARG A 1 84 ? 3.358 9.359 28.047 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CD 1 ATOM 669 N NE . ARG A 1 84 ? 3.057 10.772 28.198 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NE 1 ATOM 670 C CZ . ARG A 1 84 ? 1.910 11.332 27.867 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CZ 1 ATOM 671 N NH1 . ARG A 1 84 ? 0.945 10.602 27.346 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH1 1 ATOM 672 N NH2 . ARG A 1 84 ? 1.720 12.617 28.084 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH2 1 ATOM 673 N N . GLU A 1 85 ? 3.174 6.111 30.141 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A N 1 ATOM 674 C CA . 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ARG A 1 86 ? 4.290 4.356 35.829 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A O 1 ATOM 686 C CB . ARG A 1 86 ? 3.723 2.368 33.481 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CB 1 ATOM 687 C CG . ARG A 1 86 ? 2.638 1.587 32.789 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CG 1 ATOM 688 C CD . ARG A 1 86 ? 3.178 0.448 31.976 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CD 1 ATOM 689 N NE . ARG A 1 86 ? 2.200 0.005 30.979 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NE 1 ATOM 690 C CZ . ARG A 1 86 ? 2.336 -1.094 30.246 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CZ 1 ATOM 691 N NH1 . ARG A 1 86 ? 3.408 -1.857 30.402 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NH1 1 ATOM 692 N NH2 . ARG A 1 86 ? 1.400 -1.432 29.366 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NH2 1 ATOM 693 N N . VAL A 1 87 ? 5.267 5.173 33.973 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1 ATOM 694 C CA . VAL A 1 87 ? 6.322 5.800 34.729 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1 ATOM 695 C C . VAL A 1 87 ? 6.426 7.318 34.590 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1 ATOM 696 O O . VAL A 1 87 ? 6.325 8.066 35.569 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1 ATOM 697 C CB . VAL A 1 87 ? 7.696 5.147 34.354 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1 ATOM 698 C CG1 . VAL A 1 87 ? 8.830 5.806 35.130 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1 ATOM 699 C CG2 . VAL A 1 87 ? 7.640 3.647 34.646 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1 ATOM 700 N N . LEU A 1 88 ? 6.611 7.807 33.378 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N 1 ATOM 701 C CA . LEU A 1 88 ? 6.817 9.241 33.206 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA 1 ATOM 702 C C . LEU A 1 88 ? 5.681 10.147 33.691 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C 1 ATOM 703 O O . LEU A 1 88 ? 5.916 11.171 34.356 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O 1 ATOM 704 C CB . LEU A 1 88 ? 7.156 9.504 31.745 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB 1 ATOM 705 C CG . LEU A 1 88 ? 7.956 10.763 31.453 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG 1 ATOM 706 C CD1 . LEU A 1 88 ? 9.375 10.683 32.072 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 1 ATOM 707 C CD2 . LEU A 1 88 ? 8.071 10.870 29.935 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 1 ATOM 708 N N . LEU A 1 89 ? 4.444 9.797 33.363 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A N 1 ATOM 709 C CA . LEU A 1 89 ? 3.302 10.574 33.797 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1 ATOM 710 C C . LEU A 1 89 ? 3.135 10.592 35.316 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A C 1 ATOM 711 O O . LEU A 1 89 ? 2.487 11.491 35.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A O 1 ATOM 712 C CB . LEU A 1 89 ? 2.017 10.041 33.149 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1 ATOM 713 C CG . LEU A 1 89 ? 1.699 10.629 31.774 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1 ATOM 714 C CD1 . LEU A 1 89 ? 0.483 9.926 31.169 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1 ATOM 715 C CD2 . LEU A 1 89 ? 1.459 12.141 31.929 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1 ATOM 716 N N . LYS A 1 90 ? 3.695 9.599 35.996 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A N 1 ATOM 717 C CA . LYS A 1 90 ? 3.601 9.554 37.459 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CA 1 ATOM 718 C C . LYS A 1 90 ? 4.643 10.477 38.075 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A C 1 ATOM 719 O O . LYS A 1 90 ? 4.521 10.874 39.259 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A O 1 ATOM 720 C CB . LYS A 1 90 ? 3.816 8.125 37.978 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CB 1 ATOM 721 C CG . LYS A 1 90 ? 2.849 7.071 37.382 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CG 1 ATOM 722 C CD . LYS A 1 90 ? 1.400 7.541 37.434 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CD 1 ATOM 723 C CE . LYS A 1 90 ? 0.368 6.399 37.275 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CE 1 ATOM 724 N NZ . LYS A 1 90 ? 0.421 5.633 35.999 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A NZ 1 ATOM 725 N N . LYS A 1 91 ? 5.676 10.816 37.305 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A N 1 ATOM 726 C CA . LYS A 1 91 ? 6.707 11.706 37.825 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CA 1 ATOM 727 C C . LYS A 1 91 ? 6.262 13.171 37.732 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A C 1 ATOM 728 O O . LYS A 1 91 ? 6.435 13.936 38.686 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A O 1 ATOM 729 C CB . LYS A 1 91 ? 8.025 11.508 37.087 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CB 1 ATOM 730 C CG . LYS A 1 91 ? 8.515 10.068 37.111 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CG 1 ATOM 731 C CD . LYS A 1 91 ? 10.020 9.952 37.077 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CD 1 ATOM 732 C CE . LYS A 1 91 ? 10.674 10.724 35.940 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CE 1 ATOM 733 N NZ . LYS A 1 91 ? 12.120 10.351 35.822 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A NZ 1 ATOM 734 N N . LYS A 1 92 ? 5.688 13.550 36.594 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 1 ATOM 735 C CA . LYS A 1 92 ? 5.203 14.918 36.387 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 1 ATOM 736 C C . LYS A 1 92 ? 4.212 14.913 35.236 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 1 ATOM 737 O O . LYS A 1 92 ? 4.496 14.323 34.178 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 1 ATOM 738 C CB . LYS A 1 92 ? 6.359 15.847 36.042 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 1 ATOM 739 C CG . LYS A 1 92 ? 5.977 17.313 36.064 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 1 ATOM 740 C CD . LYS A 1 92 ? 7.198 18.212 35.898 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 1 ATOM 741 C CE . LYS A 1 92 ? 6.779 19.670 35.863 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 1 ATOM 742 N NZ . LYS A 1 92 ? 7.905 20.552 35.503 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 1 ATOM 743 N N . ASN A 1 93 ? 3.072 15.577 35.414 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A N 1 ATOM 744 C CA . ASN A 1 93 ? 2.107 15.603 34.343 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CA 1 ATOM 745 C C . ASN A 1 93 ? 2.624 16.386 33.153 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A C 1 ATOM 746 O O . ASN A 1 93 ? 3.345 17.366 33.296 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A O 1 ATOM 747 C CB . ASN A 1 93 ? 0.780 16.199 34.777 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CB 1 ATOM 748 C CG . ASN A 1 93 ? -0.282 15.990 33.725 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CG 1 ATOM 749 O OD1 . ASN A 1 93 ? -0.520 14.856 33.286 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A OD1 1 ATOM 750 N ND2 . ASN A 1 93 ? -0.905 17.065 33.297 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A ND2 1 ATOM 751 N N . HIS A 1 94 ? 2.258 15.923 31.975 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A N 1 ATOM 752 C CA . HIS A 1 94 ? 2.630 16.539 30.711 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CA 1 ATOM 753 C C . HIS A 1 94 ? 1.669 16.013 29.668 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A C 1 ATOM 754 O O . HIS A 1 94 ? 0.965 15.009 29.882 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A O 1 ATOM 755 C CB . HIS A 1 94 ? 4.084 16.235 30.363 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CB 1 ATOM 756 C CG . HIS A 1 94 ? 4.392 14.779 30.243 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CG 1 ATOM 757 N ND1 . HIS A 1 94 ? 4.578 13.977 31.345 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A ND1 1 ATOM 758 C CD2 . HIS A 1 94 ? 4.498 13.971 29.160 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CD2 1 ATOM 759 C CE1 . HIS A 1 94 ? 4.781 12.730 30.947 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CE1 1 ATOM 760 N NE2 . HIS A 1 94 ? 4.736 12.698 29.630 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A NE2 1 ATOM 761 N N . ASP A 1 95 ? 1.664 16.666 28.516 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A N 1 ATOM 762 C CA . ASP A 1 95 ? 0.721 16.383 27.443 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CA 1 ATOM 763 C C . ASP A 1 95 ? 1.174 15.454 26.355 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A C 1 ATOM 764 O O . ASP A 1 95 ? 0.331 14.756 25.765 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A O 1 ATOM 765 C CB . ASP A 1 95 ? 0.344 17.714 26.777 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CB 1 ATOM 766 C CG . ASP A 1 95 ? -0.246 18.706 27.755 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CG 1 ATOM 767 O OD1 . ASP A 1 95 ? 0.009 19.915 27.575 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD1 1 ATOM 768 O OD2 . ASP A 1 95 ? -0.977 18.267 28.677 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD2 1 ATOM 769 N N . HIS A 1 96 ? 2.478 15.410 26.114 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A N 1 ATOM 770 C CA . HIS A 1 96 ? 3.032 14.641 24.996 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CA 1 ATOM 771 C C . HIS A 1 96 ? 4.465 14.359 25.323 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A C 1 ATOM 772 O O . HIS A 1 96 ? 5.173 15.223 25.873 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A O 1 ATOM 773 C CB . HIS A 1 96 ? 2.968 15.507 23.715 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CB 1 ATOM 774 C CG . HIS A 1 96 ? 3.415 14.812 22.454 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CG 1 ATOM 775 N ND1 . HIS A 1 96 ? 4.652 15.001 21.860 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A ND1 1 ATOM 776 C CD2 . HIS A 1 96 ? 2.753 13.937 21.658 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CD2 1 ATOM 777 C CE1 . HIS A 1 96 ? 4.733 14.261 20.758 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CE1 1 ATOM 778 N NE2 . HIS A 1 96 ? 3.592 13.606 20.620 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A NE2 1 ATOM 779 N N . ALA A 1 97 ? 4.929 13.167 24.978 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A N 1 ATOM 780 C CA . ALA A 1 97 ? 6.330 12.824 25.243 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A CA 1 ATOM 781 C C . ALA A 1 97 ? 7.033 12.313 24.005 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A C 1 ATOM 782 O O . ALA A 1 97 ? 6.427 11.573 23.203 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A O 1 ATOM 783 C CB . ALA A 1 97 ? 6.427 11.760 26.330 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A CB 1 ATOM 784 N N . GLN A 1 98 ? 8.299 12.719 23.836 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A N 1 ATOM 785 C CA . GLN A 1 98 ? 9.104 12.224 22.706 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CA 1 ATOM 786 C C . GLN A 1 98 ? 10.380 11.582 23.194 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A C 1 ATOM 787 O O . GLN A 1 98 ? 11.059 12.091 24.107 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A O 1 ATOM 788 C CB . GLN A 1 98 ? 9.459 13.322 21.674 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CB 1 ATOM 789 C CG . GLN A 1 98 ? 8.198 14.040 21.162 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CG 1 ATOM 790 C CD . GLN A 1 98 ? 8.391 14.724 19.828 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CD 1 ATOM 791 O OE1 . GLN A 1 98 ? 9.524 14.974 19.382 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A OE1 1 ATOM 792 N NE2 . GLN A 1 98 ? 7.267 15.074 19.182 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A NE2 1 ATOM 793 N N . LEU A 1 99 ? 10.709 10.451 22.587 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A N 1 ATOM 794 C CA . LEU A 1 99 ? 11.948 9.740 22.876 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CA 1 ATOM 795 C C . LEU A 1 99 ? 12.968 10.086 21.790 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A C 1 ATOM 796 O O . LEU A 1 99 ? 12.698 9.896 20.575 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A O 1 ATOM 797 C CB . LEU A 1 99 ? 11.686 8.231 22.847 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CB 1 ATOM 798 C CG . LEU A 1 99 ? 12.938 7.353 23.009 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CG 1 ATOM 799 C CD1 . LEU A 1 99 ? 13.521 7.521 24.452 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD1 1 ATOM 800 C CD2 . LEU A 1 99 ? 12.521 5.881 22.780 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD2 1 ATOM 801 N N . LEU A 1 100 ? 14.117 10.627 22.199 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N 1 ATOM 802 C CA . LEU A 1 100 ? 15.212 10.923 21.268 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA 1 ATOM 803 C C . LEU A 1 100 ? 16.240 9.816 21.382 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C 1 ATOM 804 O O . LEU A 1 100 ? 16.618 9.408 22.497 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O 1 ATOM 805 C CB . LEU A 1 100 ? 15.868 12.259 21.607 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB 1 ATOM 806 C CG . LEU A 1 100 ? 15.070 13.474 21.187 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG 1 ATOM 807 C CD1 . LEU A 1 100 ? 15.624 14.698 21.860 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 ATOM 808 C CD2 . LEU A 1 100 ? 15.148 13.608 19.681 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 ATOM 809 N N . THR A 1 101 ? 16.688 9.321 20.233 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 810 C CA . THR A 1 101 ? 17.622 8.201 20.232 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 811 C C . THR A 1 101 ? 18.587 8.263 19.069 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 812 O O . THR A 1 101 ? 18.352 8.982 18.095 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 813 C CB . THR A 1 101 ? 16.792 6.870 20.125 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 814 O OG1 . THR A 1 101 ? 17.677 5.748 20.143 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 815 C CG2 . THR A 1 101 ? 15.980 6.802 18.771 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 816 N N . ASP A 1 102 ? 19.679 7.503 19.155 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N 1 ATOM 817 C CA . ASP A 1 102 ? 20.607 7.444 18.044 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA 1 ATOM 818 C C . ASP A 1 102 ? 20.399 6.133 17.264 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C 1 ATOM 819 O O . ASP A 1 102 ? 21.143 5.839 16.336 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O 1 ATOM 820 C CB . ASP A 1 102 ? 22.056 7.520 18.550 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB 1 ATOM 821 C CG . ASP A 1 102 ? 22.485 6.263 19.303 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG 1 ATOM 822 O OD1 . ASP A 1 102 ? 21.618 5.639 19.939 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1 1 ATOM 823 O OD2 . ASP A 1 102 ? 23.703 5.879 19.280 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2 1 ATOM 824 N N . THR A 1 103 ? 19.364 5.384 17.639 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N 1 ATOM 825 C CA . THR A 1 103 ? 19.075 4.084 17.007 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA 1 ATOM 826 C C . THR A 1 103 ? 18.885 4.248 15.501 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C 1 ATOM 827 O O . THR A 1 103 ? 18.181 5.175 15.032 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O 1 ATOM 828 C CB . THR A 1 103 ? 17.771 3.492 17.568 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB 1 ATOM 829 O OG1 . THR A 1 103 ? 17.905 3.254 18.968 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 1 ATOM 830 C CG2 . THR A 1 103 ? 17.380 2.199 16.850 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 1 ATOM 831 N N . ASN A 1 104 ? 19.514 3.347 14.740 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N 1 ATOM 832 C CA . ASN A 1 104 ? 19.346 3.357 13.288 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA 1 ATOM 833 C C . ASN A 1 104 ? 18.039 2.586 12.992 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C 1 ATOM 834 O O . ASN A 1 104 ? 18.063 1.388 12.678 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O 1 ATOM 835 C CB . ASN A 1 104 ? 20.563 2.674 12.641 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB 1 ATOM 836 C CG . ASN A 1 104 ? 20.603 2.830 11.129 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG 1 ATOM 837 O OD1 . ASN A 1 104 ? 21.554 2.352 10.451 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 1 ATOM 838 N ND2 . ASN A 1 104 ? 19.621 3.502 10.584 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 1 ATOM 839 N N . PHE A 1 105 ? 16.905 3.275 13.108 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A N 1 ATOM 840 C CA . PHE A 1 105 ? 15.607 2.667 12.857 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CA 1 ATOM 841 C C . PHE A 1 105 ? 15.503 2.039 11.474 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A C 1 ATOM 842 O O . PHE A 1 105 ? 16.089 2.530 10.480 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A O 1 ATOM 843 C CB . PHE A 1 105 ? 14.479 3.685 13.000 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CB 1 ATOM 844 C CG . PHE A 1 105 ? 14.226 4.150 14.410 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CG 1 ATOM 845 C CD1 . PHE A 1 105 ? 14.129 5.522 14.665 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CD1 1 ATOM 846 C CD2 . PHE A 1 105 ? 13.954 3.253 15.440 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CD2 1 ATOM 847 C CE1 . PHE A 1 105 ? 13.741 5.996 15.921 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CE1 1 ATOM 848 C CE2 . PHE A 1 105 ? 13.567 3.704 16.708 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CE2 1 ATOM 849 C CZ . PHE A 1 105 ? 13.451 5.100 16.953 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CZ 1 ATOM 850 N N . ALA A 1 106 ? 14.740 0.949 11.427 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A N 1 ATOM 851 C CA . ALA A 1 106 ? 14.483 0.232 10.172 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CA 1 ATOM 852 C C . ALA A 1 106 ? 13.771 1.127 9.146 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A C 1 ATOM 853 O O . ALA A 1 106 ? 13.093 2.110 9.483 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A O 1 ATOM 854 C CB . ALA A 1 106 ? 