data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Huang, K.F." 1 "Chiou, S.H." 2 "Ko, T.P." 3 "Wang, A.H.J." 4 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Crystal Structure of a Taiwan Habu Venom Metalloproteinase complexed with its endogenous inhibitor pENW" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords "HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR" _struct_keywords.text "alpha/beta protein, retro-binding manner, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX" # _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.crystals_number 5 # loop_ _citation.id _citation.title _citation.journal_abbrev _citation.journal_volume _citation.page_first _citation.page_last _citation.year _citation.journal_id_ASTM _citation.country _citation.journal_id_ISSN _citation.journal_id_CSD _citation.book_publisher _citation.pdbx_database_id_PubMed _citation.pdbx_database_id_DOI primary "Determinants of the inhibition of a Taiwan habu venom metalloproteinase by its endogenous inhibitors revealed by X-ray crystallography and synthetic inhibitor analogues." Eur.J.Biochem. 269 3047 3056 2002 EJBCAI IX 0014-2956 0262 ? 12071970 10.1046/j.1432-1033.2002.02982.x 1 "Characterization of multiple metalloproteinases with fibrinogenolytic activity from the venom of Taiwan habu (Trimeresurus mucrosquamatus): protein microsequencing coupled with cDNA sequence analysis." Biochem.Biophys.Res.Commun. 216 223 233 1995 BBRCA9 US 0006-291X 0146 ? ? 10.1006/bbrc.1995.2614 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Huang, K.F." 1 ? primary "Chiou, S.H." 2 ? primary "Ko, T.P." 3 ? primary "Wang, A.H." 4 ? 1 "Huang, K.F." 5 ? 1 "Hung, C.C." 6 ? 1 "pan, F.M." 7 ? 1 "Chow, L.P." 8 ? 1 "Tsugita, A." 9 ? 1 "Chiou, S.H." 10 ? # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;EQQRFPQRYIELAIVVDHGMYTKYSSNFKKIRKRVHQMVSNINEMCRPLNIAITLALLDVWSEKDFITVQADAPTTAGLF GDWRERVLLKKKNHDHAQLLTDTNFARNTIGWAYVGRMCDEKYSVAVVKDHSSKVFMVAVTMTHELGHNLGMEHDDKDKC KCTTCIMSAVISDKQSKLFSDCSKDYYQTFLTNDNPQCILNAP ; ;EQQRFPQRYIELAIVVDHGMYTKYSSNFKKIRKRVHQMVSNINEMCRPLNIAITLALLDVWSEKDFITVQADAPTTAGLF GDWRERVLLKKKNHDHAQLLTDTNFARNTIGWAYVGRMCDEKYSVAVVKDHSSKVFMVAVTMTHELGHNLGMEHDDKDKC KCTTCIMSAVISDKQSKLFSDCSKDYYQTFLTNDNPQCILNAP ; A,A-2 ? 2 "polypeptide(L)" no yes "(PCA)NW" QNW B,B-2 ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLU n 1 2 GLN n 1 3 GLN n 1 4 ARG n 1 5 PHE n 1 6 PRO n 1 7 GLN n 1 8 ARG n 1 9 TYR n 1 10 ILE n 1 11 GLU n 1 12 LEU n 1 13 ALA n 1 14 ILE n 1 15 VAL n 1 16 VAL n 1 17 ASP n 1 18 HIS n 1 19 GLY n 1 20 MET n 1 21 TYR n 1 22 THR n 1 23 LYS n 1 24 TYR n 1 25 SER n 1 26 SER n 1 27 ASN n 1 28 PHE n 1 29 LYS n 1 30 LYS n 1 31 ILE n 1 32 ARG n 1 33 LYS n 1 34 ARG n 1 35 VAL n 1 36 HIS n 1 37 GLN n 1 38 MET n 1 39 VAL n 1 40 SER n 1 41 ASN n 1 42 ILE n 1 43 ASN n 1 44 GLU n 1 45 MET n 1 46 CYS n 1 47 ARG n 1 48 PRO n 1 49 LEU n 1 50 ASN n 1 51 ILE n 1 52 ALA n 1 53 ILE n 1 54 THR n 1 55 LEU n 1 56 ALA n 1 57 LEU n 1 58 LEU n 1 59 ASP n 1 60 VAL n 1 61 TRP n 1 62 SER n 1 63 GLU n 1 64 LYS n 1 65 ASP n 1 66 PHE n 1 67 ILE n 1 68 THR n 1 69 VAL n 1 70 GLN n 1 71 ALA n 1 72 ASP n 1 73 ALA n 1 74 PRO n 1 75 THR n 1 76 THR n 1 77 ALA n 1 78 GLY n 1 79 LEU n 1 80 PHE n 1 81 GLY n 1 82 ASP n 1 83 TRP n 1 84 ARG n 1 85 GLU n 1 86 ARG n 1 87 VAL n 1 88 LEU n 1 89 LEU n 1 90 LYS n 1 91 LYS n 1 92 LYS n 1 93 ASN n 1 94 HIS n 1 95 ASP n 1 96 HIS n 1 97 ALA n 1 98 GLN n 1 99 LEU n 1 100 LEU n 1 101 THR n 1 102 ASP n 1 103 THR n 1 104 ASN n 1 105 PHE n 1 106 ALA n 1 107 ARG n 1 108 ASN n 1 109 THR n 1 110 ILE n 1 111 GLY n 1 112 TRP n 1 113 ALA n 1 114 TYR n 1 115 VAL n 1 116 GLY n 1 117 ARG n 1 118 MET n 1 119 CYS n 1 120 ASP n 1 121 GLU n 1 122 LYS n 1 123 TYR n 1 124 SER n 1 125 VAL n 1 126 ALA n 1 127 VAL n 1 128 VAL n 1 129 LYS n 1 130 ASP n 1 131 HIS n 1 132 SER n 1 133 SER n 1 134 LYS n 1 135 VAL n 1 136 PHE n 1 137 MET n 1 138 VAL n 1 139 ALA n 1 140 VAL n 1 141 THR n 1 142 MET n 1 143 THR n 1 144 HIS n 1 145 GLU n 1 146 LEU n 1 147 GLY n 1 148 HIS n 1 149 ASN n 1 150 LEU n 1 151 GLY n 1 152 MET n 1 153 GLU n 1 154 HIS n 1 155 ASP n 1 156 ASP n 1 157 LYS n 1 158 ASP n 1 159 LYS n 1 160 CYS n 1 161 LYS n 1 162 CYS n 1 163 THR n 1 164 THR n 1 165 CYS n 1 166 ILE n 1 167 MET n 1 168 SER n 1 169 ALA n 1 170 VAL n 1 171 ILE n 1 172 SER n 1 173 ASP n 1 174 LYS n 1 175 GLN n 1 176 SER n 1 177 LYS n 1 178 LEU n 1 179 PHE n 1 180 SER n 1 181 ASP n 1 182 CYS n 1 183 SER n 1 184 LYS n 1 185 ASP n 1 186 TYR n 1 187 TYR n 1 188 GLN n 1 189 THR n 1 190 PHE n 1 191 LEU n 1 192 THR n 1 193 ASN n 1 194 ASP n 1 195 ASN n 1 196 PRO n 1 197 GLN n 1 198 CYS n 1 199 ILE n 1 200 LEU n 1 201 ASN n 1 202 ALA n 1 203 PRO n 2 1 PCA n 2 2 ASN n 2 3 TRP n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer nat metalloproteinase 23364.824 2 3.4.24.44 ? "CATALYTIC PROTEASE DOMAIN" ? 2 polymer syn ENW 429.427 2 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "CADMIUM ION" 112.411 22 ? ? ? ? 4 water nat water 18.015 1260 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 GLU 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 GLN 2 2 ? ? ? A ? n A 1 3 GLN 3 3 3 GLN GLN A ? n A 1 4 ARG 4 4 4 ARG ARG A ? n A 1 5 PHE 5 5 5 PHE PHE A ? n A 1 6 PRO 6 6 6 PRO PRO A ? n A 1 7 GLN 7 7 7 GLN GLN A ? n A 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A ? n A 1 9 TYR 9 9 9 TYR TYR A ? n A 1 10 ILE 10 10 10 ILE ILE A ? n A 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A ? n A 1 12 LEU 12 12 12 LEU LEU A ? n A 1 13 ALA 13 13 13 ALA ALA A ? n A 1 14 ILE 14 14 14 ILE ILE A ? n A 1 15 VAL 15 15 15 VAL VAL A ? n A 1 16 VAL 16 16 16 VAL VAL A ? n A 1 17 ASP 17 17 17 ASP ASP A ? n A 1 18 HIS 18 18 18 HIS HIS A ? n A 1 19 GLY 19 19 19 GLY GLY A ? n A 1 20 MET 20 20 20 MET MET A ? n A 1 21 TYR 21 21 21 TYR TYR A ? n A 1 22 THR 22 22 22 THR THR A ? n A 1 23 LYS 23 23 23 LYS LYS A ? n A 1 24 TYR 24 24 24 TYR TYR A ? n A 1 25 SER 25 25 25 SER SER A ? n A 1 26 SER 26 26 26 SER SER A ? n A 1 27 ASN 27 27 27 ASN ASN A ? n A 1 28 PHE 28 28 28 PHE PHE A ? n A 1 29 LYS 29 29 29 LYS LYS A ? n A 1 30 LYS 30 30 30 LYS LYS A ? n A 1 31 ILE 31 31 31 ILE ILE A ? n A 1 32 ARG 32 32 32 ARG ARG A ? n A 1 33 LYS 33 33 33 LYS LYS A ? n A 1 34 ARG 34 34 34 ARG ARG A ? n A 1 35 VAL 35 35 35 VAL VAL A ? n A 1 36 HIS 36 36 36 HIS HIS A ? n A 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A ? n A 1 38 MET 38 38 38 MET MET A ? n A 1 39 VAL 39 39 39 VAL VAL A ? n A 1 40 SER 40 40 40 SER SER A ? n A 1 41 ASN 41 41 41 ASN ASN A ? n A 1 42 ILE 42 42 42 ILE ILE A ? n A 1 43 ASN 43 43 43 ASN ASN A ? n A 1 44 GLU 44 44 44 GLU GLU A ? n A 1 45 MET 45 45 45 MET MET A ? n A 1 46 CYS 46 46 46 CYS CYS A ? n A 1 47 ARG 47 47 47 ARG ARG A ? n A 1 48 PRO 48 48 48 PRO PRO A ? n A 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A ? n A 1 50 ASN 50 50 50 ASN ASN A ? n A 1 51 ILE 51 51 51 ILE ILE A ? n A 1 52 ALA 52 52 52 ALA ALA A ? n A 1 53 ILE 53 53 53 ILE ILE A ? n A 1 54 THR 54 54 54 THR THR A ? n A 1 55 LEU 55 55 55 LEU LEU A ? n A 1 56 ALA 56 56 56 ALA ALA A ? n A 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A ? n A 1 58 LEU 58 58 58 LEU LEU A ? n A 1 59 ASP 59 59 59 ASP ASP A ? n A 1 60 VAL 60 60 60 VAL VAL A ? n A 1 61 TRP 61 61 61 TRP TRP A ? n A 1 62 SER 62 62 62 SER SER A ? n A 1 63 GLU 63 63 63 GLU GLU A ? n A 1 64 LYS 64 64 64 LYS LYS A ? n A 1 65 ASP 65 65 65 ASP ASP A ? n A 1 66 PHE 66 66 66 PHE PHE A ? n A 1 67 ILE 67 67 67 ILE ILE A ? n A 1 68 THR 68 68 68 THR THR A ? n A 1 69 VAL 69 69 69 VAL VAL A ? n A 1 70 GLN 70 70 70 GLN GLN A ? n A 1 71 ALA 71 71 71 ALA ALA A ? n A 1 72 ASP 72 72 72 ASP ASP A ? n A 1 73 ALA 73 73 73 ALA ALA A ? n A 1 74 PRO 74 74 74 PRO PRO A ? n A 1 75 THR 75 75 75 THR THR A ? n A 1 76 THR 76 76 76 THR THR A ? n A 1 77 ALA 77 77 77 ALA ALA A ? n A 1 78 GLY 78 78 78 GLY GLY A ? n A 1 79 LEU 79 79 79 LEU LEU A ? n A 1 80 PHE 80 80 80 PHE PHE A ? n A 1 81 GLY 81 81 81 GLY GLY A ? n A 1 82 ASP 82 82 82 ASP ASP A ? n A 1 83 TRP 83 83 83 TRP TRP A ? n A 1 84 ARG 84 84 84 ARG ARG A ? n A 1 85 GLU 85 85 85 GLU GLU A ? n A 1 86 ARG 86 86 86 ARG ARG A ? n A 1 87 VAL 87 87 87 VAL VAL A ? n A 1 88 LEU 88 88 88 LEU LEU A ? n A 1 89 LEU 89 89 89 LEU LEU A ? n A 1 90 LYS 90 90 90 LYS LYS A ? n A 1 91 LYS 91 91 91 LYS LYS A ? n A 1 92 LYS 92 92 92 LYS LYS A ? n A 1 93 ASN 93 93 93 ASN ASN A ? n A 1 94 HIS 94 94 94 HIS HIS A ? n A 1 95 ASP 95 95 95 ASP ASP A ? n A 1 96 HIS 96 96 96 HIS HIS A ? n A 1 97 ALA 97 97 97 ALA ALA A ? n A 1 98 GLN 98 98 98 GLN GLN A ? n A 1 99 LEU 99 99 99 LEU LEU A ? n A 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A ? n A 1 101 THR 101 101 101 THR THR A ? n A 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP A ? n A 1 103 THR 103 103 103 THR THR A ? n A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A ? n A 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A ? n A 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA A ? n A 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG A ? n A 1 108 ASN 108 108 108 ASN ASN A ? n A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A ? n A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n A 1 111 GLY 111 111 111 GLY GLY A ? n A 1 112 TRP 112 112 112 TRP TRP A ? n A 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A ? n A 1 114 TYR 114 114 114 TYR TYR A ? n A 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A ? n A 1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A ? n A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n A 1 118 MET 118 118 118 MET MET A ? n A 1 119 CYS 119 119 119 CYS CYS A ? n A 1 120 ASP 120 120 120 ASP ASP A ? n A 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A ? n A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A ? n A 1 123 TYR 123 123 123 TYR TYR A ? n A 1 124 SER 124 124 124 SER SER A ? n A 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A ? n A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A ? n A 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL A ? n A 1 128 VAL 128 128 128 VAL VAL A ? n A 1 129 LYS 129 129 129 LYS LYS A ? n A 1 130 ASP 130 130 130 ASP ASP A ? n A 1 131 HIS 131 131 131 HIS HIS A ? n A 1 132 SER 132 132 132 SER SER A ? n A 1 133 SER 133 133 133 SER SER A ? n A 1 134 LYS 134 134 134 LYS LYS A ? n A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n A 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE A ? n A 1 137 MET 137 137 137 MET MET A ? n A 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL A ? n A 1 139 ALA 139 139 139 ALA ALA A ? n A 1 140 VAL 140 140 140 VAL VAL A ? n A 1 141 THR 141 141 141 THR THR A ? n A 1 142 MET 142 142 142 MET MET A ? n A 1 143 THR 143 143 143 THR THR A ? n A 1 144 HIS 144 144 144 HIS HIS A ? n A 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A ? n A 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A ? n A 1 147 GLY 147 147 147 GLY GLY A ? n A 1 148 HIS 148 148 148 HIS HIS A ? n A 1 149 ASN 149 149 149 ASN ASN A ? n A 1 150 LEU 150 150 150 LEU LEU A ? n A 1 151 GLY 151 151 151 GLY GLY A ? n A 1 152 MET 152 152 152 MET MET A ? n A 1 153 GLU 153 153 153 GLU GLU A ? n A 1 154 HIS 154 154 154 HIS HIS A ? n A 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A ? n A 1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A ? n A 1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A ? n A 1 158 ASP 158 158 158 ASP ASP A ? n A 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS A ? n A 1 160 CYS 160 160 160 CYS CYS A ? n A 1 161 LYS 161 161 161 LYS LYS A ? n A 1 162 CYS 162 162 162 CYS CYS A ? n A 1 163 THR 163 163 163 THR THR A ? n A 1 164 THR 164 164 164 THR THR A ? n A 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS A ? n A 1 166 ILE 166 166 166 ILE ILE A ? n A 1 167 MET 167 167 167 MET MET A ? n A 1 168 SER 168 168 168 SER SER A ? n A 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A ? n A 1 170 VAL 170 170 170 VAL VAL A ? n A 1 171 ILE 171 171 171 ILE ILE A ? n A 1 172 SER 172 172 172 SER SER A ? n A 1 173 ASP 173 173 173 ASP ASP A ? n A 1 174 LYS 174 174 174 LYS LYS A ? n A 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN A ? n A 1 176 SER 176 176 176 SER SER A ? n A 1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS A ? n A 1 178 LEU 178 178 178 LEU LEU A ? n A 1 179 PHE 179 179 179 PHE PHE A ? n A 1 180 SER 180 180 180 SER SER A ? n A 1 181 ASP 181 181 181 ASP ASP A ? n A 1 182 CYS 182 182 182 CYS CYS A ? n A 1 183 SER 183 183 183 SER SER A ? n A 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS A ? n A 1 185 ASP 185 185 185 ASP ASP A ? n A 1 186 TYR 186 186 186 TYR TYR A ? n A 1 187 TYR 187 187 187 TYR TYR A ? n A 1 188 GLN 188 188 188 GLN GLN A ? n A 1 189 THR 189 189 189 THR THR A ? n A 1 190 PHE 190 190 190 PHE PHE A ? n A 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU A ? n A 1 192 THR 192 192 192 THR THR A ? n A 1 193 ASN 193 193 193 ASN ASN A ? n A 1 194 ASP 194 194 194 ASP ASP A ? n A 1 195 ASN 195 195 195 ASN ASN A ? n A 1 196 PRO 196 196 196 PRO PRO A ? n A 1 197 GLN 197 197 197 GLN GLN A ? n A 1 198 CYS 198 198 198 CYS CYS A ? n A 1 199 ILE 199 199 199 ILE ILE A ? n A 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU A ? n A 1 201 ASN 201 201 201 ASN ASN A ? n A 1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A ? n A 1 203 PRO 203 203 203 PRO PRO A ? n B 2 1 PCA 1 251 251 PCA PCA B ? n B 2 2 ASN 2 252 252 ASN ASN B ? n B 2 3 TRP 3 253 253 TRP TRP B ? n A-2 1 1 GLU 1 1 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 2 GLN 2 2 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 3 GLN 3 3 3 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 4 ARG 4 4 4 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 5 PHE 5 5 5 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 6 PRO 6 6 6 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 7 GLN 7 7 7 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 9 TYR 9 9 9 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 10 ILE 10 10 10 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 12 LEU 12 12 12 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 13 ALA 13 13 13 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 14 ILE 14 14 14 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 15 VAL 15 15 15 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 16 VAL 16 16 16 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 17 ASP 17 17 17 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 18 HIS 18 18 18 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 19 GLY 19 19 19 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 20 MET 20 20 20 MET MET A-2 ? n A-2 1 21 TYR 21 21 21 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 22 THR 22 22 22 THR THR A-2 ? n A-2 1 23 LYS 23 23 23 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 24 TYR 24 24 24 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-2 ? n A-2 1 26 SER 26 26 26 SER SER A-2 ? n A-2 1 27 ASN 27 27 27 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 28 PHE 28 28 28 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 29 LYS 29 29 29 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 30 LYS 30 30 30 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 31 ILE 31 31 31 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 32 ARG 32 32 32 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 33 LYS 33 33 33 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 34 ARG 34 34 34 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 35 VAL 35 35 35 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 36 HIS 36 36 36 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 38 MET 38 38 38 MET MET A-2 ? n A-2 1 39 VAL 39 39 39 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 40 SER 40 40 40 SER SER A-2 ? n A-2 1 41 ASN 41 41 41 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 42 ILE 42 42 42 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 43 ASN 43 43 43 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 44 GLU 44 44 44 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 45 MET 45 45 45 MET MET A-2 ? n A-2 1 46 CYS 46 46 46 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 47 ARG 47 47 47 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 48 PRO 48 48 48 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 50 ASN 50 50 50 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 51 ILE 51 51 51 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 52 ALA 52 52 52 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 53 ILE 53 53 53 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 54 THR 54 54 54 THR THR A-2 ? n A-2 1 55 LEU 55 55 55 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 56 ALA 56 56 56 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 58 LEU 58 58 58 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 59 ASP 59 59 59 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 60 VAL 60 60 60 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 61 TRP 61 61 61 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 62 SER 62 62 62 SER SER A-2 ? n A-2 1 63 GLU 63 63 63 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 64 LYS 64 64 64 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 65 ASP 65 65 65 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 66 PHE 66 66 66 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 67 ILE 67 67 67 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 68 THR 68 68 68 THR THR A-2 ? n A-2 1 69 VAL 69 69 69 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 70 GLN 70 70 70 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 71 ALA 71 71 71 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 72 ASP 72 72 72 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 73 ALA 73 73 73 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 74 PRO 74 74 74 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 75 THR 75 75 75 THR THR A-2 ? n A-2 1 76 THR 76 76 76 THR THR A-2 ? n A-2 1 77 ALA 77 77 77 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 78 GLY 78 78 78 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 79 LEU 79 79 79 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 80 PHE 80 80 80 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 81 GLY 81 81 81 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 82 ASP 82 82 82 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 83 TRP 83 83 83 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 84 ARG 84 84 84 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 85 GLU 85 85 85 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 86 ARG 86 86 86 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 87 VAL 87 87 87 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 88 LEU 88 88 88 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 89 LEU 89 89 89 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 90 LYS 90 90 90 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 91 LYS 91 91 91 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 92 LYS 92 92 92 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 93 ASN 93 93 93 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 94 HIS 94 94 94 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 95 ASP 95 95 95 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 96 HIS 96 96 96 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 97 ALA 97 97 97 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 98 GLN 98 98 98 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 99 LEU 99 99 99 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 101 THR 101 101 101 THR THR A-2 ? n A-2 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 103 THR 103 103 103 THR THR A-2 ? n A-2 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 108 ASN 108 108 108 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 109 THR 109 109 109 THR THR A-2 ? n A-2 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 111 GLY 111 111 111 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 112 TRP 112 112 112 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 114 TYR 114 114 114 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 118 MET 118 118 118 MET MET A-2 ? n A-2 1 119 CYS 119 119 119 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 120 ASP 120 120 120 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 123 TYR 123 123 123 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 124 SER 124 124 124 SER SER A-2 ? n A-2 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 128 VAL 128 128 128 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 129 LYS 129 129 129 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 130 ASP 130 130 130 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 131 HIS 131 131 131 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 132 SER 132 132 132 SER SER A-2 ? n A-2 1 133 SER 133 133 133 SER SER A-2 ? n A-2 1 134 LYS 134 134 134 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 137 MET 137 137 137 MET MET A-2 ? n A-2 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 139 ALA 139 139 139 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 140 VAL 140 140 140 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 141 THR 141 141 141 THR THR A-2 ? n A-2 1 142 MET 142 142 142 MET MET A-2 ? n A-2 1 143 THR 143 143 143 THR THR A-2 ? n A-2 1 144 HIS 144 144 144 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 147 GLY 147 147 147 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 148 HIS 148 148 148 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 149 ASN 149 149 149 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 150 LEU 150 150 150 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 151 GLY 151 151 151 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 152 MET 152 152 152 MET MET A-2 ? n A-2 1 153 GLU 153 153 153 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 154 HIS 154 154 154 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 158 ASP 158 158 158 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 160 CYS 160 160 160 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 161 LYS 161 161 161 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 162 CYS 162 162 162 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 163 THR 163 163 163 THR THR A-2 ? n A-2 1 164 THR 164 164 164 THR THR A-2 ? n A-2 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 166 ILE 166 166 166 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 167 MET 167 167 167 MET MET A-2 ? n A-2 1 168 SER 168 168 168 SER SER A-2 ? n A-2 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 170 VAL 170 170 170 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 171 ILE 171 171 171 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 172 SER 172 172 172 SER SER A-2 ? n A-2 1 173 ASP 173 173 173 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 174 LYS 174 174 174 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 176 SER 176 176 176 SER SER A-2 ? n A-2 1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 178 LEU 178 178 178 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 179 PHE 179 179 179 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 180 SER 180 180 180 SER SER A-2 ? n A-2 1 181 ASP 181 181 181 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 182 CYS 182 182 182 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 183 SER 183 183 183 SER SER A-2 ? n A-2 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 185 ASP 185 185 185 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 186 TYR 186 186 186 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 187 TYR 187 187 187 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 188 GLN 188 188 188 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 189 THR 189 189 189 THR THR A-2 ? n A-2 1 190 PHE 190 190 190 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 192 THR 192 192 192 THR THR A-2 ? n A-2 1 193 ASN 193 193 193 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 194 ASP 194 194 194 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 195 ASN 195 195 195 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 196 PRO 196 196 196 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 197 GLN 197 197 197 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 198 CYS 198 198 198 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 199 ILE 199 199 199 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 201 ASN 201 201 201 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 203 PRO 203 203 203 PRO PRO A-2 ? n B-2 2 1 PCA 1 251 251 PCA PCA B-2 ? n B-2 2 2 ASN 2 252 252 ASN ASN B-2 ? n B-2 2 3 TRP 3 253 253 TRP TRP B-2 ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 3 CD 1 981 981 CD CD A ? D 3 CD 1 982 982 CD CD A ? E 3 CD 1 983 983 CD CD A ? F 3 CD 1 984 984 CD CD A ? G 3 CD 1 985 985 CD CD A ? H 3 CD 1 986 986 CD CD A ? I 3 CD 1 987 987 CD CD A ? J 3 CD 1 988 988 CD CD A ? K 3 CD 1 989 989 CD CD A ? L 3 CD 1 990 990 CD CD A ? M 3 CD 1 991 991 CD CD A ? C-2 3 CD 1 981 981 CD CD A-2 ? D-2 3 CD 1 982 982 CD CD A-2 ? E-2 3 CD 1 983 983 CD CD A-2 ? F-2 3 CD 1 984 984 CD CD A-2 ? G-2 3 CD 1 985 985 CD CD A-2 ? H-2 3 CD 1 986 986 CD CD A-2 ? I-2 3 CD 1 987 987 CD CD A-2 ? J-2 3 CD 1 988 988 CD CD A-2 ? K-2 3 CD 1 989 989 CD CD A-2 ? L-2 3 CD 1 990 990 CD CD A-2 ? M-2 3 CD 1 991 991 CD CD A-2 ? N 4 HOH 1 301 301 HOH HOH A ? N 4 HOH 2 302 302 HOH HOH A ? N 4 HOH 3 303 303 HOH HOH A ? N 4 HOH 4 304 304 HOH HOH A ? N 4 HOH 5 305 305 HOH HOH A ? N 4 HOH 6 306 306 HOH HOH A ? N 4 HOH 7 307 307 HOH HOH A ? N 4 HOH 8 308 308 HOH HOH A ? N 4 HOH 9 309 309 HOH HOH A ? N 4 HOH 10 310 310 HOH HOH A ? N 4 HOH 11 311 311 HOH HOH A ? N 4 HOH 12 312 312 HOH HOH A ? N 4 HOH 13 313 313 HOH HOH A ? N 4 HOH 14 314 314 HOH HOH A ? N 4 HOH 15 315 315 HOH HOH A ? N 4 HOH 16 316 316 HOH HOH A ? N 4 HOH 17 317 317 HOH HOH A ? N 4 HOH 18 318 318 HOH HOH A ? N 4 HOH 19 319 319 HOH HOH A ? N 4 HOH 20 320 320 HOH HOH A ? N 4 HOH 21 321 321 HOH HOH A ? N 4 HOH 22 322 322 HOH HOH A ? N 4 HOH 23 323 323 HOH HOH A ? N 4 HOH 24 324 324 HOH HOH A ? N 4 HOH 25 325 325 HOH HOH A ? N 4 HOH 26 326 326 HOH HOH A ? N 4 HOH 27 327 327 HOH HOH A ? N 4 HOH 28 328 328 HOH HOH A ? N 4 HOH 29 329 329 HOH HOH A ? N 4 HOH 30 330 330 HOH HOH A ? N 4 HOH 31 331 331 HOH HOH A ? N 4 HOH 32 332 332 HOH HOH A ? N 4 HOH 33 333 333 HOH HOH A ? N 4 HOH 34 334 334 HOH HOH A ? N 4 HOH 35 335 335 HOH HOH A ? N 4 HOH 36 336 336 HOH HOH A ? N 4 HOH 37 337 337 HOH HOH A ? N 4 HOH 38 338 338 HOH HOH A ? N 4 HOH 39 339 339 HOH HOH A ? N 4 HOH 40 340 340 HOH HOH A ? N 4 HOH 41 341 341 HOH HOH A ? N 4 HOH 42 342 342 HOH HOH A ? N 4 HOH 43 343 343 HOH HOH A ? N 4 HOH 44 344 344 HOH HOH A ? N 4 HOH 45 345 345 HOH HOH A ? N 4 HOH 46 346 346 HOH HOH A ? N 4 HOH 47 347 347 HOH HOH A ? N 4 HOH 48 348 348 HOH HOH A ? N 4 HOH 49 349 349 HOH HOH A ? N 4 HOH 50 350 350 HOH HOH A ? N 4 HOH 51 351 351 HOH HOH A ? N 4 HOH 52 352 352 HOH HOH A ? N 4 HOH 53 353 353 HOH HOH A ? N 4 HOH 54 354 354 HOH HOH A ? N 4 HOH 55 355 355 HOH HOH A ? N 4 HOH 56 356 356 HOH HOH A ? N 4 HOH 57 357 357 HOH HOH A ? N 4 HOH 58 358 358 HOH HOH A ? N 4 HOH 59 359 359 HOH HOH A ? N 4 HOH 60 360 360 HOH HOH A ? N 4 HOH 61 361 361 HOH HOH A ? N 4 HOH 62 362 362 HOH HOH A ? N 4 HOH 63 363 363 HOH HOH A ? N 4 HOH 64 364 364 HOH HOH A ? N 4 HOH 65 365 365 HOH HOH A ? N 4 HOH 66 366 366 HOH HOH A ? N 4 HOH 67 367 367 HOH HOH A ? N 4 HOH 68 368 368 HOH HOH A ? N 4 HOH 69 369 369 HOH HOH A ? N 4 HOH 70 370 370 HOH HOH A ? N 4 HOH 71 371 371 HOH HOH A ? N 4 HOH 72 372 372 HOH HOH A ? N 4 HOH 73 373 373 HOH HOH A ? N 4 HOH 74 374 374 HOH HOH A ? N 4 HOH 75 375 375 HOH HOH A ? N 4 HOH 76 376 376 HOH HOH A ? N 4 HOH 77 377 377 HOH HOH A ? N 4 HOH 78 378 378 HOH HOH A ? N 4 HOH 79 379 379 HOH HOH A ? N 4 HOH 80 380 380 HOH HOH A ? N 4 HOH 81 381 381 HOH HOH A ? N 4 HOH 82 382 382 HOH HOH A ? N 4 HOH 83 383 383 HOH HOH A ? N 4 HOH 84 384 384 HOH HOH A ? N 4 HOH 85 385 385 HOH HOH A ? N 4 HOH 86 386 386 HOH HOH A ? N 4 HOH 87 387 387 HOH HOH A ? N 4 HOH 88 388 388 HOH HOH A ? N 4 HOH 89 389 389 HOH HOH A ? N 4 HOH 90 390 390 HOH HOH A ? N 4 HOH 91 391 391 HOH HOH A ? N 4 HOH 92 392 392 HOH HOH A ? N 4 HOH 93 393 393 HOH HOH A ? N 4 HOH 94 394 394 HOH HOH A ? N 4 HOH 95 395 395 HOH HOH A ? N 4 HOH 96 396 396 HOH HOH A ? N 4 HOH 97 397 397 HOH HOH A ? N 4 HOH 98 398 398 HOH HOH A ? N 4 HOH 99 399 399 HOH HOH A ? N 4 HOH 100 400 400 HOH HOH A ? N 4 HOH 101 401 401 HOH HOH A ? N 4 HOH 102 402 402 HOH HOH A ? N 4 HOH 103 403 403 HOH HOH A ? N 4 HOH 104 404 404 HOH HOH A ? N 4 HOH 105 405 405 HOH HOH A ? N 4 HOH 106 406 406 HOH HOH A ? N 4 HOH 107 407 407 HOH HOH A ? N 4 HOH 108 408 408 HOH HOH A ? N 4 HOH 109 409 409 HOH HOH A ? N 4 HOH 110 410 410 HOH HOH A ? N 4 HOH 111 411 411 HOH HOH A ? N 4 HOH 112 414 414 HOH HOH A ? N 4 HOH 113 415 415 HOH HOH A ? N 4 HOH 114 416 416 HOH HOH A ? N 4 HOH 115 417 417 HOH HOH A ? N 4 HOH 116 418 418 HOH HOH A ? N 4 HOH 117 419 419 HOH HOH A ? N 4 HOH 118 420 420 HOH HOH A ? N 4 HOH 119 421 421 HOH HOH A ? N 4 HOH 120 422 422 HOH HOH A ? N 4 HOH 121 423 423 HOH HOH A ? N 4 HOH 122 424 424 HOH HOH A ? N 4 HOH 123 425 425 HOH HOH A ? N 4 HOH 124 426 426 HOH HOH A ? N 4 HOH 125 427 427 HOH HOH A ? N 4 HOH 126 428 428 HOH HOH A ? N 4 HOH 127 429 429 HOH HOH A ? N 4 HOH 128 430 430 HOH HOH A ? N 4 HOH 129 431 431 HOH HOH A ? N 4 HOH 130 432 432 HOH HOH A ? N 4 HOH 131 433 433 HOH HOH A ? N 4 HOH 132 434 434 HOH HOH A ? N 4 HOH 133 435 435 HOH HOH A ? N 4 HOH 134 436 436 HOH HOH A ? N 4 HOH 135 437 437 HOH HOH A ? N 4 HOH 136 438 438 HOH HOH A ? N 4 HOH 137 439 439 HOH HOH A ? N 4 HOH 138 440 440 HOH HOH A ? N 4 HOH 139 441 441 HOH HOH A ? N 4 HOH 140 442 442 HOH HOH A ? N 4 HOH 141 443 443 HOH HOH A ? N 4 HOH 142 444 444 HOH HOH A ? N 4 HOH 143 445 445 HOH HOH A ? N 4 HOH 144 446 446 HOH HOH A ? N 4 HOH 145 447 447 HOH HOH A ? N 4 HOH 146 448 448 HOH HOH A ? N 4 HOH 147 449 449 HOH HOH A ? N 4 HOH 148 450 450 HOH HOH A ? N 4 HOH 149 451 451 HOH HOH A ? N 4 HOH 150 452 452 HOH HOH A ? N 4 HOH 151 453 453 HOH HOH A ? N 4 HOH 152 454 454 HOH HOH A ? N 4 HOH 153 455 455 HOH HOH A ? N 4 HOH 154 456 456 HOH HOH A ? N 4 HOH 155 457 457 HOH HOH A ? N 4 HOH 156 458 458 HOH HOH A ? N 4 HOH 157 459 459 HOH HOH A ? N 4 HOH 158 460 460 HOH HOH A ? N 4 HOH 159 461 461 HOH HOH A ? N 4 HOH 160 462 462 HOH HOH A ? N 4 HOH 161 463 463 HOH HOH A ? N 4 HOH 162 464 464 HOH HOH A ? N 4 HOH 163 465 465 HOH HOH A ? N 4 HOH 164 466 466 HOH HOH A ? N 4 HOH 165 467 467 HOH HOH A ? N 4 HOH 166 468 468 HOH HOH A ? N 4 HOH 167 469 469 HOH HOH A ? N 4 HOH 168 470 470 HOH HOH A ? N 4 HOH 169 471 471 HOH HOH A ? N 4 HOH 170 472 472 HOH HOH A ? N 4 HOH 171 473 473 HOH HOH A ? N 4 HOH 172 474 474 HOH HOH A ? N 4 HOH 173 475 475 HOH HOH A ? N 4 HOH 174 476 476 HOH HOH A ? N 4 HOH 175 477 477 HOH HOH A ? N 4 HOH 176 478 478 HOH HOH A ? N 4 HOH 177 479 479 HOH HOH A ? N 4 HOH 178 480 480 HOH HOH A ? N 4 HOH 179 481 481 HOH HOH A ? N 4 HOH 180 482 482 HOH HOH A ? N 4 HOH 181 483 483 HOH HOH A ? N 4 HOH 182 484 484 HOH HOH A ? N 4 HOH 183 485 485 HOH HOH A ? N 4 HOH 184 486 486 HOH HOH A ? N 4 HOH 185 487 487 HOH HOH A ? N 4 HOH 186 488 488 HOH HOH A ? N 4 HOH 187 489 489 HOH HOH A ? N 4 HOH 188 490 490 HOH HOH A ? N 4 HOH 189 491 491 HOH HOH A ? N 4 HOH 190 492 492 HOH HOH A ? N 4 HOH 191 493 493 HOH HOH A ? N 4 HOH 192 495 495 HOH HOH A ? N 4 HOH 193 496 496 HOH HOH A ? N 4 HOH 194 497 497 HOH HOH A ? N 4 HOH 195 498 498 HOH HOH A ? N 4 HOH 196 499 499 HOH HOH A ? N 4 HOH 197 500 500 HOH HOH A ? N 4 HOH 198 501 501 HOH HOH A ? N 4 HOH 199 502 502 HOH HOH A ? N 4 HOH 200 503 503 HOH HOH A ? N 4 HOH 201 504 504 HOH HOH A ? N 4 HOH 202 505 505 HOH HOH A ? N 4 HOH 203 506 506 HOH HOH A ? N 4 HOH 204 507 507 HOH HOH A ? N 4 HOH 205 508 508 HOH HOH A ? N 4 HOH 206 509 509 HOH HOH A ? N 4 HOH 207 510 510 HOH HOH A ? N 4 HOH 208 511 511 HOH HOH A ? N 4 HOH 209 512 512 HOH HOH A ? N 4 HOH 210 513 513 HOH HOH A ? N 4 HOH 211 514 514 HOH HOH A ? N 4 HOH 212 515 515 HOH HOH A ? N 4 HOH 213 516 516 HOH HOH A ? N 4 HOH 214 517 517 HOH HOH A ? N 4 HOH 215 518 518 HOH HOH A ? N 4 HOH 216 519 519 HOH HOH A ? N 4 HOH 217 520 520 HOH HOH A ? N 4 HOH 218 521 521 HOH HOH A ? N 4 HOH 219 522 522 HOH HOH A ? N 4 HOH 220 523 523 HOH HOH A ? N 4 HOH 221 524 524 HOH HOH A ? N 4 HOH 222 526 526 HOH HOH A ? N 4 HOH 223 527 527 HOH HOH A ? N 4 HOH 224 528 528 HOH HOH A ? N 4 HOH 225 529 529 HOH HOH A ? N 4 HOH 226 530 530 HOH HOH A ? N 4 HOH 227 531 531 HOH HOH A ? N 4 HOH 228 532 532 HOH HOH A ? N 4 HOH 229 533 533 HOH HOH A ? N 4 HOH 230 534 534 HOH HOH A ? N 4 HOH 231 535 535 HOH HOH A ? N 4 HOH 232 536 536 HOH HOH A ? N 4 HOH 233 537 537 HOH HOH A ? N 4 HOH 234 538 538 HOH HOH A ? N 4 HOH 235 539 539 HOH HOH A ? N 4 HOH 236 540 540 HOH HOH A ? N 4 HOH 237 541 541 HOH HOH A ? N 4 HOH 238 542 542 HOH HOH A ? N 4 HOH 239 543 543 HOH HOH A ? N 4 HOH 240 544 544 HOH HOH A ? N 4 HOH 241 545 545 HOH HOH A ? N 4 HOH 242 546 546 HOH HOH A ? N 4 HOH 243 547 547 HOH HOH A ? N 4 HOH 244 548 548 HOH HOH A ? N 4 HOH 245 549 549 HOH HOH A ? N 4 HOH 246 550 550 HOH HOH A ? N 4 HOH 247 551 551 HOH HOH A ? N 4 HOH 248 552 552 HOH HOH A ? N 4 HOH 249 553 553 HOH HOH A ? N 4 HOH 250 554 554 HOH HOH A ? N 4 HOH 251 555 555 HOH HOH A ? N 4 HOH 252 556 556 HOH HOH A ? N 4 HOH 253 557 557 HOH HOH A ? N 4 HOH 254 558 558 HOH HOH A ? N 4 HOH 255 559 559 HOH HOH A ? N 4 HOH 256 560 560 HOH HOH A ? N 4 HOH 257 561 561 HOH HOH A ? N 4 HOH 258 562 562 HOH HOH A ? N 4 HOH 259 563 563 HOH HOH A ? N 4 HOH 260 564 564 HOH HOH A ? N 4 HOH 261 565 565 HOH HOH A ? N 4 HOH 262 566 566 HOH HOH A ? N 4 HOH 263 567 567 HOH HOH A ? N 4 HOH 264 568 568 HOH HOH A ? N 4 HOH 265 569 569 HOH HOH A ? N 4 HOH 266 570 570 HOH HOH A ? N 4 HOH 267 571 571 HOH HOH A ? N 4 HOH 268 572 572 HOH HOH A ? N 4 HOH 269 573 573 HOH HOH A ? N 4 HOH 270 574 574 HOH HOH A ? N 4 HOH 271 575 575 HOH HOH A ? N 4 HOH 272 576 576 HOH HOH A ? N 4 HOH 273 577 577 HOH HOH A ? N 4 HOH 274 578 578 HOH HOH A ? N 4 HOH 275 579 579 HOH HOH A ? N 4 HOH 276 580 580 HOH HOH A ? N 4 HOH 277 581 581 HOH HOH A ? N 4 HOH 278 582 582 HOH HOH A ? N 4 HOH 279 583 583 HOH HOH A ? N 4 HOH 280 584 584 HOH HOH A ? N 4 HOH 281 585 585 HOH HOH A ? N 4 HOH 282 586 586 HOH HOH A ? N 4 HOH 283 587 587 HOH HOH A ? N 4 HOH 284 588 588 HOH HOH A ? N 4 HOH 285 589 589 HOH HOH A ? N 4 HOH 286 590 590 HOH HOH A ? N 4 HOH 287 591 591 HOH HOH A ? N 4 HOH 288 592 592 HOH HOH A ? N 4 HOH 289 593 593 HOH HOH A ? N 4 HOH 290 594 594 HOH HOH A ? N 4 HOH 291 595 595 HOH HOH A ? N 4 HOH 292 596 596 HOH HOH A ? N 4 HOH 293 597 597 HOH HOH A ? N 4 HOH 294 598 598 HOH HOH A ? N 4 HOH 295 599 599 HOH HOH A ? N 4 HOH 296 600 600 HOH HOH A ? N 4 HOH 297 601 601 HOH HOH A ? N 4 HOH 298 602 602 HOH HOH A ? N 4 HOH 299 603 603 HOH HOH A ? N 4 HOH 300 604 604 HOH HOH A ? N 4 HOH 301 605 605 HOH HOH A ? N 4 HOH 302 606 606 HOH HOH A ? N 4 HOH 303 607 607 HOH HOH A ? N 4 HOH 304 608 608 HOH HOH A ? N 4 HOH 305 609 609 HOH HOH A ? N 4 HOH 306 610 610 HOH HOH A ? N 4 HOH 307 611 611 HOH HOH A ? N 4 HOH 308 612 612 HOH HOH A ? N 4 HOH 309 613 613 HOH HOH A ? N 4 HOH 310 614 614 HOH HOH A ? N 4 HOH 311 615 615 HOH HOH A ? N 4 HOH 312 616 616 HOH HOH A ? N 4 HOH 313 617 617 HOH HOH A ? N 4 HOH 314 618 618 HOH HOH A ? N 4 HOH 315 619 619 HOH HOH A ? N 4 HOH 316 620 620 HOH HOH A ? N 4 HOH 317 621 621 HOH HOH A ? N 4 HOH 318 622 622 HOH HOH A ? N 4 HOH 319 623 623 HOH HOH A ? N 4 HOH 320 624 624 HOH HOH A ? N 4 HOH 321 625 625 HOH HOH A ? N 4 HOH 322 626 626 HOH HOH A ? N 4 HOH 323 627 627 HOH HOH A ? N 4 HOH 324 628 628 HOH HOH A ? N 4 HOH 325 629 629 HOH HOH A ? N 4 HOH 326 630 630 HOH HOH A ? N 4 HOH 327 631 631 HOH HOH A ? N 4 HOH 328 632 632 HOH HOH A ? N 4 HOH 329 633 633 HOH HOH A ? N 4 HOH 330 634 634 HOH HOH A ? N 4 HOH 331 635 635 HOH HOH A ? N 4 HOH 332 636 636 HOH HOH A ? N 4 HOH 333 637 637 HOH HOH A ? N 4 HOH 334 638 638 HOH HOH A ? N 4 HOH 335 639 639 HOH HOH A ? N 4 HOH 336 640 640 HOH HOH A ? N 4 HOH 337 641 641 HOH HOH A ? N 4 HOH 338 642 642 HOH HOH A ? N 4 HOH 339 643 643 HOH HOH A ? N 4 HOH 340 644 644 HOH HOH A ? N 4 HOH 341 645 645 HOH HOH A ? N 4 HOH 342 646 646 HOH HOH A ? N 4 HOH 343 647 647 HOH HOH A ? N 4 HOH 344 648 648 HOH HOH A ? N 4 HOH 345 649 649 HOH HOH A ? N 4 HOH 346 650 650 HOH HOH A ? N 4 HOH 347 651 651 HOH HOH A ? N 4 HOH 348 652 652 HOH HOH A ? N 4 HOH 349 653 653 HOH HOH A ? N 4 HOH 350 654 654 HOH HOH A ? N 4 HOH 351 655 655 HOH HOH A ? N 4 HOH 352 656 656 HOH HOH A ? N 4 HOH 353 657 657 HOH HOH A ? N 4 HOH 354 658 658 HOH HOH A ? N 4 HOH 355 659 659 HOH HOH A ? N 4 HOH 356 660 660 HOH HOH A ? N 4 HOH 357 661 661 HOH HOH A ? N 4 HOH 358 662 662 HOH HOH A ? N 4 HOH 359 663 663 HOH HOH A ? N 4 HOH 360 664 664 HOH HOH A ? N 4 HOH 361 665 665 HOH HOH A ? N 4 HOH 362 666 666 HOH HOH A ? N 4 HOH 363 667 667 HOH HOH A ? N 4 HOH 364 668 668 HOH HOH A ? N 4 HOH 365 669 669 HOH HOH A ? N 4 HOH 366 670 670 HOH HOH A ? N 4 HOH 367 671 671 HOH HOH A ? N 4 HOH 368 672 672 HOH HOH A ? N 4 HOH 369 673 673 HOH HOH A ? N 4 HOH 370 674 674 HOH HOH A ? N 4 HOH 371 675 675 HOH HOH A ? N 4 HOH 372 676 676 HOH HOH A ? N 4 HOH 373 677 677 HOH HOH A ? N 4 HOH 374 678 678 HOH HOH A ? N 4 HOH 375 679 679 HOH HOH A ? N 4 HOH 376 680 680 HOH HOH A ? N 4 HOH 377 681 681 HOH HOH A ? N 4 HOH 378 683 683 HOH HOH A ? N 4 HOH 379 684 684 HOH HOH A ? N 4 HOH 380 685 685 HOH HOH A ? N 4 HOH 381 686 686 HOH HOH A ? N 4 HOH 382 687 687 HOH HOH A ? N 4 HOH 383 688 688 HOH HOH A ? N 4 HOH 384 689 689 HOH HOH A ? N 4 HOH 385 690 690 HOH HOH A ? N 4 HOH 386 691 691 HOH HOH A ? N 4 HOH 387 692 692 HOH HOH A ? N 4 HOH 388 693 693 HOH HOH A ? N 4 HOH 389 694 694 HOH HOH A ? N 4 HOH 390 695 695 HOH HOH A ? N 4 HOH 391 696 696 HOH HOH A ? N 4 HOH 392 697 697 HOH HOH A ? N 4 HOH 393 698 698 HOH HOH A ? N 4 HOH 394 699 699 HOH HOH A ? N 4 HOH 395 700 700 HOH HOH A ? N 4 HOH 396 701 701 HOH HOH A ? N 4 HOH 397 702 702 HOH HOH A ? N 4 HOH 398 703 703 HOH HOH A ? N 4 HOH 399 704 704 HOH HOH A ? N 4 HOH 400 705 705 HOH HOH A ? N 4 HOH 401 706 706 HOH HOH A ? N 4 HOH 402 707 707 HOH HOH A ? N 4 HOH 403 708 708 HOH HOH A ? N 4 HOH 404 709 709 HOH HOH A ? N 4 HOH 405 710 710 HOH HOH A ? N 4 HOH 406 711 711 HOH HOH A ? N 4 HOH 407 712 712 HOH HOH A ? N 4 HOH 408 713 713 HOH HOH A ? N 4 HOH 409 714 714 HOH HOH A ? N 4 HOH 410 715 715 HOH HOH A ? N 4 HOH 411 716 716 HOH HOH A ? N 4 HOH 412 717 717 HOH HOH A ? N 4 HOH 413 718 718 HOH HOH A ? N 4 HOH 414 719 719 HOH HOH A ? N 4 HOH 415 720 720 HOH HOH A ? N 4 HOH 416 721 721 HOH HOH A ? N 4 HOH 417 722 722 HOH HOH A ? N 4 HOH 418 723 723 HOH HOH A ? N 4 HOH 419 724 724 HOH HOH A ? N 4 HOH 420 725 725 HOH HOH A ? N 4 HOH 421 726 726 HOH HOH A ? N 4 HOH 422 727 727 HOH HOH A ? N 4 HOH 423 728 728 HOH HOH A ? N 4 HOH 424 729 729 HOH HOH A ? N 4 HOH 425 730 730 HOH HOH A ? N 4 HOH 426 731 731 HOH HOH A ? N 4 HOH 427 732 732 HOH HOH A ? N 4 HOH 428 733 733 HOH HOH A ? N 4 HOH 429 734 734 HOH HOH A ? N 4 HOH 430 735 735 HOH HOH A ? N 4 HOH 431 736 736 HOH HOH A ? N 4 HOH 432 737 737 HOH HOH A ? N 4 HOH 433 738 738 HOH HOH A ? N 4 HOH 434 739 739 HOH HOH A ? N 4 HOH 435 740 740 HOH HOH A ? N 4 HOH 436 741 741 HOH HOH A ? N 4 HOH 437 742 742 HOH HOH A ? N 4 HOH 438 743 743 HOH HOH A ? N 4 HOH 439 744 744 HOH HOH A ? N 4 HOH 440 745 745 HOH HOH A ? N 4 HOH 441 746 746 HOH HOH A ? N 4 HOH 442 747 747 HOH HOH A ? N 4 HOH 443 748 748 HOH HOH A ? N 4 HOH 444 749 749 HOH HOH A ? N 4 HOH 445 750 750 HOH HOH A ? N 4 HOH 446 751 751 HOH HOH A ? N 4 HOH 447 752 752 HOH HOH A ? N 4 HOH 448 753 753 HOH HOH A ? N 4 HOH 449 754 754 HOH HOH A ? N 4 HOH 450 755 755 HOH HOH A ? N 4 HOH 451 756 756 HOH HOH A ? N 4 HOH 452 757 757 HOH HOH A ? N 4 HOH 453 758 758 HOH HOH A ? N 4 HOH 454 759 759 HOH HOH A ? N 4 HOH 455 760 760 HOH HOH A ? N 4 HOH 456 761 761 HOH HOH A ? N 4 HOH 457 762 762 HOH HOH A ? N 4 HOH 458 763 763 HOH HOH A ? N 4 HOH 459 764 764 HOH HOH A ? N 4 HOH 460 765 765 HOH HOH A ? N 4 HOH 461 766 766 HOH HOH A ? N 4 HOH 462 767 767 HOH HOH A ? N 4 HOH 463 768 768 HOH HOH A ? N 4 HOH 464 769 769 HOH HOH A ? N 4 HOH 465 770 770 HOH HOH A ? N 4 HOH 466 771 771 HOH HOH A ? N 4 HOH 467 772 772 HOH HOH A ? N 4 HOH 468 773 773 HOH HOH A ? N 4 HOH 469 774 774 HOH HOH A ? N 4 HOH 470 775 775 HOH HOH A ? N 4 HOH 471 776 776 HOH HOH A ? N 4 HOH 472 777 777 HOH HOH A ? N 4 HOH 473 778 778 HOH HOH A ? N 4 HOH 474 779 779 HOH HOH A ? N 4 HOH 475 780 780 HOH HOH A ? N 4 HOH 476 781 781 HOH HOH A ? N 4 HOH 477 782 782 HOH HOH A ? N 4 HOH 478 783 783 HOH HOH A ? N 4 HOH 479 784 784 HOH HOH A ? N 4 HOH 480 785 785 HOH HOH A ? N 4 HOH 481 786 786 HOH HOH A ? N 4 HOH 482 787 787 HOH HOH A ? N 4 HOH 483 788 788 HOH HOH A ? N 4 HOH 484 789 789 HOH HOH A ? N 4 HOH 485 790 790 HOH HOH A ? N 4 HOH 486 791 791 HOH HOH A ? N 4 HOH 487 792 792 HOH HOH A ? N 4 HOH 488 793 793 HOH HOH A ? N 4 HOH 489 794 794 HOH HOH A ? N 4 HOH 490 795 795 HOH HOH A ? N 4 HOH 491 796 796 HOH HOH A ? N 4 HOH 492 797 797 HOH HOH A ? N 4 HOH 493 798 798 HOH HOH A ? N 4 HOH 494 799 799 HOH HOH A ? N 4 HOH 495 800 800 HOH HOH A ? N 4 HOH 496 801 801 HOH HOH A ? N 4 HOH 497 802 802 HOH HOH A ? N 4 HOH 498 803 803 HOH HOH A ? N 4 HOH 499 804 804 HOH HOH A ? N 4 HOH 500 805 805 HOH HOH A ? N 4 HOH 501 806 806 HOH HOH A ? N 4 HOH 502 807 807 HOH HOH A ? N 4 HOH 503 808 808 HOH HOH A ? N 4 HOH 504 809 809 HOH HOH A ? N 4 HOH 505 810 810 HOH HOH A ? N 4 HOH 506 811 811 HOH HOH A ? N 4 HOH 507 812 812 HOH HOH A ? N 4 HOH 508 813 813 HOH HOH A ? N 4 HOH 509 814 814 HOH HOH A ? N 4 HOH 510 815 815 HOH HOH A ? N 4 HOH 511 816 816 HOH HOH A ? N 4 HOH 512 817 817 HOH HOH A ? N 4 HOH 513 818 818 HOH HOH A ? N 4 HOH 514 819 819 HOH HOH A ? N 4 HOH 515 820 820 HOH HOH A ? N 4 HOH 516 821 821 HOH HOH A ? N 4 HOH 517 822 822 HOH HOH A ? N 4 HOH 518 823 823 HOH HOH A ? N 4 HOH 519 824 824 HOH HOH A ? N 4 HOH 520 825 825 HOH HOH A ? N 4 HOH 521 826 826 HOH HOH A ? N 4 HOH 522 827 827 HOH HOH A ? N 4 HOH 523 828 828 HOH HOH A ? N 4 HOH 524 829 829 HOH HOH A ? N 4 HOH 525 830 830 HOH HOH A ? N 4 HOH 526 831 831 HOH HOH A ? N 4 HOH 527 832 832 HOH HOH A ? N 4 HOH 528 833 833 HOH HOH A ? N 4 HOH 529 834 834 HOH HOH A ? N 4 HOH 530 835 835 HOH HOH A ? N 4 HOH 531 836 836 HOH HOH A ? N 4 HOH 532 837 837 HOH HOH A ? N 4 HOH 533 838 838 HOH HOH A ? N 4 HOH 534 839 839 HOH HOH A ? N 4 HOH 535 840 840 HOH HOH A ? N 4 HOH 536 841 841 HOH HOH A ? N 4 HOH 537 843 843 HOH HOH A ? N 4 HOH 538 844 844 HOH HOH A ? N 4 HOH 539 845 845 HOH HOH A ? N 4 HOH 540 846 846 HOH HOH A ? N 4 HOH 541 847 847 HOH HOH A ? N 4 HOH 542 848 848 HOH HOH A ? N 4 HOH 543 849 849 HOH HOH A ? N 4 HOH 544 850 850 HOH HOH A ? N 4 HOH 545 851 851 HOH HOH A ? N 4 HOH 546 852 852 HOH HOH A ? N 4 HOH 547 854 854 HOH HOH A ? N 4 HOH 548 855 855 HOH HOH A ? N 4 HOH 549 856 856 HOH HOH A ? N 4 HOH 550 857 857 HOH HOH A ? N 4 HOH 551 858 858 HOH HOH A ? N 4 HOH 552 859 859 HOH HOH A ? N 4 HOH 553 860 860 HOH HOH A ? N 4 HOH 554 861 861 HOH HOH A ? N 4 HOH 555 862 862 HOH HOH A ? N 4 HOH 556 863 863 HOH HOH A ? N 4 HOH 557 864 864 HOH HOH A ? N 4 HOH 558 865 865 HOH HOH A ? N 4 HOH 559 866 866 HOH HOH A ? N 4 HOH 560 867 867 HOH HOH A ? N 4 HOH 561 868 868 HOH HOH A ? N 4 HOH 562 869 869 HOH HOH A ? N 4 HOH 563 870 870 HOH HOH A ? N 4 HOH 564 871 871 HOH HOH A ? N 4 HOH 565 872 872 HOH HOH A ? N 4 HOH 566 873 873 HOH HOH A ? N 4 HOH 567 874 874 HOH HOH A ? N 4 HOH 568 875 875 HOH HOH A ? N 4 HOH 569 876 876 HOH HOH A ? N 4 HOH 570 877 877 HOH HOH A ? N 4 HOH 571 878 878 HOH HOH A ? N 4 HOH 572 879 879 HOH HOH A ? N 4 HOH 573 880 880 HOH HOH A ? N 4 HOH 574 881 881 HOH HOH A ? N 4 HOH 575 882 882 HOH HOH A ? N 4 HOH 576 883 883 HOH HOH A ? N 4 HOH 577 884 884 HOH HOH A ? N 4 HOH 578 885 885 HOH HOH A ? N 4 HOH 579 886 886 HOH HOH A ? N 4 HOH 580 887 887 HOH HOH A ? N 4 HOH 581 888 888 HOH HOH A ? N 4 HOH 582 889 889 HOH HOH A ? N 4 HOH 583 890 890 HOH HOH A ? N 4 HOH 584 891 891 HOH HOH A ? N 4 HOH 585 892 892 HOH HOH A ? N 4 HOH 586 893 893 HOH HOH A ? N 4 HOH 587 894 894 HOH HOH A ? N 4 HOH 588 895 895 HOH HOH A ? N 4 HOH 589 896 896 HOH HOH A ? N 4 HOH 590 897 897 HOH HOH A ? N 4 HOH 591 898 898 HOH HOH A ? N 4 HOH 592 899 899 HOH HOH A ? N 4 HOH 593 900 900 HOH HOH A ? N 4 HOH 594 901 901 HOH HOH A ? N 4 HOH 595 902 902 HOH HOH A ? N 4 HOH 596 903 903 HOH HOH A ? N 4 HOH 597 904 904 HOH HOH A ? N 4 HOH 598 905 905 HOH HOH A ? N 4 HOH 599 906 906 HOH HOH A ? N 4 HOH 600 907 907 HOH HOH A ? N 4 HOH 601 908 908 HOH HOH A ? N 4 HOH 602 909 909 HOH HOH A ? N 4 HOH 603 910 910 HOH HOH A ? N 4 HOH 604 911 911 HOH HOH A ? N 4 HOH 605 912 912 HOH HOH A ? N 4 HOH 606 913 913 HOH HOH A ? N 4 HOH 607 914 914 HOH HOH A ? N 4 HOH 608 915 915 HOH HOH A ? N 4 HOH 609 916 916 HOH HOH A ? N 4 HOH 610 917 917 HOH HOH A ? N 4 HOH 611 920 920 HOH HOH A ? N 4 HOH 612 921 921 HOH HOH A ? N 4 HOH 613 922 922 HOH HOH A ? N 4 HOH 614 923 923 HOH HOH A ? N 4 HOH 615 924 924 HOH HOH A ? N 4 HOH 616 925 925 HOH HOH A ? N 4 HOH 617 926 926 HOH HOH A ? N 4 HOH 618 927 927 HOH HOH A ? N 4 HOH 619 928 928 HOH HOH A ? N 4 HOH 620 929 929 HOH HOH A ? N 4 HOH 621 930 930 HOH HOH A ? O 4 HOH 1 412 412 HOH HOH B ? O 4 HOH 2 413 413 HOH HOH B ? O 4 HOH 3 494 494 HOH HOH B ? O 4 HOH 4 525 525 HOH HOH B ? O 4 HOH 5 682 682 HOH HOH B ? O 4 HOH 6 842 842 HOH HOH B ? O 4 HOH 7 853 853 HOH HOH B ? O 4 HOH 8 918 918 HOH HOH B ? O 4 HOH 9 919 919 HOH HOH B ? N-2 4 HOH 1 301 301 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 2 302 302 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 3 303 303 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 4 304 304 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 5 305 305 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 6 306 306 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 7 307 307 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 8 308 308 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 9 309 309 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 10 310 310 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 11 311 311 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 12 312 312 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 13 313 313 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 14 314 314 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 15 315 315 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 16 316 316 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 17 317 317 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 18 318 318 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 19 319 319 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 20 320 320 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 21 321 321 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 22 322 322 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 23 323 323 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 24 324 324 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 25 325 325 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 26 326 326 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 27 327 327 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 28 328 328 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 29 329 329 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 30 330 330 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 31 331 331 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 32 332 332 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 33 333 333 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 34 334 334 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 35 335 335 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 36 336 336 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 37 337 337 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 38 338 338 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 39 339 339 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 40 340 340 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 41 341 341 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 42 342 342 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 43 343 343 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 44 344 344 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 45 345 345 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 46 346 346 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 47 347 347 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 48 348 348 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 49 349 349 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 50 350 350 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 51 351 351 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 52 352 352 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 53 353 353 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 54 354 354 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 55 355 355 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 56 356 356 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 57 357 357 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 58 358 358 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 59 359 359 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 60 360 360 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 61 361 361 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 62 362 362 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 63 363 363 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 64 364 364 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 65 365 365 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 66 366 366 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 67 367 367 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 68 368 368 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 69 369 369 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 70 370 370 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 71 371 371 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 72 372 372 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 73 373 373 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 74 374 374 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 75 375 375 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 76 376 376 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 77 377 377 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 78 378 378 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 79 379 379 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 80 380 380 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 81 381 381 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 82 382 382 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 83 383 383 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 84 384 384 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 85 385 385 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 86 386 386 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 87 387 387 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 88 388 388 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 89 389 389 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 90 390 390 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 91 391 391 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 92 392 392 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 93 393 393 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 94 394 394 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 95 395 395 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 96 396 396 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 97 397 397 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 98 398 398 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 99 399 399 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 100 400 400 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 101 401 401 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 102 402 402 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 103 403 403 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 104 404 404 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 105 405 405 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 106 406 406 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 107 407 407 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 108 408 408 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 109 409 409 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 110 410 410 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 111 411 411 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 112 414 414 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 113 415 415 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 114 416 416 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 115 417 417 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 116 418 418 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 117 419 419 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 118 420 420 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 119 421 421 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 120 422 422 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 121 423 423 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 122 424 424 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 123 425 425 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 124 426 426 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 125 427 427 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 126 428 428 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 127 429 429 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 128 430 430 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 129 431 431 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 130 432 432 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 131 433 433 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 132 434 434 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 133 435 435 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 134 436 436 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 135 437 437 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 136 438 438 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 137 439 439 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 138 440 440 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 139 441 441 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 140 442 442 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 141 443 443 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 142 444 444 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 143 445 445 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 144 446 446 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 145 447 447 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 146 448 448 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 147 449 449 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 148 450 450 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 149 451 451 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 150 452 452 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 151 453 453 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 152 454 454 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 153 455 455 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 154 456 456 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 155 457 457 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 156 458 458 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 157 459 459 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 158 460 460 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 159 461 461 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 160 462 462 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 161 463 463 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 162 464 464 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 163 465 465 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 164 466 466 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 165 467 467 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 166 468 468 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 167 469 469 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 168 470 470 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 169 471 471 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 170 472 472 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 171 473 473 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 172 474 474 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 173 475 475 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 174 476 476 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 175 477 477 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 176 478 478 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 177 479 479 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 178 480 480 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 179 481 481 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 180 482 482 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 181 483 483 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 182 484 484 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 183 485 485 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 184 486 486 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 185 487 487 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 186 488 488 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 187 489 489 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 188 490 490 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 189 491 491 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 190 492 492 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 191 493 493 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 192 495 495 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 193 496 496 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 194 497 497 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 195 498 498 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 196 499 499 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 197 500 500 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 198 501 501 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 199 502 502 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 200 503 503 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 201 504 504 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 202 505 505 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 203 506 506 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 204 507 507 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 205 508 508 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 206 509 509 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 207 510 510 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 208 511 511 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 209 512 512 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 210 513 513 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 211 514 514 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 212 515 515 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 213 516 516 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 214 517 517 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 215 518 518 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 216 519 519 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 217 520 520 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 218 521 521 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 219 522 522 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 220 523 523 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 221 524 524 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 222 526 526 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 223 527 527 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 224 528 528 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 225 529 529 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 226 530 530 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 227 531 531 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 228 532 532 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 229 533 533 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 230 534 534 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 231 535 535 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 232 536 536 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 233 537 537 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 234 538 538 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 235 539 539 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 236 540 540 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 237 541 541 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 238 542 542 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 239 543 543 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 240 544 544 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 241 545 545 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 242 546 546 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 243 547 547 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 244 548 548 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 245 549 549 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 246 550 550 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 247 551 551 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 248 552 552 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 249 553 553 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 250 554 554 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 251 555 555 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 252 556 556 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 253 557 557 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 254 558 558 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 255 559 559 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 256 560 560 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 257 561 561 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 258 562 562 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 259 563 563 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 260 564 564 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 261 565 565 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 262 566 566 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 263 567 567 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 264 568 568 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 265 569 569 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 266 570 570 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 267 571 571 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 268 572 572 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 269 573 573 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 270 574 574 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 271 575 575 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 272 576 576 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 273 577 577 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 274 578 578 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 275 579 579 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 276 580 580 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 277 581 581 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 278 582 582 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 279 583 583 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 280 584 584 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 281 585 585 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 282 586 586 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 283 587 587 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 284 588 588 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 285 589 589 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 286 590 590 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 287 591 591 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 288 592 592 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 289 593 593 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 290 594 594 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 291 595 595 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 292 596 596 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 293 597 597 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 294 598 598 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 295 599 599 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 296 600 600 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 297 601 601 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 298 602 602 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 299 603 603 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 300 604 604 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 301 605 605 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 302 606 606 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 303 607 607 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 304 608 608 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 305 609 609 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 306 610 610 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 307 611 611 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 308 612 612 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 309 613 613 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 310 614 614 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 311 615 615 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 312 616 616 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 313 617 617 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 314 618 618 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 315 619 619 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 316 620 620 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 317 621 621 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 318 622 622 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 319 623 623 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 320 624 624 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 321 625 625 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 322 626 626 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 323 627 627 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 324 628 628 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 325 629 629 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 326 630 630 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 327 631 631 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 328 632 632 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 329 633 633 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 330 634 634 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 331 635 635 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 332 636 636 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 333 637 637 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 334 638 638 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 335 639 639 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 336 640 640 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 337 641 641 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 338 642 642 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 339 643 643 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 340 644 644 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 341 645 645 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 342 646 646 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 343 647 647 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 344 648 648 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 345 649 649 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 346 650 650 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 347 651 651 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 348 652 652 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 349 653 653 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 350 654 654 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 351 655 655 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 352 656 656 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 353 657 657 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 354 658 658 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 355 659 659 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 356 660 660 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 357 661 661 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 358 662 662 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 359 663 663 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 360 664 664 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 361 665 665 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 362 666 666 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 363 667 667 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 364 668 668 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 365 669 669 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 366 670 670 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 367 671 671 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 368 672 672 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 369 673 673 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 370 674 674 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 371 675 675 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 372 676 676 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 373 677 677 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 374 678 678 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 375 679 679 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 376 680 680 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 377 681 681 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 378 683 683 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 379 684 684 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 380 685 685 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 381 686 686 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 382 687 687 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 383 688 688 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 384 689 689 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 385 690 690 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 386 691 691 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 387 692 692 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 388 693 693 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 389 694 694 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 390 695 695 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 391 696 696 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 392 697 697 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 393 698 698 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 394 699 699 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 395 700 700 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 396 701 701 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 397 702 702 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 398 703 703 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 399 704 704 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 400 705 705 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 401 706 706 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 402 707 707 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 403 708 708 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 404 709 709 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 405 710 710 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 406 711 711 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 407 712 712 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 408 713 713 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 409 714 714 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 410 715 715 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 411 716 716 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 412 717 717 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 413 718 718 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 414 719 719 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 415 720 720 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 416 721 721 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 417 722 722 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 418 723 723 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 419 724 724 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 420 725 725 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 421 726 726 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 422 727 727 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 423 728 728 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 424 729 729 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 425 730 730 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 426 731 731 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 427 732 732 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 428 733 733 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 429 734 734 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 430 735 735 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 431 736 736 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 432 737 737 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 433 738 738 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 434 739 739 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 435 740 740 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 436 741 741 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 437 742 742 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 438 743 743 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 439 744 744 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 440 745 745 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 441 746 746 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 442 747 747 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 443 748 748 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 444 749 749 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 445 750 750 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 446 751 751 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 447 752 752 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 448 753 753 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 449 754 754 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 450 755 