13.602 -0.958 10.450 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CB 1 ATOM 855 N N . ARG A 1 107 ? 13.903 0.726 7.899 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A N 1 ATOM 856 C CA . ARG A 1 107 ? 13.276 1.392 6.774 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CA 1 ATOM 857 C C . ARG A 1 107 ? 13.664 2.842 6.661 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A C 1 ATOM 858 O O . ARG A 1 107 ? 12.846 3.694 6.245 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A O 1 ATOM 859 C CB . ARG A 1 107 ? 11.764 1.179 6.858 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CB 1 ATOM 860 C CG . ARG A 1 107 ? 11.438 -0.310 7.065 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CG 1 ATOM 861 C CD . ARG A 1 107 ? 9.936 -0.699 7.085 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CD 1 ATOM 862 N NE . ARG A 1 107 ? 9.113 -0.129 8.161 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NE 1 ATOM 863 C CZ . ARG A 1 107 ? 9.141 -0.458 9.456 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CZ 1 ATOM 864 N NH1 . ARG A 1 107 ? 9.971 -1.377 9.916 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH1 1 ATOM 865 N NH2 . ARG A 1 107 ? 8.288 0.122 10.298 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH2 1 ATOM 866 N N . ASN A 1 108 ? 14.914 3.145 7.026 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A N 1 ATOM 867 C CA . ASN A 1 108 ? 15.461 4.488 6.908 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CA 1 ATOM 868 C C . ASN A 1 108 ? 14.581 5.506 7.649 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A C 1 ATOM 869 O O . ASN A 1 108 ? 14.464 6.678 7.249 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A O 1 ATOM 870 C CB . ASN A 1 108 ? 15.562 4.848 5.416 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CB 1 ATOM 871 C CG . ASN A 1 108 ? 16.652 5.846 5.140 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CG 1 ATOM 872 O OD1 . ASN A 1 108 ? 16.661 6.488 4.091 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A OD1 1 ATOM 873 N ND2 . ASN A 1 108 ? 17.590 5.988 6.070 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A ND2 1 ATOM 874 N N . THR A 1 109 ? 14.020 5.071 8.771 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1 ATOM 875 C CA . THR A 1 109 ? 13.110 5.926 9.546 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1 ATOM 876 C C . THR A 1 109 ? 13.820 6.873 10.496 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1 ATOM 877 O O . THR A 1 109 ? 14.757 6.478 11.196 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1 ATOM 878 C CB . THR A 1 109 ? 12.103 5.056 10.331 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1 ATOM 879 O OG1 . THR A 1 109 ? 11.315 4.302 9.393 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 ATOM 880 C CG2 . THR A 1 109 ? 11.176 5.911 11.204 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 ATOM 881 N N . ILE A 1 110 ? 13.399 8.140 10.466 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N 1 ATOM 882 C CA . ILE A 1 110 ? 13.991 9.150 11.332 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA 1 ATOM 883 C C . ILE A 1 110 ? 12.989 9.633 12.397 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C 1 ATOM 884 O O . ILE A 1 110 ? 13.376 10.347 13.310 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O 1 ATOM 885 C CB . ILE A 1 110 ? 14.522 10.383 10.519 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB 1 ATOM 886 C CG1 . ILE A 1 110 ? 13.412 10.966 9.635 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 ATOM 887 C CG2 . ILE A 1 110 ? 15.769 9.988 9.713 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 ATOM 888 C CD1 . ILE A 1 110 ? 13.774 12.311 8.970 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 ATOM 889 N N . GLY A 1 111 ? 11.711 9.253 12.290 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N 1 ATOM 890 C CA . GLY A 1 111 ? 10.708 9.652 13.260 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA 1 ATOM 891 C C . GLY A 1 111 ? 9.411 8.921 13.055 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C 1 ATOM 892 O O . GLY A 1 111 ? 9.133 8.497 11.930 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O 1 ATOM 893 N N . TRP A 1 112 ? 8.624 8.778 14.119 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A N 1 ATOM 894 C CA . TRP A 1 112 ? 7.328 8.112 14.010 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CA 1 ATOM 895 C C . TRP A 1 112 ? 6.443 8.510 15.192 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A C 1 ATOM 896 O O . TRP A 1 112 ? 6.922 8.716 16.298 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A O 1 ATOM 897 C CB . TRP A 1 112 ? 7.531 6.571 14.017 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CB 1 ATOM 898 C CG . TRP A 1 112 ? 6.307 5.786 13.573 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CG 1 ATOM 899 C CD1 . TRP A 1 112 ? 6.041 5.378 12.302 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CD1 1 ATOM 900 C CD2 . TRP A 1 112 ? 5.203 5.347 14.380 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CD2 1 ATOM 901 N NE1 . TRP A 1 112 ? 4.834 4.703 12.263 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A NE1 1 ATOM 902 C CE2 . TRP A 1 112 ? 4.300 4.670 13.522 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CE2 1 ATOM 903 C CE3 . TRP A 1 112 ? 4.885 5.464 15.744 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CE3 1 ATOM 904 C CZ2 . TRP A 1 112 ? 3.095 4.104 13.982 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CZ2 1 ATOM 905 C CZ3 . TRP A 1 112 ? 3.678 4.897 16.206 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CZ3 1 ATOM 906 C CH2 . TRP A 1 112 ? 2.803 4.224 15.322 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CH2 1 ATOM 907 N N . ALA A 1 113 ? 5.138 8.635 14.947 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N 1 ATOM 908 C CA . ALA A 1 113 ? 4.176 8.947 16.008 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA 1 ATOM 909 C C . ALA A 1 113 ? 2.786 8.478 15.612 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C 1 ATOM 910 O O . ALA A 1 113 ? 2.514 8.281 14.424 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O 1 ATOM 911 C CB . ALA A 1 113 ? 4.123 10.476 16.256 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB 1 ATOM 912 N N . TYR A 1 114 ? 1.935 8.310 16.606 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A N 1 ATOM 913 C CA . TYR A 1 114 ? 0.552 7.955 16.388 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CA 1 ATOM 914 C C . TYR A 1 114 ? -0.181 9.207 15.861 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A C 1 ATOM 915 O O . TYR A 1 114 ? 0.049 10.331 16.332 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A O 1 ATOM 916 C CB . TYR A 1 114 ? -0.059 7.521 17.717 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CB 1 ATOM 917 C CG . TYR A 1 114 ? 0.580 6.307 18.278 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CG 1 ATOM 918 C CD1 . TYR A 1 114 ? 0.231 5.042 17.793 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD1 1 ATOM 919 C CD2 . TYR A 1 114 ? 1.557 6.394 19.275 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD2 1 ATOM 920 C CE1 . TYR A 1 114 ? 0.835 3.896 18.292 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE1 1 ATOM 921 C CE2 . TYR A 1 114 ? 2.183 5.248 19.781 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE2 1 ATOM 922 C CZ . TYR A 1 114 ? 1.810 3.988 19.285 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CZ 1 ATOM 923 O OH . TYR A 1 114 ? 2.404 2.854 19.823 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A OH 1 ATOM 924 N N . VAL A 1 115 ? -1.083 9.020 14.913 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A N 1 ATOM 925 C CA . VAL A 1 115 ? -1.833 10.126 14.355 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CA 1 ATOM 926 C C . VAL A 1 115 ? -3.061 10.484 15.194 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A C 1 ATOM 927 O O . VAL A 1 115 ? -3.875 9.593 15.537 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A O 1 ATOM 928 C CB . VAL A 1 115 ? -2.310 9.809 12.908 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CB 1 ATOM 929 C CG1 . VAL A 1 115 ? -3.218 10.941 12.370 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG1 1 ATOM 930 C CG2 . VAL A 1 115 ? -1.076 9.620 11.993 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG2 1 ATOM 931 N N . GLY A 1 116 ? -3.157 11.766 15.548 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N 1 ATOM 932 C CA . GLY A 1 116 ? -4.321 12.312 16.232 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA 1 ATOM 933 C C . GLY A 1 116 ? -4.587 11.909 17.650 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C 1 ATOM 934 O O . GLY A 1 116 ? -5.723 12.047 18.126 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O 1 ATOM 935 N N . ARG A 1 117 ? -3.560 11.441 18.348 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N 1 ATOM 936 C CA . ARG A 1 117 ? -3.736 10.983 19.715 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA 1 ATOM 937 C C . ARG A 1 117 ? -3.179 11.885 20.811 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C 1 ATOM 938 O O . ARG A 1 117 ? -2.940 11.432 21.914 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O 1 ATOM 939 C CB . ARG A 1 117 ? -3.187 9.561 19.864 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB 1 ATOM 940 C CG . ARG A 1 117 ? -3.944 8.509 19.024 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG 1 ATOM 941 C CD . ARG A 1 117 ? -5.432 8.437 19.358 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD 1 ATOM 942 N NE . ARG A 1 117 ? -5.911 7.054 19.343 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE 1 ATOM 943 C CZ . ARG A 1 117 ? -6.189 6.328 20.426 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ 1 ATOM 944 N NH1 . ARG A 1 117 ? -6.061 6.835 21.648 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 ATOM 945 N NH2 . ARG A 1 117 ? -6.563 5.071 20.283 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 ATOM 946 N N . MET A 1 118 ? -2.990 13.158 20.495 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 118 MET A N 1 ATOM 947 C CA . MET A 1 118 ? -2.534 14.131 21.482 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CA 1 ATOM 948 C C . MET A 1 118 ? -3.389 14.024 22.735 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 118 MET A C 1 ATOM 949 O O . MET A 1 118 ? -4.622 13.955 22.668 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 118 MET A O 1 ATOM 950 C CB . MET A 1 118 ? -2.646 15.536 20.878 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CB 1 ATOM 951 C CG . MET A 1 118 ? -2.356 16.717 21.860 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CG 1 ATOM 952 S SD . MET A 1 118 ? -0.715 16.682 22.605 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 118 MET A SD 1 ATOM 953 C CE . MET A 1 118 ? 0.339 16.623 21.109 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CE 1 ATOM 954 N N . CYS A 1 119 ? -2.702 14.051 23.871 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A N 1 ATOM 955 C CA . CYS A 1 119 ? -3.244 13.936 25.232 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CA 1 ATOM 956 C C . CYS A 1 119 ? -3.482 12.523 25.702 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A C 1 ATOM 957 O O . CYS A 1 119 ? -3.594 12.293 26.923 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A O 1 ATOM 958 C CB . CYS A 1 119 ? -4.549 14.726 25.421 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CB 1 ATOM 959 S SG . CYS A 1 119 ? -4.354 16.516 25.192 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A SG 1 ATOM 960 N N . ASP A 1 120 ? -3.558 11.561 24.784 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N 1 ATOM 961 C CA . ASP A 1 120 ? -3.796 10.202 25.253 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA 1 ATOM 962 C C . ASP A 1 120 ? -2.654 9.739 26.152 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C 1 ATOM 963 O O . ASP A 1 120 ? -1.486 9.976 25.866 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O 1 ATOM 964 C CB . ASP A 1 120 ? -3.958 9.231 24.112 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB 1 ATOM 965 C CG . ASP A 1 120 ? -4.374 7.860 24.611 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG 1 ATOM 966 O OD1 . ASP A 1 120 ? -3.524 6.993 24.886 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 1 ATOM 967 O OD2 . ASP A 1 120 ? -5.600 7.681 24.779 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 1 ATOM 968 N N . GLU A 1 121 ? -2.987 9.085 27.263 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A N 1 ATOM 969 C CA . GLU A 1 121 ? -1.971 8.655 28.186 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CA 1 ATOM 970 C C . GLU A 1 121 ? -0.915 7.750 27.608 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A C 1 ATOM 971 O O . GLU A 1 121 ? 0.239 7.813 28.017 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A O 1 ATOM 972 C CB . GLU A 1 121 ? -2.613 7.974 29.399 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CB 1 ATOM 973 C CG . GLU A 1 121 ? -3.564 8.862 30.168 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CG 1 ATOM 974 C CD . GLU A 1 121 ? -3.915 8.255 31.508 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CD 1 ATOM 975 O OE1 . GLU A 1 121 ? -4.418 7.115 31.517 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE1 1 ATOM 976 O OE2 . GLU A 1 121 ? -3.689 8.914 32.543 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE2 1 ATOM 977 N N . LYS A 1 122 ? -1.285 6.910 26.647 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N 1 ATOM 978 C CA . LYS A 1 122 ? -0.302 6.019 26.075 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA 1 ATOM 979 C C . LYS A 1 122 ? 0.102 6.451 24.668 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C 1 ATOM 980 O O . LYS A 1 122 ? 1.256 6.287 24.291 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O 1 ATOM 981 C CB . LYS A 1 122 ? -0.843 4.566 26.046 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB 1 ATOM 982 C CG . LYS A 1 122 ? -0.046 3.612 25.170 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG 1 ATOM 983 C CD . LYS A 1 122 ? -0.643 2.207 25.260 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD 1 ATOM 984 C CE . LYS A 1 122 ? -0.239 1.330 24.089 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE 1 ATOM 985 N NZ . LYS A 1 122 ? 1.239 1.206 23.896 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ 1 ATOM 986 N N . TYR A 1 123 ? -0.812 7.042 23.916 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A N 1 ATOM 987 C CA . TYR A 1 123 ? -0.515 7.347 22.520 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CA 1 ATOM 988 C C . TYR A 1 123 ? -0.088 8.761 22.158 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A C 1 ATOM 989 O O . TYR A 1 123 ? 0.098 9.064 20.982 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A O 1 ATOM 990 C CB . TYR A 1 123 ? -1.719 6.938 21.660 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CB 1 ATOM 991 C CG . TYR A 1 123 ? -1.981 5.452 21.712 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CG 1 ATOM 992 C CD1 . TYR A 1 123 ? -3.064 4.948 22.417 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CD1 1 ATOM 993 C CD2 . TYR A 1 123 ? -1.099 4.548 21.109 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CD2 1 ATOM 994 C CE1 . TYR A 1 123 ? -3.266 3.566 22.528 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CE1 1 ATOM 995 C CE2 . TYR A 1 123 ? -1.299 3.160 21.218 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CE2 1 ATOM 996 C CZ . TYR A 1 123 ? -2.379 2.692 21.927 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CZ 1 ATOM 997 O OH . TYR A 1 123 ? -2.580 1.327 22.059 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A OH 1 ATOM 998 N N . SER A 1 124 ? 0.028 9.615 23.161 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 999 C CA . SER A 1 124 ? 0.499 10.985 22.901 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 1000 C C . SER A 1 124 ? 2.043 10.935 22.986 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 1001 O O . SER A 1 124 ? 2.682 11.527 23.878 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 1002 C CB . SER A 1 124 ? -0.079 11.947 23.950 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 1003 O OG . SER A 1 124 ? 0.219 13.305 23.576 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 1004 N N . VAL A 1 125 ? 2.640 10.218 22.034 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N 1 ATOM 1005 C CA . VAL A 1 125 ? 4.089 10.076 21.984 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA 1 ATOM 1006 C C . VAL A 1 125 ? 4.606 9.995 20.574 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C 1 ATOM 1007 O O . VAL A 1 125 ? 3.860 9.757 19.610 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O 1 ATOM 1008 C CB . VAL A 1 125 ? 4.609 8.784 22.734 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB 1 ATOM 1009 C CG1 . VAL A 1 125 ? 4.176 8.792 24.217 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 ATOM 1010 C CG2 . VAL A 1 125 ? 4.051 7.513 22.055 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 ATOM 1011 N N . ALA A 1 126 ? 5.911 10.238 20.481 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N 1 ATOM 1012 C CA . ALA A 1 126 ? 6.648 10.125 19.232 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA 1 ATOM 1013 C C . ALA A 1 126 ? 8.020 9.580 19.581 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C 1 ATOM 1014 O O . ALA A 1 126 ? 8.488 9.690 20.719 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O 1 ATOM 1015 C CB . ALA A 1 126 ? 6.829 11.512 18.545 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB 1 ATOM 1016 N N . VAL A 1 127 ? 8.649 8.956 18.584 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N 1 ATOM 1017 C CA . VAL A 1 127 ? 10.050 8.544 18.689 1.00 7.74 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA 1 ATOM 1018 C C . VAL A 1 127 ? 10.810 9.235 17.554 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C 1 ATOM 1019 O O . VAL A 1 127 ? 10.361 9.259 16.382 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O 1 ATOM 1020 C CB . VAL A 1 127 ? 10.255 7.009 18.631 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB 1 ATOM 1021 C CG1 . VAL A 1 127 ? 9.472 6.389 19.804 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 ATOM 1022 C CG2 . VAL A 1 127 ? 9.759 6.416 17.297 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 ATOM 1023 N N . VAL A 1 128 ? 11.953 9.811 17.899 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N 1 ATOM 1024 C CA . VAL A 1 128 ? 12.739 10.564 16.912 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA 1 ATOM 1025 C C . VAL A 1 128 ? 14.203 10.249 16.948 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C 1 ATOM 1026 O O . VAL A 1 128 ? 14.795 10.208 18.028 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O 1 ATOM 1027 C CB . VAL A 1 128 ? 12.562 12.078 17.159 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB 1 ATOM 1028 C CG1 . VAL A 1 128 ? 