755 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 451 756 756 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 452 757 757 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 453 758 758 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 454 759 759 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 455 760 760 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 456 761 761 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 457 762 762 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 458 763 763 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 459 764 764 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 460 765 765 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 461 766 766 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 462 767 767 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 463 768 768 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 464 769 769 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 465 770 770 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 466 771 771 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 467 772 772 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 468 773 773 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 469 774 774 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 470 775 775 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 471 776 776 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 472 777 777 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 473 778 778 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 474 779 779 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 475 780 780 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 476 781 781 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 477 782 782 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 478 783 783 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 479 784 784 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 480 785 785 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 481 786 786 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 482 787 787 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 483 788 788 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 484 789 789 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 485 790 790 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 486 791 791 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 487 792 792 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 488 793 793 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 489 794 794 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 490 795 795 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 491 796 796 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 492 797 797 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 493 798 798 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 494 799 799 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 495 800 800 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 496 801 801 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 497 802 802 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 498 803 803 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 499 804 804 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 500 805 805 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 501 806 806 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 502 807 807 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 503 808 808 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 504 809 809 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 505 810 810 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 506 811 811 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 507 812 812 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 508 813 813 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 509 814 814 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 510 815 815 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 511 816 816 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 512 817 817 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 513 818 818 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 514 819 819 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 515 820 820 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 516 821 821 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 517 822 822 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 518 823 823 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 519 824 824 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 520 825 825 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 521 826 826 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 522 827 827 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 523 828 828 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 524 829 829 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 525 830 830 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 526 831 831 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 527 832 832 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 528 833 833 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 529 834 834 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 530 835 835 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 531 836 836 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 532 837 837 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 533 838 838 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 534 839 839 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 535 840 840 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 536 841 841 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 537 843 843 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 538 844 844 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 539 845 845 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 540 846 846 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 541 847 847 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 542 848 848 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 543 849 849 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 544 850 850 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 545 851 851 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 546 852 852 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 547 854 854 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 548 855 855 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 549 856 856 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 550 857 857 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 551 858 858 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 552 859 859 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 553 860 860 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 554 861 861 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 555 862 862 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 556 863 863 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 557 864 864 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 558 865 865 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 559 866 866 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 560 867 867 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 561 868 868 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 562 869 869 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 563 870 870 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 564 871 871 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 565 872 872 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 566 873 873 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 567 874 874 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 568 875 875 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 569 876 876 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 570 877 877 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 571 878 878 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 572 879 879 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 573 880 880 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 574 881 881 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 575 882 882 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 576 883 883 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 577 884 884 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 578 885 885 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 579 886 886 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 580 887 887 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 581 888 888 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 582 889 889 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 583 890 890 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 584 891 891 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 585 892 892 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 586 893 893 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 587 894 894 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 588 895 895 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 589 896 896 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 590 897 897 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 591 898 898 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 592 899 899 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 593 900 900 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 594 901 901 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 595 902 902 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 596 903 903 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 597 904 904 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 598 905 905 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 599 906 906 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 600 907 907 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 601 908 908 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 602 909 909 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 603 910 910 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 604 911 911 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 605 912 912 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 606 913 913 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 607 914 914 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 608 915 915 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 609 916 916 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 610 917 917 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 611 920 920 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 612 921 921 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 613 922 922 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 614 923 923 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 615 924 924 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 616 925 925 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 617 926 926 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 618 927 927 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 619 928 928 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 620 929 929 HOH HOH A-2 ? N-2 4 HOH 621 930 930 HOH HOH A-2 ? O-2 4 HOH 1 412 412 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 2 413 413 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 3 494 494 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 4 525 525 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 5 682 682 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 6 842 842 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 7 853 853 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 8 918 918 HOH HOH B-2 ? O-2 4 HOH 9 919 919 HOH HOH B-2 ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CD non-polymer . "CADMIUM ION" ? "Cd 2" 112.411 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PCA "L-peptide linking" n "PYROGLUTAMIC ACID" ? "C5 H7 N O3" 129.114 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? A-2 N N 1 ? B-2 N N 2 ? C N N 3 ? D N N 3 ? E N N 3 ? F N N 3 ? G N N 3 ? H N N 3 ? I N N 3 ? J N N 3 ? K N N 3 ? L N N 3 ? M N N 3 ? C-2 N N 3 ? D-2 N N 3 ? E-2 N N 3 ? F-2 N N 3 ? G-2 N N 3 ? H-2 N N 3 ? I-2 N N 3 ? J-2 N N 3 ? K-2 N N 3 ? L-2 N N 3 ? M-2 N N 3 ? N N N 4 ? O N N 4 ? N-2 N N 4 ? O-2 N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 17 ? TYR A 24 ? ASP A 17 TYR A 24 1 ? 8 HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 27 ? ARG A 47 ? ASN A 27 ARG A 47 1 ? 21 HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 72 ? VAL A 87 ? ASP A 72 VAL A 87 1 ? 16 HELX_P HELX_P4 AA4 VAL A 87 ? LYS A 92 ? VAL A 87 LYS A 92 1 ? 6 HELX_P HELX_P5 AA5 PHE A 105 ? THR A 109 ? PHE A 105 THR A 109 5 ? 5 HELX_P HELX_P6 AA6 LYS A 134 ? LEU A 150 ? LYS A 134 LEU A 150 1 ? 17 HELX_P HELX_P7 AA7 SER A 180 ? ASP A 194 ? SER A 180 ASP A 194 1 ? 15 HELX_P HELX_P8 AA8 PRO A 196 ? ASN A 201 ? PRO A 196 ASN A 201 5 ? 6 HELX_P HELX_P9 AA9 ASP A-2 17 ? TYR A-2 24 ? ASP A-2 17 TYR A-2 24 1 ? 8 HELX_P HELX_P10 AB1 ASN A-2 27 ? ARG A-2 47 ? ASN A-2 27 ARG A-2 47 1 ? 21 HELX_P HELX_P11 AB2 ASP A-2 72 ? VAL A-2 87 ? ASP A-2 72 VAL A-2 87 1 ? 16 HELX_P HELX_P12 AB3 VAL A-2 87 ? LYS A-2 92 ? VAL A-2 87 LYS A-2 92 1 ? 6 HELX_P HELX_P13 AB4 PHE A-2 105 ? THR A-2 109 ? PHE A-2 105 THR A-2 109 5 ? 5 HELX_P HELX_P14 AB5 LYS A-2 134 ? LEU A-2 150 ? LYS A-2 134 LEU A-2 150 1 ? 17 HELX_P HELX_P15 AB6 SER A-2 180 ? ASP A-2 194 ? SER A-2 180 ASP A-2 194 1 ? 15 HELX_P HELX_P16 AB7 PRO A-2 196 ? ASN A-2 201 ? PRO A-2 196 ASN A-2 201 5 ? 6 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 5 ? AA2 ? 5 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? parallel AA1 2 3 ? parallel AA1 3 4 ? parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA2 1 2 ? parallel AA2 2 3 ? parallel AA2 3 4 ? parallel AA2 4 5 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 ILE A 51 ? VAL A 60 ? ILE A 51 VAL A 60 AA1 2 ARG A 8 ? VAL A 16 ? ARG A 8 VAL A 16 AA1 3 HIS A 96 ? THR A 101 ? HIS A 96 THR A 101 AA1 4 VAL A 125 ? LYS A 129 ? VAL A 125 LYS A 129 AA1 5 GLY A 111 ? ALA A 113 ? GLY A 111 ALA A 113 AA2 1 ILE A-2 51 ? VAL A-2 60 ? ILE A-2 51 VAL A-2 60 AA2 2 ARG A-2 8 ? VAL A-2 16 ? ARG A-2 8 VAL A-2 16 AA2 3 HIS A-2 96 ? THR A-2 101 ? HIS A-2 96 THR A-2 101 AA2 4 VAL A-2 125 ? LYS A-2 129 ? VAL A-2 125 LYS A-2 129 AA2 5 GLY A-2 111 ? ALA A-2 113 ? GLY A-2 111 ALA A-2 113 # loop_ _pdbx_struct_oper_list.id _pdbx_struct_oper_list.type _pdbx_struct_oper_list.name _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 1 "identity operation" 1_555 x,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 2 "crystal symmetry operation" 8_555 -y,-x,-z+1/2 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 65.5965000000 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.016353 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.016353 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.007622 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C CD N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B B B B 1 1 A-2 A-2 A A 2 2 B-2 B-2 B B 2 3 C A C A 1 3 D A D A 1 3 E A E A 1 3 F A F A 1 3 G A G A 1 3 H A H A 1 3 I A I A 1 3 J A J A 1 3 K A K A 1 3 L A L A 1 3 M A M A 1 3 C-2 A-2 C A 2 3 D-2 A-2 D A 2 3 E-2 A-2 E A 2 3 F-2 A-2 F A 2 3 G-2 A-2 G A 2 3 H-2 A-2 H A 2 3 I-2 A-2 I A 2 3 J-2 A-2 J A 2 3 K-2 A-2 K A 2 3 L-2 A-2 L A 2 3 M-2 A-2 M A 2 4 N A N A 1 4 O B O B 1 4 N-2 A-2 N A 2 4 O-2 B-2 O B 2 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 3 "CADMIUM ION" CD 4 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 O THR A 54 ? O THR A 54 N LEU A 12 ? N LEU A 12 AA1 2 3 N VAL A 15 ? N VAL A 15 O LEU A 100 ? O LEU A 100 AA1 3 4 N LEU A 99 ? N LEU A 99 O VAL A 128 ? O VAL A 128 AA1 4 5 O VAL A 127 ? O VAL A 127 N TRP A 112 ? N TRP A 112 AA2 1 2 O THR A-2 54 ? O THR A-2 54 N LEU A-2 12 ? N LEU A-2 12 AA2 2 3 N VAL A-2 15 ? N VAL A-2 15 O LEU A-2 100 ? O LEU A-2 100 AA2 3 4 N LEU A-2 99 ? N LEU A-2 99 O VAL A-2 128 ? O VAL A-2 128 AA2 4 5 O VAL A-2 127 ? O VAL A-2 127 N TRP A-2 112 ? N TRP A-2 112 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . GLN A 1 3 ? -5.117 37.400 14.327 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A N 1 ATOM 2 C CA . GLN A 1 3 ? -4.630 35.987 14.445 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A CA 1 ATOM 3 C C . GLN A 1 3 ? -5.692 35.066 13.850 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A C 1 ATOM 4 O O . GLN A 1 3 ? -6.877 35.140 14.204 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A O 1 ATOM 5 C CB . GLN A 1 3 ? -4.395 35.613 15.919 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A CB 1 ATOM 6 C CG . GLN A 1 3 ? -3.618 34.324 16.133 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A CG 1 ATOM 7 C CD . GLN A 1 3 ? -2.107 34.541 16.237 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A CD 1 ATOM 8 O OE1 . GLN A 1 3 ? -1.314 33.948 15.487 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A OE1 1 ATOM 9 N NE2 . GLN A 1 3 ? -1.702 35.385 17.179 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A NE2 1 ATOM 10 N N . ARG A 1 4 ? -5.264 34.184 12.957 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A N 1 ATOM 11 C CA . ARG A 1 4 ? -6.183 33.257 12.323 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A CA 1 ATOM 12 C C . ARG A 1 4 ? -6.746 32.194 13.260 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A C 1 ATOM 13 O O . ARG A 1 4 ? -7.892 31.769 13.114 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A O 1 ATOM 14 C CB . ARG A 1 4 ? -5.490 32.592 11.142 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A CB 1 ATOM 15 C CG . ARG A 1 4 ? -6.236 31.402 10.586 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A CG 1 ATOM 16 C CD . ARG A 1 4 ? -5.589 30.875 9.330 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A CD 1 ATOM 17 N NE . ARG A 1 4 ? -6.325 29.702 8.863 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A NE 1 ATOM 18 C CZ . ARG A 1 4 ? -6.030 29.002 7.777 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A CZ 1 ATOM 19 N NH1 . ARG A 1 4 ? -5.006 29.362 7.007 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A NH1 1 ATOM 20 N NH2 . ARG A 1 4 ? -6.730 27.902 7.505 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A NH2 1 ATOM 21 N N . PHE A 1 5 ? -5.956 31.764 14.242 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A N 1 ATOM 22 C CA . PHE A 1 5 ? -6.384 30.730 15.165 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CA 1 ATOM 23 C C . PHE A 1 5 ? -6.542 31.211 16.594 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A C 1 ATOM 24 O O . PHE A 1 5 ? -5.840 32.101 17.022 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A O 1 ATOM 25 C CB . PHE A 1 5 ? -5.346 29.578 15.149 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CB 1 ATOM 26 C CG . PHE A 1 5 ? -5.255 28.878 13.827 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CG 1 ATOM 27 C CD1 . PHE A 1 5 ? -4.181 29.088 12.974 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CD1 1 ATOM 28 C CD2 . PHE A 1 5 ? -6.281 28.044 13.418 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CD2 1 ATOM 29 C CE1 . PHE A 1 5 ? -4.130 28.472 11.731 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CE1 1 ATOM 30 C CE2 . PHE A 1 5 ? -6.231 27.433 12.187 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CE2 1 ATOM 31 C CZ . PHE A 1 5 ? -5.147 27.654 11.350 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A CZ 1 ATOM 32 N N . PRO A 1 6 ? -7.464 30.602 17.345 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A N 1 ATOM 33 C CA . PRO A 1 6 ? -7.710 30.948 18.750 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CA 1 ATOM 34 C C . PRO A 1 6 ? -6.513 30.420 19.566 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A C 1 ATOM 35 O O . PRO A 1 6 ? -5.823 29.484 19.137 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A O 1 ATOM 36 C CB . PRO A 1 6 ? -9.004 30.213 19.063 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CB 1 ATOM 37 C CG . PRO A 1 6 ? -8.872 28.979 18.228 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CG 1 ATOM 38 C CD . PRO A 1 6 ? -8.359 29.516 16.911 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CD 1 ATOM 39 N N . GLN A 1 7 ? -6.256 31.015 20.719 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A N 1 ATOM 40 C CA . GLN A 1 7 ? -5.119 30.628 21.558 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CA 1 ATOM 41 C C . GLN A 1 7 ? -5.206 29.196 22.050 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A C 1 ATOM 42 O O . GLN A 1 7 ? -6.264 28.739 22.509 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A O 1 ATOM 43 C CB . GLN A 1 7 ? -5.066 31.531 22.799 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CB 1 ATOM 44 C CG . GLN A 1 7 ? -3.868 31.249 23.702 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CG 1 ATOM 45 C CD . GLN A 1 7 ? -2.577 31.763 23.093 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A CD 1 ATOM 46 O OE1 . GLN A 1 7 ? -2.428 32.952 22.843 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A OE1 1 ATOM 47 N NE2 . GLN A 1 7 ? -1.638 30.863 22.832 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A NE2 1 ATOM 48 N N . ARG A 1 8 ? -4.088 28.478 21.908 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A N 1 ATOM 49 C CA . ARG A 1 8 ? -3.996 27.130 22.471 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CA 1 ATOM 50 C C . ARG A 1 8 ? -2.637 27.041 23.157 1.00 7.16 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A C 1 ATOM 51 O O . ARG A 1 8 ? -1.764 27.911 23.001 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A O 1 ATOM 52 C CB . ARG A 1 8 ? -4.157 26.034 21.409 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CB 1 ATOM 53 C CG . ARG A 1 8 ? -5.551 25.972 20.816 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CG 1 ATOM 54 C CD . ARG A 1 8 ? -6.525 25.406 21.827 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CD 1 ATOM 55 N NE . ARG A 1 8 ? -7.856 25.106 21.274 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NE 1 ATOM 56 C CZ . ARG A 1 8 ? -8.820 25.998 21.071 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CZ 1 ATOM 57 N NH1 . ARG A 1 8 ? -9.983 25.584 20.585 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NH1 1 ATOM 58 N NH2 . ARG A 1 8 ? -8.628 27.280 21.350 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NH2 1 ATOM 59 N N . TYR A 1 9 ? -2.455 25.961 23.882 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A N 1 ATOM 60 C CA . TYR A 1 9 ? -1.238 25.738 24.640 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CA 1 ATOM 61 C C . TYR A 1 9 ? -0.834 24.279 24.569 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A C 1 ATOM 62 O O . TYR A 1 9 ? -1.686 23.409 24.701 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A O 1 ATOM 63 C CB . TYR A 1 9 ? -1.445 26.062 26.117 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CB 1 ATOM 64 C CG . TYR A 1 9 ? -2.058 27.407 26.375 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CG 1 ATOM 65 C CD1 . TYR A 1 9 ? -3.438 27.573 26.337 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CD1 1 ATOM 66 C CD2 . TYR A 1 9 ? -1.258 28.512 26.646 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CD2 1 ATOM 67 C CE1 . TYR A 1 9 ? -4.015 28.823 26.569 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CE1 1 ATOM 68 C CE2 . TYR A 1 9 ? -1.830 29.768 26.881 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CE2 1 ATOM 69 C CZ . TYR A 1 9 ? -3.200 29.897 26.841 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CZ 1 ATOM 70 O OH . TYR A 1 9 ? -3.762 31.115 27.135 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A OH 1 ATOM 71 N N . ILE A 1 10 ? 0.442 24.002 24.367 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A N 1 ATOM 72 C CA . ILE A 1 10 ? 0.880 22.606 24.426 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CA 1 ATOM 73 C C . ILE A 1 10 ? 2.018 22.524 25.430 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A C 1 ATOM 74 O O . ILE A 1 10 ? 3.069 23.147 25.255 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A O 1 ATOM 75 C CB . ILE A 1 10 ? 1.350 22.040 23.061 1.00 7.74 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CB 1 ATOM 76 C CG1 . ILE A 1 10 ? 0.160 21.963 22.083 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CG1 1 ATOM 77 C CG2 . ILE A 1 10 ? 1.979 20.654 23.265 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CG2 1 ATOM 78 C CD1 . ILE A 1 10 ? 0.531 21.602 20.657 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A CD1 1 ATOM 79 N N . GLU A 1 11 ? 1.769 21.786 26.503 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A N 1 ATOM 80 C CA . GLU A 1 11 ? 2.755 21.565 27.557 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CA 1 ATOM 81 C C . GLU A 1 11 ? 3.493 20.286 27.217 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A C 1 ATOM 82 O O . GLU A 1 11 ? 2.939 19.182 27.312 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A O 1 ATOM 83 C CB . GLU A 1 11 ? 2.076 21.440 28.905 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CB 1 ATOM 84 C CG . GLU A 1 11 ? 1.719 22.777 29.461 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CG 1 ATOM 85 C CD . GLU A 1 11 ? 0.307 23.137 29.204 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CD 1 ATOM 86 O OE1 . GLU A 1 11 ? 0.019 23.770 28.160 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE1 1 ATOM 87 O OE2 . GLU A 1 11 ? -0.524 22.773 30.062 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE2 1 ATOM 88 N N . LEU A 1 12 ? 4.742 20.436 26.810 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A N 1 ATOM 89 C CA . LEU A 1 12 ? 5.529 19.308 26.347 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CA 1 ATOM 90 C C . LEU A 1 12 ? 6.369 18.616 27.355 1.00 5.91 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A C 1 ATOM 91 O O . LEU A 1 12 ? 6.912 19.246 28.266 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A O 1 ATOM 92 C CB . LEU A 1 12 ? 6.529 19.771 25.283 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CB 1 ATOM 93 C CG . LEU A 1 12 ? 6.132 20.270 23.928 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CG 1 ATOM 94 C CD1 . LEU A 1 12 ? 7.406 20.679 23.202 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CD1 1 ATOM 95 C CD2 . LEU A 1 12 ? 5.467 19.151 23.162 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CD2 1 ATOM 96 N N . ALA A 1 13 ? 6.450 17.301 27.250 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A N 1 ATOM 97 C CA . ALA A 1 13 ? 7.453 16.558 28.000 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CA 1 ATOM 98 C C . ALA A 1 13 ? 8.439 16.036 26.945 1.00 5.10 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A C 1 ATOM 99 O O . ALA A 1 13 ? 8.042 15.582 25.855 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A O 1 ATOM 100 C CB . ALA A 1 13 ? 6.858 15.390 28.762 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CB 1 ATOM 101 N N . ILE A 1 14 ? 9.721 16.163 27.234 1.00 5.38 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A N 1 ATOM 102 C CA . ILE A 1 14 ? 10.762 15.630 26.350 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CA 1 ATOM 103 C C . ILE A 1 14 ? 11.536 14.627 27.172 1.00 6.70 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A C 1 ATOM 104 O O . ILE A 1 14 ? 11.952 14.918 28.306 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A O 1 ATOM 105 C CB . ILE A 1 14 ? 11.741 16.742 25.859 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CB 1 ATOM 106 C CG1 . ILE A 1 14 ? 11.005 17.801 25.012 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CG1 1 ATOM 107 C CG2 . ILE A 1 14 ? 12.883 16.075 25.093 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CG2 1 ATOM 108 C CD1 . ILE A 1 14 ? 10.254 17.264 23.803 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CD1 1 ATOM 109 N N . VAL A 1 15 ? 11.715 13.435 26.615 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A N 1 ATOM 110 C CA . VAL A 1 15 ? 12.463 12.366 27.268 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CA 1 ATOM 111 C C . VAL A 1 15 ? 13.704 12.098 26.439 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A C 1 ATOM 112 O O . VAL A 1 15 ? 13.579 11.918 25.215 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A O 1 ATOM 113 C CB . VAL A 1 15 ? 11.581 11.095 27.367 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CB 1 ATOM 114 C CG1 . VAL A 1 15 ? 12.372 9.975 28.039 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CG1 1 ATOM 115 C CG2 . VAL A 1 15 ? 10.265 11.427 28.086 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CG2 1 ATOM 116 N N . VAL A 1 16 ? 14.880 12.094 27.066 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A N 1 ATOM 117 C CA . VAL A 1 16 ? 16.140 11.873 26.344 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CA 1 ATOM 118 C C . VAL A 1 16 ? 16.581 10.490 26.756 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A C 1 ATOM 119 O O . VAL A 1 16 ? 16.759 10.229 27.949 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A O 1 ATOM 120 C CB . VAL A 1 16 ? 17.183 12.945 26.732 1.00 5.81 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CB 1 ATOM 121 C CG1 . VAL A 1 16 ? 18.557 12.617 26.108 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CG1 1 ATOM 122 C CG2 . VAL A 1 16 ? 16.700 14.322 26.268 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A CG2 1 ATOM 123 N N . ASP A 1 17 ? 16.740 9.596 25.790 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A N 1 ATOM 124 C CA . ASP A 1 17 ? 17.083 8.227 26.160 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CA 1 ATOM 125 C C . ASP A 1 17 ? 18.548 8.048 26.532 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A C 1 ATOM 126 O O . ASP A 1 17 ? 19.346 8.968 26.432 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A O 1 ATOM 127 C CB . ASP A 1 17 ? 16.585 7.258 25.068 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CB 1 ATOM 128 C CG . ASP A 1 17 ? 17.502 7.149 23.867 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CG 1 ATOM 129 O OD1 . ASP A 1 17 ? 17.205 6.254 23.079 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD1 1 ATOM 130 O OD2 . ASP A 1 17 ? 18.448 7.915 23.704 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD2 1 ATOM 131 N N . HIS A 1 18 ? 18.898 6.846 26.994 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A N 1 ATOM 132 C CA . HIS A 1 18 ? 20.248 6.615 27.446 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CA 1 ATOM 133 C C . HIS A 1 18 ? 21.311 6.718 26.362 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A C 1 ATOM 134 O O . HIS A 1 18 ? 22.407 7.199 26.636 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A O 1 ATOM 135 C CB . HIS A 1 18 ? 20.322 5.271 28.174 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CB 1 ATOM 136 C CG . HIS A 1 18 ? 21.581 5.104 28.968 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CG 1 ATOM 137 N ND1 . HIS A 1 18 ? 21.856 5.869 30.084 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A ND1 1 ATOM 138 C CD2 . HIS A 1 18 ? 22.665 4.314 28.774 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CD2 1 ATOM 139 C CE1 . HIS A 1 18 ? 23.060 5.559 30.537 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CE1 1 ATOM 140 N NE2 . HIS A 1 18 ? 23.572 4.621 29.761 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A NE2 1 ATOM 141 N N . GLY A 1 19 ? 20.971 6.345 25.133 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A N 1 ATOM 142 C CA . GLY A 1 19 ? 21.953 6.444 24.061 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A CA 1 ATOM 143 C C . GLY A 1 19 ? 22.249 7.913 23.769 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A C 1 ATOM 144 O O . GLY A 1 19 ? 23.393 8.298 23.515 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A O 1 ATOM 145 N N . MET A 1 20 ? 21.225 8.758 23.823 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 20 MET A N 1 ATOM 146 C CA . MET A 1 20 ? 21.493 10.172 23.549 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CA 1 ATOM 147 C C . MET A 1 20 ? 22.288 10.764 24.728 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 20 MET A C 1 ATOM 148 O O . MET A 1 20 ? 23.171 11.587 24.526 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 20 MET A O 1 ATOM 149 C CB . MET A 1 20 ? 20.177 10.931 23.266 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CB 1 ATOM 150 C CG . MET A 1 20 ? 20.391 12.425 22.976 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CG 1 ATOM 151 S SD . MET A 1 20 ? 18.892 13.158 22.256 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 20 MET A SD 1 ATOM 152 C CE . MET A 1 20 ? 19.379 14.944 22.212 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CE 1 ATOM 153 N N . TYR A 1 21 ? 21.986 10.324 25.949 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A N 1 ATOM 154 C CA . TYR A 1 21 ? 22.714 10.797 27.127 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CA 1 ATOM 155 C C . TYR A 1 21 ? 24.218 10.513 26.928 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A C 1 ATOM 156 O O . TYR A 1 21 ? 25.040 11.395 27.129 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A O 1 ATOM 157 C CB . TYR A 1 21 ? 22.202 10.072 28.379 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CB 1 ATOM 158 C CG . TYR A 1 21 ? 22.950 10.386 29.663 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CG 1 ATOM 159 C CD1 . TYR A 1 21 ? 22.828 11.620 30.259 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CD1 1 ATOM 160 C CD2 . TYR A 1 21 ? 23.748 9.424 30.281 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CD2 1 ATOM 161 C CE1 . TYR A 1 21 ? 23.465 11.905 31.446 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CE1 1 ATOM 162 C CE2 . TYR A 1 21 ? 24.392 9.696 31.472 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CE2 1 ATOM 163 C CZ . TYR A 1 21 ? 24.240 10.938 32.053 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A CZ 1 ATOM 164 O OH . TYR A 1 21 ? 24.796 11.226 33.294 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A OH 1 ATOM 165 N N . THR A 1 22 ? 24.543 9.297 26.499 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 166 C CA . THR A 1 22 ? 25.927 8.868 26.274 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 167 C C . THR A 1 22 ? 26.565 9.638 25.118 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 168 O O . THR A 1 22 ? 27.748 10.015 25.170 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 169 C CB . THR A 1 22 ? 25.962 7.349 25.996 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 170 O OG1 . THR A 1 22 ? 25.383 6.673 27.122 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 171 C CG2 . THR A 1 22 ? 27.411 6.860 25.797 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 172 N N . LYS A 1 23 ? 25.787 9.887 24.070 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A N 1 ATOM 173 C CA . LYS A 1 23 ? 26.262 10.633 22.902 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CA 1 ATOM 174 C C . LYS A 1 23 ? 26.744 12.034 23.304 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A C 1 ATOM 175 O O . LYS A 1 23 ? 27.723 12.545 22.757 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A O 1 ATOM 176 C CB . LYS A 1 23 ? 25.124 10.762 21.868 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CB 1 ATOM 177 C CG . LYS A 1 23 ? 25.391 11.713 20.703 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CG 1 ATOM 178 C CD . LYS A 1 23 ? 24.239 11.634 19.674 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CD 1 ATOM 179 C CE . LYS A 1 23 ? 24.442 12.622 18.554 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CE 1 ATOM 180 N NZ . LYS A 1 23 ? 23.232 12.643 17.632 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A NZ 1 ATOM 181 N N . TYR A 1 24 ? 26.037 12.652 24.247 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A N 1 ATOM 182 C CA . TYR A 1 24 ? 26.394 13.998 24.686 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CA 1 ATOM 183 C C . TYR A 1 24 ? 27.256 13.983 25.931 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A C 1 ATOM 184 O O . TYR A 1 24 ? 27.081 14.794 26.856 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A O 1 ATOM 185 C CB . TYR A 1 24 ? 25.115 14.832 24.893 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CB 1 ATOM 186 C CG . TYR A 1 24 ? 24.520 15.239 23.562 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CG 1 ATOM 187 C CD1 . TYR A 1 24 ? 25.036 16.321 22.849 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD1 1 ATOM 188 C CD2 . TYR A 1 24 ? 23.549 14.445 22.937 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD2 1 ATOM 189 C CE1 . TYR A 1 24 ? 24.617 16.596 21.548 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE1 1 ATOM 190 C CE2 . TYR A 1 24 ? 23.121 14.721 21.633 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE2 1 ATOM 191 C CZ . TYR A 1 24 ? 23.656 15.789 20.952 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CZ 1 ATOM 192 O OH . TYR A 1 24 ? 23.251 16.097 19.669 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A OH 1 ATOM 193 N N . SER A 1 25 ? 28.180 13.024 25.968 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 194 C CA . SER A 1 25 ? 29.118 12.895 27.093 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 195 C C . SER A 1 25 ? 28.532 12.778 28.492 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 196 O O . SER A 1 25 ? 29.154 13.239 29.464 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 197 C CB . SER A 1 25 ? 30.059 14.075 27.078 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 198 O OG . SER A 1 25 ? 30.621 14.199 25.798 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 199 N N . SER A 1 26 ? 27.348 12.185 28.607 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 26 SER A N 1 ATOM 200 C CA . SER A 1 26 ? 26.703 12.019 29.900 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CA 1 ATOM 201 C C . SER A 1 26 ? 26.654 13.346 30.640 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 26 SER A C 1 ATOM 202 O O . SER A 1 26 ? 26.721 13.360 31.863 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 26 SER A O 1 ATOM 203 C CB . SER A 1 26 ? 27.490 10.990 30.726 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CB 1 ATOM 204 O OG . SER A 1 26 ? 27.590 9.785 29.983 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 26 SER A OG 1 ATOM 205 N N . ASN A 1 27 ? 26.491 14.445 29.899 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A N 1 ATOM 206 C CA . ASN A 1 27 ? 26.488 15.799 30.470 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CA 1 ATOM 207 C C . ASN A 1 27 ? 25.062 16.362 30.506 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A C 1 ATOM 208 O O . ASN A 1 27 ? 24.557 16.843 29.495 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A O 1 ATOM 209 C CB . ASN A 1 27 ? 27.435 16.662 29.607 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CB 1 ATOM 210 C CG . ASN A 1 27 ? 27.610 18.095 30.105 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CG 1 ATOM 211 O OD1 . ASN A 1 27 ? 28.607 18.756 29.763 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A OD1 1 ATOM 212 N ND2 . ASN A 1 27 ? 26.665 18.590 30.868 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A ND2 1 ATOM 213 N N . PHE A 1 28 ? 24.420 16.292 31.665 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A N 1 ATOM 214 C CA . PHE A 1 28 ? 23.052 16.795 31.810 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CA 1 ATOM 215 C C . PHE A 1 28 ? 22.876 18.255 31.386 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A C 1 ATOM 216 O O . PHE A 1 28 ? 21.932 18.581 30.668 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A O 1 ATOM 217 C CB . PHE A 1 28 ? 22.564 16.623 33.254 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CB 1 ATOM 218 C CG . PHE A 1 28 ? 21.181 17.164 33.487 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CG 1 ATOM 219 C CD1 . PHE A 1 28 ? 20.043 16.402 33.182 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CD1 1 ATOM 220 C CD2 . PHE A 1 28 ? 21.014 18.470 33.940 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CD2 1 ATOM 221 C CE1 . PHE A 1 28 ? 18.743 16.957 33.325 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CE1 1 ATOM 222 C CE2 . PHE A 1 28 ? 19.742 19.029 34.084 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CE2 1 ATOM 223 C CZ . PHE A 1 28 ? 18.604 18.274 33.775 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A CZ 1 ATOM 224 N N . LYS A 1 29 ? 23.762 19.138 31.834 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A N 1 ATOM 225 C CA . LYS A 1 29 ? 23.673 20.560 31.491 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CA 1 ATOM 226 C C . LYS A 1 29 ? 23.667 20.772 29.996 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A C 1 ATOM 227 O O . LYS A 1 29 ? 22.856 21.538 29.487 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A O 1 ATOM 228 C CB . LYS A 1 29 ? 24.849 21.333 32.093 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CB 1 ATOM 229 C CG . LYS A 1 29 ? 24.951 21.199 33.585 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CG 1 ATOM 230 C CD . LYS A 1 29 ? 23.735 21.733 34.297 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CD 1 ATOM 231 C CE . LYS A 1 29 ? 23.833 21.453 35.802 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CE 1 ATOM 232 N NZ . LYS A 1 29 ? 22.646 21.965 36.541 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A NZ 1 ATOM 233 N N . LYS A 1 30 ? 24.571 20.094 29.290 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A N 1 ATOM 234 C CA . LYS A 1 30 ? 24.644 20.233 27.841 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CA 1 ATOM 235 C C . LYS A 1 30 ? 23.374 19.709 27.167 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A C 1 ATOM 236 O O . LYS A 1 30 ? 22.896 20.319 26.227 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A O 1 ATOM 237 C CB . LYS A 1 30 ? 25.861 19.499 27.276 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CB 1 ATOM 238 C CG . LYS A 1 30 ? 26.004 19.704 25.780 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CG 1 ATOM 239 C CD . LYS A 1 30 ? 27.045 18.792 25.151 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CD 1 ATOM 240 C CE . LYS A 1 30 ? 28.432 19.056 25.685 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A CE 1 ATOM 241 N NZ . LYS A 1 30 ? 29.422 18.174 24.970 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A NZ 1 ATOM 242 N N . ILE A 1 31 ? 22.849 18.594 27.654 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A N 1 ATOM 243 C CA . ILE A 1 31 ? 21.621 17.994 27.105 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CA 1 ATOM 244 C C . ILE A 1 31 ? 20.442 18.942 27.364 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A C 1 ATOM 245 O O . ILE A 1 31 ? 19.628 19.205 26.481 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A O 1 ATOM 246 C CB . ILE A 1 31 ? 21.353 16.642 27.770 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CB 1 ATOM 247 C CG1 . ILE A 1 31 ? 22.450 15.657 27.330 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CG1 1 ATOM 248 C CG2 . ILE A 1 31 ? 19.972 16.133 27.414 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CG2 1 ATOM 249 C CD1 . ILE A 1 31 ? 22.443 14.385 28.068 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CD1 1 ATOM 250 N N . ARG A 1 32 ? 20.352 19.486 28.568 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A N 1 ATOM 251 C CA . ARG A 1 32 ? 19.254 20.417 28.879 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CA 1 ATOM 252 C C . ARG A 1 32 ? 19.312 21.641 27.959 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A C 1 ATOM 253 O O . ARG A 1 32 ? 18.283 22.119 27.449 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A O 1 ATOM 254 C CB . ARG A 1 32 ? 19.347 20.893 30.334 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CB 1 ATOM 255 C CG . ARG A 1 32 ? 18.152 21.785 30.742 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CG 1 ATOM 256 C CD . ARG A 1 32 ? 18.199 22.118 32.241 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CD 1 ATOM 257 N NE . ARG A 1 32 ? 19.377 22.888 32.571 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NE 1 ATOM 258 C CZ . ARG A 1 32 ? 19.766 23.150 33.815 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A CZ 1 ATOM 259 N NH1 . ARG A 1 32 ? 19.050 22.688 34.840 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NH1 1 ATOM 260 N NH2 . ARG A 1 32 ? 20.861 23.880 34.030 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A NH2 1 ATOM 261 N N . LYS A 1 33 ? 20.497 22.181 27.746 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 1 ATOM 262 C CA . LYS A 1 33 ? 20.617 23.337 26.873 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 1 ATOM 263 C C . LYS A 1 33 ? 20.125 22.990 25.462 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 1 ATOM 264 O O . LYS A 1 33 ? 19.399 23.759 24.851 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 1 ATOM 265 C CB . LYS A 1 33 ? 22.078 23.818 26.790 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 1 ATOM 266 C CG . LYS A 1 33 ? 22.272 25.041 25.922 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 1 ATOM 267 C CD . LYS A 1 33 ? 23.743 25.384 25.707 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 1 ATOM 268 C CE . LYS A 1 33 ? 23.852 26.662 24.892 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 1 ATOM 269 N NZ . LYS A 1 33 ? 23.314 27.871 25.619 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 1 ATOM 270 N N . ARG A 1 34 ? 20.557 21.852 24.916 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A N 1 ATOM 271 C CA . ARG A 1 34 ? 20.131 21.465 23.571 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CA 1 ATOM 272 C C . ARG A 1 34 ? 18.606 21.306 23.499 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A C 1 ATOM 273 O O . ARG A 1 34 ? 17.977 21.753 22.525 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A O 1 ATOM 274 C CB . ARG A 1 34 ? 20.786 20.139 23.194 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CB 1 ATOM 275 C CG . ARG A 1 34 ? 20.477 19.715 21.751 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CG 1 ATOM 276 C CD . ARG A 1 34 ? 21.319 18.510 21.339 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CD 1 ATOM 277 N NE . ARG A 1 34 ? 20.990 18.048 19.992 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NE 1 ATOM 278 C CZ . ARG A 1 34 ? 21.539 18.502 18.867 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CZ 1 ATOM 279 N NH1 . ARG A 1 34 ? 22.468 19.463 18.881 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH1 1 ATOM 280 N NH2 . ARG A 1 34 ? 21.195 17.938 17.714 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH2 1 ATOM 281 N N . VAL A 1 35 ? 18.022 20.678 24.522 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A N 1 ATOM 282 C CA . VAL A 1 35 ? 16.566 20.495 24.537 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CA 1 ATOM 283 C C . VAL A 1 35 ? 15.876 21.855 24.621 1.00 5.92 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A C 1 ATOM 284 O O . VAL A 1 35 ? 14.886 22.093 23.923 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A O 1 ATOM 285 C CB . VAL A 1 35 ? 16.117 19.571 25.684 1.00 6.12 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CB 1 ATOM 286 C CG1 . VAL A 1 35 ? 14.604 19.565 25.769 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG1 1 ATOM 287 C CG2 . VAL A 1 35 ? 16.667 18.171 25.452 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG2 1 ATOM 288 N N . HIS A 1 36 ? 16.378 22.776 25.443 1.00 4.80 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A N 1 ATOM 289 C CA . HIS A 1 36 ? 15.742 24.092 25.482 1.00 4.94 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CA 1 ATOM 290 C C . HIS A 1 36 ? 15.793 24.773 24.115 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A C 1 ATOM 291 O O . HIS A 1 36 ? 14.831 25.414 23.718 1.00 5.40 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A O 1 ATOM 292 C CB . HIS A 1 36 ? 16.394 24.988 26.553 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CB 1 ATOM 293 C CG . HIS A 1 36 ? 15.886 24.707 27.936 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CG 1 ATOM 294 N ND1 . HIS A 1 36 ? 15.407 25.702 28.766 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A ND1 1 ATOM 295 C CD2 . HIS A 1 36 ? 15.731 23.547 28.610 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CD2 1 ATOM 296 C CE1 . HIS A 1 36 ? 14.983 25.163 29.894 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CE1 1 ATOM 297 N NE2 . HIS A 1 36 ? 15.168 23.854 29.826 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A NE2 1 ATOM 298 N N . GLN A 1 37 ? 16.930 24.649 23.417 1.00 5.73 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A N 1 ATOM 299 C CA . GLN A 1 37 ? 17.036 25.277 22.098 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CA 1 ATOM 300 C C . GLN A 1 37 ? 16.042 24.672 21.116 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A C 1 ATOM 301 O O . GLN A 1 37 ? 15.492 25.385 20.259 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A O 1 ATOM 302 C CB . GLN A 1 37 ? 18.455 25.171 21.544 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CB 1 ATOM 303 C CG . GLN A 1 37 ? 18.666 26.055 20.313 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CG 1 ATOM 304 C CD . GLN A 1 37 ? 20.054 26.007 19.718 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CD 1 ATOM 305 O OE1 . GLN A 1 37 ? 20.233 26.190 18.489 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A OE1 1 ATOM 306 N NE2 . GLN A 1 37 ? 21.068 25.794 20.594 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A NE2 1 ATOM 307 N N . MET A 1 38 ? 15.796 23.365 21.242 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 38 MET A N 1 ATOM 308 C CA . MET A 1 38 ? 14.803 22.724 20.389 1.00 5.79 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CA 1 ATOM 309 C C . MET A 1 38 ? 13.426 23.290 20.696 1.00 4.67 ? ? ? ? ? ? 38 MET A C 1 ATOM 310 O O . MET A 1 38 ? 12.672 23.652 19.789 1.00 5.01 ? ? ? ? ? ? 38 MET A O 1 ATOM 311 C CB . MET A 1 38 ? 14.803 21.226 20.619 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CB 1 ATOM 312 C CG . MET A 1 38 ? 16.094 20.606 20.232 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CG 1 ATOM 313 S SD . MET A 1 38 ? 16.226 18.918 20.806 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 38 MET A SD 1 ATOM 314 C CE . MET A 1 38 ? 17.557 18.315 19.694 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CE 1 ATOM 315 N N . VAL A 1 39 ? 13.099 23.397 21.981 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A N 1 ATOM 316 C CA . VAL A 1 39 ? 11.793 23.948 22.367 1.00 4.79 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CA 1 ATOM 317 C C . VAL A 1 39 ? 11.621 25.373 21.866 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A C 1 ATOM 318 O O . VAL A 1 39 ? 10.549 25.734 21.409 1.00 4.97 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A O 1 ATOM 319 C CB . VAL A 1 39 ? 11.569 23.843 23.906 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CB 1 ATOM 320 C CG1 . VAL A 1 39 ? 10.259 24.577 24.329 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG1 1 ATOM 321 C CG2 . VAL A 1 39 ? 11.498 22.346 24.299 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG2 1 ATOM 322 N N . SER A 1 40 ? 12.676 26.188 21.941 1.00 4.36 ? ? ? ? ? ? 40 SER A N 1 ATOM 323 C CA . SER A 1 40 ? 12.559 27.580 21.485 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CA 1 ATOM 324 C C . SER A 1 40 ? 12.222 27.597 19.997 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 40 SER A C 1 ATOM 325 O O . SER A 1 40 ? 11.458 28.414 19.531 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 40 SER A O 1 ATOM 326 C CB . SER A 1 40 ? 13.882 28.324 21.753 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CB 1 ATOM 327 O OG . SER A 1 40 ? 14.145 28.395 23.151 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 40 SER A OG 1 ATOM 328 N N . ASN A 1 41 ? 12.825 26.685 19.239 1.00 4.12 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A N 1 ATOM 329 C CA . ASN A 1 41 ? 12.519 26.576 17.810 1.00 3.55 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A CA 1 ATOM 330 C C . ASN A 1 41 ? 11.086 26.068 17.544 1.00 3.78 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A C 1 ATOM 331 O O . ASN A 1 41 ? 10.401 26.583 16.669 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A O 1 ATOM 332 C CB . ASN A 1 41 ? 13.541 25.666 17.126 1.00 4.13 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A CB 1 ATOM 333 C CG . ASN A 1 41 ? 14.790 26.424 16.767 1.00 4.51 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A CG 1 ATOM 334 O OD1 . ASN A 1 41 ? 14.758 27.277 15.872 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A OD1 1 ATOM 335 N ND2 . ASN A 1 41 ? 15.902 26.127 17.446 1.00 5.67 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A ND2 1 ATOM 336 N N . ILE A 1 42 ? 10.618 25.103 18.324 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A N 1 ATOM 337 C CA . ILE A 1 42 ? 9.251 24.583 18.152 1.00 3.83 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CA 1 ATOM 338 C C . ILE A 1 42 ? 8.269 25.718 18.470 1.00 4.13 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A C 1 ATOM 339 O O . ILE A 1 42 ? 7.305 25.949 17.745 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A O 1 ATOM 340 C CB . ILE A 1 42 ? 8.993 23.380 19.087 1.00 4.47 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CB 1 ATOM 341 C CG1 . ILE A 1 42 ? 9.936 22.213 18.743 1.00 5.16 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CG1 1 ATOM 342 C CG2 . ILE A 1 42 ? 7.546 22.928 18.942 1.00 4.85 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CG2 1 ATOM 343 C CD1 . ILE A 1 42 ? 9.964 21.122 19.774 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A CD1 1 ATOM 344 N N . ASN A 1 43 ? 8.535 26.444 19.545 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A N 1 ATOM 345 C CA . ASN A 1 43 ? 7.662 27.544 19.882 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A CA 1 ATOM 346 C C . ASN A 1 43 ? 7.600 28.591 18.743 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A C 1 ATOM 347 O O . ASN A 1 43 ? 6.521 29.050 18.374 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A O 1 ATOM 348 C CB . ASN A 1 43 ? 8.165 28.193 21.155 1.00 6.36 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A CB 1 ATOM 349 C CG . ASN A 1 43 ? 7.282 29.278 21.594 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A CG 1 ATOM 350 O OD1 . ASN A 1 43 ? 6.184 29.019 22.086 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A OD1 1 ATOM 351 N ND2 . ASN A 1 43 ? 7.715 30.532 21.372 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A ND2 1 ATOM 352 N N . GLU A 1 44 ? 8.754 28.926 18.173 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A N 1 ATOM 353 C CA . GLU A 1 44 ? 8.786 29.888 17.078 1.00 4.86 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CA 1 ATOM 354 C C . GLU A 1 44 ? 7.963 29.356 15.895 1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A C 1 ATOM 355 O O . GLU A 1 44 ? 7.185 30.098 15.255 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A O 1 ATOM 356 C CB . GLU A 1 44 ? 10.229 30.121 16.640 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CB 1 ATOM 357 C CG . GLU A 1 44 ? 10.423 30.860 15.329 1.00 6.56 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CG 1 ATOM 358 C CD . GLU A 1 44 ? 9.875 32.264 15.322 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CD 1 ATOM 359 O OE1 . GLU A 1 44 ? 9.619 32.856 16.380 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE1 1 ATOM 360 O OE2 . GLU A 1 44 ? 9.750 32.793 14.199 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE2 1 ATOM 361 N N . MET A 1 45 ? 8.145 28.076 15.572 1.00 4.61 ? ? ? ? ? ? 45 MET A N 1 ATOM 362 C CA . MET A 1 45 ? 7.396 27.517 14.434 1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CA 1 ATOM 363 C C . MET A 1 45 ? 5.898 27.454 14.639 1.00 3.78 ? ? ? ? ? ? 45 MET A C 1 ATOM 364 O O . MET A 1 45 ? 5.127 27.499 13.677 1.00 5.05 ? ? ? ? ? ? 45 MET A O 1 ATOM 365 C CB . MET A 1 45 ? 7.947 26.147 14.051 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CB 1 ATOM 366 C CG . MET A 1 45 ? 9.301 26.299 13.310 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CG 1 ATOM 367 S SD . MET A 1 45 ? 10.029 24.720 12.794 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 45 MET A SD 1 ATOM 368 C CE . MET A 1 45 ? 11.138 24.361 14.191 1.00 5.25 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CE 1 ATOM 369 N N . CYS A 1 46 ? 5.487 27.369 15.896 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A N 1 ATOM 370 C CA . CYS A 1 46 ? 4.065 27.331 16.191 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A CA 1 ATOM 371 C C . CYS A 1 46 ? 3.420 28.707 16.369 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A C 1 ATOM 372 O O . CYS A 1 46 ? 2.218 28.793 16.564 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A O 1 ATOM 373 C CB . CYS A 1 46 ? 3.809 26.469 17.422 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A CB 1 ATOM 374 S SG . CYS A 1 46 ? 4.095 24.704 17.115 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A SG 1 ATOM 375 N N . ARG A 1 47 ? 4.189 29.781 16.252 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A N 1 ATOM 376 C CA . ARG A 1 47 ? 3.558 31.081 16.449 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CA 1 ATOM 377 C C . ARG A 1 47 ? 2.421 31.385 15.486 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A C 1 ATOM 378 O O . ARG A 1 47 ? 1.379 31.906 15.903 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A O 1 ATOM 379 C CB . ARG A 1 47 ? 4.577 32.197 16.376 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CB 1 ATOM 380 C CG . ARG A 1 47 ? 5.511 32.246 17.506 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CG 1 ATOM 381 C CD . ARG A 1 47 ? 6.402 33.468 17.347 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CD 1 ATOM 382 N NE . ARG A 1 47 ? 6.813 33.626 15.956 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NE 1 ATOM 383 C CZ . ARG A 1 47 ? 7.588 34.604 15.535 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CZ 1 ATOM 384 N NH1 . ARG A 1 47 ? 8.028 35.476 16.415 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH1 1 ATOM 385 N NH2 . ARG A 1 47 ? 7.890 34.733 14.234 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH2 1 ATOM 386 N N . PRO A 1 48 ? 2.574 31.069 14.185 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A N 1 ATOM 387 C CA . PRO A 1 48 ? 1.450 31.365 13.284 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CA 1 ATOM 388 C C . PRO A 1 48 ? 0.219 30.512 13.567 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A C 1 ATOM 389 O O . PRO A 1 48 ? -0.850 30.778 13.018 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A O 1 ATOM 390 C CB . PRO A 1 48 ? 2.024 31.087 11.888 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CB 1 ATOM 391 C CG . PRO A 1 48 ? 3.493 31.336 12.073 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CG 1 ATOM 392 C CD . PRO A 1 48 ? 3.793 30.716 13.425 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CD 1 ATOM 393 N N . LEU A 1 49 ? 0.336 29.452 14.383 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N 1 ATOM 394 C CA . LEU A 1 49 ? -0.824 28.645 14.728 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA 1 ATOM 395 C C . LEU A 1 49 ? -1.456 29.124 16.042 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C 1 ATOM 396 O O . LEU A 1 49 ? -2.464 28.579 16.482 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O 1 ATOM 397 C CB . LEU A 1 49 ? -0.415 27.164 14.893 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB 1 ATOM 398 C CG . LEU A 1 49 ? 0.216 26.503 13.648 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG 1 ATOM 399 C CD1 . LEU A 1 49 ? 0.426 25.030 13.934 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1 1 ATOM 400 C CD2 . LEU A 1 49 ? -0.660 26.699 12.430 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2 1 ATOM 401 N N . ASN A 1 50 ? -0.809 30.121 16.651 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A N 1 ATOM 402 C CA . ASN A 1 50 ? -1.223 30.662 17.945 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CA 1 ATOM 403 C C . ASN A 1 50 ? -1.228 29.590 19.052 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A C 1 ATOM 404 O O . ASN A 1 50 ? -2.140 29.519 19.877 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A O 1 ATOM 405 C CB . ASN A 1 50 ? -2.580 31.391 17.852 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CB 1 ATOM 406 C CG . ASN A 1 50 ? -2.742 32.451 18.936 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CG 1 ATOM 407 O OD1 . ASN A 1 50 ? -1.800 32.821 19.650 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A OD1 1 ATOM 408 N ND2 . ASN A 1 50 ? -3.956 32.947 19.055 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A ND2 1 ATOM 409 N N . ILE A 1 51 ? -0.202 28.723 19.018 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A N 1 ATOM 410 C CA . ILE A 1 51 ? -0.043 27.709 20.049 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CA 1 ATOM 411 C C . ILE A 1 51 ? 1.201 28.068 20.856 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A C 1 ATOM 412 O O . ILE A 1 51 ? 2.297 28.193 20.306 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A O 1 ATOM 413 C CB . ILE A 1 51 ? 0.183 26.278 19.490 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CB 1 ATOM 414 C CG1 . ILE A 1 51 ? -0.963 25.866 18.573 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG1 1 ATOM 415 C CG2 . ILE A 1 51 ? 0.251 25.278 20.666 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG2 1 ATOM 416 C CD1 . ILE A 1 51 ? -0.659 24.540 17.865 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CD1 1 ATOM 417 N N . ALA A 1 52 ? 1.020 28.282 22.158 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A N 1 ATOM 418 C CA . ALA A 1 52 ? 2.156 28.599 23.038 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CA 1 ATOM 419 C C . ALA A 1 52 ? 2.729 27.269 23.500 1.00 6.62 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A C 1 ATOM 420 O O . ALA A 1 52 ? 2.025 26.466 24.112 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A O 1 ATOM 421 C CB . ALA A 1 52 ? 1.671 29.433 24.259 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CB 1 ATOM 422 N N . ILE A 1 53 ? 4.008 27.072 23.250 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A N 1 ATOM 423 C CA . ILE A 1 53 ? 4.695 25.819 23.575 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CA 1 ATOM 424 C C . ILE A 1 53 ? 5.560 26.000 24.823 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A C 1 ATOM 425 O O . ILE A 1 53 ? 6.344 26.953 24.900 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A O 1 ATOM 426 C CB . ILE A 1 53 ? 5.646 25.418 22.391 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CB 1 ATOM 427 C CG1 . ILE A 1 53 ? 4.876 25.292 21.069 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CG1 1 ATOM 428 C CG2 . ILE A 1 53 ? 6.375 24.105 22.712 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CG2 1 ATOM 429 C CD1 . ILE A 1 53 ? 3.904 24.122 21.026 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A CD1 1 ATOM 430 N N . THR A 1 54 ? 5.385 25.132 25.802 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 54 THR A N 1 ATOM 431 C CA . THR A 1 54 ? 6.241 25.166 26.975 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CA 1 ATOM 432 C C . THR A 1 54 ? 6.801 23.787 27.255 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 54 THR A C 1 ATOM 433 O O . THR A 1 54 ? 6.202 22.770 26.851 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 54 THR A O 1 ATOM 434 C CB . THR A 1 54 ? 5.508 25.651 28.241 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CB 1 ATOM 435 O OG1 . THR A 1 54 ? 4.241 24.992 28.391 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 54 THR A OG1 1 ATOM 436 C CG2 . THR A 1 54 ? 5.355 27.161 28.205 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CG2 1 ATOM 437 N N . LEU A 1 55 ? 7.963 23.750 27.908 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A N 1 ATOM 438 C CA . LEU A 1 55 ? 8.601 22.507 28.345 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CA 1 ATOM 439 C C . LEU A 1 55 ? 8.134 22.252 29.769 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A C 1 ATOM 440 O O . LEU A 1 55 ? 8.656 22.843 30.713 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A O 1 ATOM 441 C CB . LEU A 1 55 ? 10.135 22.646 28.294 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CB 1 ATOM 442 C CG . LEU A 1 55 ? 10.929 21.399 28.701 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CG 1 ATOM 443 C CD1 . LEU A 1 55 ? 10.580 20.257 27.766 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD1 1 ATOM 444 C CD2 . LEU A 1 55 ? 12.410 21.698 28.648 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD2 1 ATOM 445 N N . ALA A 1 56 ? 7.113 21.415 29.928 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A N 1 ATOM 446 C CA . ALA A 1 56 ? 6.588 21.082 31.255 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CA 1 ATOM 447 C C . ALA A 1 56 ? 7.507 20.132 31.996 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A C 1 ATOM 448 O O . ALA A 1 56 ? 7.577 20.161 33.216 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A O 1 ATOM 449 C CB . ALA A 1 56 ? 5.203 20.431 31.112 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CB 1 ATOM 450 N N . LEU A 1 57 ? 8.203 19.266 31.275 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A N 1 ATOM 451 C CA . LEU A 1 57 ? 9.025 18.254 31.895 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CA 1 ATOM 452 C C . LEU A 1 57 ? 10.143 17.761 31.017 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A C 1 ATOM 453 O O . LEU A 1 57 ? 9.914 17.523 29.822 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A O 1 ATOM 454 C CB . LEU A 1 57 ? 8.136 17.062 32.222 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CB 1 ATOM 455 C CG . LEU A 1 57 ? 8.652 15.841 32.945 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CG 1 ATOM 456 C CD1 . LEU A 1 57 ? 8.988 16.273 34.367 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD1 1 ATOM 457 C CD2 . LEU A 1 57 ? 7.560 14.768 32.960 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD2 1 ATOM 458 N N . LEU A 1 58 ? 11.340 17.615 31.579 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A N 1 ATOM 459 C CA . LEU A 1 58 ? 12.503 17.059 30.871 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CA 1 ATOM 460 C C . LEU A 1 58 ? 12.920 15.856 31.696 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A C 1 ATOM 461 O O . LEU A 1 58 ? 13.148 15.960 32.910 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A O 1 ATOM 462 C CB . LEU A 1 58 ? 13.666 18.067 30.792 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CB 1 ATOM 463 C CG . LEU A 1 58 ? 15.000 17.462 30.356 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CG 1 ATOM 464 C CD1 . LEU A 1 58 ? 14.868 16.894 28.936 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD1 1 ATOM 465 C CD2 . LEU A 1 58 ? 16.121 18.532 30.384 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD2 1 ATOM 466 N N . ASP A 1 59 ? 12.976 14.694 31.076 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 467 C CA . ASP A 1 59 ? 13.381 13.482 31.771 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 468 C C . ASP A 1 59 ? 14.540 12.902 30.991 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 469 O O . ASP A 1 59 ? 14.376 12.541 29.829 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 470 C CB . ASP A 1 59 ? 12.213 12.487 31.846 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 471 C CG . ASP A 1 59 ? 12.569 11.204 32.571 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 472 O OD1 . ASP A 1 59 ? 13.504 11.207 33.396 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 473 O OD2 . ASP A 1 59 ? 11.899 10.176 32.340 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 474 N N . VAL A 1 60 ? 15.716 12.815 31.602 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A N 1 ATOM 475 C CA . VAL A 1 60 ? 16.903 12.283 30.927 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CA 1 ATOM 476 C C . VAL A 1 60 ? 17.200 10.941 31.557 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A C 1 ATOM 477 O O . VAL A 1 60 ? 17.354 10.851 32.776 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A O 1 ATOM 478 C CB . VAL A 1 60 ? 18.087 13.232 31.126 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CB 1 ATOM 479 C CG1 . VAL A 1 60 ? 19.362 12.660 30.504 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG1 1 ATOM 480 C CG2 . VAL A 1 60 ? 17.712 14.581 30.546 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG2 1 ATOM 481 N N . TRP A 1 61 ? 17.237 9.899 30.735 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A N 1 ATOM 482 C CA . TRP A 1 61 ? 17.482 8.527 31.204 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CA 1 ATOM 483 C C . TRP A 1 61 ? 18.984 8.300 31.356 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A C 1 ATOM 484 O O . TRP A 1 61 ? 19.619 7.626 30.551 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A O 1 ATOM 485 C CB . TRP A 1 61 ? 16.854 7.526 30.221 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CB 1 ATOM 486 C CG . TRP A 1 61 ? 15.342 7.555 30.202 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CG 1 ATOM 487 C CD1 . TRP A 1 61 ? 14.495 8.212 31.089 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CD1 1 ATOM 488 C CD2 . TRP A 1 61 ? 14.493 6.843 29.309 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CD2 1 ATOM 489 N NE1 . TRP A 1 61 ? 13.183 7.929 30.787 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A NE1 1 ATOM 490 C CE2 . TRP A 1 61 ? 13.148 7.089 29.701 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CE2 1 ATOM 491 C CE3 . TRP A 1 61 ? 14.732 5.998 28.208 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CE3 1 ATOM 492 C CZ2 . TRP A 1 61 ? 12.054 6.522 29.031 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CZ2 1 ATOM 493 C CZ3 . TRP A 1 61 ? 13.666 5.453 27.557 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CZ3 1 ATOM 494 C CH2 . TRP A 1 61 ? 12.333 5.704 27.955 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CH2 1 ATOM 495 N N . SER A 1 62 ? 19.535 8.887 32.421 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 62 SER A N 1 ATOM 496 C CA . SER A 1 62 ? 20.958 8.838 32.714 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CA 1 ATOM 497 C C . SER A 1 62 ? 21.503 7.496 33.195 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 62 SER A C 1 ATOM 498 O O . SER A 1 62 ? 22.709 7.308 33.178 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 62 SER A O 1 ATOM 499 C CB . SER A 1 62 ? 21.287 9.896 33.757 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CB 1 ATOM 500 O OG . SER A 1 62 ? 20.467 9.735 34.894 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 62 SER A OG 1 ATOM 501 N N . GLU A 1 63 ? 20.624 6.602 33.625 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A N 1 ATOM 502 C CA . GLU A 1 63 ? 21.052 5.294 34.133 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CA 1 ATOM 503 C C . GLU A 1 63 ? 20.834 4.178 33.105 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A C 1 ATOM 504 O O . GLU A 1 63 ? 21.769 3.417 32.779 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A O 1 ATOM 505 C CB . GLU A 1 63 ? 20.286 4.979 35.430 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CB 1 ATOM 506 C CG . GLU A 1 63 ? 20.601 3.617 36.082 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CG 1 ATOM 507 C CD . GLU A 1 63 ? 19.561 3.202 37.140 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CD 1 ATOM 508 O OE1 . GLU A 1 63 ? 19.682 2.086 37.698 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A OE1 1 ATOM 509 O OE2 . GLU A 1 63 ? 18.618 3.987 37.423 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A OE2 1 ATOM 510 N N . LYS A 1 64 ? 19.609 4.084 32.591 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A N 1 ATOM 511 C CA . LYS A 1 64 ? 19.259 3.052 31.610 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CA 1 ATOM 512 C C . LYS A 1 64 ? 17.960 3.408 30.901 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A C 1 ATOM 513 O O . LYS A 1 64 ? 17.222 4.279 31.367 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A O 1 ATOM 514 C CB . LYS A 1 64 ? 19.064 1.715 32.324 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CB 1 ATOM 515 C CG . LYS A 1 64 ? 17.866 1.666 33.262 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CG 1 ATOM 516 C CD . LYS A 1 64 ? 17.812 0.304 33.922 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CD 1 ATOM 517 C CE . LYS A 1 64 ? 16.540 0.085 34.702 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CE 1 ATOM 518 N NZ . LYS A 1 64 ? 16.606 -1.279 35.352 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A NZ 1 ATOM 519 N N . ASP A 1 65 ? 17.682 2.749 29.778 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A N 1 ATOM 520 C CA . ASP A 1 65 ? 16.417 2.956 29.077 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CA 1 ATOM 521 C C . ASP A 1 65 ? 15.311 2.242 29.840 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A C 1 ATOM 522 O O . ASP A 1 65 ? 15.496 1.095 30.301 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A O 1 ATOM 523 C CB . ASP A 1 65 ? 16.466 2.377 27.676 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CB 1 ATOM 524 C CG . ASP A 1 65 ? 17.279 3.228 26.730 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CG 1 ATOM 525 O OD1 . ASP A 1 65 ? 17.762 2.681 25.719 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD1 1 ATOM 526 O OD2 . ASP A 1 65 ? 17.417 4.434 26.996 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD2 1 ATOM 527 N N . PHE A 1 66 ? 14.161 2.884 29.949 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A N 1 ATOM 528 C CA . PHE A 1 66 ? 13.021 2.323 30.648 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CA 1 ATOM 529 C C . PHE A 1 66 ? 12.038 1.575 29.742 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A C 1 ATOM 530 O O . PHE A 1 66 ? 11.047 1.005 30.214 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A O 1 ATOM 531 C CB . PHE A 1 66 ? 12.341 3.438 31.474 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CB 1 ATOM 532 C CG . PHE A 1 66 ? 13.165 3.859 32.666 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CG 1 ATOM 533 C CD1 . PHE A 1 66 ? 13.691 5.131 32.755 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD1 1 ATOM 534 C CD2 . PHE A 1 66 ? 13.485 2.933 33.660 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CD2 1 ATOM 535 C CE1 . PHE A 1 66 ? 14.537 5.495 33.817 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE1 1 ATOM 536 C CE2 . PHE A 1 66 ? 14.333 3.288 34.722 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CE2 1 ATOM 537 C CZ . PHE A 1 66 ? 14.856 4.578 34.790 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A CZ 1 ATOM 538 N N . ILE A 1 67 ? 12.304 1.619 28.435 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 539 C CA . ILE A 1 67 ? 11.544 0.871 27.443 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 540 C C . ILE A 1 67 ? 12.569 0.306 26.482 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 541 O O . ILE A 1 67 ? 13.712 0.738 26.492 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 542 C CB . ILE A 1 67 ? 10.530 1.727 26.628 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 543 C CG1 . ILE A 1 67 ? 11.262 2.713 25.708 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 544 C CG2 . ILE A 1 67 ? 9.570 2.414 27.555 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 545 C CD1 . ILE A 1 67 ? 10.302 3.474 24.796 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 546 N N . THR A 1 68 ? 12.142 -0.652 25.667 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 68 THR A N 1 ATOM 547 C CA . THR A 1 68 ? 13.031 -1.233 24.694 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CA 1 ATOM 548 C C . THR A 1 68 ? 13.058 -0.316 23.450 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 68 THR A C 1 ATOM 549 O O . THR A 1 68 ? 12.192 -0.450 22.575 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 68 THR A O 1 ATOM 550 C CB . THR A 1 68 ? 12.535 -2.638 24.313 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CB 1 ATOM 551 O OG1 . THR A 1 68 ? 12.222 -3.390 25.505 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 68 THR A OG1 1 ATOM 552 C CG2 . THR A 1 68 ? 13.608 -3.352 23.531 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CG2 1 ATOM 553 N N . VAL A 1 69 ? 14.000 0.630 23.407 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A N 1 ATOM 554 C CA . VAL A 1 69 ? 14.116 1.541 22.268 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CA 1 ATOM 555 C C . VAL A 1 69 ? 14.661 0.567 21.240 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A C 1 ATOM 556 O O . VAL A 1 69 ? 15.536 -0.264 21.559 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A O 1 ATOM 557 C CB . VAL A 1 69 ? 15.074 2.747 22.557 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CB 1 ATOM 558 C CG1 . VAL A 1 69 ? 15.009 3.797 21.431 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG1 1 ATOM 559 C CG2 . VAL A 1 69 ? 14.636 3.433 23.853 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG2 1 ATOM 560 N N . GLN A 1 70 ? 14.095 0.587 20.056 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A N 1 ATOM 561 C CA . GLN A 1 70 ? 14.510 -0.359 19.024 1.00 7.33 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CA 1 ATOM 562 C C . GLN A 1 70 ? 14.396 0.244 17.638 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A C 1 ATOM 563 O O . GLN A 1 70 ? 13.906 1.366 17.459 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A O 1 ATOM 564 C CB . GLN A 1 70 ? 13.664 -1.628 19.155 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CB 1 ATOM 565 C CG . GLN A 1 70 ? 12.170 -1.387 19.152 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CG 1 ATOM 566 C CD . GLN A 1 70 ? 11.413 -2.645 19.496 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CD 1 ATOM 567 O OE1 . GLN A 1 70 ? 11.191 -3.481 18.624 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A OE1 1 ATOM 568 N NE2 . GLN A 1 70 ? 11.033 -2.796 20.760 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A NE2 1 ATOM 569 N N . ALA A 1 71 ? 14.796 -0.531 16.633 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A N 1 ATOM 570 C CA . ALA A 1 71 ? 14.857 -0.010 15.276 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CA 1 ATOM 571 C C . ALA A 1 71 ? 13.545 0.369 14.644 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A C 1 ATOM 572 O O . ALA A 1 71 ? 13.498 1.348 13.892 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A O 1 ATOM 573 C CB . ALA A 1 71 ? 15.658 -0.987 14.362 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A CB 1 ATOM 574 N N . ASP A 1 72 ? 12.464 -0.351 14.912 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 575 C CA . ASP A 1 72 ? 11.194 0.049 14.320 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 576 C C . ASP A 1 72 ? 10.602 1.222 15.114 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 577 O O . ASP A 1 72 ? 10.231 1.098 16.302 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 578 C CB . ASP A 1 72 ? 10.227 -1.134 14.280 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 579 C CG . ASP A 1 72 ? 8.969 -0.808 13.540 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 580 O OD1 . ASP A 1 72 ? 9.056 -0.575 12.322 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 581 O OD2 . ASP A 1 72 ? 7.906 -0.738 14.172 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 1 ATOM 582 N N . ALA A 1 73 ? 10.510 2.371 14.458 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A N 1 ATOM 583 C CA . ALA A 1 73 ? 10.037 3.558 15.140 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CA 1 ATOM 584 C C . ALA A 1 73 ? 8.608 3.426 15.646 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A C 1 ATOM 585 O O . ALA A 1 73 ? 8.333 3.817 16.778 1.00 5.95 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A O 1 ATOM 586 C CB . ALA A 1 73 ? 10.201 4.813 14.229 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CB 1 ATOM 587 N N . PRO A 1 74 ? 7.685 2.865 14.844 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A N 1 ATOM 588 C CA . PRO A 1 74 ? 6.300 2.739 15.348 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CA 1 ATOM 589 C C . PRO A 1 74 ? 6.211 1.850 16.590 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A C 1 ATOM 590 O O . PRO A 1 74 ? 5.455 2.143 17.515 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A O 1 ATOM 591 C CB . PRO A 1 74 ? 5.520 2.192 14.146 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CB 1 ATOM 592 C CG . PRO A 1 74 ? 6.298 2.728 12.984 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CG 1 ATOM 593 C CD . PRO A 1 74 ? 7.762 2.575 13.394 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A CD 1 ATOM 594 N N . THR A 1 75 ? 7.004 0.778 16.621 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 75 THR A N 1 ATOM 595 C CA . THR A 1 75 ? 7.017 -0.136 17.772 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 75 THR A CA 1 ATOM 596 C C . THR A 1 75 ? 7.552 0.610 18.995 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 75 THR A C 1 ATOM 597 O O . THR A 1 75 ? 6.964 0.554 20.088 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 75 THR A O 1 ATOM 598 C CB . THR A 1 75 ? 7.851 -1.394 17.494 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 75 THR A CB 1 ATOM 599 O OG1 . THR A 1 75 ? 7.289 -2.057 16.349 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 75 THR A OG1 1 ATOM 600 C CG2 . THR A 1 75 ? 7.780 -2.350 18.646 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 75 THR A CG2 1 ATOM 601 N N . THR A 1 76 ? 8.645 1.357 18.814 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 76 THR A N 1 ATOM 602 C CA . THR A 1 76 ? 9.207 2.145 19.904 1.00 5.55 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CA 1 ATOM 603 C C . THR A 1 76 ? 8.180 3.181 20.377 1.00 5.82 ? ? ? ? ? ? 76 THR A C 1 ATOM 604 O O . THR A 1 76 ? 8.047 3.413 21.588 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 76 THR A O 1 ATOM 605 C CB . THR A 1 76 ? 10.475 2.854 19.427 1.00 5.79 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CB 1 ATOM 606 O OG1 . THR A 1 76 ? 11.467 1.845 19.130 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 76 THR A OG1 1 ATOM 607 C CG2 . THR A 1 76 ? 11.016 3.847 20.512 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CG2 1 ATOM 608 N N . ALA A 1 77 ? 7.460 3.813 19.458 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A N 1 ATOM 609 C CA . ALA A 1 77 ? 6.450 4.798 19.840 1.00 6.05 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A CA 1 ATOM 610 C C . ALA A 1 77 ? 5.348 4.172 20.703 1.00 5.98 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A C 1 ATOM 611 O O . ALA A 1 77 ? 4.858 4.781 21.644 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A O 1 ATOM 612 C CB . ALA A 1 77 ? 5.852 5.464 18.574 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A CB 1 ATOM 613 N N . GLY A 1 78 ? 4.926 2.969 20.362 1.00 6.25 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A N 1 ATOM 614 C CA . GLY A 1 78 ? 3.887 2.306 21.136 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A CA 1 ATOM 615 C C . GLY A 1 78 ? 4.363 1.983 22.541 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A C 1 ATOM 616 O O . GLY A 1 78 ? 3.622 2.168 23.513 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A O 1 ATOM 617 N N . LEU A 1 79 ? 5.595 1.508 22.666 1.00 6.44 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A N 1 ATOM 618 C CA . LEU A 1 79 ? 6.137 1.216 23.991 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CA 1 ATOM 619 C C . LEU A 1 79 ? 6.298 2.518 24.785 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A C 1 ATOM 620 O O . LEU A 1 79 ? 6.049 2.555 25.997 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A O 1 ATOM 621 C CB . LEU A 1 79 ? 7.496 0.534 23.893 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CB 1 ATOM 622 C CG . LEU A 1 79 ? 7.427 -0.874 23.268 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CG 1 ATOM 623 C CD1 . LEU A 1 79 ? 8.859 -1.353 23.093 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD1 1 ATOM 624 C CD2 . LEU A 1 79 ? 6.621 -1.860 24.162 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD2 1 ATOM 625 N N . PHE A 1 80 ? 6.704 3.590 24.097 1.00 6.61 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A N 1 ATOM 626 C CA . PHE A 1 80 ? 6.874 4.894 24.735 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CA 1 ATOM 627 C C . PHE A 1 80 ? 5.523 5.432 25.191 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A C 1 ATOM 628 O O . PHE A 1 80 ? 5.411 5.960 26.305 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A O 1 ATOM 629 C CB . PHE A 1 80 ? 7.563 5.858 23.779 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CB 1 ATOM 630 C CG . PHE A 1 80 ? 7.810 7.210 24.380 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CG 1 ATOM 631 C CD1 . PHE A 1 80 ? 8.617 7.354 25.495 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD1 1 ATOM 632 C CD2 . PHE A 1 80 ? 7.233 8.341 23.821 1.00 4.83 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD2 1 ATOM 633 C CE1 . PHE A 1 80 ? 8.859 8.633 26.058 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE1 1 ATOM 634 C CE2 . PHE A 1 80 ? 7.472 9.637 24.391 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE2 1 ATOM 635 C CZ . PHE A 1 80 ? 8.281 9.758 25.494 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CZ 1 ATOM 636 N N . GLY A 1 81 ? 4.497 5.314 24.355 1.00 5.44 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A N 1 ATOM 637 C CA . GLY A 1 81 ? 3.169 5.766 24.753 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A CA 1 ATOM 638 C C . GLY A 1 81 ? 2.636 5.010 25.964 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A C 1 ATOM 639 O O . GLY A 1 81 ? 2.005 5.596 26.858 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A O 1 ATOM 640 N N . ASP A 1 82 ? 2.912 3.715 26.019 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 641 C CA . ASP A 1 82 ? 2.441 2.905 27.156 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 1 ATOM 642 C C . ASP A 1 82 ? 3.167 3.396 28.416 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 1 ATOM 643 O O . ASP A 1 82 ? 2.538 3.568 29.477 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 1 ATOM 644 C CB . ASP A 1 82 ? 2.800 1.435 26.937 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 1 ATOM 645 C CG . ASP A 1 82 ? 1.882 0.745 25.951 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 1 ATOM 646 O OD1 . ASP A 1 82 ? 2.260 -0.348 25.449 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 1 ATOM 647 O OD2 . ASP A 1 82 ? 0.787 1.288 25.693 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 1 ATOM 648 N N . TRP A 1 83 ? 4.472 3.618 28.311 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A N 1 ATOM 649 C CA . TRP A 1 83 ? 5.276 4.056 29.445 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CA 1 ATOM 650 C C . TRP A 1 83 ? 4.878 5.484 29.846 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A C 1 ATOM 651 O O . TRP A 1 83 ? 4.839 5.813 31.041 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A O 1 ATOM 652 C CB . TRP A 1 83 ? 6.762 3.955 29.102 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CB 1 ATOM 653 C CG . TRP A 1 83 ? 7.663 4.412 30.182 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CG 1 ATOM 654 C CD1 . TRP A 1 83 ? 8.098 3.695 31.265 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CD1 1 ATOM 655 C CD2 . TRP A 1 83 ? 8.201 5.720 30.327 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CD2 1 ATOM 656 N NE1 . TRP A 1 83 ? 8.864 4.478 32.068 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A NE1 1 ATOM 657 C CE2 . TRP A 1 83 ? 8.950 5.734 31.525 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CE2 1 ATOM 658 C CE3 . TRP A 1 83 ? 8.122 6.887 29.569 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CE3 1 ATOM 659 C CZ2 . TRP A 1 83 ? 9.619 6.888 31.986 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CZ2 1 ATOM 660 C CZ3 . TRP A 1 83 ? 8.789 8.032 30.030 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CZ3 1 ATOM 661 C CH2 . TRP A 1 83 ? 9.522 8.021 31.224 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CH2 1 ATOM 662 N N . ARG A 1 84 ? 4.552 6.328 28.873 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A N 1 ATOM 663 C CA . ARG A 1 84 ? 4.096 7.679 29.199 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CA 1 ATOM 664 C C . ARG A 1 84 ? 2.781 7.623 30.018 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A C 1 ATOM 665 O O . ARG A 1 84 ? 2.631 8.385 30.994 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A O 1 ATOM 666 C CB . ARG A 1 84 ? 3.840 8.463 27.914 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CB 1 ATOM 667 C CG . ARG A 1 84 ? 3.256 9.818 28.231 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CG 1 ATOM 668 C CD . ARG A 1 84 ? 2.640 10.506 27.066 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CD 1 ATOM 669 N NE . ARG A 1 84 ? 2.186 11.832 27.474 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NE 1 ATOM 670 C CZ . ARG A 1 84 ? 0.967 12.305 27.239 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CZ 1 ATOM 671 N NH1 . ARG A 1 84 ? 0.047 11.571 26.620 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH1 1 ATOM 672 N NH2 . ARG A 1 84 ? 0.695 13.548 27.566 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH2 1 ATOM 673 N N . GLU A 1 85 ? 1.841 6.779 29.615 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A N 1 ATOM 674 C CA . GLU A 1 85 ? 0.573 6.696 30.326 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CA 1 ATOM 675 C C . GLU A 1 85 ? 0.752 6.079 31.711 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A C 1 ATOM 676 O O . GLU A 1 85 ? 0.126 6.543 32.689 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A O 1 ATOM 677 C CB . GLU A 1 85 ? -0.438 5.850 29.531 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CB 1 ATOM 678 C CG . GLU A 1 85 ? -1.864 5.738 30.145 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CG 1 ATOM 679 C CD . GLU A 1 85 ? -2.064 4.634 31.222 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A CD 1 ATOM 680 O OE1 . GLU A 1 85 ? -1.261 3.688 31.345 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A OE1 1 ATOM 681 O OE2 . GLU A 1 85 ? -3.081 4.732 31.940 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A OE2 1 ATOM 682 N N . ARG A 1 86 ? 1.642 5.106 31.834 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A N 1 ATOM 683 C CA . ARG A 1 86 ? 1.810 4.400 33.113 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CA 1 ATOM 684 C C . ARG A 1 86 ? 2.714 5.114 34.083 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A C 1 ATOM 685 O O . ARG A 1 86 ? 2.442 5.159 35.310 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A O 1 ATOM 686 C CB . ARG A 1 86 ? 2.371 2.996 32.843 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CB 1 ATOM 687 C CG . ARG A 1 86 ? 2.579 2.161 34.110 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CG 1 ATOM 688 C CD . ARG A 1 86 ? 2.969 0.713 33.784 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CD 1 ATOM 689 N NE . ARG A 1 86 ? 4.180 0.622 32.986 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NE 1 ATOM 690 C CZ . ARG A 1 86 ? 5.418 0.699 33.466 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CZ 1 ATOM 691 N NH1 . ARG A 1 86 ? 5.636 0.869 34.774 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NH1 1 ATOM 692 N NH2 . ARG A 1 86 ? 6.448 0.595 32.636 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NH2 1 ATOM 693 N N . VAL A 1 87 ? 3.761 5.735 33.563 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1 ATOM 694 C CA . VAL A 1 87 ? 4.764 6.370 34.396 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1 ATOM 695 C C . VAL A 1 87 ? 4.917 7.880 34.245 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1 ATOM 696 O O . VAL A 1 87 ? 4.727 8.617 35.204 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1 ATOM 697 C CB . VAL A 1 87 ? 6.161 5.701 34.146 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1 ATOM 698 C CG1 . VAL A 1 87 ? 7.266 6.357 34.986 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1 ATOM 699 C CG2 . VAL A 1 87 ? 6.087 4.220 34.452 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1 ATOM 700 N N . LEU A 1 88 ? 5.236 8.347 33.046 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N 1 ATOM 701 C CA . LEU A 1 88 ? 5.505 9.779 32.889 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA 1 ATOM 702 C C . LEU A 1 88 ? 4.372 10.729 33.303 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C 1 ATOM 703 O O . LEU A 1 88 ? 4.634 11.742 33.950 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O 1 ATOM 704 C CB . LEU A 1 88 ? 5.952 10.068 31.454 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB 1 ATOM 705 C CG . LEU A 1 88 ? 6.680 11.397 31.238 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG 1 ATOM 706 C CD1 . LEU A 1 88 ? 8.024 11.420 31.971 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 1 ATOM 707 C CD2 . LEU A 1 88 ? 6.864 11.578 29.739 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 1 ATOM 708 N N . LEU A 1 89 ? 3.134 10.421 32.927 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A N 1 ATOM 709 C CA . LEU A 1 89 ? 1.995 11.259 33.293 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1 ATOM 710 C C . LEU A 1 89 ? 1.742 11.284 34.790 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A C 1 ATOM 711 O O . LEU A 1 89 ? 1.113 12.219 35.284 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A O 1 ATOM 712 C CB . LEU A 1 89 ? 0.730 10.822 32.567 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1 ATOM 713 C CG . LEU A 1 89 ? 0.647 11.399 31.143 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1 ATOM 714 C CD1 . LEU A 1 89 ? -0.443 10.702 30.351 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1 ATOM 715 C CD2 . LEU A 1 89 ? 0.339 12.898 31.231 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1 ATOM 716 N N . LYS A 1 90 ? 2.217 10.270 35.508 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A N 1 ATOM 717 C CA . LYS A 1 90 ? 2.058 10.236 36.973 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CA 1 ATOM 718 C C . LYS A 1 90 ? 3.111 11.131 37.632 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A C 1 ATOM 719 O O . LYS A 1 90 ? 2.949 11.534 38.788 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A O 1 ATOM 720 C CB . LYS A 1 90 ? 2.176 8.797 37.486 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CB 1 ATOM 721 C CG . LYS A 1 90 ? 1.074 7.849 37.007 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CG 1 ATOM 722 C CD . LYS A 1 90 ? -0.314 8.361 37.321 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CD 1 ATOM 723 C CE . LYS A 1 90 ? -1.401 7.358 36.869 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A CE 1 ATOM 724 N NZ . LYS A 1 90 ? -1.394 7.083 35.406 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A NZ 1 ATOM 725 N N . LYS A 1 91 ? 4.172 11.465 36.912 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A N 1 ATOM 726 C CA . LYS A 1 91 ? 5.221 12.327 37.448 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CA 1 ATOM 727 C C . LYS A 1 91 ? 4.783 13.785 37.372 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A C 1 ATOM 728 O O . LYS A 1 91 ? 4.929 14.530 38.338 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A O 1 ATOM 729 C CB . LYS A 1 91 ? 6.518 12.172 36.662 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CB 1 ATOM 730 C CG . LYS A 1 91 ? 7.087 10.768 36.663 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CG 1 ATOM 731 C CD . LYS A 1 91 ? 8.586 10.775 36.614 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CD 1 ATOM 732 C CE . LYS A 1 91 ? 9.108 11.582 35.439 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A CE 1 ATOM 733 N NZ . LYS A 1 91 ? 10.589 11.570 35.387 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A NZ 1 ATOM 734 N N . LYS A 1 92 ? 4.267 14.201 36.219 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 1 ATOM 735 C CA . LYS A 1 92 ? 3.797 15.568 36.040 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 1 ATOM 736 C C . LYS A 1 92 ? 2.873 15.597 34.846 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 1 ATOM 737 O O . LYS A 1 92 ? 3.190 15.002 33.795 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 1 ATOM 738 C CB . LYS A 1 92 ? 4.976 16.525 35.808 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 1 ATOM 739 C CG . LYS A 1 92 ? 4.568 17.990 35.871 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 1 ATOM 740 C CD . LYS A 1 92 ? 5.791 18.922 35.715 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 1 ATOM 741 C CE . LYS A 1 92 ? 5.388 20.414 35.767 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 1 ATOM 742 N NZ . LYS A 1 92 ? 6.541 21.281 35.491 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 1 ATOM 743 N N . ASN A 1 93 ? 1.738 16.280 34.970 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A N 1 ATOM 744 C CA . ASN A 1 93 ? 0.821 16.325 33.852 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CA 1 ATOM 745 C C . ASN A 1 93 ? 1.388 17.155 32.726 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A C 1 ATOM 746 O O . ASN A 1 93 ? 2.113 18.110 32.940 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A O 1 ATOM 747 C CB . ASN A 1 93 ? -0.523 16.892 34.242 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CB 1 ATOM 748 C CG . ASN A 1 93 ? -1.521 16.772 33.114 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A CG 1 ATOM 749 O OD1 . ASN A 1 93 ? -1.673 15.695 32.506 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A OD1 1 ATOM 750 N ND2 . ASN A 1 93 ? -2.195 17.871 32.804 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A ND2 1 ATOM 751 N N . HIS A 1 94 ? 1.101 16.712 31.514 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A N 1 ATOM 752 C CA . HIS A 1 94 ? 1.547 17.403 30.312 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CA 1 ATOM 753 C C . HIS A 1 94 ? 0.656 16.909 29.162 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A C 1 ATOM 754 O O . HIS A 1 94 ? -0.106 15.931 29.298 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A O 1 ATOM 755 C CB . HIS A 1 94 ? 3.022 17.124 30.041 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CB 1 ATOM 756 C CG . HIS A 1 94 ? 3.332 15.670 29.890 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CG 1 ATOM 757 N ND1 . HIS A 1 94 ? 3.477 14.819 30.970 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A ND1 1 ATOM 758 C CD2 . HIS A 1 94 ? 3.493 14.911 28.782 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CD2 1 ATOM 759 C CE1 . HIS A 1 94 ? 3.715 13.596 30.524 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CE1 1 ATOM 760 N NE2 . HIS A 1 94 ? 3.735 13.625 29.202 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A NE2 1 ATOM 761 N N . ASP A 1 95 ? 0.772 17.571 28.023 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A N 1 ATOM 762 C CA . ASP A 1 95 ? -0.096 17.291 26.894 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CA 1 ATOM 763 C C . ASP A 1 95 ? 0.390 16.367 25.805 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A C 1 ATOM 764 O O . ASP A 1 95 ? -0.424 15.739 25.127 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A O 1 ATOM 765 C CB . ASP A 1 95 ? -0.475 18.609 26.196 1.00 7.08 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CB 1 ATOM 766 C CG . ASP A 1 95 ? -1.132 19.598 27.124 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CG 1 ATOM 767 O OD1 . ASP A 1 95 ? -0.832 20.807 26.975 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD1 1 ATOM 768 O OD2 . ASP A 1 95 ? -1.933 19.173 27.982 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD2 1 ATOM 769 N N . HIS A 1 96 ? 1.696 16.340 25.613 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A N 1 ATOM 770 C CA . HIS A 1 96 ? 2.304 15.577 24.523 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CA 1 ATOM 771 C C . HIS A 1 96 ? 3.714 15.300 24.953 1.00 4.47 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A C 1 ATOM 772 O O . HIS A 1 96 ? 4.360 16.160 25.572 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A O 1 ATOM 773 C CB . HIS A 1 96 ? 2.319 16.460 23.253 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CB 1 ATOM 774 C CG . HIS A 1 96 ? 2.885 15.791 22.029 1.00 4.42 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CG 1 ATOM 775 N ND1 . HIS A 1 96 ? 4.162 15.990 21.530 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A ND1 1 ATOM 776 C CD2 . HIS A 1 96 ? 2.279 14.942 21.173 1.00 3.16 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CD2 1 ATOM 777 C CE1 . HIS A 1 96 ? 4.312 15.285 20.412 1.00 3.51 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CE1 1 ATOM 778 N NE2 . HIS A 1 96 ? 3.181 14.640 20.182 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A NE2 1 ATOM 779 N N . ALA A 1 97 ? 4.226 14.118 24.645 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A N 1 ATOM 780 C CA . ALA A 1 97 ? 5.605 13.787 24.985 1.00 4.76 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A CA 1 ATOM 781 C C . ALA A 1 97 ? 6.375 13.279 23.767 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A C 1 ATOM 782 O O . ALA A 1 97 ? 5.834 12.518 22.952 1.00 5.10 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A O 1 ATOM 783 C CB . ALA A 1 97 ? 5.635 12.679 26.034 1.00 6.06 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A CB 1 ATOM 784 N N . GLN A 1 98 ? 7.634 13.702 23.651 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A N 1 ATOM 785 C CA . GLN A 1 98 ? 8.477 13.173 22.572 1.00 4.20 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CA 1 ATOM 786 C C . GLN A 1 98 ? 9.716 12.518 23.143 1.00 5.02 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A C 1 ATOM 787 O O . GLN A 1 98 ? 10.324 13.035 24.096 1.00 5.03 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A O 1 ATOM 788 C CB . GLN A 1 98 ? 8.891 14.273 21.607 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CB 1 ATOM 789 C CG . GLN A 1 98 ? 7.688 14.981 21.010 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CG 1 ATOM 790 C CD . GLN A 1 98 ? 8.011 15.699 19.724 1.00 4.66 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A CD 1 ATOM 791 O OE1 . GLN A 1 98 ? 9.186 15.940 19.371 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A OE1 1 ATOM 792 N NE2 . GLN A 1 98 ? 6.954 16.062 18.996 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A NE2 1 ATOM 793 N N . LEU A 1 99 ? 10.079 11.376 22.568 1.00 4.95 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A N 1 ATOM 794 C CA . LEU A 1 99 ? 11.281 10.657 22.944 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CA 1 ATOM 795 C C . LEU A 1 99 ? 12.365 11.035 21.953 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A C 1 ATOM 796 O O . LEU A 1 99 ? 12.180 10.824 20.755 1.00 5.93 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A O 1 ATOM 797 C CB . LEU A 1 99 ? 11.017 9.137 22.861 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CB 1 ATOM 798 C CG . LEU A 1 99 ? 12.249 8.270 23.140 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CG 1 ATOM 799 C CD1 . LEU A 1 99 ? 12.674 8.370 24.613 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD1 1 ATOM 800 C CD2 . LEU A 1 99 ? 11.888 6.832 22.757 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD2 1 ATOM 801 N N . LEU A 1 100 ? 13.477 11.555 22.433 1.00 5.39 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N 1 ATOM 802 C CA . LEU A 1 100 ? 14.622 11.895 21.592 1.00 5.26 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA 1 ATOM 803 C C . LEU A 1 100 ? 15.635 10.761 21.781 1.00 5.70 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C 1 ATOM 804 O O . LEU A 1 100 ? 15.984 10.415 22.903 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O 1 ATOM 805 C CB . LEU A 1 100 ? 15.247 13.227 22.032 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB 1 ATOM 806 C CG . LEU A 1 100 ? 14.515 14.493 21.629 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG 1 ATOM 807 C CD1 . LEU A 1 100 ? 15.243 15.671 22.271 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 ATOM 808 C CD2 . LEU A 1 100 ? 14.554 14.678 20.112 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 ATOM 809 N N . THR A 1 101 ? 16.158 10.251 20.664 1.00 6.25 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 810 C CA . THR A 1 101 ? 17.072 9.117 20.715 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 811 C C . THR A 1 101 ? 18.114 9.218 19.625 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 812 O O . THR A 1 101 ? 17.910 9.929 18.636 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 813 C CB . THR A 1 101 ? 16.241 7.807 20.512 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 814 O OG1 . THR A 1 101 ? 17.098 6.660 20.605 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 815 C CG2 . THR A 1 101 ? 15.593 7.778 19.150 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 816 N N . ASP A 1 102 ? 19.242 8.521 19.783 1.00 6.08 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N 1 ATOM 817 C CA . ASP A 1 102 ? 20.208 8.486 18.710 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA 1 ATOM 818 C C . ASP A 1 102 ? 20.080 7.189 17.887 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C 1 ATOM 819 O O . ASP A 1 102 ? 20.900 6.897 17.023 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O 1 ATOM 820 C CB . ASP A 1 102 ? 21.611 8.598 19.270 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB 1 ATOM 821 C CG . ASP A 1 102 ? 22.603 8.873 18.211 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG 1 ATOM 822 O OD1 . ASP A 1 102 ? 23.625 8.172 18.208 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1 1 ATOM 823 O OD2 . ASP A 1 102 ? 22.375 9.790 17.385 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2 1 ATOM 824 N N . THR A 1 103 ? 19.050 6.406 18.186 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N 1 ATOM 825 C CA . THR A 1 103 ? 18.815 5.127 17.503 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA 1 ATOM 826 C C . THR A 1 103 ? 18.736 5.271 16.010 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C 1 ATOM 827 O O . THR A 1 103 ? 18.073 6.151 15.496 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O 1 ATOM 828 C CB . THR A 1 103 ? 17.491 4.493 18.011 1.00 5.69 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB 1 ATOM 829 O OG1 . THR A 1 103 ? 17.613 4.238 19.415 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 1 ATOM 830 C CG2 . THR A 1 103 ? 17.163 3.201 17.273 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 1 ATOM 831 N N . ASN A 1 104 ? 19.438 4.389 15.293 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N 1 ATOM 832 C CA . ASN A 1 104 ? 19.379 4.392 13.837 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA 1 ATOM 833 C C . ASN A 1 104 ? 18.094 3.615 13.464 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C 1 ATOM 834 O O . ASN A 1 104 ? 18.131 2.403 13.178 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O 1 ATOM 835 C CB . ASN A 1 104 ? 20.652 3.692 13.288 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB 1 ATOM 836 C CG . ASN A 1 104 ? 20.825 3.871 11.817 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG 1 ATOM 837 O OD1 . ASN A 1 104 ? 21.771 3.343 11.222 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 1 ATOM 838 N ND2 . ASN A 1 104 ? 19.952 4.610 11.219 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 1 ATOM 839 N N . PHE A 1 105 ? 16.952 4.293 13.483 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A N 1 ATOM 840 C CA . PHE A 1 105 ? 15.688 3.654 13.165 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CA 1 ATOM 841 C C . PHE A 1 105 ? 15.683 3.072 11.770 1.00 6.61 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A C 1 ATOM 842 O O . PHE A 1 105 ? 16.304 3.607 10.837 1.00 7.32 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A O 1 ATOM 843 C CB . PHE A 1 105 ? 14.504 4.625 13.266 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CB 1 ATOM 844 C CG . PHE A 1 105 ? 14.177 5.093 14.658 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CG 1 ATOM 845 C CD1 . PHE A 1 105 ? 14.049 6.460 14.901 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CD1 1 ATOM 846 C CD2 . PHE A 1 105 ? 13.873 4.197 15.684 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CD2 1 ATOM 847 C CE1 . PHE A 1 105 ? 13.604 6.940 16.150 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CE1 1 ATOM 848 C CE2 . PHE A 1 105 ? 13.431 4.691 16.923 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CE2 1 ATOM 849 C CZ . PHE A 1 105 ? 13.296 6.059 17.147 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CZ 1 ATOM 850 N N . ALA A 1 106 ? 14.940 1.982 11.646 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A N 1 ATOM 851 C CA . ALA A 1 106 ? 14.779 1.250 10.403 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CA 1 ATOM 852 C C . ALA A 1 106 ? 14.155 2.144 9.339 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A C 1 ATOM 853 O O . ALA A 1 106 ? 13.449 3.116 9.643 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A O 1 ATOM 854 C CB . ALA A 1 106 ? 13.873 0.060 10.661 1.00 8.24 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CB 1 ATOM 855 N N . ARG A 1 107 ? 14.338 1.749 8.082 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A N 1 ATOM 856 C CA . ARG A 1 107 ? 13.805 2.479 6.923 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CA 1 ATOM 857 C C . ARG A 1 107 ? 14.258 3.935 6.848 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A C 1 ATOM 858 O O . ARG A 1 107 ? 13.508 4.807 6.392 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A O 1 ATOM 859 C CB . ARG A 1 107 ? 12.278 2.339 6.881 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CB 1 ATOM 860 C CG . ARG A 1 107 ? 11.845 0.894 6.865 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CG 1 ATOM 861 C CD . ARG A 1 107 ? 10.378 0.734 6.507 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CD 1 ATOM 862 N NE . ARG A 1 107 ? 10.007 1.529 5.338 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NE 1 ATOM 863 C CZ . ARG A 1 107 ? 8.752 1.751 4.943 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CZ 1 ATOM 864 N NH1 . ARG A 1 107 ? 7.734 1.232 5.623 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH1 1 ATOM 865 N NH2 . ARG A 1 107 ? 8.512 2.511 3.874 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH2 1 ATOM 866 N N . ASN A 1 108 ? 15.473 4.213 7.304 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A N 1 ATOM 867 C CA . ASN A 1 108 ? 16.043 5.556 7.235 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CA 1 ATOM 868 C C . ASN A 1 108 ? 15.036 6.532 7.876 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A C 1 ATOM 869 O O . ASN A 1 108 ? 14.778 7.631 7.345 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A O 1 ATOM 870 C CB . ASN A 1 108 ? 16.277 5.911 5.745 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CB 1 ATOM 871 C CG . ASN A 1 108 ? 17.249 7.032 5.548 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CG 1 ATOM 872 O OD1 . ASN A 1 108 ? 17.227 7.687 4.491 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A OD1 1 ATOM 873 N ND2 . ASN A 1 108 ? 18.128 7.260 6.515 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A ND2 1 ATOM 874 N N . THR A 1 109 ? 14.485 6.153 9.028 1.00 6.48 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1 ATOM 875 C CA . THR A 1 109 ? 13.453 6.976 9.679 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1 ATOM 876 C C . THR A 1 109 ? 14.044 7.932 10.694 1.00 6.30 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1 ATOM 877 O O . THR A 1 109 ? 14.878 7.554 11.509 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1 ATOM 878 C CB . THR A 1 109 ? 12.446 6.063 10.384 1.00 5.17 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1 ATOM 879 O OG1 . THR A 1 109 ? 11.758 5.296 9.386 1.00 6.94 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 ATOM 880 C CG2 . THR A 1 109 ? 11.397 6.853 11.189 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 ATOM 881 N N . ILE A 1 110 ? 13.630 9.196 10.627 1.00 5.33 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N 1 ATOM 882 C CA . ILE A 1 110 ? 14.120 10.200 11.558 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA 1 ATOM 883 C C . ILE A 1 110 ? 13.067 10.681 12.562 1.00 4.73 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C 1 ATOM 884 O O . ILE A 1 110 ? 13.391 11.420 13.505 1.00 4.37 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O 1 ATOM 885 C CB . ILE A 1 110 ? 14.737 11.406 10.810 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB 1 ATOM 886 C CG1 . ILE A 1 110 ? 13.698 12.028 9.869 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 ATOM 887 C CG2 . ILE A 1 110 ? 16.004 10.935 10.074 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 ATOM 888 C CD1 . ILE A 1 110 ? 14.148 13.412 9.264 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 ATOM 889 N N . GLY A 1 111 ? 11.812 10.271 12.349 1.00 4.28 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N 1 ATOM 890 C CA . GLY A 1 111 ? 10.750 10.620 13.275 1.00 4.58 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA 1 ATOM 891 C C . GLY A 1 111 ? 9.456 9.911 12.936 1.00 4.73 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C 1 ATOM 892 O O . GLY A 1 111 ? 9.267 9.495 11.785 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O 1 ATOM 893 N N . TRP A 1 112 ? 8.586 9.740 13.931 1.00 4.02 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A N 1 ATOM 894 C CA . TRP A 1 112 ? 7.285 9.103 13.718 1.00 4.47 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CA 1 ATOM 895 C C . TRP A 1 112 ? 6.324 9.519 14.825 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A C 1 ATOM 896 O O . TRP A 1 112 ? 6.736 9.735 15.973 1.00 5.88 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A O 1 ATOM 897 C CB . TRP A 1 112 ? 7.454 7.573 13.731 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CB 1 ATOM 898 C CG . TRP A 1 112 ? 6.241 6.825 13.225 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CG 1 ATOM 899 C CD1 . TRP A 1 112 ? 5.978 6.477 11.924 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CD1 1 ATOM 900 C CD2 . TRP A 1 112 ? 5.134 6.379 13.995 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CD2 1 ATOM 901 N NE1 . TRP A 1 112 ? 4.761 5.835 11.846 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A NE1 1 ATOM 902 C CE2 . TRP A 1 112 ? 4.226 5.763 13.106 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CE2 1 ATOM 903 C CE3 . TRP A 1 112 ? 4.813 6.441 15.355 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CE3 1 ATOM 904 C CZ2 . TRP A 1 112 ? 3.014 5.206 13.532 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CZ2 1 ATOM 905 C CZ3 . TRP A 1 112 ? 3.605 5.891 15.779 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CZ3 1 ATOM 906 C CH2 . TRP A 1 112 ? 2.725 5.283 14.871 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A CH2 1 ATOM 907 N N . ALA A 1 113 ? 5.042 9.641 14.496 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N 1 ATOM 908 C CA . ALA A 1 113 ? 4.065 9.981 15.511 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA 1 ATOM 909 C C . ALA A 1 113 ? 2.697 9.473 15.061 1.00 5.71 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C 1 ATOM 910 O O . ALA A 1 113 ? 2.485 9.161 13.903 1.00 7.58 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O 1 ATOM 911 C CB . ALA A 1 113 ? 3.996 11.516 15.678 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB 1 ATOM 912 N N . TYR A 1 114 ? 1.775 9.412 16.013 1.00 5.58 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A N 1 ATOM 913 C CA . TYR A 1 114 ? 0.379 9.045 15.703 1.00 5.96 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CA 1 ATOM 914 C C . TYR A 1 114 ? -0.293 10.301 15.142 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A C 1 ATOM 915 O O . TYR A 1 114 ? -0.028 11.421 15.582 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A O 1 ATOM 916 C CB . TYR A 1 114 ? -0.345 8.632 16.979 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CB 1 ATOM 917 C CG . TYR A 1 114 ? 0.219 7.394 17.600 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CG 1 ATOM 918 C CD1 . TYR A 1 114 ? -0.124 6.126 17.107 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD1 1 ATOM 919 C CD2 . TYR A 1 114 ? 1.129 7.473 18.653 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD2 1 ATOM 920 C CE1 . TYR A 1 114 ? 0.447 4.959 17.662 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE1 1 ATOM 921 C CE2 . TYR A 1 114 ? 1.692 6.318 19.224 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE2 1 ATOM 922 C CZ . TYR A 1 114 ? 1.334 5.071 18.708 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CZ 1 ATOM 923 O OH . TYR A 1 114 ? 1.885 3.940 19.285 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A OH 1 ATOM 924 N N . VAL A 1 115 ? -1.199 10.115 14.200 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A N 1 ATOM 925 C CA . VAL A 1 115 ? -1.898 11.229 13.615 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CA 1 ATOM 926 C C . VAL A 1 115 ? -3.176 11.608 14.334 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A C 1 ATOM 927 O O . VAL A 1 115 ? -4.036 10.750 14.609 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A O 1 ATOM 928 C CB . VAL A 1 115 ? -2.273 10.945 12.146 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CB 1 ATOM 929 C CG1 . VAL A 1 115 ? -3.057 12.106 11.572 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG1 1 ATOM 930 C CG2 . VAL A 1 115 ? -0.999 10.686 11.363 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG2 1 ATOM 931 N N . GLY A 1 116 ? -3.272 12.879 14.688 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N 1 ATOM 932 C CA . GLY A 1 116 ? -4.491 13.416 15.261 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA 1 ATOM 933 C C . GLY A 1 116 ? -4.854 12.978 16.647 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C 1 ATOM 934 O O . GLY A 1 116 ? -6.037 13.061 16.986 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O 1 ATOM 935 N N . ARG A 1 117 ? -3.879 12.584 17.459 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N 1 ATOM 936 C CA . ARG A 1 117 ? -4.199 12.113 18.801 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA 1 ATOM 937 C C . ARG A 1 117 ? -3.681 13.013 19.934 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C 1 ATOM 938 O O . ARG A 1 117 ? -3.477 12.557 21.064 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O 1 ATOM 939 C CB . ARG A 1 117 ? -3.693 10.675 18.993 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB 1 ATOM 940 C CG . ARG A 1 117 ? -4.257 9.628 18.004 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG 1 ATOM 941 C CD . ARG A 1 117 ? -5.749 9.717 17.804 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD 1 ATOM 942 N NE . ARG A 1 117 ? -6.356 8.409 17.569 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE 1 ATOM 943 C CZ . ARG A 1 117 ? -6.575 7.536 18.552 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ 1 ATOM 944 N NH1 . ARG A 1 117 ? -6.237 7.864 19.785 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 ATOM 945 N NH2 . ARG A 1 117 ? -7.121 6.360 18.312 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 ATOM 946 N N . MET A 1 118 ? -3.461 14.287 19.637 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 118 MET A N 1 ATOM 947 C CA . MET A 1 118 ? -3.041 15.232 20.672 1.00 6.27 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CA 1 ATOM 948 C C . MET A 1 118 ? -3.967 15.108 21.898 1.00 6.67 ? ? ? ? ? ? 118 MET A C 1 ATOM 949 O O . MET A 1 118 ? -5.191 15.067 21.764 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 118 MET A O 1 ATOM 950 C CB . MET A 1 118 ? -3.107 16.650 20.082 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CB 1 ATOM 951 C CG . MET A 1 118 ? -2.857 17.762 21.110 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CG 1 ATOM 952 S SD . MET A 1 118 ? -1.226 17.694 21.930 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 118 MET A SD 1 ATOM 953 C CE . MET A 1 118 ? -0.059 17.751 20.488 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CE 1 ATOM 954 N N . CYS A 1 119 ? -3.341 15.045 23.069 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A N 1 ATOM 955 C CA . CYS A 1 119 ? -3.964 14.930 24.402 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CA 1 ATOM 956 C C . CYS A 1 119 ? -4.265 13.513 24.845 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A C 1 ATOM 957 O O . CYS A 1 119 ? -4.448 13.306 26.025 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A O 1 ATOM 958 C CB . CYS A 1 119 ? -5.244 15.750 24.561 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CB 1 ATOM 959 S SG . CYS A 1 119 ? -4.993 17.539 24.365 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A SG 1 ATOM 960 N N . ASP A 1 120 ? -4.282 12.554 23.924 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N 1 ATOM 961 C CA . ASP A 1 120 ? -4.572 11.162 24.307 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA 1 ATOM 962 C C . ASP A 1 120 ? -3.453 10.651 25.205 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C 1 ATOM 963 O O . ASP A 1 120 ? -2.278 10.869 24.920 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O 1 ATOM 964 C CB . ASP A 1 120 ? -4.686 10.288 23.071 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB 1 ATOM 965 C CG . ASP A 1 120 ? -5.126 8.895 23.399 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG 1 ATOM 966 O OD1 . ASP A 1 120 ? -4.286 8.086 23.820 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 1 ATOM 967 O OD2 . ASP A 1 120 ? -6.340 8.638 23.268 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 1 ATOM 968 N N . GLU A 1 121 ? -3.800 9.989 26.306 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A N 1 ATOM 969 C CA . GLU A 1 121 ? -2.766 9.543 27.226 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CA 1 ATOM 970 C C . GLU A 1 121 ? -1.694 8.640 26.624 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A C 1 ATOM 971 O O . GLU A 1 121 ? -0.521 8.753 26.971 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A O 1 ATOM 972 C CB . GLU A 1 121 ? -3.348 8.786 28.419 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CB 1 ATOM 973 C CG . GLU A 1 121 ? -4.161 9.563 29.396 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CG 1 ATOM 974 C CD . GLU A 1 121 ? -4.535 8.663 30.569 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CD 1 ATOM 975 O OE1 . GLU A 1 121 ? -5.222 7.648 30.337 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE1 1 ATOM 976 O OE2 . GLU A 1 121 ? -4.096 8.955 31.696 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE2 1 ATOM 977 N N . LYS A 1 122 ? -2.089 7.713 25.759 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N 1 ATOM 978 C CA . LYS A 1 122 ? -1.118 6.832 25.145 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA 1 ATOM 979 C C . LYS A 1 122 ? -0.647 7.307 23.769 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C 1 ATOM 980 O O . LYS A 1 122 ? 0.471 6.967 23.372 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O 1 ATOM 981 C CB . LYS A 1 122 ? -1.762 5.445 24.947 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB 1 ATOM 982 C CG . LYS A 1 122 ? -0.902 4.463 24.180 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG 1 ATOM 983 C CD . LYS A 1 122 ? -1.488 3.059 24.153 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD 1 ATOM 984 C CE . LYS A 1 122 ? -0.944 2.260 22.974 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE 1 ATOM 985 N NZ . LYS A 1 122 ? 0.459 2.018 23.092 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ 1 ATOM 986 N N . TYR A 1 123 ? -1.473 8.072 23.051 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A N 1 ATOM 987 C CA . TYR A 1 123 ? -1.137 8.423 21.678 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CA 1 ATOM 988 C C . TYR A 1 123 ? -0.653 9.829 21.392 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A C 1 ATOM 989 O O . TYR A 1 123 ? -0.354 10.154 20.236 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A O 1 ATOM 990 C CB . TYR A 1 123 ? -2.300 8.046 20.763 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CB 1 ATOM 991 C CG . TYR A 1 123 ? -2.619 6.563 20.844 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CG 1 ATOM 992 C CD1 . TYR A 1 123 ? -3.795 6.100 21.441 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CD1 1 ATOM 993 C CD2 . TYR A 1 123 ? -1.733 5.627 20.317 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CD2 1 ATOM 994 C CE1 . TYR A 1 123 ? -4.063 4.707 21.498 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CE1 1 ATOM 995 C CE2 . TYR A 1 123 ? -1.993 4.256 20.363 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CE2 1 ATOM 996 C CZ . TYR A 1 123 ? -3.156 3.809 20.955 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A CZ 1 ATOM 997 O OH . TYR A 1 123 ? -3.396 2.439 20.964 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A OH 1 ATOM 998 N N . SER A 1 124 ? -0.619 10.667 22.417 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 999 C CA . SER A 1 124 ? -0.058 12.019 22.237 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 1000 C C . SER A 1 124 ? 1.476 11.955 22.424 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 1001 O O . SER A 1 124 ? 2.052 12.504 23.390 1.00 4.88 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 1002 C CB . SER A 1 124 ? -0.649 12.967 23.257 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 1003 O OG . SER A 1 124 ? -0.395 14.313 22.845 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 1004 N N . VAL A 1 125 ? 2.108 11.233 21.495 1.00 5.00 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N 1 ATOM 1005 C CA . VAL A 1 125 ? 3.548 11.054 21.555 1.00 5.18 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA 1 ATOM 1006 C C . VAL A 1 125 ? 4.162 11.007 20.181 1.00 5.24 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C 1 ATOM 1007 O O . VAL A 1 125 ? 3.467 10.775 19.177 1.00 6.27 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O 1 ATOM 1008 C CB . VAL A 1 125 ? 3.953 9.706 22.266 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB 1 ATOM 1009 C CG1 . VAL A 1 125 ? 3.439 9.689 23.705 1.00 6.06 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 ATOM 1010 C CG2 . VAL A 1 125 ? 3.435 8.486 21.495 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 ATOM 1011 N N . ALA A 1 126 ? 5.483 11.224 20.167 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N 1 ATOM 1012 C CA . ALA A 1 126 ? 6.294 11.096 18.969 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA 1 ATOM 1013 C C . ALA A 1 126 ? 7.655 10.550 19.382 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C 1 ATOM 1014 O O . ALA A 1 126 ? 8.046 10.669 20.551 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O 1 ATOM 1015 C CB . ALA A 1 126 ? 6.504 12.448 18.289 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB 1 ATOM 1016 N N . VAL A 1 127 ? 8.356 9.939 18.425 1.00 4.01 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N 1 ATOM 1017 C CA . VAL A 1 127 ? 9.734 9.513 18.648 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA 1 ATOM 1018 C C . VAL A 1 127 ? 10.549 10.236 17.584 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C 1 ATOM 1019 O O . VAL A 1 127 ? 10.106 10.334 16.420 1.00 4.81 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O 1 ATOM 1020 C CB . VAL A 1 127 ? 9.906 7.971 18.609 1.00 5.23 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB 1 ATOM 1021 C CG1 . VAL A 1 127 ? 9.020 7.339 19.664 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 ATOM 1022 C CG2 . VAL A 1 127 ? 9.572 7.399 17.230 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 ATOM 1023 N N . VAL A 1 128 ? 11.705 10.768 17.969 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N 1 ATOM 1024 C CA . VAL A 1 128 ? 12.500 11.566 17.050 1.00 4.44 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA 1 ATOM 1025 C C . VAL A 1 128 ? 13.974 11.237 17.202 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C 1 ATOM 1026 O O . VAL A 1 128 ? 14.489 11.145 18.315 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O 1 ATOM 1027 C CB . VAL A 1 128 ? 12.277 13.092 17.354 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB 1 ATOM 1028 C CG1 . VAL A 1 128 ? 13.281 13.964 16.522 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1 1 ATOM 1029 C CG2 . VAL A 1 128 ? 10.835 13.486 17.044 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2 1 ATOM 1030 N N . LYS A 1 129 ? 14.646 11.042 16.075 1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A N 1 ATOM 1031 C CA . LYS A 1 129 ? 16.046 10.755 16.071 1.00 4.63 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CA 1 ATOM 1032 C C . LYS A 1 129 ? 16.821 12.062 16.106 1.00 4.96 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A C 1 ATOM 1033 O O . LYS A 1 129 ? 16.475 12.986 15.380 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A O 1 ATOM 1034 C CB . LYS A 1 129 ? 16.388 9.999 14.780 1.00 5.03 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CB 1 ATOM 1035 C CG . LYS A 1 129 ? 17.851 9.563 14.718 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CG 1 ATOM 1036 C CD . LYS A 1 129 ? 18.165 8.856 13.409 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CD 1 ATOM 1037 C CE . LYS A 1 129 ? 19.579 8.344 13.386 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CE 1 ATOM 1038 N NZ . LYS A 1 129 ? 19.907 7.650 12.087 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A NZ 1 ATOM 1039 N N . ASP A 1 130 ? 17.859 12.129 16.949 1.00 4.81 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 1040 C CA . ASP A 1 130 ? 18.733 13.322 17.017 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 1041 C C . ASP A 1 130 ? 19.680 13.143 15.816 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 1042 O O . ASP A 1 130 ? 20.859 12.807 15.957 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 1043 C CB . ASP A 1 130 ? 19.495 13.266 18.344 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 1044 C CG . ASP A 1 130 ? 20.278 14.518 18.604 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 1045 O OD1 . ASP A 1 130 ? 21.472 14.377 18.931 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 1046 O OD2 . ASP A 1 130 ? 19.713 15.621 18.497 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 1047 N N . HIS A 1 131 ? 19.126 13.375 14.624 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A N 1 ATOM 1048 C CA . HIS A 1 131 ? 19.790 13.050 13.350 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CA 1 ATOM 1049 C C . HIS A 1 131 ? 20.672 14.072 12.672 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A C 1 ATOM 1050 O O . HIS A 1 131 ? 21.087 13.862 11.510 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A O 1 ATOM 1051 C CB . HIS A 1 131 ? 18.725 12.594 12.351 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CB 1 ATOM 1052 C CG . HIS A 1 131 ? 17.800 13.688 11.922 1.00 6.11 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CG 1 ATOM 1053 N ND1 . HIS A 1 131 ? 18.074 14.508 10.840 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A ND1 1 ATOM 1054 C CD2 . HIS A 1 131 ? 16.617 14.103 12.439 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CD2 1 ATOM 1055 C CE1 . HIS A 1 131 ? 17.081 15.386 10.724 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CE1 1 ATOM 1056 N NE2 . HIS A 1 131 ? 16.188 15.157 11.680 1.00 7.16 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A NE2 1 ATOM 1057 N N . SER A 1 132 ? 20.969 15.157 13.367 1.00 6.56 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N 1 ATOM 1058 C CA . SER A 1 132 ? 21.828 16.206 12.813 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA 1 ATOM 1059 C C . SER A 1 132 ? 22.464 16.972 13.955 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C 1 ATOM 1060 O O . SER A 1 132 ? 21.881 17.092 15.022 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O 1 ATOM 1061 C CB . SER A 1 132 ? 20.978 17.194 12.017 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB 1 ATOM 1062 O OG . SER A 1 132 ? 21.756 18.286 11.490 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG 1 ATOM 1063 N N . SER A 1 133 ? 23.653 17.514 13.718 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 133 SER A N 1 ATOM 1064 C CA . SER A 1 133 ? 24.280 18.336 14.725 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA 1 ATOM 1065 C C . SER A 1 133 ? 23.532 19.672 14.721 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 133 SER A C 1 ATOM 1066 O O . SER A 1 133 ? 23.592 20.379 15.724 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 133 SER A O 1 ATOM 1067 C CB . SER A 1 133 ? 25.767 18.555 14.393 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB 1 ATOM 1068 O OG . SER A 1 133 ? 25.927 19.086 13.108 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG 1 ATOM 1069 N N . LYS A 1 134 ? 22.834 20.014 13.632 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A N 1 ATOM 1070 C CA . LYS A 1 134 ? 22.094 21.290 13.543 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CA 1 ATOM 1071 C C . LYS A 1 134 ? 20.788 21.173 14.318 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A C 1 ATOM 1072 O O . LYS A 1 134 ? 19.876 20.418 13.938 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A O 1 ATOM 1073 C CB . LYS A 1 134 ? 21.773 21.618 12.090 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CB 1 ATOM 1074 C CG . LYS A 1 134 ? 23.010 21.794 11.187 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CG 1 ATOM 1075 C CD . LYS A 1 134 ? 22.594 22.087 9.770 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CD 1 ATOM 1076 C CE . LYS A 1 134 ? 23.805 22.276 8.881 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CE 1 ATOM 1077 N NZ . LYS A 1 134 ? 23.389 22.461 7.473 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A NZ 1 ATOM 1078 N N . VAL A 1 135 ? 20.716 21.911 15.408 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N 1 ATOM 1079 C CA . VAL A 1 135 ? 19.535 21.925 16.261 1.00 6.11 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA 1 ATOM 1080 C C . VAL A 1 135 ? 18.259 22.154 15.464 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C 1 ATOM 1081 O O . VAL A 1 135 ? 17.256 21.459 15.698 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O 1 ATOM 1082 C CB . VAL A 1 135 ? 19.672 23.020 17.340 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB 1 ATOM 1083 C CG1 . VAL A 1 135 ? 18.384 23.205 18.122 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 ATOM 1084 C CG2 . VAL A 1 135 ? 20.812 22.656 18.278 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 ATOM 1085 N N . PHE A 1 136 ? 18.285 23.070 14.508 1.00 5.27 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N 1 ATOM 1086 C CA . PHE A 1 136 ? 17.060 23.321 13.783 1.00 4.96 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA 1 ATOM 1087 C C . PHE A 1 136 ? 16.570 22.098 13.020 1.00 5.30 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C 1 ATOM 1088 O O . PHE A 1 136 ? 15.350 21.882 12.921 1.00 4.68 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O 1 ATOM 1089 C CB . PHE A 1 136 ? 17.214 24.505 12.813 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB 1 ATOM 1090 C CG . PHE A 1 136 ? 15.971 24.785 12.014 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG 1 ATOM 1091 C CD1 . PHE A 1 136 ? 14.936 25.494 12.561 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 1 ATOM 1092 C CD2 . PHE A 1 136 ? 15.823 24.285 10.747 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 1 ATOM 1093 C CE1 . PHE A 1 136 ? 13.768 25.708 11.845 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 1 ATOM 1094 C CE2 . PHE A 1 136 ? 14.664 24.493 10.033 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 1 ATOM 1095 C CZ . PHE A 1 136 ? 13.638 25.208 10.593 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ 1 ATOM 1096 N N . MET A 1 137 ? 17.478 21.313 12.440 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 137 MET A N 1 ATOM 1097 C CA . MET A 1 137 ? 17.029 20.132 11.706 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CA 1 ATOM 1098 C C . MET A 1 137 ? 16.318 19.127 12.591 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 137 MET A C 1 ATOM 1099 O O . MET A 1 137 ? 15.365 18.487 12.152 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 137 MET A O 1 ATOM 1100 C CB . MET A 1 137 ? 18.202 19.489 10.974 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CB 1 ATOM 1101 C CG . MET A 1 137 ? 18.728 20.446 9.888 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CG 1 ATOM 1102 S SD . MET A 1 137 ? 17.473 20.844 8.599 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 137 MET A SD 1 ATOM 1103 C CE . MET A 1 137 ? 17.765 19.542 7.986 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CE 1 ATOM 1104 N N . VAL A 1 138 ? 16.756 18.985 13.840 1.00 4.26 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N 1 ATOM 1105 C CA . VAL A 1 138 ? 16.076 18.086 14.752 1.00 3.99 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA 1 ATOM 1106 C C . VAL A 1 138 ? 14.771 18.774 15.226 1.00 3.93 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C 1 ATOM 1107 O O . VAL A 1 138 ? 13.719 18.134 15.289 1.00 4.14 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O 1 ATOM 1108 C CB . VAL A 1 138 ? 16.987 17.699 15.925 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB 1 ATOM 1109 C CG1 . VAL A 1 138 ? 16.263 16.771 16.855 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1 ATOM 1110 C CG2 . VAL A 1 138 ? 18.261 17.019 15.374 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1 ATOM 1111 N N . ALA A 1 139 ? 14.818 20.072 15.543 1.00 3.84 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N 1 ATOM 1112 C CA . ALA A 1 139 ? 13.597 20.762 16.013 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA 1 ATOM 1113 C C . ALA A 1 139 ? 12.501 20.744 14.955 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C 1 ATOM 1114 O O . ALA A 1 139 ? 11.331 20.621 15.309 1.00 4.05 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O 1 ATOM 1115 C CB . ALA A 1 139 ? 13.934 22.195 16.375 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB 1 ATOM 1116 N N . VAL A 1 140 ? 12.862 20.906 13.679 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1 ATOM 1117 C CA . VAL A 1 140 ? 11.802 20.892 12.659 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1 ATOM 1118 C C . VAL A 1 140 ? 11.213 19.466 12.516 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1 ATOM 1119 O O . VAL A 1 140 ? 10.034 19.299 12.159 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1 ATOM 1120 C CB . VAL A 1 140 ? 12.301 21.515 11.312 1.00 3.40 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1 ATOM 1121 C CG1 . VAL A 1 140 ? 13.221 20.585 10.569 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 ATOM 1122 C CG2 . VAL A 1 140 ? 11.086 21.933 10.465 1.00 5.00 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 ATOM 1123 N N . THR A 1 141 ? 12.019 18.453 12.845 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N 1 ATOM 1124 C CA . THR A 1 141 ? 11.511 17.076 12.837 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA 1 ATOM 1125 C C . THR A 1 141 ? 10.528 16.912 14.007 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C 1 ATOM 1126 O O . THR A 1 141 ? 9.452 16.330 13.818 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O 1 ATOM 1127 C CB . THR A 1 141 ? 12.662 16.097 12.958 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB 1 ATOM 1128 O OG1 . THR A 1 141 ? 13.556 16.303 11.843 1.00 5.56 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 ATOM 1129 C CG2 . THR A 1 141 ? 12.143 14.680 12.907 1.00 4.28 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 ATOM 1130 N N . MET A 1 142 ? 10.891 17.440 15.183 1.00 2.99 ? ? ? ? ? ? 142 MET A N 1 ATOM 1131 C CA . MET A 1 142 ? 9.968 17.380 16.327 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CA 1 ATOM 1132 C C . MET A 1 142 ? 8.649 18.117 15.994 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 142 MET A C 1 ATOM 1133 O O . MET A 1 142 ? 7.552 17.662 16.340 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 142 MET A O 1 ATOM 1134 C CB . MET A 1 142 ? 10.591 18.052 17.570 1.00 4.01 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CB 1 ATOM 1135 C CG . MET A 1 142 ? 11.830 17.295 18.027 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CG 1 ATOM 1136 S SD . MET A 1 142 ? 12.795 18.170 19.272 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 142 MET A SD 1 ATOM 1137 C CE . MET A 1 142 ? 11.913 17.848 20.641 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CE 1 ATOM 1138 N N . THR A 1 143 ? 8.757 19.242 15.287 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 143 THR A N 1 ATOM 1139 C CA . THR A 1 143 ? 7.598 20.056 14.917 1.00 3.41 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CA 1 ATOM 1140 C C . THR A 1 143 ? 6.742 19.344 13.859 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 143 THR A C 1 ATOM 1141 O O . THR A 1 143 ? 5.512 19.395 13.922 1.00 4.01 ? ? ? ? ? ? 143 THR A O 1 ATOM 1142 C CB . THR A 1 143 ? 8.054 21.447 14.433 1.00 4.02 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CB 1 ATOM 1143 O OG1 . THR A 1 143 ? 8.838 22.056 15.474 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 143 THR A OG1 1 ATOM 1144 C CG2 . THR A 1 143 ? 6.854 22.362 14.213 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CG2 1 ATOM 1145 N N . HIS A 1 144 ? 7.385 18.675 12.890 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 1146 C CA . HIS A 1 144 ? 6.673 17.892 11.870 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 1147 C C . HIS A 1 144 ? 5.854 16.770 12.581 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 1148 O O . HIS A 1 144 ? 4.666 16.562 12.279 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 1149 C CB . HIS A 1 144 ? 7.736 17.279 10.941 1.00 3.96 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 1150 C CG . HIS A 1 144 ? 7.186 16.368 9.887 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 1151 N ND1 . HIS A 1 144 ? 7.015 16.758 8.582 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 1152 C CD2 . HIS A 1 144 ? 6.796 15.071 9.950 1.00 3.09 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 1153 C CE1 . HIS A 1 144 ? 6.564 15.724 7.872 1.00 4.24 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 1154 N NE2 . HIS A 1 144 ? 6.411 14.683 8.686 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 1155 N N . GLU A 1 145 ? 6.470 16.055 13.536 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 1 ATOM 1156 C CA . GLU A 1 145 ? 5.723 14.998 14.246 1.00 3.56 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 1 ATOM 1157 C C . GLU A 1 145 ? 4.596 15.591 15.113 1.00 3.91 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 1 ATOM 1158 O O . GLU A 1 145 ? 3.509 15.017 15.219 1.00 4.37 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 1 ATOM 1159 C CB . GLU A 1 145 ? 6.676 14.115 15.087 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 1 ATOM 1160 C CG . GLU A 1 145 ? 7.845 13.551 14.263 1.00 4.59 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 1 ATOM 1161 C CD . GLU A 1 145 ? 7.433 12.796 13.015 1.00 5.31 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 1 ATOM 1162 O OE1 . GLU A 1 145 ? 8.320 12.667 12.109 1.00 5.01 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 ATOM 1163 O OE2 . GLU A 1 145 ? 6.272 12.331 12.903 1.00 5.37 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 ATOM 1164 N N . LEU A 1 146 ? 4.862 16.738 15.751 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 1165 C CA . LEU A 1 146 ? 3.821 17.427 16.511 1.00 4.10 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 1166 C C . LEU A 1 146 ? 2.674 17.768 15.552 1.00 4.21 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 1167 O O . LEU A 1 146 ? 1.480 17.598 15.907 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 1168 C CB . LEU A 1 146 ? 4.395 18.703 17.123 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 1169 C CG . LEU A 1 146 ? 3.439 19.502 18.015 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 1170 C CD1 . LEU A 1 146 ? 3.164 18.722 19.318 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 1171 C CD2 . LEU A 1 146 ? 4.095 20.840 18.398 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 1172 N N . GLY A 1 147 ? 3.000 18.284 14.366 1.00 3.64 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N 1 ATOM 1173 C CA . GLY A 1 147 ? 1.969 18.609 13.370 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA 1 ATOM 1174 C C . GLY A 1 147 ? 1.131 17.390 13.052 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C 1 ATOM 1175 O O . GLY A 1 147 ? -0.106 17.482 12.986 1.00 4.58 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O 1 ATOM 1176 N N . HIS A 1 148 ? 1.774 16.241 12.821 1.00 4.18 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A N 1 ATOM 1177 C CA . HIS A 1 148 ? 0.968 15.036 12.608 1.00 4.20 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CA 1 ATOM 1178 C C . HIS A 1 148 ? 0.024 14.788 13.789 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A C 1 ATOM 1179 O O . HIS A 1 148 ? -1.138 14.451 13.588 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A O 1 ATOM 1180 C CB . HIS A 1 148 ? 1.839 13.776 12.473 1.00 4.86 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CB 1 ATOM 1181 C CG . HIS A 1 148 ? 2.450 13.580 11.124 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CG 1 ATOM 1182 N ND1 . HIS A 1 148 ? 1.706 13.579 9.961 1.00 4.94 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A ND1 1 ATOM 1183 C CD2 . HIS A 1 148 ? 3.714 13.254 10.760 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CD2 1 ATOM 1184 C CE1 . HIS A 1 148 ? 2.488 13.251 8.943 1.00 4.44 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CE1 1 ATOM 1185 N NE2 . HIS A 1 148 ? 3.714 13.048 9.397 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A NE2 1 ATOM 1186 N N . ASN A 1 149 ? 0.528 14.942 15.014 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A N 1 ATOM 1187 C CA . ASN A 1 149 ? -0.307 14.667 16.192 1.00 4.24 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CA 1 ATOM 1188 C C . ASN A 1 149 ? -1.471 15.669 16.297 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A C 1 ATOM 1189 O O . ASN A 1 149 ? -2.485 15.372 16.955 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A O 1 ATOM 1190 C CB . ASN A 1 149 ? 0.591 14.627 17.448 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CB 1 ATOM 1191 C CG . ASN A 1 149 ? 0.034 13.748 18.562 1.00 5.51 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CG 1 ATOM 1192 O OD1 . ASN A 1 149 ? -0.120 14.200 19.707 1.00 5.00 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A OD1 1 ATOM 1193 N ND2 . ASN A 1 149 ? -0.247 12.480 18.251 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A ND2 1 ATOM 1194 N N . LEU A 1 150 ? -1.330 16.844 15.650 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N 1 ATOM 1195 C CA . LEU A 1 150 ? -2.390 17.873 15.562 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA 1 ATOM 1196 C C . LEU A 1 150 ? -3.278 17.671 14.335 1.00 6.31 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C 1 ATOM 1197 O O . LEU A 1 150 ? -3.978 18.607 13.930 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O 1 ATOM 1198 C CB . LEU A 1 150 ? -1.785 19.287 15.559 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB 1 ATOM 1199 C CG . LEU A 1 150 ? -1.117 19.655 16.880 1.00 6.15 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG 1 ATOM 1200 C CD1 . LEU A 1 150 ? -0.247 20.905 16.705 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 1 ATOM 1201 C CD2 . LEU A 1 150 ? -2.175 19.961 17.981 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 1 ATOM 1202 N N . GLY A 1 151 ? -3.229 16.472 13.731 1.00 5.66 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A N 1 ATOM 1203 C CA . GLY A 1 151 ? -4.104 16.147 12.603 1.00 6.98 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A CA 1 ATOM 1204 C C . GLY A 1 151 ? -3.613 16.495 11.217 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A C 1 ATOM 1205 O O . GLY A 1 151 ? -4.387 16.456 10.267 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A O 1 ATOM 1206 N N . MET A 1 152 ? -2.348 16.849 11.068 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 152 MET A N 1 ATOM 1207 C CA . MET A 1 152 ? -1.833 17.197 9.751 1.00 5.86 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CA 1 ATOM 1208 C C . MET A 1 152 ? -1.268 16.000 9.027 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 152 MET A C 1 ATOM 1209 O O . MET A 1 152 ? -0.638 15.134 9.648 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 152 MET A O 1 ATOM 1210 C CB . MET A 1 152 ? -0.694 18.225 9.882 1.00 5.60 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CB 1 ATOM 1211 C CG . MET A 1 152 ? -1.106 19.510 10.575 1.00 5.63 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CG 1 ATOM 1212 S SD . MET A 1 152 ? 0.374 20.550 10.818 1.00 5.04 ? ? ? ? ? ? 152 MET A SD 1 ATOM 1213 C CE . MET A 1 152 ? -0.358 21.909 11.738 1.00 7.08 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CE 1 ATOM 1214 N N . GLU A 1 153 ? -1.550 15.930 7.723 1.00 5.90 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N 1 ATOM 1215 C CA . GLU A 1 153 ? -0.920 14.948 6.842 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA 1 ATOM 1216 C C . GLU A 1 153 ? 0.159 15.700 6.074 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C 1 ATOM 1217 O O . GLU A 1 153 ? 0.339 16.907 6.240 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O 1 ATOM 1218 C CB . GLU A 1 153 ? -1.928 14.351 5.849 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB 1 ATOM 1219 C CG . GLU A 1 153 ? -3.101 13.620 6.527 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG 1 ATOM 1220 C CD . GLU A 1 153 ? -2.700 12.321 7.269 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD 1 ATOM 1221 O OE1 . GLU A 1 153 ? -1.570 11.820 7.118 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1 ATOM 1222 O OE2 . GLU A 1 153 ? -3.532 11.774 8.024 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1 ATOM 1223 N N . HIS A 1 154 ? 0.912 14.990 5.251 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A N 1 ATOM 1224 C CA . HIS A 1 154 ? 1.930 15.656 4.457 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CA 1 ATOM 1225 C C . HIS A 1 154 ? 1.345 16.624 3.465 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A C 1 ATOM 1226 O O . HIS A 1 154 ? 0.211 16.433 2.963 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A O 1 ATOM 1227 C CB . HIS A 1 154 ? 2.766 14.630 3.667 1.00 5.18 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CB 1 ATOM 1228 C CG . HIS A 1 154 ? 3.642 13.803 4.546 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CG 1 ATOM 1229 N ND1 . HIS A 1 154 ? 4.165 12.589 4.160 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A ND1 1 ATOM 1230 C CD2 . HIS A 1 154 ? 