13.415 12.897 16.190 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1 1 ATOM 1029 C CG2 . VAL A 1 128 ? 11.095 12.438 16.948 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2 1 ATOM 1030 N N . LYS A 1 129 ? 14.759 10.007 15.773 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A N 1 ATOM 1031 C CA . LYS A 1 129 ? 16.192 9.721 15.662 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CA 1 ATOM 1032 C C . LYS A 1 129 ? 16.968 11.043 15.631 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A C 1 ATOM 1033 O O . LYS A 1 129 ? 16.591 11.976 14.923 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A O 1 ATOM 1034 C CB . LYS A 1 129 ? 16.437 8.927 14.360 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CB 1 ATOM 1035 C CG . LYS A 1 129 ? 17.904 8.502 14.122 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CG 1 ATOM 1036 C CD . LYS A 1 129 ? 18.087 7.859 12.740 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CD 1 ATOM 1037 C CE . LYS A 1 129 ? 19.482 7.252 12.636 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CE 1 ATOM 1038 N NZ . LYS A 1 129 ? 19.653 6.629 11.294 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A NZ 1 ATOM 1039 N N . ASP A 1 130 ? 18.049 11.128 16.414 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 1040 C CA . ASP A 1 130 ? 18.920 12.330 16.411 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 1041 C C . ASP A 1 130 ? 19.792 12.135 15.157 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 1042 O O . ASP A 1 130 ? 21.017 11.846 15.204 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 1043 C CB . ASP A 1 130 ? 19.787 12.302 17.679 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 1044 C CG . ASP A 1 130 ? 20.553 13.585 17.892 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 1045 O OD1 . ASP A 1 130 ? 21.774 13.472 18.130 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 1046 O OD2 . ASP A 1 130 ? 19.977 14.696 17.838 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 1047 N N . HIS A 1 131 ? 19.157 12.380 14.008 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A N 1 ATOM 1048 C CA . HIS A 1 131 ? 19.719 12.026 12.713 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CA 1 ATOM 1049 C C . HIS A 1 131 ? 20.512 13.060 11.972 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A C 1 ATOM 1050 O O . HIS A 1 131 ? 20.845 12.865 10.798 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A O 1 ATOM 1051 C CB . HIS A 1 131 ? 18.565 11.514 11.835 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CB 1 ATOM 1052 C CG . HIS A 1 131 ? 17.611 12.590 11.431 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CG 1 ATOM 1053 N ND1 . HIS A 1 131 ? 17.844 13.417 10.343 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A ND1 1 ATOM 1054 C CD2 . HIS A 1 131 ? 16.460 13.021 12.003 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CD2 1 ATOM 1055 C CE1 . HIS A 1 131 ? 16.876 14.322 10.284 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CE1 1 ATOM 1056 N NE2 . HIS A 1 131 ? 16.028 14.106 11.275 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A NE2 1 ATOM 1057 N N . SER A 1 132 ? 20.834 14.157 12.639 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N 1 ATOM 1058 C CA . SER A 1 132 ? 21.623 15.222 12.007 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA 1 ATOM 1059 C C . SER A 1 132 ? 22.376 15.961 13.079 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C 1 ATOM 1060 O O . SER A 1 132 ? 21.923 16.035 14.227 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O 1 ATOM 1061 C CB . SER A 1 132 ? 20.698 16.230 11.297 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB 1 ATOM 1062 O OG . SER A 1 132 ? 21.469 17.253 10.677 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG 1 ATOM 1063 N N . SER A 1 133 ? 23.534 16.519 12.720 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 133 SER A N 1 ATOM 1064 C CA . SER A 1 133 ? 24.252 17.311 13.707 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA 1 ATOM 1065 C C . SER A 1 133 ? 23.525 18.649 13.790 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 133 SER A C 1 ATOM 1066 O O . SER A 1 133 ? 23.674 19.384 14.780 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 133 SER A O 1 ATOM 1067 C CB . SER A 1 133 ? 25.719 17.542 13.315 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB 1 ATOM 1068 O OG . SER A 1 133 ? 25.806 18.166 12.062 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG 1 ATOM 1069 N N . LYS A 1 134 ? 22.718 18.962 12.763 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A N 1 ATOM 1070 C CA . LYS A 1 134 ? 21.971 20.230 12.729 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CA 1 ATOM 1071 C C . LYS A 1 134 ? 20.737 20.152 13.619 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A C 1 ATOM 1072 O O . LYS A 1 134 ? 19.800 19.362 13.378 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A O 1 ATOM 1073 C CB . LYS A 1 134 ? 21.576 20.555 11.292 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CB 1 ATOM 1074 C CG . LYS A 1 134 ? 22.764 20.820 10.382 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CG 1 ATOM 1075 C CD . LYS A 1 134 ? 22.276 21.134 8.980 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CD 1 ATOM 1076 C CE . LYS A 1 134 ? 23.421 21.254 7.970 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CE 1 ATOM 1077 N NZ . LYS A 1 134 ? 23.953 19.913 7.594 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A NZ 1 ATOM 1078 N N . VAL A 1 135 ? 20.741 20.929 14.691 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N 1 ATOM 1079 C CA . VAL A 1 135 ? 19.623 20.948 15.617 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA 1 ATOM 1080 C C . VAL A 1 135 ? 18.292 21.129 14.888 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C 1 ATOM 1081 O O . VAL A 1 135 ? 17.317 20.442 15.181 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O 1 ATOM 1082 C CB . VAL A 1 135 ? 19.811 22.082 16.656 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB 1 ATOM 1083 C CG1 . VAL A 1 135 ? 18.534 22.244 17.485 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 ATOM 1084 C CG2 . VAL A 1 135 ? 20.990 21.756 17.589 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 ATOM 1085 N N . PHE A 1 136 ? 18.233 22.069 13.957 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N 1 ATOM 1086 C CA . PHE A 1 136 ? 16.970 22.290 13.276 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA 1 ATOM 1087 C C . PHE A 1 136 ? 16.414 21.075 12.551 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C 1 ATOM 1088 O O . PHE A 1 136 ? 15.184 20.859 12.561 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O 1 ATOM 1089 C CB . PHE A 1 136 ? 17.086 23.481 12.300 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB 1 ATOM 1090 C CG . PHE A 1 136 ? 15.795 23.740 11.542 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG 1 ATOM 1091 C CD1 . PHE A 1 136 ? 14.728 24.418 12.137 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 1 ATOM 1092 C CD2 . PHE A 1 136 ? 15.626 23.216 10.263 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 1 ATOM 1093 C CE1 . PHE A 1 136 ? 13.486 24.571 11.460 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 1 ATOM 1094 C CE2 . PHE A 1 136 ? 14.403 23.356 9.578 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 1 ATOM 1095 C CZ . PHE A 1 136 ? 13.333 24.033 10.182 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ 1 ATOM 1096 N N . MET A 1 137 ? 17.284 20.268 11.943 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 137 MET A N 1 ATOM 1097 C CA . MET A 1 137 ? 16.804 19.102 11.213 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CA 1 ATOM 1098 C C . MET A 1 137 ? 16.171 18.079 12.135 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 137 MET A C 1 ATOM 1099 O O . MET A 1 137 ? 15.204 17.402 11.756 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 137 MET A O 1 ATOM 1100 C CB . MET A 1 137 ? 17.937 18.516 10.366 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CB 1 ATOM 1101 C CG . MET A 1 137 ? 18.338 19.496 9.234 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CG 1 ATOM 1102 S SD . MET A 1 137 ? 16.958 19.832 8.054 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 137 MET A SD 1 ATOM 1103 C CE . MET A 1 137 ? 17.028 18.382 7.264 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CE 1 ATOM 1104 N N . VAL A 1 138 ? 16.686 17.955 13.363 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N 1 ATOM 1105 C CA . VAL A 1 138 ? 16.088 17.043 14.309 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA 1 ATOM 1106 C C . VAL A 1 138 ? 14.808 17.674 14.893 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C 1 ATOM 1107 O O . VAL A 1 138 ? 13.770 17.015 14.995 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O 1 ATOM 1108 C CB . VAL A 1 138 ? 17.059 16.656 15.453 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB 1 ATOM 1109 C CG1 . VAL A 1 138 ? 16.359 15.710 16.403 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1 ATOM 1110 C CG2 . VAL A 1 138 ? 18.319 15.965 14.872 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1 ATOM 1111 N N . ALA A 1 139 ? 14.863 18.966 15.248 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N 1 ATOM 1112 C CA . ALA A 1 139 ? 13.700 19.661 15.763 1.00 7.74 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA 1 ATOM 1113 C C . ALA A 1 139 ? 12.505 19.671 14.797 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C 1 ATOM 1114 O O . ALA A 1 139 ? 11.372 19.557 15.253 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O 1 ATOM 1115 C CB . ALA A 1 139 ? 14.066 21.125 16.128 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB 1 ATOM 1116 N N . VAL A 1 140 ? 12.746 19.806 13.485 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1 ATOM 1117 C CA . VAL A 1 140 ? 11.633 19.804 12.539 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1 ATOM 1118 C C . VAL A 1 140 ? 11.055 18.386 12.424 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1 ATOM 1119 O O . VAL A 1 140 ? 9.911 18.222 12.108 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1 ATOM 1120 C CB . VAL A 1 140 ? 12.057 20.431 11.162 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1 ATOM 1121 C CG1 . VAL A 1 140 ? 12.995 19.522 10.352 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 ATOM 1122 C CG2 . VAL A 1 140 ? 10.811 20.777 10.341 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 ATOM 1123 N N . THR A 1 141 ? 11.871 17.366 12.677 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N 1 ATOM 1124 C CA . THR A 1 141 ? 11.375 15.979 12.693 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA 1 ATOM 1125 C C . THR A 1 141 ? 10.501 15.812 13.952 1.00 7.32 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C 1 ATOM 1126 O O . THR A 1 141 ? 9.393 15.247 13.872 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O 1 ATOM 1127 C CB . THR A 1 141 ? 12.567 15.024 12.746 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB 1 ATOM 1128 O OG1 . THR A 1 141 ? 13.370 15.249 11.582 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 ATOM 1129 C CG2 . THR A 1 141 ? 12.068 13.593 12.779 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 ATOM 1130 N N . MET A 1 142 ? 10.957 16.333 15.091 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 142 MET A N 1 ATOM 1131 C CA . MET A 1 142 ? 10.131 16.298 16.279 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CA 1 ATOM 1132 C C . MET A 1 142 ? 8.774 17.015 16.046 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 142 MET A C 1 ATOM 1133 O O . MET A 1 142 ? 7.712 16.528 16.505 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 142 MET A O 1 ATOM 1134 C CB . MET A 1 142 ? 10.834 17.002 17.438 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CB 1 ATOM 1135 C CG . MET A 1 142 ? 12.041 16.210 17.909 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CG 1 ATOM 1136 S SD . MET A 1 142 ? 13.107 17.143 19.067 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 142 MET A SD 1 ATOM 1137 C CE . MET A 1 142 ? 12.327 16.903 20.468 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CE 1 ATOM 1138 N N . THR A 1 143 ? 8.820 18.144 15.331 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 143 THR A N 1 ATOM 1139 C CA . THR A 1 143 ? 7.619 18.946 15.028 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CA 1 ATOM 1140 C C . THR A 1 143 ? 6.693 18.214 14.048 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 143 THR A C 1 ATOM 1141 O O . THR A 1 143 ? 5.472 18.256 14.201 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 143 THR A O 1 ATOM 1142 C CB . THR A 1 143 ? 8.038 20.356 14.516 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CB 1 ATOM 1143 O OG1 . THR A 1 143 ? 8.896 20.960 15.505 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 143 THR A OG1 1 ATOM 1144 C CG2 . THR A 1 143 ? 6.811 21.265 14.367 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CG2 1 ATOM 1145 N N . HIS A 1 144 ? 7.278 17.546 13.056 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 1146 C CA . HIS A 1 144 ? 6.509 16.762 12.105 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 1147 C C . HIS A 1 144 ? 5.749 15.660 12.862 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 1148 O O . HIS A 1 144 ? 4.561 15.450 12.612 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 1149 C CB . HIS A 1 144 ? 7.482 16.165 11.071 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 1150 C CG . HIS A 1 144 ? 6.848 15.257 10.057 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 1151 N ND1 . HIS A 1 144 ? 6.607 15.667 8.760 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 1152 C CD2 . HIS A 1 144 ? 6.459 13.954 10.127 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 1153 C CE1 . HIS A 1 144 ? 6.077 14.664 8.075 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 1154 N NE2 . HIS A 1 144 ? 5.977 13.607 8.876 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 1155 N N . GLU A 1 145 ? 6.417 14.984 13.797 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 1 ATOM 1156 C CA . GLU A 1 145 ? 5.739 13.939 14.530 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 1 ATOM 1157 C C . GLU A 1 145 ? 4.664 14.519 15.447 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 1 ATOM 1158 O O . GLU A 1 145 ? 3.589 13.911 15.590 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 1 ATOM 1159 C CB . GLU A 1 145 ? 6.742 13.070 15.312 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 1 ATOM 1160 C CG . GLU A 1 145 ? 7.818 12.410 14.438 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 1 ATOM 1161 C CD . GLU A 1 145 ? 7.315 11.700 13.212 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 1 ATOM 1162 O OE1 . GLU A 1 145 ? 8.110 11.602 12.234 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 ATOM 1163 O OE2 . GLU A 1 145 ? 6.168 11.236 13.207 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 ATOM 1164 N N . LEU A 1 146 ? 4.939 15.686 16.064 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 1165 C CA . LEU A 1 146 ? 3.955 16.356 16.893 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 1166 C C . LEU A 1 146 ? 2.723 16.672 16.015 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 1167 O O . LEU A 1 146 ? 1.564 16.521 16.444 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 1168 C CB . LEU A 1 146 ? 4.551 17.666 17.426 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 1169 C CG . LEU A 1 146 ? 3.616 18.461 18.349 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 1170 C CD1 . LEU A 1 146 ? 3.335 17.702 19.625 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 1171 C CD2 . LEU A 1 146 ? 4.355 19.772 18.684 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 1172 N N . GLY A 1 147 ? 2.999 17.094 14.775 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N 1 ATOM 1173 C CA . GLY A 1 147 ? 1.937 17.414 13.817 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA 1 ATOM 1174 C C . GLY A 1 147 ? 1.056 16.199 13.581 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C 1 ATOM 1175 O O . GLY A 1 147 ? -0.190 16.295 13.614 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O 1 ATOM 1176 N N . HIS A 1 148 ? 1.671 15.054 13.324 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A N 1 ATOM 1177 C CA . HIS A 1 148 ? 0.852 13.856 13.188 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CA 1 ATOM 1178 C C . HIS A 1 148 ? 0.013 13.633 14.441 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A C 1 ATOM 1179 O O . HIS A 1 148 ? -1.152 13.282 14.360 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A O 1 ATOM 1180 C CB . HIS A 1 148 ? 1.735 12.624 13.021 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CB 1 ATOM 1181 C CG . HIS A 1 148 ? 2.257 12.420 11.638 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CG 1 ATOM 1182 N ND1 . HIS A 1 148 ? 1.455 12.497 10.516 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A ND1 1 ATOM 1183 C CD2 . HIS A 1 148 ? 3.477 12.038 11.207 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CD2 1 ATOM 1184 C CE1 . HIS A 1 148 ? 2.167 12.164 9.452 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CE1 1 ATOM 1185 N NE2 . HIS A 1 148 ? 3.397 11.876 9.842 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A NE2 1 ATOM 1186 N N . ASN A 1 149 ? 0.587 13.827 15.615 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A N 1 ATOM 1187 C CA . ASN A 1 149 ? -0.159 13.577 16.852 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CA 1 ATOM 1188 C C . ASN A 1 149 ? -1.319 14.565 17.029 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A C 1 ATOM 1189 O O . ASN A 1 149 ? -2.297 14.272 17.764 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A O 1 ATOM 1190 C CB . ASN A 1 149 ? 0.811 13.570 18.055 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CB 1 ATOM 1191 C CG . ASN A 1 149 ? 0.352 12.681 19.202 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CG 1 ATOM 1192 O OD1 . ASN A 1 149 ? 0.289 13.142 20.338 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A OD1 1 ATOM 1193 N ND2 . ASN A 1 149 ? 