4.091 14.025 5.808 1.00 5.25 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CD2 1 ATOM 1231 C CE1 . HIS A 1 154 ? 4.895 12.091 5.147 1.00 5.73 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CE1 1 ATOM 1232 N NE2 . HIS A 1 154 ? 4.862 12.937 6.168 1.00 5.69 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A NE2 1 ATOM 1233 N N . ASP A 1 155 ? 2.120 17.654 3.161 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1 ATOM 1234 C CA . ASP A 1 155 ? 1.733 18.624 2.141 1.00 4.65 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1 ATOM 1235 C C . ASP A 1 155 ? 1.546 17.869 0.816 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1 ATOM 1236 O O . ASP A 1 155 ? 2.265 16.944 0.497 1.00 5.75 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1 ATOM 1237 C CB . ASP A 1 155 ? 2.812 19.707 2.022 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1 ATOM 1238 C CG . ASP A 1 155 ? 2.826 20.625 3.221 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1 ATOM 1239 O OD1 . ASP A 1 155 ? 1.776 20.757 3.888 1.00 5.57 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 ATOM 1240 O OD2 . ASP A 1 155 ? 3.898 21.219 3.460 1.00 5.44 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 ATOM 1241 N N . ASP A 1 156 ? 0.575 18.328 0.029 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A N 1 ATOM 1242 C CA . ASP A 1 156 ? 0.187 17.706 -1.251 1.00 4.93 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CA 1 ATOM 1243 C C . ASP A 1 156 ? 0.047 18.846 -2.257 1.00 5.28 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A C 1 ATOM 1244 O O . ASP A 1 156 ? -0.652 19.828 -1.968 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A O 1 ATOM 1245 C CB . ASP A 1 156 ? -1.140 16.974 -1.013 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CB 1 ATOM 1246 C CG . ASP A 1 156 ? -1.724 16.334 -2.297 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CG 1 ATOM 1247 O OD1 . ASP A 1 156 ? -2.169 17.069 -3.179 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD1 1 ATOM 1248 O OD2 . ASP A 1 156 ? -1.786 15.101 -2.436 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD2 1 ATOM 1249 N N . LYS A 1 157 ? 0.748 18.724 -3.387 1.00 5.60 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N 1 ATOM 1250 C CA . LYS A 1 157 ? 0.759 19.771 -4.409 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA 1 ATOM 1251 C C . LYS A 1 157 ? -0.601 20.155 -4.966 1.00 6.10 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C 1 ATOM 1252 O O . LYS A 1 157 ? -0.781 21.283 -5.410 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O 1 ATOM 1253 C CB . LYS A 1 157 ? 1.706 19.376 -5.546 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB 1 ATOM 1254 C CG . LYS A 1 157 ? 3.156 19.322 -5.146 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG 1 ATOM 1255 C CD . LYS A 1 157 ? 3.577 20.668 -4.565 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD 1 ATOM 1256 C CE . LYS A 1 157 ? 3.453 21.761 -5.585 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE 1 ATOM 1257 N NZ . LYS A 1 157 ? 2.091 21.953 -6.162 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ 1 ATOM 1258 N N . ASP A 1 158 ? -1.539 19.226 -4.980 1.00 5.57 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A N 1 ATOM 1259 C CA . ASP A 1 158 ? -2.876 19.587 -5.447 1.00 7.33 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CA 1 ATOM 1260 C C . ASP A 1 158 ? -3.594 20.487 -4.459 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A C 1 ATOM 1261 O O . ASP A 1 158 ? -4.455 21.240 -4.855 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A O 1 ATOM 1262 C CB . ASP A 1 158 ? -3.714 18.346 -5.701 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CB 1 ATOM 1263 C CG . ASP A 1 158 ? -3.133 17.479 -6.753 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CG 1 ATOM 1264 O OD1 . ASP A 1 158 ? -2.901 18.003 -7.866 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD1 1 ATOM 1265 O OD2 . ASP A 1 158 ? -2.877 16.294 -6.482 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD2 1 ATOM 1266 N N . LYS A 1 159 ? -3.226 20.447 -3.188 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N 1 ATOM 1267 C CA . LYS A 1 159 ? -3.876 21.251 -2.155 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA 1 ATOM 1268 C C . LYS A 1 159 ? -3.159 22.534 -1.822 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C 1 ATOM 1269 O O . LYS A 1 159 ? -3.816 23.517 -1.472 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O 1 ATOM 1270 C CB . LYS A 1 159 ? -4.045 20.399 -0.907 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB 1 ATOM 1271 C CG . LYS A 1 159 ? -5.133 19.356 -1.069 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG 1 ATOM 1272 C CD . LYS A 1 159 ? -5.120 18.323 0.093 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD 1 ATOM 1273 C CE . LYS A 1 159 ? -5.200 18.972 1.472 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE 1 ATOM 1274 N NZ . LYS A 1 159 ? -6.535 19.554 1.825 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ 1 ATOM 1275 N N . CYS A 1 160 ? -1.839 22.556 -1.903 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A N 1 ATOM 1276 C CA . CYS A 1 160 ? -1.092 23.791 -1.614 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A CA 1 ATOM 1277 C C . CYS A 1 160 ? 0.251 23.718 -2.343 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A C 1 ATOM 1278 O O . CYS A 1 160 ? 0.765 22.654 -2.631 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A O 1 ATOM 1279 C CB . CYS A 1 160 ? -0.917 23.983 -0.068 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A CB 1 ATOM 1280 S SG . CYS A 1 160 ? 0.088 22.680 0.718 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A SG 1 ATOM 1281 N N . LYS A 1 161 ? 0.866 24.860 -2.571 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A N 1 ATOM 1282 C CA . LYS A 1 161 ? 2.050 24.837 -3.376 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CA 1 ATOM 1283 C C . LYS A 1 161 ? 3.406 24.800 -2.669 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A C 1 ATOM 1284 O O . LYS A 1 161 ? 4.402 24.522 -3.304 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A O 1 ATOM 1285 C CB . LYS A 1 161 ? 1.936 25.995 -4.369 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CB 1 ATOM 1286 C CG . LYS A 1 161 ? 0.663 25.892 -5.294 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CG 1 ATOM 1287 C CD . LYS A 1 161 ? 0.469 24.493 -5.979 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CD 1 ATOM 1288 C CE . LYS A 1 161 ? -0.785 24.458 -6.894 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A CE 1 ATOM 1289 N NZ . LYS A 1 161 ? -1.161 23.057 -7.442 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A NZ 1 ATOM 1290 N N . CYS A 1 162 ? 3.433 25.022 -1.356 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1 ATOM 1291 C CA . CYS A 1 162 ? 4.724 25.045 -0.659 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1 ATOM 1292 C C . CYS A 1 162 ? 5.556 23.797 -0.858 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1 ATOM 1293 O O . CYS A 1 162 ? 5.038 22.706 -0.726 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1 ATOM 1294 C CB . CYS A 1 162 ? 4.495 25.250 0.829 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1 ATOM 1295 S SG . CYS A 1 162 ? 6.064 25.585 1.679 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1 ATOM 1296 N N . THR A 1 163 ? 6.856 23.944 -1.146 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 163 THR A N 1 ATOM 1297 C CA . THR A 1 163 ? 7.726 22.777 -1.344 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CA 1 ATOM 1298 C C . THR A 1 163 ? 8.692 22.438 -0.191 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 163 THR A C 1 ATOM 1299 O O . THR A 1 163 ? 9.242 21.337 -0.155 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 163 THR A O 1 ATOM 1300 C CB . THR A 1 163 ? 8.602 22.917 -2.602 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CB 1 ATOM 1301 O OG1 . THR A 1 163 ? 9.302 24.168 -2.543 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 163 THR A OG1 1 ATOM 1302 C CG2 . THR A 1 163 ? 7.766 22.776 -3.886 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CG2 1 ATOM 1303 N N . THR A 1 164 ? 8.886 23.371 0.730 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 164 THR A N 1 ATOM 1304 C CA . THR A 1 164 ? 9.833 23.176 1.835 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CA 1 ATOM 1305 C C . THR A 1 164 ? 9.226 23.480 3.201 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 164 THR A C 1 ATOM 1306 O O . THR A 1 164 ? 9.955 23.710 4.198 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 164 THR A O 1 ATOM 1307 C CB . THR A 1 164 ? 11.097 24.071 1.671 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CB 1 ATOM 1308 O OG1 . THR A 1 164 ? 10.717 25.452 1.680 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 164 THR A OG1 1 ATOM 1309 C CG2 . THR A 1 164 ? 11.840 23.742 0.359 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CG2 1 ATOM 1310 N N . CYS A 1 165 ? 7.905 23.436 3.292 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1311 C CA . CYS A 1 165 ? 7.226 23.710 4.553 1.00 4.95 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1312 C C . CYS A 1 165 ? 7.384 22.540 5.520 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1313 O O . CYS A 1 165 ? 7.796 21.455 5.132 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1314 C CB . CYS A 1 165 ? 5.768 24.055 4.297 1.00 4.76 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1315 S SG . CYS A 1 165 ? 5.580 25.756 3.643 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1316 N N . ILE A 1 166 ? 7.040 22.777 6.783 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N 1 ATOM 1317 C CA . ILE A 1 166 ? 7.267 21.796 7.823 1.00 3.76 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA 1 ATOM 1318 C C . ILE A 1 166 ? 6.709 20.407 7.517 1.00 4.34 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C 1 ATOM 1319 O O . ILE A 1 166 ? 7.399 19.448 7.792 1.00 4.15 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O 1 ATOM 1320 C CB . ILE A 1 166 ? 6.680 22.330 9.153 1.00 3.58 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB 1 ATOM 1321 C CG1 . ILE A 1 166 ? 7.500 23.551 9.613 1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1 1 ATOM 1322 C CG2 . ILE A 1 166 ? 6.725 21.230 10.254 1.00 4.71 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2 1 ATOM 1323 C CD1 . ILE A 1 166 ? 6.782 24.401 10.694 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1 1 ATOM 1324 N N . MET A 1 167 ? 5.501 20.329 6.941 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 167 MET A N 1 ATOM 1325 C CA . MET A 1 167 ? 4.894 19.027 6.635 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CA 1 ATOM 1326 C C . MET A 1 167 ? 5.232 18.499 5.249 1.00 4.39 ? ? ? ? ? ? 167 MET A C 1 ATOM 1327 O O . MET A 1 167 ? 4.495 17.662 4.708 1.00 4.68 ? ? ? ? ? ? 167 MET A O 1 ATOM 1328 C CB . MET A 1 167 ? 3.382 19.084 6.847 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CB 1 ATOM 1329 C CG . MET A 1 167 ? 3.004 19.451 8.311 1.00 4.00 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CG 1 ATOM 1330 S SD . MET A 1 167 ? 3.742 18.440 9.605 1.00 4.27 ? ? ? ? ? ? 167 MET A SD 1 ATOM 1331 C CE . MET A 1 167 ? 3.154 16.796 9.137 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CE 1 ATOM 1332 N N . SER A 1 168 ? 6.354 18.938 4.668 1.00 3.71 ? ? ? ? ? ? 168 SER A N 1 ATOM 1333 C CA . SER A 1 168 ? 6.782 18.367 3.385 1.00 4.11 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CA 1 ATOM 1334 C C . SER A 1 168 ? 6.947 16.866 3.589 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 168 SER A C 1 ATOM 1335 O O . SER A 1 168 ? 7.293 16.389 4.677 1.00 5.14 ? ? ? ? ? ? 168 SER A O 1 ATOM 1336 C CB . SER A 1 168 ? 8.089 19.019 2.919 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CB 1 ATOM 1337 O OG . SER A 1 168 ? 9.148 18.812 3.837 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 168 SER A OG 1 ATOM 1338 N N . ALA A 1 169 ? 6.718 16.118 2.511 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1 ATOM 1339 C CA . ALA A 1 169 ? 6.830 14.673 2.610 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1 ATOM 1340 C C . ALA A 1 169 ? 8.220 14.157 3.016 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1 ATOM 1341 O O . ALA A 1 169 ? 8.333 13.106 3.636 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1 ATOM 1342 C CB . ALA A 1 169 ? 6.388 14.057 1.275 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1 ATOM 1343 N N . VAL A 1 170 ? 9.257 14.897 2.645 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N 1 ATOM 1344 C CA . VAL A 1 170 ? 10.635 14.585 2.964 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA 1 ATOM 1345 C C . VAL A 1 170 ? 11.332 15.853 3.422 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C 1 ATOM 1346 O O . VAL A 1 170 ? 11.066 16.928 2.912 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O 1 ATOM 1347 C CB . VAL A 1 170 ? 11.355 14.052 1.724 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB 1 ATOM 1348 C CG1 . VAL A 1 170 ? 12.686 13.448 2.114 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1 1 ATOM 1349 C CG2 . VAL A 1 170 ? 10.415 13.094 1.034 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2 1 ATOM 1350 N N . ILE A 1 171 ? 12.224 15.702 4.390 1.00 5.98 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N 1 ATOM 1351 C CA . ILE A 1 171 ? 13.010 16.815 4.877 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA 1 ATOM 1352 C C . ILE A 1 171 ? 14.107 17.124 3.849 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C 1 ATOM 1353 O O . ILE A 1 171 ? 14.488 16.257 3.038 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O 1 ATOM 1354 C CB . ILE A 1 171 ? 13.692 16.437 6.263 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB 1 ATOM 1355 C CG1 . ILE A 1 171 ? 14.206 17.690 6.980 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 ATOM 1356 C CG2 . ILE A 1 171 ? 14.839 15.460 6.052 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 ATOM 1357 C CD1 . ILE A 1 171 ? 14.687 17.407 8.444 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 ATOM 1358 N N . SER A 1 172 ? 14.622 18.348 3.875 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N 1 ATOM 1359 C CA . SER A 1 172 ? 15.771 18.716 3.040 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA 1 ATOM 1360 C C . SER A 1 172 ? 16.605 19.769 3.753 1.00 8.24 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C 1 ATOM 1361 O O . SER A 1 172 ? 16.191 20.342 4.767 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O 1 ATOM 1362 C CB . SER A 1 172 ? 15.358 19.252 1.662 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB 1 ATOM 1363 O OG . SER A 1 172 ? 14.958 20.614 1.765 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG 1 ATOM 1364 N N . ASP A 1 173 ? 17.783 20.034 3.210 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A N 1 ATOM 1365 C CA . ASP A 1 173 ? 18.663 21.022 3.789 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CA 1 ATOM 1366 C C . ASP A 1 173 ? 18.138 22.448 3.617 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A C 1 ATOM 1367 O O . ASP A 1 173 ? 18.680 23.368 4.199 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A O 1 ATOM 1368 C CB . ASP A 1 173 ? 20.078 20.841 3.212 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CB 1 ATOM 1369 C CG . ASP A 1 173 ? 20.189 21.235 1.756 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CG 1 ATOM 1370 O OD1 . ASP A 1 173 ? 19.176 21.310 1.035 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD1 1 ATOM 1371 O OD2 . ASP A 1 173 ? 21.341 21.477 1.303 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD2 1 ATOM 1372 N N . LYS A 1 174 ? 17.057 22.618 2.870 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A N 1 ATOM 1373 C CA . LYS A 1 174 ? 16.463 23.936 2.681 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CA 1 ATOM 1374 C C . LYS A 1 174 ? 15.139 24.015 3.444 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A C 1 ATOM 1375 O O . LYS A 1 174 ? 14.318 24.873 3.156 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A O 1 ATOM 1376 C CB . LYS A 1 174 ? 16.203 24.193 1.196 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CB 1 ATOM 1377 C CG . LYS A 1 174 ? 17.391 23.904 0.270 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CG 1 ATOM 1378 C CD . LYS A 1 174 ? 18.560 24.804 0.597 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CD 1 ATOM 1379 C CE . LYS A 1 174 ? 18.945 25.659 -0.613 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CE 1 ATOM 1380 N NZ . LYS A 1 174 ? 19.739 26.865 -0.197 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A NZ 1 ATOM 1381 N N . GLN A 1 175 ? 14.947 23.104 4.399 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N 1 ATOM 1382 C CA . GLN A 1 175 ? 13.696 23.086 5.173 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA 1 ATOM 1383 C C . GLN A 1 175 ? 13.350 24.467 5.716 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C 1 ATOM 1384 O O . GLN A 1 175 ? 14.201 25.139 6.327 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O 1 ATOM 1385 C CB . GLN A 1 175 ? 13.782 22.095 6.355 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB 1 ATOM 1386 C CG . GLN A 1 175 ? 12.423 21.602 6.781 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG 1 ATOM 1387 C CD . GLN A 1 175 ? 11.773 20.752 5.718 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD 1 ATOM 1388 O OE1 . GLN A 1 175 ? 12.454 20.050 5.008 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1 ATOM 1389 N NE2 . GLN A 1 175 ? 10.441 20.797 5.620 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1 ATOM 1390 N N . SER A 1 176 ? 12.111 24.907 5.504 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N 1 ATOM 1391 C CA . SER A 1 176 ? 11.700 26.197 6.038 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA 1 ATOM 1392 C C . SER A 1 176 ? 11.041 25.996 7.406 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C 1 ATOM 1393 O O . SER A 1 176 ? 10.702 24.866 7.805 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O 1 ATOM 1394 C CB . SER A 1 176 ? 10.742 26.887 5.070 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB 1 ATOM 1395 O OG . SER A 1 176 ? 9.431 26.576 5.377 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG 1 ATOM 1396 N N . LYS A 1 177 ? 10.834 27.102 8.107 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A N 1 ATOM 1397 C CA . LYS A 1 177 ? 10.222 27.055 9.423 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CA 1 ATOM 1398 C C . LYS A 1 177 ? 8.729 27.353 9.336 1.00 6.24 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A C 1 ATOM 1399 O O . LYS A 1 177 ? 8.096 27.563 10.371 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A O 1 ATOM 1400 C CB . LYS A 1 177 ? 10.902 28.078 10.328 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CB 1 ATOM 1401 C CG . LYS A 1 177 ? 10.638 29.486 9.955 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CG 1 ATOM 1402 C CD . LYS A 1 177 ? 11.259 30.353 11.056 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CD 1 ATOM 1403 C CE . LYS A 1 177 ? 11.004 31.818 10.831 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CE 1 ATOM 1404 N NZ . LYS A 1 177 ? 11.547 32.579 12.031 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A NZ 1 ATOM 1405 N N . LEU A 1 178 ? 8.166 27.381 8.128 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N 1 ATOM 1406 C CA . LEU A 1 178 ? 6.744 27.684 7.943 1.00 5.55 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA 1 ATOM 1407 C C . LEU A 1 178 ? 5.842 26.486 7.694 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C 1 ATOM 1408 O O . LEU A 1 178 ? 6.237 25.490 7.069 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O 1 ATOM 1409 C CB . LEU A 1 178 ? 6.551 28.640 6.746 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB 1 ATOM 1410 C CG . LEU A 1 178 ? 7.262 29.983 6.884 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG 1 ATOM 1411 C CD1 . LEU A 1 178 ? 7.048 30.765 5.575 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1 ATOM 1412 C CD2 . LEU A 1 178 ? 6.719 30.758 8.061 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1 ATOM 1413 N N . PHE A 1 179 ? 4.629 26.582 8.229 1.00 4.61 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A N 1 ATOM 1414 C CA . PHE A 1 179 ? 3.579 25.602 7.935 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CA 1 ATOM 1415 C C . PHE A 1 179 ? 2.907 26.097 6.652 1.00 6.11 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A C 1 ATOM 1416 O O . PHE A 1 179 ? 2.638 27.296 6.472 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A O 1 ATOM 1417 C CB . PHE A 1 179 ? 2.520 25.564 9.043 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CB 1 ATOM 1418 C CG . PHE A 1 179 ? 2.921 24.768 10.226 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CG 1 ATOM 1419 C CD1 . PHE A 1 179 ? 2.966 23.366 10.155 1.00 5.09 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD1 1 ATOM 1420 C CD2 . PHE A 1 179 ? 3.287 25.390 11.420 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD2 1 ATOM 1421 C CE1 . PHE A 1 179 ? 3.366 22.605 11.256 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE1 1 ATOM 1422 C CE2 . PHE A 1 179 ? 3.688 24.640 12.509 1.00 6.39 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE2 1 ATOM 1423 C CZ . PHE A 1 179 ? 3.728 23.257 12.440 1.00 6.98 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CZ 1 ATOM 1424 N N . SER A 1 180 ? 2.615 25.160 5.760 1.00 5.22 ? ? ? ? ? ? 180 SER A N 1 ATOM 1425 C CA . SER A 1 180 ? 1.913 25.450 4.509 1.00 5.23 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CA 1 ATOM 1426 C C . SER A 1 180 ? 0.428 25.753 4.753 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 180 SER A C 1 ATOM 1427 O O . SER A 1 180 ? -0.121 25.558 5.849 1.00 5.27 ? ? ? ? ? ? 180 SER A O 1 ATOM 1428 C CB . SER A 1 180 ? 1.978 24.221 3.628 1.00 4.33 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CB 1 ATOM 1429 O OG . SER A 1 180 ? 1.084 23.249 4.157 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 180 SER A OG 1 ATOM 1430 N N . ASP A 1 181 ? -0.259 26.140 3.678 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A N 1 ATOM 1431 C CA . ASP A 1 181 ? -1.703 26.357 3.782 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CA 1 ATOM 1432 C C . ASP A 1 181 ? -2.385 25.002 3.978 1.00 5.71 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A C 1 ATOM 1433 O O . ASP A 1 181 ? -3.418 24.936 4.612 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A O 1 ATOM 1434 C CB . ASP A 1 181 ? -2.303 26.992 2.513 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CB 1 ATOM 1435 C CG . ASP A 1 181 ? -3.844 27.201 2.639 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CG 1 ATOM 1436 O OD1 . ASP A 1 181 ? -4.267 27.912 3.590 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD1 1 ATOM 1437 O OD2 . ASP A 1 181 ? -4.635 26.648 1.831 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD2 1 ATOM 1438 N N . CYS A 1 182 ? -1.807 23.919 3.462 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A N 1 ATOM 1439 C CA . CYS A 1 182 ? -2.399 22.597 3.653 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CA 1 ATOM 1440 C C . CYS A 1 182 ? -2.430 22.300 5.163 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A C 1 ATOM 1441 O O . CYS A 1 182 ? -3.410 21.813 5.707 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A O 1 ATOM 1442 C CB . CYS A 1 182 ? -1.505 21.507 3.069 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CB 1 ATOM 1443 S SG . CYS A 1 182 ? -1.340 21.255 1.261 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A SG 1 ATOM 1444 N N . SER A 1 183 ? -1.297 22.569 5.817 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1 ATOM 1445 C CA . SER A 1 183 ? -1.151 22.307 7.252 1.00 4.85 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1 ATOM 1446 C C . SER A 1 183 ? -2.067 23.160 8.101 1.00 4.84 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1 ATOM 1447 O O . SER A 1 183 ? -2.691 22.663 9.044 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1 ATOM 1448 C CB . SER A 1 183 ? 0.299 22.582 7.658 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1 ATOM 1449 O OG . SER A 1 183 ? 1.158 21.637 7.039 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1 ATOM 1450 N N . LYS A 1 184 ? -2.161 24.447 7.771 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N 1 ATOM 1451 C CA . LYS A 1 184 ? -3.038 25.328 8.537 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA 1 ATOM 1452 C C . LYS A 1 184 ? -4.479 24.862 8.365 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C 1 ATOM 1453 O O . LYS A 1 184 ? -5.223 24.850 9.328 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O 1 ATOM 1454 C CB . LYS A 1 184 ? -2.832 26.776 8.095 1.00 7.08 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB 1 ATOM 1455 C CG . LYS A 1 184 ? -1.467 27.303 8.484 1.00 7.58 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG 1 ATOM 1456 C CD . LYS A 1 184 ? -1.298 28.717 7.966 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD 1 ATOM 1457 C CE . LYS A 1 184 ? 0.036 29.221 8.382 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE 1 ATOM 1458 N NZ . LYS A 1 184 ? 0.146 30.648 7.986 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ 1 ATOM 1459 N N . ASP A 1 185 ? -4.859 24.447 7.150 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A N 1 ATOM 1460 C CA . ASP A 1 185 ? -6.232 23.969 6.950 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CA 1 ATOM 1461 C C . ASP A 1 185 ? -6.472 22.678 7.751 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A C 1 ATOM 1462 O O . ASP A 1 185 ? -7.545 22.499 8.309 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A O 1 ATOM 1463 C CB . ASP A 1 185 ? -6.504 23.736 5.462 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CB 1 ATOM 1464 C CG . ASP A 1 185 ? -6.612 25.018 4.678 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CG 1 ATOM 1465 O OD1 . ASP A 1 185 ? -6.508 26.104 5.264 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD1 1 ATOM 1466 O OD2 . ASP A 1 185 ? -6.785 24.946 3.436 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD2 1 ATOM 1467 N N . TYR A 1 186 ? -5.497 21.761 7.784 1.00 6.08 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A N 1 ATOM 1468 C CA . TYR A 1 186 ? -5.631 20.551 8.600 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CA 1 ATOM 1469 C C . TYR A 1 186 ? -5.826 20.909 10.063 1.00 6.17 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A C 1 ATOM 1470 O O . TYR A 1 186 ? -6.601 20.262 10.760 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A O 1 ATOM 1471 C CB . TYR A 1 186 ? -4.390 19.641 8.525 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CB 1 ATOM 1472 C CG . TYR A 1 186 ? -4.336 18.732 7.300 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CG 1 ATOM 1473 C CD1 . TYR A 1 186 ? -3.240 18.759 6.445 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CD1 1 ATOM 1474 C CD2 . TYR A 1 186 ? -5.396 17.848 7.003 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CD2 1 ATOM 1475 C CE1 . TYR A 1 186 ? -3.183 17.946 5.323 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CE1 1 ATOM 1476 C CE2 . TYR A 1 186 ? -5.339 17.036 5.874 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CE2 1 ATOM 1477 C CZ . TYR A 1 186 ? -4.241 17.095 5.049 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A CZ 1 ATOM 1478 O OH . TYR A 1 186 ? -4.172 16.337 3.901 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A OH 1 ATOM 1479 N N . TYR A 1 187 ? -5.100 21.916 10.544 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A N 1 ATOM 1480 C CA . TYR A 1 187 ? -5.232 22.323 11.939 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CA 1 ATOM 1481 C C . TYR A 1 187 ? -6.620 22.894 12.199 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A C 1 ATOM 1482 O O . TYR A 1 187 ? -7.203 22.617 13.255 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A O 1 ATOM 1483 C CB . TYR A 1 187 ? -4.108 23.314 12.307 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CB 1 ATOM 1484 C CG . TYR A 1 187 ? -4.124 23.712 13.774 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CG 1 ATOM 1485 C CD1 . TYR A 1 187 ? -4.115 22.752 14.780 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD1 1 ATOM 1486 C CD2 . TYR A 1 187 ? -4.155 25.053 14.134 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD2 1 ATOM 1487 C CE1 . TYR A 1 187 ? -4.137 23.146 16.132 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE1 1 ATOM 1488 C CE2 . TYR A 1 187 ? -4.185 25.445 15.462 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE2 1 ATOM 1489 C CZ . TYR A 1 187 ? -4.173 24.483 16.452 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CZ 1 ATOM 1490 O OH . TYR A 1 187 ? -4.202 24.817 17.803 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A OH 1 ATOM 1491 N N . GLN A 1 188 ? -7.156 23.677 11.268 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A N 1 ATOM 1492 C CA . GLN A 1 188 ? -8.497 24.206 11.476 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CA 1 ATOM 1493 C C . GLN A 1 188 ? -9.481 23.037 11.583 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A C 1 ATOM 1494 O O . GLN A 1 188 ? -10.377 23.041 12.440 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A O 1 ATOM 1495 C CB . GLN A 1 188 ? -8.928 25.118 10.322 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CB 1 ATOM 1496 C CG . GLN A 1 188 ? -10.338 25.664 10.560 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CG 1 ATOM 1497 C CD . GLN A 1 188 ? -10.403 26.456 11.862 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CD 1 ATOM 1498 O OE1 . GLN A 1 188 ? -11.024 26.043 12.871 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A OE1 1 ATOM 1499 N NE2 . GLN A 1 188 ? -9.751 27.574 11.866 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A NE2 1 ATOM 1500 N N . THR A 1 189 ? -9.313 22.030 10.727 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 189 THR A N 1 ATOM 1501 C CA . THR A 1 189 ? -10.204 20.871 10.747 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CA 1 ATOM 1502 C C . THR A 1 189 ? -10.132 20.184 12.112 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 189 THR A C 1 ATOM 1503 O O . THR A 1 189 ? -11.161 19.810 12.701 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 189 THR A O 1 ATOM 1504 C CB . THR A 1 189 ? -9.816 19.927 9.597 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CB 1 ATOM 1505 O OG1 . THR A 1 189 ? -10.112 20.585 8.347 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 189 THR A OG1 1 ATOM 1506 C CG2 . THR A 1 189 ? -10.593 18.617 9.673 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CG2 1 ATOM 1507 N N . PHE A 1 190 ? -8.910 20.018 12.618 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A N 1 ATOM 1508 C CA . PHE A 1 190 ? -8.676 19.424 13.926 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CA 1 ATOM 1509 C C . PHE A 1 190 ? -9.358 20.209 15.056 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A C 1 ATOM 1510 O O . PHE A 1 190 ? -10.006 19.597 15.925 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A O 1 ATOM 1511 C CB . PHE A 1 190 ? -7.163 19.372 14.182 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CB 1 ATOM 1512 C CG . PHE A 1 190 ? -6.796 18.625 15.424 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CG 1 ATOM 1513 C CD1 . PHE A 1 190 ? -6.985 17.251 15.497 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CD1 1 ATOM 1514 C CD2 . PHE A 1 190 ? -6.294 19.300 16.517 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CD2 1 ATOM 1515 C CE1 . PHE A 1 190 ? -6.668 16.560 16.662 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CE1 1 ATOM 1516 C CE2 . PHE A 1 190 ? -5.976 18.595 17.698 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CE2 1 ATOM 1517 C CZ . PHE A 1 190 ? -6.166 17.240 17.754 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CZ 1 ATOM 1518 N N . LEU A 1 191 ? -9.219 21.538 15.074 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N 1 ATOM 1519 C CA . LEU A 1 191 ? -9.847 22.353 16.122 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 1520 C C . LEU A 1 191 ? -11.365 22.292 16.035 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C 1 ATOM 1521 O O . LEU A 1 191 ? -12.057 22.386 17.054 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O 1 ATOM 1522 C CB . LEU A 1 191 ? -9.412 23.800 15.992 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB 1 ATOM 1523 C CG . LEU A 1 191 ? -7.948 24.075 16.364 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG 1 ATOM 1524 C CD1 . LEU A 1 191 ? -7.738 25.595 16.325 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 ATOM 1525 C CD2 . LEU A 1 191 ? -7.659 23.534 17.775 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 ATOM 1526 N N . THR A 1 192 ? -11.868 22.101 14.834 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 192 THR A N 1 ATOM 1527 C CA . THR A 1 192 ? -13.305 22.025 14.608 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CA 1 ATOM 1528 C C . THR A 1 192 ? -13.900 20.672 14.944 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 192 THR A C 1 ATOM 1529 O O . THR A 1 192 ? -14.903 20.593 15.674 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 192 THR A O 1 ATOM 1530 C CB . THR A 1 192 ? -13.619 22.346 13.160 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CB 1 ATOM 1531 O OG1 . THR A 1 192 ? -13.308 23.719 12.901 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 192 THR A OG1 1 ATOM 1532 C CG2 . THR A 1 192 ? -15.114 22.081 12.852 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CG2 1 ATOM 1533 N N . ASN A 1 193 ? -13.286 19.608 14.440 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N 1 ATOM 1534 C CA . ASN A 1 193 ? -13.806 18.254 14.643 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA 1 ATOM 1535 C C . ASN A 1 193 ? -13.394 17.549 15.917 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C 1 ATOM 1536 O O . ASN A 1 193 ? -14.159 16.757 16.452 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O 1 ATOM 1537 C CB . ASN A 1 193 ? -13.425 17.339 13.467 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB 1 ATOM 1538 C CG . ASN A 1 193 ? -14.020 17.796 12.155 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG 1 ATOM 1539 O OD1 . ASN A 1 193 ? -14.912 18.643 12.135 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1 1 ATOM 1540 N ND2 . ASN A 1 193 ? -13.524 17.247 11.057 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2 1 ATOM 1541 N N . ASP A 1 194 ? -12.194 17.831 16.410 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A N 1 ATOM 1542 C CA . ASP A 1 194 ? -11.655 17.171 17.597 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CA 1 ATOM 1543 C C . ASP A 1 194 ? -11.615 18.099 18.809 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A C 1 ATOM 1544 O O . ASP A 1 194 ? -12.129 17.754 19.871 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A O 1 ATOM 1545 C CB . ASP A 1 194 ? -10.244 16.617 17.274 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CB 1 ATOM 1546 C CG . ASP A 1 194 ? -9.788 15.541 18.252 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CG 1 ATOM 1547 O OD1 . ASP A 1 194 ? -9.290 14.482 17.788 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A OD1 1 ATOM 1548 O OD2 . ASP A 1 194 ? -9.913 15.741 19.480 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A OD2 1 ATOM 1549 N N . ASN A 1 195 ? -10.975 19.255 18.666 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A N 1 ATOM 1550 C CA . ASN A 1 195 ? -10.904 20.264 19.726 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CA 1 ATOM 1551 C C . ASN A 1 195 ? -10.605 19.656 21.097 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A C 1 ATOM 1552 O O . ASN A 1 195 ? -11.393 19.817 22.043 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A O 1 ATOM 1553 C CB . ASN A 1 195 ? -12.246 21.014 19.766 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CB 1 ATOM 1554 C CG . ASN A 1 195 ? -12.152 22.346 20.472 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CG 1 ATOM 1555 O OD1 . ASN A 1 195 ? -11.070 22.949 20.570 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A OD1 1 ATOM 1556 N ND2 . ASN A 1 195 ? -13.298 22.845 20.947 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A ND2 1 ATOM 1557 N N . PRO A 1 196 ? -9.462 18.951 21.236 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N 1 ATOM 1558 C CA . PRO A 1 196 ? -9.178 18.365 22.545 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA 1 ATOM 1559 C C . PRO A 1 196 ? -9.038 19.392 23.652 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C 1 ATOM 1560 O O . PRO A 1 196 ? -8.498 20.480 23.474 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O 1 ATOM 1561 C CB . PRO A 1 196 ? -7.900 17.563 22.300 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB 1 ATOM 1562 C CG . PRO A 1 196 ? -7.209 18.366 21.303 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG 1 ATOM 1563 C CD . PRO A 1 196 ? -8.310 18.768 20.334 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD 1 ATOM 1564 N N . GLN A 1 197 ? -9.561 19.040 24.812 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A N 1 ATOM 1565 C CA . GLN A 1 197 ? -9.540 19.958 25.935 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CA 1 ATOM 1566 C C . GLN A 1 197 ? -8.197 20.310 26.556 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A C 1 ATOM 1567 O O . GLN A 1 197 ? -8.009 21.430 27.026 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A O 1 ATOM 1568 C CB . GLN A 1 197 ? -10.442 19.417 27.046 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CB 1 ATOM 1569 C CG . GLN A 1 197 ? -10.377 20.228 28.348 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CG 1 ATOM 1570 C CD . GLN A 1 197 ? -11.099 21.557 28.267 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CD 1 ATOM 1571 O OE1 . GLN A 1 197 ? -12.237 21.625 27.782 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A OE1 1 ATOM 1572 N NE2 . GLN A 1 197 ? -10.456 22.627 28.762 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A NE2 1 ATOM 1573 N N . CYS A 1 198 ? -7.243 19.381 26.541 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N 1 ATOM 1574 C CA . CYS A 1 198 ? -6.004 19.683 27.235 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA 1 ATOM 1575 C C . CYS A 1 198 ? -5.265 20.885 26.701 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C 1 ATOM 1576 O O . CYS A 1 198 ? -4.620 21.582 27.471 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O 1 ATOM 1577 C CB . CYS A 1 198 ? -5.085 18.450 27.295 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB 1 ATOM 1578 S SG . CYS A 1 198 ? -3.897 18.124 25.946 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG 1 ATOM 1579 N N . ILE A 1 199 ? -5.403 21.188 25.416 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A N 1 ATOM 1580 C CA . ILE A 1 199 ? -4.659 22.313 24.862 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CA 1 ATOM 1581 C C . ILE A 1 199 ? -5.376 23.656 25.015 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A C 1 ATOM 1582 O O . ILE A 1 199 ? -4.851 24.691 24.624 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A O 1 ATOM 1583 C CB . ILE A 1 199 ? -4.221 22.049 23.388 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CB 1 ATOM 1584 C CG1 . ILE A 1 199 ? -5.414 21.796 22.479 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG1 1 ATOM 1585 C CG2 . ILE A 1 199 ? -3.269 20.835 23.352 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG2 1 ATOM 1586 C CD1 . ILE A 1 199 ? -5.066 21.876 20.985 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CD1 1 ATOM 1587 N N . LEU A 1 200 ? -6.539 23.637 25.664 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1588 C CA . LEU A 1 200 ? -7.252 24.877 25.932 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1589 C C . LEU A 1 200 ? -6.746 25.400 27.258 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1590 O O . LEU A 1 200 ? -6.955 26.555 27.573 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1591 C CB . LEU A 1 200 ? -8.759 24.618 26.035 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1592 C CG . LEU A 1 200 ? -9.492 24.617 24.694 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1593 C CD1 . LEU A 1 200 ? -9.622 26.036 24.198 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1594 C CD2 . LEU A 1 200 ? -8.761 23.768 23.709 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1595 N N . ASN A 1 201 ? -6.055 24.541 28.007 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A N 1 ATOM 1596 C CA . ASN A 1 201 ? -5.549 24.889 29.324 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CA 1 ATOM 1597 C C . ASN A 1 201 ? -4.168 25.535 29.377 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A C 1 ATOM 1598 O O . ASN A 1 201 ? -3.165 24.921 29.011 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A O 1 ATOM 1599 C CB . ASN A 1 201 ? -5.532 23.651 30.228 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CB 1 ATOM 1600 C CG . ASN A 1 201 ? -6.869 22.942 30.287 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CG 1 ATOM 1601 O OD1 . ASN A 1 201 ? -7.931 23.570 30.251 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A OD1 1 ATOM 1602 N ND2 . ASN A 1 201 ? -6.826 21.623 30.406 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A ND2 1 ATOM 1603 N N . ALA A 1 202 ? -4.114 26.773 29.842 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A N 1 ATOM 1604 C CA . ALA A 1 202 ? -2.834 27.456 29.991 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CA 1 ATOM 1605 C C . ALA A 1 202 ? -2.150 26.833 31.219 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A C 1 ATOM 1606 O O . ALA A 1 202 ? -2.828 26.358 32.134 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A O 1 ATOM 1607 C CB . ALA A 1 202 ? -3.056 28.935 30.227 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CB 1 ATOM 1608 N N . PRO A 1 203 ? -0.811 26.811 31.257 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A N 1 ATOM 1609 C CA . PRO A 1 203 ? -0.092 26.233 32.404 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CA 1 ATOM 1610 C C . PRO A 1 203 ? -0.439 26.974 33.699 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A C 1 ATOM 1611 O O . PRO A 1 203 ? -0.748 28.172 33.639 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A O 1 ATOM 1612 C CB . PRO A 1 203 ? 1.375 26.423 32.029 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CB 1 ATOM 1613 C CG . PRO A 1 203 ? 1.365 26.401 30.503 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CG 1 ATOM 1614 C CD . PRO A 1 203 ? 0.116 27.207 30.176 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CD 1 ATOM 1615 O OXT . PRO A 1 203 ? -0.355 26.351 34.772 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A OXT 1 HETATM 1616 N N . PCA B 2 1 ? 14.734 9.722 3.561 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B N 1 HETATM 1617 C CA . PCA B 2 1 ? 14.531 9.796 5.017 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CA 1 HETATM 1618 C CB . PCA B 2 1 ? 15.157 11.083 5.544 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CB 1 HETATM 1619 C CG . PCA B 2 1 ? 15.572 11.809 4.311 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CG 1 HETATM 1620 C CD . PCA B 2 1 ? 15.240 10.889 3.172 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B CD 1 HETATM 1621 O OE . PCA B 2 1 ? 15.420 11.182 1.994 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B OE 1 HETATM 1622 C C . PCA B 2 1 ? 13.033 9.810 5.258 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B C 1 HETATM 1623 O O . PCA B 2 1 ? 12.295 10.584 4.639 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B O 1 ATOM 1624 N N . ASN B 2 2 ? 12.569 8.957 6.158 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B N 1 ATOM 1625 C CA . ASN B 2 2 ? 11.147 8.896 6.452 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CA 1 ATOM 1626 C C . ASN B 2 2 ? 10.890 9.684 7.729 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B C 1 ATOM 1627 O O . ASN B 2 2 ? 11.633 9.558 8.692 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B O 1 ATOM 1628 C CB . ASN B 2 2 ? 10.699 7.448 6.707 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CB 1 ATOM 1629 C CG . ASN B 2 2 ? 10.382 6.690 5.425 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CG 1 ATOM 1630 O OD1 . ASN B 2 2 ? 9.514 7.094 4.643 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B OD1 1 ATOM 1631 N ND2 . ASN B 2 2 ? 11.082 5.578 5.210 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B ND2 1 ATOM 1632 N N . TRP B 2 3 ? 9.848 10.506 7.709 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N 1 ATOM 1633 C CA . TRP B 2 3 ? 9.428 11.272 8.882 1.00 5.48 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA 1 ATOM 1634 C C . TRP B 2 3 ? 7.945 11.541 8.792 1.00 6.10 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C 1 ATOM 1635 O O . TRP B 2 3 ? 7.318 11.929 9.786 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O 1 ATOM 1636 C CB . TRP B 2 3 ? 10.199 12.586 9.017 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB 1 ATOM 1637 C CG . TRP B 2 3 ? 9.899 13.717 8.013 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG 1 ATOM 1638 C CD1 . TRP B 2 3 ? 9.256 13.647 6.800 1.00 4.41 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1 1 ATOM 1639 C CD2 . TRP B 2 3 ? 10.240 15.084 8.204 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2 1 ATOM 1640 N NE1 . TRP B 2 3 ? 9.180 14.905 6.225 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1 1 ATOM 1641 C CE2 . TRP B 2 3 ? 9.773 15.810 7.065 1.00 3.95 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2 1 ATOM 1642 C CE3 . TRP B 2 3 ? 10.886 15.775 9.218 1.00 4.21 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3 1 ATOM 1643 C CZ2 . TRP B 2 3 ? 9.936 17.198 6.936 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2 1 ATOM 1644 C CZ3 . TRP B 2 3 ? 11.063 17.155 9.099 1.00 4.62 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3 1 ATOM 1645 C CH2 . TRP B 2 3 ? 10.591 17.857 7.971 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2 1 ATOM 1646 O OXT . TRP B 2 3 ? 7.374 11.384 7.691 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B OXT 1 ATOM 1647 N N . GLN A-2 1 3 ? -37.400 5.117 51.270 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 N 1 ATOM 1648 C CA . GLN A-2 1 3 ? -35.987 4.630 51.152 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 CA 1 ATOM 1649 C C . GLN A-2 1 3 ? -35.066 5.692 51.747 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 C 1 ATOM 1650 O O . GLN A-2 1 3 ? -35.140 6.877 51.393 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 O 1 ATOM 1651 C CB . GLN A-2 1 3 ? -35.613 4.395 49.678 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 CB 1 ATOM 1652 C CG . GLN A-2 1 3 ? -34.324 3.618 49.464 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 CG 1 ATOM 1653 C CD . GLN A-2 1 3 ? -34.541 2.107 49.360 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 CD 1 ATOM 1654 O OE1 . GLN A-2 1 3 ? -33.948 1.314 50.110 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1655 N NE2 . GLN A-2 1 3 ? -35.385 1.702 48.418 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 3 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1656 N N . ARG A-2 1 4 ? -34.184 5.264 52.640 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 N 1 ATOM 1657 C CA . ARG A-2 1 4 ? -33.257 6.183 53.274 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 CA 1 ATOM 1658 C C . ARG A-2 1 4 ? -32.194 6.746 52.337 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 C 1 ATOM 1659 O O . ARG A-2 1 4 ? -31.769 7.892 52.483 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 O 1 ATOM 1660 C CB . ARG A-2 1 4 ? -32.592 5.490 54.455 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 CB 1 ATOM 1661 C CG . ARG A-2 1 4 ? -31.402 6.236 55.011 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 CG 1 ATOM 1662 C CD . ARG A-2 1 4 ? -30.875 5.589 56.267 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 CD 1 ATOM 1663 N NE . ARG A-2 1 4 ? -29.702 6.325 56.734 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 NE 1 ATOM 1664 C CZ . ARG A-2 1 4 ? -29.002 6.030 57.820 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1665 N NH1 . ARG A-2 1 4 ? -29.362 5.006 58.590 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1666 N NH2 . ARG A-2 1 4 ? -27.902 6.730 58.092 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1667 N N . PHE A-2 1 5 ? -31.764 5.956 51.355 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 N 1 ATOM 1668 C CA . PHE A-2 1 5 ? -30.730 6.384 50.432 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CA 1 ATOM 1669 C C . PHE A-2 1 5 ? -31.211 6.542 49.003 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 C 1 ATOM 1670 O O . PHE A-2 1 5 ? -32.101 5.840 48.575 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 O 1 ATOM 1671 C CB . PHE A-2 1 5 ? -29.578 5.346 50.448 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CB 1 ATOM 1672 C CG . PHE A-2 1 5 ? -28.878 5.255 51.770 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CG 1 ATOM 1673 C CD1 . PHE A-2 1 5 ? -29.088 4.181 52.623 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1674 C CD2 . PHE A-2 1 5 ? -28.044 6.281 52.179 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1675 C CE1 . PHE A-2 1 5 ? -28.472 4.130 53.866 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1676 C CE2 . PHE A-2 1 5 ? -27.433 6.231 53.410 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1677 C CZ . PHE A-2 1 5 ? -27.654 5.147 54.247 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 5 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1678 N N . PRO A-2 1 6 ? -30.602 7.464 48.252 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 N 1 ATOM 1679 C CA . PRO A-2 1 6 ? -30.948 7.710 46.847 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 CA 1 ATOM 1680 C C . PRO A-2 1 6 ? -30.420 6.513 46.031 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 C 1 ATOM 1681 O O . PRO A-2 1 6 ? -29.484 5.823 46.460 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 O 1 ATOM 1682 C CB . PRO A-2 1 6 ? -30.213 9.004 46.534 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 CB 1 ATOM 1683 C CG . PRO A-2 1 6 ? -28.979 8.872 47.369 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 CG 1 ATOM 1684 C CD . PRO A-2 1 6 ? -29.516 8.359 48.686 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A-2 CD 1 ATOM 1685 N N . GLN A-2 1 7 ? -31.015 6.256 44.878 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 N 1 ATOM 1686 C CA . GLN A-2 1 7 ? -30.628 5.119 44.039 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 CA 1 ATOM 1687 C C . GLN A-2 1 7 ? -29.196 5.206 43.547 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 C 1 ATOM 1688 O O . GLN A-2 1 7 ? -28.739 6.264 43.088 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 O 1 ATOM 1689 C CB . GLN A-2 1 7 ? -31.531 5.066 42.798 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 CB 1 ATOM 1690 C CG . GLN A-2 1 7 ? -31.249 3.868 41.895 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 CG 1 ATOM 1691 C CD . GLN A-2 1 7 ? -31.763 2.577 42.504 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 CD 1 ATOM 1692 O OE1 . GLN A-2 1 7 ? -32.952 2.428 42.754 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1693 N NE2 . GLN A-2 1 7 ? -30.863 1.638 42.765 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 7 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1694 N N . ARG A-2 1 8 ? -28.478 4.088 43.689 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 N 1 ATOM 1695 C CA . ARG A-2 1 8 ? -27.130 3.996 43.126 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CA 1 ATOM 1696 C C . ARG A-2 1 8 ? -27.041 2.637 42.440 1.00 7.16 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 C 1 ATOM 1697 O O . ARG A-2 1 8 ? -27.911 1.764 42.596 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 O 1 ATOM 1698 C CB . ARG A-2 1 8 ? -26.034 4.157 44.188 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CB 1 ATOM 1699 C CG . ARG A-2 1 8 ? -25.972 5.551 44.781 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CG 1 ATOM 1700 C CD . ARG A-2 1 8 ? -25.406 6.525 43.770 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CD 1 ATOM 1701 N NE . ARG A-2 1 8 ? -25.106 7.856 44.323 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 NE 1 ATOM 1702 C CZ . ARG A-2 1 8 ? -25.998 8.820 44.526 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1703 N NH1 . ARG A-2 1 8 ? -25.584 9.983 45.012 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1704 N NH2 . ARG A-2 1 8 ? -27.280 8.628 44.247 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1705 N N . TYR A-2 1 9 ? -25.961 2.455 41.715 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 N 1 ATOM 1706 C CA . TYR A-2 1 9 ? -25.738 1.238 40.957 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CA 1 ATOM 1707 C C . TYR A-2 1 9 ? -24.279 0.834 41.028 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 C 1 ATOM 1708 O O . TYR A-2 1 9 ? -23.409 1.686 40.896 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 O 1 ATOM 1709 C CB . TYR A-2 1 9 ? -26.062 1.445 39.480 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CB 1 ATOM 1710 C CG . TYR A-2 1 9 ? -27.407 2.058 39.222 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CG 1 ATOM 1711 C CD1 . TYR A-2 1 9 ? -27.573 3.438 39.260 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1712 C CD2 . TYR A-2 1 9 ? -28.512 1.258 38.951 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1713 C CE1 . TYR A-2 1 9 ? -28.823 4.015 39.028 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1714 C CE2 . TYR A-2 1 9 ? -29.768 1.830 38.716 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1715 C CZ . TYR A-2 1 9 ? -29.897 3.200 38.756 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1716 O OH . TYR A-2 1 9 ? -31.115 3.762 38.462 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A-2 OH 1 ATOM 1717 N N . ILE A-2 1 10 ? -24.002 -0.442 41.230 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 N 1 ATOM 1718 C CA . ILE A-2 1 10 ? -22.606 -0.880 41.171 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 CA 1 ATOM 1719 C C . ILE A-2 1 10 ? -22.524 -2.018 40.167 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 C 1 ATOM 1720 O O . ILE A-2 1 10 ? -23.147 -3.069 40.342 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 O 1 ATOM 1721 C CB . ILE A-2 1 10 ? -22.040 -1.350 42.536 1.00 7.74 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 CB 1 ATOM 1722 C CG1 . ILE A-2 1 10 ? -21.963 -0.160 43.514 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1723 C CG2 . ILE A-2 1 10 ? -20.654 -1.979 42.332 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1724 C CD1 . ILE A-2 1 10 ? -21.602 -0.531 44.940 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 10 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1725 N N . GLU A-2 1 11 ? -21.786 -1.769 39.094 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 N 1 ATOM 1726 C CA . GLU A-2 1 11 ? -21.565 -2.755 38.040 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CA 1 ATOM 1727 C C . GLU A-2 1 11 ? -20.286 -3.493 38.380 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 C 1 ATOM 1728 O O . GLU A-2 1 11 ? -19.182 -2.939 38.285 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 O 1 ATOM 1729 C CB . GLU A-2 1 11 ? -21.440 -2.076 36.692 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CB 1 ATOM 1730 C CG . GLU A-2 1 11 ? -22.777 -1.719 36.136 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CG 1 ATOM 1731 C CD . GLU A-2 1 11 ? -23.137 -0.307 36.393 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CD 1 ATOM 1732 O OE1 . GLU A-2 1 11 ? -23.770 -0.019 37.437 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1733 O OE2 . GLU A-2 1 11 ? -22.773 0.524 35.535 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1734 N N . LEU A-2 1 12 ? -20.436 -4.742 38.787 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 N 1 ATOM 1735 C CA . LEU A-2 1 12 ? -19.308 -5.529 39.250 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 CA 1 ATOM 1736 C C . LEU A-2 1 12 ? -18.616 -6.369 38.242 1.00 5.91 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 C 1 ATOM 1737 O O . LEU A-2 1 12 ? -19.246 -6.912 37.331 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 O 1 ATOM 1738 C CB . LEU A-2 1 12 ? -19.771 -6.529 40.314 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 CB 1 ATOM 1739 C CG . LEU A-2 1 12 ? -20.270 -6.132 41.669 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 CG 1 ATOM 1740 C CD1 . LEU A-2 1 12 ? -20.679 -7.406 42.395 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1741 C CD2 . LEU A-2 1 12 ? -19.151 -5.467 42.435 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1742 N N . ALA A-2 1 13 ? -17.301 -6.450 38.347 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A-2 N 1 ATOM 1743 C CA . ALA A-2 1 13 ? -16.558 -7.453 37.597 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A-2 CA 1 ATOM 1744 C C . ALA A-2 1 13 ? -16.036 -8.439 38.652 1.00 5.10 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A-2 C 1 ATOM 1745 O O . ALA A-2 1 13 ? -15.582 -8.042 39.742 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A-2 O 1 ATOM 1746 C CB . ALA A-2 1 13 ? -15.390 -6.858 36.835 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A-2 CB 1 ATOM 1747 N N . ILE A-2 1 14 ? -16.163 -9.721 38.363 1.00 5.38 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 N 1 ATOM 1748 C CA . ILE A-2 1 14 ? -15.630 -10.762 39.247 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 CA 1 ATOM 1749 C C . ILE A-2 1 14 ? -14.627 -11.536 38.425 1.00 6.70 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 C 1 ATOM 1750 O O . ILE A-2 1 14 ? -14.918 -11.952 37.291 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 O 1 ATOM 1751 C CB . ILE A-2 1 14 ? -16.742 -11.741 39.738 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 CB 1 ATOM 1752 C CG1 . ILE A-2 1 14 ? -17.801 -11.005 40.585 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1753 C CG2 . ILE A-2 1 14 ? -16.075 -12.883 40.504 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1754 C CD1 . ILE A-2 1 14 ? -17.264 -10.254 41.794 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1755 N N . VAL A-2 1 15 ? -13.435 -11.715 38.982 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 N 1 ATOM 1756 C CA . VAL A-2 1 15 ? -12.366 -12.463 38.329 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 CA 1 ATOM 1757 C C . VAL A-2 1 15 ? -12.098 -13.704 39.158 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 C 1 ATOM 1758 O O . VAL A-2 1 15 ? -11.918 -13.579 40.382 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 O 1 ATOM 1759 C CB . VAL A-2 1 15 ? -11.095 -11.581 38.230 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 CB 1 ATOM 1760 C CG1 . VAL A-2 1 15 ? -9.975 -12.372 37.558 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1761 C CG2 . VAL A-2 1 15 ? -11.427 -10.265 37.511 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1762 N N . VAL A-2 1 16 ? -12.094 -14.880 38.531 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 N 1 ATOM 1763 C CA . VAL A-2 1 16 ? -11.873 -16.140 39.253 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 CA 1 ATOM 1764 C C . VAL A-2 1 16 ? -10.490 -16.581 38.841 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 C 1 ATOM 1765 O O . VAL A-2 1 16 ? -10.229 -16.759 37.648 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 O 1 ATOM 1766 C CB . VAL A-2 1 16 ? -12.945 -17.183 38.865 1.00 5.81 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 CB 1 ATOM 1767 C CG1 . VAL A-2 1 16 ? -12.617 -18.557 39.489 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1768 C CG2 . VAL A-2 1 16 ? -14.322 -16.700 39.329 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 16 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1769 N N . ASP A-2 1 17 ? -9.596 -16.740 39.807 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 N 1 ATOM 1770 C CA . ASP A-2 1 17 ? -8.227 -17.083 39.437 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 CA 1 ATOM 1771 C C . ASP A-2 1 17 ? -8.048 -18.548 39.065 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 C 1 ATOM 1772 O O . ASP A-2 1 17 ? -8.968 -19.346 39.165 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 O 1 ATOM 1773 C CB . ASP A-2 1 17 ? -7.258 -16.585 40.529 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 CB 1 ATOM 1774 C CG . ASP A-2 1 17 ? -7.149 -17.502 41.730 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 CG 1 ATOM 1775 O OD1 . ASP A-2 1 17 ? -6.254 -17.205 42.518 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1776 O OD2 . ASP A-2 1 17 ? -7.915 -18.448 41.893 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1777 N N . HIS A-2 1 18 ? -6.846 -18.898 38.603 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 N 1 ATOM 1778 C CA . HIS A-2 1 18 ? -6.615 -20.248 38.151 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 CA 1 ATOM 1779 C C . HIS A-2 1 18 ? -6.718 -21.311 39.235 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 C 1 ATOM 1780 O O . HIS A-2 1 18 ? -7.199 -22.407 38.961 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 O 1 ATOM 1781 C CB . HIS A-2 1 18 ? -5.271 -20.322 37.423 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 CB 1 ATOM 1782 C CG . HIS A-2 1 18 ? -5.104 -21.581 36.629 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 CG 1 ATOM 1783 N ND1 . HIS A-2 1 18 ? -5.869 -21.856 35.513 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1784 C CD2 . HIS A-2 1 18 ? -4.314 -22.665 36.823 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1785 C CE1 . HIS A-2 1 18 ? -5.559 -23.060 35.060 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1786 N NE2 . HIS A-2 1 18 ? -4.621 -23.572 35.836 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1787 N N . GLY A-2 1 19 ? -6.345 -20.971 40.464 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A-2 N 1 ATOM 1788 C CA . GLY A-2 1 19 ? -6.444 -21.953 41.536 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A-2 CA 1 ATOM 1789 C C . GLY A-2 1 19 ? -7.913 -22.249 41.828 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A-2 C 1 ATOM 1790 O O . GLY A-2 1 19 ? -8.298 -23.393 42.082 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A-2 O 1 ATOM 1791 N N . MET A-2 1 20 ? -8.758 -21.225 41.774 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 N 1 ATOM 1792 C CA . MET A-2 1 20 ? -10.172 -21.493 42.048 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 CA 1 ATOM 1793 C C . MET A-2 1 20 ? -10.764 -22.288 40.869 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 C 1 ATOM 1794 O O . MET A-2 1 20 ? -11.587 -23.171 41.071 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 O 1 ATOM 1795 C CB . MET A-2 1 20 ? -10.931 -20.177 42.331 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 CB 1 ATOM 1796 C CG . MET A-2 1 20 ? -12.425 -20.391 42.621 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 CG 1 ATOM 1797 S SD . MET A-2 1 20 ? -13.158 -18.892 43.341 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 SD 1 ATOM 1798 C CE . MET A-2 1 20 ? -14.944 -19.379 43.385 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 20 MET A-2 CE 1 ATOM 1799 N N . TYR A-2 1 21 ? -10.324 -21.986 39.648 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 N 1 ATOM 1800 C CA . TYR A-2 1 21 ? -10.797 -22.714 38.470 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CA 1 ATOM 1801 C C . TYR A-2 1 21 ? -10.513 -24.218 38.669 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 C 1 ATOM 1802 O O . TYR A-2 1 21 ? -11.395 -25.040 38.468 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 O 1 ATOM 1803 C CB . TYR A-2 1 21 ? -10.072 -22.202 37.218 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CB 1 ATOM 1804 C CG . TYR A-2 1 21 ? -10.386 -22.950 35.934 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CG 1 ATOM 1805 C CD1 . TYR A-2 1 21 ? -11.620 -22.828 35.338 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1806 C CD2 . TYR A-2 1 21 ? -9.424 -23.748 35.316 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1807 C CE1 . TYR A-2 1 21 ? -11.905 -23.465 34.151 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1808 C CE2 . TYR A-2 1 21 ? -9.696 -24.392 34.125 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1809 C CZ . TYR A-2 1 21 ? -10.938 -24.240 33.544 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1810 O OH . TYR A-2 1 21 ? -11.226 -24.796 32.303 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 21 TYR A-2 OH 1 ATOM 1811 N N . THR A-2 1 22 ? -9.297 -24.543 39.098 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 N 1 ATOM 1812 C CA . THR A-2 1 22 ? -8.868 -25.927 39.323 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CA 1 ATOM 1813 C C . THR A-2 1 22 ? -9.638 -26.565 40.479 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 C 1 ATOM 1814 O O . THR A-2 1 22 ? -10.015 -27.748 40.427 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 O 1 ATOM 1815 C CB . THR A-2 1 22 ? -7.349 -25.962 39.601 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CB 1 ATOM 1816 O OG1 . THR A-2 1 22 ? -6.673 -25.383 38.475 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 OG1 1 ATOM 1817 C CG2 . THR A-2 1 22 ? -6.860 -27.411 39.800 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CG2 1 ATOM 1818 N N . LYS A-2 1 23 ? -9.887 -25.787 41.527 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 N 1 ATOM 1819 C CA . LYS A-2 1 23 ? -10.633 -26.262 42.695 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 CA 1 ATOM 1820 C C . LYS A-2 1 23 ? -12.034 -26.744 42.293 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 C 1 ATOM 1821 O O . LYS A-2 1 23 ? -12.545 -27.723 42.840 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 O 1 ATOM 1822 C CB . LYS A-2 1 23 ? -10.762 -25.124 43.729 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 CB 1 ATOM 1823 C CG . LYS A-2 1 23 ? -11.713 -25.391 44.894 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 CG 1 ATOM 1824 C CD . LYS A-2 1 23 ? -11.634 -24.239 45.923 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 CD 1 ATOM 1825 C CE . LYS A-2 1 23 ? -12.622 -24.442 47.043 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 CE 1 ATOM 1826 N NZ . LYS A-2 1 23 ? -12.643 -23.232 47.965 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1827 N N . TYR A-2 1 24 ? -12.652 -26.037 41.350 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 N 1 ATOM 1828 C CA . TYR A-2 1 24 ? -13.998 -26.394 40.911 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CA 1 ATOM 1829 C C . TYR A-2 1 24 ? -13.983 -27.256 39.666 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 C 1 ATOM 1830 O O . TYR A-2 1 24 ? -14.794 -27.081 38.741 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 O 1 ATOM 1831 C CB . TYR A-2 1 24 ? -14.832 -25.115 40.704 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CB 1 ATOM 1832 C CG . TYR A-2 1 24 ? -15.239 -24.520 42.035 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CG 1 ATOM 1833 C CD1 . TYR A-2 1 24 ? -16.321 -25.036 42.748 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1834 C CD2 . TYR A-2 1 24 ? -14.445 -23.549 42.660 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1835 C CE1 . TYR A-2 1 24 ? -16.596 -24.617 44.049 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1836 C CE2 . TYR A-2 1 24 ? -14.721 -23.121 43.964 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1837 C CZ . TYR A-2 1 24 ? -15.789 -23.656 44.645 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1838 O OH . TYR A-2 1 24 ? -16.097 -23.251 45.928 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A-2 OH 1 ATOM 1839 N N . SER A-2 1 25 ? -13.024 -28.180 39.629 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 N 1 ATOM 1840 C CA . SER A-2 1 25 ? -12.895 -29.118 38.504 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 CA 1 ATOM 1841 C C . SER A-2 1 25 ? -12.778 -28.532 37.105 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 C 1 ATOM 1842 O O . SER A-2 1 25 ? -13.239 -29.154 36.133 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 O 1 ATOM 1843 C CB . SER A-2 1 25 ? -14.075 -30.059 38.519 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 CB 1 ATOM 1844 O OG . SER A-2 1 25 ? -14.199 -30.621 39.799 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 OG 1 ATOM 1845 N N . SER A-2 1 26 ? -12.185 -27.348 36.990 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 26 SER A-2 N 1 ATOM 1846 C CA . SER A-2 1 26 ? -12.019 -26.703 35.697 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 26 SER A-2 CA 1 ATOM 1847 C C . SER A-2 1 26 ? -13.346 -26.654 34.957 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 26 SER A-2 C 1 ATOM 1848 O O . SER A-2 1 26 ? -13.360 -26.721 33.734 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 26 SER A-2 O 1 ATOM 1849 C CB . SER A-2 1 26 ? -10.990 -27.490 34.871 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 26 SER A-2 CB 1 ATOM 1850 O OG . SER A-2 1 26 ? -9.785 -27.590 35.614 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 26 SER A-2 OG 1 ATOM 1851 N N . ASN A-2 1 27 ? -14.445 -26.491 35.698 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 N 1 ATOM 1852 C CA . ASN A-2 1 27 ? -15.799 -26.488 35.127 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 CA 1 ATOM 1853 C C . ASN A-2 1 27 ? -16.362 -25.062 35.091 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 C 1 ATOM 1854 O O . ASN A-2 1 27 ? -16.843 -24.557 36.102 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 O 1 ATOM 1855 C CB . ASN A-2 1 27 ? -16.662 -27.435 35.990 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 CB 1 ATOM 1856 C CG . ASN A-2 1 27 ? -18.095 -27.610 35.492 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 CG 1 ATOM 1857 O OD1 . ASN A-2 1 27 ? -18.756 -28.607 35.834 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1858 N ND2 . ASN A-2 1 27 ? -18.590 -26.665 34.729 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1859 N N . PHE A-2 1 28 ? -16.292 -24.420 33.932 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 N 1 ATOM 1860 C CA . PHE A-2 1 28 ? -16.795 -23.052 33.787 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CA 1 ATOM 1861 C C . PHE A-2 1 28 ? -18.255 -22.876 34.211 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 C 1 ATOM 1862 O O . PHE A-2 1 28 ? -18.581 -21.932 34.929 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 O 1 ATOM 1863 C CB . PHE A-2 1 28 ? -16.623 -22.564 32.343 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CB 1 ATOM 1864 C CG . PHE A-2 1 28 ? -17.164 -21.181 32.110 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CG 1 ATOM 1865 C CD1 . PHE A-2 1 28 ? -16.402 -20.043 32.415 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1866 C CD2 . PHE A-2 1 28 ? -18.470 -21.014 31.657 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1867 C CE1 . PHE A-2 1 28 ? -16.957 -18.743 32.272 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1868 C CE2 . PHE A-2 1 28 ? -19.029 -19.742 31.513 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1869 C CZ . PHE A-2 1 28 ? -18.274 -18.604 31.822 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 28 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1870 N N . LYS A-2 1 29 ? -19.138 -23.762 33.763 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 N 1 ATOM 1871 C CA . LYS A-2 1 29 ? -20.560 -23.673 34.106 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 CA 1 ATOM 1872 C C . LYS A-2 1 29 ? -20.772 -23.667 35.601 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 C 1 ATOM 1873 O O . LYS A-2 1 29 ? -21.538 -22.856 36.110 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 O 1 ATOM 1874 C CB . LYS A-2 1 29 ? -21.333 -24.849 33.504 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 CB 1 ATOM 1875 C CG . LYS A-2 1 29 ? -21.199 -24.951 32.012 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 CG 1 ATOM 1876 C CD . LYS A-2 1 29 ? -21.733 -23.735 31.300 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 CD 1 ATOM 1877 C CE . LYS A-2 1 29 ? -21.453 -23.833 29.795 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 CE 1 ATOM 1878 N NZ . LYS A-2 1 29 ? -21.965 -22.646 29.056 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1879 N N . LYS A-2 1 30 ? -20.094 -24.571 36.307 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 N 1 ATOM 1880 C CA . LYS A-2 1 30 ? -20.233 -24.644 37.756 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 CA 1 ATOM 1881 C C . LYS A-2 1 30 ? -19.709 -23.374 38.430 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 C 1 ATOM 1882 O O . LYS A-2 1 30 ? -20.319 -22.896 39.370 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 O 1 ATOM 1883 C CB . LYS A-2 1 30 ? -19.499 -25.861 38.321 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 CB 1 ATOM 1884 C CG . LYS A-2 1 30 ? -19.704 -26.004 39.817 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 CG 1 ATOM 1885 C CD . LYS A-2 1 30 ? -18.792 -27.045 40.446 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 CD 1 ATOM 1886 C CE . LYS A-2 1 30 ? -19.056 -28.432 39.912 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 CE 1 ATOM 1887 N NZ . LYS A-2 1 30 ? -18.174 -29.422 40.627 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 30 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1888 N N . ILE A-2 1 31 ? -18.594 -22.849 37.943 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 N 1 ATOM 1889 C CA . ILE A-2 1 31 ? -17.994 -21.621 38.492 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 CA 1 ATOM 1890 C C . ILE A-2 1 31 ? -18.942 -20.442 38.233 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 C 1 ATOM 1891 O O . ILE A-2 1 31 ? -19.205 -19.628 39.116 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 O 1 ATOM 1892 C CB . ILE A-2 1 31 ? -16.642 -21.353 37.827 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 CB 1 ATOM 1893 C CG1 . ILE A-2 1 31 ? -15.657 -22.450 38.267 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1894 C CG2 . ILE A-2 1 31 ? -16.133 -19.972 38.183 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1895 C CD1 . ILE A-2 1 31 ? -14.385 -22.443 37.529 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1896 N N . ARG A-2 1 32 ? -19.486 -20.352 37.029 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 N 1 ATOM 1897 C CA . ARG A-2 1 32 ? -20.417 -19.254 36.718 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CA 1 ATOM 1898 C C . ARG A-2 1 32 ? -21.641 -19.312 37.638 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 C 1 ATOM 1899 O O . ARG A-2 1 32 ? -22.119 -18.283 38.148 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 O 1 ATOM 1900 C CB . ARG A-2 1 32 ? -20.893 -19.347 35.263 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CB 1 ATOM 1901 C CG . ARG A-2 1 32 ? -21.785 -18.152 34.855 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CG 1 ATOM 1902 C CD . ARG A-2 1 32 ? -22.118 -18.199 33.356 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CD 1 ATOM 1903 N NE . ARG A-2 1 32 ? -22.888 -19.377 33.026 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 NE 1 ATOM 1904 C CZ . ARG A-2 1 32 ? -23.150 -19.766 31.782 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1905 N NH1 . ARG A-2 1 32 ? -22.688 -19.050 30.757 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1906 N NH2 . ARG A-2 1 32 ? -23.880 -20.861 31.567 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 32 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1907 N N . LYS A-2 1 33 ? -22.181 -20.497 37.851 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 N 1 ATOM 1908 C CA . LYS A-2 1 33 ? -23.337 -20.617 38.724 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 CA 1 ATOM 1909 C C . LYS A-2 1 33 ? -22.990 -20.125 40.135 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 C 1 ATOM 1910 O O . LYS A-2 1 33 ? -23.759 -19.399 40.746 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 O 1 ATOM 1911 C CB . LYS A-2 1 33 ? -23.818 -22.078 38.807 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 CB 1 ATOM 1912 C CG . LYS A-2 1 33 ? -25.041 -22.272 39.675 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 CG 1 ATOM 1913 C CD . LYS A-2 1 33 ? -25.384 -23.743 39.890 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 CD 1 ATOM 1914 C CE . LYS A-2 1 33 ? -26.662 -23.852 40.705 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 CE 1 ATOM 1915 N NZ . LYS A-2 1 33 ? -27.871 -23.314 39.978 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1916 N N . ARG A-2 1 34 ? -21.852 -20.557 40.681 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 N 1 ATOM 1917 C CA . ARG A-2 1 34 ? -21.465 -20.131 42.026 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 CA 1 ATOM 1918 C C . ARG A-2 1 34 ? -21.306 -18.606 42.098 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 C 1 ATOM 1919 O O . ARG A-2 1 34 ? -21.753 -17.977 43.072 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 O 1 ATOM 1920 C CB . ARG A-2 1 34 ? -20.139 -20.786 42.403 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 CB 1 ATOM 1921 C CG . ARG A-2 1 34 ? -19.715 -20.477 43.846 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 CG 1 ATOM 1922 C CD . ARG A-2 1 34 ? -18.510 -21.319 44.258 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 CD 1 ATOM 1923 N NE . ARG A-2 1 34 ? -18.048 -20.990 45.605 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 NE 1 ATOM 1924 C CZ . ARG A-2 1 34 ? -18.502 -21.539 46.730 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1925 N NH1 . ARG A-2 1 34 ? -19.463 -22.468 46.716 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1926 N NH2 . ARG A-2 1 34 ? -17.938 -21.195 47.883 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1927 N N . VAL A-2 1 35 ? -20.678 -18.022 41.075 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 N 1 ATOM 1928 C CA . VAL A-2 1 35 ? -20.495 -16.566 41.060 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 CA 1 ATOM 1929 C C . VAL A-2 1 35 ? -21.855 -15.876 40.976 1.00 5.92 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 C 1 ATOM 1930 O O . VAL A-2 1 35 ? -22.093 -14.886 41.674 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 O 1 ATOM 1931 C CB . VAL A-2 1 35 ? -19.571 -16.117 39.913 1.00 6.12 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 CB 1 ATOM 1932 C CG1 . VAL A-2 1 35 ? -19.565 -14.604 39.828 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1933 C CG2 . VAL A-2 1 35 ? -18.171 -16.667 40.145 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1934 N N . HIS A-2 1 36 ? -22.776 -16.378 40.154 1.00 4.80 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 N 1 ATOM 1935 C CA . HIS A-2 1 36 ? -24.092 -15.742 40.115 1.00 4.94 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 CA 1 ATOM 1936 C C . HIS A-2 1 36 ? -24.773 -15.793 41.482 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 C 1 ATOM 1937 O O . HIS A-2 1 36 ? -25.414 -14.831 41.879 1.00 5.40 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 O 1 ATOM 1938 C CB . HIS A-2 1 36 ? -24.988 -16.394 39.044 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 CB 1 ATOM 1939 C CG . HIS A-2 1 36 ? -24.707 -15.886 37.661 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 CG 1 ATOM 1940 N ND1 . HIS A-2 1 36 ? -25.702 -15.407 36.831 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1941 C CD2 . HIS A-2 1 36 ? -23.547 -15.731 36.987 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1942 C CE1 . HIS A-2 1 36 ? -25.163 -14.983 35.703 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1943 N NE2 . HIS A-2 1 36 ? -23.854 -15.168 35.771 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1944 N N . GLN A-2 1 37 ? -24.649 -16.930 42.180 1.00 5.73 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 N 1 ATOM 1945 C CA . GLN A-2 1 37 ? -25.277 -17.036 43.499 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CA 1 ATOM 1946 C C . GLN A-2 1 37 ? -24.672 -16.042 44.481 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 C 1 ATOM 1947 O O . GLN A-2 1 37 ? -25.385 -15.492 45.338 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 O 1 ATOM 1948 C CB . GLN A-2 1 37 ? -25.171 -18.455 44.053 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CB 1 ATOM 1949 C CG . GLN A-2 1 37 ? -26.055 -18.666 45.284 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CG 1 ATOM 1950 C CD . GLN A-2 1 37 ? -26.007 -20.054 45.879 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CD 1 ATOM 1951 O OE1 . GLN A-2 1 37 ? -26.190 -20.233 47.108 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1952 N NE2 . GLN A-2 1 37 ? -25.794 -21.068 45.003 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1953 N N . MET A-2 1 38 ? -23.365 -15.796 44.355 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 N 1 ATOM 1954 C CA . MET A-2 1 38 ? -22.724 -14.803 45.208 1.00 5.79 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 CA 1 ATOM 1955 C C . MET A-2 1 38 ? -23.290 -13.426 44.901 1.00 4.67 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 C 1 ATOM 1956 O O . MET A-2 1 38 ? -23.652 -12.672 45.808 1.00 5.01 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 O 1 ATOM 1957 C CB . MET A-2 1 38 ? -21.226 -14.803 44.978 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 CB 1 ATOM 1958 C CG . MET A-2 1 38 ? -20.606 -16.094 45.365 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 CG 1 ATOM 1959 S SD . MET A-2 1 38 ? -18.918 -16.226 44.791 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 SD 1 ATOM 1960 C CE . MET A-2 1 38 ? -18.315 -17.557 45.903 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 38 MET A-2 CE 1 ATOM 1961 N N . VAL A-2 1 39 ? -23.397 -13.099 43.616 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 N 1 ATOM 1962 C CA . VAL A-2 1 39 ? -23.948 -11.793 43.230 1.00 4.79 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 CA 1 ATOM 1963 C C . VAL A-2 1 39 ? -25.373 -11.621 43.731 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 C 1 ATOM 1964 O O . VAL A-2 1 39 ? -25.734 -10.549 44.188 1.00 4.97 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 O 1 ATOM 1965 C CB . VAL A-2 1 39 ? -23.843 -11.569 41.691 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 CB 1 ATOM 1966 C CG1 . VAL A-2 1 39 ? -24.577 -10.259 41.268 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1967 C CG2 . VAL A-2 1 39 ? -22.346 -11.498 41.298 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1968 N N . SER A-2 1 40 ? -26.188 -12.676 43.656 1.00 4.36 ? ? ? ? ? ? 40 SER A-2 N 1 ATOM 1969 C CA . SER A-2 1 40 ? -27.580 -12.559 44.112 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 40 SER A-2 CA 1 ATOM 1970 C C . SER A-2 1 40 ? -27.597 -12.222 45.600 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 40 SER A-2 C 1 ATOM 1971 O O . SER A-2 1 40 ? -28.414 -11.458 46.066 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 40 SER A-2 O 1 ATOM 1972 C CB . SER A-2 1 40 ? -28.324 -13.882 43.844 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 40 SER A-2 CB 1 ATOM 1973 O OG . SER A-2 1 40 ? -28.395 -14.145 42.446 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 40 SER A-2 OG 1 ATOM 1974 N N . ASN A-2 1 41 ? -26.685 -12.825 46.358 1.00 4.12 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 N 1 ATOM 1975 C CA . ASN A-2 1 41 ? -26.576 -12.519 47.787 1.00 3.55 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 CA 1 ATOM 1976 C C . ASN A-2 1 41 ? -26.068 -11.086 48.053 1.00 3.78 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 C 1 ATOM 1977 O O . ASN A-2 1 41 ? -26.583 -10.401 48.928 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 O 1 ATOM 1978 C CB . ASN A-2 1 41 ? -25.666 -13.541 48.471 1.00 4.13 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 CB 1 ATOM 1979 C CG . ASN A-2 1 41 ? -26.424 -14.790 48.830 1.00 4.51 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 CG 1 ATOM 1980 O OD1 . ASN A-2 1 41 ? -27.277 -14.758 49.725 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1981 N ND2 . ASN A-2 1 41 ? -26.127 -15.902 48.151 1.00 5.67 ? ? ? ? ? ? 41 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1982 N N . ILE A-2 1 42 ? -25.103 -10.618 47.273 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 N 1 ATOM 1983 C CA . ILE A-2 1 42 ? -24.583 -9.251 47.445 1.00 3.83 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 CA 1 ATOM 1984 C C . ILE A-2 1 42 ? -25.718 -8.269 47.127 1.00 4.13 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 C 1 ATOM 1985 O O . ILE A-2 1 42 ? -25.949 -7.305 47.852 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 O 1 ATOM 1986 C CB . ILE A-2 1 42 ? -23.380 -8.993 46.510 1.00 4.47 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 CB 1 ATOM 1987 C CG1 . ILE A-2 1 42 ? -22.213 -9.936 46.854 1.00 5.16 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1988 C CG2 . ILE A-2 1 42 ? -22.928 -7.546 46.655 1.00 4.85 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1989 C CD1 . ILE A-2 1 42 ? -21.122 -9.964 45.823 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 42 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1990 N N . ASN A-2 1 43 ? -26.444 -8.535 46.052 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 N 1 ATOM 1991 C CA . ASN A-2 1 43 ? -27.544 -7.662 45.715 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 CA 1 ATOM 1992 C C . ASN A-2 1 43 ? -28.591 -7.600 46.854 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 C 1 ATOM 1993 O O . ASN A-2 1 43 ? -29.050 -6.521 47.223 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 O 1 ATOM 1994 C CB . ASN A-2 1 43 ? -28.193 -8.165 44.442 1.00 6.36 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 CB 1 ATOM 1995 C CG . ASN A-2 1 43 ? -29.278 -7.282 44.003 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 CG 1 ATOM 1996 O OD1 . ASN A-2 1 43 ? -29.019 -6.184 43.511 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1997 N ND2 . ASN A-2 1 43 ? -30.532 -7.715 44.225 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 43 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1998 N N . GLU A-2 1 44 ? -28.926 -8.754 47.424 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 N 1 ATOM 1999 C CA . GLU A-2 1 44 ? -29.888 -8.786 48.519 1.00 4.86 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 CA 1 ATOM 2000 C C . GLU A-2 1 44 ? -29.356 -7.963 49.702 1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 C 1 ATOM 2001 O O . GLU A-2 1 44 ? -30.098 -7.185 50.342 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 O 1 ATOM 2002 C CB . GLU A-2 1 44 ? -30.121 -10.229 48.957 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 CB 1 ATOM 2003 C CG . GLU A-2 1 44 ? -30.860 -10.423 50.268 1.00 6.56 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 CG 1 ATOM 2004 C CD . GLU A-2 1 44 ? -32.264 -9.875 50.275 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 CD 1 ATOM 2005 O OE1 . GLU A-2 1 44 ? -32.856 -9.619 49.217 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2006 O OE2 . GLU A-2 1 44 ? -32.793 -9.750 51.398 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2007 N N . MET A-2 1 45 ? -28.076 -8.145 50.025 1.00 4.61 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 N 1 ATOM 2008 C CA . MET A-2 1 45 ? -27.517 -7.396 51.163 1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 CA 1 ATOM 2009 C C . MET A-2 1 45 ? -27.454 -5.898 50.958 1.00 3.78 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 C 1 ATOM 2010 O O . MET A-2 1 45 ? -27.499 -5.127 51.920 1.00 5.05 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 O 1 ATOM 2011 C CB . MET A-2 1 45 ? -26.147 -7.947 51.546 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 CB 1 ATOM 2012 C CG . MET A-2 1 45 ? -26.299 -9.301 52.287 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 CG 1 ATOM 2013 S SD . MET A-2 1 45 ? -24.720 -10.029 52.803 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 SD 1 ATOM 2014 C CE . MET A-2 1 45 ? -24.361 -11.138 51.406 1.00 5.25 ? ? ? ? ? ? 45 MET A-2 CE 1 ATOM 2015 N N . CYS A-2 1 46 ? -27.369 -5.487 49.701 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A-2 N 1 ATOM 2016 C CA . CYS A-2 1 46 ? -27.331 -4.065 49.406 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A-2 CA 1 ATOM 2017 C C . CYS A-2 1 46 ? -28.707 -3.420 49.228 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A-2 C 1 ATOM 2018 O O . CYS A-2 1 46 ? -28.793 -2.218 49.033 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A-2 O 1 ATOM 2019 C CB . CYS A-2 1 46 ? -26.469 -3.809 48.175 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A-2 CB 1 ATOM 2020 S SG . CYS A-2 1 46 ? -24.704 -4.095 48.482 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 46 CYS A-2 SG 1 ATOM 2021 N N . ARG A-2 1 47 ? -29.781 -4.189 49.345 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 N 1 ATOM 2022 C CA . ARG A-2 1 47 ? -31.081 -3.558 49.148 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 CA 1 ATOM 2023 C C . ARG A-2 1 47 ? -31.385 -2.421 50.111 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 C 1 ATOM 2024 O O . ARG A-2 1 47 ? -31.906 -1.379 49.694 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 O 1 ATOM 2025 C CB . ARG A-2 1 47 ? -32.197 -4.577 49.221 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 CB 1 ATOM 2026 C CG . ARG A-2 1 47 ? -32.246 -5.511 48.091 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 CG 1 ATOM 2027 C CD . ARG A-2 1 47 ? -33.468 -6.402 48.250 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 CD 1 ATOM 2028 N NE . ARG A-2 1 47 ? -33.626 -6.813 49.641 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 NE 1 ATOM 2029 C CZ . ARG A-2 1 47 ? -34.604 -7.588 50.062 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2030 N NH1 . ARG A-2 1 47 ? -35.476 -8.028 49.182 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2031 N NH2 . ARG A-2 1 47 ? -34.733 -7.890 51.363 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2032 N N . PRO A-2 1 48 ? -31.069 -2.574 51.412 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 N 1 ATOM 2033 C CA . PRO A-2 1 48 ? -31.365 -1.450 52.313 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 CA 1 ATOM 2034 C C . PRO A-2 1 48 ? -30.512 -0.219 52.030 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 C 1 ATOM 2035 O O . PRO A-2 1 48 ? -30.778 0.850 52.579 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 O 1 ATOM 2036 C CB . PRO A-2 1 48 ? -31.087 -2.024 53.709 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 CB 1 ATOM 2037 C CG . PRO A-2 1 48 ? -31.336 -3.493 53.524 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 CG 1 ATOM 2038 C CD . PRO A-2 1 48 ? -30.716 -3.793 52.172 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A-2 CD 1 ATOM 2039 N N . LEU A-2 1 49 ? -29.452 -0.336 51.214 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 N 1 ATOM 2040 C CA . LEU A-2 1 49 ? -28.645 0.824 50.869 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CA 1 ATOM 2041 C C . LEU A-2 1 49 ? -29.124 1.456 49.555 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 C 1 ATOM 2042 O O . LEU A-2 1 49 ? -28.579 2.464 49.115 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 O 1 ATOM 2043 C CB . LEU A-2 1 49 ? -27.164 0.415 50.704 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CB 1 ATOM 2044 C CG . LEU A-2 1 49 ? -26.503 -0.216 51.949 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CG 1 ATOM 2045 C CD1 . LEU A-2 1 49 ? -25.030 -0.426 51.663 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2046 C CD2 . LEU A-2 1 49 ? -26.699 0.660 53.167 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2047 N N . ASN A-2 1 50 ? -30.121 0.809 48.946 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 N 1 ATOM 2048 C CA . ASN A-2 1 50 ? -30.662 1.223 47.652 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 CA 1 ATOM 2049 C C . ASN A-2 1 50 ? -29.590 1.228 46.545 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 C 1 ATOM 2050 O O . ASN A-2 1 50 ? -29.519 2.140 45.720 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 O 1 ATOM 2051 C CB . ASN A-2 1 50 ? -31.391 2.580 47.745 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 CB 1 ATOM 2052 C CG . ASN A-2 1 50 ? -32.451 2.742 46.661 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 CG 1 ATOM 2053 O OD1 . ASN A-2 1 50 ? -32.821 1.800 45.947 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2054 N ND2 . ASN A-2 1 50 ? -32.947 3.956 46.542 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2055 N N . ILE A-2 1 51 ? -28.723 0.202 46.579 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 N 1 ATOM 2056 C CA . ILE A-2 1 51 ? -27.709 0.043 45.548 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 CA 1 ATOM 2057 C C . ILE A-2 1 51 ? -28.068 -1.201 44.741 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 C 1 ATOM 2058 O O . ILE A-2 1 51 ? -28.193 -2.297 45.291 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 O 1 ATOM 2059 C CB . ILE A-2 1 51 ? -26.278 -0.183 46.107 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 CB 1 ATOM 2060 C CG1 . ILE A-2 1 51 ? -25.866 0.963 47.024 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2061 C CG2 . ILE A-2 1 51 ? -25.278 -0.251 44.931 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2062 C CD1 . ILE A-2 1 51 ? -24.540 0.659 47.732 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2063 N N . ALA A-2 1 52 ? -28.282 -1.020 43.439 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A-2 N 1 ATOM 2064 C CA . ALA A-2 1 52 ? -28.599 -2.156 42.559 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A-2 CA 1 ATOM 2065 C C . ALA A-2 1 52 ? -27.269 -2.729 42.097 1.00 6.62 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A-2 C 1 ATOM 2066 O O . ALA A-2 1 52 ? -26.466 -2.025 41.485 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A-2 O 1 ATOM 2067 C CB . ALA A-2 1 52 ? -29.433 -1.671 41.338 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A-2 CB 1 ATOM 2068 N N . ILE A-2 1 53 ? -27.072 -4.008 42.347 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 N 1 ATOM 2069 C CA . ILE A-2 1 53 ? -25.819 -4.695 42.022 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 CA 1 ATOM 2070 C C . ILE A-2 1 53 ? -26.000 -5.560 40.774 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 C 1 ATOM 2071 O O . ILE A-2 1 53 ? -26.953 -6.344 40.697 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 O 1 ATOM 2072 C CB . ILE A-2 1 53 ? -25.418 -5.646 43.206 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 CB 1 ATOM 2073 C CG1 . ILE A-2 1 53 ? -25.292 -4.876 44.528 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2074 C CG2 . ILE A-2 1 53 ? -24.105 -6.375 42.885 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2075 C CD1 . ILE A-2 1 53 ? -24.122 -3.904 44.571 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 53 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2076 N N . THR A-2 1 54 ? -25.132 -5.385 39.795 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 N 1 ATOM 2077 C CA . THR A-2 1 54 ? -25.166 -6.241 38.622 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 CA 1 ATOM 2078 C C . THR A-2 1 54 ? -23.787 -6.801 38.342 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 C 1 ATOM 2079 O O . THR A-2 1 54 ? -22.770 -6.202 38.746 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 O 1 ATOM 2080 C CB . THR A-2 1 54 ? -25.651 -5.508 37.356 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 CB 1 ATOM 2081 O OG1 . THR A-2 1 54 ? -24.992 -4.241 37.206 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 OG1 1 ATOM 2082 C CG2 . THR A-2 1 54 ? -27.161 -5.355 37.392 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 54 THR A-2 CG2 1 ATOM 2083 N N . LEU A-2 1 55 ? -23.750 -7.963 37.689 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 N 1 ATOM 2084 C CA . LEU A-2 1 55 ? -22.507 -8.601 37.252 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 CA 1 ATOM 2085 C C . LEU A-2 1 55 ? -22.252 -8.134 35.828 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 C 1 ATOM 2086 O O . LEU A-2 1 55 ? -22.843 -8.656 34.884 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 O 1 ATOM 2087 C CB . LEU A-2 1 55 ? -22.646 -10.135 37.303 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 CB 1 ATOM 2088 C CG . LEU A-2 1 55 ? -21.399 -10.929 36.896 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 CG 1 ATOM 2089 C CD1 . LEU A-2 1 55 ? -20.257 -10.580 37.831 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2090 C CD2 . LEU A-2 1 55 ? -21.698 -12.410 36.949 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2091 N N . ALA A-2 1 56 ? -21.415 -7.113 35.669 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A-2 N 1 ATOM 2092 C CA . ALA A-2 1 56 ? -21.082 -6.588 34.342 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A-2 CA 1 ATOM 2093 C C . ALA A-2 1 56 ? -20.132 -7.507 33.601 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A-2 C 1 ATOM 2094 O O . ALA A-2 1 56 ? -20.161 -7.577 32.381 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A-2 O 1 ATOM 2095 C CB . ALA A-2 1 56 ? -20.431 -5.203 34.485 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A-2 CB 1 ATOM 2096 N N . LEU A-2 1 57 ? -19.266 -8.203 34.322 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 N 1 ATOM 2097 C CA . LEU A-2 1 57 ? -18.254 -9.025 33.702 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CA 1 ATOM 2098 C C . LEU A-2 1 57 ? -17.761 -10.143 34.580 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 C 1 ATOM 2099 O O . LEU A-2 1 57 ? -17.523 -9.914 35.775 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 O 1 ATOM 2100 C CB . LEU A-2 1 57 ? -17.062 -8.136 33.375 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CB 1 ATOM 2101 C CG . LEU A-2 1 57 ? -15.841 -8.652 32.652 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CG 1 ATOM 2102 C CD1 . LEU A-2 1 57 ? -16.273 -8.988 31.230 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2103 C CD2 . LEU A-2 1 57 ? -14.768 -7.560 32.637 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2104 N N . LEU A-2 1 58 ? -17.615 -11.340 34.018 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 N 1 ATOM 2105 C CA . LEU A-2 1 58 ? -17.059 -12.503 34.726 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 CA 1 ATOM 2106 C C . LEU A-2 1 58 ? -15.856 -12.920 33.901 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 C 1 ATOM 2107 O O . LEU A-2 1 58 ? -15.960 -13.148 32.687 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 O 1 ATOM 2108 C CB . LEU A-2 1 58 ? -18.067 -13.666 34.805 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 CB 1 ATOM 2109 C CG . LEU A-2 1 58 ? -17.462 -15.000 35.241 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 CG 1 ATOM 2110 C CD1 . LEU A-2 1 58 ? -16.894 -14.868 36.661 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2111 C CD2 . LEU A-2 1 58 ? -18.532 -16.121 35.213 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2112 N N . ASP A-2 1 59 ? -14.694 -12.976 34.521 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 N 1 ATOM 2113 C CA . ASP A-2 1 59 ? -13.482 -13.381 33.826 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 CA 1 ATOM 2114 C C . ASP A-2 1 59 ? -12.902 -14.540 34.606 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 C 1 ATOM 2115 O O . ASP A-2 1 59 ? -12.541 -14.376 35.768 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 O 1 ATOM 2116 C CB . ASP A-2 1 59 ? -12.487 -12.213 33.751 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 CB 1 ATOM 2117 C CG . ASP A-2 1 59 ? -11.204 -12.569 33.026 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 CG 1 ATOM 2118 O OD1 . ASP A-2 1 59 ? -11.207 -13.504 32.201 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2119 O OD2 . ASP A-2 1 59 ? -10.176 -11.899 33.257 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2120 N N . VAL A-2 1 60 ? -12.815 -15.716 33.995 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 N 1 ATOM 2121 C CA . VAL A-2 1 60 ? -12.283 -16.903 34.670 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 CA 1 ATOM 2122 C C . VAL A-2 1 60 ? -10.941 -17.200 34.040 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 C 1 ATOM 2123 O O . VAL A-2 1 60 ? -10.851 -17.354 32.821 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 O 1 ATOM 2124 C CB . VAL A-2 1 60 ? -13.232 -18.087 34.471 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 CB 1 ATOM 2125 C CG1 . VAL A-2 1 60 ? -12.660 -19.362 35.093 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2126 C CG2 . VAL A-2 1 60 ? -14.581 -17.712 35.051 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2127 N N . TRP A-2 1 61 ? -9.899 -17.237 34.862 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 N 1 ATOM 2128 C CA . TRP A-2 1 61 ? -8.527 -17.482 34.393 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CA 1 ATOM 2129 C C . TRP A-2 1 61 ? -8.300 -18.984 34.241 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 C 1 ATOM 2130 O O . TRP A-2 1 61 ? -7.626 -19.619 35.046 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 O 1 ATOM 2131 C CB . TRP A-2 1 61 ? -7.526 -16.854 35.376 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CB 1 ATOM 2132 C CG . TRP A-2 1 61 ? -7.555 -15.342 35.395 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CG 1 ATOM 2133 C CD1 . TRP A-2 1 61 ? -8.212 -14.495 34.508 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CD1 1 ATOM 2134 C CD2 . TRP A-2 1 61 ? -6.843 -14.493 36.288 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CD2 1 ATOM 2135 N NE1 . TRP A-2 1 61 ? -7.929 -13.183 34.810 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 NE1 1 ATOM 2136 C CE2 . TRP A-2 1 61 ? -7.089 -13.148 35.896 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CE2 1 ATOM 2137 C CE3 . TRP A-2 1 61 ? -5.998 -14.732 37.389 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CE3 1 ATOM 2138 C CZ2 . TRP A-2 1 61 ? -6.522 -12.054 36.566 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 2139 C CZ3 . TRP A-2 1 61 ? -5.453 -13.666 38.040 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 2140 C CH2 . TRP A-2 1 61 ? -5.704 -12.333 37.642 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A-2 CH2 1 ATOM 2141 N N . SER A-2 1 62 ? -8.887 -19.535 33.176 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 62 SER A-2 N 1 ATOM 2142 C CA . SER A-2 1 62 ? -8.838 -20.958 32.883 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 62 SER A-2 CA 1 ATOM 2143 C C . SER A-2 1 62 ? -7.496 -21.503 32.402 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 62 SER A-2 C 1 ATOM 2144 O O . SER A-2 1 62 ? -7.308 -22.709 32.419 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 62 SER A-2 O 1 ATOM 2145 C CB . SER A-2 1 62 ? -9.896 -21.287 31.840 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 62 SER A-2 CB 1 ATOM 2146 O OG . SER A-2 1 62 ? -9.735 -20.467 30.703 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 62 SER A-2 OG 1 ATOM 2147 N N . GLU A-2 1 63 ? -6.602 -20.624 31.972 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 N 1 ATOM 2148 C CA . GLU A-2 1 63 ? -5.294 -21.052 31.464 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 CA 1 ATOM 2149 C C . GLU A-2 1 63 ? -4.178 -20.834 32.492 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 C 1 ATOM 2150 O O . GLU A-2 1 63 ? -3.417 -21.769 32.818 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 O 1 ATOM 2151 C CB . GLU A-2 1 63 ? -4.979 -20.286 30.167 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 CB 1 ATOM 2152 C CG . GLU A-2 1 63 ? -3.617 -20.601 29.515 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 CG 1 ATOM 2153 C CD . GLU A-2 1 63 ? -3.202 -19.561 28.457 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 CD 1 ATOM 2154 O OE1 . GLU A-2 1 63 ? -2.086 -19.682 27.899 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2155 O OE2 . GLU A-2 1 63 ? -3.987 -18.618 28.174 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2156 N N . LYS A-2 1 64 ? -4.084 -19.609 33.006 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 N 1 ATOM 2157 C CA . LYS A-2 1 64 ? -3.052 -19.259 33.987 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 CA 1 ATOM 2158 C C . LYS A-2 1 64 ? -3.408 -17.960 34.696 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 C 1 ATOM 2159 O O . LYS A-2 1 64 ? -4.279 -17.222 34.230 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 O 1 ATOM 2160 C CB . LYS A-2 1 64 ? -1.715 -19.064 33.273 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 CB 1 ATOM 2161 C CG . LYS A-2 1 64 ? -1.666 -17.866 32.335 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 CG 1 ATOM 2162 C CD . LYS A-2 1 64 ? -0.304 -17.812 31.675 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 CD 1 ATOM 2163 C CE . LYS A-2 1 64 ? -0.085 -16.540 30.895 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 CE 1 ATOM 2164 N NZ . LYS A-2 1 64 ? 1.279 -16.606 30.245 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2165 N N . ASP A-2 1 65 ? -2.749 -17.682 35.819 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 N 1 ATOM 2166 C CA . ASP A-2 1 65 ? -2.956 -16.417 36.520 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 CA 1 ATOM 2167 C C . ASP A-2 1 65 ? -2.242 -15.311 35.757 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 C 1 ATOM 2168 O O . ASP A-2 1 65 ? -1.095 -15.496 35.296 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 O 1 ATOM 2169 C CB . ASP A-2 1 65 ? -2.377 -16.466 37.921 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 CB 1 ATOM 2170 C CG . ASP A-2 1 65 ? -3.228 -17.279 38.867 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 CG 1 ATOM 2171 O OD1 . ASP A-2 1 65 ? -2.681 -17.762 39.878 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2172 O OD2 . ASP A-2 1 65 ? -4.434 -17.417 38.601 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2173 N N . PHE A-2 1 66 ? -2.884 -14.161 35.648 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 N 1 ATOM 2174 C CA . PHE A-2 1 66 ? -2.323 -13.021 34.949 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CA 1 ATOM 2175 C C . PHE A-2 1 66 ? -1.575 -12.038 35.855 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 C 1 ATOM 2176 O O . PHE A-2 1 66 ? -1.005 -11.047 35.383 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 O 1 ATOM 2177 C CB . PHE A-2 1 66 ? -3.438 -12.341 34.123 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CB 1 ATOM 2178 C CG . PHE A-2 1 66 ? -3.859 -13.165 32.931 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CG 1 ATOM 2179 C CD1 . PHE A-2 1 66 ? -5.131 -13.691 32.842 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2180 C CD2 . PHE A-2 1 66 ? -2.933 -13.485 31.937 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2181 C CE1 . PHE A-2 1 66 ? -5.495 -14.537 31.780 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2182 C CE2 . PHE A-2 1 66 ? -3.288 -14.333 30.875 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2183 C CZ . PHE A-2 1 66 ? -4.578 -14.856 30.807 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 66 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2184 N N . ILE A-2 1 67 ? -1.619 -12.304 37.162 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 N 1 ATOM 2185 C CA . ILE A-2 1 67 ? -0.871 -11.544 38.154 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 CA 1 ATOM 2186 C C . ILE A-2 1 67 ? -0.306 -12.569 39.115 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 C 1 ATOM 2187 O O . ILE A-2 1 67 ? -0.738 -13.712 39.105 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 O 1 ATOM 2188 C CB . ILE A-2 1 67 ? -1.727 -10.530 38.969 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 CB 1 ATOM 2189 C CG1 . ILE A-2 1 67 ? -2.713 -11.262 39.889 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2190 C CG2 . ILE A-2 1 67 ? -2.414 -9.570 38.042 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2191 C CD1 . ILE A-2 1 67 ? -3.474 -10.302 40.801 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2192 N N . THR A-2 1 68 ? 0.652 -12.142 39.930 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 N 1 ATOM 2193 C CA . THR A-2 1 68 ? 1.233 -13.031 40.903 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 CA 1 ATOM 2194 C C . THR A-2 1 68 ? 0.316 -13.058 42.147 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 C 1 ATOM 2195 O O . THR A-2 1 68 ? 0.450 -12.192 43.022 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 O 1 ATOM 2196 C CB . THR A-2 1 68 ? 2.638 -12.535 41.284 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 CB 1 ATOM 2197 O OG1 . THR A-2 1 68 ? 3.390 -12.222 40.092 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 OG1 1 ATOM 2198 C CG2 . THR A-2 1 68 ? 3.352 -13.608 42.066 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 68 THR A-2 CG2 1 ATOM 2199 N N . VAL A-2 1 69 ? -0.630 -14.000 42.190 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 N 1 ATOM 2200 C CA . VAL A-2 1 69 ? -1.541 -14.116 43.329 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 CA 1 ATOM 2201 C C . VAL A-2 1 69 ? -0.567 -14.661 44.357 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 C 1 ATOM 2202 O O . VAL A-2 1 69 ? 0.264 -15.536 44.038 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 O 1 ATOM 2203 C CB . VAL A-2 1 69 ? -2.747 -15.074 43.040 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 CB 1 ATOM 2204 C CG1 . VAL A-2 1 69 ? -3.797 -15.009 44.166 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2205 C CG2 . VAL A-2 1 69 ? -3.433 -14.636 41.744 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2206 N N . GLN A-2 1 70 ? -0.587 -14.095 45.541 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 N 1 ATOM 2207 C CA . GLN A-2 1 70 ? 0.359 -14.510 46.573 1.00 7.33 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 CA 1 ATOM 2208 C C . GLN A-2 1 70 ? -0.244 -14.396 47.959 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 C 1 ATOM 2209 O O . GLN A-2 1 70 ? -1.366 -13.906 48.138 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 O 1 ATOM 2210 C CB . GLN A-2 1 70 ? 1.628 -13.664 46.442 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 CB 1 ATOM 2211 C CG . GLN A-2 1 70 ? 1.387 -12.170 46.445 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 CG 1 ATOM 2212 C CD . GLN A-2 1 70 ? 2.645 -11.413 46.101 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 CD 1 ATOM 2213 O OE1 . GLN A-2 1 70 ? 3.481 -11.191 46.973 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 OE1 1 ATOM 2214 N NE2 . GLN A-2 1 70 ? 2.796 -11.033 44.837 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A-2 NE2 1 ATOM 2215 N N . ALA A-2 1 71 ? 0.531 -14.796 48.964 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A-2 N 1 ATOM 2216 C CA . ALA A-2 1 71 ? 0.010 -14.857 50.321 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A-2 CA 1 ATOM 2217 C C . ALA A-2 1 71 ? -0.369 -13.545 50.953 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A-2 C 1 ATOM 2218 O O . ALA A-2 1 71 ? -1.348 -13.498 51.705 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A-2 O 1 ATOM 2219 C CB . ALA A-2 1 71 ? 0.987 -15.658 51.235 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 71 ALA A-2 CB 1 ATOM 2220 N N . ASP A-2 1 72 ? 0.351 -12.464 50.685 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 N 1 ATOM 2221 C CA . ASP A-2 1 72 ? -0.049 -11.194 51.277 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 CA 1 ATOM 2222 C C . ASP A-2 1 72 ? -1.222 -10.602 50.483 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 C 1 ATOM 2223 O O . ASP A-2 1 72 ? -1.098 -10.231 49.295 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 O 1 ATOM 2224 C CB . ASP A-2 1 72 ? 1.134 -10.227 51.317 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 CB 1 ATOM 2225 C CG . ASP A-2 1 72 ? 0.808 -8.969 52.057 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 CG 1 ATOM 2226 O OD1 . ASP A-2 1 72 ? 0.575 -9.056 53.275 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2227 O OD2 . ASP A-2 1 72 ? 0.738 -7.906 51.425 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2228 N N . ALA A-2 1 73 ? -2.371 -10.510 51.139 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A-2 N 1 ATOM 2229 C CA . ALA A-2 1 73 ? -3.558 -10.037 50.457 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A-2 CA 1 ATOM 2230 C C . ALA A-2 1 73 ? -3.426 -8.608 49.951 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A-2 C 1 ATOM 2231 O O . ALA A-2 1 73 ? -3.817 -8.333 48.819 1.00 5.95 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A-2 O 1 ATOM 2232 C CB . ALA A-2 1 73 ? -4.813 -10.201 51.368 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A-2 CB 1 ATOM 2233 N N . PRO A-2 1 74 ? -2.865 -7.685 50.753 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 N 1 ATOM 2234 C CA . PRO A-2 1 74 ? -2.739 -6.300 50.249 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 CA 1 ATOM 2235 C C . PRO A-2 1 74 ? -1.850 -6.211 49.007 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 C 1 ATOM 2236 O O . PRO A-2 1 74 ? -2.143 -5.455 48.082 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 O 1 ATOM 2237 C CB . PRO A-2 1 74 ? -2.192 -5.520 51.451 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 CB 1 ATOM 2238 C CG . PRO A-2 1 74 ? -2.728 -6.298 52.613 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 CG 1 ATOM 2239 C CD . PRO A-2 1 74 ? -2.575 -7.762 52.203 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 74 PRO A-2 CD 1 ATOM 2240 N N . THR A-2 1 75 ? -0.778 -7.004 48.976 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 N 1 ATOM 2241 C CA . THR A-2 1 75 ? 0.136 -7.017 47.825 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 CA 1 ATOM 2242 C C . THR A-2 1 75 ? -0.610 -7.552 46.602 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 C 1 ATOM 2243 O O . THR A-2 1 75 ? -0.554 -6.964 45.509 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 O 1 ATOM 2244 C CB . THR A-2 1 75 ? 1.394 -7.851 48.103 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 CB 1 ATOM 2245 O OG1 . THR A-2 1 75 ? 2.057 -7.289 49.248 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 OG1 1 ATOM 2246 C CG2 . THR A-2 1 75 ? 2.350 -7.780 46.951 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 75 THR A-2 CG2 1 ATOM 2247 N N . THR A-2 1 76 ? -1.357 -8.645 46.783 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 N 1 ATOM 2248 C CA . THR A-2 1 76 ? -2.145 -9.207 45.693 1.00 5.55 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 CA 1 ATOM 2249 C C . THR A-2 1 76 ? -3.181 -8.180 45.220 1.00 5.82 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 C 1 ATOM 2250 O O . THR A-2 1 76 ? -3.413 -8.047 44.009 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 O 1 ATOM 2251 C CB . THR A-2 1 76 ? -2.854 -10.475 46.170 1.00 5.79 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 CB 1 ATOM 2252 O OG1 . THR A-2 1 76 ? -1.845 -11.467 46.467 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 OG1 1 ATOM 2253 C CG2 . THR A-2 1 76 ? -3.847 -11.016 45.085 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 76 THR A-2 CG2 1 ATOM 2254 N N . ALA A-2 1 77 ? -3.813 -7.460 46.139 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A-2 N 1 ATOM 2255 C CA . ALA A-2 1 77 ? -4.798 -6.450 45.757 1.00 6.05 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A-2 CA 1 ATOM 2256 C C . ALA A-2 1 77 ? -4.172 -5.348 44.894 1.00 5.98 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A-2 C 1 ATOM 2257 O O . ALA A-2 1 77 ? -4.781 -4.858 43.953 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A-2 O 1 ATOM 2258 C CB . ALA A-2 1 77 ? -5.464 -5.852 47.023 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 77 ALA A-2 CB 1 ATOM 2259 N N . GLY A-2 1 78 ? -2.969 -4.926 45.235 1.00 6.25 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A-2 N 1 ATOM 2260 C CA . GLY A-2 1 78 ? -2.306 -3.887 44.461 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A-2 CA 1 ATOM 2261 C C . GLY A-2 1 78 ? -1.983 -4.363 43.056 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A-2 C 1 ATOM 2262 O O . GLY A-2 1 78 ? -2.168 -3.622 42.084 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A-2 O 1 ATOM 2263 N N . LEU A-2 1 79 ? -1.508 -5.595 42.931 1.00 6.44 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 N 1 ATOM 2264 C CA . LEU A-2 1 79 ? -1.216 -6.137 41.606 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 CA 1 ATOM 2265 C C . LEU A-2 1 79 ? -2.518 -6.298 40.812 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 C 1 ATOM 2266 O O . LEU A-2 1 79 ? -2.555 -6.049 39.600 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 O 1 ATOM 2267 C CB . LEU A-2 1 79 ? -0.534 -7.496 41.704 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 CB 1 ATOM 2268 C CG . LEU A-2 1 79 ? 0.874 -7.427 42.329 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 CG 1 ATOM 2269 C CD1 . LEU A-2 1 79 ? 1.353 -8.859 42.504 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2270 C CD2 . LEU A-2 1 79 ? 1.860 -6.621 41.435 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2271 N N . PHE A-2 1 80 ? -3.590 -6.704 41.500 1.00 6.61 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 N 1 ATOM 2272 C CA . PHE A-2 1 80 ? -4.894 -6.874 40.862 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CA 1 ATOM 2273 C C . PHE A-2 1 80 ? -5.432 -5.523 40.406 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 C 1 ATOM 2274 O O . PHE A-2 1 80 ? -5.960 -5.411 39.292 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 O 1 ATOM 2275 C CB . PHE A-2 1 80 ? -5.858 -7.563 41.818 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CB 1 ATOM 2276 C CG . PHE A-2 1 80 ? -7.210 -7.810 41.217 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CG 1 ATOM 2277 C CD1 . PHE A-2 1 80 ? -7.354 -8.617 40.102 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2278 C CD2 . PHE A-2 1 80 ? -8.341 -7.233 41.776 1.00 4.83 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2279 C CE1 . PHE A-2 1 80 ? -8.633 -8.859 39.539 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2280 C CE2 . PHE A-2 1 80 ? -9.637 -7.472 41.206 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2281 C CZ . PHE A-2 1 80 ? -9.758 -8.281 40.103 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2282 N N . GLY A-2 1 81 ? -5.314 -4.497 41.242 1.00 5.44 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A-2 N 1 ATOM 2283 C CA . GLY A-2 1 81 ? -5.766 -3.169 40.844 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A-2 CA 1 ATOM 2284 C C . GLY A-2 1 81 ? -5.010 -2.636 39.633 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A-2 C 1 ATOM 2285 O O . GLY A-2 1 81 ? -5.596 -2.005 38.739 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A-2 O 1 ATOM 2286 N N . ASP A-2 1 82 ? -3.715 -2.912 39.578 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 N 1 ATOM 2287 C CA . ASP A-2 1 82 ? -2.905 -2.441 38.441 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 CA 1 ATOM 2288 C C . ASP A-2 1 82 ? -3.396 -3.167 37.181 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 C 1 ATOM 2289 O O . ASP A-2 1 82 ? -3.568 -2.538 36.120 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 O 1 ATOM 2290 C CB . ASP A-2 1 82 ? -1.435 -2.800 38.660 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 CB 1 ATOM 2291 C CG . ASP A-2 1 82 ? -0.745 -1.882 39.646 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 CG 1 ATOM 2292 O OD1 . ASP A-2 1 82 ? 0.348 -2.260 40.148 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2293 O OD2 . ASP A-2 1 82 ? -1.288 -0.787 39.904 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2294 N N . TRP A-2 1 83 ? -3.618 -4.472 37.286 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 N 1 ATOM 2295 C CA . TRP A-2 1 83 ? -4.056 -5.276 36.152 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CA 1 ATOM 2296 C C . TRP A-2 1 83 ? -5.484 -4.878 35.751 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 C 1 ATOM 2297 O O . TRP A-2 1 83 ? -5.813 -4.839 34.556 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 O 1 ATOM 2298 C CB . TRP A-2 1 83 ? -3.955 -6.762 36.495 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CB 1 ATOM 2299 C CG . TRP A-2 1 83 ? -4.412 -7.663 35.415 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CG 1 ATOM 2300 C CD1 . TRP A-2 1 83 ? -3.695 -8.098 34.332 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CD1 1 ATOM 2301 C CD2 . TRP A-2 1 83 ? -5.720 -8.201 35.270 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CD2 1 ATOM 2302 N NE1 . TRP A-2 1 83 ? -4.478 -8.864 33.529 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 NE1 1 ATOM 2303 C CE2 . TRP A-2 1 83 ? -5.734 -8.950 34.072 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CE2 1 ATOM 2304 C CE3 . TRP A-2 1 83 ? -6.887 -8.122 36.028 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CE3 1 ATOM 2305 C CZ2 . TRP A-2 1 83 ? -6.888 -9.619 33.611 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 2306 C CZ3 . TRP A-2 1 83 ? -8.032 -8.789 35.567 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 2307 C CH2 . TRP A-2 1 83 ? -8.021 -9.522 34.373 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A-2 CH2 1 ATOM 2308 N N . ARG A-2 1 84 ? -6.328 -4.552 36.724 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 N 1 ATOM 2309 C CA . ARG A-2 1 84 ? -7.679 -4.096 36.398 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 CA 1 ATOM 2310 C C . ARG A-2 1 84 ? -7.623 -2.781 35.579 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 C 1 ATOM 2311 O O . ARG A-2 1 84 ? -8.385 -2.631 34.603 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 O 1 ATOM 2312 C CB . ARG A-2 1 84 ? -8.463 -3.840 37.683 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 CB 1 ATOM 2313 C CG . ARG A-2 1 84 ? -9.818 -3.256 37.366 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 CG 1 ATOM 2314 C CD . ARG A-2 1 84 ? -10.506 -2.640 38.531 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 CD 1 ATOM 2315 N NE . ARG A-2 1 84 ? -11.832 -2.186 38.123 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 NE 1 ATOM 2316 C CZ . ARG A-2 1 84 ? -12.305 -0.967 38.358 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2317 N NH1 . ARG A-2 1 84 ? -11.571 -0.047 38.977 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2318 N NH2 . ARG A-2 1 84 ? -13.548 -0.695 38.031 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2319 N N . GLU A-2 1 85 ? -6.779 -1.841 35.982 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 N 1 ATOM 2320 C CA . GLU A-2 1 85 ? -6.696 -0.573 35.271 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 CA 1 ATOM 2321 C C . GLU A-2 1 85 ? -6.079 -0.752 33.886 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 C 1 ATOM 2322 O O . GLU A-2 1 85 ? -6.543 -0.126 32.908 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 O 1 ATOM 2323 C CB . GLU A-2 1 85 ? -5.850 0.438 36.066 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 CB 1 ATOM 2324 C CG . GLU A-2 1 85 ? -5.738 1.864 35.452 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 CG 1 ATOM 2325 C CD . GLU A-2 1 85 ? -4.634 2.064 34.375 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 CD 1 ATOM 2326 O OE1 . GLU A-2 1 85 ? -3.688 1.261 34.252 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2327 O OE2 . GLU A-2 1 85 ? -4.732 3.081 33.657 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 85 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2328 N N . ARG A-2 1 86 ? -5.106 -1.642 33.763 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 N 1 ATOM 2329 C CA . ARG A-2 1 86 ? -4.400 -1.810 32.484 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 CA 1 ATOM 2330 C C . ARG A-2 1 86 ? -5.114 -2.714 31.514 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 C 1 ATOM 2331 O O . ARG A-2 1 86 ? -5.159 -2.442 30.287 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 O 1 ATOM 2332 C CB . ARG A-2 1 86 ? -2.996 -2.371 32.754 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 CB 1 ATOM 2333 C CG . ARG A-2 1 86 ? -2.161 -2.579 31.487 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 CG 1 ATOM 2334 C CD . ARG A-2 1 86 ? -0.713 -2.969 31.813 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 CD 1 ATOM 2335 N NE . ARG A-2 1 86 ? -0.622 -4.180 32.611 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 NE 1 ATOM 2336 C CZ . ARG A-2 1 86 ? -0.699 -5.418 32.131 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2337 N NH1 . ARG A-2 1 86 ? -0.869 -5.636 30.823 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2338 N NH2 . ARG A-2 1 86 ? -0.595 -6.448 32.961 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2339 N N . VAL A-2 1 87 ? -5.735 -3.761 32.034 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 N 1 ATOM 2340 C CA . VAL A-2 1 87 ? -6.370 -4.764 31.201 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 CA 1 ATOM 2341 C C . VAL A-2 1 87 ? -7.880 -4.917 31.352 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 C 1 ATOM 2342 O O . VAL A-2 1 87 ? -8.617 -4.727 30.393 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 O 1 ATOM 2343 C CB . VAL A-2 1 87 ? -5.701 -6.161 31.451 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 CB 1 ATOM 2344 C CG1 . VAL A-2 1 87 ? -6.357 -7.266 30.611 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2345 C CG2 . VAL A-2 1 87 ? -4.220 -6.087 31.145 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2346 N N . LEU A-2 1 88 ? -8.347 -5.236 32.551 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 N 1 ATOM 2347 C CA . LEU A-2 1 88 ? -9.779 -5.505 32.708 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 CA 1 ATOM 2348 C C . LEU A-2 1 88 ? -10.729 -4.372 32.294 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 C 1 ATOM 2349 O O . LEU A-2 1 88 ? -11.742 -4.634 31.647 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 O 1 ATOM 2350 C CB . LEU A-2 1 88 ? -10.068 -5.952 34.143 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 CB 1 ATOM 2351 C CG . LEU A-2 1 88 ? -11.397 -6.680 34.359 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 CG 1 ATOM 2352 C CD1 . LEU A-2 1 88 ? -11.420 -8.024 33.626 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2353 C CD2 . LEU A-2 1 88 ? -11.578 -6.864 35.858 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2354 N N . LEU A-2 1 89 ? -10.421 -3.134 32.670 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 N 1 ATOM 2355 C CA . LEU A-2 1 89 ? -11.259 -1.995 32.304 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 CA 1 ATOM 2356 C C . LEU A-2 1 89 ? -11.284 -1.742 30.807 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 C 1 ATOM 2357 O O . LEU A-2 1 89 ? -12.219 -1.113 30.313 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 O 1 ATOM 2358 C CB . LEU A-2 1 89 ? -10.822 -0.730 33.030 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 CB 1 ATOM 2359 C CG . LEU A-2 1 89 ? -11.399 -0.647 34.454 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 CG 1 ATOM 2360 C CD1 . LEU A-2 1 89 ? -10.702 0.443 35.246 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2361 C CD2 . LEU A-2 1 89 ? -12.898 -0.339 34.366 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2362 N N . LYS A-2 1 90 ? -10.270 -2.217 30.089 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 N 1 ATOM 2363 C CA . LYS A-2 1 90 ? -10.236 -2.058 28.624 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 CA 1 ATOM 2364 C C . LYS A-2 1 90 ? -11.131 -3.111 27.965 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 C 1 ATOM 2365 O O . LYS A-2 1 90 ? -11.534 -2.949 26.809 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 O 1 ATOM 2366 C CB . LYS A-2 1 90 ? -8.797 -2.176 28.111 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 CB 1 ATOM 2367 C CG . LYS A-2 1 90 ? -7.849 -1.074 28.590 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 CG 1 ATOM 2368 C CD . LYS A-2 1 90 ? -8.361 0.314 28.276 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 CD 1 ATOM 2369 C CE . LYS A-2 1 90 ? -7.358 1.401 28.728 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 CE 1 ATOM 2370 N NZ . LYS A-2 1 90 ? -7.083 1.394 30.191 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 90 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2371 N N . LYS A-2 1 91 ? -11.465 -4.172 28.685 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 N 1 ATOM 2372 C CA . LYS A-2 1 91 ? -12.327 -5.221 28.149 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 CA 1 ATOM 2373 C C . LYS A-2 1 91 ? -13.785 -4.783 28.225 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 C 1 ATOM 2374 O O . LYS A-2 1 91 ? -14.530 -4.929 27.259 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 O 1 ATOM 2375 C CB . LYS A-2 1 91 ? -12.172 -6.518 28.935 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 CB 1 ATOM 2376 C CG . LYS A-2 1 91 ? -10.768 -7.087 28.934 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 CG 1 ATOM 2377 C CD . LYS A-2 1 91 ? -10.775 -8.586 28.983 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 CD 1 ATOM 2378 C CE . LYS A-2 1 91 ? -11.582 -9.108 30.158 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 CE 1 ATOM 2379 N NZ . LYS A-2 1 91 ? -11.570 -10.589 30.210 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 91 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2380 N N . LYS A-2 1 92 ? -14.201 -4.267 29.378 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 N 1 ATOM 2381 C CA . LYS A-2 1 92 ? -15.568 -3.797 29.557 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 CA 1 ATOM 2382 C C . LYS A-2 1 92 ? -15.597 -2.873 30.751 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 C 1 ATOM 2383 O O . LYS A-2 1 92 ? -15.002 -3.190 31.802 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 O 1 ATOM 2384 C CB . LYS A-2 1 92 ? -16.525 -4.976 29.789 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 CB 1 ATOM 2385 C CG . LYS A-2 1 92 ? -17.990 -4.568 29.726 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 CG 1 ATOM 2386 C CD . LYS A-2 1 92 ? -18.922 -5.791 29.882 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 CD 1 ATOM 2387 C CE . LYS A-2 1 92 ? -20.414 -5.388 29.830 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 CE 1 ATOM 2388 N NZ . LYS A-2 1 92 ? -21.281 -6.541 30.106 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2389 N N . ASN A-2 1 93 ? -16.280 -1.738 30.627 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 N 1 ATOM 2390 C CA . ASN A-2 1 93 ? -16.325 -0.821 31.745 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 CA 1 ATOM 2391 C C . ASN A-2 1 93 ? -17.155 -1.388 32.871 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 C 1 ATOM 2392 O O . ASN A-2 1 93 ? -18.110 -2.113 32.657 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 O 1 ATOM 2393 C CB . ASN A-2 1 93 ? -16.892 0.523 31.355 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 CB 1 ATOM 2394 C CG . ASN A-2 1 93 ? -16.772 1.521 32.483 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 CG 1 ATOM 2395 O OD1 . ASN A-2 1 93 ? -15.695 1.673 33.091 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2396 N ND2 . ASN A-2 1 93 ? -17.871 2.195 32.793 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 93 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2397 N N . HIS A-2 1 94 ? -16.712 -1.101 34.083 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 N 1 ATOM 2398 C CA . HIS A-2 1 94 ? -17.403 -1.547 35.285 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 CA 1 ATOM 2399 C C . HIS A-2 1 94 ? -16.909 -0.656 36.435 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 C 1 ATOM 2400 O O . HIS A-2 1 94 ? -15.931 0.106 36.299 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 O 1 ATOM 2401 C CB . HIS A-2 1 94 ? -17.124 -3.022 35.556 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 CB 1 ATOM 2402 C CG . HIS A-2 1 94 ? -15.670 -3.332 35.707 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 CG 1 ATOM 2403 N ND1 . HIS A-2 1 94 ? -14.819 -3.477 34.627 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2404 C CD2 . HIS A-2 1 94 ? -14.911 -3.493 36.815 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2405 C CE1 . HIS A-2 1 94 ? -13.596 -3.715 35.073 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2406 N NE2 . HIS A-2 1 94 ? -13.625 -3.735 36.395 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2407 N N . ASP A-2 1 95 ? -17.571 -0.772 37.574 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 N 1 ATOM 2408 C CA . ASP A-2 1 95 ? -17.291 0.096 38.703 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 CA 1 ATOM 2409 C C . ASP A-2 1 95 ? -16.367 -0.390 39.792 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 C 1 ATOM 2410 O O . ASP A-2 1 95 ? -15.739 0.424 40.470 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 O 1 ATOM 2411 C CB . ASP A-2 1 95 ? -18.609 0.475 39.401 1.00 7.08 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 CB 1 ATOM 2412 C CG . ASP A-2 1 95 ? -19.598 1.132 38.473 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 CG 1 ATOM 2413 O OD1 . ASP A-2 1 95 ? -20.807 0.832 38.622 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2414 O OD2 . ASP A-2 1 95 ? -19.173 1.933 37.615 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2415 N N . HIS A-2 1 96 ? -16.340 -1.696 39.984 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 N 1 ATOM 2416 C CA . HIS A-2 1 96 ? -15.577 -2.304 41.074 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 CA 1 ATOM 2417 C C . HIS A-2 1 96 ? -15.300 -3.714 40.644 1.00 4.47 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 C 1 ATOM 2418 O O . HIS A-2 1 96 ? -16.160 -4.360 40.025 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 O 1 ATOM 2419 C CB . HIS A-2 1 96 ? -16.460 -2.319 42.344 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 CB 1 ATOM 2420 C CG . HIS A-2 1 96 ? -15.791 -2.885 43.568 1.00 4.42 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 CG 1 ATOM 2421 N ND1 . HIS A-2 1 96 ? -15.990 -4.162 44.067 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2422 C CD2 . HIS A-2 1 96 ? -14.942 -2.279 44.424 1.00 3.16 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2423 C CE1 . HIS A-2 1 96 ? -15.285 -4.312 45.185 1.00 3.51 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2424 N NE2 . HIS A-2 1 96 ? -14.640 -3.181 45.415 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2425 N N . ALA A-2 1 97 ? -14.118 -4.226 40.952 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A-2 N 1 ATOM 2426 C CA . ALA A-2 1 97 ? -13.787 -5.605 40.612 1.00 4.76 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A-2 CA 1 ATOM 2427 C C . ALA A-2 1 97 ? -13.279 -6.375 41.830 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A-2 C 1 ATOM 2428 O O . ALA A-2 1 97 ? -12.518 -5.834 42.645 1.00 5.10 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A-2 O 1 ATOM 2429 C CB . ALA A-2 1 97 ? -12.679 -5.635 39.563 1.00 6.06 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A-2 CB 1 ATOM 2430 N N . GLN A-2 1 98 ? -13.702 -7.634 41.946 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 N 1 ATOM 2431 C CA . GLN A-2 1 98 ? -13.173 -8.477 43.025 1.00 4.20 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 CA 1 ATOM 2432 C C . GLN A-2 1 98 ? -12.518 -9.716 42.454 1.00 5.02 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 C 1 ATOM 2433 O O . GLN A-2 1 98 ? -13.035 -10.324 41.501 1.00 5.03 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 O 1 ATOM 2434 C CB . GLN A-2 1 98 ? -14.273 -8.891 43.990 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 CB 1 ATOM 2435 C CG . GLN A-2 1 98 ? -14.981 -7.688 44.587 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 CG 1 ATOM 2436 C CD . GLN A-2 1 98 ? -15.699 -8.011 45.873 1.00 4.66 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 CD 1 ATOM 2437 O OE1 . GLN A-2 1 98 ? -15.940 -9.186 46.226 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 OE1 1 ATOM 2438 N NE2 . GLN A-2 1 98 ? -16.062 -6.954 46.601 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 98 GLN A-2 NE2 1 ATOM 2439 N N . LEU A-2 1 99 ? -11.376 -10.079 43.029 1.00 4.95 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 N 1 ATOM 2440 C CA . LEU A-2 1 99 ? -10.657 -11.281 42.653 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CA 1 ATOM 2441 C C . LEU A-2 1 99 ? -11.035 -12.365 43.644 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 C 1 ATOM 2442 O O . LEU A-2 1 99 ? -10.824 -12.180 44.842 1.00 5.93 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 O 1 ATOM 2443 C CB . LEU A-2 1 99 ? -9.137 -11.017 42.736 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CB 1 ATOM 2444 C CG . LEU A-2 1 99 ? -8.270 -12.249 42.457 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CG 1 ATOM 2445 C CD1 . LEU A-2 1 99 ? -8.370 -12.674 40.984 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2446 C CD2 . LEU A-2 1 99 ? -6.832 -11.888 42.840 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2447 N N . LEU A-2 1 100 ? -11.555 -13.477 43.164 1.00 5.39 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 N 1 ATOM 2448 C CA . LEU A-2 1 100 ? -11.895 -14.622 44.005 1.00 5.26 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CA 1 ATOM 2449 C C . LEU A-2 1 100 ? -10.761 -15.635 43.816 1.00 5.70 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 C 1 ATOM 2450 O O . LEU A-2 1 100 ? -10.415 -15.984 42.694 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 O 1 ATOM 2451 C CB . LEU A-2 1 100 ? -13.227 -15.247 43.565 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CB 1 ATOM 2452 C CG . LEU A-2 1 100 ? -14.493 -14.515 43.968 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CG 1 ATOM 2453 C CD1 . LEU A-2 1 100 ? -15.671 -15.243 43.326 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2454 C CD2 . LEU A-2 1 100 ? -14.678 -14.554 45.485 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2455 N N . THR A-2 1 101 ? -10.251 -16.158 44.933 1.00 6.25 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 N 1 ATOM 2456 C CA . THR A-2 1 101 ? -9.117 -17.072 44.882 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 CA 1 ATOM 2457 C C . THR A-2 1 101 ? -9.218 -18.114 45.972 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 C 1 ATOM 2458 O O . THR A-2 1 101 ? -9.929 -17.910 46.961 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 O 1 ATOM 2459 C CB . THR A-2 1 101 ? -7.807 -16.241 45.085 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 CB 1 ATOM 2460 O OG1 . THR A-2 1 101 ? -6.660 -17.098 44.992 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 OG1 1 ATOM 2461 C CG2 . THR A-2 1 101 ? -7.778 -15.593 46.447 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 CG2 1 ATOM 2462 N N . ASP A-2 1 102 ? -8.521 -19.242 45.814 1.00 6.08 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 N 1 ATOM 2463 C CA . ASP A-2 1 102 ? -8.486 -20.208 46.887 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 CA 1 ATOM 2464 C C . ASP A-2 1 102 ? -7.189 -20.080 47.710 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 C 1 ATOM 2465 O O . ASP A-2 1 102 ? -6.897 -20.900 48.574 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 O 1 ATOM 2466 C CB . ASP A-2 1 102 ? -8.598 -21.611 46.327 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 CB 1 ATOM 2467 C CG . ASP A-2 1 102 ? -8.873 -22.603 47.386 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 CG 1 ATOM 2468 O OD1 . ASP A-2 1 102 ? -8.172 -23.625 47.389 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2469 O OD2 . ASP A-2 1 102 ? -9.790 -22.375 48.212 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2470 N N . THR A-2 1 103 ? -6.406 -19.050 47.411 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N 1 ATOM 2471 C CA . THR A-2 1 103 ? -5.127 -18.815 48.094 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA 1 ATOM 2472 C C . THR A-2 1 103 ? -5.271 -18.736 49.587 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C 1 ATOM 2473 O O . THR A-2 1 103 ? -6.151 -18.073 50.101 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O 1 ATOM 2474 C CB . THR A-2 1 103 ? -4.493 -17.491 47.586 1.00 5.69 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB 1 ATOM 2475 O OG1 . THR A-2 1 103 ? -4.238 -17.613 46.182 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 ATOM 2476 C CG2 . THR A-2 1 103 ? -3.201 -17.163 48.324 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 ATOM 2477 N N . ASN A-2 1 104 ? -4.389 -19.438 50.304 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 N 1 ATOM 2478 C CA . ASN A-2 1 104 ? -4.392 -19.379 51.760 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 CA 1 ATOM 2479 C C . ASN A-2 1 104 ? -3.615 -18.094 52.133 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 C 1 ATOM 2480 O O . ASN A-2 1 104 ? -2.403 -18.131 52.419 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 O 1 ATOM 2481 C CB . ASN A-2 1 104 ? -3.692 -20.652 52.309 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 CB 1 ATOM 2482 C CG . ASN A-2 1 104 ? -3.871 -20.825 53.780 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 CG 1 ATOM 2483 O OD1 . ASN A-2 1 104 ? -3.343 -21.771 54.375 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2484 N ND2 . ASN A-2 1 104 ? -4.610 -19.952 54.378 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2485 N N . PHE A-2 1 105 ? -4.293 -16.952 52.114 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N 1 ATOM 2486 C CA . PHE A-2 1 105 ? -3.654 -15.688 52.432 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA 1 ATOM 2487 C C . PHE A-2 1 105 ? -3.072 -15.683 53.827 1.00 6.61 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C 1 ATOM 2488 O O . PHE A-2 1 105 ? -3.607 -16.304 54.760 1.00 7.32 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O 1 ATOM 2489 C CB . PHE A-2 1 105 ? -4.625 -14.504 52.331 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB 1 ATOM 2490 C CG . PHE A-2 1 105 ? -5.093 -14.177 50.939 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG 1 ATOM 2491 C CD1 . PHE A-2 1 105 ? -6.460 -14.049 50.696 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2492 C CD2 . PHE A-2 1 105 ? -4.197 -13.873 49.913 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2493 C CE1 . PHE A-2 1 105 ? -6.940 -13.604 49.447 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2494 C CE2 . PHE A-2 1 105 ? -4.691 -13.431 48.674 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2495 C CZ . PHE A-2 1 105 ? -6.059 -13.296 48.450 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2496 N N . ALA A-2 1 106 ? -1.982 -14.940 53.951 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A-2 N 1 ATOM 2497 C CA . ALA A-2 1 106 ? -1.250 -14.779 55.194 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A-2 CA 1 ATOM 2498 C C . ALA A-2 1 106 ? -2.144 -14.155 56.258 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A-2 C 1 ATOM 2499 O O . ALA A-2 1 106 ? -3.116 -13.449 55.954 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A-2 O 1 ATOM 2500 C CB . ALA A-2 1 106 ? -0.060 -13.873 54.936 1.00 8.24 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A-2 CB 1 ATOM 2501 N N . ARG A-2 1 107 ? -1.749 -14.338 57.515 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 N 1 ATOM 2502 C CA . ARG A-2 1 107 ? -2.479 -13.805 58.674 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 CA 1 ATOM 2503 C C . ARG A-2 1 107 ? -3.935 -14.258 58.749 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 C 1 ATOM 2504 O O . ARG A-2 1 107 ? -4.807 -13.508 59.205 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 O 1 ATOM 2505 C CB . ARG A-2 1 107 ? -2.339 -12.278 58.716 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 CB 1 ATOM 2506 C CG . ARG A-2 1 107 ? -0.894 -11.845 58.732 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 CG 1 ATOM 2507 C CD . ARG A-2 1 107 ? -0.734 -10.378 59.090 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 CD 1 ATOM 2508 N NE . ARG A-2 1 107 ? -1.529 -10.007 60.259 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 NE 1 ATOM 2509 C CZ . ARG A-2 1 107 ? -1.751 -8.752 60.654 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2510 N NH1 . ARG A-2 1 107 ? -1.232 -7.734 59.974 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2511 N NH2 . ARG A-2 1 107 ? -2.511 -8.512 61.723 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 107 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2512 N N . ASN A-2 1 108 ? -4.213 -15.473 58.293 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 N 1 ATOM 2513 C CA . ASN A-2 1 108 ? -5.556 -16.043 58.362 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 CA 1 ATOM 2514 C C . ASN A-2 1 108 ? -6.532 -15.036 57.721 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 C 1 ATOM 2515 O O . ASN A-2 1 108 ? -7.631 -14.778 58.252 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 O 1 ATOM 2516 C CB . ASN A-2 1 108 ? -5.911 -16.277 59.852 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 CB 1 ATOM 2517 C CG . ASN A-2 1 108 ? -7.032 -17.249 60.049 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 CG 1 ATOM 2518 O OD1 . ASN A-2 1 108 ? -7.687 -17.227 61.106 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2519 N ND2 . ASN A-2 1 108 ? -7.260 -18.128 59.082 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2520 N N . THR A-2 1 109 ? -6.153 -14.485 56.569 1.00 6.48 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 N 1 ATOM 2521 C CA . THR A-2 1 109 ? -6.976 -13.453 55.918 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 CA 1 ATOM 2522 C C . THR A-2 1 109 ? -7.932 -14.044 54.903 1.00 6.30 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 C 1 ATOM 2523 O O . THR A-2 1 109 ? -7.554 -14.878 54.088 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 O 1 ATOM 2524 C CB . THR A-2 1 109 ? -6.063 -12.446 55.213 1.00 5.17 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 CB 1 ATOM 2525 O OG1 . THR A-2 1 109 ? -5.296 -11.758 56.211 1.00 6.94 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 OG1 1 ATOM 2526 C CG2 . THR A-2 1 109 ? -6.853 -11.397 54.408 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 109 THR A-2 CG2 1 ATOM 2527 N N . ILE A-2 1 110 ? -9.196 -13.630 54.970 1.00 5.33 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N 1 ATOM 2528 C CA . ILE A-2 1 110 ? -10.200 -14.120 54.039 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA 1 ATOM 2529 C C . ILE A-2 1 110 ? -10.681 -13.067 53.035 1.00 4.73 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C 1 ATOM 2530 O O . ILE A-2 1 110 ? -11.420 -13.391 52.092 1.00 4.37 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O 1 ATOM 2531 C CB . ILE A-2 1 110 ? -11.406 -14.737 54.787 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB 1 ATOM 2532 C CG1 . ILE A-2 1 110 ? -12.028 -13.698 55.728 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2533 C CG2 . ILE A-2 1 110 ? -10.935 -16.004 55.523 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2534 C CD1 . ILE A-2 1 110 ? -13.412 -14.148 56.333 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2535 N N . GLY A-2 1 111 ? -10.271 -11.812 53.248 1.00 4.28 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 N 1 ATOM 2536 C CA . GLY A-2 1 111 ? -10.620 -10.750 52.322 1.00 4.58 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 CA 1 ATOM 2537 C C . GLY A-2 1 111 ? -9.911 -9.456 52.661 1.00 4.73 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 C 1 ATOM 2538 O O . GLY A-2 1 111 ? -9.495 -9.267 53.812 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 O 1 ATOM 2539 N N . TRP A-2 1 112 ? -9.740 -8.586 51.666 1.00 4.02 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 N 1 ATOM 2540 C CA . TRP A-2 1 112 ? -9.103 -7.285 51.879 1.00 4.47 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CA 1 ATOM 2541 C C . TRP A-2 1 112 ? -9.519 -6.324 50.772 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 C 1 ATOM 2542 O O . TRP A-2 1 112 ? -9.735 -6.736 49.624 1.00 5.88 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 O 1 ATOM 2543 C CB . TRP A-2 1 112 ? -7.573 -7.454 51.866 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CB 1 ATOM 2544 C CG . TRP A-2 1 112 ? -6.825 -6.241 52.372 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CG 1 ATOM 2545 C CD1 . TRP A-2 1 112 ? -6.477 -5.978 53.673 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CD1 1 ATOM 2546 C CD2 . TRP A-2 1 112 ? -6.379 -5.134 51.602 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CD2 1 ATOM 2547 N NE1 . TRP A-2 1 112 ? -5.835 -4.761 53.751 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 NE1 1 ATOM 2548 C CE2 . TRP A-2 1 112 ? -5.763 -4.226 52.491 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CE2 1 ATOM 2549 C CE3 . TRP A-2 1 112 ? -6.441 -4.813 50.242 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CE3 1 ATOM 2550 C CZ2 . TRP A-2 1 112 ? -5.206 -3.014 52.065 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 2551 C CZ3 . TRP A-2 1 112 ? -5.891 -3.605 49.818 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 2552 C CH2 . TRP A-2 1 112 ? -5.283 -2.725 50.726 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 112 TRP A-2 CH2 1 ATOM 2553 N N . ALA A-2 1 113 ? -9.641 -5.042 51.101 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 N 1 ATOM 2554 C CA . ALA A-2 1 113 ? -9.981 -4.065 50.086 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CA 1 ATOM 2555 C C . ALA A-2 1 113 ? -9.473 -2.697 50.536 1.00 5.71 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 C 1 ATOM 2556 O O . ALA A-2 1 113 ? -9.161 -2.485 51.694 1.00 7.58 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 O 1 ATOM 2557 C CB . ALA A-2 1 113 ? -11.516 -3.996 49.919 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CB 1 ATOM 2558 N N . TYR A-2 1 114 ? -9.412 -1.775 49.584 1.00 5.58 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 N 1 ATOM 2559 C CA . TYR A-2 1 114 ? -9.045 -0.379 49.894 1.00 5.96 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CA 1 ATOM 2560 C C . TYR A-2 1 114 ? -10.301 0.293 50.455 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 C 1 ATOM 2561 O O . TYR A-2 1 114 ? -11.421 0.028 50.015 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 O 1 ATOM 2562 C CB . TYR A-2 1 114 ? -8.632 0.345 48.618 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CB 1 ATOM 2563 C CG . TYR A-2 1 114 ? -7.394 -0.219 47.997 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CG 1 ATOM 2564 C CD1 . TYR A-2 1 114 ? -6.126 0.124 48.490 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2565 C CD2 . TYR A-2 1 114 ? -7.473 -1.129 46.944 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2566 C CE1 . TYR A-2 1 114 ? -4.959 -0.447 47.935 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2567 C CE2 . TYR A-2 1 114 ? -6.318 -1.692 46.373 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2568 C CZ . TYR A-2 1 114 ? -5.071 -1.334 46.889 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2569 O OH . TYR A-2 1 114 ? -3.940 -1.885 46.312 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A-2 OH 1 ATOM 2570 N N . VAL A-2 1 115 ? -10.115 1.199 51.397 