0.066 11.404 18.927 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A ND2 1 ATOM 1194 N N . LEU A 1 150 ? -1.218 15.725 16.353 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N 1 ATOM 1195 C CA . LEU A 1 150 ? -2.271 16.745 16.336 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA 1 ATOM 1196 C C . LEU A 1 150 ? -3.232 16.538 15.152 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C 1 ATOM 1197 O O . LEU A 1 150 ? -3.966 17.469 14.766 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O 1 ATOM 1198 C CB . LEU A 1 150 ? -1.648 18.153 16.278 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB 1 ATOM 1199 C CG . LEU A 1 150 ? -0.932 18.575 17.582 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG 1 ATOM 1200 C CD1 . LEU A 1 150 ? -0.026 19.782 17.296 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 1 ATOM 1201 C CD2 . LEU A 1 150 ? -1.955 18.911 18.710 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 1 ATOM 1202 N N . GLY A 1 151 ? -3.192 15.332 14.568 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A N 1 ATOM 1203 C CA . GLY A 1 151 ? -4.116 14.994 13.499 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A CA 1 ATOM 1204 C C . GLY A 1 151 ? -3.759 15.371 12.098 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A C 1 ATOM 1205 O O . GLY A 1 151 ? -4.626 15.338 11.223 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A O 1 ATOM 1206 N N . MET A 1 152 ? -2.503 15.738 11.850 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 152 MET A N 1 ATOM 1207 C CA . MET A 1 152 ? -2.099 16.096 10.507 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CA 1 ATOM 1208 C C . MET A 1 152 ? -1.574 14.898 9.742 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 152 MET A C 1 ATOM 1209 O O . MET A 1 152 ? -0.888 14.042 10.327 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 152 MET A O 1 ATOM 1210 C CB . MET A 1 152 ? -0.958 17.123 10.573 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CB 1 ATOM 1211 C CG . MET A 1 152 ? -1.323 18.368 11.353 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CG 1 ATOM 1212 S SD . MET A 1 152 ? 0.141 19.407 11.427 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 152 MET A SD 1 ATOM 1213 C CE . MET A 1 152 ? -0.541 20.778 12.380 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CE 1 ATOM 1214 N N . GLU A 1 153 ? -1.913 14.821 8.452 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N 1 ATOM 1215 C CA . GLU A 1 153 ? -1.353 13.808 7.573 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA 1 ATOM 1216 C C . GLU A 1 153 ? -0.350 14.578 6.719 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C 1 ATOM 1217 O O . GLU A 1 153 ? -0.192 15.800 6.845 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O 1 ATOM 1218 C CB . GLU A 1 153 ? -2.411 13.193 6.627 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB 1 ATOM 1219 C CG . GLU A 1 153 ? -3.568 12.475 7.298 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG 1 ATOM 1220 C CD . GLU A 1 153 ? -3.191 11.249 8.094 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD 1 ATOM 1221 O OE1 . GLU A 1 153 ? -2.131 10.631 7.828 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1 ATOM 1222 O OE2 . GLU A 1 153 ? -3.989 10.889 8.998 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1 ATOM 1223 N N . HIS A 1 154 ? 0.355 13.887 5.829 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A N 1 ATOM 1224 C CA . HIS A 1 154 ? 1.280 14.589 4.960 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CA 1 ATOM 1225 C C . HIS A 1 154 ? 0.597 15.557 3.990 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A C 1 ATOM 1226 O O . HIS A 1 154 ? -0.532 15.357 3.541 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A O 1 ATOM 1227 C CB . HIS A 1 154 ? 2.079 13.596 4.130 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CB 1 ATOM 1228 C CG . HIS A 1 154 ? 2.956 12.735 4.959 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CG 1 ATOM 1229 N ND1 . HIS A 1 154 ? 3.483 11.549 4.500 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A ND1 1 ATOM 1230 C CD2 . HIS A 1 154 ? 3.452 12.924 6.208 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CD2 1 ATOM 1231 C CE1 . HIS A 1 154 ? 4.273 11.044 5.429 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CE1 1 ATOM 1232 N NE2 . HIS A 1 154 ? 4.276 11.855 6.478 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A NE2 1 ATOM 1233 N N . ASP A 1 155 ? 1.346 16.583 3.630 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1 ATOM 1234 C CA . ASP A 1 155 ? 0.912 17.551 2.635 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1 ATOM 1235 C C . ASP A 1 155 ? 0.640 16.833 1.322 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1 ATOM 1236 O O . ASP A 1 155 ? 1.353 15.887 0.943 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1 ATOM 1237 C CB . ASP A 1 155 ? 2.009 18.575 2.466 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1 ATOM 1238 C CG . ASP A 1 155 ? 2.103 19.512 3.661 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1 ATOM 1239 O OD1 . ASP A 1 155 ? 1.128 19.652 4.414 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 ATOM 1240 O OD2 . ASP A 1 155 ? 3.166 20.119 3.845 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 ATOM 1241 N N . ASP A 1 156 ? -0.394 17.305 0.625 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A N 1 ATOM 1242 C CA . ASP A 1 156 ? -0.788 16.731 -0.673 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CA 1 ATOM 1243 C C . ASP A 1 156 ? -0.889 17.921 -1.637 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A C 1 ATOM 1244 O O . ASP A 1 156 ? -1.551 18.915 -1.307 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A O 1 ATOM 1245 C CB . ASP A 1 156 ? -2.152 16.018 -0.492 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CB 1 ATOM 1246 C CG . ASP A 1 156 ? -2.747 15.503 -1.787 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CG 1 ATOM 1247 O OD1 . ASP A 1 156 ? -3.353 16.329 -2.464 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD1 1 ATOM 1248 O OD2 . ASP A 1 156 ? -2.641 14.291 -2.082 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD2 1 ATOM 1249 N N . LYS A 1 157 ? -0.261 17.811 -2.811 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N 1 ATOM 1250 C CA . LYS A 1 157 ? -0.224 18.918 -3.758 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA 1 ATOM 1251 C C . LYS A 1 157 ? -1.599 19.346 -4.258 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C 1 ATOM 1252 O O . LYS A 1 157 ? -1.775 20.534 -4.569 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O 1 ATOM 1253 C CB . LYS A 1 157 ? 0.720 18.585 -4.931 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB 1 ATOM 1254 C CG . LYS A 1 157 ? 2.212 18.587 -4.553 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG 1 ATOM 1255 C CD . LYS A 1 157 ? 2.597 19.967 -4.031 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD 1 ATOM 1256 C CE . LYS A 1 157 ? 4.059 20.085 -3.758 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE 1 ATOM 1257 N NZ . LYS A 1 157 ? 4.770 20.093 -5.052 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ 1 ATOM 1258 N N . ASP A 1 158 ? -2.570 18.437 -4.340 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A N 1 ATOM 1259 C CA . ASP A 1 158 ? -3.907 18.878 -4.761 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CA 1 ATOM 1260 C C . ASP A 1 158 ? -4.552 19.714 -3.682 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A C 1 ATOM 1261 O O . ASP A 1 158 ? -5.347 20.582 -3.981 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A O 1 ATOM 1262 C CB . ASP A 1 158 ? -4.847 17.717 -5.121 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CB 1 ATOM 1263 C CG . ASP A 1 158 ? -4.323 16.896 -6.234 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CG 1 ATOM 1264 O OD1 . ASP A 1 158 ? -4.228 17.494 -7.316 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD1 1 ATOM 1265 O OD2 . ASP A 1 158 ? -3.989 15.684 -6.037 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD2 1 ATOM 1266 N N . LYS A 1 159 ? -4.203 19.503 -2.423 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N 1 ATOM 1267 C CA . LYS A 1 159 ? -4.823 20.266 -1.319 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA 1 ATOM 1268 C C . LYS A 1 159 ? -4.095 21.559 -0.944 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C 1 ATOM 1269 O O . LYS A 1 159 ? -4.728 22.524 -0.471 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O 1 ATOM 1270 C CB . LYS A 1 159 ? -4.980 19.361 -0.077 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB 1 ATOM 1271 C CG . LYS A 1 159 ? -5.988 18.196 -0.295 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG 1 ATOM 1272 C CD . LYS A 1 159 ? -5.987 17.153 0.854 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD 1 ATOM 1273 C CE . LYS A 1 159 ? -7.319 17.142 1.585 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE 1 ATOM 1274 N NZ . LYS A 1 159 ? -7.366 18.170 2.670 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ 1 ATOM 1275 N N . CYS A 1 160 ? -2.787 21.590 -1.149 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A N 1 ATOM 1276 C CA . CYS A 1 160 ? -2.004 22.789 -0.813 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A CA 1 ATOM 1277 C C . CYS A 1 160 ? -0.695 22.724 -1.582 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A C 1 ATOM 1278 O O . CYS A 1 160 ? -0.205 21.631 -1.916 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A O 1 ATOM 1279 C CB . CYS A 1 160 ? -1.785 22.919 0.727 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A CB 1 ATOM 1280 S SG . CYS A 1 160 ? -0.737 21.607 1.456 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A SG 1 ATOM 1281 N N . LYS A 1 161 ? -0.107 23.884 -1.847 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A N 1 ATOM 1282 C CA . LYS A 1 161 ? 1.072 23.895 -2.699 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CA 1 ATOM 1283 C C . LYS A 1 161 ? 2.446 23.894 -2.080 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A C 1 ATOM 1284 O O . LYS A 1 161 ? 3.426 23.690 -2.779 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A O 1 ATOM 1285 C CB . LYS A 1 161 ? 0.949 25.063 -3.695 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CB 1 ATOM 1286 C CG . LYS A 1 161 ? -0.369 25.046 -4.504 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CG 1 ATOM 1287 C CD . LYS A 1 161 ? -0.592 23.711 -5.252 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CD 1 ATOM 1288 C CE . LYS A 1 161 ? -1.830 23.778 -6.194 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CE 1 ATOM 1289 N NZ . LYS A 1 161 ? -2.215 22.372 -6.678 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A NZ 1 ATOM 1290 N N . CYS A 1 162 ? 2.548 24.035 -0.762 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1 ATOM 1291 C CA . CYS A 1 162 ? 3.876 24.084 -0.178 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1 ATOM 1292 C C . CYS A 1 162 ? 4.664 22.820 -0.462 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1 ATOM 1293 O O . CYS A 1 162 ? 4.132 21.736 -0.252 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1 ATOM 1294 C CB . CYS A 1 162 ? 3.761 24.262 1.318 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1 ATOM 1295 S SG . CYS A 1 162 ? 5.379 24.585 2.059 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1 ATOM 1296 N N . ASP A 1 163 ? 5.915 22.961 -0.935 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N 1 ATOM 1297 C CA . ASP A 1 163 ? 6.781 21.824 -1.257 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA 1 ATOM 1298 C C . ASP A 1 163 ? 7.706 21.386 -0.133 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C 1 ATOM 1299 O O . ASP A 1 163 ? 8.140 20.234 -0.110 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O 1 ATOM 1300 C CB . ASP A 1 163 ? 7.722 22.142 -2.433 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB 1 ATOM 1301 C CG . ASP A 1 163 ? 6.996 22.443 -3.706 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG 1 ATOM 1302 O OD1 . ASP A 1 163 ? 6.533 21.490 -4.356 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1 1 ATOM 1303 O OD2 . ASP A 1 163 ? 6.892 23.640 -4.055 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2 1 ATOM 1304 N N . THR A 1 164 ? 8.000 22.293 0.791 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 164 THR A N 1 ATOM 1305 C CA . THR A 1 164 ? 8.994 21.992 1.818 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CA 1 ATOM 1306 C C . THR A 1 164 ? 8.526 22.262 3.239 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 164 THR A C 1 ATOM 1307 O O . THR A 1 164 ? 9.341 22.467 4.153 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 164 THR A O 1 ATOM 1308 C CB . THR A 1 164 ? 10.282 22.835 1.569 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CB 1 ATOM 1309 O OG1 . THR A 1 164 ? 9.951 24.224 1.602 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 164 THR A OG1 1 ATOM 1310 C CG2 . THR A 1 164 ? 10.908 22.496 0.202 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CG2 1 ATOM 1311 N N . CYS A 1 165 ? 7.215 22.276 3.428 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1312 C CA . CYS A 1 165 ? 6.661 22.558 4.742 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1313 C C . CYS A 1 165 ? 6.859 21.399 5.720 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1314 O O . CYS A 1 165 ? 7.284 20.317 5.332 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1315 C CB . CYS A 1 165 ? 5.180 22.952 4.601 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1316 S SG . CYS A 1 165 ? 5.004 24.673 4.032 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1317 N N . ILE A 1 166 ? 6.589 21.636 6.995 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N 1 ATOM 1318 C CA . ILE A 1 166 ? 6.849 20.645 8.047 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA 1 ATOM 1319 C C . ILE A 1 166 ? 6.266 19.277 7.793 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C 1 ATOM 1320 O O . ILE A 1 166 ? 6.959 18.291 8.029 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O 1 ATOM 1321 C CB . ILE A 1 166 ? 6.397 21.205 9.419 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB 1 ATOM 1322 C CG1 . ILE A 1 166 ? 7.289 22.400 9.793 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1 1 ATOM 1323 C CG2 . ILE A 1 166 ? 6.454 20.128 10.491 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2 1 ATOM 1324 C CD1 . ILE A 1 166 ? 6.625 23.211 10.910 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1 1 ATOM 1325 N N . MET A 1 167 ? 5.032 19.240 7.287 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 167 MET A N 1 ATOM 1326 C CA . MET A 1 167 ? 4.409 17.946 6.994 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CA 1 ATOM 1327 C C . MET A 1 167 ? 4.634 17.412 5.581 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 167 MET A C 1 ATOM 1328 O O . MET A 1 167 ? 3.854 16.580 5.092 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 167 MET A O 1 ATOM 1329 C CB . MET A 1 167 ? 2.913 17.942 7.327 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CB 1 ATOM 1330 C CG . MET A 1 167 ? 2.569 18.341 8.792 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CG 1 ATOM 1331 S SD . MET A 1 167 ? 3.446 17.297 10.025 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 167 MET A SD 1 ATOM 1332 C CE . MET A 1 167 ? 2.798 15.654 9.731 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CE 1 ATOM 1333 N N . SER A 1 168 ? 5.674 17.881 4.917 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 168 SER A N 1 ATOM 1334 C CA . SER A 1 168 ? 5.996 17.300 3.632 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CA 1 ATOM 1335 C C . SER A 1 168 ? 6.187 15.770 3.845 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 168 SER A C 1 ATOM 1336 O O . SER A 1 168 ? 6.618 15.307 4.901 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 168 SER A O 1 ATOM 1337 C CB . SER A 1 168 ? 7.280 17.934 3.100 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CB 1 ATOM 1338 O OG . SER A 1 168 ? 7.735 17.253 1.930 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 168 SER A OG 1 ATOM 1339 N N . ALA A 1 169 ? 5.887 14.980 2.821 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1 ATOM 1340 C CA . ALA A 1 169 ? 6.021 13.527 2.968 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1 ATOM 1341 C C . ALA A 1 169 ? 7.439 13.043 3.259 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1 ATOM 1342 O O . ALA A 1 169 ? 7.627 11.975 3.865 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1 ATOM 1343 C CB . ALA A 1 169 ? 5.480 12.831 1.709 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1 ATOM 1344 N N . VAL A 1 170 ? 8.427 13.816 2.808 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N 1 ATOM 1345 C CA . VAL A 1 170 ? 9.843 13.518 3.008 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA 1 ATOM 1346 C C . VAL A 1 170 ? 10.564 14.814 3.386 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C 1 ATOM 1347 O O . VAL A 1 170 ? 10.288 15.899 2.862 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O 1 ATOM 1348 C CB . VAL A 1 170 ? 10.478 12.954 1.704 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB 1 ATOM 1349 C CG1 . VAL A 1 170 ? 11.923 12.463 1.979 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1 1 ATOM 1350 C CG2 . VAL A 1 170 ? 9.620 11.814 1.164 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2 1 ATOM 1351 N N . ILE A 1 171 ? 11.471 14.694 4.341 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N 1 ATOM 1352 C CA . ILE A 1 171 ? 12.276 15.846 4.779 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA 1 ATOM 1353 C C . ILE A 1 171 ? 13.266 16.180 3.649 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C 1 ATOM 1354 O O . ILE A 1 171 ? 13.546 15.335 2.786 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O 1 ATOM 1355 C CB . ILE A 1 171 ? 13.069 15.483 6.078 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB 1 ATOM 1356 C CG1 . ILE A 1 171 ? 13.638 16.752 6.747 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 ATOM 1357 C CG2 . ILE A 1 171 ? 14.231 14.475 5.738 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 ATOM 1358 C CD1 . ILE A 1 171 ? 14.259 16.469 8.176 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 ATOM 1359 N N . SER A 1 172 ? 13.756 17.416 3.633 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N 1 ATOM 1360 C CA . SER A 1 172 ? 14.759 17.789 2.629 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA 1 ATOM 1361 C C . SER A 1 172 ? 15.749 18.759 3.211 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C 1 ATOM 1362 O O . SER A 1 172 ? 15.539 19.300 4.281 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O 1 ATOM 1363 C CB . SER A 1 172 ? 14.121 18.396 1.383 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB 1 ATOM 1364 O OG . SER A 1 172 ? 13.812 19.770 1.557 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG 1 ATOM 1365 N N . ASP A 1 173 ? 16.855 18.938 2.490 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A N 1 ATOM 1366 C CA . ASP A 1 173 ? 17.896 19.844 2.905 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CA 1 ATOM 1367 C C . ASP A 1 173 ? 17.351 21.284 2.966 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A C 1 ATOM 1368 O O . ASP A 1 173 ? 17.821 22.102 3.758 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A O 1 ATOM 1369 C CB . ASP A 1 173 ? 19.078 19.746 1.911 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CB 1 ATOM 1370 C CG . ASP A 1 173 ? 19.861 18.410 2.006 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CG 1 ATOM 1371 O OD1 . ASP A 1 173 ? 19.264 17.305 2.039 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD1 1 ATOM 1372 O OD2 . ASP A 1 173 ? 