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 N 1 ATOM 2571 C CA . VAL A-2 1 115 ? -11.229 1.898 51.982 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CA 1 ATOM 2572 C C . VAL A-2 1 115 ? -11.608 3.176 51.263 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 C 1 ATOM 2573 O O . VAL A-2 1 115 ? -10.750 4.036 50.988 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 O 1 ATOM 2574 C CB . VAL A-2 1 115 ? -10.945 2.273 53.451 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CB 1 ATOM 2575 C CG1 . VAL A-2 1 115 ? -12.106 3.057 54.025 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2576 C CG2 . VAL A-2 1 115 ? -10.686 0.999 54.234 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2577 N N . GLY A-2 1 116 ? -12.879 3.272 50.909 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 N 1 ATOM 2578 C CA . GLY A-2 1 116 ? -13.416 4.491 50.336 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 CA 1 ATOM 2579 C C . GLY A-2 1 116 ? -12.978 4.854 48.950 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 C 1 ATOM 2580 O O . GLY A-2 1 116 ? -13.061 6.037 48.611 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 O 1 ATOM 2581 N N . ARG A-2 1 117 ? -12.584 3.879 48.138 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 N 1 ATOM 2582 C CA . ARG A-2 1 117 ? -12.113 4.199 46.796 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CA 1 ATOM 2583 C C . ARG A-2 1 117 ? -13.013 3.681 45.663 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 C 1 ATOM 2584 O O . ARG A-2 1 117 ? -12.557 3.477 44.533 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 O 1 ATOM 2585 C CB . ARG A-2 1 117 ? -10.675 3.693 46.604 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CB 1 ATOM 2586 C CG . ARG A-2 1 117 ? -9.628 4.257 47.593 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CG 1 ATOM 2587 C CD . ARG A-2 1 117 ? -9.717 5.749 47.793 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CD 1 ATOM 2588 N NE . ARG A-2 1 117 ? -8.409 6.356 48.028 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 NE 1 ATOM 2589 C CZ . ARG A-2 1 117 ? -7.536 6.575 47.045 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2590 N NH1 . ARG A-2 1 117 ? -7.864 6.237 45.812 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2591 N NH2 . ARG A-2 1 117 ? -6.360 7.121 47.285 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2592 N N . MET A-2 1 118 ? -14.287 3.461 45.960 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 N 1 ATOM 2593 C CA . MET A-2 1 118 ? -15.232 3.041 44.925 1.00 6.27 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 CA 1 ATOM 2594 C C . MET A-2 1 118 ? -15.108 3.967 43.699 1.00 6.67 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 C 1 ATOM 2595 O O . MET A-2 1 118 ? -15.067 5.191 43.833 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 O 1 ATOM 2596 C CB . MET A-2 1 118 ? -16.650 3.107 45.515 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 CB 1 ATOM 2597 C CG . MET A-2 1 118 ? -17.762 2.857 44.487 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 CG 1 ATOM 2598 S SD . MET A-2 1 118 ? -17.694 1.226 43.667 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 SD 1 ATOM 2599 C CE . MET A-2 1 118 ? -17.751 0.059 45.109 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 118 MET A-2 CE 1 ATOM 2600 N N . CYS A-2 1 119 ? -15.045 3.341 42.528 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A-2 N 1 ATOM 2601 C CA . CYS A-2 1 119 ? -14.930 3.964 41.195 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A-2 CA 1 ATOM 2602 C C . CYS A-2 1 119 ? -13.513 4.265 40.752 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A-2 C 1 ATOM 2603 O O . CYS A-2 1 119 ? -13.306 4.448 39.572 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A-2 O 1 ATOM 2604 C CB . CYS A-2 1 119 ? -15.750 5.244 41.036 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A-2 CB 1 ATOM 2605 S SG . CYS A-2 1 119 ? -17.539 4.993 41.232 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A-2 SG 1 ATOM 2606 N N . ASP A-2 1 120 ? -12.554 4.282 41.673 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 N 1 ATOM 2607 C CA . ASP A-2 1 120 ? -11.162 4.572 41.290 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CA 1 ATOM 2608 C C . ASP A-2 1 120 ? -10.651 3.453 40.392 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 C 1 ATOM 2609 O O . ASP A-2 1 120 ? -10.869 2.278 40.677 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 O 1 ATOM 2610 C CB . ASP A-2 1 120 ? -10.288 4.686 42.526 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CB 1 ATOM 2611 C CG . ASP A-2 1 120 ? -8.895 5.126 42.198 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CG 1 ATOM 2612 O OD1 . ASP A-2 1 120 ? -8.086 4.286 41.777 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2613 O OD2 . ASP A-2 1 120 ? -8.638 6.340 42.329 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2614 N N . GLU A-2 1 121 ? -9.989 3.800 39.291 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N 1 ATOM 2615 C CA . GLU A-2 1 121 ? -9.543 2.766 38.371 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA 1 ATOM 2616 C C . GLU A-2 1 121 ? -8.640 1.694 38.973 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C 1 ATOM 2617 O O . GLU A-2 1 121 ? -8.753 0.521 38.626 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O 1 ATOM 2618 C CB . GLU A-2 1 121 ? -8.786 3.348 37.178 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB 1 ATOM 2619 C CG . GLU A-2 1 121 ? -9.563 4.161 36.201 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG 1 ATOM 2620 C CD . GLU A-2 1 121 ? -8.663 4.535 35.028 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD 1 ATOM 2621 O OE1 . GLU A-2 1 121 ? -7.648 5.222 35.260 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2622 O OE2 . GLU A-2 1 121 ? -8.955 4.096 33.901 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2623 N N . LYS A-2 1 122 ? -7.713 2.089 39.838 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 N 1 ATOM 2624 C CA . LYS A-2 1 122 ? -6.832 1.118 40.452 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CA 1 ATOM 2625 C C . LYS A-2 1 122 ? -7.307 0.647 41.828 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 C 1 ATOM 2626 O O . LYS A-2 1 122 ? -6.967 -0.471 42.225 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 O 1 ATOM 2627 C CB . LYS A-2 1 122 ? -5.445 1.762 40.650 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CB 1 ATOM 2628 C CG . LYS A-2 1 122 ? -4.463 0.902 41.417 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CG 1 ATOM 2629 C CD . LYS A-2 1 122 ? -3.059 1.488 41.444 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CD 1 ATOM 2630 C CE . LYS A-2 1 122 ? -2.260 0.944 42.623 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CE 1 ATOM 2631 N NZ . LYS A-2 1 122 ? -2.018 -0.459 42.505 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2632 N N . TYR A-2 1 123 ? -8.072 1.473 42.546 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 N 1 ATOM 2633 C CA . TYR A-2 1 123 ? -8.423 1.137 43.919 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CA 1 ATOM 2634 C C . TYR A-2 1 123 ? -9.829 0.653 44.205 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 C 1 ATOM 2635 O O . TYR A-2 1 123 ? -10.154 0.354 45.361 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 O 1 ATOM 2636 C CB . TYR A-2 1 123 ? -8.046 2.300 44.834 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CB 1 ATOM 2637 C CG . TYR A-2 1 123 ? -6.563 2.619 44.753 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CG 1 ATOM 2638 C CD1 . TYR A-2 1 123 ? -6.100 3.795 44.156 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2639 C CD2 . TYR A-2 1 123 ? -5.627 1.733 45.280 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2640 C CE1 . TYR A-2 1 123 ? -4.707 4.063 44.099 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2641 C CE2 . TYR A-2 1 123 ? -4.256 1.993 45.234 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2642 C CZ . TYR A-2 1 123 ? -3.809 3.156 44.642 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2643 O OH . TYR A-2 1 123 ? -2.439 3.396 44.633 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 OH 1 ATOM 2644 N N . SER A-2 1 124 ? -10.667 0.619 43.180 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 N 1 ATOM 2645 C CA . SER A-2 1 124 ? -12.019 0.058 43.360 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 CA 1 ATOM 2646 C C . SER A-2 1 124 ? -11.955 -1.476 43.173 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 C 1 ATOM 2647 O O . SER A-2 1 124 ? -12.504 -2.052 42.207 1.00 4.88 ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 O 1 ATOM 2648 C CB . SER A-2 1 124 ? -12.967 0.649 42.340 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 CB 1 ATOM 2649 O OG . SER A-2 1 124 ? -14.313 0.395 42.752 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 OG 1 ATOM 2650 N N . VAL A-2 1 125 ? -11.233 -2.108 44.102 1.00 5.00 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 N 1 ATOM 2651 C CA . VAL A-2 1 125 ? -11.054 -3.548 44.042 1.00 5.18 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CA 1 ATOM 2652 C C . VAL A-2 1 125 ? -11.007 -4.162 45.416 1.00 5.24 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 C 1 ATOM 2653 O O . VAL A-2 1 125 ? -10.775 -3.467 46.420 1.00 6.27 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 O 1 ATOM 2654 C CB . VAL A-2 1 125 ? -9.706 -3.953 43.331 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CB 1 ATOM 2655 C CG1 . VAL A-2 1 125 ? -9.689 -3.439 41.892 1.00 6.06 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2656 C CG2 . VAL A-2 1 125 ? -8.486 -3.435 44.102 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2657 N N . ALA A-2 1 126 ? -11.224 -5.483 45.430 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 N 1 ATOM 2658 C CA . ALA A-2 1 126 ? -11.096 -6.294 46.628 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 CA 1 ATOM 2659 C C . ALA A-2 1 126 ? -10.550 -7.655 46.215 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 C 1 ATOM 2660 O O . ALA A-2 1 126 ? -10.669 -8.046 45.046 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 O 1 ATOM 2661 C CB . ALA A-2 1 126 ? -12.448 -6.504 47.308 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 CB 1 ATOM 2662 N N . VAL A-2 1 127 ? -9.939 -8.356 47.172 1.00 4.01 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 N 1 ATOM 2663 C CA . VAL A-2 1 127 ? -9.513 -9.734 46.949 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 CA 1 ATOM 2664 C C . VAL A-2 1 127 ? -10.236 -10.549 48.013 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 C 1 ATOM 2665 O O . VAL A-2 1 127 ? -10.334 -10.106 49.177 1.00 4.81 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 O 1 ATOM 2666 C CB . VAL A-2 1 127 ? -7.971 -9.906 46.988 1.00 5.23 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 CB 1 ATOM 2667 C CG1 . VAL A-2 1 127 ? -7.339 -9.020 45.933 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2668 C CG2 . VAL A-2 1 127 ? -7.399 -9.572 48.367 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2669 N N . VAL A-2 1 128 ? -10.768 -11.705 47.628 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 N 1 ATOM 2670 C CA . VAL A-2 1 128 ? -11.566 -12.500 48.547 1.00 4.44 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 CA 1 ATOM 2671 C C . VAL A-2 1 128 ? -11.237 -13.974 48.395 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 C 1 ATOM 2672 O O . VAL A-2 1 128 ? -11.145 -14.489 47.282 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 O 1 ATOM 2673 C CB . VAL A-2 1 128 ? -13.092 -12.277 48.243 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 CB 1 ATOM 2674 C CG1 . VAL A-2 1 128 ? -13.964 -13.281 49.075 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2675 C CG2 . VAL A-2 1 128 ? -13.486 -10.835 48.553 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2676 N N . LYS A-2 1 129 ? -11.042 -14.646 49.522 1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 N 1 ATOM 2677 C CA . LYS A-2 1 129 ? -10.755 -16.046 49.526 1.00 4.63 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CA 1 ATOM 2678 C C . LYS A-2 1 129 ? -12.062 -16.821 49.491 1.00 4.96 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 C 1 ATOM 2679 O O . LYS A-2 1 129 ? -12.986 -16.475 50.217 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 O 1 ATOM 2680 C CB . LYS A-2 1 129 ? -9.999 -16.388 50.817 1.00 5.03 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CB 1 ATOM 2681 C CG . LYS A-2 1 129 ? -9.563 -17.851 50.879 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CG 1 ATOM 2682 C CD . LYS A-2 1 129 ? -8.856 -18.165 52.188 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CD 1 ATOM 2683 C CE . LYS A-2 1 129 ? -8.344 -19.579 52.211 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CE 1 ATOM 2684 N NZ . LYS A-2 1 129 ? -7.650 -19.907 53.510 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2685 N N . ASP A-2 1 130 ? -12.129 -17.859 48.648 1.00 4.81 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 N 1 ATOM 2686 C CA . ASP A-2 1 130 ? -13.322 -18.733 48.580 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CA 1 ATOM 2687 C C . ASP A-2 1 130 ? -13.143 -19.680 49.781 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 C 1 ATOM 2688 O O . ASP A-2 1 130 ? -12.807 -20.859 49.640 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 O 1 ATOM 2689 C CB . ASP A-2 1 130 ? -13.266 -19.495 47.253 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CB 1 ATOM 2690 C CG . ASP A-2 1 130 ? -14.518 -20.278 46.993 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CG 1 ATOM 2691 O OD1 . ASP A-2 1 130 ? -14.377 -21.472 46.666 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2692 O OD2 . ASP A-2 1 130 ? -15.621 -19.713 47.100 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2693 N N . HIS A-2 1 131 ? -13.375 -19.126 50.973 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 N 1 ATOM 2694 C CA . HIS A-2 1 131 ? -13.050 -19.790 52.247 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 CA 1 ATOM 2695 C C . HIS A-2 1 131 ? -14.072 -20.672 52.925 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 C 1 ATOM 2696 O O . HIS A-2 1 131 ? -13.862 -21.087 54.087 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 O 1 ATOM 2697 C CB . HIS A-2 1 131 ? -12.594 -18.725 53.246 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 CB 1 ATOM 2698 C CG . HIS A-2 1 131 ? -13.688 -17.800 53.675 1.00 6.11 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 CG 1 ATOM 2699 N ND1 . HIS A-2 1 131 ? -14.508 -18.074 54.757 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2700 C CD2 . HIS A-2 1 131 ? -14.103 -16.617 53.158 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2701 C CE1 . HIS A-2 1 131 ? -15.386 -17.081 54.873 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2702 N NE2 . HIS A-2 1 131 ? -15.157 -16.188 53.917 1.00 7.16 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2703 N N . SER A-2 1 132 ? -15.157 -20.969 52.230 1.00 6.56 ? ? ? ? ? ? 132 SER A-2 N 1 ATOM 2704 C CA . SER A-2 1 132 ? -16.206 -21.828 52.784 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 132 SER A-2 CA 1 ATOM 2705 C C . SER A-2 1 132 ? -16.972 -22.464 51.642 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 132 SER A-2 C 1 ATOM 2706 O O . SER A-2 1 132 ? -17.092 -21.881 50.575 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 132 SER A-2 O 1 ATOM 2707 C CB . SER A-2 1 132 ? -17.194 -20.978 53.580 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 132 SER A-2 CB 1 ATOM 2708 O OG . SER A-2 1 132 ? -18.286 -21.756 54.107 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 132 SER A-2 OG 1 ATOM 2709 N N . SER A-2 1 133 ? -17.514 -23.653 51.879 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 N 1 ATOM 2710 C CA . SER A-2 1 133 ? -18.336 -24.280 50.872 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 CA 1 ATOM 2711 C C . SER A-2 1 133 ? -19.672 -23.532 50.876 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 C 1 ATOM 2712 O O . SER A-2 1 133 ? -20.379 -23.592 49.873 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 O 1 ATOM 2713 C CB . SER A-2 1 133 ? -18.555 -25.767 51.204 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 CB 1 ATOM 2714 O OG . SER A-2 1 133 ? -19.086 -25.927 52.489 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 OG 1 ATOM 2715 N N . LYS A-2 1 134 ? -20.014 -22.834 51.965 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 N 1 ATOM 2716 C CA . LYS A-2 1 134 ? -21.290 -22.094 52.054 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CA 1 ATOM 2717 C C . LYS A-2 1 134 ? -21.173 -20.788 51.279 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 C 1 ATOM 2718 O O . LYS A-2 1 134 ? -20.418 -19.876 51.659 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 O 1 ATOM 2719 C CB . LYS A-2 1 134 ? -21.618 -21.773 53.507 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CB 1 ATOM 2720 C CG . LYS A-2 1 134 ? -21.794 -23.010 54.410 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CG 1 ATOM 2721 C CD . LYS A-2 1 134 ? -22.087 -22.594 55.827 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CD 1 ATOM 2722 C CE . LYS A-2 1 134 ? -22.276 -23.805 56.716 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CE 1 ATOM 2723 N NZ . LYS A-2 1 134 ? -22.461 -23.389 58.124 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2724 N N . VAL A-2 1 135 ? -21.911 -20.716 50.189 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 N 1 ATOM 2725 C CA . VAL A-2 1 135 ? -21.925 -19.535 49.336 1.00 6.11 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CA 1 ATOM 2726 C C . VAL A-2 1 135 ? -22.154 -18.259 50.133 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 C 1 ATOM 2727 O O . VAL A-2 1 135 ? -21.459 -17.256 49.899 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 O 1 ATOM 2728 C CB . VAL A-2 1 135 ? -23.020 -19.672 48.257 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CB 1 ATOM 2729 C CG1 . VAL A-2 1 135 ? -23.205 -18.384 47.475 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2730 C CG2 . VAL A-2 1 135 ? -22.656 -20.812 47.319 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2731 N N . PHE A-2 1 136 ? -23.070 -18.285 51.089 1.00 5.27 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 N 1 ATOM 2732 C CA . PHE A-2 1 136 ? -23.321 -17.060 51.814 1.00 4.96 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CA 1 ATOM 2733 C C . PHE A-2 1 136 ? -22.098 -16.570 52.577 1.00 5.30 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 C 1 ATOM 2734 O O . PHE A-2 1 136 ? -21.882 -15.350 52.676 1.00 4.68 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 O 1 ATOM 2735 C CB . PHE A-2 1 136 ? -24.505 -17.214 52.784 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CB 1 ATOM 2736 C CG . PHE A-2 1 136 ? -24.785 -15.971 53.583 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CG 1 ATOM 2737 C CD1 . PHE A-2 1 136 ? -25.494 -14.936 53.036 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2738 C CD2 . PHE A-2 1 136 ? -24.285 -15.823 54.850 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2739 C CE1 . PHE A-2 1 136 ? -25.708 -13.768 53.752 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2740 C CE2 . PHE A-2 1 136 ? -24.493 -14.664 55.564 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2741 C CZ . PHE A-2 1 136 ? -25.208 -13.638 55.004 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2742 N N . MET A-2 1 137 ? -21.313 -17.478 53.157 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 N 1 ATOM 2743 C CA . MET A-2 1 137 ? -20.132 -17.029 53.891 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 CA 1 ATOM 2744 C C . MET A-2 1 137 ? -19.127 -16.318 53.006 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 C 1 ATOM 2745 O O . MET A-2 1 137 ? -18.487 -15.365 53.445 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 O 1 ATOM 2746 C CB . MET A-2 1 137 ? -19.489 -18.202 54.623 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 CB 1 ATOM 2747 C CG . MET A-2 1 137 ? -20.446 -18.728 55.709 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 CG 1 ATOM 2748 S SD . MET A-2 1 137 ? -20.844 -17.473 56.998 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 SD 1 ATOM 2749 C CE . MET A-2 1 137 ? -19.542 -17.765 57.611 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 137 MET A-2 CE 1 ATOM 2750 N N . VAL A-2 1 138 ? -18.985 -16.756 51.757 1.00 4.26 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 N 1 ATOM 2751 C CA . VAL A-2 1 138 ? -18.086 -16.076 50.845 1.00 3.99 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CA 1 ATOM 2752 C C . VAL A-2 1 138 ? -18.774 -14.771 50.371 1.00 3.93 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 C 1 ATOM 2753 O O . VAL A-2 1 138 ? -18.134 -13.719 50.308 1.00 4.14 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 O 1 ATOM 2754 C CB . VAL A-2 1 138 ? -17.699 -16.987 49.672 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CB 1 ATOM 2755 C CG1 . VAL A-2 1 138 ? -16.771 -16.263 48.742 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2756 C CG2 . VAL A-2 1 138 ? -17.019 -18.261 50.223 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2757 N N . ALA A-2 1 139 ? -20.072 -14.818 50.054 1.00 3.84 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A-2 N 1 ATOM 2758 C CA . ALA A-2 1 139 ? -20.762 -13.597 49.584 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A-2 CA 1 ATOM 2759 C C . ALA A-2 1 139 ? -20.744 -12.501 50.642 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A-2 C 1 ATOM 2760 O O . ALA A-2 1 139 ? -20.621 -11.331 50.288 1.00 4.05 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A-2 O 1 ATOM 2761 C CB . ALA A-2 1 139 ? -22.195 -13.934 49.222 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A-2 CB 1 ATOM 2762 N N . VAL A-2 1 140 ? -20.906 -12.862 51.918 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 N 1 ATOM 2763 C CA . VAL A-2 1 140 ? -20.892 -11.802 52.938 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CA 1 ATOM 2764 C C . VAL A-2 1 140 ? -19.466 -11.213 53.081 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 C 1 ATOM 2765 O O . VAL A-2 1 140 ? -19.299 -10.034 53.438 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 O 1 ATOM 2766 C CB . VAL A-2 1 140 ? -21.515 -12.301 54.285 1.00 3.40 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CB 1 ATOM 2767 C CG1 . VAL A-2 1 140 ? -20.585 -13.221 55.028 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2768 C CG2 . VAL A-2 1 140 ? -21.933 -11.086 55.132 1.00 5.00 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2769 N N . THR A-2 1 141 ? -18.453 -12.019 52.752 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 N 1 ATOM 2770 C CA . THR A-2 1 141 ? -17.076 -11.511 52.760 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CA 1 ATOM 2771 C C . THR A-2 1 141 ? -16.912 -10.528 51.590 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 C 1 ATOM 2772 O O . THR A-2 1 141 ? -16.330 -9.452 51.779 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 O 1 ATOM 2773 C CB . THR A-2 1 141 ? -16.097 -12.662 52.639 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CB 1 ATOM 2774 O OG1 . THR A-2 1 141 ? -16.303 -13.556 53.754 1.00 5.56 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 OG1 1 ATOM 2775 C CG2 . THR A-2 1 141 ? -14.680 -12.143 52.690 1.00 4.28 ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CG2 1 ATOM 2776 N N . MET A-2 1 142 ? -17.440 -10.891 50.414 1.00 2.99 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 N 1 ATOM 2777 C CA . MET A-2 1 142 ? -17.380 -9.968 49.270 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 CA 1 ATOM 2778 C C . MET A-2 1 142 ? -18.117 -8.649 49.603 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 C 1 ATOM 2779 O O . MET A-2 1 142 ? -17.662 -7.552 49.257 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 O 1 ATOM 2780 C CB . MET A-2 1 142 ? -18.052 -10.591 48.027 1.00 4.01 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 CB 1 ATOM 2781 C CG . MET A-2 1 142 ? -17.295 -11.830 47.570 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 CG 1 ATOM 2782 S SD . MET A-2 1 142 ? -18.170 -12.795 46.325 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 SD 1 ATOM 2783 C CE . MET A-2 1 142 ? -17.848 -11.913 44.956 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 142 MET A-2 CE 1 ATOM 2784 N N . THR A-2 1 143 ? -19.242 -8.757 50.310 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 N 1 ATOM 2785 C CA . THR A-2 1 143 ? -20.056 -7.598 50.680 1.00 3.41 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 CA 1 ATOM 2786 C C . THR A-2 1 143 ? -19.344 -6.742 51.738 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 C 1 ATOM 2787 O O . THR A-2 1 143 ? -19.395 -5.512 51.675 1.00 4.01 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 O 1 ATOM 2788 C CB . THR A-2 1 143 ? -21.447 -8.054 51.164 1.00 4.02 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 CB 1 ATOM 2789 O OG1 . THR A-2 1 143 ? -22.056 -8.838 50.123 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 OG1 1 ATOM 2790 C CG2 . THR A-2 1 143 ? -22.362 -6.854 51.384 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 143 THR A-2 CG2 1 ATOM 2791 N N . HIS A-2 1 144 ? -18.675 -7.385 52.707 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 N 1 ATOM 2792 C CA . HIS A-2 1 144 ? -17.892 -6.673 53.727 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 CA 1 ATOM 2793 C C . HIS A-2 1 144 ? -16.770 -5.854 53.016 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 C 1 ATOM 2794 O O . HIS A-2 1 144 ? -16.562 -4.666 53.318 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 O 1 ATOM 2795 C CB . HIS A-2 1 144 ? -17.279 -7.736 54.656 1.00 3.96 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 CB 1 ATOM 2796 C CG . HIS A-2 1 144 ? -16.368 -7.186 55.710 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 CG 1 ATOM 2797 N ND1 . HIS A-2 1 144 ? -16.758 -7.015 57.015 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2798 C CD2 . HIS A-2 1 144 ? -15.071 -6.796 55.647 1.00 3.09 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2799 C CE1 . HIS A-2 1 144 ? -15.724 -6.564 57.725 1.00 4.24 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2800 N NE2 . HIS A-2 1 144 ? -14.683 -6.411 56.911 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2801 N N . GLU A-2 1 145 ? -16.055 -6.470 52.061 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 N 1 ATOM 2802 C CA . GLU A-2 1 145 ? -14.998 -5.723 51.351 1.00 3.56 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CA 1 ATOM 2803 C C . GLU A-2 1 145 ? -15.591 -4.596 50.484 1.00 3.91 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 C 1 ATOM 2804 O O . GLU A-2 1 145 ? -15.017 -3.509 50.378 1.00 4.37 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 O 1 ATOM 2805 C CB . GLU A-2 1 145 ? -14.115 -6.676 50.510 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CB 1 ATOM 2806 C CG . GLU A-2 1 145 ? -13.551 -7.845 51.334 1.00 4.59 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CG 1 ATOM 2807 C CD . GLU A-2 1 145 ? -12.796 -7.433 52.582 1.00 5.31 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CD 1 ATOM 2808 O OE1 . GLU A-2 1 145 ? -12.667 -8.320 53.488 1.00 5.01 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2809 O OE2 . GLU A-2 1 145 ? -12.331 -6.272 52.694 1.00 5.37 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2810 N N . LEU A-2 1 146 ? -16.738 -4.862 49.846 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N 1 ATOM 2811 C CA . LEU A-2 1 146 ? -17.427 -3.821 49.086 1.00 4.10 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA 1 ATOM 2812 C C . LEU A-2 1 146 ? -17.768 -2.674 50.045 1.00 4.21 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C 1 ATOM 2813 O O . LEU A-2 1 146 ? -17.598 -1.480 49.690 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O 1 ATOM 2814 C CB . LEU A-2 1 146 ? -18.703 -4.395 48.474 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB 1 ATOM 2815 C CG . LEU A-2 1 146 ? -19.502 -3.439 47.582 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG 1 ATOM 2816 C CD1 . LEU A-2 1 146 ? -18.722 -3.164 46.279 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2817 C CD2 . LEU A-2 1 146 ? -20.840 -4.095 47.199 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2818 N N . GLY A-2 1 147 ? -18.284 -3.000 51.231 1.00 3.64 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 N 1 ATOM 2819 C CA . GLY A-2 1 147 ? -18.609 -1.969 52.227 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 CA 1 ATOM 2820 C C . GLY A-2 1 147 ? -17.390 -1.131 52.545 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 C 1 ATOM 2821 O O . GLY A-2 1 147 ? -17.482 0.106 52.611 1.00 4.58 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 O 1 ATOM 2822 N N . HIS A-2 1 148 ? -16.241 -1.774 52.776 1.00 4.18 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 N 1 ATOM 2823 C CA . HIS A-2 1 148 ? -15.036 -0.968 52.989 1.00 4.20 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 CA 1 ATOM 2824 C C . HIS A-2 1 148 ? -14.788 -0.024 51.808 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 C 1 ATOM 2825 O O . HIS A-2 1 148 ? -14.451 1.138 52.009 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 O 1 ATOM 2826 C CB . HIS A-2 1 148 ? -13.776 -1.839 53.124 1.00 4.86 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 CB 1 ATOM 2827 C CG . HIS A-2 1 148 ? -13.580 -2.450 54.473 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 CG 1 ATOM 2828 N ND1 . HIS A-2 1 148 ? -13.579 -1.706 55.636 1.00 4.94 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2829 C CD2 . HIS A-2 1 148 ? -13.254 -3.714 54.837 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2830 C CE1 . HIS A-2 1 148 ? -13.251 -2.488 56.654 1.00 4.44 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2831 N NE2 . HIS A-2 1 148 ? -13.048 -3.714 56.200 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2832 N N . ASN A-2 1 149 ? -14.942 -0.528 50.583 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 N 1 ATOM 2833 C CA . ASN A-2 1 149 ? -14.667 0.307 49.405 1.00 4.24 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 CA 1 ATOM 2834 C C . ASN A-2 1 149 ? -15.669 1.471 49.300 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 C 1 ATOM 2835 O O . ASN A-2 1 149 ? -15.372 2.485 48.642 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 O 1 ATOM 2836 C CB . ASN A-2 1 149 ? -14.627 -0.591 48.149 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 CB 1 ATOM 2837 C CG . ASN A-2 1 149 ? -13.748 -0.034 47.035 1.00 5.51 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 CG 1 ATOM 2838 O OD1 . ASN A-2 1 149 ? -14.200 0.120 45.890 1.00 5.00 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2839 N ND2 . ASN A-2 1 149 ? -12.480 0.247 47.346 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2840 N N . LEU A-2 1 150 ? -16.844 1.330 49.947 1.00 4.70 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 N 1 ATOM 2841 C CA . LEU A-2 1 150 ? -17.873 2.390 50.035 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 CA 1 ATOM 2842 C C . LEU A-2 1 150 ? -17.671 3.278 51.262 1.00 6.31 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 C 1 ATOM 2843 O O . LEU A-2 1 150 ? -18.607 3.978 51.667 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 O 1 ATOM 2844 C CB . LEU A-2 1 150 ? -19.287 1.785 50.038 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 CB 1 ATOM 2845 C CG . LEU A-2 1 150 ? -19.655 1.117 48.717 1.00 6.15 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 CG 1 ATOM 2846 C CD1 . LEU A-2 1 150 ? -20.905 0.247 48.892 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2847 C CD2 . LEU A-2 1 150 ? -19.961 2.175 47.616 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2848 N N . GLY A-2 1 151 ? -16.472 3.229 51.866 1.00 5.66 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A-2 N 1 ATOM 2849 C CA . GLY A-2 1 151 ? -16.147 4.104 52.994 1.00 6.98 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A-2 CA 1 ATOM 2850 C C . GLY A-2 1 151 ? -16.495 3.613 54.380 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A-2 C 1 ATOM 2851 O O . GLY A-2 1 151 ? -16.456 4.387 55.330 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A-2 O 1 ATOM 2852 N N . MET A-2 1 152 ? -16.849 2.348 54.529 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 N 1 ATOM 2853 C CA . MET A-2 1 152 ? -17.197 1.833 55.846 1.00 5.86 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 CA 1 ATOM 2854 C C . MET A-2 1 152 ? -16.000 1.268 56.570 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 C 1 ATOM 2855 O O . MET A-2 1 152 ? -15.134 0.638 55.949 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 O 1 ATOM 2856 C CB . MET A-2 1 152 ? -18.225 0.694 55.715 1.00 5.60 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 CB 1 ATOM 2857 C CG . MET A-2 1 152 ? -19.510 1.106 55.022 1.00 5.63 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 CG 1 ATOM 2858 S SD . MET A-2 1 152 ? -20.550 -0.374 54.779 1.00 5.04 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 SD 1 ATOM 2859 C CE . MET A-2 1 152 ? -21.909 0.358 53.859 1.00 7.08 ? ? ? ? ? ? 152 MET A-2 CE 1 ATOM 2860 N N . GLU A-2 1 153 ? -15.930 1.550 57.874 1.00 5.90 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 N 1 ATOM 2861 C CA . GLU A-2 1 153 ? -14.948 0.920 58.755 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CA 1 ATOM 2862 C C . GLU A-2 1 153 ? -15.700 -0.159 59.523 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 C 1 ATOM 2863 O O . GLU A-2 1 153 ? -16.907 -0.339 59.357 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 O 1 ATOM 2864 C CB . GLU A-2 1 153 ? -14.351 1.928 59.748 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CB 1 ATOM 2865 C CG . GLU A-2 1 153 ? -13.620 3.101 59.070 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CG 1 ATOM 2866 C CD . GLU A-2 1 153 ? -12.321 2.700 58.328 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CD 1 ATOM 2867 O OE1 . GLU A-2 1 153 ? -11.820 1.570 58.479 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2868 O OE2 . GLU A-2 1 153 ? -11.774 3.532 57.573 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2869 N N . HIS A-2 1 154 ? -14.990 -0.912 60.346 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 N 1 ATOM 2870 C CA . HIS A-2 1 154 ? -15.656 -1.930 61.140 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CA 1 ATOM 2871 C C . HIS A-2 1 154 ? -16.624 -1.345 62.132 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 C 1 ATOM 2872 O O . HIS A-2 1 154 ? -16.433 -0.211 62.634 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 O 1 ATOM 2873 C CB . HIS A-2 1 154 ? -14.630 -2.766 61.930 1.00 5.18 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CB 1 ATOM 2874 C CG . HIS A-2 1 154 ? -13.803 -3.642 61.051 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CG 1 ATOM 2875 N ND1 . HIS A-2 1 154 ? -12.589 -4.165 61.437 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2876 C CD2 . HIS A-2 1 154 ? -14.025 -4.091 59.789 1.00 5.25 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2877 C CE1 . HIS A-2 1 154 ? -12.091 -4.895 60.450 1.00 5.73 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2878 N NE2 . HIS A-2 1 154 ? -12.937 -4.862 59.429 1.00 5.69 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2879 N N . ASP A-2 1 155 ? -17.654 -2.120 62.436 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 N 1 ATOM 2880 C CA . ASP A-2 1 155 ? -18.624 -1.733 63.456 1.00 4.65 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CA 1 ATOM 2881 C C . ASP A-2 1 155 ? -17.869 -1.546 64.781 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 C 1 ATOM 2882 O O . ASP A-2 1 155 ? -16.944 -2.265 65.100 1.00 5.75 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 O 1 ATOM 2883 C CB . ASP A-2 1 155 ? -19.707 -2.812 63.575 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CB 1 ATOM 2884 C CG . ASP A-2 1 155 ? -20.625 -2.826 62.376 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CG 1 ATOM 2885 O OD1 . ASP A-2 1 155 ? -20.757 -1.776 61.709 1.00 5.57 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2886 O OD2 . ASP A-2 1 155 ? -21.219 -3.898 62.137 1.00 5.44 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2887 N N . ASP A-2 1 156 ? -18.328 -0.575 65.568 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 N 1 ATOM 2888 C CA . ASP A-2 1 156 ? -17.706 -0.187 66.848 1.00 4.93 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 CA 1 ATOM 2889 C C . ASP A-2 1 156 ? -18.846 -0.047 67.854 1.00 5.28 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 C 1 ATOM 2890 O O . ASP A-2 1 156 ? -19.828 0.652 67.565 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 O 1 ATOM 2891 C CB . ASP A-2 1 156 ? -16.974 1.140 66.610 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 CB 1 ATOM 2892 C CG . ASP A-2 1 156 ? -16.334 1.724 67.894 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 CG 1 ATOM 2893 O OD1 . ASP A-2 1 156 ? -17.069 2.169 68.776 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2894 O OD2 . ASP A-2 1 156 ? -15.101 1.786 68.032 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2895 N N . LYS A-2 1 157 ? -18.724 -0.748 68.984 1.00 5.60 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 N 1 ATOM 2896 C CA . LYS A-2 1 157 ? -19.771 -0.759 70.006 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CA 1 ATOM 2897 C C . LYS A-2 1 157 ? -20.155 0.601 70.562 1.00 6.10 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 C 1 ATOM 2898 O O . LYS A-2 1 157 ? -21.283 0.781 71.007 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 O 1 ATOM 2899 C CB . LYS A-2 1 157 ? -19.376 -1.706 71.143 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CB 1 ATOM 2900 C CG . LYS A-2 1 157 ? -19.322 -3.156 70.743 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CG 1 ATOM 2901 C CD . LYS A-2 1 157 ? -20.668 -3.577 70.162 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CD 1 ATOM 2902 C CE . LYS A-2 1 157 ? -21.761 -3.453 71.181 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CE 1 ATOM 2903 N NZ . LYS A-2 1 157 ? -21.953 -2.091 71.759 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2904 N N . ASP A-2 1 158 ? -19.226 1.539 70.577 1.00 5.57 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 N 1 ATOM 2905 C CA . ASP A-2 1 158 ? -19.587 2.876 71.044 1.00 7.33 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 CA 1 ATOM 2906 C C . ASP A-2 1 158 ? -20.487 3.594 70.056 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 C 1 ATOM 2907 O O . ASP A-2 1 158 ? -21.240 4.455 70.452 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 O 1 ATOM 2908 C CB . ASP A-2 1 158 ? -18.346 3.714 71.297 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 CB 1 ATOM 2909 C CG . ASP A-2 1 158 ? -17.479 3.133 72.350 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 CG 1 ATOM 2910 O OD1 . ASP A-2 1 158 ? -18.003 2.901 73.463 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2911 O OD2 . ASP A-2 1 158 ? -16.294 2.877 72.079 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2912 N N . LYS A-2 1 159 ? -20.447 3.226 68.785 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 N 1 ATOM 2913 C CA . LYS A-2 1 159 ? -21.251 3.876 67.752 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 CA 1 ATOM 2914 C C . LYS A-2 1 159 ? -22.534 3.159 67.419 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 C 1 ATOM 2915 O O . LYS A-2 1 159 ? -23.517 3.816 67.069 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 O 1 ATOM 2916 C CB . LYS A-2 1 159 ? -20.399 4.045 66.504 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 CB 1 ATOM 2917 C CG . LYS A-2 1 159 ? -19.356 5.133 66.666 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 CG 1 ATOM 2918 C CD . LYS A-2 1 159 ? -18.323 5.120 65.504 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 CD 1 ATOM 2919 C CE . LYS A-2 1 159 ? -18.972 5.200 64.125 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 CE 1 ATOM 2920 N NZ . LYS A-2 1 159 ? -19.554 6.535 63.772 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2921 N N . CYS A-2 1 160 ? -22.556 1.839 67.500 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A-2 N 1 ATOM 2922 C CA . CYS A-2 1 160 ? -23.791 1.092 67.211 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A-2 CA 1 ATOM 2923 C C . CYS A-2 1 160 ? -23.718 -0.251 67.940 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A-2 C 1 ATOM 2924 O O . CYS A-2 1 160 ? -22.654 -0.765 68.228 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A-2 O 1 ATOM 2925 C CB . CYS A-2 1 160 ? -23.983 0.917 65.665 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A-2 CB 1 ATOM 2926 S SG . CYS A-2 1 160 ? -22.680 -0.088 64.879 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 160 CYS A-2 SG 1 ATOM 2927 N N . LYS A-2 1 161 ? -24.860 -0.866 68.168 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 N 1 ATOM 2928 C CA . LYS A-2 1 161 ? -24.837 -2.050 68.973 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 CA 1 ATOM 2929 C C . LYS A-2 1 161 ? -24.800 -3.406 68.266 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 C 1 ATOM 2930 O O . LYS A-2 1 161 ? -24.522 -4.402 68.901 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 O 1 ATOM 2931 C CB . LYS A-2 1 161 ? -25.995 -1.936 69.966 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 CB 1 ATOM 2932 C CG . LYS A-2 1 161 ? -25.892 -0.663 70.891 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 CG 1 ATOM 2933 C CD . LYS A-2 1 161 ? -24.493 -0.469 71.576 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 CD 1 ATOM 2934 C CE . LYS A-2 1 161 ? -24.458 0.785 72.491 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 CE 1 ATOM 2935 N NZ . LYS A-2 1 161 ? -23.057 1.161 73.038 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 161 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2936 N N . CYS A-2 1 162 ? -25.022 -3.433 66.953 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A-2 N 1 ATOM 2937 C CA . CYS A-2 1 162 ? -25.045 -4.724 66.256 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A-2 CA 1 ATOM 2938 C C . CYS A-2 1 162 ? -23.797 -5.556 66.455 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A-2 C 1 ATOM 2939 O O . CYS A-2 1 162 ? -22.706 -5.038 66.323 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A-2 O 1 ATOM 2940 C CB . CYS A-2 1 162 ? -25.250 -4.495 64.768 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A-2 CB 1 ATOM 2941 S SG . CYS A-2 1 162 ? -25.585 -6.064 63.918 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A-2 SG 1 ATOM 2942 N N . THR A-2 1 163 ? -23.944 -6.856 66.743 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 N 1 ATOM 2943 C CA . THR A-2 1 163 ? -22.777 -7.726 66.941 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 CA 1 ATOM 2944 C C . THR A-2 1 163 ? -22.438 -8.692 65.788 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 C 1 ATOM 2945 O O . THR A-2 1 163 ? -21.337 -9.242 65.752 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 O 1 ATOM 2946 C CB . THR A-2 1 163 ? -22.917 -8.602 68.199 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 CB 1 ATOM 2947 O OG1 . THR A-2 1 163 ? -24.168 -9.302 68.140 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 OG1 1 ATOM 2948 C CG2 . THR A-2 1 163 ? -22.776 -7.766 69.483 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 163 THR A-2 CG2 1 ATOM 2949 N N . THR A-2 1 164 ? -23.371 -8.886 64.867 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 N 1 ATOM 2950 C CA . THR A-2 1 164 ? -23.176 -9.833 63.762 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 CA 1 ATOM 2951 C C . THR A-2 1 164 ? -23.480 -9.226 62.396 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 C 1 ATOM 2952 O O . THR A-2 1 164 ? -23.710 -9.955 61.399 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 O 1 ATOM 2953 C CB . THR A-2 1 164 ? -24.071 -11.097 63.926 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 CB 1 ATOM 2954 O OG1 . THR A-2 1 164 ? -25.452 -10.717 63.917 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 OG1 1 ATOM 2955 C CG2 . THR A-2 1 164 ? -23.742 -11.840 65.238 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 164 THR A-2 CG2 1 ATOM 2956 N N . CYS A-2 1 165 ? -23.436 -7.905 62.305 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A-2 N 1 ATOM 2957 C CA . CYS A-2 1 165 ? -23.710 -7.226 61.044 1.00 4.95 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A-2 CA 1 ATOM 2958 C C . CYS A-2 1 165 ? -22.540 -7.384 60.077 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A-2 C 1 ATOM 2959 O O . CYS A-2 1 165 ? -21.455 -7.796 60.465 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A-2 O 1 ATOM 2960 C CB . CYS A-2 1 165 ? -24.055 -5.768 61.300 1.00 4.76 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A-2 CB 1 ATOM 2961 S SG . CYS A-2 1 165 ? -25.756 -5.580 61.954 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A-2 SG 1 ATOM 2962 N N . ILE A-2 1 166 ? -22.777 -7.040 58.814 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 N 1 ATOM 2963 C CA . ILE A-2 1 166 ? -21.796 -7.267 57.774 1.00 3.76 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 CA 1 ATOM 2964 C C . ILE A-2 1 166 ? -20.407 -6.709 58.080 1.00 4.34 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 C 1 ATOM 2965 O O . ILE A-2 1 166 ? -19.448 -7.399 57.805 1.00 4.15 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 O 1 ATOM 2966 C CB . ILE A-2 1 166 ? -22.330 -6.680 56.444 1.00 3.58 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 CB 1 ATOM 2967 C CG1 . ILE A-2 1 166 ? -23.551 -7.500 55.984 1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2968 C CG2 . ILE A-2 1 166 ? -21.230 -6.725 55.343 1.00 4.71 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2969 C CD1 . ILE A-2 1 166 ? -24.401 -6.782 54.903 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2970 N N . MET A-2 1 167 ? -20.329 -5.501 58.656 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 N 1 ATOM 2971 C CA . MET A-2 1 167 ? -19.027 -4.894 58.962 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 CA 1 ATOM 2972 C C . MET A-2 1 167 ? -18.499 -5.232 60.348 1.00 4.39 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 C 1 ATOM 2973 O O . MET A-2 1 167 ? -17.662 -4.495 60.889 1.00 4.68 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 O 1 ATOM 2974 C CB . MET A-2 1 167 ? -19.084 -3.382 58.750 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 CB 1 ATOM 2975 C CG . MET A-2 1 167 ? -19.451 -3.004 57.286 1.00 4.00 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 CG 1 ATOM 2976 S SD . MET A-2 1 167 ? -18.440 -3.742 55.992 1.00 4.27 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 SD 1 ATOM 2977 C CE . MET A-2 1 167 ? -16.796 -3.154 56.460 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 167 MET A-2 CE 1 ATOM 2978 N N . SER A-2 1 168 ? -18.938 -6.354 60.929 1.00 3.71 ? ? ? ? ? ? 168 SER A-2 N 1 ATOM 2979 C CA . SER A-2 1 168 ? -18.367 -6.782 62.212 1.00 4.11 ? ? ? ? ? ? 168 SER A-2 CA 1 ATOM 2980 C C . SER A-2 1 168 ? -16.866 -6.947 62.008 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 168 SER A-2 C 1 ATOM 2981 O O . SER A-2 1 168 ? -16.389 -7.293 60.920 1.00 5.14 ? ? ? ? ? ? 168 SER A-2 O 1 ATOM 2982 C CB . SER A-2 1 168 ? -19.019 -8.089 62.678 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 168 SER A-2 CB 1 ATOM 2983 O OG . SER A-2 1 168 ? -18.812 -9.148 61.760 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 168 SER A-2 OG 1 ATOM 2984 N N . ALA A-2 1 169 ? -16.118 -6.718 63.086 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N 1 ATOM 2985 C CA . ALA A-2 1 169 ? -14.673 -6.830 62.987 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA 1 ATOM 2986 C C . ALA A-2 1 169 ? -14.157 -8.220 62.581 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C 1 ATOM 2987 O O . ALA A-2 1 169 ? -13.106 -8.333 61.961 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O 1 ATOM 2988 C CB . ALA A-2 1 169 ? -14.057 -6.388 64.322 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB 1 ATOM 2989 N N . VAL A-2 1 170 ? -14.897 -9.257 62.952 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 N 1 ATOM 2990 C CA . VAL A-2 1 170 ? -14.585 -10.635 62.633 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 CA 1 ATOM 2991 C C . VAL A-2 1 170 ? -15.853 -11.332 62.175 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 C 1 ATOM 2992 O O . VAL A-2 1 170 ? -16.928 -11.066 62.685 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 O 1 ATOM 2993 C CB . VAL A-2 1 170 ? -14.052 -11.355 63.873 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 CB 1 ATOM 2994 C CG1 . VAL A-2 1 170 ? -13.448 -12.686 63.483 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2995 C CG2 . VAL A-2 1 170 ? -13.094 -10.415 64.562 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2996 N N . ILE A-2 1 171 ? -15.702 -12.224 61.207 1.00 5.98 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 N 1 ATOM 2997 C CA . ILE A-2 1 171 ? -16.815 -13.010 60.720 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CA 1 ATOM 2998 C C . ILE A-2 1 171 ? -17.124 -14.107 61.748 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 C 1 ATOM 2999 O O . ILE A-2 1 171 ? -16.257 -14.488 62.559 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 O 1 ATOM 3000 C CB . ILE A-2 1 171 ? -16.437 -13.692 59.334 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CB 1 ATOM 3001 C CG1 . ILE A-2 1 171 ? -17.690 -14.206 58.617 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CG1 1 ATOM 3002 C CG2 . ILE A-2 1 171 ? -15.460 -14.839 59.545 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CG2 1 ATOM 3003 C CD1 . ILE A-2 1 171 ? -17.407 -14.687 57.153 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CD1 1 ATOM 3004 N N . SER A-2 1 172 ? -18.348 -14.622 61.722 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 N 1 ATOM 3005 C CA . SER A-2 1 172 ? -18.716 -15.771 62.557 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 CA 1 ATOM 3006 C C . SER A-2 1 172 ? -19.769 -16.605 61.844 1.00 8.24 ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 C 1 ATOM 3007 O O . SER A-2 1 172 ? -20.342 -16.191 60.830 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 O 1 ATOM 3008 C CB . SER A-2 1 172 ? -19.252 -15.358 63.935 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 CB 1 ATOM 3009 O OG . SER A-2 1 172 ? -20.614 -14.958 63.832 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 OG 1 ATOM 3010 N N . ASP A-2 1 173 ? -20.034 -17.783 62.387 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 N 1 ATOM 3011 C CA . ASP A-2 1 173 ? -21.022 -18.663 61.808 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CA 1 ATOM 3012 C C . ASP A-2 1 173 ? -22.448 -18.138 61.980 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 C 1 ATOM 3013 O O . ASP A-2 1 173 ? -23.368 -18.680 61.398 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 O 1 ATOM 3014 C CB . ASP A-2 1 173 ? -20.841 -20.078 62.385 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CB 1 ATOM 3015 C CG . ASP A-2 1 173 ? -21.235 -20.189 63.841 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CG 1 ATOM 3016 O OD1 . ASP A-2 1 173 ? -21.310 -19.176 64.562 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD1 1 ATOM 3017 O OD2 . ASP A-2 1 173 ? -21.477 -21.341 64.294 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD2 1 ATOM 3018 N N . LYS A-2 1 174 ? -22.618 -17.057 62.727 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 N 1 ATOM 3019 C CA . LYS A-2 1 174 ? -23.936 -16.463 62.916 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 CA 1 ATOM 3020 C C . LYS A-2 1 174 ? -24.015 -15.139 62.153 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 C 1 ATOM 3021 O O . LYS A-2 1 174 ? -24.873 -14.318 62.441 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 O 1 ATOM 3022 C CB . LYS A-2 1 174 ? -24.193 -16.203 64.401 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 CB 1 ATOM 3023 C CG . LYS A-2 1 174 ? -23.904 -17.391 65.327 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 CG 1 ATOM 3024 C CD . LYS A-2 1 174 ? -24.804 -18.560 65.000 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 CD 1 ATOM 3025 C CE . LYS A-2 1 174 ? -25.659 -18.945 66.210 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 CE 1 ATOM 3026 N NZ . LYS A-2 1 174 ? -26.865 -19.739 65.794 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A-2 NZ 1 ATOM 3027 N N . GLN A-2 1 175 ? -23.104 -14.947 61.198 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 N 1 ATOM 3028 C CA . GLN A-2 1 175 ? -23.086 -13.696 60.424 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CA 1 ATOM 3029 C C . GLN A-2 1 175 ? -24.467 -13.350 59.881 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 C 1 ATOM 3030 O O . GLN A-2 1 175 ? -25.139 -14.201 59.270 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 O 1 ATOM 3031 C CB . GLN A-2 1 175 ? -22.095 -13.782 59.242 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CB 1 ATOM 3032 C CG . GLN A-2 1 175 ? -21.602 -12.423 58.816 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CG 1 ATOM 3033 C CD . GLN A-2 1 175 ? -20.752 -11.773 59.879 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CD 1 ATOM 3034 O OE1 . GLN A-2 1 175 ? -20.050 -12.454 60.589 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 OE1 1 ATOM 3035 N NE2 . GLN A-2 1 175 ? -20.797 -10.441 59.977 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 NE2 1 ATOM 3036 N N . SER A-2 1 176 ? -24.907 -12.111 60.093 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 176 SER A-2 N 1 ATOM 3037 C CA . SER A-2 1 176 ? -26.197 -11.700 59.559 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 176 SER A-2 CA 1 ATOM 3038 C C . SER A-2 1 176 ? -25.996 -11.041 58.191 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 176 SER A-2 C 1 ATOM 3039 O O . SER A-2 1 176 ? -24.866 -10.702 57.792 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 176 SER A-2 O 1 ATOM 3040 C CB . SER A-2 1 176 ? -26.887 -10.742 60.527 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 176 SER A-2 CB 1 ATOM 3041 O OG . SER A-2 1 176 ? -26.576 -9.431 60.220 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 176 SER A-2 OG 1 ATOM 3042 N N . LYS A-2 1 177 ? -27.102 -10.834 57.490 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 N 1 ATOM 3043 C CA . LYS A-2 1 177 ? -27.055 -10.222 56.174 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CA 1 ATOM 3044 C C . LYS A-2 1 177 ? -27.353 -8.729 56.261 1.00 6.24 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 C 1 ATOM 3045 O O . LYS A-2 1 177 ? -27.563 -8.096 55.226 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 O 1 ATOM 3046 C CB . LYS A-2 1 177 ? -28.078 -10.902 55.269 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CB 1 ATOM 3047 C CG . LYS A-2 1 177 ? -29.486 -10.638 55.642 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CG 1 ATOM 3048 C CD . LYS A-2 1 177 ? -30.353 -11.259 54.541 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CD 1 ATOM 3049 C CE . LYS A-2 1 177 ? -31.818 -11.004 54.766 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CE 1 ATOM 3050 N NZ . LYS A-2 1 177 ? -32.579 -11.547 53.566 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 NZ 1 ATOM 3051 N N . LEU A-2 1 178 ? -27.381 -8.166 57.469 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 N 1 ATOM 3052 C CA . LEU A-2 1 178 ? -27.684 -6.744 57.654 1.00 5.55 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 CA 1 ATOM 3053 C C . LEU A-2 1 178 ? -26.486 -5.842 57.903 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 C 1 ATOM 3054 O O . LEU A-2 1 178 ? -25.490 -6.237 58.528 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 O 1 ATOM 3055 C CB . LEU A-2 1 178 ? -28.640 -6.551 58.851 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 CB 1 ATOM 3056 C CG . LEU A-2 1 178 ? -29.983 -7.262 58.713 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 CG 1 ATOM 3057 C CD1 . LEU A-2 1 178 ? -30.765 -7.048 60.022 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 CD1 1 ATOM 3058 C CD2 . LEU A-2 1 178 ? -30.758 -6.719 57.536 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A-2 CD2 1 ATOM 3059 N N . PHE A-2 1 179 ? -26.582 -4.629 57.368 1.00 4.61 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 N 1 ATOM 3060 C CA . PHE A-2 1 179 ? -25.602 -3.579 57.662 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CA 1 ATOM 3061 C C . PHE A-2 1 179 ? -26.097 -2.907 58.945 1.00 6.11 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 C 1 ATOM 3062 O O . PHE A-2 1 179 ? -27.296 -2.638 59.125 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 O 1 ATOM 3063 C CB . PHE A-2 1 179 ? -25.564 -2.520 56.554 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CB 1 ATOM 3064 C CG . PHE A-2 1 179 ? -24.768 -2.921 55.371 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CG 1 ATOM 3065 C CD1 . PHE A-2 1 179 ? -23.366 -2.966 55.442 1.00 5.09 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CD1 1 ATOM 3066 C CD2 . PHE A-2 1 179 ? -25.390 -3.287 54.177 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CD2 1 ATOM 3067 C CE1 . PHE A-2 1 179 ? -22.605 -3.366 54.341 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CE1 1 ATOM 3068 C CE2 . PHE A-2 1 179 ? -24.640 -3.688 53.088 1.00 6.39 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CE2 1 ATOM 3069 C CZ . PHE A-2 1 179 ? -23.257 -3.728 53.157 1.00 6.98 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A-2 CZ 1 ATOM 3070 N N . SER A-2 1 180 ? -25.160 -2.615 59.837 1.00 5.22 ? ? ? ? ? ? 180 SER A-2 N 1 ATOM 3071 C CA . SER A-2 1 180 ? -25.450 -1.913 61.088 1.00 5.23 ? ? ? ? ? ? 180 SER A-2 CA 1 ATOM 3072 C C . SER A-2 1 180 ? -25.753 -0.428 60.844 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 180 SER A-2 C 1 ATOM 3073 O O . SER A-2 1 180 ? -25.558 0.121 59.748 1.00 5.27 ? ? ? ? ? ? 180 SER A-2 O 1 ATOM 3074 C CB . SER A-2 1 180 ? -24.221 -1.978 61.969 1.00 4.33 ? ? ? ? ? ? 180 SER A-2 CB 1 ATOM 3075 O OG . SER A-2 1 180 ? -23.249 -1.084 61.440 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 180 SER A-2 OG 1 ATOM 3076 N N . ASP A-2 1 181 ? -26.140 0.259 61.919 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 N 1 ATOM 3077 C CA . ASP A-2 1 181 ? -26.357 1.703 61.815 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CA 1 ATOM 3078 C C . ASP A-2 1 181 ? -25.002 2.385 61.619 1.00 5.71 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 C 1 ATOM 3079 O O . ASP A-2 1 181 ? -24.936 3.418 60.985 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 O 1 ATOM 3080 C CB . ASP A-2 1 181 ? -26.992 2.303 63.084 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CB 1 ATOM 3081 C CG . ASP A-2 1 181 ? -27.201 3.844 62.958 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CG 1 ATOM 3082 O OD1 . ASP A-2 1 181 ? -27.912 4.267 62.007 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD1 1 ATOM 3083 O OD2 . ASP A-2 1 181 ? -26.648 4.635 63.766 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD2 1 ATOM 3084 N N . CYS A-2 1 182 ? -23.919 1.807 62.135 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 N 1 ATOM 3085 C CA . CYS A-2 1 182 ? -22.597 2.399 61.944 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 CA 1 ATOM 3086 C C . CYS A-2 1 182 ? -22.300 2.430 60.434 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 C 1 ATOM 3087 O O . CYS A-2 1 182 ? -21.813 3.410 59.890 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 O 1 ATOM 3088 C CB . CYS A-2 1 182 ? -21.507 1.505 62.528 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 CB 1 ATOM 3089 S SG . CYS A-2 1 182 ? -21.255 1.340 64.336 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 SG 1 ATOM 3090 N N . SER A-2 1 183 ? -22.569 1.297 59.780 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 183 SER A-2 N 1 ATOM 3091 C CA . SER A-2 1 183 ? -22.307 1.151 58.345 1.00 4.85 ? ? ? ? ? ? 183 SER A-2 CA 1 ATOM 3092 C C . SER A-2 1 183 ? -23.160 2.067 57.496 1.00 4.84 ? ? ? ? ? ? 183 SER A-2 C 1 ATOM 3093 O O . SER A-2 1 183 ? -22.663 2.691 56.553 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 183 SER A-2 O 1 ATOM 3094 C CB . SER A-2 1 183 ? -22.582 -0.299 57.939 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 183 SER A-2 CB 1 ATOM 3095 O OG . SER A-2 1 183 ? -21.637 -1.158 58.558 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 183 SER A-2 OG 1 ATOM 3096 N N . LYS A-2 1 184 ? -24.447 2.161 57.826 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 N 1 ATOM 3097 C CA . LYS A-2 1 184 ? -25.328 3.038 57.060 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 CA 1 ATOM 3098 C C . LYS A-2 1 184 ? -24.862 4.479 57.232 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 C 1 ATOM 3099 O O . LYS A-2 1 184 ? -24.850 5.223 56.269 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 O 1 ATOM 3100 C CB . LYS A-2 1 184 ? -26.776 2.832 57.502 1.00 7.08 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 CB 1 ATOM 3101 C CG . LYS A-2 1 184 ? -27.303 1.467 57.113 1.00 7.58 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 CG 1 ATOM 3102 C CD . LYS A-2 1 184 ? -28.717 1.298 57.631 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 CD 1 ATOM 3103 C CE . LYS A-2 1 184 ? -29.221 -0.036 57.215 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 CE 1 ATOM 3104 N NZ . LYS A-2 1 184 ? -30.648 -0.146 57.611 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A-2 NZ 1 ATOM 3105 N N . ASP A-2 1 185 ? -24.447 4.859 58.447 1.00 6.19 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 N 1 ATOM 3106 C CA . ASP A-2 1 185 ? -23.969 6.232 58.647 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 CA 1 ATOM 3107 C C . ASP A-2 1 185 ? -22.678 6.472 57.846 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 C 1 ATOM 3108 O O . ASP A-2 1 185 ? -22.499 7.545 57.288 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 O 1 ATOM 3109 C CB . ASP A-2 1 185 ? -23.736 6.504 60.135 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 CB 1 ATOM 3110 C CG . ASP A-2 1 185 ? -25.018 6.612 60.919 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 CG 1 ATOM 3111 O OD1 . ASP A-2 1 185 ? -26.104 6.508 60.333 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 OD1 1 ATOM 3112 O OD2 . ASP A-2 1 185 ? -24.946 6.785 62.161 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 OD2 1 ATOM 3113 N N . TYR A-2 1 186 ? -21.761 5.497 57.813 1.00 6.08 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 N 1 ATOM 3114 C CA . TYR A-2 1 186 ? -20.551 5.631 56.997 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CA 1 ATOM 3115 C C . TYR A-2 1 186 ? -20.909 5.826 55.534 1.00 6.17 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 C 1 ATOM 3116 O O . TYR A-2 1 186 ? -20.262 6.601 54.837 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 O 1 ATOM 3117 C CB . TYR A-2 1 186 ? -19.641 4.390 57.072 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CB 1 ATOM 3118 C CG . TYR A-2 1 186 ? -18.732 4.336 58.297 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CG 1 ATOM 3119 C CD1 . TYR A-2 1 186 ? -18.759 3.240 59.152 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CD1 1 ATOM 3120 C CD2 . TYR A-2 1 186 ? -17.848 5.396 58.594 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CD2 1 ATOM 3121 C CE1 . TYR A-2 1 186 ? -17.946 3.183 60.274 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CE1 1 ATOM 3122 C CE2 . TYR A-2 1 186 ? -17.036 5.339 59.723 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CE2 1 ATOM 3123 C CZ . TYR A-2 1 186 ? -17.095 4.241 60.548 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 CZ 1 ATOM 3124 O OH . TYR A-2 1 186 ? -16.337 4.172 61.696 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 186 TYR A-2 OH 1 ATOM 3125 N N . TYR A-2 1 187 ? -21.916 5.100 55.053 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 N 1 ATOM 3126 C CA . TYR A-2 1 187 ? -22.323 5.232 53.658 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CA 1 ATOM 3127 C C . TYR A-2 1 187 ? -22.894 6.620 53.398 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 C 1 ATOM 3128 O O . TYR A-2 1 187 ? -22.617 7.203 52.342 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 O 1 ATOM 3129 C CB . TYR A-2 1 187 ? -23.314 4.108 53.290 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CB 1 ATOM 3130 C CG . TYR A-2 1 187 ? -23.712 4.124 51.823 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CG 1 ATOM 3131 C CD1 . TYR A-2 1 187 ? -22.752 4.115 50.817 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CD1 1 ATOM 3132 C CD2 . TYR A-2 1 187 ? -25.053 4.155 51.463 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CD2 1 ATOM 3133 C CE1 . TYR A-2 1 187 ? -23.146 4.137 49.465 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CE1 1 ATOM 3134 C CE2 . TYR A-2 1 187 ? -25.445 4.185 50.135 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CE2 1 ATOM 3135 C CZ . TYR A-2 1 187 ? -24.483 4.173 49.145 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 CZ 1 ATOM 3136 O OH . TYR A-2 1 187 ? -24.817 4.202 47.794 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A-2 OH 1 ATOM 3137 N N . GLN A-2 1 188 ? -23.677 7.156 54.329 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 N 1 ATOM 3138 C CA . GLN A-2 1 188 ? -24.206 8.497 54.121 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 CA 1 ATOM 3139 C C . GLN A-2 1 188 ? -23.037 9.481 54.014 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 C 1 ATOM 3140 O O . GLN A-2 1 188 ? -23.041 10.377 53.157 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 O 1 ATOM 3141 C CB . GLN A-2 1 188 ? -25.118 8.928 55.275 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 CB 1 ATOM 3142 C CG . GLN A-2 1 188 ? -25.664 10.338 55.037 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 CG 1 ATOM 3143 C CD . GLN A-2 1 188 ? -26.456 10.403 53.735 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 CD 1 ATOM 3144 O OE1 . GLN A-2 1 188 ? -26.043 11.024 52.726 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 OE1 1 ATOM 3145 N NE2 . GLN A-2 1 188 ? -27.574 9.751 53.731 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A-2 NE2 1 ATOM 3146 N N . THR A-2 1 189 ? -22.030 9.313 54.870 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 N 1 ATOM 3147 C CA . THR A-2 1 189 ? -20.871 10.204 54.850 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 CA 1 ATOM 3148 C C . THR A-2 1 189 ? -20.184 10.132 53.485 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 C 1 ATOM 3149 O O . THR A-2 1 189 ? -19.810 11.161 52.896 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 O 1 ATOM 3150 C CB . THR A-2 1 189 ? -19.927 9.816 56.000 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 CB 1 ATOM 3151 O OG1 . THR A-2 1 189 ? -20.585 10.112 57.250 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 OG1 1 ATOM 3152 C CG2 . THR A-2 1 189 ? -18.617 10.593 55.924 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 189 THR A-2 CG2 1 ATOM 3153 N N . PHE A-2 1 190 ? -20.018 8.910 52.979 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 N 1 ATOM 3154 C CA . PHE A-2 1 190 ? -19.424 8.676 51.671 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CA 1 ATOM 3155 C C . PHE A-2 1 190 ? -20.209 9.358 50.541 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 C 1 ATOM 3156 O O . PHE A-2 1 190 ? -19.597 10.006 49.672 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 O 1 ATOM 3157 C CB . PHE A-2 1 190 ? -19.372 7.163 51.415 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CB 1 ATOM 3158 C CG . PHE A-2 1 190 ? -18.625 6.796 50.173 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CG 1 ATOM 3159 C CD1 . PHE A-2 1 190 ? -17.251 6.985 50.100 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CD1 1 ATOM 3160 C CD2 . PHE A-2 1 190 ? -19.300 6.294 49.080 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CD2 1 ATOM 3161 C CE1 . PHE A-2 1 190 ? -16.560 6.668 48.935 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CE1 1 ATOM 3162 C CE2 . PHE A-2 1 190 ? -18.595 5.976 47.899 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CE2 1 ATOM 3163 C CZ . PHE A-2 1 190 ? -17.240 6.166 47.843 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A-2 CZ 1 ATOM 3164 N N . LEU A-2 1 191 ? -21.538 9.219 50.523 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 N 1 ATOM 3165 C CA . LEU A-2 1 191 ? -22.353 9.847 49.475 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CA 1 ATOM 3166 C C . LEU A-2 1 191 ? -22.292 11.365 49.562 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 C 1 ATOM 3167 O O . LEU A-2 1 191 ? -22.386 12.057 48.543 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 O 1 ATOM 3168 C CB . LEU A-2 1 191 ? -23.800 9.412 49.605 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CB 1 ATOM 3169 C CG . LEU A-2 1 191 ? -24.075 7.948 49.233 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CG 1 ATOM 3170 C CD1 . LEU A-2 1 191 ? -25.595 7.738 49.272 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD1 1 ATOM 3171 C CD2 . LEU A-2 1 191 ? -23.534 7.659 47.822 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD2 1 ATOM 3172 N N . THR A-2 1 192 ? -22.101 11.868 50.763 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 N 1 ATOM 3173 C CA . THR A-2 1 192 ? -22.025 13.305 50.989 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CA 1 ATOM 3174 C C . THR A-2 1 192 ? -20.672 13.900 50.653 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 C 1 ATOM 3175 O O . THR A-2 1 192 ? -20.593 14.903 49.923 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 O 1 ATOM 3176 C CB . THR A-2 1 192 ? -22.346 13.619 52.437 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CB 1 ATOM 3177 O OG1 . THR A-2 1 192 ? -23.719 13.308 52.696 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 OG1 1 ATOM 3178 C CG2 . THR A-2 1 192 ? -22.081 15.114 52.745 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CG2 1 ATOM 3179 N N . ASN A-2 1 193 ? -19.608 13.286 51.157 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 N 1 ATOM 3180 C CA . ASN A-2 1 193 ? -18.254 13.806 50.954 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 CA 1 ATOM 3181 C C . ASN A-2 1 193 ? -17.549 13.394 49.680 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 C 1 ATOM 3182 O O . ASN A-2 1 193 ? -16.757 14.159 49.145 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 O 1 ATOM 3183 C CB . ASN A-2 1 193 ? -17.339 13.425 52.130 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 CB 1 ATOM 3184 C CG . ASN A-2 1 193 ? -17.796 14.020 53.442 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 CG 1 ATOM 3185 O OD1 . ASN A-2 1 193 ? -18.643 14.912 53.462 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 OD1 1 ATOM 3186 N ND2 . ASN A-2 1 193 ? -17.247 13.524 54.540 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A-2 ND2 1 ATOM 3187 N N . ASP A-2 1 194 ? -17.831 12.194 49.187 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 N 1 ATOM 3188 C CA . ASP A-2 1 194 ? -17.171 11.655 48.000 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CA 1 ATOM 3189 C C . ASP A-2 1 194 ? -18.099 11.615 46.788 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 C 1 ATOM 3190 O O . ASP A-2 1 194 ? -17.754 12.129 45.726 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 O 1 ATOM 3191 C CB . ASP A-2 1 194 ? -16.617 10.244 48.323 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CB 1 ATOM 3192 C CG . ASP A-2 1 194 ? -15.541 9.788 47.345 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CG 1 ATOM 3193 O OD1 . ASP A-2 1 194 ? -14.482 9.290 47.809 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 OD1 1 ATOM 3194 O OD2 . ASP A-2 1 194 ? -15.741 9.913 46.117 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 OD2 1 ATOM 3195 N N . ASN A-2 1 195 ? -19.255 10.975 46.931 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 N 1 ATOM 3196 C CA . ASN A-2 1 195 ? -20.264 10.904 45.871 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 CA 1 ATOM 3197 C C . ASN A-2 1 195 ? -19.656 10.605 44.500 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 C 1 ATOM 3198 O O . ASN A-2 1 195 ? -19.817 11.393 43.554 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 O 1 ATOM 3199 C CB . ASN A-2 1 195 ? -21.014 12.246 45.831 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 CB 1 ATOM 3200 C CG . ASN A-2 1 195 ? -22.346 12.152 45.125 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 CG 1 ATOM 3201 O OD1 . ASN A-2 1 195 ? -22.949 11.070 45.027 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 OD1 1 ATOM 3202 N ND2 . ASN A-2 1 195 ? -22.845 13.298 44.650 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A-2 ND2 1 ATOM 3203 N N . PRO A-2 1 196 ? -18.951 9.462 44.361 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 N 1 ATOM 3204 C CA . PRO A-2 1 196 ? -18.365 9.178 43.052 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 CA 1 ATOM 3205 C C . PRO A-2 1 196 ? -19.392 9.038 41.945 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 C 1 ATOM 3206 O O . PRO A-2 1 196 ? -20.480 8.498 42.123 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 O 1 ATOM 3207 C CB . PRO A-2 1 196 ? -17.563 7.900 43.297 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 CB 1 ATOM 3208 C CG . PRO A-2 1 196 ? -18.366 7.209 44.294 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 CG 1 ATOM 3209 C CD . PRO A-2 1 196 ? -18.768 8.310 45.263 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A-2 CD 1 ATOM 3210 N N . GLN A-2 1 197 ? -19.040 9.561 40.785 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 N 1 ATOM 3211 C CA . GLN A-2 1 197 ? -19.958 9.540 39.662 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CA 1 ATOM 3212 C C . GLN A-2 1 197 ? -20.310 8.197 39.041 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 C 1 ATOM 3213 O O . GLN A-2 1 197 ? -21.430 8.009 38.571 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 O 1 ATOM 3214 C CB . GLN A-2 1 197 ? -19.417 10.442 38.551 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CB 1 ATOM 3215 C CG . GLN A-2 1 197 ? -20.228 10.377 37.249 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CG 1 ATOM 3216 C CD . GLN A-2 1 197 ? -21.557 11.099 37.330 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CD 1 ATOM 3217 O OE1 . GLN A-2 1 197 ? -21.625 12.237 37.815 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 OE1 1 ATOM 3218 N NE2 . GLN A-2 1 197 ? -22.627 10.456 36.835 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 NE2 1 ATOM 3219 N N . CYS A-2 1 198 ? -19.381 7.243 39.056 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A-2 N 1 ATOM 3220 C CA . CYS A-2 1 198 ? -19.683 6.004 38.362 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A-2 CA 1 ATOM 3221 C C . CYS A-2 1 198 ? -20.885 5.265 38.896 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A-2 C 1 ATOM 3222 O O . CYS A-2 1 198 ? -21.582 4.620 38.126 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A-2 O 1 ATOM 3223 C CB . CYS A-2 1 198 ? -18.450 5.085 38.302 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A-2 CB 1 ATOM 3224 S SG . CYS A-2 1 198 ? -18.124 3.897 39.651 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A-2 SG 1 ATOM 3225 N N . ILE A-2 1 199 ? -21.188 5.403 40.181 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 N 1 ATOM 3226 C CA . ILE A-2 1 199 ? -22.313 4.659 40.735 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CA 1 ATOM 3227 C C . ILE A-2 1 199 ? -23.656 5.376 40.582 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 C 1 ATOM 3228 O O . ILE A-2 1 199 ? -24.691 4.851 40.973 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 O 1 ATOM 3229 C CB . ILE A-2 1 199 ? -22.049 4.221 42.209 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CB 1 ATOM 3230 C CG1 . ILE A-2 1 199 ? -21.796 5.414 43.118 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CG1 1 ATOM 3231 C CG2 . ILE A-2 1 199 ? -20.835 3.269 42.245 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CG2 1 ATOM 3232 C CD1 . ILE A-2 1 199 ? -21.876 5.066 44.612 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CD1 1 ATOM 3233 N N . LEU A-2 1 200 ? -23.637 6.539 39.933 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 N 1 ATOM 3234 C CA . LEU A-2 1 200 ? -24.877 7.252 39.665 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 CA 1 ATOM 3235 C C . LEU A-2 1 200 ? -25.400 6.746 38.339 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 C 1 ATOM 3236 O O . LEU A-2 1 200 ? -26.555 6.955 38.024 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 O 1 ATOM 3237 C CB . LEU A-2 1 200 ? -24.618 8.759 39.562 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 CB 1 ATOM 3238 C CG . LEU A-2 1 200 ? -24.617 9.492 40.903 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 CG 1 ATOM 3239 C CD1 . LEU A-2 1 200 ? -26.036 9.622 41.399 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 CD1 1 ATOM 3240 C CD2 . LEU A-2 1 200 ? -23.768 8.761 41.888 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A-2 CD2 1 ATOM 3241 N N . ASN A-2 1 201 ? -24.541 6.055 37.590 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 N 1 ATOM 3242 C CA . ASN A-2 1 201 ? -24.889 5.549 36.273 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 CA 1 ATOM 3243 C C . ASN A-2 1 201 ? -25.535 4.168 36.220 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 C 1 ATOM 3244 O O . ASN A-2 1 201 ? -24.921 3.165 36.586 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 O 1 ATOM 3245 C CB . ASN A-2 1 201 ? -23.651 5.532 35.369 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 CB 1 ATOM 3246 C CG . ASN A-2 1 201 ? -22.942 6.869 35.310 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 CG 1 ATOM 3247 O OD1 . ASN A-2 1 201 ? -23.570 7.931 35.346 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 OD1 1 ATOM 3248 N ND2 . ASN A-2 1 201 ? -21.623 6.826 35.191 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A-2 ND2 1 ATOM 3249 N N . ALA A-2 1 202 ? -26.773 4.114 35.755 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 N 1 ATOM 3250 C CA . ALA A-2 1 202 ? -27.456 2.834 35.606 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 CA 1 ATOM 3251 C C . ALA A-2 1 202 ? -26.833 2.150 34.378 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 C 1 ATOM 3252 O O . ALA A-2 1 202 ? -26.358 2.828 33.463 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 O 1 ATOM 3253 C CB . ALA A-2 1 202 ? -28.935 3.056 35.370 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 CB 1 ATOM 3254 N N . PRO A-2 1 203 ? -26.811 0.811 34.340 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 N 1 ATOM 3255 C CA . PRO A-2 1 203 ? -26.233 0.092 33.193 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 CA 1 ATOM 3256 C C . PRO A-2 1 203 ? -26.974 0.439 31.898 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 C 1 ATOM 3257 O O . PRO A-2 1 203 ? -28.172 0.748 31.958 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 O 1 ATOM 3258 C CB . PRO A-2 1 203 ? -26.423 -1.375 33.568 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 CB 1 ATOM 3259 C CG . PRO A-2 1 203 ? -26.401 -1.365 35.094 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 CG 1 ATOM 3260 C CD . PRO A-2 1 203 ? -27.207 -0.116 35.421 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 CD 1 ATOM 3261 O OXT . PRO A-2 1 203 ? -26.351 0.355 30.825 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A-2 OXT 1 HETATM 3262 N N . PCA B-2 2 1 ? -9.722 -14.734 62.036 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 N 1 HETATM 3263 C CA . PCA B-2 2 1 ? -9.796 -14.531 60.580 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 CA 1 HETATM 3264 C CB . PCA B-2 2 1 ? -11.083 -15.157 60.053 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 CB 1 HETATM 3265 C CG . PCA B-2 2 1 ? -11.809 -15.572 61.286 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 CG 1 HETATM 3266 C CD . PCA B-2 2 1 ? -10.889 -15.240 62.425 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 CD 1 HETATM 3267 O OE . PCA B-2 2 1 ? -11.182 -15.420 63.603 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 OE 1 HETATM 3268 C C . PCA B-2 2 1 ? -9.810 -13.033 60.339 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 C 1 HETATM 3269 O O . PCA B-2 2 1 ? -10.584 -12.295 60.958 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 251 PCA B-2 O 1 ATOM 3270 N N . ASN B-2 2 2 ? -8.957 -12.569 59.439 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 N 1 ATOM 3271 C CA . ASN B-2 2 2 ? -8.896 -11.147 59.145 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 CA 1 ATOM 3272 C C . ASN B-2 2 2 ? -9.684 -10.890 57.868 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 C 1 ATOM 3273 O O . ASN B-2 2 2 ? -9.558 -11.633 56.905 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 O 1 ATOM 3274 C CB . ASN B-2 2 2 ? -7.448 -10.699 58.890 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 CB 1 ATOM 3275 C CG . ASN B-2 2 2 ? -6.690 -10.382 60.172 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 CG 1 ATOM 3276 O OD1 . ASN B-2 2 2 ? -7.094 -9.514 60.954 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 OD1 1 ATOM 3277 N ND2 . ASN B-2 2 2 ? -5.578 -11.082 60.387 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B-2 ND2 1 ATOM 3278 N N . TRP B-2 2 3 ? -10.506 -9.848 57.888 1.00 6.65 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 N 1 ATOM 3279 C CA . TRP B-2 2 3 ? -11.272 -9.428 56.715 1.00 5.48 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CA 1 ATOM 3280 C C . TRP B-2 2 3 ? -11.541 -7.945 56.805 1.00 6.10 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 C 1 ATOM 3281 O O . TRP B-2 2 3 ? -11.929 -7.318 55.811 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 O 1 ATOM 3282 C CB . TRP B-2 2 3 ? -12.586 -10.199 56.580 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CB 1 ATOM 3283 C CG . TRP B-2 2 3 ? -13.717 -9.899 57.584 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CG 1 ATOM 3284 C CD1 . TRP B-2 2 3 ? -13.647 -9.256 58.797 1.00 4.41 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CD1 1 ATOM 3285 C CD2 . TRP B-2 2 3 ? -15.084 -10.240 57.393 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CD2 1 ATOM 3286 N NE1 . TRP B-2 2 3 ? -14.905 -9.180 59.372 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 NE1 1 ATOM 3287 C CE2 . TRP B-2 2 3 ? -15.810 -9.773 58.532 1.00 3.95 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CE2 1 ATOM 3288 C CE3 . TRP B-2 2 3 ? -15.775 -10.886 56.379 1.00 4.21 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CE3 1 ATOM 3289 C CZ2 . TRP B-2 2 3 ? -17.198 -9.936 58.661 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CZ2 1 ATOM 3290 C CZ3 . TRP B-2 2 3 ? -17.155 -11.063 56.498 1.00 4.62 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CZ3 1 ATOM 3291 C CH2 . TRP B-2 2 3 ? -17.857 -10.591 57.626 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 CH2 1 ATOM 3292 O OXT . TRP B-2 2 3 ? -11.384 -7.374 57.906 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B-2 OXT 1 HETATM 3293 CD CD . CD C 3 . ? 5.554 12.624 8.212 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 981 CD A CD 1 HETATM 3294 CD CD . CD D 3 . ? 15.466 28.026 28.239 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 982 CD A CD 1 HETATM 3295 CD CD . CD E 3 . ? -6.631 27.175 2.810 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 983 CD A CD 1 HETATM 3296 CD CD . CD F 3 . ? 25.592 3.636 30.178 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 984 CD A CD 1 HETATM 3297 CD CD . CD G 3 . ? -1.280 34.121 21.325 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 985 CD A CD 1 HETATM 3298 CD CD . CD H 3 . ? -8.897 13.826 20.002 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 986 CD A CD 1 HETATM 3299 CD CD . CD I 3 . ? -0.782 28.393 35.956 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 987 CD A CD 1 HETATM 3300 CD CD . CD J 3 . ? 19.743 14.230 9.381 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 988 CD A CD 1 HETATM 3301 CD CD . CD K 3 . ? 0.333 28.604 -0.122 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 989 CD A CD 1 HETATM 3302 CD CD . CD L 3 . ? -2.524 2.550 32.844 0.50 11.19 ? ? ? ? ? ? 990 CD A CD 1 HETATM 3303 CD CD . CD M 3 . ? -5.559 5.804 31.495 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 991 CD A CD 1 HETATM 3304 CD CD . CD C-2 3 . ? -12.624 -5.554 57.385 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 981 CD A-2 CD 1 HETATM 3305 CD CD . CD D-2 3 . ? -28.026 -15.466 37.358 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 982 CD A-2 CD 1 HETATM 3306 CD CD . CD E-2 3 . ? -27.175 6.631 62.787 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 983 CD A-2 CD 1 HETATM 3307 CD CD . CD F-2 3 . ? -3.636 -25.592 35.419 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 984 CD A-2 CD 1 HETATM 3308 CD CD . CD G-2 3 . ? -34.121 1.280 44.272 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 985 CD A-2 CD 1 HETATM 3309 CD CD . CD H-2 3 . ? -13.826 8.897 45.595 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 986 CD A-2 CD 1 HETATM 3310 CD CD . CD I-2 3 . ? -28.393 0.782 29.641 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 987 CD A-2 CD 1 HETATM 3311 CD CD . CD J-2 3 . ? -14.230 -19.743 56.216 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 988 CD A-2 CD 1 HETATM 3312 CD CD . CD K-2 3 . ? -28.604 -0.333 65.719 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 989 CD A-2 CD 1 HETATM 3313 CD CD . CD L-2 3 . ? -2.550 2.524 32.753 0.50 11.19 ? ? ? ? ? ? 990 CD A-2 CD 1 HETATM 3314 CD CD . CD M-2 3 . ? -5.804 5.559 34.102 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 991 CD A-2 CD 1 HETATM 3315 O O . HOH N 4 . ? 22.690 24.171 15.324 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 3316 O O . HOH N 4 . ? 20.528 24.710 13.799 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 3317 O O . HOH N 4 . ? 20.866 25.359 10.871 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 3318 O O . HOH N 4 . ? 12.154 -3.215 16.093 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 3319 O O . HOH N 4 . ? 11.333 2.782 11.665 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 3320 O O . HOH N 4 . ? 12.622 29.278 7.009 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 3321 O O . HOH N 4 . ? 14.065 31.015 7.954 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 3322 O O . HOH N 4 . ? 10.250 32.199 6.506 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 3323 O O . HOH N 4 . ? 10.409 -0.104 10.216 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 3324 O O . HOH N 4 . ? 13.991 -2.451 8.438 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 3325 O O . HOH N 4 . ? 16.716 0.032 7.780 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 3326 O O . HOH N 4 . ? 8.891 16.195 -0.219 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 3327 O O . HOH N 4 . ? 19.872 0.417 12.283 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 3328 O O . HOH N 4 . ? 4.140 30.037 19.672 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 3329 O O . HOH N 4 . ? -10.787 29.128 22.055 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 3330 O O . HOH N 4 . ? 5.906 33.355 20.745 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 3331 O O . HOH N 4 . ? 1.721 31.736 19.435 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 3332 O O . HOH N 4 . ? -8.529 22.280 21.273 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 3333 O O . HOH N 4 . ? -3.381 35.540 20.956 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 3334 O O . HOH N 4 . ? 0.571 32.388 21.659 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 3335 O O . HOH N 4 . ? 20.343 -1.776 8.824 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 3336 O O . HOH N 4 . ? 2.211 28.991 27.937 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 3337 O O . HOH N 4 . ? -7.345 7.100 24.853 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 3338 O O . HOH N 4 . ? -2.129 13.332 27.706 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 3339 O O . HOH N 4 . ? 3.870 22.678 33.443 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 3340 O O . HOH N 4 . ? 14.247 22.049 32.059 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 3341 O O . HOH N 4 . ? 24.370 4.146 25.870 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 3342 O O . HOH N 4 . ? 17.752 6.135 33.401 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 3343 O O . HOH N 4 . ? 12.586 11.969 39.939 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 3344 O O . HOH N 4 . ? 27.425 7.766 31.720 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 3345 O O . HOH N 4 . ? 19.107 4.387 24.116 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 3346 O O . HOH N 4 . ? 20.199 4.190 21.790 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 3347 O O . HOH N 4 . ? 29.441 9.588 27.518 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 3348 O O . HOH N 4 . ? -0.496 13.967 38.422 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1 HETATM 3349 O O . HOH N 4 . ? 1.166 18.022 37.314 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1 HETATM 3350 O O . HOH N 4 . ? 2.954 18.688 39.467 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1 HETATM 3351 O O . HOH N 4 . ? 5.642 16.794 42.826 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1 HETATM 3352 O O . HOH N 4 . ? 4.995 17.070 39.592 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O 1 HETATM 3353 O O . HOH N 4 . ? 1.311 10.312 43.869 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O 1 HETATM 3354 O O . HOH N 4 . ? -2.886 17.356 29.881 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O 1 HETATM 3355 O O . HOH N 4 . ? -2.133 22.145 28.852 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O 1 HETATM 3356 O O . HOH N 4 . ? -4.522 20.222 30.914 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O 1 HETATM 3357 O O . HOH N 4 . ? 29.066 4.021 21.227 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O 1 HETATM 3358 O O . HOH N 4 . ? 23.217 11.420 7.540 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O 1 HETATM 3359 O O . HOH N 4 . ? 17.449 6.298 10.984 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O 1 HETATM 3360 O O . HOH N 4 . ? 17.788 2.814 8.667 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O 1 HETATM 3361 O O . HOH N 4 . ? -8.088 16.409 26.613 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O 1 HETATM 3362 O O . HOH N 4 . ? 17.759 28.191 27.510 1.00 5.29 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O 1 HETATM 3363 O O . HOH N 4 . ? 14.783 30.168 27.510 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O 1 HETATM 3364 O O . HOH N 4 . ? 11.153 21.774 32.318 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O 1 HETATM 3365 O O . HOH N 4 . ? 11.619 19.008 34.186 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O 1 HETATM 3366 O O . HOH N 4 . ? 24.143 21.868 24.405 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O 1 HETATM 3367 O O . HOH N 4 . ? 21.480 16.875 7.208 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O 1 HETATM 3368 O O . HOH N 4 . ? 19.658 11.879 9.189 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O 1 HETATM 3369 O O . HOH N 4 . ? 19.344 16.613 8.567 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O 1 HETATM 3370 O O . HOH N 4 . ? 18.594 13.292 7.542 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O 1 HETATM 3371 O O . HOH N 4 . ? 8.961 2.844 10.002 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O 1 HETATM 3372 O O . HOH N 4 . ? 5.987 21.639 1.718 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O 1 HETATM 3373 O O . HOH N 4 . ? 6.460 19.518 -0.171 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O 1 HETATM 3374 O O . HOH N 4 . ? -6.982 17.553 10.369 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O 1 HETATM 3375 O O . HOH N 4 . ? -8.763 16.269 12.217 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O 1 HETATM 3376 O O . HOH N 4 . ? -2.163 17.689 2.105 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O 1 HETATM 3377 O O . HOH N 4 . ? 2.001 14.213 -0.011 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O 1 HETATM 3378 O O . HOH N 4 . ? 0.352 11.581 2.913 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O 1 HETATM 3379 O O . HOH N 4 . ? 0.081 19.583 5.678 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O 1 HETATM 3380 O O . HOH N 4 . ? 0.761 12.102 5.671 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O 1 HETATM 3381 O O . HOH N 4 . ? -4.167 9.523 8.928 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O 1 HETATM 3382 O O . HOH N 4 . ? 3.562 22.370 6.010 1.00 4.19 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O 1 HETATM 3383 O O . HOH N 4 . ? 5.057 17.161 0.398 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O 1 HETATM 3384 O O . HOH N 4 . ? 2.211 15.912 -3.825 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O 1 HETATM 3385 O O . HOH N 4 . ? -8.068 17.132 2.853 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O 1 HETATM 3386 O O . HOH N 4 . ? -9.016 17.560 5.709 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O 1 HETATM 3387 O O . HOH N 4 . ? -12.917 11.478 9.267 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O 1 HETATM 3388 O O . HOH N 4 . ? -5.715 20.594 4.412 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O 1 HETATM 3389 O O . HOH N 4 . ? 2.737 21.124 -1.132 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O 1 HETATM 3390 O O . HOH N 4 . ? 8.967 27.732 -4.045 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O 1 HETATM 3391 O O . HOH N 4 . ? 9.682 19.072 -3.587 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O 1 HETATM 3392 O O . HOH N 4 . ? 4.185 -1.665 26.889 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O 1 HETATM 3393 O O . HOH N 4 . ? 4.877 0.702 30.172 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O 1 HETATM 3394 O O . HOH N 4 . ? -1.106 27.318 -1.837 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O 1 HETATM 3395 O O . HOH N 4 . ? 13.084 17.170 -1.154 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1 HETATM 3396 O O . HOH N 4 . ? 2.915 35.991 16.367 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O 1 HETATM 3397 O O . HOH N 4 . ? 5.922 28.807 11.433 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O 1 HETATM 3398 O O . HOH N 4 . ? 3.734 28.776 9.710 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O 1 HETATM 3399 O O . HOH N 4 . ? 2.997 31.201 8.399 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O 1 HETATM 3400 O O . HOH N 4 . ? 1.285 26.699 0.830 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O 1 HETATM 3401 O O . HOH N 4 . ? 12.370 20.619 2.372 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O 1 HETATM 3402 O O . HOH N 4 . ? 3.323 29.049 4.350 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O 1 HETATM 3403 O O . HOH N 4 . ? -9.843 23.636 6.867 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O 1 HETATM 3404 O O . HOH N 4 . ? -9.867 21.902 4.466 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O 1 HETATM 3405 O O . HOH N 4 . ? -4.635 23.921 1.439 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O 1 HETATM 3406 O O . HOH N 4 . ? -3.234 31.767 5.776 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O 1 HETATM 3407 O O . HOH N 4 . ? -10.642 14.761 8.912 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1 HETATM 3408 O O . HOH N 4 . ? -11.322 15.425 11.529 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O 1 HETATM 3409 O O . HOH N 4 . ? -9.664 29.586 13.689 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O 1 HETATM 3410 O O . HOH N 4 . ? -8.861 28.673 9.737 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O 1 HETATM 3411 O O . HOH N 4 . ? -12.771 29.449 19.347 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 3412 O O . HOH N 4 . ? -15.412 14.746 22.936 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O 1 HETATM 3413 O O . HOH N 4 . ? -12.983 25.086 17.498 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O 1 HETATM 3414 O O . HOH N 4 . ? 0.921 39.116 17.860 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O 1 HETATM 3415 O O . HOH N 4 . ? -2.793 34.751 11.688 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 3416 O O . HOH N 4 . ? -10.305 33.481 17.009 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 3417 O O . HOH N 4 . ? -11.981 27.255 15.772 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 3418 O O . HOH N 4 . ? -7.909 33.360 21.442 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 3419 O O . HOH N 4 . ? 2.118 26.354 27.072 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 3420 O O . HOH N 4 . ? 4.293 24.216 30.951 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 3421 O O . HOH N 4 . ? 4.534 26.803 32.150 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 3422 O O . HOH N 4 . ? 16.111 13.632 34.395 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 3423 O O . HOH N 4 . ? 25.094 6.567 22.219 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 3424 O O . HOH N 4 . ? 22.158 10.815 12.704 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 3425 O O . HOH N 4 . ? 20.275 1.507 28.857 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 3426 O O . HOH N 4 . ? 15.671 16.391 -1.238 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 3427 O O . HOH N 4 . ? 18.673 17.978 1.393 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 3428 O O . HOH N 4 . ? 4.962 10.065 11.472 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 3429 O O . HOH N 4 . ? 4.846 19.874 -2.388 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 3430 O O . HOH N 4 . ? -6.291 14.355 3.817 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 3431 O O . HOH N 4 . ? -1.555 7.320 13.112 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 3432 O O . HOH N 4 . ? 5.511 28.553 -5.897 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 3433 O O . HOH N 4 . ? 18.306 27.938 2.617 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 3434 O O . HOH N 4 . ? 19.375 0.737 9.450 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 3435 O O . HOH N 4 . ? 23.587 21.595 20.221 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 3436 O O . HOH N 4 . ? 22.019 14.609 8.610 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 3437 O O . HOH N 4 . ? 22.460 1.508 30.762 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 3438 O O . HOH N 4 . ? 10.961 -1.588 37.213 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 3439 O O . HOH N 4 . ? 6.519 29.134 -1.035 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 3440 O O . HOH N 4 . ? 15.275 20.294 34.047 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 3441 O O . HOH N 4 . ? 19.757 27.766 29.084 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 3442 O O . HOH N 4 . ? 8.672 23.089 33.395 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 3443 O O . HOH N 4 . ? -8.396 27.951 4.091 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 3444 O O . HOH N 4 . ? -9.394 26.369 6.532 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 3445 O O . HOH N 4 . ? -6.494 29.452 2.316 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 3446 O O . HOH N 4 . ? -8.242 20.206 6.078 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 3447 O O . HOH N 4 . ? -11.612 17.455 5.476 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 3448 O O . HOH N 4 . ? -3.048 32.282 14.325 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 3449 O O . HOH N 4 . ? 28.938 4.321 27.650 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 3450 O O . HOH N 4 . ? -0.495 35.401 23.236 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 3451 O O . HOH N 4 . ? -4.205 27.490 18.146 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 3452 O O . HOH N 4 . ? 4.688 31.378 23.031 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 3453 O O . HOH N 4 . ? -1.554 31.638 10.484 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 3454 O O . HOH N 4 . ? -7.569 11.441 20.688 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 3455 O O . HOH N 4 . ? -13.029 20.481 26.009 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 3456 O O . HOH N 4 . ? -11.111 16.581 25.053 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 3457 O O . HOH N 4 . ? -6.749 9.561 26.832 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 3458 O O . HOH N 4 . ? 1.241 1.877 15.017 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 3459 O O . HOH N 4 . ? 2.954 -0.952 22.495 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 3460 O O . HOH N 4 . ? -12.829 20.382 7.660 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 3461 O O . HOH N 4 . ? -5.514 13.966 9.217 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 3462 O O . HOH N 4 . ? 6.113 0.180 27.520 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 3463 O O . HOH N 4 . ? 4.883 -1.304 20.595 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 3464 O O . HOH N 4 . ? 8.313 28.074 3.015 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 3465 O O . HOH N 4 . ? -5.798 1.881 26.152 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 3466 O O . HOH N 4 . ? -2.967 3.038 27.432 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 3467 O O . HOH N 4 . ? -5.383 4.190 29.603 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 3468 O O . HOH N 4 . ? 8.647 -1.476 27.251 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 3469 O O . HOH N 4 . ? 25.863 18.286 33.991 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 3470 O O . HOH N 4 . ? 18.019 25.424 31.837 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 3471 O O . HOH N 4 . ? 22.572 26.058 17.201 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 3472 O O . HOH N 4 . ? 25.077 16.418 11.370 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 3473 O O . HOH N 4 . ? 1.218 20.119 35.447 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 3474 O O . HOH N 4 . ? 22.014 3.140 25.148 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 3475 O O . HOH N 4 . ? 22.902 2.784 22.062 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 3476 O O . HOH N 4 . ? 23.263 0.549 20.429 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 3477 O O . HOH N 4 . ? 25.035 -1.510 30.202 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 3478 O O . HOH N 4 . ? 29.521 5.846 29.571 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 3479 O O . HOH N 4 . ? 27.451 0.845 26.999 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 3480 O O . HOH N 4 . ? 27.470 3.126 23.517 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 3481 O O . HOH N 4 . ? 24.950 17.030 17.739 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 3482 O O . HOH N 4 . ? 36.639 9.671 28.634 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 3483 O O . HOH N 4 . ? 40.171 13.001 27.197 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 3484 O O . HOH N 4 . ? 13.130 20.433 34.831 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 3485 O O . HOH N 4 . ? 21.677 23.697 30.949 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 3486 O O . HOH N 4 . ? 15.548 27.163 33.171 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 3487 O O . HOH N 4 . ? 8.390 -1.514 36.353 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 3488 O O . HOH N 4 . ? 13.826 10.086 35.463 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 3489 O O . HOH N 4 . ? 16.498 -3.517 33.766 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 3490 O O . HOH N 4 . ? 11.901 0.485 36.313 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 3491 O O . HOH N 4 . ? -1.169 13.547 34.815 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 3492 O O . HOH N 4 . ? 0.520 10.806 40.312 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 3493 O O . HOH N 4 . ? 5.455 34.040 13.553 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 3494 O O . HOH N 4 . ? 27.574 10.786 13.173 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 3495 O O . HOH N 4 . ? 19.714 9.690 10.080 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 3496 O O . HOH N 4 . ? 22.604 6.649 12.784 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1 HETATM 3497 O O . HOH N 4 . ? 25.533 19.028 6.239 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 3498 O O . HOH N 4 . ? 21.417 15.148 5.485 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 3499 O O . HOH N 4 . ? 19.720 4.889 8.467 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 3500 O O . HOH N 4 . ? 26.769 19.144 18.635 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 3501 O O . HOH N 4 . ? 28.551 14.406 20.292 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 3502 O O . HOH N 4 . ? 10.735 -4.008 7.394 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 3503 O O . HOH N 4 . ? 7.658 11.292 -1.124 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 3504 O O . HOH N 4 . ? 8.177 7.989 9.649 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1 HETATM 3505 O O . HOH N 4 . ? 22.497 8.387 8.784 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 3506 O O . HOH N 4 . ? -8.310 16.217 8.066 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O 1 HETATM 3507 O O . HOH N 4 . ? -13.685 25.529 22.699 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1 HETATM 3508 O O . HOH N 4 . ? -3.927 5.903 15.910 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1 HETATM 3509 O O . HOH N 4 . ? 0.729 0.111 21.248 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1 HETATM 3510 O O . HOH N 4 . ? 2.422 -0.390 30.465 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O 1 HETATM 3511 O O . HOH N 4 . ? 31.076 28.454 12.062 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1 HETATM 3512 O O . HOH N 4 . ? 3.394 11.966 1.455 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1 HETATM 3513 O O . HOH N 4 . ? 7.670 26.836 -1.735 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O 1 HETATM 3514 O O . HOH N 4 . ? 16.834 24.261 6.978 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O 1 HETATM 3515 O O . HOH N 4 . ? 0.824 31.418 27.490 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O 1 HETATM 3516 O O . HOH N 4 . ? -8.037 29.740 24.207 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O 1 HETATM 3517 O O . HOH N 4 . ? 12.555 11.528 37.038 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O 1 HETATM 3518 O O . HOH N 4 . ? -10.435 34.052 19.730 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O 1 HETATM 3519 O O . HOH N 4 . ? 2.334 10.224 6.899 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O 1 HETATM 3520 O O . HOH N 4 . ? 27.635 7.378 21.555 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O 1 HETATM 3521 O O . HOH N 4 . ? 27.895 8.821 19.566 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O 1 HETATM 3522 O O . HOH N 4 . ? 10.451 21.264 34.878 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O 1 HETATM 3523 O O . HOH N 4 . ? 0.233 3.884 36.551 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O 1 HETATM 3524 O O . HOH N 4 . ? -15.894 20.940 4.742 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O 1 HETATM 3525 O O . HOH N 4 . ? -8.128 12.502 15.408 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O 1 HETATM 3526 O O . HOH N 4 . ? -17.792 16.651 15.300 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O 1 HETATM 3527 O O . HOH N 4 . ? -0.861 4.570 13.429 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O 1 HETATM 3528 O O . HOH N 4 . ? 6.698 4.609 6.398 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O 1 HETATM 3529 O O . HOH N 4 . ? 1.910 5.868 9.950 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O 1 HETATM 3530 O O . HOH N 4 . ? 5.478 -1.534 12.919 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O 1 HETATM 3531 O O . HOH N 4 . ? 24.020 25.208 19.307 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O 1 HETATM 3532 O O . HOH N 4 . ? -7.165 14.143 13.031 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O 1 HETATM 3533 O O . HOH N 4 . ? -6.163 9.682 11.297 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O 1 HETATM 3534 O O . HOH N 4 . ? -8.331 17.850 29.299 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O 1 HETATM 3535 O O . HOH N 4 . ? -8.305 6.838 11.398 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O 1 HETATM 3536 O O . HOH N 4 . ? 41.567 8.380 28.822 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O 1 HETATM 3537 O O . HOH N 4 . ? -13.019 21.405 5.063 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O 1 HETATM 3538 O O . HOH N 4 . ? 25.532 15.224 34.141 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O 1 HETATM 3539 O O . HOH N 4 . ? 21.633 8.375 37.044 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O 1 HETATM 3540 O O . HOH N 4 . ? 22.722 23.229 22.323 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O 1 HETATM 3541 O O . HOH N 4 . ? -6.948 13.888 6.824 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O 1 HETATM 3542 O O . HOH N 4 . ? 23.924 18.152 36.619 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O 1 HETATM 3543 O O . HOH N 4 . ? 28.832 24.200 19.922 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1 HETATM 3544 O O . HOH N 4 . ? 26.202 21.908 12.991 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1 HETATM 3545 O O . HOH N 4 . ? 32.409 18.529 16.613 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1 HETATM 3546 O O . HOH N 4 . ? 21.935 19.797 6.943 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1 HETATM 3547 O O . HOH N 4 . ? 22.962 18.699 3.405 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1 HETATM 3548 O O . HOH N 4 . ? 13.387 29.653 3.130 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1 HETATM 3549 O O . HOH N 4 . ? 13.190 26.961 1.851 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1 HETATM 3550 O O . HOH N 4 . ? 14.967 27.940 5.916 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1 HETATM 3551 O O . HOH N 4 . ? 25.253 26.444 11.665 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1 HETATM 3552 O O . HOH N 4 . ? 14.617 24.380 -2.116 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1 HETATM 3553 O O . HOH N 4 . ? 9.379 10.834 4.515 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1 HETATM 3554 O O . HOH N 4 . ? 5.986 -3.565 30.227 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1 HETATM 3555 O O . HOH N 4 . ? 9.866 3.268 34.551 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1 HETATM 3556 O O . HOH N 4 . ? 6.758 15.619 -2.277 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1 HETATM 3557 O O . HOH N 4 . ? 11.481 18.506 0.762 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1 HETATM 3558 O O . HOH N 4 . ? 8.981 18.774 -0.870 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1 HETATM 3559 O O . HOH N 4 . ? 1.507 22.204 -8.499 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1 HETATM 3560 O O . HOH N 4 . ? 2.122 28.775 -1.865 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1 HETATM 3561 O O . HOH N 4 . ? 2.011 29.105 0.567 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1 HETATM 3562 O O . HOH N 4 . ? -0.326 30.697 -0.801 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1 HETATM 3563 O O . HOH N 4 . ? 25.905 9.157 17.756 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1 HETATM 3564 O O . HOH N 4 . ? 23.075 9.347 14.814 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1 HETATM 3565 O O . HOH N 4 . ? 30.780 10.444 32.727 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1 HETATM 3566 O O . HOH N 4 . ? 27.189 22.717 20.976 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1 HETATM 3567 O O . HOH N 4 . ? 12.081 28.073 14.536 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1 HETATM 3568 O O . HOH N 4 . ? 8.309 8.060 38.407 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1 HETATM 3569 O O . HOH N 4 . ? 36.173 22.968 38.537 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1 HETATM 3570 O O . HOH N 4 . ? 27.501 24.054 33.236 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1 HETATM 3571 O O . HOH N 4 . ? 12.059 13.990 35.061 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1 HETATM 3572 O O . HOH N 4 . ? 17.169 6.986 36.054 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1 HETATM 3573 O O . HOH N 4 . ? 12.268 8.321 34.229 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1 HETATM 3574 O O . HOH N 4 . ? 28.291 24.401 41.033 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O 1 HETATM 3575 O O . HOH N 4 . ? 39.134 8.702 29.298 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1 HETATM 3576 O O . HOH N 4 . ? 31.151 15.596 30.428 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1 HETATM 3577 O O . HOH N 4 . ? 24.538 11.880 36.890 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O 1 HETATM 3578 O O . HOH N 4 . ? -2.718 37.161 24.280 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1 HETATM 3579 O O . HOH N 4 . ? 21.206 29.653 30.593 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1 HETATM 3580 O O . HOH N 4 . ? -3.485 7.314 10.903 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1 HETATM 3581 O O . HOH N 4 . ? -6.758 14.326 19.672 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1 HETATM 3582 O O . HOH N 4 . ? -16.768 28.074 25.430 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1 HETATM 3583 O O . HOH N 4 . ? -14.556 25.786 14.259 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1 HETATM 3584 O O . HOH N 4 . ? -12.275 27.067 19.093 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1 HETATM 3585 O O . HOH N 4 . ? -2.916 14.362 30.005 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1 HETATM 3586 O O . HOH N 4 . ? -2.984 -1.169 21.953 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O 1 HETATM 3587 O O . HOH N 4 . ? -8.720 16.705 33.714 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1 HETATM 3588 O O . HOH N 4 . ? 2.783 1.590 17.278 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1 HETATM 3589 O O . HOH N 4 . ? -8.643 3.195 26.772 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1 HETATM 3590 O O . HOH N 4 . ? -13.707 28.081 10.703 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1 HETATM 3591 O O . HOH N 4 . ? -11.675 29.140 8.855 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1 HETATM 3592 O O . HOH N 4 . ? -14.198 17.718 8.352 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1 HETATM 3593 O O . HOH N 4 . ? 25.012 1.227 30.432 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1 HETATM 3594 O O . HOH N 4 . ? 27.962 6.925 35.394 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1 HETATM 3595 O O . HOH N 4 . ? -6.679 31.207 26.393 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1 HETATM 3596 O O . HOH N 4 . ? 1.387 14.738 39.661 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1 HETATM 3597 O O . HOH N 4 . ? -4.344 4.150 17.434 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1 HETATM 3598 O O . HOH N 4 . ? -9.858 15.751 28.824 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O 1 HETATM 3599 O O . HOH N 4 . ? -13.513 13.262 22.225 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O 1 HETATM 3600 O O . HOH N 4 . ? 1.537 -4.631 25.262 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O 1 HETATM 3601 O O . HOH N 4 . ? 3.781 3.665 9.450 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O 1 HETATM 3602 O O . HOH N 4 . ? -19.130 19.594 17.482 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O 1 HETATM 3603 O O . HOH N 4 . ? -17.591 18.992 11.200 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O 1 HETATM 3604 O O . HOH N 4 . ? -8.289 28.557 26.767 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O 1 HETATM 3605 O O . HOH N 4 . ? 28.214 16.974 44.421 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O 1 HETATM 3606 O O . HOH N 4 . ? 19.366 12.506 39.707 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O 1 HETATM 3607 O O . HOH N 4 . ? 24.503 3.251 33.584 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O 1 HETATM 3608 O O . HOH N 4 . ? -0.304 29.930 4.922 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O 1 HETATM 3609 O O . HOH N 4 . ? 12.525 23.558 -3.652 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O 1 HETATM 3610 O O . HOH N 4 . ? 26.350 25.645 15.576 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O 1 HETATM 3611 O O . HOH N 4 . ? 25.387 20.505 22.479 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1 HETATM 3612 O O . HOH N 4 . ? 26.503 23.281 25.890 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1 HETATM 3613 O O . HOH N 4 . ? 24.779 24.324 13.752 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1 HETATM 3614 O O . HOH N 4 . ? 28.373 26.346 12.573 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1 HETATM 3615 O O . HOH N 4 . ? 23.611 16.689 5.975 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1 HETATM 3616 O O . HOH N 4 . ? 14.228 28.391 8.555 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1 HETATM 3617 O O . HOH N 4 . ? 12.968 30.201 13.018 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1 HETATM 3618 O O . HOH N 4 . ? 22.506 18.301 8.826 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1 HETATM 3619 O O . HOH N 4 . ? 30.649 3.927 31.740 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1 HETATM 3620 O O . HOH N 4 . ? 19.566 3.018 42.986 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1 HETATM 3621 O O . HOH N 4 . ? 7.223 0.380 10.440 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1 HETATM 3622 O O . HOH N 4 . ? 9.035 5.424 9.034 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1 HETATM 3623 O O . HOH N 4 . ? 0.260 2.092 29.573 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1 HETATM 3624 O O . HOH N 4 . ? 2.004 -2.615 28.873 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1 HETATM 3625 O O . HOH N 4 . ? 1.781 5.126 39.556 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1 HETATM 3626 O O . HOH N 4 . ? 9.780 0.973 33.115 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1 HETATM 3627 O O . HOH N 4 . ? -0.748 0.764 32.788 0.50 7.80 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1 HETATM 3628 O O . HOH N 4 . ? -1.244 3.415 34.958 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1 HETATM 3629 O O . HOH N 4 . ? -6.566 13.562 27.564 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1 HETATM 3630 O O . HOH N 4 . ? -11.335 20.003 32.329 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1 HETATM 3631 O O . HOH N 4 . ? -10.196 22.226 33.926 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1 HETATM 3632 O O . HOH N 4 . ? -13.484 18.678 29.164 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1 HETATM 3633 O O . HOH N 4 . ? -7.401 14.546 34.055 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1 HETATM 3634 O O . HOH N 4 . ? -8.806 26.551 30.333 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1 HETATM 3635 O O . HOH N 4 . ? -11.109 28.071 27.148 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1 HETATM 3636 O O . HOH N 4 . ? -12.675 27.659 23.580 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1 HETATM 3637 O O . HOH N 4 . ? -14.430 24.075 24.457 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O 1 HETATM 3638 O O . HOH N 4 . ? -15.898 21.208 20.175 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1 HETATM 3639 O O . HOH N 4 . ? -20.021 30.193 22.188 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O 1 HETATM 3640 O O . HOH N 4 . ? -17.851 22.541 31.983 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1 HETATM 3641 O O . HOH N 4 . ? 40.239 15.903 26.310 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O 1 HETATM 3642 O O . HOH N 4 . ? -14.321 23.407 26.999 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O 1 HETATM 3643 O O . HOH N 4 . ? -10.379 14.595 23.291 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1 HETATM 3644 O O . HOH N 4 . ? -8.188 12.614 24.665 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1 HETATM 3645 O O . HOH N 4 . ? -11.930 13.807 13.229 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1 HETATM 3646 O O . HOH N 4 . ? -15.663 14.538 10.976 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1 HETATM 3647 O O . HOH N 4 . ? -10.601 11.596 11.990 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1 HETATM 3648 O O . HOH N 4 . ? -10.602 11.113 17.302 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1 HETATM 3649 O O . HOH N 4 . ? -16.527 15.294 13.687 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1 HETATM 3650 O O . HOH N 4 . ? -21.965 15.223 19.555 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1 HETATM 3651 O O . HOH N 4 . ? -10.188 13.112 14.576 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1 HETATM 3652 O O . HOH N 4 . ? 1.182 7.401 11.931 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1 HETATM 3653 O O . HOH N 4 . ? -4.871 7.629 6.873 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1 HETATM 3654 O O . HOH N 4 . ? -5.456 5.247 10.791 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1 HETATM 3655 O O . HOH N 4 . ? -1.891 7.891 9.158 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1 HETATM 3656 O O . HOH N 4 . ? 2.151 10.435 11.507 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1 HETATM 3657 O O . HOH N 4 . ? -4.124 1.779 12.115 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1 HETATM 3658 O O . HOH N 4 . ? -2.182 -2.553 12.547 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1 HETATM 3659 O O . HOH N 4 . ? 1.277 4.392 22.275 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1 HETATM 3660 O O . HOH N 4 . ? -4.470 -2.225 20.535 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1 HETATM 3661 O O . HOH N 4 . ? -2.936 -5.664 19.589 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O 1 HETATM 3662 O O . HOH N 4 . ? -9.267 4.913 17.843 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O 1 HETATM 3663 O O . HOH N 4 . ? 1.045 -4.812 16.074 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O 1 HETATM 3664 O O . HOH N 4 . ? 0.793 1.596 18.736 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O 1 HETATM 3665 O O . HOH N 4 . ? -1.551 1.571 16.986 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O 1 HETATM 3666 O O . HOH N 4 . ? -7.166 3.720 19.186 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O 1 HETATM 3667 O O . HOH N 4 . ? -5.423 5.889 24.999 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O 1 HETATM 3668 O O . HOH N 4 . ? -6.474 3.797 24.320 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O 1 HETATM 3669 O O . HOH N 4 . ? -8.324 9.719 22.401 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O 1 HETATM 3670 O O . HOH N 4 . ? -21.920 17.978 20.088 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O 1 HETATM 3671 O O . HOH N 4 . ? -20.601 20.392 22.586 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O 1 HETATM 3672 O O . HOH N 4 . ? -9.816 32.968 11.683 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O 1 HETATM 3673 O O . HOH N 4 . ? -6.062 38.514 17.219 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O 1 HETATM 3674 O O . HOH N 4 . ? 1.280 33.796 18.076 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O 1 HETATM 3675 O O . HOH N 4 . ? 4.129 37.987 19.531 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O 1 HETATM 3676 O O . HOH N 4 . ? -0.202 35.330 19.709 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O 1 HETATM 3677 O O . HOH N 4 . ? 6.694 36.610 12.964 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O 1 HETATM 3678 O O . HOH N 4 . ? 10.576 37.213 11.232 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O 1 HETATM 3679 O O . HOH N 4 . ? -12.683 31.558 11.310 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O 1 HETATM 3680 O O . HOH N 4 . ? -9.451 34.901 13.852 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O 1 HETATM 3681 O O . HOH N 4 . ? -16.001 35.451 17.967 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O 1 HETATM 3682 O O . HOH N 4 . ? -5.559 32.964 4.007 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O 1 HETATM 3683 O O . HOH N 4 . ? -2.360 34.744 5.454 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O 1 HETATM 3684 O O . HOH N 4 . ? -6.959 36.151 9.780 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O 1 HETATM 3685 O O . HOH N 4 . ? -4.724 21.724 33.650 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O 1 HETATM 3686 O O . HOH N 4 . ? 16.615 29.767 34.870 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O 1 HETATM 3687 O O . HOH N 4 . ? 17.961 25.149 35.206 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O 1 HETATM 3688 O O . HOH N 4 . ? 21.876 29.470 36.726 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O 1 HETATM 3689 O O . HOH N 4 . ? 7.395 10.655 2.976 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O 1 HETATM 3690 O O . HOH N 4 . ? 4.670 17.191 -2.383 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O 1 HETATM 3691 O O . HOH N 4 . ? 10.909 3.564 2.888 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O 1 HETATM 3692 O O . HOH N 4 . ? 2.873 8.388 4.829 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O 1 HETATM 3693 O O . HOH N 4 . ? 5.919 5.404 4.317 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O 1 HETATM 3694 O O . HOH N 4 . ? -0.620 9.519 7.772 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O 1 HETATM 3695 O O . HOH N 4 . ? 24.668 24.143 36.452 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O 1 HETATM 3696 O O . HOH N 4 . ? -6.549 4.915 8.425 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O 1 HETATM 3697 O O . HOH N 4 . ? 1.658 -2.844 10.585 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O 1 HETATM 3698 O O . HOH N 4 . ? -5.670 -5.406 10.078 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O 1 HETATM 3699 O O . HOH N 4 . ? 4.343 0.311 10.991 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O 1 HETATM 3700 O O . HOH N 4 . ? -0.999 1.472 27.475 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O 1 HETATM 3701 O O . HOH N 4 . ? 8.762 -0.330 30.375 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O 1 HETATM 3702 O O . HOH N 4 . ? 4.455 -3.297 32.126 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O 1 HETATM 3703 O O . HOH N 4 . ? 3.704 5.292 37.706 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O 1 HETATM 3704 O O . HOH N 4 . ? 5.660 7.951 37.805 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O 1 HETATM 3705 O O . HOH N 4 . ? 6.706 9.884 42.779 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O 1 HETATM 3706 O O . HOH N 4 . ? 9.157 2.771 36.932 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O 1 HETATM 3707 O O . HOH N 4 . ? 32.111 19.452 14.268 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O 1 HETATM 3708 O O . HOH N 4 . ? 14.840 6.200 42.054 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O 1 HETATM 3709 O O . HOH N 4 . ? -16.720 23.193 7.499 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O 1 HETATM 3710 O O . HOH N 4 . ? -23.382 13.365 19.381 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O 1 HETATM 3711 O O . HOH N 4 . ? -1.536 -3.351 8.820 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O 1 HETATM 3712 O O . HOH N 4 . ? 27.000 28.403 14.500 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O 1 HETATM 3713 O O . HOH N 4 . ? 25.500 25.154 31.950 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O 1 HETATM 3714 O O . HOH N 4 . ? 30.745 25.713 33.898 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O 1 HETATM 3715 O O . HOH N 4 . ? 29.947 28.558 34.378 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O 1 HETATM 3716 O O . HOH N 4 . ? 30.956 17.849 26.658 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O 1 HETATM 3717 O O . HOH N 4 . ? 11.281 27.039 -2.260 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O 1 HETATM 3718 O O . HOH N 4 . ? 11.356 25.603 -4.160 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O 1 HETATM 3719 O O . HOH N 4 . ? 25.522 14.451 7.503 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O 1 HETATM 3720 O O . HOH N 4 . ? 17.980 21.492 -1.349 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O 1 HETATM 3721 O O . HOH N 4 . ? 15.046 21.685 -0.881 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O 1 HETATM 3722 O O . HOH N 4 . ? 16.978 18.234 -5.246 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O 1 HETATM 3723 O O . HOH N 4 . ? 14.220 18.643 -5.201 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O 1 HETATM 3724 O O . HOH N 4 . ? 10.230 23.742 -4.691 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O 1 HETATM 3725 O O . HOH N 4 . ? 10.014 29.335 -0.670 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O 1 HETATM 3726 O O . HOH N 4 . ? 18.791 10.652 7.332 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O 1 HETATM 3727 O O . HOH N 4 . ? 23.831 14.071 10.291 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O 1 HETATM 3728 O O . HOH N 4 . ? 24.167 14.375 15.615 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O 1 HETATM 3729 O O . HOH N 4 . ? 25.079 4.057 23.199 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O 1 HETATM 3730 O O . HOH N 4 . ? 25.836 3.036 27.972 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O 1 HETATM 3731 O O . HOH N 4 . ? 28.043 12.268 34.061 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O 1 HETATM 3732 O O . HOH N 4 . ? 23.938 13.206 34.651 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O 1 HETATM 3733 O O . HOH N 4 . ? -4.396 34.630 23.941 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O 1 HETATM 3734 O O . HOH N 4 . ? -6.109 38.402 25.632 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O 1 HETATM 3735 O O . HOH N 4 . ? 13.461 -0.432 0.624 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O 1 HETATM 3736 O O . HOH N 4 . ? 1.709 10.114 1.668 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O 1 HETATM 3737 O O . HOH N 4 . ? 19.758 25.418 29.799 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O 1 HETATM 3738 O O . HOH N 4 . ? -1.988 0.486 12.633 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O 1 HETATM 3739 O O . HOH N 4 . ? 2.220 1.849 11.782 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O 1 HETATM 3740 O O . HOH N 4 . ? 24.417 20.875 17.731 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O 1 HETATM 3741 O O . HOH N 4 . ? 25.958 27.841 16.432 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O 1 HETATM 3742 O O . HOH N 4 . ? 11.648 -2.382 9.865 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O 1 HETATM 3743 O O . HOH N 4 . ? 20.755 18.378 5.250 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O 1 HETATM 3744 O O . HOH N 4 . ? 27.663 22.494 7.771 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O 1 HETATM 3745 O O . HOH N 4 . ? 18.882 25.126 7.356 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O 1 HETATM 3746 O O . HOH N 4 . ? 21.297 26.096 7.062 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O 1 HETATM 3747 O O . HOH N 4 . ? 21.994 24.721 2.951 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O 1 HETATM 3748 O O . HOH N 4 . ? 20.417 26.270 2.422 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O 1 HETATM 3749 O O . HOH N 4 . ? 12.390 18.975 -3.298 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O 1 HETATM 3750 O O . HOH N 4 . ? 25.921 19.231 9.941 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O 1 HETATM 3751 O O . HOH N 4 . ? 23.737 21.296 3.103 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O 1 HETATM 3752 O O . HOH N 4 . ? 26.941 16.978 3.845 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O 1 HETATM 3753 O O . HOH N 4 . ? 16.581 28.621 1.016 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O 1 HETATM 3754 O O . HOH N 4 . ? 0.169 -2.044 25.370 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O 1 HETATM 3755 O O . HOH N 4 . ? -0.894 30.070 35.234 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O 1 HETATM 3756 O O . HOH N 4 . ? 1.258 28.235 36.382 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O 1 HETATM 3757 O O . HOH N 4 . ? -0.335 0.037 30.257 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O 1 HETATM 3758 O O . HOH N 4 . ? 5.323 23.700 -5.621 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O 1 HETATM 3759 O O . HOH N 4 . ? -6.901 12.114 10.675 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O 1 HETATM 3760 O O . HOH N 4 . ? 34.407 8.475 29.273 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O 1 HETATM 3761 O O . HOH N 4 . ? 39.729 11.232 25.427 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O 1 HETATM 3762 O O . HOH N 4 . ? 31.410 10.984 23.749 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O 1 HETATM 3763 O O . HOH N 4 . ? 36.512 8.182 26.669 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O 1 HETATM 3764 O O . HOH N 4 . ? 31.127 17.088 28.744 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O 1 HETATM 3765 O O . HOH N 4 . ? 26.898 23.173 28.464 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O 1 HETATM 3766 O O . HOH N 4 . ? 29.474 18.990 14.698 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O 1 HETATM 3767 O O . HOH N 4 . ? 28.193 16.855 20.019 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O 1 HETATM 3768 O O . HOH N 4 . ? 26.045 22.435 6.092 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O 1 HETATM 3769 O O . HOH N 4 . ? 29.099 19.420 12.081 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O 1 HETATM 3770 O O . HOH N 4 . ? 27.463 26.756 9.512 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O 1 HETATM 3771 O O . HOH N 4 . ? 19.825 25.305 36.982 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O 1 HETATM 3772 O O . HOH N 4 . ? 38.398 25.130 37.361 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O 1 HETATM 3773 O O . HOH N 4 . ? 3.271 3.478 5.769 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O 1 HETATM 3774 O O . HOH N 4 . ? 10.568 5.018 0.404 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O 1 HETATM 3775 O O . HOH N 4 . ? 2.705 3.774 2.995 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O 1 HETATM 3776 O O . HOH N 4 . ? 2.157 0.593 7.081 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O 1 HETATM 3777 O O . HOH N 4 . ? 2.618 8.152 9.998 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O 1 HETATM 3778 O O . HOH N 4 . ? 7.857 13.535 -2.074 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O 1 HETATM 3779 O O . HOH N 4 . ? -5.156 -2.029 15.768 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O 1 HETATM 3780 O O . HOH N 4 . ? 1.787 20.730 32.063 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O 1 HETATM 3781 O O . HOH N 4 . ? -2.868 23.612 33.040 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O 1 HETATM 3782 O O . HOH N 4 . ? 6.879 17.963 40.887 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O 1 HETATM 3783 O O . HOH N 4 . ? -2.024 8.629 33.419 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O 1 HETATM 3784 O O . HOH N 4 . ? -3.517 15.566 38.248 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O 1 HETATM 3785 O O . HOH N 4 . ? -5.300 19.396 35.049 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O 1 HETATM 3786 O O . HOH N 4 . ? -3.172 0.853 23.223 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O 1 HETATM 3787 O O . HOH N 4 . ? 28.072 19.441 39.904 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O 1 HETATM 3788 O O . HOH N 4 . ? 26.272 15.877 42.765 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O 1 HETATM 3789 O O . HOH N 4 . ? 26.033 15.546 45.222 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O 1 HETATM 3790 O O . HOH N 4 . ? 22.987 15.590 36.630 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O 1 HETATM 3791 O O . HOH N 4 . ? 29.884 14.515 32.251 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O 1 HETATM 3792 O O . HOH N 4 . ? 33.070 29.295 35.265 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O 1 HETATM 3793 O O . HOH N 4 . ? 29.248 16.030 23.950 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O 1 HETATM 3794 O O . HOH N 4 . ? 30.134 20.059 23.539 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O 1 HETATM 3795 O O . HOH N 4 . ? 29.187 11.313 20.756 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O 1 HETATM 3796 O O . HOH N 4 . ? 35.902 17.788 15.527 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O 1 HETATM 3797 O O . HOH N 4 . ? 32.435 21.181 16.580 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O 1 HETATM 3798 O O . HOH N 4 . ? 32.900 15.203 14.987 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O 1 HETATM 3799 O O . HOH N 4 . ? 30.896 14.578 16.251 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O 1 HETATM 3800 O O . HOH N 4 . ? 10.513 6.103 40.459 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O 1 HETATM 3801 O O . HOH N 4 . ? 12.627 6.065 37.015 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O 1 HETATM 3802 O O . HOH N 4 . ? 14.603 8.235 36.819 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O 1 HETATM 3803 O O . HOH N 4 . ? 8.084 0.904 40.419 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O 1 HETATM 3804 O O . HOH N 4 . ? 9.571 9.173 43.407 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O 1 HETATM 3805 O O . HOH N 4 . ? 5.348 9.412 39.952 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O 1 HETATM 3806 O O . HOH N 4 . ? -0.164 14.456 45.566 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O 1 HETATM 3807 O O . HOH N 4 . ? -16.538 24.428 10.029 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O 1 HETATM 3808 O O . HOH N 4 . ? -13.611 18.699 4.012 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O 1 HETATM 3809 O O . HOH N 4 . ? 20.750 -0.688 30.659 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O 1 HETATM 3810 O O . HOH N 4 . ? 29.791 3.776 25.455 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O 1 HETATM 3811 O O . HOH N 4 . ? -0.542 35.100 13.142 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O 1 HETATM 3812 O O . HOH N 4 . ? -4.402 6.624 32.797 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O 1 HETATM 3813 O O . HOH N 4 . ? 3.118 34.603 13.448 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O 1 HETATM 3814 O O . HOH N 4 . ? 8.326 25.632 -5.238 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O 1 HETATM 3815 O O . HOH N 4 . ? 20.215 23.105 6.559 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O 1 HETATM 3816 O O . HOH N 4 . ? -9.756 12.173 9.497 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O 1 HETATM 3817 O O . HOH N 4 . ? -19.360 17.488 37.838 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O 1 HETATM 3818 O O . HOH N 4 . ? 6.874 -5.296 24.885 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O 1 HETATM 3819 O O . HOH N 4 . ? -0.625 34.750 26.266 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O 1 HETATM 3820 O O . HOH N 4 . ? 11.582 -0.277 3.410 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O 1 HETATM 3821 O O . HOH N 4 . ? -0.181 22.352 33.528 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O 1 HETATM 3822 O O . HOH N 4 . ? -1.323 23.760 35.066 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O 1 HETATM 3823 O O . HOH N 4 . ? 11.269 29.793 4.714 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O 1 HETATM 3824 O O . HOH N 4 . ? 9.055 0.057 8.438 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O 1 HETATM 3825 O O . HOH N 4 . ? -8.612 32.366 24.329 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O 1 HETATM 3826 O O . HOH N 4 . ? 2.717 33.306 24.518 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O 1 HETATM 3827 O O . HOH N 4 . ? 0.521 32.659 25.209 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O 1 HETATM 3828 O O . HOH N 4 . ? 7.310 24.505 32.456 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O 1 HETATM 3829 O O . HOH N 4 . ? 8.107 24.651 35.352 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O 1 HETATM 3830 O O . HOH N 4 . ? 26.033 4.938 32.073 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O 1 HETATM 3831 O O . HOH N 4 . ? 8.944 35.097 12.437 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O 1 HETATM 3832 O O . HOH N 4 . ? 6.142 36.848 16.788 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O 1 HETATM 3833 O O . HOH N 4 . ? 5.666 36.025 14.791 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O 1 HETATM 3834 O O . HOH N 4 . ? -7.949 30.410 4.887 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O 1 HETATM 3835 O O . HOH N 4 . ? -6.041 16.814 29.146 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O 1 HETATM 3836 O O . HOH N 4 . ? -3.052 20.438 29.459 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O 1 HETATM 3837 O O . HOH N 4 . ? 12.776 1.538 3.528 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O 1 HETATM 3838 O O . HOH N 4 . ? 11.676 -1.729 1.523 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O 1 HETATM 3839 O O . HOH N 4 . ? 15.490 24.183 33.896 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O 1 HETATM 3840 O O . HOH N 4 . ? 20.213 27.811 36.511 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O 1 HETATM 3841 O O . HOH N 4 . ? -4.783 4.231 13.491 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O 1 HETATM 3842 O O . HOH N 4 . ? -4.283 7.865 14.249 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O 1 HETATM 3843 O O . HOH N 4 . ? 2.439 -0.410 19.273 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O 1 HETATM 3844 O O . HOH N 4 . ? 12.103 21.117 -1.832 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O 1 HETATM 3845 O O . HOH N 4 . ? -1.039 28.863 1.379 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O 1 HETATM 3846 O O . HOH N 4 . ? -1.447 29.407 37.518 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O 1 HETATM 3847 O O . HOH N 4 . ? -12.628 35.172 17.822 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O 1 HETATM 3848 O O . HOH N 4 . ? -11.133 40.550 12.025 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O 1 HETATM 3849 O O . HOH N 4 . ? -10.271 42.024 14.700 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O 1 HETATM 3850 O O . HOH N 4 . ? -11.226 8.615 20.619 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O 1 HETATM 3851 O O . HOH N 4 . ? 1.402 9.911 9.054 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O 1 HETATM 3852 O O . HOH N 4 . ? -1.440 32.993 12.080 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O 1 HETATM 3853 O O . HOH N 4 . ? 39.764 11.354 29.454 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O 1 HETATM 3854 O O . HOH N 4 . ? 5.930 2.519 8.928 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O 1 HETATM 3855 O O . HOH N 4 . ? 3.354 6.160 5.788 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O 1 HETATM 3856 O O . HOH N 4 . ? -2.639 0.754 19.018 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O 1 HETATM 3857 O O . HOH N 4 . ? -22.133 22.006 18.124 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O 1 HETATM 3858 O O . HOH N 4 . ? -17.554 19.208 23.404 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O 1 HETATM 3859 O O . HOH N 4 . ? -9.630 10.052 30.279 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 851 HOH A O 1 HETATM 3860 O O . HOH N 4 . ? -7.327 7.354 28.057 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 852 HOH A O 1 HETATM 3861 O O . HOH N 4 . ? 18.093 9.345 36.092 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 854 HOH A O 1 HETATM 3862 O O . HOH N 4 . ? 14.871 12.319 36.036 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 855 HOH A O 1 HETATM 3863 O O . HOH N 4 . ? 15.572 9.055 34.577 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 856 HOH A O 1 HETATM 3864 O O . HOH N 4 . ? 10.741 7.612 35.954 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O 1 HETATM 3865 O O . HOH N 4 . ? 6.677 11.248 40.764 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 858 HOH A O 1 HETATM 3866 O O . HOH N 4 . ? 8.371 4.919 38.879 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 859 HOH A O 1 HETATM 3867 O O . HOH N 4 . ? 6.023 2.975 38.260 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 860 HOH A O 1 HETATM 3868 O O . HOH N 4 . ? -1.741 -0.152 25.614 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O 1 HETATM 3869 O O . HOH N 4 . ? 4.835 -4.151 26.077 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 862 HOH A O 1 HETATM 3870 O O . HOH N 4 . ? 27.128 23.719 17.248 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 863 HOH A O 1 HETATM 3871 O O . HOH N 4 . ? 27.200 19.047 21.358 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 864 HOH A O 1 HETATM 3872 O O . HOH N 4 . ? 32.818 20.431 22.741 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 865 HOH A O 1 HETATM 3873 O O . HOH N 4 . ? 31.356 9.110 17.961 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 866 HOH A O 1 HETATM 3874 O O . HOH N 4 . ? 32.419 15.081 18.008 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 867 HOH A O 1 HETATM 3875 O O . HOH N 4 . ? 29.665 13.865 23.220 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 868 HOH A O 1 HETATM 3876 O O . HOH N 4 . ? 27.597 15.368 13.173 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 869 HOH A O 1 HETATM 3877 O O . HOH N 4 . ? 30.679 15.044 13.853 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O 1 HETATM 3878 O O . HOH N 4 . ? 0.962 -2.493 18.073 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 871 HOH A O 1 HETATM 3879 O O . HOH N 4 . ? -4.458 -5.157 13.255 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 872 HOH A O 1 HETATM 3880 O O . HOH N 4 . ? -0.303 12.486 42.183 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 873 HOH A O 1 HETATM 3881 O O . HOH N 4 . ? -17.151 25.473 12.564 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 874 HOH A O 1 HETATM 3882 O O . HOH N 4 . ? -16.674 18.678 18.407 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 875 HOH A O 1 HETATM 3883 O O . HOH N 4 . ? -15.954 24.239 18.524 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 876 HOH A O 1 HETATM 3884 O O . HOH N 4 . ? -16.546 22.114 16.734 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 877 HOH A O 1 HETATM 3885 O O . HOH N 4 . ? -13.858 10.662 25.305 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 878 HOH A O 1 HETATM 3886 O O . HOH N 4 . ? -12.049 15.374 21.173 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 879 HOH A O 1 HETATM 3887 O O . HOH N 4 . ? -11.399 12.320 23.189 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 880 HOH A O 1 HETATM 3888 O O . HOH N 4 . ? -9.970 7.578 26.215 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 881 HOH A O 1 HETATM 3889 O O . HOH N 4 . ? 6.581 27.045 -4.193 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 882 HOH A O 1 HETATM 3890 O O . HOH N 4 . ? 8.903 26.606 0.786 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 883 HOH A O 1 HETATM 3891 O O . HOH N 4 . ? 4.395 28.305 -0.048 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 884 HOH A O 1 HETATM 3892 O O . HOH N 4 . ? 1.285 29.212 2.801 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 885 HOH A O 1 HETATM 3893 O O . HOH N 4 . ? 24.607 0.843 34.810 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 886 HOH A O 1 HETATM 3894 O O . HOH N 4 . ? -8.320 34.636 17.145 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 887 HOH A O 1 HETATM 3895 O O . HOH N 4 . ? -11.649 31.713 16.059 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O 1 HETATM 3896 O O . HOH N 4 . ? -14.388 37.262 11.362 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 889 HOH A O 1 HETATM 3897 O O . HOH N 4 . ? -12.598 35.756 15.164 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 890 HOH A O 1 HETATM 3898 O O . HOH N 4 . ? -11.685 37.036 19.266 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 891 HOH A O 1 HETATM 3899 O O . HOH N 4 . ? -13.121 39.645 15.049 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 892 HOH A O 1 HETATM 3900 O O . HOH N 4 . ? -7.857 37.983 21.725 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 893 HOH A O 1 HETATM 3901 O O . HOH N 4 . ? -5.235 36.756 27.320 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 894 HOH A O 1 HETATM 3902 O O . HOH N 4 . ? -0.616 38.770 25.775 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 895 HOH A O 1 HETATM 3903 O O . HOH N 4 . ? -0.629 36.879 27.083 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 896 HOH A O 1 HETATM 3904 O O . HOH N 4 . ? 5.306 33.908 23.128 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 897 HOH A O 1 HETATM 3905 O O . HOH N 4 . ? -3.073 34.016 7.771 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 898 HOH A O 1 HETATM 3906 O O . HOH N 4 . ? 34.534 8.191 25.338 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 899 HOH A O 1 HETATM 3907 O O . HOH N 4 . ? 42.251 12.025 28.757 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 900 HOH A O 1 HETATM 3908 O O . HOH N 4 . ? 42.592 9.409 24.564 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 901 HOH A O 1 HETATM 3909 O O . HOH N 4 . ? -8.107 18.788 31.803 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 902 HOH A O 1 HETATM 3910 O O . HOH N 4 . ? 2.723 20.842 34.009 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 903 HOH A O 1 HETATM 3911 O O . HOH N 4 . ? 14.915 27.793 28.229 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 904 HOH A O 1 HETATM 3912 O O . HOH N 4 . ? 21.461 11.112 38.234 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 905 HOH A O 1 HETATM 3913 O O . HOH N 4 . ? 29.408 21.409 31.153 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 906 HOH A O 1 HETATM 3914 O O . HOH N 4 . ? 29.202 25.710 28.412 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 907 HOH A O 1 HETATM 3915 O O . HOH N 4 . ? 30.706 18.608 33.188 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 908 HOH A O 1 HETATM 3916 O O . HOH N 4 . ? 27.980 20.088 33.514 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 909 HOH A O 1 HETATM 3917 O O . HOH N 4 . ? 31.084 20.057 37.867 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 910 HOH A O 1 HETATM 3918 O O . HOH N 4 . ? 36.257 24.138 40.522 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 911 HOH A O 1 HETATM 3919 O O . HOH N 4 . ? 27.852 22.014 42.208 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O 1 HETATM 3920 O O . HOH N 4 . ? 31.928 22.537 42.018 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 913 HOH A O 1 HETATM 3921 O O . HOH N 4 . ? 26.480 6.527 29.443 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 914 HOH A O 1 HETATM 3922 O O . HOH N 4 . ? -6.754 28.043 30.415 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 915 HOH A O 1 HETATM 3923 O O . HOH N 4 . ? -4.648 27.503 33.625 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 916 HOH A O 1 HETATM 3924 O O . HOH N 4 . ? 