21.110 18.469 2.014 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD2 1 ATOM 1373 N N . LYS A 1 174 ? 16.354 21.590 2.141 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A N 1 ATOM 1374 C CA . LYS A 1 174 ? 15.764 22.934 2.098 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CA 1 ATOM 1375 C C . LYS A 1 174 ? 14.506 23.039 2.968 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A C 1 ATOM 1376 O O . LYS A 1 174 ? 13.652 23.926 2.783 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A O 1 ATOM 1377 C CB . LYS A 1 174 ? 15.404 23.298 0.655 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CB 1 ATOM 1378 C CG . LYS A 1 174 ? 16.600 23.533 -0.294 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CG 1 ATOM 1379 C CD . LYS A 1 174 ? 16.114 24.109 -1.629 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CD 1 ATOM 1380 C CE . LYS A 1 174 ? 17.204 24.863 -2.363 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CE 1 ATOM 1381 N NZ . LYS A 1 174 ? 16.699 25.453 -3.647 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A NZ 1 ATOM 1382 N N . GLN A 1 175 ? 14.400 22.126 3.918 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N 1 ATOM 1383 C CA . GLN A 1 175 ? 13.253 22.077 4.808 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA 1 ATOM 1384 C C . GLN A 1 175 ? 12.866 23.445 5.417 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C 1 ATOM 1385 O O . GLN A 1 175 ? 13.722 24.163 5.979 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O 1 ATOM 1386 C CB . GLN A 1 175 ? 13.551 21.088 5.932 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB 1 ATOM 1387 C CG . GLN A 1 175 ? 12.367 20.803 6.810 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG 1 ATOM 1388 C CD . GLN A 1 175 ? 11.285 20.173 6.048 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD 1 ATOM 1389 O OE1 . GLN A 1 175 ? 11.526 19.255 5.230 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1 ATOM 1390 N NE2 . GLN A 1 175 ? 10.041 20.662 6.283 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1 ATOM 1391 N N . SER A 1 176 ? 11.586 23.791 5.277 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N 1 ATOM 1392 C CA . SER A 1 176 ? 10.991 25.023 5.807 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA 1 ATOM 1393 C C . SER A 1 176 ? 10.559 24.816 7.244 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C 1 ATOM 1394 O O . SER A 1 176 ? 10.291 23.667 7.673 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O 1 ATOM 1395 C CB . SER A 1 176 ? 9.710 25.348 5.006 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB 1 ATOM 1396 O OG . SER A 1 176 ? 9.120 26.554 5.408 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG 1 ATOM 1397 N N . LYS A 1 177 ? 10.472 25.909 7.988 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A N 1 ATOM 1398 C CA . LYS A 1 177 ? 9.958 25.857 9.363 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CA 1 ATOM 1399 C C . LYS A 1 177 ? 8.444 26.164 9.383 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A C 1 ATOM 1400 O O . LYS A 1 177 ? 7.853 26.304 10.453 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A O 1 ATOM 1401 C CB . LYS A 1 177 ? 10.697 26.858 10.254 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CB 1 ATOM 1402 C CG . LYS A 1 177 ? 10.394 28.308 9.933 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CG 1 ATOM 1403 C CD . LYS A 1 177 ? 11.047 29.227 10.973 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CD 1 ATOM 1404 C CE . LYS A 1 177 ? 10.724 30.675 10.629 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CE 1 ATOM 1405 N NZ . LYS A 1 177 ? 11.239 31.606 11.679 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A NZ 1 ATOM 1406 N N . LEU A 1 178 ? 7.801 26.223 8.213 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N 1 ATOM 1407 C CA . LEU A 1 178 ? 6.373 26.552 8.155 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA 1 ATOM 1408 C C . LEU A 1 178 ? 5.455 25.349 7.983 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C 1 ATOM 1409 O O . LEU A 1 178 ? 5.842 24.369 7.342 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O 1 ATOM 1410 C CB . LEU A 1 178 ? 6.115 27.481 6.964 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB 1 ATOM 1411 C CG . LEU A 1 178 ? 6.840 28.814 6.963 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG 1 ATOM 1412 C CD1 . LEU A 1 178 ? 6.516 29.572 5.648 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1 ATOM 1413 C CD2 . LEU A 1 178 ? 6.378 29.626 8.189 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1 ATOM 1414 N N . PHE A 1 179 ? 4.271 25.456 8.589 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A N 1 ATOM 1415 C CA . PHE A 1 179 ? 3.194 24.480 8.373 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CA 1 ATOM 1416 C C . PHE A 1 179 ? 2.423 24.967 7.140 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A C 1 ATOM 1417 O O . PHE A 1 179 ? 2.146 26.185 6.972 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A O 1 ATOM 1418 C CB . PHE A 1 179 ? 2.245 24.462 9.545 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CB 1 ATOM 1419 C CG . PHE A 1 179 ? 2.723 23.657 10.694 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CG 1 ATOM 1420 C CD1 . PHE A 1 179 ? 2.697 22.260 10.651 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD1 1 ATOM 1421 C CD2 . PHE A 1 179 ? 3.175 24.287 11.861 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD2 1 ATOM 1422 C CE1 . PHE A 1 179 ? 3.103 21.510 11.753 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE1 1 ATOM 1423 C CE2 . PHE A 1 179 ? 3.584 23.555 12.951 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE2 1 ATOM 1424 C CZ . PHE A 1 179 ? 3.549 22.148 12.913 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CZ 1 ATOM 1425 N N . SER A 1 180 ? 2.118 24.020 6.270 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 180 SER A N 1 ATOM 1426 C CA . SER A 1 180 ? 1.346 24.304 5.066 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CA 1 ATOM 1427 C C . SER A 1 180 ? -0.137 24.564 5.387 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 180 SER A C 1 ATOM 1428 O O . SER A 1 180 ? -0.597 24.381 6.540 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 180 SER A O 1 ATOM 1429 C CB . SER A 1 180 ? 1.371 23.086 4.174 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CB 1 ATOM 1430 O OG . SER A 1 180 ? 0.529 22.117 4.781 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 180 SER A OG 1 ATOM 1431 N N . ASP A 1 181 ? -0.890 24.973 4.356 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A N 1 ATOM 1432 C CA . ASP A 1 181 ? -2.340 25.153 4.557 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CA 1 ATOM 1433 C C . ASP A 1 181 ? -2.996 23.780 4.763 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A C 1 ATOM 1434 O O . ASP A 1 181 ? -4.034 23.691 5.411 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A O 1 ATOM 1435 C CB . ASP A 1 181 ? -3.032 25.866 3.366 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CB 1 ATOM 1436 C CG . ASP A 1 181 ? -4.550 26.054 3.602 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CG 1 ATOM 1437 O OD1 . ASP A 1 181 ? -4.925 26.689 4.615 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD1 1 ATOM 1438 O OD2 . ASP A 1 181 ? -5.383 25.561 2.802 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD2 1 ATOM 1439 N N . CYS A 1 182 ? -2.414 22.714 4.201 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A N 1 ATOM 1440 C CA . CYS A 1 182 ? -2.980 21.377 4.462 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CA 1 ATOM 1441 C C . CYS A 1 182 ? -2.899 21.131 5.955 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A C 1 ATOM 1442 O O . CYS A 1 182 ? -3.838 20.646 6.561 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A O 1 ATOM 1443 C CB . CYS A 1 182 ? -2.170 20.254 3.806 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CB 1 ATOM 1444 S SG . CYS A 1 182 ? -2.124 20.141 1.978 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A SG 1 ATOM 1445 N N . SER A 1 183 ? -1.742 21.434 6.538 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1 ATOM 1446 C CA . SER A 1 183 ? -1.539 21.204 7.958 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1 ATOM 1447 C C . SER A 1 183 ? -2.454 22.026 8.856 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1 ATOM 1448 O O . SER A 1 183 ? -2.991 21.522 9.858 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1 ATOM 1449 C CB . SER A 1 183 ? -0.076 21.499 8.296 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1 ATOM 1450 O OG . SER A 1 183 ? 0.742 20.547 7.659 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1 ATOM 1451 N N . LYS A 1 184 ? -2.592 23.306 8.517 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N 1 ATOM 1452 C CA . LYS A 1 184 ? -3.457 24.181 9.280 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA 1 ATOM 1453 C C . LYS A 1 184 ? -4.913 23.711 9.182 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C 1 ATOM 1454 O O . LYS A 1 184 ? -5.640 23.706 10.192 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O 1 ATOM 1455 C CB . LYS A 1 184 ? -3.269 25.625 8.803 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB 1 ATOM 1456 C CG . LYS A 1 184 ? -1.847 26.177 9.142 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG 1 ATOM 1457 C CD . LYS A 1 184 ? -1.699 27.615 8.702 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD 1 ATOM 1458 C CE . LYS A 1 184 ? -0.262 28.089 8.827 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE 1 ATOM 1459 N NZ . LYS A 1 184 ? -0.224 29.505 8.419 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ 1 ATOM 1460 N N . ASP A 1 185 ? -5.311 23.271 7.993 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A N 1 ATOM 1461 C CA . ASP A 1 185 ? -6.676 22.767 7.864 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CA 1 ATOM 1462 C C . ASP A 1 185 ? -6.853 21.475 8.695 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A C 1 ATOM 1463 O O . ASP A 1 185 ? -7.896 21.292 9.346 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A O 1 ATOM 1464 C CB . ASP A 1 185 ? -7.024 22.507 6.394 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CB 1 ATOM 1465 C CG . ASP A 1 185 ? -7.181 23.785 5.569 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CG 1 ATOM 1466 O OD1 . ASP A 1 185 ? -7.101 24.903 6.117 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD1 1 ATOM 1467 O OD2 . ASP A 1 185 ? -7.386 23.647 4.343 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD2 1 ATOM 1468 N N . TYR A 1 186 ? -5.876 20.559 8.689 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A N 1 ATOM 1469 C CA . TYR A 1 186 ? -5.992 19.364 9.544 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CA 1 ATOM 1470 C C . TYR A 1 186 ? -6.082 19.742 11.020 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A C 1 ATOM 1471 O O . TYR A 1 186 ? -6.823 19.121 11.784 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A O 1 ATOM 1472 C CB . TYR A 1 186 ? -4.783 18.449 9.364 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CB 1 ATOM 1473 C CG . TYR A 1 186 ? -4.798 17.611 8.112 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CG 1 ATOM 1474 C CD1 . TYR A 1 186 ? -3.731 17.642 7.209 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CD1 1 ATOM 1475 C CD2 . TYR A 1 186 ? -5.847 16.726 7.873 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CD2 1 ATOM 1476 C CE1 . TYR A 1 186 ? -3.717 16.804 6.090 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CE1 1 ATOM 1477 C CE2 . TYR A 1 186 ? -5.836 15.859 6.759 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CE2 1 ATOM 1478 C CZ . TYR A 1 186 ? -4.765 15.917 5.876 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CZ 1 ATOM 1479 O OH . TYR A 1 186 ? -4.716 15.070 4.776 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A OH 1 ATOM 1480 N N . TYR A 1 187 ? -5.303 20.736 11.433 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A N 1 ATOM 1481 C CA . TYR A 1 187 ? -5.349 21.150 12.834 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CA 1 ATOM 1482 C C . TYR A 1 187 ? -6.721 21.743 13.167 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A C 1 ATOM 1483 O O . TYR A 1 187 ? -7.241 21.496 14.247 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A O 1 ATOM 1484 C CB . TYR A 1 187 ? -4.199 22.129 13.129 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CB 1 ATOM 1485 C CG . TYR A 1 187 ? -4.119 22.608 14.562 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CG 1 ATOM 1486 C CD1 . TYR A 1 187 ? -4.075 21.693 15.613 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD1 1 ATOM 1487 C CD2 . TYR A 1 187 ? -4.083 23.970 14.857 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD2 1 ATOM 1488 C CE1 . TYR A 1 187 ? -3.991 22.117 16.956 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE1 1 ATOM 1489 C CE2 . TYR A 1 187 ? -3.999 24.414 16.200 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE2 1 ATOM 1490 C CZ . TYR A 1 187 ? -3.953 23.485 17.230 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CZ 1 ATOM 1491 O OH . TYR A 1 187 ? -3.885 23.893 18.554 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A OH 1 ATOM 1492 N N . GLN A 1 188 ? -7.313 22.479 12.235 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A N 1 ATOM 1493 C CA . GLN A 1 188 ? -8.652 23.031 12.503 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CA 1 ATOM 1494 C C . GLN A 1 188 ? -9.628 21.875 12.674 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A C 1 ATOM 1495 O O . GLN A 1 188 ? -10.445 21.896 13.591 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A O 1 ATOM 1496 C CB . GLN A 1 188 ? -9.135 23.914 11.359 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CB 1 ATOM 1497 C CG . GLN A 1 188 ? -10.561 24.465 11.621 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CG 1 ATOM 1498 C CD . GLN A 1 188 ? -10.623 25.233 12.927 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CD 1 ATOM 1499 O OE1 . GLN A 1 188 ? -11.280 24.807 13.908 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A OE1 1 ATOM 1500 N NE2 . GLN A 1 188 ? -9.926 26.353 12.975 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A NE2 1 ATOM 1501 N N . THR A 1 189 ? -9.519 20.854 11.822 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 189 THR A N 1 ATOM 1502 C CA . THR A 1 189 ? -10.410 19.699 11.912 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CA 1 ATOM 1503 C C . THR A 1 189 ? -10.242 19.010 13.267 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 189 THR A C 1 ATOM 1504 O O . THR A 1 189 ? -11.214 18.590 13.896 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 189 THR A O 1 ATOM 1505 C CB . THR A 1 189 ? -10.135 18.692 10.750 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CB 1 ATOM 1506 O OG1 . THR A 1 189 ? -10.453 19.321 9.504 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 189 THR A OG1 1 ATOM 1507 C CG2 . THR A 1 189 ? -10.973 17.420 10.891 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CG2 1 ATOM 1508 N N . PHE A 1 190 ? -8.990 18.896 13.719 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A N 1 ATOM 1509 C CA . PHE A 1 190 ? -8.680 18.264 14.986 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CA 1 ATOM 1510 C C . PHE A 1 190 ? -9.281 19.053 16.158 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A C 1 ATOM 1511 O O . PHE A 1 190 ? -9.890 18.469 17.049 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A O 1 ATOM 1512 C CB . PHE A 1 190 ? -7.151 18.154 15.115 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CB 1 ATOM 1513 C CG . PHE A 1 190 ? -6.684 17.445 16.365 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CG 1 ATOM 1514 C CD1 . PHE A 1 190 ? -6.807 16.067 16.491 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CD1 1 ATOM 1515 C CD2 . PHE A 1 190 ? -6.121 18.182 17.415 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CD2 1 ATOM 1516 C CE1 . PHE A 1 190 ? -6.374 15.403 17.653 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CE1 1 ATOM 1517 C CE2 . PHE A 1 190 ? -5.676 17.539 18.600 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CE2 1 ATOM 1518 C CZ . PHE A 1 190 ? -5.808 16.147 18.711 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CZ 1 ATOM 1519 N N . LEU A 1 191 ? -9.122 20.373 16.173 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N 1 ATOM 1520 C CA . LEU A 1 191 ? -9.700 21.171 17.255 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 1521 C C . LEU A 1 191 ? -11.228 21.115 17.231 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C 1 ATOM 1522 O O . LEU A 1 191 ? -11.852 21.170 18.291 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O 1 ATOM 1523 C CB . LEU A 1 191 ? -9.261 22.629 17.163 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB 1 ATOM 1524 C CG . LEU A 1 191 ? -7.789 22.949 17.437 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG 1 ATOM 1525 C CD1 . LEU A 1 191 ? -7.637 24.446 17.388 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 ATOM 1526 C CD2 . LEU A 1 191 ? -7.342 22.429 18.826 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 ATOM 1527 N N . THR A 1 192 ? -11.828 21.037 16.042 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 192 THR A N 1 ATOM 1528 C CA . THR A 1 192 ? -13.286 20.983 15.932 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CA 1 ATOM 1529 C C . THR A 1 192 ? -13.865 19.624 16.324 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 192 THR A C 1 ATOM 1530 O O . THR A 1 192 ? -14.889 19.538 17.029 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 192 THR A O 1 ATOM 1531 C CB . THR A 1 192 ? -13.739 21.297 14.476 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CB 1 ATOM 1532 O OG1 . THR A 1 192 ? -13.379 22.638 14.146 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 192 THR A OG1 1 ATOM 1533 C CG2 . THR A 1 192 ? -15.260 21.143 14.321 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CG2 1 ATOM 1534 N N . ASN A 1 193 ? -13.225 18.553 15.881 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N 1 ATOM 1535 C CA . ASN A 1 193 ? -13.745 17.221 16.143 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA 1 ATOM 1536 C C . ASN A 1 193 ? -13.239 16.499 17.379 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C 1 ATOM 1537 O O . ASN A 1 193 ? -13.975 15.725 18.002 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O 1 ATOM 1538 C CB . ASN A 1 193 ? -13.514 16.336 14.922 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB 1 ATOM 1539 C CG . ASN A 1 193 ? -14.232 16.846 13.686 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG 1 ATOM 1540 O OD1 . ASN A 1 193 ? -15.142 17.674 13.772 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1 1 ATOM 1541 N ND2 . ASN A 1 193 ? -13.839 16.336 12.530 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2 1 ATOM 1542 N N . ASP A 1 194 ? -11.980 