13.652 4.212 2.358 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 917 HOH A O 1 HETATM 3925 O O . HOH N 4 . ? 8.171 3.043 7.281 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 920 HOH A O 1 HETATM 3926 O O . HOH N 4 . ? 2.942 -0.648 8.997 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 921 HOH A O 1 HETATM 3927 O O . HOH N 4 . ? 4.613 1.443 6.310 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 922 HOH A O 1 HETATM 3928 O O . HOH N 4 . ? -0.478 4.486 6.731 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 923 HOH A O 1 HETATM 3929 O O . HOH N 4 . ? -2.788 5.267 9.662 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 924 HOH A O 1 HETATM 3930 O O . HOH N 4 . ? -15.648 26.220 28.894 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 925 HOH A O 1 HETATM 3931 O O . HOH N 4 . ? -18.501 23.355 34.958 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 926 HOH A O 1 HETATM 3932 O O . HOH N 4 . ? -5.281 -5.225 1.219 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 927 HOH A O 1 HETATM 3933 O O . HOH N 4 . ? -22.864 17.734 22.383 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 928 HOH A O 1 HETATM 3934 O O . HOH N 4 . ? -20.502 13.558 22.895 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 929 HOH A O 1 HETATM 3935 O O . HOH N 4 . ? -4.189 7.836 36.682 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 930 HOH A O 1 HETATM 3936 O O . HOH O 4 . ? 7.563 9.180 5.485 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O 1 HETATM 3937 O O . HOH O 4 . ? 4.657 10.385 8.417 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1 HETATM 3938 O O . HOH O 4 . ? 12.213 13.109 5.803 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O 1 HETATM 3939 O O . HOH O 4 . ? 4.239 6.654 8.068 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O 1 HETATM 3940 O O . HOH O 4 . ? 6.458 8.435 7.618 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O 1 HETATM 3941 O O . HOH O 4 . ? 5.399 8.554 9.603 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O 1 HETATM 3942 O O . HOH O 4 . ? 11.306 11.310 0.010 0.50 33.46 ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O 1 HETATM 3943 O O . HOH O 4 . ? 8.190 5.908 2.594 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 918 HOH B O 1 HETATM 3944 O O . HOH O 4 . ? 7.396 3.288 0.585 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 919 HOH B O 1 HETATM 3945 O O . HOH N-2 4 . ? -24.171 -22.690 50.273 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O 1 HETATM 3946 O O . HOH N-2 4 . ? -24.710 -20.528 51.798 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O 1 HETATM 3947 O O . HOH N-2 4 . ? -25.359 -20.866 54.726 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O 1 HETATM 3948 O O . HOH N-2 4 . ? 3.215 -12.154 49.504 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O 1 HETATM 3949 O O . HOH N-2 4 . ? -2.782 -11.333 53.932 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O 1 HETATM 3950 O O . HOH N-2 4 . ? -29.278 -12.622 58.588 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O 1 HETATM 3951 O O . HOH N-2 4 . ? -31.015 -14.065 57.643 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O 1 HETATM 3952 O O . HOH N-2 4 . ? -32.199 -10.250 59.091 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O 1 HETATM 3953 O O . HOH N-2 4 . ? 0.104 -10.409 55.381 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O 1 HETATM 3954 O O . HOH N-2 4 . ? 2.451 -13.991 57.159 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O 1 HETATM 3955 O O . HOH N-2 4 . ? -0.032 -16.716 57.817 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O 1 HETATM 3956 O O . HOH N-2 4 . ? -16.195 -8.891 65.816 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O 1 HETATM 3957 O O . HOH N-2 4 . ? -0.417 -19.872 53.314 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O 1 HETATM 3958 O O . HOH N-2 4 . ? -30.037 -4.140 45.925 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O 1 HETATM 3959 O O . HOH N-2 4 . ? -29.128 10.787 43.542 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O 1 HETATM 3960 O O . HOH N-2 4 . ? -33.355 -5.906 44.852 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O 1 HETATM 3961 O O . HOH N-2 4 . ? -31.736 -1.721 46.162 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O 1 HETATM 3962 O O . HOH N-2 4 . ? -22.280 8.529 44.324 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O 1 HETATM 3963 O O . HOH N-2 4 . ? -35.540 3.381 44.641 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O 1 HETATM 3964 O O . HOH N-2 4 . ? -32.388 -0.571 43.938 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O 1 HETATM 3965 O O . HOH N-2 4 . ? 1.776 -20.343 56.773 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O 1 HETATM 3966 O O . HOH N-2 4 . ? -28.991 -2.211 37.660 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O 1 HETATM 3967 O O . HOH N-2 4 . ? -7.100 7.345 40.744 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O 1 HETATM 3968 O O . HOH N-2 4 . ? -13.332 2.129 37.891 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O 1 HETATM 3969 O O . HOH N-2 4 . ? -22.678 -3.870 32.154 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O 1 HETATM 3970 O O . HOH N-2 4 . ? -22.049 -14.247 33.538 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O 1 HETATM 3971 O O . HOH N-2 4 . ? -4.146 -24.370 39.727 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O 1 HETATM 3972 O O . HOH N-2 4 . ? -6.135 -17.752 32.196 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O 1 HETATM 3973 O O . HOH N-2 4 . ? -11.969 -12.586 25.658 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O 1 HETATM 3974 O O . HOH N-2 4 . ? -7.766 -27.425 33.877 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O 1 HETATM 3975 O O . HOH N-2 4 . ? -4.387 -19.107 41.481 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O 1 HETATM 3976 O O . HOH N-2 4 . ? -4.190 -20.199 43.807 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O 1 HETATM 3977 O O . HOH N-2 4 . ? -9.588 -29.441 38.079 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O 1 HETATM 3978 O O . HOH N-2 4 . ? -13.967 0.496 27.175 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O 1 HETATM 3979 O O . HOH N-2 4 . ? -18.022 -1.166 28.283 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O 1 HETATM 3980 O O . HOH N-2 4 . ? -18.688 -2.954 26.130 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O 1 HETATM 3981 O O . HOH N-2 4 . ? -16.794 -5.642 22.771 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O 1 HETATM 3982 O O . HOH N-2 4 . ? -17.070 -4.995 26.005 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O 1 HETATM 3983 O O . HOH N-2 4 . ? -10.312 -1.311 21.728 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O 1 HETATM 3984 O O . HOH N-2 4 . ? -17.356 2.886 35.716 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O 1 HETATM 3985 O O . HOH N-2 4 . ? -22.145 2.133 36.745 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O 1 HETATM 3986 O O . HOH N-2 4 . ? -20.222 4.522 34.683 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O 1 HETATM 3987 O O . HOH N-2 4 . ? -4.021 -29.066 44.370 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O 1 HETATM 3988 O O . HOH N-2 4 . ? -11.420 -23.217 58.057 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O 1 HETATM 3989 O O . HOH N-2 4 . ? -6.298 -17.449 54.613 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O 1 HETATM 3990 O O . HOH N-2 4 . ? -2.814 -17.788 56.930 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O 1 HETATM 3991 O O . HOH N-2 4 . ? -16.409 8.088 38.984 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O 1 HETATM 3992 O O . HOH N-2 4 . ? -28.191 -17.759 38.087 1.00 5.29 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O 1 HETATM 3993 O O . HOH N-2 4 . ? -30.168 -14.783 38.087 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O 1 HETATM 3994 O O . HOH N-2 4 . ? -21.774 -11.153 33.279 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O 1 HETATM 3995 O O . HOH N-2 4 . ? -19.008 -11.619 31.411 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O 1 HETATM 3996 O O . HOH N-2 4 . ? -21.868 -24.143 41.192 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O 1 HETATM 3997 O O . HOH N-2 4 . ? -16.875 -21.480 58.389 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O 1 HETATM 3998 O O . HOH N-2 4 . ? -11.879 -19.658 56.408 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O 1 HETATM 3999 O O . HOH N-2 4 . ? -16.613 -19.344 57.030 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O 1 HETATM 4000 O O . HOH N-2 4 . ? -13.292 -18.594 58.055 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O 1 HETATM 4001 O O . HOH N-2 4 . ? -2.844 -8.961 55.595 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O 1 HETATM 4002 O O . HOH N-2 4 . ? -21.639 -5.987 63.879 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O 1 HETATM 4003 O O . HOH N-2 4 . ? -19.518 -6.460 65.768 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O 1 HETATM 4004 O O . HOH N-2 4 . ? -17.553 6.982 55.228 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O 1 HETATM 4005 O O . HOH N-2 4 . ? -16.269 8.763 53.380 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O 1 HETATM 4006 O O . HOH N-2 4 . ? -17.689 2.163 63.492 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O 1 HETATM 4007 O O . HOH N-2 4 . ? -14.213 -2.001 65.608 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O 1 HETATM 4008 O O . HOH N-2 4 . ? -11.581 -0.352 62.684 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O 1 HETATM 4009 O O . HOH N-2 4 . ? -19.583 -0.081 59.919 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O 1 HETATM 4010 O O . HOH N-2 4 . ? -12.102 -0.761 59.926 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O 1 HETATM 4011 O O . HOH N-2 4 . ? -9.523 4.167 56.669 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O 1 HETATM 4012 O O . HOH N-2 4 . ? -22.370 -3.562 59.587 1.00 4.19 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O 1 HETATM 4013 O O . HOH N-2 4 . ? -17.161 -5.057 65.199 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O 1 HETATM 4014 O O . HOH N-2 4 . ? -15.912 -2.211 69.422 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O 1 HETATM 4015 O O . HOH N-2 4 . ? -17.132 8.068 62.744 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O 1 HETATM 4016 O O . HOH N-2 4 . ? -17.560 9.016 59.888 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O 1 HETATM 4017 O O . HOH N-2 4 . ? -11.478 12.917 56.330 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O 1 HETATM 4018 O O . HOH N-2 4 . ? -20.594 5.715 61.185 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O 1 HETATM 4019 O O . HOH N-2 4 . ? -21.124 -2.737 66.729 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O 1 HETATM 4020 O O . HOH N-2 4 . ? -27.732 -8.967 69.642 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O 1 HETATM 4021 O O . HOH N-2 4 . ? -19.072 -9.682 69.184 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O 1 HETATM 4022 O O . HOH N-2 4 . ? 1.665 -4.185 38.708 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O 1 HETATM 4023 O O . HOH N-2 4 . ? -0.702 -4.877 35.425 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O 1 HETATM 4024 O O . HOH N-2 4 . ? -27.318 1.106 67.434 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O 1 HETATM 4025 O O . HOH N-2 4 . ? -17.170 -13.084 66.751 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O 1 HETATM 4026 O O . HOH N-2 4 . ? -35.991 -2.915 49.230 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O 1 HETATM 4027 O O . HOH N-2 4 . ? -28.807 -5.922 54.164 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O 1 HETATM 4028 O O . HOH N-2 4 . ? -28.776 -3.734 55.887 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O 1 HETATM 4029 O O . HOH N-2 4 . ? -31.201 -2.997 57.198 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O 1 HETATM 4030 O O . HOH N-2 4 . ? -26.699 -1.285 64.767 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O 1 HETATM 4031 O O . HOH N-2 4 . ? -20.619 -12.370 63.225 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O 1 HETATM 4032 O O . HOH N-2 4 . ? -29.049 -3.323 61.247 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O 1 HETATM 4033 O O . HOH N-2 4 . ? -23.636 9.843 58.730 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O 1 HETATM 4034 O O . HOH N-2 4 . ? -21.902 9.867 61.131 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O 1 HETATM 4035 O O . HOH N-2 4 . ? -23.921 4.635 64.157 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O 1 HETATM 4036 O O . HOH N-2 4 . ? -31.767 3.234 59.821 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O 1 HETATM 4037 O O . HOH N-2 4 . ? -14.761 10.642 56.685 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O 1 HETATM 4038 O O . HOH N-2 4 . ? -15.425 11.322 54.068 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O 1 HETATM 4039 O O . HOH N-2 4 . ? -29.586 9.664 51.908 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O 1 HETATM 4040 O O . HOH N-2 4 . ? -28.673 8.861 55.860 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O 1 HETATM 4041 O O . HOH N-2 4 . ? -29.449 12.771 46.250 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O 1 HETATM 4042 O O . HOH N-2 4 . ? -14.746 15.412 42.661 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O 1 HETATM 4043 O O . HOH N-2 4 . ? -25.086 12.983 48.099 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O 1 HETATM 4044 O O . HOH N-2 4 . ? -39.116 -0.921 47.737 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O 1 HETATM 4045 O O . HOH N-2 4 . ? -34.751 2.793 53.909 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O 1 HETATM 4046 O O . HOH N-2 4 . ? -33.481 10.305 48.588 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O 1 HETATM 4047 O O . HOH N-2 4 . ? -27.255 11.981 49.825 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O 1 HETATM 4048 O O . HOH N-2 4 . ? -33.360 7.909 44.155 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O 1 HETATM 4049 O O . HOH N-2 4 . ? -26.354 -2.118 38.525 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O 1 HETATM 4050 O O . HOH N-2 4 . ? -24.216 -4.293 34.646 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O 1 HETATM 4051 O O . HOH N-2 4 . ? -26.803 -4.534 33.447 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O 1 HETATM 4052 O O . HOH N-2 4 . ? -13.632 -16.111 31.202 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O 1 HETATM 4053 O O . HOH N-2 4 . ? -6.567 -25.094 43.378 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O 1 HETATM 4054 O O . HOH N-2 4 . ? -10.815 -22.158 52.893 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O 1 HETATM 4055 O O . HOH N-2 4 . ? -1.507 -20.275 36.740 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O 1 HETATM 4056 O O . HOH N-2 4 . ? -16.391 -15.671 66.835 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O 1 HETATM 4057 O O . HOH N-2 4 . ? -17.978 -18.673 64.204 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O 1 HETATM 4058 O O . HOH N-2 4 . ? -10.065 -4.962 54.125 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O 1 HETATM 4059 O O . HOH N-2 4 . ? -19.874 -4.846 67.985 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O 1 HETATM 4060 O O . HOH N-2 4 . ? -14.355 6.291 61.780 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O 1 HETATM 4061 O O . HOH N-2 4 . ? -7.320 1.555 52.485 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O 1 HETATM 4062 O O . HOH N-2 4 . ? -28.553 -5.511 71.494 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O 1 HETATM 4063 O O . HOH N-2 4 . ? -27.938 -18.306 62.980 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O 1 HETATM 4064 O O . HOH N-2 4 . ? -0.737 -19.375 56.147 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O 1 HETATM 4065 O O . HOH N-2 4 . ? -21.595 -23.587 45.376 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O 1 HETATM 4066 O O . HOH N-2 4 . ? -14.609 -22.019 56.987 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O 1 HETATM 4067 O O . HOH N-2 4 . ? -1.508 -22.460 34.835 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O 1 HETATM 4068 O O . HOH N-2 4 . ? 1.588 -10.961 28.384 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O 1 HETATM 4069 O O . HOH N-2 4 . ? -29.134 -6.519 66.632 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O 1 HETATM 4070 O O . HOH N-2 4 . ? -20.294 -15.275 31.550 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O 1 HETATM 4071 O O . HOH N-2 4 . ? -27.766 -19.757 36.513 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O 1 HETATM 4072 O O . HOH N-2 4 . ? -23.089 -8.672 32.202 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O 1 HETATM 4073 O O . HOH N-2 4 . ? -27.951 8.396 61.506 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O 1 HETATM 4074 O O . HOH N-2 4 . ? -26.369 9.394 59.065 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O 1 HETATM 4075 O O . HOH N-2 4 . ? -29.452 6.494 63.281 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O 1 HETATM 4076 O O . HOH N-2 4 . ? -20.206 8.242 59.519 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O 1 HETATM 4077 O O . HOH N-2 4 . ? -17.455 11.612 60.121 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O 1 HETATM 4078 O O . HOH N-2 4 . ? -32.282 3.048 51.272 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O 1 HETATM 4079 O O . HOH N-2 4 . ? -4.321 -28.938 37.947 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O 1 HETATM 4080 O O . HOH N-2 4 . ? -35.401 0.495 42.361 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O 1 HETATM 4081 O O . HOH N-2 4 . ? -27.490 4.205 47.451 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O 1 HETATM 4082 O O . HOH N-2 4 . ? -31.378 -4.688 42.566 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O 1 HETATM 4083 O O . HOH N-2 4 . ? -31.638 1.554 55.113 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O 1 HETATM 4084 O O . HOH N-2 4 . ? -11.441 7.569 44.909 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O 1 HETATM 4085 O O . HOH N-2 4 . ? -20.481 13.029 39.588 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O 1 HETATM 4086 O O . HOH N-2 4 . ? -16.581 11.111 40.544 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O 1 HETATM 4087 O O . HOH N-2 4 . ? -9.561 6.749 38.765 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O 1 HETATM 4088 O O . HOH N-2 4 . ? -1.877 -1.241 50.580 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O 1 HETATM 4089 O O . HOH N-2 4 . ? 0.952 -2.954 43.102 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O 1 HETATM 4090 O O . HOH N-2 4 . ? -20.382 12.829 57.937 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O 1 HETATM 4091 O O . HOH N-2 4 . ? -13.966 5.514 56.380 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O 1 HETATM 4092 O O . HOH N-2 4 . ? -0.180 -6.113 38.077 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O 1 HETATM 4093 O O . HOH N-2 4 . ? 1.304 -4.883 45.002 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A-2 O 1 HETATM 4094 O O . HOH N-2 4 . ? -28.074 -8.313 62.582 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A-2 O 1 HETATM 4095 O O . HOH N-2 4 . ? -1.881 5.798 39.445 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A-2 O 1 HETATM 4096 O O . HOH N-2 4 . ? -3.038 2.967 38.165 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A-2 O 1 HETATM 4097 O O . HOH N-2 4 . ? -4.190 5.383 35.994 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A-2 O 1 HETATM 4098 O O . HOH N-2 4 . ? 1.476 -8.647 38.346 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A-2 O 1 HETATM 4099 O O . HOH N-2 4 . ? -18.286 -25.863 31.606 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A-2 O 1 HETATM 4100 O O . HOH N-2 4 . ? -25.424 -18.019 33.760 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A-2 O 1 HETATM 4101 O O . HOH N-2 4 . ? -26.058 -22.572 48.396 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A-2 O 1 HETATM 4102 O O . HOH N-2 4 . ? -16.418 -25.077 54.227 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A-2 O 1 HETATM 4103 O O . HOH N-2 4 . ? -20.119 -1.218 30.150 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A-2 O 1 HETATM 4104 O O . HOH N-2 4 . ? -3.140 -22.014 40.449 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A-2 O 1 HETATM 4105 O O . HOH N-2 4 . ? -2.784 -22.902 43.535 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A-2 O 1 HETATM 4106 O O . HOH N-2 4 . ? -0.549 -23.263 45.168 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A-2 O 1 HETATM 4107 O O . HOH N-2 4 . ? 1.510 -25.035 35.395 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A-2 O 1 HETATM 4108 O O . HOH N-2 4 . ? -5.846 -29.521 36.026 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A-2 O 1 HETATM 4109 O O . HOH N-2 4 . ? -0.845 -27.451 38.598 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A-2 O 1 HETATM 4110 O O . HOH N-2 4 . ? -3.126 -27.470 42.080 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A-2 O 1 HETATM 4111 O O . HOH N-2 4 . ? -17.030 -24.950 47.858 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A-2 O 1 HETATM 4112 O O . HOH N-2 4 . ? -9.671 -36.639 36.963 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A-2 O 1 HETATM 4113 O O . HOH N-2 4 . ? -13.001 -40.171 38.400 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A-2 O 1 HETATM 4114 O O . HOH N-2 4 . ? -20.433 -13.130 30.766 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A-2 O 1 HETATM 4115 O O . HOH N-2 4 . ? -23.697 -21.677 34.648 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A-2 O 1 HETATM 4116 O O . HOH N-2 4 . ? -27.163 -15.548 32.426 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A-2 O 1 HETATM 4117 O O . HOH N-2 4 . ? 1.514 -8.390 29.244 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A-2 O 1 HETATM 4118 O O . HOH N-2 4 . ? -10.086 -13.826 30.134 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A-2 O 1 HETATM 4119 O O . HOH N-2 4 . ? 3.517 -16.498 31.831 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A-2 O 1 HETATM 4120 O O . HOH N-2 4 . ? -0.485 -11.901 29.284 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A-2 O 1 HETATM 4121 O O . HOH N-2 4 . ? -13.547 1.169 30.782 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A-2 O 1 HETATM 4122 O O . HOH N-2 4 . ? -10.806 -0.520 25.285 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A-2 O 1 HETATM 4123 O O . HOH N-2 4 . ? -34.040 -5.455 52.044 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A-2 O 1 HETATM 4124 O O . HOH N-2 4 . ? -10.786 -27.574 52.424 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A-2 O 1 HETATM 4125 O O . HOH N-2 4 . ? -9.690 -19.714 55.517 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A-2 O 1 HETATM 4126 O O . HOH N-2 4 . ? -6.649 -22.604 52.813 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A-2 O 1 HETATM 4127 O O . HOH N-2 4 . ? -19.028 -25.533 59.358 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A-2 O 1 HETATM 4128 O O . HOH N-2 4 . ? -15.148 -21.417 60.112 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A-2 O 1 HETATM 4129 O O . HOH N-2 4 . ? -4.889 -19.720 57.130 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A-2 O 1 HETATM 4130 O O . HOH N-2 4 . ? -19.144 -26.769 46.962 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A-2 O 1 HETATM 4131 O O . HOH N-2 4 . ? -14.406 -28.551 45.305 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A-2 O 1 HETATM 4132 O O . HOH N-2 4 . ? 4.008 -10.735 58.203 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A-2 O 1 HETATM 4133 O O . HOH N-2 4 . ? -11.292 -7.658 66.721 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A-2 O 1 HETATM 4134 O O . HOH N-2 4 . ? -7.989 -8.177 55.948 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A-2 O 1 HETATM 4135 O O . HOH N-2 4 . ? -8.387 -22.497 56.813 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A-2 O 1 HETATM 4136 O O . HOH N-2 4 . ? -16.217 8.310 57.531 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A-2 O 1 HETATM 4137 O O . HOH N-2 4 . ? -25.529 13.685 42.898 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A-2 O 1 HETATM 4138 O O . HOH N-2 4 . ? -5.903 3.927 49.687 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A-2 O 1 HETATM 4139 O O . HOH N-2 4 . ? -0.111 -0.729 44.349 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A-2 O 1 HETATM 4140 O O . HOH N-2 4 . ? 0.390 -2.422 35.132 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A-2 O 1 HETATM 4141 O O . HOH N-2 4 . ? -28.454 -31.076 53.535 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A-2 O 1 HETATM 4142 O O . HOH N-2 4 . ? -11.966 -3.394 64.142 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A-2 O 1 HETATM 4143 O O . HOH N-2 4 . ? -26.836 -7.670 67.332 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A-2 O 1 HETATM 4144 O O . HOH N-2 4 . ? -24.261 -16.834 58.619 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A-2 O 1 HETATM 4145 O O . HOH N-2 4 . ? -31.418 -0.824 38.107 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A-2 O 1 HETATM 4146 O O . HOH N-2 4 . ? -29.740 8.037 41.390 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A-2 O 1 HETATM 4147 O O . HOH N-2 4 . ? -11.528 -12.555 28.559 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A-2 O 1 HETATM 4148 O O . HOH N-2 4 . ? -34.052 10.435 45.867 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A-2 O 1 HETATM 4149 O O . HOH N-2 4 . ? -10.224 -2.334 58.698 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A-2 O 1 HETATM 4150 O O . HOH N-2 4 . ? -7.378 -27.635 44.042 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A-2 O 1 HETATM 4151 O O . HOH N-2 4 . ? -8.821 -27.895 46.031 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A-2 O 1 HETATM 4152 O O . HOH N-2 4 . ? -21.264 -10.451 30.719 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A-2 O 1 HETATM 4153 O O . HOH N-2 4 . ? -3.884 -0.233 29.046 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A-2 O 1 HETATM 4154 O O . HOH N-2 4 . ? -20.940 15.894 60.855 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A-2 O 1 HETATM 4155 O O . HOH N-2 4 . ? -12.502 8.128 50.189 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A-2 O 1 HETATM 4156 O O . HOH N-2 4 . ? -16.651 17.792 50.297 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A-2 O 1 HETATM 4157 O O . HOH N-2 4 . ? -4.570 0.861 52.168 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A-2 O 1 HETATM 4158 O O . HOH N-2 4 . ? -4.609 -6.698 59.199 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A-2 O 1 HETATM 4159 O O . HOH N-2 4 . ? -5.868 -1.910 55.647 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A-2 O 1 HETATM 4160 O O . HOH N-2 4 . ? 1.534 -5.478 52.678 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A-2 O 1 HETATM 4161 O O . HOH N-2 4 . ? -25.208 -24.020 46.290 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A-2 O 1 HETATM 4162 O O . HOH N-2 4 . ? -14.143 7.165 52.566 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A-2 O 1 HETATM 4163 O O . HOH N-2 4 . ? -9.682 6.163 54.300 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A-2 O 1 HETATM 4164 O O . HOH N-2 4 . ? -17.850 8.331 36.298 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A-2 O 1 HETATM 4165 O O . HOH N-2 4 . ? -6.838 8.305 54.199 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A-2 O 1 HETATM 4166 O O . HOH N-2 4 . ? -8.380 -41.567 36.775 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A-2 O 1 HETATM 4167 O O . HOH N-2 4 . ? -21.405 13.019 60.534 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A-2 O 1 HETATM 4168 O O . HOH N-2 4 . ? -15.224 -25.532 31.456 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A-2 O 1 HETATM 4169 O O . HOH N-2 4 . ? -8.375 -21.633 28.553 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A-2 O 1 HETATM 4170 O O . HOH N-2 4 . ? -23.229 -22.722 43.274 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A-2 O 1 HETATM 4171 O O . HOH N-2 4 . ? -13.888 6.948 58.773 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A-2 O 1 HETATM 4172 O O . HOH N-2 4 . ? -18.152 -23.924 28.978 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A-2 O 1 HETATM 4173 O O . HOH N-2 4 . ? -24.200 -28.832 45.675 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A-2 O 1 HETATM 4174 O O . HOH N-2 4 . ? -21.908 -26.202 52.606 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A-2 O 1 HETATM 4175 O O . HOH N-2 4 . ? -18.529 -32.409 48.984 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A-2 O 1 HETATM 4176 O O . HOH N-2 4 . ? -19.797 -21.935 58.654 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A-2 O 1 HETATM 4177 O O . HOH N-2 4 . ? -18.699 -22.962 62.192 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A-2 O 1 HETATM 4178 O O . HOH N-2 4 . ? -29.653 -13.387 62.467 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A-2 O 1 HETATM 4179 O O . HOH N-2 4 . ? -26.961 -13.190 63.746 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A-2 O 1 HETATM 4180 O O . HOH N-2 4 . ? -27.940 -14.967 59.681 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A-2 O 1 HETATM 4181 O O . HOH N-2 4 . ? -26.444 -25.253 53.932 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A-2 O 1 HETATM 4182 O O . HOH N-2 4 . ? -24.380 -14.617 67.713 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A-2 O 1 HETATM 4183 O O . HOH N-2 4 . ? -10.834 -9.379 61.082 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A-2 O 1 HETATM 4184 O O . HOH N-2 4 . ? 3.565 -5.986 35.370 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A-2 O 1 HETATM 4185 O O . HOH N-2 4 . ? -3.268 -9.866 31.046 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A-2 O 1 HETATM 4186 O O . HOH N-2 4 . ? -15.619 -6.758 67.874 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A-2 O 1 HETATM 4187 O O . HOH N-2 4 . ? -18.506 -11.481 64.835 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A-2 O 1 HETATM 4188 O O . HOH N-2 4 . ? -18.774 -8.981 66.467 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A-2 O 1 HETATM 4189 O O . HOH N-2 4 . ? -22.204 -1.507 74.096 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A-2 O 1 HETATM 4190 O O . HOH N-2 4 . ? -28.775 -2.122 67.462 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A-2 O 1 HETATM 4191 O O . HOH N-2 4 . ? -29.105 -2.011 65.030 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A-2 O 1 HETATM 4192 O O . HOH N-2 4 . ? -30.697 0.326 66.398 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A-2 O 1 HETATM 4193 O O . HOH N-2 4 . ? -9.157 -25.905 47.841 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A-2 O 1 HETATM 4194 O O . HOH N-2 4 . ? -9.347 -23.075 50.783 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A-2 O 1 HETATM 4195 O O . HOH N-2 4 . ? -10.444 -30.780 32.870 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A-2 O 1 HETATM 4196 O O . HOH N-2 4 . ? -22.717 -27.189 44.621 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A-2 O 1 HETATM 4197 O O . HOH N-2 4 . ? -28.073 -12.081 51.061 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A-2 O 1 HETATM 4198 O O . HOH N-2 4 . ? -8.060 -8.309 27.190 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A-2 O 1 HETATM 4199 O O . HOH N-2 4 . ? -22.968 -36.173 27.060 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A-2 O 1 HETATM 4200 O O . HOH N-2 4 . ? -24.054 -27.501 32.361 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A-2 O 1 HETATM 4201 O O . HOH N-2 4 . ? -13.990 -12.059 30.536 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A-2 O 1 HETATM 4202 O O . HOH N-2 4 . ? -6.986 -17.169 29.543 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A-2 O 1 HETATM 4203 O O . HOH N-2 4 . ? -8.321 -12.268 31.368 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A-2 O 1 HETATM 4204 O O . HOH N-2 4 . ? -24.401 -28.291 24.564 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A-2 O 1 HETATM 4205 O O . HOH N-2 4 . ? -8.702 -39.134 36.299 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A-2 O 1 HETATM 4206 O O . HOH N-2 4 . ? -15.596 -31.151 35.169 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A-2 O 1 HETATM 4207 O O . HOH N-2 4 . ? -11.880 -24.538 28.707 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A-2 O 1 HETATM 4208 O O . HOH N-2 4 . ? -37.161 2.718 41.317 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A-2 O 1 HETATM 4209 O O . HOH N-2 4 . ? -29.653 -21.206 35.004 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A-2 O 1 HETATM 4210 O O . HOH N-2 4 . ? -7.314 3.485 54.694 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A-2 O 1 HETATM 4211 O O . HOH N-2 4 . ? -14.326 6.758 45.925 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A-2 O 1 HETATM 4212 O O . HOH N-2 4 . ? -28.074 16.768 40.167 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A-2 O 1 HETATM 4213 O O . HOH N-2 4 . ? -25.786 14.556 51.338 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A-2 O 1 HETATM 4214 O O . HOH N-2 4 . ? -27.067 12.275 46.504 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A-2 O 1 HETATM 4215 O O . HOH N-2 4 . ? -14.362 2.916 35.592 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A-2 O 1 HETATM 4216 O O . HOH N-2 4 . ? 1.169 2.984 43.644 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A-2 O 1 HETATM 4217 O O . HOH N-2 4 . ? -16.705 8.720 31.883 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A-2 O 1 HETATM 4218 O O . HOH N-2 4 . ? -1.590 -2.783 48.319 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A-2 O 1 HETATM 4219 O O . HOH N-2 4 . ? -3.195 8.643 38.825 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A-2 O 1 HETATM 4220 O O . HOH N-2 4 . ? -28.081 13.707 54.894 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A-2 O 1 HETATM 4221 O O . HOH N-2 4 . ? -29.140 11.675 56.742 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A-2 O 1 HETATM 4222 O O . HOH N-2 4 . ? -17.718 14.198 57.245 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A-2 O 1 HETATM 4223 O O . HOH N-2 4 . ? -1.227 -25.012 35.165 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A-2 O 1 HETATM 4224 O O . HOH N-2 4 . ? -6.925 -27.962 30.203 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A-2 O 1 HETATM 4225 O O . HOH N-2 4 . ? -31.207 6.679 39.204 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A-2 O 1 HETATM 4226 O O . HOH N-2 4 . ? -14.738 -1.387 25.936 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A-2 O 1 HETATM 4227 O O . HOH N-2 4 . ? -4.150 4.344 48.163 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A-2 O 1 HETATM 4228 O O . HOH N-2 4 . ? -15.751 9.858 36.773 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A-2 O 1 HETATM 4229 O O . HOH N-2 4 . ? -13.262 13.513 43.372 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A-2 O 1 HETATM 4230 O O . HOH N-2 4 . ? 4.631 -1.537 40.335 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A-2 O 1 HETATM 4231 O O . HOH N-2 4 . ? -3.665 -3.781 56.147 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A-2 O 1 HETATM 4232 O O . HOH N-2 4 . ? -19.594 19.130 48.115 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A-2 O 1 HETATM 4233 O O . HOH N-2 4 . ? -18.992 17.591 54.397 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A-2 O 1 HETATM 4234 O O . HOH N-2 4 . ? -28.557 8.289 38.830 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A-2 O 1 HETATM 4235 O O . HOH N-2 4 . ? -16.974 -28.214 21.176 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A-2 O 1 HETATM 4236 O O . HOH N-2 4 . ? -12.506 -19.366 25.890 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A-2 O 1 HETATM 4237 O O . HOH N-2 4 . ? -3.251 -24.503 32.013 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A-2 O 1 HETATM 4238 O O . HOH N-2 4 . ? -29.930 0.304 60.675 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A-2 O 1 HETATM 4239 O O . HOH N-2 4 . ? -23.558 -12.525 69.249 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A-2 O 1 HETATM 4240 O O . HOH N-2 4 . ? -25.645 -26.350 50.021 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A-2 O 1 HETATM 4241 O O . HOH N-2 4 . ? -20.505 -25.387 43.118 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A-2 O 1 HETATM 4242 O O . HOH N-2 4 . ? -23.281 -26.503 39.707 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A-2 O 1 HETATM 4243 O O . HOH N-2 4 . ? -24.324 -24.779 51.845 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A-2 O 1 HETATM 4244 O O . HOH N-2 4 . ? -26.346 -28.373 53.024 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A-2 O 1 HETATM 4245 O O . HOH N-2 4 . ? -16.689 -23.611 59.622 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A-2 O 1 HETATM 4246 O O . HOH N-2 4 . ? -28.391 -14.228 57.042 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A-2 O 1 HETATM 4247 O O . HOH N-2 4 . ? -30.201 -12.968 52.579 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A-2 O 1 HETATM 4248 O O . HOH N-2 4 . ? -18.301 -22.506 56.771 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A-2 O 1 HETATM 4249 O O . HOH N-2 4 . ? -3.927 -30.649 33.857 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A-2 O 1 HETATM 4250 O O . HOH N-2 4 . ? -3.018 -19.566 22.611 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A-2 O 1 HETATM 4251 O O . HOH N-2 4 . ? -0.380 -7.223 55.157 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A-2 O 1 HETATM 4252 O O . HOH N-2 4 . ? -5.424 -9.035 56.563 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A-2 O 1 HETATM 4253 O O . HOH N-2 4 . ? -2.092 -0.260 36.024 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A-2 O 1 HETATM 4254 O O . HOH N-2 4 . ? 2.615 -2.004 36.724 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A-2 O 1 HETATM 4255 O O . HOH N-2 4 . ? -5.126 -1.781 26.041 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A-2 O 1 HETATM 4256 O O . HOH N-2 4 . ? -0.973 -9.780 32.482 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A-2 O 1 HETATM 4257 O O . HOH N-2 4 . ? -0.764 0.748 32.809 0.50 7.80 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A-2 O 1 HETATM 4258 O O . HOH N-2 4 . ? -3.415 1.244 30.639 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A-2 O 1 HETATM 4259 O O . HOH N-2 4 . ? -13.562 6.566 38.033 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A-2 O 1 HETATM 4260 O O . HOH N-2 4 . ? -20.003 11.335 33.268 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A-2 O 1 HETATM 4261 O O . HOH N-2 4 . ? -22.226 10.196 31.671 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A-2 O 1 HETATM 4262 O O . HOH N-2 4 . ? -18.678 13.484 36.433 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A-2 O 1 HETATM 4263 O O . HOH N-2 4 . ? -14.546 7.401 31.542 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A-2 O 1 HETATM 4264 O O . HOH N-2 4 . ? -26.551 8.806 35.264 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A-2 O 1 HETATM 4265 O O . HOH N-2 4 . ? -28.071 11.109 38.449 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A-2 O 1 HETATM 4266 O O . HOH N-2 4 . ? -27.659 12.675 42.017 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A-2 O 1 HETATM 4267 O O . HOH N-2 4 . ? -24.075 14.430 41.140 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A-2 O 1 HETATM 4268 O O . HOH N-2 4 . ? -21.208 15.898 45.422 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A-2 O 1 HETATM 4269 O O . HOH N-2 4 . ? -30.193 20.021 43.409 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A-2 O 1 HETATM 4270 O O . HOH N-2 4 . ? -22.541 17.851 33.614 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A-2 O 1 HETATM 4271 O O . HOH N-2 4 . ? -15.903 -40.239 39.287 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A-2 O 1 HETATM 4272 O O . HOH N-2 4 . ? -23.407 14.321 38.598 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A-2 O 1 HETATM 4273 O O . HOH N-2 4 . ? -14.595 10.379 42.306 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A-2 O 1 HETATM 4274 O O . HOH N-2 4 . ? -12.614 8.188 40.932 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A-2 O 1 HETATM 4275 O O . HOH N-2 4 . ? -13.807 11.930 52.368 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A-2 O 1 HETATM 4276 O O . HOH N-2 4 . ? -14.538 15.663 54.621 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A-2 O 1 HETATM 4277 O O . HOH N-2 4 . ? -11.596 10.601 53.607 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A-2 O 1 HETATM 4278 O O . HOH N-2 4 . ? -11.113 10.602 48.295 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A-2 O 1 HETATM 4279 O O . HOH N-2 4 . ? -15.294 16.527 51.910 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A-2 O 1 HETATM 4280 O O . HOH N-2 4 . ? -15.223 21.965 46.042 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A-2 O 1 HETATM 4281 O O . HOH N-2 4 . ? -13.112 10.188 51.021 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A-2 O 1 HETATM 4282 O O . HOH N-2 4 . ? -7.401 -1.182 53.666 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A-2 O 1 HETATM 4283 O O . HOH N-2 4 . ? -7.629 4.871 58.724 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A-2 O 1 HETATM 4284 O O . HOH N-2 4 . ? -5.247 5.456 54.806 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A-2 O 1 HETATM 4285 O O . HOH N-2 4 . ? -7.891 1.891 56.439 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A-2 O 1 HETATM 4286 O O . HOH N-2 4 . ? -10.435 -2.151 54.090 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A-2 O 1 HETATM 4287 O O . HOH N-2 4 . ? -1.779 4.124 53.482 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A-2 O 1 HETATM 4288 O O . HOH N-2 4 . ? 2.553 2.182 53.050 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A-2 O 1 HETATM 4289 O O . HOH N-2 4 . ? -4.392 -1.277 43.322 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A-2 O 1 HETATM 4290 O O . HOH N-2 4 . ? 2.225 4.470 45.062 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A-2 O 1 HETATM 4291 O O . HOH N-2 4 . ? 5.664 2.936 46.008 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A-2 O 1 HETATM 4292 O O . HOH N-2 4 . ? -4.913 9.267 47.754 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A-2 O 1 HETATM 4293 O O . HOH N-2 4 . ? 4.812 -1.045 49.523 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A-2 O 1 HETATM 4294 O O . HOH N-2 4 . ? -1.596 -0.793 46.861 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A-2 O 1 HETATM 4295 O O . HOH N-2 4 . ? -1.571 1.551 48.611 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A-2 O 1 HETATM 4296 O O . HOH N-2 4 . ? -3.720 7.166 46.411 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A-2 O 1 HETATM 4297 O O . HOH N-2 4 . ? -5.889 5.423 40.598 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A-2 O 1 HETATM 4298 O O . HOH N-2 4 . ? -3.797 6.474 41.277 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A-2 O 1 HETATM 4299 O O . HOH N-2 4 . ? -9.719 8.324 43.196 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A-2 O 1 HETATM 4300 O O . HOH N-2 4 . ? -17.978 21.920 45.509 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A-2 O 1 HETATM 4301 O O . HOH N-2 4 . ? -20.392 20.601 43.011 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A-2 O 1 HETATM 4302 O O . HOH N-2 4 . ? -32.968 9.816 53.914 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A-2 O 1 HETATM 4303 O O . HOH N-2 4 . ? -38.514 6.062 48.378 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A-2 O 1 HETATM 4304 O O . HOH N-2 4 . ? -33.796 -1.280 47.521 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A-2 O 1 HETATM 4305 O O . HOH N-2 4 . ? -37.987 -4.129 46.066 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A-2 O 1 HETATM 4306 O O . HOH N-2 4 . ? -35.330 0.202 45.888 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A-2 O 1 HETATM 4307 O O . HOH N-2 4 . ? -36.610 -6.694 52.633 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A-2 O 1 HETATM 4308 O O . HOH N-2 4 . ? -37.213 -10.576 54.365 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A-2 O 1 HETATM 4309 O O . HOH N-2 4 . ? -31.558 12.683 54.287 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A-2 O 1 HETATM 4310 O O . HOH N-2 4 . ? -34.901 9.451 51.745 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A-2 O 1 HETATM 4311 O O . HOH N-2 4 . ? -35.451 16.001 47.630 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A-2 O 1 HETATM 4312 O O . HOH N-2 4 . ? -32.964 5.559 61.590 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A-2 O 1 HETATM 4313 O O . HOH N-2 4 . ? -34.744 2.360 60.143 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A-2 O 1 HETATM 4314 O O . HOH N-2 4 . ? -36.151 6.959 55.817 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A-2 O 1 HETATM 4315 O O . HOH N-2 4 . ? -21.724 4.724 31.947 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A-2 O 1 HETATM 4316 O O . HOH N-2 4 . ? -29.767 -16.615 30.727 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A-2 O 1 HETATM 4317 O O . HOH N-2 4 . ? -25.149 -17.961 30.391 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A-2 O 1 HETATM 4318 O O . HOH N-2 4 . ? -29.470 -21.876 28.871 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A-2 O 1 HETATM 4319 O O . HOH N-2 4 . ? -10.655 -7.395 62.621 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A-2 O 1 HETATM 4320 O O . HOH N-2 4 . ? -17.191 -4.670 67.980 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A-2 O 1 HETATM 4321 O O . HOH N-2 4 . ? -3.564 -10.909 62.709 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A-2 O 1 HETATM 4322 O O . HOH N-2 4 . ? -8.388 -2.873 60.768 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A-2 O 1 HETATM 4323 O O . HOH N-2 4 . ? -5.404 -5.919 61.280 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A-2 O 1 HETATM 4324 O O . HOH N-2 4 . ? -9.519 0.620 57.825 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A-2 O 1 HETATM 4325 O O . HOH N-2 4 . ? -24.143 -24.668 29.145 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A-2 O 1 HETATM 4326 O O . HOH N-2 4 . ? -4.915 6.549 57.172 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A-2 O 1 HETATM 4327 O O . HOH N-2 4 . ? 2.844 -1.658 55.012 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A-2 O 1 HETATM 4328 O O . HOH N-2 4 . ? 5.406 5.670 55.519 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A-2 O 1 HETATM 4329 O O . HOH N-2 4 . ? -0.311 -4.343 54.606 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A-2 O 1 HETATM 4330 O O . HOH N-2 4 . ? -1.472 0.999 38.122 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A-2 O 1 HETATM 4331 O O . HOH N-2 4 . ? 0.330 -8.762 35.222 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A-2 O 1 HETATM 4332 O O . HOH N-2 4 . ? 3.297 -4.455 33.471 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A-2 O 1 HETATM 4333 O O . HOH N-2 4 . ? -5.292 -3.704 27.891 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A-2 O 1 HETATM 4334 O O . HOH N-2 4 . ? -7.951 -5.660 27.792 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A-2 O 1 HETATM 4335 O O . HOH N-2 4 . ? -9.884 -6.706 22.818 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A-2 O 1 HETATM 4336 O O . HOH N-2 4 . ? -2.771 -9.157 28.665 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A-2 O 1 HETATM 4337 O O . HOH N-2 4 . ? -19.452 -32.111 51.329 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A-2 O 1 HETATM 4338 O O . HOH N-2 4 . ? -6.200 -14.840 23.543 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A-2 O 1 HETATM 4339 O O . HOH N-2 4 . ? -23.193 16.720 58.098 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A-2 O 1 HETATM 4340 O O . HOH N-2 4 . ? -13.365 23.382 46.216 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A-2 O 1 HETATM 4341 O O . HOH N-2 4 . ? 3.351 1.536 56.777 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A-2 O 1 HETATM 4342 O O . HOH N-2 4 . ? -28.403 -27.000 51.097 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A-2 O 1 HETATM 4343 O O . HOH N-2 4 . ? -25.154 -25.500 33.647 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A-2 O 1 HETATM 4344 O O . HOH N-2 4 . ? -25.713 -30.745 31.699 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A-2 O 1 HETATM 4345 O O . HOH N-2 4 . ? -28.558 -29.947 31.219 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A-2 O 1 HETATM 4346 O O . HOH N-2 4 . ? -17.849 -30.956 38.939 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A-2 O 1 HETATM 4347 O O . HOH N-2 4 . ? -27.039 -11.281 67.857 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A-2 O 1 HETATM 4348 O O . HOH N-2 4 . ? -25.603 -11.356 69.757 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A-2 O 1 HETATM 4349 O O . HOH N-2 4 . ? -14.451 -25.522 58.094 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A-2 O 1 HETATM 4350 O O . HOH N-2 4 . ? -21.492 -17.980 66.946 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A-2 O 1 HETATM 4351 O O . HOH N-2 4 . ? -21.685 -15.046 66.478 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A-2 O 1 HETATM 4352 O O . HOH N-2 4 . ? -18.234 -16.978 70.843 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A-2 O 1 HETATM 4353 O O . HOH N-2 4 . ? -18.643 -14.220 70.797 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A-2 O 1 HETATM 4354 O O . HOH N-2 4 . ? -23.742 -10.230 70.288 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A-2 O 1 HETATM 4355 O O . HOH N-2 4 . ? -29.335 -10.014 66.267 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A-2 O 1 HETATM 4356 O O . HOH N-2 4 . ? -10.652 -18.791 58.265 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A-2 O 1 HETATM 4357 O O . HOH N-2 4 . ? -14.071 -23.831 55.306 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A-2 O 1 HETATM 4358 O O . HOH N-2 4 . ? -14.375 -24.167 49.982 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A-2 O 1 HETATM 4359 O O . HOH N-2 4 . ? -4.057 -25.079 42.398 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A-2 O 1 HETATM 4360 O O . HOH N-2 4 . ? -3.036 -25.836 37.625 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A-2 O 1 HETATM 4361 O O . HOH N-2 4 . ? -12.268 -28.043 31.536 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A-2 O 1 HETATM 4362 O O . HOH N-2 4 . ? -13.206 -23.938 30.946 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A-2 O 1 HETATM 4363 O O . HOH N-2 4 . ? -34.630 4.396 41.656 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A-2 O 1 HETATM 4364 O O . HOH N-2 4 . ? -38.402 6.109 39.965 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A-2 O 1 HETATM 4365 O O . HOH N-2 4 . ? 0.432 -13.461 64.973 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A-2 O 1 HETATM 4366 O O . HOH N-2 4 . ? -10.114 -1.709 63.929 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A-2 O 1 HETATM 4367 O O . HOH N-2 4 . ? -25.418 -19.758 35.798 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A-2 O 1 HETATM 4368 O O . HOH N-2 4 . ? -0.486 1.988 52.964 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A-2 O 1 HETATM 4369 O O . HOH N-2 4 . ? -1.849 -2.220 53.815 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A-2 O 1 HETATM 4370 O O . HOH N-2 4 . ? -20.875 -24.417 47.866 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A-2 O 1 HETATM 4371 O O . HOH N-2 4 . ? -27.841 -25.958 49.165 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A-2 O 1 HETATM 4372 O O . HOH N-2 4 . ? 2.382 -11.648 55.732 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A-2 O 1 HETATM 4373 O O . HOH N-2 4 . ? -18.378 -20.755 60.347 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A-2 O 1 HETATM 4374 O O . HOH N-2 4 . ? -22.494 -27.663 57.826 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A-2 O 1 HETATM 4375 O O . HOH N-2 4 . ? -25.126 -18.882 58.241 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A-2 O 1 HETATM 4376 O O . HOH N-2 4 . ? -26.096 -21.297 58.535 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A-2 O 1 HETATM 4377 O O . HOH N-2 4 . ? -24.721 -21.994 62.646 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A-2 O 1 HETATM 4378 O O . HOH N-2 4 . ? -26.270 -20.417 63.175 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A-2 O 1 HETATM 4379 O O . HOH N-2 4 . ? -18.975 -12.390 68.895 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A-2 O 1 HETATM 4380 O O . HOH N-2 4 . ? -19.231 -25.921 55.656 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A-2 O 1 HETATM 4381 O O . HOH N-2 4 . ? -21.296 -23.737 62.494 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A-2 O 1 HETATM 4382 O O . HOH N-2 4 . ? -16.978 -26.941 61.752 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A-2 O 1 HETATM 4383 O O . HOH N-2 4 . ? -28.621 -16.581 64.581 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A-2 O 1 HETATM 4384 O O . HOH N-2 4 . ? 2.044 -0.169 40.227 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A-2 O 1 HETATM 4385 O O . HOH N-2 4 . ? -30.070 0.894 30.363 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A-2 O 1 HETATM 4386 O O . HOH N-2 4 . ? -28.235 -1.258 29.215 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A-2 O 1 HETATM 4387 O O . HOH N-2 4 . ? -0.037 0.335 35.340 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A-2 O 1 HETATM 4388 O O . HOH N-2 4 . ? -23.700 -5.323 71.218 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A-2 O 1 HETATM 4389 O O . HOH N-2 4 . ? -12.114 6.901 54.922 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A-2 O 1 HETATM 4390 O O . HOH N-2 4 . ? -8.475 -34.407 36.324 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A-2 O 1 HETATM 4391 O O . HOH N-2 4 . ? -11.232 -39.729 40.170 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A-2 O 1 HETATM 4392 O O . HOH N-2 4 . ? -10.984 -31.410 41.848 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A-2 O 1 HETATM 4393 O O . HOH N-2 4 . ? -8.182 -36.512 38.928 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A-2 O 1 HETATM 4394 O O . HOH N-2 4 . ? -17.088 -31.127 36.853 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A-2 O 1 HETATM 4395 O O . HOH N-2 4 . ? -23.173 -26.898 37.133 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A-2 O 1 HETATM 4396 O O . HOH N-2 4 . ? -18.990 -29.474 50.899 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A-2 O 1 HETATM 4397 O O . HOH N-2 4 . ? -16.855 -28.193 45.578 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A-2 O 1 HETATM 4398 O O . HOH N-2 4 . ? -22.435 -26.045 59.505 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A-2 O 1 HETATM 4399 O O . HOH N-2 4 . ? -19.420 -29.099 53.516 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A-2 O 1 HETATM 4400 O O . HOH N-2 4 . ? -26.756 -27.463 56.085 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A-2 O 1 HETATM 4401 O O . HOH N-2 4 . ? -25.305 -19.825 28.615 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A-2 O 1 HETATM 4402 O O . HOH N-2 4 . ? -25.130 -38.398 28.236 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A-2 O 1 HETATM 4403 O O . HOH N-2 4 . ? -3.478 -3.271 59.828 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A-2 O 1 HETATM 4404 O O . HOH N-2 4 . ? -5.018 -10.568 65.193 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A-2 O 1 HETATM 4405 O O . HOH N-2 4 . ? -3.774 -2.705 62.602 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A-2 O 1 HETATM 4406 O O . HOH N-2 4 . ? -0.593 -2.157 58.516 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A-2 O 1 HETATM 4407 O O . HOH N-2 4 . ? -8.152 -2.618 55.599 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A-2 O 1 HETATM 4408 O O . HOH N-2 4 . ? -13.535 -7.857 67.671 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A-2 O 1 HETATM 4409 O O . HOH N-2 4 . ? 2.029 5.156 49.829 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A-2 O 1 HETATM 4410 O O . HOH N-2 4 . ? -20.730 -1.787 33.534 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A-2 O 1 HETATM 4411 O O . HOH N-2 4 . ? -23.612 2.868 32.557 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A-2 O 1 HETATM 4412 O O . HOH N-2 4 . ? -17.963 -6.879 24.710 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A-2 O 1 HETATM 4413 O O . HOH N-2 4 . ? -8.629 2.024 32.178 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A-2 O 1 HETATM 4414 O O . HOH N-2 4 . ? -15.566 3.517 27.349 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A-2 O 1 HETATM 4415 O O . HOH N-2 4 . ? -19.396 5.300 30.548 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A-2 O 1 HETATM 4416 O O . HOH N-2 4 . ? -0.853 3.172 42.374 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A-2 O 1 HETATM 4417 O O . HOH N-2 4 . ? -19.441 -28.072 25.693 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A-2 O 1 HETATM 4418 O O . HOH N-2 4 . ? -15.877 -26.272 22.832 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A-2 O 1 HETATM 4419 O O . HOH N-2 4 . ? -15.546 -26.033 20.375 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A-2 O 1 HETATM 4420 O O . HOH N-2 4 . ? -15.590 -22.987 28.967 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A-2 O 1 HETATM 4421 O O . HOH N-2 4 . ? -14.515 -29.884 33.346 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A-2 O 1 HETATM 4422 O O . HOH N-2 4 . ? -29.295 -33.070 30.332 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A-2 O 1 HETATM 4423 O O . HOH N-2 4 . ? -16.030 -29.248 41.647 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A-2 O 1 HETATM 4424 O O . HOH N-2 4 . ? -20.059 -30.134 42.058 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A-2 O 1 HETATM 4425 O O . HOH N-2 4 . ? -11.313 -29.187 44.841 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A-2 O 1 HETATM 4426 O O . HOH N-2 4 . ? -17.788 -35.902 50.070 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A-2 O 1 HETATM 4427 O O . HOH N-2 4 . ? -21.181 -32.435 49.017 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A-2 O 1 HETATM 4428 O O . HOH N-2 4 . ? -15.203 -32.900 50.610 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A-2 O 1 HETATM 4429 O O . HOH N-2 4 . ? -14.578 -30.896 49.346 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A-2 O 1 HETATM 4430 O O . HOH N-2 4 . ? -6.103 -10.513 25.138 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A-2 O 1 HETATM 4431 O O . HOH N-2 4 . ? -6.065 -12.627 28.582 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A-2 O 1 HETATM 4432 O O . HOH N-2 4 . ? -8.235 -14.603 28.778 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A-2 O 1 HETATM 4433 O O . HOH N-2 4 . ? -0.904 -8.084 25.178 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A-2 O 1 HETATM 4434 O O . HOH N-2 4 . ? -9.173 -9.571 22.190 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A-2 O 1 HETATM 4435 O O . HOH N-2 4 . ? -9.412 -5.348 25.645 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A-2 O 1 HETATM 4436 O O . HOH N-2 4 . ? -14.456 0.164 20.031 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A-2 O 1 HETATM 4437 O O . HOH N-2 4 . ? -24.428 16.538 55.568 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A-2 O 1 HETATM 4438 O O . HOH N-2 4 . ? -18.699 13.611 61.585 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 799 HOH A-2 O 1 HETATM 4439 O O . HOH N-2 4 . ? 0.688 -20.750 34.938 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A-2 O 1 HETATM 4440 O O . HOH N-2 4 . ? -3.776 -29.791 40.142 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A-2 O 1 HETATM 4441 O O . HOH N-2 4 . ? -35.100 0.542 52.455 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A-2 O 1 HETATM 4442 O O . HOH N-2 4 . ? -6.624 4.402 32.800 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A-2 O 1 HETATM 4443 O O . HOH N-2 4 . ? -34.603 -3.118 52.149 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A-2 O 1 HETATM 4444 O O . HOH N-2 4 . ? -25.632 -8.326 70.835 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A-2 O 1 HETATM 4445 O O . HOH N-2 4 . ? -23.105 -20.215 59.038 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A-2 O 1 HETATM 4446 O O . HOH N-2 4 . ? -12.173 9.756 56.100 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A-2 O 1 HETATM 4447 O O . HOH N-2 4 . ? -17.488 19.360 27.759 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A-2 O 1 HETATM 4448 O O . HOH N-2 4 . ? 5.296 -6.874 40.712 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A-2 O 1 HETATM 4449 O O . HOH N-2 4 . ? -34.750 0.625 39.331 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A-2 O 1 HETATM 4450 O O . HOH N-2 4 . ? 0.277 -11.582 62.187 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A-2 O 1 HETATM 4451 O O . HOH N-2 4 . ? -22.352 0.181 32.069 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A-2 O 1 HETATM 4452 O O . HOH N-2 4 . ? -23.760 1.323 30.531 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A-2 O 1 HETATM 4453 O O . HOH N-2 4 . ? -29.793 -11.269 60.883 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A-2 O 1 HETATM 4454 O O . HOH N-2 4 . ? -0.057 -9.055 57.159 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A-2 O 1 HETATM 4455 O O . HOH N-2 4 . ? -32.366 8.612 41.268 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A-2 O 1 HETATM 4456 O O . HOH N-2 4 . ? -33.306 -2.717 41.079 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A-2 O 1 HETATM 4457 O O . HOH N-2 4 . ? -32.659 -0.521 40.388 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A-2 O 1 HETATM 4458 O O . HOH N-2 4 . ? -24.505 -7.310 33.141 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A-2 O 1 HETATM 4459 O O . HOH N-2 4 . ? -24.651 -8.107 30.245 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A-2 O 1 HETATM 4460 O O . HOH N-2 4 . ? -4.938 -26.033 33.524 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A-2 O 1 HETATM 4461 O O . HOH N-2 4 . ? -35.097 -8.944 53.160 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A-2 O 1 HETATM 4462 O O . HOH N-2 4 . ? -36.848 -6.142 48.809 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A-2 O 1 HETATM 4463 O O . HOH N-2 4 . ? -36.025 -5.666 50.806 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A-2 O 1 HETATM 4464 O O . HOH N-2 4 . ? -30.410 7.949 60.710 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A-2 O 1 HETATM 4465 O O . HOH N-2 4 . ? -16.814 6.041 36.451 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A-2 O 1 HETATM 4466 O O . HOH N-2 4 . ? -20.438 3.052 36.138 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A-2 O 1 HETATM 4467 O O . HOH N-2 4 . ? -1.538 -12.776 62.069 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A-2 O 1 HETATM 4468 O O . HOH N-2 4 . ? 1.729 -11.676 64.074 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A-2 O 1 HETATM 4469 O O . HOH N-2 4 . ? -24.183 -15.490 31.701 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A-2 O 1 HETATM 4470 O O . HOH N-2 4 . ? -27.811 -20.213 29.086 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A-2 O 1 HETATM 4471 O O . HOH N-2 4 . ? -4.231 4.783 52.106 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A-2 O 1 HETATM 4472 O O . HOH N-2 4 . ? -7.865 4.283 51.348 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A-2 O 1 HETATM 4473 O O . HOH N-2 4 . ? 0.410 -2.439 46.324 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A-2 O 1 HETATM 4474 O O . HOH N-2 4 . ? -21.117 -12.103 67.428 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A-2 O 1 HETATM 4475 O O . HOH N-2 4 . ? -28.863 1.039 64.218 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A-2 O 1 HETATM 4476 O O . HOH N-2 4 . ? -29.407 1.447 28.079 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A-2 O 1 HETATM 4477 O O . HOH N-2 4 . ? -35.172 12.628 47.775 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A-2 O 1 HETATM 4478 O O . HOH N-2 4 . ? -40.550 11.133 53.572 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A-2 O 1 HETATM 4479 O O . HOH N-2 4 . ? -42.024 10.271 50.897 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A-2 O 1 HETATM 4480 O O . HOH N-2 4 . ? -8.615 11.226 44.978 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A-2 O 1 HETATM 4481 O O . HOH N-2 4 . ? -9.911 -1.402 56.543 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A-2 O 1 HETATM 4482 O O . HOH N-2 4 . ? -32.993 1.440 53.517 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A-2 O 1 HETATM 4483 O O . HOH N-2 4 . ? -11.354 -39.764 36.143 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 845 HOH A-2 O 1 HETATM 4484 O O . HOH N-2 4 . ? -2.519 -5.930 56.669 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 846 HOH A-2 O 1 HETATM 4485 O O . HOH N-2 4 . ? -6.160 -3.354 59.809 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 847 HOH A-2 O 1 HETATM 4486 O O . HOH N-2 4 . ? -0.754 2.639 46.579 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 848 HOH A-2 O 1 HETATM 4487 O O . HOH N-2 4 . ? -22.006 22.133 47.473 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 849 HOH A-2 O 1 HETATM 4488 O O . HOH N-2 4 . ? -19.208 17.554 42.193 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 850 HOH A-2 O 1 HETATM 4489 O O . HOH N-2 4 . ? -10.052 9.630 35.318 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 851 HOH A-2 O 1 HETATM 4490 O O . HOH N-2 4 . ? -7.354 7.327 37.540 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 852 HOH A-2 O 1 HETATM 4491 O O . HOH N-2 4 . ? -9.345 -18.093 29.505 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 854 HOH A-2 O 1 HETATM 4492 O O . HOH N-2 4 . ? -12.319 -14.871 29.561 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 855 HOH A-2 O 1 HETATM 4493 O O . HOH N-2 4 . ? -9.055 -15.572 31.020 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 856 HOH A-2 O 1 HETATM 4494 O O . HOH N-2 4 . ? -7.612 -10.741 29.643 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 857 HOH A-2 O 1 HETATM 4495 O O . HOH N-2 4 . ? -11.248 -6.677 24.833 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 858 HOH A-2 O 1 HETATM 4496 O O . HOH N-2 4 . ? -4.919 -8.371 26.718 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 859 HOH A-2 O 1 HETATM 4497 O O . HOH N-2 4 . ? -2.975 -6.023 27.337 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 860 HOH A-2 O 1 HETATM 4498 O O . HOH N-2 4 . ? 0.152 1.741 39.983 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 861 HOH A-2 O 1 HETATM 4499 O O . HOH N-2 4 . ? 4.151 -4.835 39.520 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 862 HOH A-2 O 1 HETATM 4500 O O . HOH N-2 4 . ? -23.719 -27.128 48.349 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 863 HOH A-2 O 1 HETATM 4501 O O . HOH N-2 4 . ? -19.047 -27.200 44.239 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 864 HOH A-2 O 1 HETATM 4502 O O . HOH N-2 4 . ? -20.431 -32.818 42.856 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 865 HOH A-2 O 1 HETATM 4503 O O . HOH N-2 4 . ? -9.110 -31.356 47.636 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 866 HOH A-2 O 1 HETATM 4504 O O . HOH N-2 4 . ? -15.081 -32.419 47.589 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 867 HOH A-2 O 1 HETATM 4505 O O . HOH N-2 4 . ? -13.865 -29.665 42.377 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 868 HOH A-2 O 1 HETATM 4506 O O . HOH N-2 4 . ? -15.368 -27.597 52.424 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 869 HOH A-2 O 1 HETATM 4507 O O . HOH N-2 4 . ? -15.044 -30.679 51.744 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 870 HOH A-2 O 1 HETATM 4508 O O . HOH N-2 4 . ? 2.493 -0.962 47.524 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 871 HOH A-2 O 1 HETATM 4509 O O . HOH N-2 4 . ? 5.157 4.458 52.342 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 872 HOH A-2 O 1 HETATM 4510 O O . HOH N-2 4 . ? -12.486 0.303 23.414 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 873 HOH A-2 O 1 HETATM 4511 O O . HOH N-2 4 . ? -25.473 17.151 53.033 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 874 HOH A-2 O 1 HETATM 4512 O O . HOH N-2 4 . ? -18.678 16.674 47.190 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 875 HOH A-2 O 1 HETATM 4513 O O . HOH N-2 4 . ? -24.239 15.954 47.073 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 876 HOH A-2 O 1 HETATM 4514 O O . HOH N-2 4 . ? -22.114 16.546 48.863 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 877 HOH A-2 O 1 HETATM 4515 O O . HOH N-2 4 . ? -10.662 13.858 40.292 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 878 HOH A-2 O 1 HETATM 4516 O O . HOH N-2 4 . ? -15.374 12.049 44.424 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 879 HOH A-2 O 1 HETATM 4517 O O . HOH N-2 4 . ? -12.320 11.399 42.408 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 880 HOH A-2 O 1 HETATM 4518 O O . HOH N-2 4 . ? -7.578 9.970 39.382 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 881 HOH A-2 O 1 HETATM 4519 O O . HOH N-2 4 . ? -27.045 -6.581 69.790 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 882 HOH A-2 O 1 HETATM 4520 O O . HOH N-2 4 . ? -26.606 -8.903 64.811 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 883 HOH A-2 O 1 HETATM 4521 O O . HOH N-2 4 . ? -28.305 -4.395 65.645 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 884 HOH A-2 O 1 HETATM 4522 O O . HOH N-2 4 . ? -29.212 -1.285 62.796 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 885 HOH A-2 O 1 HETATM 4523 O O . HOH N-2 4 . ? -0.843 -24.607 30.787 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 886 HOH A-2 O 1 HETATM 4524 O O . HOH N-2 4 . ? -34.636 8.320 48.452 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 887 HOH A-2 O 1 HETATM 4525 O O . HOH N-2 4 . ? -31.713 11.649 49.538 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 888 HOH A-2 O 1 HETATM 4526 O O . HOH N-2 4 . ? -37.262 14.388 54.235 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 889 HOH A-2 O 1 HETATM 4527 O O . HOH N-2 4 . ? -35.756 12.598 50.433 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 890 HOH A-2 O 1 HETATM 4528 O O . HOH N-2 4 . ? -37.036 11.685 46.331 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 891 HOH A-2 O 1 HETATM 4529 O O . HOH N-2 4 . ? -39.645 13.121 50.548 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 892 HOH A-2 O 1 HETATM 4530 O O . HOH N-2 4 . ? -37.983 7.857 43.872 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 893 HOH A-2 O 1 HETATM 4531 O O . HOH N-2 4 . ? -36.756 5.235 38.277 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 894 HOH A-2 O 1 HETATM 4532 O O . HOH N-2 4 . ? -38.770 0.616 39.822 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 895 HOH A-2 O 1 HETATM 4533 O O . HOH N-2 4 . ? -36.879 0.629 38.514 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 896 HOH A-2 O 1 HETATM 4534 O O . HOH N-2 4 . ? -33.908 -5.306 42.469 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 897 HOH A-2 O 1 HETATM 4535 O O . HOH N-2 4 . ? -34.016 3.073 57.826 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 898 HOH A-2 O 1 HETATM 4536 O O . HOH N-2 4 . ? -8.191 -34.534 40.259 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 899 HOH A-2 O 1 HETATM 4537 O O . HOH N-2 4 . ? -12.025 -42.251 36.840 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 900 HOH A-2 O 1 HETATM 4538 O O . HOH N-2 4 . ? -9.409 -42.592 41.033 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 901 HOH A-2 O 1 HETATM 4539 O O . HOH N-2 4 . ? -18.788 8.107 33.794 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 902 HOH A-2 O 1 HETATM 4540 O O . HOH N-2 4 . ? -20.842 -2.723 31.588 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 903 HOH A-2 O 1 HETATM 4541 O O . HOH N-2 4 . ? -27.793 -14.915 37.368 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 904 HOH A-2 O 1 HETATM 4542 O O . HOH N-2 4 . ? -11.112 -21.461 27.363 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 905 HOH A-2 O 1 HETATM 4543 O O . HOH N-2 4 . ? -21.409 -29.408 34.444 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 906 HOH A-2 O 1 HETATM 4544 O O . HOH N-2 4 . ? -25.710 -29.202 37.185 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 907 HOH A-2 O 1 HETATM 4545 O O . HOH N-2 4 . ? -18.608 -30.706 32.409 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 908 HOH A-2 O 1 HETATM 4546 O O . HOH N-2 4 . ? -20.088 -27.980 32.083 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 909 HOH A-2 O 1 HETATM 4547 O O . HOH N-2 4 . ? -20.057 -31.084 27.730 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 910 HOH A-2 O 1 HETATM 4548 O O . HOH N-2 4 . ? -24.138 -36.257 25.075 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 911 HOH A-2 O 1 HETATM 4549 O O . HOH N-2 4 . ? -22.014 -27.852 23.389 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 912 HOH A-2 O 1 HETATM 4550 O O . HOH N-2 4 . ? -22.537 -31.928 23.579 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 913 HOH A-2 O 1 HETATM 4551 O O . HOH N-2 4 . ? -6.527 -26.480 36.154 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 914 HOH A-2 O 1 HETATM 4552 O O . HOH N-2 4 . ? -28.043 6.754 35.182 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 915 HOH A-2 O 1 HETATM 4553 O O . HOH N-2 4 . ? -27.503 4.648 31.972 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 916 HOH A-2 O 1 HETATM 4554 O O . HOH N-2 4 . ? -4.212 -13.652 63.239 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 917 HOH A-2 O 1 HETATM 4555 O O . HOH N-2 4 . ? -3.043 -8.171 58.316 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 920 HOH A-2 O 1 HETATM 4556 O O . HOH N-2 4 . ? 0.648 -2.942 56.600 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 921 HOH A-2 O 1 HETATM 4557 O O . HOH N-2 4 . ? -1.443 -4.613 59.287 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 922 HOH A-2 O 1 HETATM 4558 O O . HOH N-2 4 . ? -4.486 0.478 58.866 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 923 HOH A-2 O 1 HETATM 4559 O O . HOH N-2 4 . ? -5.267 2.788 55.935 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 924 HOH A-2 O 1 HETATM 4560 O O . HOH N-2 4 . ? -26.220 15.648 36.703 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 925 HOH A-2 O 1 HETATM 4561 O O . HOH N-2 4 . ? -23.355 18.501 30.639 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 926 HOH A-2 O 1 HETATM 4562 O O . HOH N-2 4 . ? 5.225 5.281 64.378 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 927 HOH A-2 O 1 HETATM 4563 O O . HOH N-2 4 . ? -17.734 22.864 43.214 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 928 HOH A-2 O 1 HETATM 4564 O O . HOH N-2 4 . ? -13.558 20.502 42.702 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 929 HOH A-2 O 1 HETATM 4565 O O . HOH N-2 4 . ? -7.836 4.189 28.915 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 930 HOH A-2 O 1 HETATM 4566 O O . HOH O-2 4 . ? -9.180 -7.563 60.112 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B-2 O 1 HETATM 4567 O O . HOH O-2 4 . ? -10.385 -4.657 57.180 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B-2 O 1 HETATM 4568 O O . HOH O-2 4 . ? -13.109 -12.213 59.794 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 494 HOH B-2 O 1 HETATM 4569 O O . HOH O-2 4 . ? -6.654 -4.239 57.529 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 525 HOH B-2 O 1 HETATM 4570 O O . HOH O-2 4 . ? -8.435 -6.458 57.979 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 682 HOH B-2 O 1 HETATM 4571 O O . HOH O-2 4 . ? -8.554 -5.399 55.994 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 842 HOH B-2 O 1 HETATM 4572 O O . HOH O-2 4 . ? -11.310 -11.306 65.587 0.50 33.46 ? ? ? ? ? ? 853 HOH B-2 O 1 HETATM 4573 O O . HOH O-2 4 . ? -5.908 -8.190 63.003 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 918 HOH B-2 O 1 HETATM 4574 O O . HOH O-2 4 . ? -3.288 -7.396 65.012 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 919 HOH B-2 O 1 #