16.719 17.733 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A N 1 ATOM 1543 C CA . ASP A 1 194 ? -11.398 16.039 18.882 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CA 1 ATOM 1544 C C . ASP A 1 194 ? -11.320 16.945 20.102 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A C 1 ATOM 1545 O O . ASP A 1 194 ? -11.752 16.563 21.187 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A O 1 ATOM 1546 C CB . ASP A 1 194 ? -9.999 15.537 18.508 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CB 1 ATOM 1547 C CG . ASP A 1 194 ? -9.458 14.485 19.475 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CG 1 ATOM 1548 O OD1 . ASP A 1 194 ? -9.406 14.731 20.697 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A OD1 1 ATOM 1549 O OD2 . ASP A 1 194 ? -9.056 13.406 18.992 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A OD2 1 ATOM 1550 N N . ASN A 1 195 ? -10.734 18.123 19.908 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A N 1 ATOM 1551 C CA . ASN A 1 195 ? -10.561 19.127 20.948 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CA 1 ATOM 1552 C C . ASN A 1 195 ? -10.170 18.557 22.308 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A C 1 ATOM 1553 O O . ASN A 1 195 ? -10.842 18.759 23.312 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A O 1 ATOM 1554 C CB . ASN A 1 195 ? -11.836 19.970 21.051 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CB 1 ATOM 1555 C CG . ASN A 1 195 ? -11.615 21.261 21.792 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CG 1 ATOM 1556 O OD1 . ASN A 1 195 ? -10.592 21.931 21.612 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A OD1 1 ATOM 1557 N ND2 . ASN A 1 195 ? -12.582 21.640 22.614 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A ND2 1 ATOM 1558 N N . PRO A 1 196 ? -9.039 17.864 22.364 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N 1 ATOM 1559 C CA . PRO A 1 196 ? -8.570 17.271 23.612 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA 1 ATOM 1560 C C . PRO A 1 196 ? -8.343 18.310 24.706 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C 1 ATOM 1561 O O . PRO A 1 196 ? -7.766 19.361 24.487 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O 1 ATOM 1562 C CB . PRO A 1 196 ? -7.309 16.535 23.172 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB 1 ATOM 1563 C CG . PRO A 1 196 ? -6.769 17.431 22.154 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG 1 ATOM 1564 C CD . PRO A 1 196 ? -7.976 17.834 21.340 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD 1 ATOM 1565 N N . GLN A 1 197 ? -8.818 18.005 25.906 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A N 1 ATOM 1566 C CA . GLN A 1 197 ? -8.735 18.932 27.022 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CA 1 ATOM 1567 C C . GLN A 1 197 ? -7.354 19.272 27.554 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A C 1 ATOM 1568 O O . GLN A 1 197 ? -7.133 20.387 28.037 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A O 1 ATOM 1569 C CB . GLN A 1 197 ? -9.572 18.381 28.187 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CB 1 ATOM 1570 C CG . GLN A 1 197 ? -9.349 19.062 29.548 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CG 1 ATOM 1571 C CD . GLN A 1 197 ? -10.023 20.404 29.644 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CD 1 ATOM 1572 O OE1 . GLN A 1 197 ? -11.131 20.582 29.136 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A OE1 1 ATOM 1573 N NE2 . GLN A 1 197 ? -9.368 21.364 30.302 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A NE2 1 ATOM 1574 N N . CYS A 1 198 ? -6.401 18.363 27.452 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N 1 ATOM 1575 C CA . CYS A 1 198 ? -5.114 18.686 28.052 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA 1 ATOM 1576 C C . CYS A 1 198 ? -4.367 19.869 27.454 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C 1 ATOM 1577 O O . CYS A 1 198 ? -3.586 20.520 28.160 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O 1 ATOM 1578 C CB . CYS A 1 198 ? -4.216 17.437 28.111 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB 1 ATOM 1579 S SG . CYS A 1 198 ? -3.118 17.101 26.691 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG 1 ATOM 1580 N N . ILE A 1 199 ? -4.606 20.179 26.179 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A N 1 ATOM 1581 C CA . ILE A 1 199 ? -3.904 21.300 25.569 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CA 1 ATOM 1582 C C . ILE A 1 199 ? -4.655 22.618 25.750 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A C 1 ATOM 1583 O O . ILE A 1 199 ? -4.234 23.667 25.272 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A O 1 ATOM 1584 C CB . ILE A 1 199 ? -3.558 21.044 24.070 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CB 1 ATOM 1585 C CG1 . ILE A 1 199 ? -4.822 20.755 23.266 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG1 1 ATOM 1586 C CG2 . ILE A 1 199 ? -2.548 19.853 23.958 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG2 1 ATOM 1587 C CD1 . ILE A 1 199 ? -4.583 20.764 21.726 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CD1 1 ATOM 1588 N N . LEU A 1 200 ? -5.756 22.557 26.491 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1589 C CA . LEU A 1 200 ? -6.501 23.780 26.783 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1590 C C . LEU A 1 200 ? -5.941 24.374 28.059 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1591 O O . LEU A 1 200 ? -6.075 25.568 28.300 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1592 C CB . LEU A 1 200 ? -7.977 23.480 27.041 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1593 C CG . LEU A 1 200 ? -8.803 23.149 25.823 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1594 C CD1 . LEU A 1 200 ? -8.810 24.348 24.911 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1595 C CD2 . LEU A 1 200 ? -8.232 21.927 25.134 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1596 N N . ASN A 1 201 ? -5.302 23.524 28.855 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A N 1 ATOM 1597 C CA . ASN A 1 201 ? -4.760 23.922 30.159 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CA 1 ATOM 1598 C C . ASN A 1 201 ? -3.374 24.567 30.108 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A C 1 ATOM 1599 O O . ASN A 1 201 ? -2.394 23.931 29.737 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A O 1 ATOM 1600 C CB . ASN A 1 201 ? -4.695 22.702 31.099 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CB 1 ATOM 1601 C CG . ASN A 1 201 ? -6.004 21.924 31.168 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CG 1 ATOM 1602 O OD1 . ASN A 1 201 ? -7.085 22.507 31.282 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A OD1 1 ATOM 1603 N ND2 . ASN A 1 201 ? -5.908 20.597 31.120 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A ND2 1 ATOM 1604 N N . ALA A 1 202 ? -3.281 25.837 30.479 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A N 1 ATOM 1605 C CA . ALA A 1 202 ? -1.970 26.485 30.491 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CA 1 ATOM 1606 C C . ALA A 1 202 ? -1.198 25.945 31.705 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A C 1 ATOM 1607 O O . ALA A 1 202 ? -1.795 25.478 32.671 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A O 1 ATOM 1608 C CB . ALA A 1 202 ? -2.124 28.005 30.591 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CB 1 ATOM 1609 N N . PRO A 1 203 ? 0.139 25.960 31.654 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A N 1 ATOM 1610 C CA . PRO A 1 203 ? 0.893 25.454 32.813 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CA 1 ATOM 1611 C C . PRO A 1 203 ? 0.552 26.238 34.097 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A C 1 ATOM 1612 O O . PRO A 1 203 ? 0.223 27.433 33.983 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A O 1 ATOM 1613 C CB . PRO A 1 203 ? 2.346 25.644 32.379 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CB 1 ATOM 1614 C CG . PRO A 1 203 ? 2.267 25.414 30.874 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CG 1 ATOM 1615 C CD . PRO A 1 203 ? 1.019 26.166 30.483 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CD 1 ATOM 1616 O OXT . PRO A 1 203 ? 0.618 25.648 35.188 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A OXT 1 HETATM 1617 N N . PCA B 2 1 ? 14.419 8.856 3.402 0.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B N 1 HETATM 1618 C CA . PCA B 2 1 ? 14.152 9.060 4.842 0.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CA 1 HETATM 1619 C CB . PCA B 2 1 ? 14.759 10.402 5.255 0.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CB 1 HETATM 1620 C CG . PCA B 2 1 ? 15.142 11.044 3.991 0.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CG 1 HETATM 1621 C CD . PCA B 2 1 ? 14.833 10.034 2.923 0.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CD 1 HETATM 1622 O OE . PCA B 2 1 ? 14.936 10.291 1.725 0.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B OE 1 HETATM 1623 C C . PCA B 2 1 ? 12.646 9.043 5.103 0.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B C 1 HETATM 1624 O O . PCA B 2 1 ? 11.880 9.736 4.428 0.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B O 1 ATOM 1625 N N . GLN B 2 2 ? 12.223 8.240 6.076 0.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B N 1 ATOM 1626 C CA . GLN B 2 2 ? 10.810 8.119 6.421 0.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CA 1 ATOM 1627 C C . GLN B 2 2 ? 10.523 8.776 7.765 0.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B C 1 ATOM 1628 O O . GLN B 2 2 ? 11.256 8.570 8.734 0.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B O 1 ATOM 1629 C CB . GLN B 2 2 ? 10.401 6.644 6.468 0.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CB 1 ATOM 1630 C CG . GLN B 2 2 ? 10.181 6.025 5.092 0.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CG 1 ATOM 1631 C CD . GLN B 2 2 ? 9.838 4.547 5.158 0.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CD 1 ATOM 1632 O OE1 . GLN B 2 2 ? 9.198 4.087 6.097 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B OE1 1 ATOM 1633 N NE2 . GLN B 2 2 ? 10.254 3.801 4.151 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B NE2 1 ATOM 1634 N N . TRP B 2 3 ? 9.456 9.566 7.814 0.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N 1 ATOM 1635 C CA . TRP B 2 3 ? 9.072 10.264 9.033 0.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA 1 ATOM 1636 C C . TRP B 2 3 ? 7.575 10.515 9.031 0.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C 1 ATOM 1637 O O . TRP B 2 3 ? 7.006 10.711 10.120 0.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O 1 ATOM 1638 C CB . TRP B 2 3 ? 9.845 11.589 9.147 0.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB 1 ATOM 1639 C CG . TRP B 2 3 ? 9.478 12.659 8.143 0.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG 1 ATOM 1640 C CD1 . TRP B 2 3 ? 8.815 12.494 6.957 0.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1 1 ATOM 1641 C CD2 . TRP B 2 3 ? 9.807 14.052 8.222 0.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2 1 ATOM 1642 N NE1 . TRP B 2 3 ? 8.714 13.695 6.295 0.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1 1 ATOM 1643 C CE2 . TRP B 2 3 ? 9.316 14.668 7.049 0.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2 1 ATOM 1644 C CE3 . TRP B 2 3 ? 10.473 14.839 9.170 0.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3 1 ATOM 1645 C CZ2 . TRP B 2 3 ? 9.470 16.038 6.800 0.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2 1 ATOM 1646 C CZ3 . TRP B 2 3 ? 10.627 16.201 8.920 0.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3 1 ATOM 1647 C CH2 . TRP B 2 3 ? 10.127 16.784 7.744 0.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2 1 ATOM 1648 O OXT . TRP B 2 3 ? 6.993 10.519 7.930 0.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B OXT 1 HETATM 1649 CD CD . CD C 3 . ? 5.126 11.513 8.470 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 801 CD A CD 1 HETATM 1650 CD CD . CD D 3 . ? 16.013 26.968 27.741 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 802 CD A CD 1 HETATM 1651 CD CD . CD E 3 . ? -7.332 25.918 3.816 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 803 CD A CD 1 HETATM 1652 CD CD . CD F 3 . ? 26.842 2.960 29.173 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 804 CD A CD 1 HETATM 1653 CD CD . CD G 3 . ? -0.902 33.089 21.814 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 805 CD A CD 1 HETATM 1654 CD CD . CD H 3 . ? -8.474 12.699 21.182 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 806 CD A CD 1 HETATM 1655 CD CD . CD I 3 . ? 0.391 27.654 36.349 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 807 CD A CD 1 HETATM 1656 CD CD . CD J 3 . ? 19.391 13.133 8.670 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 808 CD A CD 1 HETATM 1657 CD CD . CD K 3 . ? -0.417 27.657 0.672 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 809 CD A CD 1 HETATM 1658 CD CD . CD L 3 . ? -3.913 2.946 29.855 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 810 CD A CD 1 HETATM 1659 O O . HOH M 4 . ? 22.723 23.181 14.493 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 1660 O O . HOH M 4 . ? 20.406 23.749 13.005 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 1661 O O . HOH M 4 . ? 20.707 24.510 10.182 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 1662 O O . HOH M 4 . ? 12.131 -4.128 15.974 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 1663 O O . HOH M 4 . ? 11.071 1.713 11.646 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 1664 O O . HOH M 4 . ? 20.476 25.265 6.160 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 1665 O O . HOH M 4 . ? 11.932 28.256 6.721 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 1666 O O . HOH M 4 . ? 13.135 30.215 7.756 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 1667 O O . HOH M 4 . ? 21.446 1.289 25.261 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 1668 O O . HOH M 4 . ? 2.231 0.824 11.667 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 1669 O O . HOH M 4 . ? 13.390 -3.263 7.990 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 1670 O O . HOH M 4 . ? 16.136 -1.025 7.276 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 1671 O O . HOH M 4 . ? 7.908 15.381 -0.084 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 1672 O O . HOH M 4 . ? 19.488 -0.670 11.509 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 1673 O O . HOH M 4 . ? 4.589 29.117 19.854 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 1674 O O . HOH M 4 . ? -10.740 27.658 22.415 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 1675 O O . HOH M 4 . ? 6.233 31.918 20.726 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 1676 O O . HOH M 4 . ? 5.303 32.225 23.234 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 1677 O O . HOH M 4 . ? -8.060 21.325 22.385 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 1678 O O . HOH M 4 . ? -3.010 34.431 21.551 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 1679 O O . HOH M 4 . ? 0.895 31.349 22.083 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 1680 O O . HOH M 4 . ? 19.821 -2.854 8.096 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 1681 O O . HOH M 4 . ? 2.835 27.941 28.218 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 1682 O O . HOH M 4 . ? -6.350 6.045 26.206 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 1683 O O . HOH M 4 . ? -1.178 12.443 28.472 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 1684 O O . HOH M 4 . ? 5.031 21.913 33.681 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 1685 O O . HOH M 4 . ? 15.481 21.005 31.645 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 1686 O O . HOH M 4 . ? 25.725 2.941 24.856 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 1687 O O . HOH M 4 . ? 19.098 5.244 32.936 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 1688 O O . HOH M 4 . ? 12.886 7.077 34.999 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 1689 O O . HOH M 4 . ? 20.197 11.870 34.230 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 1690 O O . HOH M 4 . ? 19.672 3.556 23.363 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 1691 O O . HOH M 4 . ? 21.033 3.205 20.901 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 1692 O O . HOH M 4 . ? 30.036 8.814 26.092 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1 HETATM 1693 O O . HOH M 4 . ? 1.400 13.426 38.471 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1 HETATM 1694 O O . HOH M 4 . ? 2.526 17.148 37.726 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1 HETATM 1695 O O . HOH M 4 . ? 4.387 18.018 39.730 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1 HETATM 1696 O O . HOH M 4 . ? 8.239 7.393 40.426 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O 1 HETATM 1697 O O . HOH M 4 . ? 6.405 16.426 39.786 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O 1 HETATM 1698 O O . HOH M 4 . ? 8.476 5.652 45.899 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O 1 HETATM 1699 O O . HOH M 4 . ? -1.846 16.174 30.486 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O 1 HETATM 1700 O O . HOH M 4 . ? -1.256 21.749 29.020 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O 1 HETATM 1701 O O . HOH M 4 . ? -1.881 19.786 29.920 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O 1 HETATM 1702 O O . HOH M 4 . ? 27.795 3.151 18.299 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O 1 HETATM 1703 O O . HOH M 4 . ? 24.699 13.568 14.569 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O 1 HETATM 1704 O O . HOH M 4 . ? 17.158 5.368 10.466 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O 1 HETATM 1705 O O . HOH M 4 . ? 17.344 1.813 8.218 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O 1 HETATM 1706 O O . HOH M 4 . ? -7.275 15.463 27.483 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O 1 HETATM 1707 O O . HOH M 4 . ? -3.320 12.219 -4.950 1.00 3.52 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O 1 HETATM 1708 O O . HOH M 4 . ? -1.499 15.372 -4.693 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O 1 HETATM 1709 O O . HOH M 4 . ? 14.573 19.782 34.264 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O 1 HETATM 1710 O O . HOH M 4 . ? 13.098 18.158 34.049 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O 1 HETATM 1711 O O . HOH M 4 . ? 24.959 21.272 23.303 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O 1 HETATM 1712 O O . HOH M 4 . ? 20.797 15.980 6.342 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O 1 HETATM 1713 O O . HOH M 4 . ? 19.245 10.915 8.638 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O 1 HETATM 1714 O O . HOH M 4 . ? 19.054 15.584 7.876 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O 1 HETATM 1715 O O . HOH M 4 . ? 18.132 12.146 6.974 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O 1 HETATM 1716 O O . HOH M 4 . ? 8.830 2.987 10.602 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O 1 HETATM 1717 O O . HOH M 4 . ? 5.192 20.506 2.020 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O 1 HETATM 1718 O O . HOH M 4 . ? 5.530 18.416 0.182 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O 1 HETATM 1719 O O . HOH M 4 . ? -7.162 16.339 11.474 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O 1 HETATM 1720 O O . HOH M 4 . ? -8.672 15.148 13.437 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O 1 HETATM 1721 O O . HOH M 4 . ? -2.922 16.554 2.784 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O 1 HETATM 1722 O O . HOH M 4 . ? 1.006 13.059 0.439 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O 1 HETATM 1723 O O . HOH M 4 . ? -1.398 10.945 2.684 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O 1 HETATM 1724 O O . HOH M 4 . ? -0.402 18.461 6.373 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O 1 HETATM 1725 O O . HOH M 4 . ? 0.304 10.970 6.235 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O 1 HETATM 1726 O O . HOH M 4 . ? -2.428 8.285 8.472 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O 1 HETATM 1727 O O . HOH M 4 . ? 3.120 21.265 6.424 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O 1 HETATM 1728 O O . HOH M 4 . ? 4.145 15.972 0.752 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O 1 HETATM 1729 O O . HOH M 4 . ? 1.216 15.010 -3.237 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O 1 HETATM 1730 O O . HOH M 4 . ? -8.932 16.189 3.774 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O 1 HETATM 1731 O O . HOH M 4 . ? -13.216 13.691 9.890 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O 1 HETATM 1732 O O . HOH M 4 . ? -9.701 10.915 11.063 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O 1 HETATM 1733 O O . HOH M 4 . ? -6.087 19.412 5.140 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O 1 HETATM 1734 O O . HOH M 4 . ? 1.886 20.134 -0.591 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O 1 HETATM 1735 O O . HOH M 4 . ? 5.930 24.148 -5.997 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O 1 HETATM 1736 O O . HOH M 4 . ? 3.691 16.115 -2.130 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O 1 HETATM 1737 O O . HOH M 4 . ? 0.985 -1.976 25.633 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O 1 HETATM 1738 O O . HOH M 4 . ? 6.196 -0.146 31.161 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O 1 HETATM 1739 O O . HOH M 4 . ? -1.983 26.352 -0.895 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1 HETATM 1740 O O . HOH M 4 . ? 12.197 15.751 -0.191 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O 1 HETATM 1741 O O . HOH M 4 . ? 1.662 33.026 18.204 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O 1 HETATM 1742 O O . HOH M 4 . ? 5.833 27.734 11.585 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O 1 HETATM 1743 O O . HOH M 4 . ? 3.567 27.759 10.120 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O 1 HETATM 1744 O O . HOH M 4 . ? 2.610 30.062 8.672 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O 1 HETATM 1745 O O . HOH M 4 . ? 0.500 25.658 1.532 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O 1 HETATM 1746 O O . HOH M 4 . ? 11.374 19.579 2.259 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O 1 HETATM 1747 O O . HOH M 4 . ? 2.568 28.841 6.658 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O 1 HETATM 1748 O O . HOH M 4 . ? -10.247 22.312 7.897 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O 1 HETATM 1749 O O . HOH M 4 . ? -10.236 20.422 5.344 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O 1 HETATM 1750 O O . HOH M 4 . ? -6.147 21.577 2.877 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O 1 HETATM 1751 O O . HOH M 4 . ? -3.786 30.410 6.888 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1 HETATM 1752 O O . HOH M 4 . ? -10.484 13.324 10.532 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O 1 HETATM 1753 O O . HOH M 4 . ? -11.421 14.271 12.888 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O 1 HETATM 1754 O O . HOH M 4 . ? -9.670 28.488 14.728 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O 1 HETATM 1755 O O . HOH M 4 . ? -9.007 27.473 10.541 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 1756 O O . HOH M 4 . ? -18.104 27.979 27.110 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O 1 HETATM 1757 O O . HOH M 4 . ? -15.933 19.450 20.801 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O 1 HETATM 1758 O O . HOH M 4 . ? -13.091 23.907 19.983 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O 1 HETATM 1759 O O . HOH M 4 . ? 3.714 35.602 19.109 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 1760 O O . HOH M 4 . ? 0.112 33.493 13.030 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 1761 O O . HOH M 4 . ? -9.465 32.832 16.968 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 1762 O O . HOH M 4 . ? -11.866 24.737 18.203 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 1763 O O . HOH M 4 . ? -7.667 32.067 22.448 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 1764 O O . HOH M 4 . ? 2.914 25.191 27.328 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 1765 O O . HOH M 4 . ? 5.072 23.315 31.082 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 1766 O O . HOH M 4 . ? 5.548 25.918 32.195 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 1767 O O . HOH M 4 . ? 17.554 12.949 33.776 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 1768 O O . HOH M 4 . ? 25.615 5.592 21.060 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 1769 O O . HOH M 4 . ? 22.785 9.314 16.022 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 1770 O O . HOH M 4 . ? 21.165 0.572 27.996 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 1771 O O . HOH M 4 . ? 14.454 15.700 -1.563 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 1772 O O . HOH M 4 . ? 18.344 14.416 2.480 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 1773 O O . HOH M 4 . ? 3.790 18.550 -1.804 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 1774 O O . HOH M 4 . ? -6.683 13.360 4.458 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 1775 O O . HOH M 4 . ? -1.515 6.100 13.971 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 1776 O O . HOH M 4 . ? 3.835 23.107 -5.297 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 1777 O O . HOH M 4 . ? 17.365 26.618 2.862 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 1778 O O . HOH M 4 . ? 18.975 -0.194 8.843 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 1779 O O . HOH M 4 . ? 23.905 20.554 19.558 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 1780 O O . HOH M 4 . ? 21.332 12.957 7.582 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 1781 O O . HOH M 4 . ? 23.611 0.511 29.661 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 1782 O O . HOH M 4 . ? 17.905 0.532 40.681 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 1783 O O . HOH M 4 . ? 24.144 -0.412 33.763 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 1784 O O . HOH M 4 . ? 16.881 18.994 33.798 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 1785 O O . HOH M 4 . ? 20.111 24.322 29.864 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 1786 O O . HOH M 4 . ? 9.831 22.372 33.480 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 1787 O O . HOH M 4 . ? -9.085 26.570 5.172 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 1788 O O . HOH M 4 . ? -9.973 25.002 7.550 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 1789 O O . HOH M 4 . ? -7.188 28.199 3.815 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 1790 O O . HOH M 4 . ? -8.720 18.865 7.094 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 1791 O O . HOH M 4 . ? -12.251 16.155 6.759 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 1792 O O . HOH M 4 . ? -2.901 31.216 14.818 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 1793 O O . HOH M 4 . ? -5.183 33.740 9.099 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 1794 O O . HOH M 4 . ? 0.065 34.348 23.492 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 1795 O O . HOH M 4 . ? -3.778 26.471 18.915 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 1796 O O . HOH M 4 . ? 0.423 34.306 19.989 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 1797 O O . HOH M 4 . ? -1.783 30.506 10.946 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 1798 O O . HOH M 4 . ? -7.562 10.551 21.269 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 1799 O O . HOH M 4 . ? -12.004 19.612 27.013 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 1800 O O . HOH M 4 . ? -10.209 15.398 25.847 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 1801 O O . HOH M 4 . ? -5.929 8.249 27.819 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 1802 O O . HOH M 4 . ? 1.200 0.704 15.655 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 1803 O O . HOH M 4 . ? 3.470 -2.144 23.284 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 1804 O O . HOH M 4 . ? -13.050 19.500 9.061 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 1805 O O . HOH M 4 . ? -6.007 12.817 10.382 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 1806 O O . HOH M 4 . ? 7.263 -0.458 27.868 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 1807 O O . HOH M 4 . ? 5.220 -2.193 20.898 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 1808 O O . HOH M 4 . ? 8.684 27.334 0.218 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 1809 O O . HOH M 4 . ? -3.966 2.127 26.682 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 1810 O O . HOH M 4 . ? -2.656 0.946 29.392 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 1811 O O . HOH M 4 . ? -5.461 4.237 30.422 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 1812 O O . HOH M 4 . ? 10.366 -2.616 26.649 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 1813 O O . HOH M 4 . ? 27.022 17.513 32.737 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 1814 O O . HOH M 4 . ? 18.830 25.310 31.698 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 1815 O O . HOH M 4 . ? 22.528 25.126 16.160 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 1816 O O . HOH M 4 . ? 24.617 15.578 10.177 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 1817 O O . HOH M 4 . ? 2.997 19.392 35.142 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 1818 O O . HOH M 4 . ? 23.554 2.532 23.956 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 1819 O O . HOH M 4 . ? 23.384 1.851 21.156 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 1820 O O . HOH M 4 . ? 23.174 -0.579 19.735 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 1821 O O . HOH M 4 . ? 2.881 27.989 3.053 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 1822 O O . HOH M 4 . ? 26.591 1.644 26.675 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 1823 O O . HOH M 4 . ? 30.292 13.458 21.888 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 1824 O O . HOH M 4 . ? 27.454 1.967 22.479 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 1825 O O . HOH M 4 . ? 31.831 10.113 20.353 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 1826 O O . HOH M 4 . ? 31.637 9.040 22.500 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 1827 O O . HOH M 4 . ? 29.270 17.007 19.352 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 1828 O O . HOH M 4 . ? 16.654 16.019 33.777 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 1829 O O . HOH M 4 . ? 22.488 22.532 30.439 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 1830 O O . HOH M 4 . ? 17.659 26.801 33.619 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 1831 O O . HOH M 4 . ? 12.185 -0.712 32.772 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 1832 O O . HOH M 4 . ? 15.265 9.466 35.196 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 1833 O O . HOH M 4 . ? 14.273 -2.170 33.224 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 1834 O O . HOH M 4 . ? 10.137 3.448 38.304 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 1835 O O . HOH M 4 . ? 0.302 12.803 35.385 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 1836 O O . HOH M 4 . ? -1.449 7.030 39.940 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 1837 O O . HOH M 4 . ? 25.562 3.177 20.723 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 1838 O O . HOH M 4 . ? 28.324 10.821 16.433 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 1839 O O . HOH M 4 . ? 19.788 8.535 9.526 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1 HETATM 1840 O O . HOH M 4 . ? 22.398 5.529 11.898 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 1841 O O . HOH M 4 . ? 22.315 8.667 13.920 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 1842 O O . HOH M 4 . ? 26.317 10.920 5.764 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 1843 O O . HOH M 4 . ? 19.253 3.768 7.879 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 1844 O O . HOH M 4 . ? 27.249 17.876 16.938 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 1845 O O . HOH M 4 . ? 23.723 13.188 9.558 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 1846 O O . HOH M 4 . ? 11.083 -3.454 9.281 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 1847 O O . HOH M 4 . ? 7.559 7.217 9.852 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 1848 O O . HOH M 4 . ? 21.454 7.026 7.132 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O 1 HETATM 1849 O O . HOH M 4 . ? -8.709 15.017 9.428 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1 HETATM 1850 O O . HOH M 4 . ? -11.488 12.601 15.227 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1 HETATM 1851 O O . HOH M 4 . ? -13.099 24.159 24.116 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1 HETATM 1852 O O . HOH M 4 . ? -3.661 4.452 17.889 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O 1 HETATM 1853 O O . HOH M 4 . ? -8.194 12.694 23.686 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1 HETATM 1854 O O . HOH M 4 . ? 1.354 -0.909 21.909 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1 HETATM 1855 O O . HOH M 4 . ? 6.249 -0.176 33.483 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O 1 HETATM 1856 O O . HOH M 4 . ? 36.381 30.681 17.680 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O 1 HETATM 1857 O O . HOH M 4 . ? 3.123 10.094 2.155 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O 1 HETATM 1858 O O . HOH M 4 . ? 6.686 25.726 -1.449 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O 1 HETATM 1859 O O . HOH M 4 . ? 16.378 23.717 6.265 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O 1 HETATM 1860 O O . HOH M 4 . ? 1.684 30.286 27.941 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O 1 HETATM 1861 O O . HOH M 4 . ? -7.198 28.448 25.486 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O 1 HETATM 1862 O O . HOH M 4 . ? 7.808 -1.413 38.736 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O 1 HETATM 1863 O O . HOH M 4 . ? -3.647 33.853 24.163 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O 1 HETATM 1864 O O . HOH M 4 . ? 1.720 9.041 7.193 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O 1 HETATM 1865 O O . HOH M 4 . ? 27.958 6.762 20.292 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O 1 HETATM 1866 O O . HOH M 4 . ? 28.950 4.831 19.422 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O 1 HETATM 1867 O O . HOH M 4 . ? 11.654 20.380 34.811 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O 1 HETATM 1868 O O . HOH M 4 . ? 6.705 0.366 35.856 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O 1 HETATM 1869 O O . HOH M 4 . ? -16.796 21.235 8.330 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O 1 HETATM 1870 O O . HOH M 4 . ? -6.341 8.782 12.288 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O 1 HETATM 1871 O O . HOH M 4 . ? -16.094 13.309 14.824 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O 1 HETATM 1872 O O . HOH M 4 . ? -4.177 6.812 15.645 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O 1 HETATM 1873 O O . HOH M 4 . ? 4.197 -3.065 15.843 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O 1 HETATM 1874 O O . HOH M 4 . ? 1.453 4.888 10.518 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O 1 HETATM 1875 O O . HOH M 4 . ? 5.649 -2.476 12.844 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O 1 HETATM 1876 O O . HOH M 4 . ? 24.096 24.661 18.388 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O 1 HETATM 1877 O O . HOH M 4 . ? -4.695 8.362 9.986 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O 1 HETATM 1878 O O . HOH M 4 . ? -6.740 8.916 15.958 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O 1 HETATM 1879 O O . HOH M 4 . ? -11.743 11.429 18.542 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O 1 HETATM 1880 O O . HOH M 4 . ? -9.739 5.970 16.868 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O 1 HETATM 1881 O O . HOH M 4 . ? 3.768 5.297 8.949 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O 1 HETATM 1882 O O . HOH M 4 . ? -14.075 13.321 25.343 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O 1 HETATM 1883 O O . HOH M 4 . ? -13.210 19.622 5.871 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O 1 HETATM 1884 O O . HOH M 4 . ? 29.608 10.548 33.486 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O 1 HETATM 1885 O O . HOH M 4 . ? -5.626 32.758 25.985 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O 1 HETATM 1886 O O . HOH M 4 . ? 23.611 22.589 21.776 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1 HETATM 1887 O O . HOH M 4 . ? -6.187 10.019 5.236 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1 HETATM 1888 O O . HOH M 4 . ? 35.649 13.583 30.137 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1 HETATM 1889 O O . HOH M 4 . ? 30.182 23.176 29.541 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1 HETATM 1890 O O . HOH M 4 . ? 26.164 20.907 11.901 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1 HETATM 1891 O O . HOH M 4 . ? 16.474 0.002 43.991 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1 HETATM 1892 O O . HOH M 4 . ? 23.949 20.505 4.079 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1 HETATM 1893 O O . HOH M 4 . ? 19.747 17.376 4.330 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1 HETATM 1894 O O . HOH M 4 . ? 12.105 28.466 2.705 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1 HETATM 1895 O O . HOH M 4 . ? 12.349 25.792 1.668 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1 HETATM 1896 O O . HOH M 4 . ? 14.289 26.901 5.534 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1 HETATM 1897 O O . HOH M 4 . ? 23.649 24.620 9.907 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1 HETATM 1898 O O . HOH M 4 . ? 33.331 10.284 17.601 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1 HETATM 1899 O O . HOH M 4 . ? 10.417 28.732 4.562 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1 HETATM 1900 O O . HOH M 4 . ? -7.558 34.030 9.585 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1 HETATM 1901 O O . HOH M 4 . ? 8.182 9.603 4.909 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1 HETATM 1902 O O . HOH M 4 . ? 11.041 -4.456 30.282 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1 HETATM 1903 O O . HOH M 4 . ? 17.295 1.256 37.726 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1 HETATM 1904 O O . HOH M 4 . ? 6.018 14.227 -2.190 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1 HETATM 1905 O O . HOH M 4 . ? 10.388 17.794 0.668 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1 HETATM 1906 O O . HOH M 4 . ? 7.914 17.850 -0.344 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1 HETATM 1907 O O . HOH M 4 . ? 0.369 21.497 -7.721 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1 HETATM 1908 O O . HOH M 4 . ? 1.608 27.707 -0.946 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1 HETATM 1909 O O . HOH M 4 . ? 1.068 28.138 1.350 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1 HETATM 1910 O O . HOH M 4 . ? -1.058 29.509 0.254 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1 HETATM 1911 O O . HOH M 4 . ? 25.880 7.998 16.482 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1 HETATM 1912 O O . HOH M 4 . ? 15.930 1.000 48.788 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1 HETATM 1913 O O . HOH M 4 . ? -1.243 31.703 29.238 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1 HETATM 1914 O O . HOH M 4 . ? 27.543 21.957 20.268 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1 HETATM 1915 O O . HOH M 4 . ? 18.417 24.527 7.537 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1 HETATM 1916 O O . HOH M 4 . ? 18.693 6.304 35.247 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1 HETATM 1917 O O . HOH M 4 . ? 33.197 9.903 27.825 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O 1 HETATM 1918 O O . HOH M 4 . ? 30.849 24.991 22.522 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1 HETATM 1919 O O . HOH M 4 . ? 14.172 10.943 37.067 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1 HETATM 1920 O O . HOH M 4 . ? 17.123 8.867 33.922 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O 1 HETATM 1921 O O . HOH M 4 . ? 14.085 14.908 35.560 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1 HETATM 1922 O O . HOH M 4 . ? 25.246 23.789 39.854 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1 HETATM 1923 O O . HOH M 4 . ? 12.088 8.195 37.324 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1 HETATM 1924 O O . HOH M 4 . ? 40.267 15.721 20.028 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1 HETATM 1925 O O . HOH M 4 . ? 30.362 14.355 33.208 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1 HETATM 1926 O O . HOH M 4 . ? 20.791 14.908 36.365 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1 HETATM 1927 O O . HOH M 4 . ? 21.707 -1.155 39.909 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1 HETATM 1928 O O . HOH M 4 . ? -3.005 10.640 0.334 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1 HETATM 1929 O O . HOH M 4 . ? 22.087 14.151 45.314 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O 1 HETATM 1930 O O . HOH M 4 . ? -2.349 3.683 10.725 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1 HETATM 1931 O O . HOH M 4 . ? -6.476 13.502 20.721 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1 HETATM 1932 O O . HOH M 4 . ? -10.684 32.214 20.004 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1 HETATM 1933 O O . HOH M 4 . ? -16.933 22.414 10.960 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1 HETATM 1934 O O . HOH M 4 . ? -11.829 26.200 20.996 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1 HETATM 1935 O O . HOH M 4 . ? -1.898 13.633 30.947 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1 HETATM 1936 O O . HOH M 4 . ? 0.701 2.608 10.431 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1 HETATM 1937 O O . HOH M 4 . ? -1.244 0.342 17.467 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1 HETATM 1938 O O . HOH M 4 . ? 2.806 0.574 17.844 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1 HETATM 1939 O O . HOH M 4 . ? -8.819 -0.712 15.007 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1 HETATM 1940 O O . HOH M 4 . ? -0.536 10.463 35.727 1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1 HETATM 1941 O O . HOH M 4 . ? -14.935 24.881 15.602 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O 1 HETATM 1942 O O . HOH M 4 . ? -9.883 32.088 12.544 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O 1 HETATM 1943 O O . HOH M 4 . ? -9.566 34.706 12.921 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O 1 HETATM 1944 O O . HOH M 4 . ? -15.087 19.498 10.694 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O 1 HETATM 1945 O O . HOH M 4 . ? -4.898 33.085 33.558 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O 1 HETATM 1946 O O . HOH M 4 . ? 25.367 -1.986 32.373 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O 1 HETATM 1947 O O . HOH M 4 . ? -5.710 26.990 31.620 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O 1 HETATM 1948 O O . HOH M 4 . ? -9.324 29.753 24.452 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O 1 HETATM 1949 O O . HOH M 4 . ? 2.893 13.883 40.204 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O 1 HETATM 1950 O O . HOH M 4 . ? -3.079 6.293 11.431 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O 1 HETATM 1951 O O . HOH M 4 . ? -7.019 2.830 21.383 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O 1 HETATM 1952 O O . HOH M 4 . ? -5.185 2.958 19.426 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O 1 HETATM 1953 O O . HOH M 4 . ? -10.452 11.716 21.538 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O 1 HETATM 1954 O O . HOH M 4 . ? -0.067 19.015 31.699 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1 HETATM 1955 O O . HOH M 4 . ? 11.643 2.715 34.549 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1 HETATM 1956 O O . HOH M 4 . ? 19.950 0.733 38.790 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1 HETATM 1957 O O . HOH M 4 . ? 3.697 2.604 9.981 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1 HETATM 1958 O O . HOH M 4 . ? -20.279 17.164 26.660 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1 HETATM 1959 O O . HOH M 4 . ? -17.929 18.430 16.729 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1 HETATM 1960 O O . HOH M 4 . ? -18.909 21.377 25.795 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1 HETATM 1961 O O . HOH M 4 . ? 26.851 21.405 37.853 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1 HETATM 1962 O O . HOH M 4 . ? -1.278 37.295 22.683 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1 HETATM 1963 O O . HOH M 4 . ? 23.033 16.863 46.479 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1 HETATM 1964 O O . HOH M 4 . ? 1.157 33.373 10.652 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1 HETATM 1965 O O . HOH M 4 . ? 15.325 20.377 -1.238 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1 HETATM 1966 O O . HOH M 4 . ? 26.830 24.287 21.359 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1 HETATM 1967 O O . HOH M 4 . ? 25.147 16.026 16.686 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1 HETATM 1968 O O . HOH M 4 . ? 31.358 22.059 23.116 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1 HETATM 1969 O O . HOH M 4 . ? 31.962 23.591 13.564 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1 HETATM 1970 O O . HOH M 4 . ? 24.670 15.552 5.812 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1 HETATM 1971 O O . HOH M 4 . ? 20.128 21.711 6.232 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1 HETATM 1972 O O . HOH M 4 . ? 25.877 13.386 6.524 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1 HETATM 1973 O O . HOH M 4 . ? 7.851 27.029 2.722 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1 HETATM 1974 O O . HOH M 4 . ? 26.803 20.016 22.139 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1 HETATM 1975 O O . HOH M 4 . ? 21.968 16.750 8.234 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1 HETATM 1976 O O . HOH M 4 . ? 14.705 2.321 45.802 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1 HETATM 1977 O O . HOH M 4 . ? 7.713 1.766 6.802 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1 HETATM 1978 O O . HOH M 4 . ? -0.936 28.605 4.974 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1 HETATM 1979 O O . HOH M 4 . ? 8.790 4.543 8.666 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1 HETATM 1980 O O . HOH M 4 . ? 1.616 7.239 11.256 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1 HETATM 1981 O O . HOH M 4 . ? 0.921 -1.887 1.859 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1 HETATM 1982 O O . HOH M 4 . ? 18.176 9.749 6.932 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1 HETATM 1983 O O . HOH M 4 . ? 17.911 12.672 4.588 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1 HETATM 1984 O O . HOH M 4 . ? 12.462 2.788 36.829 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1 HETATM 1985 O O . HOH M 4 . ? -7.558 11.779 5.848 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1 HETATM 1986 O O . HOH M 4 . ? -0.932 33.071 26.101 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1 HETATM 1987 O O . HOH M 4 . ? 0.668 34.728 26.974 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1 HETATM 1988 O O . HOH M 4 . ? 1.038 32.927 29.006 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1 HETATM 1989 O O . HOH M 4 . ? 20.864 26.472 30.066 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1 HETATM 1990 O O . HOH M 4 . ? -9.234 32.087 9.758 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1 HETATM 1991 O O . HOH M 4 . ? -10.901 43.052 14.678 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1 HETATM 1992 O O . HOH M 4 . ? -13.630 34.960 10.073 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1 HETATM 1993 O O . HOH M 4 . ? -14.888 38.203 13.364 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1 HETATM 1994 O O . HOH M 4 . ? -13.054 37.105 14.476 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1 HETATM 1995 O O . HOH M 4 . ? -10.742 36.693 16.769 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1 HETATM 1996 O O . HOH M 4 . ? -9.961 38.884 19.813 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1 HETATM 1997 O O . HOH M 4 . ? -6.584 36.090 18.333 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1 HETATM 1998 O O . HOH M 4 . ? 31.225 5.781 25.684 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1 HETATM 1999 O O . HOH M 4 . ? 28.211 13.174 16.225 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1 HETATM 2000 O O . HOH M 4 . ? 27.691 19.162 19.448 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O 1 HETATM 2001 O O . HOH M 4 . ? -3.744 7.470 38.963 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O 1 HETATM 2002 O O . HOH M 4 . ? -3.095 13.146 40.559 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O 1 HETATM 2003 O O . HOH M 4 . ? -1.225 11.713 42.189 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O 1 HETATM 2004 O O . HOH M 4 . ? -3.765 10.986 42.760 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O 1 HETATM 2005 O O . HOH M 4 . ? -5.401 11.886 40.916 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O 1 HETATM 2006 O O . HOH M 4 . ? -5.799 11.007 38.681 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O 1 HETATM 2007 O O . HOH M 4 . ? -4.575 14.570 33.561 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O 1 HETATM 2008 O O . HOH M 4 . ? -4.638 11.607 30.989 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O 1 HETATM 2009 O O . HOH M 4 . ? -5.761 12.803 28.906 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O 1 HETATM 2010 O O . HOH M 4 . ? -7.896 12.734 26.972 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O 1 HETATM 2011 O O . HOH M 4 . ? 3.334 15.401 42.058 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O 1 HETATM 2012 O O . HOH M 4 . ? 22.182 9.801 11.780 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O 1 HETATM 2013 O O . HOH M 4 . ? 20.513 25.486 24.576 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O 1 HETATM 2014 O O . HOH M 4 . ? 21.960 24.898 22.312 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O 1 HETATM 2015 O O . HOH M 4 . ? 8.291 7.558 3.163 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O 1 HETATM 2016 O O . HOH M 4 . ? -1.531 12.158 -0.717 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O 1 HETATM 2017 O O . HOH M 4 . ? -0.570 11.450 -3.378 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O 1 HETATM 2018 O O . HOH M 4 . ? -8.873 9.531 17.025 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O 1 HETATM 2019 O O . HOH M 4 . ? -13.403 26.675 23.778 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O 1 HETATM 2020 O O . HOH M 4 . ? -13.869 22.164 25.844 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O 1 HETATM 2021 O O . HOH M 4 . ? -14.872 17.190 21.924 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O 1 HETATM 2022 O O . HOH M 4 . ? -15.872 17.917 25.871 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O 1 HETATM 2023 O O . HOH M 4 . ? -15.567 31.872 22.799 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O 1 HETATM 2024 O O . HOH M 4 . ? -16.537 23.701 27.985 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O 1 HETATM 2025 O O . HOH M 4 . ? -16.422 21.556 30.779 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O 1 HETATM 2026 O O . HOH M 4 . ? 21.860 28.475 31.129 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O 1 HETATM 2027 O O . HOH M 4 . ? 23.493 24.505 32.348 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O 1 HETATM 2028 O O . HOH M 4 . ? 11.572 0.346 37.044 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O 1 HETATM 2029 O O . HOH M 4 . ? 9.159 0.702 36.726 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O 1 HETATM 2030 O O . HOH M 4 . ? 13.416 3.155 40.340 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O 1 HETATM 2031 O O . HOH M 4 . ? -20.886 15.658 11.131 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O 1 HETATM 2032 O O . HOH M 4 . ? -21.459 13.118 12.630 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O 1 HETATM 2033 O O . HOH M 4 . ? -2.756 2.436 2.462 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O 1 HETATM 2034 O O . HOH M 4 . ? 1.982 0.179 8.809 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O 1 HETATM 2035 O O . HOH M 4 . ? -15.052 11.699 22.281 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O 1 HETATM 2036 O O . HOH M 4 . ? -5.208 29.581 29.455 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O 1 HETATM 2037 O O . HOH M 4 . ? -4.136 30.670 32.595 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O 1 HETATM 2038 O O . HOH M 4 . ? 34.628 17.276 33.882 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O 1 HETATM 2039 O O . HOH M 4 . ? 25.764 27.369 29.521 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O 1 HETATM 2040 O O . HOH M 4 . ? 33.844 27.262 31.887 0.50 38.55 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O 1 HETATM 2041 O O . HOH M 4 . ? 33.112 15.721 27.212 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O 1 HETATM 2042 O O . HOH M 4 . ? 34.059 19.159 28.197 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O 1 HETATM 2043 O O . HOH M 4 . ? 35.177 21.280 27.395 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O 1 HETATM 2044 O O . HOH M 4 . ? 18.138 8.616 3.022 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O 1 HETATM 2045 O O . HOH M 4 . ? 11.001 19.037 -2.130 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O 1 HETATM 2046 O O . HOH M 4 . ? 12.453 26.048 -1.056 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O 1 HETATM 2047 O O . HOH M 4 . ? 15.551 7.090 36.199 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O 1 HETATM 2048 O O . HOH M 4 . ? 13.358 6.077 37.120 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O 1 HETATM 2049 O O . HOH M 4 . ? 13.229 5.175 45.254 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O 1 HETATM 2050 O O . HOH M 4 . ? 9.296 3.913 43.414 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O 1 HETATM 2051 O O . HOH M 4 . ? 39.842 16.017 23.965 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O 1 HETATM 2052 O O . HOH M 4 . ? -11.982 28.902 16.374 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O 1 HETATM 2053 O O . HOH M 4 . ? -11.820 26.626 16.884 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O 1 HETATM 2054 O O . HOH M 4 . ? -4.913 -2.417 20.064 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O 1 HETATM 2055 O O . HOH M 4 . ? -6.133 -2.488 12.293 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O 1 HETATM 2056 O O . HOH M 4 . ? -13.555 39.588 5.038 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O 1 HETATM 2057 O O . HOH M 4 . ? -13.321 38.565 7.627 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O 1 HETATM 2058 O O . HOH M 4 . ? -12.963 35.416 7.586 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O 1 HETATM 2059 O O . HOH M 4 . ? -10.636 38.613 8.289 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O 1 HETATM 2060 O O . HOH M 4 . ? 0.777 21.163 33.773 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O 1 HETATM 2061 O O . HOH M 4 . ? 32.679 22.937 18.509 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O 1 HETATM 2062 O O . HOH M 4 . ? 5.098 30.071 22.844 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O 1 HETATM 2063 O O . HOH M 4 . ? 2.923 31.920 24.163 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O 1 HETATM 2064 O O . HOH N 4 . ? 5.955 8.068 5.767 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1 HETATM 2065 O O . HOH N 4 . ? 4.220 9.328 8.317 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O 1 HETATM 2066 O O . HOH N 4 . ? 4.321 8.009 10.537 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O 1 HETATM 2067 O O . HOH N 4 . ? 9.870 6.978 0.721 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O 1 HETATM 2068 O O . HOH N 4 . ? 11.657 12.075 5.777 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O 1 HETATM 2069 O O . HOH N 4 . ? 5.051 6.292 7.165 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O 1 HETATM 2070 O O . HOH N 4 . ? 5.671 4.773 5.570 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O 1 HETATM 2071 O O . HOH N 4 . ? 5.985 4.999 0.352 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O 1 HETATM 2072 O O . HOH N 4 . ? 9.204 1.059 3.559 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O 1 HETATM 2073 O O . HOH N 4 . ? 11.499 4.790 1.878 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O 1 HETATM 2074 O O . HOH N 4 . ? 11.110 2.695 0.222 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O 1 #